CITOPLASMA CELULARĂ

Citoplasma reprezintă componenta celulei care ocupă

teritoriul aflat între membrana celulară şi învelişul nuclear.
În componenţa citoplasmei se disting două faze:

 O fază fluidă (citosolul), formată din apă, electroliţi,

molecule organice mici, proteine solubile. În citosol se
deşfăşoară sinteza de aminoacizi, monozaharide, acizi
graşi şi glicerol.
 O fază solidă în a cărei alcătuire intră:
 citoscheletul (organite nedelimitate de membrane
proprii) - reprezentate de microtubuli, filamente
intermediare, molecule proteice cu funcţie contractilă
(reprezentate de microfilamente de actină şi miozină)
şi proteine reglatoare (troponină, calmodulină şi
tropomiozină (structuri implicate în contracţie);
 organite celulare implicate în sinteze proteice
(ribosomii);
 organite delimitate de membrane proprii
(mitocondriile, reticulul endoplasmic, lisosomii,
aparatul Golgi);
 incluziuni metabolice (glicogen, picături lipidice,
pigmenţii).
Aparatul locomotor al celulei
 I. Filamentele de miozină sunt formate din proteina
numită miozină care constituie fracţiunea proteică cea
mai importantă cantitativ şi funcţional în fibra
musculara scheletală. Aceasta poate fi de mai multe
feluri, însă prototipul rămâne miozina din ţesutul
muscular.
 Molecula de miozină este asimetrică, ceea ce explică
anizotropia sau birefringenţa benzilor întunecate (A)
din miofibrilă; are aspectul unui bastonaş, cu o zona
globulară (capul moleculei de miozină, la una din
extremităţi) şi una liniară. Are o lungime de 160 nm şi
o grosime de 2 nm; regiunea globulară are diametrul
de 4-5 nm şi lungimea de 15-20 nm, fiind alcătuită
din două subunităţi : subunitatea S1 şi subunitatea
S2.
Filamentele de miozină
Aparatul locomotor al celulei
 II. Filamentele de actină conţin în afară de
moleculele contractile de actină şi moleculele
reglatoare de troponină şi tropomiozină. Porţiunea
axială a filamentului de actină conţine molecula
contractilă reprezentată de actina F (actina fibrilară),
iar tropomiozina este aşezată sub formă de bastonaş
de-a lungul axului de actina F. Troponina formează
unităţi proteice globulare dispuse la extremitatea
moleculei de tropomiozină (la intervale de 40 nm de-a
lungul filamentului de actină).
 Molecula de actină se găseşte sub două forme:
 actina globulară (actina G), care este monomerul de
actină şi
 actina fibrilară (actina F), care reprezintă forma
polimerizată a actinei G .
Filamentele de actină
 G-actina este o moleculă globulară cu
diametrul de 5,5 nm, rezultată prin
înfăşurarea unui singur lanţ polipeptidic
format din 374 de aminoacizi.
 F-actina se prezintă sub formă de
filamente cu grosimea de 7-8nm şi este
alcătuită din două lanţuri polipeptidice
dispuse în helix, cu o perioadă repetitivă
de 35-40nm. Fiecare lanţ este alcătuit
dintr-o singură serie de subunităţi de
actină G, pentru fiecare tur de helix
existând 13,5 unităţi de actină G.
Filamentele de actină
Proteine reglatoare
 Tropomiozina este o moleculă proteică cu
rol reglator şi cu o greutate de 70 kDa. Are
formă de bastonaş cu o lungime de 40 nm
şi este alcătuită din două lanţuri
polipeptidice, fiecare cu câte 284 de
aminoacizi, tropomiozina fiind aşezată în
jgheabul filamentului de actină F.
 Troponina este o proteină reglatoare
compusă din 3 unităţi:
 troponina C, care leagă specific ionii de calciu;
 troponina T, care se leagă de tropomiozină;
 troponina I, care blochează interacţiunea actină-
miozină.
FUNCŢII
 Filamentele de miozină  sunt filamente mai groase
şi contribuie prin subunităţile sale (H-meromiozina)
la formarea punţilor transversale care vor
interacţiona cu situsul de legătură de pe suprafaţa
moleculei de actină G; are şi activitate ATP-azică.
 Filamentele de actină  sunt filamente subţiri care
stimulează activitatea ATP-azică a miozinei ;
 Tropomiozina  se leagă de actină şi împreună cu
complexul troponinic reglează interacţiunea
miozină-actină;
 Troponina – leagă ionii de calciu, inhibă activitatea
actinei şi se leagă de tropomiozină.
Contracţia musculară

 Contracţia musculară constă în alunecarea (glisarea)

şi întrepătrunderea filamentelor subţiri de actină
printre cele groase de miozină. Această teorie susţine
refacerea şi desfacerea ciclică, repetitivă a unor
legături între punţile transversale ale moleculei de
miozină (S1-H meromiozină) şi filamentele de actină.
Contracţia musculară
 La fiecare ciclu de ataşare-detaşare a
punţilor transversale se realizează o
mişcare a filamentelor de actină (către
centrul sarcomerului) cu aproximativ 5-10
nm, corespunzător unei unităţi de actină G.
 Sarcomerul este unitatea funcţională a
miofibrilelor, structuri care ocupă aproape
în întregime citoplasma fibrelor musculare,
cu rol în contracţia musculară. Miofibrilele
sunt alcătuite din filamente de actină şi
miozină cu dispunere specifică, asociate cu
diferite proteine reglatoare.
 Termenul de “cuplare-excitare-contracţie” se
referă la mecanismul prin care impulsul electric de la
nivelul sarcolemei produce contracţia miofibrilei.
Acest proces parcurge mai multe etape:

1. Sistemul transversal (sistemul T) reprezintă o

componentă specializată a sarcolemei (sub
forma unor microtubuli) care pătrunde în
sarcoplasma fibrei musculare printre miofibrile,
face joncţiune cu porţiunile dilatate ale R.E. care
reprezintă sistemul L (longitudinal) şi care
conduce potenţialul de acţiune de la nivelul
sarcolemei (potenţial preluat de la placa motorie
– sinapsa neuromusculară) până în vecinătatea
reticulului sarcoplasmic.
2. Ca urmare a semnalului primit de la sistemul T,
ionii de Ca2+ depozitaţi în cisternele terminale
ale RE şi legaţi de o proteină cu afinitate pentru
ionii de calciu (numită calsechestrină), sunt
eliberaţi prin canalele de calciu ale membranei
RE în sarcoplasmă.
3. Datorită creşterii concentraţiei de calciu (de la 107M
la 106M), în sarcoplasma fibrei musculare se
declanşează contracţia prin intermediul unei
proteine numită troponina C (proteina receptor
pentru calciu).
4. În stare de relaxare a fibrei musculare (de la o
concentraţie a calciului de aproximativ 107 M)
troponina C nu leagă ionii de calciu iar tropomiozina
blochează situsul de legătură dintre puntea
transversală (S1-H meromiozina care pleacă din
capul moleculei de miozină) şi molecula de actină G
(din filamentul de actină F).
5. Prin legarea ionilor de calciu din troponina C (ca
urmare a creşterii concentraţiei ionilor de calciu în
sarcoplasma fibrei musculare), se produce o
modificare a conformaţiei moleculei de tropomiozină,
care în stare de repaus blochează sistemul de
legătură a punţii S1-H-meromiozinei cu actina G,
determinând astfel o deplasare de poziţie a
tropomiozinei cu 1 nm. Astfel are loc interacţiunea
actinei cu miozina (interacţiunea dintre S1-H
meromiozină, ce reprezintă puntea transversală a
moleculei de miozină şi situsul de legatură de la
molecula de actina G).
 III. Filamentele intermediare  au fost denumite
astfel deoarece au diametrul intermediar (10 nm)
între cel al microfilamentelor (7 nm) şi cel al
microtubulilor (25 nm). Ceea ce diferenţiază
filamentele intermediare de celelalte diferenţieri
citoplasmatice este structura şi localizarea lor. Astfel :
 în cazul filamentelor intermediare, în acelaşi
filament există mai multe proteine diferite care
copolimerizează (2-10 proteine). În celelalte
diferenţieri citoplasmatice există o singură proteină,
care prin polimerizare duce la formarea filamentului
sau microtubulului;
 polimerizarea nu se face prin înlănţuirea unor
proteine globulare ci prin înşiruirea în sistem “cap la
coadă” a componentelor sale, care sunt proteine
fibrilare;
 filamentele intermediare sunt structuri stabile;
odată polimerizate se menţin sub aceeaşi formă.
Celelalte structuri (cu excepţia celor din fibra
musculară), sunt structuri labile;
 un tip de filamentele intermediare sunt localizate
în nucleu, pe faţa internă a învelişului nuclear
formând lamina nucleară.
În citoplasmă sunt 5 tipuri de
filamente intermediare:
1. filamente de keratină (citokeratina),
localizate în epiderm, păr şi unghii;
2. filamentele de desmină sau scheletină,
caracteristice fibrei musculare (cu excepţia
celor din peretele vaselor) ;
3. filamentele de vimentină, caracteristice
celulelor mezenchimale (fibroblaste,
condroblaste, macrofage, celule
endoteliale)
4. neurofilamente – localizate în axonii
neuronilor.
5. gliofilamente- localizate în celulele gliale
(nevroglii).
 IV. Microtubulii – sunt formaţi din
proteine globulare numite tubuline.
Microtubulii sunt structuri lungi, cilindrice,
cu diametrul de 25 nm. Peretele lor este
format din 13 protofilamente paralele,
fiecare protofilament fiind format la rândul
lui prin polimerizarea dimerilor de α- şi -
tubulină.
 Polimerizarea tubulinei poate fi influenţată
de mai mulţi factori:
1. temperatura (la 37 °C are loc polimerizarea cu
formarea spontană a microtubulinelor, iar la 0
°C se produce depolimerizarea);
2. ionii de Ca2+ si Mg2+ în concentraţie de 10–6 M
favorizează polimerizarea, iar la o concentraţie
de 10–3 M favorizează depolimerizarea;
3. colchicina inhibă polimerizarea microtubulilor;
4. unele proteine din citosol asociate microtubulilor
favorizează polimerizarea;
5. vinblastina şi vincristina (medicamente
citostatice) blochează polimerizarea tubulinei din
aparatul mitotic şi opresc în acest fel
multiplicarea celulelor tumorale;
6. taxolul, (folosit şi el ca citostatic în tratamentul
cancerului ovarian), are acelaşi rol.
Localizare şi clasificare.
 Microtubulii se clasifică în:
 microtubuli permanenţi, întâlniţi în axonema
cililor, flagelilor şi în centriolii din centrozom;
 microtubuli labili (cu existenţa temporară), sunt
microtubulii liberi din citoplasma. În interfază,
formează o reţea; centrul celular (centrosomul)
va coordona polimerizarea tubulinei.
Rolurile microtubulilor în celulă sunt:
 De a obţine şi menţine forma celulară,
prelungirile permanente ale neuronilor (axoni şi
dendrite), a cililor şi flagelilor;
 De a constitui un sistem de linii conducătoare
pentru deplasarea diferitelor componente
subcelulare;
 Participă la formarea fusului mitotic şi la
mişcările celulare;
 Aranjarea spaţială a organitelor celulare în
citoplasma celulei.
 V. Centrosomul (sau centrul celular) este
prezent în toate celulele care se divid,
având rol principal în diviziunea celulară
prin formarea fusului de diviziune precum şi
în declanşarea mişcarilor cililor şi flagelilor.
În raport cu fazele ciclului celular, are
aspect diferit
 Citoscheletul este format dintr-o reţea
tridimensională formată din microtubuli,
microfilamente şi filamente intermediare,
care se intersectează în toate direcţiile în
masa citoplasmatică.
 Filamentele intermediare constituie
elementele stabile, iar microtubulii şi
filamentele de actină, componentele labile
care, prin procese de polimerizare şi
depolimerizare, realizează dinamismul
citoscheletului.
 Factorii care intervin în dinamismul
citoscheletului sunt:
 cationii de Ca2+ şi Mg2+;
 moleculele macroergice de ATP/GTP care intervin
în polimerizarea actinei şi tubulinei şi a altor
proteine din citosol precum fimbrina şi spectrina.
Funcţiile citoscheletului sunt:
 Determină forma şi modificările de
formă ale celulei;
 Contribuie la realizarea mişcărilor
celulare;
 Interacţionează cu plasmalema şi
cu organitele celulare.