IMUNOGLOBULINE

Schill Rebecca-Diana

Asistenţă Medicală Generală

Grupa 6

Anul I (2022-2023)

Generalităţi
● Imunoglobulinele au fost inițial numite substanțe
neutralizante și au fost descoperite în 1890 de doi
imunologi, Emil von Behring și Kitasato Shibasaburo.
● Imunoglobulinele sunt tipuri speciale de glicoproteine
care joacă un rol important în menținerea sistemului
imunitar al organismului.
● De asemenea, numite anticorpi, imunoglobulinele
sunt foarte specifice și sunt secretate în cantități
masive de celulele plasmatice ca răspuns la antigenele
patogene.
Care sunt funcţiile imunoglobuloneor?
• Imunoglobulinele ne protejează de: bacterii, substanțe
chimice, viruși, paraziți, alergeni, substanțe sintetice, celulele
canceroase, fungi.
• Imunoglobulinele (Ig) constituie în principal 20% din plasma
sanguină.
• Celulele plasmatice produc anticorpi specifici împotriva unui
antigen specific.
• De exemplu, anticorpii eliberați de celulele plasmatice
împotriva virusului COVID-19 se vor lega doar de virusul
COVID-19 și nu de orice alt virus sau bacterie. Această
specificitate a imunoglobulinelor face sistemul imunitar al
organismului mai puternic și mai activ împotriva invaziilor
multiple patogene.
Fluide corporale care conțin imunoglobuline:

SALIVA
 ● Imunoglobulinele sunt proteine globulare în formă de Y, care au aproximativ 10nm în
dimensiune și 150kDa în greutate moleculară.
Structura de bază a ● Toate imunoglobulinele constau din patru subunități polipeptidice comune:
imunoglobulinelor - Două lanțuri grele identice.
- Două lanțuri ușoare identice.

● Lanțurile polipeptidice sunt ținute împreună cu un pod disulfid

și formează o structură în formă de Y.

● Această structură în formă de Y este împărțită în două regiuni:

- Partea de jos se numește regiune constantă.
- Partea superioară, cu două brațe, se numește regiune variabilă.

● După cum sugerează și numele, regiunea constantă nu se schimbă de la un anticorp la altul,

dar regiunea variabilă se schimbă.

● În plus, regiunea variabilă a anticorpului se leagă de antigeni specifici și se numește fragmentul

de legare a antigenului (FAB- Antigen Binding Fragment).

● Regiunea antigenului care se leagă de un anticorp se numește epitop.

● Regiunea constantă este de obicei coada anticorpului numit fragmentul de cristalizare (FC). Se
leagă de suprafața celulelor imune sau interacționează cu proteinele receptoare ale sistemului
complement.

● Toți anticorpii prezintă funcționalitate dublă : legarea de viruși sau bacterii și medierea
răspunsurilor imune biologice, cum ar fi activarea sistemului complementar, opsonizarea, și
neutralizarea toxinelor microbiene și a virușilor.
 Modul de acţiune al imunoglobulinelor
Imunoglobulinele protejează sistemul imunitar al
organismului prin reglarea căilor multiple de
distrugere a celulelor, în funcție de tipul de semnale pe
care le-au primit sau de agenții patogeni cu care au
interacționat.
Imunoglobulinele sunt, în general, prezente fie pe
suprafața limfocitelor B, fie circulă liber în fluidele
corpului. Legarea anticorpului de antigenul său
specific are ca rezultat formarea unui complex
anticorp-antigen care provoacă un răspuns imun.
Imunoglobulinele ucid invadatorii străini prin trei
tipuri diferite de mecanisme:
Neutralizarea, opsonizarea și activarea
complementului.
Mecanismul de neutralizare se concentrează pe inactivarea
agenților patogeni.
Când anticorpul se leagă de partea funcțională a virusului
Neutralizare sau a bacteriilor, acesta inactivează capacitatea virusului de
a se lega pe suprafața celulelor sănătoase.
Ca urmare, efectul biologic al toxinelor eliberate de bacterii
și viruși este neutralizat.
Anticorpii recunosc și etichetează celulele infectate sau
canceroase.
Celulele etichetate sunt apoi digerate și îndepărtate de celulele
Opsonizare fagocitare, cum ar fi macrofagele sau celulele T citotoxice.
Pe scurt, mecanismul de opsonizare îmbunătățește fagocitoza.
Activarea Legarea imunoglobulinelor de agenții patogeni duce la activarea
sistemului proteinelor complementare.
După activare, aceste proteine construiesc un complex de atac cu
complement membrană (MAC). Proteinele MAC provoacă apoi liza celulară
prin perforarea membranei celulare a bacteriilor.
Numai anticorpii IgG și IgM pot activa căile complementare
Activarea sistemului
complement
● Legarea imunoglobulinelor de agenții patogeni duce la
activarea proteinelor complementare.

● După activare, aceste proteine construiesc un complex

de atac cu membrană (MAC).

● Proteinele MAC provoacă apoi liza celulară prin

perforarea membranei celulare a bacteriilor.

● Numai anticorpii IgG și IgM pot activa căile

complementare.
 Tipuri de
imunoglobuline și
funcțiile lor
● Corpul uman produce doar cinci tipuri de imunoglobuline:

-IgG
-IgM
-IgA
-IgD
-IgE

● Aceste imunoglobuline protejează organismul de

mai multe tipuri de antigeni.
● Toți anticorpii sunt diferiți în funcție de:

- secvența lor de aminoacizi în regiunea constantă

- structură (monomer, pentamer și dimer)
- viață scurtă în sânge,
- locație
- proprietăți imunologice.
 Imunoglobuline G (IgG)

● Imunoglobulina G (IgG) este cel mai frecvent și mai abundent

anticorp prezent în organism.
● Plasma sanguină este formată din 75-80% anticorpi IgG.
● Dintre toți anticorpii, IgG are cea mai lungă durată de viață de
aproximativ 23 de zile.
● IgG este singurul anticorp care poate traversa bariera placentară
și oferă imunitate pasivă unui făt în curs de dezvoltare.

● Anticorpii IgG își amintesc agenții patogeni care au intrat

anterior în organism și au provocat o infecție.
● IgG oferă, de asemenea, imunitate la sugari atunci când sunt
ingerate din laptele matern.

● Funcția IgG este

- de a spori fagocitoza împotriva agenților patogeni,
- de a neutraliza toxinele bacteriene sau virale
- de a declanșa activarea sistemului complement.
 - IgG1:

Acesta cuprinde 60-65% din totalul subclasei principale IgG și este

predominant responsabil pentru răspunsul imun controlat de timus împotriva
proteinelor și antigenilor polipeptidici. IgG are patru izotopi:
Este, de asemenea, implicat în opsonizarea și activarea cascadei complementului.
O deficiență a izotopului IgG1 este de obicei un semn al hipogamaglobulinemiei.

- IgG2:

Acesta cuprinde 20-25% din subclasa principală și este răspunsul imun

predominant împotriva antigenilor carbohidrați /polizaharidici.
Dintre toate deficiențele de izotip IgG, o deficiență de IgG2 este cea mai
frecventă și este asociată cu infecții respiratorii recurente la sugari.

- IgG3:

IgG3 cuprinde aproximativ 5-10% din totalul IgG și joacă un rol major în
răspunsurile imune împotriva antigenilor proteici sau polipeptidici.

- IgG4:

Conținând de obicei mai puțin de 4% din totalul IgG, IgG4 nu se leagă de

polizaharide.
Studii recente au arătat că niveluri crescute ale serului de IgG4 se găsesc la
pacienții care suferă de pancreatită sclerozantă, colangită și pneumonie
interstițială cauzată de infiltrarea celulelor plasmatice pozitive IgG4.
Rolul precis al IgG4 este încă în mare parte necunoscut.
 Imunoglobulina M (IgM)

● Imunoglobulina M (IgM) este primul anticorp care interacționează cu

bacteriile noi care intră în organism și inițiază un răspuns imun primar.

● IgM este, de asemenea, numit un anticorp natural, deoarece servește ca

prima linie de apărare a sistemului imunitar și oferă protecție pe
termen scurt.

● IgM are o structură gigantică de pentamer deasupra tuturor

celorlalți anticorpi și constă din 10 locuri de legare a antigenului,
făcându-le mai eficiente decât IgG în uciderea bacteriilor sau virușilor.

● Durata de viață a anticorpului IgM în corpul nostru este de aproximativ

cinci zile și reprezintă 5 – 10 % din anticorpii din plasma sanguină.

● IgM provoacă, de asemenea, aglutinarea de bacterii atunci când se

leagă de epitopul său de suprafață.

● Anticorpul IgM este cunoscut sub numele de aglutinină puternică și se

găsește, de asemenea, pe suprafața celulelor B și a celulelor roșii din
sânge în forma sa monomerică.
 Imunoglobuline A (IgA)

● Imunoglobulina A (IgA) este cel mai frecvent anticorp după IgG.

● IgA este prezentă în sânge, limfă și alte secreții ale corpului, cum
ar fi saliva, lacrimile și laptele. De asemenea, poate fi găsit în
mucoasa genitală, tractul respirator și mucoasa intestinului.

● Anticorpii IgA protejează organismul de creșterea și

colonizarea bacteriilor. Cu toate acestea, este mai puțin stabil
decât IgG și poate fi găsit într-o cantitate mai mică, reprezentând
aproximativ 10% - 15% din totalul imunoglobulinelor din
sânge.

● IgA este adesea numit un anticorp secretor, deoarece are o

componentă secretorie atașată care îl protejează de digestia
enzimatică.
● În fiecare zi, un om secretă aproximativ 5 g până la 15 g de IgA
secretorie în secrețiile mucoase pentru a preveni patogeneza.
 Imunoglobuline D (IgD)

● Imunoglobulina D (IgD) reprezintă mai puțin de 0,5% din

anticorpii serici.
● IGD se găsește în cantități mai mici în fluidele limfatice și în
sânge.
● Funcția IgD este încă necunoscută, dar este prezentă pe suprafața
celulelor B imature ca receptori și este, de asemenea, o parte a
sistemului imunitar înnăscut.
● Cercetătorii cred că IgD reglează activarea și diferențierea
celulelor B în celule plasmatice.
 Imunoglobuline E (IgE)

● Imunoglobulina e (IgE) repreazintă mai puțin de 0,01% din

anticorpii serici.
● Chiar dacă este prezentă în cea mai mică cantitate din sânge și are
o durată de viață mai scurtă, este încă un anticorp puternic.

● IgE este cel mai eficient anticorp împotriva infecțiilor

parazitare, inclusiv helminți.

● Un nivel ridicat de IgE în sânge poate provoca uneori

hipersensibilitate la substanțe non-dăunătoare, cum ar fi
polenul sau particulele de praf.
● Recent, imunologii au început să formuleze noi anticorpi anti-IgE
pentru tratamentul alergiilor și astmului.
Bibliografie:
1.https://ameripharmaspecialty.com/immunoglobulins-ig/
2.https
://microbenotes.com/immunoglobulin-g-igg-structure-subcl
asses-and-functions/
3.https://ro.wikipedia.org/wiki/Imunoglobulina_A
4. https://www.news-medical.net/life-sciences/Types-of-Ant
ibodies.aspx