TESTE ENZIME - PT EXAMENUL ORAL Nr crt 1 2. 3.

Enunul ntrebrii Rspuns la ntrebare

4.

5.

6.

7.

8.

9. 10.

11.

Care este caracteristica Caracteristica de baz a enzimelor este de a coordona de baz a enzimelor? desfurarea reaciilor biochimice la temperatura mediului nconjurtor, ntr-un timp foarte scurt. Unde se gsesc enziEnzimele se gsesc n toate organismele, fie ele inferioare mele? sau superioare. Care ar fi condiiile n condiii de laborator, reaciile biochimice ar trebui s se necesare pentru reaciile desfoare n condiii de temperatur, presiune ridicat, dar catalizate de enzime, i de pH puternic acid sau bazic. dac ele nu ar aciona i ar trebui realizate condii n laborator? Care este rolul enzimeRolul enzimelor n industria alimentar este de a contribui lor n industria alimenta- la pstrarea materiei prime i a produselor finite. r? Ca exemplu se poate da procesl de fabricare a alcoolului, a berii, a vinului, a ceaiului, a tutunului etc. Unde se gsesc plasate n organism, enzimele se gsesc plasate n formaiunile enzimele n organism? subcelulare . Ele se gsesc absorbite sau adsorbite pe plastide i mitocondrii, fie dizolvate n protoplasma sau n sucul celular. Care sunt factorii care Enzimele fiind proteine, i pierd calitile catalitice sub determin pierderea aciunea cldurii, a acizilor sau a bazelor tari, a aciunii calitilor catalitice ale solvenilor organici sau a altor dubstane care denatureaz enzimelor? proteinele. Care sunt organele cele Organele cele mai bogate n enzime sunt seminele mai bogate n enzime? germinate, plantulele, esuturile meristematice , frunzele , fructele, etc. Organele tinere sunt mai bogate n enzime dect cele btrne. Cum se clasific enziDup locul n care i desfoar activitatea, enzimele mele, dup locul unde i sunt: desfoar activitatea? Exoenzime Endoenzime Cum i exercit aciuExoenzimele, dup formarea lor n celule, sunt eliminate nea exoenzimele? n lichidele din organism, unde i desfoar activitatea lor catalitic. Cum i desfoar actiEndoenzimele, numite i enzime intracelulare, i exercit itatea endoenzimele? aciunea n celulele n care s-au format. Ele sunt: Lioenzime legate mai slab n celule Desmoenzime legate mai puternic n celul Cum se realizeaz Denumirea enzimelor se realizeaz astfel: denumirea enzimelor? Prima cifr arat clasa din care faceparte enzima Cifra a 2-a a codului de numerotare arat felul gruprii sau a legturii chimice din molecula 1

12.

Care sunt clasele de enzime?

13. 14. 15.

Cum sunt proprieti fizico-chimice fa de proprietile proteinelor? Care este cea mai simpl enzim i ce mas molecular are ea? Cum se clasiific enzimele dup structura chimic?

substratului Cifra a 3-a arat subdiviziunile din interiorul claselor i indic natura chimic a substratului Cifra a 4-a indic poziia, numrul de ordine a enzimelor n diferite clase Dac unele proprieti ale enzimelor nu se pot defini cu ecactitate, se utilizeaz i altele Clasele de enzime, care sunt numerotate cu primele cifre, sunt: I. Oxidoreductaze catalizeaz reacii de transfer de hidrogen sau prin transfer de electroni II. Transferaze catalizeaz reacii de transfer a unor grupri( resturi de molecule ) de pe un substrat pe altul III. Hidrolaze catalizeaz reaciile de hidroliz a diferitelor substane IV, Liaze catalizeaz reacii de degradare , n care nu intervin procese de hidroliz sau de oxidoreducere V.Izomeraze i racemaze catalizeaz reacii de izomerizare i racemizare VI. Ligaze catalizeaz reaciile de sintez, n care nu intervin procese de hisroliz sau de oxido-reducere Proprietile fizice i chimice ale enzimelor sunt asemntoare cu proprietile fizice i chimice ale proteinelor, n general. Cea mai simpl enzim este ribonucleaz . Este format din 124 aminoacizi i are masa molecular de 13700. Dup structura chimic, enzimele se clasific n: Monomere Oligomere Izoenzime Sisteme multienzimatice Descrierea enzimelor: Enzimele monomere sunt formate dintr-un singur lan polipeptidic Enzimele oligomere sunt formate din 2 sau mai multe lanuri de polipeptide Izoenzimele sunt forme moleculare diferite ale aceleiai enzime care catalizeaz aceeai reacie biochimic Sistemele multienzimatice sunt formate din enzime care catalizeaz reacii enzimatice succesive sau cuplate Enzime monomere : 2

15

Definii clasele de enzime!

16

Dai cteva exemple de

enzime monomere oligomere!

17

Ce fel de reacii chimice dau enzimele? Din ce cauz enzimele sunt numii biocatalizatori?

18

19

Ce se nelege prin specificitate de substrat Ce se nelege prin specificitate de aciune? Ce sunt enzimele cu funciuni duble? Ce este specificitatea absolut? Ce este specificitatea relativ? Dai exemplu de enzime care au specificitate ab-

20 21 22 23 24

Ribonucleaza Lizozim Tripsina Carboxipeptidaza A Pepsina Enzime oligomere : Creatinkinaza Hexokinaza Aldolaza Fosfofructokinaza Fosforilaza Reaciile chimice date de enzime, sunt: Reacii de precipitare Reacii de culoare Enzimele sunt numite biocatalizatori pentru c: Modific viteza de reacie Iau parte la activ la mecanismul de transformare a substanelor Nu se consum n timpul reaciilor Au o activitate reversibil asupra reaciilor care sunt n echilibru Nu modific echilibrul de reacie Micoreaz energiei de activare a substanelor Fac posibil efectuarea simultan a mai multor reacii biochimice i cuplarea lor Au o activitate mult mai puternic dect catalizatorii chimici organici i anorganici Au o foarte mare specificitate de substrat i specificitate de aciune Prin specificitate de substrat se nelege proprietatea enzimelor de a aciona numai asupra unui singur substrat. Sau asupra unui grup de substraturi cu caractere chimice comune. Specificitatea de aciune se nelege proprietatea enzimelor de a cataliza numai anumite reacii chimice, sau mai multe reacii cu proprieti comune. Enzimele cu funciuni duble catalizeaz 2 sau mai multe reacii chimice diferite, ntruct posed centre active pentru fiecare tip de aciune. Specificitatea absolut apare atunci cnd enzima acioneaz asupra unei singure reacii sau asupra unei secvene din reacia respectiv. Specificitatea relativ este acel tip de specificitate prin care enzima acioneaz asupra unui set de reacii asemntoare ntre ele. Dintre enzimele care prezint specificitate absolut, amintim: 3

solut!

25

Dai exemple de enzime care prezint specificitate relativ!

26

n ce const structura chimic a enzimelor?

27 28

Ce este apoenzima? Ce este coenzima?

29

30

Ce fel de legturi exist ntre apoenzim i coenzim? Cum se realizeaz separarea apoenzimei i a coenzimei n cazul unei legturi slabe?

31

32

Cum se face separarea legturii dintre apoenzime i coenzime, n cazul legturilor tari? Ce caracter are apoenzima?

33 34

Ce se ntmpl n cazul n care apoenzima este denaturat? Ce element cuprinde apoenzima? Ce caractere are coenzima?

Ureaza Glicozidazele Izomeraze cis-trans Dintre enzimele care prezint specificitate relativ, amintim: Amilazele Proteazele Lipazele Majoritatea enzimelor sunt de natur heteroproteic. Componentele sunt: Apoenzima Coenzima Apoenzima este partea proteic a heteroproteidei. Coenzima este partea neproteic a heteroproteidei. Ea se mai numete grupare prostetic. Ele sunt formate din : Vitamine Pigmeni Esteri organici Ioni metalici ntre cele 2 pri ale enzimei exist 2 tipuri de legturi: Legturi principale Legturi secundare Separarea apoenzimei de coenzim, n cazul legturilor slabe, se realizeaz prin simpl dializ. Dintre enzimele care prezint o astfel de structur chimic, amintim: Zimaz Flavinenzimele Carboxilaze Separarea legturii tari dintre apoenzim i coenzim, se face prin denaturarea enzimei. Exemplu: Enzime porfirinice Apoenzima este: Termolabil Coloidal Nedisociabil n cazul n care apoenzima este denaturat, enzima i pierde calitile catalitice. Apoenzima cuprinde : Situsul catalitic Situsul allosteric Coenzima este: Termostabil Necoloidal 4

35

36

37

38 39

40 41. 42

43

44

45

46

Disociabil Ce activiti sunt deter- Activitile desfurate de coenzime sunt urmtoarele: minate de coenzime? Particip la transportul electronilor Contribuie la realizarea mecanismului biocatalitic Determin specificatea de aciune a enzimelor Particip la transportul hidrogenului, a dioxidului de carbon, a gruprilor aminice Dai o definiie de final, Dac am face o sintez scurt, privitoare la activitatea sintetic privitor la aciu- apoenzimelor i a coenzimelor, am putea concluziona c: nea apoenzimelor i a Apoenzima reprezint suportul proteic al coenzimelor. enzimei i contribuie la activarea enzimei Coenzima determin activitatea catalitic a enzimei Care este starea chimic Holoenzimele se obin cu uurin n stare cristalin. n care se obin holo- n aceast stare sunt tripsina, pepsina, ureaza. enzimele? De ce este determinat Activitatea holoenzimelor este determinat de o secven activitatea holoenzime- a lanului polipeptidic, care se numete centru activ sau lor? miez. n cazul acestui centru activ, un rol foarte important l are gruprile tio, hidroxil, amino, etc. Dac se blocheaz gruprile centrului activ, se blocheaz i activitatea enzimei. Ce urmarea are denatuDac are loc denaturarea prii proteice a enzimei, rarea proteinei enzimei? activitatea catalitic a enzimei nu se modific. Cum ncepe activitatea Activitatea enzimei ncepe prin activitatea gruprilor libere enzimei? din centrii activi ; acetia intr n contact cu alte grupri nvecinate. Ce determin centrii Centrii activi determin : activi? Specificitatea de substrat Specificitatea de aciune Ce sunt situsurile enziSitusurile enzimatice sunt zone specifice n cadrul mei? moleculei, care sunt eseniale n determinarea : Aciunii catalitice ( situs catalitic ) Aciunii de reglare ( situsnallosteric ) Ce grupare se leag de De situsul catalitic se leag sibstratul de reacie, n mod situsul catalitic? specific, care este compusul chimic care urmeaz s fie transformat de enzim n produs de reacie , prin intermediul complexului enzim enzim subtrat ( ES), Care este reactia gene- Reacia chimic ce st la baza activitii enzimatice, este: ral care st la baza ac- E + S = ( ES ) --- E + P tivitii enzimatice? E = cantitatea de enzim care intr n reacie S = cantitatea de substrat care intr n reacie ES = complexul de enzim-substrat P = produsul de reacie Prin ce i exercit Holoenzimele i exercit activitatea enzimatic prin 5

47 48

49

activitatea enzimatic holoenzimele? Dar heteroenzimele? Prin ce se exprim activitatea enzimatic? Care este unitatea de msur utilizat pentru determinarea acestei activiti? Cum se determina activitatea enzimatic n cazul enzimelor pure?

intermediul situsului catalitic. Heteroenzimele i exercit activitatea enzimatic prin intermediul situsului catalitic, dar i prin cel al coenzimei. Activitatea enzimatic se exprim prin cantitatea de substrat transformat n unitate de timp. Unitatea de msur care determin activitatea unei enzime, este mol/min Activitatea enzimatic, n cazul enzimelor pure , se determin prin numrul de molecule de substrat care pot fi metabolizate ntr-un minut de o singur molecul de enzim. Aceast mrime se numete raport de transformare ( turnover number) Factorii care determin activitatea enzimatic, sunt: Temperatura Influena Ph Activatori ai enzimelor Inhibitori ai enzimelor Temperatura optim este temperatura la care activitatea unei enzime este maxim. Temperatura la care sunt active majoritatea enzimelor. Este cea de 40-60C

50

Care sunt factorii care influeneaz activitatea enzimelor?

51 52 53

54 55

56 57

Ce este temperatura optim? Care este temperatura la care sunt active cele mai multe enzime? Cum variaz activitatea Variaia activitii enzimatice de la inactivitate pn la enzimelor n limitele de temperatura optim are forma de clopot , sau curb a lui la inactivitate pn la Gaus. temperaura optim? Ea este ascendent de la inactiviate ( sub valoarea minim de activitate), pn la temperatura optim, dup care ncepe descreterea, pn la inactivitate, dar care este dincolo de temperatura maxim, care este temperatura la care activitatea enzimatic nceteaz. Pentru a eficientiza activitatea enzimatic, adic a menine temperatura optim ca un platou ct mai larg, este necesar ca ceilali factori care determin activitatea enzimatic s se afle la valoare optim. Ce este temperatura Temperatura critic este valoarea la care activitatea critic? enzimatic se reduce la jumtate. Cum variaz temperatuRaportul dintre valoarea temperaturii optime i timpul n ra optim n funcie de care acioneaz enzimele este invers proporional. timpul n care Cu ct timpul n care acioneaz enzimele este mai mare, acioneaz enzimele? valoarea temperaturii optime este mai mic i invers. Ce efect are temperatuTemperatura joas oprete activitatea unei enzime, ci o ra joas asupra activitii ncetinete, sau o opresc n mod reversibil. enzimatice? Cum acioneaz soluiile Soluiile diluate de enzime, n urma ngheului i a diluate de enzime? dezgheului, cresc activitatea enzimei, pentru c se 6

58 59

60

61

62

63 64

65

elibereaz noi centrii de activi ai enzimei. n cazul soluiilor concentrate de enzime activitatea enzimatic scade, pentru c se formeaz agregate moleculare care blocheaz unii centrii activi. Cum se manifest activiAceast activitate variaz n limite de minim i maxim, fiin tatea enzimatic n cea mai intens la valoarea de optim. funcie de Ph? Exemplificai cteva Valorile de optim ale unor enzime sunt urmtoare: valori de pH ale unor Pepsina = 1,4 -1,6 enzime. Tripsina = 7,8 -8,7 Papaina = 6,7 -7,8 Amilaza din mal = 4,7 5,2 Zaharaza = 4 -5,5 Maltaza = 6,1 -6.8 Lipazele = 4-5 De cine este influenat Valoarea de Ph este influenat de urmtorii factori: valoarea de pH Temperatur Concentraia de ioni din soluie De natura i de concentraia substratului De originea enzimei De factorii biologici Ce sunt activatorii enziActivatorii enzimelor sunt substane care mresc melor? activitatea enzimelor, prin: Stimularea direct a activitii enzimei ndeprtarea inhibitorilor enzimatici Care sunt cei mai impor- Se cunosc 3 tipuri de activatori celulari: tani activatori celulari? Activatori care acioneaz prin deblocarea centrilor activi din molecula enzimelor Activatori care acioneaz asupra enzimei prin nlturarea din sistem a unor inhibitori enzimatici Activatori care sunt componente ale enzimelor sau care stimuleaz direct activitatea acestora. Ce sunt inhibitorii enziInhibitorii sunt substane care micoreaz activitatea melor? enzimelor . Cum se clasific inhibiton funcie de modul n care acioneaz inhibitorii asupra rii enzimelor? enzimelor, se cunosc 2 tipuri de inhibitori: Inhibitori specifici care acioneaz asupra unei singure enzime Inhibitori nespecifici care acioneaz asupra mai multor enzime Care sunt varietile Inhibiia enzimatic prezint 2 aspecte: inhibiiei enzimatice? Inhibiia competitiv se produce n momentul n care inhibitorul are o structur molecular asemntoare cu substratul; deoarece o parte din enzim se combin cu inhibitorul , se micoreaz cantitatea de enzim care se 7

66

De cine depinde inhibiia

67

Care sunt tipurile de inhibiie necompetitiv?

68

Prezentai civa reprezentani!

69 70

Ce este polimorfismul enzimatic? Care sunt formele de polimorfism:

71 72

Ce sunt izoenzimele? Prin ce se deosebesc

combin cu substratul i astfel scade viteza de reacie ; prin mrirea concentraiei substratului, scade influena inhibitorului asupra enzimei Inhibiia necompetitiv se caracterizeaz prin faptul c inhibitorul nu are structura asemntoare cu enzima, deci se combin cu complexul enzim-substrat i foarte rar cu enzima Inhibiia depinde de cantitatea de : Substrat Inhibitor Tipurile de inhibiie necompetitiv sunt: Inhibarea prin blocarea sau transformarea gruprilor sulfhidrice din centrii activi ai enzimelor Inhibirea prin blocarea metalului din componena enzimei sau a activatorilor din modul de reacie Inhibarea prin combinarea substratului cu inhibitorul Inhibarea prin feed back sau retroinhibaie 1. Oxidoreductazele au urmtoare subclase: Dehidrogenaze Flavinenzime Citocromi Oxidaze 2. Transferazele au urmtoarele subclase: Transmetilaze Transmetilaze Transacilaze Transfosfataze Fosfomutaze Transglicozidaze 3.Hidrolaze au urmtoarele subclase: 4.Liaze 5.Izomeraze 6.Ligaze Prin polimorfismul enzimatic se nelege formele moleculare multiple ale unor enzime care au aceeai funcie catalitic dar se deosebesc prin proprieti fizico-chimice. Enzimele izodinamice ( care catalizeaz aceeai reacie) vor forma 3 tipuri de polimorfism molecular : Izoenzime Izoaloenzime Heteroenzime Izoenzimele sunt formele moleculare ale uneia i aceleiai enzime, forme care se gsesc n acelai organism i catalizeaz aceeai reacie. Izoenzimele se deosebesc prin: 8

ntre ele izoenzimele?

73

Care este rolul izoenzimelor? Dai cteva exemple de izoenzime:

74

75 76

Ce sunt izoaloenzimele Dai exemple de izoaloenzime ? Ce sunt heteroenzimele? Exemplificai heteroenzimele? Ce sunt sistemele multienzimatice? Care este modul de aciune a sistemelor?

77 78 79 80

Termostabilitate Parametrii cinetici Migrare electroforetic Izoenzimele au rol de a : Regla metabolismul Adapta organismul Dintre izoenzime, amintim : Lacticodehidrogenaza Alcooldehidrogenaza Malicodehidrogenaza Glucozo 6 fosfataza Enolaza Izoaloenzimele sunt enzime izodinamice , cu origine celular unic , ce catalizeaz aceeai reacie a unui substrat, dar fiecare n alt mod Dintre izoaloenzime, amintim: Izocitricodehidrogenaze Glutamatdehidrogenaze Heteroenzimele sunt forme moleculare multiple ale enzimelor izodinamice de origine diferit , provenind de la specii diferite. Dintre heteroenzime, amintim : Alcooldehidrogenaza din drojdie Sistemele multienzimatice sunt complexe emzimatice care catalizeaz reacii succesive sau cuplate. Eficacitatea aciunii sistemelor multienzimatice const n rapiditatea de transferul rapid al produsului de reacie a primei enzimei ctre enzima a 2-a , pentru care acest produs devine un substrat