Explorați Cărți electronice
Categorii
Explorați Cărți audio
Categorii
Explorați Reviste
Categorii
Explorați Documente
Categorii
Cuprinde reaciile de sintez i degradare prin care aminoacizii sunt folosii ca precursori pentru sinteza proteinelor i altor compui cu importan biologic sau de degradare n scopul obinerii de energie La nivel celular aminoacizii sunt ncorporai n proteine care sunt degradate i resintetizate continuu Exist un fond comun de aminoacizi dar nu exist o form de depozitare a aminoacizilor
Digestia proteinelor
Proteinele alimentare sunt hidrolizate de peptidaze
elaborate de stomac i intestin din secreia pancreatic
Digestia proteinelor
Majoritatea peptidazelor digestive sunt elaborate iniial ca proenzime/zimogeni inactive Activarea se face n prezena ionilor de hidrogen sau sub aciunea unor peptidaze active (de multe ori autocatalitic) prin detaarea unor aminoacizi/peptide sau demascarea centrului catalitic activ (prin modificarea plierii proteinei)
Pepsina
Pepsinogenul este activat de pH-ul foarte acid i apoi autocatalitic prin detaarea a 42 aminoacizi de la captul N-terminal Are pH optim de aciune 1-2 Acioneaz asupra legturilor peptidice la care particip cu gruparea -NH2 aminoacizii aromatici (Phe, Tyr), Met i Leu Activarea pepsinogenului pe o alt cale duce la formarea gastricsinei/pepsina C care este activ la pH = 3, acionnd predominant la copii (au aciditatea sucului gastric mai redus)
Tripsina
Conversia tripsinogenului n tripsin presupune detaarea unui hexapeptid de la captul Nterminal de ctre enteropeptidaz/enterokinaz. Tripsina format catalizeaz activarea altor molecule de tripsinogen dar i de chimotripsinogen, procarboxipeptidaz A, procarboxipeptidaz B i proelastaz. Tripsina scindeaz legturile peptidice la care particip cu gruparea COOH Phe, Tyr, Trp
Absorbia aminoacizilor
Transportul L-aminoacizilor este realizat de proteine transportoare specifice (translocaze de grup) care se satureaz i prezint specificitate asemntor enzimelor Necesit energie (este un transport activ) i ioni de sodiu n mediul extern Exist 5 sisteme de transport ale aminoacizilor:
Pentru aminoacizii neutrii Pentru aminoacizii bazici i Cys Pentru iminoacizi i Gly Pentru aminoacizii dicarboxilici Pentru ornitin (Orn) i cistin
Absorbia aminoacizilor
Aminoacizii absorbii ajung prin sistemul port la ficat Ficatul folosete o parte din aminoacizi pentru sinteza proteinelor proprii i a proteinelor serice iar restul sunt distribuii prin circulaie altor esuturi Se pare c se pot absorbi i dipetide Aminoacizii sunt captai cu viteze destul de mari de celule (concentraia lor intracelular este de 10 ori mai mare dect nivelul lor plasmatic)
Degradarea proteinelor
T1/2 pentru proteinele musculare i conjunctive 5-6 zile Pentru proteinele structurale (colagen) foarte lung Pentru Hb 120 zile Pentru enzimele hepatice ore sau minute Cel mai rapid sunt degradate enzimele reglatorii devenite inutile la un moment dat
Degradarea lizozomal
Lizozomii conin aprox. 50 enzime, cu pH optim de aciune 5 Multe dintre aceste enzime sunt numite catepsine Pot fi degradate proteine extracelulare, membranare i intracelulare cu T1/2 mare Necesit consum de ATP n faza de nutriie degradarea lizozomal nu este selectiv n inaniie se degradeaz proteine avnd secvene specifice (Lys-Phe-Glu-Arg-Gln) ce provin din esuturi care se atrofiaz ca raspuns la inaniie (niciodat din creier i testicul)
Degradarea proteinelor
Ubichitina este o protein avnd 76 aminoacizi Marcheaz proteinele ce trebuie degradate prin legarea covalent de aceasta Procesul necesit ATP Selectivitatea ubichitinrii este realizat de enzima E3 i ine cont de conformaia i structura primar a proteinei Proteinele ubichitinate sunt degradate proteolitic, ATP-dependent, de proteazom (complex multienzimatic, cu form de halter).
Ubichitinarea proteinelor
CATABOLISMUL AMINOACIZILOR
Dezaminarea prin transaminare i dezaminare oxidativ a acidului glutamic cu ajutorul aminoacid oxidazelor Metabolismul amoniacului Biosinteza ureei VEZI LP
CICLUL UREOGENETIC
BIOSINTEZA AMINOACIZILOR
ncorporarea azotului
Aminoacizii sunt precursori ai unor compui cu funcii specializate: hem, purine, pirimidine, hormini, neurotransmitori, creatinin (VEZI LP), glutation, peptide biologic active. Prin decarboxilarea aminoacizilor sub aciunea decarboxilazelor (cu coenzim piridoxal fosfat) se obin amine biogene.
METABOLISMUL HEMULUI
DEGRADAREA HEMULUI
VEZI LP - BILIRUBINA
BIOSINTEZA HEMULUI
2. Formarea porfobilinogenului
3. Formarea protoporfirinei IX
3. Formarea protoporfirinei IX