www.referat.

ro

Digestia si absorbtia proteinelor

La animale si om, digestia proteinelor exogene este realizata de catre enzimele

proteolitice numite si proteinaze, localizate la nivelul tractului digestiv. Spre deosebire de
glucide, unde digestia debuteaza chiar in cavitatea bucala sub actiunea amilazei salivare,
digestia proteinelor incepe in stomac deoarece saliva nu contine enzime proteolitice. In
stomac actioneaz; pepsina care rezulta prin activarea pepsinogenului si care, la pH = 1,5
÷ 2,5 hidrolizeaza proteinele alimentare pana la proteoze si peptone care sunt polipeptide
cu masa moleculara relativ mare, solubile in apa.

La animalele tinere, in primele luni de viata, in sucul gastric este elaborata o

enzima proteolitica specifica numita labferment (renina sau chimozina) care are o actiune
particulara asupra laptelui. Pe de o parte ea provoaca o coagulare a laptelui prin conversia
cazeinogenului in cazeina in prezenta ionilor de calciu, iar pe de alta parte renina exercita
si o actiune proteolitica asupra cazeinei formate. Dupa perioada de lactatie prezenta
acestei enzime in sucul gastric este neinsemnata.

Dupa degradarea partiala din stomac sub actiunea pepsinei gastrice, bolul
alimentar trece in duoden unde, datorita aciditatii capatate in stomac, determina secretia
de catre mucoasa duodenala a unui hormon specific numit secretina. In acelasi timp, sub
actiunea proteozelor si a aminoacizilor liberi din bolul alimentar mai este secretat si un alt
hormon numit pancreozimina. Acesti hormoni stimuleaza secretia pancreatica: secretina
determina eliberarea de apa si saruri minerale, iar pancreozimina stimuleaza secretia
enzimelor pancreatice. Sucul pancreatic contine ioni de sodiu, clor si bicarbonat si are un
pH cuprins intre 7,0 – 8,0. Bolul alimentar vine din stomac cu un pH de 4,0 – 4,5 care in
duoden este alcalinizat partial de sucul pancreatic la pH 6,0 – 6,5. In intestinul subtire
pH-ul acestuia devine slab alcalin (pH = 8,0).

Sucul pancreatic mai contine si zimogenii unor proteinaze: tripsinogen,

chimotripsinogen, procarboxipeptidaza si proelastaza. Tripsinogenul este convertit in
tripsina activa mai intai sub actiunea enterokinazei dupa care procesul decurge
autocatalitic. Ceilalti precursori sunt activati de catre tripsina astfel formata.

Tripsina si chimotripsina hidrolizeaza proteozele si peptonele cu formare de

oligopeptide (cu cate 8 – 9 resturi de aminoacizi in molecula), dipeptide si, intr-o masura
mai mica, aminoacizi liberi. Carboxipeptidaza hidrolizeaza legaturile peptidice din
oligopeptide de la capatul C-terminal cu formare de aminoacizi liberi.

Dupa actiunea sucului pancreatic in duoden, degradarea produsilor de hidroliza

este continuata in intestinul subtire sub actiunea enzimelor pe care le contine sucul
intestinal: aminopeptidaze, dipeptidaze si polipeptidaze. Acestea din urma hidrolizeaza
oligopeptidele, aminopeptidazele scindeaza hidrolitic legaturile peptidice de la capatul N-
terminal, iar dipeptidazele hidrolizeaza dipeptidele astfel incat, rezultatul final al digestiei
proteinelor la nivelul tractului digestiv il reprezinta aminoacizii liberi.

In cursul procesului de digestie, unele proteine nu sunt degradate enzimatic din

cauza conformatiei lor structurale. Astfel, fibroina si keratina sunt foarte rezistente la
actiunea proteinazelor tractului gastro-intestinal.

La nivelul intestinului subtire, aminoacizii rezultati prin hidroliza proteinelor

alimentare sunt absorbiti, traversarea peretelui intestinal nefiind o difuziune ci un
transport activ al carui mecanism difera de la un aminoacid la altul. Peptidele cu masa
moleculara mica pot fi absorbite la nivel intestinal dar in limite extrem de mici. O
exceptie o constituie absorbtia la nivelul intestinului subtire a globulinelor din colostrum
in primele cateva zile dupa nastere, ceea ce da posibilitatea crearii imunitatii noului
nascut fata de diferiti agenti patogeni din mediul inconjurator.

Aminoacizii absorbiti la nivel intestinal sunt apoi transportati de catre sange spre
tesuturi. In primele ore dupa digestie, concentratia aminoacizilor in sange, ficat, intestin
si rinichi este foarte crescuta. La nivel tisular, aminoacizii sunt, fie degradati in
continuare, fie ca sunt utilizati la biosinteza noilor proteine.
Powered by http://www.referat.ro/
cel mai tare site cu referate