IMUNBOGLOBULINA

E
• Imunoglobulinele E sunt imunoglobuline capabile sa declanseze o reactie alergica
imediata (soc anafilactic in cazurile grave) de tip I, dupa recunoasterea si legarea de
un antigen specific introdus in organism la persoanele cu teren atopic preexistent
(predispuse la alergii cu istoric de alergie alimentară, astm si alte alergii severe in
antecedent).
 Structura
• Structura comună a imunoglobulinelor este similară cu litera „Y”.Există
cinci tipuri de imunoglobuline care prezintă diferențe morfologice,
funcționale și de localizare în organism. Diferențele structurale ale
anticorpilor nu sunt în formă, ci în compoziție; fiecare tip are un
obiectiv specific
• Structura anticorpilor conține aminoacizi și carbohidrați, oligozaharidele. Prezența
predominantă a aminoacizilor, cantitatea și distribuția acestora este cea care
determină structura imunoglobulinei.
• La fel ca toate proteinele, imunoglobulinele au structuri primare, secundare, terțiare
și cuaternare, determinând aspectul lor tipic.
• În ceea ce privește numărul de aminoacizi pe care îl prezintă, imunoglobulinele au
două tipuri de lanț: lanț greu și lanț ușor. Mai mult, conform secvenței de aminoacizi
din structura sa, fiecare dintre lanțuri are o regiune variabilă și o regiune constantă.
• Lanțuri grele
• Lanțurile grele de imunoglobuline corespund unităților polipeptidice formate din
secvențe de 440 aminoacizi.
• Fiecare imunoglobulină are 2 lanțuri grele, iar fiecare dintre acestea are la rândul său
o regiune variabilă și o regiune constantă. Regiunea constantă are 330 de aminoacizi
și variabila 110 aminoacizi secvențați.
• Structura lanțului greu este diferită pentru fiecare imunoglobulină. Există un total de
5 tipuri de lanț greu care determină tipurile de imunoglobulină.
• .
• Regiunea constantă a lanțurilor grele ε și μ sunt formate din patru
domenii, în timp ce cele corespunzătoare lui α, γ, δ au trei. Deci, fiecare
regiune constantă va fi diferită pentru fiecare tip de imunoglobulină, dar
comună imunoglobulinelor de același tip.

• În structura lanțurilor grele se poate observa o angulație sau îndoire -

numită balama - care reprezintă zona flexibilă a lanțului.
• Lanțuri ușoare
• Lanțurile ușoare de imunoglobulină sunt polipeptide formate din
aproximativ 220 de aminoacizi. Există două tipuri de lanț ușor la om:
kappa (κ) și lambda (λ), acesta din urmă cu patru subtipuri. Domeniile
constante și variabile au secvențe de câte 110 aminoacizi fiecare.
• Un anticorp poate avea două lanțuri ușoare κ (κκ) sau o pereche de
lanțuri λ (λλ), dar nu este posibil ca acesta să dețină unul de fiecare tip
în același timp.
• Segmente Fc și Fab
• Deoarece fiecare imunoglobulină are o formă similară cu un "Y", ea poate fi
împărțită în două segmente. Segmentul „inferior”, baza, se numește fracția
cristalizabilă sau Fc; în timp ce brațele „Y” formează Fab sau fracția care se leagă
de antigen. Fiecare dintre aceste secțiuni structurale ale imunoglobulinei
îndeplinește o funcție diferită.
• Segment Fc
• Segmentul Fc posedă două sau trei domenii constante ale lanțurilor grele de
imunoglobulină.
• Fc se poate lega de proteine ​sau de un receptor specific de pe bazofile, eozinofile sau
mastocite, inducând astfel răspunsul imun specific care va elimina antigenul. Fc
corespunde capătului carboxil al imunoglobulinei.
• Segment Fab
• Fracția Fab sau segmentul unui anticorp conține domeniile variabile la capetele sale,
pe lângă domeniile constante ale lanțurilor grele și ușoare.
• Domeniul constant al lanțului greu este continuat cu domeniile segmentului Fc care
formează balama. Corespunde capătului amino-terminal al imunoglobulinei.

• Importanța segmentului Fab este că permite legarea de antigeni, substanțe străine și

potențial dăunătoare.
• Domeniile variabile ale fiecărei imunoglobuline garantează specificitatea acesteia
pentru un antigen dat; Această caracteristică permite chiar utilizarea acesteia în
diagnosticul bolilor inflamatorii și infecțioase.
• Imunoglobulina E (IgE)
• Imunoglobulina E este alcătuită din lanțul greu de tip ε și este foarte
redusă în ser, în jur de 0,002%.
• IgE are o greutate moleculară de 200.000 și este prezent ca monomer în
principal în ser, mucus nazal și salivă. Este, de asemenea, obișnuit să
găsiți această imunoglobulină în bazofile și mastocite.
 FUNCȚIILE

• Imunoglobulină E
• - Imunoglobulina E oferă un mecanism puternic de apărare împotriva
antigenilor producători de alergii.
• - Interacțiunea dintre IgE și un alergen va face ca substanțele
inflamatorii să pară responsabile de simptome alergice, cum ar fi
strănut, tuse, urticarie, creșterea lacrimilor și mucus nazal.
• - IgE se poate atașa de asemenea la suprafața paraziților prin segmentul
său Fc, producând o reacție care le provoacă moartea.
 DETERMINAREA IN LABORATOR
• Pregătire pacient – à jeun (pe nemâncate)4.
• Specimen recoltat – sânge venos4.
• Recipient de recoltare – vacutainer fără anticoagulant, cu/fără gel separator4.
• Prelucrare necesară după recoltare – probele suspectate a avea crioglobuline se
menţin la 37ºC; după ce se produce coagularea, se separă serul prin centrifugare;
serul separat se lucrează imediat ori se stochează la 4ºC sau la -20ºC. Probele
suspectate a avea aglutinine la rece se tratează la fel4.
• Volum probă – minim 0.5 mL ser4.
• Cauze  de respingere a probei – specimen intens hemolizat sau lipemic4.
• Stabilitate probă – serul separat este stabil: 7 zile la 2-8°C; 6 luni la – 20°C4.
• Metoda – imunochimică cu detecţie prin electrochemiluminiscenţă (ECLIA)4
 VALORI DE REFERINTA

Varsta Valori (UI/mL)

<1 an <15

1-5 ani <60

6-9 ani <90

10-15 ani < 200

Adult < 100

 INTERPRENTAREA
REZULTATELOR
Creşterea IgE este asociată
cu :
• astm bronsic extrinsec
• febra fânului
• eczema atopică
• parazitoze
• sindromul Job
• mielomul IgE1;3
Scăderea IgE este asociată cu:
• deficienţe ereditare
• imunodeficienţa dobândită
• sindromul ataxie-
telengiectazie
• mielom non-IgE1;3
 ATENTIONARI

• Un nivel normal de IgE nu excude existenţa fenomenelor alergice5. Pentru depistarea

statusului atopic se recomandă, în funcţie de vârstă, efecturea testelor Phadiatop Infant
şi Phadiatop4.
• • Medicamente
• Creşteri: aztreonam, penicilina G2.
• Scăderi: fenitoin2.
• • Interferenţe analitice
• Pot produce interferenţe cu unele componente ale kit-ului şi conduce la rezultate
neconcludente următoarele:
• – tratamentul cu biotină în doze mari (>5 mg/zi); de aceea se recomandă ca recoltarea
de sânge să se facă după minimum 8 ore de la ultima administrare;
• – titrurile foarte crescute de anticorpi anti-streptavidina şi anti-ruteniu;
• – anticorpii monoclonali proveniţi de la şoarece administraţi la unii pacienţi în scop
diagnostic sau terapeutic4
• Referințe
• (s.f.) Definiția medicală a imunoglobulinei. Recuperat de la medicinenet.com
• Wikipedia (s.f.). Anticorp. Recuperat de pe en.wikipedia.org
• Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobuline. Recuperat de la
sciencedirect.com
• Iáñez, E. (s.f.). Imunoglobuline și alte molecule de celule B. Curs de imunologie
generală. Recuperat de pe ugr.es
• (s.f.) Introducere în imunoglobuline. Recuperat de la thermofisher.com
• Buddiga, P. (2013). Anatomia sistemului imunitar. Recuperat de pe
emedicine.medscape.com
• Întrebări despre biochimie (2009). Imunoglobuline: structură și funcții. Recuperat
de la biochemistryquestions.wordpress.com
• (s.f.) Imunoglobuline - structură și funcție. Recuperat de pe
microbiologybook.org