TEST ENZIME

Enunţul întrebării
1 Care este caracteristica de bază a enzimelor?

Caracteristica de bază a enzimelor este capacitatea lor de a cataliza sau accelera

reacțiile chimice din organisme, fără a fi consumate în mod permanent sau modificate
în proces. Enzimele sunt proteine specializate care acționează ca catalizatori biologici,
facilitând transformarea substratelor în produse, în timp ce ele însele rămân
neschimbate. Această capacitate de a reduce energia necesară pentru desfășurarea
reacțiilor chimice în celule este esențială pentru funcționarea vieții. Enzimele sunt critice
pentru numeroase procese metabolice și biologice din organismele vii.

2. Unde se găsesc enzi mele?

Enzimele se găsesc în toate organismele vii, inclusiv în celulele animale, vegetale
și microbiene. Acestea sunt prezente într-o varietate de medii și organe,
îndeplinind diverse funcții în cadrul organismelor. De exemplu se găsesc enzime
in:
1. Celule: Enzimele sunt prezente în interiorul celulelor și îndeplinesc funcții
cruciale în diverse procese metabolice. Ele pot fi găsite în citoplasmă,
mitocondrii, reticulul endoplasmatic și alte compartimente celulare.
2. Sânge: Anumite enzime, cum ar fi enzimele hepatice (AST, ALT), sunt
eliberate în sânge în urma leziunilor celulare și pot fi utilizate pentru
diagnosticarea afecțiunilor hepatice.
3. Sistemul digestiv: Enzimele digestive, cum ar fi amilaza, lipaza și
proteazele, se găsesc în tractul digestiv și ajută la descompunerea alimentelor
în substanțe mai simple pentru a fi absorbite de organism.
4. Sucuri digestive: Enzimele digestive sunt eliberate sub formă de sucuri
digestive în stomac și intestin subțire pentru a sprijini procesul de digestie.
5. Plante: Enzimele sunt implicate în procese metabolice și de reglare în plante.
Ele pot fi prezente în diferite organe ale plantelor, cum ar fi frunzele,
semințele sau rădăcinile.
6. Microorganisme: Enzimele sunt esențiale pentru funcționarea
microorganismelor, inclusiv a bacteriilor și fungilor. Acestea sunt utilizate
pentru a descompune substanțe și pentru a susține viața microorganismelor.
În general, enzimele sunt omniprezente în natură și sunt esențiale pentru
funcționarea tuturor formelor de viață. Ele acționează ca biocatalizatori,
accelerând reacțiile chimice și facilitând procesele biologice critice pentru
supraviețuire.

3. Care ar fi condiţiile necesare pentru reacţiile catalizate de enzime, dacă

ele nu ar acţiona şi ar trebui realizate condiţi în laborator?
1
 Pentru a realiza reacții catalizate de enzime în laborator, este necesar să se creeze
condiții care să susțină activitatea optimă a acestor proteine specializate,de
exemplu:
1. Temperatură: Enzimele au o temperatură optimă la care sunt cele mai
active. Această temperatură optimă poate varia în funcție de tipul de enzim.
Este important să se mențină temperatura la acest nivel pentru a asigura o
activitate optimă. De obicei, această temperatură este în intervalul de 35-40
grade Celsius pentru multe enzime.
2. pH: pH-ul mediului este un alt factor crucial. Fiecare enzimă are un pH
optim la care funcționează cel mai bine. Un pH inadecvat poate denatura
enzima și afecta activitatea sa catalitică. Valorile de pH optim variază în
funcție de enzimă, dar multe funcționează la un pH apropiat de cel
fiziologic, în jurul valorii de 7.
3. Concentrația substratului: O concentrație adecvată a substratului este
importantă pentru a atinge o reacție eficientă. Prezența unei cantități
adecvate de substrat în mediu este esențială pentru ca enzima să poată
cataliza reacția.
4. Concentrația enzimei: Asigurarea unei concentrații adecvate de enzimă
este, de asemenea, importantă. Concentrații prea mari pot duce la saturație,
iar concentrații prea mici pot afecta eficiența reacției.
5. Stabilitatea: Enzimele pot fi sensibile la condiții extreme, cum ar fi variații
mari de temperatură sau pH. Prin urmare, este important să se mențină
condițiile în limitele optime și să se evite factorii care ar putea denatura
enzimele.
6. Presiune: Unele enzime pot fi sensibile la presiune, iar condițiile trebuie să
fie adaptate pentru a se potrivi cerințelor specifice ale enzimelor respective.
7. Absența inhibitorilor: Dacă există substanțe chimice inhibitoare ale
enzimei, acestea ar trebui evitate sau eliminate pentru a obține o activitate
catalitică optimă.
Este important să se țină cont de specificitatea și cerințele individuale ale fiecărei
enzime în parte pentru a crea condiții optime pentru cataliza reacțiilor în
laborator.

4. Care este rolul enzimelor în industria alimentară?

2
 Enzimele au un rol semnificativ în industria alimentară, contribuind la diferite
procese care îmbunătățesc calitatea și eficiența producției alimentare, rolurile
importante ale enzimelor în industria alimentară sunt:
1. Producția de Panificație:
 Amilazele: Sunt enzime implicate în descompunerea amidonului în
zaharuri mai simple, cum ar fi glucoza. Amilazele sunt utilizate în
industria panificației pentru a îmbunătăți calitatea pâinii și pentru a
regla textura și gustul produselor de panificație.
2. Producția de Zahăr:
 Invertaza: Această enzimă este folosită pentru hidroliza sacarozei în
glucoză și fructoză. Producția de zahăr se bazează pe activitatea
enzimelor pentru a obține un amestec de zaharuri mai ușor de
procesat.
3. Producția de Brânzeturi:
 Chimozina și Lipaza: Aceste enzime sunt folosite în procesul de
fabricare a brânzeturilor pentru a coagula laptele și pentru a contribui
la dezvoltarea aromei specifice brânzei.
4. Industria Berii:
 Amylaze: Sunt folosite în procesul de fabricare a berii pentru a
converti amidonul din cereale în zaharuri fermentabile, care sunt apoi
metabolizate de drojdie pentru a produce alcool.
5. Producția de Sosuri și Condimente:
 Proteaze: Sunt folosite pentru a îmbunătăți textura și consistența
produselor, cum ar fi sosurile și condimentele, prin descompunerea
proteinelor și reducerea vâscozității.
6. Industria Biscuiților și a Produselor de Patiserie:
 Lipaze și Proteaze: Aceste enzime sunt folosite pentru a îmbunătăți
calitatea și textura produselor de patiserie prin modificarea
compoziției grăsimilor și proteinelor.
7. Producția de Sâmburi de Fructe:
 Pectinaze: Sunt utilizate pentru descompunerea pectinei din fructe,
ceea ce ajută la obținerea unei consistențe mai bune în sucuri de
fructe și confitură.
Utilizarea enzimelor în industria alimentară aduce beneficii în ceea ce privește
eficiența proceselor, îmbunătățirea calității produselor și optimizarea resurselor.
Enzimele oferă soluții eficiente și ecologice pentru îmbunătățirea diverselor
aspecte ale producției alimentare.

5. Unde se găsesc enzimele în organism?

Enzimele sunt prezente în întregul organism și se găsesc într-o varietate de locuri,

inclusiv în celule, țesuturi și fluide biologice. Enzimele se pot găsi în organism in:
3
 1. Celule: Enzimele sunt prezente în toate tipurile de celule din organism. Ele
pot fi localizate în diverse compartimente celulare, cum ar fi citoplasma,
mitocondriile, reticulul endoplasmatic și lisozomii.
2. Fluide Biologice:
 Sânge: Există enzime prezente în sânge, iar activitatea lor poate fi
utilizată pentru diagnosticarea stării de sănătate. Exemple includ
enzimele hepatice (AST, ALT), enzimele cardiace (creatinkinaza,
troponine), și altele.
 Sucuri Digestive: Enzimele digestive, precum amilaza, lipaza și
proteazele, sunt secretate în sucurile digestive, cum ar fi saliva și
sucul gastric, pentru a ajuta la descompunerea alimentelor în nutrienți
mai mici.
3. Organe: Anumite organe au concentrații ridicate de anumite enzime, de
exemplu:
 Pancreasul: Produce o varietate de enzime digestive, inclusiv
amilaze, lipaze și proteaze.
 Ficatul: Produce enzime hepatice, care sunt implicate în
metabolismul substanțelor chimice din organism.
 Inima: Conține enzime cardiace, cum ar fi troponinele, care sunt
eliberate în sânge în cazul leziunilor cardiace.
4. Membrane Celulare: Unele enzime sunt ancorate la membranele celulare
și îndeplinesc funcții specifice în semnalizare celulară sau în transportul de
substanțe în și din celulă.
5. Lichidul Sinovial: În articulații, se găsesc enzime care pot juca un rol în
procesele de reparare și întreținere a țesuturilor.
6. Lichidul Cefalorahidian: În sistemul nervos central, există enzime care pot
fi implicate în diferite procese metabolice și de protecție a sistemului
nervos.
Enzimele sunt esențiale pentru funcționarea organismului, fiind implicate într-o
varietate de procese metabolice, de reglare și de apărare. Ele sunt distribuite în
întregul organism și sunt esențiale pentru menținerea homeostaziei și pentru
desfășurarea proceselor vitale.

6. Care sunt factorii care determină pierderea calităţilor catalitice ale enzimelor?
Calitățile catalitice ale enzimelor pot fi afectate de diferiți factori, iar pierderea
activității lor poate avea consecințe asupra funcțiilor biologice și a proceselor
industriale. Acesti factori pot determina pierderea calităților catalitice ale
enzimelor:
1. Temperatura:
4
  Denaturare: Temperaturile extreme pot duce la denaturarea
enzimelor, adică la pierderea structurii tridimensionale specifice care
este esențială pentru activitatea catalitică. De obicei, fiecare enzimă
are o temperatură optimă la care funcționează cel mai eficient, iar
depășirea acestei temperaturi poate duce la pierderea activității.
2. pH:
 Denaturare pH-dependentă: Variațiile extreme ale pH-ului pot
afecta sarcina electrică a aminoacizilor din structura enzimei, ceea ce
poate duce la pierderea activității catalitice. Fiecare enzimă are un
interval de pH optim în care funcționează.
3. Substanțe Inhibitoare:
 Inhibitori Irreversibili: Anumite substanțe chimice, cum ar fi
metalele grele sau anumite toxine, pot lega enzimele într-un mod
ireversibil, perturbând structura activă a acestora și conducând la
pierderea activității catalitice.
 Inhibitori Competitivi sau Neconpetitivi: Alte substanțe pot acționa
ca inhibitori competitivi sau neconpetitivi, perturbând legarea
substratului la enzimă sau interferând cu reacția catalitică.
4. Solvenți Organici:
 Denaturare: Anumiți solvenți organici pot perturba structura proteică
a enzimelor, afectând activitatea acestora.
5. Radiații:
 Radiații UV sau Ionizante: Expoziția la radiații ultraviolete sau
ionizante poate deteriora structura enzimelor și poate duce la
pierderea activității.
6. Dezactivarea Termică:
 Expoziție prelungită la temperaturi ridicate: Chiar dacă nu este
suficientă pentru denaturare, expunerea prelungită la temperaturi
ridicate poate duce la o pierdere graduală a activității enzimelor.
7. Dependență de Cofactori:
 Pierderea Cofactorilor: Enzimele pot necesita cofactori sau
coenzime pentru a-și exercita activitatea. Pierderea acestor cofactori
poate duce la pierderea activității enzimei.
Pentru a menține și proteja activitatea enzimelor, este important să se controleze
și să se optimizeze condițiile de mediu, cum ar fi temperatura, pH-ul și presiunea,
în funcție de specificitatea fiecărei enzime.
7. Care sunt organele cele mai bogate în enzime?

Enzimele sunt prezente în toate celulele și țesuturile organismului, dar anumite

organe pot conține concentrații mai mari de enzime în comparație cu altele. Dar
organele care sunt considerate a fi printre cele mai bogate în enzyme sunt:
1. Pancreasul:
 Pancreasul este o glandă cu funcții endocrine și exocrine. Ca parte a
5
 funcției exocrine, pancreasul secrează enzime digestive, cum ar fi
amilazele, lipazele și proteazele, care sunt esențiale pentru
descompunerea alimentelor în intestine.
2. Ficatul:
 Ficatul este un organ esențial pentru metabolismul general al
organismului. Aici, se produc și se reglează enzime implicate în
procesele metabolice, inclusiv enzime hepatice importante pentru
detoxifiere și metabolizarea substanțelor chimice.
3. Intestinul Subțire:
 Intestinul subțire este implicat în absorbția majorității substanțelor
nutritive din alimente. Aici, enzimele digestive provenite din pancreas
și mucoasa intestinală contribuie la descompunerea și absorbția
carbohidraților, grăsimilor și proteinelor.
4. Inima:
 Inima conține enzime, în special enzime cardiace, cum ar fi
troponinele, care pot fi eliberate în sânge în timpul unor afecțiuni
cardiace și pot fi utilizate ca markeri diagnostici.
5. Rinichii:
 Rinichii sunt implicați în filtrarea sângelui și eliminarea deșeurilor.
Enzimele pot fi implicate în diverse procese metabolice și de reglare
în acest organ.
6. Creierul:
 Creierul conține diverse enzime implicate în procesele de semnalizare
celulară și metabolice necesare pentru funcționarea sistemului nervos
central.
7. Glandele Salivare:
 Glandele salivare produc enzime, cum ar fi amilaza salivară, care
încep procesul de descompunere a carbohidraților în timpul
masticației și a inițierii digestiei.
Este important de menționat că enzimele nu sunt limitate doar la aceste organe și
sunt răspândite în întregul organism, contribuind la o varietate de procese
metabolice, de reglare și de apărare. Enzimele sunt esențiale pentru funcționarea
fiecărui organ și sistem din corpul uman.

8. Cum se clasifică enzi mele, după locul unde îşi desfăşoară activitatea?
Enzimele pot fi clasificate în funcție de locul în care își desfășoară activitatea în organism.
Există mai multe categorii principale de enzime, iar clasificarea lor în funcție de locul de
acțiune poate fi:
1. Enzime Intracelulare:
 Acestea acționează în interiorul celulelor organismului. Exemple includ
enzimele implicate în procesele metabolice celulare, cum ar fi enzimele
mitocondriale și enzimele citosolice.
6
 2. Enzime Extracelulare:
 Acestea acționează în afara celulelor, în mediile extracelulare. Exemple
includ enzimele digestive eliberate în tractul digestiv (amigdale, sucul gastric,
pancreas) pentru descompunerea alimentelor.
3. Enzime Membranare:
 Aceste enzime sunt ancorate la membranele celulare și îndeplinesc funcții
specifice în semnalizarea celulară sau transportul de substanțe în și din celulă.
Exemple includ adenilat ciclaza și kinazele de membrană.
4. Enzime Lisozomale:
 Acestea sunt prezente în lisozomi, organe celulare responsabile pentru
degradarea și reciclarea materialului celular. Enzimele lisozomale sunt
implicate în degradarea macromoleculelor, cum ar fi proteinele și acizii
nucleici.
5. Enzime Plasmatice:
 Aceste enzime sunt prezente în plasmă sau serul sanguin. Exemple includ
enzimele hepatice (AST, ALT) și enzimele cardiace (creatin kinaza,
troponine), care sunt eliberate în sânge în cazul leziunilor hepatice sau
cardiace.
6. Enzime de Suprafață Celulară:
 Aceste enzime sunt situate pe suprafața celulelor și sunt implicate în
interacțiunile celulare sau procesele de semnalizare. Exemple includ enzimele
de conversie a angiotensinei și fosfolipaza A2.
Aceste clasificări se bazează pe locul în care enzimele își desfășoară activitatea și reflectă
diversitatea funcțiilor pe care le îndeplinesc în cadrul organismului. Este important să se
sublinieze că aceste categorii nu sunt exclusive și că unele enzime pot acționa în mai multe
medii sau locuri diferite, în funcție de funcțiile lor specifice.

9. Cum îşi exercită acţiunea exoenzimele?

Exoenzimele sunt enzime care acționează în afara celulei care le-a produs. Acestea
sunt adesea implicate în procese extracelulare, precum digestia alimentelor,
degradarea substanțelor organice sau interacțiunea cu mediul extern. Exoenzimele
își exercită acțiunea într-un mod specific, care depinde de tipul de exoenzimă și de
substratul asupra căruia acționează. Acestea sunt câteva moduri generale în care
exoenzimele își exercită acțiunea:
1. Secreție Extracelulară:
7
  Celulele produc exoenzime și le secretă în mediul extracelular. Acest
proces de secreție este esențial pentru a permite exoenzimelor să
acționeze în afara celulelor producătoare.
2. Interacțiune cu Substratul:
 Exoenzimele interacționează cu substratul asupra căruia acționează.
Fie că este vorba de descompunerea unui compus organic sau de
modificarea unei substanțe într-un mod specific, exoenzimele se leagă
de substrat pentru a iniția reacția catalitică.
3. Reacții de Hidroliză:
 Multe exoenzime acționează prin reacții de hidroliză, în care legăturile
chimice sunt descompuse prin adăugarea unei molecule de apă. De
exemplu, enzimele digestive precum amilazele, lipazele și proteazele
acționează prin hidroliza carbohidraților, lipidelor și proteinelor,
respectiv.
4. Clivaj de Grupă Funcțională:
 Exoenzimele pot cliva grupări funcționale specifice ale substratului.
Aceasta poate implica, de exemplu, clivarea unor legături esterice,
glicozidice sau peptidice.
5. Activitate în Medii Externe:
 Exoenzimele pot acționa în mediile externe, cum ar fi tractul digestiv
sau solul. Ele sunt adesea implicate în procesele de descompunere a
materiilor organice și în transformarea substanțelor în forme mai ușor
absorbabile sau utilizabile.
6. Implicare în Patogeneze:
 În cazul unor microorganisme patogene, exoenzimele pot juca un rol
în invazia tisulară și în suprimarea sistemului imunitar gazdei.
Exoenzimele sunt esențiale pentru numeroase procese biologice și industriale,
inclusiv pentru degradarea materiilor organice, digestia alimentelor, sinteza de
substanțe chimice și multe altele. Capacitatea lor de a acționa în afara celulelor
producătoare le face critice pentru diverse aspecte ale funcționării biologice și a
proceselor industriale.

10. Cum îşi desfăşoară activ itatea endoenzimele?

Endoenzimele sunt enzime care acționează în interiorul celulelor care le-au produs.
Ele sunt implicate într-o varietate de procese metabolice, de sinteză sau de reglare
în cadrul celulelor. Modul în care își desfășoară activitatea poate varia în funcție
de tipul specific de endoenzimă și de funcția sa specifică în cadrul celulei. Acestea
sunt câteva aspecte generale despre modul în care își desfășoară activitatea
endoenzimele:
1. Localizare Celulară:
 Endoenzimele sunt localizate în diferite compartimente celulare, cum
ar fi citoplasma, mitocondriile, reticulul endoplasmatic, nucleul sau
8
 alte organele celulare specializate. Localizarea lor depinde de funcția
specifică pe care o îndeplinesc.
2. Interacțiune cu Substratul:
 Endoenzimele acționează asupra substratelor care se găsesc în
interiorul celulei. Aceste substraturi pot fi molecule mici sau macro-
molecule, cum ar fi proteinele, acizii nucleici sau carbohidrații.
3. Reacții de Sinteză:
 Multe endoenzime sunt implicate în reacții de sinteză, în care ele
catalizează formarea de legături chimice între molecule pentru a crea
compuși necesari pentru funcționarea celulară.
4. Reglarea Metabolismului:
 Endoenzimele joacă un rol important în reglarea fluxurilor
metabolice. Ele pot controla etape cheie ale căilor metabolice,
ajustând activitatea lor în funcție de necesitățile celulare și de
condițiile mediului.
5. Implicare în Replicare și Transcripție:
 Enzimele implicate în replicarea ADN-ului (cum ar fi ADN
polimerazele) și în transcripția ARN-ului (cum ar fi ARN
polimerazele) sunt endoenzime esențiale pentru procesele genetice
fundamentale în celulă.
6. Activitate în Nucleu:
 Anumite endoenzime, cum ar fi enzimele care modifică structura
histonilor sau enzimele implicate în procesele de reparare a ADN-
ului, își desfășoară activitatea în nucleu.
7. Biodegradare în Lisozomi:
 Endoenzimele din lisozomi sunt implicate în procesul de biodegradare
a materialelor celulare vechi sau a substanțelor străine care au fost
internalizate.
8. Secreție și Utilizare în Afara Celulei:
 Unele endoenzime sunt produse în interiorul celulei și apoi secretate
în mediul extracelular, unde își exercită activitatea asupra substratelor
externe.
Modul exact în care endoenzimele își desfășoară activitatea depinde de funcția lor
specifică și de substratul asupra căruia acționează. Aceste enzime sunt esențiale
pentru funcționarea celulară normală și sunt implicate într-o varietate de procese
critice pentru viață.
11. Cum se realizează denumirea enzimelor?
Denumirea enzimelor urmează anumite reguli și convenții stabilite de Comisia de
Nomenclatură a Enzimelor (Nomenclature Committee of the International Union
of Biochemistry and Molecular Biology - NC-IUBMB). Aceste reguli asigură o
sistematizare și un standard în nomenclatura enzimelor, facilitând înțelegerea și
comunicarea în comunitatea științifică. Iată cum se realizează denumirea
enzimelor conform acestor reguli:
9
 1. Sufixul "-ase":
 Majoritatea enzimelor sunt denumite cu un sufix comun, "-ase". Acest
sufix indică natura lor enzimatică. De exemplu, amilaza, lipaza și
proteaza sunt enzime care acționează asupra amidonului, grăsimilor și
proteinelor, respectiv.
2. Radicalele sau Substraturile Specifice:
 Adesea, denumirea unei enzime reflectă substratul sau activitatea sa
specifică. De exemplu, enzima care descompune lactoza este
denumită lactază, iar cea care acționează asupra ureei este denumită
urează.
3. Numere și Litere:
 În cazul unor enzime care fac parte din aceeași clasă sau familie,
numerele și literele pot fi utilizate pentru a face distincții. De
exemplu, există diferite izoforme ale enzimei alcool dehidrogenază,
denumite ADH1, ADH2, etc.
4. Acronime sau Abrevieri:
 Uneori, enzimele sunt denumite utilizând acronime sau abrevieri
bazate pe denumirile lor chimice sau pe funcția lor. De exemplu, ATP
sintaza sau DNA polimeraza.
5. Convenții Specifice:
 Pentru anumite categorii de enzime sau pentru a reflecta caracteristici
specifice, denumirile pot include cuvinte speciale sau sufixuri. De
exemplu, kinazele sunt enzime care adaugă grupuri fosfat, iar ligazele
sunt enzime care leagă molecule.
Este important de menționat că denumirile enzimelor sunt stabilite și revizuite în
mod regulat de către NC-IUBMB pentru a reflecta noile descoperiri și înțelegeri
științifice. Această abordare standardizată ajută la evitarea confuziilor și la
menținerea clarității în comunicarea științifică.

1
0
12. Care sunt clasele de en zime?
Principalele clase de enzime sunt definite de Comisia de Nomenclatură a
Enzimelor (Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry
and Molecular Biology - NC-IUBMB). Principalele clase de enzime sunt:
1. Oxidoreductaze (EC 1):
 Aceste enzime catalizează reacții de oxidare-reducere, transferând
electroni între molecule. Exemple includ dehidrogenazele și
oxidazele.
2. Transferaze (EC 2):
 Enzimele din această clasă catalizează transferul unor grupări
funcționale între molecule. Exemple includ kinazele, transaminazele
și glicoziltransferazele.
3. Hidrolaze (EC 3):
 Enzimele hidrolitice catalizează reacții de hidroliză, unde se adaugă o
moleculă de apă pentru a cliva legături chimice. Exemple includ
proteazele, lipazele și amilazele.
4. Liaze (EC 4):
 Această clasă de enzime catalizează cleavaje în molecule fără a
implica hidroliza sau oxidarea-reducerea. Exemple includ
decarboxilazele și aldolazele.
5. Izomeraze (EC 5):
 Enzimele din această clasă catalizează conversia unei molecule într-o
formă izomerică. Exemple includ izomerazele geometric și
izomerazele structurale.
6. Ligaze (EC 6):
 Aceste enzime catalizează formarea de legături între molecule,
folosind energie provenită din cleavajul unei legături de ATP.
Exemple includ sintetazele și ligazele.
Aceste clase de enzime sunt ulterior divizate în subclase și familii în funcție de
caracteristicile și mecanismele specifice ale fiecărei enzime. De exemplu,
kinazele (EC 2.7) sunt o subclasă a transferazelor (EC 2).
Este important de menționat că această clasificare este utilă pentru a înțelege
diversitatea funcțiilor enzimelor și este folosită pe scară largă în cercetarea
științifică și învățarea biologiei moleculare.

1
1
13. Cum sunt proprietăţe fizico-chimice față de proprietăţile proteinelor?
Enzimele sunt, în esență, proteine care îndeplinesc funcții catalitice. Prin urmare,
proprietățile fizico-chimice ale enzimelor sunt strâns legate de proprietățile
proteinelor în general. Cu toate acestea, există anumite caracteristici specifice ale
enzimelor care le deosebesc de alte proteine.
Intilnim câteva diferențe și asemănări între proprietățile fizico-chimice ale
enzimelor și ale proteinelor în general:
Asemănări:
1. Structura Tertiară:
 Atât proteinele cât și enzimele au o structură tridimensională specifică,
numită structură terțiară. Această structură este esențială pentru
funcționarea lor.
2. Stabilitate la Temperatură și pH:
 Proteinele, inclusiv enzimele, sunt sensibile la variațiile de
temperatură și pH. Acestea au o temperatură optimă și un interval de
pH optim la care funcționează cel mai eficient. Peste sau sub aceste
valori, activitatea lor poate scădea.
3. Structură Primară, Secundară și Quaternară:
 Proteinele și enzimele au structuri primare (secvența de aminoacizi),
secundare (elice alfa și foi beta) și, în unele cazuri, structuri quaternare
(asocierea subunităților proteice).
4. Sensibilitate la Denaturare:
 Atât proteinele cât și enzimele pot fi denaturate, adică își pot pierde
structura tridimensională și, implicit, activitatea, în urma expunerii la
condiții extreme de temperatură, pH sau substanțe denaturante.
Diferențe:
1. Activitate Catalitică:
 Principalul aspect care diferențiază enzimele de alte proteine este
capacitatea lor catalitică. Enzimele acționează ca catalizatori pentru
reacții chimice, accelerând viteza acestora fără a fi consumate în
proces.
2. Specificitate Substratală:
 Enzimele au o specificitate substanțială pentru substraturile lor.
Fiecare enzimă recunoaște și acționează asupra unui substrat sau a
unui grup restrâns de substraturi specifice.
3. Site Activ:
 Enzimele au un sit activ, care este o regiune specifică a structurii lor
unde se produce interacțiunea cu substratul. Această zonă este crucială
pentru cataliza reacției.
4. Cofactori și Coenzime:
 Enzimele pot necesita cofactori sau coenzime pentru a-și exercita
activitatea catalitică. Acești cofactori sunt, uneori, molecule non-
proteice care sunt esențiale pentru funcționarea enzimei.
5. Reglarea Activității:
 Activitatea enzimelor poate fi reglată, fie de modulatori alosterici, fie
prin modificări post-translaționale. Aceasta oferă celulei capacitatea de

1
2
 a controla reacțiile chimice în funcție de necesitățile sale.
În concluzie, enzimele împărtășesc multe proprietăți fizico-chimice cu proteinele,
dar se deosebesc prin capacitatea lor unică de a cataliza reacții chimice în mod
specific și eficient.
14. Care este cea mai simplă enzimă şi ce masă moleculară are ea?

15. Cum se clasiifică enzimele după structura chimică?

1
3
1
4