Curs 1

NUCLEOPROTEIDE-ACIZII NUCLEICI
Nucleoproteidele-subclasa de heteroproteidecare pe langa componenta de
natura proteica au ca componenta de natura neproteica acizii nucleici(ADN si ARN)
In functie de componenta neproteica,nucleoproteidele sunt de 2 feluri:deoxiribonucleoproteide
-ribonucleoproteide
Acizii nucleici sunt biomacromolecule informationale care constituie baza
moleculara a unor procese biochimice fundamentale ca:stocarea,transmiterea si
exprimarea informatiei genetice ereditare a biosintezei proteinelor si a diviziunii
celulare.
Rolul lor in organism este:
-pastreaza ,transmit si exprima caracterele ereditare
-pastratorii informatiei genetice
-baza moleculara a biosintezei proteinelor si enzimelor
-baza moleculara pentru diferntierea si reglarea celulara
-baza moleculara pentru constanta replicarii celulare

Structura chimica a acizilor nucleici

Atat AND-ul cat si ARN-ul sunt de fapt,polimetride nucleotide,sunt
polinucleotide.Unitatea structural de baza a ADN-ului sau ARN-ului este nucleotidul
care este alcatuit din nucleozid(format din baza azotata si pentoza)si acid
fosforic(radical de acid fosforic)

Schema de structura a acizilor nucleici

Daca acidul nucleic este AND el contine ca baze azotate A,G,C,T.Daca este
ARN,contine ca baze azotate A,G,C,U. ADN-ul contine ca pentoza
betadeoxiriboza.Daca este ARN contine betariboza(betaribofuranoza).

Din punctr de vedere al structurii chimice a bazelor purinice si pirimidinice,se mentioneaza faptul
ca adenina si guanine sunt binucleare(1 nucleu de 6 atomi si de el lipit un nucleu de 5 atomi).Bazele
pirimidinice sunt mononucleare(au un singur nucleu format din 6 atomi)

Formula Adeninei

Guanina este binucleara

In functie de natura pentozei constituent,mononucleotidele pot fi: deoxiribonucleotide(care contin

betadeoxiriboza0 si ribonucleotide(betariboza).De aceasta pentoza se va lega o molecula de PO 3H2 in
pozitiile 3 si 5 ale deoxiribozei sau in pozitiile 2-3-5 ale betaribozei=> esteri fosforici care in functie de
numarul de grupari de PO3H2 pe care le leaga pot fi: monofosforici,difosforici sau trifosforici.

Un nucleotid esterificat la C5 al pentozei cu 1-2-3 molecule de PO3H2 formeaza nucleozid 5

fosfati(mono-di sau trifosfati)=> un nucleozid 5 fosfat(5 ) este foarmat din urmatoarele parti:
-baza azotata (A,G,C,T,U)legata de OH-ul din pozitia a deoxiribozei sau ribozei si de aceasta mai
departe in pozitia 5 sau 5 prin eliminare de apa se leaga 1,2 sau 3 grupari de PO 3H5=> nucleozidele 5 si 5
fosfati pot fi:
ADN- d-AMP d-GMP

d-CMP

d-TMP

-d-ADP

d-GDP

d-CDP

d-TDP

-d-ATP

d-GTP

d-CTP

d-TTP

ARN-r-AMP

r-GMP

r-CMP

r-UMP

r-ADP

r-GDP

r-CDP

r-UDP

r-ATP

r-GTP

r-CTP

r-UTP

Structura ATP

ATP-ul ca si di si mononucleozidele,respective ADP si AMP sunt cei mai importanti compusi din
organism deoarece participa la procesele de conservare si utilizare a energiei care se elibereaza in
procesele catabolice(de degradare).Sunt donori de grupari fosfat in reactiile metabolice din organismal
animal=> se numesc compusi macroergici.Schema de structura a ATP,ADP si AMP este:

ATP-ul reprezinta pentru organismal animal principal rezerva energetica care ia nastere in procese
de catabolism si care prin scindare furnizeaza cantitati de energie celulei ca sa traiasca,respewctiv o
molecula de ATP furnizeaza celulei 8000-10.000 calorii.

Curs 2-Sructura chimica a ADN si ARN

ADN-ul are 2 tipuri de structure:

1)Structura primara este data de tipul ,de numarul si de segventa bazelor azotate care compun
mononucleotidele.
-cele 4 mononucleotide care pot intra in structura primara a ADN-ului sunt:d-AMP
d-CMP
d-GMP
d-TMP
-legarea unui mononucleotid de celelalte se tralizeaza prin eliminarea de apa intre OH-ul din pozitia 3(3)
al deoxiribozei unui mononucleotide si OH-ul de la acidul fosforic de la C5(5) trxultand astfel asa
numita legatura 3-5(3-5) fosfodiester.

-s-a demonstrate ca intr-o molecula de AND indifferent de specie suma bazelor purinice(A+G) este egala
cu cea a bazelor pirimidinice(T+C) iar rapoartele A/T si G/T sunt aproximativ egale cu 1.De aceea s-a
emis ipoteza ca exista o complementaritate intre A si T( A dintr-un mononucleotide dintr-un lant de AND
se va imperechea/lega prin 2 legaturi de H cu T din lantul perechie de AND) si acest lucru se simbolizeaza
astfel: A::::::T iar G se imperecheaza prin legaturi de H cu C: CG; apar astfel legaturi care stabilizeaza
cele 2 catene antiparalele de ADN.
2) Structura secundara: ea reprezinta organizarea in spatiu,respective configuratia tridimensionala a ADNului.
-pe baza datelor experimentale obtinute prin metoda difractiei cu raze X,2 fizicieni
americani,Watson,Crik au descoperit modelul dublu nelicoidal(dublu helix) al molecule de ADN
-acest model se caracterizeaza prin:
a)o molecula de ADN este formata din 2 catene polinucleotidice rasucite in jurul unui ax comun capatand
astfel forma unei spirale orientate spre dreapta.
b)aceste 2 catene sunt orientate antiparalel;o catena este orientate pe directia 5-3iar alta pe 3-5
c)intre cele 2 catene se realizeaza multiple legaturi de H cu respectarea legii complementaritatii bazelor
azotate(A-T;G-C)
d) un tur complet al dublului helix are diametrul de 34 amstroni ( )si contine 10 perechi de baze azotate
e)datorita perchilor de baze azotate fiecare din cele 2 catene A si B dintr-o molecula de AND devin replica
complementara a celeilalte.
f)rezulta deci ca succesiunea de baze azotate din cele 2 catene de ADN inmagazineaza informatia genetica
care se transmite nealterata din generatie in generatie.

Localizarea si rolul AND-ului

-la procariote exista un singur ADN dublu catenar,circular, supra infasurat si care constituie defapt un
cromozom circular asociat cu membrane plasmatica si acest lucru reprezinta aparatul genetic al
procariotelor considerat ca fiind cel mai simplu aparat genetic din biologie.
-la eucariote aproximativ 98% din ADN se gaseste localizat in nucleul celulelor unde se gaseste asociat cu
o serie de protein bazice(histonele) si acest lucru formeaza cromatina. S-au pus in evidenta si cantitati
foarte mici de AND mitocondrial.
-dpdv al proprietatilor generale al ADN-ului la temperature de 80-90 oC ADN-ul sufera fenomenul de
denaturare deoarece se rup legaturile de H, bazele azotate nu mai sunt cuplate,creste vascozitatea si creste
absorbtia in ultraviolete. Daca insa se raceste lent o molecula de ADN denaturant se constata ca cele 2
catene se pot recombine,fenomen numit renaturare,reconstituind aproape perfect structura bicatenara
initiala si se pastreaza proprietatile biologice ale And-ului.

Rol
-AND-ul constituie baza moleculara a conservarii si transmiterii informatiilor genetice din generatie in
generatie
-asigura si controleaza biosinteza proteinelor
-asigura diferentierea si reglarea celulara
-reprezinta baza moleculara a tuturor mutatiilor genetice naturale sau induse

Structura,localizare si rol ARN

-spre deosebire de ADN,ARN-ul are numai structura primara reprezentata de o singura catena
polinucleotidica formata dintr-un numar variabil de mononucleotide
-cele 4 nucelotide care intra in structura catenei de ARN subt: AMP,CMP,GMP,UMP
Localizare
-este preponderant in citoplasma dar la organismele animale diferitele tipuri de ARN se mai pot intalnii
localizate si in nuclei. La celulele bacteriene insa, ARN-ul este localizat numai in citoplasma.
Tipuri de ARN
-mesager-acea molecula care reprezinta 2-4% din ARN celular si este mesagerul informatiei genetice
stocate in ARN-ul cromozomial si este cel care copiaza informatia genetica stocata in ARN si o duce la
ribozomi
-ribozomal-acel tip de ARN localizat la ribozomi unde se gaseste combinat cu ribozomi si cu care
formeaza asa numitele complexe ribonucleo-proteice. La aceste complexe va fi locul de biosinteza al unei
niu protein.
-de transfer-acel tip de ARN care va cara aminoacizii din citoplasma,ii va duce la ribozomi si pe baza
informatiei genetice adusa de ARNm ii va insiruii intr-o anumita ordine si vor forma o proteina.
Compusi macroergici
-acei compusi biochimici bogati in energie care contin legaturi fosforice macroergice in care se stocheaza
energia
-cel mai important este ATP-ul
-creatin fosfatul(CP)-se mai numeste fosfocreatina si se obtine din creatina sub actiunea ATP-ului cand ia
nastere creatin fosfatul cu o singura legatura macroergica. Enzima care catalizeaza aceasta reactie se
numeste creatin fosfokinaza(CPK); acest compus este rezerva energetica a muschiului cardiac dar si a
muschilor striati si netezi

-al 3-lea compus are de asemenea legatura macroergica si reprezinta punctual central comun al tuturor
celor 3 tipuri de metabolism( glucidic, lipidic,proteic) poarta numele de acetilcoenzima A: =>
=>H3C-CO~SCoA . Se obtine prin urmatoarea reactie(

examen) :

CH3 COOH + HS CoA+ATP ----> CH3 CO SCoA + ADP+H3PO4

acetil Coenzima A

(AMP+H4P2O7)

Curs 3-Vitamine
Sunt compusi biochimici de importanta majora in organismal viu deoarece au rol determinant in
desfasurarea normal a proceselor de crestere,de dezvoltare si de multiplicare a organismului si totodata au
rol hotarator in mentinera functiilor vitale.
Sunt sintetizate in general de organismele vegetale si intr-o masura mica de catre speciile animale
si om.
Omul isi procura vitaminele din hrana si intr-o masura foarte mica le biosintetizeaza la nivelul
tractului intestinal sub actiunea microbiana a florei din colon.

Clasificare
Criteriul major de clasificare este solubilitatealor si din acest motive le se clasifica in:
a)vitamine liposolubile(solubile in lipide)-A,D,E,K
b)vitamine hidrosolubile(solubile in apa)-vitaminele din gr B(B 1,B2,B6,B16),vitamin PP(miocina),acidul
folic,biotina,vitamin C,acidul paraaminobenzoic,acidul pantothenic,vitamina P,inozitolul

Caracteristicile vitaminelor
In afara de solubilitate vitaminele liposolubile se deosebesc de cele hidrosolubile prin:
-cele liposolubile se depoziteaza in ficat in timp ce cele hidrosolubile nu se depoziteaza si in
momentul in care au atins un prag optim se elimina pe cale renala
-vitaminele liposolubile presupun nu numai existenta lipidelor in care se solubilizeaza dar au
nevoie si de prezenta lipazei pancreatice,au nevoie de prezenta sarurilor biliare care sa
emulsioneze si care sa rupa complexele lipovitaminice formate
-cele hidrosolubile se absorb usor,singurul care le distruge este acidul clorhidric din mucoasa
gastrica.

-vitaminele liposolubile pot actiona sic a hormone de unde denumirea de hormono-vitamine in

timp ce vitaminele hidrosolubile participa in structura unor enzime si se numesc enzimovitamine.
-vitaminele liposolubile participa mai mult in procese de anabolism(biosinteza) in timp ce cele
hidrosolubile participa la reactii catabolice adica la acelea in care se elimina energie.

Enzimele
Notiuni generale
Totalitatea reactiilor de biosinteza/anabolism sau de degradare(catabolism),reactii care alcatuiesc
defapt metabolismul oraganismului viu au loc sub actiunea unor molecule specializate care au rol de
catalizatori si care poarta numele de enzime.
Enzimele sunt biocatalizatori adica o clasa speciala de molecule proteice dotate cu activitate
catalitica.

Caracterisiticile enzimelor
-sunt cei mai eficienti catalizatori cunoscuti deoarece desi actioneaza la concentratii foarte mici
desfasoara o activitate extreme de intense
-nu se consuma si nu se transforma in timpul reactiilor biochimice pe care le catalizeaza
-micsoreaza energia de activare a moleculelor asupra carora actioneaza(si care poarta numele de
substrat)si pe care le transforma in produsi de reactie
-nu modifica starea finala de echilibru a reactiilor pe care le catalizeaza ci numai grabesc viteza de
reactive cu acre se realizeaza acest echilibru.
-au specificitate de substrat(actioneaza numai asupra unui anumit substrat pe care il transforma in
produsi)dar au si specificitatede reactive adica catalizeaza un anumit tip de reactive biochimica sau un
grup restrains de reactii biochimice determinand astfel mecanismul de producer al acelei reactii
-unele au proprietati reglatoare(allosterice)adica decid initierea,desfasurarea si stoparea unei anumite
reactii sau unui grup de reactii biochimice

Structura si conformatia enzimelor(subiect

de examen)

-deoarece enzimele sunt macromolecule de natura proteica ele vor fi alcatuite dintr-un numar foarte mare
de aminoacizi care vor fi dispusi intr-o configuratie spatiala determinata gentic,configuratie care va fi
specifica pentru activitatea catalitica a enzimei
-fiind proteina va avea toate proprietatile fizico-chimice ale proteinelor
-ca structura exista 2 tipuri de enzime:
a)monocomponente-sunt alcatuite umai din componenta proteica care poarta numele de apoenzima sip e
care se va afla centrul catalitic al enzimei denumit situs catalitic la care se va lega reversibil substratul
b)bicomponente-alcatuite din 2 parti:
1)-apoenzima care este componenta de natura proteica,termolabila si nedializabila,dotata cu activitate
catalitica deoarece in structura ei se gaseste localizat situsul catalytic adica locul unde se va lega
reversibil substratul de reactive.Totodata pe aponevroza se mai poate gasi in cazul enzimelor reglatoare
sau allosterice un alt centru care se va numi situs allosteric la care se vor lega asa numitii efectori
allosterici
-este acea componenta care stabileste legaturile cu substratul de reactie si confera specificitate de substrat
enzimei
-datorita faptului ca este de natura proteica este pasibila de modificari conformationale in anumite limite
permissive
2)-cofactorul-molecule de natura neproteica respective de natura chimica diferita dar sunt indispensabile
pentru manifestarea activitatii catalitice a unei enzyme
-este micromolecula cu character neproteic
-este termostabila si dializabila
-este indispensabila desfasurarii activitatii catalitice a enzimei si determina atat mecanismul de reactie a
enzimei cat si viteza de reactive
-nu reactioneaza decat in prezenta apoenzimei si se poate lega fie intim de aponevroza fie pot fi usor
disociabile de apoenzima
-se caracterizeaza prin-induce o conformatie a molecule de enzima optima pentru atasarea lui la
apoenzima,conformatie care va permite interactiunea dintre enzima si substrat
-induce o asemenea dispunere spatiala adegvata apoenzimei si substratului
deoarece se va situa in vecinatatea situsului catalitic
-participa la reactia enzimatica propriu-zisa fie prin acceptare si transfer de
electroni fie prin acceptare si transfer de atomi de grupari chimice de la un
substrat de reactive la altul
-dupa cum se leaga de apoenzima poate fi:

-coenzime-sunt in general micromolecule organice care se leaga labil de apoenzima si la sfarsitul

reactiilor enzimatice se desprind si se regasesc in stare initiala putand participa la o noua reactive de
transformare a substratului in produsi de reactive
-ionimetalici-sunt ioni de fier,de zinc,de cupru,de nichel,magneziu care sunt indispensabili pentru
desfasurarea activitatii catalitice a enzimei si se leaga prin legaturi covalente si covalent coordinative de
apoenzima formand strat de chelat.
-grupari prostetice-sunt grupari chimice legate strans de apoenzima prin legaturi covalente

!!!!Centrul catalitic(situsul catalitic al enzimei)

-se numeste situs catalitic o zona din apoenzima la care se ataseaza in mod specific substratul de reactive
pentru a fi transformat in produs de reactive
-are rol de a stabili legatura dintre enzima si substrat
-se caracterizeaza printr.o anumita configuratie spatiala astfel incat se va creea o anumita compatibilitate
intre el si substratul care se ataseaza la el
-este localizat intotdeauna in portiunea interna a apoenzimei,respective in portiunea hidrofoba astfel incat
sa ofere conditii favorabile de transfer de electroni,de atomi,de grupari chimice intre enzima si substratul
pe care il transforma
-este alcatuit dintr-un grup de aminoacizi dispusi intr-o ordine specifica si care au anumite grupari
chimice ordonate dupa cum urmeaza:SH, grupari OH,grupari NH 2,grupari COOH

Imaginativ o enzima bicomponenta ar arata asa:

Curs 4
Schema generala a unei reactii catalizata de o enzima bicomponenta
-orice reactie enzimatica catalizata de o enzima bicomponenta se desfasoara in 2 faze:
1) este faza in care substratul se aproprie de enzima,recunoaste situsul catalitic si se asociaza specific cu
enzima formand un complex intermediar enzima substrat

E+S

[ES]

2) este faza in care complexul in care enzima substrat disociaza, substratul este transformat in produsi de
reactie,iar enzima se elibereaza putand cataliza o noua reactie.

[ES]

P+E

Imaginativ procesul arata astfel:

In ceea ce priveste mecanismul prin care substratul..s-au emis mai multe ipoteze
prin care:
-ipoteza lacat cheie(este ipoteza care presupune existenta unei complementaritati reciproce intre
geometria moleculei de substrat si geometria situsului catalitic al enzimei)
-ipoteza potrivirii induse- o ipoteza care sustine existent unei flexibilitati a constatntei spatiale a
situsului care se poate modifica ca sa se potriveasca la substrat
--ipoteza catalizei covalente( conform careia legarea reversibila a substratului la situsul catalitic se poate
realiza numai prin stabilirea de legaturi covalente cu formarea complexului enzima substrat ca intemeietor
instabil si foarte reactiv

*.Enzime Allosterice(sau reglatoare)

-sunt acele enzime care pe langa activitate catalitica exercita si un rol reglator. Aceste enzime au pe
apoenzima inafara de situsul catalitic o zona numita situs allosteric la care se pot atasa diverse molecule
numite efectori allosterici(modulatori allosterici). Legarea acestor modulatori la situsul allosteric este

selectiva si reversibila si moduleaza (determina) tranzitii ale moleculei de enzima intre 2 conformatii
posibile pe care aceasta le poate adapta. Daca enzima poate lua aceste conformatii ea poate permite sau nu
accesul sustratului la situsul catalitic astfel:
-daca la situsul allosteric se leaga o molecula care este activatoare(activator allosteric) pentru enzima
atunci aceasta va lua in spatiu o conformatie favorabila astfel incat substratul sa acceada rapid la situsul
catalitic si enzima sa transforme substratul in produs
-daca la situsul allosteric se fixeaza o molecula inhibitoare pentru enzima(inhibitori allostrici) atunci
enzima va adopta in spatiu o asemenea configuratie incat situsul catalitic nu se va mai potrivi la substrat
si acesta nu va mai fi tranformat in produsi
Imaginativ procesul arata astfel:( desenul nu este fix ca cel pe care l.a facut profa la curs)

Mecanismul de actiune al enzimelor reglatoare al enzimelor allosterice/ reglatoare este

determinat de asa numitii efectori heterotrofici adica de aceste molecule care pot fi
activatoare/inhibitoare..
Daca intr-un sir de reactii enzimatice care sunt catalizate de enzime obisnuite iar prima reactie
EA

E 2 E3

D.

este catalizata de o enzima allosterica atunci produsul final al acestui sir de reactii adica D poate fi pentru
enzima allosterica activator/ inhibitor astfel:
-daca celula considera ca s-a format prea mult produs D atunci produsul D se ataseaza la situsul allosteric
al enzimei prime si este un efector inhibitor pentru enzima si atunci compusul A nu mai trece in B.

-daca celula vie considera ca produsul final D s-a format in cantitati prea mici atunci D se va fixa la prima
enzima care este allosterica si va fi un activator allosteric pentru ea si ii va determina o asemenea
configuratie spatiala incat reactia de trecere a lui A in B sa se faca foarte rapid.
Acest mecanism de actiune a compusului de reactive D asupra enzimei allosterice prime se
numeste mecanism de feed-back sau retroinhibitie sau inhibitie prin produs final.

Cinetica enzimatica si factorii care influenteaza viteza unei reactii enzimatice

-se numeste cinetica enzimatica/chimica legile dupa care se conduc reactiile biochimice sub raportul
vitezelor de reactive respective evolutia in timp a transformarilor caracterelor unei reactii enzimatice
-studiul cinetic al activitatilor enzimatice se bazeaza pe masurarea cantitativa a vitezei de desfasurare a
reactiei catalitice.
-se stie ca viteza de reactive se noteaza cu v si poate fi variatie de substrat pe variatie de timp(

v=

dS
+dP
v=
dt ) sau variatia de produs pe variatie de timp
dt

-viteza de reactive este parametrul cu ajutorul caruia se poate exprima activitatea unei enzime
-dpdv cinetic reactiile enzimatice se diferntiaza prin asa numitul ordin de reactive care se noteaza cu n si
care exprima dependenta vitezei de reactive de concentratia reactantilor :
-

pentru reactiile de ordinal 0 =>

saturat cu substrat

v=K[S]n

v=K[S]0 => v=K => v= o constanta => enzima are situsul catalitic

- pentru o reactive cu n=1 => v=K[S]1

*Factorii care influenteaza viteza unei reactii enzimatice

1) concentratia substratului- s-a demonstrat ca cresterea concentratiei substratului determina cresterea
vitezei de reactive pana la o valoare numita viteza maxima la care concentratia substratului ramane
constanta. Jumatate din aceasta viteza maxima corespunde la o concentratie de substrat numita Km =
constanta Michaelis : ea este specifica fiecarei enzime si reflecta afinitatea enzimei pentru substrat
2)concentratia enzimei- viteza unei reactii enzimatice este direct proportionala cu concentratia enzimei
3)temperatura- cresterea temperaturii determina cresterea vitezei de reactie pana la o valoare la care
enzima fiind proteina se denatureaza iar viteza scade. Fiecarei enzime ii corespunde un optim de
temperatura la care activitatea ei catalitica este cea mai mare.
4) influenta pH-ului-fiecarei enzime ii corespunde un pH optim de actiune la care enzima isi manifesta
activitatea catalitica maxima.

5) efectorii enzimatici- acele molecule care pot fi activatoare sau inhibitoare pentru enzima(ionii de
Cl.Mg,Cu,Ca sunt activatori in general pentru enzime) iar inhibitori sunt ionii metalelor grele Pb,Cd,Hg

Curs 5-Clasificarea Enzimelor

Exista o comisie international de clasificare si nomenclatura a enzimelor- se numeste Comisia de
enzime aUniunii Internationale de Biochimie( IUB) care se ocupa cu identificarea fiecarei enzime printrun numar de cod si un nume systematic.
Fiecare enzima este caracterizata de un cod de forma EC WXYZ unde EC se refera la comisia de
enzime, W intotdeauna va insemna clasa enzimatica din care face parte, X sub clasa enzimatica, Y
numarul substratului specific sau poate reprezenta numarul specific al coenzimei, Z reprezinta numarul de
ordine/serie al enzimei respective.
*Dupa natura reactiilor pe care le catalizeaza enzimele au fost clasificate in 6 mari clase
enzimatice.
1)oxidoreductaze- catalizeaza reactiile de oxidoreducere care decurg cu transformare de H , cu
transformare de electroni sau cu transformare de O
2)hidrolazele- catalizeaza reactiile de rupere a moleculei de substrat sub actiunea apei
3) transferaze- catalizeaza reactiile de transfer a unor receptori chimici de la un substrat donor la un
substrat acceptor
4)izomeraze- catalizeaza reactiile de izomerizare adica de rearanjare intramoleculara a atomilor sau a
gruparilor functionale din molecula de substrat
5)liazele-catalizeaza reactiile de rupere/scindare a unor legaturi chimice fara participarea apei
6)ligazele(sintetazele)-catalizeaza reactiile de sinteza a unor macromolecule deci catalizeaza reactiile de
formare a noi legaturi chimice,reactii care se petrec cu consum de energie deci cu participarea ATP-ului.

Oxidoreductazele
-sunt enzime care catalizeaza reactiile redox care se petrec cu:
a) transfer de H si se vor numi dehidrogenaze
b)transfer de electroni si se vor numi transelectronaze
c) transfer de O si se vor numii oxigenaze

a)Dehidrogenazele
-acea clasa de oxidoreductaze care catalizeaza reactii de oxidoreducere cu transfer de H adica au niste
coenzime care joaca rolul de acceptori intermediari de H intre substrat si produsul final.
Amintiri din copilarie:
-In chimia generala orice primire de electroni inseamna reactii de reducere.Orice cedare
de electroni inseamna reactii de oxidare.
-In biochimie orice primire de H inseamna reactii de reducere; Orice cedare de H
inseamna reactii de oxidare
*Coenzimele dehidrogenazelor sunt derivati de la vitamin si contin in plus adenine ca baza azotata si
pentoza(riboza) si 2 molecule de acid fosforic. Aceste coenzime sunt:
N=nicotinoamid( vitamin PP/niacina)
A=adenine
D+= dinucleotide (forma oxidata-forma fara H)

NADH(H+) cand primeste H (forma redusa)

Structura acestei coenzime este:

Reactiea generala catalizata de o dehidrogenaza care are drept coenzima NAD + se scrie schematic astfel:

SH2+ NAD+
substrat
redus

coenzima
oxidat

S
dehidrogenaza
NAD+ dependent

NADH + H+
substrat
oxidat

coenzima
redus

A-2-a coenzima a dehidrogenazelor este:

F=flavin(Vitamina B2/ riboflavin)
A= adenine
D=dinucleotide
(forma oxidata)
FADH2(forma redusa)
Structura chimica a acestei coenzime este:

Reactia generala catalizata de o dehidrogenaza care are drept coenzima FAD este:

SH2 + FAD
substrat
redus

coenzima
oxidat

+ FADH + H+

dehidrogenaza
FAD dependent

Curs6
B1aT.nselrctoz
ac-nelzimrt doxusfelcni
-castrumhiodepnzv lcrstumoiane dF2+s3;ictvmoparendlFi3+2+(acteur)sdnomFi2+ce3(xar);ustlimponc(rastdeliH)umpacbosgldirnte,mfpacsoi.

C1Ox.nigazel
sun-tezimcarlfpoxguear(On)2t-isbvomgxzeucaltrnsfidpoxguemlac,trnsfvOi doxaze
-exdnoigazsutml,cpre3aismtuldcorgnvamfeldpxicbrn,ouezatdilO:-2no(superx),HagitO-nohdl
1)oSupdxerizmat(OD-nsf2-H2
2)Peroxidaz-nhpstlc erfdainoxg bpustraiO2
3)aCzlt-ciernpgox aztcersidnOfluoatzmecdxiflH2O

H2O2 + H2O2

2)oHidlarze
in-acestlrzm idecnaolurmpxbsteaicludrp
-oastfeldrci:

-exmpl:dincatgoruzsv,e

catalaze

O2 + 2H2O

substrat
oxidat

coenzima
redus

m-altz
-lactz
-estraziofcln(muhd),peta
-ATPaz
dPephtirolaz()
-exp:sina,trcbodzmesinacrlupot

3)Transfez
en-zimcartsfdupgolenbra stcp
-infuctedragpolsfi:
-transmizel(of)vguparnNH2delmiocft,anuvedslcoirtnam;defpcsrtguNH2oenzimacrftusedping-o;
-reactinglzmdosf:

ex-dmtranisz:GAPTL(),OS
GPTu-gptanlirvmszecod1afulgitrec2sdpv
GOTu-gtamloxicenprfd2suloxatic
-conzimaestrGOT(,P)udpoxialfstecmn g-acetilrnsfz()umalierctdnsfgpo ubarestco;nzim eaAcustrhimofdnlpeac(vtuigrB,ADPsnmeoaclf);tzisrduanpemlgiHS(to)sdurbacemnp itdlsaceozmA(CH3-O~S)tupnldarceo 3itblsm
-nkazeictlrsfudopnvieaATPbstrc

Curs7
Contiuarezm
omIzeral-ctidnsfuoebtra-izml.s

Liazel-ctsndrofmubapticegrlmhsndazutcC-,SP.Uexploarsinduzctf61,(F-P)
gLaizel(snt)-crdumoaibestpnrmcuol,ax=>esrznightmcdale nsziucotmdrge(faATP)insctbolmu.FraeacetinlozmA(CH-3O~S)

aMmboetulis
Coansidtergl
-toalierchbmpsvoiedgar(ctbm)lsnzoi,edarutbshmcnvie,laougrsp.Snecbmtlizarv.
oPcesrlmtabiu nopcesrmatdgivnoce.
Metabolismucnd2pr abilestvomn,fcuraislep:
-incatbmog(dlsre)pu ntamfiolecspbrdu-ngiateslpzobmdcaruei=>lspnotmfacruegil.
METABOLISM
CATABOLISM (DEGRADARE):
n care compuii macromoleculari
sunt transformai n molecule
simple
SE ELIBEREAZ
ENERGIE

ANABOLISM (SINTEZ):
n
care se formeaz macromolecule
proprii din precursori mai simpli
SE CONSUM

ENERGIE

Sesticamorgnlvud sieoalrtnmfgchiupesodtzarnmf clegituhamrozdp,einsctaljugorm.

uCitrclengdmabos frevitlcamspuo.
ncaItboulismredxzNAHD(+)siF2berlnaguomfdATPislcreatuomnzNAD+siF aerg.
Existaochemunprldb taceoismpubhgndl(r,ceiot)amugrdnplsifa(CO2,HATP).
Aceahstmuni:

Aceastmhounirplbacedmgsvnoiutprlecabm zngiutols.

Curs8
Metabolismugcd
Coansidtergl
uGcidle=marost ngzaipltevrodmcusCO(,H2ingelar)
nIorgismualjphe nrtdicsauolpm;efdniarocutsvlebm
Cuprinde2at(mbolsgc):
ga)dreb(ctolismu
bnio)tezasduglcr(m

Catb)olismu
1ag)d.estiuoclr
nPtrueapsb(ofi)lngupcdetsoirhlzanm(gue)bsctiordlaz
Acelpoig/duarntfhzbsieplna,trcmdufeioslntpradbcmeisnfl.
mSchaegnrldstiuopzmaefl:

2ao)g.nlice(xzm
ngoImaruislczetbfdgonuslieratp-cbfndsilgoamru.
pPrinalcezvdogusmtipnblaeruovzcgisletronuhpac.
Deciglonzastprubmhiceaouldgnstmcraipehoufdgl-6zst(GP)acrenuio.

mParietpcsuonldgfzarepticsuonmlzeatrcipoudsf"*
*mEnoazisfrletcp naubo2rmfe:
)amofrctiv
bm)ofariputncvsezdfa
ceasAmtfor)ivlzdpuecognaivltrC1-4zce.
Aceastmforivnd ulapegtcinrsdoz(muhlepancftirsb)
Inmuoaprcesildfzt ogucsa-1imlednrvouxti.
mUatorepsiz G-1Pn6cutabeH2Osizmrlcdofu=>gaeptnmsir(zlc)aeptdushmi/rcabolz(g)
hSemcoagnliz

Curs 9
Glicoliza
Este procesul biochimic enzimatic de degradare a glucozei respectiv procesul de oxidare
intracelulara a glucozei in scopul obtinerii de energie sub forma de ATP, energie necesara atat celulelor
procariote cat mai ales eucariote vegetale si animale.
In functie de conditiile de desfasurare a acestui proces glicoliza este de 2 feluri:

1)

Glicoliza anaeroba-are loc in citoplasma, se desfasoara in prezenta de O atmosferic dar

fara participarea lui si consta in degradarea glucozei pana la acid lactic ca produs final si o
cantitate relativ mica de energie.
2) Glicoliza aeroba- are loc in conditiile participarii directe ale O atmosferic si consta in
degradarea glucozei pana la produsii finali: CO 2,H2O si o cantitate mare de energie sub forma de
ATP.
-cuprinde 3 etape:
a) degradarea glucozei pana la acid piruvic(process citoplasmatic) prin reactii commune cu glicoliza
anaeroba
b)acidul piruvic trece in acetilcoenzima A iar aceasta intra intr-un sir ciclic de reactii biochimice
enzimatice denumit ciclul Krebs(ciclul acizilor tricarbonilici). Aceasta etapa se desfasoara exclusiv in
materialul mitocondrial.
c) lantul respirator(lant transportor de H si O) in care coenzimele reduse NADH(H +) si FADH2 rezultate
din ciclul Krebs sunt oxidate de catre O molecular=> H 2O si energie care in procesul denumit fosforilare
oxidativa este stocata in legaturile macroergice alea ATP-ului.

Glicoliza anaeroba(examen)
-reprezinta o succesiune de reactii enzimatice care se petrec in conditiile aprovizionarii insuficiente cu O
a tesutului muscular si atunci cand tesutul muscular (muschiul scheletic) face un efort muscular de scurta
durata dar consumator de energie.
=>glicozanberstupd ciamnergsdoputiameblncsrg tidoeza
-esotpxcrluivam ngestopcrfid:

CH3
GLICOLIZ
ANAEROB

C6H12O6
glucoz

2HC OH + 2ATP

COOH
acid lactic

pEeltacsuirodfnm,ae10usitorln(p dgfaczeobrtuisnfplamdecortibuv ATP)

1)etapdcivrsfuonmATP

2)etapodmizrG-6uPlcf

3)activureofz-6PdAT

FouafctkrinzesmxdpgloabrecstivdnMgmoazlerc
4)scinduaretofz-6P2; 3mideCfcar

5)stabilreunch o2z dplasreuntmfh-3igcra

CH2 O PO3H2

CHO

CO

(dnecil5tapr-omugzsbih2lde3fcr)
6)oetapurxvidnchl3sfgeprodiaxv,tcsn uolfrieaztdmncsxuor(lhigeaz)pdtmncNAD+.Esforu2ibea
6.a)

triozofosfatizomeraza

CHOH

CH2OH

CH2 O PO3H2

b6)acid.ulofrtsenpvacgoitsermpudcalfnioeATP=>m

m(parietngodATP.Dfsuc2mlienarpt5zhdglice)
o7etap)dizmrcnul-3Pg a2iepmrtdcluPC3.Raiesztdomr

8)estoaphdirmnlcu -2Pgebsatizmnolrcude:-ai2fpsv

n9ac)iestpduol2fvrzgastneimculdATP=>r-toaenmicdpuv

(a2-etpngrodATP;mliacs-pte2uodzr)

InmouelitcarvgdsnutelifcoapvzrOdnumteicrpafdglCO2,Hnsiecrmtopaub dixeczrlofsta,mnNADH(+)udiep6.trfamsoncluidpgzearob.
Aceastmulipzdnhrogea(LDH)
10)

COOH

COOH

CO

CH3

+ NADH(H+)

CHOH

LDH

+ NAD+

CH3

acid lactic

aBunilgetrcp ozb

n-detapi1so3umcl2ATP
-inetapb6s.9=>ol4mdATP

-4ATPmfoarti2cnsu=l/gz

*Dacseporntudlgzi avecntG-1P,i6frsmoueATdpacztlg=>inesumacoATPtblnergi=>4 a-1AoTPsumct3l/gine

Schemagnrliozb

Curs10
Circutlo

Inafrdeumschlitpzorfneabimgusl tcearpodi ulzgcnaerbmipotfdg.Acselun:

-celdintsura, oemcvnditrlfsgozaebcudprni.aIstecumlznRidatsceurovpnldaitcrevspH-ulomainhbtzedc(svluingoarb)tcems,duir/onatlfemscdupvirong4l/5za(t1esbcoirnfamCO2,Heg).
-AcestproilanumdChtecrsfl:

Fnermatugiocdl
-senumtfraipolcgdzureatmionslhfcueagrtnsicvdoezlapur.
-infuctedmolsar nifuctedpolam sirn2gctoe:

1n)fermtaiob
1.a)fermntilc-dopus
b1)ferm.ntailco-pdus
1.c)fermntaibu-lodps

2n)fermtaoib-pduscg e
2.a)fermntic-d
b2)ferm.ntaic-d

Fermanticl(obz)
o-pcesurlnzimatgd bucneoatril, msfguz(cna)idltpesmorcugzanbdhi
-poatefid2lur
1)homferntaiv-pglcd=> eoi,azvltsubndrm
h2etro)fmnaiv-pglcd=> retousinapcmCO2l

-inteholgmar,fcsuiztnopeldarm,kfsinpoucedbazt
-inhzotefrmalcsu nteriodvasfmlgucteor
o-pcesurldfmntai gulcozbstradeih,mcolzguatfr
p-etlaunifrmc:s
a)fzprelimnct -ovasigdejrzcuptnTsiaodrlfem
b)fazprinlcemt-d aiorcsetzpnu-mlvaidc(estfzur5oi)
c)fazinlrtep-oduvciaermgonscp-ulde(ijran)stmopulbedcirafstz

*aStrePEncidpo
-acestrpinldo macirsetznpo,l-mcuirsaexvdtpnfluzgcaiersdtonuml
-acestrnilzdupf catngsideproulzabcitmdrespHh-ul4a5o,nticvemrjaozludintscpemraol.

Galicozerb
Eostepcurlbmhin,zadotreguclzipaOmosfrndlC2,HicatemATP
-acestprouind3:
o1rm)fatdinecuglzb,sfoariptmenlcduv
2)acidulpvrezntm odisuaetrnmfclgboxidavprezntmuclosiAreztanm.cpsdfiouxatvernlczmAgoia.Retdrbxlvs:

3)acetinlozmAr-duKebos(acpintrmlu);esicazortbxln.Deu=>CO2,HmodATPirctND+)F(->aesnzuoxdtirpcmaeln(uostdriH)celaznmd2Org,ipcoesulntfadx=v>ATP

aBunilgetrcpozbs38mliATP/ugac9o en
*ateni!Dfp2=>czruv

Curs1
Glicozabernut;CKs

Acetinlozmaruspbdxvitaclrun-sdemitCcKbaulzorxdempi3cusnaotr zgpiCOH
ReactiluKrbpsnmociuadelxt procsnumedil.

pEeltaciuKrbs
npetIa1cilozmArudbx pvicfesanrodhlz=>ut mieanpb2sczotiread-ncsp3mtu,feraodhlzinc.Atsuferapodhngi(cx)btueazmIDHiodrhgn)cptezmaNAD+=>rioludH)(czteinalf-ogur.Adctpe5sfamnirzcoAupesdhgabtinzmlf-courdegapntzimNAD+s=>2-olecuadH()rmptnsfio-ucaegmlCA
nSuilCocAetapb6sdfrGDPn(guoizat).AmcespdflrnugiomeacdslCAfrzGTPupinacomedDlrtfzATP+G(D->)=udirenctmolATP
npetIa7cidulsormf3-ehnguabsctizmdroepanciFADs=>mludeH2racniotsfum.
npetIa8cidulmfrs gbtea,ciunzmfr=>dlL-o
Etap9-,4edhnrogizmsutlaeocinNAD+=>3-umladeH()sicoxtrpnaumledCiA

aBnilergtcumpodKbs
-unmoldeATPirctap6
-3molideNADH(+n)tap4,59crx desiluanfz3moATPpdeNDH(+)
-1moldeFADHn2(tapi7)crx desulanfizr2ATP/moFDH
12moliATPtapeudrcbKs

Schema general a ciclului Krebs:

aEpt3glucozeirb
oPcesurldpia(nt osH)euprlcainzmdNAD+(sFH2clubKrentoxiapsmfczeoxidat:NAD+F
oHidgenrzultaxmpcirednastoxpmulzrecna(stivomuerdF2+)nasftipOg(oxmercudhHbnla)sitfOvmcreupoHazsintderg.
AceanstrgilbovumaceATP-li.
ReactilprousdmfATP-n:

Pertoalgiczbpm(+23)
-=>38demoliATPacsprntguz
-39moliATPdacnseptrg
uPenfitrcamoldATgze2aturimcosd01.l/ATP

aBunilgetrcs38moATP:
n-palciduvr>2moATPst;4pi1NDH3(+)carenuomsptvi dacl2
d-acuilprvnteCoA=>1mND3H(+)TP2
-12ATPpecilubKsr
--

40adinrecs2AToPftlvguz=>38mia

Curs12
Catbolismuczrg

D1aeg)drtlico
AcizugrasnmedtoCxficasnlmurtgedoic,nplmfaurexoticjgplsnua.
Inficatesglrdouz pint-ceshdlarmzinpeorcumfadgl/sizporectmfa:

2a)Degdrcizlospbt-x
uProlcesgdaiz nomtcresupafi zgodnctlsm riebuav ctsfineCoAubaTPdrcpsltnmegi.
Reactidvrulngs opcitamdre:

-tranuspolcidgm retbpolsdaiun mtcarnitcarelnod,s baztrecnouimpls adgrctv.

Odatjunsomicrelgvpund4actizmelsfrob cuadetilnAzms=>gr2oCaipudtecln rosb-xaitfeclvnumodatieAzcrluKbs.

Betad-oxri=procesvxidmatnlzgur=>SCoAsidac2mtenpu
oPcesurlbdta-xinp4 zemsicarptouldneCzba(ictmvupgrOH)
Cel4ractiuposdb-xn:

1d)ehnrogiaculvst beniodhgazcrptmFAD

2)hidratecuglsvnbzimeoa

3)(oreactidhngD ulbeiroxacdvstnhgezrapdcoimNAD.RtlCbea

4)unprocesdlizta(/bmAreconugpatil(SH).sfmvodrceCba

Aceanstirud4zmfopcals,urtnediLygmcas

-molecudCatiArznbKsuevofcalitr=>CO2+HnmdegisubfoarATP

aBunilgetrcposbd-x
1)secaluznmrpdiLyto-ebaxcurmfl

nr . de ture din
nr . de atomi de C ai acidului
1
spirala Lynen
2
acidul oleic= 18/2 -1=8

n-ptrueficaLysm:FADH2=TPunN(+3)>5
-numldaretLyic5ATP=>840

2)AcenaprisluzmdtoeA

nr . moleculelo r de
nr . de atomi de C ai acidului
acetilCoA eliberate
2

Fiecarmolunt-bKs12ATP
Incazulid=o>e91208ATP
108+4=ATPrezultai
148AToP-uncmsatlepivrdg=147ATPo

oCngiteza
Eostepcurldmfain.

uInatsidoemfr,cglp-siduenomatvrzglcsi,efputadoncrblisme t=>afordcizgs;AenumapotfvrldicgeuazolmtbpndicresfatlCoAx,numipebfcazlKrsntiemfoadclhpr3ugsinaeotmlpdc uins:a

Aocestirpnaumlzg,xseinprafomultciersnogza.Epducimflnrta.Cdcieopslmvnxtharduce.Folsifngrajdevtocumspilzan,et bdhrsicag.

,acidulbethrox

sial3epcorntdu

Curs13
oBsinptezadlr
o-bsinptezadlrmcuxiegatndosmrlucfapezitonvblrsdu
-apnresiclmuoxvndeharbgptilmscozdreauncsitlpombera
o-bsinptezadlrmf cgsielrnauo

nBiotezasclrg
nAtaregiulvmsc,bozairgudeptsclCAonvigue,pbrta-xdczlsnhoepvriamczugltf.
nfuIctieodalzrpsb giexta2codsnz:
a)cleitopsm(CnA
b)caleomnitdr(g

a)oArenclitpsmfz udaelCoAprint-csbx(+O2)aezATP,numitloC(HOOC-CH2-CO-S-CoA);delanputr-oics bzdaugro2cmtieCl(nsfzauroApidecmlt)

bo)ArenclmitdspaugvomlecdCtiAspabunvr-ox=>lfidcgas2mteCnpu

oBsintezaglcr/u
-senpotrdlaizfugceobdh(ai-3sflr)nptu2eczmai dATP=>glrn/ceo,siNHD+)(

oBsintezarglcd
n-daciulgrsbotezp2mniausdglcerobtzpm=i>n-urocesdfatgl(pim)

gRalemrtbosiudpc
-acestmnigdlrpubchnteiozag(drpl)sbieo

-achestilbrudnmo aeglitbsdpcnumoazeifrlb:tgds,uoapierlbtdn uspaoirbtldecmn .

aMmboetulisdprc
pAectsngral
nProeltidhuaspmforgniaczsetldufroinpeagsmulzcrotpndhiaesucmlKrbpaidtegznCO2,HsATP(culdorvetagnibsrmeolucd,pit)

1)Digestanprol
am)longstrice-p H5u12,azmloritecdnpsugamfolretic am(pde,rozn).tDicsapduelH7,5-8btinzmrpa=>soecul 6-8inzdmgtpoe.Acsaubnizmrldtecaopxusinz=>dalfmoc
abpo)ligstrce-dn pomaciruestnzlvocidaepu50%nrtgl=>odieachzfnvsrtuoi=>mac
n*uIcslgatrimex n,oziacrpetdlnsf aiozumpgeltsncrfohidza

2o)Abarsptienl
-seraliznumobfdcvetsinrp-ufomdcbaeziptrnosumclav etiprdnoz.Ojusafxtei,mlnoczuprdvasiftelocbmur

Catbolismunczgr(de)
-seralizp3c:
DAezam)inr(ldoc
DBbeca)oxril(mndCO2
C)Transmile

Aa)Dnmezri
-infuctedmaslr4

1)dezaminroxtv-slpgueiandhrozcmFAD=>lfeait

2)deaminrholtcspz=>unafdroxic

3)deaminrfuctv-pzHhogeardntczimNAHD+)=>(uboxl

4)deaminrtolcu- NH3pame

Bb)Doxecaril
m-elinardCO2czutbog

*n-ameliogbuctfsprxdhniameovlt,cszraimobn,tespzruilfmacntgeosh,ulixv(cadrnptes)

C)Transmie
-reactidnsfupgNH2m ealocdt,inuv raldemioc.