Peptidele naturale . Peptidele de sinteza .

Se numesc peptide combinatiile cu structur amidic rezultate din dou sau mai
multe molecule de amino-acizi, prin eliminare de ap.
Se disting, ca si n clasa hidratilor de carbon,

dipeptide, tripeptide etc. Se

consider, n mod conventional, polipeptide compusii cu greutate molecular mai

mic de 10000 si proteine cei cu greutate molecular mai mare.
Numele de peptide se trage de la peptone, fragmentele ce se formeaz la hidroliza
partial a proteinelor naturale, recunoscute mai trziu ca peptide.

I. Sinteze de peptide.
Primele sinteze de peptide au fost realizate de E. Fisher, n scopul confirmrii
structurii poliamidice propus de el pentru acesti compusi si pentru proteine.
Peptidele sintetice au servit apoi ca modele simple pentru studiul conformatiei
catenelor proteinelor.
Sinteza peptidelor poate fi chimica sau enzimatica.
Sinteza chimica se bazeaza pe activarea prealabila a gruparilor carboxil sau
amino. Azi se foloseste sinteza pe suport de polimer din aminoacizi. Cu ajutorul
enzimelor proteolitice (pepsina, tripsina, chimotripsina) se realizeaza sinteza unor
secvente polipeptidice cu pH=4-8 si este mult diferit de pH-ul de hidroliza
(pH=1- Pentru sinteza pot fi utilizate amestecuri de aminoacizi sau peptide cu
catene variabile ca lungime. Prin aceasta metoda, numita reactia plasteinei, se
obtine insulina si angiotensina.

1.Primele metode sintetice. O sintez posibil const n protejarea grupei amino, a

unui amino-acid, prin acilare cu cloroformiat de etil, esterificare si condensare cu
o molecul de ester al unui amino-acid.
La ncercarea de a ndeprta grupa N-carbetoxil, prin hidroliz, se rupe ns, de
obicei, si legtura peptidic, asa c nu se poate obtine dipeptida.
2.Protejarea grupei NH2 prin carbobenzoxilare. Const n acilarea aminoacidului cu cloroformiat de benzil; produsul astfel obtinut se transform apoi n
clorura acid, n azid sau n alt derivat capabil s reactioneze cu grupa NH2 din
esterul unui amino-acid. Noutatea rezid n aceea c eliminarea grupei protectoare
se poate face prin hidrogenare catalitic n prezenta de paladiu (Cbz =
C6H5CH2CO).
Protejarea grupei NH2 permite, pe de o parte, obtinerea clorurii acide, pe de alt
parte mpiedic reactia dintre clorura acid si gruparea NH2 din acelasi aminoacid.

3.Protejarea grupei NH2 prin ftalilare .Se bazeaz pe observatia c grupa ftalil se
elimin foarte usor prin tratare cu hidrate de hidrazin. Prin acesta restul ftalil
trece n ftalhidrazid.
Ca si metoda carbobenzoxilrii, metoda aceasta nu provoac racemizarea aminoacizilor.
4.Sinteze de peptide prin carbodiimid. La tratarea unui acid carboxilic (aminoacid sau peptid cu grupa NH2 protejat; notat mai jos cu R-COOH) cu o anim
primar (sau amino-acid), n prezena diciclohexil-cianamidei simetrice, se
formeaz o amid (sau o peptid) i diciclohexil-uree.
Intermediar are loc adiia carboxilului la carbodiimid, urmat de atacul nucleofil
al aminei asupra esterului format.
Activarea grupei carboxil si acilarea grupei NH2 se fac ntr-o singur etap, fr
izolarea intermediarului activat.
5.Sinteza peptidelor n faza solid. O metod ingenioas const n a lega de
primul amino-acid al atenei polipeptidice, a crei sintez se urmreste, un polimer
solid (P) clorometilat n prealabil. Se continu prin lungirea catenei cu cte un
amino-acid, folosind de exemplu metoda carbodiimidei, iar la sfrsit se
ndeprteaz polimerul inert prin tratare cu HBr n acid trifluoracetic.
Avantajul metodei const n faptul c peptida intermediar atasat de polimer este
insolubil si poate fi usor izolat prin simpl filtrare si splare. Se evit izolarea si
purificarea, dup adugarea unui

amino-acid, care intervin n metodele

precedente.
6.Sinteze de poliamino-acizi (polipeptide formate dintr-un singur aminoacid)
a) Esterii amino-acizilor sufer policondensare cnd sunt pstrati mai mult
vreme, la temperatura camerei, transformndu-se n polipeptide.

b) Anhidro-N-carboxi-amino-acizii se policondenseaz, sub aciunea unor

urme de ap, eliminnd bioxid de carbon.
Polipeptidele de acest fel, formate dintr-un singur amino-acid, ca poliglicina, au
fost de mare folos n cercetrile priind structurile complexe ale proteinelor.
Proprietti.
Cele mai multe peptide sunt usor solubile n ap, chiar cele compuse din amino-acizi
greu solubili; n alcool absolut, peptidele sunt insolubile. Cu acizii si cu bazele
formeaz sruri solubile, ntocmai ca amino-acizii.
Peptidele arat unele proprietti ale proteinelor. Cele compuse din mai mult de trei
sau patru amino-acizi dau reactia biuretic. Unele dintre ele se precipit din solutie,
prin adugarea de electroliti, si se redizolv dup ndeprtarea lor.
Peptidele se hidrolizeaz, prin nclzire cu acizii, ntocmai ca proteinele, trecnd n
amino-acizi. Deosebit de interesant este ns faptul c peptidele compuse din aminoacizii optic activi naturali pot fi hidrolizate si cu ajutorul enzimelor proteolitice
(peptidaze). Proteinele au ns si proprietti care lipsesc peptidelor.
Peptide din proteine.
Unele peptide apar ca compusi intermediari la hidroliza proteinelor cu acizi sau
enzime, de exemplu: glicil-L-alanina, glicil-L-tirosina si L-alanil-glicina din fibroina
mtsii; glicil-L-leucina si L-alanil-L-leucina din elastin, apoi L-profil-Lfenilalanina din gliadin. Izolarea peptidelor de acest fel serveste la stabilirea
structurii proteinelor din care provin.

II .Peptide naturale.
Peptidele naturale sunt sintetizate de catre plante, animale si microorganisme si ele
indeplinesc in organismele vii si celule cele mai variate roluri:
-

componente structurale ale tesuturilor;

hormoni;

factori de eliberare ai hormonilor;

antibiotice;

toxine;

inhibitori de enzime.

Prezinta importanta din punct de vedere biochimic urmatoarele peptide:

carnozina, anserina si glutationul.
Carnozina si anserina sunt dipeptide izolate din muschii animalelor.
Carnozina este formata din histidina si alanina si se gaseste in
muschii animalelor. Anserina este un analog structural al carnozinei,
fiind constituita din N metil histidina si alanina, ea se gaseste in
muschii pasarilor.

Aceste dipeptide cu actiune hipotensiva, stimuleaza secretia glandelor si au un

rol activ in transportul acidului fosforic. Carnozinfosfatul este donor de grupari fosfat
in contractia musculara.
Glutationul este una dintre cele mai importante peptide prezenta in
regnul vegetal si animal. In cantitati mai mari se afla in ficat (170 mg %)
si in splina (100 mg %).
Din punct de vedere chimic este o tripeptida formata din resturi de glicocol,
cisteina si acid glutamic.

Glutationul este usor dehidrogenat si transformat in diglutation:

Datorita acestei proprietati, glutationul joaca un rol important in procesele

metabolice de oxido-reducere. De asemenea este activator a numeroase enzime si
hormoni si este o substanta antitoxica.
In unele procese biochimice, glutationul redus actioneaza ca o coenzima, fiind
donator de hidrogen in reactiile de oxido-reducere:

enzima
A + 2 G SH

AH2 + G S S G

Glutationul actioneaza ca antioxidant, intervenind in protejarea anumitor

substante contra oxidarii (acid ascorbic, adrenalina, hemoglobina).
In regnul animal se gasesc o serie de oligo- si polipeptide cu rol de hormoni:
ocitocina, vasopresina, angiotensina I, bradikinina, hormonii pancreatici (insulina si
glucagonul) si hormonii hipofizari.

 Originea peptidelor in organismul animal:

-

din biosinteza din aminoacizi, prin care se formeaza peptide cu rol

biologic;
-

fiind intermediari in biosinteza sau degradarea macromoleculelor

proteice.

UNIVERSITATEA DE STIINTE
AGRICOLE SI MEDICINA
VETERINARA A BANATULUI
REGELE MIHAI I AL ROMANIEI
DIN TIMISOARA

Facultatea de

Tehnologia
Produselor Agroalimentare

Proiect Biochimie

Peptidele naturale . Peptidele de sinteza .

Coordonator:
Asist.Dr. Pintilie Sofia

Student:
Cugerean Marius Ioan
T.P.A An II
423 A
TIMISOARA 2015