UNIVERSITATEA ALEXANDRU IOAN CUZA IAI

FACULTATEA DE BIOLOGIE
Specializarea ECOLOGIE I PROTECIA MEDIULUI
NVMNT LA DISTAN

TITULAR DISCIPLIN
ef lucr.dr. Elena CIORNEA

IAI
2009

Date de contact:
- coordonator disciplin ef lucr.dr. Elena CIORNEA e.mail: ciornea@uaic.ro
- tutore:
ef lucr. dr. Elena CIORNEA
Propuneri tematice pentru activiti tutoriale:
compoziia chimic a lumii vii
metabolismul glucidelor
metabolismul lipidelor
metabolismul proteinelor
Obligaiile minime ale studenilor:
participarea activ la activitile tutoriale
prezena obligatorie la orele de lucrri de laborator
Modul de stabilire a notei finale:
25% activitatea de laborator
25% notele obinute la verificrile pe parcurs
50% nota la examen
Teme de licen ce pot fi abordate la disciplina BIOCHIMIE:
Cinetica reaciilor enzimatice cu un singur substrat
Studiul diferitelor principii active din diverse surse de origine animal i vegetal
Rolul lipidelor complexe n structura membranelor biologice
Utilizarea practic a polizaharidelor
Rolul biologic al cromoproteinelor

INTRODUCERE
Fiecare etap a dezvoltrii societii umane s-a caracterizat prin dezvoltarea cu precdere
a anumitor domenii caracteristice pentru etapele respective. n ceea ce privete de exemplu
pictura, sculptura astronomia etc., umanitatea a aezat la loc de cinste n primul rnd operele
Evului mediu n timp ce apariia zorilor capitalismului s-a caracterizat prin dezvoltarea fr
precedent a tehnologiilor. n vremurile noastre putem afirma fr a grei c secolul XX a fost
secolul fizicii iar secolul XXI va aparine cu siguran dezvoltrii biotehnologiilor.
Progresele tehnologice moderne au permis extinderea i aprofundarea studiilor referitoare
la diveri constitueni celulari i subcelulari. Noile cuceriri ale biotehnologiei nu sunt ns posibile
fr aportul substanial al unor tiine de grani, n marea lor majoritate tinere, cum ar fi
biochimia, biofizica, biologia molecular, microbiologia industrial i altele.
Biochimia este definit ca fiind tiina ce se ocup cu studiul structurii chimice a
organismelor vii, totalitatea reaciilor i transformrilor care au loc n celula vie, reglarea acestora i
interdependena permanent cu mediul nconjurtor.
Din punctul de vedere al de obiectului de studiu distingem mai multe ramuri ale biochimiei:
Biochimie microbian
Biochimie vegetal
Biochimie animal
n ultimul secol, n cadrul biochimiei animalelor, o amploare deosebit a fost nregistrat de
biochimia omului, n special biochimia medical sau clinic, dat fiind importana practic
imens a acesteia pentru pstrarea sntii omului.
n funcie de modul de abordare a problemelor studiate, se disting dou ramuri principale
ale biochimiei:
Biochimie structural (descriptiv)
Biochimie dinamic (biochimia metabolismului)
Din punct de vedere istoric, biochimia devine o tiin de sine stttoare n cea de a doua
jumtate a secolului al XIX-lea cnd ea s-a desprins din complexul tiinelor chimice i biologice.
Locul biochimiei ntre tiinele moderne poate fi considerat unul central.
Pe de o parte , dezvoltarea biochimiei nu ar fi fost posibil fr aportul unor tiine clasice
cum ar fi biologia, chimia, fizica, matematica etc.
Pe de alt parte, realizrile tiinifice ale biochimiei au contribuit i contribuie la dezvoltarea
altor tiine i domenii ale activitii umane cum ar fi genetica, fiziologia, medicina, biotehnologia
(domeniu nou, deosebit de vast care poate s ofere soluii avantajoase n rezolvarea multor
probleme practice de interes major), industria alimentar etc.

I. BIOCHIMIA STRUCTURAL
I.1. Compoziia chimic a organismelor vii
Organismele vii conin aproape toate elementele chimice ntlnite n lumea nevie (moart).
Compoziia chimic a organismelor vii este extrem de complex datorit constituiei diferite a
compuilor biochimici, precum i datorit proporiei diferite a elementelor chimice ntlnite n lumea
vie. n funcie de ponderea i rolul pe care l joac n celula vie, elementele chimice se clasific
astfel:
a) bioelemente majore (macrobioelemente) care ndeplinesc de regul un rol plastic
(structural) gsindu-se n cantiti majore C, H, O, N, P, S, Ca, K, Na etc.
b) microelemente care sunt bioelemente ce intr n cantiti foarte mici n constituia
vieuitoarelor dar sunt absolut indispensabile vieii B, Al, V, Cr, Mn, Zn, I, Mo, Sr etc.
Bioelementele, att cele majore ct i microelementele, se gsesc n cantiti mici i foarte
mici n stare liber n organism. n marea lor majoritate ele intr n structura unor substane
chimice specifice lumii vii care se numesc biomolecule.
n funcie de natura acestora, biomoleculele se mpart n dou clase:
a) molecule bioanorganice (apa, srurile minerale)
b) molecule bioorganice (glucide, lipide , aminoacizi, peptide, proteine, acizi
nucleici, vitamine, hormoni, factori de cretere etc.).
I. 1.1. Molecule bioanorganice componenii minerali ai organismelor vii
Principalele substane anorganice ntlnite n toate organismele vii sunt reprezentate de
ap i sruri minerale.
Apa este un constituent absolut indispensabil tuturor organismelor vii, deoarece toate
procesele celulare care stau la baza vieii nu pot avea loc n lipsa apei. Chiar i diminuarea mai
mult sau mai puin accentuat a coninutului de ap n celule i esuturi determin scderea sau
chiar ncetarea funciilor vitale. Coninutul n ap al organismelor vii este extrem de variat, oscilnd
ntre 20-30% n semine, tulpinile plantelor lemnoase, esutul osos etc. i 95-98% n frunze,
microorganisme, multe esuturi animale etc.
Principala funcie a apei n lumea vie o constituie rolul su de mediu de reacie pentru toate
procesele biochimice. n acelai timp, apa reprezint mijlocul de transport pentru metabolii (seva
plantelor, sngele, urina, lichidul cefalorahidian, limfa etc.)
Apa legat este reprezentat de acea cantitate de ap care nconjoar biomoleculele
organice i care prezint proprieti diferite. Astfel, aceast ap nu nghea nici chiar la 100oC,
fapt ce explic existena formelor de via n condiii extreme cum ar fi zonele polare, ghearii etc.
Srurile minerale sunt prezente n toate organismele vii, n diferite proporii. n mediul
celular, care este un mediu apos, aceste sruri se gsesc sub form ionizat. Cel mai frecvent se
ntlnesc ioni de Na+, K+, Ca2+, Mg2+, NO3, PO43, SO42, Cl etc.
I.1.2. Molecule bioorganice
I.1.2.1. Aminoacizii uniti structurale de baz ale proteinelor
Definiie, structur chimic, rspndire n natur
Aminoacizii sunt compui organici cu funciune mixt (conin n molecul o grupare amino
NH2 i o grupare carboxilic COOH) i reprezint unitile structurale de baz ale proteinelor. Din
cei aproximativ 200 de aminoacizi cunoscui n prezent, un numr de 20 sunt proteinogeni, adic
intr n mod curent n structura proteinelor. Din punct de vedere structural, aminoacizii proteinogeni
sunt aminoacizi i au formula general:
R CH COOH
I
NH2

Radicalul R poate fi alifatic, aromatic sau heterociclic. n funcie de natura acestui radical,
aminoacizii se clasific n 7 clase.

1. Acizi monoamino-monocarboxilici. Din aceast clas fac parte 5 aminoacizi

proteinogeni cu caten normal sau ramificat: glicina (glicocolul), alanina, valina, leucina i
izoleucina:
CH 2 COOH
I
NH 2
Glicocol (Gly)

CH 3 CH COOH
I
NH 2

CH 3 CH CH COOH
I
I
CH 3 NH 2
Valin (Val)

Alanin (Ala)

CH3 CH2 CH CH COOH

I
I
CH3 NH2

CH3 CH CH 2 CH COOH
I
I
NH2
CH
3

Leucin (Leu)

Izoleucin (Ile)

2. Hidroxiaminoacizii sunt aminoacizi ce conin n molecula lor, n afara grupelor NH2 i

COOH i o grupare alcoolic. Dintre aminoacizii proteinogeni, n aceast grup intr serina i
treonina.
CH3 CH CH COOH
I
I
OH
NH2

CH2 CH COOH
I
I
OH
NH2
Serin (Ser)

Treonin (Thr)

3. Tioaminoacizii (aminoacizii cu sulf) conin n molecula lor o grupare sulfhidril (SH),

alturi de gruprile amino i carboxil. Dintre aminoacizii proteinogeni, n aceast grup intr
cisteina i metionina:
CH2 CH COOH
I
I
SH
NH2

CH2 CH2 CH COOH

I
I
NH2
S
I
CH3

Cistein (Cys)

Metionin (Met)

4. Acizii monoamino-dicarboxilici conin n molecula lor o grupare amino i dou grupe

carboxil i au caracter acid. Din aceast clas fac parte acizii glutamic i aspartic. n structura
majoritii proteinelor naturale se ntlnesc i amidele acestora (glutamina i respectiv asparagina).
Unii autori consider c acestea sunt aminoacizi ca atare (ceea ce nseamn c exist 22 de
aminoacizi proteinogeni), iar ali autori le consider ca fiind derivai ai acidului glutamic, respectiv
aspartic (i, implicit, consider c exist 20 de aminoacizi proteinogeni):
HOOC CH2 CH2 CH COOH
I
NH2
Acid glutamic (Glu)

O = C CH2 CH2 CH COOH

I
I
NH2
NH2
Glutamina (Gln)

HOOC CH2 CH COOH

I
NH2
Acid aspartic (Asp)

O = C CH2 CH COOH
I
I
NH2
NH2
Asparagina (Asn)

5. Acizii diamino-monocarboxilici, conin n molecul dou grupri amino i au caracter

bazic. Ei intr n cantiti mari n structura proteinelor bazice (de exemplu histonele i protaminele),
iar n cazul multor enzime bicomponente au rolul de a lega cofactorul enzimatic de apoenzim prin
legturi puternice, covalente. De exemplu lizina, prin gruparea sa aminic din poziia poate lega
cofactori de tipul biotinei, acidului lipoic, acidului folic etc.:
CH2 CH2 CH2 CH2 CH COOH
I
I
NH2
NH2
Lizin (Lys)

HN = C NH CH2 CH2 CH2 CH COOH

I
I
NH2
NH2
Arginin (Arg)

6. Aminoacizii aromatici conin n molecula lor un nucleu benzenic. Dintre aminoacizii

proteinogeni, din aceast clas fac parte fenilalanina i tirozina, aceasta din urm putnd fi
considerat ca un derivat al fenilalaninei (phidroxi-fenilalanina):

 CH2 CH COOH
I
NH2

HO

Fenilalanin (Phe)

CH2 CH COOH
I
NH2
Tirozin (Tyr)

7. Aminoacizii heterociclici conin n molecula lor un heterociclu care este de regul

pentaatomic (imidazolic sau pirolic). Din aceast grup fac parte 4 aminoacizi proteinogeni:
triptofanul, histidina, prolina i hidroxiprolina:
CH2 CH COOH
I
NH2

CH2 CH COOH
I
NH2
N

HN

N
H
Triptofan (Trp)

Histidin (His)

HO
N
H

COOH

N
H

Prolin (Pro)

COOH

Hidroxiprolin (ProOH)

n afar de aminoacizii proteinogeni descrii mai sus, care stau la baza structurii catenelor
polipeptidice ale proteinelor native, n natur se ntlnesc i ali aminoacizi, att sub form liber
ct i n structura unor compui biologic activi. Unii dintre ei ndeplinesc funcii biochimice i
fiziologice importante, alii reprezint produi intermediari n unele ci metabolice sau sunt
precursori n biosinteza unor substane biologic active.
Acidul amino-butiric (GABA) este un important mediator chimic n sistemul nervos i se
formeaz n organism prin decarboxilarea enzimatic a acidului glutamic:
CO2
HOOC CH CH 2 CH 2 COOH
I
PALP
NH2
Glutamat- -decarboxilaza
Acid glutamic

CH2 CH 2 CH 2 COOH
I
NH2
Acid aminobutiric (GABA)

El ndeplinete diferite funcii printre care, cea mai important este cea de mediator chimic
de blocare a sinapselor.
Ornitina este un aminoacid cu caracter bazic (din clasa acizilor diamino-monocarboxilici)
ntlnit n organismele mamiferelor ca produs intermediar al ciclului ureogenetic (ciclul Krebs
Henseleit). Sub form liber se ntlnete numai la unele plante:
CH2 CH2 CH2 CH COOH
I
I
NH2
NH2
Ornitin

Citrulina este un intermediar al ciclului ureogenetic:

H2N CO NH CH2 CH2 CH2 CH COOH

I
NH2

Alanina intr n structura unor substane biologic active de mare importan cum ar fi
acidul pantotenic. Intr de asemenea n structura carnozinei i anserinei, dipeptide izolate din
esutul muscular al mamiferelor:
CH2 CH2 COOH
I
NH2
Alanin

Acidul pamino-benzoic (PAB), considerat cndva n mod greit ca fiind vitamina H, se

ntlnete n natur mai ales sub form combinat (el intr de exemplu n structura acidului folic
care este vitamina M a crei molecul conine un rest de pteridin, un rest de acid p-aminobenzoic
i un rest de acid glutamic):

H2N

COOH

Acid p-aminobenzoic

Cu excepia glicocolului, toi aminoacizii conin cel puin un atom de carbon asimetric.
Aceasta nseamn c ei prezint izomerie optic. Ca i n cazul monozaharidelor ns,
apartenena la seria D sau L nu coincide cu sensul rotirii planului luminii polarizate ci se determin
prin compararea configuraiei atomului de carbon chiral al aminoacidului cu configuraia carbonului
chiral al aldehidei L-glicerice, respectiv aldehidei D-glicerice:
CHO
I
*
H C OH
I
CH2 OH

COOH
I
H2N * C H
I
R

COOH
I
H *C NH2
I
R

CHO
I
* H
HO C
I
CH2 OH

L-aminoacid

D-aminoacid

L-gliceraldehid

D-gliceraldehid

Cu unele excepii, aminoacizii naturali aparin seriei L deoarece organismele vii nu

sintetizeaz enzimele necesare metabolizrii D-aminoacizilor. Cu toate acestea, n natur exist
aminoacizi aparinnd i seriei D n structura unor antibiotice, n structura componenilor pereilor
celulari ai unor bacterii, n celulele canceroase etc. Pentru a evita confuziile ce pot s apar n
studiul seriilor D i L i respectiv al seriilor optic active dextrogir (+) i levogir () se recomand
folosirea simbolului S (senestrum = stnga) pentru izomerii ce aparin seriei L i respectiv R
(rectum = dreapta) pentru izomerii din seria D.
Aminoacizii proteinogeni au fost obinui att prin sintez chimic ct i prin hidroliza
proteinelor sub forma unor substane cristaline (aspectul geometric al cristalelor fiind specific
fiecrui aminoacid), incolore, inodore, stabile la temperatura camerei i cu gust dulce. Punctele de
fierbere i de topire ale aminoacizilor sunt relativ ridicate, iar prin nclzire se topesc cu
descompunere.
n general, aminoacizii sunt solubili n ap ns gradul de solubilitate este diferit de la un
aminoacid la altul. Dintre aminoacizii proteinogeni, mai puin solubili n ap sunt cisteina i tirozina
n timp ce solubilitatea prolinei i hidroxiprolinei este foarte mare. Ca i n cazul proteinelor,
solubilitatea aminoacizilor n ap este influenat de prezena srurilor, majoritatea aminoacizilor
dizolvndu-se mai uor n soluii saline dect n ap.
I.1.2.2. Peptide
Una din principalele proprieti chimice ale aminoacizilor (datorate prezenei ambelor grupe
funcionale) o constituie reacia de condensare intermolecular cu formarea unei legturi covalente
C N, numit legtur peptidic. Formarea legturilor peptidice are loc in vivo n procesul
complex al biosintezei peptidelor i proteinelor. Schematic, formarea unei legturi peptidice poate fi
reprezentat astfel:
O
H 2N CH C
I
R1

H2O

+
OH

H
H

N CH NH
I
R2

O
II
H 2N CH C N CH NH
I
I
I
R1
H R2

O importan deosebit pentru proprietile fizico-chimice i biologice ale peptidelor i

proteinelor o joac natura legturii peptidice. Prin msurarea distanelor interatomice ale legturii
simple C N i respectiv legturii duble C = O s-a demonstrat faptul c legtura peptidic nu este
o legtur covalent simpl. Ea este mai mic dect legtura covalent simpl C N (care este de
1,47 ), dar mai lung dect legtura dubl C = O (care msoar 1,22 ). Acest lucru
demonstreaz faptul c legtura peptidic nu este nici simpl, nici dubl, ci are un caracter aparte,
de legturi parial dubl. Datorit efectelor electronice, ea oscileaz ntre dou forme extreme (I
7

i II), structura real (forma III) fiind dat de repartizarea uniform a electronilor neparticipani ntrun nor electronic ce aparine n egal msur atomilor de O, C i N:

O

O
II
.... C N ....
I
H

II
+
.... C N ....
I
H
II

O
I
+
.... C

N ....
I
H
III

Aceast proprietate a legturii peptidice confer acesteia capacitatea de a mpiedica rotirea

liber a substituenilor (atomul de oxigen i respectiv cel de azot) n jurul ei, fapt ce face posibil
existena teoretic a celor doi izomeri geometrici cis i trans. S-a demonstrat faptul c n
peptidele i proteinele naturale, la nivelul legturilor peptidice se ntlnete doar izomeria de tip
trans. Studiul peptidelor naturale i de sintez este strns legat de cercetrile privind compoziia
chimic a proteinelor i natura chimic a legturilor dintre resturile de aminoacizi ce intr n
structura acestora. Dac n primele etape ale dezvoltrii biochimiei proteinelor au fost cercetate n
principal natura i proprietile produilor de hidroliz chimic a moleculelor proteice, n ultimul
timp se acord o atenie deosebit studiilor privind proprietile peptidelor de sintez i a celor
naturale.
Peptidele naturale sunt sintetizate de microorganisme, plante i animale i ndeplinesc n
organismele vii mai multe funcii: componente structurale (plastice) ale celulelor i esuturilor,
transportori de electroni, factori de eliberare a hormonilor, hormoni, toxine, inhibitori naturali ai
enzimelor etc. n funcie de numrul resturilor de aminoacizi ce intr n structura lor, peptidele se
clasific n dou mari grupe:
oligopeptide (ce conin n molecul 2 10 resturi de aminoacizi):
dipeptide;
tripeptide;
tetrapeptide; etc.
polipeptide ale cror molecule conin cte un numr mare sau foarte mare de resturi de
aminoacizi. Unele peptide naturale ndeplinesc importante funcii biochimice i fiziologice n
organismul viu, iar altele manifest aciune farmacodinamic important.
Carnozina i anserina se gsesc n esutul muscular al vertebratelor unde funcioneaz ca
sisteme tampon, stabilizeaz activitatea unor enzime, influeneaz diferite procese biochimice din
muchi etc.
H2N CH2 CH2 CO NH CH COOH
I
CH2
I
HN

Carnozina
H2N CH2 CH2 CO NH CH COOH
I
CH2
I
H3 C N

Anserina

Glutationul este o tripeptid rspndit n majoritatea esuturilor animale i vegetale.

Deoarece el poate trece reversibil din forma redus n forma oxidat sub aciunea glutationreductazei, aceast peptid joac un rol extrem de important n procesele de oxidare biologic.
HOOC CH CH 2 CH 2 CO NH CH CO NH CH
I
I
NH2
CH2
I
SH

COOH

glutationul

I.1.2.3. Proteine
Proteinele sunt substane macromoleculare prezente n celulele tuturor organismelor vii
unde reprezint peste 50% din masa uscat a acestora. Proteinele ndeplinesc n organismele vii
mai multe funcii biochimice absolut indispensabile tuturor proceselor metabolice i fiziologice.
a) Rolul plastic este jucat de proteinele structurale ce reprezint constitueni principali ai
membranei celulare, citoplasmei, organitelor subcelulare, umorilor i fluidelor tuturor organismelor
vii.
b) Rolul energetic este asigurat prin faptul c n urma degradrii lor catabolice se
elibereaz o mare cantitate de energie ce se nmagazineaz n legturile macroergice ale
moleculelor de ATP, energie ce va fi utilizat n diferite procese vitale (efort fizic i intelectual,
procese de biosintez etc.).
c) Rolul reglator este ndeplinit de o serie de hormoni cu structur polipeptidic (hormonii
reglatori ai hipotalamusului, ai hipofizei, hormonii pancreasului, hormonii paratiroidieni, ai timusului
i cei gastrointestinali).
d) Rolul de aprare este ndeplinit de proteinele specifice din clasa imunoglobulinelor
(anticorpi) care prezint proprieti speciale de a interaciona cu proteinele strine (antigene) n
procesul complex de aprare a organismului fa de agenii patogeni din mediul extern.
e) Rolul de transport al proteinelor se refer att la transportul activ prin membranele
biologice care se efectueaz cu consum energetic, contra gradientului de concentraie al
metabolitului transportat, ct i la transportul specific al unor metabolii sau elemente absolut
necesare vieii. n acest din urm caz, un exemplu concludent l reprezint hemoglobina al crui rol
biologic const n transportul oxigenului de la plmni la nivelul tuturor organelor i esuturilor i a
dioxidului de carbon pe calea invers.
f) Rol n contracia muscular. Procesul contraciei musculare, care st la baza efortului
fizic, este un proces fiziologic i biochimic complex realizat prin consum energetic (cnd se
utilizeaz energia nmagazinat n legturile macroergice ale moleculelor de ATP) de ctre o serie
de proteine specifice actina i miozina ce formeaz un complex proteic cuaternar cunoscut
sub numele de complexul acto-miozinic.
g) Rolul catalitic este ndeplinit de ctre enzime care sunt, fr excepie, substane
proteice. n afara funciilor enumerate mai sus, proteinele reprezint instrumentul molecular al
expresiei informaiei genetice coninute n acidul deoxiribonucleic din cromozomi. De aceea,
proteinele sunt componente structurale i funcionale intim legate de procesele vieii, procese ce
nu pot i concepute n lipsa substanelor proteice.
Clasificarea proteinelor
n funcie de structura loc chimic, de rolul pe care l ndeplinesc n organismele vii i de
proprietile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate n mai multe moduri.
Delimitarea net ntre proteine i polipeptide este foarte dificil deoarece exist proteine
alctuite numai din catene polipeptidice (aa-numitele proteine simple sau holoproteine).
Majoritatea autorilor delimiteaz aceste dou clase de biomolecule dup masa lor molecular
considernd c polipeptidele au o mas molecular de pn la 10.000 Da, iar proteinele au masa
molecular superioar acestei valori. n funcie de forma moleculelor, proteinele sunt de dou
tipuri:
proteine fibrilare care au molecula filiform i sunt, n general, insolubile n ap. Din
aceast grup fac parte de exemplu fibroina, keratinele, colagenul etc.

 proteine globulare a cror molecul are form sferic sau elipsoidal i sunt uor
solubile n ap. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate enzimele, globulinele serice i alte.
n funcie de rolul biologic principal pe care l ndeplinesc, proteinele se mparte n 6 clase
astfel:
Proteine structurale. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joac rol plastic, adic
acele proteine ce intr n structura membranelor biologice, a esuturilor i organelor. Proteinele
structurale cele mai bine studiate sunt: colagenul ntlnit n esutul conjunctiv din cartilaje,
tendoane, piele, oase etc., elastina ce intr n structura esutului conjunctiv elastic din ligamente,
fibroina din mtasea produs de Bombix mori, sclerotina ntlnit n exoscheletul insectelor,
keratina ce se gsete n cantiti mari n derm, pr, pene etc., proteinele membranare ce intr
n structura tuturor membranelor biologice i altele.
Proteinele de rezerv au rolul principal de a constitui principala rezerv de aminoacizi a
organismelor vii. Din aceast grup fac parte cazeina care este componenta proteic major a
laptelui, gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezint principala protein de rezerv din
boabele de porumb, ovalbumina i lactalbumina din ou i respectiv din lapte, feritina care
faciliteaz acumularea ionilor de fier n splin i altele.
Proteinele contractile au un rol important pentru micarea organismelor vii fiind
implicate n contracia muchilor, cililor, flagelilor etc. Cele mai bine studiate proteine contractile
sunt actina i miozina implicate n contracia miofibrilelor i dineina care asigur micarea cililor
i flagelilor la nevertebrate.
Proteinele de transport sunt proteine cu o structur deseori complex ce ndeplinesc un
important rol n transportul diferiilor metabolii n organism. Cele mai bine studiate proteine de
transport sunt hemoglobina care asigur transportul oxigenului i dioxidului de carbon,
mioglobina cu rol n transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice care realizeaz
transportul acizilor grai n circulaia sanguin, -lipoproteinele serice care asigur transportul
lipidelor n snge etc. Tot din aceast categorie fac parte i transportorii membranari care
realizeaz transportul activ, contra gradientului de concentraie, al diferiilor metabolii prin
membranele biologice.
Proteinele cu rol catalitic i hormonal reprezint o grup extrem de important de
proteine funcionale. Din aceast grup fac parte enzimele (care sunt toate, fr nici o excepie,
proteine), precum i unii hormoni (hormonii reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei
pancreatici, hormonii paratiroidieni, hormonii timusului etc.).
Proteine cu rol de protecie. Acestea sunt proteine implicate n diferite procese
fiziologice de protecie i aprare a organismului fa de anumii factori externi. Cele mai bine
studiate sunt trombina (o protein ce particip la procesul coagulrii sanguine), fibrinogenul
(care este precursorul fibrinei, protein implicat, de asemenea, n procesul coagulrii sanguine),
imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile s formeze compleci anticorp antigen cu
proteinele strine organismului respectiv i altele.
n funcie de structura lor chimic, proteinele se mpart n dou mari grupe: proteine simple
i proteine complexe.
Proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale cror molecule sunt formate
numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul c prin hidroliz complet,
holoproteinele pun n libertate numai aminoacizi. Din aceast grup fac parte o serie de proteine
ce ndeplinesc importante funcii biochimice i fiziologice: , i -globulinele serice, anticorpii,
histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina, keratinele etc.
Proteinele complexe (numite i conjugate, sau heteroproteine) conin n molecula lor,
pe lng componenta proteic i o component de alt natur numit grupare prostetic. La
rndul lor, heteroproteinele se mpart n mai multe grupe n funcie de natura chimic a gruprilor
prostetice.
Cromoproteinele conin n molecula lor o grupare prostetic de natur protoporfirinic.
Din aceast categorie fac parte o serie de proteine ce ndeplinesc importante funcii biochimice i
fiziologice: hemoglobina, mioglobina, citocromii, catalaza, peroxidaza etc.
Lipoproteinele conin n molecula lor grupri prostetice de natur lipidic. Din aceast
grup fac parte de exemplu lipoproteinele serice.
Fosfoproteinele. Gruprile prostetice ale hetero-proteinelor din aceast grup sunt
reprezentate de resturi de serin esterificate cu acid fosforic. Cele mai cunoscute fosfoproteine
sunt cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina i altele.
10

 Glicoproteinele conin grupri prostetice de natur glucidic (galactoza, manoza, unele

hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa glicoproteinelor sunt bine studiate globulinele, orosomucoidul plasmatic, ovalbumina, glucoproteinele serice ce determin grupele
sanguine i altele.
Metaloproteinele conin unii ioni metalici (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+) n calitate de grupare
prostetic. Din aceast grup fac parte de exemplu alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina,
conalbumina, ceruloplasmina i altele. Trebuie menionat faptul c la metaloproteine, ionul metalic
este legat direct de catenele polipeptidice ale componentei proteice i nu este inclus ntr-o alt
structur (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).
Flavoproteinele conin un flavinnucleotid n calitate de grupare prostetic. Din aceast
grup fac parte flavoenzimele FMN- i FAD-dependente (succinat-dehidrogenaza, aminoacidoxidazele etc.).
Nucleoproteinele sunt poate cele mai importante proteine complexe datorit faptului c
gruparea lor prostetic este reprezentat de un acid nucleic. n funcie de natura acidului nucleic
ce joac rol de grupare prostetic ele se mparte n ribonucleoproteine (nucleoproteine ce conin
ARN) i deoxiribonucleoproteine (ce conin ADN n calitate de grupare prostetic).
n moleculele proteinelor, resturile de aminoacizi sunt unite prin legturi peptidice ca i n
cazul peptidelor:
O
O
II
II
H2N CH C N CH C
I
I
I
R1
H R2

.......... N CH COOH
I
I
H Rn

Datorit efectelor electronice, i n cazul proteinelor legtura peptidic prezint un caracter

parial de legtur dubl, mpiedicnd rotirea liber a substituenilor.
Structura proteinelor
Elucidarea structurii proteinelor a reprezentat i continu s reprezinte una din problemele
principale ale biochimiei aplicate. Fiecare protein nativ reprezint un edificiu tridimensional
complex a crui conformaie depinde de dispoziia spaial a catenelor polipeptidice din care este
format. Orientarea n spaiu a catenelor polipeptidice componente poart denumirea de
conformaie. Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezint o structur chimic mult mai
complex de care depind n mod direct funciile lor biologice i care se caracterizeaz prin
existena a patru nivele de organizare numite structur primar, secundar, teriar i respectiv
cuaternar.
1. Structura primar a proteinelor este dat de numrul, natura i succesiunea resturilor
de aminoacizi n catenele polipeptidice ce intr n structura acestora.
n structura primar, resturile de aminoacizi sunt unite prin legturi peptidice identice cu
cele ntlnite n structura peptidelor:
legtur peptidic
........ NHCHCONHCHCO
I
I
R
R'

.......

Studiul peptidelor sintetice cu ajutorul metodei difraciei de raze X prin cristale pure a
permis determinarea distanelor interatomice ntr-o caten polipeptidic, precum i a unghiurilor
dintre atomii componeni. Aceste determinri au demonstrat existena unei perioade de identitate
de 7,2 pentru fiecare dou resturi de aminoacizi. Totodat s-a observat c distana interatomic
C N este mai mic, iar distana C = O este mai mare dect cele normal ntlnite n ali compui
(fig. I.1.).

11

H
R

110
121

1,53
117

1,23

120 1,32

122
120

1,47

120

110

R'

Fig. I.1. Reprezentarea schematic a distanelor interatomice i unghiurilor de valen n catenele polipeptidice

Aceste rezultate indic prezena unei stri de rezonan a legturii peptidice ntre dou
forme limit din care cauz, legtura peptidic C N nu este simpl ci parial dubl, fiind astfel
mpiedicat rotaia liber a substituenilor. Acest caracter de legtur parial dubl are o importan
deosebit pentru structurile de ordin superior ale proteinelor.
La nivelul legturilor peptidice se ntlnete izomeria de tip trans, iar rotaia liber este
permis numai la nivelul celorlalte legturi covalente. Orientarea spaial a catenelor polipeptidice
este datorat, n principal, acestor rotaii libere n jurul legturilor menionate:

H
I
C
I
R

N
I
H

R'
I
C
I
H

2. Structura secundar a proteinelor.

Structura secundar este dat de orientarea spaial a catenei polipeptidice, fr a lua n
calcul interrelaiile dintre radicalii aminoacizilor. Posibilitatea de rotaie a radicalilor de aminoacizi n
jurul axelor de legtur C-C i C-N din lanul polipeptidic favorizeaz apariia unei structuri
spaiale specifice a macromoleculelor de protein, cunoscute sub numele de structur secundar.
Structura secundar este stabilizat de puni de hidrogen care se formeaz intracatenar sau
intercatenar ntre grupele carbonilice i iminice ale legturilor peptidice. Legturile de hidrogen
sunt dispuse aproape paralel cu axa -helixului. Cea mai rspndit variant a structurii secundare
a lanurilor polipeptidice este -helixul sau structura -helicoidal (fig. I.2.).

Fig. I.2. Reprezentarea schematic a modelului -helicoidal al structurii secundare a proteinelor (dup Buckow,
2006).

Fiecare tur (spir) este alctuit din 3,6 resturi de aminoacizi. Distana ntre ture de-a
lungul axei -helixului este egal cu 0,541nm (). Diametrul -helixului este de 0,101nm (). O alt
variant a structurii secundare a proteinelor este structura -pliat care este de dou tipuri:
modelul straturilor pliate antiparalele format din lanuri polipeptidice n form de zig-zag,
ale cror grupe NH2 terminal i COOH terminal sunt orientate n direcii opuse;

12

 modelul straturilor pliate paralele alctuit din lanuri polipeptidice cu aceeai orientare (fig.
I.3).Ambele tipuri, existente n proporii diferite, sunt stabilizate prin puni de hidrogen intercatenare
ntre grupele carbonilice i aminice ale legturilor peptidice din lanurile polipeptidice adiacente.

Fig. I.3. Reprezentarea schematic a modelului straturilor pliate ale structurii secundare a proteinelor(dup
Buckow, 2006).

Structura teriar. Structura teriar reprezint replierea i nfurarea segmentelor helicoidale i -pliate ntr-o organizare spaial complex sub form de ghem sau globul.
Structura teriar a proteinelor se constituie ntr-un sistem stabil datorit interaciunilor hidrofobe
ntre radicalii laterali ai aminoacizilor, legturilor de hidrogen, legturilor ionice i legturilor
disulfidice.
Structura cuaternar. Structura cuaternar este specific numai anumitor proteine i
reprezint nivelul de organizare structural cel mai nalt. Este rezultatul asocierii a dou sau mai
multe catene polipeptidice numite protomeri, fiecare cu structura sa primar, secundar i teriar
ntr-un conglomerat spaial complex. Proteinele formate din mai multe lanuri (catene) polipeptidice
se numesc proteine oligomere.
Proprieti specifice proteinelor
Masa molecular a proteinelor este foarte mare i diferit de la cteva mii pn la sute de
mii i chiar milioane de daltoni. De ex. insulina-5.700 D, hemoglobina-64.500 D, fibrinogenul
339.700 D. Solubilitatea proteinelor este diferit. Unele se dizolv uor n ap i soluii saline,
altele numai n soluii de sruri sau n amestecul de ap i alcool. Sunt insolubile n solveni
organici. Precipitarea proteinelor poate fi reversibil sau ireversibil. Precipitarea ireversibil se
mai numete denaturare care poate fi cauzat de factori fizici (cldur, radiaii, agitare) sau de
diferii reactivi. Denaturarea conduce la schimbarea proprietilor fizice i reactivitii moleculelor
proteice. De cele mai multe ori prin denaturare, proteinele pierd activitatea lor biologic.
Soluiile de proteine au comportare de acid sau baz (amfoter) n funcie de partenerul cu
care reacioneaz, deoarece conin grupe NH2 i -COOH libere, aparinnd aminoacizilor
constitueni. Caracterul amfoter al proteinelor se afl la baza funciei lor de sisteme tampon care
asigur meninerea constant a pH-ului lichidelor biologice n organismul animal i vegetal. Starea
de ionizare a proteinelor determin migrarea lor n cmpul electric Pe aceast proprietate se
bazeaz separarea i determinarea cantitativ a proteinelor cu ajutorul electroforezei. La un pH
specific pentru fiecare protein denumit punct izoelectric (pI), moleculele ei sunt neutre din punct
de vedere electric i nu se deplaseaz sub aciunea curentului electric. Molecula proteic se
ncarc pozitiv dac pH-ul mediului este mai mic dect pI i negativ dac pH-ul mediului este mai
mare dect pI.
__________________________________________________________________________

ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor

Ce aminoacizi proteinogeni cunoatei, cum se clasific acetia i care sunt formulele lor chimice?
Ce aminoacizi neproteinogeni cunoatei? Scriei formulele lor chimice.
Care sunt principalele proprieti ale aminoacizilor?
Ce sunt peptidele i cum se formeaz ele?
Ce peptide naturale cunoatei?
Care sunt principalele funcii pe care le ndeplinesc proteinele n organismele vii i cum se clasific
acestea?
Ce tipuri de structur prezint proteinele i care sunt principalele lor proprieti?
13

__________________________________________________________________________
I.1.2.4. Acizi nucleici
Acizii nucleici sunt substane macromoleculare cu rol n stocare i transmiterea informaiei
ereditare. Ele sunt greu solubile n ap rece, puin solubile n ap la cald i uor solubile n soluii
alcaline diluate. Sunt insolubile n etanol i n numeroi ali solveni organici care, adugai peste
soluiile de acizi nucleici, determin denaturarea lor. Degradarea hidrolitic succesiv a
nucleoproteinelor n mediu acid sau alcalin, sau n prezena unor enzime proteolitice specifice
numite nucleaze realizeaz clivarea celor dou componente: acidul nucleic (ARN sau ADN) i
componenta proteic. Hidroliza n continuare a acizilor nucleici conduce la formarea nucleotidelor
care reprezint unitile lor structurale e baz. La rndul lor, nucleotidele pot fi hidrolizate n
continuare sub aciunea unor fosfoesteraze cu formare de nucleozide i fosfor anorganic.
Degradarea nucleozidelor conduce la obinerea unui amestec de baze azotate i pentoze. Din
cele afirmate mai sus rezult c prin condensarea unei baze azotate cu o pentoz se formeaz un
nucleozid. Nucleozidele se pot fosforila la nivelul grupelor hidroxilice libere ale restului de pentoz
cu formare de nucleotide, iar polimerizarea (sau mai exact ncatenarea) nucleotidelor conduce la
formarea acizilor nucleici. Deci, din punct de vedere structural, acizii nucleici sunt polinucleotide
care, n funcie de natura pentozei se clasific n poliribonucleotide (n ARN) i respectiv
polideoxiribonucleotide (n ADN).
Bazele azotate purinice i pirimidinice
Bazele azotate din structura nucleozidelor i nucleotidelor sunt compui heterociclici ce
deriv de la dou cicluri de baz numite pirimidin i purin prin substituirea unor atomi de
hidrogen:
4
5N

1N

N
1

Pirimidin

7
N

8
N9
H

N 4
3

Purin

Principalele baze azotate purinice sunt adenina i guanina, iar cele pirimidinice sunt
citozina, timina i uracilul:
O

NH2
N

N
N

N
H

H2N

Adenin

NH2
N

Citozin

N
H

Guanin

O
HN

N
H

HN

O
CH 3

HN
N
H

Uracil

N
H

Timin

Compoziia n baze azotate a acizilor nucleici este urmtoarea: moleculele de ADN conin
adenin, guanin, citozin i timin, iar cele de ARN au n compoziia lor adenin, guanin,
citozin i uracil. Deci, din punctul de vedere al compoziiei n baze azotate, cele dou tipuri de
acizi nucleici difer doar printr-o baz azotat pirimidinic (timin n ADN i respectiv uracil n
ARN). Aceste baze azotate, ca i altele care nu intr n structura acizilor nucleici, pot exista n
dou forme structurale: o form enolic (sau form lactim) i o form cetonic (sau form lactam).
n cazul guaninei de exemplu, cele dou forme au urmtoarele structuri:

14

O
HN

H2N

OH
I

N
N

N
H

Guanin
(lactam)

H2N

N
N
H

Guanin
(lactim)

n mod simila, tautomeria ceto-enolic se ntlnete la toate celelalte baze azotate ce intr
n structura acizilor nucleici.
Pentozele din structura acizilor nucleici
n structura acizilor ribonucleici intr riboza sub forma sa furanozic, anomer . Moleculele
de ADN conin un derivat al acesteia (2-deoxiriboza) sub forma anomerului al ciclului furanozic:
CH 2OH

-D-ribofuranoza

CH 2OH

-D-2-deoxi-ribofuranoza

Resturile de pentoz se leag de bazele azotate prin legturi Nglicozidice la nivelul

atomului N1 al bazelor pirimidinice, respectiv N9 al bazelor azotate purinice.
Nucleozide
Nucleozidele sunt Nglicozide ale bazelor azotate purinice i pirimidinice n care gliconul
este reprezentat de riboz, respectiv 2-deoxiriboz. Restul de pentoz, sub form -D-furanozic,
este legat de baza azotat printr-o legtur -glicozidic astfel: hidroxilul glicozidic (deci cel legat
de atomul de carbon C1) se condenseaz cu hidrogenul iminic al atomului de azot din poziia 9 a
bazelor purinice, respectiv din poziia 1 a celor pirimidinice.
O

NH 2
N

CH 2OH
4'

1'
2'

HN

5'

H2N

Guanozin

NH2

HN
N

CH2OH

CH 2OH

Uridin

Citidin

NH2
N
N

CH 2OH

3'

Adenozin

HN

CH2OH

Deoxiadenozin

H2N

CH2OH

Deoxiguanozin

15

NH2

CH3

HN

N
N

CH2OH

CH2OH

Deoxitimidin

Deoxicitidin

n organismele vii exist i alte nucleozide ce ndeplinesc diferite funcii biochimice. Un

exemplu concret n acest sens l reprezint nucleozidele ce intr n structura coenzimelor piridinnucleotidice (NAD+ i NADP+), a celor flavinice (FMN, FAD) i a coenzimei A.
Nucleotide
Nucleotidele sunt esteri ai nucleozidelor cu acidul fosforic. Ele conin n molecula lor restul
unei baze azotate purinice sau pirimidinice, un rest de riboz sau deoxiriboz i unul pn la trei
resturi de acid fosforic. n funcie de restul de pentoz pe care l conin, nucleotidele sunt de dou
tipuri: ribonucleotide i deoxiribonucleotide. n funcie de numrul resturilor de acid fosforic din
molecul ele pot fi mono-, di i trifosforilate (nucleozid-monofosfai, nucleozid-difosfai i
respectiv nucleozid-trifosfai). Teoretic, esterificarea nucleozidelor se poate face n poziiile 2, 3
i 5 n cazul ribonucleozidelor i respectiv 3 i 5 la deoxiribonucleozide. n structura acizilor
nucleici sunt esterificate doar grupele alcoolice din poziiile 3 i 5 att la ribonucleotide ct i la
deoxiribonucleotide. Nucleotidele monofosforilate (nucleozid-monofosfaii) se gsesc n stare liber
n drojdia de bere i n esutul muscular i se deosebesc ntre ele prin poziia restului de acid
fosforic. Astfel, acidul adenilic din muchi este acidul adenozin-5-monofosforic (5-AMP), iar cel din
levuri este acidul adenozin-3-monofosforic (3-AMP). Mai exist i acidul adenozin-3,5monofosforic ciclic (cAMP) cu rol de mesager secundar n aciunea hormonilor:
NH2
N

N
N

CH2
O
O
O

POH

cAMP
NH 2

NH 2
N

N
N

O
II
CH 2O POH
I
OH

Acid adenozin-5'-monofosforic (5'-AMP)

N
N

CH 2OH

O
II
O POH
I
OH
Acid adenozin-3'-monofosforic (3'-AMP)

Nucleotidele celorlalte baze azotate se formeaz n mod similar. Adenina mai st la baza
structurii a numeroi derivai nucleotidici ce joac un rol important n procesele de activare a
acizilor grai i a aminoacizilor. Dintre acetia, cei mai importani sunt aminoacil-adenozinmonofosfaii, acil-adenozin-monofosfaii, acidul adenozin-5-fosfo-sulfuric i acidul adenozin-3fosfat-5- fosfo-sulfuric.

16

Adenina st de asemenea la baza structurii familiei de compui cunoscui sub denumirea

de acizi adenilici care sunt substane macroergice larg rspndite n toate celulele vii (acidul
adenozin-difosforic ADP i acidul adenozin-trifosforic ATP).
NH 2
N

N
N

O
O
O
II
II
II
CH 2 O PO ~ P O ~ P OH
I
I
I
OH
OH
OH

AMP
ADP
ATP

Rolul acestora este de a acumula i de a ceda energia, n funcie de necesitile de

moment ale celulei. Resturile de acid fosforic din moleculele de ADP i ATP sunt unite ntre ele
prin legturi speciale, numite legturi macroergice. La acest nivel, energia de legtur este de 3
4 ori mai mare dect n cazul celorlalte legturi fosfoesterice. Toate bazele azotate purinice i
pirimidinice pot forma nucleotide trifosforilate, structura lor asemnndu-se cu cea a ATP-ului cu
deosebirea c difer baza azotat, dar dintre derivaii trifosforilai ai nucleozidelor, n afar de ATP,
numai GTP i ITP intervin n unele procese energetice celulare.
Acizii ribonucleici (ARN) sunt compui biochimici informaionali prezeni n absolut toate
organismele vii. Ei sunt substane macromoleculare alctuite din uniti structurale de baz numite
ribonucleotide, deci sunt substane poliribonucleotidice. Raporturile molare dintre bazele azotate
purinice i pirimidinice din ARN variaz ntre limite foarte largi, ns suma A+C este egal
ntotdeauna cu suma G+U. n celulele vii exist mai multe tipuri de ARN.
ARN ribozomal (ARNr) intr n structura ribozomilor i reprezint aproximativ 80% din
totalul ARN-ului celular. Acest tip de ARN se caracterizeaz printr-o mare stabilitate metabolic i
are masa molecular cuprins ntre 500.000 2.000.000 Da.
ARN de transport (ARNt) reprezint aproximativ 15% din totalul ARN-ului celular, are
masa molecular cuprins ntre 25.000 28.000 Da i are rolul de a activa i de a transporta n
mod specific aminoacizii din citosol la nivelul ribozomilor n vederea biosintezei proteice.
ARN mesager (ARNm) sau informaional (ARNi) reprezint numai 5% din totalul ARN-ului
celular. Are o durat de via relativ scurt, este deosebit de activ i prezint o mas molecular
de aproximativ 500.000 Da. Rolul biologic al ARNm este acela de a copia informaia genetic
codificat n ADN-ul din cromozomi.
n afar de aceste trei tipuri principale de ARN, mai exist i alte forme speciale, cu funcii
biochimice specifice.
ARN-ul virusurilor reprezint ntre 5 40% din nucleoproteinele ce intr n structura
virusurilor. De exemplu, ARN-ul din virusul mozaicului tutunului (VMT) este o macromolecul cu
masa molecular de 2.000.000 Da i reprezint aproximativ 5% din masa virusului. Se prezint
sub forma unei singure catene spiralate, nconjurat de o protein oligomer de tip histonic,
format din 2.100 subuniti dispuse, de asemenea, sub form spiralat. ARN-ul din virusul
mozaicului tutunului este infecios i n stare pur, iar capacitatea sa de a infecta tutunul este
anulat dup prelucrarea preparatului pur cu ribonucleaz. Virusurile gripei, ciumei i
mieloblastozei aviare au o form sferic i conin ntre 1 3% ARN viral.
Structura primar a ARN-ului. Analiza structurii produilor de hidroliz n mediu alcalin ai
moleculelor de ARN a artat c legtura dintre monomerii ribonucleotidici se realizeaz prin
intermediul gruprilor fosfodiesterice care unesc C3 i C5 din dou nucleotide vecine. Molecula de
ARN se prezint astfel sub forma unei catene liniare, n care bazele azotate purinice i pirimidinice
sunt localizate n calitate de radicali laterali (fig. I.4).

17

..
.

O
HO P = O
O

NH 2
I

CH 2 N
O

5'

HO P = O

CH 2
O

3'

5'
NH

NH 2

G
P

O
HO P = O

NH 2

CH 2
O

P
O

3'

5'
P

O
HO P = O

O
CH 2
O

3'

NH
N

O
HO P = O
O

..
..

Fig. I.4. Formula molecular i reprezentarea schematic a structurii primare a ARN-ului

Structura secundar a ARN-ului. Pentru moleculele de ARN, structura secundar a fost

studiat mai puin dect structura secundar a ADN-ului. n prezent, este cunoscut aceast
structur numai pentru moleculele de ARNt i pentru ARN-ul izolat din Escherichia coli.
n soluii cu trie ionic mic, moleculele de ARN se comport ca lanuri polielectrolitice
tipice, iar prin creterea triei ionice a soluiei, catenele se scurteaz, acest fenomen fiind nsoit de
micorarea densitii specifice i de modificarea constantei de sedimentare. Prin metoda difraciei
de raze X s-a demonstrat c bazele azotate pot forma dou i respectiv trei puni de hidrogen
astfel:
A

Numrul legturilor duble ce se formeaz ntre bazele azotate este determinat de structura
chimic a acestora. Astfel, ntre adenin i uracil se formeaz dou puni de hidrogen, iar ntre
guanin i citozin trei asemenea legturi conform schemei:
O
HN

N H

O
Uracil

HNH
I

N
N

N
N

I
H

Adenin

18

H
I
NH

O
N

H N

HN

Citozin

HN
I
H

I
H

Guanin

S-a demonstrat c moleculele de ARN sunt reprezentate de cte o caten

poliribonucleotidic care prezint segmente spiralate ce alterneaz cu regiuni nespiralate (fig. I.5).
Se presupune c la formarea regiunilor spiralate pot participa ntre 40 i 70% din resturile de
mononucleotide ale moleculei. Aceast structur se explic prin aceea c n lanul polipeptidic al
moleculei de ARN exist fragmente ale cror succesiuni de baze azotate sunt complementare cu
succesiunile de baze azotate existente n alte fragmente ale aceleiai molecule,
complementaritatea constnd n modul de formare a punilor de hidrogen i numrul acestora.
Fragmentele moleculare nespiralate create de spiralizarea unor astfel de zone poart numele de
bucle.
U

U
G

bucl

U
C

.......
C .......
....... G
.......
U ....... A

.......
G .......
....... C
.......
A .......
U

fragment
dublu spiralat
A

Fig. I.5. Reprezentarea schematic a fragmentelor spiralate i nespiralate din moleculele de ARN

Structura teriar a ARN-ului. n ultimele decenii, toate datele experimentale privind

structura ARNt au indicat faptul c acest tip de ARN prezint i o structur teriar i c funciile
sale biochimice pot fi mult mai numeroase dect s-a crezut. Conform acestor cercetri, moleculele
de ARNt prezint dou stri conformaionale reversibile ce se deosebesc ntre ele din punctul de
vedere al activitii biologice, precum i dup comportarea loc cromatografic. n cazul ARN-ului
de transport, structura teriar este dat de una din aceste stri conformaionale care este forma
superspiralizat.
Acizii deoxiribonucleici (ADN), din punct de vedere structural sunt polideoxiribonucleotide, adic sunt compui macromoleculari alctuii dintr-un numr mare de uniti structurale
de baz numite deoxiribonucleotide. ADN-ul are masa molecular cuprins ntre 106 109 Da i
este localizat aproape exclusiv n nucleul celular. La eucariote, ADN-ul se gsete ntr-o cantitate
de aproximativ 2 mg/gram de esut umed i poate fi gsit, n cantiti mult mai mici i n mitocondrii
sau chiar n citoplasm. Bacteriile i unele virusuri conin ADN, dar n acest caz el nu este localizat
ntr-o structur morfologic definit. Cantitatea de ADN n celulele unei specii de vieuitoare este
ntotdeauna aceeai i depinde de numrul de cromozomi. n cursul diviziunii celulare, cantitatea
de ADN se dubleaz pentru ca n mitoz s se reduc la jumtate n aa fel nct celulele fiice
diploide s conin aceeai cantitate de ADN ca i celulele parentale caracteristice speciei. n
celulele haploide (gamei) cantitatea de ADN este njumtit deoarece prin fecundare are loc
restabilirea cantitii de ADN specific speciei respective, iar n celulele poliploide cantitatea de
ADN corespunde gradului de poliploidie al speciei. Macromoleculele de ADN sunt alctuite din
uniti monomere de baz care sunt mononucleotide ale 2-deoxiribozei i anume dAMP
(deoxiadenozin-monofosfat), dGMP (deoxigu-anozin-monofosfat), dCMP (deoxicitidin-monofosfat)
i dTMP (deoxitimidin-monofosfat) legate ntre ele prin puni 3,5fosfodiesterice. Compoziia
macromoleculelor de ADN n baze azotate purinice i pirimidinice este caracteristic pentru fiecare
organism n parte (deci nu pentru fiecare specie!) i rmne aceeai indiferent de vrst, de
condiiile fiziologice sau de condiiile de mediu.
n urma unui studiu referitor la coninutul n ADN al genomului a peste 1100 de plante
superioare i peste 1300 de specii de plante inferioare s-a constatat c toate organismele cu o
19

cantitate de ADN n genom mai mic de 5103 pg sunt considerate procariote, iar cele cu o
cantitate mai mare de 3,610-2 pg sunt eucariote.
Structura primar a ADN-ului este dat de numrul, natura i succesiunea
deoxiribonucleotidelor n catenele moleculelor de ADN. Spre deosebire de ARN, macromoleculele
de ADN sunt dublu-catenare. Una din catene este complementar cu cealalt din punctul de
vedere al succesiunii bazelor azotate datorit specificitii formrii punilor de hidrogen ntre
acestea:

si

CH 3
I
O
HN

HNH
I

N H

N
N

O
Timin

sau

Adenin H

H
I
NH

O
N

H N

HN

HN
I
H

O
Citozin

I
H

Guanin

Structura dublu catenar este meninut datorit acestor puni de hidrogen. Structura
primar dublu-catenar a macromoleculelor de ADN poate fi reprezentat n mod similar cu cea a
ARN-ului (fig. I.6). Schematic, un fragment tetranucleotidic al moleculei de ADN poate fi
reprezentat astfel:
3'
3'

5'

P
3'

5'

P
A

3'

P
G

P
C

P
3'

5'

A
P

P
5'

5'

5'

3'

3'

20

..
.
NH 2
I

HO P = O
O

CH 2
O

..
.
O

HO P = O

HN

O
CH 3 CH 2
O

O
HO P = O
O

CH 2
O

HO P = O
N

NH

NH 2

NH 2

CH 2

HO P = O

NH 2

CH 2
O

H2 N

HO P = O
N

H N
N

O
O

O
HO P = O
H3C

NH 2
I

CH 2
O

CH 2

N
NH

HO P = O
N

CH 2

O
O

HO P = O

HO P = O
O

..
..

..
..

Fig.I.6. Formula molecular a dubluhelix-ului de ADN

Cele dou catene polideoxiribonucleotidice au o orientare antiparalel. Aceasta nseamn

c la fiecare extremitate a moleculei, una din catenele polinucleotidice este orientat cu captul 5
OH, iar cealalt cu captul 3OH liber, la cealalt extremitate orientarea fiind invers. Cele dou
catene ale dublu helix-ului de ADN se unesc prin puni de hidrogen dup regula de mperechere a
bazelor azotate purinice i pirimidinice.
Structura secundar a ADN-ului. Studiul structurii moleculare a ADN-ului s-a realizat cu
ajutorul metodei difraciei razelor X aplicat pe preparate nalt purificate. n urma acestor studii,
precum i prin determinarea unor proprieti fizico-chimice ale ADN-ului, Chargaff elaboreaz
regula care i poart numele conform creia numrul bazelor azotate purinice este egal cu cel al
bazelor pirimidinice (A = T i G = C sau, altfel spus, A + G = T + C).
Structura teriar a ADN-ului. n cromozomi, ADN-ul se afl ntr-o structur
superspiralizat sub forma unor compleci cu proteinele bazice numite histone.
__________________________________________________________________________

ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor

Ce sunt acizii nucleici i care este principalul lor biologic?
Ce baze azotate intr n structura chimic a acizilor nucleici?
Ce sunt nucleozidele? Scriei formulele chimice ale nucleozidelor ce alctuiesc acizii nucleici.
Ce sunt nucleotidele?
Ce tipuri de ARN celular cunoatei?
Scriei formulele chimice ale cte unui fragment dintr-o caten de ARN i respectiv ADN.

__________________________________________________________________________

21

I.1.2.5. Enzime
Reaciile chimice din organismele vii au loc datorit aciunii catalizatorilor biologici numii
enzime. Acestea reprezint instrumentul prin intermediul cruia se realizeaz totalitatea
transformrilor chimice din organismul viu, transformri ce alctuiesc metabolismul substanelor
i energiei. Substana asupra creia acioneaz enzima se numete substrat iar compusul chimic
rezultat n urma aciunii enzimei se numete produs de reacie. Toate enzimele fr nici o excepie
sunt proteine. n funcie de structura lor chimic ele pot fi enzime monocomponente i enzime
bicomponente.
Enzimele monocomponente sunt proteine simple (holoproteine) cu moleculele alctuite
numai din radicali de aminoacizi legai ntre ei prin legturi peptidice, iar enzimele bicomponente
fac parte din clasa proteinelor complexe (heteroproteine) i au molecula alctuit dintr-o
component proteinic numit apoenzim i o grupare de natur neproteic numit cofactor
enzimatic. Cofactorii legai puternic cu apoenzimele lor se numesc grupri prostetice iar cei uor
disociabili se numesc coenzime. Aciunea catalitic a enzimelor este condiionat de existena n
moleculele lor a unor regiuni distincte, denumite situsuri (centre) active sau catalitice. Aminoacizii
participani la formarea centrului activ sunt grupai ntr-o geometrie spaial, la nivelul creia se afl
grupele funcionale implicate n legarea direct a substratului i n transformarea catalitic a
acestuia. Situsurile active ale enzimelor bicomponente cuprind pe lng aminoacizii respectivi de
asemenea coenzima sau gruparea prostetic, care interacioneaz cu substratul i faciliteaz
desfurarea reaciei enzimatice.
O alt clasificare a enzimelor se poate face n funcie de natura reaciei catalizate. Dup
acest criteriu enzimele se grupeaz n 6 clase:
1. oxidoreductaze
2. transferaze
3. hidrolaze
4. liaze
5. izomeraze
6. ligaze (sintetaze)
Fiecare clas se subdivide n subclase i subsubclase. n acest sistem (elaborat de
Comisia de Enzimologie a Uniunii Internaionale de Biochimie) o enzim este definit printr-o
denumire i un cod de patru cifre. Prima cifr indic clasa la care aparine enzima, a doua cifr
subclasa i precizeaz natura grupelor chimice sau a legturilor chimice din molecula substratului,
a treia cifr natura chimic a substratului, a acceptorului etc., iar a patra cifr indic numrul de
ordine al enzimei n cadrul subsubclasei date. De regul naintea codului enzimei se nscriu literele
EC (Enzyme Commission).
Coenzime
n funcie de natura lor chimic se mpart n patru clase:
coenzime cu structur alifatic
coenzime cu structur alifatic
coenzime cu structur heterociclic
coenzime cu structur nucleozidic
1. Coenzime cu structur alifatic. Din aceast grup fac parte acidul lipoic, glutationul
i acidul ascorbic (vit. C).
Acidul lipoic poate exista sub o form aciclic i una ciclic:

forma oxidat

forma redus

Datorit capacitii sale de a trece uor i reversibil din forma disulfidic (oxidat) n forma
ditiolic (redus), acidul lipoic este implicat n diferite procese metabolice legate de oxidarea
biologic:
dehidrogenarea -cetoacizilor
biosinteza i degradarea glicocolului
22

 biosinteza prostaglandinelor
Glutationul este o tripeptid:

HOOC

CH

CH2 CH2

NH2

H
C N
O

H
C N

CH

CH2 COOH

CH2 O
SH

glutation (glutamil-cisteinil-glicina)
Rolul coenzimatic al glutationului este asigurat prin prezena gruprii SH n molecul care
se poate oxida reversibil:

2 G SH

_ 2 + _ 2 eH ;

G S S G

+ 2 H+ ; + 2e-

glutation
redus

glutation
oxidat

Glutationul redus (G-SH) poate fi oxidat enzimatic sub aciunea glutation-dehidrogenazei n

prezena acidului ascorbic. Datorit acestei proprieti glutationul este coenzim pentru o serie de
dehidrogenaze importante.

Acidul ascorbic Din grupa coenzimelor de natur alifatic face parte i acidul L-ascorbic,
dei mecanismul de aciune prin care acesta este implicat n diferite procese metabolice nu justific
pe deplin apartenena vitaminei C la clasa coenzimelor.
O C
HO C
HO C

O C

O C
O

H C

_H _ e
;
+

+ H+; + e-

HO C H

O C
HO C

_ H+ _ e;

+H; + e

H C
HO C H

CH2 OH

O C

H C
HO C H

CH2 OH

acid L-ascorbic

O C

radical ascorbic
liber

CH2 OH
acid L-dehidroascorbic

2. Coenzime cu structur aromatic

Din aceast categorie fac parte ubichinonele, compui naturali ce conin n molecula lor un
inel derivat de la hidrochinon i
mai multe uniti izoprenice:
O

H3C O
H3C O

CH3
O

CH3

(CH2 CH C CH2)n H

ubichinonele ( coenzimele Q )

Ubichinonele sau coenzimele Q apar n esuturile animalelor i plantelor superioare, n

special n mitocondrii unde sunt componente ale catenei respiratorii.
3. Coenzime de natur heterociclic
a) coenzime derivate de la tiamin
Tiamina (aneurina sau vitamina B1)este un factor nutritiv foarte important. Forma n care vit.
B1 ndeplinete funcie coenzimatic este tiamin-pirofosfatul. Aceast coenzim este implicat in
reaciile de decarboxilare a -cetoacizilor, reaciile de dismutare a acidului piruvic i reaciile de
decarboxilare oxidativ:
23

CH2 N Cl

N
H3C

CH2 CH2 OH

NH2

CH3

clorhidrat de tiamin
b) coenzime
derivate
de
la
biotin
Biotina (vit. H) se
prezint sub 3 forme din care
doar -biotina joac rol
coenzimatic:
O
HN

O
NH

HN
CH2 CH2 CH2 CH2 COOH

NH
S

-biotina

CH2 CH2 CH CH3

COOH
-biotina

O
HN

NH
S

(CH2)4 CO NH (CH2)4 CH COOH

NH2
biocitina

Rolul coenzimatic al biotinei este jucat n reaciile enzimatice n care se realizeaz o

activare urmat de un transfer de CO2, adic reaciile de decarboxilare i carboxilare. n aceste
reacii se formeaz ntotdeauna un intermediar carboxilat al coenzimei. O astfel de reacie
enzimatic n care este implicat biotina este reacia de carboxilare a acidului piruvic cu formare
de acid oxalil-acetic.
c) coenzime derivate de la piridoxin
Numeroase reacii enzimatice sunt catalizate de enzime ce conin n calitate de cofactor
piridoxal-fosfatul, un derivat al formei aldehidice a vitaminei B6:

HO
H3C

CH2 OH
CH2 OH
N

C
HO
H3C

Piridoxol

O
H

CH2 OH

HO
H3C

CH2 NH2
CH2 OH
N

Piridoxamina

Piridoxal

Aceast
coenzim este implicat ntr-o serie de reacii extrem de importante ale metabolismului
aminoacizilor cum ar fi O
transaminarea, decarboxilarea i
C H
racemizarea acestora.
CH2 NH2
HO

H3C

CH2 O PO3H2

Piridoxal-5-fosfat
(PALP)

HO
H3C

CH2 O-PO3H2
N
Piridoxamin-5-fosfat
(PAMP)

24

d) coenzime derivate de la acidul folic. Acidul folic a fost extras prima dat din
frunzele de spanac dup care a fost descoperit n ficat i alte organe i esuturi. Acidul folic
(vitamina M) conine n molecul un rest de pteridin, un rest de acid p-aminobenzoic i unul de
acid glutamic:
OH
N

N
H2N

CH2 NH

CO NH CH CH2 CH2 COOH

COOH

N
Acid folic

OH

N
H2N

CHO

CH2 NH

CO NH CH CH2 CH2 COOH

COOH

N
H
Acid formil-tetrahidrofolic

n stare liber, acidul folic se ntlnete foarte rar, fiind de obicei prezent sub forma unor
derivai care ndeplinesc acelai rol biochimic. Cel mai adesea se ntlnete sub form parial
redus care este acidul tetrahidro-folic sau acid folinic FH4 care ndeplinete rol de transfer a unor
grupri C1 (metil, formil, hidroximetil etc.)
4. Coenzime cu structur nucleozidic i nucleotidic. Exist mai multe coenzime de
natur nucleozidic i nucleotidic, cele mai importante fiind urmtoarele:
a) adenozintrifosfatul este principalul compus macroergic al organismelor vii i,
n acelai timp, principalul transportor de grupri fosfat.
Legturile dintre radicalii fosfat ale moleculei de ATP au o energie liber cu mult mai mare dect n
cazul altor esteri fosforici din care cauz ele se numesc legturi macroergice.
NH2
N

N
N

CH2 O P O~ P O ~ P OH
O
OH
OH
OH

b) coenzima A este un agent de activare i transport a radicalului acetil i n

general a radicalilor acil.

25

CH3

CH2 C

CH C N CH2 CH2 C N CH2 CH2

CH3 OH
H
H

O
HO P O
O
HO P O
O

SH

NH2
N

CH2
O

O
O P OH
OH

Din punct de vedere structural, coenzima A este format dintr-un rest de acid adenilic, un
rest de ribozo-3-fosfat, un rest de pirofosfat, unul de acid pantotenic i unul de tioetanolamin:
Gruparea funcional SH reprezint partea activ a moleculei din care cauz notarea
prescurtat este CoA-SH. Atomul de sulf al grupei SH poate forma legturi macroergice cu
radicalii acil. Din aceast cauz, CoA-SH este implicat n reaciile n care se realizeaz transfer
de radicali acil.
c) coenzime piridin-nucleotidice
Majoritatea organismelor animale precum i numeroase microorganisme necesit un aport
zilnic de acid nicotinic sau nicotinamid (vit. PP).
n afar de rolul vitaminic jucat de acidul nicotinic i amida sa, acesta intr n structura a
dou
coenzime
importante:
nicotinamidadenindinucleotid
(NAD+)
i
+
nicotinamidadenindinucleotidfosfat (NADP )
NH2

O
C NH2
N

N
N
O
O
CH2 O P O P O CH2
O
O
OH OH

OH OH

OH OX
+

X=H

NAD

X = PO3H2

NADP

NAD+ i NADP+ sunt coenzime ale unor oxidoreductaze, deoarece au capacitatea de da

reacii redox reversibile:
O
C NH2

O
C NH2
+ DH2

N
R

N
R

+D+H

sau :
+

NAD(P) + S

NAD(P)H+ P + H

d) coenzime flavinice: flavinmononucleotid (FMN) i flavinadenindinucleotid (FAD):

26

O
CH2 O P OH
HO C H
HO C H

O
O
CH2 O P O P

OH

H3C

HO C H
CH2
N
N

H3C

HO C H
HO C H

O
NH

OH

H3C

HO C H
CH2
N
N

H3C

NH2

OH

CH2
O

OH OH

NH
O

flavinmononucleotidul (FMN)

flavinadenindinucleotidul (FAD)

i coenzimele flavinice sunt cofactori ai unor oxidoreductaze. Acestea au capacitatea de a

H3C
H3C

R
N

O
NH

H3C

H
N

+ DH2
H3C

O
FMN (FAD)

R
N

Donor de
hidrogen

N
H

O
NH

+ D

FMNH2 (FADH2)

da reacii redox reversibile la nivelul nucleului izoaloxazinic:

Proprietile enzimelor
Datorit naturii lor proteice, enzimele posed toate proprietile fizic-chimice specifice
acestor macromolecule (solubilitate, proprieti osmotice, sarcin electric net, denaturare
termic, reacii chimice etc.).
Enzimele sunt catalizatori i respect legile catalizei: catalizeaz reacii posibile din punct
de vedere termodinamic, scad energia liber a sistemului accelernd reacia, sunt necesari n
cantiti mult mai mici comparativ cu substratul, se regsesc nemodificai din punct de vedere
cantitativ i calitativ la sfritul reaciei.
Cataliza enzimatic prezint o serie de particulariti care o deosebesc net de cataliza
chimic: vitez de reacie mult mai mare dect n cazul reaciilor chimice, acioneaz n condiii
blnde de reacie care sunt condiiile fiziologic normale de pH, temperatur, presiune osmotic
etc., cea mai important particularitate este nalta specificitate de aciune concretizat n
capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui grup de substrate, nrudite structural.
Cinetica reaciilor enzimatice studiaz dependena vitezei reaciilor enzimatice de
natura chimic a enzimei i substratului, de pH-ul i temperatura mediului de incubare, de
concentraia substratului etc.
Influena concentraiei enzimei asupra vitezei de reacie. Viteza reaciei enzimatice
depinde de concentraia enzimei. Dac concentraia substratului este constant, se observ o
proporionalitate direct ntre viteza de reacie iniial(cnd numai o cantitate foarte mic de S se
transform n P) i concentraiile crescnde ale enzimei. Aceast dependen liniar este
caracteristic pentru majoritatea enzimelor.
Influena pH-ului mediului. Aciunea tuturor enzimelor depinde de pH-ul mediului n care
au loc reaciile enzimatice. Fiecare enzim manifest o activitate maxim ntr-un domeniu
determinat al concentraiei ionilor de hidrogen, care se numete pH optim de aciune. Valoarea
sa variaz cu natura i originea enzimei, natura chimic a substratului, sistemul tampon etc. pentru
majoritatea enzimelor pH-ul optim se situeaz n domeniul neutru sau slab acid (fig. I.7.).

27

V max

pH

pHoptim

Fig. I.7. Influena pH-ului mediului de incubare asupra vitezei reaciilor enzimatice

Influena temperaturii mediului

Viteza reaciilor enzimatice crete cu ridicarea temperaturii pe un interval mic de
temperatur (fig. I.8.).
v

V max

t2

toptim

t1

oC

Fig. I.8. Dependena vitezei reaciilor enzimatice de temperatura mediului de incubare

Valoarea maxim a vitezei de reacie corespunde la temperatura optim de aciune a

enzimei. Dac temperatura se mrete n continuare are loc o diminuare rapid a vitezei de reacie
prin denaturarea termic a enzimei. n general majoritatea enzimelor de origine animal prezint o
eficien catalitic maxim ntre 35 i 40oC iar enzimele vegetale n domeniul de temperatur 45 i
60oC. La temperaturi mai mari de 70oC majoritatea enzimelor se inactiveaz. Funcia catalitic a
enzimelor este anulat reversibil la temperaturi sub 0oC.
Influena concentraiei substratului
Pentru majoritatea enzimelor, la concentraii mici de substrat, viteza de reacie este direct
proporional cu concentraia substratului. Pentru a gsi o dependen matematic ntre aceti doi
parametri, Michaelis, Menten i Haldane au luat n considerare reacia enzimatic cea mai simpl,
adic cea cu un singur substrat i cu un singur complex enzim-substrat.

E + S

K+1
K-1

ES

K+2

E + P

Conform teoriei acestor autori, viteza de reacie enzimatic este de fapt viteza cu care
complexul ES se descompune pentru a forma produsul de reacie. Totodat autorii iau n
considerare i conceptul de stare staionar conform cruia n sistem se instaleaz un echilibru

28

atunci cnd viteza de formare (Vf) a complexului ES devine egal cu viteza de descompunere (Vd)
a acestuia.
Vf = k1[E] . [S] = k1([Et] [ES]) . [S]
unde Et reprezint cantitatea total de enzim iar diferena reprezint enzima liber
Vd = k2 [ES] + k3[ES] = (k2+ k3) [ES]
La echilibru:
Vf = Vd
Rezult:
k1([Et] [ES]) . [S] = (k2+ k3) [ES]
Sau:
([Et] [ES]) . [S]
(k2+ k3)
=
= const. = KM
[ES]
k1
Constanta Km poart numele de constanta Michaelis i are o semnificaie concret,
identificndu-se cu acea concentraie a substratului la care v=1/2 Vmax. Din relaia de mai sus KM
este egal cu concentraia molar a substratului la care jumtate din enzim se gsete legat cu
substratul, iar cealalt jumtate se afl n stare liber. Constanta KM se poate determina
experimental prin trasarea curbei de vitez funcie de concentraia substratului. Pentru construirea
graficului se determin viteza de reacie la diferite valori ale concentraiei substratului. Pentru
evaluarea mai precis a KM i Vmax ecuaia M. M. se prelucreaz n urmtoarea ecuaie liniar,
numit ecuaia Lineweaver-Burck (fig. I.9.)
1
v

1
V max

_ 1
KM

1/[s]

Fig.I.9. Reprezentarea grafic a ecuaiei Lineweaver-Burk

Graficul dependenei ntre 1/v i 1/[S] reprezint o linie dreapt a crei pant este egal cu
KM/Vmax i care intersecteaz ordonata n punctul 1/Vmax. din acest grafic se pot afla uor Vmax i KM.
Parametrul KM al unei enzime depinde de substrat i condiiile de reacie valorile sale
variind pentru diferite enzime n limite foarte largi. O constant KM mare indic o afinitate mic a
enzimei pentru substrat. Enzima cu KM mic va manifesta n organismul viu o activitate mare,
posibil chiar maxim.
Influena efectorilor asupra activitii enzimelor. Se numesc efectori (modulatori)
substanele chimice care modific viteza unor reacii enzimatice cnd sunt adugate n mediul de
incubare. n funcie de modul cum acioneaz efectorii pot fi activatori sau inhibitori.
Activatorii influeneaz pozitiv activitatea enzimelor pe care o intensific sau stimuleaz.
ntre activatorii enzimatici se numr numeroi ioni metalici (Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Zn2+, Mn2+, Co2+
etc.), unii anioni (Cl etc.), diferii compui organici cum ar fi unii tioli (cisteina, glutationul etc.).
Inhibitorii sunt modulatori care diminueaz sau anuleaz activitatea enzimelor. n funcie
de modul de aciune al inhibitorilor asupra enzimelor inhibiia poate fi:
- inhibiie reversibil
- inhibiie ireversibil
Ultima conduce la pierderea definitiv a activitii enzimei, datorit denaturrii ei prin
legarea covalent a inhibitorului cu un aminoacid esenial pentru funcia catalitic. La rndul ei
inhibiia reversibil este de 2 tipuri, n funcie de mecanismul de aciune al inhibitorului, competitiv
i necompetitiv. Inhibitorii competitivi interacioneaz cu centrul activ al enzimei. Ei prezint o
analogie structural cu substratul i n consecin concureaz cu acesta pentru centrul activ al
enzimei. n inhibiia necompetitiv inhibitorul nu prezint analogie structural cu substratul i se
29

leag cu enzima ntr-o alt zon a moleculei, diferit de centrul activ. Inhibitorii necompetitivi pot
reaciona att cu enzima liber ct i cu complexul ES.
Reglarea activitii enzimelor se realizeaz prin mai multe mecanisme:
Conversia precursorilor inactivi n enzime active. Unele enzime care funcioneaz n
exteriorul celulei (n tractul digestiv sau n plasma sanguin) sunt sintetizate sub form de
precursori inactivi numii proenzime sau zimogene. Hidroliza unui numr limitat de legturi
peptidice n moleculele zimogenelor conduce la conversia lor n enzime active. Modificarea
covalent a unor enzime se poate realiza prin inseria de grupri micromoleculare n moleculele
lor. Spre exemplu activitatea enzimelor care catalizeaz sinteza i degradarea glicogenului este
reglat prin fosforilarea unui anumit radical de serin din moleculele acestor enzime.
Un mecanism de reglare mai rspndit dect modificarea covalent, este inhibiia de tip
feed back, cnd acumularea produsului final al unei ci metabolice cauzeaz inactivarea enzimelor
necesare pentru sinteza lui.
Cel mai rspndit mecanism de reglare a activitii enzimelor n lumea vie se consider
reglarea allosteric. Caracteristica esenial a enzimelor alosterice este susceptibilitatea lor de a
fi activate sau inhibate de ali metabolii dect substratele naturale. Aceti metabolii se numesc
efectori alosterici sau modulatori alosterici. Dac modulatorul induce creterea capacitii catalitice
a enzimei se numete activator sau modulator pozitiv, iar dac acesta provoac scderea
eficienei ei catalitice se numete inhibitor sau modulator negativ. Un alt mecanism este reglarea
vitezei de biosintez a enzimelor sau reglarea genetic.

______________________________________________________________________
ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor
Ce sunt enzimele i cum se clasific ele?
Ce coenzime cunoatei? Care sunt formulele lor chimice?
Care sunt principalele proprieti ale enzimelor?
Care sunt principalele aspecte ale cineticii reaciilor enzimatice?
Ce este constanta KM i cum se deduce formula sa?

__________________________________________________________________________

I.1.2.6. Glucidele (zaharurile, hidraii de carbon)

Din punct de vedere cantitativ, glucidele sau zaharidele reprezint cea mai important
clas de substane organice naturale, fiind totui rspndit n mod inegal n organismele vii. n
plante, spre exemplu, ele reprezint 80-90% din substana uscat, n timp ce esuturile animale
conin cantiti mult mai mici (1-5%).
Glucidele, libere sau sub form de derivai, se afl n compoziia oricrui organism viu,
unde ndeplinesc rolul de surse de energie i rol structural (plastic), ele fiind elemente de
construcie ale celulei vii.
Din punct de vedere structural glucidele se mpart n trei clase:
monoglucide
oligoglucide
poliglucide
Monoglucidele (monozaharidele sau ozele) sunt combinaii naturale polihidroxicarbonilice, mai exact polihidroxialdehide sau polixidroxicetone cu lan C-C nentrerupt.
Dup numrul atomilor de carbon din molecul monoglucidele pot fi trioze, tetroze,
pentoze, hexoze, heptoze etc. Dup natura gruprii carbonilice monoglucidele pot fi.
aldoze monoglucide care au n molecula lor grupa aldehidic;
cetoze - monoglucide care au n molecula lor grupa cetonic.
CH 2 OH
H C =O

C =O

(CH OH) n

(CH OH) n

CH 2 OH

CH 2 OH

aldoz

cetoz

30

Monozaharidele cel mai des ntlnite n organismele vii sunt urmtoarele (cu reprezentani
mai importani):
Triozele sunt monozaharide cu trei atomi de carbon n molecul. Dintre trioze dou sunt
rspndite n celulele animale i vegetale gliceraldehida (aldotrioz) i dihidroxiacetona
(cetotrioza):
H C =O

CH 2 OH

CH OH

C =O

CH 2 OH

CH 2 OH

gliceraldehid
(aldotrioz)

dihidroxiacetona
(cetotrioz)

Tetrozele sunt monozaharide cu patru atomi de carbon n molecul. Un exemplu este

eritroza ntlnit ca produs intermediar fosforilat n degradarea enzimatic a glucidelor:
H C =O
H C OH
H C OH
CH2 OH
eritroza

Pentozele sunt monozaharide cu cinci atomi de carbon n molecul. Dintre aldopentoze

cea mai important este riboza, monozaharidul cel mai rspndit n natur, ndeosebi ca parte
component a acizilor nucleici sau a unor enzime:
H C =O
H C OH
H C OH
H C OH
CH 2 OH
riboza

Dintre cetopentoze n organismele vii se ntlnesc sub form fosforilat ribuloza i xiluloza:
CH2OH
C O
H C OH
H C OH
CH2OH
ribuloza

CH2OH
C O
HO C H
H C OH
CH2OH
xiluloza

Hexozele sunt monozaharide cu ase atomi de carbon n molecul.

Glucoza este monozaharidul cel mai rspndit n natur, gsindu-se att sub form liber
(snge, limf, miere, fructe, sucuri de plante etc.) ct i combinat (glicozide, oligozaharide,
polizaharide):

31

H
HO
H
H

O
C
H
C OH
C H
C OH
C OH
CH2OH

H
HO
HO
H

O
C
H
C OH
C H
C H
C OH
CH2 OH

O
C
H
C H
C H
C OH
C OH
CH2OH

HO
HO
H
H

galactoza

glucoza

CH2OH
C O
HO C H
H C OH
H C OH
CH2OH
fructoza

manoza

Galactoza se ntlnete rar n stare liber, n fructe. Sub form combinat se ntlnete n
lactoz, melibioz (dizaharide), rafinoz (trizaharid), i n cteva polizaharide. Manoza se gsete
sub form combinat n cteva polizaharide(mucilagiile i gumele vegetale).
Fructoza denumit i levuloz este ntlnit n stare liber n miere, n sucul unor fructe, n
mere, tomate etc., iar sub form combinat n structura zaharozei, n unele oligozaharide etc.
Heptozele sunt monozaharide cu apte atomi de carbon n molecul.
Sedoheptuloza se gsete n sucul numeroaselor plante i ca produs intermediar n
procesul de fotosintez (rol important n biosinteza hexozelor din compui care conin un numr
mai mic de atomi de carbon):

HO
H
H
H

CH 2OH
C O
C H
C OH
C OH
C OH
CH 2OH

sedoheptuloza

Cele mai simple monoglucide sunt triozele. Se cunoate o aldotrioz denumit aldehida
gliceric (gliceraldehida sau gliceroza) i o cetotrioz-dihidroxiacetona. Cu excepia dihidroxiacetonei, toate ozele conin cel puin un atom de carbon asimetric (chiral) deci prezint izomerie
optic. Aldehida gliceric conine un atom de carbon asimetric (C*) i prin urmare exist dou
forme cu configuraii diferite, adic doi enantiomeri: aldehida D-gliceric i aldehida L-gliceric:
O

O
C

C * OH
CH 2

HO

C* H
CH 2

OH

aldehida D-gliceric

OH

aldehida L-gliceric

Toate monoglucidele (tetroze, pentoze, hexoze etc.) care teoretic pot fi obinute din
aldehida D-gliceric prin creterea succesiv a catenei atomilor de carbon de la captul cu grupa
aldehidic, formeaz seria D.
Monoglucidele provenite pe aceeai cale din L-gliceraldehid constituie seria L. Prin
urmare, monoglucidele aparin seriei D sau L dac atomul de carbon asimetric, cel mai ndeprtat
de grupa carbonil, are aceeai configuraie ca i atomul de carbon asimetric din aldehida D- sau Lgliceric. Marea majoritate a monoglucidelor descoperite n natur fac parte din seria D deoarece
organismele vii nu conin enzimele capabile s metabolizeze ozele seriei L.
Ozele mai prezint un tip special de izomerie numit epimerie. Dou oze epimere difer
structural prin configuraia unui singur atom de carbon asimetric. De exemplu D-glucoza i Dmanoza sunt epimere n raport cu C-2 iar D-ribuloza i D-xiluloza sunt epimeri dup atomul C-3:

H
HO
H
H

CHO
C OH
C H
C OH
C OH
CH2 OH

D glucoza

HO
HO
H
H

CHO
C H
C H
C OH
C OH
CH2 OH

D manoza

32

Transformarea unei oze n epimerul su se numete epimerizare. Formulele liniare

(aciclice) sunt utile pentru compararea structurii diferitelor monoglucide, ns nu reflect unele
proprieti ale acestora. Aldozele cu peste 4 atomi de C n molecul i cetozele cu peste 5 atomi
de C n molecul pot da reacii de ciclizare intramolecular cu formare de semiacetali, respectiv
semicetali (formule ciclice). La grupa carbonil din aldoze i cetoze se adiioneaz o grup OH
din aceeai molecul rezultnd cicluri de 5 sau 6 atomi dintre care unul de oxigen. Ciclul cu 5
atomi se numete ciclu furanozic iar ciclul cu 6 atomi se numete ciclu piranozic. De exemplu,
H
H
HO
H
H

O
C
C OH
C H
C OH
C OH
CH2OH

H
H
HO
H
H

OH
C
C OH
C H
O
C OH
C
CH2OH

n cazul glucozei:
n structura astfel rezultat, grupa carbonil este mascat i n locul ei apare o nou grup
OH numit hidroxil glicozidic sau semiacetalic (semicetalic).
Prin ciclizarea monoglucidelor apare un nou centru de asimetrie la atomul de carbon care a
aparinut grupei carbonil. Prezena acestui nou centru asimetric n molecula monoglucidelor face
posibil existena a doi stereoizomeri numii - i -anomeri. Anomerul desemneaz forma n
care orientarea hidroxilului glicozidic este identic cu cea a hidroxilului de la atomul de carbon
asimetric care determin apartenena monoglucidului respectiv la seria D sau L, iar -anomerul are
configuraia opus la cei doi atomi de carbon.
Un tablou mai complet asupra strii reale a moleculelor de monoglucide se obine dac
formulele ciclice se reprezint prin formulele de perspectiv:
CH2 OH

CH2 OH
H

O H
H

OH OH
H

OH

OH

-D-glucoz

O OH
H

OH OH
H

OH

-D-glucoz

Ciclul piranozic sau furanozic este imaginat perpendicular pe planul hrtiei, atomul de
oxigen aflndu-se la distana cea mai mare de observator. Legturile dinspre observator se
traseaz cu linie groas. Substituenii orientai n formele ciclice la dreapta liniei verticale se
plaseaz n formulele de perspectiv sub planul heterociclului, iar cei dispui la stnga deasupra.
Grupa alcoolic primar, sau restul catenei de la atomul de carbon asimetric cu cel mai mare
numr de ordine din ciclul piranozic sau furanozic se trece deasupra planului moleculei, dac
atomul menionat are configuraie D i sub acest plan n cazul atomului cu configuraia L. Aceeai
regul se aplic i pentru grupa alcoolic primar legat la C-2 n piranozele sau furanozele
provenite din cetoze.
Derivai funcionali ai monoglucidelor
n organismele vii se ntlnesc att ozele ca atare ct i sub forma unor derivai funcionali.
ntre derivaii monoglucidelor se numr: deoxiglucidele, aminoglucidele, derivai acizi, glicozide.
a) Deoxiglucidele sunt derivai ai monozaharidelor n care una sau mai multe grupri
OH sunt substituite cu atomi de H. Un astfel de compus foarte des ntlnit n natur este 2-Ddeoxiribza care intr n structura ADN-ului.

33

riboza

deoxiriboza

b) Aminoglucidele sunt derivai ai ozelor n care o grupare OH este substituit cu o

grupare aminic. Aminoglucidele cele mai rspndite n natur sunt 2-aminoaldozele cum ar fi
glucozamina i galactozamina ntlnite de regul sub forma derivailor N-acetilai n structura
glicoproteinelor i glicolipidelor:

glucozamina

galactozamina

O clas important de aminoglucide cu o structur complex, o formeaz acizii sialici care

sunt derivai acilai ai acidului neuraminic:

Acidul neuraminic
b) Acizii derivai de la monozaharide
Gruparea aldehidic a aldozelor se poate oxida la gruparea COOH cu formarea
hidroxiacizilor corespunztori numii acizi aldonici. Prin aceast proprietate se explic capacitatea
reductoare a aldozelor. Dac se protejeaz gruparea aldehidic i se oxideaz gruparea alcoolic
primar rezult acizii uronici. Atunci cnd se oxideaz att gruparea aldehidic ct i cea
alcoolic primar se obin acizii aldarici (zaharici). n cazul glucozei cei trei acizi sunt:
CHO

COOH

CHO

COOH

OH

OH

OH

OH

HO

HO

HO

HO

OH

OH

OH

OH

OH

OH

OH

OH

CH2

OH

glucoz

CH2

OH

acid gluconic

COOH
acid glucaric

COOH
acid glucuronic

34

c) Glicozidele sunt derivai ai ozelor care iau natere prin substituirea hidroxilului
glicozidic din formele ciclice ale ozelor cu alcooli, fenoli, amine etc.
Fragmentul de monoglucid din molecula glicozidic se numete rest glicozidic sau
glicon iar cealalt component se numete aglicon. n funcie de natura atomului prin care se
leag cele dou componente, glicozidele sunt de mai multe tipuri: O-glicozide, N-glicozide, Sglicozide. Multe glicozide au importan practic, ns marea lor majoritate sunt toxice pentru om i
animale.
Oligoglucide (oligozaharide, oligozide)
Sunt combinaii formate din 2 10 resturi de oze legate ntre ele prin legturi O-glicozidice.
Atunci cnd legtura glicozidic se formeaz ntre hidroxilul glicozidic al unei oze i un hidroxil
alcoolic al alteia se formeaz oligoglucide reductoare. De exemplu maltoza (2 resturi de -Dglucoz), celobioza (2 resturi de -D-glucoz, lactoza (-galactoz + -glucoz).

maltoza

celobioza

lactoza
Dac legtura glicozidic se stabilete ntre hidroxilii glicozidici rezult oligoglucide
nereductoare. De exemplu zaharoza (-D-glucoz + -D-fructoz), trehaloza, rafinoza etc.

zaharoza
n funcie de numrul resturilor de oze oligoglucidele pot fi:
- diglucide
- triglucide
- tetraglucide etc.
Poliglucide (polizaharide)
35

Sunt compui macromoleculari formai dintr-un numr mare de resturi de oze legate ntre
ele prin legturi glicozidice.
n funcie de structura chimic se mpart n dou grupe:
homopolizaharide (homoglicani) care se caracterizeaz prin aceea c au molecula
format din acelai tip de monozaharide;
heteropolizaharide (heteroglicani)care au n structura lor 2 sau mai multe tipuri de oze
sau derivai ai acestora.
Homoglicanii pot fi la rndul lor: homoglicani neutri rezultai prin condensarea
monoglucidelor neutre i homoglicani acizi - rezultai din acizi derivai de la monoglucide.
Celuloza este cea mai rspndit substan organic natural. Este o poliglucid
predominant vegetal, dar se poate ntlni i la unele bacterii i nevertebrate. Este un polimer liniar
alctuit din resturi de -D-glucoz unite prin legturi -1,4-glicozidice. Hidroliza complet a
celulozei conduce la obinerea cantitativ a -D-glucozei iar hidroliza parial la celobioz, diglucid
care reprezint unitatea structural de baz a celulozei. Celuloza conine aproximativ 3 000 resturi
de celobioz, avnd o mas molecular de aproximativ 400 000 daltoni (1D = 1,67x10-24g).
Celuloza joac preponderent un rol structural n organismele vegetale.
Amidonul este principala polizaharid de rezerv din plante (este depozitat n semine,
bulbi, tuberculi etc.). Prin hidroliza complet a amidonului rezult -D-glucopiranoz. Amidonul
reprezint un amestec de 2 polizaharide:
amiloza (15-25%) este un polimer liniar alctuit din resturi alctuit de -D-glucopiranoz
unite prin legturi -1,4-glicozidice:

Fig.I.10. Structura amilozei

amilopectina (75-85%) este un polimer cu structur puternic ramificat n care resturile de

glucoz se unesc predominant prin legturi -1,4-glicozidice, iar n punctele de ramificaie prin
legturi -1,6-glicozidice:

36

Fig.I.11. Structura amilopectinei

Amiloza i amilopectina au proprieti fizice i chimice diferite. Masa molecular medie a

amilozei din cartofi este de aprox. 400 000 D, n porumb i orez de aprox. 100-200 000 D. Masa
molecular a amilopectinei este de aprox. 20 x 10 6 D. Amiloza se coloreaz cu iodul n albastru
nchis, iar cu amilopectina n albastru-violet. Amiloza, prin dizolvare n ap fierbinte d o soluie
coloidal, limpede, nevscoas, iar amilopectina formeaz aa numitul clei de amidon. Amidonul
are rol important n alimentaia omului.
Inulina i fleina sunt poliglucide de rezerv ale D-fructozei care se ntlnesc n plantele
superioare.
Glicogenul este cea mai important poliglucid de rezerv din organismele animale. Se
acumuleaz n principal n ficat i muchi. De asemenea se gsete n unele drojdii i bacterii. Are
o structur foarte asemntoare cu cea a amilopectinei (legturi -1,4-i -1,6-glicozidice). Spre
deosebire de aceasta, glicogenul posed o structur mult mai ramificat i mai compact.
Dextranii sunt poliglucide produse de unele bacterii n care resturile de -D-glucoz sunt
legate predominant prin legturi -1,6-glicozidice dar i ramificaii prin intermediul legturilor -1,2-,
-1,3- i -1,4-glicozidice. Din dextrani se prepar Sephadex-ul folosit n laboratoarele de
biochimie drept site moleculare (datorit structurii foarte ramificate).
Agaroza este componentul principal al agarului din unele specii de alge roii marine,
alctuit din resturi alternante de D-galactoz i 3,6 anhidro-L-galactoz, unite pe rnd prin legturi
-1,4- i -1,3-glicozidice.
Chitina este o polizaharid cu structur liniar constituit din resturi de N-acetil- -Dglucozamin legate prin legturi -1,4-glicozidice. Chitina intr n structura carapacei crustaceelor,
a tegumentelor exterioare ale insectelor, a pereilor celulari ai ciupercilor, precum i ai multor
microorganisme.
Heteropolizaharide (heteroglicani) conin n molecul resturi a cel puin dou oze diferite.
Galactomananii i glucomananii sunt heteropoliglucide formate din resturi de galactoz i
manoz i respectiv glucoz i manoz unite prin legturi -1,3- i -1,4- glicozidice.
Galactomananii se gsesc n seminele de leguminoase i n rizomii plantelor iar
glucomananii predominant n organele subpmntene (tuberculi, rdcini, bulbi) ale unor plante.
Aceste heteropoliglucide se gsesc alturi de amidon sau uneori ca substane unice de rezerv.
Mucopolizaharidele sunt heteroglicani formai din resturi de aminoglucide care alterneaz
cu resturi de acizi uronici. Se ntlnesc preponderent n organismele animale i n cel uman unde
ndeplinesc funcii bine stabilite. Cele mai importante mucopolizaharide sunt: acidul hialuronic,
acizii condroitin-sulfurici, dermatan-sulfatul, keratan-sulfatul, heparina.
Acidul hialuronic este un polimer neomogen ce conine resturi de acid -D-glucuronic i
N-acetil--D-glucozamin. Este constituentul principal al substanei intercelulare unde ndeplinete
rolul de material de cimentare a celulelor n esutul conjunctiv. Joac i un rol de aprare prin
faptul c acest heteroglican formeaz o barier contra ptrunderii germenilor patogeni i
substanelor toxice n organism.
Acizii condroitin-sulfurici sunt sulfai ai condroitinei care, la rndul ei reprezint un
polimer liniar ce conine resturi de acid -D-glucuronic i N-acetil--D-galactozamin. Sunt
rspndii n cartilaje, tendoane, oase etc.
Dermatan-sulfatul are molecula format din resturi de N-acetil--D-galactozamin
esterificate cu acid sulfuric la C4 i resturi de acid D-glucuronic. Este rspndit n piele, tendoane,
pereii vaselor sanguine etc.
Keratan sulfaii sunt formai din resturi de -D-galactopiranoz i N-acetil--Dglucozamin-6-sulfat. Se gsete n cornee, cartilaje i oase.
Heparina este secretat n snge de ctre ficat, dar i de plmni i muchi. Este
format din acid -D-glucuronic esterificat cu acid sulfuric la C2 i N-sulfo--D-glucozamin-6-sulfat.
Heparina este un puternic anticoagulant.
__________________________________________________________________________

ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor

Ce sunt monozaharidele?
37

Ce sunt aldozele i hexozele? Scriei formulele lor generale.

Scriei formulele liniar, ciclic i de perspectiv ale - i -D-glucozei

Ce derivai de la monozaharide cunoatei? Scriei formulele lor chimice.
Scriei formulele chimice ale principalelor oligozaharide reductoare i nereductoare.
Care sunt principalii homoglicani? Unde se ntlnesc ei n natur?
Care sunt principalele mucopolizaharide i rol ndeplinesc ele?

__________________________________________________________________________
I.1.2.7. Lipide
Lipidele constituie o grup de substane bioorganice larg rspndite n organismele vii,
caracterizat prin heterogenitatea structurii i a proprietilor fizico-chimice. Lipidele sunt substane
insolubile n ap i solubile n solveni organici. n organismele vii, lipidele ndeplinesc mai multe
funcii:
rol energetic datorit energiei ce rezult n urma degradrii lor catabolice, aceast
energie, acumulat sub forma legturilor macroergice ale moleculelor de ATP, putnd fi utilizat de
ctre organisme n procesele de biosintez i n efortul fizic i intelectul;
rol de rezerv ndeplinit de lipidele localizate n esuturile adipoase;
rol plastic jucat de lipidele citoplasmatice care sunt, n general, lipide complexe care intr
n compoziia citoplasmei i a tuturor membranelor biologice.
Dac lipidele de rezerv sunt consumate n caz de subnutriie, lipidele plastice reprezint
elementul constant, concentraia lor rmnnd nemodificat.
rolul de material izolant jucat de lipidele localizate n esuturile subcutanate sau n jurul
diferitelor organe unde asigur protecia mecanic i termic.
Din punct de vedere structural, lipidele se clasific n dou mari grupe care la rndul lor se
mpart n alte subgrupe: lipide simple (ceride, acilgliceroli, steride i etolide) i lipide complexe
(fosfolipide i glicolipide). La rndul lor, acilglicerolii pot fi mono-, di- i triacilgliceroli, fosfolipidele
se mpart n glicerofosfatide i sfingofosfatide, iar glicolipidele pot fi glicosfingolipide (cerebrozide i
gangliozide) i glicozil-gliceride).
Acizii grai ce intr n structura lipidelor sunt n general acizi monocarboxilici saturai
sau nesaturai, cu numr par de atomi de carbon (doar rareori se ntlnesc acizi grai cu numr
impar de atomi de carbon), cu caten normal sau ramificat.
Acizi grai cu caten normal:

CH3 (CH2)n COOH

n = 2 ac. butiric
4 ac. caproic
6 ac. caprilic
8 ac. caprinic
10 ac. lauric
12 ac. miristic
14 ac. palmitic
16 ac. stearic
18 ac. arahidic
20 ac. behenic
22 ac. lignoceric
24 ac. cerotic etc.
Acizi grai cu caten ramificat

acid tuberculosteraic
Acizi grai nesaturai
cu o dubl legtur
acid crotonic
acid palmitoleic
acid oleic
38

cu dou duble legturi

acid linoleic
cu trei duble legturi
acid linolenic
cu patru duble legturi
acid arachidonic
cu tripl legtur
acid tariric
hidroxiacizi nesaturai
acid ricinoleic
acid hidroxinervonic

Lipide simple
Ceridele sunt esteri ai acizilor grai superiori (C24 C32) cu alcooli monohidroxilici superiori.
n natur, ceridele apar sub forma unui amestec de hidrocarburi, alcooli i acizi grai care poart
numele de ceruri. Cerurile pot fi de provenien animal (spermacet, ceara de albine, lanolina)
sau vegetal (ceara de Carnauba). Cerurile formeaz un strat protector pe pielea, prul i penele
vieuitoarelor, de asemenea, pe frunzele, florile i fructele diferitelor plante.
Acilglicerolii sunt esteri ai acizilor grai cu glicerolul. ntruct glicerolul este un alcool trihidroxilic se deosebesc monoacilgliceroli, diacilgliceroli i triacilgliceroli care au formulele generale:
CH 2OCOR

CH 2OH

CH 2OCOR 1

CH 2OCOR 1

CH 2OCOR 1

CHOH

CHOCOR

CHOH

CHOCOR 2

CHOCOR 2

CH 2OH

CH 2OH

CH 2OCOR 2

CH 2OH

CH 2OCOR 3

triacil-monoacil-monoacil,'-diacil, -diacil-glicerol
-glicerol
-glicerol
-glicerol
-glicerol
Acilglicerolii sunt cele mai rspndite lipide n esuturile plantelor (uleiuri) i animalelor
(grsimi). Ei sunt insolubili n ap dar foarte solubili n solveni organici nepolari (benzen,
cloroform, eter etilic etc.). Ca esteri, acilglicerolii pot fi hidrolizai prin fierbere cu acizi sau baze.
Hidroliza acilglicerolilor sub aciunea hidroxizilor alcalini se numete saponificare. Ionii carboxilai
eliberai n urma acestei reacii formeaz cu cationii srurile corespunztoare numite spunuri.
Cantitatea n mg de KOH necesar pentru saponificarea unui gram de triacilglicerol se numete
indice de saponificare.
Deosebit de importante sunt reaciile de adiie la dublele legturi din moleculele
acilglicerolilor. Prin hidrogenare, uleiurile vegetale se solidific, proces folosit la prepararea
margarinei. Cantitatea de I2 sau Br2, n grame, adiionat la dublele legturi ale acizilor grai din
100g acilglicerol se numete indice de iod. Sub aciunea oxigenului i a umiditii acilglicerolii
sufer un proces de rncezire care conduce la cetone i aldehide cu miros neplcut.
Steridele sunt esteri ai acizilor grai superiori cu alcooli tetraciclici monohidroxilici saturai
cunoscui sub numele de steroli. Unitatea structural de baz a acestora este steranul (nucleul
ciclopentanoperhidrofenantrenic):

39

nucleu ciclopentanoperhidrofenantrenic
Sterolii sunt rspndii att n esuturile animale (zoosteroli) ct i n plante (fitosteroli) i
ciuperci (micosteroli). Cel mai rspndit sterol din organismele animalelor superioare i omului
este colesterolul:

colesterol
colesterid
n sngele uman, o treime din cantitatea total de colesterol se afl sub form de alcool
liber, iar 2/3 sub form esterificat.
Lipide complexe
Conin n molecula lor, pe lng componenta lipidic i o component de alt natur. Din
punct de vedere al structurii lor chimice, lipidele complexe se mpart n dou clase: fosfolipide i
glicolipide.
A. Fosfolipidele denumite i fosfatide, se mpart la rndul lor n dou grupe
glicerofosfolipide (glicerofosfatide) i sfingofosfolipide (sfingofosfatide).
Glicerofosfatidele sunt derivai ai acidului L--fosfatidic

acid L - - fosfatidic
Prezena radicalului fosfat confer fosfolipidelor proprieti specifice: un capt al moleculei
este polar, hidrofil, iar cellalt este hidrofob. De aceea, fosfolipidele intr n structura membranelor
biologice a cror funcionare o condiioneaz.
n structura glicerofosfatidelor, restul de acid fosforic este la rndul lui esterificat cu ali
compui. n funcie de natura acestora, glicerofosfatidele se clasific astfel:

fosfatidilcoline (lecitine)

fosfatidiletanolamine (cefaline)

fosfatidilserina
40

fosfatidilinozitoli
n esuturile animale, n special n muchi i n esutul nervos, au fost identificate
glicerofosfatide n care grupa OH din poziia 1 este eterificat cu un alcool --nesaturat. Aceti
compui au primit numele de plasmalogene.
Sfingofosfatidele (sfingomieline) sunt fosfolipide ce conin n molecula lor un
aminoalcool dihidroxilic nesaturat numit sfingozin, un acid gras superior, acid fosforic i colin:

sfingozina

sfingomielina
B) Glicolipidele conin n molecula lor, pe lng componenta lipidic i o component
glucidic. Din punct de vedere al structurii lor chimice se mpart n:
glicosfingolipide
glicozilgliceride
Glicosfingolipidele sunt glicolipide care conin sfingozin, un derivat al acesteia, un rest
de acid cerebronic i un rest de hexoz. ntre glicosfingolipide se disting: cerebrozide, sulfatide,
ceramidoligozaharide i gangliozide.
Cerebrozidele conin sfingozin, acid gras i hexoz (galactoz sau glucoz). De aceea
adesea se numesc galactocerebrozide sau glucocerebrozide. Cerebrozidele se gsesc n
esuturile vertebratelor, nevertebratelor i plantelor.

galactocerebrozid
Sulfatidele (cerebrozidsulfatidele) se deosebesc de cerebrozide prin prezena restului de
acid sulfuric, legat esteric la carbonul C-3 al galactozei. Se gsesc n creier i alte esuturi i au rol
deosebit n transportul ionilor la nivelul membranelor biologice.
Ceramidoligozaharidele conin heterooligozaharide unite printr-o legtur -glicozidic cu
ceramida.
Gangliozidele sunt cele mai complexe lipide a cror component glucidic conine glucoz,
galactoz, N-acetilgalactozamin i acid N-acetil-neuraminic. Ele au fost descoperite n ganglionii
sistemului nervos, creier i alte esuturi. Gangliozidele au un rol extrem de important n
funcionarea membranelor celulare nervoase. S-a observat c n unele boli neuropsihice, n
sistemul nervos apar gangliozide cu structur modificat.
Glicozil-gliceridele. Din surse vegetale (gru, porumb, alge etc.), precum i din unele
esuturi animale (creier) au fost izolate glicolipidele numite glicozildiacilgliceroli i sulfoglicozil
diacilgliceroli n care componenta glucidic poate fi galactoza, glucoza, manoza etc.
__________________________________________________________________________

ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor

Ce sunt lipidele i ce funcii ndeplinesc ele n organismele vii?
41

 Care sunt principalii acizi grai ce intr n structura lipidelor? Scriei formulele lor chimice.
Cum se clasific i care sunt formulele chimice ale lipidelor simple?
Cum se clasific i care sunt formulele chimice ale lipidelor complexe?

__________________________________________________________________________
I.1.2.8. Vitamine
Vitaminele sunt substane organice micromoleculare cu structuri chimice extrem de diferite
care exercit o influen considerabil asupra desfurrii normale a tuturor proceselor biochimice
din organismele vii. Denumirea de vitamin (amina vieii) a fost utilizat pentru prima dat n
1912 de ctre K. Funk. Dup descoperirea mai multor vitamine n prima jumtate a secolului
nostru, s-a constatat c nu toate aceste substane conineau grupri aminice i ca atare aceast
denumire este improprie. Fiind deja intrat n uz, continu s fie utilizat i astzi. Pentru
vitaminele cunoscute pn n prezent se folosesc mai multe denumiri:
denumirea alfabetic care utilizeaz majuscule ale alfabetului latin (A, B, C, D, E, F etc).
Odat cu creterea numrului de vitamine cunoscute a nceput utilizarea unor indici (A 1, A2, D2-D7,
B1-B15, B12a, B12b etc);
denumirea chimic se bazeaz pe structura chimic a fiecrei vitamine (ergocalciferol,
retinol, tocoferol, piridoxin etc.);
denumirea terapeutic se bazeaz pe efectul farmacodinamic principal (vitamina
antiscorbutic, vitamina antirahitic, vitamina antipelagroas etc.).
Clasificarea este dificil de realizat din cauza structurii chimice foarte diferite. Vitaminele
cunoscute pn n prezent se mpart n trei grupe:
vitamine liposolubile;
vitamine hidrosolubile;
substane cu aciune asemntoare vitaminelor.
Lipsa unei sau altei vitamine din hrana omului i a animalelor provoac tulburri ale
metabolismului substanelor care se manifest prin boli specifice numite avitaminoze. Dac hrana
conine o vitamin n cantitate insuficient pentru a acoperi cerinele organismului maladia se
numete hipovitaminoz. Introducerea n organism a unui exces de vitamine poate cauza boli
numite hipervitaminoze. Biosinteza vitaminelor n organismul vegetal i animal se poate realiza
prin precursori specifici numii provitamine care n urma unor modificri chimice minore se
transform n vitamine active. Unele substane organice naturale i sintetice au o structur
asemntoare cu cea a diverselor vitamine. Aceste substane se numesc antivitamine i
determin apariia simptomelor de hipo- i avitaminoz, chiar dac vitamina respectiv este
coninut n hran n cantitate suficient.
Vitamine liposolubile A, D, E, K i F
Vitamina A (retinol, vitamina antixeroftalmic sau vitamina creterii). Cea mai mare
cantitate de vitamin A se gsete n untura petilor marini.
H3C

CH3

CH3

CH2 OH

CH3

H3C

CH3

CH3

Retinal

CH3

CH3

CH3

H
I
C=O

H3C

CH3
CH2 OH

CH3

Retinol
CH3

CH3

H3C

3 Dehidroretinol
CH3

CH3

CH3

CH3

COOH

Acid retinoic

Vitamina A are rol n creterea organismelor tinere, protejarea esuturilor epiteliale,

procesul vederii etc. n plante vitamina A se gsete predominant sub form de provitamin
carotenoide. -carotenul este principala provitamin A din care, prin degradare oxidativ rezult
cele dou molecule de vitamin A.
Vitamine D (calciferoli, vitaminele antirahitice). n prezent se cunosc mai multe provitamine
D (D2-D7) care din punct de vedere structural fac parte din clasa steroidelor.Cele mai cunoscute i
mai des utilizate n prezent sunt vitaminele D2 i D3:
42

HO

HO
ergocalciferol (D 2)

colecalciferol (D 3)

Transformarea sterolilor n vitamine D se face sub aciunea radiaiilor UV. Din ergosterol,
sub aciunea UV se formeaz un intermediar precalciferol care apoi se transform n vitamina
D2. Vitaminele D sunt substane termostabile. Se gsesc n ulei de pete, unt, unt ficat, ou, lapte,
drojdie de bere. Rolul lor fiziologic este de a favoriza absorbia fosforului i calciului i formarea
sistemului osos. Avitaminoza D creeaz rahitismul la copii i osteomalacia la aduli.
Hipervitaminoza D provoac demineralizarea oaselor i apariia calculilor renali i biliari.
Vitamine E (tocoferoli, vitaminele antisterilitii, vitaminele de reproducere)
Aceste vitamine sunt sintetizate numai de plante. Din punct de vedere chimic sunt derivai
ai benzopiranului fiind alctuite dintr-un inel benzenic, un heterociclu cu oxigen i o caten lateral
ramificat. n prezent se cunosc 6 tocoferoli, cei mai importani fiind - i -tocoferolul:
CH3

CH3

HO

HO
CH3

H3C

CH3

CH3

CH3
O

CH3

CH3

CH3

CH3

CH3

CH3

CH3

CH3

tocoferol

tocoferol

sunt substane uleioase, termostabile n absena oxigenului;

sunt antioxidabile;
funcioneaz n organism ca antioxidani;
favorizeaz reaciile de fosforilare i formare a compuilor macroergici;
prezint proprieti antiinflamatorii;
Vitaminele K (antihemoragice)
Sunt sintetizate numai de plante i microorganisme. Se gsesc n spanac, urzici, varz,
conopid, arahide etc. Avitaminoza provoac hemoragii.
O

CH3
CH3
CH3
I
I
CH2CH=CCH2(CH2CH2CHCH2)3H

O COCH3
CH3

Vitamina K3

CH3
I
(CH2CH=CCH2n
) H
O

Vitamina K1
CH3

O COCH3

Vitamina K4

CH3

Vitamina K2
OH
CH3

+ _
Vitamina K5
NH3 ]Cl

43

OH

NH3 ]Cl
CH3

CH
_3

NH3 ]Cl

NH3 ]Cl

Vitamina K6

Vitamina K7

sunt substane solide, cristaline, termostabile, fotosensibile;

determin coagularea sngelui prin transformarea fibrinogenului n fibrin;
psrile sunt foarte sensibile la avitaminoza K.
Vitamine F (antidermatitice). Sub aceast denumire sunt reunii acizii grai nesaturai
eseniali cu mai multe legturi duble. Aceste vitamine nu se sintetizeaz n organismul animal.
Lipsa vitaminelor F determin tulburri metabolice la nivelul pielii.
Vitamine hidrosolubile
Cu excepia acidului ascorbic, al crui mecanism de aciune nu este tipic coenzimatic,
celelalte vitamine hidrosolubile intr n structura multor enzime sub form de coenzime.
Vitamina B1 (tiamina, aneurina, vitamina antiberiberic, vitamina antinevritic). Se gsete
n drojdia de bere, seminele de cereale, cojile de orez.
CH2

N
H 3C

CH 3

+
N
S

NH2

CH 2CH 2OH

Este o substan alb, cristalin care se distruge la fierbere. Prin fosforilarea tiaminei cu
ATP se obine coenzima tiaminpirofosfat (TPP). Lipsa vitaminei B1 determin apariia unor tulburri
ale sistemului nervos, oboseal, tulburri gastrointestinale. n cazuri mai grave pot aprea
nevralgii, convulsii, pareze ale extremitilor.
Vitamina B2 (riboflavina) Din punct de vedere chimic este un nucleu izoaloxazinic i un
tetraol:
OH OH OH
I
I
I
CH2C HCHCHCH2OH
H 3C

NH

H 3C

Este o substan fluorescent care intr n structura unor coenzime dehidrogenazice cum
ar fi FMN i FAD. Stimuleaz creterea organismelor tinere i are rol n procesul de
bioluminescen la licurici. Lipsa acestei vitamine scade rezistena la infecii, determin cderea
prului i conjunctivit.
Vitaminele B6. (piridoxina). Sunt derivai piridinici. Cele mai importante sunt. piridoxolul,
piridoxalul i piridoxamina.
O
CH 2OH
HO
H 3C

CH 2OH
N

piridoxol

C
HO
H 3C

CH 2OH

piridoxal

HO
H 3C

CH 2NH 2
CH 2OH
N

piridoxamin

44

n natur se gsesc de obicei mpreun i se pot transforma una n alta. Prin fosforilarea
piridoxalului i piridoxaminei se obin coenzimele importante piridoxal-fosfatul i piridoxaminfosfatul care particip la decarboxilarea i transaminarea aminoacizilor.
Avitaminoza B6 produce modificri cutanate, tulburri nervoase, anemie, insomnii etc.
Vitaminele B12 (cobalamine, corinoide) Sunt compui chimici cu o structur chimic
complicat alctuit dintr-un nucleu corinic format din 4 inele pirolice, un atom central de Co, un
nucleotid legat -glicozidic.
Vitaminele B12 sunt sintetizate n principal de ctre microorganismele din tractul
gastrointestinal al rumegtoarelor, din sol precum i de alte microorganisme.
Vitaminele B12 particip la metabolismul glucidelor, lipidelor i proteinelor.
Avitaminoza B12 determin tulburri ale procesului de eritropoez, apariia unei forme
canceroase de anemie numit anemie pernicioas, ncetinirea creterii, leziuni nervoase,
deteriorarea funciei de reproducere.
Vitaminele PP (vitaminele B5)
CONH2

COOH
N

Acid nicotinic

Nicotinamid

Termenul generic de vitamin PP sau niacin desemneaz acidul nicotinic, amida sa

precum i toi derivaii acestora biologic activi. Acidul nicotinic se sintetizeaz n aproape toate
organismele vii avnd drept precursor triptofanul. Rolul biochimic const n faptul c nicotinamida
intr n structura NAD i NADP. Avitaminoza PP produce o boal grav numit pelagr, dermatite,
dereglri ale sistemului nervos (pierderea memoriei, halucinaii, demen).
Biotina (vitamina H). Din punct de vedere chimic este alctuit dintr-un inel tetra-hidroimidazolic condensat cu un inel tetra-hidro-tiofenic i o caten lateral ce reprezint un radical de
acid valerianic:

O
HN

O
NH

HN
CH2 CH2 CH2 CH2 COOH

-biotina

NH
S

CH2 CH2 CH CH3

COOH
-biotina

O
HN

NH
S

(CH2)4 CO NH (CH2)4 CH COOH

NH2
biocitina

n privina rolului biologic, biotina constituie gruparea prostetic a enzimelor implicate n

activarea i transportul CO2. Toate enzimele care conin biotina drept cofactor sunt inhibate de
glicoproteina numit avidin din albuul de ou.
Lipsa biotinei provoac dermatit, scderea n greutate, paralizia membrelor.
Acidul pantotenic (vitamina B3). Este sintetizat n toate plantele i majoritatea
microorganismelor. Rolul biologic rezid, n primul rnd, n faptul c acidul pantotenic este unul din
45

constituenii coenzimei A, aceasta din urm reprezentnd la rndul ei o adevrat plac turnant
n metabolismul celular. Lipsa acidului pantotenic conduce la dermatite, depigmentarea i cderea
prului, ncetinirea creterii.
Acidul folic (vitamina M). Din punct de vedere chimic este alctuit dintr-un rest pteridinic
substituit, un rest de acid p-aminobenzoic, un rest de acid glutamic.
Prin reducerea acidului folic rezult acidul tetrahidrofolic sintetizat de microorganismele
intestinale. Rol biochimic are acidul tetrahidrofolic care este un agent de metilare. Avitaminoza
produce tulburarea procesului de hematopoiez, oprirea creterii, anemie macrocitar (modificarea
dimensiunilor elementelor figurate ale sngelui), inflamarea cavitii bucale, iminen de avort.
Vitamina C (acidul ascorbic, vitamina antiscorbutic)
HOCH 2CHOH
O
H
HO

OH

Are caracter slab acid i este sintetizat din monoglucide de numeroase specii de
microorganisme plante i animale. Avitaminoza C provoac afeciuni ale esuturilor conjunctive,
oboseal, somnolen. Boala numit scorbut se manifest prin fragilitatea capilarelor, hemoragii,
scderea rezistenei la infecii precum i tumefiere i hemoragii gingivale. Rolul su biochimic
const n participarea la procese de oxido-reducere.

______________________________________________________________________
ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor
Ce sunt vitaminele i cum se clasific ele?
Ce vitamine liposolubile cunoatei? Scriei formulele lor chimice.
Care sunt principalele vitamine hidrosolubile? Scriei formulele lor chimice.

______________________________________________________________________
I.1.2.9. Hormoni
Dei tendina actual a unor ramuri ale biologiei o constituie aprofundarea mecanismelor
moleculare ce stau la baza funcionrii celulei vii, nu trebuie s neglijm faptul c aceste
mecanisme se integreaz ntr-un tot unitar deoarece celulele, esuturile i organele reprezint pri
componente ale organismului viu n ansamblul su i se afl ntr-o strns interdependen i
interaciune.
Iat de ce, cunoaterea hormonilor sub aspectul structurii lor chimice, rolului biologic i
mecanismelor de aciune este important nu numai din punct de vedere practic, n scopul
profilaxiei i tratamentului unor disfuncii glandulare ci, mai ales, pentru nelegerea global a
proceselor biochimice i fiziologice ce au loc n organismele vii.
Sistemul endocrin ndeplinete funcia major de legtur ntre sistemul nervos i celelalte
sisteme de control, inclusiv cel ce acioneaz la nivel molecular. Aadar, sistemul endocrin face
parte integrant din edificiul sistemelor de reglare ce s-au dezvoltat n cursul evoluiei i anume:
a) sistemul nervos central (SNC) al crui rol const n reglarea rapid a interrelaiilor
mediu extern organism;
b) sistemul endocrin ce realizeaz o reglare mai lent, dar continu;
c) sistemul imunitar cu rol de aprare fa de proteinele strine organismului n cauz.
Hormonii sunt definii ca fiind substane organice specifice, sintetizate i secretate de ctre
esuturi glandulare specializate ce formeaz glandele cu secreie intern sau glande endocrine,
care sunt deversate direct n snge, fiind transportate de ctre acesta spre diferite organe i
esuturi numite organe int, asupra crora i exercit aciunea lor specific.
Hormonii, numii i mesageri sau reglatori chimici, coordoneaz activitatea diferitelor pri
ale organismului, acionnd asupra celulelor ce compun esuturile i organele respective. Acestea
din urm "rspund" n funcie de tipul lor, starea lor funcional i nutriional, vrst etc.,
integrndu-se n ansamblul controlului hormonal i nervos la care sunt supuse.
Hormonii vertebratelor sunt secretai de glandele endocrine i se mpart n trei clase
principale n funcie de structura lor chimic.
46

1. Hormoni derivai de la aminoacizi

Hormonii glandei tiroide sunt triiodtironina i tetraiodtironina (tiroxina)
I

I
O

HO

I
CH 2CHCOOH

HO

NH 2

3,5,3'-triiodtironina (T 3)

I
CH 2CHCOOH
NH2

3,5,3',5'-tetraiodtironina sau tiroxina (T

4)

Rolul lor biochimic const n reglarea creterii i dezvoltrii organismului.n insuficiena

tiroidian aprut n copilrie apare creterea deficitar n nlime, cretinism etc. La aduli apare
astenie, obezitate, tulburri neuropsihice, gua endemic. Hiperfuncia tiroidian conduce la
pierderea greutii, nervozitate, emotivitate, palpitaii.
Hormonii medulosuprarenalei
n substana medular a suprarenalelor se sintetizeaz trei derivai ai o-dihidroxibenzenului
numii catecolamine: adrenalina, noradrenalina i dihidroxifeniletilamina (DOP-amina):
OH
HO

OH

OH
CHCH 2NHCH 3 HO

CHCH 2NH2 HO

OH

OH

adrenalin

noradrenalin

CH 2CH2NH2

DOP-amin

Catecolaminele determin creterea glicemiei, a consumului de oxigen i a formrii CO 2

8intensific catabolismul glucidelor). Intensific de asemenea lipoliza.
Hormonul epifizei este melatonina care se formeaz din triptofan.

melatonina
Alturi de reglarea metabolismului pigmenilor melatonina inhib dezvoltarea funciilor
sexuale la animalele tinere i joac rol principal n apariia somnului. Mediaz de asemenea
legtura ntre radiaiile luminoase , sistemul nervos i funcionalitatea anumitor organe.
2. Hormoni cu structur polipeptidic i proteic
Hormonii neurohipofizei sunt ocitocina (oxitocina), vasopresina i coherina. Din punct de
vedere chimic sunt peptide alctuite din 9 aminoacizi. Determin stimularea contraciei muchilor
netezi, n special a uterului, stimuleaz evacuarea laptelui din glanda mamar. Vasopresina
regleaz presiunea sngelui.
Hormoni reglatori ai hipotalamusului. Hipotalamusul secret o serie de peptide
micromoleculare care stimuleaz (liberine) sau inhib (statine) secreia hormonilor de ctre alte
glande endocrine. De exemplu: melanostatina, melanoliberina sau somatostatina, somatoliberina.
Hormonii adenohipofizei. Adenohipofiza secret o serie de hormoni peptidici cu aciune
biologic foarte diferit:
a) hormonul tireotrop (tireotropina), TTH, care controleaz funcia glandei tiroide i
stimuleaz mobilizarea ionilor de iod din snge
b) hormonul adrenocorticotrop (corticotropina), ACTH, controleaz funciile
suprarenalei i intensific biosinteza hormonilor corticosteroizi
c) hormonii gonadotropi (gonadotropinele) regleaz funcionarea gonadelor. Cei
mai importani sunt: hormonul foliculostimulant, hormonul luteinizant, prolactina etc.
d) hormonul de cretere (hormonul somatotrop), STH, influeneaz creterea i
dezvoltarea armonioas a organismului. Excesul de STH determin apariia gigantismului la copii
i agromegalia la aduli. Insuficiena STH determin nanismul (stagnarea creterii).
e) Hormonul melanotrop (melanotropina) regleaz pigmentarea pielii.
47

 Hormonii glandelor paratiroide. Glandele paratiroide secret doi hormoni parathormonul

i calcitonina care au rol de meninere constant a concentraiei de Ca2+ n snge.
Hormonii pancreasului sunt insulina (esenial n reglarea metabolismului intermediar
al glucidelor, lipidelor i proteinelor) i glucagonul
3. Hormonii steroidici
Hormonii corticosuprarenalei. Zona cortical a suprarenalelor secret peste 30 hormoni
steroidici utiliznd colesterolul drept precursor n sinteza lor. Cei mai importani sunt cortizolul,
corticosteronul, 11-deoxicorticosteronul, aldosteronul.
n funcie de rolul lor biologic se mpart n mineralocorticoizi i glucocorticoizi.
Hormonii gonadali. Spre deosebire de toi ceilali hormoni, care sunt identici la ambele
sexe, hormonii gonadali sunt diferii. Diferite tipuri de hormoni gonadali se sintetizeaz la ambele
sexe, dar predomin numai la unul.
Hormonii androgeni (hormonii sexuali masculini) sunt n celulele interstiiale ale testiculului
i mai puin n ovar sau corticosuprarenale.
CH3

OH

O
CH3

CH3

CH3

CH3

CH3

HO

Testosteron

Dehidroepiandrosteron

Androstendion

Au puternic efect anabolic, mai ales asupra metabolismului azotului i calciului i

stimuleaz biosinteza proteinelor. De asemenea regleaz morfogeneza i funcionarea normal a
glandelor sexuale masculine, dezvolt caracterele sexuale secundare masculine. Ultimele dou
funcii sunt inhibate de melatonin pn la pubertate cnd intervenia lor este brusc.
Hormonii estrogeni (hormonii sexuali feminini) cei mai importani sunt: estrona (E1),
estradiolul (E2) i estriolul (E3).
CH3

HO

OH

HO

Estron

OH

CH3

CH3

OH

HO

Estradiol

Estriol

Hormonii estrogeni au aceleai funcii ca i hormonii androgeni.

La crustacee, hormonii regleaz o serie de procese biochimice i fiziologice specifice
acestor vieuitoare dintre care mai importante sunt reprezentate de reglarea proceselor de
degradare i biosintez, a creterii i dezvoltrii caracterelor sexuale etc.
Fenomenul de nprlire caracteristic crustaceelor este influenat de trei hormoni importani:
hormonul nprlirii, hormonul inhibitor al nprlirii i, respectiv, hormonul accelerator al nprlirii.
Hormonul nprlirii este sintetizat n organele Y, iar rolul su principal l constituie declanarea
nprlirii. n acelai timp, el are rolul de a controla mobilizarea calciului din vechea crust n
vederea reutilizrii la formarea celei noi.
Hormonul inhibitor al nprlirii este sintetizat de organele X ale ganglionilor terminali i
are o aciune opus celei exercitate de hormonul nprlirii. Aceast funcie se realizeaz prin
aciunea de inhibiie exercitat asupra organelor Y care, n felul acesta, ntrerup elaborarea unor
noi cantiti de hormon al nprlirii.
Hormonul accelerator al nprlirii are o aciune aparte, n sensul c el stimuleaz
organele Y de a sintetiza hormonul nprlirii la un moment determinat, concomitent cu
ntreruperea aciunii hormonului inhibitor. Aceleai organe Y elaboreaz i hormonul gonadotrop
cu rol n dezvoltarea gonadelor.

48

Glandele sinusale i organele postcomisurale ale crustaceelor sintetizeaz i secret o

serie de hormoni cu structur polipeptidic numii hormoni cromatoforotropi al cror rol principal
l constituie reglarea concentrrii i, respectiv, dispersrii pigmenilor n cromatofori.
Hormonii insectelor au rol de control metabolic i de reglare a diferitelor procese
fiziologice specifice lor cum ar fi creterea, nprlirea, metamorfoza etc. Ei sunt secretai de celule
specializate neurosecretoare din creier i ganglioni, glandele endocrine, glandele protoracice etc.
Celulele neurosecretoare din creier sintetizeaz i secret trei hormoni principali cu rol de reglare
i control: hormonul protoracotropic (ecdisiotropina), hormonul de activare i bursiconul.
Hormonii plantelor sau fitohormonii se definesc ca fiind molecule endogene oligodinamice
(ceea ce nseamn c se disting net de substanele trofice din punct de vedere biochimic i
fiziologic) cu rol de vectori ai unor informaii pentru celulele int ce prezint sensibilitate selectiv
fa de aciunea acestora, celule a cror funcionare o influeneaz.
Spre deosebire de hormonii animalelor, fitohormonii se disting prin absena esuturilor
specializate care s-i sintetizeze, prin absena, de cele mai multe ori, a unui sistem de transport i
prin faptul c informaia ce declaneaz biosinteza fitohormonilor provine, preponderent, direct din
mediul exterior (lumin, stres etc.).
Fitohormonii cunoscui n prezent au fost clasificai n 5 grupe n funcie de structura lor
chimic: auxinele, giberelinele, citokininele, grupa acidului abscisic i etilena.

___________________________________________________________________
ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor
Ce sunt hormonii i cum se clasific ei? Scriei formulele lor chimice.
______________________________________________________________________

II. BIOCHIMIE DINAMIC

Metabolismul constituie caracteristica esenial, fundamental a lumii vii, indiferent de
treapta de evoluie a fiecrei specii de vieuitoare. Prin metabolism se nelege totalitatea reaciilor
chimice i a transformrilor energetice ce au loc n organismul viu, reglarea acestora i
interdependena cu mediul nconjurtor. n funcie de sensul transformrilor, distingem dou ramuri
ale metabolismului:
Dezasimilaia (catabolismul)
Asimilaia (anabolismul, biosinteza).
Catabolismul cuprinde reaciile de degradare a biomoleculelor cu formarea unor produi
finali de tipul dioxidului de carbon, apei, ureei etc. i cu eliberarea unei anumite cantiti de
energie. Energia rezultat n urma degradrilor catabolice este nmagazinat n legturile
macroergice ale moleculelor de ATP. Asimilaia (anabolismul) cuprinde totalitatea reaciilor de
biosintez care sunt, n general, cuplate cu hidroliza moleculelor de ATP deoarece ele decurg cu
consum de energie.

II.1. Metabolismul aminoacizilor

II.1.1. Ci comune de degradare a aminoacizilor
Aminoacizii sintetizai n celulele vii sunt folosii pentru biosinteza de proteine specifice
organismelor respective, de enzime i de hormoni de natur polipeptidic i proteic sau pot fi
metabolizai cu formarea unor compui intermediari utilizai la rndul lor n sinteza bazelor azotate
sau a altor compui. Ei pot suferi de asemenea o degradare oxidativ complet i n acest caz
servesc ca surs energetic. O serie de reacii de degradare sunt comune tuturor aminoacizilor, iar
restul hidrocarbonat se degradeaz apoi pe ci diferite, specifice fiecrui aminoacid.
Spre deosebire de alte biomolecule, aminoacizii prezint ci de degradare mult mai
numeroase i mai complexe, existnd totui o serie de ci comune, ntlnite la toi sau la marea
majoritate a aminoacizilor proteinogeni. Principalele ci comune de degradare a aminoacizilor,
49

ntlnite att la plante i animale ct i la microorganisme, sunt dezaminarea, decarboxilarea i

transaminarea, iar pentru unii dintre ei transmetilarea i transamidinarea.
II.1.1.1. Dezaminarea aminoacizilor
Procesul de dezaminare reprezint procesul de eliminare a gruprii aminice sub form de
amoniac cu formarea acizilor corespunztori, adic a -cetoacizilor, -hidroxiacizilor, acizilor
carboxilici saturai i nesaturai etc. Produii rezultai n urma dezaminrii aminoacizilor sunt apoi
metabolizai n celul, fiind utilizai, fie n procese de biosintez a altor constitueni celulari, fie c
sunt degradai n scopul formrii energiei necesare ntreinerii proceselor biochimice n funcie de
natura enzimelor ce catalizeaz aceste procese i de structura chimic a produilor formai,
dezaminarea aminoacizilor poate fi reductiv, hidrolitic, oxidativ sau desaturant.
a) Dezaminarea reductiv are loc atunci cnd aminoacidul este transformat n acidul
carboxilic corespunztor cu eliberare de amoniac, donorul hidrogenului necesar reducerii fiind
NADH-ul. Aminoacizii se dezamineaz reductiv sub aciunea aminoacid-reductazelor specifice
NADH-dependente:
R CH COOH
I
NH 2
Aminoacid

NADH+H

NAD

R CH 2 COOH

Aminoacid-reductaza

NH

Acid carboxilic

b) Dezaminarea hidrolitic realizeaz nlturarea azotului aminic sub form de amoniac

cu formarea -hidroxiacidului corespunztor:
H2O
R CH COOH
I
NH2
Aminoacid-hidrolaza
Aminoacid

R CH COOH
I
OH
Hidroxiacid

NH 3

c) Dezaminarea oxidativ a aminoacizilor const n eliminarea azotului aminic sub form

de amoniac cu formarea -cetoacidului corespunztor, sub aciunea aminoacid-oxidazelor
specifice:
R CH COOH
I
NH2
Aminoacid

1/2O2
Aminoacid-oxidaza

R C COOH
II
O
Cetoacid

NH3

La animalele superioare i n organismul uman predomin dezaminarea aminoacizilor pe

cale oxidativ. Acest lucru a fost demonstrat prin cercetrile efectuate de Krebs, Green i alii care
au stabilit c n aceste organisme (n special n ficat, rinichi, creier etc.), dar i n plantele
superioare, unele bacterii, veninul de arpe etc., se ntlnesc aminoacid-oxidazele ce catalizeaz
dezaminarea oxidativ att a L-aminoacizilor ct i a D-aminoacizilor. Enzimele ce acioneaz
asupra aminoacizilor din seria L se mai numesc i aminoacid-dehidrogenaze-dezaminante i
sunt NAD+ sau NADP+dependente. Ele sunt incluse n subclasa E.C.1.4. care cuprinde
dehidrogenazele aminoacizilor i aminooxidazele. mprirea n subsubclase se face n funcie de
natura acceptorului: NAD+ pentru E.C.1.4.1., NADP+ pentru E.C.1.4.2., oxigenul pentru E.C.
1.4.3., diferii compui disulfidici pentru E.C.1.4.4. etc. n organismele animale este foarte activ
glutamat-dehidrogenaza pentru care acceptorul echivalenilor reductori este NAD+-ul:
COOH
I
CH 2
I
CH 2
I
CH NH 2
I
COOH
Acid glutamic

H2O

NAD

NADH+H

Glutamat-dehidrogenaza

COOH
I
CH 2
I
CH 2
I
C=O
I
COOH

NH 3

Acid -ceto-glutaric

Reacia de dezaminare oxidativ decurge n dou etape. n prima faz are loc un proces de
dehidrogenare a aminoacidului cu formarea -iminoacidului corespunztor. n aceast etap
acceptorul de hidrogen este FAD-ul n calitatea sa de coenzim a aminoacid-oxidazei, dar care
50

joac n aceast reacie i rol de cosubstrat. n etapa a II-a are loc adiionarea elementelor apei cu
formarea -cetoacidului corespunztor i eliminarea amoniacului:
FAD

H2O

FADH 2

R CH COOH
I
NH2

NH3

R C COOH
II
NH

-Aminoacid

R C COOH
II
O

-Iminoacid

-Cetoacid

n numeroase organisme s-a pus n eviden faptul c n realitate exist dou categorii de
flavoenzime ce catalizeaz acest proces care se deosebesc ntre ele prin natura cofactorului.
Unele din ele sunt specifice L-aminoacizilor, poart numele de L-aminoacid-oxidaze, au FMN-ul
drept cofactor i sunt localizate n reticulul endoplasmatic:
R CH COOH
I
NH 2
-Aminoacid

E-FMN

E-FMNH 2

R C COOH
II
+
O

L-aminoacid-oxidaza

NH 3

-Cetoacid

Enzimele din cealalt categorie sunt specifice D-aminoacizilor, se numesc D-aminoacidoxidaze, au drept cofactor FAD-ul i sunt localizate n microsomii hepatocitelor:

R CH COOH
I
NH 2
-Aminoacid

EFAD

EFADH

D-aminoacid-oxidaza

R C COOH
II
O

NH 3

-Cetoacid

Flavin-nucleotidele reduse ale acestor oxidaze (FMNH2 i FADH2) reacioneaz direct cu

oxigenul molecular cu formarea peroxidului de hidrogen care, la rndul su, este descompus de
ctre catalaz n ap i oxigen. Acest proces conjugat se realizeaz n peroxisomii hepatocitelor.
d) Dezaminarea desaturant este procesul prin care aminoacizii elibereaz azotul aminic
sub form de amoniac cu formarea acizilor nesaturai corespunztori:
NH 3
R CH 2 CH COOH
I
NH 2

R CH = CH COOH

Acid ,-nesaturat

Aminoacid

II.1.1.2. Decarboxilarea aminoacizilor. Procesul de eliminare a grupelor COOH din

moleculele aminoacizilor este catalizat de enzime specifice numite aminoacid-decarboxilaze care
conin n calitate de cofactor piridoxal-fosfatul. Prin decarboxilare, aminoacizii proteinogeni
formeaz monoamine, diamine, - i -aminoacizi etc., n funcie de structura chimic a
aminoacidului supus decarboxilrii. Reacia general de decarboxilare a aminoacizilor poate fi
reprezentat astfel:
R CH COOH
I
NH2
-Aminoacid

CO2
Aminoacid-decarboxilaza

R CH2 NH2
Amin

Aminoacizii
diaminomonocarboxilici
formeaz
prin
decarboxilare
diaminele
corespunztoare. Astfel, prin decarboxilarea lizinei se formeaz cadaverina, iar ornitina trece n
putrescein. Aceste diamine au un miros specific, iar procesul de decarboxilare este deosebit de
intens n cadavre unde se realizeaz sub aciunea decarboxilazelor din microflora de putrefacie.
Mirosul specific de cadavru este datorat diaminelor care se formeaz n cantiti crescute:

51

CO 2
H2N (CH 2)4 CH COOH
I
NH2
Lezin-decarboxilaza
Lizin
CO2
H2N (CH 2)3 CH COOH
I
NH2 Ornitin-decarboxilaza
Ornitin

H2N (CH 2)5 NH 2

Cadaverin

H2N (CH 2)4 NH 2

Putrescein

Putresceina se mai formeaz i prin decarboxilarea argininei. n acest caz se formeaz mai
nti agmatina n calitate de compus intermediar, iar aceasta se descompune prin hidroliz n uree
i putrescein:
CO2
H2N C NH (CH 2)3 CH COOH
II
I
ArgininNH
NH2
decarboxilaza
Arginin
H2N C NH (CH 2)3 CH 2 NH 2
II
NH

Agmatin
H2N (CH 2)4 NH 2

Putrescein

H2O
Agmatin-ureohidrolaza

H2N C NH
II
O

Uree

Decarboxilarea lizinei, argininei i ornitinei se realizeaz i in vivo. Diaminele rezultate nu

se acumuleaz ns ci sunt utilizate de organism n calitate de precursori n biosinteza unor
poliamine biologic active cum ar fi spermina i spermidina.
Acestea se ntlnesc n cantiti apreciabile n unele esuturi (ficat, pancreas, plmni etc.)
i n unele microorganisme (Escherichia coli, Aspergillus nidulans etc.). Biosinteza poliaminelor
mai utilizeaz n calitate de precursor, alturi de diamine i propilamina. Aceasta din urm se
formeaz n organism sub form de S-adenozil-metilmercapto-propilamin prin decarboxilarea Sadenozil-metioniei:
N

N
N

N
O

+
CH 2 S CH 3
I
(CH 2)2
I
CH NH 2
I
COOH

CO 2
S-Adenozil-metionindecarboxilaza

S-Adenozil-metionin
N

N
N

N
O

+
CH2 S CH3
I
(CH2)2
I
CH2 NH2

S-(3'-Adenozil)-5'-metilmercaptopropilamin
Restul propilamin din S-(3-adenozil)-5-metilmercapto-propilamin se condenseaz apoi
cu o molecul de putrescein cu formare de metiltioadenozin i spermidin:
52

N
N

N
O

N
+
CH2 S CH3
N
I
H2N(CH2)4NH2
(CH2)2
I
CH2 NH 2

S-(3'-Adenozil)-5'-metilmercaptopropilamin
+

N
CH2 S CH3

N
O

Metiltioadenozin

H2N (CH2)4 NH (CH2)3 NH2

Spermidin
Pentru biosinteza sperminei se repet procesul de decarboxilare a S-adenozilmetioninei,
iar restul propilamin din S-adenozilmetil-mercapto-propilamina format se transfer pe o molecul
de spermidin:
H2N (CH2)4 NH (CH 2)3 NH2

CH2CH2CH2NH2

Spermidin

H2N (CH 2)3 HN (CH 2)4 NH (CH 2)3 NH 2

Spermin

Poliaminele joac roluri diverse, nc incomplet elucidate, n organismele vii. Nu este

exclus ca ele s joace un rol de stabilizare a structurilor membranare i ribozomale, s
ndeplineasc un rol de factor de cretere pentru unele microorganisme etc. Ele mai joac un rol
important n reglarea biosintezei acizilor nucleici i proteinelor.
Ali aminoacizi formeaz prin decarboxilare unele amine biologic active sau care servesc
drept precursori n biosinteza unor compui biologic activi. Astfel, fenilalanina i tirozina formeaz
prin decarboxilare feniletilamina i respectiv tiramina, iar histidina i acidul glutamic formeaz
histamina i respectiv acidul -aminobutiric (GABA):
CO 2
CH 2 CH COOH
I
NH2
Fenilalanin

CH 2 CH 2 NH 2

Fenilalanindecarboxilaza

Feniletilamin

CO2
HO

N
N
H

CH 2 CH COOH
TirozinI
decarboxilaza
NH2
Tirozin

HO

CH 2 CH COOH
CO2
I
NH 2
Histidin-decarboxilaza
Histidin

CH 2 CH 2 NH 2
Tiramin
CH 2 CH 2 NH 2

N
N
H

Histamin

CO2
HOOC CH 2 CH2 CH COOH
HOOC CH 2 CH2 CH 2 NH2
I
NH2
Glutamat-decarboxilaza
Acid glutamic
Acid -aminobutiric

Majoritatea aminelor biogene ndeplinesc funcii biochimice i fiziologice bine determinate

n organismele vii. Unele dintre ele se utilizeaz n practica medical datorit aciunii lor
farmacodinamice deosebite. Tiramina format prin decarboxilarea tirozinei este o substan
53

biologic activ ce manifest o aciune vasoconstrictoare, ca i triptamina rezultat prin

decarboxilarea triptofanului. Tot din triptofan se formeaz i serotonina care particip la fenomenul
de transmitere a fluxului nervos, la reglarea presiunii sanguine, a respiraiei, temperaturii corpului
etc. Din histidin se formeaz histamina, o amin biogen cu aciune vasodilatatoare. Ea se
formeaz n cantiti mari n zonele inflamate i este implicat n transmiterea senzaiei dureroase.
Un neurotransmitor cu rol de inhibiie n sistemul nervos central este acidul -aminobutiric
(GABA) care rezult prin decarboxilarea acidului glutamic. Tioetanolamina format prin
decarboxilarea cisteinei intr n structura coenzimei A. De asemenea, ea este utilizat n practica
medical n tratamentul bolii de iradiere. Cadaverina, putresceina i poliaminele (spermina i
spermidina) interacioneaz n mod specific cu catenele polinucleotidice influennd conformaia
spaial a acizilor nucleici.
Triptofan-decarboxilaza nu prezint o specificitate strict de substrat. S-a demonstrat c
aceast enzim catalizeaz att decarboxilarea triptofanului cu formare de triptamin, ct i a unor
derivai ai acestuia cum ar fi 5-hidroxitriptofanul (cnd se formeaz serotonina) i 3,4-dihidroxifenilalanina (DOPA) cu formare de DOP-amin. Aceste reacii prezint o importan biochimic i
fiziologic deosebit. Astfel, serotonina rezultat prin decarboxilarea hidroxitriptofanului este un
intermediar n calea de biosintez a melatoninei n pinealocite, iar DOP-amina este un hormon din
clasa catecolaminelor i servete n acelai timp drept precursor n biosinteza noradrenalinei i
adrenalinei:

N
H
Triptofan

CO2
CH2 CH COOH
I
NH2 Triptofan-decarboxilaza

HO
N
H

HO

N
H
Triptamin

HO
CO2
CH2 CH COOH
I
NH2 Triptofan-decarboxilaza

CH2 CH2 NH2

N
H
5-Hidroxitriptamin
(Serotonin)

5-Hidroxitriptofan

HO

CH 2 CH 2 NH 2

CO2
CH2 CH COOH
I
NH2
Triptofan-decarboxilaza

3,4-Dihidroxifenilalanin
(DOPA)

HO

CH2 CH2 NH2

HO
Dihidroxifeniletilamin
(DOP-amin)

Melatonina este sintetizat n pinealocite prin utilizarea serotoninei n calitate de precursor.

Principala sa funcie biologic o constituie inhibarea activitii gonadale la mamifere:
H3C O

CH2 CH2 NH CO CH 3
N
H
Melatonin

Prin decarboxilarea cisteinei sub aciunea cistein-decarboxilazei se formeaz cisteamina

(tioetanolamina) care reprezint grupa funcional a coenzimei A:
CO2
CH2 CH COOH
HS CH2 CH2 NH2
I
I
SH NH2
Cistein-decarboxilaza
Cistein
Tioetanolamin

Deoarece aminele rezultate prin decarboxilarea aminoacizilor manifest o aciune

fiziologic important, ele au primit numele de amine biogene. Unele dintre ele prezint
importante proprieti farmacodinamice (n special histamina i tiramina). Alte amine biogene
ndeplinesc un important rol de precursori n biosinteza unor hormoni derivai de la aminoacizi
54

(triptamina, serotonina, DOP-amina etc.), iar la unele plante muli alcaloizi se sintetizeaz prin
utilizarea n calitate de precursori a aminelor biogene. Multe amine biogene sunt deosebit de toxice
pentru organismul uman i animal, din care cauz, excesul lor n organism poate fi letal. O
cantitate relativ crescut de amine biogene se poate forma prin alterarea alimentelor de origine
animal bogate n proteine, sub aciunea decarboxilazelor microorganismelor. Acest fenomen
explic toxiinfeciile alimentare cauzate de consumul de preparate din carne alterat, mai ales cele
din ficat i pete care sunt alimentele cele mai uor alterabile. La consumuri exagerate de proteine
de origine animal, procesul de decarboxilare a aminoacizilor este deosebit de intens datorit
necesitii degradrii rapide a excesului de aminoacizi. Aminele biogene formate n acest caz sub
aciunea decarboxilazelor endogene pot determina apariia gutei.
Formarea aminelor biogene toxice poate avea loc i n organismele vegetale. n anumite
condiii nefavorabile de dezvoltare, n esuturile plantelor se acumuleaz cantiti mari de amine
biogene care provoac intoxicaii. De exemplu, insuficiena potasiului n sol determin
intensificarea formrii putresceinei care influeneaz nefavorabil frunzele.
n condiiile unui metabolism echilibrat, organismele vii au capacitatea de a metaboliza n
continuare aminele biogene toxice prin oxidarea lor sub aciunea unor enzime specifice. De
exemplu, monoaminoxidazele (MAO) catalizeaz dezaminarea oxidativ a monoaminelor cu
formarea aldehidelor corespunztoare, amoniacului i apei oxigenate:
R CH 2 NH 2+ O2 + H2O

Monoaminoxidaza

R C = O + NH 3 + H2O2
I
H

Aceste reacii sunt cuplate de regul cu aciunea catalazei sau peroxidazei deoarece unul
din produii de reacie (H2O2) este, de asemenea, toxic pentru celula vie.
Oxidarea diaminelor are loc sub aciunea diaminoxidazelor specifice (DAO) i conduce la
formarea amino-aldehidelor corespunztoare, amoniacului i apei oxigenate:
O2
H2O
H2N (CH 2)n NH 2

DAO

H2N CH 2)n-1 C = O + H2O2 + NH 3

I
H

Aldehidele rezultate se pot oxida n continuare cu formarea acizilor corespunztori. Datorit

aciunii lor de degradare a aminelor biogene toxice, monoaminoxidazele i diaminoxidazele
ndeplinesc n organismul viu o funcie extrem de important i anume cea de detoxifiere, aceste
enzime fiind la fel de rspndite ca i decarboxilazele aminoacizilor deoarece aciunea lor este
conjugat.
Decarboxilarea aminoacizilor poate conduce i la formarea altor compui. Astfel, prin
decarboxilarea acidului glutamic sub aciunea glutamat-decarboxilazei se formeaz acidul aminobutiric (GABA) care este un important mediator al inhibiiei n sistemul nervos central. n mod
similar, aspartat-decarboxilaza catalizeaz conversia acidului aspartic n -alanin, aceasta fiind
o component a coenzimei A i a altor substane biologic active:
CO2
HOOC CH2 CH2 CH COOH
I
Glutamat-decarboxilaza
NH2
Acid glutamic

HOOC (CH2)3 NH2

Acid -amino-butiric

CO2
HOOC CH 2 CH COOH
I
NH 2
Acid aspartic

HOOC (CH 2)2 NH 2

Aspartat-decarboxilaza
Alanin

Prin decarboxilarea serinei sub aciunea serin-decarboxilazei se formeaz etanolamina ce

poate juca rol de precursor n biosinteza fosfolipidelor (cefalinelor i lecitinelor) cnd esterific
acidul L--fostadidic, fie sub form de etanolamin (colamin), fie sub form de colin. Aceasta din

55

urm se formeaz din etanolamin prin metilare treptat, donorul de grupri metil fiind S-adenozilmetionina:
CO2
CH 2 CH COOH
I
I
OH NH 2
Serin-decarboxilaza

HO CH 2 CH 2 NH 2

Serin

Etanolamin
(colamin)
CH3

CH3
HO CH2 CH2 NH CH3
Metiletanolamin

CH3
CH3

HO CH2 CH2 N

CH3

+
HO CH 2 CH2 N

CH3
CH3

Colin

Dimetiletanolamin

CH3

n afar de rolul de neurotransmitor, n organismele animale, acetilcolina mai este

implicat n procesul de dilatare a vaselor sanguine cu diminuarea corespunztoare a tensiunii
arteriale. Ea mai determin totodat i peristaltismul intestinal. Colina se ntlnete att n
organismele vegetale, ct i n cele animale unde intr n structura fosforil-colinei, glicerol-fosforilcolinei, fosfatidil-colinei (lecitinei), plasmalogenelor i sfingomielinei. Un alt compus biologic activ,
sintetizat n organismele animale prin utilizarea serinei n calitate de precursor, este carnitina
(acidul 4-trimetil-3-hidroxi-butanoic):
CH 3
+
HOOC CH 2 CH CH 2 N
CH3
I
CH
3
OH
Carnitin

Carnitina se ntlnete n toate esuturile animale unde este implicat n metabolismul

lipidelor sub forma derivailor de tip acil-carnitin. Mai exact, carnitina realizeaz transportul
transmembranar al acizilor grai.
II.1.1.3. Transaminarea aminoacizilor
Reacia de transaminare a aminoacizilor are loc sub aciunea catalitic a
aminotransferazelor (transaminazelor) i const n transferul grupei NH2 de la un -aminoacid la
un -cetoacid cu formarea unui nou aminoacid i a unui nou cetoacid.
-Cetoglutarat

NH3

Aspartat

NAD(P)H

H2O
NAD(P)

Glutamat

Oxaloacetat

1 glutamat-dehidrogenaza
2 aspartat-aminotransferaza

Fig. II.1. Reprezentarea schematic a cuplrii reaciilor de transaminare i dezaminare

Reacia de transaminare mai poate fi considerat ca un tip special de dezaminare a

aminoacizilor, ns fr formare de amoniac:
COOH
COOH
I
I
CH NH 2 + C = O
I
I
R1
R2

Aminotransferaz

COOH
I
C=O +
I
R1

COOH
I
CH NH 2
I
R2

56

Reacia de transaminare a fost pus n eviden prima dat n 1938 de ctre Braunstein i
Kritzman. Ulterior s-a demonstrat c ea este larg rspndit, att n lumea vegetal ct i n cea
animal. Din cei 22 aminoacizi proteinogeni, un numr de 11 sufer n mod obinuit reacii de
transaminare: alanina, fenilalanina, triptofanul, tirozina, valina, arginina, acidul aspartic,
asparagina, izoleucina, cisteina i lizina. Aminotransferazele ce catalizeaz aceste reacii conin n
calitate de cofactor enzimatic piridoxal-fosfatul. Reaciile de transaminare sunt reacii reversibile,
iar n condiii normale constanta de echilibru are o valoare apropiat de unitate.
Aminotransferazele sunt localizate att intramitocondrial ct i n faza solubil a
citoplasmei celulelor eucariote, iar rolul este extrem de diferit.
Pe parcursul reaciei de transaminare, piridoxal 5 fosfatul (PALP) trece reversibil n
pirodixamin-5-fosfat (PAMP):
HO

H3C

HC=O
I
CH 2 O P

CH2 NH 2
I
CH 2 O P

HO

H3C

Piridoxamin-5-fosfat (PAMP)

Piridoxal-5-fosfat (PALP)

n lipsa substratului, gruparea aldehidic a piridoxal-fosfatului formeaz o legtur

aldiminic cu grupa -amino a unui rest de lizin localizat n centrul activ al enzimei (cu care
formeaz o baz Schiff). Aceasta este forma activ a aminotransferazelor ce poate lega
aminoacidul care urmeaz a fi transaminat.
Reacia de transaminare este alctuit din dou procese complexe diferite. n prima etap
a transaminrii, gruparea aminic a aminoacidului reactant (substratul S1) sufer o reacie de
condensare cu grupa aldehidic a cofactorului enzimatic, deplasnd grupa -amino a restului de
lizin din centrul activ al enzimei:
HO

CH3

E N = CH

N +

R1 CH COOH
I
NH2

CH2 O P
S1

HO

CH3

R1 CH N = CH
N
I
COOH
CH2 O P

E NH2

ES1 (aldimin)

Se formeaz o nou baz Schiff ntre aminoacid i piridoxal-fosfat care este o aldimin i
care rmne legat de apoenzim prin legturi slabe, necovalente (ceea ce nseamn c n acest
caz cofactorul enzimatic este coenzim). n etapa urmtoare are loc o izomerizare cnd legtura
dubl i schimb poziia, aldimina trecnd n cetimin. Aceasta din urm, sufer apoi o reacie de
hidroliz cu formarea -cetoacidului i eliberarea cofactorului sub form de piridoxamin-5-fosfat:
HO

CH3

R1 CH N = CH
N
I
COOH
CH2 O P

E NH 2

ES1 (aldimin)

HO

CH3

R1 C = N CH 2
N
I
COOH
CH2 O P

E NH 2

EP1 (cetimin)

57

H2O

HO
R1 C COOH +
II
O

CH3

H2N CH2

E NH2

CH2 O P
Cetoacid

Cealalt component a procesului de transaminare o constituie formarea noului aminoacid.

n urma acestor reacii are loc totodat i regenerarea enzimei, mai exact refacerea formei
aldehidice a cofactorului enzimatic.
Aceast serie de transformri debuteaz prin interaciunea complexului enzimatic
(apoenzim piridoxamin-5-fosfat) cu -cetoacidul reactant, care este acceptorul gruprii aminice.
Se formeaz complexul ES2 sub form de cetimin, aceasta trece apoi prin izomerizare n aldimin
i, n final acest complex sufer o reacie de hidroliz cu formarea -aminoacidului i regenerarea
enzimei active, adic a complexului apoenzim piridoxal-5-fosfat (PALP). Cu alte cuvinte,
succesiunea reaciilor ce au loc este invers cu cea a componentei care realizeaz conversia
aminoacidului n cetoacid:
HO
E NH 2

CH 3

H2N CH 2

H2O

R2 C COOH
II
O

CH 2 O P
-Cetoacid

E
HO
R2 C = N CH
I
COOH

CH 3

E NH 2

CH 2 O P
ES 2 (Cetimin)

HO

CH3

R2 CH N = CH
N
I
COOH
CH2 O P

H2O
E NH2

ES2 (Aldimin)

HO
R2 CH NH
I
COOH
-Aminoacid

E N = CH

CH 3
N

CH 2 O P
E

Aminoacid-aminotransferazele sunt larg rspndite n esuturile vegetale i animale,

precum i n microorganisme, n prezent cunoscndu-se peste 30 de aminotransferaze specifice.
Unele dintre ele sunt mai intens studiate, datorit importanei lor practice. Printre acestea se
numr alanin-aminotransferaza i respectiv aspartat-aminotransferaza, enzime ce catalizeaz
urmtoarele reacii:

58

COOH
COOH
COOH
COOH
I
I
I
I
CH2
CH2
CH2
CH2
I
I
I
I
PALP
CH NH 2 + CH2
C = O + CH2
Aspartat-aminotransferaza
I
I
I
I
COOH
COOH
(TGO)
C=O
CH NH 2
I
I
COOH
COOH
Acid aspartic
Acid
Acid glutamic
Acid
oxalilacetic
-cetoglutaric

COOH
I
CH NH 2 +
I
CH 3

COOH
I
PALP
CH 2
I
Alanin-aminotransferaza
CH 2
(TGP)
I
C=O
I
COOH
Acid
-cetoglutaric

COOH
I
C=O +
I
CH 3

Alanin

Acid
piruvic

COOH
I
CH 2
I
CH 2
I
CH NH 2
I
COOH
Acid glutamic

Determinarea activitii acestor dou enzime n serul sanguin se efectueaz n mod curent
n laboratoarele clinice pentru diagnosticul unor maladii ale ficatului i inimii. n general,
aminotransferazele prezint o nalt specificitate fa de ambele substrate, avnd ns o mai mare
afinitate fa de cetoacid dect fa de aminoacid (KM cetoacid < KM aminoacid). Pentru metabolismul
proteic, transaminarea aminoacizilor prezint o importan deosebit deoarece aceste reacii fac
parte din cile de degradare a unor aminoacizi i, n acelai timp, de biosintez a altora. Pe de alt
parte, participarea -cetoacizilor face ca aceste reacii s reprezinte puncte de ntretiere ale cilor
metabolismului proteic, glucidic i lipidic. n urma acestor reacii, alturi de cetoacid, se formeaz
acidul glutamic care, la rndul su se poate dezamina oxidativ sau poate intra n alte ci de
degradare sau biosintez. Fiind reversibil, reacia de transaminare servete la biosinteza
aminoacizilor neeseniali prin utilizarea n calitate de precursori a acidului glutamic i a cetoacizilor corespunztori. Reaciile de transaminare mai fac parte din unele secvene metabolice
cum ar fi cele de biosintez a ureei, acidului -aminobutiric etc.
Transamidinarea i transmetilarea aminoacizilor
Spre deosebire de decarboxilare, dezaminare i transaminare care se ntlnesc la toi
aminoacizii, reaciile de transamidinare i transmetilare sunt procese enzimatice pe care le sufer
doar unii aminoacizi, n urma lor formndu-se o serie de compui cum ar fi creatina, carnitina,
ornitina, canavalina, canavanina i altele. Enzimele ce catalizeaz aceste reacii se numesc
transamidinaze i respectiv transmetilaze (sau metiltransferaze). Enzimele din prima categorie
au fost evideniate n rinichi, ficat i pancreas, sunt nalt specifice i folosesc arginina n calitate de
donor de grupri amidinice. Metiltransferazele se ntlnesc n majoritatea esuturilor i utilizeaz Sadenozilmetionina n calitate de donor de radicali metil.
II.1.2. Ciclul ureogenetic
Amoniacul rezultat n urma proceselor de dezaminare a aminoacizilor, precum i din alte
procese metabolice ale acestor biomolecule este un produs toxic pentru celula vie, chiar i n
concentraii relativ mici. La mamifere, acest produs final de metabolism este convertit n uree, fiind
apoi eliminat pe cale renal.
Primele observaii asupra acestei ci metabolice au fost fcute de ctre Krebs care a
observat c ornitina, citrulina i arginina accelereaz producerea de uree n prezena amoniacului,
fr ca ele nsele s se consume. Clarificarea complet ns a mecanismului prin care amoniacul
este convertit in vivo n uree a fost realizat mult mai trziu.
Aceast cale metabolic debuteaz prin mobilizarea amoniacului sub aciunea
carbamilfosfat-sintetazei care, n prezen de ATP ca surs de energie i radicali ortofosfat,
catalizeaz reacia de condensare a amoniacului cu dioxidul de carbon cu formare de carbamilfosfat:

59

2ATP

2ADP + P i

2+

HCO 3

+
NH 4

Mg
Carbamilfosfatsintetaza

O
O
II
II
2N C O P OH
I
OH

n hepatocite au fost descoperite dou enzime ce catalizeaz acest proces i anume

carbamilfosfat-sintetaza I localizat n mitocondriile celulelor hepatice i carbamilfosfatsintetaza II, prezent n citoplasm. Reacia de formare a carbamil-fosfatului este accelerat de Nacetil-glutamat sau de ali derivai acil-glutamici identificai n esutul hepatic. Mecanismul de
participare a N-acetil-glutamatului este deocamdat incomplet elucidat. Se pare c el acioneaz
asupra enzimei ca un modulator alosteric. Viteza de formare a carbamil-fosfatului se afl sub
controlul argininei care inhib printr-un mecanism de tip feed back viteza de formare a N-acetilglutamatului care, la rndul su, stimuleaz biosinteza carbamil-fosfatului. Carbamilfosfat-sintetaza
II prezent n citosol a fost identificat i la bacterii unde catalizeaz reacia de biosintez a
carbamil-fosfatului prin utilizarea glutaminei n calitate de donor de grupri aminice:
CH2 CH2 CH COOH
I
I
+ HCO3- + H2O
C=O
NH2
I
NH2
Glutamin

ATP
2+

ADP + Pi

Mg K
Carbamilfosfat
sintetaza II

O
O
II
II
H2N C O P OH + CH 2 CH 2 CH COOH
I
I
I
OH
COOH
NH 2
Acid glutamic
Carbamil-fosfat

La bacterii, formarea carbamil-fosfatului are loc n absena N-acetil-glutamatului, iar

consumul de energie este mult mai mic, fiind necesar o singur molecul de ATP.
n etapa urmtoare a procesului acioneaz enzima numit ornitin-transcarbamilaz ce
catalizeaz reacia de condensare a carbamil-fosfatului cu ornitina, cu formare de citrulin:
O
O
H3PO 4
II
II
H2N C O P OH + H2N (CH 2)3 CH COOH
OrnitinI
I
OH
transcarbamilaza
NH 2
Carbamil-fosfat

Ornitin
O
II
H2N C NH (CH 2)3 CH COOH
I
NH2
Citrulin

n prezena arginino-succinat-sintetazei, a ATP-ului i a ionilor de magneziu, citrulina

astfel format d o reacie de condensare cu acidul aspartic genernd acidul arginino-succinic:
COOH
O
I
II
H2N C NH (CH 2)3 CH COOH + CH 2
I
I
NH 2
CH NH 2
I
COOH
Citrulin
ATP

Acid aspartic

AMP + PPi
Mg2+
Argininosuccinatsintetaza

HN

CH 2 COOH
I
NH CH COOH
C
I
NH (CH 2)3 CH COOH
I
NH 2
Acid arginino-succinic

60

Reacia de mai sus este, n principiu, reversibil ns, n condiii fiziologic normale,
pirofosfatul rezultat este hidrolizat rapid sub aciunea pirofosfatazei, ceea ce face ca echilibrul
reaciei s se deplaseze spre dreapta. n etapa urmtoare acioneaz arginino-succinat liaza
care scindeaz acidul arginino-succinic cu formare de arginin i acid fumaric:

HN

CH 2 COOH
I
NH CH COOH

Argininosuccinat liaza
H C COOH
II
HOOC C H

C
I
NH (CH 2)3 CH COOH
I
NH 2

Acid fumaric

Acid arginino-succinic

H2N C NH (CH2)3 CH COOH

II
I
NH
NH2

Arginin

Arginino-succinat liaza este o enzim larg rspndit n organismul mamiferelor, fiind

prezent preponderent n ficat, rinichi i creier, iar reacia catalizat de ea are lor n citosol, spre
deosebire de reaciile precedente care se realizeaz n mitocondrii.
Ultima etap a ciclului ureogenetic const n scindarea argininei n ornitin i uree, proces
ce are loc exclusiv n ficat. Acest lucru este argumentat de faptul c enzima ce catalizeaz aceast
reacie arginaza este localizat exclusiv n hepatocite. Molecula sa este alctuit din dou
subuniti identice legate ntre ele prin intermediul ionilor de Mg2+ i are o mas molecular de
120.000 Da. Scindarea argininei se face pe cale hidrolitic, iar ornitina rezultat poate relua un nou
ciclu de transformare a carbamil-fosfatului. Aceast cale metabolic este cunoscut sub numele de
ciclu ureogenetic sau ciclul Krebs Henseleit:
NH2
I
HN = C
I
NH
I
(CH2)3
I
CH NH2
I
COOH
Arginin

H2O
Arginaza

NH2
HN
I
NH2
(CH2)3
C
+
I
I
CH NH2
OH
I
COOH
Ornitin

H2N

NH2
C
II
O

Uree

Ureea format n aceast cale metabolic este transportat pe cale sanguin la rinichi, fiind
eliminat apoi prin urin. Pentru fiecare molecul de uree format se consum o molecul de
dioxid de carbon i o molecul de amoniac care reprezint precursorii atomului de carbon i
respectiv a unuia din atomii de azot ai ureei. Cellalt atom de azot este cedat de acidul aspartic
care, la rndul su, este regenerat continuu n cursul proceselor de transaminare ce au loc ntre
glutamat i oxaloacetat.

______________________________________________________________________
ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor
Care sunt cile comune de degradare a aminoacizilor? Scriei succesiunile reaciilor ce au loc.
Care este importana biologic a ciclului ureogenetic i ce reacii au loc n aceast cale
metabolic?

______________________________________________________________________
II.2. Biosinteza proteinelor
n toate organismele vii, biosinteza proteinelor reprezint principalul proces prin intermediul
cruia se asigur expresia informaiei genetice codificat n succesiunea bazelor azotate din
moleculele de ADN ntr-un tip de metabolism, specific fiecrei specii de vieuitoare n parte.
Principala caracteristic a procesului de biosintez a proteinelor const n exactitatea sa
deosebit. Structura proteinelor este programat genetic i se conserv din generaie n generaie,
moleculele proteice sintetizndu-se de mai multe ori n acelai organism, fr abateri eseniale de
la succesiunea dat a aminoacizilor. Aceast exactitate deosebit este asigurat de ctre
mecanismele moleculare ce stau la baza cilor de biosintez proteic.
61

Codul genetic
Plecnd de la faptul c n moleculele de ADN exist patru tipuri de baze azotate, iar n
structura proteinelor intr de regul 20 de aminoacizi, prin calcul matematic se constat c
secvena nucleotidic suficient pentru codificarea unui aminoacid este reprezentat de o
combinare de trei nucleotide adiacente, aceasta primind numele de triplet sau codon. Din cele
patru nucleotide se pot forma C43 = 64 de triplete diferite, fapt ce ofer posibilitatea codificrii
tuturor celor 20 de aminoacizi proteinogeni. Raportul numeric nucleotide/aminoacizi = 3/1 a fost
determinat i pe cale experimental. Decodificarea codului genetic, adic stabilirea compoziiei
nucleotidice concrete i a succesiunii tripletelor pentru toi cei 20 de aminoacizi proteinogeni a fost
elucidat relativ recent. Deoarece n procesul de biosintez a proteinelor se decodific informaia
coninut n ARNm, codonii se reprezint grafic de regul sub forma tripletelor de ribonucleotide.
P L V
h e a yC
e u s
l

G
A
C
U
G
A
C
U
G
A
C
U
G
A

AG

U C AG U C A G

G U

C
G U

U
G
C
GA

U G

A
G
U

A C
A

C
U

UC

A
CU
G
G A UG ACU
C

UG

etc.
C
A
G
U
C
A
G
U
C
A
G
U
C
A

Fig.II.2. Reprezentarea schematic a codonilor din ARNm

Aceiai informaie, codificat ns sub forma tripletelor de deoxiribonucleotide, este

coninut i n catena de ADN care a servit drept matri la biosinteza ARNm. Din cei 64 codoni
posibili, numai trei dau semnalul de terminare a translaiei i anume tripletele UAA, UAG i UGA,
ele fiind denumite codoni terminatori sau codoni non sens. Ali doi codoni (AUG i GUG)
marcheaz debutul biosintezei catenei polipeptidice, acetia fiind denumii codoni de iniiere sau
codoni iniiatori. Deoarece pentru codificarea celor 20 de aminoacizi proteinogeni exist 64 3 =
61 codoni, deci un numr triplu de posibiliti, unii aminoacizi pot fi codificai de doi sau chiar mai
muli codoni, acetia fiind cunoscui sub numele de codoni sinonimi.
O alt caracteristic a codului genetic o constituie universalitatea sa. Aceasta nseamn
c un anumit codon codific acelai aminoacid la toate organismele vii. O a treia caracteristic a
codului genetic o constituie faptul c acesta este neacoperit i fr virgule. Aceasta nseamn c
tripletele succesive, vecine ntr-o gen nu se acoper, adic nu au nucleotide comune. Deci,
codonii reprezint uniti de sine stttoare, nesuprapuse. Pe de alt pare, ntre sfritul unei
triplete i nceputul tripletei urmtoare nu exist nucleotide izolate.
Biosinteza proteinelor
Procesul propriu-zis de biosintez a proteinelor se realizeaz la nivelul ribozomilor n mai
multe etape: activarea aminoacizilor, iniierea translaiei, translaia propriu-zis, terminarea
translaiei i modificarea post-translaional a proteinelor.
Activarea aminoacizilor
Biosinteza proteinelor este, poate, cel mai complex proces biochimic ce are loc in vivo.
Prima etap a acestui proces biosintetic este reprezentat de etapa de recunoatere. n aceast
etap, fiecare aminoacid dizolvat n citosol recunoate prin intermediul unei enzime specifice
ARNt-ul su specific cu care formeaz un complex activ de tipul aminoacil-ARNt. Aceast
recunoatere este nalt specific n sensul c fiecrui aminoacid proteinogen i corespunde un
anumit ARNt i se realizeaz datorit naltei specificiti de substrat a enzimei ce catalizeaz
aceast reacie i care se numete aminoacil-ARNt-sintetaza.
Formarea complexului aminoacil-ARNt debuteaz prin activarea aminoacidului cu ajutorul
energiei din ATP, procesul avnd loc sub aciunea acelorai aminoacil-ARNt-sintetaze:

62

PP i

ATP

H2N CH COOH
I
Aminoacil-ARN t-sintetaza
R

O
II
E [H 2N CH C ~ O AMP]
I
R

Aminoacid

Aminoacil-AMP
(complex ES)

Se formeaz deci complexul hiperreactiv dintre enzim i dou din cele trei substrate, adic
aminoacidul i molecula de ATP. Acest complex interacioneaz apoi cu cel de-al treilea substrat
care este ARNt-ul specific aminoacidului activat:
O
II
E [H2N CH C ~ O AMP]
I
R

ARNt

Aminoacil-AMP

AMP Enzim

O
II
H2N CH C ~ ARN t
I
R
Aminoacil-ARN t

Sub aceast form, aminoacizii sunt api de a intra n procesul propriu-zis de biosintez a
proteinelor.
Biosinteza propriu-zis a proteinelor (translaia)
Complecii aminoacilARNt sintetizai n citoplasm sunt transportai spre ribozomi unde
are loc procesul propriu-zis de biosintez a catenelor polipeptidice ce vor alctui viitoarele
molecule proteice. Etapa ribozomal a biosintezei proteinelor poart numele de translaie
deoarece acest proces const n traducerea (sau translarea) informaiei genetice stocat n
succesiunea mononucleotidelor ce formeaz ARNm n succesiunea resturilor de aminoacizi din
proteina nou sintetizat. Translaia informaiei genetice din ARNm n structura primar a proteinelor
se realizeaz la rndul ei n trei etape distincte:
iniierea translaiei;
elongarea sau translaia propriu-zis;
terminarea translaiei.
Iniierea translaiei nseamn recunoaterea punctului de start n ARNm. Pentru ca
iniierea translaiei s debuteze este nevoie ca aminoacizii dizolvai n citoplasm s fie activai.
Aceasta are loc sub aciunea enzimelor numite aminoacil-ARNt-sintetaze. Aciunea acestor enzime
cere prezena ionilor de Mg2+, fiecare aminoacid are enzima sa specific (exist deci cel puin 20
aminoacil-ARNt-sintetaze) iar energia necesar pentru procesul de activare a aminoacizilor este
furnizat de ATP. Iniierea translaiei nu este ntmpltoare. La nivelul ribozomului este transportat
un anumit complex de aminoacid-ARNt pe baza recunoaterii dintre codonul din ARNm i
anticodonul din ARNt. Codonul ce declaneaz iniierea se numete codon de iniiere.
Etapa de elongare clivarea ribozomului de-a lungul ARNm.
Sinteza unei polipeptide ncepe de la captul N-terminal i se termin cu extremitatea Cterminal. Creterea polipeptidei cu un aminoacid se efectueaz n trei stadii:
legarea urmtorului aminoacil-ARNt;
transpeptidarea (formarea legturii peptidice sub aciunea enzimei peptidil-transferaz;
translocaia.
Acest proces complex se repet ciclic pn cnd ntreaga informaie coninut de ARNm
este tradus n secvena aminoacidic a proteinei codificate.
ncheierea (terminarea) translaiei se produce atunci cnd ribozomul ajunge n dreptul
aa numitului codon non-sens (UAG, UGA, UAA) care nu codific nici un aminoacid.
Multe catene polipeptidice eliberate de pe ribozom sufer modificri ulterioare care au drept
rezultat structura spaial final a proteinelor ce determin activitatea lor biologic.

__________________________________________________________________
ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor
Ce este codul genetic i care sunt caracteristicile lui?

Care sunt etapele biosintezei proteice i ce reacii au loc n cadrul fiecreia?

__________________________________________________________________

63

II.3. Metabolismul glucidelor

II.3.1. Glicoliza anaerob a glucidelor (secvena Embden Meyerhoff Parnas)
Funcia principal a glucozei n organism este aceea de a servi drept surs de energie
metabolic. Eliberarea energiei ncorporate n molecula de glucoz se realizeaz fie parial, prin
degradarea sa la piruvat, fie total, prin oxidare la dioxid de carbon.
Oxidarea glucozei pn la piruvat presupune parcurgerea glicolizei cale metabolic
elucidat de ctre Embden, Meyerhoff i Parnas. Piruvatul rezultat n glicoliz este oxidat n
continuare pn la dioxid de carbon prin antrenarea sa n ciclul Krebs, n condiiile n care
esuturile dispun de oxigen sau este redus la lactat, n condiiile n care aportul de oxigen este
sczut.
n ficat i alte esuturi, glicoliza reprezint i modalitatea metabolic de transformare a
glucozei, oferit n cantiti mari postprandial, n lipide de rezerv, respectiv trigliceride, form
ideal de depozitare a energiei la care se va face apel n condiiile n care concentraia glucozei n
snge este redus. Glicoliza furnizeaz att componenta glicerol a trigliceridelor ct i elementul
de construcie a acizilor grai care este acetil CoA. De menionat faptul c ficatul utilizeaz
componenta glicerol (ca glicerofosfat) i n vederea obinerii fosfolipidelor, iar componenta acetil
CoA i n scopul sintezei colesterolului. Aceti compui de natur lipidic vor fi exportai esuturilor
extrahepatice, cu precdere esutului adipos, sub form de lipoproteine.
Secvena glicolitic se desfoar n citosol i presupune urmtoarele transformri
catalizate enzimatic:
conversia glucozo 6 fosfatului la fructozo 6 fosfat;
fosforilarea fructozo 6 fosfatului;
scindarea fructozo 1,6 difosfatului;
oxidarea fosforilant a gliceraldehid 3 fosfatului;
transformarea 3 fosfogliceratului n piruvat;
obinerea acidului L lactic.
nsumnd toate transformrile ce au loc se obine urmtoarea reacie global pentru
glicoliz:
C6H12O6 + 2ATP + 2 H3PO4 + 2 ADP 2 acid lactic + 4 ATP
Aceasta nseamn c randamentul energetic al degradrii glucozei pn la acid lactic este
de 2 moli ATP.
Schematic, calea de degradare anaerob a glucidelor prin glicoliz poate fi redat
schematic ca n figura II.1.

64

Fig. II.3. Schema general a glicolizei anaerobe (cuplat cu gluconeogeneza)

II.3.2. Fermentaia glucidelor de ctre microorganisme

Prin fermentaie se nelege procesul complex de degradare anaerob a glucidelor de ctre
microorganisme n scopul obinerii energiei necesare proceselor lor fiziologice.
n funcie de natura produsului final care predomin cantitativ n mediul de fermentaie i
care caracterizeaz procesul, exist mai multe tipuri de fermentaie:
alcoolic, rezult etanol;
lactic, rezult acid lactic;
acetic, rezult acid acetic;
citric, rezult acid citric, etc.
Fermentaia alcoolic este realizat de drojdii i unele bacterii care metabolizeaz
glucoza cu formare de alcool etilic i CO2. Materia prim este reprezentat de glucoza liber din
sucurile de fructe, glucoza obinut din maltoz i zaharoz sau din amidon, ultimul fiind supus mai
65

nti zaharificrii cu ajutorul amilazelor. Deoarece levurile nu conin amilaze, mediul de fermentaie
se suplimenteaz cu mal (orz ncolit) sau preparate amilazice izolate din ciuperci. Maltoza
format din amidon sub aciunea amilazelor este scindat apoi n glucoz de ctre maltaza din
levuri. Fermentaia alcoolic decurge dup un mecanism care este identic pn la etapa de
formare a acidului piruvic inclusiv, cu secvena reaciilor din glicoliz. Spre deosebire de glicoliz,
acidul piruvic n fermentaia alcoolic este supus decarboxilrii ireversibile n acetaldehid sub
aciunea piruvatdecarboxilazei care are drept coenzim TPP. n etapa final alcooldehidrogenaza
reduce cu ajutorul NADH acetaldehida n alcool etilic.
II.3.3. Decarboxilarea oxidativ a acidului piruvic
n majoritatea celulelor vegetale i animale, precum i la unele microorganisme, acidul
piruvic se degradeaz prin decarboxilare oxidativ cu formare de acetil CoA. Acest proces este
catalizat de un complex multienzimatic numit piruvatdehidrogenaz, format din trei enzime i cinci
coenzime: piruvatdehidrogenaza, dihidrolipoiltransacetilaza, dihidrolipoildehidrogenaza i respectiv
tiaminpirofosfatul, acidul lipoic, coenzima A, nicotinamidadenindinucleotidul (NAD) i
flavinadenindinucleotidul (FAD) (fig. II.2.).

Fig. II.4. Schema general a structurii piruvatdehidrogenazei i a decarboxilrii oxidative a acidului piruvic

II.3.4. Ciclul Krebs (ciclul acizilor tricarboxilici, ciclul acidului citric)

Ciclul acizilor tricarboxilici reprezint o succesiune de reacii prin parcurgerea creia
fragmentul acetil CoA este oxidat pn la dioxid de carbon. Etapele ciclului au fost postulate i
demonstrate ulterior de ctre Hans Krebs care, cu civa ani nainte, elucidase etapele procesului
de ureogenez.
Cele dou molecule de dioxid de carbon care se formeaz la fiecare tur al ciclului rezult
prin scindarea restului acetil din acetil CoA. Funcionarea continu a ciclului Krebs este
condiionat de reoxidarea celor trei molecule de NADH i FADH2 n lanul respirator, cu
producerea de ATP. La nivelul mitocondriilor, pentru fiecare molecul de NADH se formeaz trei
molecule de ATP, iar un mol de FADH2 genereaz doi moli de ATP. Ciclul acizilor tricarboxilici este
strict aerob, n timp ce glicoliza se poate desfura att n condiii aerobe ct i anaerobe. Bilanul
energetic al ciclului Krebs arat c prin degradarea restului acetil pe aceast cale se formeaz 12
moli de ATP (fig. II.3.).

66

Fig. II.5. Schema general a ciclului acizilor tricarboxilici

Catena respiratorie
Oxidarea substanelor organice n celula vie se realizeaz prin dehidrogenare. Procesul de
transfer al protonilor i electronilor de la substratele supuse oxidrii spre O2 se numete respiraie
i este catalizat de o serie de oxidoreductaze (dehidrogenaze nicotinamiddinucleotidice,
dehidrogenaze flavinice i citocromi - proteine transportoare de electroni -). Totalitatea acestor
enzime formeaz aa numita caten respiratorie care are structur de tip cascad ce permite
eliberarea treptat a energiei libere. Aceast energie liber se acumuleaz parial n legturile
chimice macroergice ale ATP. Transferul protonilor i electronilor prin catena respiratorie spre O 2
are loc cu o scdere mare a energiei libere, care parial se pierde sub form de cldur, parial se
acumuleaz n legturile chimice macroergice ale ATP. Sinteza ATP din ADP i acid fosforic cu
ajutorul energiei procesului de oxidare biologic se numete fosforilare oxidativ.

__________________________________________________________________
ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor
Ce este metabolismul i care sunt principalele lui componente?
Descriei calea de degradare a glucozei prin glicoliz anaerob

n ce const decarboxilarea oxidativ a acidului piruvic?

Descriei ciclul acizilor tricarboxilici.

____________________________________________________________________
67

II.4. Metabolismul lipidelor

Lipidele se disting prin eterogenitate structural i funcional ceea ce determin o mare
diversitate de ci metabolice de degradare i biosintez.
II.4.1. Metabolismul triacilglicerolilor
Biosinteza triacilglicerolilor
Acest proces biosintetic poate utiliza n calitate de precursori glicerolul i acizii grai
preexisteni, adic rezultai n urma hidrolizei lipidelor sau se poate realiza de novo prin utilizarea
unor produi intermediari ai metabolismului glucidic.

Atunci cnd acizii grai rezultai prin hidroliza lipidelor sunt insuficieni, ei se sintetizeaz
prin utilizarea n calitate de precursori a acetil CoA. Calea de biosintez a triacilglicerolilor poate
fi redat schematic astfel:

Catabolismul triacilglicerolilor
Triacilglicerolii (trigliceridele) ca form de depozitare a excesului caloric al organismului se
gsesc n cantiti apreciabile n esutul adipos. Un adult normal (brbat de 40 de ani i 70 de kg)
cuprinde 15 kg esut adipos (135 kilocalorii). Energia potenial a acilglicerolilor este cuprins n
catenele bogate n hidrogen ale resturilor acil. n esuturi catabolismul triacilglicerolilor are loc n
etape, pn la formarea de glicerol i acizi grai corespunztori care se absorb la nivelul peretelui
intestinal. Procesul este catalizat de ctre lipaz, enzim ntlnit att la plante, microorganisme
ct i n esuturile animale. La animale lipidele sunt mai nti emulsionate sub aciunea srurilor
biliare din bil ceea ce determin creterea suprafeei de contact dintre cele dou faze.
68

II.4.2. Metabolismul glicerolului

Glicerolul este component al gliceridelor i fosfogliceridelor. Liber se formeaz prin hidroliza
tisular a trigliceridelor. Pentru ca glicerolul s reintre n fluxul metabolic el este mai nti fosforilat
la glicerol fosfat sub aciunea glicerol kinazei:

CH 2
CH
CH 2

OH

ATP

ADP

OH
OH

glicerol-kinaz

CH 2

OH

CH

OH

CH 2

glicerol
glicerol-fosfat
Aceast enzim este foarte activ n ficat, dar este practic absent n adipocite. Glicerolul
format n esutul adipos difuzeaz n plasm de unde este captat de ficat care l utilizeaz dup
conversie n glicerol fosfat.
Glicerolfosfatul mai poate fi obinut din glucoz, mai exact din dihidroxiaceton fosfat,
intermediar al glicolizei anaerobe, prin reacia reversibil:

Dup condiiile specifice fiecrui esut, glicerol fosfatul poate evalua pe urmtoarele ci
metabolice:
poate fi transformat n trigliceride sau fosfogliceride;
dup conversia sa ntr-un triozofosfat (dihidroxiaceton fosfat i 3 gliceraldehid fosfatul)
poate urma calea glicolitic degradativ i apoi oxidare complet la dioxid de carbon i ap; ca
triozofosfat poate fi substrat gluconeogenetic.
II.4.3. Metabolismul acizilor grai
Degradarea acizilor grai se face pe mai multe ci. Cea mai important este -oxidarea
care reprezint procesul de degradare complet cu formare de dioxid de carbon, ap i energie.
Aceast cale de degradare a fost postulat prima dat n 1904 de ctre Franz Knopp. Hrnind
animalele de experien cu fenil derivai ai acizilor carboxilici cu pn la cinci atomi de carbon n
molecul, autorul studiaz metabolismul acestor substane urmrind produii ce apar n urin. El
constat c derivaii cu numr impar de atomi de carbon au fost oxidai la acid benzoic, iar cei cu
numr par de atomi de carbon dau acid fenil acetic.
Din aceste experimente Knopp trage concluzia c degradarea acizilor grai are loc cu
desprinderea treptat a unor fragmente cu doi atomi de carbon. Mecanismul -oxidrii a fost
clarificat cu aproape jumtate de secol mai trziu cnd Lynen reuete s izoleze din drojdii acetil

69

 CoA. El conchide c degradarea acizilor grai prin -oxidare se realizeaz prin clivarea unor
fragmente cu doi atomi de carbon sub form de acetil CoA.
Procesul -oxidrii acizilor grai se realizeaz n mai multe etape (fig. II.4.). Prima etap o
reprezint activarea acizilor grai prin formarea unor compleci cu CoA. Reacia de activare este
catalizat de enzime specifice numite tiokinaze sau acil CoA sintetaze. La rndul ei, etapa de
activare cuprinde dou faze: mai nti acidul gras interacioneaz cu ATP ul formnd un produs
intermediar acil - adenilatul. Dup etapa de activare, complecii acil CoA astfel formai ptrund
n mitocondrii unde se realizeaz degradarea propriu-zis. Transformrile ce urmeaz sunt ciclice,
la fiecare ciclu desprinzndu-se cte doi atomi de carbon sub form de acetil CoA, iar noul acil
CoA ce este mai scurt deci cu doi atomi de carbon, reia un nou ciclu de transformri:

Fig. II.6. Schema general a -oxidrii acizilor grai

______________________________________________________________________
ntrebri de verificare i evaluare a cunotinelor
Ce reacii au loc n calea de biosintez a triacilglicerolilor?

Descriei calea de degradare a acizilor grai prin b-oxidare.

______________________________________________________________________

70

BIBLIOGRAFIE SELECTIV

1. Artenie, Vl. 1976, Curs de chimie biologic, Vol II, Ed. Univ. AL. I. Cuza Iai.
2. Artenie, Vl. 1987, Biochimia i organizarea molecular a cromozomului eucariot, Ed. Univ. Al. I.
Cuza Iai.

3. Artenie, Vl. 1986, Acizii nucleici i rolul lor genetic, Ed. Univ. Al. I. Cuza, Iai.
4. Artenie, Vl. 1991, Biochimie, Ed. Univ. Al. I. Cuza Iai.
5. Ashwell, G., Kawasaki, T. 1978, A Protein from Mammalian Liver That specifically Binds
Galactose-Terminated Glycoproteins, in: Methods in Enzymology, vol. L, Part C, Acad. Press, Inc.

6. Branden, C., Tooze, J. 1991, Introduction to Protein Structure, Garland Publ. Inc., New York7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.

London.
Brody, T. 1994, Nutritional Biochemistry, Acad. Press Inc., San Diego, California.
Cacan, R. 1999, La biosynthse des N-glicosylprotines, in: 3me Ecole dt Francophone de
Biochimie, Iai, 5-17 juillet.
Calladine, C. R., Drew, H. R. 1992, Understanding DNA, Acad. Press, Inc., London-San DiegoNew York.
Cann, J. R. 1978, Measurements of Protein Interactions Mediated by Small Molecules Using
Sedimentation Velocity, in: Methods in Enzymology, vol. XLVIII, Part F, Acad. Press, Inc.
Cazzone, A. J. 1988, Protein phosphorylation in prokaryotes, in: Annu. Rev. Microbiol., Vol. 42.
Clavey, V. 2001, Structure et Mtabolisme des Lipoprotines Plasmatiques, in: Biochimie
Structurale.
Cojocaru, D.C. 1996, Biochimia vitaminelor, Ed. Gama, Iai.
Cojocaru, D.C. 1997, Enzimologie, Ed. Gama, Iai.
Cojocaru, D.C., Doina-Irina Cojocaru, Elena Ciornea 1999, Biochimia hormonilor, Ed. Corson,
Iai.
Cojocaru, D.C., Mariana Sandu 2004, Biochimia proteinelor i acizilor nucleici, Ed. Pim, Iai.
Dumitru, I. F. 1980, Biochimie, Ed. Did. i Ped., Bucureti.
Lentner, C. 1986, Geigy Scientific Tables, Vol. 4, Biochemistry, Metabolism of Xenobioticc, Inborn
Errors of Metabolism, Basle, Switzerland.
Montreuil, J. 1996, Structure and Biosynthesis of Glyco-proteins, in: Polysaccharides in Medicinal
Applications (ed. by Severian Dimitriu), M. Dekker, Inc., New York.
Montreuil, J. 1996, Normal and Pathological Catabolism of Glycoproteins, in: Polysaccharides in
Medicinal Applications (ed. by Severian Dimitriu), M. Dekker, Inc., New York.
Pelmont, J. 1995, Enzymes. Catalyseurs du monde vivant, Presse Universitaires de Grenoble,
Grenoble.
Racadot, A. 1990, La Sexbinding protein ou SBP (protine de transport des hormones
sexuelles), in: Immunoanal. Biol. Spc., Vol. 21, Elsevier, Paris.
Racadot, A. 1991, Biosynthse des hormones thyroidiennes. Aspects biochimiques, in:
Immunoanal. Biol. Spc., Vol. 30, Elsevier, Paris.
Popescu Aurora, Dinu Viorica, Truia, E., Popa Cristea Elena 1996, Biochimie Medical, Ed.
Medical, Bucureti.
Simionescu Ligia 1982, Radioimunoanaliza hormonilor, Ed. Medical, Bucureti.
Tma Viorica, Boitor, I. 1977, Hormonii i funciile lor biochimice, Ed. Ceres, Bucureti.
Teodorescu-Exarcu, I. (sub red.) 1974, Patologie biochimic, Ed. Medical, Bucureti.
Voet, D., Voet, J.G. 1990, Biochemistry, John Wiley & Sons, New York.

71

CUPRINS

I.
I.1.
I.1.1.
I.1.2.
I.1.2.1.
I.1.2.2.
I.1.2.3.
I.1.2.4.
I.1.2.5.
I.1.2.6.
I.1.2.7.
I.1.2.8.
I.1.2.9.
II.
II.1.
II.1.1.
II.1.1.1.
II.1.1.2.
II.1.1.3.
II.1.2.
II.2.
II.3.
II.3.1.
II.3.2.
II.3.3.
II.3.4.
II.4.
II.4.1.
II.4.2.
II.4.3.

INTRODUCERE
BIOCHIMIE STRUCTURAL
COMPOZIIA CHIMIC A ORGANISMELOR VII
Molecule bioanorganice
Molecule bioorganice
Aminoacizi
Peptide
Proteine
Acizi nucleici
Enzime
Glucide
Lipide
Vitamine
Hormoni
BIOCHIMIE DINAMIC
METABOLISMUL AMINOACIZILOR
Ci comune de degradare a aminoacizilor
Dezaminarea aminoacizilor
Decarboxilarea aminoacizilor
Transaminarea aminoacizilor
Ciclul ureogenetic
BIOSINTEZA PROTEINELOR
METABOLISMUL GLUCIDELOR
Glicoliza anaerob a glucidelor
Fermentaia
Decarboxilarea oxidativ a acidului piruvic
Ciclul Krebs
METABOLISMUL LIPIDELOR
Metabolismul triacilglicerolilor
Metabolismul glicerolului
Metabolismul acizilor grai
BIBLIOGRAFIE

3
4
4
4
4
4
7
9
13
21
29
36
40
45
47
47
47
47
50
55
58
60
62
62
63
64
64
66
66
67
67
68

72

73