PROTEINE

Sunt compui macromoleculari

naturali, neramificai, de natur
polipeptidic, cu a mare complexitate
structural i funcional
Numrul lor n lumea vie se
estimeaz a fi de 1010-1012
Reprezint peste 50% din greutatea
uscat a celulelor

Clasificarea proteinelor
1. Dup structura chimic:
Proteine simple - formate numai din aminoacizi
(lizozim, ribonucleaze)
Proteine conjugate conin grupri adiionale
(prostetice) care nu sunt de natur aminoacidic:
Hem hemoglobin, mioglobin, citocromi, catalaz,
peroxidaz
Coenzime derivate din structura vitaminelor succinat
dehidrogenaza, transaminazele
Metale feritina, ceruloplasmina
Acizi nucleici ribozomii, nucleozomii
Lipide lipoproteinele
Zaharuri imunoglobulinele, colagenul

Clasificarea proteinelor
2. Dup mrime i form:
Proteine globulare cu form sferic
compact, uor solubile n ap, de
regul intracelulare (hemoglobina,
imunoglobulinele, citocromul c)
Proteine fibrilare insolubile n ap,
de regul extracelulare, cu roluri de
susinere (colagen, miozin, elastin)

Funciile biologice ale

proteinelor
Proteine cu rol structural colagen, elastin,
keratin, proteoglicanii
Proteine cu rol catalitic (enzimele) tripsina,
chimotripsina, ADN polimeraza
Proteine cu rol de aprare imunoglobulinele,
interferonii
Proteine reglatoare (hormonii) insulina,
glucagon, parathormon
Proteine contractile miozina, actina, tubulina
Proteine de depozit feritina, ovalbumina
Proteine cu rol de transport albuminele,
hemoglobina, transferina

Structura proteinelor
Structura primar
Precizeaz numrul, tipul i secvena
aminoacizilor din molecul
Red totalitatea legturilor covalente
este numit i structura covalent
Secvena aminoacizilor este caracteristic
fiecrei proteine i este determinat genetic
Influeneaz structurile de ordin superior
Modificarea secvenei aminoacidice poate duce
la modificarea funciei proteinei i n final la
boal (anemia falciform)

Structura proteinelor
Structura tridimensional a unei proteine
este specific i este reprodus cu
fidelitate de-a lungul generaiilor
Aranjamentul spaial unic pe care un
lan polipeptidic l adopt ntr-o soluie este
rezultatul tuturor interaciunilor
necovalente (legturi de hidrogen,
interaciuni hidrofobe, legturi polare) care
se pot stabili n cuprinsul moleculei astfel
ca nivelul su energetic s fie minim

Structura proteinelor
2. Structura secundar
Se refer la aranjamentul spaial al axului catenei
polipeptidice
Caracterul parial de dubl legtur al legturii peptidice
restrnge numrul de conformaii pe care peptidele le pot
adopta
Structura secundar este datorat n exclusivitate
legturilor de hidrogen care se stabilesc ntre gruprile
CO- i NH- care aparin diferitelor grupri peptidice
Conformaia cea mai stabil pe care o adopt o protein n
soluie este cea la care se stabilesc cel mai mare numr de
legturi de hidrogen
Legturile de hidrogen se pot constitui fie n cadrul aceleiai
catene polipeptidice (legturi intracatenare), fie ntre dou
sau mai multe catene (legturi intercatenare)

Legtura peptidic

Legtura peptidic

Lan polipeptidic

2. Structura secundar
Pauling i Corey (1951) au postulat
c exist dou structuri posibile
pentru lanurile polipeptidice:
Structura - helix
Structura - foaie pliat
(plisat)

Structura - helix

Structura foaie plisat

Structura cu lanuri
paralele

Structur cu lanuri
antiparalele mai stabil

Structura antiparalel

Structura foaie plisat

3. Structura teriar
Descrie mpachetarea lanului polipeptidic
ca urmare a interaciunilor necovalente
dintre radicalii R de la C, fie c acetia se
afl n regiuni cu structur secundar sau ,
fie c sunt cuprini n segmente neorganizate
Tipuri de interaciuni necovalente dintre
radicalii R ai aminoacizilor:
Legturi ionice
Legturi de hidrogen
Intercaiuni hidrofobe

Legturi covalente puni disulfurice

Structura mioglobinei

Diverse structuri teriare

Diverse structuri teriare

Protein multidomenial

4. Structura cuaternar
Caracteristic proteinelor alctuite din mai multe
lanuri polipeptidice ( de regul un numr mic
i par)
Se numesc proteine oligomere; lanurile individuale
denumite protomeri sau subuniti, prezint
fiecare structura sa primar, secundar i teriar
Protomerii pot fi identici sau diferii
Asamblarea protomerilor se face prin fore slabe,
necovalente i asocierea devine stabil numai
dac suprafeele de contact sunt
complementare i un numr ct mai mare de atomi
se apropie pn la nivelul razelor lor van der Waals

4. Structura cuaternar
Complemetaritatea supafeelor de contact asigur
un grad foarte nalt de precizie i specificitate
Proteina oligomer i ndeplinete funcia specific
numai dac este n form de oligomer, protomerii
separai fiind inactivi.
Protomerii coopereaz ntre ei prin intermediul
suprafeelor complementare (cooperativitate);
primele interaciuni favorizeaz formarea celorlalte
Structurile cuaternare permit funcionarea
unor mecanisme de reglare a activitaii
proteinelor

Hemoglobina

Suprafee de contact

Proprietile proteinelor
Proprietile electrochimice
Proteinele sunt amfolii macromoleculari ce
cuprind un numr mai mare sau mai mic de
grupri acide i bazice ionizate la pH-ul
fiziologic
pI = pH-ul soluiei n care proteina are sarcin
electric 0, deci numrul sarcinilor pozitive
este egal cu numrul sarcinilor negative
la pI mobilitatea proteinei n cmp electric este
minim; la pH<pI, proteinele se comport
ca i cationi, iar la pH>pI ca anioni

Proprietile proteinelor
Denaturarea proteinelor
Este modificarea conformaiei native
Sunt afectate legturile necovalente din structura
proteinelor; legtura peptidic nu este rupt
Se pierde total sau parial activitatea
biologic specific
Ageni denaturani: radiaiile UV, X, ,
temperatura, pH-uri extreme, alcooli, acizi organici,
uree, guanidina
Unii (alcooli, uree, guanidin, temperatura) desfac
legturile de hidrogen, alii (acizi tari, baze tari)
scindeaz legturile ionice

Proprietile proteinelor
Solubilitatea
Hidrosolubilitatea este influenat de pH-ul
mediului n care se afl proteina
Diverse sruri ale metalelor uoare (NaCl,
Na2SO4, MgCl2, (NH4)SO4) influeneaz
solubilitatea proteinelor; soluiile diluate sunt
favorabile dizolvrii proteinelor; n soluii
concentrate proteinele pot precipita
Globulinele precipit n soluii
semisaturate de (NH4)SO4 iar albuminele
cnd soluia este saturat (salefiere)