Aminele

Aminele – produsele de substituire a atomilor de hidrogen în molecula de

amoniac prin radicali de hidrocarbură.
Amine primare: R – NH2; secundare: R1 – NH – R2 și terțiare: R1 – N – R3

Rr
Gr. NH2 – amino;
NH – imino.

Denumirile aminilor pornesc de la denumirile radicalilor, care sunt legați cu

atomul de azot + terminația „amină”.

CH3 – NH2 CH3 – NH – CH3 H3C – N – CH3 CH3 – H2C – NH – CH3

metilamină dimetilamină metiletilamină
CH3
trimetilamină

Sunt posibili compuși cu funcții mixte ce conțin diferite grupe funcționale:

aminoalcooli, aminoacizi.

Obținerea:
1) Reacția halogenoalcanilor cu amoniacul:
CH3I + NH3 CH3NH3+I NH2 – CH3 + HI
metilamină

NH2 – CH3 + CH3 – I NH – CH3 + HI

CH3
H3C – NH – CH3 + CH3I CH3 – N – CH3 + HI
iodmetan
CH3

Cl – H2C – CH2Cl + 4NH3 NH2 – CH2 – CH2 – NH2 + 2NH4Cl

etilendiamină

2) Reducerea nitroderivaților:
CH3 – NO2 +3H2 CH3 – NH2 + 2H2O
nitrometan metilamină

3) Transformarea amidelor acizilor la to în soluții alcaline:

CH3 – CONH2 + 2NaOH + NaOBr CH3 – NH2 + Na2CO3 + NaBr + H2O
acetamidă
Proprietăți chimice
 1) Interacțiunea cu acizii (formarea sărurilor):
(CH3)2NH + HCl (CH3)2NH2Cl
dimetilamină clorură de dimetilamonice

2) Acizi carboxilici formează cu aminele la to derivați acilați ai aminelor:

C6H5NH2 + CH3COOH C6H5NH – CO – CH3 + H2O
acetanilină
fenilacetamidă

3) Cu acidul azotos (HNO2):

CH3 – NH2 + O = N – OH CH3 – OH + N2 + H2O
alcool

Etilendiamina (pentru prepararea pesticidelor).

În procesul de descompunere a substanțelor proteice se formează putrescina,
H2N – (CH2)4 – NH2 (pt. to=27-28oC) pentru sinteza poliaminelor cu acțiune
fiziologică.
Cadaverina (pt. to=9oC) H2N – (CH2)5 – NH2 se găsește în cornul de secară,
ciuperci otrăvitoare, drojdie de bere.
NH2 – (CH2)4 – CH(NH2) – COOH putrefacție NH2 – (CH2)4 – CH2 – NH2 + CO2
lizina cadaverina
Hexametilendiamină NH2 – (CH2)6 – NH2 este folosită la fabricarea fibrelor
nailon.
HOOC – (CH2)4 – COOH + n NH2 – (CH2)6 – NH2
acid adipic
(– CO – (CH2)4 – CO – NH – (CH2)6 – NH –)n
nailon

Identificarea aminelor:
t o fierbere
CH3NH2 + NaOH + CHCl CH3 – C ≡ N + 3NaCl + 3H2O
cloroform izotiril
cu miros
respingător

Identificarea aminelor secundare:

CH3 – NH – CH3 + nitroprusiat de Na + Na2CO3 culoare albastră
 Identificarea aminelor terțiare:
COOH
to
CH3 – N – CH3 + HOOC – CH2 – C – CH2 – COOH baia de roșu aprins
apă
CH3 OH
acid citric

Aminoacizii
Compușii ce conțin concomitent grupe funcționale NH2 și COOH se numesc
aminoacizi.
H2N – R – COOH
Ei joacă un rol primordial în activitatea vitală a organismelor vii.
NH2 – COOH – acid aminocarbonic (carbamic).
NH2 – CH2 – COOH – aminoacetic (glicină, glicocol).
NH2 – CH2 – CH2 – COOH – aminopropionic (ß-alanină).
Începând cu alanina, la aminoacizi devine posibilă existența mai multor izomeri.
α β γ

CH3 – CH – COOH CH2 – CH2 – COOH CH2 – CH2 – CH2 - COOH

NH2 NH2 NH2

α-alanină β-alanină γ-aminobutiric
3 acizi aminobenzoici:

orto-aminobenzoic meta-aminobenzoic para-aminobenzoic

În moleculele aminoacizilor naturali (cu excepția glicinei) atomii de carbon sunt

asimetrici. Deci pot forma izomeri spațiali:

COOH COOH

H–C– NH2 H2N –C–H

CH3 CH3
D (-) alanină L (+) alanină

Obținerea:
 1) Substituirea atomului de halogen prin grupa amino:
Cl – CH3 – COOH + 2NH3 NH2 – CH2 – COOH + NH4Cl
Glicină

2) Reacția Strecker (din aldehidă, amoniac, acid cianhidric):

A) CH3 – CH = O + NH3 CH3 – CH = NH + HOH
acetaldehidă acetaldimidă

B) CH3 – CH = NH + H – C ≡ N CH3 – CH(NH2) – C ≡ N

aminonitril
C) CH3 – CH(NH2) – C ≡ N + 2HOH CH3 – CH(NH2)COOH + NH3
aminonitril alanină

3) Condensarea glicinei cu aldehide:

O
H – C + CH2(NH2) – COOH CH2(OH) – CH (NH2) – COOH
H glicină serină
aldehidă
formică

Proprietăți chimice:
A.

Fiind prezente în moleculă a două grupe funcționale cu caracter opus,

aminoacizii manifestă proprietăți amfotere și reacționează cu acizii; bazele alcaline
formând săruri.
NH2 – CH2 – COOH + HCl NH3 – CH2 – COOHCl
glicină hidrogenoclorură de glicină

NH2 – CH2 – COOH + NaOH NH2 – CH2 – COONa + H2O

glicină glicinat de sodiu

În funcție de valoarea biologică, aminoacizii sunt clasificați în aminoacizi

esențiali și neesențiali. Aminoacizii esențiali nu pot fi sintetizați de organismul
uman, ei pot fi formați numai în plante și în unele specii de microorganisme.
Acidul glutamic se folosește în industria alimentară pentru îmbunătățirea
calităților gustative (glutamatul de Na) ale produselor din carne, pește, legume, la
fabricarea conservelor.
Reacțiile de recunoaștere a grupelor amino în aminoacizi:
CH3 – CH(NH2) – COOH + HNO2 (NaNO2+HCl) CH3–CH(OH)–COOH + N2 + HOH
Aminoacizii esențiali sunt: valina, leucina, fenilalanina, triptofanul.
Aminoacizii neesențiali sunt aminoacizii care pot fi sintetizați de organismul
uman: alanina, acidul glutamic, serina, arginina, acidul aspartic.

B.
 Decarboxilarea, dezaminarea și transaminarea sunt procese fermentabile, care
decurg în organismele vii.
Fermenții decarboxilaze transformă aminoacizii în amine biogene.

Serina se transformă Etandamină

CH2 – CH – COOH fermentare CH2 – CH2 + CO2

OH NH2 OH NH2
serina etandamină

Acidul glutamic se transformă Acidul γ aminobutiric

HOOC – CH2 – CH2 – CH – COOH fermentare HOOC – CH2 – CH2 – CH2 + CO2

NH2 NH2
acid α-aminobutiric

Lizina se transformă Cadaverină

H2N – (CH2)4 – CH – COOH fermentare H2N – (CH2)5 – NH2 + CO2

cadaverina
NH2
lizina

Ornitina se transformă Putrescină

NH2 – (CH2)3 – CH – COOH fermentare H2N – (CH2)4 – NH2 + CO2

putrescină
NH2
ornitină
C.
R – CH – COOH + CH3I R – CH – COOH + HI

NH2 NH – CH3

R – CH – COOH + CH3COOCl R – CH – COOH + HClO

NH2 NH – COCH3

R – CH – COOH + HNO2 R – CH – COOH + N2 + H2O

NH2 OH
R – CH – COOH + NaOH R – CH – COONa + H2O

NH2 NH2

R – CH – COOH + R`OH R – CH – COOR` + H2O

NH2 NH2
R – CH – COOH + HCl R – CH – COOH

NH2 NH3Cl

Proprietăți fizice:

Aminoacizii sunt substanțe solide, albe, cristaline, cu puncte de topire înalte

(>250oC), la topire se descompun.
Aminoacizii inferiori sunt solubili în apă, iar cei superiori greu solubili sau
insolubili, au gust dulce, dulceag – amărui sau amar.
Soluțiile apoase ale aminoacizilor au caracter neutru, aceasta ne dovedește că
într-o moleculă de aminoacid se formează ioni cu ambele tipuri de sarcini (ioni
bipolari).

O O
R – CH – C – O H R – CH – C
O–
+
: NH2 NH3

Ionizarea moleculelor aminoacizilor depinde de pH-ul soluției:

OH – + - OH – H+

H3N + – CH – COOH H3N – CH – COOH NH2 – CH – COO –

H+
R R R

pH = 1,0 pH = 7,0 pH = 11

În soluții acide aminoacizii se vor deplasa spre catod (-), iar în soluții bazice –
spre anod (+).

Proteine
Aminoacizii au două grupe funcționale de bază:
 - grupa carboxilică – COOH (acide pr.);
- grupa NH2 – amină (bazice pr.).
Aceste grupe interacționează între ele formând substațe numite peptide.
Resturile de aminoacizi se leagă cu grupa amidică și formează legătura peptidică
– CO – NH –. Această legătură apare la interacțiunea grupei carboxilice a unei
molecule cu grupa amină a altei molecule.
H2N – CH2 – C – OH + H – N – CH – C – OH

O H CH3 O
Glicină Alanină

H2N – CH2 – C – N – CH – C – OH + H2O

O H CH3 O
Glicilalanina
Peptida ce conține două resturi de aminoacizi se numește dipeptidă, dacă 3 –
tripeptidă, un număr mare de resturi de aminoacizi – polipeptidă.
Polipeptidele sunt polimeri ce conțin mai mult de 100 de resturi de aminoacizi.
Polimerii ce conțin mai mult de 100 de resturi de aminoacizi se numesc proteine
(masa mai mare de 50000).
Substanțele proteice constituie biopolimeri a căror molecule sunt constituite din
fragmente de α-aminoacizi – polipeptide.
Substanțele proteice pot fi clasificate în felul următor: hormoni – regulatori ai
proceselor de schimb (insulina – reglează zahărul în sânge); anticorpi – asigură
imunitatea (interferonul); mijloace de transport – hemoglobina (O2 în sânge);
substanțe de rezervă – feritina.
Cea mai numeroasă și importantă grupă de substanțe proteice o constituie
enzimele – catalizatori ai proceselor biologice. Fiecare enzimă catalizează doar un
proces: hidroliză, condensare, oxidare. Nici un proces biologic în organism nu
decurge fără participarea proteinelor.
Proteinele formează 4 tipuri de structuri:
Structura primară – determină numărul de resturi de aminoacizi în catena
polipeptidică, care sunt aranjate prin intermediul legăturilor peptidice.
Structura secundară – prezintă forma a două lanțuri polipeptidice aranjate sub
formă de spirală, stabilizate prin legături de hidrogen. Legătura de hidrogen se
stabilește între grupările carbonil (CO=) și grupările amino (NH2 –).
Structura terțiară – prezintă modul de unire a mai multor lanțuri polipeptidice
cu formarea fibrelor sau particulelor proteice. Structura terțiară se realizează prin
legături covalente și prin mai multe legături slabe (de H, ionice, hidrofobe).

Legături de hidrogen:
între grupările peptidice:

– C = O...........HN –
între grupe polare:

OH
–C .........HO – CH2 –
O

.......N

NH

Structura cuaternară – este construită din mai multe lanțuri polipeptidice care
prezintă combinații de molecule cu diferite structuri primară, secundară, terțiară
asociate între ele în niște agregate macromoleculare. Legăturile între ele sunt slabe
necovalente.

Legături ionice:

între resturi de aminoacizi, lizina (+), acid aspatric (-):

O
+
NH 3 C
O

Legături hidrofobe:

CH3
CH CH3
CH3

leucina alanina

fenilalamina fenilalanina
Proprietăți fizice și chimice:

1) Hidroliza conduce la transformarea structurii primare a proteinelor.

În urma ruperii legăturii peptidice, proteinele se descompun.
 Proteine + H2O polipeptide peptide aminoaczi.

2) Reacția cu H2O.
Conținând resturi de acizi polari și nepolari, proteinele pot interacționa cu apa
prin interacțiuni dipol – dipol și punți de hidrogen. Proteinele leagă moleculele de
H2O și devin hidratate.
Grupările nepolare ale proteinelor resping apa și devin deshidratate cu capacitate
de solubilitate.

A. Reacția xantoproteică (demonstrează prezența inelului benzenic).

Proteină + HNO3 concentrat culoare galbenă (nitroderivații aromatici
C6H5NO2).
B. Reacția Ninhidrină – demonstrează prezența grupelor amine (NH2).
Fierberea în soluția apoasă de ninhidrină, proteinele se scindează, NH 3 se leagă
cu ninhidrina într-un complex albastru-violet.
C. Reacția Milon (prezența tirozinei)
fierbere Proteină + Hg(NO3)2 + HNO2 + HNO3 precipitat roșu brun.
t
D. Pb(OH)2 + NaOH + proteină negru PbS.

3) Denaturarea proteinelor este un poces fizico-chimic de dezorganizare a

structurii inițiale spațiale a macromoleculelor proteice. În urma denaturării se
modifică structura secundară, terțiară, și cuaternară a macromoleculelor. Structura
primară se păstrează.

Catenele proteice devin deformate.

Parametrii procesului tehnologic care influențează denaturarea proteinelor:

- tratament termic (fierbere, înghețare);
- acțiunea fizică (agitarea intensivă îndelungată);
- presiuni ridicate;
- radiații ultraviolete.

Compușii chimici care provoacă denaturarea:

- acizi;
- baze;
- solvenți organici;
- sărurile metalelor grele (Fe, Cu, Hg, Pb, Ag);
- detergenți.
 Denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă. Denaturarea reversibilă are
loc la acțiunea alcoolului, soluțiilor unor săruri (Na2SO4) Na și K.
Dacă înlăturăm agentul care provoacă denaturarea, proteina revine la structura
inițială, restituindu-și proprietățile, inclusiv și cele biologice. Procesul se numește
renaturare.
În caz de denaturare ireversibilă, care are loc la fierbere sau la tratare cu acizi,
au loc schimbări structurale profunde ale proteinei și ea nu mai poate reveni la
structura inițială după înlăturarea agentului (Albuminele de ou la fierbere).

Heteroproteinele (Proteide)
Substanțele proteice conjugate – heteroproteinele, sunt clasificate în
conformitate cu natura grupei prostetice.
Fosfoproteidele – conțin resturi ai acidului fosforic și manifestă proprietăți
acide: se dizolvă în soluții diluate de bază alcalină cu formare de săruri. Exemple:
Cazeina din lapte, Vitelina din gălbenuș de ou.
Glicoproteidele – combinații ale substanțelor proteice cu mono-, di-,
polizaharide.
Se formeză în ficat; în glanda submaxilară. Conțin 4,5 – 12,5% glucoză, fructoză,
cât și aminozaharide.
Lipoproteidele – prezintă combinații ale substanțelor proteice cu grăsimile sau
fosfatidele solubile. Intră în componența elementelor structurale ale citoplasmei și
membranei celulare.
Cromoproteidele – constau din proteine și pigmenți de tipul clorofilei,
hemoglobinei.
Metaloproteidele – combinații ale substanțelor proteice cu cationi ai metalelor.
La tipul acesta se referă fermenți:
Fe (catalaza, peroxidaza, citocromul);
Cu (ascorbatoxilază);
Zn (carboxipeptidază).
Nucleoproteidele – se găsesc în moleculele celulelor – elemente structurale ale
citoplasmei tuturor organismelor vii. La procesul hidrolizei se scindează în
substanțe proteice și acizi nucleici.

Solubilitatea proteinelor

Se apreciază prin determinarea conținutului de proteine în stare solubilă în

alimente.
Proteine simple:
  albuminele – trec în soluții apoase, din care pot fi eliminate prin adaosul
unor săruri minerale. Se găsesc în ouă (albuș), lapte (albumina lactată), în
serul sângelui, în semințe de grâu, secară, soia.
 globulinele – nu sunt solubile în apă, dar se dizolvă în soluții de săruri.
Constituie componenta de bază a fasolei, mazărei, soiei. Se găsesc în
țesuturile musculare, în ouă, în serul sângelui.
 prolaminele – nu sunt solubile în apă. Se dizolvă în alcool, în soluții de
acizi sau baze. Se găsesc în semințele tuturor gramineelor.
Proteine solubile:
 albuminele din ou și sânge;
 cazeina din lapte;
 globulinele din sânge;
 proteinele din mușchi;
 proteinele din cereale;
 enzimele;
 hormoni proteici (insulina).
Prezența sărurilor influențează solubilitatea proteinelor.
Soluțiile de NaCl se folosesc pentru separarea din sistemele complexe a
proteinelor, care se deosebesc prin solubilitate.
Gradul diferit de solubilitate al proteinelor servește drept bază în procesele
tehnologice de extragere și separare a anumitor proteine din materii prime, la
obținerea concentratelor proteice și utilizarea lor în fabricarea produselor
alimentare.