Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Proteine
Proteine
Planul:
complex,
macromolecular,
eseniali
pentru organismele vii att din punct de
vedere structural, ct i funcional.
PROTEINELE
formeaz
clasa
de
substane dintre cele mai rspndite i de
o varietate funcional excepional.
Din punct de vedere chimic, proteinele
se numesc substanele organice azotoase,
alctuite din aminoacizi legai n lanuri
(catene) prin legturi peptidice i care
posed organizare structural complex.
funciile biologice.
solubilitate.
structur.
compoziie.
caracteristicile electrochimice.
2.
3. Proteine de rezerv:
cazeina (din lapte);
zeina (din porumb);
ovalbumina (n ou);
feritina (n splin);
etc.
7
4.
A
g
Ac
A
g
Ac
Produs Ag Ac
(precipitat)
Ac
A
g
Ac
A
g
5. Proteine de aprare:
6.
10
difterotoxina;
ricina;
etc.
12
14
15
Se deosebesc 4
niveluri structurale n
arhitectura moleculei
proteice:
structura primar,
secundar,
teriar i
cuaternar.
17
Structura teriar
Structura
primar
-cross
-helix
Structura secundar
Structura cuaternar
18
19
R1
R3
R5
CH
CH
CH
CH
CH
R2
R4
21
Structura secundar
Structura secundar reprezint modul
mpachetrii
catenei
polipeptidice
ntr-o
structur
ordonat,
datorit
formrii
legturilor de hidrogen ntre gruprile CO i
NH ale unei catene sau a catenelor
nvecinate. Dup configuraie structurile se
mpart n spiralate (-spiral) i pliante (structur i forma -cross).
22
Structura secundar
-Spiral. Aceasta este o varietate
de structur secundar a proteinei n
form de spir regulat, format
datorit legturilor interpeptidice de
hidrogen n limitele unuia i aceluiai
lan polipeptidic.
23
24
25
Structura
secundar a
unui fragment
polipeptidic
-helix
26
Structura secundar
-Structura este o varietate a structurii
secundare, avnd configuraia curbat, care
se formeaz cu ajutorul legturilor de
hidrogen interpeptidice n limita unor sectoare
a aceluiai lan polipeptidic sau a lanurilor
alturate. Aceast structur se mai numete
i structur n straturi pliante.
27
Structura secundar
Exist varieti ale -structurii. Sectoarele
pliante limitate, la formarea crora particip
un singur lan polipeptidic se numete crossforma- (-structur scurt).
Legturile de hidrogen n cross-forme se
formeaz
ntre
grupurile
peptidice
ale
lanurilor catenei polipeptidice.
28
Structura secundar
O
alt varietate numit
-structur
complet este caracteristic pentru toat
catena polipeptidic, care are form ntins i
este stabilizat de ctre legturile de
hidrogen, formate ntre gruprile peptidice ale
catenelor aranjate paralel. Aceast structur
amintete foalele acordeonului.
29
Structura secundar
Se cunosc i alte variante de -structuri:
ele pot fi formate din:
catene paralele (N-terminaiile catenelor
polipeptidice sunt ndreptate n aceeai
direcie) i
antiparalele
(N-terminaiile
catenelor
polipeptidice sunt ndreptate n direcii
diferite).
30
Structura secundar
NH2
C
HOOC
O
-structur
scurt
H
R
C
Cu chenar rou sunt
indicate legturile
de hidrogen
R
C
O
R
H
N
31
Structura secundar
NH2
R
C
N H2
R
H
-structur
complet
(catene paralele)
R
C
R
O
R
H
R
O
C
32
Structura secundar
NH2
C
HOOC
O
H
R
-structur
complet
(catene antiparalele)
R
C
Cu chenar rou sunt
indicate legturile
de hidrogen
R
H
N
R
33
Structura secundar
n proteine este posibil trecerea de la
-spiral
la
-structuri
i
invers.
Asemenea trecerea a fost descoperit n
cheratin. La splarea prului cu spunuri
alcaline
se
distruge
uor
structura
spiralat a -keratinei i ea trece n
-keratin (prul cre se ndreapt). n
multe proteine sunt prezente concomitent
sectoare -spiralate i -structuri.
34
Structura teriar
Reprezint modul de mpachetare a catenei
polipeptidice n spaiul tridimensional.
Dup forma structurii teriare, proteinele
se mpart n 2 grupuri principale: globulare i
fibrilare. Proteinele globulare mai des au
form elipsoidal, iar cele fibrilare form
de fibre subiri (form de baghet,
fusiform).
35
Structura teriar
n stabilizarea structurii teriare a
proteinei un rol nsemnat au legturile
dintre radicalii Aa. Aceste legturi pot
fi grupate n:
legturi stabile (covalente) i
legturi slabe (polare i nepolare).
36
Structura teriar
Legturile covalente:
legturi bisulfidice (-S-S-)
legturi izopeptidice
legturi esterice
37
Structura teriar
Legturile slabe:
legturi ionice sau legturi saline (-NH3+COO--).
legturi de hidrogen peptidice.
Legturi de hidrogen nepeptidice.
Interaciuni dipol-dipol (sunt stabilite ntre
gruprile alcool CH2-OH din Ser).
Fore Van der Waals (ntre radicalii de Aa
nepolari (hidrofobi) ca Leu, Ile, Val, Ala,
Phe).
Etc.
38
Structura teriar
n configuraia teriar a moleculei
proteice se ntlnesc sectoare spiralate (spiral), stratificate (-structuri) i ghemuri
haotice. Numai aranjamentul spaial specific
confer
proteinei
activitate
biologic.
Dereglarea structurii teriare, are ca
urmare modificarea proprietilor proteinei
i pierderea activitii biologice a ei.
39
Structura teriar
40
Structura cuaternar
Unele proteine, ns sunt formate din cteva catene
polipeptidice, fiecare avnd structur teriar. Pentru
asemenea proteine exist noiunea de structur
cuaternar, care reprezint organizarea ctorva lanuri
polipeptidice cu structur teriar, ntr-o molecul
proteic unica din punct de vedere structural i
funcional. Astfel de protein cu structur cuaternar se
numete oligomer, iar polipeptidele lui componente cu
structur teriar protomeri sau subuniti.
41
Structura cuaternar
La
nivelul
cuaternar
de
organizare,
proteinele i pstreaz configuraia teriar
caracteristic (globular sau fibrilar). De
exemplu, hemoglobina protein cu structur
cuaternar const din 4 subuniti, fiecare
avnd configuraia globular. Prin urmare i
molecula
hemoglobinei
are
configuraia
globular.
42
Structura cuaternar
Legturile covalente (rezistente) ale structurii
cuaternare sunt reprezentate de legturile
bisulfidice ntre resturile Cys a fiecrei suprafee de
contact a diferitor subuniti.
Legturile slabe sunt reprezentate de legturile
ionice ntre gruprile cu semn opus ale radicalilor
laterali ai Aa din fiecare subunitate; legturile de H2
ntre radicalii laterali ai resturilor de Aa situai la
suprafaa de contact ai subunitilor.
43
Holoproteinele
reprezint
simple constituite numai di Aa.
proteine
44
Albuminele
Sunt proteine cu caracter acid, solubile n ap i n
soluii diluate de electrolii. Coaguleaz uor. Au mas
molecular relativ mic, ceea ce uureaz ptrunderea
lor prin membranele biologice. n albumine predomin Aa
monoaminomonocarboxilici. Gly se gsete n cantiti
foarte mici, sau poate lipsi total. Sunt de asemenea
srace n Trp, dar au un coninut relativ ridicat de sulf
(1-2,5%). Unele albumine sunt toxice i se numesc
toxalbumine (ricina, falina, crotina etc.).
Exemple: ovalbumina, legumelina, leucozina, ricina etc.
45
Globulinele
Sunt cele mai rspndite proteine globulare din
organismele vegetale i animale. Sunt insolubile n ap,
dar se dizolv cu uurin n soluii diluate de
electrolii (NaCl, Na2SO4 etc.) i n baze diluate. Prin
fierbere globulinele coaguleaz mai greu dect
albuminele, unele chiar incomplet. Globulinele au Mr
mare i se pot obine n stare cristalin. Au caracter
acid mai pronunat dect albuminele, datorit
coninutului mai ridicat de Asp i Glu. n proporie
mrit conin de asemenea Gly i Leu.
Exemple: fazeolina, legumelina, glicinina, vicilina,
edestina, amandina, arachina, conglutina etc.
46
Prolaminele
Sunt proteine vegetale care s-au identificat numai n
seminele de graminee. Lipsesc n alte genuri i familii de
plante, de asemenea i n regnul animal. Ele au un
caracter acid pronunat datorit coninutului ridicat de
prolin (de unde le deriv i denumirea), Glu i Asp. Se
mai numesc i gliadine dup numele principalei prolamine
din gru, numit gliadin. Sunt insolubile n ap i solubile
ntr-un mod oarecum specific n alcool etilic 70%. Pe
baza acestei proprieti ele pot fi separate de celelalte
proteine.
Exemple: gliadina (boabele de gru i secar), zeina
(porumb), hordeina (orez), avenina (ovs), cafirina (sorg).
47
Glutelinele
Sunt proteine vegetale, care nsoesc n graminee
prolaminele. Se gsesc att n semine, ct i n frunze.
n regnul animal nu au fost identificate. Au caracter
acid, datorit coninutului ridicat de Glu (>20%) i Asp.
Sunt insolubile n ap, alcool i soluii de sruri neutre.
Se dizolv n hidroxizi alcalini. Au valoare alimentar mai
mare dect prolaminele deoarece conin ntr-o proporie
mai mare diferii Aa eseniali.
Exemple: glutenina din boabele de gru, orizeina din
boabele de orez.
Glutenul este un amestec de gluteline, prolamine,
albumine i globuline.
48
Histonele
Sunt proteine cu caracter slab bazic. Au un
coninut ridicat de Arg i Lys. Se dizolv uor n
soluii diluate de H2SO4. Predomin n regnul animal.
n cantitate mai mare se afl n nucleele celulelor, n
sperm, n globulele roii din snge etc. n plante nu
s-au identificat histone tipice dar exist histone
vegetale, care intr n constituia nucleoproteidelor
i cromoproteidelor vegetale i care sunt nrudite cu
histonele tipice. Histonele se coaguleaz prin
nclzire i sunt hidrolizate de enzime proteolitice.
49
Protaminele
Sunt cele mai simple proteine. Au mas
molecular mic (2 000 3 000). Conin pn
la 80% Aa bazici: Lyz, His i mai ales Arg. Nu
conin sulf. Soluiile lor au caracter bazic
puternic. Nu precipit la nclzire.
Protaminele sunt proteine care se gsesc
numai n regnul animal.
50
Scleroproteinele
Sunt proteine fibrilare cu rol mecanic, plastic i de
susinere n organismele animale. Sunt alctuite aproape
exclusiv din Aa monoaminomonocarboxilici, mai ales din
Gly. Ele sunt mai bogate n oxigen i mai srace n azot,
dect celelalte proteine. Au o rezisten mare fa de
agenii chimici i se caracterizeaz printr-o rezisten la
aciunea hidrolitic a enzimelor proteolitice.
Scleroproteinele sunt proteine care se gsesc numai n
regnul animal, i n stratul aleuronic la semine.
51
Heteroproteidele
sunt
proteine
complexe formate din partea proteic i
partea neproteic (gruparea prostetic).
Ele posed aceleai proprieti generale
(fizico-chimice, chimice, biochimice) ca i
proteinele simple, ns datorit gruprii
prostetice posed i proprieti specifice
acestor grupri.
52
funcie
de
gruparea
prostetic,
heteroproteidele se clasific n:
fosfoproteide,
glicoproteide,
lipoproteide,
metaloproteide,
cromoptoteide i
nucleoproteide.
53
54
55
57
58
D N
N B
H2 C
CH2
H39 C 20 OOC
Mg
OCH 3
CH2
CH3
H3 C
H2 C
CH
CH3
CH3
59
H3C
CH
A
CH3
H3C
D N
Fe
N B
N
C
H2C
H2C
CH2
HOOC
CH2
CH2
CH2
CH2
CH3
COOH
60
61
ale
structura molecular,
gruprile libere polare,
suprafaa moleculei,
legturile intra- i intercatenare,
natura radicalilor nepolari etc.
62
63
Caracterul
amfoter
i
punctul
izoelectric. Asemenea Aa, proteinele sunt
substane amfotere i formeaz n soluii
apoase amfiioni.
COOH
Prot.
COO
Prot.
NH2
Protein nedisociat
NH3
Protein disociat
(amfiion)
64
Masa molecular
Masa molecular a substanelor proteice
este relativ mare, fiind cuprins ntre 10 000
i 60 000 Da se prezint sub form de
agregate moleculare, formate prin asocierea
mai multor macromolecule proteice. Se
cunosc ns proteine, mai ales cele cu
caracter bazic, care au masa molecular sub
10 000 Da.
1 Da (dalton) = masa 1 g
hidrogen = 1,67 x 10 -24g.
65
66
MULUMESC
PENTRU
ATENIE !
67