Heteroproteine

- fosfoproteine
- metaloproteine
- glicoproteine
- lipoproteine
- nucleoproteine
- cromoproteine


Fosfoproteine
Au drept component prostetic acidul fosforic legat prin
legturi esterice de grupri OH ale resturilor de
aminoacizi (Ser n principal, Thr i Tyr secundar).
vitelina i fosfovitina din ou, cazeina din lapte conin un
numr mare de resturi de acid fosforic. Acest lucru le
imprim un caracter acid, putnd forma cazeinat de
calciu, de exemplu.
foarte multe proteine i regleaz activitatea biologic fie
prin ataarea unei rest fosfat (fosforilare), fie prin
detaarea acestuia (defosforilare).
Metaloproteine

Conin ca grup prostetic unul sau mai muli ioni metalici,
precum: Fe
3+
, Fe
2+
, Cu
2+
, Cu
+
, Zn
2+
, Co
2+
, etc.
Ionul pozitiv de metal ce conine orbitali d liberi capabili
s realizeze legtura covalent coordinativ, este legat
complex (chelat) de catenele laterale ale unor
aminoacizi bazici, de exemplu histidina, ce conin
perechi de electroni neparticipani la atomul de azot.
Metaloproteinele ndeplinesc roluri diverse ca:
Enzime 2/3 din enzime sunt metaloproteine. Ex:
ascorbat-oxidaza, monoaminoxidaza sunt Cu2+-
enzime, anhidraza carbonic, fosfataza alcalin sunt
Zn2+-enzime.
Transportori de metale transferina transport Fe,
iar ceruloplasmina - Cu.
Depozitare de metale feritina depoziteaz Fe

Glicoproteine
grup prostetic una sau mai
multe zaharide (> 5%).
nu au un caracter repetitiv
se leag de catena peptidic
prin legturi glicozidice:

Legtur N-glicozidic prin
legarea gruprii OH de N din
poziia al unui rest de Asn
Legtura O-glicozidic prin
legarea OH de gruparea OH
dintr-un rest de Ser, Thr.
Legtura O-glicozidic prin
legarea gruprii OH de
gruparea OH dintr-un rest de
5-hidroxilizin.
cel puin 12-15 resturi glucidice ataate de unul sau mai multe
puncte ale catenei polipeptidice. n unele cazuri avem un singur rest
glucidic; de exemplu glicoproteina glandei submaxilare (N-acetil--D-
galactozamin) sau din unele tipuri de colagen.
n general, resturile glucidice aparinnd seriei D, cu excepia L-
fucozei, L-arabinozei i acidului L-iduronic.
Cantitatea de glucide poate varia ntre 4% n IgG i 82% n
glicoproteina gastric.
Glicoproteinele ndeplinesc funcii importante n organism:
Glicoproteinele din membrana celular constituie partea extern a
receptorilor membranari.
elementul majoritar din mucusul secretat de celulele epiteliale,
mucus cu rol de lubrefiere i protecie a esuturilor din sistemul
gastro-intestinal, uogenital i respirator.
proteinele de secreie sunt glicoproteine, cum ar fi: hormoni ca
FSH, LH, HCG sau proteine plasmatice ca orosomucoidul,
ceruloplasmina, plasminogenul, protrombina i imunoglobulinele.
Moduleaz proprieti ca: solubilitatea, vscozitatea, sarcina
electric, denaturarea.
Inhibitori ai aglutinrii hematiilor, coninnd componente specifice
de grup sanguin.
Rol structural (glicoproteinele membranare).
Proteoglicanii
Comparativ cu glicoproteinele
ce conin mai puine glucide
dect proteine, n proteoglicani
procentul de glucide
depete 95% i din acest
motiv proprietile lor seamn
mai mult cu cele ale
polizaharidelor.
Au ca parte glucidic
mucopoli-zaharide. Sunt
predominant componeni ai
matricelor extracelulare i a
suprafeei celulare, cu roluri
n adeziunea i semnalizarea
celular.
Lipoproteine

Au ca grupare prostetic componente de natur lipidic
(fosfolipide, colesterol, trigliceride, acizi grai, etc).
Legarea proteinelor cu lipidele se face prin:
Acilarea proteinelor la nivelul gruprii amino cu resturi
de miristoil, palmitoil, isoprenyl
Legturi nepolare van der Waals
Legturi ionice ntre O-PO
3
2-
i +N(CH
3
)
3
din fosfatide
i NH
3+
sau, respectiv, cu COO
-
din proteine.
Dup localizare, lipoproteinele se pot mpri:
Lipoproteine structurale, din membranele celulare i
a organitelor celulare cu rol de izolare i permeabilizare
Lipoproteine plasmatice cu rol n transportul lipidelor,
hormonilor hidrofobi, vitaminelor i medicamentelor n
ser. n funcie de densitate se mpart n: chilomicroni,
VLDL, IDL, LDL i HDL.

CH S C
H
2
C
NH
2
HOOC
Nucleoproteine
Acizii nucleici sunt de dou categorii:
Acizii dezoxiribonucleici (ADN), care depoziteaz n
structura lor toat informaia genetic a celulei. Se mai
numesc i molecule replicon, deoarece se autoreplic n
cursul diviziunii celulare.
Acizii ribonucleici (ARN), care servesc la transmiterea
i utilizarea datelor genetice din ADN, realiznd sinteza
proteinelor n celul.
Se ntlnesc n toate celulele animale i vegetale, n
virusuri i n bacterii.
Au rol n:
Diviziunea celular
Biosinteza proteinelor
Transmiterea caracterelor ereditare
Componenii structurali
Nucleoproteina
Holoproteina
(protamine, histone,
caracter bazic, mas
molecular mic)
Acid nucleic
(polinucleotid)
Mononucleotid
Riboza Dezoxiri
boza
Pirimidin
ic
Purinic
Pentoza Baz
azotat
Acid fosforic Nucleozid


Pentozele : riboza (n ARN) i dezoxiriboza (n ADN),
ambele sub forma anomerilor -furanozici

O
OH
OH
CH
2
OH
HO
H
O
OH
CH
2
OH
HO
D - riboza D - 2 - dezoxiriboza
Bazele pirimidinice
N
N
HO
OH
CH
3
N
N H
O
CH
3
O
H
Lactam Lactim
Timina
(5 - metil-uracil)
N
N
Uracil
HO
OH
O
H
N
N
O
H
Lactam Lactim
(2,4 - dihidroxi - pirimidina)
O
H
N
N
NH
2
N
N
HO
NH
2
Lactam Lactim
Citozina
(2-hidroxi-4-amino-pirimidina)
Bazele purinice
N
N
N
N
H
1
2
3
4
5
6
7
8
9
N
N
N
N
H
NH
2 NH
H
N
N
N
N
H
Purina
Adenina
(6 - aminopurina)
(amino)
(imino)
O
H
2
N
H
N
N
N
N
H
N
N
N
N
H
OH
H
2
N
Guanina
(2 amino - 6 - hidroxi -purina)
lactim
lactam
N
N
N
N
H
NH
2
HO
Izoguanina
(2 - hidroxi - 6 - amino -purina)
H
H
N
N
N
N
O
O
H
O
H
H
H
N
N
N
N
O
O
H
H
H
N
N
N
N
O
H
2
O
2H
H
2
O
2H
Hipoxantin Xantin Acid uric
Nucleozidele
OH
H
Ribouridina
O
CH
2
OH
HO
O N
N
1
H H
H H
4'
O
1'
2' 3'
5'
Dezoxiribocitidina
O
CH
2
OH
HO
O N
N
NH
2
1
H H
H
H
H
N
N
N
N
Riboadenozina
O
OH
CH
2
OH
HO
NH
2
H
H
H
H
1'
2' 3'
5'
4'
9
N
N
N
N
OH
H
Dezoxiriboguanozina
O
CH
2
OH
HO
H
H
H
H
1'
2' 3'
5'
4'
9
H
2
N
Nucleozidele corespunztoare bazelor
azotate, respectiv pentozelor
Baz azotat Ribonucleozid Dezoxiribonucleo
zid
ADENINA ADENOZINA d-ADENOZINA
GUANINA GUANOZINA d-GUANOZINA
URACIL URIDINA -
CITOZINA CITIDINA d-CITIDINA
TIMINA - TIMIDINA
Nucleotidele (nucleozid-monofosfaii)
N
N
N
N
NH
2
H
H
H
H
O
OH
CH
2
O
P
OH
OH
HO
O
Adenozin 5' - monofosfat
AMP

Nucleozide monofosfat ciclice
rol important n procesele de reglare a activitii
celulare


N
N
N
N
Guanozin 3', 5' - monofosfat ciclic
GMP
C
OH
H
H H
H
O
O
OH
CH
2
O
O
P
NH
2
OH
N
N
N
N
NH
2
Adenozin 3', 5' - monofosfat ciclic
AMP
C
H
H H
H
O
O
OH
CH
2
O
O
P
OH
- Nucleozid trifosfai -
compui macroergici
N
N
N
N
Acid adenilic (AMP)
Acid adenozin difosforic (ADP)
Acid adenozin trifosforic (ATP)
HO
O
OH
CH
2
OH
P
O
O
O
P
O
O
O
P
O
O
O
NH
2
H
H
H
H
H
Nucleozid di-, trifosfai compui macroergici, au
urmtoarele roluri:
Componente de baz ale sintezei de ADN i
ARN
Donatori universali de energie (sinteza
glucidelor, fosfolipidelor, proteinelor)
Intr n structura unor coenzime precum
NAD+, FAD, CoA-SH
Se formeaz AMPc, GMPc n reglarea
proceselor celulare
Cromoproteinele
Heteroproteine pigmentate
constituite dintr-o grupare prostetic colorat i o
component proteic propriu-zis.
Dup natura chimic a grupului prostetic deosebim:
- cromoproteine porfirinice (hemoproteinele); au rol,
direct sau indirect, n utilizarea oxigenului n procesul
oxidaiei biologice; exemple sunt hemoglobina,
mioglobina, citocromii i enzimele profirinice
(catalaza, peroxidaze, etc.).
- cromoproteine neporfirinice (caroteno proteine, ca
de exemplu pigmenii vizuali, flavoproteine, ca de
exemplu enzime cu cofactori derivai din vitamina B
2

FAD i FMN).
Hemoproteinele
Grupare prostetic hemul
Principalul reprezentant este
hemoglobina
structur cuaternar 4 globine
transport O
2
, CO
2
i H
+

Hemul: derivat tatrapirolic ciclic
particular, protoporfirin tip III,
asociat cu Fe
2+

1,3,5,8tetrametil2,4divinil
6,7dipropionilporfirina

Hemoglobina
patru subuniti, dou
cte dou identice
fiecare subunitate:
- component proteic
numit globin (1 i
2; 1 i 2)
- grup prostetic (hem);
subunitatea M = 17.000,
Hb tetramer, M= 68.000,
Fe
2+
= 0,338 %.
Hb majoritare (97 - 98 %) a
Hb A1:
2

2
.
In perioada embrionic
domin globinele de tip c i .
Ele sunt rapid nlocuite de
globine tip o i . La sfritul
gravidiei, lanul al
Hemoglobinei fetale (HbF -

2
) este ncet nlocuit cu
globin | (caracteristic
adultului).
Dup natere, HbF este ncet
nlocuit cu Hb adult HbA
1
(
2

2
), cea mai important
cantitativ.
Mai este cunoscut la aduli
nc o hemoglobin, HbA
2

care, n mod normal reprezint
2 - 3 % din total i care este
caracteristic prin structura
globinic
2

2
.
Structura globinelor i
Lanul este constituit din 141 AA, iar lanul | din 146
AA, cu o secvenializare caracteristic pentru fiecare
(determinant pentru proprieti ca solubilitatea,
afinitatea la O
2
, oxidabilitatea Hb).
Aproximativ 70 % din AAii lanurilor au o organizare
secundar, de tip helicoidal, definindu-se opt segmente
denumite cu litere de la A la H, n lanurile i apte
segmente n lanurile ;
zonele limitrofe nu au structur helicoidal, ceea ce
permite constituirea unei structuri globulare nfurate;
n acest fel segmentele C, E, F i G, constituite
predominant din AA hidrofobi, definesc un spaiu
("buzunar"), loc n care se fixeaz hemul.
Legtura hem globin
Fe
2+
6 liganzi,
4 prin N a celor patru inele
pirolice,
2 externi, cte un N imidazolic
din cte un rest His distal i
proximal din globin
O
2
legat slab i reversibil
ntre Fe
2+
legturi secundare:
ionice, resturi acid propionic,
poziiile 6 i 7) i respectiv
grupri aminice suplimentare
din resturi de AA bazici din
globin,
fore apolare ntre M (poz.
1,3,5,8) i V (poz. 2,4) ai
hemului i resturi Tir, Phe din
globin.
Structura quaternar
formaiuni compacte, cu dimensiunile 64 / 55 / 52 .
Suprafeele de contact sunt complementare,
interaciuni structurale diferite, ca legturi ionice, puni de hidrogen,
la nivelul a patru interfee.
condiionat de pH. Interaciunile care se petrec ntre subunitile 1
i 2, respectiv 21 sunt caracterizate printr-un numr mare de
puni de hidrogen (17 - 19), fiind astfel foarte rigide; se formeaz
astfel dou structuri dimerice.
La suprafaa de contact 12 i 21 n schimb, legturile sunt mai
puin extinse i, deci, mai slabe; de aceea, acestea din urm se pot
modifica n molecula oxigenat, n raport cu molecula neoxigenat,
funcionnd deci cu realizarea unor deplasri spaiale, ca un
veritabil "nchiztor de copc"; fenomenul are semnificaii n
realizarea funciei Hb de transportor al oxigenului.
Alosteria hemoglobinei
Dou forme structurale:
Forma T (tensionat) este caracteristic formei deoxigenate a Hb.
Cei doi dimeri (12 respectiv 21) se gsesc legai printr-un
numr relativ mare de legturi de hidrogen, conferind Hb o structur
compact. Forma T prezint afinitate sczut pentru oxigen.
Forma R (relaxat) este caracteristic formei oxigenate a Hb-ei. O
parte dintre legturile de hidrogen dintre cei doi dimeri (12
respectiv 21) sunt rupte, dimerii sufer o rsucire unul fa de
altul cu un anumit unghi, permind intrarea mai uoar a oxigenului
le nivelul hemului. Forma R prezint o afinitate crescut pentru
oxigen. n prezena oxigenului, n cursul legrii O2 de hemul
subunitilor , se produce o deplasare a Fe
2+
, care n forma
deoxigenat (T) se gsete plasat deasupra planului ciclului
tetrapirolic (cu 0,075 nm), ajungnd s se plaseze n acest plan; n
consecin apar traciuni asupra His proximale i, indirect, asupra
elementelor lanului polipetidic, care contribuie i ele la ruperea
punilor de hidrogen (proprii formei T), cu amplificarea net a
afinitii fa de O
2
(caracteristic formei R), ce se manifest n
continuare, n cursul legrii O
2
de ctre celelalte subuniti.
Efectul cooperativ al legrii O2 n
transformarea structurilor T n structuri R
Principalii factori alosterici sunt:
CO
2
, H
+
i 2,3-BPG (bisfosfoglicerat).

CO
2
, rezult din procesele oxidative ale celulelor;
este eliberat n snge, crescnd presiunea lui parial;
O parte este preluat de eritrocite, i se leag la resturi
aminice nencrcate electric din hemoglobin. Se
formeaz carbamil-Hb:
Hb-NH
2
+ CO
2
Hb-NH-COO- + H
+
Se stabilizeaz forma T a Hb (forma deoxy), scznd
afinitatea pentru oxigen. Ca urmare, Hb elibereaz
oxigenul, care este preluat de esuturi.
La nivelul plmnilor, presiunea parial a CO
2
este
mic, se desprinde

de pe Hb care revine la forma R cu
afinitate mare pt oxigen. Hb se ncarc cu oxigen

H+ (protonul) efect Bohr:
La nivelul esuturilor periferice pH-ul este uor sczut,
avnd valoarea n jur de 7,2.
Hb preia surplusul de de protoni (la nivelul resturilor de
aminoacizi cu caracter bazic, His, Liz, Arg), contribuind
la tamponarea mediului.
Legarea protonilor duce i la modificarea
conformaional a Hb, cu adoptarea formei T, scade
afinitatea pentru oxigen i acesta este eliberat, fiind
preluat de esuturi.
La nivelul plmnilor, pH-ul este n jur de 7,6, ca atare
protonii sunt eliberai, conformaia se schimb n cea R
i Hb se ncarc cu oxigen.
HbO
2
+ H
+
HbH
+
+ O
2

2,3-bisfosfogliceratul
Este cel mai important fosfat organic din eritrocite, unde concentraia sa este
aproximativ echivalent cu cea a Hb.
este sintetizat dintr-un intermediar al glicolizei
stabilizeaz forma T, scznd afinitatea pentru oxigen.
se leag ntr-un buzunar aflat n centrul Hb, format din cele dou globine .
Hb F, datorit structurii sale particulare (2 2) nu poate interaciona cu
2,3-BPG i de aceea are o afinitate mult mai mare (de patru ori) fa de O
2

Proprieti funcionale
Hemoglobina ndeplinete mai multe funcii:
transportor de gaze, pentru oxigen, dioxid
de carbon, monoxid de carbon;
de tamponare a mediului, adic de
meninerea constant a pH-ului, corelat
cu funcia de transport a protonului (H
+
).
Funcia Hb de transportor al oxigenului

La PO
2
= 100 mmHg, existent n alveolele pulmonare, Hb se
transform n proporie de aproximativ 100% n
oxihemoglobin (HbO
2
),
la PO
2
= 38 40 mmHg, adic n esuturi, O
2
se degaj,
eliberndu-se cca. 1/3 din cantitatea fixat pulmonar.
Hb
4
+ 4O
2
Hb
4
(O
2
)
4
deoxiHb oxiHb
Legarea slab i reversibil a O
2
, cu pstrarea fierului n
starea de oxidare doi se datorete n primul rnd faptului c n
Hb hemul nu este liber, ci legat de globin;
n cazul unor Hb M, anormale n care His (proximal sau
distal) este nlocuit prin Tir (fie n lanul fie n cel ), n
prezena O
2
este favorizat transformarea Fe
2+
Fe
3+
, cu
formare de methemoglobin i reducerea funciei de transport
de oxigen, datorit rolului stabilizator al Tir fa de Fe
3+
.
Curba de disociaie a oxihemoglobinei
(A) i oximioglobinei (B)
Facilitarea transportului de CO
2
de la
esuturi la plmni (efect Bohr)
Transportul CO
2
de la esuturi la plmni se face prin trei ci:
Dizolvare n plasm circa 10%
Formare de legturi chimice cu Hb (carbaminohemoglobina)
Transport sub form HCO
3
-
(efectul Bohr)
Carbaminohemoglobina.
Se obine prin reacia dintre CO
2
i gruprile amino ionizate, cum ar fi
cele de la capetele N-terminale ale globinelor



Conversia gruprilor N-terminale de la + la faciliteaz
tranziia R T. n plmn, la pO
2
ridicat are loc
oxigenarea Hb i eliminarea CO
2
prin respiraie.
-
4 2
COO - NH - Hb 2H NH - Hb CO + +
+
+
Efectul Bohr (transportul CO
2
sub form de HCO
3
-
).
n esuturile extrapulmonare rezult CO
2
care intr n
eritrocite genernd HCO
3
-
i H
+
.
Transformarea CO
2
+ H
2
O H
2
CO
3
este catalizat de o
Zn-enzim numit anhidraz carbonic.
HCO
3
-
poate traversa membrana eritrocitar, n timp ce
H
+
nu. H
+
va fi neutralizat n eritrocite de reacia:
HbO
2
+ H+ HHb
+
+ O2
(R) (T)
CO
2
+ H
2
O H
+
+ HCO
3
-
HbO
2
+ CO
2
+ H
2
O HHb
+
+ HCO
3
-
+ O
2

Efectul Bohr, prin creterea concentraiei de protoni
(scderea pH) duce la eliberarea oxigenului, n timp ce
creterea pO
2
(n plmn) duce la eliberarea H
+
.
O
2
HbH(+)
HbO
2
HCO
3
Cl
H
2
O
H
2
CO
3
CO
2
O
2
CO
2
H
+
+
Anhidraz
carbonic
H
2
O
HCO
3
H
2
O
Cl
ESUT
PLASM
ERITROCIT
Efectul CO
2
asupra Hb le nivelul esuturilor periferice
PLASM
ERITROCIT
HCO
3
Cl
H
2
O
H
2
CO
3
CO
2
CO
2
H
+
+
Anhidraz
carbonic
HCO
3
Cl
RESPIRAIE
n capilarele pulmonare
Meninerea echilibrului acido-bazic

CO2 rezultat din catabolismul
celular genereaz H+ ce modific
pH-ul sanguin
CO
2
+ H
2
O HCO
3
-
+ H
+
Hb neutralizeaz (tamponeaz)
acest exces de proton prin dou
modaliti:
Tamponare prin gruprile
ionizabile la valoarea pH = 7,2 din
eritrocite. 4 grupri amino-
terminale ale globinelor i azotul
din catenele laterale ale resturilor
de His (38 de His / molecula de
Hb)
Efectul Bohr n care H+ rezultat
sunt inclui n eritrocit i
transportai sub form de HHb+ la
plmni unde are loc reacia
invers dup care CO
2
va fi
eliminat prin respiraie.
Carboxihemoglobina (COHb)

COHb este un derivat reversibil al Hb
se formeaz prin legarea n condiii anormale a
monoxidului de carbon (produs al arderii incomplete) de
Fe
2+
al hemului;
afinitatea Hb fa de CO este de 250 - 300 de ori mai
mare dect fa de O
2
,
funcia de transport a O
2
este diminuat;
Revenirea la normal este posibil numai prin creterea
rapid a PO
2
i de aceea, administrarea de O
2
sub
presiune (2 atm) este unica terapie raional n
intoxicaia cu CO.
Afinitatea marcat crescut a CO fa de Hb, este o
necesitate de prim ordin fiziologic datorit faptului c,
prin intermediul echilibrelor care se stabilesc, devine
posibil eliminarea CO endogen. (CO rezult din
catabolismul tuturor hemoproteinelor)
Formarea Met-Hb

Sub aciunea unor oxidani, Fe
2+
Fe
3+
, Hb devine metHb
metHb nu este capabil s transporte O
2
la esuturi.
Procesul este continuu, fiind ns contrabalansat printr-un
proces invers, de reducere, catalizat de met-Hb-reductaz.
concentraia met-Hb este foarte mic (0,4 - 1 % din totalul
Hb).
Concentraia poate crete la valori supranormale, atunci cnd:
- acioneaz ageni oxidani n exces,
- exist un deficit de enzime reductoare sau (i)
- dac Hb este structurat anormal, cu nlocuirea His
proximale sau distale prin Tir (sau Glu), ceea ce are drept
consecin favorizarea oxidrii fierului.

Sulfhemoglobina este o Hb n care s-a introdus un atom de
sulf n ciclul porfirinic. Acest lucru este urmarea unor
medicamente sau a unor sulfuri solubile. Sulfhemoglobina are
culoarea verde. Subunitatea sulf globin nu leag oxigenul,
dar influeneaz celelalte subuniti n sensul cedrii
oxigenului.

Hemoglobinele patologice

hemoglobinopatii i hemoglobinoze,
determinate prin modificri ale structurii
primare a globinelor (datorit unor cauze
genetice, reprezentate prin mutaii ale
genelor structurale, respectiv reglatoare),
acestea fiind caracterizate prin prezena
unei Hb cu structura (i funcie) anormal
Hemoglobina S HbS
caracteristic anemiei falciforme.
Prezent la homozigoi, n proporie de 75 - 85 %
HbS este caracterizat prin prezena n lanul n
poziia 6, a unei Val (n locul Glu, n Hb A);
nlocuirea Glu polar prin Val apolar, determin
apariia unei excrescene pe suprafaa moleculei
care, n stare deoxigenat, creeaz
complementariti ce favorizeaz polimerizarea
hemoglobinei ntr-o structur fibroas, capabil s
deformeze hematia i s o fac fragil. Forma
hematiei, din disc devine secer.
Hemoglobinele M HbM. Au o structur predispozant
la constituirea metHb - prin nlocuirea unui rest de His
proximal sau distal cu un alt aminoacid.
Talasemiile sunt hemoglobinoze datorate prezenei n
structura Hb a unor globine diferite de cele , respectiv
. Predispun la stabilirea formei structurale R, ceea ce
are ca urmare, creterea afinitii fa de O
2
i
poliglubulie. Talasemie de lan (rspndit n bazinul
mediteranean): n formele homozigote HbF reprezint 85
- 95 % din total.
Hemoglobina glicozilat HbA1c. Posttranslaional
(dup ncheierea sintezei globinice) glucoza se leag
cetoaminic (prin reacie neenzimatic) de captul N
terminal al lanului . La glicemie normal HbA1
reprezint 4 - 9 % din total, n timp ce n hiperglicemiile
cronice, proporia crete (n relaie cu mrimea
hiperglicemiei), ceea ce permite aprecierea
dezechilibrului metabolic n diabetul zaharat.
Mioglobina
component a celulei musculare.
Are o structur asemntoare Hb, fiind ns un monomer, constituit din
grupul prostetic hem i un lan polipeptidic format din 153
Afinitatea fa de O
2
este mare (de 6 ori cea a Hb), ceea ce face ca
funcia principal s fie cea de "rezervor" de oxigen, transformarea n
O
2
mioglobin fiind posibil i la PO
2
a sngelui venos;
disociaia se realizeaz la valori foarte sczute ale PO
2
(5 - 10 mmHg).
Mioglobina preia, astfel, uor, oxigenul de la hemoglobin
Citocromii

Sunt la toate vieuitoarele, catalizatori ai oxidaiei biologice,
putnd fi definii drept coenzime ale unor enzime ce
transfer electroni.
Clasificarea citocromilor (identificai n natur, n numr
mare) are la baz constituia componentei porfirinice,
precum i proprieti speciale.
Astfel, n clasa citocromilor a, derivatul porfirinic are un
substituent formil; n clasa citocromilor b, grupul prostetic
este un hem, legat necovalent de componenta proteic (din
aceast clas face parte i citocromul P450); din clasa
citocromilor c, face parte i citocrom c, mai bine studiat, fiind
solubil; grupul prostetic (un hem uor modificat) este legat
covalent de partea proteic, iar ionul de fier, hexacoordinat,
este legat, n poziia a 5-a i a 6-a, de cte un azot
imidazolic (din His), respectiv un sulf din Met; citocromii d au
fost identificai n microorganisme.