0

Grigore MUSTEAŢĂ Dan ZGARDAN

BIOCHIMIE

CHIŞINĂU 2015

1
CZU: 577.1(0.75.8)
M 98

Manualul a fost aprobat de către senatul Universităţii Tehnice a Moldovei

Recenzent: Galina Comarov, doctor în ştiinţe biologice, conferenţiar universitar, UASM

Coperta: Victor Ciocârlan

Vadim Vulpe

Descrierea CIP a Camerei Naţionale a Cărţii

Musteaţă Grigore, Zgardan Dan

Biochimie: Manual / Musteaţă Grigore, Zgardan Dan; Univ.

Tehnică a Moldovei. – Ch.: UTM, 2015.– 359 p.
Bibliografia la sfârşitul capitolelor
ISBN 978-9975-45-400-1
577.1(075.8)
M 98

ISBN
©Grigore Musteaţă, Dan Zgardan, 2015
ISBN 978-9975-45-400-1 ©Universitatea Tehnică a Moldovei, 2015

2
 PREFAŢĂ

Prezenta lucrare a fost concepută de către autori ca manual de biochimie care să vină în ajutorul
studenţilor şi al specialiştilor din diferite ramuri ale industriei alimentare.
Studierea biochimiei de către viitorii specialişti este de o importanţă primordială. Cunoscând
compoziţia chimică a materiei prime şi a produselor alimentare, se poate ţine sub control impactul
acestora asupra sănătăţii consumatorilor. Pe baza cercetărilor de biochimie se stabileşte valoarea
alimentară şi energetică a diferitelor produse de origine vegetală sau animală. În multe ramuri ale
industriei alimentare, transformările biochimice din produse stau la baza întregului proces tehnologic.
Dacă se cunosc procesele biologice care se desfăşoară în materia primă, se poate interveni prin diferite
măsuri tehnologice la ameliorarea calităţii produselor şi la diminuarea pierderilor rezultate la alterarea
alimentelor.
Biochimia se face importantă şi prin faptul că contribuie la soluţionarea unor probleme cu care
se confruntă medicina, agricultura, ecologia, zootehnia, farmaceutica.
Manualul cuprinde două părţi. În partea I – Biochimie statică – se descriu compuşii chimici de
bază ai materiei vii: biopolimeri cu rol informaţional (acizi nucleici), structural şi funcţional (proteine
şi enzime), energetic şi de rezervă (glucide); lipide, vitamine, precum şi substanţe secundare de origine
vegetală (compuşi fenolici, alcaloizi, izoprenide).
În partea II – Biochimie dinamică – se prezintă transformările biochimice ale compuşilor
organici care stau la baza unor procese biologice fundamentale (metabolismul aminoacizilor şi al
amoniacului, biosinteza acizilor nucleici şi a proteinelor, fotosinteză, glicoliză, fermentaţii, respiraţie,
degradarea poliglucidelor), interrelaţii metabolice şi energetice.
Manualul cuprinde formule, scheme, figuri, tabele, glosare care facilitează înţelegerea textului.
Testarea ca metodă de evaluare a cunoştinţelor, devenită tradiţională în învăţământul occidental,
se înrădăcinează şi în procesul educaţional din Republica Moldova. De mai mulţi ani testarea constituie
una din metodele de apreciere a cunoştinţelor la susţinerea examenelor în instituţiile de învăţământ
superior. Ţinând cont de aceasta, la sfârşitul capitolelor sunt prezentate exemple de teste de evaluare a
cunoştinţelor.
Cartea se adresează studenţilor, specialiştilor din diferite ramuri ale industriei alimentare, dar
poate fi de folos şi studenţilor din domeniul ştiinţelor biologice, agriculturii, medicinii umane şi
veterinare, farmaceuticii. Manualul poate fi de asemenea un instrument util atât pentru cadrele
didactice din învăţământul preuniversitar, masteranzi, doctoranzi, cât şi pentru cei care doresc să-şi
perfecţioneze competenţele în acest domeniu.
Autorii vor fi recunoscători specialiştilor pentru sugestiile lor care ar contribui la îmbunătăţirea
acestui manual în eventualitatea unei reeditări.
Mulţumiri. Autorii țin să mulțumească doamnei doctor conferențiar universitar Galina
Comarov pentru bunăvoința de a recenza această lucrare.
Suntem de asemenea recunoscători domnilor Victor Bostan (Bostavan Wineries Group) și
Vasile Drăgan (SRL Linella) pentru sprijinul financiar acordat la apariția acestei cărți.

3
 CUPRINS
PREFAŢĂ................................................................................................................................................................3

I. BIOCHIMIE STATICĂ

CAPITOLUL 1. INTRODUCERE ÎN CURSUL DE BIOCHIMIE.........................................................................6

1.1. Obiectul de studiu al biochimiei............................................................................................................6
1.2. Istoria dezvoltării şi metodele de cercetare în biochimie......................................................................6
1.3. Importanţa biochimiei în industria alimentară......................................................................................7

CAPITOLUL 2. CELULA........................................................................................................................................9
2.1. Aspecte generale....................................................................................................................................9
2.2. Compoziţia chimică a celulei..............................................................................................................10
2.3. Evoluţia biochimică.............................................................................................................................14
2.4. Celula eucariotă...................................................................................................................................15

CAPITOLUL 3. ACIZII NUCLEICI......................................................................................................................23

3.1. Rolul acizilor nucleici în ereditate.......................................................................................................23
3.2. Nucleozidele şi nucleotidele...............................................................................................................24
3.3. Acidul dezoxiribonucleic (ADN)........................................................................................................26
3.4. Acidul ribonucleic (ARN)...................................................................................................................30
3.5. Codul genetic.......................................................................................................................................32

CAPITOLUL 4. AMINOACIZII, PEPTIDELE ŞI PROTEINELE.......................................................................37

4.1. Aminoacizii.........................................................................................................................................37
4.2. Peptidele şi polipeptidele....................................................................................................................40
4.3. Clasificarea şi caracteristica generală a proteinelor............................................................................42
4.4. Organizarea structurală a proteinelor..................................................................................................46
4.5. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor.........................................................................................48
4.6. Funcţiile proteinelor în celulă..............................................................................................................51

CAPITOLUL 5. ENZIMELE.................................................................................................................................55
5.1. Aspecte generale.................................................................................................................................55
5.2. Constituienţii şi organizarea structurală a enzimelor..........................................................................56
5.3. Specificitatea enzimelor......................................................................................................................57
5.4. Mecanismul şi cinetica reacţiilor enzimatice......................................................................................58
5.5. Mecanismele de reglare a activităţii enzimatice..................................................................................62
5.6. Nomenclatura şi clasificarea enzimelor..............................................................................................64

CAPITOLUL 6. GLUCIDELE..............................................................................................................................86
6.1. Aspecte generale.................................................................................................................................86
6.2. Monoglucidele.....................................................................................................................................87
6.3. Oligoglucidele...................................................................................................................................100
6.4. Poliglucidele......................................................................................................................................104
6.5. Rolul biologic al glucidelor...............................................................................................................118

CAPITOLUL 7. LIPIDELE..................................................................................................................................123
7.1. Aspecte generale...............................................................................................................................123
7.2. Acizii graşi........................................................................................................................................124
7.3. Lipidele simple..................................................................................................................................130
7.4. Lipidele complexe.............................................................................................................................137
7.5. Compuşii cu caracter lipidic……......................................................................................................141
7.6. Rolul biologic al lipidelor.................................................................................................................144

4
CAPITOLUL 8. METABOLIŢII SECUNDARI..................................................................................................149
8.1. Particularităţile metabolismului secundar la plante...........................................................................149
8.2. Alcaloizii...........................................................................................................................................150
8.3. Izoprenidele.......................................................................................................................................156
8.4. Compuşii fenolici..............................................................................................................................158

CAPITOLUL 9. VITAMINELE...........................................................................................................................174
9.1. Aspecte generale................................................................................................................................174
9.2. Vitaminele liposolubile.....................................................................................................................175
9.3. Vitaminele hidrosolubile...................................................................................................................179

II. BIOCHIMIE DINAMICĂ

CAPITOLUL 10. METABOLISMUL ŞI BIOENERGETICA............................................................................189

10.1. Aspecte generale ale metabolismului..............................................................................................189
10.2. Surse de energie şi carbon ale organismelor...................................................................................191
10.3. Energia liberă şi biomoleculele macroergice..................................................................................194

CAPITOLUL 11. ANABOLISMUL GLUCIDELOR.........................................................................................202

11.1. Fotosinteza.....................................................................................................................................202
11.2. Chemosinteza.................................................................................................................................216
11.3. Gluconeogeneza..............................................................................................................................220
11.4. Biosinteza oligo-şi poliglucidelor...................................................................................................222

CAPITOLUL 12. CATABOLISMUL GLUCIDELOR.......................................................................................231

12.1. Aspecte generale despre respiraţia celulară....................................................................................231
12.2. Glicoliza..........................................................................................................................................233
12.3. Fermentaţiile....................................................................................................................................239
12.4. Ciclul Krebs....................................................................................................................................246
12.5. Fosforilarea oxidativă......................................................................................................................251
12.6. Tipuri specifice de oxidare a substratului respirator.......................................................................262
12.7. Scindarea poli-şi oligoglucidelor.....................................................................................................268

CAPITOLUL 13. METABOLISMUL AMINOACIZILOR ŞI AL AMONIACULUI........................................275

13.1. Circuitul azotului în biosferă...........................................................................................................275
13.2. Anabolismul aminoacizilor.............................................................................................................276
13.3. Catabolismul aminoacizilor.............................................................................................................286
13.4. Metabolismul amoniacului..............................................................................................................293

CAPITOLUL 14. METABOLISMUL ACIZILOR NUCLEICI ŞI BIOSINTEZA PROTEINELOR.................299

14.1. Replicarea ADN-lui.........................................................................................................................299
14.2. Reparaţia ADN-ului........................................................................................................................304
14.3. Transcripţia......................................................................................................................................305
14.4. Modificările posttranscripţionale ale ARN-ului..............................................................................311
14.5. Translaţia.........................................................................................................................................314

CAPITOLUL 15. METABOLISMUL LIPIDELOR............................................................................................325

15.1. Biosinteza acizilor graşi..................................................................................................................326
15.2. Biosinteza trigliceridelor şi a glicerofosfolipidelor.........................................................................331
15.3. Biosinteza fosfolipidelor membranare............................................................................................334
15.4. Biosinteza colesterolului, steroizilor şi a izoprenidelor..................................................................337
15.5. Catabolismul trigliceridelor.............................................................................................................338
ANEXE................................................................................................................................................................351

5
 I. BIOCHIMIA STATICĂ
CAPITOLUL 1. INTRODUCERE ÎN CURSUL DE BIOCHIMIE

1.1. Obiectul de studiu al biochimiei

1.2. Istoria dezvoltării şi metodele de cercetare în biochimie
1.3. Importanţa biochimiei în industria alimentară

1.1. OBIECTUL DE STUDIU AL BIOCHIMIEI

Biochimia sau chimia biologică – este ştiinţa despre compoziţia chimică şi metabolismul celulei
vii. Termenul de biochimie a fost introdus de chimistul german Carl Neuberg în 1903 [5]. Biochimia,
fiind o ştiinţă interdisciplinară care se situează la hotarul între biologie şi chimie, studiază procesele
care se desfăşoară în celula vie folosind metode fizico-chimice.
În funcţie de procedeele folosite la studierea materiei vii biochimia se împarte în două parţi
interdependente: biochimia statică şi biochimia dinamică. Biochimia statică studiază conţinutul,
structura şi proprietăţile substanţelor chimice, iar biochimia dinamică – metabolismul celular care este
de două tipuri – anabolism şi catabolism. Anabolismul reprezintă totalitatea reacţiilor de sinteză care se
desfăşoară în celulă cu consum de energie, iar catabolismul – totalitatea reacţiilor de descompunere în
cadrul cărora se eliberează energie.
În funcţie de obiectul de studiu sau direcţia de cercetare biochimia modernă se clasifică în
următoarele domenii [3]: 1) biochimia generală; 2) biochimia bioorganică; 3) biochimia animală; 4)
biochimia vegetală; 5) biochimia microorganismelor; 6) biochimia medicală; 7) biochimia veterinară;
8) biochimia tehnică; 9) biochimia evoluţionistă; 10) biochimia cosmică; 11) enzimologia; 12) biologia
moleculară.

1.2. ISTORIA DEZVOLTĂRII ŞI METODELE DE CERCETARE ÎN BIOCHIMIE

Istoria dezvoltării biochimiei poate fi împărţită convenţional în trei perioade.

I. Perioada biochimiei preştiinţifice sau empirice (Antichitate – mijlocul sec. XIX) în care are
loc o acumulare de cunoştinţe practice, fără un substrat teoretic, utilizate la producerea băuturilor
alcoolice, caşcavalului, la coacerea pâinii, tăbăcirea pieilor, tratarea bolnavilor, prepararea
medicamentelor etc.
II. Perioada biochimiei clasice (a doua jumătate a sec. XIX – a doua jumătate a sec. XX) se
caracterizează prin apariţia biochimiei ca ştiinţă de sinestătătoare. Constituirea biochimiei ca ştiinţă a
fost stimulată de un şir de factori:
 analiza proceselor fiziologice celulare cu ajutorul reacţiilor chimice;
 folosirea metodelor chimice cantitative în biologie;
 dezvoltarea chimiei organice şi perfecţionarea metodelor de sinteză a compuşilor organici.
În perioada respectivă studierea proceselor fiziologice se efectuau la nivel de organism, tisular
şi celular. Cea mai importantă realizare a biochimiei clasice a fost stabilirea structurii biopolimerilor
(proteine, acizi nucleici) şi a căilor metabolice principale în celula vie.
III. Perioada biochimiei moderne (a doua jumătate a sec. XX – prezent) s-a format pe baza
biochimiei clasice odată cu trecerea cercetărilor la un nivel calitativ net superior – nivel molecular.
Această evoluţie s-a datorat implementării în cercetare a unor metode fizico-chimice noi [4]:
microscopie Roentgen, microscopie electronică, cromatografie, marcare izotopică, spectrofotometrie,
analiză fluorescentă, analiză bioluminiscentă, electroforeză, spectrometrie de masă, ultracentrufugare,
spectroscopie nuclear magnetică de rezonanţă a proteinelor (magnetic resonance spectroscopy of
proteins – protein NMR), rezonanţă electronică paramagnetică (REP) etc.

6
 Microscopie electronică Sistem de cromatografiere – HPCCC Anliza ADN-ului ̶ Real Time PCR
Fig. 1.1. Metode biochimice moderne;
* ̶ HPCCC (engl. High Performance Countercurrent Chromatography); PCR (engl. The Polymerase Chain Reaction)

Această perioadă se caracterizează printr-o serie de realizări remarcabile: descoperirea structurii

bicatenare a moleculei de ADN; descifrarea codului genetic; stabilirea structurii spaţiale a moleculei de
proteină; descrierea căilor principale de metabolism al glucidelor, lipidelor, proteinelor; analiza
mecanismelor de formare a ATP-ului în celulă; elaborarea metodelor de determinare a structurii
primare a proteinelor şi acizilor nucleici; sinteza artificială a genelor etc.
Aceste descoperiri au stat la baza constituirii unei direcţii noi de cercetare ale biochimiei
moderne – biologia moleculară – care a însumat eforturile biologilor, biochimiştilor, chimiştilor,
fizicienilor în studierea bazelor moleculare ale evoluţiei, biodiversităţii, creşterii, dezvoltării şi
îmbătrânirii organismelor, mecanismelor cancerigenezei, imunităţii etc. Pornind de la cele spuse, putem
afirma că biochimia şi biologia moleculară studiază procesele fizico-chimice care stau la baza
dezvoltării şi funcţionării sistemelor biologice cu diferite niveluri de organizare.

1.3. IMPORTANŢA BIOCHIMIEI ÎN INDUSTRIA ALIMENTARĂ

Procesele biochimice au un rol important în diferite ramuri ale industriei alimentare. Biochimia
tehnică elaborează bazele ştiinţifice ale tehnologiilor de păstrare, prelucrare şi producere în panificaţie,
vinificaţie, industria produselor lactate, cărnii, conservelor, tutunului etc.
Scopul principal al cultivării plantelor agricole este obţinerea unor anumite produse alimentare,
folosite în nutriţia omului şi care reprezintă o materie primă valoroasă în industria de prelucrare.
Cunoaşterea legităţilor de sinteză a aminoacizilor şi proteinelor, mono-şi diglucidelor, amidonului,
grăsimilor, vitaminelor, substanţelor fenolice, alcaloizilor le permite agricultorilor să creeze condiţii
optime pentru acumularea în plante a unor cantităţi maxime de compuşi chimici, de care depinde
valoarea nutritivă şi energetică a produselor.
Pentru a regla procesele de creştere şi dezvoltare a plantelor şi a biosintezei compuşilor chimici
este necesară cunoaşterea factorilor care influenţează asupra metabolismului plantelor. Bunăoară,
trebuie studiaţi factorii care exercita o acţiune asupra sintezei şi calităţii proteinelor grâului, sintezei
zaharozei în sfecla-de-zahăr, a amidonului în cartof, a uleiului în floarea-soarelui.
Selecţia soiurilor noi de plante se bazează şi pe folosirea metodelor biochimice cu ajutorul
cărora se determină conţinutul compuşilor chimici şi se testează calitatea soiurilor şi hibrizilor noi. Pe
lângă aceasta o importanţă mare are şi elaborarea unor metode noi, rapide, precise de determinare
cantitativă în materia primă vegetală sau animală a proteinelor, glucidelor, grăsimilor, vitaminelor etc.
Majoritatea ramurilor industriei alimentare au trei stadii principale: păstrarea şi procesarea
materiei prime, fermentaţia.
Principalul proces biochimic care se desfăşoară în cadrul păstrării materiei prime este respiraţia.
Seminţele de cereale, tuberculii de cartof, rădăcinile sfeclei-de-zahăr sunt organisme vii, iar intensitatea
respiraţiei este legată strâns de starea fiziologică a materiei prime, de condiţiile de mediu. În cadrul

7
procesului de respiraţie are loc pierderea valorii nutritive şi reducerea calităţii materiei prime. Prin
urmare, inginerii din industria alimentară trebuie să cunoască chimismul respiraţiei şi să creeze astfel
de condiţii de păstrare care să inhibe metabolismul. Factorii principali de mediu cu ajutorul cărora
obiectele biologice sunt trecute în stare de anabioză sunt temperatura şi umiditatea.
Prelucrarea mecanică sau fizică a materiei prime include fragmentarea, descompunerea,
măcinarea, acţiunea termică. Biochimia joacă un rol important în perfecţionarea proceselor tehnologice
din industria alimentară şi în elaborarea unor scheme şi principii noi de prelucrare a materiei prime.
La stadiul de fermentaţie, cel mai important stadiu în tehnologia produselor alimentare, se
formează calităţile gustative ale produsului, se realizează transformarea chimică a substanţelor din
materia primă (producerea făinii şi prepararea aluatului, panificaţie, vinificaţie) şi se obţin produse
alimentare cu o formă adecvată pentru păstrare şi consumare (zahăr, crupe, amidon, conserve). La
stadiul respectiv inginerii creează condiţii optime pentru desfăşurarea reacţiilor fermentative şi
inhibarea proceselor chimice colaterale. Aşadar, toate ramurile industriei alimentare care se bazează pe
utilizarea diferitor tipuri de fermentaţii sunt strâns legate cu biochimia.

GLOSAR

Anabioză – reducere a activităţilor vitale la unele organisme în condiţii neprielnice de viaţă.

Chimia bioorganică – ştiinţa care studiază substanţele biologic active naturale şi sintetice, legătura
dintre structura compuşilor organici şi funcţiile lor biologice.
Cromatografie – procedeu de separare a unor substanţe dintr-un amestec, filtrându-se printr-un
absorbant.
Electroforeză – metodă de analiză bazată pe migrarea produşilor chimici cu viteză diferită în soluţii
prin care circulă un curent electric.
Marcare izotopică – înlocuirea pe cale chimică a unui atom (sau grup de atomi) dintr-un compus, cu
izotopii lor pentru a putea urmării fluxul acelei substanţe în diverse procese fizico-chimice.
Microscopia Roentgen – metodă de studiere a structurii substanţei bazată pe difracţia radiaţiei Roentgen.
Rezonanţa electronică paramagnetică – metodă de spectroscopie care se bazează pe absorbţia de
energie a substanţelor chimice paramagnetice aflate într-un câmp de microunde.
Rezonanţă magnetică nucleară – tehnică spectroscopică nucleară folosită pentru determinarea structurii
diverşilor compuşi chimici, în imagini diagnostice medicale sau radiologice.
Spectrofotometrie – metodă optică de măsurare cantitativă a spectrelor de absorbţie / emisie ale unei
substanţe.
Spectrometria de masă – metodă de analiză a substanţelor organice ce constă în ionizarea substanţei
investigate, urmată de separarea ionilor obţinuţi în funcţie de raportul dintre masă şi sarcină.

BIBLIOGRAFIE

1. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti:
Editura didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
2. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
3. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин, Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций. – Россия, Красноярск, 2008.
4. http: Biochemistry //en.wikipedia.org/wiki/Biochemistry
5. http: Биохимия //ru.wikipedia.org/wiki/Биохимия

8
 CAPITOLUL 2. CELULA

2.1. Aspecte generale

2.2. Compoziţia chimică a celulei
2.3. Evoluţia biochimică
2.4. Celula eucariotă

2.1. ASPECTE GENERALE

Celula (din lat. cella sau gr. cytos – cameră) reprezintă unitatea structurală şi funcţională a
organismelor vii, înzestrată cu toate caracteristicile organismului integru. La nivelul celulei se
manifestă asemenea proprietăţi ale materiei vii cum ar fi capacitatea de a realiza schimbul de substanţe
şi energie, autoreglarea, înmulţirea, creşterea şi dezvoltarea, excitabilitatea. Celula poate exista ca
organism aparte (bacteriile, protozoarele, unele alge şi ciuperci) sau în componenţa organismelor
pluricelulare (animale, plante, ciuperci). În sistematica modernă formele celulare de viaţă se
repartizează în cinci regnuri [11]:
1) Animalia – Animale;
2) Plantae – Plante;
3) Fungi – Ciuperci;
4) Protista – Protista;
5) Prokaryota / Monera – Procariote.
Celula a fost descoperită de Robert Hooke în 1665, care a studiat cu ajutorul microscopului
secţiuni de plută. În anul 1831 botanistul scoţian Robert Brown a descoperit şi a descris nucleul celular.
Teoria celulară s-a cristalizat în anii 1838 ̶ 1839 graţie zoologului Theodor Schwann şi a botanistului
Matthias Schleiden.
Postulatele teoriei celulare sunt următoarele:
 celula este unitatea structurală şi funcţională a materiei vii, nivelul de organizare a
organismelor;
 celulele diferitor ţesuturi sunt omoloage, au aceeaşi structură, o compoziţie chimică şi un
metabolism asemănător;
 celula provine de la altă celulă în urma dividerii;
 organismul pluricelular prezintă un sistem compus şi integrat de celule funcţionale legate
reciproc.
Dezvoltarea teoriei celulare şi-a găsit reflectare în lucrările lui Robert Remak care a descoperit
că celulele apar în urma diviziunii altor celule, iar Rudolf Virchow a introdus expresia omnis cellula e
cellula – orice celulă îşi trage originea din altă celulă preexistentă (1858). Teoria celulară ne oferă
dovezi în favoarea unităţii lumii organice, asemănărilor funcţiilor vitale de bază şi a proceselor
biochimice ale viului.
În funcţie de localizarea moleculelor de ADN – în citoplasmă sau nucleu, toate formele celulare
de viaţă pe Pământ pot fi clasificate în două clase mari: procariote şi eucariote.

9
 Celulele procariote

Organismele procariote se
caracterizează prin absenţa unui nucleu bine
individualizat şi a unor organite celulare
membranare. Materialul ereditar este
reprezentat prin molecule de ADN circular
localizat direct în citoplasmă şi se numeşte
nucleoid. Sistemele enzimatice sunt
localizate în citoplasmă, pe plasmalemă sau
pe mezozomi. Din clasa procariotelor fac
parte bacteriile, cianobacteriile (algele
albastre-verzi), arhebacteriile şi
micoplasmele. Toate procariotele sunt
organisme monocelulare sau coloniale,
aerobe sau anaerobe cu dimensiuni între 1-
10 μm (micrometru, 1 μm = 10-6m).
Fig. 2.1. Structura generală a celulei bacteriene [10]

Celulele eucariote

Eucariotele reprezintă organisme care au un nucleu celular diferenţiat, separat de citoplasmă de

o membrană nucleară. În citoplasma celulele eucariotelor sunt prezente organite citoplasmatice
membranare care îndeplinesc diferite funcţii, precum şi diferite incluziuni celulare. Totalitatea
organitelor citoplasmatice şi nucleul celular asigură metabolismul celular. Din grupa eucariotelor fac
parte protistele, ciupercile, plantele, animalele. Eucariotele sunt organisme monocelulare, coloniale şi
pluricelulare. Dimensiunea medie a celulelor vegetale şi animale este de 10-100 μm [1].
Cu toate acestea ambele tipuri de organizare celulară (pro- şi eucariotă) au principii structural-
funcţionale comune. Fiecare celulă este delimitată de mediul extern printr-o membrană plasmatică sau
plasmalemă care are o structură lipoproteică. La toate celulele informaţia genetică despre organizarea şi
funcţionarea fiecărei celule este localizată în molecule de ADN. Un alt component obligatoriu al
celulelor este citoplasma, mediul intern al celulei în care se desfăşoară toate procesele metabolice
celulare – sinteza şi degradarea substanţelor, obţinerea energiei, transportul de substanţe etc. În
citoplasmă este localizat şi aparatul de sinteză al proteinelor – ribozomii – component comun al fiecărei
celule.

2.2. COMPOZIŢIA CHIMICĂ A CELULEI

Elementele chimice care intră în componenţa materiei vii, în funcţie de conţinutul lor, se
clasifică în două categorii principale [16]: macroelemente şi microelemente.

Macroelemente

Macroelementele, la rândul său, se împart în II grupe. Din prima grupă fac parte patru elemente
chimice de bază – organogene: oxigen – O (65 – 75%), carbon – C (15 – 18%), hidrogen – H (8 –
10%), azot – N (2 – 3%). Conţinutul lor în celulă constituie 97 – 98%.
Oxigen – intră în componenţa tuturor substanţelor organice ale celulei. Se formează în cadrul
procesului de fotosinteză la fotoliza apei. Pentru organismele aerobe reprezintă un agent oxidant în

10
respiraţia celulară, asigurând celula cu energie. În celulele vii se găseşte în cantităţi maxime în
componenţa apei.
Carbon – intră în componenţa tuturor substanţelor organice ale celulei. Carbonul în formă de
CO2 este fixat în procesul de fotosinteză şi se elimină în procesul de respiraţie celulară; sub formă de
CaCO3 intră în componenţa scheletului la moluşte.
Hidrogen – intră în componenţa tuturor substanţelor organice ale celulei. În celulele vii se
găseşte în cantităţi maxime în componenţa apei. Unele bacterii oxidează hidrogenul molecular pentru
obţinerea energiei.
Azot – intră în componenţa aminoacizilor, proteinelor, acizilor nucleici, ATP-ului, clorofilei.
Din organismul animal azotul este eliminat în componenţa amoniacului, ureei, guaninei sau a acidului
uric în calitate de produs final al metabolismului azotos. Azotul în formă de oxid de azot – NO (în
concentraţii scăzute) participă la reglarea tensiunii sangvine.
În a doua grupă intră următoarele elemente [11]: sulf – S (0,15 – 0,2 %), fosfor – P (0,2 –
1,0 %), potasiu – K (0,15 – 0,4 %), clor – Cl (0,05 –0,1 %), magneziu – Mg (0,02 – 0,03 %), sodiu –
Na (0,02 – 0,03 %), calciu – Ca (0,04 – 2,00 %). Conţinutul acestora în celulă atinge 1 – 2%.
Sulf – intră în componenţa aminoacizilor metionina, cisteina şi respectiv a proteinelor. În
cantităţi reduse sulful este prezent în formă de sulfat ion – SO42- în citoplasma celulelor şi lichidele
intercelulare.
Fosfor (700 mg*) – intră în componenţa ATP-ului, nucleotidelor şi a acizilor nucleici (în formă
de resturi de acid fosforic), ţesutului osos şi emalului dinţilor (în formă de săruri minerale – CaPO4),
precum şi în citoplasmă şi lichide intercelulare (în formă de fosfat ion – PO43-). Se conţine în peşte,
carne roşie, ovăz, orez. P şi S împreună cu macroelementele din I grupă – O, C, H, N mai poartă
denumirea de bioelemente deoarece intră în componenţa biopolimerilor (proteine şi acizi nucleici).
Potasiu (4700 mg*) – asigură potenţialul membranar, permeabilitatea membranelor celulare,
participă la generarea impulsului nervos, reglează contracţia muşchiului cardiac. Se conţine în legume,
banane, avocado, papaia.
Clor (2300 mg*) – este necesar pentru producerea acidului clorhidric în stomac, asigură
transportul de substanţe în celulă. Sursa de clor în organism o reprezintă sarea de masă – NaCl.
Sodiu (1500 mg*) – asigură potenţialul membranar, permeabilitatea membranelor celulare,
participă la generarea impulsului nervos, reglarea presiunii osmotice (inclusiv la funcţionarea rinichilor
la om) şi în crearea unui sistem tampon în sânge. Se conţine în sarea de bucătărie, lapte, spanac, alge.
Calciu (1300 mg*) – participă la coagularea sângelui, este un component al sistemului de
transmitere a semnalelor în celulă, reglând procese inracelulare importante: asigură potenţialul
membranar, este necesar pentru contracţia musculară, exocitoză. Sărurile de calciu Ca3(PO4)2 şi CaCO3
participă la formarea ţesutului osos, a dentiţiei la vertebrate şi la scheletul mineral al nevertebratelor. Se
conţine în produse lactate, peşte, ouă, nuci, spanac.
Magnesiu (420 mg*) – este un cofactor al unor enzime care participă la metabolismul energetic
şi sinteza ADN-ului, intră în componenţa pigmentului clorofila. În celulele animale este necesar pentru
funcţionarea sistemelor musculare şi osoase. Se conţine în tomate, ghimbir, nuci, spanac, alge marine.

Microelemente

Microelementele se găsesc în celulă în cantităţi mici, conţinutul acestora nu depăşeşte 0,02%.

Microelementele care joacă un rol important în procesele biologice sunt următoarele:
Fier (18 mg*) – intră în componenţa hemoglobinei. Se conţine în carne roşie, ouă, peşte,
creveţi, tomate, măsline, linte.
Zinc (11 mg*) – este un component al enzimei alcooldehidrogenaza, al hormonului insulina
secretat de pancreas. Se conţine în ficat de viţel, carne roşie, fructe de mare (în special stridii), ciuperci,
spanac, seminţe de dovleac.

11
 Mangan (2.3 mg*) – este cofactor al enzimei arginaza. Se conţine în ananas, orez brun, usturoi,
soia, vinete, spanac, zmeură, căpşune.
Cupru (0.900 mg*) – intră în componenţa enzimelor oxidoreducătoare: citocromoxidaza,
polifenoloxidaza. Se conţine în ciuperci, spanac, orz, nuci.
Molibden (0.045 mg*) – este cofactor al unor enzime precum dinitrogenaza, sulfitoxidaza etc.
Se conţine în tomate, ceapă, morcov.
Iod (0.150 mg*) – este un component al hormonului tiroxina secretat de glanda tiroidă. Se
conţine în fructe marine, sare iodată, ouă.
Selen (0.055 mg*) – intră în componenţa enzimelor din familia glutation peroxidaza. Se conţine
în peşte, ficat de viţel, muştar, ciuperci, orz, usturoi.
Notă: * – necesitatea zilnică în macro- şi microelemente pentru adulţi

Toate elementele chimice menţionate se pot găsi sau în formă de ioni sau intră în componenţa
substanţelor anorganice şi organice ale celulei.

Compuşi anorganici

Cel mai răspândit compus anorganic este apa – H2O. Conţinutul apei constituie, în mediu, circa
70 − 80% din masa celulei. Rolul biologic al apei e determinat
de particularităţile structurii moleculare. Deoarece atomii de
hidrogen şi oxigen ai apei au mărimi diferite şi datorită
asimetriei electrice, molecula de apă este neliniară şi polară.
Molecula de apă este un dipol, cu un pol negativ şi unul pozitiv.
Polaritatea permite fiecărei molecule de apă să formeze
legături de hidrogen cu alte molecule de apă. Datorită polarităţii
moleculei, în apă se dizolvă alte molecule polare: săruri, acizi,
baze alcaline, alcooli, amine, glucide, proteine etc. În funcţie de
Fig. 2.2. Structura moleculară a apei H 2O solubilitatea substanţelor în apă, deosebim:

 substanţe hidrofile (săruri, glucide, proteine) – molecula lor conţine grupe de atomi capabili să
intre în reacţie electrostatică cu molecula apei sau să formeze cu ele legături de hidrogen;
 substanţe hidrofobe (grăsimi) – nu se dizolvă.

Tabelul 2.1. Apa – compusul anorganic principal [1]

Conţinutul apei în celulă ~ 70-80% Funcţiile apei
 în embrioni – 95%;  este un solvent universal;
 la bătrâni – 60%;  reglează temperatura celulei;
 în celulele nervoase – 85%;  menţine structura celulei;
 în celulele osoase – 20%  asigură transportul substanţelor;
 menţine rigiditatea, turgescenţa şi volumul
celulei;
 participă la reacţiile de hidroliză şi oxidare;
 este o sursă de oxigen în fotosinteză;
 este un agent de înmuiere pentru coloizi;
 este un mediu în care are loc fecundaţia

Sărurile minerale. Conţinutul sărurilor minerale în celulă este de 1,0 – 1,5%. Acestea se pot afla
în celulă în stare disociată în ioni (cationi şi anioni) şi în stare legată. Sărurile minerale îndeplinesc
următoarele funcţii:

12
  menţin constant mediul intern (HPO42–, HCO3–), asigură stabilitatea valorii pH (K+, Na+, Cl–);
 menţin constant presiunea osmotică (NaCl);
 asigură potenţialul membranar de repaus şi cel de acţiune (K+, Na+, Cl–, Mg2+, Ca2+);
 au funcţii de susţinere Ca3(PO4)2 – pentru ţesutul osos şi Ca2CO3 – pentru cochiliile
moluştelor).
Compuşi organici

Compuşii organici constituie (20 – 30%) din masa totală a celulei şi joacă un rol fundamental în
metabolismul celulelor (tab. 2.2).

Tabelul 2.2. Conţinutul molecular al celulei animale [16]

Compuşi chimici
Anorganici Organici
Apă – 70 – 80% Proteine –10 – 20 %
Săruri minerale – 1,0 – 1,5% Glucide – 0,2 – 2,0 %
Grăsimi – 1 – 5 %
Acizi nucleici – 1,0 – 2,0 %
ATP – 0,1 – 0,5 %

Din această grupă de substanţe fac parte aminoacizi, peptide, proteine, enzime, hormoni, acizii
nucleici, mono-şi poliglucide, lipide, substanţe fenolice, pigmenţi, compuşi macroergici, vitamine. În
funcţie de originea celulelor conţinutul substanţelor organice este diferit: în celulele vegetale
predomină cantitativ glucidele, în celulele animale – proteinele şi lipidele. Astfel de macromolecule
precum acizii nucleici, proteinele, glucidele sunt substanţe biopolimere alcătuite din unităţi structural-
funcţionale mai simple (monomeri). Configuraţia macromoleculelor se poate modifica sub acţiunea
factorilor externi fapt care le permite macromoleculelor să îndeplinească unele funcţii adecvate stării de
moment a celulei.
În figura 2.3. este prezentată ierarhia structurală în organizarea celulară. Unităţile monomere în
acizi nucleici, proteine şi
poliglucide se asociază între ele
prin legături covalente. În
complexele supramoleculare,
macromoleculele se leagă prin
interacţiuni necovalente, mult
mai slabe, decât legăturile
covalente. Printre aceste
interacţiuni necovalente putem
menţiona legăturile de
hidrogen (între grupele polare),
interacţiuni ionice (între grupe
cu sarcină), interacţiuni
Fig. 2.3. Ierarhia structurală în organizarea celulară [6] hidrofobe (între grupe nepolare
în soluţii apoase) şi interacţiuni
van der Waals. Un număr mare de interacţiuni de acest tip între macromolecule în complexele
supramoleculare stabilizează aceste ansambluri, asigurând structura lor unică.

13
 Nothing in biology makes sense except in the light of evolution.
Theodosius Dobzhansky

2.3. EVOLUŢIA BIOCHIMICĂ

Potrivit teoriei evoluţiei biochimice, fondată de Aleksandr Oparin (1924) şi John Haldane
(1929), viaţa a apărut prin abiogeneză în condiţii speciale. Evoluţia biochimică cuprinde trei etape [4]:
Etapa anorganică − este etapa apariţiei hidrocarburilor primare. Atmosfera terestră primară
conţinea foarte puţin oxigen liber, fiind compusă în special din metan (CH4 − cea mai simplă
hidrocarbură), vapori de apă, hidrogen şi amoniac. Combinaţia de carbon-hidrogen, a fost un material
iniţial pentru formarea vieţii.
Etapa organică − este reprezentată de apariţia substanţelor organice, proces realizat în lipsa
oxigenului, sub acţiunea razelor ultraviolete în condiţii specifice. Astfel, cercetătorul american de la
Universitatea Chicago din SUA, Stanley Miller a simulat în laborator, într-un sistem închis, condiţiile
existente pe Pământ în perioada prebiotică. În acest sistem el a
introdus un amestec de H2, CH4, NH3 şi vapori de H2O, care a fost
supus timp de o săptămână unor descărcări electrice, generatoare de
raze ultraviolete şi a obţinut 4 aminoacizi: glicina, alanina, acidul
aspartic şi acidul glutamic. În condiţii similare alţi cercetători au
obţinut şi alţi compuşi organici (acizi nucleici, monoglucide, grăsimi,
acid cianhidric, acid formic, aldehidă formică, uree). Aceste
experienţe au demonstrat că pe suprafaţa Pământului se putea
acumula o cantitate mare de substanţe organice variate cu molecule
Stanley Miller relativ simple, fapt care a permis trecerea la etapă a treia ̶ biologică.
Etapele anorganică şi organică constituie perioada prebiologică a evoluţiei biochimice. Etapa
biologică − a reprezentat pasul decisiv în procesul apariţiei vieţii, prin care substanţele proteice au dat
naştere unor sisteme capabile de metabolism. Se presupune că macromoleculele precum polipeptidele,
polinucleotidele ca urmare a concentrării în soluţii diluate au format complexe coacervate (din lat.
acervo − a aduna la grămadă). Coacervatele reprezintă un început de structuri primitive, de sisteme
individuale şi foarte instabile. În acelaşi timp, ele pot servi drept începutul materiei vii, deoarece
posedă caracteristicile principale ale materiei vii: autoreproducerea şi autoreglarea. Apariţia primelor
organisme simple a avut loc pe calea evoluţiei primelor molecule macromoleculare.
Primul pas pe calea către viaţă trebuia să fie o moleculă capabilă de a produce copii proprii. În
anul 1981 cercetătorul american Thomas Cech a descoperit că la protozorul Tetrahymena thermophila
în ARNr precursor se află un intron (413 ribonucleotide), care realizează propria sa excizie, fără a
interveni vreo enzimă care să catalizeze această reacţie.
Acest tip de ARN care îndeplineşte funcţii catalitice a
fost denumit ribozimă. În anul 1983 cercetătorul canadian
Sidney Altman a descoperit că şi componenta ARN a
enzimei RN-aza P de la bacteria E. coli are activitate
enzimatică, funcţionând şi ea ca ribozimă [4].
Ribozimele sunt folosite ca instrumente de
fragmentare a moleculelor de ARN în industria genică sau
de clivare a ARN-ului viral în medicină. Pentru această
Sidney Altman Thomas Cech descoperire savanţilor li s-a decernat premiul Nobel pentru
chimie în 1989 [15]. Molecula de ADN a preluat funcţia ereditară de la ARN datorită structurii sale
bicatenare şi a asigurat o păstrare mai bună a informaţiei genetice, o replicare mai exactă, o reparare
mai eficientă a leziunilor apărute sub acţiunea factorilor mutageni.

14
 2.4. CELULA EUCARIOTĂ

Celula eucariotă, vegetală sau animală (fig. 2.4; 2.5), este constituită dintr-o masă de substanţă
vie protoplasma, care conţine două componente fundamentale: citoplasmă şi nucleu. La exterior celula
este înconjurată de o membrană, iar în interior, în afară de nucleu, se află diferite organite
citoplasmatice, care au mărimi şi forme diferite, îndeplinesc funcţii specifice şi asigură activitatea
celulei.

Fig. 2.4. Structura generală a celulei vegetale [13]

Organitele celulare pot fi divizate în trei grupe:

 bimembranare – nucleul, mitocondriile, plastidele;
 unimembranare – aparatul Golgi, reticulul endoplasmatic, lizozomii, peroxizomii, vacuola;
 amembranare – ribozomii, centrozomul.

Fig. 2.5. Structura generală a celulei animale [9]

15
 Tabelul 2.3. Structura şi funcţiile organitelor celulei eucariote [1, 2, 14]
Compartimentarea Reprezentarea grafică
Membrana plasmatică (membrana citoplasmatică,
plasmalema) separă celula de mediul înconjurător
şi realizează schimbul de substanţe dintre celulă şi
mediul extern. Este constituită dintr-un strat dublu
de molecule lipidice (fosfolipide, glicolipide,
steroli). Proteinele membranare asigură
transportul substanţelor, cataliza unor reacţii
biochimice, recepţionarea semnalelor şi în funcţie
de localizarea lor se numesc periferice şi
transmembranare. La suprafaţa celulelor animale
glicolipidele şi glicoproteidele formează un înveliş
periferic – glicocalix, care asigură recunoaşterea şi
adeziunea intercelulară. Fig. 2.6. Membrana plasmatică
Nucleul este o structură prezentă în toate celulele
eucariote cu excepţia eritrocitelor adulte. Nucleul
depozitează majoritatea informaţiei genetice din
celulă (conţine ≈ 98% din ADN-ul celular) şi
controlează activitatea celulei. În nucleu are loc
replicarea ADN-ului şi sinteza ARN-ului. Este
înconjurat de o membrană dublă cu pori şi conţine
suc nuclear (carioplasmă). Matricea nucleară
reprezintă un schelet de natură proteică care
menţine forma lui. În interfază, în carioplasmă
este prezent nucleolul şi cromatina (material Fig. 2.7. Nucleul celular
genetic despiralizat).
Citoplasma reprezintă mediul intern al celulei, în care sunt localizate diferite organite. Este străbătută de
citoschelet. În citoplasmă sunt prezente diferite incluziuni: substanţe de rezervă şi produse insolubile ale
metabolismului. Citoplasma poate fi vâscoasă sau lichidă, fiind alcătuită din apă (60%), proteine, lipide, acizi
graşi, glucide şi ioni. Este un sistem coloidal, în care se desfăşoară reacţii metabolice.
Mitocondriile (M) sunt organite bimembranare
celulare responsabile de conversiunea energiei
eliberate din descompunerea compuşilor organici
în legături macroergice ale ATP-ului. Constau din
două membrane, spaţiu intermembranar şi matrice
care conţine ADN, ARN, ribozomi. Membrana
externă este netedă, cea internă formează criste.
Pe criste se realizează fosforilarea oxidativă
(oxidarea biologică). În mitocondrii are loc
respiraţia aerobă (ciclul Krebs şi lanţul transportor
de electroni) Mitocondriile au aparat propriu de
biosinteză a proteinelor. Fig. 2.8. Structura mitocondriei

16
Plastidele (P) sunt organite bimembranare
prezente numai în celulele vegetale. Membrana
internă formează ramificaţii lamelare – tilacoide,
care conţin clorofilă. În stroma (conţinutul intern)
plastidei se conţine ADN, ribozomi şi enzime
necesare pentru funcţionarea unui aparat propriu
de biosinteză. P verzi, cloroplastele, conţin
clorofilă şi participă la fotosinteză. Leucoplastele
nu conţin pigmenţi şi au funcţia de depozitare a
substanţelor organice (ex., a amidonului). P
colorate, cromoplastele conţin pigmenţi xantofili
şi carotenoizi (galben, oranj), care determină
culoarea florilor, a frunzelor sau a pieliţei
fructelor. Fig. 2.9. Structura cloroplastului
Reticulul endoplasmatic (RE) reprezintă un sistem
complex de membrane organizate în canale şi
cisterne, care face legătura dintre membrana
citoplasmatică şi cea nucleară. Funcţia principală
a RE este cea de transportare a substanţelor.
Deosebim două tipuri de RE: granulat – REG şi
neted – REN. Pe suprafaţa REG sunt asociaţi
ribozomii. Proteinele sintetizate pe ribozomi sunt
stocate în vezicule şi transportate spre aparatul
Golgi. REN participă la sinteza şi descompunerea
glicogenului, sinteza lipidelor. În hepatocite REN
participă la inactivarea substanţelor toxice. Fig. 2.10. Reticulul endoplasmatic
Aparatul Golgi (AG) reprezintă un sistem de
membrane celulare sub formă de cisterne şi
vezicule. Proteinele sintetizate în RE trec în AG
pentru a fi prelucrate, sortate şi exportate. AG este
sediul central al sintezei glucidelor şi al
modificării specifice a proteinelor şi lipidelor (ex.
fosforilări, glicolizări). Funcţional AG este format
din trei compartimente distincte: cis (de intrare) –
în care proteinele nou sintetizate sunt transferate
din RE în AG; median – în care se realizează
glicozilarea proteinelor şi lipidelor; trans –
reprezintă poarta de ieşire a produselor procesate
şi sortate. Fig. 2.11. Aparatul Golgi
Ribozomi (R) sunt organite celulare sferice
amembrane, alcătuite din ARN şi proteine, care se
găsesc în citoplasmă în stare liberă sau sunt ataşaţi
de membrana RE. Au un diametru de 25–30 nm
[14]. La nivelul ribozomilor are loc sinteza
proteinelor din aminoacizi pe o matrice de
ARNm. În procesul de sinteză a proteinei, R
protejează ARNm-ul şi proteina deja sintetizată de
acţiunea enzimelor celulare. R eucariotelor au un
coeficient de sedimentare 80 S (unităţi Svedberg)
fiind constituiţi din două subunităţi: mare (60 S) şi
mică (40 S). Fig. 2.12. Ribozom

17
Lizozomii (L) sunt organite celulare care asigură
descompunerea enzimatică a substanţelor chimice
– proteine, acizi nucleici, lipide. Au o formă de
veziculă, acoperită de o membrană şi umplută cu
un lichid transparent – o soluţie de enzime
hidrolitice (enzime de digestie), aproximativ 40 la
număr (fosfataze, nucleaze, proteaze, glicozidaze,
sulfataze, lipaze). Activitatea enzimelor se
desfăşoară la un pH ~5,0. Fig. 2.13. Lizozom
Vacuola (V) este un component celular, sub formă
de veziculă acoperită cu o membrană. Este
prezentă în celulele vegetale şi mai rar în celulele
animale. V vegetală este acoperită de o membrană
numită tonoplast. V sunt umplute cu suc celular:
săruri minerale, pigmenţi, acizi organici, enzime,
produsele finale ale metabolismului. De conţinutul
vacuolei depind în mare măsură proprietăţile
osmotice ale celulei. Fig. 2.14. Vacuolă vegetală
Peroxizomii sunt organite celulare sub formă de vezicule (asemănători cu lizozomii). Conţin enzime oxidative
(ex., catalaza, care descompune peroxidul de hidrogen – H2O2). În cazul dacă H2O2 nu este descompus de
catalază pot apărea radicali liberi cu efecte nocive pentru celulă. Au funcţie de protecţie şi sunt importanţi în
întârzierea îmbătrânirii celulare.
Centrozomul (centrul celular) este un component
celular prezent la celulele animale, plantele
inferioare, unele alge şi ciuperci. Este alcătuit din
centrioli orientaţi perpendicular unul faţă de altul.
Funcţia de bază a centrozomului constă în
formarea microtubulilor în celulă, cu rol de
organizator celular, format în scopul separării
cromozomilor sau a cromatidelor la polii celulei în
timpul diviziunii celulare.
Fig. 2.15. Centrozom
Citoscheletul (C) este un sistem de filamente
proteice celulare. C este alcătuit din 3 tipuri de
structuri fibrilare: microfilamente (7 nm),
filamente intermediare (8 – 12 nm) şi microtubuli
(25 nm). Microfilamentele sunt polimeri
bicatenari formaţi din proteina actină. Filamentele
intermediare sunt formate din proteine fibrilare
(ex. cheratina în celulele epiteliale), asigură
rezistenţa mecanică şi joncţiunea celulelor.
Microtubulii – cilindri lungi formaţi din tubulină,
asigură distribuţia cromozomilor în mitoză sau
meioză, motilitatea celulară. Fig. 2.16. Structura citoscheletului

18
Peretele celular (PC) este un constituient
scheletic rigid, caracteristic tuturor celulelor
plantelor superioare, ciupercilor, algelor,
bacteriilor. PC asigură celulei protecţie, suport,
menţine turgescenţa celulei. La plantele
superioare componentul de bază al PC este
celuloza, se mai întâlneşte hemiceluloză, pectine
şi lignină. La ciuperci PC este format din chitină,
iar la bacterii – dintr-un poliglucid specific
(mureina) şi proteine. PC conţine orificii numite
plasmodesme, prin care circulă metaboliţi.
Fig. 2.17. Peretele celular

Deşi celulele eucariote sunt asemănătoare după structură şi compoziţia chimică, la celulele
vegetale şi animale se atestă unele deosebiri (tab. 2.4).

Tabelul 2.4. Analiza comparativă a structurii şi componenţei celulei vegetale şi animale [7]
Caracteristicile celulei animale Celulele vegetale şi animale Caracteristicile celulei vegetale

mod de nutriţie heterotrof au caracteristici comune legate mod de nutriţie autotrof

În celulele animale se întâlnesc
frecvent vezicule secretoare care
conţin produse celulare de tipul
hormonilor sau enzimelor
Citoplasma celulelor animale este
mai densă, conţine mai multe
organite celulare
Vacuolele sunt mici şi au caracter
temporar. Pot fi implicate în
digestie (de ex. în fagocitoză) sau
în excreţie (vacuolele contractile
pot îndepărta excesul de apă)
Glicogenul reprezintă forma în care
sunt stocate poliglucidele
de menţinerea vieţii
Membrana celulară care înconjoară
citoplasma asigură transportul
substanţelor solubile şi separă
conţinutul celulelor de mediul
înconjurător
Citoplasma conţine apă, substanţe
solubile şi susţine organitele
celulare. Atât în citoplasmă, cât şi
în organitele celulare au loc diferite
reacţii metabolice
Informaţia genetică care
controlează activităţile şi
caracteristicile celulei este stocată
în moleculele de ADN din nucleul
şi mitocondriile celulei
Peretele celular celulozic oferă
suport şi protecţie celulei împotriva
leziunilor cauzate de pătrunderea
apei în celulă pe seama presiunii
osmotice
Cloroplastele conţin pigmentul
clorofila (care absoarbe lumina) şi
enzimele necesare producerii de
glucoză prin fotosinteză
Vacuolă mare, cu caracter
permanent, conţine apa necesară
pentru a genera presiunea de
turgescenţă şi este un depozit
pentru ioni şi molecule
Amidonul (în citoplasmă şi
cloroplaste) este forma în care sunt
depozitate poliglucidele

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Organitul amembranar care participă la formarea fusului de diviziune celulară se numeşte...............
1.2.....................sunt organite citoplasmatice specifice pentru celulele vegetale, care în funcţie de
prezenţa sau lipsa unor pigmenţi, se divid în trei grupe: a)....................; b)....................; c).......................
1.3. Biopolimerii sunt compuşi macromoleculari alcătuiţi din: a) acizii nucleici –...............................;
b) proteinele –.............................................; c) poliglucidele –...................................
1.4. Magneziul intră în componenţa pigmentului........................................................................................
1.5. Iodul intră în componenţa hormonului..................................................................................................

19
2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.
2.1. Lizozomii sunt organite citoplasmatice care participă la digestia intracelulară.
2.2. Calciul şi fosforul se conţin în cantităţi mari în seminţele gramineelor.
2.3. Zincul intră în componenţa hormonului insulina.
2.4. Pentru celula animală este caracteristică prezenţa peretelui celular.
2.5. Reticulul endoplasmatic neted are ribozomi.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Bioelemente:
a) C; b) H; c) Zn; d) Cu; e) S.
3.2. Biopolimeri:
a) proteine; b) lipide; c) acizi nucleici; d) glucide; e) vitamine.
3.3. Organisme procariote:
a) plante; b) virusuri; c) protozoare; d) animale; e) bacterii; f) alge albastre-verzi.
3.4. Rolul apei în celulă:
a) mediu pentru desfăşurarea reacţiilor chimice; b) sursă de O2; c) solvent; d) reagent chimic.
3.5. Organite citoplasmatice caracteristice doar pentru celula vegetală:
a) ribozomi; b) nucleu; c) lizozomi; d) mitocondrii; e) leucoplaste; f) cloroplaste.

4. Asociaţi.
Tipul de organizare membranară la organitele celulare
Organite celulare Tipul membranei
1. Ribozom 4. Centrozom A. Amembranar
2. Aparat Golgi 5. Nucleu B. Monomembranar
3. Lizozom 6. Mitocondrie C. Bimembranar

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.
5.1. K; Na; Cl; I; P; Fe; Ca.
5.2. Proteine; lipide; acizi nucleici; poliglucide; săruri minerale; vitamine; ATP.
5.3. Mitocondrie; reticul endoplasmatic; ribozom; nucleu; lizozom; cloroplast.

6. Completaţi tabelul.
Celula animală / Celula vegetală
Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.
5. 5.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Celula organismelor eucariote.
A. Celula − unitate structural-funcţională a materiei vii. B. Organitele celulare.
C. Particularităţile celulelor vegetale. D. Particularităţile celulelor animale.

7.2. Nucleul celular.

A. Structura şi părţile componente ale nucleului. B. Rolul biologic al nucleului celular.

20
7.3. Compoziţia chimică a celulei.
A. Elementele chimice celulare.
B. Compuşii anorganici ai celulei.
C. Compuşii organici ai celulei.

7.4. Evoluţia biochimică.

A. Etapele abiogenezei.
B. Replicatorul originar.

GLOSAR

Abiogeneza – teoria care explică naşterea vieţii din materia anorganică.

Alcooldehidrogenază – enzimă care catalizează reacţia de descompunere a alcoolului etilic în aldehidă
acetică.
Arginază – enzimă care catalizează ultima reacţie din cadrul ciclului ureei de transformare a argininei
în ornitină şi uree.
Arhebacterii – cele mai vechi forme de viaţă anaerobe de pe Terra, ocupă nişe ecologice speciale în
care lipseşte oxigenul: fundul apelor stătătoare, mărilor, oceanelor, medii termale sulfuroase şi
sărăturoase, intestinul animalelor.
Autotrof – organisme capabile să sintetizeze substanţe organice din anorganice în cadrul proceselor de
fotosinteză şi chemosinteză.
Cofactor – component neproteic al enzimei.
Citocromoxidază – enzimă care catalizează reacţii de transfer al electronilor pe oxigen în cadrul
procesului de fosforilare oxidativă.
Dinitrogenază – enzimă din familia nitrogenazelor, care catalizează reacţii chimice de fixare a azotului
atmosferic N2 de unele bacterii.
Glutation peroxidaza – familie de enzime cu activitate de peroxidază care protejează organismul de
stresul oxidativ.
Heterotrof – organisme capabile să sintetizeze substanţe organice doar din substanţe organice mai
simple.
Fagocitoză – proces de înglobare şi digestie a particulelor solide de către celule specializate fagocite.
Fructe de mare – vieţuitoarele marine comestibile: alge, creveţi, languste, homari, crabi, stridii, midii,
caracatiţe, calamari.
Exocitoză – proces celular, caracteristic celulelor secretorii, de fuzionare a veziculelor intracelulare cu
membrana celulară externă şi eliberare a conţinutului lor (proteine, hormoni) în mediul extracelular.
Mezozomi – structuri ale membranelor bacteriene derivate din invaginarea şi secţionarea membranei
celulare cu roluri multiple: intervin în replicarea ADN-lui, în diviziunea celulară, în fotosinteză, în
producerea de energie.
Micoplasme – sunt cele mai mici organisme procariote fără perete celular, parazite, se situează la
hotarul evolutiv între virusuri şi bacterii.
Micrometru, μm – unitate de măsură a lungimii, 1 μm = 10-6 m.
Nanometru, nm – unitate de măsură a lungimii, 1nm = 10-9 m.
Organite celulare – elemente structurale ale celulei, cu o compoziţie chimică specifică, care
îndeplinesc anumite funcţii.
Sulfitoxidază – enzimă necesară pentru metabolizarea în alimente a aminoacizilor care conţin sulf –
cisteina şi metionina.
Turgescenţă ̶ umflare locală a unui țesut, datorită acumulării de lichide.

21
 BIBLIOGRAFIE

1. Alexeiciuc, A. Compendiu la biologie. – Chişinău, ARC, 2011.-238 p.

2. Cemortan, I., Capcelea, S., Ţaranov, L., Amoaşii, D. Curs de biologie moleculară. Chişinău, USMF,
2000.-243 p.
3. Duca, M. Fiziologie vegetală. – Chişinău, Ştiinţa, 2006.-287 p.
4. Gavrilă, L., Leşanu, M. Evoluţionismul. Note de curs. – Chişinău, CEP USM 2007.-390 p.
5. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti:
Editura didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
6. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
2004.-1110 p
7. Pickering, W. Biologie. Recapitulări prin diagrame. Vol. 1 şi 2. – Bucureşti, All Educational, 1998.-
128 p.
8. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău, U.T.M., 2006.- 234 p.
9. http: Animal Cell // langlopress.net/homeeducation/resources/science/content/support/illustrations/
Cell Structures/Animal Cell.jpg
10. http: Bacterial cell //www.studyblue.com/notes/note/n/prokaryotes-intro/deck/5556549
11. http: Kingdom //en.wikipedia.org/wiki/Kingdom_biology
12. http: Macroelements //en.wikipedia.org/wiki/Macroelements
13. http: Plant Cell //langlopress.net/homeeducation/resources/science/content/support/illustrations/
Cell Structures/Plant Cell.jpg
14. http: Ribosome //en.wikipedia.org/wiki/Ribosome
15. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
16. http: Химический состав клетки //ru.wikipedia.org/wiki/Химический_состав_клетки

22
 CAPITOLUL 3. ACIZII NUCLEICI

3.1. Rolul acizilor nucleici în ereditate

3.2. Nucleozidele şi nucleotidele
3.3. Acidul dezoxiribonucleic (ADN)
3.4. Acidul ribonucleic (ARN)
3.5. Codul genetic
We have discovered the secret of life.
Francis Crick

3.1. ROLUL ACIZILOR NUCLEICI ÎN EREDITATE

Evoluţia cunoştinţelor despre acizii nucleici începe în anul 1869, atunci când biochimistul
elveţian Friedrich Miescher pentru prima dată a izolat din nucleele leucocitelor umane un acid organic
ce conţine fosfor şi proteine. Acest compus chimic a fost numit la vremea respectivă nucleină.
Noţiunea de acid nucleic a fost introdusă de anatomistul german Richard Altmann în 1899.
În prima jumătate a sec. XX biologii şi chimiştii erau în căutarea moleculei care reprezintă
substratul material al eredităţii, moleculă responsabilă de păstrarea, transmiterea şi realizarea
capacităţilor genetice ale organismelor. Savantul rus Nicolai Kolţov a exprimat aceste idei privind
mecanismul care asigură continuitatea materialului ereditar prin expresia: Omnis molecula ex molecula
– fiecare moleculă provine din altă moleculă [6].
Un prim pas în descoperirea substratului
material al eredităţii a fost făcut în anul 1928 de
către microbiologul englez Frederick Griffith,
care a efectuat primele experimente de
transformare genetică la bacteriile Diplococcus
pneumoniae. El a injectat unor şoricei 2 suşe de
pneumococi − tipul S, ale cărui celule sunt
virulente şi au capsulă, şi tipul R ale cărui
celule sunt avirulente şi fără capsulă. F. Griffith
a observat că dacă şoriceilor li se injectează
tipul S inactivat în prealabil prin căldură (65˚C)
şi concomitent tipul R avirulent, aceştia pier.
Prin urmare, tipul S virulent şi capsulat,
deşi omorât prin căldură, a donat capacitatea de
infecţie şi respectiv capacitatea de reproducere
a pneumococilor virulenţi cu capsulă tipului viu
R, deci în prezenţa tipului S inactivat, tipul R a
fost transformat, devenind patogen (fig. 3.1).
F. Griffith a numit factorul responsabil de
transformarea bacteriană principiu de
Fig. 3.1. Experimentul de transformare bacteriană realizat
de către F. Griffith [1] transformare (engl. − transforming principle).
Experienţa prin care cultura de pneumococi avirulenţi – R II – a fost transformată cu ajutorul
ADN-ului extras de la pneumococii virulenţi – S III – poate fi considerată prima schiţă de inginerie
genetică.
În anul 1944 Oswald Avery, Colin McLeod, Maclyn McCarthy, au descoperit că factorul care a
determinat transformarea pneumococilor, prin trecerea de la un tip avirulent la altul virulent, este acidul
dezoxiribonucleic – ADN. Ei au stabilit că dacă în mediu de cultură se adăuga enzima
dezoxiribonucleaza, care fragmentează specific moleculele de ADN, atunci transformarea n-are loc.

23
 Înca un argument în sprijinul ideii
că ADN-ul reprezintă substratul material
al eredităţii au adus Alfred Hershey şi
Martha Chase în 1952, care au studiat
bacteriofagul T2, parazit al bacteriei E.
coli. Ei au marcat cu fosfor (P) şi sulf (S)
radioactiv componentele virusului –
ADN-ul şi capsida proteică. S-a constatat
că în cursul infecţiei în celula bacteriană
pătrunde doar ADN, care e capabil să se
autoreproducă şi să determine sinteza de
proteine fagice (fig. 3.2). Astfel, s-a
demonstrat ca ADN-ul reprezintă
materialul genetic purtător al informaţiei
ereditare la majoritatea organismelor. În
1955, Heinz Fraenkel-Conrat şi Robley
Williams au descoperit că acidul
Fig. 3.2. Experimentul lui Hershey-Chase de infecţie a bacteriei E.
ribonucleic este substratul material al
coli cu bacteriofagul T2 [9] eredităţii la virusul care produce
mozaicul la tutun (TMV). La ribovirusuri
ARN-ul conţine în structura sa atât informaţia genetică pentru propria sa sinteză, cât şi pentru sinteza
proteinelor virale. Descoperirea rolului acizilor nucleici în ereditate a impus necesitatea de a stabili
structura ADN-ului şi a ARN-ului, în scopul de a explica legătura dintre structura moleculelor şi
prezenţa unor anumite caractere ereditare şi mecanismul prin care caracterele ereditare se transmit de la
o generaţie la alta.

3.2. NUCLEOZIDELE ŞI NUCLEOTIDELE

Acizii nucleici, ADN şi ARN, sunt substanţe polimere macromoleculare, alcătuite din unităţi
structurale mai simple (monomeri) ̶ nucleotide. O nucleotidă este alcătuită din trei componente: o bază
azotată, o monoglucidă şi un radical al acidului fosforic (o grupare fosfat).
Bazele azotate pot fi purinice (au un nucleu purinic) – adenină (A) şi guanină (G) şi
pirimidinice (au un nucleu pirimidinic) – citozină (C), timină (T) şi uracil (U) (fig. 3.3).

Fig. 3.3. A. Baze azotate purinice [12] Fig. 3.3. B. Baze azotate pirimidinice [12]

Al doilea component al nucleotidelor este reprezentat de o monoglucidă cu 5 atomi de carbon

(pentoză) dezoxiriboză sau riboză. În condiţii naturale, pentozele se găsesc sub formă ciclică. Atunci
când se află în stare liberă au o structură piranozică, iar când se asociază cu alte componente pentru a
forma o macromoleculă mai complexă, se găsesc în stare furanozică (cap. 6). În constituţia acizilor
nucleici, pentozele se găsesc sub formă furanozică (fig. 3.4).

24
Fig. 3.4. Pentoze – componente ale nucleotidelor ARN şi Fig. 3.5. Structura acidului fosforic [12]
ADN [12]
Radicalul acidului fosforic (fig. 3.5) reprezintă al treilea component al nucleotidelor acizilor
nucleici. Acidul fosforic are trei radicali H2PO4-, HPO42-, PO43-.
Prin urmare, acidul fosforic are trei grupări OH libere ce pot fi esterificate. În cazul acizilor
nucleici se esterifică două grupări OH, deci acizii nucleici sunt fosfodiesteri. Structura acidului fosforic
îi conferă posibilitatea de a ataşa două nucleotide adiacente cu eliminarea unei molecule de H2O. Pe
lângă aceasta, acidul fosforic asigură acizilor nucleici un puternic caracter acid precum şi prezenţa a
numeroase sarcini negative. Datorită acestor sarcini negative, acizii nucleici sunt puternic ionizaţi.
Dezoxiriboza, împreună cu o bază azotată, formează un nucleozid. Bazele azotate sunt legate de
dezoxiriboză prin legături β-N-glicozil. Bazele pirimidinice se asociază de monoglucid cu atomul N1,
iar bazele purinice − cu atomul N9. Pentru a deosebi numerotarea atomilor de carbon din pentoze de
atomii de carbon din baze azotate, atomilor din dezoxiriboză li se adaugă prim (') – 1', 2', 3', 4' şi 5'.
Monoglucida se ataşează de bazele azotate cu grupa -ОН a atomului de carbon din poziţia 1' (С1).
Ataşarea restului fosforic la nucleozide se
realizează la carbonul 5' al dezoxiribozei şi
condiţionează formarea nucleotidelor. Denumirea
nucleotidelor provine de la baza azotată şi
numărul de resturi de acid fosforic. Nucleotidul se
numeşte nucleozid monofosfat (de ex., dAMP –
dezoxiadenozin monofosfat) dacă conţine un rest
fosfat; nucleozidul difosfat (dADP –
dezoxiadenozin difosfat) conţine două resturi
fosfat; nucleozidul trifosfat (dATP –
dezoxiadenozin trifosfat) conţine trei resturi fosfat
(fig. 3.6).
Resturile de acid fosforic se unesc la carbonul
5' al dezoxiribozei şi se numerotează cu literele
greceşti α, β, γ. Nucleotidele se unesc între ele
prin legături fosfodiesterice în urma înlăturării
Fig. 3.6. Nucleozid fosfaţi [1] resturilor fosforice β şi γ.

Radicalul fosforic realizează legătura între carbonul din poziţia 5' (C5) a unei nucleotide cu
carbonul din poziţia 3' (C3) a unei alte nucleotide, astfel încât se formează un lanţ polinucleotidic prin
legături fosfodiesterice 5'→3' sau 3'→5'. Secvenţa polinucleotidică a unei catene reprezintă structura
primară a ADN-ului (fig. 3.7).

25
 Fig. 3.7. Lanţ polinucleotidic al moleculei de ADN [1] Fig. 3.8. Schema generală a metabolismului
nucleotidelor [7]

Nucleotidele, pe lângă faptul că reprezintă elementele structurale ale acizilor nucleici,

îndeplinesc rolul de sursă universală de energie în celula vie – adenozintrifosfat (ATP). Sub formă de
nucleozid trifosfaţi – ATP, CTP, GTP şi UTP, nucleotidele joacă un rol central în metabolism.
Nucleotidele îndeplinesc funcţia de cofactor, participă nemijlocit la reacţii chimice în calitate de
acceptori de grupări chimice, atomi şi electroni, iar nucleotidele ciclice (cGMP and cAMP) participă la
semnalizarea celulară [12]. Aşadar, nucleotidele îndeplinesc funcţii multiple.
1. Monomeri ai acizilor nucleici. Nucleozidtrifosfaţii reprezintă substratul material din care se
sintetizează acizii nucleici ̶ ADN şi ARN.
2. Forme de stocare a energiei chimice. Principala formă de stocare a energiei chimice în celulă
sunt moleculele de ATP, care se sintetizează în cadrul respiraţiei celulare.
3. Componente structurale ale unor coenzime. Coenzime precum NAD, NADP, FAD, FMN, S-
adenozilmetionină, coenzima A au un rol major în metabolismul celular. Legarea acestora de partea
proteică a enzimei se realizează prin intermediul AMP-ului.
4. Mediatori fiziologici ai unor procese metabolice. Molecula de cAMP funcţionează ca un
mesager chimic în controlul hormonal al sintezei macromoleculelor, diviziunii celulare, coaguării
sângelui.
5. Activatori moleculari. Pentru sinteza glicogenului, glicoproteidelor, fosfolipidelor,
nucleotidele în formă mono-, di- sau trifosforilată (UDP, CMP, CTP, CDP) leagă molecule de glucoză,
acid sialic, colină, gliceroli şi le transferă la locul sintezei.
6. Efectori alosterici. Multe căi metabolice sunt controlate de concentraţii intracelulare de
nucleotide, inclusiv interconversiunile între purine şi pirimidine. În acest fel, nucleotidele participă la
reglarea specifică a metabolismului celular.
Căile metabolice majore din cadrul metabolismului nucleotidelor conduc la acidul uric, riboză-
1-fosfat sau malonil-CoA (fig. 3.8).

3.3. ACIDUL DEZOXIRIBONUCLEIC (ADN)

Macromolecula de ADN rezultă din polimerizarea dezoxiribonucleotidelor. O

dezoxiribonucleotidă este formată din trei componente: o bază azotată purinică sau pirimidinică, o
dezoxiriboză şi o grupare fosfat. În structura ADN-ului intră două baze purinice, adenină (A), guanină
(G) şi două pirimidinice, citozină (C) şi timină (T) (fig. 3.9). În constituţia acidului dezoxiribonucleic
intră obligatoriu toate cele patru tipuri de baze azotate, însă ordinea şi proporţia în care se găseşte
fiecare din acestea este o caracteristică de specie.

26
 Fig. 3.9. A. Structura nucleotidelor purinice [1] Fig. 3.9. B. Structura nucleotidelor pirimidinice [1]

Alături de aceste patru tipuri de baze, în ADN se pot găsi, în cazuri rare, şi alte baze azotate
(minore): purinice – inozină, N6-metiladenină, N2-metilguanină, xantină, hipoxantină, 7-metilguanină,
etc.; pirimidinice – 5-hidroximetilcitozină, 5-metilcitozină, 5-oximetilcitozină, etc [8].
Pentru prima dată o analiză amănunţită a structurii chimice a acizilor nucleici a fost efectuată de
biochimistul austriac Erwin Chargaff în 1952, folosind metoda cromatografică. S-a stabilit că în
moleculele de ADN conţinutul de adenină este egal cu conţinutul de timină (A = T), conţinutul de
citozină este egal cu conţinutul de guanină (G = C), iar conţinutul bazelor purinice este egal cu
conţinutul bazelor pirimidinice (A+G =T+C). Aceste legităţi chimice, care au primit ulterior denumirea
de regulile lui Chargaff, au stat la baza descoperirii structurii bicatenare a ADN-ului. În acelaşi timp,
raportul dintre (A+T) / (G+C) diferă şi este specific la diferite organisme [5]: Bacteriofagul T2 – 1,84;
Escherichia coli – 0,97; Saccharomyces cerevisiae – 1,80; Homo sapiens – 1,40.
În anul 1953 James Watson,
Francis Crick şi Maurice Wilkins,
folosind metoda difracţiei în raze X, au
elaborat modelul de structură bicatenară
a ADN-ului şi au postulat modelul
semiconservativ de replicare a lui.
Conform acestui model molecula de
ADN este alcătuită din două lanţuri sau
Francis Crick James Watson Maurice Wilkins catene polinucleotidice complementare,
răsucite una în jurul celeilalte, formând un helix dublu, aceasta fiind structura secundară a ADN-lui
(fig. 3.10). Pentru această descoperire savanţilor James Watson, Francis Crick şi Maurice Wilkins li s-a
decernat premiul Nobel pentru fiziologie sau medicină în 1962 [14].
Spre exteriorul moleculei de ADN se află scheletul glucidofosforic, iar spre interiorul moleculei
– bazele azotate complementare legate prin punţi de hidrogen. O nucleotidă cu adenină se asociază prin
două legături de hidrogen cu o nucleotidă cu timină sau invers – A = T sau T = A, iar o nucleotidă cu
guanină se leagă cu o nucleotidă cu citozină prin intermediul a trei legături de hidrogen sau invers – G
= C sau C = G (fig. 3.10).

27
 Fig. 3.10. A. Împerecherea bazelor azotate [11] Fig. 3.10. B. Structura secundară a ADN-ului [11]

Diametrul spiralei duble a moleculei de ADN este de 2 nm, distanţa între două nucleotide
vecine – 0,34 nm, iar o rotaţie completă a unei catene în jurul axului imaginar al moleculei cuprinde 10
perechi de nucleotide (pb). Rotirea unei catene în jurul alteia face ca dublul helix să conţină un şanţ
mare (cu un diametru de ~22 Å) şi un şanţ mic (~12 Å) (fig. 3.10. B). Lungimea unei molecule de
ADN se exprimă în kilobaze (kb), iar masa moleculară în daltoni (D).
Structura bicatenară a macromoleculelor de ADN asigură transmiterea informaţiei ereditare din
generaţie în generaţie. Acest proces se realizează datorită replicării moleculei mamă de ADN şi
formării a două molecule fiice de ADN, care ulterior se repartizează în celule fiice în cadrul diviziunii
celulare.
Stabilitatea moleculei de ADN este asigurată prin cooperarea a trei categorii de forţe [3]:
 legăturile de hidrogen ce asigură împerecherea bazelor care, deşi slabe, prin numărul lor mare
contribuie la stabilitatea macromoleculei;
 interacţiunile dintre electroni, respectiv legăturile van der Waals şi atracţiile dipol-dipol dintre
planurile bazelor suprapuse care prezintă suprafeţe speciale de contact;
 părţile hidrofile ale moleculei (glucid + fosfat) sunt îndreptate spre exteriorul elicei duble, iar
cele hidrofobe (bazele azotate) sunt repliate spre interiorul elicei, conferind moleculei o stabilitate
maximă.

Conformaţiile moleculare ale ADN-ului

Cu ajutorul metodei difracţiei în raze X, s-a demonstrat că macromolecula de ADN poate

prezenta mai multe tipuri conformaţionale, notate A, B, C, D sau Z (fig. 3.11). Acestea se deosebesc
prin înclinarea bazelor azotate faţă de axa centrală, numărul de baze azotate într-o spiră completă,
direcţia răsucirii catenelor şi printr-o serie de particularităţi fizice ale ADN-ului [3]. Moleculele de
ADN se găsesc în stări conformaţionale diferite în funcţie de gradul de hidratare a moleculei, forţei
ionice a mediului, tipul de cationi, precum şi de temperatură [8].
Conformaţia B este cea mai apropiată de modelul originar al lui Watson-Crick, prezentă în toate
celulele. Este o dublă elice de dreapta, ale cărei catene au polaritate opusă. Conţine 10 pb pe tur de
elice, dispuse perpendicular pe axul moleculei; cele două catene sunt menţinute prin legături de
hidrogen între bazele complementare.

28
 Tab. 3.1. Parametrii helixului la unele forme de ADN [2]
Parametrii helixului Conformaţii moleculare
A-ADN B-ADN Z-ADN
Sensul helixului Dreapta Dreapta Stânga
Numărul de baze în spiră 11 10 12
Distanţa dintre baze, (Å) 2,9 3,4 3,7
Diametrul moleculei, (Å) 25,5 23,7 18,4

Conformaţia A este asemănătoare primei numai că bazele sunt înclinate cu un unghi de 20° faţă
de perpendiculara axului. Această configuraţie determină modificări în pasul elicei, în numărul de baze
per tur de elice etc. Tranziţia de la conformaţia B la A se poate realiza in vivo sub acţiunea unor
proteine, iar in vitro în prezenţa solvenţilor organici.
Conformaţia C este tot de dreapta, iar diferenţele faţă de cele două tipuri conformaţionale ţin de
pasul elicei, de numărul bazelor/tură, de înclinarea bazelor. Acest tip este caracteristic pentru unele
genomuri virale.
Conformaţia D este mai puţin cunoscută. Este o elice dublă de dreapta, cu un unghi mare de
rotaţie (45°C), semănând cu helixul format de ADN glicolizat descris la fagul T2.
Conformaţia Z corespunde unor molecule de ADN care se abat de la modelul clasic. A fost
evidenţiată printr-o tehnică de difracţie în raze X: este o elice dublă răsucită spre stânga, care s-ar
datora faptului că bazele G şi C ar fi legate la întâmplare, determinând aspectul în zig-zag.

Fig. 3.11. Conformaţiile moleculare principale ale ADN-ului [11]

Modificările conformaţionale joacă un rol important în procesele de reglare a activităţii celulare

şi, în primul rând, în controlul expresiei genelor.
Macromoleculele de ADN posedă proprietăţi specifice care sunt determinate de structura lor
chimică [2].
1. Absorbţia razelor ultraviolete. Prezenţa bazelor azotate purinice şi pirimidinice în structura
ADN-ului îi conferă moleculei proprietatea de absorbţie a radiaţiilor ultraviolete cu lungimea de undă
de 260 nm. Această proprietate poate fi folosită pentru determinarea cantitativă a ADN-ului.
2. Denaturarea şi renaturarea ADN-ului. Proprietăţile fizice ale moleculelor de ADN se pot
modifica ca rezultat al acţiunii unor factori fizici (t°C) sau chimici (pH-ul, prezenţa în soluţie a
alcoolilor şi a cetonelor). S-a demonstrat, că prin încălzire la temperaturi cuprinse între 63 ̶ 100°C, la
moleculele de ADN se rup legăturile de hidrogen dintre bazele azotate, cele două catene se separă una
de alta în soluţie, proces care se numeşte denaturare. Denaturarea termică este adesea însoţită de o
fluidizare a soluţiei, fenomen denumit topire a ADN-ului [3]. După denaturare, dacă soluţia de ADN

29
este răcită brusc, cele două catene rămân în această stare, denaturarea devenind permanentă. Dacă
răcirea este lentă, legăturile de hidrogen dintre cele două catene se pot restabili, având loc procesul de
renaturare.
3. Replicarea ADN-ului. Reproducerea este una din însuşirile fundamentale ale materiei vii care
se poate realiza la nivel de organism, celular şi molecular. Replicarea ADN este un proces molecular
prin care se realizează copierea exactă a moleculelor de ADN. Sinteza ADN-ului este de tip
semiconservativ, deoarece fiecare din cele două catene e folosită ca matrice pentru sinteza unei catene
noi de ADN.
4. Reparaţia ADN-ului. Această proprietate se realizează prin mecanisme care asigură repararea
în molecula de ADN a leziunilor produse de diferiţi factori ai mediului, previne apariţia mutaţiilor şi se
bazează pe principiul complementarităţii bazelor azotate.
5. Spiralizarea şi despiralizarea ADN-ului. Proprietatea respectivă asigură trecerea
macromoleculei de ADN de la o stare funcţională la alta.
6. Flexibilitatea ADN-ului. Această însuşire asigură trecerea ADN-ului de la o formă
conformaţională la alta. Astfel, trecerea moleculei de la forma B la forma A se asociază cu activarea
ADN-ului pentru transcripţie, trecerea moleculei de la forma B la forma Z – cu inactivarea secvenţei de
ADN. Forma B a moleculei este caracteristică pentru ADN-ul în cadrul procesului de replicare, iar
forma C a moleculei este caracteristică pentru organizarea ADN-ului în structuri supramoleculare.
7. Heterogenitatea secvenţelor de ADN. Anumite secvenţe de nucleotide se întâlnesc cu
frecvenţă diferită de-a lungul moleculei de ADN. De exemplu, raportul dintre bazele azotate (A+T) /
(G+C) este diferit la diverse organisme.

3.4. ACIDUL RIBONUCLEIC (ARN)

Acidul ribonucleic (ARN) are o structură chimică asemănătoare cu cea a ADN-ului.

Ribonucleotidele sunt alcătuite din 3 componente de bază: o bază azotată purinică sau pirimidinică, o
riboză şi o grupare fosfat. În structura ARN-ului intră două baze purinice, adenină (A), guanină (G) şi
două pirimidinice, citozină (C) şi uracil (U) (fig. 3.9). Spre deosebire de ADN, molecula de ARN este
monocatenară (fig. 3.12).

Fig. 3.12. Deosebiri între moleculele de ARN şi ADN [1]

În dependenţă de funcţiile pe care le îndeplineşte ARN-ul în celulă se deosebesc: ARN viral şi

ARN celular.
ARN-ul viral este înzestrat cu funcţie de depozitare şi transmitere a informaţiei genetice în
generaţiile virale succesive prin replicare. Se întâlneşte la unii ribovirusuri cum ar fi: virusul
mozaicului tutunului (VMT), virusul gripei, virusul poliomelitei, unii bacteriofagi.
ARN-ul celular îndeplineşte funcţii esenţiale în procesul de decodificare a informaţiei genetice
în procesul de biosinteză a proteinelor. Se disting câteva tipuri principale de ARN celular: ARN
mesager (ARNm), ARN de transport (ARNt), ARN ribozomal (ARNr) şi ARN nuclear mic (ARNsn).

30
 ARN mesager (ARNm) se sintetizează pe una din catenele de ADN (3'-5' – matrice), transcrie şi
transportă informaţia ereditară din nucleu în citoplasma celulei, la locul de sinteză a proteinelor –
ribozomi. Ulterior, ARNm reprezintă o matrice pentru asamblarea lanţului polipeptidic al moleculei de
proteină. Molecula de ARNm matur conţine, pe lângă secvenţa codificatoare, şi secvenţe reglatoare
(fig. 3.13).

Fig. 3.13. Organizarea ARNm la eucariote [10]: CAP – (engl. cap – capac); UTR – secvenţe
netranslate de ARNm (engl. untranslated regions); CDS (engl. coding sequence); Poly-A (engl.
polyadenylation)

Capătul 5′ este protejat de o guanină metilată – 7-metilguanozină, structură care asigură o

stabilitate a moleculei de ARN datorită unei legăturii nespecifice 5'-5' şi reprezintă un sit de
recunoaştere pentru ribozomi în iniţierea translaţiei (fig. 3.14). Această secvenţă se numeşte CAP (engl.
cap ̶ capac) şi este urmată de o secvenţă netranslată 5'-UTR (secvenţa lider). Secvenţa UTR este
formată la om din circa 200 de nucleotide şi reprezintă un sit de legare a ARNm de ribozom. Secvenţa
codificatoare controlează ordinea asamblării aminoacizilor în polipeptid. La începutul secvenţei
codificatoare de ARNm 5′ este prezent codonul de start al translaţiei AUG, iar sfârşitul translaţiei este
marcat de unul din codonii STOP – UAA, UAG, UGA. Codonul STOP este urmat de o secvenţă
netranslată 3'-UTR alcătuită la om din aproape 800 de nucleotide [16]. Secvenţa netranslată coada
Poly-A este formată din 100-200 de nucleotide cu adenină, asigură o stabilitate a capătului 3' al
moleculei şi controlează transferul ARNm din nucleu în citoplasmă.

Fig. 3.14. Structura 5'-CAP [17] Fig. 3.15. Structura ARNt [2]

ARN de transport (ARNt) transportă aminoacizii proteici la ribozomi – sediul de sinteză a

proteinelor. Astfel, ARNt serveşte în calitate de translator al codului genetic de pe ARNm şi ca adaptor
pentru aminoacizii proteici corespunzători. Fiecare moleculă este formată din ~70 ̶ 80 nucleotide care
formează o structură secundară specifică – frunză de trifoi [15]. Molecula ARNt conţine în afară de
cele patru baze majore A, U, G, C şi câteva baze minore: pseudouracil (ψ), dihidrouridina (D), timina
(T) etc. În molecula de ARNt sunt prezente câteva regiuni funcţionale distincte (fig. 3.15):
 braţul acceptor este un segment terminal monocatenar trinucleotidic CCA care are rolul de
acceptor pentru aminoacidul specific activat;
 bucla TψC este implicată în legarea de suprafaţa ribozomului;

31
  bucla D este responsabilă de legarea de enzima aminoacil ARNt-sintetaza;
 bucla anticodon este formată dintr-un triplet de nucleotide cu o secvenţă complementară bazelor
azotate dintr-un codon de ARNm, are proprietatea de a se împerechea cu codonul ARNm în baza
principiului complementarităţii.
ARN ribozomal (ARNr) repezintă circa 80 ̶ 85% din cantitatea totală de ARN celular. ARNr
constituie circa 60%, iar proteinele – 40% din masa ribozomilor [13]. În fiecare subunitate a
ribozomilor (la eucariote subunitatea mare – 60S, subunitatea mică – 40S) există o singură catenă de
ARNr, care se sintetizează în nucleolul celular. Aşadar, ARNr are un rol structural şi participă la
sinteza proteinelor, asigurând legătura dintre ribozom, ARNm şi ARNt.

Tab. 3.2. Tipurile de ADNr [13]

Tipul Mărimea, (S) Subunitatea mare a Subunitatea mică a
celulelor ribozomului (ARNr) ribozomului (ARNr)
Procariote 70S 50S (5S : 120 nt; 23S : 2906 nt) 30S (16S : 1542 nt)
(E. coli)
Eucariote 80S 60S (5S:121 nt; 5.8S:156 nt; 28S:5070 nt) 40S (18S : 1869 nt)
(H. sapiens)

ARN nuclear mic (ARNnm) este reprezentat de secvenţe de câteva zeci de nucleotide şi intră în
componenţa enzimelor ce catalizează metabolismul acizilor nucleici (primaza, telomeraza,
splicesomul).

3.5. CODUL GENETIC

După descoperirea rolului genetic şi a structurii moleculare a acizilor nucleici, în 1954

ciberneticianul american George Gamow emite ipoteza, că în macromolecula de ADN este codificată
biochimic informaţia genetică necesară sintezei moleculelor de proteine. Legătura dintre acizii nucleici
şi proteine se realizează cu ajutorul codului genetic, un limbaj biochimic prin care o secvenţă de 3
nucleotide din ADN determină prezenţa unui anumit aminoacid în molecula proteică (fig. 3.16).

Fig. 3.16. Experimentul care demonstrează relaţia dintre ARNm − polipeptid [1]

Unitatea funcţională a codului genetic este codonul. Codul genetic, alcătuit din 64 de codoni,
codifică 20 de aminoacizi proteici standard. Trei dintre codoni (UAA, UAG, UGA) se numesc STOP,
nu codifică aminoacizi şi servesc ca semnale pentru terminarea sintezei catenei polipeptidice.

32
 Acest alfabet al vieţii a fost
descifrat de Marchall Nirenberg,
Robert Holley şi Gobind Khorana în
anii 60 ai secolului XX. Pentru
această realizare savanţilor li s-a
decernat premiul Nobel pentru
fiziologie sau medicină în anul 1968
[14]. Prin urmare, în fiecare celulă,
Robert Holley Gobind Khorana Marchall Nirenberg în moleculele de ADN este stocată
toată informaţia genetică a organismului, care se realizează în cadrul procesului de biosinteză a
proteinelor în ontogeneză.
Codul genetic are următoarele proprietăţi.
1. Codul genetic este universal, cu mici excepţii. Aminoacizii proteici sunt codificaţi de aceeaşi
codoni, indiferent de organismul în care se realizează biosinteza proteinelor. Universalitatea codului
genetic impune ideea că toate organismele vii provin dintr-un singur strămoş, care a apărut în urma
unui îndelungat proces de evoluţie a materiei.
2. Codul genetic este tripletar, un codon este alcătuit din 3 nucleotide (triplet).
3. Codul genetic este degenerat. Toţi aminoacizii, cu excepţia metioninei şi a triptofanului, sunt
codificaţi de mai mulţi codoni. Această proprietate are o mare importanţă în stabilitatea transferului de
informaţie genetică din generaţie în generaţie. Spre exemplu, codonii UCU, UCC, UCA, UCG codifică
aminoacidul serina. Dacă al treilea nucleotid va fi înlocuit în urma unei mutaţii, structura proteinei va
rămâne neschimbată.
Tab. 3.3. Codul genetic însris în ARNm
Prima A doua literă A treia
literă U C A G literă

Phe, F UUU UCU Tyr, Y UAU Cys, C UGU U

U UUC Ser, S UCC UAC UGC C
Leu, L UUA UCA Stop UAA Stop UGA A
UUG UCG Stop UAG Trp, W UGG G

CUU CCU His, H CAU CGU U

C Leu, L CUC Pro, P CCC CAC Arg, R CGC C
CUA CCA Gln, Q CAA CGA A
CUG CCG CAG CGG G

AUU ACU Asn, N AAU Ser, S AGU U

A Ile, I AUC Thr, T ACC AAC AGC C
AUA ACA Lys, K AAA Arg, R AGA A
Met, M AUG ACG AAG AGG G

GUU GCU Asp, D GAU GGU U

G Val, V GUC Ala, A GCC GAC Gly, G GGC C
GUA GCA Glu, E GAA GGA A
GUG GCG GAG GGG G

4. Codul genetic este colinear. Succesiunea codonilor din molecula de ARNm matur este liniară
cu succesiunea aminoacizilor din proteina sintetizată.
5. Codul genetic este specific. Unul şi acelaşi triplet codifică un aminoacid specific. De
exemplu, UUU nu codifică aminoacidul serina, ci aminoacidul fenilalanina.

33
 6. Codul genetic este nesuprapus. Codonii vecini din molecula de ARNm nu au nucleotide
comune. Spre exemplu, secvenţa de ARNm matur, care se începe cu nucleotidele AUG/AGC/GCA, nu
este citită AUG/UGA/GAG, ci strict pe triplete.
7. Codul genetic este fără virgule. Succesiunea de codoni din ARNm se citeşte secvenţial,
codon după codon, fără semne de separare.
În citirea mesajului genetic purtat de ARNm un rol important îl au 3 codoni − UAA, UGA, UAG
– stop sau nonsens. Codonii stop nu codifică aminoacizi ci servesc ca semnale pentru terminarea
sintezei unei catene polipeptidice. Dintre cei 61 de codoni sens 2 marchează inceputul sintezei unui lanţ
polipeptidic – AUG şi GUG.

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. O nucleotidă este alcătuită din trei componente: a)....................; b).......................; c).......................
1.2. ADN-ul stochează informaţia.............................................................................................................
1.3. Molecula de ARN este o structură.......................................................................................................
1.4. În componenţa acizilor nucleici intră monoglucida............................................................................
1.5. Se cunsosc ...............tipuri de ARN celular:........................................................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Bazele azotate formează împreună cu monoglucidele dezoxiriboza şi riboza – nucleozide.

2.2. Nucleozidele purinice se hidrolizează mai greu decât nucleozidele pirimidinice.
2.3. ADN-ul este substratul material al informaţiei genetice.
2.4. În molecula de ADN conţinutul de A + T = G + C.
2.5. ADN-ul extranuclear este liniar.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Molecula de ARN: a) adenină; b) guanină; c) uracil; d) timină; e) citozină.

3.2. ADN-ul eucariotelor reprezintă:
a) un lanţ polinucleotidic monocatenar; b) o spirală polinucleotidică monocatenară; c) un lanţ
polinucleotidic bicatenar; d) o spirală polinucleotidică bicatenară.
3.3. Un segment bicatenar al moleculei de ADN conţine 2400 de nucleotide, dintre care 300 cu
adenină. Câte nucleotide cu citozină conţine acest segment? A. 300. B. 750. C. 900. D. 1800.
3.4. Un segment bicatenar de ADN conţine 720 de nucleotide cu adenină şi timină (48% din numărul
total de nucleotide). Determinaţi numărul total de nucleotide cu guanină în segmentul respectiv.
A. 195. B. 390. C. 720. D. 360.
3.5. ADN-ul celular este localizat în:
a) nucleu; b) reticulul endoplasmatic; c) mitocondrii; d) cloroplaste; e) aparatul Golgi; f) lizozomi.

34
4. Asociaţi.

Celula umană
1. 46 molecule de ADN A. Celule sexuale
2. 23 molecule de ADN B. Aparat Golgi
3. ADN liniar C. Celule somatice
4. ADN circular D. Mitocondrie
E. Nucleu
F. Ribozomi

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

5.1. Adenină; guanină; dezoxiriboză; timină; citozină; riboză.

5.2. Timină; citozină; guanină; adenină, uracil.
5.3. ATP; ADN; ARN, proteină.

6. Completaţi tabelul.

ADN/ARN
Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Proprietăţile fizico-chimice ale ADN-ului.

7.2. Structura şi funcţiile ADN-ului în celulă.
7.3. Structura şi funcţiile ARN-ului în celulă.
7.4. Proprietăţile codului genetic.

GLOSAR

Angstrom (Å) – unitate de măsură a lungimii egală cu 10-10 m sau 0,1 nm.
Difracţia de raze X – (engl. XRD – X-Ray Diffraction) este o metoda de analiză nedistructivă a
structurii atomice sau moleculare a cristalelor.
Furanoză – monoglucidă ciclică (cu inel furanic) alcătuită din 5 atomi de carbon.
Genă – un segment al macromoleculei de ADN care codifică un polipeptid, o moleculă de ARNt sau
ARNr.
Genom – totalitatea moleculelor de ADN în celulă.
Mozaic ̶ viroză a plantelor, manifestată prin apariţia unor pete decolorate pe frunze, care alternează cu
porțiuni colorate normal, având aspectul de mozaic.
Piranoză − monoglucidă ciclică (cu inel piranic) alcătuită din 6 atomi de carbon.
Transcripţie – proces de sinteză a unei molecule de ARN pe o catenă matrice de ADN 3'-5'.
Translaţie – proces de sinteză a unui polipeptid pe o matrice de ARNm asociată cu ribozomii celulari.
Pentoză – monoglucidă cu 5 atomi de carbon.

35
 BIBLIOGRAFIE

1. Ardelean, A., Roşu, I., Istrate, C. Genetică. Atlas şcolar. Bucureşti, 2002.
2. Cemortan, I., Capcelea, S., Ţaranov, L., Amoaşii, D. Curs de biologie moleculară. Chişinău, USMF,
2000.-243 p.
3. Cornea, C., Vătafu, I., Barbu, A. Elemente de inginerie genetică. – Bucureşti, All Educational,
1998.-184 p.
4. Duca, M. Fiziologie vegetală. – Chişinău, Ştiinţa, 2006.-287 p.
5. Palii, A. Genetica. – Chişinău, Museum, 1998.-352 p.
6. Popa, N. Genetica. Curs de prelegeri. – Chişinău, Centrul Editorial al USM, 2000.-382 p.
7. Voet, D., Pratt, Ch., Voet, J. Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version,
2012.-1208 p.
8. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин, Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций – Россия, Красноярск, 2008.
9. http: Hershey – Chase experiment // en.wikipedia.org/wiki/ Hershey-Chase
10. http: Messenger RNA //en.wikipedia.org/wiki/Messenger_RNA
11. http: Nucleic acid structure //en.wikipedia.org/wiki/Nucleic_acid_structure
12. http: Nucleotides //en.wikipedia.org/wiki/Nucleotides
13. http: Ribosomal RNA //en.wikipedia.org/wiki/Ribosomal_RNA
14. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
15. http: Transfer RNA //en.wikipedia.org/wiki/Transfer_RNA
16. http: 3'-UTR //en.wikipedia.org/wiki/3'_UTR
17. http: 5'-CAP//en.wikipedia.org/wiki/Five_prime_cap

36
 CAPITOLUL 4. AMINOACIZII, PEPTIDELE ŞI PROTEINELE

4.1. Aminoacizii
4.2. Peptidele şi polipeptidele
4.2. Clasificarea şi caracteristica generală a proteinelor
4.3. Organizarea structurală a proteinelor
4.4. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor
4.5. Funcţiile proteinelor în celulă

4.1. AMINOACIZII

Aminoacizii sunt compuşi organici care conţin în molecula lor cel puţin o grupare aminică NH2
şi o grupare carboxilică O=C–OH. Aminoacizii sunt substanţe solide, cristaline, solubile în acizi diluaţi
şi în baze alcaline, predominant solubile în apă, greu solubile în alcooli
şi insoluble în solvenţi organici. Aminoacizii au puncte de topire şi
fierbere relativ ridicate, peste 250°C. Particularităţile proprietăţilor
fizico-chimice ale aminoacizilor sunt determinate de prezenţa
concomitentă în molecule a diferitor grupe funcţionale – aminice şi
carboxilice. Datorită prezenţei acestora, aminoacizii sunt substanţe
4.1. Formula generală a unui amfotere şi pot intra în reacţie ca amine şi ca acizi carbonici.
α-aminoacid [11] Aminoacizii având o formulă generală, se deosebesc prin structura
radicalului (R), care determină proprietăţile specifice ale aminoacidului.
De exemplu, aminoacidul alanina are un radical simplu – CH3, radicalul aminoacidului cisteina conţine
sulf – CH2SH etc.
Plantele superioare verzi sintetitizează toţi aminoacizii necesari din săruri de amoniu, nitraţi,
cetoacizi sau oxiacizi. Animalele sintetizează majoritatea aminoacizilor din produse neazotate ale
metabolismului şi azot amoniacal.
Aminoacizii îndeplinesc următoarele funcţii biologice:
 aminoacizii sunt elemente structurale ale peptidelor, proteinelor, acizilor biliari;
 unii aminoacizi sunt transmiţători de semnale, precursori de neurotransmiţători şi hormoni;
 aminoacizii au un rol central în metabolismul substanţelor azotoase, sunt donori de azot,
participă la biosinteza purinelor, vitaminelor, alcaloizilor, sunt metaboliţi intermediari în ciclul ureei.
În prezent se cunosc peste 400 de aminoacizi [5], iar în componenţa proteinelor celulare intră 20
de α-aminoacizi standard (proteici), în timp ce ceilalţi aminoacizi (neproteici) sunt prezenţi în celulă în
formă liberă.
Aminoacizii neproteici, de asemenea, au un rol metabolic şi structural important:
 β-alanina – intră în structura coenzimei A;
 acidul γ - aminobutiric (GABA) – este un mediator chimic la nivelul sistemului nervos central;
 5- hidroxitriptofanul – este un precursor al serotoninei;
 ornitina şi citrulina – sunt intermediari în sinteza ureei;
 homocisteina şi homoserina – sunt intermediari în metabolismul unor aminoacizi.

Proprietăţile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii fiind substanţe amfotere care dau reacţii caracteristice atât datorită prezenţei
grupărilor aminice şi carboxilice, cât şi datorită prezenţei ambelor grupări în molecula lor.

37
 1. Reacţii datorită grupării aminice.
1.1. Formarea de săruri cu acizi organici şi anorganici. Gruparea aminică are caracter bazic şi
reacţionează cu acizii formând săruri – clorhidraţi, sulfaţi, azotaţi etc. (fig. 4.2).

Fig. 4.2. Reacţia unui α-aminoacid cu acid clorhidric [7]

1.2. Formarea de hidroxiacizi. Aminoacizii analog aminelor primare reacţionează cu acidul

azotos şi formează hidroxiacizi (fig. 4.3).

Fig. 4.3. Reacţia unui α-aminoacid cu acid azotos [7]

Din volumul de azot care se degajă se poate stabili numărul grupărilor aminice din molecula
aminoacidului. Această reacţie stă la baza dozării aminoacizilor prin metoda Van Slyke [3]
1.3. Formarea de baze Schiff. Aminoacizii reacţionează cu aldehidele şi formează prin reacţii de
condensare baze Schiff (fig. 4.4). Acestea rezultă din combinarea unei amine sau a unor substanţe cu
grupări aminice cu o aldehidă.

Fig. 4.4. Reacţia unui α-aminoacid cu o aldehidă [7]

Bazele Schiff ale aminoacizilor au caracter acid şi se utilizează pentru dozarea volumetrică a
aminoacizilor la nivelul grupărilor carboxilice.

2. Reacţii datorită grupării carboxilice.

2.1. Formarea de săruri cu baze. Aminoacizii reacţionează cu baze la nivelul grupării
carboxilice şi formează săruri (fig. 4.5).

Fig. 4.5. Reacţia unui α-aminoacid cu o bază [7]

2.2. Formarea de esteri. Aminoacizii reacţionează cu alcooli formând esteri (fig. 4.6).

Fig. 4.6. Reacţia unui α-aminoacid cu alcool etilic [7]

În rezultatul reacţiei aminoacizii din stare solidă se transformă în esteri lichizi, amestecul cărora
se poate separa prin distilare fracţionată cu vid.

38
 3. Reacţii datorită prezenţei ambelor grupe funcţionale în molecula aminoacizilor.
3.1. Formarea legăturilor peptidice. Prin eliminarea unei molecule de apă dintre gruparea
carboxilică a unui aminoacid şi gruparea aminică a altui aminoacid se formează peptide. Legătura ce se
formează între cei doi aminoacizi se numeşte legătură peptidică (–CO–NH–) (fig. 4.9).
3.2. Formarea sărurilor complexe. Aminoacizii formează cu metalele grele (Cu, Ni, Co, Pb, Fe,
etc.) săruri complexe, colorate, numite chelaţi.

Clasificarea aminoacizilor

În funcţie de poziţia grupei aminice în scheletul carbonic faţă de grupa carboxilică se deosebesc
α-, β-, γ- aminoacizi. La α-aminoacizi gruparea aminică şi carboxilică sunt legate de acelaşi atom de
carbon, la β-аminoacizi gruparea aminică este separată de gruparea carboxilică printr-un atom de
carbon, la γ-aminoacizi gruparea aminică este separată de gruparea carboxilică prin doi atomi de carbon
etc (fig. 4.7).

Fig. 4.7. Poziţia grupei NH2 în raport cu gruparea COOH

Sub aspectul structurii, după poziţia grupei NH2 faţă de atomii de carbon asimetrici din catena
carbonică, aminoacizii pot aparţine configuraţiei L sau D. În natură predomină L-aminoacizii. Dacă gru
pa aminică este situată la sânga în raport cu
atomul asimetric de carbon, atunci aminoacidul
are configuraţia L, dacă grupa aminică este situată
la dreapta faţă de atomul asimetric de carbon −
aminoacidul are configuraţia D (fig. 4.8).
α-Aminoacizii au unul sau doi atomi de
carbon asimetrici (cu excepţia glicinei) şi
Fig. 4.8. Izomeri ai aminoacizilor sub aspect structural respectiv posedă activitate optică. Astfel,
aminoacidul α-alanina poate fi prezent în două for
me optic active: dextrogiri (+), deviază planul de polarizare a luminii în soluţii apoase spre dreapta sau
levogiri (–), deviază planul de polarizare a luminii spre stânga. În natură se găseşte, de obicei, numai
una din formele optic active, dextrogiră sau levogiră. Activitatea optică nu este dependentă de forma
structurală D sau L. Aminoacizii obţinuţi prin sinteză sunt racemici.
Clasificarea modernă a aminoacizilor proteinogeni se realizează în funcţie de polaritatea
radicalilor chimici, capacitatea lor de a intra în reacţie cu apa la un pH = 7.0 [4].
1) Aminoacizi cu radicali nepolari – alanină, valină, leucină, izoleucină, glicină, prolină,
metionină. Acesti aminoacizi sunt compuşi hidrofobi.
2) Aminoacizi cu radicali polari fără sarcină electrică – serină, treonină, cisteină, asparagină şi
glutamină. Aminoacizii respectivi sunt mai solubili în apă, mai hidrofili decât aminoacizii nepolari,
întrucât conţin grupe funcţionale care formează legături de hidrogen cu apa.
3) Aminoacizi cu radicali aromatici – fenilalanină, tirozină şi triptofan. Radicalii acestor
aminoacizi posedă compuşi ciclici, sunt relativ nepolari, pot participa la interacţiuni hidrofobe.
4) Aminoacizi cu radicali cu sarcină negativă – acid glutamic şi acid aspartic. Aminoacizii
respectivi au o grupă carboxilică suplimentară, un caracter acid şi sunt hidrofili.
5) Aminoacizi cu radicali cu sarcină pozitivă – lizină, arginină, histidină. Aceşti aminoacizi au
un caracter bazic şi sunt compuşi hidrofili.

39
 Aminoacizii se clasifică şi în funcţie de proprietăţile chimice ale radicalilor (anexa 1) [2]:
1) alifatici – glicină, alanină, valină, leucină, izoleucină;
2) cu sulf – serină, metionină;
3) aromatici – fenilalanina, tirozina, triptofan;
4) iminoacizi – prolină;
5) neutri – serină, treonină, asparagină, glutamină;
6) acizi – acid glutamic, acid aspartic;
7) bazici – lizină, arginină, histidină.
Pe lângă aminoacizi standard, în componenţa unor proteine intră şi aminoacizi specifici –
selenocisteină (Sec) şi pirolizină (Pyl).
Plantele verzi pot sintetiza toţi aminoacizii proteici. O parte din aminoacizi, 8 la număr, care se
numesc esenţiali nu se sintetizează în organismul animalelor şi omului: triptofan, fenilalanină,
metionină, lizină, valină, treonină, izoleucină, leucină. Nutriţia cu proteină săracă în aminoacizi
esenţiali poate duce la o încetinire a creşterii, poate fi cauza unor dereglări de metabolism, stări de
oboseală şi anxietate.

4.2. PEPTIDELE ŞI POLIPEPTIDELE

Prezenţa concomitentă în moleculele de α-aminoacizi a grupării aminice şi carboxilice conferă

aminoacizilor capacitatea de a intra în reacţii de policondensare şi formare a legăturilor peptidice dintre
aminoacizi. În rezultatul unei astfel de reacţii se formează biopolimeri – peptide, polipeptide şi
proteine. Numărul şi succesiunea aminoacizilor în lanţurile polipeptidice sunt strict specifice şi
determină proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor. Legătura ce se formează între gruparea carboxili
că a unui aminoacid şi gruparea aminică a altui
aminoacid se numeşte legătură peptidică –CO–
NH– (fig. 4.9). Legăturile peptidice se formează
prin eliminarea unei molecule de apă, proces care
se numeşte condensare şi se rup în urma
adiţionării unei molecule de apă – hidroliză.
Peptidele şi polipeptidele sunt substanţe
naturale care se găsesc în celulă în stare liberă sau
ca produse intermediare în procesul de hidroliză a
proteinelor. Astfel de peptide cu funcţii biologice
precum: hormoni, toxine, neuropeptide,
antibiotice se formează prin biosinteză. Peptidele
Fig. 4.9. Formarea unui dipeptid [11] au fost descoperite de către chimistul german
Hermann Fischer, laureat al premiului Nobel pen-
tru chimie în 1902 [23]. Catenele peptidice diferă între ele prin numărul, natura şi ordinea
aminoacizilor. În funcţie de numărul de aminoacizi din lanţul peptidic se poate face următoarea
clasificare:
 peptide – rezultă prin înlănţuirea unui număr de până la 50 de aminoacizi. Dintre acestea,
oligopeptidele se formează din condensarea a 2 ̶ 10 aminoacizi, în timp ce polipeptidele rezultă din
condensarea unui număr mai mare de 10 aminoacizi.
 proteine – complexe moleculare care se formează prin înlănţuirea unui număr mai mare de 50
de aminoacizi.
Peptidele posedă o activitate fiziologică înaltă şi reglează diferite procese biologice. În funcţie
de acţiunea lor bioreglatoare, peptidele sunt substanţe cu o activitate hormonală (glucagon, oxitocină,
vasopresină, etc.); cu efect analgezic (peptide opiacee); reglatoare de apetit (endorfine, neuropeptid-Y,
leptină, etc.), tensiune arterială şi vasoconstricţie (anghiotensină II, bradichinină, etc.), activitate
nervoasă superioară [25].

40
 Peptidele pot forma numeroşi izomeri în funcţie de tipul, numărul şi succesiunea aminoacizilor
din lanţul polipeptidic. Teoretic din 4 aminoacizi diferiţi se pot forma 24 de peptide izomere, din 6
aminoacizi 720 de peptide izomere, iar din 10 aminoacizi diferiţi 3,600,000 de peptide izomere.
Peptidele şi polipeptidele sunt substanţe solide, cristaline, solubile în apă şi insolubile în
solvenţi organici. Soluţiile peptidelor şi polipeptidelor nu coagulează sub acţiunea căldurii. Soluţiile
polipeptidelor superioare precipită prin adăugare de săruri ale metalelor grele. Peptidele şi polipeptidele
sunt substanţe cu caracter amfoter şi posedă activitate optică.
Sub aspect chimic ambele grupe de substanţe dau reacţii asemănătoare aminoacizilor, la nivelul
grupărilor aminice şi carboxilice libere. Polipeptidele superioare dau reacţii de precipitare şi de culoare
asemănătoare proteinelor. Toate peptidele şi polipeptidele hidrolizează în mediul acid, bazic sau sub
influenţa unor enzime numite peptidaze.
Unele peptide naturale sunt importante în industria alimentară. Printre acestea pot fi menţionate
următoarele: glutationul, carnisina, anserina.
Glutationul (γ-glutamil-cistenil-glicocol) este o tripeptidă formată din trei resturi de aminoacizi
– acidul glutamic, cisteină, glicină, prezentă în aproape toate celulele vii. În cantităţi mari, glutationul
se găseşte în boabele de grâu germinat (până la 0,45 % din masa uscată), carnea de vită şi pui, în
levurile vechi, struguri, roşii, portocale, cartofi, spanac.
Glutationul este o substanţă solidă, albă,
solubilă în apă şi alcool, are 2 grupe carboxilice
libere şi respectiv un caracter pronunţat acid (pH
= 2,83).
Datorită prezenţei grupării sulfhidrilice (–SH)
glutationul are proprietăţi reducătoare puternice şi
poate exista în două forme: redusă (G-SH) şi
oxidată (G-S-S-G) (fig. 4.10). Forma oxidată este
alcătuită din două molecule de glutation redus,
legate printr-o legătură (-S-S-) disulfidică.
Reducerea glutationului oxidat are loc pe baza
surselor de hidrogen, formate în procesul
metabolismului. Aceste forme trec uşor una în
alta.
Transformările reciproce ale formelor reduse
şi oxidate ale glutationului au loc în prezenţa
acidului dehidroascorbic care este acceptor de
hidrogen şi sunt catalizate de enzima
glutationreductaza. Datorită acestor transformări
glutationul participă în numeroase procese de
oxidoreducere în organism; este un transportor de
hidrogen neenzimatic.
Glutationul, fiind un reducător intracelular
puternic, protejează grupele sulfhidrilice (–SH) ale
proteinelor şi enzimelor de oxidare, participă la
Fig. 4.10. a) Biosinteza glutationului; b) glutation redus
şi oxidat [4] descompunerea peroxizilor (Н2О2) şi reducerea
acidului ascorbic, are funcţie de coenzimă în unele
enzime (glutationperoxidaze, catepsine, papaine), activează enzimele proteolitice de origine vegetală,
care au în centrul activ gruparea –SH (enzime tiolice), are un rol în transportul aminoacizilor prin
membrana celulară. Glutationul are importanţă în metabolism şi în calitate de moleculă hidrofilă care
se ataşează de enzimele ficatului la substanţele toxice hidrofobe în procesul de biotransformare şi
eliminare a lor din organism.

41
 În seminţele germinate ale cerealelor se activează enzimele proteolitice care hidrolizează
proteinele, formând astfel polipeptide şi aminoacizi. Astfel, la a patra zi de germinare a orzului,
cantitatea de glutation în boabe creşte de 2,5 ori.
Modificarea particularităţilor tehnologice şi de panificaţie ale boabelor cerealelor se explică prin
faptul că creşte solubilitatea proteinelor în apă, se reduce conţinutul de proteine şi se măreşte conţinutul
de compuşi azotaţi neproteici şi aminoacizi liberi. Glutenul grâului îşi pierde elasticitatea, devine
lipicios, fragil, fapt care duce la schimbarea proprietăţilor aluatului. În panificaţie pentru a preveni
distrugerea glutenului, glutationul redus se oxidează cu acid dehidroascorbic (vitamina C oxidată).

4.3. CLASIFICAREA ŞI CARACTERISTICA GENERALĂ A PROTEINELOR

Proteinele (gr. proteinos – primar) sunt compuşi organici macromoleculari alcătuiţi din atomi de
carbon, hidrogen, oxigen şi azot. O parte din proteine formează complexe cu molecule care conţin P,
Fe, Cu, Zn. Proteinele reprezintă componente principale ale celulelor şi posedă:
 un nivel înalt de organizare structurală;
 o diversitate moleculară;
 o specificitate tisulară şi de specie.
În celulele de origine animală conţinutul de proteine poate să ajungă până la 50% din masa
uscată. Proteinele se pot clasifica după o serie de criterii de bază – chimice, conformaţionale,
funcţionale.
În dependenţă de structura chimică proteinele se împart în două grupe mari: proteine simple −
holoproteine şi proteine complexe − heteroproteine. În componenţa proteinelor simple intră doar
resturi de aminoacizi, iar proteinele complexe sunt alcătuite dintr-o componentă proteică şi o
componentă de natură neproteică − grupă prostetică.

Proteinele simple

Proteinele simple se clasifică în funcţie de solubilitatea lor în diferite medii. Se cunosc

următoarele clase de proteine: albumine, globuline, prolamine, gluteline, histone, protamine.
Albuminele sunt solubile în apă, au caracter slab acid, au o masă moleculară relativ mică,
coagulează prin încălzire la 70°C şi conţin toţi aminoacizii esenţiali. Sunt răspândite în organismele
animale (ovalbumina din albuşul de ou, mioglobina din ţesutul muscular, serumalbumina din plasma
sângelui, lactalbumina din lapte – urda preparată prin fierberea zerului, nu este altceva decât
lactalbumina precipitată) şi vegetale, preponderent în seminţe (legumelina în seminţele plantelor
leguminoase; leucozina din seminţele de cereale, faseolina în fasole). Fierberea produselor care conţin
albumine determină apariţia unei spume albe care provine din coagularea albuminelor. Unele albumine
vegetale precum ricina extrasă din ricin (Ricinus communis) sunt toxice, având proprietatea de a
aglutina globulele roşii din sânge.
Globulinele sunt solubile în soluţiile diluate de săruri. Din soluţii saline globulinele precipită
prin adăugare de sulfat de amoniu sau prin diluare cu apă. Prin fierbere globulinele coagulează mai
greu decât albuminele. Globulinele au masa moleculară mare şi au un caracter acid mai pronunţat decât
albuminele, datorită conţinutului ridicat de acid aspartic şi acid glutamic. Dintre cele mai cunoscute
globuline animale fac parte: serumglobulina din sânge, ovoglobulina din ou, fibrinogenul din sânge,
lactoglobulina din lapte, miozina din muşchi. La plante globulinele se găsesc în cantitate mai mare în
seminţe, fiind depozitate ca substanţe de rezervă. Din seminţele de plante au fost izolate: legumina din
mazăre, faseolina din fasole, glicinina din soie, arachina din alune etc.
Prolaminele sunt proteine vegetale solubile în soluţii alcoolice apoase; conţinutul ridicat de
prolină (de unde le şi derivă numele), acid aspartic şi acid glutamic le conferă un caracter acid
pronunţat. Prolaminele nu coagulează sub acţiunea căldurii şi au o valoare alimentară redusă deoarece

42
conţin în cantităţi foarte mici doi aminoacizi esenţiali – lizină şi triptofan. Principalii reprezentanţi ai
prolaminelor unor graminee sunt: gliadina (din grâu), zeina (din porumb), hordeina (din orz), aveina
(din ovăz).
Glutelinele sunt proteine vegetale solubile în soluţii diluate de baze şi acizi. Prezenţa acidului
glutamic (peste 20%) şi a acidului aspartic în structura glutelinelor le imprimă un caracter acid
pronunţat. Glutelinele au o valoare alimentară mai mare decât prolaminele. Cele mai studiate gluteline
sunt glutelina (din porumb), glutenina (din grâu) şi orizenina din (orez). Glutelinele împreună cu
prolaminele sunt componentele principale ale glutenului. Proteinele din gluten, prin punţile -S-S-,
conferă făinii de grâu proprietatea de a fi panificată. Glutenul imprimă pâinii porozitate, volum
corespunzător şi un grad mare de digestibilitate. Faina de porumb şi orez nu conţine gluten, nu are
proprietăţi panificabile, în comparaţie cu făina de grâu, secară şi orz.
Histonele sunt proteine solubile în apă, au un caracter bazic determinat de conţinutul ridicat de
arginină, lizină şi histidină. Se găsesc sub formă de proteine simple, predominant în regnul vegetal, în
globulele roşii şi lapţii peştilor, dar mai ales sub forma de proteine asociate cu acizii nucleici în
cromozomi.
Protaminele sunt proteine solubile în acizi diluaţi, au caracter bazic accentuat datorită prezenţei
aminoacizilor bazici (lizină, histidină, arginină) în proporţie de 60%. Sunt proteine cu o masă
moleculară mică (până la 12.000 D) prezente doar în regnul animal, se găsesc în cantităţi mari în lapţii
de peşte.
Proteinele complexe

Componenta prostetică la heteroproteine poate fi reprezentată de glucide (glicoproteine), lipide

(lipoproteine), acid fosforic (fosfoproteine), pigmenţi (cromoproteine), un metal (metaloproteine) sau
de un acid nucleic (nucleoproteine).
1. Glicoproteinele au componenta prostetică reprezentată de monoglucide (glucoză, manoză,
galactoză, acizi uronici, xiloză), diglucide sau poliglucide. Glicoproteinele sunt un component
structural important al membranelor celulare animale şi vegetale. Din clasa glicoproteinelor fac parte
anticorpii, interferonii, proteinele plasmei sangvine, laptelui, proteinele membranare, majoritatea
hormonilor. Fasola uscată conţine o proteină de rezervă (vicilina) care conţine manoză şi N-
acetilglucozoamină legate de aminoacidul asparagina. În seminţele de ricin şi în organele vegetale ale
unor leguminoase (soia, fasole, mazăre) se găsesc glicoproteine toxice care determină aglutinarea
eritrocitelor.
2. Lipoproteinele au o componentă prostetică reprezentată de fosfolipide, trigliceride, colesterol
liber sau esterificat. Lipoproteinele se clasifică în două grupe:
 structurale, insolubile în apă – lipoproteinele membranelor celulare animale, lipoproteinele
învelişului fibrelor nervoase, lipoproteinele cloroplastelor şi mitocondriilor celulare;
 libere, solubile în apă – lipoproteinele laptelui care au un rol energetic, lipoproteinele din ou cu
rol în dezvoltarea embrionului, lipoproteinele plasmei sangvine care asigură transportul substanţelor
liposolubile de la ficat la ţesuturile periferice şi în direcţie inversă (fosfolipide, colesterol, vitamine,
hormoni, medicamente).
În funcţie de densitate, lipoproteinele plasmei sangvine se clasifică în patru grupe.
2.1. Chilomicronii sunt micele lipoproteice care pot forma picături de lipide ce conţin 99% de
grăsimi şi 1% proteine; transportă triacilglicerolii de la intestin la ficat, muşchi scheletici şi ţesut
adipos;
2.2. Lipoproteinele cu densitate foarte mică (engl. VLDL – very low density lipoproteins)
conţin 80% grăsimi, 7% fosfolipide, 8% colesterol, 2% proteine, transportă colesterolul de la ficat în
celulele corpului;

43
 2.3. Lipoproteinele cu densitate mică (engl. LDL – low density lipoproteins) conţin 43%
colesterol, 10% grăsimi, 22% fosfolipide, transportă colesterolul de la ficat în celulele corpului şi este
cunoscut sub denumirea de colesterol rău;
2.4. Lipoproteinele cu densitate mare (engl. HDL – high density lipoproteins) conţin 45 − 50%
proteine, componenta lipidică este reprezentată de 30% fosfolipide şi 18% colesterol, colectează
colesterolul din celulele corpului şi îl transportă din nou la ficat fiind numit colesterol bun.
Lipoproteinele LDL (datorită conţinutului
crescut de colesterol) şi VLDL (datorită
procentului mare de trigliceride) exercită efecte
negative asupra aparatului cardiovascular şi
determină apariţia aterosclerozei, iar
lipoproteinele HDL fiind bogate în fosfolipide au
un rol de protecţie a organismului.
3. Nucleoproteinele au o componentă
prostetică reprezentată de acizi nucleici şi sunt de
două tipuri.
3.1. Ribonucleoproteine (nucleoproteine cu
ARN) sunt principalele componente ale
ribozomilor şi moleculelor de ARN nuclear mic;
3.2. Dezoxiribonucleotide (nucleoproteine cu
ADN – fig. 4.11) se gasesc în cantităţi mari în
toate nucleele celulare, iar în cantităţi mai mici –
Fig. 4.11. Dezoxiribonucleotide – nucleoproteine cu ADN în mitocondrii, cloroplaste, citoplasmă;
[12] dezoxiribonucleotidele reprezintă cea mai mare
parte din masa cromozomilor.
4. Fosfoproteinele au componenta prostetică reprezentată de acidul fosforic esterificat cu
grupările -OH ale serinei, treoninei şi sunt prezente în organismele tinere vegetale şi animale. Acidul
fosforic se găseşte, de obicei, în fosfoproteine sub forma sărurilor de K+ sau Ca2+. Din această categorie
fac parte:
 cazeina reprezintă în jur de 80% din proteinele laptelui;
 ovovitelina furnizează fosforul şi aminoacizii necesari embrionului sau organismelor tinere;
 pepsina este o enzimă din sucul gastric.
5. Metaloproteinele au gruparea prostetică reprezentată de metale (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Mg2+, Zn2+,
Co , Mn2+ , Ni2+). Metaloproteinele au roluri diferite în celule: enzimatic, transport şi depozitarea
2+

proteinelor. O serie de enzime şi unii hormoni necesită pentru activitatea lor prezenţa obligatorie a unui
metal. Metalele în combinaţie cu proteinele formează chelaţi. Dintre metaloproteine şi metaloenzime
putem menţiona următoarele:
 feritina constituie rezerva de fier a organismelor, reprezintă un complex proteic globular prezent
în ficat, splină, măduva osoasă; în organismul uman conţinutul de feritină este de 2 ̶ 4 g;
 transferinele sunt o clasă de proteine a plasmei sangvine care asigură transportul fierului –
ovotransferina, lactoferina transportă fierul în ou (albuş) şi respectiv, lapte;
 ureaza conţine Ni2+, catalizează hidroliza ureei până la dioxid de carbon şi amoniac;
 alcooldehidrogenaza conţine Zn2+, catalizează oxidarea alcoolilor până la aldehide;
 citocromoxidaza conţine Zn2+, catalizează etapa finală a transportului de electroni pe O2 în
cadrul procesului de oxidare a fosforilării oxidative;
 ADN-polimeraza necesită prezenţa ionilor de Mg2+ în calitate de cofactor, participă la replicarea
moleculei de ADN;
 glutationperoxidaza conţine Se2–, catalizează reducerea peroxidului de hidrogen până la apă.

44
 6. Cromoproteinele au gruparea prostetică reprezentată de o substanţă care le imprimă culoare;
sunt prezente atât în organismele vegetale, cât şi animale. Au un rol esenţial în procesele vitale fiind
biocatalizatori ai proceselor biochimice importante (fotosinteza şi reacţiile de oxido-reducere).
Majoritatea cromoproteinelor posedă în gruparea prostetică un atom de metal. În funcţie de grupa
prostetică, cromoproteinele pot fi: porfirinice (cu structură tetrapirolică) şi neporfirinice. După rolul
îndeplinit în organism, ambele tipuri se pot împărţi la rândul lor în: cromoproteine cu funcţie
respiratorie şi cromoproteine fără funcţie respiratorie.
Cromoproteine porfirinice cu rol respirator sunt:
 hemoglobina (pigmentul respirator al vertebratelor) prezentă în eritrocite şi care transportă
oxigenul din plămâni la ţesuturi şi dioxidul de carbon din ţesuturi la plămâni (fig. 4.12);
 citocromii au componente prostetice asemănătoare hemului din hemoglobine, intră în structura
unor enzime oxidoreducătoare şi joacă un rol important în procesul de respiraţie tisulară;
 mioglobina este pigmentul din muşchi care asigură rezerva de oxigen pentru scurt timp.

Fig. 4.12. Hem B – gruparea prostetică a hemoglobinei Fig. 4.13. Structura hemoglobinei umane: roşu –
[16] lanţurile α; albastru – lanţurile β; verde – hemul [17]

Un exemplu de cromoproteină porfirinică fără rol respirator este cloroglobina localizată în

cloroplaste; componenta prostetică este reprezentată de clorofilă, iar componenta proteică de plastină.
Clorofilele sunt pigmenţi coloraţi ai frunzelor verzi, cu rol în procesul de fotosinteză; în plantele
superioare se găsesc clorofila a şi clorofila b, iar în alge şi bacterii sunt răspândite şi clorofilele c şi d.
Din grupa cromoproteinelor neporfirinice fac parte:
 flavinenzimele nu conţin un nucleu porfirinic, ci un compus din clasa flavinelor, care
îndeplineşte în organism un rol enzimatic;
 carotenoproteinele au componenta prostetică formată din compuşi din clasa carotenoidelor; din
această clasă fac parte pigmenţii vizuali, cu rol important în procesul vederii.
În funcţie de conformaţie (forma macromoleculei) se deosebesc proteine globulare, fibrilare şi
membranare.
1. Proteinele globulare (sferoproteine) (fig. 4.13) – au o formă ovală, mai rar sferică, sunt mai
mult sau mai puţin solubile în apă unde formează soluţii coloidale. Din această categorie fac parte:
albuminele, globulinele, prolaminele, glutelinele, histonele, protaminele.
2. Proteinele fibrilare (scleroproteine) se găsesc preponderent în organismele animale, iar la
plante s-au identificat în stratul aleuronic din seminţe, sunt insolubile în apă, soluţii saline, acizi şi baze
diluate, solvenţi organici neutri. Proteinele sunt formate din lanţuri polipeptidice răsucite sau pliate
aranjate paralel, de-a lungul unei singure axe. Distanţele dintre fibrele proteice sunt mici. Au o mare
rezistenţă la acţiunea hidrolizantă a factorilor chimici şi a enzimelor. În organism îndeplinesc un rol de

45
 protecţie şi rezistenţă mecanică, nu joacă nici
un rol în procesele de nutriţie. Principalele
tipuri de scleroproteine sunt următoarele:
colagenul (fig. 4.14) formează ţesutul
conjunctiv din cartilaje, ligamente, tendoane;
keratina formează ţesuturile protectoare din
corp (epidermă şi derivaţii epidermici: păr,
piele, unghii, lână); elastina prezentă în vasele
sangvine sau ligamente; fibroina prezentă în
fibrele produse de viermele-de-mătase sau
Fig. 4.14. Colagen – proteina fibrilară a ţesutului conjunctiv păianjen este alcătuită predominant din 3
[13] aminoacizi (Gly, Ala, Ser).
3. Proteinele membranare îndeplinesc funcţii structurale, receptoare, realizând transmiterea
semnalelor şi transportul transmembranar al substanţelor (cap. 2, fig. 2.6). Proteinele membranare sunt
fie înglobate în membrana lipidică (transmembranare), fie asociate suprafeţei acesteia (proteine
membranare periferice):
 proteinele transmembranare se pot extrage din structura membranelor doar cu detergenţi, rămân
asociate permanent cu lipide, sunt insolubile în apă;
 proteinele periferice se extrag în soluţii saline, sunt hidrofile, după extracţie nu poartă lipide
asociate şi îşi păstrează solubilitatea în apă.

4.4. ORGANIZAREA STRUCTURALĂ A PROTEINELOR

Primele rezultate experimentale cu privire la structura spaţială a moleculelor de proteină au fost

obţinute în anii 50 ai sec. XX. Biochimistul englez Max Perutz a perfecţionat metoda de analiză
Roentgen şi a studiat pentru prima dată nivelurile de organizare structurală a moleculei de hemoglobină
[20]. Pentru această realizare ştiinţifică savanţilor Max Perutz şi John Kendrew li s-a decernat premiul
Nobel pentru chimie în anul 1962 [23]. Au fost identificate patru niveluri structurale ale moleculelor
proteice: primară, secundară, terţiară şi cuaternară.
1. Structura primară a proteinelor reprezintă o secvenţă de aminoacizi într-un lanţ polipeptidic.
Numărul, tipul şi succesiunea aminoacizilor legaţi prin legături peptidice în
molecula de proteină este specific şi este determinat genetic. În perioada anilor
1944–1954 biochimistul englez Frederick Sanger a elaborat metoda de
secvenţiere a proteinelor şi a stabilit pentru prima dată structura primară a
insulinei [14]. Aceste realizări au stat la baza elaborării metodelor de obţinere
pe cale sintetică a insulinei şi a altor hormoni. Frederick Sanger este unicul
savant laureat al premiului Nobel de două ori: în 1958 pentru determinarea
structurii primare a insulinei şi în 1980 pentru elaborarea metodei de
Frederick Sanger secvenţiere a acizilor nucleici [23].
2. Structura secundară a proteinelor se formează datorită legăturilor de hidrogen (între
hidrogenul grupei –NH– şi oxigenul grupei –C=O), determinând existenţa a două forme principale de
molecule (fig. 4.15):

46
  modelul α-helix (spiralat), cel
mai răspândit, care presupune răsucirea
în formă de spirală a catenei
polipeptidice, cu orientarea pasului
spiralei predominant spre dreapta;
catenele laterale sunt orientate spre
exterior. Legăturile de hidrogen se
formează intracatenar. Modelul α-helix
cu structură spiralată este caracteristic
proteinelor globulare (albumine şi
globuline din ou, lapte etc.) sau
Fig. 4.15. Elementele principale ale structurii secundare ale fibrilare (miozina, elastina etc.);
proteinelor [22]  modelul β-structură (foaie pliată)
reprezintă o conformaţie stabilizată prin
legături de hidrogen (între grupele –NH– şi –C=O) realizate intercatenar, între elementele legăturilor
peptidice din lanţuri paralele diferite. Legăturile de hidrogen din structura secundară β pliată sunt
aproape perpendiculare pe axa lanţului peptidic (spre deosebire de structura α-helix).
Elementele principale ale structurii secundare a proteinelor – α-helix şi β-structură – au fost
descoperite de chimistul american Linus Pauling căruia i-a fost decernat premiul Nobel pentru chimie
în 1954 [19, 23].
3. Structura terţiară a proteinelor redă gradul de împachetare a lanţului polipeptidic (cu
structuri α-helix sau structuri β-pliate), pentru a forma conformaţii compacte (de proteină globulară),
cât mai stabile energetic. Menţinerea structurii terţiare a proteinelor se realizează printr-o serie de
legături:
 legături de hidrogen între grupările peptidice, precum şi între lanţurile laterale ale resturilor de
aminoacizi; au un rol important în stabilizarea modelelor spiralate sau pliate;
 legături disulfidice (–S–S–), stabilite între grupele –SH ale aminoacizilor cisteina şi metionina;
 legături ionice, realizate între resturile carboxilice ale aminoacizilor dicarboxilici şi resturile
aminice ale diaminoacizilor (grupele ionice de sens contrar);
 legături realizate prin forţe Van der Waals, interacţiuni slabe de tip dipol-dipol;
 interacţiuni hidrofobe realizate între resturile hidrocarbonate ale catenelor laterale ale
aminoacizilor (Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp).
Acest nivel de organizare tinde să orienteze, în mediu apos, catenele laterale polare ale
proteinelor spre suprafaţă, în timp ce catenele hidrofobe sunt distribuite în interiorul moleculei
(menţinute prin forţe Van der Waals).

47
 4. Structura cuaternară, specifică
numai anumitor proteine, este cel mai
înalt nivel de organizare. Această
structură se caracterizează prin
asamblarea a câteva catene polipeptidice
cu structură proprie (primară, secundară,
terţiară) într-o singură moleculă
proteică. Catenele polipeptidice numite
protomeri, formează un ansamblu
denumit oligomer. În funcţie de numărul
protomerilor, structura cuaternară este
formată din: dimeri, trimeri, tetrameri.
Structrura cuaternară este determinată de
legături de hidrogen, hidrofobe şi ionice.
Un exemplu tipic de structură cuaternară
este cea a hemoglobinei, un tetramer
alcătuit din patru lanţuri polipeptidice –
Fig. 4.16. Organizarea structurală a insulinei [2]
două lanţuri α şi două lanţuri β, fiecare
cu structura sa primară, secundară şi terţiară, unite între ele prin legături diferite (legături de hidrogen,
legături prin forţe Van der Waals). Acest tip de organizare structurală este caracteristic şi pentru
insulină, alcătuită dintr-un lanţ α şi unul β (fig. 4.16).

4.5. PROPRIETĂŢILE FIZICO-CHIMICE ALE PROTEINELOR

Fără cunoaşterea proprietăţilor fizico-chimice ale proteinelor nu este posibilă dirijarea raţională
a proceselor tehnologice în multe ramuri ale industriei alimentare. Proprietăţile proteinelor depind de:
 numărul şi succesiunea aminoacizilor în lanţul polipeptidic;
 organizarea structurală a moleculelor;
 proprietăţile radicalilor chimici ai aminoacizilor;
 numărul de grupe funcţionale libere, inclusiv aminice şi carboxilice, care nu au fost utilizate la
formarea legăturilor peptidice.
1. În ceea ce priveşte relaţia proteinelor cu apa, există mari diferenţe, comparativ cu alte clase
de compuşi (glucide, lipide). Astfel, se pot distinge proteine uşor solubile în apă (albumine, globuline)
care posedă pe suprafaţa moleculei grupe hidrofile libere (–OH, –NH2, –COOH etc.). Solubulitatea
proteinelor în apă depinde atât de tipul proteinei, cât şi de pH mediului. În mediu acid se dizolvă mai
bine proteinele cu proprietăţi acide (prolamine, gluteline), iar în mediu bazic se dizolvă mai bine
proteinele bazice (protamine, histone). Proteinele fibrilare şi transmembranare sunt insolubile în apă.
2. La dizolvarea în apă şi soluţii hidrosaline proteinele formează soluţii coloidale care leagă
activ apa. Aceste soluţii posedă o viscozitate înaltă şi o presiune osmotică redusă. Mărimea particulelor
coloidale variază de la 1 ̶ 0,1 μm. Moleculele de proteină sunt incapabile de a pătrunde prin
membranele artificiale semipermeabile (celofan, pergament), precum şi prin biomembranele animale şi
vegetale.
3. Proteinele posedă capacitate de umflare. Procesele de umflare a proteinelor au un rol
important în industria alimentară: umflarea boabelor la înmuiere, condiţionare şi germinare, umflarea
proteinelor făinii la prepararea aluatului etc.
4. Proteinele sunt substanţe amfotere, le sunt caracteristice toate proprietăţile acizilor şi bazelor,
datorită prezenţei grupelor libere –NH2 şi –СООН.
5. Proteinele posedă activitate optică, sunt substanţe capabile de a roti unghiul de polarizare a
luminii care trece prin ele, deoarece sunt alcătuite din aminoacizi care sunt izomeri optici –
enantiomeri.

48
 6. Toate proteinele, de regulă, absorb lumina ultravioletă. Pe această proprietate se bazează
metoda spectrofotometrică de determinare cantitativă a proteinelor (după intensitatea absorbţiei la 280
nm). Această proprietate a proteinelor este determinată de prezenţa în componenţa proteinelor a
aminoacizilor aromatici – Trp, Tyr, Phe. O unitate de densitate optică la 280 nm corespunde unei
concentraţii de proteină egală cu 1mg/ml (la o grosime a cuvei de 1 cm).
7. Soluţiile de proteină au însuşirea de a emite lumină, un timp foarte scurt, atunci când sunt
iradiate cu radiaţii de o anumită lungime de undă. Substanţele fluorescente din componenţa proteinei
sunt aminoacizii aromatici Trp, Tyr,
Phe. La meduza Aequorea victoria a
fost descoperită şi izolată proteina
fluorescentă verde – GFP (engl. GFP
– green fluorescent protein), care
emite lumină în diapazonul verde la
iradierea cu lumină albastră [6]. Pentru
această realizare savanţilor Osamu
Osamu Shimomura Martin Chalfie Roger Tsien Shimomura, Martin Chalfie, Roger
Tsien li s-a decernat premiul Nobel pentru chimie în 2008 [23]. În prezent gena proteinei GFP este
utilizată pe larg în biologia moleculară şi celulară. Au fost obţinute animale transgenice fluorescente,
spre exemplu şoareci şi porci, la care gena GFP se transmite stabil prin ereditate. Specialiştii din
biologia moleculară au creat vectori virali cu gena GFP folosiţi la transferul genelor transgenice de
interes în genomul animalului gazdă şi studierea expresiei in vivo a proteinei transgenice. Pe lângă
aceasta, proteina GFP poate fi folosită, în calitate de marker fenotipic, la studierea modului de
dezvoltare a celulelor embrionare stem transplantate [24].

Fig. 4.17. A. Meduze fluorescente Fig. 4.17. B. Porci fluorescenţi, GFP Fig. 4.17. C. Maimuţa rhesus
Aequorea victoria, GFP [15] [15] macaque, GFP [15]

8. O proprietate constantă a moleculelor de proteină este punctul izoelectric – pI. În soluţiile

apoase proteinele au proprietăţi slab acide sau slab bazice, în funcţie de conţinutul predominant de
aminoacizi acizi (cu radicali chimici cu sarcină negativă) sau aminoacizi bazici (cu radicali cu sarcină
pozitivă). Prezenţa sarcinii pe suprafaţa moleculei stabilizează proteina în soluţie. Modificând
concentraţia ionilor de hidrogen în mediu (adăugând acid sau bază) se poate realiza un echilibru între
sarcinile pozitive şi negative pe suprafaţa moleculei proteice şi atinge o stare izoelectrică. Concentraţia
ionilor de hidrogen (pH) la care molecula de proteina nu posedă sarcină electrică şi se află în stare
izoelectrică se numeşte punct izoelectric. La un pH apropiat de punctul izoelectric, solubilitatea,
capacitatea de umflare şi viscozitatea proteinelor este minimă, moleculele de proteină se alipesc şi
precipită. Punctul izoelectric al majorităţii proteinelor de origine animală variază în diapazonul 5,5 –
7,0, fapt care denotă predominarea în moleculele de proteină a aminoacizilor acizi. În acelaşi timp în
natură se întâlnesc proteine la care punctele izoelectrice ating valori extreme: la pepsină (enzima
sucului gastric) pI = 1, iar la salmină (proteina lapţilor la somon) pI = 12.

49
 9. Proteinele sunt compuşi macromoleculari. Masa moleculară
a diferitor proteine variază într-un diapazon larg – de la 6.000 până
la câteva milioane de daltoni (1 dalton = 1,67×10-24g ̶ masa unui
atom de carbon) [8]. Metodele fizico-chimice principale de
determinare a masei moleculare a substanţelor sunt
ultracentrifugarea şi electroforeza în gel. Metoda de
ultracentrifugare utilizată la separarea particulelor coloidale din
soluţii a fost elaborată de chimistul suedez Theodor Svedberg.
Pentru realizările sale ştiinţifice lui T. Svedberg i s-a acordat
premiul Nobel pentru chimie în 1926 [23].
Masa moleculară a compuşilor chimici este calculată după
viteza de sedimentare a moleculelor. Unitatea de măsură a raportului
vitezei de sedimentare la mişcarea centrifugă a fost numită
Svedberg în cinstea savantului.
10. Proteinele posedă o mobilitate în câmp electric. După
realizarea metodei de disc-electroforeză în prezenţa detergentului
dodecilsulfat de sodiu (SDS) se desenează un grafic al raportului
dintre masa moleculară a proteinelor de calibrare şi mobilitatea
electroforetică a componentelor proteice în gel de poliacrilamidă
(fig. 4.18). În funcţie de mobilitatea electroforetică după grafic se
determină masa moleculară a proteinei analizate. Prin urmare,
Fig. 4.18. Metoda de SDS- electroforeza este o metodă de separare a macromoleculelor în gel
electroforeză [2] sub acţiunea curentului electric.
11. Factori fizici (t°, presiunea, radiaţia ultravioletă) sau chimici (acizi, baze, solvenţi organici,
ioni ai metalelor grele) pot modifica structura proteinelor. Fenomenul de distrugere a organizării structu
rale a moleculei proteice se numeşte denaturare (fig. 4.19). Procesul
de denaturare este ireversibil dacă se distruge structura primară a
proteinelor. Denaturarea proteinelor este însoţită de pierderea
activităţii biologice şi modificarea proprietăţilor fizico-chimice ale
proteinelor − micşorarea solubilităţii, mărirea viscozităţii, schimbarea
formei şi a mărimii moleculelor etc. În procesele tehnologice din
Fig. 4.19. Denaturarea ireversibilă industria alimentară cel mai des se întâlneşte denaturarea termică a
a ovalbuminei la încălzire proteinelor, de exemplu la uscarea pastelor făinoase, laptelui,
legumelor, coacerea pâinii, fabricarea conservelor etc.
Procesul de denaturare este reversibil atunci când structura primară a proteinelor rămâne
neschimbată. Dacă are loc restabilirea condiţiilor normale ale mediului, are loc refacerea completă a
organizării structurale a proteinelor, proces care se numeşte renaturare. Această proprietate a
proteinelor de a-şi restabili structura se foloseşte la prepararea unor preparate farmaceutice, precum
antibiotice, vaccinuri, seruri, enzime, la obţinerea concentratelor alimentare care îşi păstrează în stare
uscată un timp îndelungat proprietăţile nutritive.
Unele forme de proteine sunt rezistente la denaturare. Astfel de proteine sunt agenţi infecţioşi
lipsiţi de orice tip de acid nucleic şi poartă denumirea de prioni. Termenul îşi trage originea de la
cuvintele englezeşti protein şi infection şi a fost propus de medicul american Stanley Prusiner. Pentru
descoperirea prionilor şi studierea mecanismelor lor de acţiune savantului i s-a decernat premiul Nobel
pentru fiziologie şi medicină în 1997 [23].
Prionii rezistă la acţiunea multor factori fizico-chimici, precum: formol 10% (timp de 28 de
luni), caldură (rezistă la fierbere timp de 3 ore), factori inhibitori ai acizilor nucleici, precum şi la
acţiunea radiaţiilor UV (activitate infecţioasă 100%) [1].
Prionii sunt proteine cu o structură terţiară anormală, capabile să catalizeze conversiunea unei
proteine normale, sintetizată în mod natural în creierul tuturor mamiferelor (PrPc), într-una mutantă,

50
 anormală (PrPSc). De regulă, la trecerea
proteinei normale în stare prionică elementele
α-helixurilor se transformă în straturi β-pliate
(fig. 4.20).
Prionii cauzează un grup de maladii
neurodegenerative atât la om, cât şi la animale
(fig. 4.16). La om, cele mai cunoscute sunt –
maladia Creutzfeld-Jacob (CJD), sindromul
Gerstmann-Straussler-Scheinker (GSS),
insomnia fatală familială (FFI), maladia Kuru
şi sindromul Alpers (întâlnit numai la copii), iar
la animale – scrapie (la oi şi capre),
Fig. 4.20. A. Proteină Fig. 4.20. B. Prion – PrP-Sc encefalopatia spongiformă bovină (BSE) sau
normală – PrPc [21] boala vacilor nebune, encefalopatia
spongiformă a felinelor, etc.
În funcţie de factorul care induce conversiunea PrPc în PrPSc, natura acestor afecţiuni poate fi
genetică (în cazul unei mutaţii a
genei pentru PrP), infecţioasă (ca
urmare a consumului alimentelor
contaminate, a folosirii unor
instrumente chirurgicale nesterile,
injectării unor hormoni derivaţi din
hipofiza prelevată de la cadavre), Fig. 4.21. A. Preparat Fig. 4.21. B. Vacuole cu aspect
sau sporadică (datorată unor citologic dintr-un ţesut spongiform dintr-un ţesut afectat de
mutaţii spontane ale genei PrP, care sănătos [21] prioni [21]
intensifică rata transformării proteinei prionice, cât şi unor factori necunoscuţi).

4.6. FUNCŢIILE PROTEINELOR ÎN CELULĂ

Proteinele se pot clasifica în dependenţă de funcţiile biologice pe care le îndeplinesc în celulă.

1. Proteinele structurale intră în componenţa membranelor celulare şi a organitelor
citoplasmatice, formează ţesuturile epidermice şi conjunctive: α-keratina este prezentă în piele, pene,
unghii, copite; fibroina – în gogoşile viermilor de mătase; colagenul formează ţesutul conjunctiv fibros
(tegumente, oase, cartilaje); elastina formează ţesutul conjunctiv elastic (ligamente, vase sangvine);
mucoproteinele formează secreţii mucoase etc.
2. Enzimele catalizează reacţiile chimice care se desfăşoară în celulă: hexokinaza fosforilează
glucoza; chimozina este enzima proteolitică din stomacul animalelor tinere; pepsina este enzimă
proteolitică din sucul gastric.
3. Proteinele reglatoare reglează metabolismul celular: insulina reglează metabolismul
glucozei; hormonul uman de creştere (HGH) reglează creşterea şi dezvoltarea organismului;
proteinkinazele sunt proteine receptoare transmembranare care transmit semnale din exterior în
interiorul celulei; proteine cu masă moleculară mică de tipul kinazelor sunt transductori intracelulari de
semnale; factorii proteici de transcripţie (TFIIA, TFIIB, TFIID etc.) şi translaţie (IF, EF, RF etc.)
reglează biosinteza proteinelor.
4. Proteinele de rezervă reprezintă substraturi de nutriţie, asigură creşterea organismelor:
ovalbumina este proteina din albuşul de ou; cazeina – proteina din lapte; feritina – depozitează fierul în
splină; gliadina – proteina din seminţele de grâu; zeina – proteina din seminţele de porumb.
5. Proteinele de transport asigură transportul ionilor, gazelor şi al substanţelor chimice în
organism: hemoglobina transportă O2 şi CO2 în sângele vertebratelor; mioglobina – O2 în ţesutul
muscular; albumina serică – acizii graşi în sânge; ceruplasmina – ionii de Cu2+ în sânge; transferina ̶

51
ionii de Fe3+ în sânge. Proteinele de transport sunt localizate şi în membranele celulare, asigurând
transportul substanţelor din mediu în celulă şi în direcţie inversă.
6. Proteinele contractile participă la toate tipurile de mişcare: separarea cromozomilor în cadrul
diviziunilor celulare, mişcarea frunzelor; contracţia muşchilor la animalele multicelulare – miozina şi
actina.
7. Proteinele protectoare (anticorpi sau imunoglobuline – Ig) sunt molecule ale sistemului
imunitar produse de celule ale plasmei sangvine (celule B). Anticorpii identifică şi neutralizează
proteine străine, agenţi patogeni. Proteinele protectoare (fibrinogenul şi trombina) participă la procesul
de coagulare a sângelui.
8. Proteinele toxice exercită o acţiune negativă asupra celulelor: ricina este o toxină vegetală
din seminţele de ricin (Ricinus communis) şi are proprietatea de a aglutina globulele sângelui; faloidina
este o proteină toxică din ciuperca Amanita phalloides care se leagă specific de microfilamentele de
actină. Faloidina marcată cu un colorant flurescent este folosită pentru colorarea microfilamentelor de
actină din celulele vii pentru studierea lor ulterioară la microscop [26].

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Aminoacizii sunt compuşi care conţin în molecula lor.........................................................................

1.2. Legătura peptidică se formează între grupările....................................................................................
1.3. Proteine globulare sunt substanţe solubile..........................................................................................
1.4. Proteinele fibrilare sunt caracteristice pentru......................................................................................
1.5. Proteinele complexe se clasifică în funcţie de....................................................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Aminoacidul alanina are un inel benzenic.

2.2. Glicina este un aminoacid optic activ.
2.3. Gliadina este o proteină de rezervă a bobului de grâu.
2.4. Fenomenul de distrugere a structurii proteinelor se numeşte denaturare.
2.5. Prionii sunt agenţi patogeni care provoacă boli gastrointestinale.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Numărul de aminoacizi proteinogeni standard:

а) 4; b) 20; c) 64; d) 100; e) 220.
3.2. Aminoacizii cu sulf:
a) leucină; b) treonină; c) metionină; d) glicină; e) cisteină; f) acid glutamic.
3.3. Proteinele de rezervă:
a) albumină; b) cazeină; c) miozină; d) insulină; e) ricină; f) prolamină; g) ovalbumină.
3.4. Proteinele fibrilare:
a) cheratină; b) histone; c) gluteline; d) colagen; e) elastină; f) prolamine; g) albumine.
3.5. Funcţiile proteinelor în celulă:
a) catalitice; b) stocare a informaţiei genetice; c) structurale; d) energetice; e) transport; f) protecţie.

52
4. Asociaţi.

Funcţiile proteinelor
1. Hemoglobină A. Catalitice
2. Insulină B. Structurale
3. Cheratină C. Reglatoare
4. Anticorp D. Transport
5. Lactază E. Protecţie

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

5.1. Fenilalanină; arginină; triptofan; tirozină.

5.2. Cheratină; actină; miozină; amilază; colagen; elastină.
5.3. Albumine; globuline; cazeine; prolamine; gluteline.

6. Completaţi tabelul.

Proteine / Acizi nucleici

Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Clasificarea aminoacizilor şi a proteinelor.

7.2. Proprietăţile chimice ale aminoacizilor.
7.3. Organizarea structurală a moleculelor de proteină
7.4. Valoarea nutritivă a proteinelor.
7.5. Proprietăţile fizico-chimice ale aminoacizilor şi proteinelor.
7.6. Funcţiile proteinelor în celulă.

GLOSAR

Glutationperoxidaze – familie de enzime care protejează organismul de stresul oxidativ, catalizează

reacţiile de reducere a peroxizilor lipidelor în alcooli şi a peroxidului de hidrogen până la apă.
Peptida-C – (engl. connecting peptide) – moleculă biologic activă care se formează la degradarea
proinsulinei de către enzime peptidaze.
Racemic – substanţă chimică organică care este optic inactivă.
Serotonină – amină biogenă, neurotransmiţător, intervine în procese mintale şi afective, în funcţii
motorii, hormonale, în termoreglare, în reglarea presiunii arteriale.

53
 BIBLIOGRAFIE

1. Apostol, P., Raicu, F., G Bordeianu, G., Moanţă, I., Cimponeriu, D., Popa, L. Etiologia maladiilor
prionice. http://ebooks.unibuc.ro/biologie/ProgreseVolumul2/, 2003.
2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti:
Editura didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
2004.- 1110 p.
5. Oprică, L. Biochimia produselor alimentare. – Iaşi: Tehnopresss, 2011.-384 p.
6. Shimomura, O. The discovery of aequorin and green fluorescent protein. Journal of Microscopy 217,
3–15, 2005.
7. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
8. Григорча, П., Глижин, А. Технологическая биохимия. Лабораторные работы. – Кишинев,
CEP USM, 2004.-247 с.
9. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин, Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций – Россия, Красноярск, 2008.
10. http: Aequorea_victoria //en.wikipedia.org/wiki/Aequorea_victoria
11. http: Aminoacids //en.wikipedia.org/wiki/Aminoacids
12. http: Chromosome //www.genome.gov/Glossary/resources/chromosome_lg_adv.jpg
13. http: Collagens & Elastins // www.mun.ca / biology / desmid / brian / BIOL2060 / BIOL2060-17/
CB17.html
14. http: Frederick Sanger //en.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger
15. http: Glowing Animals: Beasts Shining for Science // news.nationalgeographic.com / news / 2009 /
05 / photogalleries /glowing-animal-pictures
16. http: Heme //en.wikipedia.org/wiki/Heme
17. http: Hemoglobin //en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin
18. http: Insulin //en.wikipedia.org/wiki/Insulin
19. http: Linus Pauling //en.wikipedia.org/wiki/Linus_pauling
20. http: Max Perutz //en.wikipedia.org/wiki/Max_Perutz
21. http: Prions //www.sussex.ac.uk/Users/ctf20/dphil_2005/Thesis/Chapter1/prions.htm
22. http: Secondary Structure of Proteins // biology-pictures.blogspot.com / 2013 / 06/secondary-
structure-of-proteins.html
23. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
24. http: Зелёные светящиеся поросята // ru.wikipedia.org / wiki / Зелёные_светящиеся_поросята
25. http: Пептиды //ru.wikipedia.org/wiki/Пептиды
26. http: Фаллоидин //ru.wikipedia.org/wiki/Фаллоидин

54
 CAPITOLUL 5. ENZIMELE

5.1. Aspecte generale

5.2. Constituienţii şi organizarea structurală a enzimelor
5.3. Specificitatea enzimelor
5.4. Mecanismul şi cinetica reacţiilor enzimatice
5.5. Mecanismele de reglare a activităţii enzimatice
5.6. Nomenclatura şi clasificarea enzimelor

5.1. ASPECTE GENERALE

Enzimele sunt substanţe organice complexe, prezente în toate celulele ţesuturilor şi organelor,
care accelerează viteza reacţiilor chimice. În 1833 chimistul francez Anselme Payen a descoperit prima
enzimă – amilaza, care catalizează descompunerea amidonului în maltoză [11]. Câteva decenii mai
târziu, Louis Pasteur a studiat procesul de degradare a zahărului în alcool şi a tras concluzia că
fermentaţia este indusă de o forţă vitală din interiorul drojdiei, pe care a numit-o ferment. El a postulat
că aceşti fermenţi sunt inseparabili de celula vie de drojdie. În biologie acest curent ştiinţific a primit
denumirea de vitalism [2]. Apoi, în 1897 chimistul german Eduard Buchner a descoperit că extractele
din drojdii pot fermenta zahăr până la alcool. Astfel, s-a demonstrat că fermentaţia este indusă de
molecule, care sunt funcţionale după izolarea acestora din drojdii şi că prezenţa drojdiilor vii nu este un
factor obligatoriu pentru realizarea fermentaţiei [2]. Moleculele izolate din drojdii au fost denumite în
1877 de către fiziologul german Wilhelm Kuhne enzime (din greacă en – în, zyme-zima − levură).
Izolarea enzimelor din drojdii şi studierea proprietăţilor lor a constituit un prim pas în apariţia
biochimiei tehnice, iar în 1907 lui Eduard Buchner pentru lucrările sale în domeniul fermentaţiei i s-a
decernat premiul Nobel pentru chimie.
În prezent sunt cunoscute cca 3 700 de enzime [6]. Biocatalizatorii se caracterizează printr-o
serie de proprietăţi generale.
1. Enzimele, de regulă, sunt proteine cu structură terţiară care se sintetizează pe ribozomi în
conformitate cu codul genetic. Unele enzime reprezintă molecule de ARN (ribozime). Spre exemplu,
ARNr 23S din subunitatea mare a ribozomului, prezent în toate celulele vii, acţionează în calitate de
ribozimă – peptidiltransferaza ARNr 23S [19], catalizând formarea legăturii peptidice între aminoacizi.
2. Intervin doar în reacţiile care sunt posibile din punct de vedere termodinamic.
3. Nu se consumă şi nu se transformă în reacţiile catalizate.
4. Posedă o specificitate care se manifestă la nivel de substrat şi tip de reacţie.
5. Au un randament de ≈ 100%, participă doar la cataliză şi nu formează produse secundare.
6. Activitatea enzimelor este controlată atât la nivel genetic, cât şi de anumiţi factori externi –
substrat, produsele reacţiilor, factori proteici, t°, pH, condiţii de oxido-reducere.
7. Sunt capabile să catalizeze reacţii în cantităţi extrem de mici; astfel, o moleculă de catalază
descompune 44 000 molecule de H2O2 timp de 1 s [24]
8. Viteza reacţiei catalizate este direct proporţională cu cantitatea de enzimă.
Enzimele, precum şi proteinele, posedă un şir de proprietăţi caracteristice pentru compuşii
macromoleculari: sunt substanţe amfotere, posedă mobilitate electroforetică, nu pătrund prin membrane
semipermeabile, masa lor moleculară variază într-un diapazon de zeci de mii – câteva mln. daltoni (D),
au structură primară, secundară, terţiară şi cuaternară.
Activitatea enzimatică se exprimă cantitativ folosind următoarele unităţi de măsură [5]:
 unitatea enzimatică (U) reprezintă cantitatea de enzimă care catalizează transformarea unui
micromol (1M = 10-6 mol) de substrat în timp de 1 minut, la 25°C, în condiţii optime de pH şi de
concentraţie de substrat;
 katalul (Kat) reprezintă cantitatea de enzimă care catalizează transformarea substratului cu
viteza 1mol (M) /s;

55
  activitatea specifică reprezintă numărul de Kat care corespunde cu 1 g de proteină a
preparatului enzimatic;
 activitatea enzimatică molară reprezintă numărul de molecule de substrat transformate de către
o moleculă de enzimă timp de 1 min (Kat/mol).

5.2. CONSTITUIENŢII ŞI ORGANIZAREA STRUCTURALĂ A ENZIMELOR

În funcţie de structura lor enzimele se clasifică în 2 clase: enzime simple (monocomponente) şi

enzime complexe (bicomponente). Enzimele simple sunt alcătuite doar din resturi de aminoacizi.
Enzimele complexe sunt constituite dintr-o parte proteică (apoenzimă) şi o parte neproteică (cofactor).
Complexul apoenzimă ̶ cofactor este denumit holoenzimă şi este activ din punct de vedere
catalitic. Prin îndepărtarea cofactorului rămâne componenta proteică inactivă în formă liberă.
Apoenzima fiind de natură proteică, manifestă proprietăţile generale ale proteinelor:
 este termolabilă;
 stabileşte legătura enzimei cu substratul;
 manifestă grade diferite de afinitate pentru cofactor;
 îşi poate modifica conformaţia.
După natura chimică şi modul lor de legare la apoenzimă, cofactorii se clasifică în: coenzime,
grupări prostetice, ioni metalici.
Coenzimele sunt compuşi organici – majoritatea derivaţi de la vitamine care se ataşează
temporar la apoenzimă prin legături necovalente şi care sunt uşor disociabili de aceasta. Ele pot trece
uşor de la o apoenzimă la alta, pot participa la transformarea altor molecule de substrat după terminarea
unei anumite reacţii. Dintre acestea fac parte derivaţi ai nucleotidelor – NAD+, NADP+, ATP, CTP.
Grupările prostetice sunt substanţe organice fixate pe apoenzimă şi care disociază greu de
aceasta deoarece sunt asociate prin legături covalente. Dintre aceste grupări se pot menţiona derivaţi ai
vitaminelor – FAD, FMN, TPP, piridoxalfosfatul, hemul. Gruparea prostetică participă la transportul de
electroni, de grupări -NH2, acetil etc. De exemplu, hemul cu ionul Fe2+, este o componentă a
citocromilor legată strâns prin legături covalente de apoenzimă.
Ionii metalici sunt indispensabili pentru exercitarea funcţiei catalitice a unor enzime, participând
în calitate de cofactori sau de componente structurale ale acestora. Aceste enzime se numesc şi metal-
enzime iar printre ionii care îndeplinesc rol de cofactor se pot menţiona [2]: Cu2+ – polifenoloxidaza,
citocromoxidaza; Fe2+ sau Fe3+ – citocrom oxidaza, catalaza, peroxidaza; K+– piruvatkinaza; Mg2+–
piruvatcarboxilaza, hexokinaza, glucozo-6-fosfataza; Mn2+– arginaza, ribonucleotid reductaza; Mo2+ –
dinitrogenaza; Ni2+– ureaza; Se – glutationperoxidaza; Zn2+– alcooldehidrogenaza, carboxipeptidaza
A şi B.
Cofactorii se caracterizează printr-un şir de proprietăţi:
 participă la cataliză;
 asigură contactul între enzimă şi substrat;
 stabilizează apoenzima;
 n-au specificitate la nivel de substrat;
 determină tipul şi viteza reacţiei catalizate;
 au o masă moleculară relativ mică şi sunt termostabili.
În interacţiunea dintre enzimă şi substratul său, enzima participă cu o porţiune limitată din
structura sa. Regiunea enzimei care realizează nemijlocit cataliza se numeşte centru activ (catalitic). La
enzimele monocomponente centrul activ reprezintă totalitatea radicalilor unor anumiţi aminoacizi. La
enzimele bicomponente centrul activ este alcătuit din două subunităţi [6]: de contact – este responsabilă
de recunoaşterea şi legarea substratului în centrul activ al enzimei; catalitică – realizează nemijlocit
cataliza reacţiei.

56
 Centrul activ se află în partea internă hidrofobă a moleculei proteice. În componenţa centrului
activ al enzimei complexe intră şi cofactorul. Substanţa transformată în cadrul reacţiei poartă
denumirea de substrat. Molecula substratului interacţionează cu centrul activ al enzimei şi formează cu
acesta un produs intermediar, instabil, care se descompune, formând produse finale ale reacţiei.
Structura enzimei corespunde cu substratul conform modelului cheie-lacăt (fig. 5.1).

Fig. 5.1. Schema generală a modului de acţiune a enzimei [11]

O serie de enzime conţin în molecula lor pe lângă centrul activ şi un centru alosteric (fig. 5.2),
care interacţionează cu proteine reglatoare specifice – efectori.
Efectorii se fixează în centrul alosteric, modifică structura
terţiară a enzimei, conformaţia centrului activ şi respectiv
activitatea enzimatică.
În funcţie de organizarea lor structurală, enzimele se
încadrează în următoarele grupe principale: enzime monomere,
enzime oligomere, izoenzime.
Enzimele monomere au o structură constituită dintr-un
singur lanţ polipeptidic în care este inclus situl catalitic. Sunt
într-un număr restrâns, nu pot fi disociate în subunităţi şi posedă
Fig. 5.2. Structura enzimei alosterice mase moleculare relativ mici (13 000 – 35 000).
[11]
Enzimele oligomere sunt agregate moleculare constituite din două sau mai multe subunităţi
(protomeri) asociate într-o structură compactă cu proprietăţi catalitice. Au mase moleculare mari,
cuprinse între 35 000 şi câteva sute de mii. Marea majoritate a enzimelor sunt enzime oligomere.
Izoenzimele reprezintă forme moleculare multiple ale unei enzime care catalizează aceeaşi
reacţie, au originea în aceeaşi celulă, ţesut sau lichid biologic, dar diferă ca structură (configuraţie
spaţială) şi proprietăţi fizico-chimice (pH optim de acţiune, cinetică de reacţie, mobilitate
electroforetică). Izoenzimele apar datorită diferenţelor la nivelul structurilor cuaternare, respectiv
combinărilor variate ale unor subunităţi structurale de natură polipeptidică. De exemplu, enzima
lactatdehidrogenaza din muşchi este un tetramer care are două lanţuri polipeptidice, notate H şi două
notate M. Dat fiind faptul că asocierea lanţurilor este diferită, lactatdehidrogenaza are 5 forme izomere:
HHHH; HHHM; HHMM; HMMM; MMMM [8].

5.3. SPECIFICITATEA ENZIMELOR

Prin specificitatea unei enzime se înţelege proprietatea sa de a acţiona preferenţial doar asupra
unui anumit substrat sau unui grup de substraturi cu caractere chimice comune. Specificitatea
enzimatică se poate manifesta la nivelul tipului de reacţie catalizată şi la nivelul substratului.
Specificitatea de reacţie (de acţiune) se manifestă asupra unui singur substrat de către mai multe
enzime, fiecare catalizând o anumită reacţie. Astfel, un α-aminoacid poate fi substratul de reacţie
pentru mai multe enzime care catalizează reacţii specifice, spre exemplu, de transformare a acestuia în

57
produse de reacţie diferite (fig. 5.3). Fiecare enzimă manifestă o anumită specificitate de acţiune,
catalizând un anumit tip de reacţie biochimică.
Specificitatea de substrat se referă la activitatea enzimelor faţă de anumite substraturi.

Fig. 5.3. Acţiunea diferitor enzime asupra aceluiaşi Fig. 5.4. Reacţia de hidroliză a argininei [8]
substrat [8]

1. Specificitate absolută. Unele enzime nu acţionează decât asupra unui singur substrat fiind
inactive faţă de alte substanţe cu structură asemănătoare. De exemplu, enzima arginaza hidrolizează
doar aminoacidul arginina (fig. 5.4).
2. Specificitate de grup. Enzimele care posedă o specificitate de grup acţionează asupra unui şir
de substanţe apropiate ca structură chimică. Astfel, pepsina hidrolizează toate tipurile de proteine;
amilaza degradează amidonul, dextrinele, glicogenul; hexokinaza catalizează fosforilarea unui şir de
hexoze în prezenţă de ATP.
3. Stereospecificitate. Unele enzime au
stereospecificitate faţă de izomeria cis-
trans. Astfel, enzima fumaraza acţionează
asupra acidului fumaric (izomer trans ̶ fig.
5.5), şi nu acţionează asupra acidului
maleic (izomerul cis). În cazul substanţelor
Fig. 5.5. Reacţie catalizată de enzima fumaraza [8]
optic active, enzimele manifestă o acţiune
specifi că faţă de o anumită formă stereoizomeră a substratului. De exemplu, L-aminoacid-oxidazele nu
recunosc decât L-aminoacizii, iar pentru transformarea D-aminoacizilor este necesară prezenţa D-
aminoacid-oxidazelor.
Unele enzime fac distincţie între conformaţiile α şi β din legăturile glicozidice. Maltaza, de
exemplu, hidrolizează numai legătura (1→4) α-glicozidică din molecula de maltoză, şi nu acţionează
asupra legăturii (1→4) β-glicozidice din celobioză.

5.4. MECANISMUL ŞI CINETICA REACŢIILOR ENZIMATICE

În general, pentru ca o reacţie să se realizeze cu o viteză optimă, moleculele reactanţilor trebuie

să fie activate. Enzima are capacitatea de a coborî nivelul energetic necesar ca o reacţie să poată avea
loc. Această scădere a energiei de activare se datorează formării unui complex activat între enzimă şi
substrat (ES) care apoi se transformă cu viteză mare în produse finale de reacţie şi enzimă, ultima fiind
capabilă să se combine cu o altă moleculă de substrat.
La formarea complexului activat, substratul se fixează pe centrul catalitic al enzimei. Între
centrul catalitic şi molecula substratului există complementarităţi conformaţionale şi chimice (ipoteza
lacăt-cheie) care permit asamblarea lor (fig. 5.1).
Aşadar, rolul complexului enzimă-substrat în procesele de cataliză enzimatică este de a micşora
energia de activare a reacţiei. În prezenţa enzimei însă, prin formarea complexului enzimă-substrat este

58
nevoie de o energie de activare mult mai mică (E2) pentru transformarea substratului. Energia eliberată
în ambele reacţii este însă aceeaşi ̶ ΔE (fig. 5.6).

Fig. 5.6. Nivelurile de energie ale moleculelor în cursul unei reacţii fără enzimă (E1) şi cu enzimă (E2) [11]

Cinetica reacţiilor enzimatice este un compartiment al chimiei fizice care studiază legităţile
desfăşurării reacţiilor în timp, influenţa factorilor externi asupra vitezei reacţiilor şi mecanismele
transformărilor chimice. Cinetica chimică este influenţată de o serie de factori: concentraţia enzimei,
concentraţia substratului, temperatură, pH, efectori enzimatici.
1. Concentraţia enzimei. În condiţiile în care concentraţia
substratului este constantă, viteza de reacţie (V) este direct
proporţională cu concentraţia enzimei (fig. 5.7).
2. Concentraţia substratului. Dacă cantitatea de enzimă se
menţine constantă, iar concentraţia substratului se măreşte, atunci
are loc o creştere a vitezei de reacţie până la o limită (Vmax). Odată
cu creşterea în continuare a concentraţiei substratului viteza de
reacţie rămâne constantă, ceea ce denotă că la concentraţii mari de
substrat, toate siturile catalitice ale moleculelor de enzimă sunt
Fig. 5.7. Influenţa concentraţiei complet saturate cu substrat şi nu mai există enzimă funcţională.
enzimei asupra vitezei de reacţie [4] Dependenţa vitezei unei reacţii enzimatice de concentraţia
substratului a fost studiată iniţial de savanţii Leonor Michaelis şi
Maud Menten pornindu-se de la ecuaţia generală: E + S ↔ ES → E + P
Aplicând legea maselor şi făcând unele transformări se ajunge la ecuaţia lui Michaelis-Menten,
care se prezintă grafic printr-o hiperbolă.
V S 
v = max
K m  S 
în care:
v – este viteza reacţiei la timpul t;
Vmax – viteza maximă de reacţie corespunzătoare saturării enzimei cu substrat;
[S] – concentraţia substratului;
Km – constanta Michaelis (moli/l)

59
 Această ecuaţie reprezintă expresia matematică care defineşte relaţia cantitativă dintre viteza de
reacţie enzimatică şi concentraţia substratului (fig. 5.8). Valoarea vitezei de reacţie (v) este egală cu
jumătate din valoarea vitezei maxime de reacţie (v = Vmax/2) şi corespunde cu concentraţia substratului
(constanta Michaelis ̶ Km). Parametrul respectiv (Km) reprezintă concentraţia de substrat pentru care
viteza de reacţie corespunde la jumătate din viteza maximă de reacţie. Aşadar, pentru v = Vmax/2,
Km = [S]. Constanta Michaelis (Km) reprezintă un indicator al afinităţii enzimei pentru substrat; cu cât
Km are o valoare mai mare, cu atât afinitatea enzimei pentru substrat este mai scăzută şi invers. Astfel,
Km constituie un parametru cinetic operaţional care reflectă acţiunea enzimei în raport cu substratul.

Fig. 5.8. Influenţa concentraţiei substratului Fig. 5.9. Influenţa temperaturii asupra vitezei de reacţie [4]
asupra vitezei de reacţie [4]

3. Influenţa temperaturii. Viteza de reacţie creşte cu mărirea temperaturii în anumite limite.

Dacă se reprezintă grafic variaţia vitezei de reacţie în funcţie de temperatură se obţine o curbă (fig. 5.9)
din care se observă că la început viteza reacţiei creşte până la o anumită valoare (temperatură optimă).
Pentru cele mai multe enzime temperatura optimă este de 30 ̶ 40°C. Dacă temperatura optimă creşte,
se înregistrează o diminuare progresivă a vitezei de reacţie până la o anumită valoare (temperatură de
inactivare). Majoritatea enzimelor se inactivează la temperatura de 70°C.
4. Influenţa pH-ului. Toate reacţiile enzimatice sunt puternic influenţate de pH-ul mediului.
Reacţia are o viteză maximă pentru o anumită valoare a pH-ului. Abateri de la aceste valori produc o
scădere bruscă a vitezei de reacţie. Reprezentând grafic variaţiile vitezei în funcţie de pH se obţine o
curbă în formă de clopot îngust (fig. 5.10).
Valoarea pH-ului optim la diferite
enzime coincide în general cu pH-ul
lichidelor din organism unde ele îşi exercită
acţiunea. De exemplu, pH-ul optim al
pepsinei este 1,5 ̶ 2,5 identic cu pH-ul din
sucul gastric; al tripsinei este de 8 ̶ 11,
identic cu pH-ul sucului pancreatic.
Majoritatea enzimelor din celulele vegetale
acţionează la un pH ~ 6 ̶ 7, pH-ul optim la
care îşi exercită enzimele activitatea în
Fig. 5.10. Influenţa pH-ului asupra vitezei de reacţie [4] celulele umane este de ~ 7,5 (fig. 5.10).
5. Efectori enzimatici. Activitatea enzimelor este influenţată de substanţe numite efectori.
Substanţele capabile să mărească viteza unei reacţii se numesc activatori enzimatici, în timp ce
substanţele ce reduc viteza unei reacţii ̶ inhibitori enzimatici.
Activatorii enzimatici îşi exercită acţiunea pe căi diferite, în funcţie de natura lor chimică.
 Ionii metalici (K +, Ca2+, Mg2+, Zn2+, etc.) activează unele enzime. De exemplu, enzimele
fosfotransferaze sunt activate de ionii Mg2+ sau K+ şi inhibate de Ca2+ sau Na+.

60
  Activatori ai unor proenzime acţionează prin înlăturarea unor fragmente din molecula inactivă a
unor enzime. De exemplu, enterokinaza din intestin, înlătură 6 aminoacizi din molecula de tripsinogen
şi o transformă în tripsină activă.
 Substanţele reducătoare care posedă grupări tiolice –SH (cisteina, glutationul) au proprietatea
de a inactiva ionii metalelor grele, care blochează activitatea enzimei.
Inhibitori enzimatici. Activitatea enzimatică poate fi blocată de unele metale grele (mercur,
plumb) sau de proteine specifice. Astfel, globulina leguminoaselor uscate inhibă activitatea enzimei
tripsina. Inhibitorii reduc activitatea unei enzime prin două mecanisme majore:
 se combină cu enzima şi o inactivează;
 se combină cu substratul şi îl fac nonfuncţional pentru transformare.
Sunt două clase principale de inhibitori: reversibili şi ireversibili. Se deosebesc mai multe
tipuri de inhibiţie enzimatică reversibilă: competitivă, necompetitivă şi mixtă.
1. Inhibiţie competitivă. Acest tip de inhibiţie este realizată de substanţele care au o structură
asemănătoare cu cea a substratului (fig. 5.11). În acest caz centrul catalitic al enzimei (E) se poate
combina atât cu substratul (S) cât şi cu inhibitorul competitiv (I). La mărirea concentraţiei substratului
există posibilitatea de a scoate enzima din combinaţia cu inhibitorul (EI), astfel încât la o concentraţie
adecvată de substrat acţiunea inhibitorului poate fi stopată [8].
Un exemplu de inhibiţie competitivă îl constituie reacţia de dehidrogenare a acidului succinic la
acid fumaric, catalizată de enzima succinatdehidrogenază. Acidul malic, diferă de acidul succinic
numai prin existenţa unei grupe hidroxilice în locul unui hidrogen la una din grupările metilenice, şi
poate să se lege de centrul activ al succinatdehidrogenazei. Fracţiunea de succinatdehidrogenază
combinată cu acidul malic poate fi recuperată prin simpla creştere a concentraţiei de substrat.

Fig. 5.11. Inhibiţie competitivă [2] Fig. 5.12. Inhibiţie necompetitivă [2]

2. Inhibiţie necompetitivă. Inhibitorii necompetitivi se fixează pe enzimă pe alt loc decât centrul
activ (nu există competiţie cu substratul), dar centrii activi ai enzimei îşi reduc capacitatea de a
reacţiona cu substratul datorită unui fenomen de împiedicare sterică. Inhibitorii de acest tip se ataşează
doar de complexul enzimă-substrat (ES) nou format (fig. 5.12).
În cazul inhibiţiei necompetitive mărirea concentraţiei substratului nu anulează influenţa
inhibatorului asupra activităţii enzimatice. Astfel de inhibitori necompetitivi sunt cianurile care se
combină cu unele metale necesare pentru activitatea enzimei. Acidul etilendiamino-tetraacetic (EDTA)
leagă Mg2+ şi alţi cationi bivalenţi inhibând astfel necompetitiv unele enzime.
3. Inhibiţie mixtă. În acest caz inhibitorul se poate combina atât cu complexul enzimă-substrat
(ES), cât şi cu centrul activ al enzimei (fig. 5.13).

61

Fig. 5.13. Inhibiţie mixtă [2]
pot proteja grupările –SH din centrul catalitic al enzimelor.
F. Influenţa radiaţiilor. Activitatea enzimelor
mai poate fi influenţată de radiaţii. Lumina vizibilă nu
influenţează asupra activităţii enzimelor. Radiaţiile
ultraviolete (UV) fiind absorbite de substanţele
proteice în domeniul 260-280 nm pot să determine
denaturarea moleculelor şi inactivarea enzimelor.
Radiaţiile ionizante în doze mici acţionează indirect
asupra enzimelor prin radicalii liberi care se formează
la descompunerea apei şi a oxigenului dizolvat în apă.
Astfel de radiaţii acţionează asupra enzimelor cu grupe
–SH. Prin introducerea unor antioxidanţi (glutation
redus, cisteină, acid ascorbic) în mediul de reacţie, se

5.5. MECANISME DE REGLARE A ACTIVITĂŢII ENZIMATICE

Viteza reacţiilor chimice este influenţată de concentraţia enzimelor, a substratului, de pH,

temperatură etc. Aceste reacţii nu se desfăşoară independent unele de altele, ci sunt grupate, se succed
formând căi metabolice care funcţionează simultan şi în mod coordonat atât sub aspect calitativ, cât şi
cantitativ. La nivel celular, se cunosc diferiţi factori care reglează activitatea enzimelor.
1. Activitatea genelor. Biosinteza enzimelor în celulă este determinată genetic. Reglajul genetic
al biosintezei enzimelor a fost studiat pentru prima dată la operonul lac al bacteriei E. coli. Cercetătorii
francezi Jacques Monod şi François Jacob au elaborat teoria reglajului genetic al genelor la procariote
şi pentru această realizare ştiinţifică au primit în anul 1965 premiul Nobel pentru fiziologie sau
medicină [21].
La bacteria E. coli posibilitatea utilizării lactozei din mediu se realizează datorită activităţii a
trei enzime. Operonul e alcătuit din promotor, operator şi 3 gene structurale aranjate în următoarea
ordine (fig. 5.14):
1) lacZ – codifică enzima β-galactozidaza, care scindează lactoza în glucoză şi galactoză;
2) lacY – determină sinteza enzimei β-galactozid permeaza, localizată în membrana celulară,
care asigură pătrunderea din mediu a lactozei;
3) lacA – controlează sinteza enzimei β-galactozid transacetilaza, care transferă grupa acetil de
la acetil-CoA la β-galactozide.
Unul din mecanismele de control constă în inactivarea genelor printr-o proteină represor, care
este sintetizată de o genă reglatoare, situată în afara operonului. Represorul se cuplează cu operatorul şi
împiedică deplasarea enzimei ARN-polimerazei pe catena de ADN, blocând astfel procesul de
transcripţie. Dacă represorul este inactivat operatorul şi promotorul iniţiază transcripţia şi biosinteza
enzimelor. Inactivarea represorului se realizează în rezultatul interacţiunii acestuia cu lactoza
(inductor). Astfel, în lipsa lactozei, genele structurale care determină sinteza enzimelor sunt inactive
(fig. 5.14 B). Dacă în mediu se adaugă lactoză, aceasta blochează represorul, operonul devine
funcţional, genele structurale sunt transcrise, se începe rapid sinteza enzimelor şi lactoza poate fi
metabolizată (fig. 5.14 C).

62
 Fig. 5.14. Tip de reglaj genetic la operonul lac al bacteriei E. coli

2. Mediul intracelular. La nivelul mediului intracelular pot interveni o serie de factori care să
regleze activitatea enzimelor.
2.1. Electroliţii şi pH-ul pot avea un efect inhibitor sau activator asupra activităţii enzimelor.
Ionii de Ca2+ exercită un rol reglator aupra procesului de glicoliză. Astfel, concentraţii mari de Ca2+
inhibă acţiunea enzimei piruvatkinaza fapt care duce la acumularea de fosfoenolpiruvat.
2.2. Hormonii acţionează asupra sintezei sau activităţii enzimelor. Astfel, hidrocortizonul
măreşte de 25 ori activitatea enzimei α-cetoglutarat transaminaza, iar insulina inhibă biosinteza
enzimelor care catalizează reacţii ale gluconeogenezei.
2.3. Concentraţia intracelulară a cofactorilor (NAD+, NADP+, ATP etc.) acţionează asupra
activităţii enzimelor. Spre exemplu, metabolismul acidului piruvic depinde de concentraţia de NAD+.
Dacă în celulă există O2 disponibil, NAD+ va fi produs în cantitate suficientă şi ca urmare, acidul
piruvic va fi metabolizat prin ciclul Krebs.
Dacă în celulă este prezent puţin O2, atunci
NADH + H+ nu se oxidează de NAD+ şi în
acest caz acidul piruvic este redus la acid lactic.
3. Membranele celulare. În celulă există un
sistem specific de transport celular reglat de
enzime permeaze prezente în membranele
celulare. De asemenea, membranele
intracelulare (lizozomale, mitocondriale etc.)
au o permeabilitate selectivă pentru diferite
substraturi care permite funcţionarea normală a
celulei.
4. Mecanismul de reglare alosterică. La
baza reglării alosterice a enzimelor stă legarea
Fig. 5.15. А – Activarea enzimei cu o proteină activator; B – efectorilor de centrul alosteric al enzimei (fig.
Inhibiţia enzimei cu o proteină inhibitor [11] 5.15).
5. Mecanismul de reglare de tip retroinhibiţie sau feed-back. Este cel mai răspândit mecanism
de reglare enzimatică, în cadrul căruia acumularea produsului final al unei căi metabolice determină

63
inactivarea enzimelor necesare pentru sinteza lui (fig. 5.16). În majoritatea cazurilor produsul final
inactivează prima enzimă a căii metabolice.

Fig. 5.16. Schema reglării activităţii enzimelor prin retroinhibiţie [11]

6. Modificările covalente. Activitatea unor enzime este reglată prin modificări covalente [4].
Unele enzime, care funcţionează în tubul digestiv, se sintetizează sub forma de precursori inactivi –
proenzime sau zimogene. Hidroliza unui număr limitat de legături peptidice în molecula proenzimelor
duce la conversiunea lor în enzime active. De exemplu, proenzima chimotripsinogenă din tubul
digestiv sub acţiunea tripsinei se transformă în enzima activă chimotripsină.
Modificarea covalentă a unor enzime se poate realiza şi prin inserţia de grupări
micromoleculare în moleculele lor. De exemplu, enzima sintezei glicogenului se activează prin inserţia
de grupări fosforice la resturi de serină, proces care se numeşte fosforilare.

5.6. NOMENCLATURA ŞI CLASIFICAREA ENZIMELOR

Identificarea unui număr tot mai mare de enzime a impus necesitatea unei nomenclaturi. Astfel,
în 1961 Comisia de Enzimologie a Uniunii Internaţionale de Biochimie a stabilit un sistem de
nomenclatură şi clasificare pentru enzime. Denumirea unei enzime este constituită din trei părţi [8]:
 denumirea substratului (sau a substraturilor);
 tipul de reacţie;
 sufixul – ază.
De exemplu, enzima care catalizează reacţia de transformare a acidului lactic în acid piruvic se
numeşte lactat dehidrogenază.
În funcţie de tipul reacţiilor catalizate, enzimele se clasifică în 6 clase mari (fig. 5.17).
Oxidoreductazele, enzimele din I clasă, catalizează reacţii de oxido-reducere care stau la baza
oxidării biologice.
Transferazele, enzimele din clasa II, catalizează reacţii de transfer a unor atomi sau a unor
grupări de atomi de pe un substrat donator pe un substrat acceptor.
Hidrolazele, enzimele din clasa III, catalizează reacţii de scindare hidrolitică a legăturilor
chimice.
Liazele, enzimele din clasă IV, catalizează reacţii de scindare nehidrolitică a legăturilor chimice
cu formarea în molecule a legăturilor duble.
Izomerazele, enzimele din clasa V, catalizează reacţii de izomerizare sau rearanjări moleculare
ale legăturilor duble şi ale grupelor fosfat pe lanţul carbonic.

64
 Fig. 5.17. Clasificarea enzimelor [1]

Ligazele, enzimele din ultima clasă – a VI-a, catalizează reacţii de formare a legăturilor chimice
între două molecule pe baza energiei ATP-ului.

5.6.1. Clasa oxidoreductazelor

Oxidoreductazele catalizează reacţii de oxidoreducere ce se manifestă prin transfer de electroni

de la un donor (agent reducător) către un acceptor (agent oxidant). Transferul de electroni în multe
reacţii are loc prin transferul atomilor de hidrogen; astfel dehidrogenarea are ca echivalent oxidarea, iar
hidrogenarea – reducerea. În celula vie oxidoreductazele formează sisteme – aşa numitele lanţuri de
enzime oxido-reducătoare, în care are loc un transfer în trepte al atomilor de hidrogen sau al
electronilor de la primul substrat la acceptorul final, care, de regulă, este oxigenul. În final, atomii de
hidrogen sunt transferaţi pe oxigen şi se formează H2O.
Oxidoreductazele care transferă atomii de hidrogen sau electronii direct pe atomii de oxigen se
numesc dehidrogenaze aerobe sau oxidaze. Spre deosebire de acestea, oxidoreductazele care transferă
atomii de hidrogen şi electronii de la un component al lanţului de oxidare la altul fără a-i ceda
oxigenului, se numesc dehidrogenaze anaerobe. Dacă enzima catalizează reacţia luând hidrogen direct
de la substanţa ce se oxidează (primul substrat), atunci ea se numeşte dehidrogenază primară. Dacă
enzima accelerează prelucrarea atomilor de hidrogen de la al doilea substrat, care a primit atomii de
hidrogen prin intermediul dehidrogenazei primare (al doilea substrat poate fi chiar oxidoreductaza
primară), atunci aceasta se numeşte dehidrogenază secundară.
Oxidoreductazele îşi exercită acţiunea lor catalitică în prezenţa unor coenzime diferite:
nicotinamidice, flavinice, heminice care se comportă ca acceptori intermediari între substratul primar şi
acceptorul final.

65
 1. Oxidoreductaze NAD+ sau NADP+-dependente. Aceste enzime denumite şi dehidrogenaze
piridinice catalizează reacţii de oxidoreducere prin transfer, în general reversibil, de hidrogen de pe un
donor pe un acceptor. Au un caracter anaerob deoarece acceptorul de hidrogen este altul decât
oxigenul. Cofactorii enzimelor sunt derivaţi ai vitaminei B5 – nicotinamidadenindinucleotidă (NAD+),
şi nicotinamidadenindinucleotidfosfat (NADP+). Dehidrogenazele anaerobe servesc ca acceptori şi
donori ai hidrogenului conform reacţiei:

NADP+ + 2 [H] ↔ NADPH + H+

* – NADP − forma oxidată (acceptor de hidrogen ionic); NADPH+ H+ − forma redusă (donor de hidrogen ionic)
+

Mecanismul de acţiune al dehidrogenazelor este determinat de tipul de cofactor, NAD+ sau

NADP . Funcţia de acceptor de protoni şi electroni o îndeplineşte nucleul piridinic al acestor coenzime
+

conform reacţiei:
În cadrul acestei reacţii, un atom de hidrogen
se leagă de molecula coenzimei (în poziţia 4 a
nucleului piridinic), iar al doilea atom de hidrogen
îi dă electronul coenzimei şi se transformă în
proton H+ care este absorbit de capacitatea tampon
a mediului de reacţie.
Oxidoreductazele NAD+-dependente intervin
în procese metabolice oxidative (ciclul Krebs, catena de respiraţie celulară), iar cele NADP+-
dependente – în procese reductive de sinteză (biosinteza extramitocondrială a acizilor graşi, a
steroizilor etc.).
Tabelul 5.1. Exemple de dehidrogenaze anaerobe [8]
Enzima Denumirea Coenzima
prescurtată
1. Lactatdehidrogenaza LDH NAD+
2. Alcooldehidrogenaza ADH NAD+
3. Glicerofosfatdehidrogenaza GPDH NAD+
4. Malatdehidrogenaza MDH NAD+ sau NADP+
5. D-izocitricdehidrogenaza ICDH NADP+
6. Glutationreductaza NADP+

1.1. Lactatdehidrogenaza catalizează reacţia de dehidrogenare a acidului lactic în acid piruvic

(fig. 5.18). Lactatdehidrogenaza se găseşte în muşchi, plămâni, ficat şi în alte ţesuturi animale.

Fig. 5.18. Reacţia de dehidrogenare a acidului lactic [8] Fig. 5.19. Reacţia de transformare a alcoolului etilic
în aldehidă acetică [8]

1.2. Alcooldehidrogenaza catalizează reacţia de transformare a alcoolului etilic în aldehidă

acetică (fig. 5.19). Reacţia reprezintă o etapă a fermentaţiei alcoolice. Aldehida acetică se reduce
devenind acceptor de hidrogen şi se formează alcool etilic. Enzima se găseşte în ţesuturile animale,
vegetale şi microorganisme.
1.3. Glicerofosfatdehidrogenaza catalizează dehidrogenarea reversibilă a α-glicerofosfatului în
dioxiacetofosfat (fig. 5.21). Enzima glicerofosfatdehidrogenaza este prezentă în drojdii, celulele
animale şi vegetale, intervine în etape ale fermentaţiei alcoolice şi ale glicolizei.

66
 1.4. Malatdehidrogenaza catalizează reacţia de oxidare a acidului malic în acid oxaloacetic (fig.
5.20). Enzima malatdehidrogenaza face parte din sistemul enzimatic al ciclului Krebs şi este prezentă
în toate organismele.

Fig. 5.20. Reacţia de oxidare a acidului malic [8] Fig. 5.21. Reacţia de dehidrogenare a α-glicerofosfatului
[8]
1.5. D-izocitricdehidrogenaza este o enzimă importantă în ciclul Krebs, catalizează
transformarea acidului D-izocitric în acid oxalsuccinic (fig. 5.22). Activitatea enzimei necesită prezenţa
Mg2+ sau Mn2+, iar reacţia de dehidrogenare este urmată de una de decarboxilare.

Fig. 5.22. Reacţia de transformare a acidului D-izocitric [8] Fig. 5.23. Reacţia de oxidoreducere a glutationului
[8]

1.6. Glutationreductaza participă la oxidoreducerea glutationului (fig. 5.23). În urma reacţiei

este refăcut glutationul redus necesar pentru menţinerea în formă activă a conformaţiei unor enzime ce
conţin grupări –SH.
2. Oxidoreductaze FAD sau FMN dependente (flavinenzime). Flavinenzimele catalizează
reacţii de oxidoreducere transferând hidrogen sau electroni fie direct de la substrat, fie de la formele
reduse ale coenzimelor piridinice la oxigenul molecular. În cazul enzimelor flavinice cu caracter aerob
acceptorul de hidrogen este oxigenul molecular, iar produsul de reacţie este apa oxigenată. Enzimele
flavinice cu caracter anaerob sunt o parte componentă a lanţului reacţiilor de oxidoreducere ale
respiraţiei celulare şi au funcţia de a transporta hidrogenul substratului, preluat iniţial de NAD +, la
citocromi.
Transferul hidrogenului de către aceste enzime se realizează prin intermediul cofactorilor lor,
derivaţi ai vitaminei B2 – flavinadeninmononucleotidă (FMN) şi flavinadenindinucleotidă (FAD).
FMN şi FAD se deosebesc de NAD+ şi NADP+ prin faptul că sunt strâns legate de apoenzimă, de care
se despart doar printr-o hidroliză acidă. Toate nucleotidele flavinice conţin riboflavină al cărei nucleu
izoaloxazinic conţine legături duble conjugate ce conferă funcţia dehidrogenazică (fig. 5.24).

Fig. 5.24. Structura nucleotidelor flavinice [8]

Unele flavinenzime conţin în molecula lor metale (Cu2+, Fe3+ sau Mo2+), ceea ce le conferă un
rol dublu, fiind şi transportoare de electroni. Dintre cele mai importante flavinenzime putem menţiona
următoarele.
2.1. Glucozoxidaza catalizează reacţia de oxidare a glucozei în acid gluconic cu formare de
H2O2. Preparatele enzimatice care conţin glucozoxidază, obţinute din culturi de diferite mucegaiuri,

67
sunt utilizate şi în industria alimentară pentru îndepărtarea glucozei şi a oxigenului din diverse produse.
Îndepărtarea glucozei este necesară pentru a se evita desfăşurarea reacţiei Maillard în unele alimente
( ex. din albuşul de ou întreg la obţinerea prafului de ouă).
Consumarea oxigenului rezidual din alimente în prezenţa excesului de glucoză şi a
glucozoxidazei evită procesele oxidative care afectează calităţile produselor. Îndepărtarea enzimatică a
oxigenului se aplică pentru conservarea maionezei, laptelui praf, prafului de ouă, cafelei prăjite,
untului, produselor din carne. Preparatul enzimatic introdus în pungi de polietilenă permeabilă la aer şi
impermeabilă la apă, se închide în ambalaj odată cu alimentul, iar oxigenul din acesta difuzează prin
membrană şi este consumat de glucozoxidază. Apa oxigenată formată este descompusă de enzima
catalaza.
De asemenea, la oxidarea β-glucozei, sub acţiunea glucozoxidazei, se formează δ-
gluconolactonă utilizată în industria preparatelor de carne pentru menţinerea culorii roşii caracteristice
acestor produse.
2.2. D-aminoacidoxidazele realizează oxidarea formelor D ale aminoacizilor după reacţia
generală (fig. 5.25).

Fig. 5.25. Reacţia generală de oxidare a aminoacizilor [8]

Aceste enzime se găsesc în rinichi, prezintă o specificitate în raport cu configuraţia

aminoacizilor (formele L nu sunt oxidate), iar reacţiile de acest tip constituie sursa principală de
peroxid de hidrogen în sistemele metabolice. Coenzima lor este FAD. Formele L ale aminoacizilor sunt
oxidate de L-aminoacid-oxidaze ce au drept cofactor FMN.
2.3. Citocrom-c-reductaza este o enzimă prezentă în ficat, inimă, drojdii şi acţionează sinergic cu
enzimele NAD+ dependente, după mecanismul enzimelor flavinice de tip anaerob.

2.4. Xantinoxidaza este o enzimă ce conţine

molibden şi care catalizează oxidarea bazelor
purinice – xantina şi hipoxantina până la acid uric
(fig. 5.26). Xantinoxidaza se găseşte în lapte,
precum şi în ţesuturile animale şi vegetale.
3. Oxidazele sunt enzime care catalizează
reacţiile directe dintre substraturile lor şi oxigenul
molecular, transferând hidrogen sau electroni de la
substrat la O2.
În funcţie de mecanismul de acţiune,
oxidazele, se împart în: oxidaze transportoare de
Fig. 5.26. Reacţia de oxidare a bazelor purinice [8] electroni, dioxigenaze, monooxigenaze, catalaze şi
peroxidaze.
3.1. Oxidazele care transportă electroni catalizează reacţii în care electronii substratului sunt
transferaţi pe O2. Din această categorie de enzime fac parte ascorbatoxidaza, fenoloxidazele etc.

68
 Ascorbatoxidaza este o enzimă cu cupru
care catalizează oxidarea acidului ascorbic în
acid dehidroascrbic (fig. 5.27).
Ascorbatoxidaza este răspândită pe larg în
celulele vegetale. În unele plante această enzimă
are rol de oxidază finală în sistemul enzimatic
oxidoreducător al glutationului. Dacă ţesutul este
vătămat, reacţia de oxidare devine enzimatică
datorită prezenţei O2, nu mai este reversibilă şi
Fig. 5.27. Reacţia de oxidare a acidului ascorbic [8] ca urmare are loc o scădere a conţinutului de acid
ascorbic. Ascorbatoxidaza poate fi inactivată prin
încălzire la 100°C şi inhibată prin introducerea în mediu a SO2 sau prin modificarea pH-ului. În acest
sens, opărirea fructelor şi legumelor tăiate, menţinerea lor în soluţii acide sau cu SO2 constituie
modalităţi de blocare a acţiunii ascorbatoxidazei şi evitarea pierderilor de vitamină C la prelucrarea
acestor produse.
Fenoloxidazele sunt enzime prezente în toate ţesuturile organismelor superioare şi la
microorganisme catalizând oxidarea monofenolilor şi a polifenolilor. Din punct de vedere chimic,
fenoloxidazele sunt enzime cu cupru care reacţionează direct cu oxigenul molecular.
Tirozinaza este o fenoloxidază care oxidează monofenolii şi o-difenolii. Este prezentă în
ţesuturile plantelor, în ciuperci şi în unele ţesuturi animale. Tirozinaza transformă fenolul şi ο-difenolul
în chinone colorate în brun (fig. 5.28).

Fig. 5.28. Reacţia de oxidare a mono-şi difenolilor [8]

În regnul animal tirozinaza catalizează reacţia de oxidare a tirozinei şi formare a melaninelor

[23]. Într-o primă etapă, tirozina este oxidată la dioxifenilalanină (DOPA), care la rândul său este
oxidată în melanină [3] (fig. 5.29).

Fig. 5.29. Reacţia de formare a melaninelor [8] Fig. 5.30. Baiat albinos [7]

O mutaţie în gena tirozinazei duce la albinism. La persoanele afectate de această boală părul
este nepigmentat, pielea are o culoare roz, irisul este translucid, iar pupilele roşii (fig. 5.30).
Polifenoloxidaza este un tetramer cu 4 atomi de Cu2+ per moleculă, cu un sit de legare pentru
doi compuşi aromatici şi oxigen, care catalizează ο-hidroxilarea monofenolilor la ο-difenoli şi oxidarea
acestora în ο-chinone [17]. Prin acţiunea polifenoloxidazei se explică închiderea la culoare a cartofilor

69
sau merelor tăiate, a sucurilor de fructe sau a vinurilor. Materia primă vegetală la contactul cu oxigenul
din aer se îmbrunează din cauza polimerizării oxidative a ο-chino
nelor şi producerii pigmenţilor de culoare neagră, cafenie sau roşie (polifenoli). Fenomenul este
cunoscut sub denumirea de îmbrunare enzimatică. Deasemenea, această enzimă i-a parte la oxidarea
substanţelor tanante în timpul fermentării frunzelor de ceai şi la brunificarea fructelor şi legumelor în
timpul uscării. Polifenoloxidaza este prezentă în ciuperci, frunze de ceai, boabe de cacao, cafea,
cereale, tuberculi de cartofi şi diferite fructe: mere, struguri, pere, banane, gutui.
În celulele sau ţesuturile intacte, fenoloxidazele nu oxidează polifenolii deoarece lipseşte
oxigenul molecular. Prevenirea formării chinonelor şi brunificării enzimatice se poate face prin
inactivarea termică a polifenoloxidazelor (opărire) sau pe cale chimică (dioxidul de sulf – SO2,
metabisulfit de potasiu – K2S2O5, acid ascorbic). În industria alimentară dioxidul de sulf se foloseşte în
calitate de conservant E220 [10].
3.2. Dioxigenazele sunt enzimele care catalizează reacţii în care ambii atomi de oxigen
molecular se regăsesc în produsele de reacţie. Reacţia generală se prezintă sub forma:

A + O2→AO2

Lipooxigenaza este o enzimă cu fier care catalizează reacţia de dioxigenare (adiţia a doi atomi
de oxigen) a acizilor graşi polinesaturaţi (linoleic, linolenic şi arahidonic), pigmenţii carotenoizi şi
vitamina A. Diferite tipuri de lipoxigenaze au fost identificate în plante, animale şi ciuperci. În cantităţi
mari, lipoxigenaza se găseşte în plantele leguminoase şi oleaginoase. Schema generală a reacţiei
catalizate este următoarea [13]:
Acid gras + O2 = hidroperoxid al acidului gras

Reacţia catalizată de lipoxigenază este cauza principală a râncezirii grăsimilor nesaturate în

timpul păstrării lor, a scăderii conţinutului de pigmenţi carotenoizi sau a vitaminei A. Pentru prevenirea
acţiunii lipoxidazei se folosesc inhibitori (antioxidanţi) care blochează formarea radicalilor liberi.
Totuşi, sunt şi efecte pozitive ale lipoxigenazei pentru calitatea unor produse alimentare. Astfel,
lipoxigenaza grâului determină albirea aluatului şi îmbunătăţirea proprietăţilor sale reologice. Datorită
decolorării pigmenţilor făinii, lipoxigenaza conduce la obţinerea pâinii cu miez deschis la culoare.
3.3. Monooxigenazele sunt o grupă numeroasă de enzime care catalizează reacţii de adiţie la
substrat doar a unui atom de oxigen care este regăsit în noua grupare hidroxilică a substratului. Al
doilea atom de oxigen este utilizat la oxidarea agenţilor reducători participanţi la reacţie – NADH + H+
sau NADPH + H+. Aceste enzime, care se mai numesc hidroxilaze, sunt active în microzomii glandelor
suprarenale ale mamiferelor unde participă la oxidarea produselor intermediare ale metabolismului
hormonilor steroizi.
3.4. Catalazele şi peroxidazele catalizează reacţii de descompunere a peroxidului de hidrogen
(H2O2) care se formează în cadrul oxidării biologice. Acumularea de H2O2, care este un oxidant
puternic, este dăunătoare pentru celulă. În reacţiile catalizate de aceste enzime H2O2 îndeplineşte
funcţia de acceptor de hidrogen:
H2O2 + 2H+ + 2e →2H2O

Catalaza este un tetramer constituit din patru lanţuri polipeptidice, alcătuite din peste 500 de
aminoacizi, conţine patru grupări porfirinice cu hem care asigură interacţiunea enzimei cu peroxidul de
hidrogen [9]. Enzima este prezentă în toate organismele, protejează celulele vii de stresul oxidativ
provocat de forme reactive de oxigen (engl. reactive oxygen species – ROS). Reacţia după care catalaza
descompune apa oxigenată este următoarea:

2H2O2 → 2H2O + O2

70
 În prezenţa peroxidului de hidrogen, catalaza oxidează alcooli cu masă moleculară mică şi
nitriţii. Preparatele enzimatice de catalază obţinute din ficat de bovine sau prin sinteză microbiologică
sunt utilizate în industria alimentară pentru degradarea apei oxigenate folosite pentru pasteurizarea
ouălor, conservarea laptelui, stabilizarea culturilor producătoare de acid lactic.
Peroxidaza este o cromoproteidă cu hem care descompune peroxizii după reacţia [16]:

ROOR' + donor de electron (2 e-) + 2H+ → ROH + R'OH

În care ROOR' este peroxidul de hidrogen (H2O2) sau oricare alt peroxid. Pentru
descompunerea peroxidului este necesară prezenţa unui donor de hidrogen. Acesta poate fi reprezentat
de fenoli, aminoacizi, amine. În celulele animale se atestă o activitate peroxidazică slabă. În eritrocite
este prezentă enzima glutationperoxidaza care oxidează specific glutationul redus.
Peroxidazele din ţesuturile vegetale lezate folosesc drept donori de hidrogen polifenoli pe care-i
oxidează în chinone.
5.6.2. Clasa transferazelor

Transferazele catalizează reacţii de transfer, prin care o parte din molecula unui substrat numit
donor (Z) este cedată unui alt substrat, numit acceptor (Y). Mecanismul general al reacţiilor catalizate
de transferaze se prezintă astfel:
X-Z + Y ↔ X+Y-Z

În cadrul acestor reacţii se formează un complex intermediar enzimă-grupă transferabilă, care

va reacţiona ulterior cu acceptorul, fixând pe acesta gruparea activată. Denumirea enzimelor din
această clasă se face după regula: donor-acceptor ca prefix, urmată de denumirea grupării transferate,
după care se adaugă cuvântul transferază. În funcţie de natura grupării transferate, transferazele se
împart în mai multe subclase: aminotransferaze, fosfotransferaze, metiltransferaze, aciltransferaze,
glicoziltransferaze.
1. Aminotransferazele (transaminazele) sunt enzime la care componenta prostetică este
piridoxalfosfat-ul. Acestea catalizează transferul unei grupări aminice NH2 de pe un α-aminoacid pe un
α-cetoacid. Acest transfer se realizează în mai multe etape, care includ o serie de rearanjări
intramoleculare şi formarea unui aminoacid şi a unui cetoacid nou (fig. 5.31).

Fig. 5.31. Reacţia generală de transaminare [22] Fig. 5.32. Reacţia catalizată de alanin-α-
cetoglutarattransaminază [8]

În procesul de transaminare, aminoacizii dicarboxilici (acidul glutamic şi acidul aspartic) joacă

un rol central fiind donorii principali de grupări NH2. Acceptori de grupări aminice, cel mai frecvent,
sunt cetoacizii: acizii piruvic, oxaloacetic sau α-cetoglutaric.
Activitatea transaminazelor este favorizată de unii ioni metalici cu care enzima formează
chelaţi, înlesnind astfel legătura enzimă-substrat. Reacţiile de transaminare au o importanţă deosebită
în metabolismul intermediar. Cu ajutorul lor se pot sintetiza aminoacizii proprii organismului, utilizând

71
aminoacizii şi cetoacizii în exces din celulă. Tot cu ajutorul acestor reacţii se stabileşte conexiunea între
metabolismul proteic şi cel glucidic. Din această subclasă fac parte enzimele:
1.1. Alanin-α-cetoglutarattransaminaza catalizează reacţia de transaminare reversibilă de pe
alanină pe acid α-cetoglutaric (fig. 5.32).
1.2. Glutamat-oxaloacetattransaminaza (GOT) catalizează reacţia de transaminare reversibilă
dintre acizii glutamic şi oxalacetic (fig. 5.33).

Fig. 5.33. Reacţia catalizată de glutamat- Fig. 5.34. Reacţia catalizată de glutamat-
oxaloacetattransaminază [8] piruvattransaminază [8]

1.3. Glutamat-piruvattransaminaza (GPT) sau alaninaminotransferaza (ALT) transferă

reversibil gruparea aminică NH2 a acidului glutamic pe acidul piruvic (fig. 5.34).
Aminotransferazele sunt prezente în toate organele, însă reacţiile de transaminare se desfăşoară
cel mai activ în inimă şi ficat. Metoda de determinare a conţinutului de transaminaze
(alaninaminotransferaza – ALT şi aspartataminotransferaza – AST) în sânge este utilizată în
diagnosticul bolilor de inimă şi ficat.
2. Fosfotransferazele (kinazele) catalizează reacţiile de transfer a grupării fosfat de la un donor
la un acceptor specific, conform reacţiei generale:
R-PO3H2+R'-H→ R'-PO3H2+R-H

Compuşii fosforilaţi participă întotdeauna la schimbări energetice importante. Energia care

rezultă din reacţiile oxidative este folosită în mare măsură pentru sinteza compuşilor organici fosforilaţi
pe seama fosfatului anorganic. Din această subclasă fac parte următoarele enzime: hexokinaza,
piruvatkinaza şi creatinkinaza.
2.1. Hexokinaza catalizează prima reacţie din procesul glicolizei în care are loc un transfer de
grupare fosfat de la ATP la glucoză (fig. 5.35). Fosfohexokinaza catalizează fosforilarea mai departe a
fosfohexozelor (fig. 5.36).

Fig. 5.35. Reacţia de transfer de grupare fosfat de la Fig. 5.36. Reacţia de fosforilare a fosfohexozelor [8]
ATP la glucoză [8]

2.2. Piruvatkinaza catalizează reacţia de transfer a unei grupe de pe acidul fosfoenolpiruvic pe

ADP cu formare de ATP (fig. 5.37).

Fig. 5.37. Reacţia de transfer de grupare fosfat de pe Fig.5.38. Reacţia de transfer a grupării fosfat de pe ATP pe
acidul fosfoenolpiruvic pe ADP [8] creatină [8]

72
 2.3. Creatinkinaza participă la transferul grupei fosfat de pe ATP pe creatină cu formare de
creatinfosfat şi ADP (fig. 5.38).
3. Metiltransferazele catalizează transferul grupării metil de pe un donor pe un acceptor. Mai
mult de 40 de reacţii metabolice necesită transferul grupării metil (CH3) de la donorul ̶ S-adenozil
metionină (SAM) la diferite substraturi ̶ acizi nucleici, proteine şi lipide [20].
3.1. ADN-metiltransferaze reprezintă o grupă de enzime care catalizează transferul grupei metil
pe molecula de ADN. Toate ADN-metiltransferazele cunoscute folosesc S-adenozil metionina (SAM) în
calitate de donor de grupări metilice. În cadrul procesului de metilare S-adenozil metionină este
convertită în S-adenozil homocisteină (SAH). Enzima citozin (C5)-ADN-metiltransferaza catalizează
reacţia de transfer a grupei metil de la donor la baza azotată citozina a ADN-ului (fig. 5.39).

Fig. 5.39. Schema generală a unei reacţii de transfer a grupării metil [15]

Metilarea ADN-ului duce la modificarea proprietăţilor şi a conformaţiei ADN-ului, la reglarea

activitatăţii genelor.
3.2. Histone-metiltransferaze (HMT) sunt enzime care catalizează reacţii de metilare a
histonelor, spre exemplu histonă-lizină N-metiltransferază (fig. 5.40) sau histonă-arginină N-
metiltransferază. Enzimele respective catalizează transferul a una, două sau trei grupe metil la resturile
de lizină şi arginină a proteinelor histonice (predominant H3 sau H4).

Fig. 5.40. Schema generală a reactiei catalizată de lizin-histonă metiltransferază [15]

4. Glicoziltransferazele catalizează transferul unui rest de monoglucidă de la un donor la un

acceptor, de regulă un alcool. Prin reacţii de transfer ale grupei glicozil are loc biosinteza de

73
monoglucide, glicozide, oligoglucide, poliglucide, glicoproteine, precum şi glicolipide. Atunci când
acceptorul grupelor glicozil este o moleculă de proteina, sunt supuse modificărilor resturile de tirozină,
serină, treonină şi asparagină. Unele glicoziltransferaze pot transfera resturi de fosfor anorganic sau
apă.
Pe lângă glucide, donori de grupări glicozidice sunt şi derivaţii glucidici ai nucleotidelor: UDP-
glucoza, UDP-galactoza, UDP-N-acetilglucozoamină, UDP-N-acetilgalactozamină, UDP-xiloza,
GDP-manoza, GDP-fucoza, UDP-acid glucuronic, CMP-acid sialic. În funcţie de tipul reacţiei
catalizate glicoziltransferazele se clasifică în 3 grupe principale [12].
4.1. Hexoziltransferazele catalizează reacţia de transfer a unui rest de hexoză ̶
glucoziltransferaze, galactoziltransferaze, fucoziltransferaze, manoziltransferaze etc;
4.2. Pentoziltransferazele asigură transferul unui rest de pentoză ̶ ADP-riboziltransferaza,
fosforiboziltransferaza etc;
4.3. Sialiltransferazele transferă un rest de acid sialic ̶ β-galactozid-α-2,6-sialiltransferaza etc.
Sistemul grupelor sangvine AB0 este determinat de tipul glicoziltransferazelor prezente în
membrana eritrocitului. Gena care determină sinteza glicoziltransferazelor are 3 variante (alele). Alela
A codifică enzima care transferă N-acetilgalactozamină, alela B ̶ galactoză, iar alela 0 conţine o
mutaţie care inactivează enzima [12].
5. Aciltransferazele catalizează reacţiile de transfer a radicalilor acil (R-CO-) cu ajutorul
coenzimei A (CoA-SH) care reprezintă gruparea prostetică a enzimelor. Reacţia generală de transfer este
următoarea [8]:
R-CO-R'+ R''-H → R'-H + R-CO-R''

Donori de radicali acil sunt acil-

derivaţii coenzimei A ̶ forme activate ale
acizilor organici Activarea acizilor organici
prin transformarea în acil-derivaţi ai CoA se
Fig. 5.41. Schema generală de activare a acizilor organici [8] face cu participarea ATP-ului ca furnizor de
energie. După activare, radicalul acil este
trecut pe un acceptor specific (fig. 5.41).
În acest transfer, între CoA şi grupa acil se stabileşte o legătură mercaptoacil-macroergică –
fapt ce explică denumirea de formă activată a acidului organic. În legătura mercaptoacil, coenzima
participă cu gruparea sa –SH. Reacţia generală de activare, catalizată de enzima tionkinaza, se prezintă
astfel:
R-COOH + CoA-SH + ATP → R-CO~SCoA + AMP + PPi
acil derivat al CoA

Reacţia generală de transfer a grupării acil, catalizată de enzima aciltransferaza este

următoarea:
R-CO~SCoA + R''-H → CoA-SH + R-CO-R''

Acetil-CoA reprezintă un compus prin care se stabilesc corelaţii între diferite căi metabolice.
Activarea acetatului sub formă de acetil-coenzimă A (acetat activat) este o reacţie catalizată de enzima
acetiltionkinaza:
CH3-COOH + CoA-SH + ATP → CH3-CO~SCoA + AMP + PPi
acetil-CoA

Unul din cei mai importanţi formatori de grupări acetil este acidul piruvic, care în cea mai mare
parte, provine din glucoză. Transformarea acidului piruvic în acetil-CoA se realizează printr-o reacţie

74
 de decarboxilare oxidativă sub
acţiunea unui complex enzimatic
la care, în afară de CoA, mai
participă NAD+, FAD, TPP şi
acidul lipoic (fig. 5.42).
Fig. 5.42. Transformarea acidului piruvic în acetil-CoA [8]

5.6.3. Clasa hidrolazelor

Hidrolazele catalizează scindarea legăturilor chimice cu fixarea componentelor apei la

produsele rezultate după următorul mecanism:

R1 – R2 + HOH  R1 – OH + R2 – H

Din această clasă fac parte enzimele care hidrolizează proteinele până la aminoacizi (proteaze),
poliglucidele până la monoglucide (glicozidaze) şi lipidele până la acizi graşi şi glicerol (lipaze).
Reacţiile catalizate de hidrolaze se produc cu degajare de energie liberă mică, deci ele nu
constituie o sursă energetică importantă pentru organism. Hidrolazele au totuşi un rol deosebit în
metabolismul substanţelor deoarece ele descompun moleculele mari care intră în compoziţia
alimentelor, în molecule simple uşor de asimilat. În general, reacţiile de hidroliză enzimatică sunt
reversibile, iar principalele legături chimice care pot fi scindate sunt: legătura peptidică, legătura
glicozidică, legătura ester. În funcţie de tipul legăturii asupra căreia acţionează, hidrolazele se împart
în mai multe subclase.
1. Proteazele (peptidazele, proteinazele sau enzimele proteolitice) sunt enzime care
catalizează scindarea legăturilor peptidice (-CO-NH-) din moleculele proteinelor şi ale produselor lor
de degradare (polipeptide şi oligopeptide) până la aminoacizi. În funcţie de poziţia internă sau
terminală a legăturii peptidice scindate, proteazele se împart în exopeptidaze şi endopeptidaze.
1.1. Exopeptidazele (exoproteinazele) acţionează doar asupra legăturilor peptidice terminale,
situate la capetele lanţului polipeptidic, adiacent grupărilor α-aminice şi α-carboxilice terminale.
Aceste enzime se sintetizează în celulele intestinului subţire (aminopeptidaze, dipeptidaze), în pancreas
(carboxipeptidaza) şi funcţionează în celulelele epiteliale ale intestinului [26]. În funcţie de modul de
acţiune exopeptidazele se grupează în: aminopeptidaze, carboxipeptidaze şi dipeptidaze.
Aminopeptidazele sunt enzime cu Zn2+, scindează legătura peptidică adiacentă unui aminoacid
terminal cu o grupă aminică liberă, eliberând acest aminoacid (fig. 5.43).

Fig. 5.43. Schema de acţiune a aminopeptidazelor [8]

Produsele de hidroliză care se obţin prin acţiunea aminopeptidazelor sunt aminoacizii şi

oligopeptidele. Aminopeptidaze sunt prezente, de asemenea, în drojdii, bacterii şi mucegaiuri.
Carboxipeptidazele sunt enzime cu Zn2+ care scindează legătura peptidică ce se găseşte lângă o
grupare carboxil liberă (fig. 5.44).

Fig. 5.44. Schema de acţiune a carboxipeptidazelor [8]

75
 Produsele de hidroliză care se obţin prin acţiunea carboxipeptidazelor, de asemenea, sunt
aminoacizii şi oligopeptidele.
Dipeptidazele catalizează scindarea hidrolitică a dipeptidelor în aminoacizi liberi. Sunt prezente
în plante, drojdii, mucegaiuri, la animale în mucoasa intestinală, în rinichi. Activitatea catalitică
necesită diferiţi ioni metalici. Prezintă specificitate în funcţie de aminoacizii constituenţi ai
substratului.
1.2. Endopeptidazele (endoproteinazele) hidrolizează legăturile peptidice din interiorul lanţului
polipeptidic al moleculei de proteină. Ca urmare a acţiunii lor, proteinele se transformă în polipeptide şi
aminoacizi liberi. Endopeptidazele se sintetizează sub formă de proenzime, care sunt activate ulterior
printr-o proteoliză selectivă. Astfel, celulele secretoare de endopeptidaze îşi protejează proteinele
proprii de degradare.
În funcţie de grupele centrului activ, se disting 6 grupe de endopeptidaze [18]: serinproteaze,
treoninproteaze, cisteinproteaze, aspartatproteaze, glutamicacidproteaze, metaloproteaze (de regulă
conţin Zn2+). Cele mai importante endopeptidaze sunt pepsina, tripsina, renina, chimotripsina,
papaina.
Pepsina este enzima proteolitică care hidrolizează legăturile peptidice ale aminoacizilor
aromatici. Pepsina este o proteină globulară cu o masă moleculară de 34500, alcătuită din 340 de
aminoacizi care conţine 3 legături disulfidice (-S-S-) şi acid fosforic [25]. Enzima este secretată de
celulele stomacului sub formă inactivă de pepsinogen. Acidul clorhidric activează pepsinogenul şi
pune în libertate pepsina activă şi un polipeptid. Pepsina are un pH optim de 1,5 – 2,5 care variază în
funcţie de natura substratului. Pepsina desface legăturile peptidice formate între gruparea aminică a
tirozinei şi gruparea carboxilică a unui aminoacid dicarboxilic (acid aspartic, acid glutamic). Enzima
scindează o mare varietate de proteine, iniţiind astfel procesul de digestie a acestora. Produsele
rezultate din hidroliza substanţelor proteice sub acţiunea pepsinei sunt albumoze şi peptone, substanţe
cu greutate moleculară relativ mare, solubile în apă. Această endopeptidază posedă şi o activitate de
coagulare a laptelui. Un preparat enzimatic de pepsină se obţine industrial prin macerarea stomacului
de porcine cu acid clorhidric de 0,5 %. Soluţia obţinută se purifică prin dializă, se concentrează în vid
şi se utilizează pentru coagularea laptelui în industria brânzeturilor.
Tripsina este o enzimă proteolitică care acţionează la un pH alcalin, cel optim fiind de 8 ̶ 9.
Enzima acţionează hidrolitic asupra compuşilor rezultaţi în urma acţiunii pepsinei şi formează
polipeptide şi peptide; scindează preferenţial legăturile peptidice la care participă arginina sau lizina.
Tripsina este secretată de pancreas sub formă de precursor inactiv denumit tripsinogen. Activarea
tripsinogenului se face în intestin sub acţiunea autocatalitică a tripsinei precum şi a enzimei proteolitice
enterokinaza secretată de mucoasa intestinală. Trecerea proenzimei la forma activă este accelerată de
ionii de Ca2+ şi H+ şi constă în desprinderea de la moleculă a unui hexapeptid.
Renina (chimozina) este o endopeptidază secretată de stomacul animalelor tinere, acţionează la
pH=4,0 şi are proprietatea de a coagula laptele, transformând cazeina solubilă în cazeinat de calciu
insolubil. Pentru mărirea activităţii sale în coagularea laptelui sunt necesari ioni de Ca2+. Cheagul
format este apoi digerat de către pepsină. În felul acesta este prevenită trecerea rapidă a laptelui prin
stomac şi se favorizează staţionarea proteinelor sale precipitate pentru a putea fi digerate. Preparatele
de renină, comercializate sub formă de cheag sunt obţinute prin macerarea stomacului animalelor tinere
şi sunt utilizate la scară industrială pentru fabricarea brânzeturilor.
Chimotripsina este o proteinază secretată de pancreas sub formă de proenzimă denumită
chimotripsinogen. Sub acţiunea tripsinei, chimotripsinogenul se transformă complet în proteinază
activă – chimotripsina. Proteinazele secretate de pancreas rămân inactive până când ajung în curentul
intestinului subţire şi vin în contact cu enzima enterokinaza. Aceasta activează tripsinogenul în tripsină,
care la rândul său activează tripsinogenul şi chimotripsinogenul. Activarea zimogenului şi
transformarea enzimei în forma sa activă necesită cantităţi foarte mici de activatori. Astfel, activarea
chimotripsinogenului cristalin are loc în prezenţa a 0,001 mg de tripsină. Chimotripsina scindează
hidrolitic proteine native şi denaturate, albumoze, peptone, acţionând asupra legăturilor peptidice

76
stabilite între un aminoacid aromatic şi unul alifatic. Produsele sale de hidroliză sunt polipeptide şi
peptide. Are un pH optim de 8,0 ̶ 9,0.
Papainele sunt endopeptidaze ce se găsesc în ţesuturile plantelor şi în drojdii. Acţionează asupra
proteinelor native, asupra peptidelor şi polipetidelor eliberând aminoacizi. Domeniul optim de acţiune
al acestor enzime este slab acid, neutru sau slab alcalin, în funcţie de natura substratului.
Molecula de papaină conţine în centrul său activ trei punţi disulfidice, o grupare –SH şi un rest
de histidină. Papaina, ca şi alte enzime proteolitice de origine vegetală, este activată de acidul
cianhidric şi compuşii ce conţin grupări –SH, precum cisteina şi glutationul redus. În papaină există un
sistem reversibil, care este alcătuit dintr-o enzimă oxidată şi o enzimă redusă (forma activă). Prin
urmare, oxidarea papainei conduce la diminuarea sau inhibarea activităţii hidrolitice. În seminţele
plantelor, papainele au o acţiune redusă datorită cantităţii mici de apă. La umectarea seminţelor
cerealelor, leguminoaselor sau la umectarea făinurilor şi crupelor obţinute din acestea, papainele îşi
amplifică activitatea şi descompun proteinele existente în mediu. Acţiunea papainelor este foarte
intensă, de asemenea, în seminţele germinate, eliberându-se aminoacizii necesari dezvoltării plantei.
2. Amidazele sunt enzime care catalizează hidroliza unor legături C-N, altele decât cele
peptidice.
2.1. Ureaza scindează hidrolitic legăturile amidice din uree cu producere de amoniac şi dioxid
de carbon, conform reacţiei:

CH4N2O + H2O → NH3 + CO2

Se găseşte în plante, mucegaiuri şi unele bacterii (urobacterii) care participă la circuitul azotului
în natură.
2.2. Asparaginaza şi glutaminaza sunt enzimele care catalizează hidroliza asparaginei şi
glutaminei în acid aspartic, respectiv acid glutamic şi amoniac. Aceste hidrolaze se găsesc în ţesuturile
animalelor, în mucegaiuri, în drojdii, în bacterii şi plante. Zona optimă de acţiune a asparaginazei şi
glutaminazei este în jur de pH=8,0. Asparaginaza şi glutaminaza au un rol important în metabolismul
azotului la plante deoarece catalizează transformarea amidelor aminoacizilor dicarboxilici care se
acumulează în cantităţi mari în plante şi care constituie produse intermediare de metabolism.
2.3. Arginaza este enzima care catalizează descompunerea hidrolitică a L-argininei în ornitină
şi uree, conform reacţiei:
L-arginină + H2O → ornitină + uree

Se găseşte în ficatul mamiferelor. Arginaza face parte din sistemul enzimatic care catalizează
ciclul ornitinei. Zona optimă de acţiune a enzimei este pH = 10.
2.4. Nucleozidazele sunt enzime care catalizează hidroliza legăturii C-N din nucleozide,
formând o bază azotată şi o pentoză. Sunt prezente în plante, animale şi microorganisme. Acţionează la
un pH de 7 ̶ 8.
3. Glicozidazele sunt enzime care catalizează scindarea hidrolitică a legăturilor glicozidice din
oligo-şi poliglucide precum şi din diferite glicozide. După natura substratelor metabolizate
glicozidazele se pot clasifica în: oligozidaze, care catalizează hidroliza oligoglucidelor şi glicozidelor şi
poliozidaze care hidrolizează poliglucidele (amidon, celuloză, glicogen, substanţe pectice etc.).
Glicozidazele prezintă specificitate în funcţie de tipul de monoză legată glicozidic (glucozidaza,
galactozidaza), de natura acestei legături (α, β), de stereoizometrie (D- sau L-glicozide).
3.1. Oligozidazele posedă o specificitate redusă de grup catalizând hidroliza unui număr mare
de substraturi înrudite între ele prin natura restului glicozil şi prin tipul legăturii glicozidice.
Specificitatea acestor enzime este determinată de natura inelului componentei glicozil (piranozic sau
furanozic), de configuraţia sterică a atomilor de hidrogen şi a grupelor OH din inel, de natura legăturii
glicozidice (α sau β).

77
 Maltaza sau α-glucozidaza este enzima care scindează legătura α-glicozidică din molecula de
maltoză (fig. 5.45).
Se găseşte în organismele
animale (intestinul subţire),
plante, mucegaiuri, drojdii,
bacterii. Maltaza din intestin,
activă la un pH=6,5, participă la
digestie. Cantităţi deosebit de
Fig. 5.45. Reacţia de descompunere a maltozei [8] mari de maltază se găsesc în
seminţele de cereale germinate
aşa cum este malţul obţinut prin germinarea orzului, utilizat la producerea mustului de bere.
Maltază este prezentă şi în făina de grâu. În timpul fermentării aluatului, maltaza transformă
maltoza făinii în glucoza necesară întreţinerii procesului fermentativ. Preparatele enzimatice de maltază
obţinute prin biosinteză microbiologică, în combinaţie cu preparate de α-amilază, se utilizează în
industria alimentară la obţinerea glucozei din amidon.
Zaharaza sau β-fructofuranozidaza este enzima care scindează hidrolitic legătura β-glicozidică
din molecula de zaharoză cu formare de β-fructoză şi α-glucoză (fig. 5.46). Enzima se mai numeşte şi
invertază deoarece prin această hidroliză rezultă zahăr invertit.

Fig. 5.46. Reacţia de hidroliză a zaharozei [8]

Zaharaza se găseşte în plante, microorganisme şi în sucurile digestive ale animalelor. Deosebit

de activă este zaharaza din drojdii, din care, de regulă, se obţin preparate enzimatice active şi stabile în
timp, utilizate în industria almentară. Astfel, preparatele de invertază se utilizează la fabricarea
bomboanelor de ciocolată cu miez moale. Invertaza se omogenizează în siropul de zahăr şi în timpul
depozitării produselor la rece, enzima asigură hidrolizarea lentă a zaharozei, determinând formarea unei
creme moale în miez. Preparatele de invertază se folosesc şi pentru obţinerea zahărului invertit destinat
producerii băuturilor nealcolice, îngheţatei, lichiorurilor.
Lactaza sau β-galactozidaza este enzima care catalizează hidroliza lactozei cu formare de β-
galactoză şi β-glucoză (fig. 5.47).

Fig. 5.47. Reacţia de hidroliză a lactozei [8]

Lactazele sunt produse de unele plante, microorganisme şi de mucoasa intestinală a animalelor.

Preparatele enzimatice de lactază, obţinute prin sinteză microbiologică se folosesc la fabricarea unor
produse lactate. Hidroliza lactozei face posibilă consumarea laptelui de către persoanele cu intoleranţă
la lactoză. Totodată, îngheţata fabricată cu lapte smântânit tratat cu lactază este hipocalorică şi posedă
calităţi organoleptice superioare.
3.2. Poliozidazele sunt enzimele care catalizează scindarea hidrolitică a poliglucidelor. Prezintă
o specificitate în raport cu tipul legăturii a cărei scindare o realizează. Printre poliozidaze, cea mai mare

78
importanţă o au amilazele – enzimele care hidrolizează amidonul şi glicogenul. Cele mai active amilaze
se găsesc în salivă şi în sucul pancreatic al omului şi animalelor, în mucegaiuri, în cerealele încolţite.
4. Esterazele sunt enzime care catalizează reacţia reversibilă de scindare a legăturilor esterice
cu formarea acizilor şi alcoolilor corespunzători. Reacţia generală a procesului respectiv se prezintă
astfel:
R1-COOR + HOH ↔ R1-COOH + R-OH
În funcţie de natura chimică a acidului care participă la formarea legăturilor ester se cunosc mai
multe tipuri de esteraze: lipaze, fosfolipaze, pectaze, fosfoesteraze, dezoxiribonucleaze etc.
4.1. Lipazele catalizează hidroliza gliceridelor după reacţia generală:

Trigliceridă + H2O ↔ Digliceridă + Acid gras

Lipazele sunt răspândite pe larg în natură. În organismul animal lipazele sunt prezente în sucul
pancreatic, ficat, sânge, limfă şi în lapte. Lipaze foarte active se conţin în plantele oleaginoase (ricin,
soia, floarea soarelui). O serie de mucegaiuri şi bacterii, de asemenea, reprezintă surse bogate în
lipaze, fiind folosite pentru obţinerea preparatelor enzimatice.
Acţiunea lipazelor are o mare importanţă pentru păstrarea alimentelor, mai ales a celor ce conţin
cantităţi mari de lipide. Prin acţiunea acestor enzime, în timpul depozitării produselor alimentare se
produce o descompunere rapidă a gliceridelor în acizi graşi şi glicerol, ceea ce conduce la o creştere a
acidităţii şi la deprecierea calităţii produselor.
4.2. Fosfolipazele catalizează reacţia de scindare hidrolitică a acizilor graşi din
glicerofosfolipide.
4.3. Pectinesterazele sau pectazele realizează hidroliza substanţelor pectice. Acţiunea specifică
a pectazei se manifestă în hidroliza legăturilor esterice dintre acidul poligalacturonic şi alcoolul metilic
conform reacţiei:
Pectină + nH2O → Acid poligalacturonic + CH3-OH

Pectinesterazele se găsesc în rădăcinile, frunzele, fructele plantelor, precum şi în bacterii,

mucegaiuri, drojdii. Aceste enzime sunt folosite în industria sucurilor, conservelor, vinurilor.
4.4. Fosfoesterazele catalizează scindarea hidrolitică a
esterilor acidului fosforic cu formare de alcool. Aceste
enzime sunt deosebit de importante, deoarece substratul lor
participă la metabolismul intermediar al glucidelor,
lipidelor, nucleotidelor. Clasificarea fosfoesterazelor are
drept criteriu substratul asupra cărora acţionează.
Fig. 5.48. Reacţia catalizată de enzima Glucozo-6-fosfataza este enzima specifică de scindare
glucozo-6-fosfataza [8] a esterului glucozo-6-fosfat (fig. 5.48).
4.5. Dezoxiribonucleazele catalizează scindarea hidrolitică a ADN-ului cu formare de
dezoxiribonucleotide.
5. Polifosfatazele sunt enzime care catalizează scindarea radicalilor fosfat şi au un rol important
în schimburile energetice ale celulei. Enzimele din această subclasă sunt deosebit de importante
datorită substraturilor asupra cărora acţionează: ATP, ADP, NAD+, FAD.
5.1. ATP-aza sau ATP-fosfohidrolaza catalizează scindarea hidrolitică a legăturii fosfat
terminale din molecula de ATP.
ATP + H2O →ADP + Pi*
*
Pi ̶ ortofosfat anorganic

5.2. ATP-difosfohidrolaza catalizează eliberarea a două molecule de acid fosforic din ATP.

ATP + H2O →AMP + PPi

*
PPi ̶ pirofosfat anorganic

79
 5.6.4. Clasa liazelor

Liazele catalizează reacţiile de descompunere nehidrolitică a compuşilor organici prin scindarea

legăturilor chimice C-C, C-N, C-O etc. În cadrul acestor reacţii se elimină molecule de CO2, H2O, NH3
etc. şi se formează frecvent legături duble. Unele dintre aceste reacţii sunt reversibile.
1. Carbon-oxigenliazele (C-O-liazele) catalizează reacţia de scindare a legăturii C−O cu
formarea unor compuşi nesaturaţi. În această categorie sunt incluse hidroliazele care accelerează reacţia
de hidratare şi deshidratare a compuşilor organici.
Fumarathidrataza sau fumaraza
catalizează transformarea acidului fumaric în
acid L-malic prin adiţie de H2O la legătura
dublă (fig. 5.49). Fumaraza este o enzimă
foarte răspândită în ţesuturile animale, ale
plantelor şi microorganismelor; face parte din
Fig. 5.49. Reacţia catalizată de enzima fumaraza [8] sistemul enzimatic implicat în ciclul Krebs.

2. Carbon-carbon liazele (C-C-liazele) reprezintă una din cele mai importante subclase de liaze.
Decarboxilazele catalizează reacţiile de decarboxilare a α-cetoacizilor.
Se cunosc şi decarboxilaze care au drept substrat
aminoacizi pe care-i transformă în amine
corespunzătoare. Decarboxilazele sunt enzime a căror
grupare prostetică este reprezentată de esterii fosforici ai
vitaminelor hidrosolubile: tiaminpirofosfatul (TPP) pentru decarboxilazele α-cetoacizilor şi
piridoxalfosfatul (pirid-CHO) pentru cele ale aminoacizilor.

3. Carbon-azot liazele (C-N-liazele) catalizează reacţia de scindare a legăturii C−N. Un

reprezentant al acestei grupe este aspartaza ce transformă acidul aspartic în acid fumaric şi amoniac
(fig. 5.50).

Fig. 5.50. Reacţia catalizată de enzima aspartaza [8] Fig. 5.51. Reacţia catalizată de enzima
cisteinsulfhidraza [8]

În urma reacţiei, aminoacizii se transformă în acizi nesaturaţi datorită dezaminării. Această

enzimă este caracteristică pentru bacterii şi plante.
4. Carbon-sulf liazele (C-S-liazele) catalizează scindarea legăturii C−S. Astfel, enzima
cisteindesulfhidraza degradează aminoacidul cisteina în acid piruvic, NH3 şi H2S (fig. 5.51).

5.6.5. Clasa izomerazelor

Izomerazele catalizează transformarea intramoleculară a unui compus dintr-o formă izomeră în

altă formă izomeră. Aceste transformări constau din transferul intramolecular al hidrogenului, grupelor
fosfat sau acil, în modificarea distribuţiei spaţiale a atomilor unor grupări, în deplasarea dublelor
legături etc. Clasa izomerazelor include enzime care se împart în mai multe subclase.

80
 1. Racemazele şi epimerazele catalizează reacţii de racemizare şi epimerizare ale
aminoacizilor, hidroxiacizilor, glucidelor şi a altor compuşi. Reacţia generală de racemizare se prezintă
astfel:
L-aminoacid ↔ D-aminoacid; L-lactat ↔ D-lactat

Astfel, enzima alanin-racemaza transformă reversibil L-alanina în D-alanină, iar enzima lactat-
racemaza catalizează transformarea D-lactatului în L-lactat (fig. 5.52).

Fig. 5.52. Reacţia de racemizare a acidului lactic [8] Fig. 5.53. Reacţia catalizată de enzima UDP-glucozo-4-
epimeraza [8]
Reacţiile catalizate de racemaze au o importanţă deosebită pentru că permit transformarea
formelor D în forme L ale unor molecule, iar organismul utilizează numai forma L. De asemenea, prin
aceste reacţii unele microorganisme pot metaboliza ambele forme ale unor compuşi.
Epimerazele catalizează reacţii de epimerizare acţionând asupra glucidelor şi derivaţilor lor.
Astfel, enzima UDP-glucozo-4-epimeraza transformă reversibil UDP-glucoza în UDP-galactoză (fig.
5.53).
2. Oxidoreductazele intramoleculare catalizează intertransformarea aldozelor şi cetozelor.
2.1. Glucozoizomeraza catalizează transformarea reversibilă a glucozo-6-fosfatului în fructozo-
6-fosfat (fig. 5.54), reacţie în cadrul procesului de glicoliză.

Fig. 5.54. Reacţia catalizată de enzima glucozoizomeraza Fig. 5.55. Reacţia catalizată de enzima
[8] triozofosfatizomeraza [8]

Glucozoizomeraza produsă de către microorganisme este utilizată pentru izomerizarea

industrială a siropurilor de glucoză. Prin această izomerizare enzimatică se obţin siropuri cu o putere de
îndulcire mai mare decât siropurile de glucoză. Totodată, izosiropul se foloseşte şi pentru obţinerea
produselor dietetice, deoarece fructoza este mai bine tolerată de diabetici.
2.2. Triozofosfatizomeraza catalizează intertransformarea unor produse intermediare ale
glicolizei, respectiv a aldehidei 3-fosfoglicerice şi a fosfodioxiacetonei (fig. 5.55).
3. Izomerazele cis-trans. Din această subclasă face parte enzima maleatizomeraza care
catalizează reacţia de transformare reversibilă a acidului maleic în acid fumaric (fig. 5.56).

Fig. 5.56. Reacţia catalizată de enzima maleatizomeraza Fig. 5.57. Reacţia catalizată de enzima
[8] fosfoglucomutaza [8]

81
 4. Transferazele intramoleculare sau mutazele catalizează transferul unor grupări chimice în
diferite poziţii ale moleculei de substrat.
Fosfoglucomutaza transportă gruparea fosfat de la carbonul 1 la carbonul 6 din molecula de
glucozo-1-fosfat (fig. 5.57).
5.6.6. Clasa ligazelor

Ligazele sau sintetazele catalizează sinteza compuşilor organici din substanţe activate prin
descompunerea ATP. Ele conduc la formarea de legături noi C‒C, C‒N, C‒O, C‒S. Ligazele participă
la sinteza proteinelor (formarea legăturii peptidice), glucidelor (formarea legăturii glicozidice) şi a
lipidelor (formarea legăturii esterice) pe seama energiei eliberate prin transformarea ATP în ADP sau
AMP.
1. Amidligazele catalizează formarea legăturilor C‒N. De exemplu, glutaminsintetaza
determină sinteza glutaminei din acid glutamic şi amoniac.

Acid glutamic + NH3 + ATP → Glutamină + ADP + Pi

2. Aminoacid tARN-ligazele catalizează activarea aminoacizilor proteinogeni din citoplasmă.

Sub acţiunea ligazelor se formează un complex al aminoacizilor cu tARN.

Aminoacid + ATP + tARN → aminoacil-tARN + AMP + PPi

Astfel, aminoacizii proteici sunt transferaţi la ribozomi, pe matriţa ARNm, unde participă la
biosinteza proteinelor.
3. Carboxilazele sunt enzime care
catalizează legarea dioxidului de carbon
la diferiţi acizi organici, folosind
energia eliberată prin descompunerea
moleculei de ATP. Astfel,
piruvatcarboxilaza catalizează reacţia de
Fig. 5.58. Reacţia catalizată de enzima piruvatcarboxilaza [8] sinteză a acidului oxaloacetic din acid
piruvic (fig. 5.58).

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Vitamina B5 este cofactor al enzimelor............................

1.2. După modul de legare la apoenzimă cofactorii se clasifică în: a).........................; b).......................
1.3. Enzima polifenoloxidaza se conţine în cantităţi mari în...............
1.4. Enzima glucoizomeraza se utilizează în industria alimentară pentru..................................................
1.5. Ureaza scindează..........................................cu producere de .....................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Enzimele s-au extras pentru prima dată din hepatocite.

2.2. Insulina este o proteină cu structură cuaternară.
2.3. La producerea berii pentru scindarea poliglucidelor în malţ se folosesc enzimele amilaze.
2.4. Enzima catalaza este folosită la pasterizarea laptelui.
2.5. La fabricarea caşcavalului pentru hidroliza proteinelor se folosesc enzimele renine.

82
3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Termenul de enzimă a fost introdus de către:

a) Charles Darwin; b) Gregor Mendel; c) Wilhelm Kuhne; d) Luis Pasteur; e) Eduard Buchner.
3.2. Proprietăţile enzimelor:
а) simple; b) compuse; c) se modifică în reacţii chimice; d) specifice; e) universale.
3.3. Proprietăţile cofactorilor:
a) compuşi macromoleculari; b) participă la cataliză; c) stabilizează apoenzima; d) determină
specificitatea de substrat; e) determină tipul şi viteza reacţiei catalizate.
3.4. Centrul activ al enzimei:
a) realizează nemijlocit cataliza; b) localizat în partea externă a moleculei proteice; c) include
cofactorul enzimei; d) este complementar substratului; e) este alcătuit din radicali ai aminoacizilor.
3.5. Proteaza ̶ enzimă din clasa: a) oxidoreductaze; b) transferaze; c) hidrolaze; d) liaze; e) izomeraze.

4. Asociaţi.

Clasificarea enzimelor
Clasa enzimelor Tipul reacţiei
A. Oxidoreductaze 1. Descompunerea hidrolitică a legăturilor chimice
B. Transferaze 2. Descompunerea nehidrolitică a legăturilor chimice
C. Hidrolaze 3. Transferul unor atomi de pe un substrat pe altul
D. Liaze 4. Reacţii de izomerizare
E. Izomeraze 5. Formarea unor legături chimice noi
F. Ligaze 6. Reacţii de oxido-reducere

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.
5.1. NAD+; NADP+; ATP; CTP; FMN.
5.2. FAD; hem; TPP; acid lipoic; piridoxalfosfat.
5.3. Glucoxidază; xantinoxidază; alcool dehidrogenaza; ascorbatoxidază; catalază.

6. Completaţi tabelul. Enzime / Catalizatori chimici

Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Organizarea structurală şi mecanismul de acţiune a enzimelor.
7.2. Proprietăţile fizico-chimice ale enzimelor.
7.3. Reglarea activităţii enzimatice.
7.4. Preparate enzimatice. A. Materii prime B. Extracţia enzimelor.
7.5. Nomenclatura şi clasificarea enzimelor.

83
 GLOSAR

Albinism – maladie ereditară caracterizată de absenţa parţială sau totală a pigmentului melanina, în
ochii, pielea şi părul animalelor.
Ciclul Krebs – cale universală de descompunere a substratului respirator în mitocondriile celulare în
prezenţa oxigenului.
Ciclul ornitinic (ciclul ureei) – cale de eliminare a amoniacului, rezultat din catabolismul proteinelor şi
al purinelor, sub formă de uree.
Citocromi – enzime care catalizează reacţiile de oxidoreducere prin transfer de electroni de pe un
donor pe un acceptor.
Genă structurală – genă care codifică o proteină de structură, o enzimă sau o moleculă de ARN.
Gluconeogeneză – proces de sinteză a glucidelor din compuşi de natură neglucidică.
Fosfoenolpiruvat – eter al acidului fosforic şi al formei enolice a acidului piruvic.
Piruvatkinaza – enzimă care catalizează penultima reacţie chimică a glicolizei transferul unui rest de
acid fosforic de la fosfoenolpiruvat la ADF cu formarea de ATP şi acid piruvic.
Melanină – pigment natural de culoare întunecată care se sintetizează la animalele vertebrate în celule
specializate melanocite.
Metaloid – element chimic lipsit de luciu metalic și de ductilitate, rău conducător de căldură și de
electricitate.
Operator – element genetic al operonului la procariote care interacţionează cu proteine reglatoare.
Operon – unitate funcţională a genomului la procariote alcătuită din gene structurale şi elemente
genetice reglatoare.
Promotor – element genetic reglator cu care interacţionează enzima ARN-polimeraza şi iniţiază
procesul de transcripţie.
Reacţia Maillard – reacţie chimică dintre aminoacizi şi zaharuri reducătoare care conferă produselor
brunificate o aromă plăcută.
S-adenozil metionină – coenzimă alcătuită din ATP şi metionină care participă la reacţii de transfer al
grupărilor metil.
Transcripţie – proces de transcriere a informaţiei ereditare de pe catena matrice de ADN 3' – 5'.
Translaţie – proces de biosinteză a proteinelor pe o catenă matrice de ARNm asociată cu ribozomii, în
conformitate cu codul genetic.

84
 BIBLIOGRAFIE

1. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
2. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.-1110 p.
3. Oprică, L. Biochimia produselor alimentare. – Iaşi: Tehnopresss, 2011.-384 p.
4. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
5. Мусил, Я., Новакова, О., К. Кунц. Современная биохимия в схемах. − Москва, 1981.- 215 с.
6. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин, Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций. – Россия, Красноярск, 2008.
7. http: Albinism //en.wikipedia.org/wiki/Albinism
8. http: Biochimia produselor alimentare //ro.scribd.com/doc/123372667/Biochimia-Produselor-
Alimentare-SCRIBD-3
9. http: Catalase //en.wikipedia.org/wiki/Catalase
10. http: E220//en.wikipedia.org/wiki/E220
11. http: Enzyme //en.wikipedia.org/wiki/Enzyme
12. http: Glycosyltransferase //en.wikipedia.org/wiki/Glycosyltransferase
13. http: Lipoxygenase //en.wikipedia.org/wiki/Lipoxygenase
14. http: Maillard reaction //en.wikipedia.org/wiki/Maillard_reaction
15. http: Methyltransferase //en.wikipedia.org/wiki/Methyltransferase
16. http: Peroxidase //en.wikipedia.org/wiki/Peroxidase
17. http: Polyphenol oxidase //en.wikipedia.org/wiki/Polyphenol_oxidase
18. http: Protease //en.wikipedia.org/wiki/Protease
19. http: Ribozyme //en.wikipedia.org/wiki/Ribozyme
20. http: S-Adenosyl methionine //en.wikipedia.org/wiki/S-Adenosyl_methionine
21. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
22. http: Transaminase //en.wikipedia.org/wiki/Transaminase
23. http: Tyrosinase //en.wikipedia.org/wiki/Tyrosinase
24. http: Каталаза //www.xumuk.ru/encyklopedia/1912.html.
25. http: Пепсин //ru.wikipedia.org/wiki/ Пепсин
26. http: Экзопептидазы//ru.wikipedia.org/wiki/ Экзопептидазы

85
 CAPITOLUL 6. GLUCIDELE

6.1. Aspecte generale

6.2. Monoglucidele
6.3. Oligoglucidele
6.4. Poliglucidele
6.5. Rolul biologic al glucidelor

6.1. ASPECTE GENERALE

Glucidele, cunoscute şi sub numele de hidraţi de carbon (carbohidraţi), sunt compuşi organici
ce conţin în molecula lor o grupă carbonilică (aldehidică sau cetonică) şi câteva grupe hidroxilice
(alcoolice) [8]. Sub aspectul compoziţiei, cu excepţia unor derivaţi azotaţi, glucidele sunt substanţe
formate din atomi de carbon, hidrogen şi oxigen. Carbohidraţii, împreună cu proteinele şi lipidele
reprezintă constituienţii de bază ai materiei vii. Glucidele se găsesc în celule sub formă liberă (pentoze,
hexoze) şi sub formă de combinaţii (glicozide, glicoproteine, glicolipide).
Glucidele formează cea mai mare parte a substanţei organice de pe pământ. Sub aspect
cantitativ predomină în regnul vegetal. În celula vegetală conţinutul de glucide variază într-un diapazon
de 85 ̶ 90%, iar în celula animală ̶ 1 ̶ 5% [5]. Plantele sintetizează glucidele din compuşi anorganici şi
organici. Biosinteza lor din compuşi anorganici se realizează prin fotosinteză. Astfel, producţia totală
de substanţă organică, sintetizată de către vegetaţia planetei, calculată în glucoză, atinge aproximativ
4,5 × 1011 tone pe an [1]. Biosinteza glucidelor din compuşi anorganici se poate realiza, în cantităţi
mici, şi prin chemosinteză. Animalele nu pot sintetiza glucide din substanţe anorganice, ci numai din
cele organice.
Pe lângă importanţa lor ca substanţe de constituţie şi de rezervă ale organismelor vii, glucidele
se utilizează pe larg în industria alimentară în calitate de îndulcitori, agenţi de îngroşare, stabilizatori şi
sunt precursori pentru aromă şi culoare, în special în procesul de prelucrare termică.
Cea mai veche nomenclatură a glucidelor a fost cea de hidraţi de carbon propusă de chimistul
german Carl Schmidt în 1844 [3]. Această nomenclatură s-a adoptat datorită faptului că între atomii de
hidrogen şi oxigen din molecula glucidelor există, în general, un raport de 2/1, ca în molecula apei.
Majoritatea glucidelor corespund formulei generale Cm(H2O)n. În trecut se considera că glucidele sunt
compuşi proveniţi din combinarea carbonului cu apa, deci ar fi hidraţi de carbon. Această nomenclatură
este improprie glucidelor deoarece hidrogenul şi oxigenul nu se leagă sub formă de molecule de apă de
atomul de carbon. Din punct de vedere structural, glucidele nu sunt hidraţi de carbon, ci substanţe
polihidroxicarbonilice (polihidroxil aldehide) şi (polihidroxil cetone) [8; 11]. Pe lângă aceasta există
substanţe care corespund formulei Cm(H2O)n însă nu sunt glucide, spre exemplu aldehida formică
CH2O, acidul acetic C2(H2O)2, acidul lactic C3(H2O)3. Se cunosc de asemenea unele glucide precum
metilpentozele (C6H12O5), dezoxiriboza (C5H10O4) care nu se încadrează în formula generală.
O altă nomenclatură atribuită acestei clase de compuşi este cea actuală, de glucide. Această
nomenclatură este folosită datorită gustului dulce al multor glucide. Ea provine de la cuvântul grecesc
glikis, care înseamnă dulce. Nici această denumire nu este riguros ştiinţifică deoarece sunt substanţe
dulci ce nu sunt glucide (zaharina, glicocolul, glicerolul etc.) şi există glucide, în special cele
superioare, care nu au gust dulce (celuloza, amidonul etc.). Cu toate acestea, denumirea de glucide s-a
adoptat ca denumire oficială [3].
După reacţia de hidroliză glucidele se împart în două grupe: monoglucide (glucide simple) şi
poliglucide (glucide complexe). Monoglucidele sunt substanţe monomoleculare, care nu hidrolizează cu
apa. Poliglucidele sunt substanţe formate prin unirea mai multor molecule de monoglucide, prin
eliminare de apă. Aceşti compuşi hidrolizează, transformându-se în substanţele din care s-au format.
După structura moleculară poliglucidele se clasifică de asemenea în două grupe: oligoglucide sau
poliglucide de ordinul I şi poliglucide de ordinul II [7]. Oligoglucidele sunt substanţe complexe

86
solubile în apă, au un gust dulce şi conţin 2 ̶ 10 resturi de monoglucide. Poliglucidele de ordinul II sunt
substanţe complexe, macromoleculare care conţin mai mult de 10 resturi de monoglucide, sunt
insolubile în apă şi nu au un gust dulce.

6.2. MONOGLUCIDELE

Monoglucidele sunt substanţe care conţin în molecula lor o grupă carbonilică şi una sau mai
multe grupe hidroxilice. Ele sunt substanţe răspândite pe larg în natură, fiind prezente în sucul celular
al tuturor organismelor vii. La plante monoglucidele se găsesc în cantitate mare în fructe, seminţe în
stare de germinaţie, muguri etc., iar la animale ̶ în sânge şi limfă.
Monoglucidele au un rol biochimic important în procesul de respiraţie, ca principalele substanţe
furnizoare de energie. Ele constituie de asemenea unităţile structurale de bază (monomeri) din care se
formează oligoglucidele, poliglucidele şi numeroase alte substanţe complexe ce conţin în molecula lor
glucide (acizi nucleici, glicolipide, glicoproteine etc.).
Monoglucidele de asemenea joacă un rol important în industria alimentară, reprezintă
substraturi importante în prelucrarea materiei prime vegetale, a produselor alimentare şi în fermentaţii.
Nomenclatura uzuală a monoglucidelor se formează cu ajutorul sufixului oză, care se adaogă la
rădăcina cuvântului ce desemnează monoglucida respectivă, spre exemplu, glucoză, fructoză, galactoză
etc. Cetozele au sufixul uloză (ribuloză, xiluloză) cu excepţia fructozei.
Clasificarea monoglucidelor se face după două criterii principale:
a) după tipul grupei carbonilice monoglucidele se împart în aldoze (fig. 6.1), cele care conţin
gruparea aldehidică ̶ (H)C=O şi în cetoze (fig. 6.2), cele care au în moleculă gruparea cetonică >C=O;

Fig. 6.1. Formulele monoglucidelor aciclice cu grupa aldehidică [4]

b) după numărul atomilor de carbon din moleculă, monoglucidele pot fi: trioze (C3H6O3),
tetroze (C4H8O4), pentoze (C5H10O5), hexoze (C6H12O6), heptoze (C7H14O7) (fig. 6.1, fig. 6.2).

87
 Fig. 6.2. Formulele monoglucidelor aciclice cu grupa cetonică [4]

Cele mai răspândite monoglucide sunt pentozele şi hexozele. Triozele, tetrozele, heptozele,
octozele şi nonozele se găsesc în cantităţi foarte mici în organisme. Ele apar ca produse intermediare în
diferite procese biochimice de importanţă vitală (fotosinteză, degradarea anaerobă şi aerobă a
glucidelor etc.). Monoglucide naturale cu o catenă carbonică alcătuită din mai mult de 9 atomi de
carbon n-au fost descoperite [43].

Izomeria monoglucidelor

Monoglucidele sunt compuşi care formează mai multe tipuri de izomeri. Izomerii sunt substanţe
care au aceeaşi compoziţie, aceeaşi formulă moleculară, dar au proprietăţi fizice şi chimice diferite,
determinate de structura moleculară diferită. În cadrul monoglucidelor care conţin în moleculă cel puţin
patru atomi de carbon se disting cinci tipuri de izomeri.
A. Izomeri datorită grupării carbonilice ̶ C=O.
Începând de la trioze, în cadrul aceleiaşi grupe de
monoglucide se întâlnesc aldoze şi cetoze, care se
deosebesc unele de altele prin grupa carbonilică
D-Aldehidă glicerică Dihidroxiacetonă (fig. 6.3). În cazul triozelor se menţionează aldehida
Fig. 6.3. Izomeria de poziţie a grupării carbonilice [45] glicerică şi dihidroxiacetona, în cazul hexozelor ̶
glucoza şi fructoza.

88
 B. Izomeri datorită poziţiei grupării hidroxilice secundare din catena carbonică a
monoglucidelor. Acest tip de izomeri mai poartă denumirea de stereoizomeri. Toate monoglucidele, cu
excepţia aldehidei glicolice şi dihidroxiacetonei,
conţin în moleculă atomi de carbon asimetrici.
Triozele au un atom de carbon asimetric, tetrozele ̶
doi, pentozele ̶ trei, hexozele ̶ patru etc. Grupele
D-Aldehidă glicerică L-Aldehidă glicerică hidroxilice de la carbonii secundari se pot afla de
Fig. 6.4. Stereoizomerii aldehidei glicerice [45] partea dreaptă sau de partea stângă a catenei carbonice.
În cazul aldehidei glicerice, care are un singur atom de
carbon asimetric, cei doi stereoizomeri au următoarea structură moleculară (fig. 6.4).
După propunerea chimistului german Hermann Fisher, atunci când grupa hidroxilică de la
atomul de carbon secundar al aldehidei glicerice se găseşte de partea dreaptă a catenei carbonice se
obţine forma dextrogiră (D), iar când gruparea hidroxilică este de partea stângă se obţine forma levogi-
ră (L). Dacă grupa hidroxilică este situată în dreapta faţă de primul
atom de C (lângă grupa alcoolică CH2OH), atunci monoglucida face
parte din configuraţia (D), dacă grupa hidroxilică este situată la
stânga faţă de primul atom de C, atunci monoglucida se referă la
configuraţia (L).În cazul monoglucidelor care au mai mulţi atomi de
carbon asimetrici, forma structurală dextrogiră (D) şi levogiră (L) se
determină după poziţia penultimei grupe hidroxilice din moleculă.
D-Glucoză L-Glucoză Penultima grupă hidroxilică este legată de atomul de carbon
Fig. 6.5. Stereoizomerii glucozei [24] secundar asimetric cel mai apropiat de gruparea alcoolică CH2OH.
Dacă monoglucidele au penultima grupă hidroxilică la dreapta catenei carbonice ele aparţin seriei D,
iar dacă grupa hidroxilică menţionată se situează la stânga, monoglucidele aparţin seriei L (fig. 6.5).
C. Izomeri datorită activităţii optice. Monoglucidele
având în moleculă atomi de carbon asimetrici posedă
activitate optică. Ele rotesc planul luminii polarizate spre
dreapta sau spre stânga. Monoglucidele care în soluţiile
apoase rotesc planul luminii polarizate spre dreapta sunt
optic dextrogire şi se notează cu (+), iar cele care rotesc
unghiul de polarizare spre stânga sunt optic levogire şi se
notează ( ̶ ). Cea mai simplă aldoză ̶ aldehida glicerică
conţine un atom de carbon asimetric (chiralic) şi are doi
izomeri optici (fig. 6.6).
Izomerii optic dextrogiri şi levogiri nu sunt
Fig. 6.6. Izomeri optici ai aldehidei glicerice [4] dependenţi de izomerii structurali care aparţin
configuraţiei D (dextrogiri) şi L (levogiri). Pentru a reda
atât forma structurală, cât şi cea optică, se utilizează atât literele D şi L, cât şi semnele (+) şi ( ̶ ). De
exemplu, fructoza este structural dextrogiră
(aparţine seriei D) şi optic levogiră ([α]20D= ̶ 93°), iar D-
glucoza este atât structural, cât şi optic dextrogiră ([α]20D=
+52,5°, fig. 6.7). Majoritatea monoglucidelor care aparţin
structural seriei D sunt şi optic (funcţional) dextrogire.
Substanţele optic dextrogire se pot prezenta şi într-o
formă optic levogiră. Asemenea perechi de izomeri
dextrogiri şi levogiri se numesc enantiomeri. Amestecul,
D (+) Glucoză D ( ̶ ) Fructoză în părţi egale, din enantiomerul dextrogir şi cel levogir al
Fig. 6.7. Glucoza şi fructoza ̶ izomeri structurali aceleiaşi substanţe este optic inactiv, se numeşte amestec
şi optici [27] racemic (racemat) şi se notează cu semnul (±).

89
 D. Izomeri datorită structurii moleculare. Monoglucidele care au mai mult de patru atomi de
carbon în moleculă prezintă două structuri moleculare: aciclică (liniară) sau ciclică (semiacetalică).
Monoglucidele cu structură moleculară aciclică se întâlnesc rar în natură. Ele au grupa
carbonilică liberă şi sunt caracteristice triozelor şi tetrozelor. Începând de la pentoze predomină
formele structurale ciclice. Ciclul format din 4 atomi de carbon şi unul de oxigen se numeşte ciclu
furanic (fig. 6.8), iar molecula de glucoză cu ciclul furanic ̶ glucofuranoză (fig. 6.9). Ciclul format din
5 atomi de carbon şi unul de oxigen se numeşte ciclu piranic (fig. 6.8), iar molecula de glucoză care
conţine ciclul piranic ̶ glucopiranoză (fig. 6.9).

Fig. 6.8. Heterocicluri cu 5 şi 6 atomi de carbon [4] Fig. 6.9. Izomeri ciclici ai D-glucozei [24]

Formele furanozice sunt în general mai reactive, se găsesc în stare liberă în cantităţi mai mici.
Ele participă la formarea unor compuşi stabili ca oligoglucide, poliglucide, nucleotide etc. Formele
piranozice sunt mai stabile, se găsesc în cantităţi mai mari în stare liberă, formează oligoglucide,
poliglucide, intervin în numeroase procese biochimice.
E. Izomeri datorită hidroxilului
semiacetalic. După poziţia hidroxilului
semiacetalic din molecula monoglucidelor
ciclice, se cunosc doi stereoizomeri α şi β,
care se găsesc de obicei în soluţie în
echilibru. La α-glucoză grupele hidroxil de la
atomii de carbon 1 şi 4 se află de aceeaşi
parte a planului ciclului hexagonal, iar la β-
Fig. 6.10. Anomerii α şi β ai D-glucozei [4] glucoza cei doi hidroxili se află de părţi
diferite ale planului (fig. 6.10).
α-D-Glucopiranoza este forma mai răspândită şi diferă de β-D-piranoză prin solubilitate, punct
de topire, rotirea luminii polarizate.

Proprietăţile fizico-chimice ale monoglucidelor

Monoglucidele sunt substanţe cristaline, incolore, fără miros, bine solubile în apă datorită
prezenţei în molecula lor a grupelor OH, greu solubile în alcool etilic şi insolubile în solvenţii organici.
Soluţiile monoglucidelor sunt incolore şi prezintă activitate optică. Majoritatea monoglucidelor au gust
dulce; cea mai dulce monoglucidă este fructoza, după care urmează glucoza, galactoza, manoza.
Soluţiile concentrate ale monoglucidelor sunt siropoase. Cristalizarea monoglucidelor din aceste soluţii
se realizează prin adăugare de alcool etilic, acid acetic şi alţi solvenţi, în care glucidele sunt puţin
solubile. Sub acţiunea H2SO4 şi HCl concentrat, monoglucidele se deshidratează, iar prin încălzire
monoglucidele se topesc şi se caramelizează.
Proprietăţile chimice ale monoglucidelor sunt determinate de grupele funcţionale din
componenţa lor (carbonilice, hidroxilice, semiacetalice). Monoglucidele pot fi transformate prin reacţii
de reducere şi oxidare, mutarotaţie, esterificare, eterificare, epimerizare [2]

90
 1. Proprietăţile chimice determinate de grupa carbonilică.
1.1. Reacţii de reducere. Prin hidrogenarea monoglucidelor la nivelul grupării carbonilice, în
prezenţa de catalizatori (Pb, Ni etc.) sau cu amalgam de sodiu se obţin polialcooli. Astfel din tetroze se
obţin tetroli, din pentoze ̶ pentoli, din hexoze ̶ hexoli etc. Din D-glucoză prin reducere cu hidrogen
în prezenţa amalgamului de sodiu se obţine D-sorbitol (fig. 6.11).

Fig. 6.11. Reacţia de reducere a D-glucozei [39] Fig. 6.12. Reacţia de reducere a D-fructozei [39]

În mod similar D-fructoza în funcţie de condiţiile de reacţie formează prin reducere doi alcooli
glucidici (hexoli): D-sorbitol şi D-manitol (fig. 6.12).
D-Sorbitolul împreună cu izomerul său D-manitol se folosesc în industria alimentară ca
îndulcitori. Sunt răspândiţi, în special, în fructe (prune, piersici, mere, pere, vişine, caise etc.).
Polialcoolii se metabolizează uşor în organismul uman. Bunăoară, sorbitolul nu influenţează nivelul
glucozei în sânge şi este întrebuinţat la fabricarea alimentelor pentru diabetici.
Din punct de vedere tehnologic, există o serie de caracteristici care fac din sorbitol o substanţă
auxiliară importantă în industria alimentară, în special în produsele de cofetărie [5]:
 fixează foarte bine apa; prezenţa sorbitolului limitează evaporarea apei în mediile cu o
consistenţă de miere;
 rezistă la încălzire (la temperaturi de până la 70°C);
 prezintă un efect de inhibare a cristalizării zaharozei şi glucozei; cristalele formate rămân mici
în gură;
 au efect de îndulcire scăzut (aproximativ la jumătate faţă de zaharoză);
 au viscozitate relativ scăzută a siropurilor.
Sorbitolul utilizat în industria alimentară nu este un produs de extracţie, ci se obţine prin
hidrogenarea glucozei (fig. 6.12). În general sorbitolul este folosit sub forma unui sirop concentrat
(70%), care corespunde unui maxim de solubilitate în apă la 20°C.
Metabolismul manitolului diferă puţin de cel al sorbitolului. După difuziune la nivelul peretelui
intestinal, manitolul este oxidat în fructoză sub acţiunea enzimei manitoldehidrogenaza.
1.2. Reacţii de oxidare. Produsele de oxidare care se obţin din glucide depind de natura
oxidantului şi a mediului de reacţie. În mediu acid sau neutru, în funcţie de natura oxidantului, oxidarea
monoglucidelor poate fi blândă, energică sau protejată.
Oxidarea blândă la aldoze se realizează la nivelul grupării carbonilice (la C1), care se
transformă în grupare carboxilică, rezultând hidroxiacizi numiţi acizi aldonici. Acest tip de oxidare se
realizează cu oxidanţi slabi cum sunt oxidul de
argint, apa de brom, hipocloriţi, ioni de fier (Fe3+),
ioni de cupru (Cu2+) etc. Bunăoară, din D-glucoză
se obţine acidul D-gluconic (fig. 6.13).
Proprietatea glucozei şi a altor monoglucide de a
reduce ioni de fier (Fe3+) sau ioni de cupru (Cu2+)
stă la baza reacţiei Fehling, un test calitativ al
Fig. 6.13. Reacţia de oxidare a D-glucozei [3] glucidelor reducătoare în soluţie.

91
 Se poate estima conţinutul de glucide prin determinarea cantităţii de agent de oxidare redus în
soluţie. Această metodă a fost utilizată, un timp îndelungat, la determinarea conţinutului de glucoză în
sânge şi urină la persoanele cu diabet zaharat. În prezent concentraţia de glucoză în sânge este
determinată prin măsurarea cantităţii de peroxid de hidrogen (H2O2) produsă în reacţia de oxidare a
glucozei catalizată de enzima glucozoxidază [4].

D-Glucoză + O2 → D-Glucono-δ-lactonă + H2O2

Oxidarea energică a monoglucidelor se produce cu ajutorul unor oxidanţi puternici (acid azotic
concentrat) şi determină apariţia unor hidroxiacizi bibazici (zaharici). La aldoze oxidarea se produce la
grupa carbonilică şi la grupa hidroxilică primară (la C1 şi C6). Din glucoză prin oxidare energică se va
obţine acidul glucozaharic, din manoză acidul monozaharic, din galactoză acidul galactozaharic,
numit şi acid mucic. Cetozele, în condiţii de oxidare energică se transformă în produse de oxidare cu un
număr mai mic de atomi de carbon. Din fructoză se obţine acidul oxalic şi acidul tartric.
Oxidarea protejată. Prin protejarea grupării carbonilice a monoglucidelor (prin reacţii de
condensare sau esterificare a hidroxilului semiacetalic) se poate realiza oxidarea grupei hidroxilice pri-
mare de la C6, obţinându-se monoacizi numiţi
acizi uronici. Aceşti acizi conţin atât o grupare
carbonilică la C1 sau C2 (cetoze) cât şi o grupare
carboxilică la C6. Spre exemplu, în rezultatul
oxidării β-D-glucozei se formează β-D-acid
glucuronic.
1.3. Reacţii de adiţie şi condensare.
Monoglucidele reacţionează la nivelul grupelor
carbonilice cu acidul cianhidric, hidroxilamina,
ureea, mercaptanii, hidrocarburile aromatice etc.,
dând produse de condensare.
Prin reacţia monoglucidelor cu acidul
Fig. 6.14 A. Reacţia glucozei cu HCN [3] cianhidric, se formează cianhidrine (fig. 6.14 A).
1.4. Reacţia de mutarotaţie. Prin intermediul formei carbonilice se poate realiza trecerea
izomerilor α ai monoglucidelor în izomeri β (fig. 6.14 B). Transformarea unui izomer α în izomer β
poartă numele de anomerie, iar izomerii se numesc anomeri. În timpul transformării reciproce a
anomerilor α şi β se produce o modificare a valorii unghiului de rotaţie, până la stabilirea unui
echilibru. Fenomenul de mutarotaţie se întâlneşte la toate monoglucidele care au cel puţin cinci atomi
de carbon în moleculă, la derivaţii lor, precum şi la oligoglucidele care au hidroxilul semiacetalic liber.

92
 Fig. 6.14 B. Proprietăţile chimice ale monoglucidelor [2]

2. Proprietăţile chimice determinate de grupările hidroxilice.

2.1. Reacţii de esterificare. Toate grupările hidroxilice ale monoglucidelor se pot esterifica cu
acizi organici şi anorganici. Grupările semiacetalice şi hidroxilii primari se esterifică mai uşor decât
hidroxilii secundari.
Monoglucidele pot reacţiona cu acizii anorganici (H3PO4, HNO3, H2SO4 etc.) sau cu derivaţii
lor formând esteri. Cei mai importanţi din punct de vedere biochimic şi fiziologic sunt esterii fosforici
care au un rol important în metabolismul glucidelor şi al altor substanţe: aldehida-3-fosfoglicerică,
fosfodihidroxiacetona, ribozo-5-fosfat, ribulozo-1,5-difosfat, glucozo-6-fosfat, fructozo-1,6-difosfat etc.
(fig. 6.14 B).
În unele alimente vegetale se găsesc esteri ai glucozei cu acizii fenolici, ca de exemplu acidul
galic, componentul principal al substanţelor tanante.
2.2. Reacţii de eterificare. Reacţii la nivelul grupării hidroxilice semiacetalice. Hidroxilul
semiacetalic prezintă o reactivitate mărită faţă de restul hidroxililor din molecula monoglucidelor. La
nivelul hidroxilului semiacetalic glucidele pot reacţiona cu alcooli, fenoli sau alte substanţe, formând
eteri numiţi glicozide.
2.3. Reacţii la nivelul grupărilor hidroxilice alcoolice. Grupările hidroxilice nesemiacetalice ale
monoglucidelor sunt mai puţin reactive decât hidroxilul semiacetalic. Acestea nu reacţionează direct cu
alcoolii şi fenolii pentru a forma eteri, ci numai cu substanţe mai active cum sunt derivaţii halogenaţi în
prezenţa oxidului de argint sau a sulfatului de metil în mediu bazic. Eterii metilici ai monoglucidelor
(fig. 6.14 B) au un rol însemnat în stabilirea structurii moleculare a poliglucidelor.

93
 3. Proprietăţile chimice determinate de ambele grupe funcţionale în molecula
monoglucidelor.
Reacţia de epimerizare. Sub acţiunea soluţiilor diluate ale hidroxililor alcalini sau ale bazelor
slabe la temperatura camerei se produce o izomerizare a monoglucidelor epimere (fig. 6.14 B). Acestea
se deosebesc unele de altele prin configuraţia atomilor C1 şi C2 din moleculă. Hexoze epimere sunt
glucoza, manoza şi fructoza. Izomerizarea epimerilor se realizează prin deplasarea reversibilă a unui
atom de hidrogen de la C1 sau C2 la gruparea carbonilică, cu formarea unui enol comun, care poate
forma toate substanţele epimere din cadrul aceleaşi clase de glucide.

Monoglucidele naturale importante

1. Triozele. Din grupa triozelor fac parte aldehida glicerică şi dihidroxiacetona (fig. 6.1; 6.2).
Aceste substanţe nu se găsesc în natură în stare liberă, ci numai sub formă de esteri fosforici, care au un
rol important în metabolismul glucidelor şi în procesele fermentative.
Aldehida glicerică, în mediu bazic, se epimerizează în dihidroxiacetonă. Între aldehida glicerică
şi restul aldozelor superioare există o relaţie genetică. Ea a servit ca substanţă de referinţă pentru
determinarea stereoizomerilor monoglucidici. Dihidroxiacetona se poate forma atât din aldehidă
glicerică, cât şi din glicerol.
2. Tetrozele. Monoglucidele respective nu se găsesc în stare liberă în natură. Ele apar ca
produse intermediare, sub formă de esteri fosforici, în procesul de fotosinteză şi de degradare a
monoglucidelor prin ciclul pentozofosfaţilor. Principalele tetroze sunt: treoza, eritroza, eritruloza (fig.
6.1; 6.2). Tetrozele se pot obţine în natură şi prin oxidarea alcoolilor corespunzători.
3. Pentozele. Aceste substanţe sunt larg răspândite în natură (fig. 6.1; 6.2). Ele se găsesc în
cantităţi mici sub formă liberă. În cantităţi mari se găsesc sub formă de poliglucide (pentozani),
glicozide, esteri etc. Pentozele au o mare stabilitate biochimică. Ele se formează în plante în cea mai
mare parte din hexoze. Nu fermentează sub acţiunea drojdiilor. Pentozele au un rol însemnat în
formarea pereţilor celulari la plante (D-xiloză, L-arabinoză), a acizilor nucleici (D-riboză, D-
dezoxiriboză) şi în procesul de fotosinteză (D-ribuloză). D-riboza şi D-dezoxiriboza intră, de asemenea,
în componenţa unor coenzime şi vitamine; în stare liberă se găsesc sub formă piranozică, iar în acizii
nucleici ̶ sub formă furanozică. D-ribuloza se găseşte în plante sub formă de ester ribulozo-1,5-
difosforic. Acest ester ia parte la procesul de fotosinteză, fiind capabil să fixeze o moleculă de CO2.
Arabinoza este o pentoză cu ambele forme L şi D, cu o structura ciclică de tip furanic. Forma L-
arabinoză este cea mai răspândită, se găseşte în stare liberă în anumite fructe (prune, cireşe) şi bulbi
(ceapă). Această formă nu poate fi metabolizată de om, fiind eliminată pe cale renală. Forma D-
arabinoză se întâlneşte adesea în O-heterozide, fiind precursor al D-glucozei şi D-manozei.
Xiloza (zahărul de lemn) intră în compoziţia multor gume naturale, mucilagii vegetale şi a
hemicelulozelor; sub formă de xilani se găseşte în membranele celulelor vegetale. Această pentoză este
puţin răspândită în stare liberă, se găseşte în cantităţi mici în unele fructe (caise). Xiloza este abundentă
în stare condensată în produsele de hidroliză ale lemnului şi în paie. Hidroliza enzimatică a xilozei este
realizată de enzima β-glucozidaza. Prin reducerea xilozei, se formează xilitolul, utilizat ca înlocuitor al
zahărului pentru diabetici şi persoane obeze.
4. Hexozele. Hexozele sunt cele mai răspândite monoglucide din natură (fig. 6.1; 6.2). Se
găsesc atât în stare liberă, cât şi sub formă de oligoglucide, poliglucide, glicozide, esteri etc. Hexozele
constituie substanţele de bază pentru sinteza oligoglucidelor, poliglucidelor şi a altor compuşi organici.
Toate hexozele au un caracter reducător pronunţat. Ele reduc în soluţie bazică sărurile metalelor grele.
Dintre hexoze cele mai importante pentru alimentaţia omului sunt glucoza, fructoza şi galactoza.
Glucoza este cea mai importantă monoglucidă din regnul vegetal şi animal. Se găseşte atât în
stare liberă (în fructe dulci, miere, în toate organele plantelor), cât şi sub formă de diglucide,
poliglucide, esteri, glicozide etc. Omul şi animalele conţin glucoză în sânge şi limfă. Glucoza se

94
găseşte, de obicei, sub formă α-piranozică, este o substanţă albă, cristalină, dulce, solubilă în apă (85 g
pentru 100 ml), greu solubilă în alcool şi insolubilă în eter. În soluţie, la echilibru (stabil la 20°C) există
două forme: α 35% şi β 65%. Este optic dextrogiră şi prezintă fenomenul de mutarotaţie. Din soluţie
apoasă glucoza cristalizează sub forma α, iar din soluţia solvenţilor organici (piridină, alcool) sub
forma β. Glucoza se obţine industrial prin fierberea amidonului cu acid sulfuric sau clorhidric sau prin
hidroliza acidă a celulozei. Glucoza obţinută la hidroliza celulozei este utilizată la producerea
alcoolului etilic [8].
Fructoza se găseşte în natură atât în stare liberă sub formă piranozică (în fructele dulci, miere,
struguri), cât şi în constituţia diglucidelor (zaharoza, rafinoza, genţianoza) şi poliglucidelor
nereducătoare sub formă furanozică (inulina din napi, bulbi, rizomi etc.). În celulele animale, se găseşte
în cantităţi foarte reduse, cu excepţia lichidului seminal la animale (2 ̶ 3 g/l). În mediu alcalin fructoza
reacţionează sub formă carbonilică, iar în mediu acid şi neutru sub formă semiacetalică. Fructoza este
cea mai dulce monoglucidă. În organism fructoza este asimilată mai uşor decât glucoza. La scară
industrială fructoza se poate obţine prin hidroliza inuluinei cu ajutorul acizilor [3] sau pornind de la
sfecla de zahăr, cu două etape suplimentare în procesul de fabricaţie: hidroliză şi izomerizare [5].
Fructoza are o putere de îndulcire ridicată şi solubilitate mare în apă. Se cristalizează foarte
greu, iar în amestec cu alte glucide întrerupe cristalizarea acestora, dând consistenţa de miere.
Galactoza, în forma L este naturală, unul din compuşii agar-agarului din alge, mucilagiilor din
seminţele de in. Derivatul galactozei 6-deoxi-L-galactoza (fucoza) este principala monoglucidă naturală
a seriei L, întâlnită în oligoglucide şi poliglucide (algele Fucus), precum şi în glicoproteine.
D-galactoza este cea mai răspândită monoză, după glucoză; este puţin răspândită în stare liberă
(sânge, urină normală), dar frecvent întâlnită în combinaţii precum: diglucide (lactoza, melibioza),
heteropoliglucide (agar-agar, gumele şi mucilagiile vegetale), glicozide (solanina). Este monoglucida
cea mai răspândită din unele lipide complexe (cerebrozide). Prin oxidare, în anumite condiţii, se obţine
acidul galacturonic (componentul de bază al substanţelor pectice). Galactoza este dulce, solubilă în apă,
se cristalizează uşor atât în soluţie apoasă, cât şi în soluţie alcoolică. Galactoza se obţine pe cale
industrială prin hidroliza lactozei. Se foloseşte la prepararea unor comprimate farmaceutice.
Manoza se găseşte predominant în natură sub formă de poliglucide omogene numite manani şi
eterogene ̶ galactomanani. Acestea se conţin în cantitate mai mare în nucile de cocos, în seminţele
unor palmieri, precum şi în hemiceluloze. În stare liberă se găseşte în coaja portocalelor şi în sucul
pepenilor galbeni. Manoza este, de asemenea, un compus al glicoproteinelor animale. Prin reducere
manoza se transformă în manitol care dacă apare în vin, reduce calitatea acestuia. Manoza este o
substanţă cristalină, dulce, solubilă în apă, fermentează uşor în prezenţa drojdiilor.
Sorboza este o cetohexoză rar întâlnită în natură. Se întâlneşte în fructele de sorg şi în fructele
de Passiflora; se formează prin dehidrogenarea sorbitolului de către bacteria Acetobacter xylinum. Este
folosită la scară industrială pentru obţinerea vitaminei C.
5. Heptozele. Din grupa heptozelor fac parte cetoheptozele D-sedoheptuloza, D-
manoheptuloza. D-sedoheptuloza se găseşte în cloroplaste sub formă de esteri fosforici, care iau parte
la fotosinteză. D-manoheptuloza s-a identificat în fructele şi în rădăcinile unor specii de plante, drojdii.
Ambele heptoze sunt prezente sub formă piranozică şi reprezintă metaboliţi intermediari în biosinteza
lipidelor [40].
Derivaţi ai hexozelor

Pe lângă hexoze simple precum glucoza, galactoza sau manoza, în natură există un şir de
compuşi chimici derivaţi ai monoglucidelor la care gruparea hidroxilică este înlocuită cu un alt
substituent sau atomul de carbon al grupei carboxilice este oxidat (fig. 6.16).
1. Aminoglucidele. Sunt compuşi care se formează din monoglucide prin înlocuirea unui
hidroxil cu o grupare aminică. Aminoglucidele conţin gruparea aminică de obicei la C2. Ele se
formează prin reacţia monoglucidei cu amoniacul sau cu o hidroxilamină. Cele mai răspândite

95
aminoglucide D-glucozoamina (GlcN) şi D-galactozoamina (GalN) au formula chimică C6H13NO5.
Glucozoamina este un precursor important în biosinteza proteinelor şi lipidelor glicozilate, iar
galactozoamina este un constituent al unor hormoni glicoproteici precum hormonul de stimulare
foliculară (FSH) şi hormonul luteinizant (LH) [10].
N-Acetil-D-glucozoamina (GlcNAc) este o monoglucidă derivată de la glucoză şi reprezintă o
amidă dintre glucozoamină şi acid acetic cu formula chimică C8H15NO6 [29]. Peretele celular la
bacterii este alcătuit din unităţi de N-Acetil-D-glucozoamina şi N-Acid acetilmuramic (MurNAc ̶
C11H19NO8), străbătute de oligopeptide care se asociază cu resturile de acid lactic ale MurNAc [30].
Această structură poartă denumirea de peptoglican sau mureină. GlcNAc este, de asemenea,
monomerul chitinei, component structural de bază al carapacelor crustaceelor, aripilor insectelor,
cochiliilor moluştelor şi component structural minor al peretelui celular la organismele din regnul
Fungi.
2. Dezoxiglucidele. Prin eliminarea unei grupe hidroxilice din molecula monoglucidelor şi
înlocuirea acesteia cu un atom de hidrogen se formează dezoxiglucide. Cele mai importante
dezoxiglucide sunt dezoxiriboza, fucoza şi ramnoza [17].

Fig. 6.16. Derivaţi ai hexozelor [4]

Dezoxiriboza sau 2-dezoxiriboza este o aldopentoză cu 5 atomi de carbon şi o grupă aldehidică

funcţională care derivă de la riboză-5-fosfat prin pierderea unui atom de oxigen, reacţie catalizată de
enzima ribonucleotid reductaza. 2-Dezoxiriboza are doi enantiomeri: D-2-dezoxiriboza, component al
acidului dezoxiribonucleic şi L-2-dezoxiriboza, o formă rar întâlnită.

96
 În soluţii apoase,
dezoxiriboza poate exista
sub o formă liniară H-
(C=O)-(CH2)-(CHOH)3-H
(0,7%) şi două forme ciclice:
dezoxiribofuranoză, cu cinci
atomi de carbon şi
Fig. 6.17. Echilibrul chimic al dezoxiribozei în soluţie [18] dezoxiribopiranoză, cu şase
atomi de carbon (fig. 6.17).
L-Fucosa sau 6-deoxi-L-galactoza este o dezoxiglucidă cu formula chimică C6H12O5. L-Fucoza
este un component al poliglucidelor bacteriene şi vegetale, al glicoproteinelor, diglucidelor laptelui. D-
Fucoza intră în componenţa unor glicozide vegetale. Enzimele care înlătură resturile de fucoză de la
molecule de diglucide se numesc fucozidaze. Fucoza reprezintă unitatea structurală a polimerului
fucoidan prezent în alge marine brune, roşii şi verzi. Se cunosc două forme distincte de fucoidan: F-
fucoidan, alcătuit în proporţie de >95% din esteri de sulf ai fucozei şi U-fucoidan care conţine ~ 20%
acid glucuronic. Enzimele care scindează fucoidanul poartă denumirea de fucoidan hidrolaze.
Fucoidanul este folosit în calitate de ingredient în diferite suplimente dietetice [26].
L-Ramnoza sau 6-deoxi-L-manoza este un derivat al manozei, care se întâlneşte în stare liberă la
plante (sp. Toxicodendron vernix; gen. Uncaria) şi în numeroase heteropoliglucide; este un component
gluconic al glicozidelor. Ramnoza, de asemenea, intră în componenţa membranelor celulare la
bacteriile din genul Mycobacterium [34].
3. Acizii glucidici sunt monoglucide cu o grupare carboxilică care le conferă o sarcină negativă
la un pH neutru. Principalele clase de acizi glucidici sunt următoarele [35]:
 acizi aldonici, la care este oxidată gruparea funcţională aldehidică a aldozelor (acid gluconic);
 acizi ulosonici, la care este oxidată prima grupare hidroxilică a 2-cetozelor formându-se un α-
cetoacid (acid ulosonic);
 acizi uronici, la care este oxidată gruparea hidroxilică terminală a aldozelor sau cetozelor (acid
glucuronic, acid galacturonic, acid manuronic);
 acizi aldarici, la care sunt oxidate ambele capete ale aldozelor (acid glucaric).
Acidul gluconic (fig. 6.13 A) are formula moleculară C6H12O7. Acidul gluconic prezintă
activitate optică, este uşor solubil în apă, formează săruri care se numesc gluconaţi. Se găseşte în
fructe, miere, vin. Este folosit în industria alimentară în calitate de aditiv alimentar E574, reglator de
aciditate [21]. Sărurile acidului gluconic se utilizează în medicină, de exemplu, gluconatul de calciu
este folosit în terapeutică ca agent calcifiant.
Acidul glucuronic (GlcA) are formula chimică C6H10O7. Sărurile şi esterii acidului glucuronic se
numesc glucuronaţi. Acizii uronici şi aldonici formează esteri intramoleculari stabili care poartă
denumirea de lactone. Acidul glucuronic este un component al proteoglicanilor, al secreţiilor mucoase
animale, al glicocalixului celular şi al matrixului intercelular [23]. GlcA are un rol biologic important în
organismul animal, prin capacitatea sa de a forma un glucuronozid printr-o legătură între grupa
reducătoare şi grupa OH, SH sau NH2 a unei alte substanţe. Aceste glucuronoconjugate permit
eliminarea prin urină a unor substanţe prezente în organismul uman: derivaţi toxici, medicamente,
hormoni, pigmeţi biliari [5].
Acidul galacturonic este un produs al oxidării D-
galactozei. Reprezintă componentul de bază al
substanţelor pectice. Conţine o grupare aldehidică la
atomul C1 şi o grupare carboxilică la atomul C6 (fig.
6.18). Alte forme oxidate ale D-galactozei sunt acidul D-
Fig. 6.18. Formula chimică a acidului galactonic (conţine gruparea carboxilică la C1), acidul
galacturonic [16] mucic (conţine grupări carboxilice la C1 şi C6).

97
 D-Glucono-δ-lactona (GDL ̶ Glucono delta-lactone) este o lactonă a acidului D-gluconic. Este
un compus care rezulă din formarea unei legături esterice dintre atomul C1 al grupei carboxilice şi
atomul C5 (cunoscut ca delta carbon) al grupei hidroxilice a D-gluconatului. GDL pur este un praf alb,
cristalin, fără miros. Este un aditiv alimentar E575 folosit în calitate de conservant, stabilizator, reglator
de aciditate [22].
Acidul N-acetilneuroaminic (Neu5Ac) reprezintă un compus chimic cu nouă atomi de carbon,
derivat de la N-acetilmanozoamină. Se conţine în glicoproteinele şi glicolipidele membranelor celulare
animale, în gangliozide (glicolipide) ̶ componentul principal al membranelor neuronilor [31].
4. Glicozidele sunt o clasă eterogenă de compuşi, în special, de origine vegetală (se conţin în
rădăcini, lăstari, flori, frunze) cu diverse proprietăţi. Aceste substanţe au o acţiune tonifiantă asupra
muşchiului cardiac, posedă proprietăţi antitumorale, inhibă reproducerea microorganismelor patogene,
au gust, aromă şi culori specifice, sunt componente esenţiale ale preparatelor medicamentoase şi
cosmetice etc. Primul glicozid ̶ amigdalina (fig. 6.19) ̶ a fost identificat de chimiştii francezi Pierre
Robiquet şi Antoine Boutron-Charlard în 1830. Glicozidele sunt formate din două componente:
glucidică şi neglucidică (aglicon).
Componenta glucidică (în special glucoza sau oligoglucide din glucoză) se leagă prin legătură
glicozidică de aglicon, prin intermediul hidroxilului semiacetalic, procesul fiind însoţit de eliminarea
apei. Agliconii sunt substanţe foarte variate sub aspect structural. Astfel, în natură, se întâlnesc
glicozide cu agliconi alcoolici, fenolici, sterolici, flavonoidici etc. În funcţie de natura atomilor care
formează legătura cu agliconul se deosebesc [25]:
 O-glicozide: -О-НН-О-С6Н11О5;
 S-glicozide: -S-НН-О-С6Н11О5;
 N-glicozide: -N-НН-О-С6Н11О5;
 C-glicozide: -C-НН-О-С6Н11О5
Agliconii cu grupări hidroxilice formează O-glicozide, cei cu grupări de ̶ NH formează N-
glicozide, iar cei cu grupări ̶ SH formează S-glicozide.
Glicozidele sunt substanţe solide, cristaline, mai rar cu aspect amorf, solubile în apă şi alcool.
Soluţiile apoase ale glicozidelor au un pH neutru. De regulă, glicozidele se scindează uşor în glucide şi
aglicon.
4.1. O-glicozidele sunt cele mai numeroase dintre glicozide, deosebindu-se între ele prin natura
glucidului şi agliconului. Din această grupă fac parte: glicozidele cianogenice, glicozidele cardiotonice,
saponinele, glicoalcaloidele, unele glicozide flavonoidice, carotenoglicozide, glicozide xantonice,
glicozide indolice.
Glicozidele cianogenice (cianhidrice) se stochează în vacuolele sau citoplasma celulară, fiind
formate din două molecule de glucoză (uneori substituite de o altă monoză), legate la o grupare nitril,
alcoolică. Hidroliza enzimatică eliberează acidul cianhidric, unul din cel mai toxic compus produs în
plante, care blochează o enzimă a lanţului respirator (citocromoxidaza) şi produce asfixie celulară.
Maniocul (Manihot esculenta), sursă de hrană tradiţională în Africa şi America de Sud, conţine
glicozide cianogenice, motiv pentru care acesta trebuie fiert, înainte de a fi consumat, iar apa aruncată,
deoarece conţine toxine.
Amigdalina determină gustul specific şi aroma migdalelor, este prezentă în sâmburii unor fructe
(cireşe, caise, prune, piersici).
Componenta glucidică este reprezentată de
genţiobioză sau amigdalină (diglucidă alcătuită din două
resturi de glucoză unite prin legături β (1→6)-
glicozidice), iar agliconul este alcătuit dintr-un rest de
Fig. 6.19. Structura moleculară a amigdalinei [25] acid cianhidric şi aldehidă benzenică (fig. 6.19).
Hidroliza amigdalinei, în prezenţa enzimei amigdalinaza şi a apei, conduce la eliberarea a două
molecule de glucoză, aldehidă benzenică care are un miros de migdale amare şi acid cianhidric.

98
Prezenţa acestuia din urmă poate duce la intoxicaţii alimentare în cazul unui consum ridicat de sâmburi
de migdale, caise etc.
Glicozidele steroidice posedă un spectru larg de activitate biologică şi au un impact asupra
sănătăţii oamenilor. Angliconii glicozidelor reprezintă steroli. În această grupă sunt incluse: glicozidele
cardiotonice (digitoxina), saponinele şi glicoalcaloidele (solanina şi tomatina).
Digitoxina (digitalina) estrasă din Digitalis purpurea sau Digitalis lanata este o substanţă
toxică utilizată în tratamentul diferitelor afecţiuni ale inimii.
Saponinele sunt compuşi toxici, întâlniţi în leguminoase uscate, neghină, rădăcină de săpunăriţă
(Saponaria officianalis). Dacă ajung în sânge, saponinele determină distrugerea eritrocitelor
(hemoliză). Solanina este o substanţă toxică proprie solanaceelor (cartofi, vinete, tomate), formată
dintr-o triglucidă (solatrioză alcătuită din glucoză, galactoză şi ramnoză) şi solanidina, ca aglicon. Are
gust amar şi poate fi utilizată ca insecticid. Este prezentă în tuberculii de cartofi. Un conţinut crescut de
solanină au cartofii care nu au ajuns la maturitate, precum şi cei păstraţi la lumină. Solanina acţionează
asupra miocardului, musculaturii şi sistemului nervos central, determinând efecte toxice foarte active.
Tomatina se găseşte în roşii (Solanum lycopersicum); angliconul se numeşte tomatidină, iar
componenta glucidică este o tetraglucidă.
Glicozidele fenolice sunt prezente în cantitate mare în ţesuturile vegetale. Din această categorie
face parte vicina, glicozid toxic prezent în unele plante leguminoase (Vicia sativa) care determină
anemie hemolitică.
Glicozidele flavonoidice au ca aglicon flavonoizi
(fig. 6.20).
Această categorie cuprinde: hesperidina (aglicon
̶ hesperetina, componentă glucidică ̶ rutinoză);
naringina (aglicon ̶ naringenină, componentă
glucidică ̶ rutinoză); quercitina (aglicon ̶ quercitină,
componentă glucidică ̶ ramnoză); rutina (aglicon ̶
quercitină, componentă glucidică ̶ rutinoză).
Fig. 6.20. Structura moleculară a hesperidinei [25]
2. S-glicozidele se conţin în plantele din familia Crucifereae (Sinapis sp., Paphanus sp.,
Brassica sp.). Prin hidroliză enzimatică, glicosidele cu sulf devin toxice, deoarece se eliberează
substanţe sulfurate, numite senevoli; aceste substanţe au un miros caracteristic înţepător care irită pielea
şi mucoasele. În doze mici senevolii pot stimula secreţia gastrică, dar în doze mari pot determina
paralizia sistemului nervos.
Sinigrina este o glicozidă cu sulf prezentă în muştarul negru (Sinapis nigra) şi în hrean
(Armoracia rusticana). Sinalbina este prezentă în muştarul alb (Sinapis alba). Când seminţele de
muştar sunt umezite şi zdrobite, sub acţiunea enzimei mirozinaza, sinigrina se descompune în glucoză,
sulfat de potasiu şi un ulei esenţial, format din izotiocianat de alil. La descompunerea sinalbinei se
formează izotiocianat de acrinil. Izotiocianaţii sunt componente ale uleiurilor eterice responsabile
pentru gustul picant şi mirosul specific ale muştarului.

99
 Tabelul 6.1. Originea şi proprietăţile unor glicozide [5]
Denumirea Aglicon Răspândire Proprietăţi
Salicina Alcool salicilic Salcie (Salix sp.) Analgezice, antipiretice
Coniferina Alcool coniferilic Conifere Neprecizate
Amigdalina Aldehida benzoică, Migdale, sâmburi de caise, Toxice
acidul cianhidric prune, cireşe, piersici
Populina Alcool salicilic Plop (Populus, sp.) Toxice
Digitoxina Digoxigenină Degeţel (Digitalis lanata, Cardiotonice, în cantitate mică,
Digitalis purpurea) cardiotoxice, în cantitate mare
Saponine Sapogenina Săpunariţă De spumare, emulsionare,
(Saponaria officinalis) tensioactive, detergente,
hemolizante, iritante
Glicozide Substanţe cu Majoritatea plantelor, în Întăresc vasele sangvine şi reduc
flavonoidice structură foarte special cele cu flori galbene permeabilitatea capilarelor
şi flavonice variată sau mov
Sinigrina Izotiocianat de La specii de Brassicaceae Dezinfectante
alil
Solanina Solanidina Cartofi Iritante digestive, toxice
(Solanum tuberosum)
Tomatina Tomatidina Roşii Toxice, dar aplicate extern au
(alcool steroidic) (Solanum lycopersicum) efect antimicotic şi
antiinflamator

3. N-glicozidele sunt substanţe larg răspândite în natură şi cuprind nucleozidele şi nucleotidele

(cap. 3).

6.3. OLIGOGLUCIDELE

Oligoglucide sunt substanţe organice formate dintr-un număr redus de monoglucide (2 ̶ 10)
unite prin legături glicozidice. Legătura glicozidică se formează prin eliminarea unei molecule de apă.
Numărul acestora va fi egal cu (n-1) din numărul total al monoglucidelor. Monoglucidele din
componenţa oligoglucidelor pot fi identice sau diferite. Toate tipurile de oligoglucide hidrolizează în
mediul acid, bazic sau sub acţiunea enzimelor.
Oligoglucidele sunt substanţe solide, cristaline, solubile în apă şi insolubile în solvenţi organici.
Au gust dulce şi posedă activitate optică. În componenţa oligoglucidelor intră resturi de monoglucide
cu structură piranozică şi foarte rar cu structură furanozică (cu excepţia fructozei). Oligoglucidele se
pot clasifica în funcţie de structură şi caracterul chimic.
În funcţie de structură sau numărul resturilor de monoglucide care participă la formarea
oligoglucidelor deosebim: diglucide (maltoza, lactoza, celobioza, trehaloza, zaharoza etc.), triglucide
(rafinoza, maltotrioza, nigerotrioza, melezitoza etc.), tetraglucide (stahioza, maltotetroză, nigerotetroză,
sezamoză, nistoză etc.) etc.
1. Diglucidele. Diglucidele sunt cele mai importante şi mai răspândite oligoglucide. Predomină
în regnul vegetal dar se întâlnesc şi în regnul animal. Diglucidele formate din hexoze au formula
moleculară C12H22O11. După caracterul chimic diglucidele se împart în reducătoare şi nereducătoare.
1.1. Diglucidele reducătoare se formează prin eliminarea unei molecule de apă dintre hidroxilul
glicozidic al unei monoglucide şi hidroxilul alcoolic al altei monoglucide. Diglucida obţinută este
reducătoare deoarece are un hidroxil semiacetalic liber, provenit de la ultimul rest de monoglucidă.
Diglucidele reducătoare sunt de tip maltozic, denumire ce provine de la maltoză. Legăturile cele mai
frecvente la diglucidele reducătoare sunt legăturile (1→4), deoarece hidroxilul de la C4 se găseşte în
poziţia pară faţă de hidroxilul semiacetalic al aceleaşi molecule şi este mai reactiv. După poziţia
hidroxilului semiacetalic ce ia parte la formarea diglucidelor acestea pot fi izomeri α sau β, prin urmare

100
se pot forma legături α- sau β-glicozidice (tab. 6.2). Diglucidele reducătoare prezintă fenomenul de
mutarotaţie.
Tab. 6.2. Structura chimică a diglucidelor reducătoare [20]
Diglucidă Monomer I Legătura Monomer II
Maltoză Glucoză α(1→4) Glucoză
Lactoză Galactoză β(1→4) Glucoză
Celobioză Glucoză β(1→4) Glucoză
Izomaltoză Glucoză α(1→6) Glucoză
Melibioză Galactoză α(1→6) Glucoză

Legătura glicozidică de tip maltozic se mai numeşte şi legătură monocarbonilică, întrucât la

formarea sa contribuie o singură grupare carbonilică.
Maltoza. Este o diglucidă formată din două resturi de α-D-glucopiranoză, unite prin legătură
α(1→4)-glicozidică (fig. 6.21).
Se găseşte în seminţele cerealelor în curs de
germinare provenind în mare parte prin hidroliza
amidonului. În cantitate mai mare se găseşte în
orzul încolţit (malţ) sau extractele de malţ şi din
această cauză se mai numeşte şi zahăr de malţ. Se
întâlneşte frecvent şi în făina cerealelor. Maltoza
reprezintă unitatea structurală a amilozei şi
împreună cu izomaltoza formează unităţile
structurale de bază ale amilopectinei din granulele
de amidon. Hidroliza enzimatică a amidonului sub
acţiunea β-amilazei produce siropurile de maltoză,
utilizate ca îndulcitori în industria alimentară.
Hidroliza acidă sau enzimatică, sub acţiunea
maltazei (care se află în orzul încolţit), conduce la
Fig. 6.21. Structura moleculară a maltozei [4] formarea a două molecule de α-D-glucopiranoză.
Maltoza fermentează uşor şi sub acţiunea maltazei din drojdii se transformă în glucoză.

C12H22O11+ H2O→ 2C6H12O6

În procesul de obţinere a berii, maltoza reprezintă unul din componentele principale ale
siropului de malţ, circa 60 ̶ 70 % [3]. Acesta se obţine prin zaharificarea amidonului, cu ajutorul
amilazelor.
Lactoza. Este o diglucidă reducătoare formată din resturi de β-D-galactoză şi α-D-glucoză,
unite printr-o legătură β(1→4)-glicozidică (fig. 6.22). Se prezintă sub două forme, α şi β.
Lactoza se găseşte în laptele tuturor
mamiferelor, în proporţie de 2 ̶ 6% [3], în funcţie
de specie. Din această cauză se mai numeşte şi
zahăr lactic. Este o diglucidă care fermentează
greu. Sub acţiunea bacteriilor lactice se transformă
în acid lactic. Este o substanţă solidă, cu gust
Fig. 6.22. Structura moleculară a lactozei [4] dulce, solubilă în apă şi insolubilă în alcool. Se
obţine în cantitate mare din zerul obţinut la prepa-
rarea brânzeturilor. Se foloseşte în industria farmaceutică la producerea unor comprimante şi a unor
alimente nutritive pentru copii.

101
 Hidroliza chimică a lactozei este dificilă, comparativ cu a zaharozei; necesită tratarea la cald cu
un acid. Hidroliza enzimatică a lactozei se realizează prin acţiunea enzimei lactaza (β-galactozidaza).
Celobioza. Este un compus chimic format din două resturi de α-D-glucopiranoză, unite printr-o
legătură β(1→4)-glicozidică. Celobioza este o diglucidă reducătoare care constituie unitatea structurală
a celulozei. Ea nu se găseşte în natură în stare liberă dar se formează ca produs intermediar la hidroliza
chimică sau enzimatică a celulozei. Prin hidroliză acidă sau sub acţiunea enzimei celobiaza (β-
glucozidaza) din microflora aparatului digestiv al animalelor ierbivore, celobioza se descompune în
două molecule de β-D-glucoză. Organismul uman nu poate hidroliza celobioza deoarece nu dispune de
celobiază. Celobioza nu este fermentată de drojdii, ci numai de unele bacterii.
1.2. Diglucidele nereducătoare sunt compuşi la care legătura dintre monoglucide se realizează
cu participarea ambilor hidroxili glicozidici. Ele nu au caracter reducător deoarece nu au nici un
hidroxil semiacetalic liber. Diglucidele nereducătoare sunt de tip trehalozic (trehaloza, zaharoza etc.)
(tab. 6.3). Legătura glicozidică a diglucidelor nereducătoare se mai numeşte şi legătură dicarbonilică,
deoarece provine din două grupări carbonilice. Diglucidele nereducătoare nu prezintă fenomenul de
mutarotaţie.
Tab. 6.3. Structura chimică a diglucidelor nereducătoare [20]
Diglucidă Monomer I Legătura Monomer II
Zaharoză Glucoză α(1→2)β Fructoză
Trehaloză Glucoză α(1→1)α Glucoză

Trehaloza. Este un diglucid format din două resturi de α-D-glucopiranoză, unite prin legătură
glicozidică provenită din hidroxili semiacetalici, deci se formează legături α(1→1)α (fig. 6.23).
Trehaloza se găseşte în drojdii, ciuperci, diferite bacterii, în licheni, alge. Este o substanţă
solidă, cristalină, solubilă în apă.

Fig. 6.23. Structura moleculară a trehalozei [4] Fig. 6.24. Structura moleculară a zaharozei [4]

Zaharoza. Este o diglucidă nereducătoare formată dintr-un rest de α-D-glucopiranoză şi un rest

de β-D-fructofuranoză, unite printr-o legătură de α(1→2)β-glicozidică la nivelul hidroxililor
semiacetalici (fig. 6.24).
Zaharoza este cea mai răspândită diglucidă naturală, se conţine în cantităţi mari în plantele
verzi, frunze şi tulpini (trestie de zahăr 12 ̶ 26%, porumb dulce 12 ̶ 17%, mei dulce 7 ̶ 15%), în
fructe şi seminţe (piersici, mere dulci, dovlecei, ananas, nuci de cocos, nuci, castane), precum şi în
rădăcini şi rizomi (cartofi dulci 2 ̶ 3%, arahide 4 ̶ 12%, ceapă 10 ̶ 11%, rădăcini de sfeclă de zahăr
13 ̶ 20%) [5]. Din trestia de zahăr şi sfecla de zahăr zaharoza se extrage pe cale industrială.
Zaharoza este o substanţă solidă, cristalină, solubilă în apă, insolubilă în solvenţi organici. În
soluţie prezintă activitate optică dextrogiră ([a]20 D = + 66,5°). În mediu uşor acid şi sub acţiunea
enzimelor α-glucozidaza şi β-fructofuranozidaza (invertaza sau zaharaza) zaharoza se descompune în
α-D-glucoză şi β-D-fructoză. În urma hidrolizei zaharozei, se obţine zahărul invertit (amestec
echimolar de glucoză şi fructoză), denumit astfel deoarece are loc schimbarea sensului de rotaţie a
planului luminii polarizate specifice soluţiei; de la zaharoza dextrogiră se obţine zahărul invertit
levogir, deoarece puterea rotatorie levogiră a fructozei este mai mare decât puterea dextrogiră a
glucozei.

102
 Zaharoza se topeşte la +183°C, iar soluţia prin răcire se caramelizează. Procesul de caramelizare
a glucidelor este utilizat la colorarea unor băuturi nealcoolice, a berii, a romului şi a numeroase produse
de cofetărie.

Fig. 6.25. Cele mai răspândite diglucide [2]

2. Triglucidele. Triglucidele sunt substanţe organice cu formula generală C18H32O16 alcătuite

din trei resturi de monoglucide (fig. 6.26). Sunt prezente, în special, în regnul vegetal.
Rafinoza (melitrioza) este o triglucidă nereducătoare, formată dintr-o moleculă de α-
galactopiranoză, α-glucopiranoză şi una de β-fructofuranoză. Se conţine în seminţele de bumbac, în
excreţiile eucaliptului, în sfecla de zahăr. În rădăcinile de sfeclă de zahăr recoltate cu un conţinut de
zaharoză de 20%, rafinoza constituie 0,2 ̶ 1% în raport cu zaharoza [7]. Din punct de vedere
biotehnologic nu este de dorit acumularea de rafinoză în sfecla de zahăr, deoarece în procesul extracţiei
zaharozei, rafinoza trece în melasă, mărindu-se pierderile de glucide.
Hidroliza enzimatică a rafinozei se realizează sub acţiunea enzimelor zaharaza şi α-
galactozidaza. Rafinoza se descompune sub acţiunea zaharazei în fructoză şi diglucida melibioză
(formată din galactoză şi glucoză), iar sub acţiunea α-galactozidazei ̶ în galactoză şi zaharoză.

A B C
Fig. 6.26. Structura moleculară a triglucidelor: A ̶ rafinoză; B ̶ melizitoză; C ̶ maltotrioză [46]

Melicitoza este o triglucidă formată din două resturi de D-glucoză şi un rest de D-fructoză, iar
maltotrioza ̶ din trei resturi de D-glucoză (tab. 6.4).

103
 Tabelul 6.4. Tipuri de triglucide [37]
Triglucide Monomer I Legătura Monomer II Legătura Monomer II
Rafinoză Galactoză α(1→6) Glucoză β(1→2) Fructoză
Melizitoză Glucoză α(1→2) Fructoză α(1→3) Glucoză
Maltotrioză Glucoză α(1→4) Glucoză α(1→4) Glucoză

3. Tetraglucidele. Formula generală a

tetraglucidelor este C24H48O21. Dintre
tetraglucide cel mai cunoscut reprezentant
este stahioza care se întâlneşte la mai multe
specii de plante leguminoase (soia, mazăre,
linte, fasole etc.) (fig. 6.27).
Stahioza este alcătuită din două resturi
de α-galactoză, un rest de α-glucoză şi un
rest de β-fructoză.
Fig. 6.27. Structura moleculară a tetraglucidului stahioza [36]

6.4. POLIGLUCIDELE

Poliglucidele sunt substanţe macromoleculare formate dintr-un număr mare de resturi de

monoglucide, unite prin diferite tipuri de legături glicozidice (α şi β; 1→4, 1→6; 1→3 etc.). Ele se
găsesc atât în regnul vegetal unde predomină, cât şi în cel animal.
Poliglucidele sunt substanţe solide, microcristaline, cu aspect amorf. Se prezintă sub formă de
pulberi albe, insolubile sau greu solubile în apă. Poliglucidele solubile formează soluţii coloidale.
Având în moleculă atomi de carbon asimetrici, poliglucidele posedă activitate optică. Unităţile
structurale de bază ale poliglucidelor sunt formate din diglucide.
Sub aspect chimic poliglucidele au un carcter nereducător. Ele se formează în general prin
legături α(1→4)-glicozidice, astfel că aproape toţi hidroxilii semiacetalici liberi contribuie la formarea
acestor legături. Poliglucidele conţin în proporţie redusă şi legături glicozidice (1→6)-, (1→3)- şi
(1→2)-glicozidice, mai cu seamă la nivelul ramificaţiilor moleculare. Grupările hidroxilice libere din
molecula poliglucidelor pot da reacţii de esterificare şi eterificare.
În mediu acid sau sub acţiunea unor enzime specifice, poliglucidele se hidrolizează în mod
treptat, formând produse intermediare cu un grad de polimerizare mai mic şi cu putere reducătoare mai
mare. Prin hidroliza totală a poliglucidelor se obţin monoglucide constituente.
În funcţie de structura chimică, poliglucidele
se clasifică în două grupe mari: poliglucide
omogene şi poliglucide neomogene (fig. 6.28).
Poliglucidele omogene sunt formate din resturi de
monoglucide identice sau din derivaţi ai acestora.
Cele neomogene sunt alcătuite din resturi de
monoglucide diferite sau din derivaţii lor. Dintre
derivaţii monoglucidelor se întâlnesc cel mai
frecvent esterii sulfurici şi fosforici ai
monoglucidelor şi aminoglucidele-N-acetilate.
Pentru ca denumirea oligo- şi
poliglucidelor să nu ocupe mult spaţiu la scrierea
Fig. 6.28. Schema generală a structurii poliglucidelor resturilor de monoglucide se folosesc anumite
omogene şi neomogene [4] simboluri (tab. 6.5)

104
 Poliglucidele omogene formate din hexoze sau din derivaţii lor, poartă numele de hexozani, iar
cele formate din pentoze se numesc pentozani.
Hexozanii formaţi din D-glucoză se numesc glucani, cei formaţi din fructoză se numesc
fructani, cei din manoză ̶ manani, din galactoză ̶ galactani etc. În mod similar, pentozanii formaţi din
L-arabinoză se numesc arabani, cei din D-xiloză ̶ xilani etc.

Tabelul 6.5. Abreviaturile unor monoglucide şi ale unor derivaţi ai monoglucidelor [4]
Arabinoză Ara Acid glucuronic GlcA
Fructoză Fru Galactozoamină GalN
Fucoză Fuc Glucozoamină GlcN
Galactoză Gal N-Acetil-galactozoamină GalNAc
Glucoză Glc N-Acetil-glucozoamină GlcNAc
Manoză Man Acid iduronic IdoA
Ramnoză Rha Acid muramic Mur
Riboză Rib Acid N-Acetilmuramic Mur2Ac
Xiloză Xyl Acid N-Acetilneuraminic Neu5Ac
Poliglucidele au un rol biologic important (tab. 6.6). Ele servesc fie ca substanţe alimentare de
rezervă (amidon, glicogen, inulină), fie ca substanţe de susţinere (mureina, dextranul, agaroza,
celuloza, hemiceluloza, chitina, glicozoaminoglicani).

Tabelul 6.6. Structura şi rolul poliglucidelor omogene şi neomogene [4]

Bioplolimer Tipul Unitatea repetitivă Numărul Importanţa
monomerilor
Amidon Rezervă de energie:
Homo- (α 1→4)Glc, liniară 50 – 5 000 în celule vegetale
Amiloză Homo- (α 1→4)Glc; cu >106
Amilopectină ramificaţii (α 1→6)Glc
la fiecare 24–30 resturi
Glicogen Homo- (α1→4)Glc, cu >50 000 Rezervă de energie:
ramificaţii (α 1→6)Glc în celule bacteriene şi animale
la fiecare 8–12 resturi
Celuloză Homo- (β1→4)Glc >15 000 Structurală: la plante,
conferă rigiditate şi rezistenţă
pereţilor celulari
Chitină Homo- (β1→4)GlcNAc Foarte Structurală: la insecte, păianjeni,
mare crustacee, conferă rigiditate şi
rezistenţă exoscheletului
Dextran Homo- (α1→6)Glc, cu Diapazon Structurală: la bacterii, asigură
ramificaţii (α1→3) larg adeziunea extracelulară
Inulină Homo- (2→1)Fru 30 ̶ 35 Rezervă de energie:
în celule vegetale
Peptidoglican Hetero-; 4)Mur2Ac(β1→4) Foarte Structurală: la bacterii, conferă
(mureină) cu peptide GlcNAc(β 1 mare rigiditate şi rezistenţă capsulei
ataşate
Agaroză Hetero- 3)D-Gal(β1→4) 1 000 Structurală: la alge,
3,6-anhidro-L-Gal(α1 component al peretelui celular
Hialuronat Hetero-; 4)GlcA(β 1→3) >100 000 Structurală: la vertebrate, matrix
(glicozoamino acidică GlcNAc(1β extracelular; asigură viscozitate
glican) şi lubrifierea cartilajelor
*(Homo-) ̶ poliglucid omogen, (Hetero-) ̶ poliglucid neomogen.
*La poliglucidele neomogene (peptoglican, agaroză, hialorunat) unitatea repetitivă reprezintă o diglucidă

105
 Poliglucidele reprezintă, de asemenea, materii prime însemnate pentru industria uşoară şi cea
alimentară.
Poliglucidele omogene
Din clasa poliglucidelor omogene fac parte: glucani ̶ amidonul, glicogenul, celuloza, chitina,
dextranul; fructani ̶ inulina; manani ̶ mananul.
Amidonul este cea mai importantă poliglucidă de rezervă din plantele superioare. Amidonul,
fiind un produs al fotosintezei, se formează în frunze şi se depozitează sub formă de granule în fructe,
seminţe şi tuberculi. Se conţine în cantităţi mari în seminţele cerealelor ̶ orez (până la 86%), grâu
(până la 75%), porumb (până la 72%), precum şi în tuberculii de cartof (până la 24%) [42]. Are un rol
important în alimentaţia omului şi a animalelor.
Amidonul este o poliglucidă omogenă, macromoleculară, ramificată, formată din resturi de α-
D-glucopiranoză asociate între ele prin legături (α1→4) şi (α1→6)-glicozidice. Formula moleculară
este (C6H10O5)n. Gradul de polimerizare a amidonului este foarte mare.
Granula de amidon este formată din două componente principale: amiloză (~20 ̶ 30%) şi
amilopectină (~70 ̶ 80%), care se deosebesc între ele atât sub aspect structural, cât şi prin proprietăţile
lor fizice şi chimice (tab. 6.6). Raportul dintre conţinutul de amiloză şi amilopectină diferă la amidonul
din diferite specii. Astfel, tuberculii de cartof conţin în amidon 20% amiloză şi 80% amilopectină, iar
amidonul merelor conţine ~ 100% amiloză [6].
Amiloza se găseşte în interiorul granulei de amidon; este un polimer liniar repetitiv, alcătuit din
resturi de α-D-glucopiranoză unite prin legături (α1→4)-glicozidice (fig. 6.28). Numărul resturilor de
glucoză în catenă variază între 50 ̶ 5 000. Masa moleculară este cuprinsă între 50 000 ̶ 160 000 D.
Unitatea structurală a amilozei este maltoza. Amiloza este solubilă în apă caldă şi se cristalizează prin
răcire. Se colorează cu iod în albastru închis.

Tabelul 6.7. Caracteristica comparativă a amilozei şi amilopectinei [6]

Proprietăţi Amiloză Amilopectină
Structura chimică Polimer al -D-glucozei format prin Polimer al -D-glucozei format prin
legături (1→4)-glicozidice legături (1→4) şi (1→6)-glicozidice
Forma moleculei Liniară Ramificată
Reacţia cu I2 Culoarea albastră-închisă Culoarea albastră-violetă
Masa moleculară 50 000 – 160 000 >1 000 000
Solubilitatea Solubilă în apa caldă, formează soluţii cu Solubilă la to înalte, formează soluţii
viscozitate joasă, nu se gelifică vâscoase, se gelifică
Stabilitatea soluţiilor Instabile Stabile

Amilopectina se găseşte în învelişul granulelor de amidon; este un polimer care, spre deosebire,
de amiloză au ramificaţii alcătuite din aproximativ 24 ̶ 30 resturi de glucoză. Monomerii de glucoză se
unesc predominant prin legături (1→4)-glicozidice, iar în punctele de ramificaţie ̶ prin legături
(1→6)-glicozidice (fig. 6.29). Ramificaţiile laterale au o structură similară catenei principale.
Masa moleculară a amilopectinei este cu mult mai mare, comparativ cu cea a amilozei şi
depăşeşte 1 000 000 D. Amilopectina se colorează cu iodul în albastru-violet.
Amidonul este o substanţă sub formă de pulbere albă, amorfă, fără miros şi gust. Datorită
structurii sale moleculare amilopectina, are o mare afinitate faţă de apă. În apă rece amidonul este
insolubil; în apă caldă, granulele de amidon se umflă şi formează o soluţie coloidală numită apret (cu
aspect vâscos), care la răcire se tranformă într-un gel rigid şi omogen numit clei de amidon.
Temperatura la care se formează cleiul de amidon variază în funcţie de originea amidonului: 65°C ̶
amidonul din cartofi, 70°C ̶ amidonul din porumb, 80°C ̶ amidonul din orez. Cunoaşterea temperaturii
la care se formează cleiul de amidon prezintă interes practic în procesele tehnologice din industria
panificaţiei, industria spirtului.

106
 Fig. 6.29. Structura moleculară a fracţiilor de amidon [4]
Legăturile de hidrogen care se stabilesc între catene, cu ajutorul grupelor OH, condiţionează
simultan rezistenţa fizică şi solubilitatea moleculelor. Aceste legături pot fi rupte cu ajutorul unui
reactiv caracteristic sau prin încălzire, mărindu-se astfel, solubilitatea.
Amidonul nu prezintă proprietăţi reducătoare dar, prin hidroliză totală, se transformă în glucide
reducătoare. Hidroliza amidonului se poate realiza pe cale enzimatică şi chimică.
Hidroliza enzimatică a amidonului se realizează cu ajutorul enzimelor denumite glucozidaze,
care pot acţiona asupra legăturilor (1→4) sau (1→6)-glicozidice.
α-Amilaza (α-D 1,4 glucan glucanhidrolaza) este o endohidrolază care poate avea origine
animală, vegetală sau microbiană şi hidrolizează la întâmplare legăturile (1→4)-glicozidice ale
catenelor amilozei şi amilopectinei.
Produsul principal al hidrolizei enzimatice este glucoza, însoţită de maltoză. Enzima acţionează
la un pH optim care variază în funcţie de origine (4,7 ̶ 5,9), iar temperatura de acţiune se situează în
jurul valorii de 50 ̶ 55°C.
β-Amilaza (α-D 1,4 glucan maltohidrolaza) este o exoenzimă care se găseşte în plante, unele
tulpini de microorganisme şi hidrolizează legăturile (1→4)-glicozidice, începând cu extremităţile
terminale nereducătoare, eliberând β-maltoză.
Enzimele specifice legăturii (1→6)-glicozidice, denumite enzime deramificatoare, hidrolizează
doar legăturile (1→6)-glicozidice, asigurând deramificarea catenelor de amilopectină sau glicogen; au
origine vegetală sau microbiană. Din această categorie fac parte două dintre enzimele cele mai studiate,
de origine microbiană: pululanaza şi izoamilaza.
Amiloglucozidaza sau glucoamilaza hidrolizează legăturile (1→4) sau (1→6)-glicozidice ale
amilozei şi amilopectinei, eliberând glucoză. Această enzimă de origine microbiană (sp. Rhizopus şi sp.
Aspergillus) acţionează mai rapid asupra catenelor lungi decât asupra celor scurte şi hidrolizează
legăturile (1→4)-glicozidice mai rapid decât legăturile (1→6)-glicozidice.
Ciclodextrin glicozil transferaza sau CGT-aza poate fragmenta amidonul puţin hidrolizat,
degradarea enzimatică producând inele de 6 − 8 unităţi de glucoză denumite ciclodextrine (fig. 6.30).

107
 Fig. 6.30. Structura chimică a tipurilor principale de ciclodextrine [15]

Ciclodextrinele α- şi γ se utilizează în industria alimentară. Datorită faptului că aceste molecule

au o cavitate centrală hidrofobă şi una periferică hidrofilă, aplicaţiile în industria alimentară sunt
următoarele: asigură protecţie împotriva oxidării, suprimă gustul amar nedorit, măresc solubilitatea.
Amilazele prezintă numeroase aplicaţii industriale (panificaţie, industria berii etc.); sunt
utilizate de asemenea, la prepararea produselor industriale zaharate fie sub formă de sirop conţinând
70% glucide (glucoză, maltoză, trioză, tetroză), fie sub formă de pulbere. Hidroliza chimică cu acizi
diluaţi se realizează progresiv, producându-se succesiv dextrine, care se colorează cu iod în violet (apoi
în roşu), apoi dextrine necolorate, maltoză şi în final, glucoză (tab. 6.8).

Tabelul 6.8. Reprezentarea schematică a hidrolizei amidonului [5]

Amidon
↓
Amilodextrină
(nereducătoare, formează cu I2 culoare violetă)
↓
Eritrodextrină
(slab reducătoare, formează cu I2 culoare roşie
↓
Acrodextrină
(reducătoare, nu intră în reacţie cu I2)
↓
Maltodextrină
(reducătoare, nu intră în reacţie cu I2)
↓
Maltoză
(puternic reducătoare)
↓
Glucoză
(puternic reducătoare)

Avantajul hidrolizei chimice este hidroliza rapidă şi completă în glucoză; dezavantajul constă în
existenţa defectelor de culoare şi gust, precum şi îmbogăţirea în săruri ca urmare a neutralizării. Reacţia
generală de hidroliză chimică a amidonului în prezenţa sărurilor minerale este următoarea:

(C6H10O5)n + H2O → nC6H12O6

108
 Pentru scopuri industriale amidonul se extrage din cereale şi cartofi. El are numeroase
întrebuinţări în industria alimentară, la obţinerea glucozei, melasei, alcoolului etilic, acidului lactic. Se
utilzează, de asemenea, în industria celulozei şi a hârtiei, în industria textilă se utilizează ca material de
apretat, în industria chimică ̶ la prepararea acetonei şi a cleiurilor, în industria farmaceutică.
Amidonul este un agent tehnologic de îngroşare, stabilizare, gelificare, este un component al
salamurilor, maionezei, ketchupului.
Clicogenul este un biopolimer omogen format din resturi de α-B-glucopiranoză (>50 000). Este
o poliglucidă de rezervă din celulele animale, reprezintă forma principală de stocare a glucozei în
organism. Se găseşte în aproape toate ţesuturile, se depozitează sub formă de granule, în special, în
celulele hepatice şi musculare. Glicogenul stocat în ficat se metabolizează în glucoză care este utilizată
la nutriţia organismului întreg. Masa totala a glicogenului în ficat la adulţi poate să atingă 100 ̶ 120 g
(8% din masa totală). Glicogenul se acumulează în muşchi în concentraţii mai mici (~ 1% din masa
totală) atunci când aceştia sunt în repaos şi se transformă în glucoză pentru consum local la efort fizic.
S-a identificat şi în unele drojdii, ciuperci, alge şi chiar în unele plante superioare. Glicogenul are o
structură moleculară ramificată, asemănătoare amilopectinei, însă mai compactă, conţine în moleculă
atât legături (1→4)-glicozidice, cât şi legături (1→6)-glicozidice în punctele de ramificaţie (fig.
6.31). Ramificaţiile sunt mai dese decât la amilopectină şi conţin fiecare între 8 ̶ 12 resturi de α-D-
glucopiranoză.

Fig. 6.31. Structura moleculară a glicogenului [2]

Glicogenul este o poliglucidă nereducătoare, cu activitate optică dextrogiră, se prezintă sub

formă de pulbere albă, se dizolvă mai uşor în apă decât amidonul, nu se gelifică, se colorează în roşu-
brun cu iodul. Greutatea moleculară a glicogenului este superioară amilopectinei. Degradarea
glicogenului alimentar se realizează în mod similar cu hidroliza amilopectinei.
Celuloza este o poliglucidă macromoleculară formată din resturi -D-glucopiranoză unite prin
legături (1→4)-glicozidice, cu formula moleculară (C6H10O5)n. Resturile de glucoză din constituţia
celulozei sunt rotite cu 180° una faţă de alta, iar numărul lor depăşeşte 15 000. Unitatea structurală a
celulozei este celobioza.
Macromoleculele de celuloză sunt filiforme, liniare, prezintă elasticitate şi rezistenţă mecanică.
Aceste proprietăţi depind foarte mult de gradul de polimerizare. În ţesuturile vegetale mai multe
molecule de celuloză se unesc între ele într-o micelă prin legături de hidrogen care conferă fibrelor de
celuloză rezistenţă mecanică (fig. 6.32 A).

109
Fig. 6.32 A. Structura moleculară a celulozei [12] Fig. 6.32 B. Fibre de bumbac [12]

Celuloza este un component structural important al peretelui celular la plantele verzi, la multe
forme de alge şi la oomicete. În ţesuturile plantelor poate fi asociată cu diferiţi compuşi (hemiceluloze,
lignine, pectine, răşini, taninuri, substanţe minerale). În regnul animal celuloza se găseşte în cantitate
extrem de redusă. S-a identificat în carapacea unor animale marine, în mantaua melcilor. Celuloza este
cea mai răspândită substanţă organică din natură, se găseşte în cantitate mare şi aproape pură în fibrele
de bumbac – 90% (fig. 6.32), conţinutul de celuloză în lemnul copacilor ajunge până la 40 – 50%, în
cânepă – 45% [12].
Celuloza este o substanţă albă, solidă, microcristalină, cu aspect amorf, fără gust şi miros. Nu se
dizolvă în apă şi nici în solvenţi organici, însă prezenţa grupelor hidroxilice îi conferă un caracter
hidrofil, care permite fixarea unui număr mare de molecule de apă, fibrele se îngroaşă prin hidratare, se
colorează în albastru-violet cu iodul. Hidroliza chimică a celulozei se realizează prin fierbere cu acid
sulfuric concentrat, în mod treptat, până ce se obţine -D-glucopiranoză. Pe cale biologică celuloza se
hidrolizează în celobioză sub acţiunea enzimei celulaza. Celobioza, la rândul său, este degradată sub
acţiunea enzimei celobiaza în -D-glucopiranoză.
Cu toate că în organismul uman nu este metabolizată şi nu are valoare nutritivă, celuloza este
utilizată în produsele alimentare datorită rolului benefic în fiziologia gastro-intestinală (accelerează
mişcările peristaltice, tranzitul intestinal, normalizează microflora intestinului, stimulează eliminarea
toxinelor).
Celuloza şi derivaţii săi au o largă întrebuinţare la obţinerea hârtiei, gelurilor, mătasei şi lânei
artificiale, lacurilor, maselor plastice, filmurilor etc.
Chitina este o poliglucidă omogenă, formată din derivaţi ai monoglucidelor, prezentă în
carapacea crustaceelor, în tegumentul insectelor, al viermilor etc. Se găseşte, de asemenea, în peretele
celular al majorităţii ciupercilor, unde îndeplineşte rolul celulozei în plante, de substanţă de susţinere.
Chitina are o structură liniară, este formată din resturi de β-D-glucozamină-N-acetică, unite prin
legături glicozidice de tip β(1→4) (fig. 6.33).

110
 Fig. 6.33. Structura moleculară a unui segment de chitină [4]

Chitina este o poliglucidă rezistentă la agenţi fizici şi chimici. Prin hidroliza completă chitina
formează β-D-glucozamină şi acid acetic, în proporţii echimolare. Are o structură asemănătoare
celulozei, moleculele de glucozoamină fiind rotite unele faţă de altele cu 180°.
Se consideră că chitina este a doua cea răspândită poliglucidă pe pământ după celuloză. Acest
poliglucid poate fi utilizat în industria alimentară, ca agent de emulsificare şi îngroşare [5].
Dextranul este o poliglucidă de rezervă întâlnită la unele specii de bacterii şi drojdii. Are o
structură ramificată formată din resturi de D-glucoză unite prin legături α(1→6)-glicozidice, iar în
punctul de ramificaţie sunt prezente legături α(1→3)-glicozidice (fig. 6.34).
Dextranul a fost descoperit de Louis Pasteur
ca un produs microbian în vin [19]. Este sintetizat
din zaharoză de unele specii de bacterii acido-
lactice, cele mai cunoscute fiind Leuconostoc
mesenteroides, Lactobacillus brevis şi
Streptococcus mutans. Este un component de bază
al plăcii dentare bacteriene. În apă dextranul se
gelifică. În industria alimentară este folosit ca
agent de îngroşare, gelificare şi emulsionare.
Fig. 6.34. Structura moleculară a dextranului [19] Dextranul sintetic este un component al unor
produse comerciale (Sephadex) utilizate în croma-
tografie pentru separarea macromoleculelor.
Este folosit în medicină în calitate de preparat pentru reducerea viscozităţii sângelui. Dextranul,
de asemenea, se foloseşte în calitate de component în substituenţii plasmei sangvine umane [2].
Inulina este o poliglucidă omogenă nereducătoare formată din molecule de -D-fructofuranoză
unite prin legături (2→1)-glicozidice, având o moleculă de glucoză terminală (fig. 6.35 A). Această
poliglucidă este alcătuită din catene neramificate, are un grad mic de polimerizare, molecula sa fiind
formată în medie din 30 ̶ 35 de resturi de -D-fructoză. Inulina se prezintă sub formă de pulbere cu
aspect amorf sau sub formă de cristale, este dulce, uşor solubilă în apă caldă şi greu solubilă în apă
rece. Are masa moleculară de 5000 ̶ 6000 D. Se degradează hidrolitic în mediu acid şi sub acţiunea
enzimei inulaza.
Este larg răspândită în regnul vegetal, îndeplinind rolul de poliglucid de rezervă la unele specii.
Se găseşte în tuberculii de topinambur (Helianthus tuberosus), ceapă (Allium cepa), usturoi (Allium
sativum), numeroase plante din familia Compositae, Liliaceae. La scară industrială, cel mai frecvent,
inulina se extrage din rădăcinile de cicoare (fig. 6.36 B) şi topinambur.

111
 Fig. 6.35 A. Structura moleculară a fructanului Fig. 6.35 B. Rădăcini de cicoare
inulina [28] (Cichorium intybus) [13]

În zilele noastre, rădăcina de cicoare este un înlocuitor de cafea foarte popular, iar părțile
aeriene sunt folosite în scop culinar; frunzele bazale, cu un gust ușor amărui, se folosesc în salate
asortate, precum și în pregătirea unor mâncăruri specifice bucătăriei franceze și italiene [14].
Efectele terapeutice ale cicorii sunt cunoscute din antichitate. Astfel, în Egiptul antic cicoarea
era cultivată ca plantă medicinală, fiind folosită pentru tratarea bolilor hepato-biliare și renale. În
prezent plantele de cicoare se folosesc în tratarea furunculozei și acneei, dischineziilor biliare,
constipațiilor cronice, hepatitelor cronice etc. Datorită faptului că are proprietatea de a stimula
multiplicarea unor bacterii (Lactobacillus şi Bifidobacterium) benefice pentru colon, inulina este
considerată un probiotic. Inulina reduce absorbţia de zahăr din sânge, iar hiperglicemia care apare după
o masă poate fi prevenită prin consumul de fibre alimentare solubile existente în acest compus; poate fi
consumată şi de diabetici. De asemenea, inulina poate facilita absorbţia calciului prevenind
osteoporoza.
Mananul este un poliglucid format din resturi de β-manoză. Se conţine în plante superioare, în
alge marine, în drojdii. Mananul vegetal reprezintă un poliglucid de rezervă, cu structură liniară, la care
resturile de β-manoză se unesc prin legături (1→4)-glicozidice. O sursă bogată de manan sunt fructele
palmierului Phytelephas aequatorialis (Planta elefantului) [32]. Se găseşte, de asemenea, în sâmburii
de curmale (Phoenix dactylifera), seminţe de orz şi grâu, în rădăcinile sparanghelului (Asparagus
officinalis) şi cicoare (Cichorium intybus).
Mananul din componenţa peretelui celular al drojdiilor este un poliglucid de suport, cu structură
ramificată, la care resturile de manoză se unesc prin legături α(1→6)-glicozidice, iar în punctele de
ramificaţii se asociază prin legături α(1→2) şi α(1→3)-glicozidice [32].
Arabanii sunt poliglucidele formate din L-arabinoză. Au o structură asemănătoare
amilopectinei, dar cu ramificaţii rare. Pe catenele liniare au legături α(1→5)-glicozidice, iar la nivelul
ramificaţiilor legături α(1→2)-glicozidice. Au masa moleculară în jur de 6,000 [3].
Arabanii intră în componenţa hemicelulozelor, a gumelor vegetale, a substanţelor pectice, deci
în constituţia unor poliglucide neomogene. Se pot izola prin extracţie cu alcool 70% din pulpa unor
fructe (mere, cireşe, gutui etc.). Soluţiile arabanilor sunt optic active, levogire. Sunt uşor solubili în apă.
Soluţiile arabanilor sunt rezistente în mediul bazic, dar uşor hidrolizabile în mediu acid, obţinându-se
L-arabinoză cu un randament de 95%.
Xilanii sunt poliglucidele care se găsesc predominant în pereţii celulari ai plantelor superioare şi
în algele marine (fig. 6.36). Ei însoţesc în plante celuloza de care se pot separa prin tratare cu soluţie de
NaOH 10% şi precipitare cu alcool. În cantitate mare se găsesc în cocenii de porumb, în paie, lemn de
fag etc.

112

Fig. 6.36. Structura moleculară a xilanului [38]
ză, conţin L-arabinoză şi acid glucuronic.
Xilanii sunt formaţi din D-xiloză şi legături
β(1→3)- şi β(1→4)-glicozidice [3]. Se
cunosc mai multe tipuri de xilani. Xilanii
omogeni, componenţi ai algelor marine, sunt
formaţi doar din D-xiloză. Există xilani, ca
cei din ierburi, care pe lângă D-xiloză conţin
un număr mic de unităţi de L-arabinoză
unite de scheletul xilanic prin legături
α(1,3)-glicozidice [38]. Se cunosc, de
asemenea, xilani neomogeni ca cei din
frunzele şi paiele de grâu, care pe lângă xilo-

Poliglucidele neomogene

Poliglucidele neomogene sunt substanţe larg răspândite în natură, care predomină în regnul
vegetal şi au un rol însemnat în sudura ţesuturilor, în special ale celor de susţinere. Poliglucidele
neomogene se clasifică în două grupe: poliglucide fără acizi uronici şi poliglucide cu acizi uronici.
Poliglucidele fără acizi uronici sunt formate din resturi de monoglucide diferite. Ele însoţesc în
plante celuloza. Dintre aceste poliglucide menţionăm arabo-xilani, gluco-manani, galacto-fructani,
galacto-manani, galacto-arabani, gluco-xilani, arabo-xilani etc.
Poliglucidele cu acizi uronici au reprezentanţi importanţi atât în regnul vegetal, cât şi cel
animal. Dintre aceste poliglucide pot fi menţionate următoarele: hemicelulozele, substanţele pectice,
gumele şi mucilagiile vegetale, mucopoliglucidele şi imunopoliglucidele.
1. Heteropoliglucide provenite de la bacterii şi
alge marine. Din această clasă fac parte
peptidoglicanul sau mureina (heteropoliglucid
bacterian) şi agarul (heteropoliglucid algal).
Peptidoglicanul este un component rigid al
peretelui celular bacterian, un heteropolimer liniar
alcătuit din resturi de N-acetilglucozoamină
(GlcNAc) şi acid muramic-N-acetilat (Mur2Ac)
unite prin legături β(1→4)-glicozidice (fig. 6.37).
Lanţul peptoglicanului se intercalează cu peptide
scurte, ale căror structură variază în funcţie de
specia bacteriei.
Segmentul peptidic al peptoglicanului previne
umflarea şi liza celulei în timpul osmozei.
Antibioticul penicilina blochează sinteza
segmentelor peptidice, peretele celular nu rezistă
lizei osmotice şi bacteria moare. Lizozimele
prezente în lacrimile omului hidrolizează legăturile
β(1→4)-glicozidice între N-acetilglucozoamină şi
acid muramic-N-acetilat, asigurând astfel o barieră
împotriva infecţiilor bacteriene în ochi.
Fig. 6.37. Structura moleculară a peptoglicanului [4]
Agarul este o heteropoliglucidă prezentă în
algele marine. A fost extras, pentru prima dată, din
algele Rhodophyta în sec. XVII în Japonia [9]. Este alcătuit dintr-un amestec de agaroză (polimer
liniar) şi agaropectină (polimer ramificat).

113
 Agaroza este un polimer liniar din unităţi repetitive de agarobioză, cu masa moleculară de
120.000, alcătuită la rândul său, dintr-o diglucidă D-galactoză şi 3,6-Anhidro-L-galactopiranoză unite
prin legături α(1→3) şi β(1→4)-glicozidice (fig. 6.38).
Compusul 3,6-Anhidro-L-galactopiranoza
reprezintă o L-galactoză cu o punte anhidrică între
atomii C3 şi C6. Fiecare lanţ de agaroză conţine
~800 molecule de galactoză. O parte din
moleculele de D-galactoză şi L-galactoză sunt
metilate.
Agaropectina este un amestec eterogen
Fig. 6.38. Structura moleculară a agarozei [4] format din unităţi de D-galactoză şi L-galactoză şi
cantităţi mici de sulfaţi şi piruvaţi.
Agaroza prezintă o importanţă deosebită datorită proprietăţilor sale. Dacă se încălzeşte o
suspensie de apă cu agaroză şi apoi este răcită, se formează un gel (o reţea tridimensională) care fixează
moleculele de apă în cavitatea centrală. Agarul se utilizează pe larg în:
 cercetările de biochimie şi genetică ̶ în calitate de suport (plăci electroforetice) pentru
separarea macromoleculelor (acizilor nucleici, proteinelor, enzimelor);
 cercetările de microbiologie ̶ la prepararea mediilor nutritive solide pentru reproducerea
bacteriilor (fig. 6.39 A);
 cercetările de fiziologie şi ameliorare a plantelor ̶ la cultivarea celulelor şi ţesturilor vegetale
in vitro;
 industria alimentară ̶ în calitate de aditiv alimentar la prepararea jeleurilor, pastelor,
gemurilor, ciocolatei, îngheţatei, cremelor (fig. 6.39 B);
 medicină ̶ în calitate de substanţă laxativă;
 farmaceutică ̶ la încapsularea medicamentelor.

Fig. 6.39 A. Eritrocite cultivate pe agar în scopul Fig. 6.39 B. Mizu yōkan ̶ jeleu de desert preparat în
diagnosticării infecţiilor bacteriene [9] Japonia din fasolă roşie, agar şi zahăr [9]

2. Hemiceluloza este o poliglucidă care se conţine, împreună cu celuloza şi lignina, în pereţii

celulari ai plantelor. În lemn, cocenii de porumb, paie, conţinutul de hemiceluloze variază într-un
diapazon de 17 – 40% [3]. Se pot separa de celuloză prin dizolvare în soluţii alcaline de o anumită
concentraţie. Se cunosc două tipuri de hemiceluloze. Unele care au masa moleculară mai mică şi sunt
uşor hidrolizabile îndeplinesc rolul de poliglucide de rezervă. Altele sunt greu hidrolizabile, au o masa
moleculară mare şi îndeplinesc în celulă rolul de substanţe de susţinere în componenţa pereţilor
celulari.
Hemicelulozele sunt macromolecule alcătuite din pentoze (L-arabinoză, D-xiloză), hexoze (D-
glucoza, D-galactoza, D-fructoza), precum şi din acizi uronici (acid D-galacturonic, D-manuronic).
Spre deosebire de celuloză, hemicelulozele au un grad mai mic de polimerizare (150 – 200 de unităţi
monomere) şi o structură ramificată a catenei.

114
 Enzimele implicate în degradarea hemicelulozelor formează un grup eterogen alcătuit din
xilanaze, mananaze, galactanaze; mecanismul de acţiune al acestor enzime este identic cu cel al
celulazelor, acţionând în interiorul catenei, începând cu extremitatea nereducătoare a oligoglucidelor.
Hemicelulozele se utilizează ca materie primă în industria hârtiei, în industria de extracţie
pentru eliminarea tulburelii sucului de fructe, pentru a creşte randamentul de extracţie a amidonului de
grâu.
3. Substanţele pectice (pectine) sunt substanţe gelifiante amorfe care intră în structura pereţilor
celulari. Pectinele înconjoară microfibrele de celuloză, asigură elasticitatea pereţilor celulari şi starea de
turgescenţă a celulelor vegetale. Participă la reglarea gradului
de hidratare a ţesuturilor vegetale deoarece au o capacitate
sporită de menţinere a apei, măresc rezistenţa plantelor la
secetă, asigură stabilitatea fructelor în timpul păstrării.
Elementul structural principal al pectinelor este acidul D-
galacturonic (fig. 6.40 A, fig. 6.40 B), dar în componenţa
Fig. 6.40 A. Structura moleculară a pectinelor se întâlnesc şi alte glucide, precum: D-galactoza, L-
acidului D-galacturonic [16] ramnoza, L-arabinoza, D-xiloza. În unele pectine au fost iden
tificate, de asemenea, molecule de D-glucoză, 2-metil-D-xiloză.
După proprietăţile fizico-chimice pectinele se împart în câteva fracţii [6], care se deosebesc prin
solubilitate şi gradul de metoxilare al acidului galacturonic: a) protopectina; b) pectina solubilă; c)
acidul pectinic; d) acidul pectic.

Fig. 6.40 B. Structura moleculară a pectinei [44]

Protopectina este alcătuită din acidul poligalacturonic legat cu o glucidă neutră polimerică din
pereţii celulari, de regulă, galactani şi arabani. Este insolubilă în apă, intră în componenţa pereţilor
celulari. Poate fi extrasă din ţesuturile vegetale cu soluţii diluate ale acizilor oxalic, citric, clorhidric.
Prin hidroliza acidă sau enzimatică protopectina se eliberează de partea poliglucidă neutră care este
greu solubilă în apă şi se transformă în pectină solubilă. Acest proces are loc în timpul coacerii
fructelor, continuă după recoltare şi păstrare.
Pectina solubilă se conţine, în special, în sucul celular. Se extrage uşor cu apa. În formă uscată
prezintă o pulbere fără miros, de culoare albă, gri sau cafenie. Are o sarcină negativă datorită disocierii
grupărilor carboxilice. Pectina solubilă are proprietăţi de coloizi liofilici, formează geluri cu zaharoză
(58%) în mediu acid (pH 2,6 ̶ 3,1). Capacitatea de gelificare depinde de masa moleculară şi gradul de
metoxilare. Soluţiile pectinelor au viscozitate sporită şi un caracter coloidal puternic.
Acidul pectinic reprezintă un acid poligalacturonic macromolecular. Conţine până la 200 resturi
de acid galacturonic, este slab solubil în apă, se sedimentează uşor sub formă de pectat de calciu.
Acidul pectic conţine până la 100 resturi de acid galacturonic. Sărurile metalelor alcaline sunt
solubile în apă, iar sărurile metalelor polivalente sunt insolubile.
În cantitate mai mare pectinele se găsesc în pulpa fructelor cărnoase (40 ̶ 50%), în rădăcini,
tulpini, în măduva plantelor anuale, în fibrele de in, cânepă, în ţesutul lemnos al arborilor, seminţele
unor fructe (coacăze, mere, gutui şi citrice). Cele mai bogate în pectine sunt legumele ̶ sfecla de masă,
morcov, ardei, dovleac, vinete, precum şi fructele ̶ mere, vişine, prune, gutui, pere, citrice.
Din punct de vedere structural, în cadrul clasei pectinelor sunt câteva grupe distincte [33].

115
  Homogalacturonanii sunt polimeri liniari din molecule de acid D-galacturonic unite prin
legături α(1→4)-glicozidice.
 Xilo-şi apiogalacturonanii se caracterizează prin prezenţa unor resturi de zaharuri D-xiloza şi
D-apioza care se ramifică de la catena principală.
 Ramnogalacturonanii I (RG-I) sunt substanţe polimere alcătuite din diglucide repetitive:
4)-α-D-Acid galacturonic-(1→2)-α-L-ramnoză-(1. De la multe resturi de ramnoză se ramifică unele
monoglucide, precum D-galactoza, L-arabinoza şi D-xiloza.
 Ramnogalacturonanii II (RG-II) reprezintă un poliglucid puternic ramificat, întâlnit mai rar în
natură, alcătuit doar din resturi de acid D-galacturonic.
Moleculele de acid galacturonic au grupe carboxilice care conferă pectinei capacitatea de a
realiza schimburi de ioni. În natură circa 80% din aceste grupări sunt esterificate de către grupe metil,
iar altele reacţionează cu ioni de K+ sau Ca2+.
Există mai multe sisteme enzimatice capabile să degradeze pectinele. Aceste enzime sintetizate
atât de plante, cât şi de microorganisme sunt de tipul pectinesterazelor (pectinliaze) sau
depolimerazelor (poligalacturonaze).
Proprietatea caracteristică a pectinei este capacitatea ei de a forma un gel în prezenţa acizilor şi
a zahărului. Astfel, pectinele puternic metilate (aproximativ 70%) formează geluri în mediu foarte dulci
şi acid, în timp ce pectinele uşor metilate (mai puţin de 50%) pot forma un gel, în mediu relativ dulce şi
puţin acid, condiţia fiind prezenţa calciului sau a altui cation bivalent.
La scară industrială pectina se extrage din citrice (~70%) şi mere (~30%), iar producţia anuală
globală este de aproximativ 28 ̶ 30 mii tone. Pectinele pentru utilizare industrială, obţinute din diferite
surse vegetale se prezintă sub formă de pulberi amorfe, fără miros, de diferite culori, de la crem până la
cafeniu închis.
În industria alimentară pectinele sunt utilizate ca agenţi de gelificare, de îngroşare şi în calitate
de stabilizatori ai băuturilor alcoolice şi produselor lactate. Se utilizează în industria de cofetărie pentru
formarea gelurilor, la producerea bomboanelor, marmeladei, maionezei, ketchiupului, îngheţatei,
gemurilor, dulceţei; este înregistrată în calitate de aditiv alimentar E440 [44]. În industria medicală şi
farmaceutică se folosesc în calitate de substanţe biologic active, la încapsularea medicamentelor.
Substanţele pectice reglează activitatea intestinului, participă la detoxificarea metalelor grele.
4. Gumele şi mucilagiile vegetale reprezintă heteroglicani care formează, prin hidratare, soluţii
mai vâscoase decât gelatina sau cleiul de amidon. Se găsesc sub formă de secreţii în scoarţa unor arbori
(salcâm tropical, cireş, prun etc.) şi în fructe cu sâmburi tari.
Gumele arborilor. Există două specii de arbori, care sunt exploatate masiv pentru a produce
aceşti compuşi: Acacia verek şi Acacia seyal.
Gumele de Acacia verek (gume arabice) sunt săruri neutre sau uşor acide de poliglucide cu
structură ramificată foarte complexă, formate din monoglucide (galactoză, arabinoză, ramnoză, acid
D-galacturonic), în proporţie variabilă. Catena principală este simplă şi regulată formată din resturi de
galactoză, iar ramificaţiile încep, de asemenea, cu galactoza. Cationul legat la grupele –COOH ale
acidului galacturonic este variabil (Ca2+, Mg2+, K+). Atunci când cationul lipseşte, rezultă acidul
arabic, relativ tare, format numai din monoze.
Mai există şi gume specifice pomilor fructiferi (vişini, pruni, migdali) care se formează în
ţesuturile lezate. Compoziţia gumelor variază în funcţie de tipul arborilor de la care provin. Bunăoară,
cleiul de vişin conţine resturi de galactoză, manoză, arabinoză, acid glucuronic şi cantităţi mici de
xiloză.
Guma arabică este folosită ca agent de emulsifiere şi stabilizare (în produsele coapte). Are rol
în separarea zahărului cristalizat şi a grăsimilor din produsele de patiserie, precum şi în formarea gheţii
în unele sortimente de îngheţată. În vinificaţie se utilizează pentru stabilizarea substanţelor colorante în
vinurile roşii.

116
 Gumele seminţelor. Cele mai cunoscute gume obţinute din seminţe sunt: guma de caruba, guma
guar, guma tara.
Guma de caruba provine din seminţele de roşcov (Ceratonia siliqua), un arbore din bazinul
mediteranian. Este o heteropoliglucidă formată dintr-o catenă polimanozică (1→4) cu o ramificaţie (un
rest de galactoză) la un număr de 4 sau 5 resturi de manoză. Este utilizată ca agent de glazurare în
produsele de cofetărie şi agent de îngroşare cunoscut sub numărul E410 [5].
Guma guar provine dintr-o plantă ierboasă anuală (Cyamopsis tetragonolobus) din familia
Fabaceae. Are aceeaşi structură cu a gumei caruba, dar cu mai multe ramificaţii; în medie prezintă
60% manoză şi 40% galactoză. Făina de guar se utilizează în industria alimentară în calitate de agent:
a) de îngroşare şi stabilizator ̶ în sosuri, îngheţată, băuturi răcoritoare, sucuri; b) de omogenizare ̶ în
pâine, produse de patiserie şi lactate. Guma de guar este folosită, de asemenea, în prelucrarea cărnii şi
caşcavalului; este înregistrată în calitate de aditiv alimentar sub numărul E412 [5].
Guma tara este extrasă din seminţele unui arbore din America de Sud (Caesalpinia spinosa).
Are aceeaşi structură cu a gumei caruba, dar un raport între galactoză/manoză de 1/3, o masă
moleculară ridicată, şi este mai vâscoasă. Guma tara este utilizată în calitate de agent de îngroşare, în
industria alimentară având prescurtarea E417 [5].
5. Glicozoaminoglicanii (mucoploiglucide) sunt heteropoliglucide extracelulare cu grupări
aminice, caracteristice regnului animal. Această clasă reprezintă o familie de polimeri liniari alcătuiţi
din unităţi diglucidice repetitive (tab.6.6): o aminoglucidă N-acetilată (glucozoamină sau
galactozoamină) şi un acid uronic (acid D-glucuronic sau acid L-iduronic). Una sau mai multe grupări
hidroxilice ale unor aminoglucide sunt esterificate cu sulfaţi.
Mucopoliglucidele contribuie la formarea ţesuturilor conjunctiv, cartilaginos, osos, determină
cimentarea celulelor ţesutului conjunctiv, asigură viscozitatea, adeziunea şi elasticitatea matrixului
extracelular. Se găsesc în stare liberă sau legate de proteine sau lipide. De exemplu,
glicozoaminoglicanii ataşaţi de proteinele extracelulare formează proteoglicani.
Din clasa glicozoaminoglicanilor fac parte: acidul hialuronic, acidul condriotin-4-sulfat,
keratan sulfat şi heparina.
Acidul hialuronic este alcătuit din resturi de acid D-glucuronic şi glucozoamină-N-acetilată
(tab. 6.9). Având aproximativ 50 000 de unităţi diglucidice repetitive, hialuronaţii au o masă
moleculară care depăşeşte 1 000 000 D. Hidroliza enzimatică a acidului hialuronic se realizează sub
acţiunea enzimei hialuronidaza. Este prezent în toate ţesuturile şi fluidele corpului uman, reprezintă un
component esenţial al matricei extracelulare a cartilajelor şi tendoanelor, reprezintă substanţa de
cimentare a ţesutului conjunctiv şi are rol în legarea apei din spaţiile interstiţiale ale celulelor,
asigurând astfel legătura dintre celule. Ceilalţi reprezentanţi ai glicozoaminoglicanilor, au o masă
moleculară cu mult mai mică şi se asociază prin legături covalente de proteine specifice formând pro-
teoglicani.
Acidul condroitinsulfuric (condroitin-4-sulfat)
contribuie la elasticitatea cartilajelor, tendoanelor,
ligamentelor, pielei şi a pereţilor aortei, este prezent în
vasele sangvine. Acest polimer este format din unităţi
repetitive de acid D-glucuronic (GlcA) şi N-acetil-β-D-
galactozoaminsulfat (tab. 6.9). Multe resturi de acid D-
glucuronic din moleculă pot fi substituite de epimerul său
Fig. 6.41. Acizii iduronic şi glucuronic ̶
componenţi ai condroitinsulfatului [4] acidul L-iduronic (fig. 6.41).
Keratansulfatul este o heteropoliglucidă cu un conţinut variabil de sulfaţi, lipsită de acizi
uronici. Este prezentă în cartilaje, oase, coarne, păr, copite, unghii şi ghiare.
Heparina este o substanţă polimeră foarte acidă, datorită conţinutului crescut de acid sulfuric.
Prin hidroliză, formează acid glucuronic, glucozamină, acid sulfuric şi acid acetic. Este un
anticoagulant natural produs de mastocite, apoi eliberat în sânge unde se asociază cu un factor proteic

117
antitrombina. Complexul format inhibă coagularea sângelui şi previne formarea trombozelor. Heparina
purificată se adaugă în sângele donat pentru transfuzie pentru a evita coagularea acestuia.

Tabelul 6.9. Unităţile repetitive ale glicozoaminelor din matricea celulară [4]
Glicozoaminoglicani № unităţilor Diglucide repetitive
repetitive
Acidul hialuronic ~50,000

Condroitin-4-sulfat ~20 ̶ 60

Keratansulfat ~25

Heparină ~15 ̶ 90

6.5. ROLUL BIOLOGIC AL GLUCIDELOR

În organismele vii glucidele îndeplinesc următoarele funcţii.

1. De structură şi susţinere. Glucidele sunt componente ale diferitor structuri celulare de
susţinere. Astfel, peptoglicanul conferă rigiditate şi rezistenţă capsulei bacteriene, dextranul asigură

118
adeziunea extracelulară la bacterii, agaroza este un component al peretelui celular la alge, celuloza şi
hemiceluloza sunt componente ale pereţilor celulari la plante, chitina este un component al peretelui
celular la ciuperci şi al exoscheletului la artropode. Galactoza este un component al galactolipidelor
prezente în membranele celulare ale plantelor şi ale glicoproteinelor tisulare.
2. De sinteză. Glucidele intră în componenţa unor molecule complexe. De exemplu, pentozele
riboza şi dezoxiriboza sunt componente ale moleculelor de ATP, ADN, ARN. Triozele sunt produse
intermediare în respiraţie, fotosinteză şi în alte procese ale metabolismului glucidic. Ribuloza şi
xiluloza sunt metaboliţi în ciclul pentozofosfaţilor. Manoza participă în metabolismul uman, în special
la glicozilarea unor proteine [11].
3. De rezervă. Glucidele se acumulează în unele organe vegetale şi animale în calitate de
substanţe nutritive de rezervă. Bunăoară, glicogenul se stochează în ficatul animalelor, iar amidonul şi
inulină ̶ în endospermul seminţelor la plante. Trehaloza, glucida principală a insectelor, este
hidrolizată rapid în două molecule de glucoză pentru a susţine energetic zborul acestora [11].
4. Energetică. De regulă, glucoza este principala sursă de energie în celulă. Astfel, la oxidarea a
unui gram de glucoză se degajă 3,9 kcal/mol, a unui gram de amidon se degajă 4,2 kcal/mol [1].
5. Osmotică. Glucidele participă la reglarea presiunii osmotice în organism. Bunăoară,
presiunea osmotică a sângelui depinde de concentraţia de glucoză.
6. Receptoare. Oligoglucidele sunt o parte componentă a receptorilor celulari.

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Monoglucidele cu grupa......................se numesc aldoze, iar cele cu grupa ........................ – cetoze.
1.2. .............................................la plante şi .................................la animale sunt poliglucide de rezervă.
1.3. Celuloza este un polimer ............................format prin legături.........................................................
1.4. Procesul transformării protopectinei în pectină are loc.......................................................................
1.5. Pentozele riboza şi dezoxiriboza sunt componente ale........................................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Prin încălzire monoglucidele se caramelizează.

2.2. Amiloza se gelifică.
2.3. Poliglucidele de ordinul II sunt dulci şi solubile în apă.
2.4. Mucopoliglucidele sunt caracteristice regnului animal.
2.5. Celuloza este un metabolit în ciclul pentozofosfaţilor.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Cel mai răspândit glucid pe Pământ:

а) zaharoză; b) amidon; c) celuloză; d) glicogen.
3.2. Glucide cu proprietăţi reducătoare:
a) zаharoză; b) lactoză; c) maltoză; d) celobioză.
3.3. Zaharoză:
а) glucoză + glucoză; b) fructoză + glucoză; c) glucoză + galactoză; d) fructoză + fructoză.
3.4. Cea mai dulce monoglucidă:
a) glucoză; b) fructoză; c) galactoză; d) manoză.
3.5. Maltoza poate fi folosită în:
a) panificaţie; b) industria laptelui; c) industria berii

119
4. Asociaţi.

Clasificarea glucidelor după reacţia de hidroliză

1. Monoglucide A. Fructoză F. Lactoză
2. Oligoglucide B. Amidon G. Rafinoză
3. Poliglucide C. Hemiceluloză H. Xiloză
D. Maltoză I. Celuloză
E. Dezoxiriboză K. Zaharoză

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

5.1. Amidon; glicogen; pectină; celuloză; hemiceluloză.

5.2. Amidon; inulină; glicogen; celuloză.
5.3. Zaharoză; maltoză; galactoză; lactoză; rafinoză; stahioză.

6. Completaţi tabelul.

Amiloză/Amilopectină
Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Clasificarea glucidelor.

7.2. Proprietăţile fizico-chimice ale glucidelor.
7.3. Funcţiile glucidelor în celulă.
7.4. Rolul glucidelor în fermentaţiile folosite în industria alimentră.

120
 GLOSAR

Chemosinteză ̶ fenomen prin care organismele vii folosesc, în sintezele organice, energia chimică
rezultată prin oxidarea unor substanțe minerale.
Fotosinteză ̶ proces fiziologic prin care plantele verzi sintetizează substanțele organice din dioxid de
carbon și apă cu ajutorul luminii solare absorbite de clorofilă și eliberează oxigen.
Glicocalix ̶ înveliş periferic la suprafaţa celulelor animale alcătuit din glicolipide şi glicoproteine.
Laxativ ̶ Substanță, medicament care posedă proprietăți purgative.
Lizozimă ̶ enzimă în secreția a numeroase mucoase (oculară, nazală etc.), având proprietăți
bactericide, analgezice.
Mastocite ̶ celule din țesutul mezenchimatos, care intră în rețeaua de susținere a unor organe (splină,
ganglioni, măduvă etc.), cu rol fagocitar.
Oomicete ̶ organisme eucariote filamentoase, microscopice din regnul Fungi care se pot reproduce
sexuat şi asexuat.
Osteoporoză ̶ leziune osoasă caracterizată prin subțierea și rarefierea oaselor.
Probiotice ̶ o serie de microorganisme care au capacitatea de a străbate stomacul fără a fi distruse de
sucul gastric şi care, odata ajunse la nivel intestinal, faciliteaza refacerea florei intestinale şi menţinerii
echilibrului colonic.
Proteoglicani ̶ proteine glicolizate.
Purină ̶ compus organic heterociclic, unitate de bază a acidului uric, care formează adenina și guanina
din structura acizilor nucleici.
Rutinoză ̶ diglucidă formată din ramnoză şi glucoză unite prin legături α(1→6)-glicozidice prezentă în
unele flavonoide, glicozide.

121
 BIBLIOGRAFIE

1. Duca, M. Fiziologie vegetală. − Chişinău, CEP USM, 2006.- 288 p.

2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti:
Editura didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
5. Oprică, L. Biochimia produselor alimentare. – Iaşi: Tehnopresss, 2011.-384 p.
6. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
7. Кретович В.Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа, 1986. - 503 с.
8. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций – Россия, Красноярск, 2008.
9. http: Agar //en.wikipedia.org/wiki/Agar
10. http: Aminosugars //en.wikipedia.org/wiki/Aminosugars
11. http: Carbohydrates //en.wikipedia.org/wiki/Carbohydrates
12. http: Cellulose //en.wikipedia.org/wiki/Cellulose
13. http: Chicory //en.wikipedia.org/wiki/Chicory
14. http: Cicoare //ro.wikipedia.org/wiki/Cicoare
15. http: Cyclodextrin //en.wikipedia.org/wiki/Cyclodextrin
16. http: D-Galacturonic acid //en.wikipedia.org/wiki/D-Galacturonic_acid
17. http: Deoxy sugars //en.wikipedia.org/wiki/Deoxy_sugars
18. http: Deoxyribose //en.wikipedia.org/wiki/Deoxyribose
19. http: Dextran //en.wikipedia.org/wiki/Dextran
20. http: Disaccharide //en.wikipedia.org/wiki/Disaccharide
21. http: Gluconate //en.wikipedia.org/wiki/Gluconate
22. http: Gluconolactone //en.wikipedia.org/wiki/Gluconolactone
23. http: Glucuronate //en.wikipedia.org/wiki/Glucuronate
24. http: Glucose //en.wikipedia.org/wiki/Glucose
25. http: Glycoside //en.wikipedia.org/wiki/Glycoside
26. http: Fucoidan //en.wikipedia.org/wiki/Fucoidan
27. http: Hexoses //en.wikipedia.org/wiki/Hexoses
28. http: Inulin //en.wikipedia.org/wiki/Inulin
29. http: N-Acetylglucosamine //en.wikipedia.org/wiki/N-Acetylglucosamine
30. http: N-Acetylmuramic_acid //en.wikipedia.org/wiki/N-Acetylmuramic_acid
31. http: N-acetylneuraminic acid //en.wikipedia.org/wiki/N-acetylneuraminic_acid
32. http: Mannan //en.wikipedia.org/wiki/Mannan
33. http: Pectin //en.wikipedia.org/wiki/Pectin
34. http: Rhamnose //en.wikipedia.org/wiki/Rhamnose
35. http: Sugar acids //en.wikipedia.org/wiki/Sugar_acids
36. http: Tetrasaccharide //en.wikipedia.org/wiki/Tetrasaccharide
37. http: Trisaccharide //en.wikipedia.org/wiki/Trisaccharide
38. http: Xylan //en.wikipedia.org/wiki/Xylan
39. http: Альдиты //ru.wikipedia.org/wiki/Альдиты
40. http: Гептозы //ru.wikipedia.org/wiki/Гептозы
41. http: Гликолевый альдегид //ru.wikipedia.org/wiki/Гликолевый_альдегид
42. http: Крахмал //ru.wikipedia.org/wiki/ Крахмал
43. https: Моносахариды //ru.wikipedia.org/wiki/Моносахариды
44. http: Пектин //ru.wikipedia.org/wiki/Пектин
45. http: Триозы //ru.wikipedia.org/wiki/Триозы
46. http: Трисахариды //ru.wikipedia.org/wiki/Трисахарид

122
 CAPITOLUL 7. LIPIDELE

7.1. Aspecte generale

7.2. Acizii graşi
7.3. Lipidele simple
7.4. Lipidele complexe
7.5. Compuşii cu caracter lipidic
7.6. Rolul biologic al lipidelor

7.1. ASPECTE GENERALE

Lipidele constituie o clasă eterogenă de compuşi naturali, pe larg răspândiţi în organismele vii.
Se caracterizează, în general, printr-o structură hidrofobă apolară, care le conferă solubilitate în
solvenţi organici (cloroform, acetonă, benzen, eter etilic etc.) şi insolubilitate în apă şi săruri minerale.
Lipidele sunt molecule formate, în principal, din carbon, hidrogen şi oxigen. Originea lipidelor la
organismele animale poate fi exogenă (din alimentaţie) şi endogenă (din biosinteză).
Cele mai importante produse alimentare bogate în lipide sunt: margarina şi untul (80 ̶ 85%),
slănina (70%), untura (100%), uleiuri vegetale (98 ̶ 100%), brânzeturi grase (40 ̶ 60%), nucile şi
alunele (60 ̶ 64%), smântâna (20%). Organismul uman necesită pe zi 70 ̶ 145 g de lipide [24].
Lipidele se pot clasifica după mai multe criterii. Astfel, în funcţie de structură şi capacitatea de
hidroliză, lipidele pot fi clasificate în două clase mari [5]:
 lipide saponificabile (pe bază de acizi graşi, hidrolizabile);
 lipide nesaponificabile (hidrocarburi superioare şi derivaţi oxigenaţi ai acestora,
nehidrolizabile).
Din clasa lipidelor saponificabile fac parte: acizii graşi, lipidele simple (formate din atomi de C,
H şi O) şi lipidele complexe (care conţin în moleculă pe lângă atomi de C, H, O şi atomi de N, P, S
etc.). Fiecare dintre acestea se împart, la rândul lor, în mai multe categorii de compuşi lipidici, în
funcţie de structură.
Lipidele simple (neutre) sunt esteri ai acizilor graşi cu diferiţi alcooli. După natura alcoolului,
lipidele simple se clasifică în:
 gliceride ̶ esteri ai glicerolului cu acizi graşi;
 ceride ̶ esteri ai alcooliilor alifatici superiori cu acizi graşi;
 steride ̶ esteri ai sterolilor (alcooli policiclici) cu acizi graşi;
 etolide ̶ esteri intermoleculari ai hidroxiacizilor graşi;
Lipidele complexe (polare) conţin pe lângă acizi graşi esterificaţi cu alcooli şi alte componente:
acid fosforic, aminoalcooli, aminoacizi, inozitol, glucide. În această categorie intră lipoproteinele,
fosfolipidele (glicerofosfolipide, inozitolfosfolipide, sfingofosfolipide), glicolipidele (cerebrozide,
gangliozide).
În clasa lipidelor nesaponificabile (lipoide) sunt incluse diferite categorii de compuşi care nu se
hidrolizează în compuşi simpli. Caracterul lipidic al compuşilor respectivi este determinat de prezenţa
unor regiuni hidrofobe în moleculă. Lipidele nesaponificabile se împart în următoarele categorii:
hidrocarburi alifatice, terpene, carotenoizi, steroizi.
În funcţie de importanţa fiziologică, lipidele se grupează în lipide de rezervă şi lipide de
constituţie.
Lipidele de rezervă sunt depozitate în cantităţi mari în diferite ţesuturi şi organe ale plantelor
sau animalelor, utilizându-se în funcţie de necesităţile energetice ale organismului. Ele reprezintă
elementul variabil al constituenţilor celulari, se consumă în procesele metabolice şi sunt formate din
lipide simple. La plante lipidele de rezervă se găsesc în cantităţi mari în fructe (măsline, migdale,
curmale, cătină) şi seminţe (floarea-soarelui, ricin, soia, in, cânepă etc.), constituind o substanţă de

123
rezervă importantă pentru dezvoltarea embrionului. La animale lipidele de rezervă se depun în ţesutul
adipos, sub piele şi în jurul organelor interne (rinichi, ficat, inimă, plămâni), având un rol însemnat în
susţinerea şi protecţia acestora de zdruncinare.
Lipidele de constituţie reprezintă elementul constant al componenţilor celulari. Ele nu-şi
modifică conţinutul în funcţie de condiţiile de nutriţie. Lipidele structurale participă la formarea
membranelor biologice, fiind formate în cea mai mare parte din lipide complexe (fosfolipide,
glicolipide) şi colesterol. Au un rol important în reglarea permeabilităţii membranelor celulare.
Se cunosc două căi metabolice de formare a lipidelor (fig. 7.1). Lipidele vegetale şi animale
derivă de la acetil-CoA (acid acetic activat). În cadrul primei căi metabolice, din acetil-CoA se
formează acid gras activat (acil-CoA), grăsimi, fosfolipide şi glicolipide.

Fig. 7.1. Căile metabolice de formare a lipidelor [2]

În cadrul căii metabolice secundare, din acetil-CoA se formează izopentenil difosfat (izopren
activ), care este componentul de bază al izoprenidelor (vezi cap. 7.5).

7.2. ACIZII GRAŞI

Acizii graşi sunt acizi carboxilici alifatici, cu o catenă carbonică cu cel puţin 4 atomi de carbon,
prezenţi în grăsimile vegetale şi animale. Au un gust acru şi un miros pronunţat, sunt insolubili în apă,
dar solubili în solvenţi organici. Acizii graşi, după forma catenei carbonice,
pot fi aciclici (liniari sau ramificaţi) şi ciclici. Majoritatea acizilor graşi sunt
monocarboxilici, conţin o grupare carboxilică ionizabilă şi o catenă de atomi
de carbon nepolară, aciclică, neramificată (fig. 7.2). Fiecare segment liniar al
zigzagului reprezintă o legătură simplă dintre atomii de carbon adiacenţi.
Acizii graşi sunt componente de bază ale lipidelor. În natură, se găsesc
şi în stare liberă, dar mult mai rar. Proprietăţile lipidelor depind în mare parte
de tipul, lungimea şi configuraţia catenei carbonice a acizilor graşi, de tipul şi
numărul legăturilor moleculare interatomice precum şi de tipul şi numărul
grupărilor funcţionale. Acizii graşi conţin, în general, un număr par de atomi
de carbon şi se deosebesc între ei prin lungimea catenei carbonice [11].
Astfel, se întâlnesc acizi graşi cu: a) catenă scurtă (engl. SCFA ̶ short-
Fig. 7.2. Structura unui chain fatty acids) conţin mai puţin de 6 atomi de carbon; b) catenă medie
acid gras [4]; (engl. MCFA ̶ medium-chain fatty acids) posedă între 6 ̶ 12 atomi de
carbon; c) catenă lungă (engl. LCFA ̶ long-chain fatty acids) posedă între
13 ̶ 21 atomi de carbon; d) catenă foarte lungă (engl. VLCFA ̶ medium-chain fatty acids) conţin mai
mult de 22 atomi de carbon.

124
 În funcţie de tipul legăturilor dintre atomii de carbon, acizii graşi pot fi saturaţi sau nesaturaţi.
Acizii graşi nesaturaţi conţin legături carbon-carbon duble, iar acizii graşi saturaţi nu conţin legătui
duble.
În afară de denumirea uzuală a aizilor graşi, nomenclatura internaţională (IUB ̶ IUPAC)
utilizează o denumire prescurtată, în funcţie de numărul atomilor de carbon din moleculă, numărul de
duble legături, precum şi poziţia acestora. Astfel, acizii graşi saturaţi au formula generală Cx:0 (unde x
indică numărul atomilor de carbon, iar 0 indică lipsa legăturilor duble dintre atomii de carbon). În cazul
acizilor graşi nesaturaţi, formula generală este Cx:y (ω-z) (unde x reprezintă numărul atomilor de
carbon, y indică numărul legăturilor duble, iar z indică poziţia primei legături duble în raport cu
gruparea metil); numerotarea primului atom de carbon al legăturei duble, se face fie de la grupa
carboxilică (se notează cu ∆ sau C ), fie de la gruparea metilică (se notează cu n sau ω) (fig. 7.3).

Fig. 7.3. Numerotarea atomilor de carbon la acizii graşi [11]

Bunăoară, acidul linolenic poate fi notat C18:3 (9, 12, 15) în care 18 reprezintă numărul
atomilor de carbon, 3 reprezintă numărul legăturilor duble, iar poziţia legăturilor duble în raport cu
grupa carboxilică este ∆9, ∆12, ∆15. Dacă numărătoarea atomului de carbon care se leagă de
următorul prin puntea C=C, se realiza dinspre grupa metilică spre cea carboxilică, atunci acidul
linolenic se notează omega (ω-3)
În cazul acizilor graşi nesaturaţi, există diverse sisteme de nomenclatură (tab. 7.1).

Tabelul 7.1. Modalităţi de nomenclatură a acizilor graşi nesaturaţi [5]

Sistem Exemple Explicaţii
Nomenclatura Acid oleic Denumirea comună este utilizată cel mai frecvent în literatură. De
uzuală regulă, această denumire este însoţită de denumirea sistematică
(IUPAC).
Nomenclatura Acid (9Z)- Denumirea (IUPAC) prevede ca numărătoarea să înceapă de la
sistematică (IUPAC) Octadecenoic capătul terminal carboxilic. Legăturile duble pot fi marcate cu cis ̸
trans sau E ̸ Z.
Nomenclatura ∆x Acid cis-∆9- În nomenclatura ∆x, X indică poziţia dublei (dublelor) legături,
octadecenoic numărătoarea realizându-se de la gruparea COOH. Fiecare legătură
dublă poate fi precedată de prefixul cis sau trans.
Nomenclatura Acid 18:1ω-9 Nomenclatura n-x sau ω-x este o modalitate de a clasifica acizii
n-x sau ω-x sau 18:1 n-9 graşi în funcţie de proprietăţile fiziologice. Astfel, numărătoarea
începe de la gruparea CH3 spre carbonul X (desemnat ca n sau ω) al
primei legături duble C=C.

Acizii graşi saturaţi sunt cei mai răspândiţi acizi graşi în natură. Sunt acizi monocarboxilici cu
formula generală CnH2nO2, au catena carbonică liniară sau ramificată, conţin 4 ̶ 30 atomi de carbon
legaţi prin legături covalente simple. Principalii acizi graşi saturaţi se prezintă în tabelul 7.2.
Acizii graşi saturaţi importanţi din punct de vedere biologic au între 14 şi 24 atomi de carbon:
acidul miristic – С13Н27СООН, acidul palmitic – С15Н31СООН, acidul stearic – С17Н35СООН, acidul
arahic – С19Н39COOH, acidul behenic – С21Н43COOH, acidul lignoceric – С23Н47СООН). În grăsimile
de natură animală predomină acidul palmitic şi acidul stearic.
Acizii graşi nesaturaţi sunt monocarboxilici, au număr par de atomi de carbon şi conţin în
moleculă o legătură dublă (mononesaturaţi sau monoenici) sau mai multe legături duble (polinesaturaţi
sau polienici). Prezenţa legăturii duble se notează prin litera grecească ∆, care se situează după atomul
de carbon de la care începe legătura dublă. Se găsesc în gliceride într-o proporţie mai mare decât cei
saturaţi.

125
 Tabelul 7.2. Exemple de acizi graşi saturaţi [5]
Lungimea Simbol Denumirea Denumirea Structura Răspândire
relativă numeric sistematică uzuală chimică
Catenă C4:0 Acid n-butanoic Acid butiric CH3-(CH2)2-COOH Unt, lapte
scurtă
Catenă C6:0 Acid n-hexanoic Acid capronic CH3-(CH2)4-COOH Lapte
medie C8:0 Acid n-octanoic Acid caprilic CH3-(CH2)6-COOH
C10:0 Acid n-decanoic Acid capric CH3-(CH2)8-COOH
C12:0 Acid n-dodecanoic Acid lauric CH3-(CH2)10-COOH
Catenă C14:0 Acid n-tetradecanoic Acid miristic CH3-(CH2)12-COOH Grăsimi
lungă C16:0 Acid n-hexadecanoic Acid palmitic CH3-(CH2)14-COOH animale şi
C18:0 Acid n-octadecanoic Acid stearic CH3-(CH2)16-COOH vegetale,
C20:0 Acid n-icosanoic Acid arahic CH3-(CH2)18-COOH seminţe
C22:0 Acid n-docosanoic Acid behenic CH3-(CH2)20-COOH
Catenă C24:0 Acid n-tetracosanoic Acid lignoceric CH3-(CH2)22-COOH Ceara unor
foarte C26:0 Acid n-hexacosanoic Acid cerotic CH3-(CH2)24-COOH plante şi
lungă C28:0 Acid n-octacosanoic Acid montanic CH3-(CH2)26-COOH insecte
C30:0 Acid n-triacontanoic Acid melisic CH3-(CH2)28-COOH
C32:0 Acid n-dotriacontanoic Acid laceroic CH3-(CH2)30-COOH

În cazul acizilor graşi polinesaturaţi, legăturile duble pot fi de tip malonic ̶ CH=CH ̶ CH2 ̶
CH=CH ̶ sau, în cantităţi foarte scăzute, de tip conjugat ̶ CH=CH ̶ CH=CH ̶ . Reactivitatea acizilor
graşi cu legături duble de tip conjugat este mai ridicată, în ceea ce priveşte capacitatea de oxidare.
Cei mai răspândiţi acizi graşi nesaturaţi au 18, 20, 22 sau 24 atomi de carbon şi una, două, trei,
patru sau cinci legături duble. Cu creşterea numărului de legături duble, scade temperatura lor de topire
şi creşte solubilitatea lor în solvenţi nepolari. Toţi acizii graşi nesaturaţi care se întâlnesc în natură la
temperatura camerei sunt în stare lichidă. Principalii acizi graşi nesaturaţi sunt: acid oleic –
С17Н33СООН (se conţine în majoritatea grăsimilor); acid linoleic – С17H31COOH – ω-6 (se conţine în
majoritatea grăsimilor); acid linolenic – C17H29COOH – ω-3 (se conţine în ulei de soia, ulei de in); acid
arahidonic – ω-6 (se conţine în ulei de peşte), acid clupanodonic – ω-3 (se conţine în ulei de peşte).
Acizii graşi esenţiali (acizi omega ̶ ω) sunt acizi graşi polinesaturaţi cu mai multe legături
duble care nu se sintetizează în organismul animal. Organismul animal îşi asigura necesarul de acizi
graşi esenţiali numai din hrana. Nutriţioniştii numesc acizii ω ̶ acizi indispensabili, deoarece au
proprietăţi biologice unice, iar lipsa sau prezenţa lor în organism într-o cantitate suficientă împiedică
utilizarea celorlalţi acizi graşi din organism. Absenţa acizilor graşi esenţiali din regimul alimentar
determină tulburări esenţiale (încetinire a creşterii, boli ale pielii, boli ale mucoaselor, dereglări ale
sistemului endocrin). Una din principalele cauze ale multiplelor tulburări pe care le provoacă lipsa
acizilor graşi polinesaturaţi este legată de faptul că toţi aceştia intră în structura fosfolipidelor, care sunt
componente de bază ale membranelor celulare. Acizii ω sunt necesari în sistemul imunitar, pentru
dezvoltarea normală a creierului, ochilor, nervilor, au rol în reglarea presiunii sângelui, sunt precursori
ai prostaglandinelor.
În tabelul 7.3 sunt prezentate familiile de acizi graşi esenţiali: ω-9 (acid oleic, acid erucic, acid
nevronic), ω-6 (acid linoleic, acid γ-linolenic, acid dihomo-γ-linolenic, acid arahidonic), ω-3 (acid α-
linolenic, acid eicosapentanoic, acid decosahexanoic).
Acidul oleic (C18:1, ω-9) se conţine în diferite grăsimi animale şi uleiuri vegetale. Este un acid
gras incolor, fără miros, cu formula CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH. Termenul oleic derivă de la
cuvintele ulei sau olivă, uleiul de olive (măsline) având un conţinut ridicat de acid oleic.

126
 Tabelul 7.3. Exemple de acizi graşi nesaturaţi [5]
Denumirea Denumirea Structura chimică
prescurtată uzuală
A. Acizi graşi nesaturaţi cu legături duble cis neconjugate
Familia ω-9
C18:1 (9) Acid oleic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH
C22:1 (13) Acid erucic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)11-COOH
C24:1 (15) Acid nevronic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)13-COOH
Familia ω-6
C18:2 (9, 12) Acid linoleic CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)2-(CH2)6-COOH
C18:3 (6, 9, 12) Acid γ-linolenic CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)3-(CH2)3-COOH
C20:3 (8, 11, 14) Acid dihomo CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)3-(CH2)5-COOH
γ-linolenic
C20:4 (5, 8, 11, 14) Acid arahidonic CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)4-(CH2)2-COOH
Familia ω-3
C18:3 (9, 12, 15) Acid α-linolenic CH3-CH2-(CH=CH-CH2)3-(CH2)6-COOH
(ALA)
C20:5 (5, 8, 11, 14,17) Acid eicosapentanoic CH3-CH2-(CH=CH-CH2)5-(CH2)2-COOH
(EPA)
C22:6 (4, 7, 10, 13, 16, Acid decosahexanoic CH3-CH2-(CH=CH-CH2)6-CH2-COOH
19) (DHA)
Familia ∆-9
C18:1 (9) Acid oleic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH
C16:1 (9) Acid palmitoleic CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH
C14:1 (9) Acid miristoleic CH3-(CH2)3-CH=CH-(CH2)7-COOH
B. Acizi graşi nesaturaţi cu legături duble trans neconjugate
C18:1 (tr 9) Acid elaidic CH3-(CH2)7-CHtr=CH-(CH2)7-COOH
C18:1 (tr 9, tr 12) Acid linoelaidic CH3-(CH2)4-CHtr=CH-CH2-CHtr= CH-(CH2)7-COOH
C. Acizi graşi nesaturaţi cu legături duble trans conjugate
C18:3 (9, tr 11, tr 13) Acid α-eleostearic CH3-(CH2)3-CHtr=CH-CHtr=CH-CHc=CH-(CH2)7-COOH
C18:3 (tr9, tr 11, tr 13) Acid β-eleostearic CH3-(CH2)3-CHtr=CH-CHtr=CH-CHtr=CH-(CH2)7-COOH

Acidul linoleic (C18:2, ω-6, fig. 7.4) se conţine în unele uleiuri vegetale, denumite virgine,
presate la rece (ulei de soia, ulei de floarea soarelui), în ouă, lactate, carnea de vânat sălbatic (în special
în ficat).

Fig. 7.4. Structura chimică a acidului linoleic [17]

Din acidul linoleic se sintetizează acidul arahidonic şi acidul linolenic. Acidul linoleic scade
nivelul de colesterol din sânge şi contribuie la prevenirea maladiilor cardiovasculare. Deficienţa acestui
acid gras este asociată cu pielea uscată, căderea părului etc. Acidul linoleic, pe lângă efectele proprii,
acţionează ca precursor pentru alţi acizi graşi ̶ acidul arahidonic sau acidul dihomo-γ-linolenic.
Acidul arahidonic (C20:4, ω-6, fig. 7.5) se poate sintetiza în organism din acid linoleic. Este o
sursă importantă pentru sinteza prostaglandinelor, intră în componenţa fosfolipidelor membranare. Se
conţine în ouă şi ficat.

Fig. 7.5. Structura chimică a acidului arahidonic [7]

127
 Acidul α-linolenic (C18:3, ω-3, fig. 7.6) se conţine în plantele verzi, algele albastre-verzi
Spirulina, specii marine de peşti (somon, macrou), anumite uleiuri vegetale (ulei de nuci, soia, in etc.).

Fig. 7.6. Structura chimică a acidului α-linolenic [6]

Este un component al creierului, cortexului cerebral; favorizează dezvoltarea neuronilor la nou-

născuţii alimentaţi la sân. Acidul α-linolenic este indispensabil pentru o funcţionare normală a retinei,
reduce riscul apariţiei bolilor cardiovasculare; poate servi la om, în calitate de precursor, la sinteza
acizilor eicosapentaenoic şi docosahexaenoic.
Hidroxiacizi graşi superiori au fost identificaţi în constituţia unor lipide naturale (tab. 7.4).
Acidul ricinoleic din uleiul de ricin reprezintă 90% din totalul acizilor graşi şi intră în categoria
hidroxiacizilor graşi cu catenă nesaturată.

Tabelul 7.4. Principalii hidroxiacizi din constituţia unor lipide naturale [5]
Hidroxiacizi Structura chimică Răspândire
graşi superiori
Saturaţi
Sabinic HO-CH2-(CH2)10-COOH Ceara de conifere
Iuniperic HO-CH2-(CH2)14-COOH Ceara de conifere
Cerebronic CH3-(CH2)21-CHOH-COOH Creier
Nesaturaţi
Ricinoleic CH3-(CH2)5-CHOH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH Ulei de ricin
Hidroxinevronic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)12-CHOH-COOH Creier

Hidroxiacizii graşi conţin în moleculă pe lângă gruparea carboxilică şi gruparea hidroxilică şi

pot fi monohidroxilici sau polihidroxilici, saturaţi sau nesaturaţi.

Proprietăţile acizilor graşi

Proprietăţi fizice. Acizii graşi saturaţi sunt substanţe solide la temperatura obişnuită, cu
excepţia acizilor butiric, capronic şi tuberculostearic, care sunt lichizi. Acizii nesaturaţi au o
consistenţă lichidă la temperatura camerei, cu excepţia acizilor erucic şi elaeostearic, care sunt solizi.
Punctele de topire ale acizilor graşi cresc odată cu creşterea catenei carbonice. Legăturile duble
din moleculă micşorează punctele de topire. Acizii graşi nesaturaţi au puncte de topire mai joase decât
acizii graşi saturaţi. De asemenea, acizii graşi ramificaţi au puncte de topire mai mici decât acizii cu
catena liniară, cu acelaşi număr de atomi de carbon în moleculă.
Solubilitatea acizilor graşi în apă scade odată cu creşterea catenei carbonice. Acidul butiric are o
solubilitate de 5,6%, iar acidul capronic de numai 0,4% [3]. Acizii cu peste 8 atomi de carbon în
moleculă sunt practic insolubili în solvenţi organici. Acizii butiric, capronic şi caprilic sunt volatili.
Acizii graşi se disociază în ioni de H+ şi anionul acidului carboxilic, conform ecuaţiei:

R ̶ COOH → R ̶ COO ̶ + H+

După gradul de disociere, acizii graşi sunt acizi slabi. Gruparea carboxilică este hidrofilă, iar
catena carbonică este hidrofobă.

128
 Din punct de vedere chimic acizii graşi saturaţi sunt stabili, inerţi, se oxidează greu. Acizii graşi
nesaturaţi sunt substanţe active, care dau cu uşurinţă reacţii de adiţie la nivelul legăturilor duble. Prin
adiţie de hidrogen acizii graşi nesaturaţi se transformă în acizi saturaţi. Hidrogenarea are loc în prezenţa
catalizatorilor (Ni, Pt). Pe acest principiu se bazează transformarea grăsimilor lichide în grăsimi solide.
Datorită prezenţei în moleculă a legăturilor duble acizii graşi nesaturaţi se pot autooxida, adică
se pot combina cu oxigenul din aer. În reacţia de oxidare un rol important îi revine şi metilenului alilic
din poziţia α faţă de legătura dublă. Acidul gras formează iniţial cu oxigenul molecular un
hidroperoxid, care poate să cedeze oxigen altor molecule de acizi graşi nesaturaţi formând hidroxiacizi.
Acizii graşi nesaturaţi reacţionează cu ozonul la nivelul legăturilor duble şi formează ozonide,
care prin descompunere cu apa dau aldehide şi aldoacizi. Această reacţie este foarte importantă
deoarece poate servi la stabilirea numărului şi poziţiei legăturilor duble din moleculă.
În rezultatul interacţiunii acizilor graşi cu alcoolii se formează esteri, substanţe stabile, larg
răspândite în natură. Acizii graşi reacţionează cu metale alcaline, baze, oxizi bazici formând săpunuri.
Componentul principal al săpunurilor este un amestec de săruri solubile ale acizilor graşi superiori. De
regulă, acestea sunt săruri de sodiu, mai rar potasiu şi amoniu ale acizilor stearic, palmitic, miristic,
lauric şi oleic. Astfel, săpunul solid este o sare de sodiu a acidului stearic C17H35COONa, iar săpunul
lichid ̶ o sare de potasiu C17H35COOK.
Izomerie. Acizii graşi formează izomeri atât datorită configuraţiei catenei carbonice, poziţiei
legăturilor duble, cât şi datorită atomilor de carbon asimetrici. Izomeria acizilor graşi poate fi de
structură şi izomerie spaţială (stereoizomerie). Izomeria de structură poate fi de mai multe tipuri.
Izomerie de catenă, care se referă la forma catenei carbonice, liniară sau ramificată. Acizii cu
catenă ramificată poartă numele de izoacizi. În cazul acidului butiric, se cunosc doi izomeri de catenă:
acidul butiric normal (n-butiric) şi acidul izobutiric, cu nomenclatura 2-metil-propionic (fig. 7.7).
Izomerii acidului butiric, cu aceeaşi formulă chimică C3H7COOH, au o structură diferită.

H3C ̶ CH2 ̶ CH2 ̶ COOH H3C ̶ CH ̶ COOH

CH3
Acidul n-butiric Acidul izobutiric

Fig. 7.7. Izomeri ai acidului butiric

Izomerie de poziţie a dublei legături, care se referă la poziţia dublei legături la catena carbonică
(fig. 7.8). Acidul oleic (18:1) se găseşte în natură sub formă de 14 izomeri, dintre care se menţionează:
acizii oleic (18:1) Δ9; petroselinic (18:1) Δ6 şi vaccenic (18:1) Δ11.
10 9 7 6 11 12
CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH CH3-(CH2)10-CH=CH-(CH2)4-COOH CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)9-COOH

Acid oleic Acid petroselinic Acid vaccenic

Fig. 7.8. Izomeri de poziţie ai acidului oleic [3]

În diferite produse naturale s-au identificat 14 acizi izooleici, care au puncte de topire şi forme
de cristalizare diferite.
Izomerie de poziţie în funcţie de poziţia grupării funcţionale HO ̶ pe catena carbonică. Astfel, în
cazul acidului hidroxibutiric se cunosc izomerii α-, β- şi γ-hidroxibutirici (fig. 7.9).

Acid α-hidroxibutiric Acid β-hidroxibutiric Acid γ-hidroxibutiric

Fig. 7.9. Izomeri ai acidului hidroxibutiric în funcţie de poziţia grupării HO ̶ [14]

129
 Izomerie spaţială. Acizii graşi formează
izomeri spaţiali (cis-trans) în funcţie de
configuraţia legăturilor duble. Izomeria cis-trans
se întâlneşte frecvent la acizii nesaturaţi liniari
(fig.7.10). În natură predomină izomerii cis.
Dintre acizii mononesaturaţi, acidul oleic natural
este izomerul cis, iar izomerul oleic trans se
numeşte acid elaidic. Cei doi izomeri se
deosebesc atât prin structura moleculară, cât şi
prin proprietăţile fizico-chimice.
Izomerie optică. Acizii graşi formează puţini
izomeri optici. Izomerii optici sunt semnalaţi la
acizii hidnocarpic, ricinoleic etc., care posedă
atomi de carbon asimetrici. Izomerii optici pot fi
Fig. 7. 10. Izomeri spaţiali ai acidului oleic ̶ cis şi trans dextrogiri (+) sau levogiri ( ̶ ), după sensul de
[11] rotire a luminii monocromatice.

7.3. LIPIDELE SIMPLE

Lipidele simple sunt esteri ai unui alcool cu un acid gras superior. Din clasa lipidelor simple fac
parte: gliceridele, ceridele, etolidele, steridele.
1. Gliceride (grăsimi, acilgliceroli, triacilgliceroli, trigliceride). Gliceridele sunt cele mai
răspândite lipide de rezervă din regnul animal şi vegetal, care se acumulează în cantităţi mari în ţesutul
adipos al animalelor, iar la plante, în seminţe (floarea soarelui, ricin, mac, bumbac) şi fructe (măsline,
arahide, migdale).
Din punct de vedere chimic, gliceridele sunt esteri ai glicerolului cu acizi graşi superiori;
esterificarea poate avea loc la una, două sau cele trei grupe hidroxil ale glicerolului (fig. 7.11).

Fig. 7.11. Structura gliceridelor [2]

Radicalii pot fi identici, obţinându-se digliceride, respectiv, trigliceride omogene (tripalmitina,

trioleina, tristearina), iar dacă radicalii sunt diferiţi, rezultă digliceride şi trigliceride mixte

130
(palmitooleostearina, stearopalmitooleina etc.). Acizii graşi cei mai răspândiţi care intră în constituţia
gliceidelor sunt acidul palmitic, stearic, oleic, linoleic şi linolenic. Triacilglicerolii sunt constituenţii
majori ai tuturor materiilor alimentare grase, în timp ce diacil- şi monoacilglicerolii reprezintă doar 2%
din totalul lipidelor [5].
Nomenclatura gliceridelor se formează din numele şi numărul acizilor graşi, la care se adaogă
sufixul ină. De exemplu, tripalmitină, oleopalmitostearină, distearooleină.
Uleiurile vegetale şi grăsimile animale au o largă întrebuinţare. Ele se utilizează în cantităţi mari
în alimentaţie, la fabricarea săpunurilor, a lacurilor, vopselelor, lubrefianţilor, lumânărilor etc.

Proprietăţile fizico-chimice ale gliceridelor

Gliceridele sunt lipide nepolare, hidrofobe şi insolubile în apă. Datorită caracterului nepolar
gliceridele agitate în apă, formează emulsii foarte instabile, care se transformă în bistraturi lipidice.
Gliceridele sunt buni solvenţi organici pentru vitaminele liposolubile, hormoni, pentru unii pigmenţi.
Sunt substanţe incolore, în stare proaspătă nu au gust şi nici miros. Gliceridele care au atomi de carbon
asimetrici în moleculă prezintă activitate optică, ca de exemplu palmitooleostearina, oleodipalmitina
etc.
Trigliceridele reprezintă componentele principale ale uleiurlor vegetale (conţin predominant
acizi graşi nesaturaţi) şi ale grăsimilor animale (conţin acizi graşi saturaţi). Gliceridele de origine
animală (grăsimi) la t = 20°С au o consistenţă solidă, iar gliceridele de origine vegetală (uleiuri) la t =
20°С au consistenţă lichidă. Excepţie fac uleiul de cocos şi uleiul boabelor de cacao, care la
temperatura camerei au o consistenţă solidă.
Hidroliza gliceridelor. Prin
hidroliza trigliceridelor se obţine
glicerol şi acizi graşi (fig. 7.12).
Hidroliza gliceridelor este o
reacţie reversibilă, care se
realizează în laborator prin
Fig. 7.12. Reacţia generală de hidroliză a trigliceridelor [19] fierberea gliceridelor cu apa la
200°C şi la o P de 6 ̶ 8 atm.
Hidroliza chimică a gliceridelor este utilizată în scopuri tehnice pentru obşinerea glicerolului
pur şi a acizilor graşi. Degradarea lipidelor alimentare se realizează prin hidroliză (lipoliză), în cursul
digestiei, sub acţiunea enzimelor lipaze. Lipaza este o carboxilesterază, inactivă în mediu apos, care
însă devine activă la interfaţa ulei ̸ apă, într-o emulsie de micele.
Saponificarea grăsimilor. Prin
reacţia de saponificare se înţelege
reacţia dintre grăsimi şi
hidroxiacizi alcalini (KOH,
NaOH), în urma căreia rezultă un
alcool şi săruri ale acizilor graşi
numite săpunuri (fig. 7.13).
Reacţia de saponificare este o
Fig. 7.13. Reacţie generală de saponificare [19] reacţie nereversibilă de hidroliză,
care se produce în soluţie apoasă
sau alcoolică de hidroxizi. Fiecare grăsime necesită o anumită cantitate de hidroxid pentru
saponificarea ei completă. Această cantitate se exprimă prin indicele de saponificare.
Hidrogenarea grăsimilor. Gliceridele care conţin în moleculă acizi nesaturaţi pot adiţiona
hidrogen la nivelul legăturilor duble. Uleiurile prin hidrogenare se transformă în grăsimi solide
(fig.7.14).

131
 Fig. 7.14. Reacţia generală de hidrogenizare a uleiurilor [19]

Această reacţie stă la baza preparării margarinei din uleiurile vegetale. Reacţia se realizează la
aproximativ 200°C, în prezenţă de catalizatori (Ni).
Reacţia de hidrogenare se foloseşte, de asemenea, pentru a transforma uleiuri cu miros neplăcut
(ulei de peşte, bumbac, balenă) în grăsimi comestibile utilizate în industria alimentară.
Halogenarea grăsimilor. Gliceridele care conţin în moleculă acizi graşi nesaturaţi pot adiţiona
la nivelul legăturilor duble halogeni (Cl, Br, I). Cu cât numărul legăturilor duble este mai mare, cu atât
se adiţionează o cantitate mai mare de halogeni. Gradul de nesaturare a unei grăsimi se exprimă prin
indicele de iod.
Râncezirea grăsimilor. În prezenţa aerului, a luminii şi a vaporilor de apă, gliceridele sunt
supuse unui proces de degradare care se numeşte râncezire. Se disting trei tipuri de râncezire:
hidrolitică, oxidativă (aldehidică) şi cetonică.
Râncezirea hidrolitică apare de obicei în prezenţa umezelii, metalelor grele şi a enzimelor
lipaze. Ea este caracteristică produselor lactate, uleiurilor şi grăsimilor nerafinate brute, bogate în
enzime. În cadrul acestui proces are loc hidroliza parţială a grăsimilor, în urma căreia rezultă glicerol şi
acizi graşi liberi, care au un miros şi gust neplăcut. Râncezirea hidrolitică favorizează şi desfăşurarea
celorlalte tipuri de degradări a grăsimilor.
Râncezirea oxidativă este cel mai răspândit tip de degradare a grăsimilor condiţionat de
oxidarea acizilor graşi nesaturaţi cu oxigenul din aer, care se fixează la nivelul legăturilor duble, sub
formă de peroxizi sau hidroperoxizi. Aceste substanţe sunt instabile şi dau naştere la alcooli, aldehide,
hidroxiacizi, acizi volatili care au un miros şi gust neplăcut. Procesul de râncezire oxidativă este direct
proporţional cu gradul de nesaturare ale grăsimilor.
Râncezirea cetonică cunoscută şi sub denumirea de râncezire aromatică,constă în transformarea
oxidativă a acizilor graşi saturaţi în metilcetone (fig. 7.15).

Fig. 7.15. Reacţia generală a râncezirii cetonice [19]

Râncezirea poate fi evitată prin păstrarea grăsimilor la rece, în locuri ferite de lumină şi
umezeală, prin adăugarea unor substanţe antioxidante (vitamina E, chinone, fenoli, carotenoizi etc.).
Calitatea grăsimilor se caracterizează prin o serie de indici.
Indicele de saponificare (Is) este o măsură a cantităţii de bază − KOH (mg) folosite pentru
saponificarea unei cantităţi exacte de materie grasă (g), solubilizată iniţial în etanol. Acesta este un
indiciu al masei moleculare medii a acizilor graşi şi implică hidroliza fiecărei legături esterice, care
uneşte acizii graşi cu moleculele glicerinei. Spre exemplu, (Is) al untului de vacă este de 220 ̶ 240 mg,
al uleiului de floarea-soarelui este 186 ̶ 198 mg. Cu cât greutatea moleculară a grăsimilor este mai mare
cu atât indicele de saponificare este mai mic.
Indicele de iod (Ii) este utilizat frecvent pentru a clasa uleiurile în funcţie de domeniul lor de
utilizare şi pentru controlul procesului de hidrogenare. Indicele de iod reprezintă cantitatea de iod
(exprimată în g) absorbită de materia grasă, reflectă numărul legăturilor duble în gliceride şi gradul de

132
nesaturare a uleiului. Spre exemplu, (Ii) al uleiului de floarea-soarelui este de 114 ̶ 135, uleiul de soia –
114 ̶ 140. Uleiurile cu grad mare de nesaturare vor avea indici de iod mărit.
Indicele de acid (IA) sau acizi graşi liberi (AGL). Aciditatea uleiului se apreciază prin indicele
de acid sau prin conţinutul de acizi graşi liberi, exprimat pe baza unui singur acid gras, acidul oleic.
Indicele de acid se defineşte prin cantitatea de KOH necesară pentru neutralizarea unui gram de ulei.
Indicele de peroxid (IP). Peroxizii sunt primele substanţe formate la degradarea lipidelor,
respectiv determinarea cantităţii lor reprezintă interes pentru aprecierea gradului de oxidare a materiei
grase. Indicele de peroxid se defineşte ca fiind numărul de miliechivalenţi de peroxid pe kg de materie
grasă.
2. Ceride (ceruri). Ceridele sunt esteri naturali ai acizilor graşi cu alcoolii alifatici superiori. În
general, alcoolii au un număr par de atomi de carbon, sunt saturaţi şi neramificaţi. Lungimea catenei
carbonice variază între 14 ̶ 30 atomi de carbon pentru un alcool gras (tab. 7.5).

Tabelul 7.5. Principalii alcooli superiori şi acizi graşi din structura ceridelor [5]
Denumire Formula Denumire Formula
acid gras acizilor graşi alcool superior alcoolilor
Acid palmitic CH3 ̶ (CH2)14 ̶ COOH Alcool cetilic CH3 ̶ (CH2)14 ̶ CH2 ̶ COOH
Acid stearic CH3 ̶ (CH2)16 ̶ COOH Alcool stearilic CH3 ̶ (CH2)16 ̶ CH2 ̶ COOH
Acid arahic CH3 ̶ (CH2)20 ̶ COOH Alcool arahic CH3 ̶ (CH2)18 ̶ CH2 ̶ COOH
Acid carnaubic CH3 ̶ (CH2)22 ̶ COOH Alcool carnaubic CH3 ̶ (CH2)22 ̶ CH2 ̶ COOH
Acid cerotic CH3 ̶ (CH2)24 ̶ COOH Alcool cerilic CH3 ̶ (CH2)24 ̶ CH2 ̶ COOH
Acid melisic CH3 ̶ (CH2)28 ̶ COOH Alcool miricilic CH3 ̶ (CH2)28 ̶ CH2 ̶ COOH

Ceridele sunt substanţe albe-gălbui, solide la temperatură obişnuită, insolubile în apă, solubile
în solvenţi organici. Au puncte de topire mai ridicate decât gliceridele, fiind cuprinse între 50 ̶ 80°C,
sunt substanţe rezistente la acţiunea agenţilor fizici şi chimici, nu râncezesc şi sunt greu hidrolizabile.
Nu prezintă interes nutriţional pentru om, nefiind metabolizate. Ceridele se găsesc atât în regnul
vegetal, unde predomină, cât şi în cel animal.
În regnul vegetal, ceridele se găsesc sub formă de cutină pe suprafaţa fructelor, frunzelor,
florilor, constituind un înveliş protector împotriva umidităţii şi luminii excesive, căldurii, pierderii de
apă şi atacului microbian. Îndepărtarea stratului protector de ceară de pe suprafaţa fructelor determină
alterarea lor mai rapidă, datorită acţiunii microorganismelor. Ceridele se mai găsesc în fibrele de in şi
cânepă, în sucul lăptos al diferitor plante laticifere, în celulele bacteriilor acido-rezistente. În cantitate
mai mare ceridele se găsesc în plantele din zona tropicală şi subtropicală.
Cerurile naturale reprezintă un amestec de substanţe formate din ceride, hidrocarburi, alcooli şi
acizi superiori liberi. În ceruri se mai găsesc în cantitate mică gliceride, steride, răşini şi alte substanţe.
Dintre cerurile naturale vegetale fac parte: ceara de carnauba, ceara merelor, ceara de candelilla,
ceara de albine, lanolina.
Ceara de Carnauba obţinută de pe frunzele palmierului Corypha cerifera din America de Sud
este formată preponderent din cerotat de miricil, fiind bogată în alcooli superiori. În cantităţi mici se
găseşte în bumbac, cânepă, trestie de zahăr. Se utilizează în industria chimică, cosmetică, farmaceutică.
În industria alimentară este înregistrată în calitate de aditiv E903 [9]
Ceara merelor conţine un număr mare de acizi graşi (acid miristic, acid palmitic, acid stearic,
acid oleic, acid linoleic, acid arahic, acid metiltetradecanoic, acid hexadecanoic). Pe suprafaţa
majorităţii legumelor şi fructelor se găsesc de asemenea acizii melisic şi ursolic. Soiurile de măr care
au un conţinut mai ridicat de ceride (Red Delicios) au pierderi mai mici de apă şi pot fi păstrate un timp
mai îndelungat.
Ceara de Candelilla este o ceară bogată în parafine care se găseşte predominant în plantele
Euphorbia cerifera. Acest tip de ceară este un aditiv alimentar (E902) utilizat în industria alimentară în
calitate de agent de glazurare; se foloseşte de asemenea în industria cosmetică [9].

133
 În regnul animal cerurile se întâlnesc la insecte, păsări, mamifere.
Ceara de albine este secretată de glandele specializate din abdomenul albinelor lucrătoare ale
speciei Apis melifera. Componentul principal al cerii de albine este un ester al triacontanolului şi
acidului palmitic (fig. 7.16). În ceara de albine se mai conţin acizi superiori liberi, hidrocarburi, alcooli
liberi etc. [23].

Fig. 7.16. Componentele principale ale cerii de albină [4]

Este o substanţă solidă, galbenă, care se topeşte la 62 ̶ 65°C. Ea formează pereţii celulelor în
care albinele depozitează mierea. Este folosită la prepararea lumânărilor, a cerii de parchet, la obţinerea
unor produse cosmetice, la acoperirea produselor alimentare (caşcaval, bomboane etc.), a preparatelor
medicinale. Cerurile sunt înregistrate în calitate de aditivi alimentari E901 ̶ E903.
Lanolina este o substanţă higroscopică, ceroasă, de culoare galbenă secretată de glandele
sebacee ale animalelor cu lână. Conţine esteri ai cerurilor cu catenă lungă (circa 97% din masa totală),
alcooli, steroli liberi, acizi graşi şi hidrocarburi [15]. Lanolina protejează lâna şi pielea animalelor de
umezeală şi uscăciune. Datorită puterii mari de emulsionare cu apa lanolina se foloseşte în industria
cosmetică la obţinerea cremelor. Este folosită în medicină, în industria textilă şi a pielăriei.
3. Etolidele sunt lipide simple, întâlnite în cerurile unor conifere (pin, jneapăn). Din punct de
vedere chimic, sunt esteri ciclici ai unor hidroxiacizi superiori:
acidul sabinic HO ̶ CH2 ̶ (CH2)10 ̶ COOH şi acidul juniperic HO ̶ CH2 ̶ (CH2)14 ̶ COOH.
În structura etolidelor intră două molecule ale aceluiaşi acid: una din molecule participă la
esterificare prin grupa carboxilică, iar cealaltă ̶ prin grupa hidroxilică. Prin condensarea mai multor
molecule de hidroxiacizi, se pot obţine etolide cu greutate moleculară de peste 2 000.
4. Steridele sunt lipide simple care se găsesc în cantităţi mici în toate organismele vegetale şi
animale; din punct de vedere chimic, sunt esteri ai acizilor graşi superiori (acidul palmitic, acidul
stearic, acidul oleic) cu steroli (alcooli superiori ciclici aromatici).
Sterolii sunt monoalcooli secundari ciclici cu 30 atomi de carbon, care derivă de la hidrocarbura
saturată tetraciclică steran (C17H28). Derivaţii steranului poartă denumirea de steroizi. Steranul are trei
cicluri hexagonale (A, B, C) şi un ciclu pentagonal (D), iar numerotarea atomilor de carbon începe din
partea superioară a inelului A (fig. 7.17).

Fig. 7.17. Structura steranului [25] Fig. 7.18. Elementele constitutive ale colesterolului [2]

134
 Nucleul steranului reprezintă un element structural de bază a următoarelor substanţe biologic
active: colesterol, acizi biliari, hormoni steroizi, glicozide cardiotonice.
Sterolii pe lângă nucleul steranic conţin în moleculă următoarele elemente constitutive (fig.
7.18):
 la C3 au o grupă hidroxilică, care le conferă caracterul de alcooli secundari;
 la C17 au fixată o catenă laterală, formată din 8 ̶ 10 atomi de carbon, care se termină printr-un
radical izopropilic;
 la punctele de legătură dintre cicluri, respectiv la C10 şi C13 sunt fixaţi doi radicali metil, notaţi
cu C18 şi C19 care se numesc metili angulari;
 ciclurile şi catena laterală pot fi complet saturate sau pot conţine 1 ̶ 3 legături duble.
Sterolii de deosebesc între ei prin structura catenei laterale, prin gradul de saturare, prin numărul
şi poziţia legăturilor duble, prin poziţia şi orientarea hidroxilului de la C3 şi a hidrogenului de la C5.
Sterolii sunt substanţe cristalizabile, care au puncte de topire mai ridicate decât ale gliceridelor,
variind între 102 ̶ 170 °C. Sunt solubili în solvenţi organici şi insolubili în apă. Cei care prezintă
legături duble în moleculă dau reacţii de adiţie cu hidrogenul şi halogenii.
Steridele sunt substanţe de culoare albă, solide, insolubile în apă; cu apa formează emulsii fine,
stabile. Sunt solubile în hidrocarburi, acetonă, greu solubile în alcool. Steridele se hidrolizează mai
greu decât gliceridele. În funcţie de originea lor, steridele se clasifică în trei grupe mari: micosteride,
fitosteride, zoosteride [5].
Micosteridele sunt steride cu o componentă alcoolică ergosterol, prezente în micoorganisme
(drojdii şi ciuperci). Ergosterolul a fost izolat pentru prima dată din ciuperca fitoparazită Cornul
Secarei (Claviceps purpurea ̶ rye ergot fungus). Este un component al membranelor celulare ale
drojdiilor şi ciupercilor. Prezenţa ergosterolului în plante (secară, lucernă, hamei) se explică prin faptul
că acestea sunt infectate frecvent cu ciuperci parazite [26].
Formula moleculară a ergosterolului este C28H44O. În stare pură ergosterolul este cristalin, de
culoare albă, insolubil în apă, dar solubil în solvenţi organici. Este provitamina vitaminei D2. Spre
deosebire de majoritatea sterolilor, ergosterolul posedă în ciclul B două legături duble (fig. 7.19).

Fig. 7.19. Structura chimică a mico-, fito-, şi zoosterolilor [2]

Fitosteridele sunt steride sintetizate de plante, cu o componentă alcoolică reprezentată de

fitosteroli ̶ sitosterol şi stigmasterol (fig. 7.19). Sitosterolul este principalul component al sterolilor
din diferite uleiuri (de soia, din seminţe de bumbac şi din germeni de cereale) şi este adesea însoţit de
stigmasterol, mai ales în uleiul din germenii de cereale. Stigmasterolul se deosebeşte de sitosterol prin
faptul că are o legătură dublă între atomii de carbon C22 şi C23. Fitosterolii se găsesc în natură atât sub

135
formă de fitosteride, cât şi sub formă liberă. Ei au importanţă în biosinteza hormonilor steroizi şi a
vitaminelor D. Fitosterolii conţin în molecula lor 29 atomi de carbon.
Zoosteridele, steride prezente la animale, au o componentă alcoolică reprezentată frecvent de
colesterol, răspândit pe larg în toate celulele corpului omenesc. Circa 80% din colesterol se sintetizează
în organism (în ficat, rinichi, glande sexuale) şi 20% pătrunde în organism cu hrana [26]; se găseşte în
cantităţi mai mari în sânge, ficat, creier.
Colesterolul pur este o substanţă cristalină, insolubilă în apă, solubilă în solvenţi organici, are în
moleculă 27 atomi de carbon. Formează cu acizii graşi esteri complecşi numiţi colesteride (în special
cu acizii palmitic, stearic sau oleic); din totalul colesterolului, 1/3 se găseşte în stare liberă, restul de 2/3
este esterificat. Oxidarea colesterolului conduce la formarea 7-dehidrocolesterolului care conţine o
pereche de legături duble conjugate. Acest sterol se găseşte în piele şi constituie precursorul vitaminei
D. Colesterolul îndeplineşte în organism o serie de funcţii vitale:
 reglează permeabilitatea membranelor celulare şi asigură stabilitatea lor într-un diapazon larg de
temperaturi;
 este un precursor chimic al acizilor biliari, vitaminei D3, hormonilor steroizi;
 are o acţiune antihemolitică şi antitoxică;
 joacă un rol important în răspunsul imun al organismului şi în activitatea sistemului nervos;
 favorizează absorbţia acizilor graşi.
Acizii biliari sunt steroizi a căror catenă laterală este alcătuită din cinci atomi de carbon şi se
termină cu o grupă carboxilică. Împreună cu sărurile lor reprezintă componenţii principali ai bilei şi
sunt sintetizaţi de organismul animal din colesterol. Structura lor deriva de la hidrocarbura colan.
Acizii biliari se deosebesc între ei prin numărul de grupe hidroxilice şi locul ocupat de acestea în
moleculă. În bila umană au fost izolaţi patru acizi biliari: acidul colic, acidul dezoxicolic, acidul
chenodezoxicolic şi acidul litocolic (fig. 7.20).

Fig. 7.20. Structura chimică a acizilor biliari [2]

În bila umană predomină acidul colic. Acidul colic şi acidul chenodezoxicolic se sintetizează în
ficat din colesterol şi se numesc acizi biliari primari. Acidul dezoxicolic şi litocolic se numesc acizi
biliari secundari, întrucât se sintetizează din acizii biliari primari în lumenul intestinal sub acţiunea
microorganismelor.
Hormonii steroizi (fig.7.21) sunt o grupă de substanţe biologic active (hormoni sexuali,
hormoni corticosteroizi etc.) care reglează procesele metabolice, de creştere şi reproducere la animale
şi oameni. La animalele vertebrate, hormonii steroizi se sintetizează din colesterol în măduva glandelor
suprarenale, în celulele Leydig ale testiculelor, în foliculele şi corpul galben ale ovarelor, în placentă.
Dat fiind faptul că aceste substanţe au un caracter lipofil, acestea trec uşor din citoplasma celulelor

136
prin membranele plasmatice în sânge, de unde pătrund în celulele ţintă. La oameni sunt prezenţi
următorii hormoni steroizi: progesteron, cortizol, aldosteron, testosteron, estradiol şi calcitrol.

Fig. 7.21. Structura chimică a hormonilor steroizi [2]

Ecdisonul este hormonul năpârlirii sau hormonul stimulării metamorfozării (de crestere, de
diferenţiere) secretat de glandele protoracice ale insectelor.

7.4. LIPIDELE COMPLEXE

Lipidele complexe reprezintă un grup de substanţe larg răspândite în natură. Ele predomină în
regnul animal. În cantitate mai mare se află în ţesuturile şi organele cu activitate biochimică şi
fiziologică intensă ̶ creier 30%, ficat 10%, inimă 7%, în membrana celulară etc [3]. La plante se află în
cantitate mai însemnată în seminţe şi fructe.
Din punct de vedere chimic, lipidele complexe sunt esteri sau amide ai unor alcooli cu acizii
graşi. În structura lipidelor complexe mai intră acid fosforic, aminoalcooli, inozitol şi diferite glucide.
Se împart în două categorii: fosfolipide (conţin în moleculă acid fosforic) şi glicolipide (nu conţin acid
fosforic).
1. Fosfolipidele (fosfatide) sunt esteri ai unor polialcooli cu acizi graşi superiori în constituţia
cărora mai intră un rest de acid fosforic, mai rar două şi o bază azotată sau compuşi cu azot (colina,
etanolamina şi serina).
Fosfolipidele se dizolvă bine în solvenţi organici; cu apa dau emulsii şi, de asemenea, formează
soluţii coloidale deoarece posedă grupe polare. Capătul la care este aşezat restul de acid fosforic are
proprietăţi hidrofile, în timp ce cele două grupe acil, provenite de la acizii graşi, formează partea
hidrofobă. Datorită acestei structuri, fosfolipidele au proprietatea de a forma emulsii stabile şi sunt
utilizate în industria alimentară în calitate de emulgatori pentru fabricarea cremelor, ciocolatei,
maionezei, sosurilor etc.
Fosfolipidele intră în compoziţia tuturor ţesuturilor şi celulelor organismelor animale şi
vegetale, însă cantităţi foarte mari conţine ţesutul nervos al omului şi vertebratelor. Multe fosfolipide se
conţin în inima şi ficatul animalelor, seminţele plantelor (soia, bumbac, floarea-soarelui), ouăle
păsărilor, icrele şi lapţii peştilor etc. Ele formează complexe cu proteinele, participă la formarea
biomembranelor şi graţie structurii lor chimice (prezenţa grupelor polare, a părţilor hidrofilă şi
hidrofobă), fosfolipidele asigură semipermeabilitatea acestora.

137
 În funcţie de tipul polialcoolului (glicerol sau sfingozina) care intră în compoziţia lor,
fosfolipidele se împart în glicerofosfolipide şi sfingofosfolipide. Acizii graşi superiori care intră în
molecula fosfolipidelor pot fi: saturaţi (acizii palmitic, stearic) sau nesaturaţi (acizii linoleic, linolenic,
arahidonic, lignoceric etc.).
1.1. Glicerofosfolipidele (glicerofosfatide, fosfogliceride, fosfoacilgliceroli) intră în componenţa
tuturor membranelor celulare. Sunt diacilgliceroli cu un rest de acid fosforic în poziţia 3, rest care poate
lega o serie de compuşi: un hidroxiaminoacid (serina), o amină hidroxilată (colina, etanolamina) sau
un poliol (inozitol). Glicerofosfolipidele sunt substanţe solubile în solvenţi organici, dar insolubile în
acetonă, deosebindu-se sub acest aspect de lipidele simple. Din această categorie de lipide fac parte:
acizii fosfatidici, fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina, fosfatidilinozitol,
fosfatidilglicerol, difosfatidilglicerol (fig. 7.22).

Fig. 7.22. Structura unor glicerofosfolipide [4]

Acizii fosfatidici, cele mai simple lipide complexe, se găsesc în ţesuturile animale (ficat, ţesut
nervos) şi vegetale (germenii cerealelor, frunzele plantelor), având rol în biosinteza gliceridelor şi

138
fosfolipidelor; acizii fosfatidici se găsesc în plante atât în stare liberă, cât şi sub formă de săruri de
magneziu, calciu şi de potasiu. Acizii fosfatidici sunt diacilgliceroli care au în poziţia α sau β un rest de
acid fosforic. În natură se găseşte forma α a acidului fosfatidic, în timp ce forma β apare prin hidroliza
unor lipide complexe. Cardiolipina (difosfatilglicerolul) este abundentă în ţesuturile animale (în special
în mitocondrii).
Fosfatidilcolinele (lecitinele) se găsesc în cantităţi importante în diferite organe şi ţesuturi de
origine animală (ficat, creier, rinichi, gălbenuş de ou) şi vegetală (soia, germeni de cereale); sunt
diacilgliceroli care în poziţia 3 au un rest de acid fosforic, care la rândul său, leagă baza azotată colina.
Acizii graşi esterificaţi din structura 1,2 diacilglicerolilor pot fi saturaţi (esterifică un ̶ OH primar) sau
nesaturaţi (esterifică un ̶ OH secundar). În funcţie de poziţia restului de acid fosforic la atomul de
carbon α sau β al glicerolului, se deosebesc α- şi β-colinfosfolipide. Lecitinele naturale sunt de formă α.
Sunt optic active şi aparţin seriei L. Lecitinele sunt substanţe albe, hidroscopice, ceroase, care se
solubilizează bine în solvenţi ai grăsimilor; se obţin la scară industrială din soia, iar în industria
alimentară se folosesc ca emulgatori.
Fosfatidiletanolaminele (cefaline) şi fosfatidilserinele sunt diacilgliceroli care prezintă în
poziţia 3 un rest de acid fosforic, care leagă, la rândul său, compuşi cu azot ̶ etanolamina sau serina.
Acizii graşi esterificaţi din structura 1,2 diacilglicerolilor sunt acizii palmitic, stearic şi oleic. Intră în
structura biomembranelor.
Fosfatidilinozitolii sunt lipide complexe care prin hidroliză formează o moleculă de glicerol, o
moleculă de inozitol, două molecule de acid gras şi 1 ̶ 3 molecule de acid fosforic. Sunt derivaţi ai
acidului α-fosfatidic, răspândiţi în diferite organe (creier, ficat, muşchi, inimă) şi au rol în transportul
acizilor graşi; sunt prezenţi în regnul vegetal, în special, în seminţele de arahide, grâu şi porumb.
1.2. Sfingofosfolipidele (sfingofosfatide, sfingomieline, fosfosfingolipide) au în moleculă, în lo-
cul glicerolului, un aminoalcool cu lanţ
lung, numit sfingozină, care prin legătură
amidică se leagă cu un acid gras, formând
un compus numit ceramidă, care la rândul
său, se asociază, prin legătură esterică, cu
acidul fosforic şi colina (fig. 7.23). Se
găsesc în cantităţi mici în toate ţesuturile
animale, în stare liberă în diverse structuri,
de exemplu în membrana celulară sau în
teaca de mielină a axonilor. Datorită
acestui fapt sfingofosfolipidele se mai
Fig. 7.23. Structura generală a unei sfingomieline [21] numesc sfingomieline.
Acestea diferă între ele în funcţie de
acidul gras (acidul lignoceric, nervonic, stearic, palmitic) din compoziţia lor.

139
 2. Glicolipidele sunt substanţe complexe, cu o structură destul de diferită, însă în toate sunt
prezente sfingozina şi o componentă glucidică (fig. 7.24). Se împart în cerebrozide şi gangliozide.

Fig. 7.24. Structura unor glicolipide [4]

* ̶ Glc, D-glucoză; Gal, D-galactoză; GalNAc, N-acetil-D-galactozamină; Neu5Ac, acid N-acetilneuraminic
(acid sialic)

2.1. Cerebrozidele sunt lipide complexe care prin hidroliză formează o moleculă de sfingozină,
un acid gras şi o hexoză (mai frecvent galactoza, mai rar glucoza). În molecula unei cerebrozide restul
de sfingozină este legat amidic cu acidul gras şi eteric cu o moleculă de hexoză; nu conţin fosfor.
Restul de hexoză este legat β-glicozidic. Cele mai răspândite cerebrozide sunt glucocerebrozidele şi
galactocerebrozidele. Cerebrozidele din plante, ficat şi splină conţin glucoză, iar cele din creier conţin
galactoză.
Cerebrozidele se deosebesc între ele prin natura acidului gras pe care-l conţin în moleculă. În
funcţie de acidul gras constituent cerebrozidele au denumiri diferite: cerebrone – care conţin acid
cerebronic, cerazine – care conţin acid lignoceric, nervone – care conţin acid nervonic etc.

140
 2.2. Gangliozidele sunt lipide complexe cu masă moleculară mare în compoziţia cărora, alături
de acizii graşi superiori, aminoalcoolul sfingozina, hexoze şi galactozamină intră şi acidul neuraminic
sau derivatul său acidul sialic (fig. 7.25).

Fig. 7.25. Structura generală a unei gangliozide [12]; * ̶ GM1, GM2, GM3 ̶ tipuri de gangliozide;
G ̶ gangliozid; M ̶ monosialic

Principalul acid sialic din ţesuturile umane este acidul N-acetilneuraminic (Neu Ac). Sunt
cunoscute mai mult de 60 de gangliozide care diferă prin numărul şi poziţia acidului neuraminic.
Gangliozidele se găsesc în cantităţi mari în creier, la nivelul terminaţiilor nervoase. Au rol
important în transmiterea impulsului nervos la nivelul sinapselor. Au capacitatea de a restabili
excitabilitatea electrică a ţesutului nervos. De asemenea, gangliozidele leagă specific sau inactivează
unele toxine bacteriene.

7.5. COMPUŞII CU CARACTER LIPIDIC

Compuşii cu caracter lipidic sau lipoidele sunt compuşi naturali lipsiţi de acizi graşi, care au
caracteristicile comune unor lipide adevărate. Au o structură poliizoprenică, fiind derivaţi ai
izoprenului, şi un grad mai mare sau mai mic de nesaturare. Lipoidele se împart în eicosanoide şi
izoprenide.
1. Eicosanoidele sunt substanţe derivate din trei acizi polinesaturaţi cu 20 atomi de carbon [10]:
acidul eicosapentaenoic (ω-3, cu 5 legături duble); acidul arahidonic (ω-6, cu 4 legături duble); acidul
γ-dihomolinolenic (ω-6, cu 3 legături duble). Două familii de enzime catalizează oxidarea acizilor graşi
şi formarea eicosanoidelor:

141
  ciclooxigenaze (COX) generează o subclasă de eicosanoide ̶ prostanoide, care includ
prostaglandine (mediatori ai reacţiilor inflamatorii), tromboxane (mediatori ai vasoconstricţiei),
prostacicline (implicate în procesele inlamatorii);
 lipooxigenaze (LOX) generează o subclasă de eicosanoide ̶ leucotriene, mediatori ai reacţiilor
inflamatorii, produşi în leucocite în rezultatul oxidării acidului arahidonic sub acţiunea enzimei
arahidonat 5-lipoxigenază [16].
2. Izoprenidele sunt substanţe derivate din izopren şi se clasifică în două clase: terpene şi
steroizi (derivaţi sterolici).
2.1. Terpenele sunt compuşi foarte răspândiţi în regnul vegetal, intrând în componenţa uleiurilor
eterice care conferă florilor şi fructelor un miros caracteristic. Se întâlnesc şi în regnul animal: la unele
termite şi specii de fluturi. Multe terpene reprezintă, din punct de vedere chimic, hidrocarburi
aromatice care au un rol de protecţie a plantelor de paraziţi, de exemplu la conifere.
Un număr mare de compuşi naturali din familia terpenelor provin din polimerizarea şi
rearanjarea scheletului carbonic al aceluiaşi precursor izopren, o dienă cu 5 atomi de carbon, cu
formula moleculară C5H8. Formula moleculară a terpenelor este (C5H8)n, unde n ̶ reprezintă numărul
de unităţi de izopren [22]. Transformările biochimice, precum oxidarea sau rearanjarea scheletului
carbonic din moleculă, adăugarea la moleculă a unor grupări funcţionale conduce la formarea
terpenidelor.
Terpenele se clasifică în funcţie de numărul unităţilor de izopren în moleculă; prefixul în
denumirea terpenelor indică numărul de unităţi de izopren (fig. 7.26). Se deosebesc monoterpene,
sesquiterpene, diterpene, triterpene, sesquaterpene, tetraterpene şi politerpene.

Fig. 7.26. Principalele izoprenide naturale [2]

142
 Monoterpenele (C10H16, I = 2) sunt alcătuite din două unităţi de izopren. Monoterpenele pot fi
liniare (aciclice) sau ciclice. Din categoria monoterpenelor aciclice întâlnite frecvent în componenţa
uleiurilor eterice şi a răşinilor fac parte următorii compuşi: ocimen (din busuioc), mircen (din dafin,
hamei), geraniol şi citronelol (din ulei de trandafir), linalool (din ulei de portocale, coriandru,
levănţică).
Monoterpenele ciclice sunt reprezentate de limonen (din ulei de chimion, mărar şi coaja
fructelor de citrice), pinen (din esenţe de levănţică, lămâie, coriandru, pătrunjel), mentol (din uleiul
eteric de mentă), camfor (din arborele Cinnamomum camphora).
Sesquiterpenele (C15H24, I = 3) sunt alcătuite din trei unităţi de izopren, se găsesc în uleiuri
esenţiale ale unor plante (Humulus lupulus ̶ hamei, Cannabis sativa ̶ cânepă, Rosmarinus officinalis ̶
rozmarin, Artemisia absinthum ̶ absintin, Acacia farnesiana ̶ acacia etc.). Sunt constituenţi ai
răşinilor de mir (Commiphora molmol). Sesquiterpenele pot fi aciclice (farnesol), mono- sau biciclice
(humulenă, cariofilenă). S-a constatat că sesquiterpenele au proprietăţi anestezice, antibacteriene şi
antifungice. Mono- şi sesqueterpenele, prezente în fructe, legume, condimente şi vin determină un
spectru larg de arome plăcute.
Diterpenele (C20H32, I = 4) sunt compuşi alcătuiţi din patru unităţi de izopren, derivaţi ai
metabolitului geranilgeranil pirofosfat [22]. Compuşii din această categorie pot fi aciclici şi ciclici (bi-,
tri-, tetraciclici). Exemple de diterpene vegetale sunt cafestolul, kahweolul, taxolul etc. Cafestolul şi
kahweolul se conţin în cafea (Coffee arabica), taxolul se conţine în scoarţa coniferului Taxis brevifolia
şi este utilizat în calitate de medicament pentru tratarea tumorilor cervicale şi a cancerului de sân. La
animale, din categoria diterpenelor face parte fitolul, precum şi vitaminele A, E, K (fig. 7.26). Au un
efect antiinflamator şi proprietăţi antimicrobiene.
Triterpenele (C30H48, I = 6) sunt substanţe alcătuite din şase unităţi de izopren, derivate dintr-un
compus triterpenic liniar scualena (componentul principal al uleiului din ficat de rechin) (fig. 7.26).
Acesta din urmă derivă din asocierea reductivă a două molecule de farnesil pirofosfat. Din scualenă se
sintetizează lanosterol şi cicloartenol ̶ precursorii structurali ai tuturor steroizilor [22].
Sescuaterpenele (C35H56, I = 7) sunt substanţe de origine microbiană alcătuite din şapte unităţi
de izopren. Exemple de sescuaterpene sunt ferugicadiol şi tetraprenilcurcumen.
Tetraterpenele (C40H64, I = 8) conţin opt unităţi de izopren şi formează familia de carotenoizi la
plante, iar la animale sunt precursori ai vitaminei A. Din această categorie fac parte: substanţe aciclice
(licopen), monociclice (γ-caroten), biciclice (α- şi β-caroten).
Politerpenele reprezintă lanţuri lungi alcătuite din unităţi de izopren. Guma naturală, produsă de
arborele de cauciuc (Hevea brasiliensis), e un poliizopren la care legăturile duble au configuraţia cis.
Arborele Palaquium gutta produce gutapercă ̶ o răşină asemănătoare cauciucului, care din punct de
vedere chimic reprezintă un poliizopren cu legături duble în configuraţia trans.
2.2. Steroizii (derivaţii sterolici) diferă între ei prin grupele funcţionale şi catenele laterale
grefate pe nucleul steranic, prin prezenţa unor legături duble şi a unui număr mare de stereoizomeri. La
animale principalele grupe de sterozi naturali sunt: sterolii, acizii biliari şi hormonii steroizi (vezi
cap.7.3). La plante, de asemenea, au fost identificate o serie de substanţe cu structură steroidică cu
proprietăţi farmacogenetice: alcaloizi steroidici, glicozide cardiotonice şi saponine.

143
 7.6. ROLUL BIOLOGIC AL LIPIDELOR

În organism, lipidele îndeplinesc următoarele funcţii importante.

1. Funcţia energetică (de rezervă). Trigliceridele sunt folosite de organism în calitate de sursă
de energie. La oxidarea completă a unui gram de
grăsime se degajă 9,4 kcal [1], dublu faţă de
energia furnizată de glucoză (3,9 kcal). Grăsimile
se descompun sub acţiunea enzimelor lipaze până
la glicerol şi acizi graşi, care la rândul său se
oxidează în mitocondriile celulare până la CO2 şi
H2O (fig. 7.27).
Grăsimile se acumulează în citoplasma
celulei sub formă de picături. Depunerile de
Fig. 7.27. Schema generală de oxidare a acizilor graşi în grăsime se utilizează la animale în calitate de
mitocondriile celulare [2] sursă de substanţe de rezervă şi se acumulează în
ţesutul adipos, sub piele (subcutanat) şi în jurul organelor interne.
Plantele utilizează, de regulă, glucidele în calitate de substanţe de rezervă, însă în fructele şi
seminţele unor specii de plante (Olea europaea ̶ măsline, Prunus dulcis ̶ migdale, Phoenix
dactylifera ̶ curmale, Hippophaë rhamnoides ̶ cătină, Helianthus annuus ̶ floarea-soarelui, Ricinus
communis ̶ ricin, Glycine max ̶ soia, Linum usitatissimum ̶ in, Cannabis sativa ̶ cânepă etc.),
grăsimile de rezervă se găsesc în cantităţi mari, constituind o substanţă de nutriţie importantă pentru
embrion.
2. Funcţia de termoizolare şi protecţie mecanică. La multe animale termofile lipidele se
acumulează în ţesutul gras subcutanat, micşorând astfel pierderea de căldură. Un strat lipidic gros
subcutanat este caracteristic, în special, mamiferelor acvatice (balene, morse etc.). În acelaşi timp, la
animalele care vieţuiesc într-un mediu arid (cămile, iepurele pitic cu coada groasă etc.) grăsimile se
depun pe sectoare izolate ale corpului (în cocoaşa cămilei, în coada iepurelui pitic cu coada groasa ̶
Salpingotus crassicauda) în calitate de rezervă de apă, care este un produs de oxidare a grăsimilor.
Stratul subcutanat de grăsime asigură şi o protecţie mecanică a animalului, atenuează efectul
loviturilor mecanice, iar lipidele din ţesutul adipos în jurul organelor interne au un rol însemnat în
susţinerea şi protecţia acestora de zdruncinare.
Ceridele îndeplinesc funcţii de protecţie şi de hidroizolare, acoperind pielea şi lâna animalelor
(lanolina), frunzele şi fructele plantelor (pruina).
3. Funcţia de structură. Lipidele sunt componente ale membranelor celulare. În 1 μm (10-6m)
de membrană biologică se conţin ~1 mln. de molecule lipidice [24]. Lipidele membranare tipice includ:
fosfolipide, glicolipide, colesterol (fig. 7.28). La suprafaţa celulelor animale glicolipidele şi
glicoproteidele formează un înveliş periferic – glicocalix, care asigură recunoaşterea şi adeziunea
intercelulară. În membranele celulare ale drojdiilor şi ciupercilor se conţine ergosterol. Membranele
tilacoizilor cloroplastelor conţin o cantitate mare de galactolipide şi sulfolipide.
Acizii graşi din componenţa fosfolipidelor conferă membranelor proprietăţi fizice particulare ̶
elasticitate, vâscozitate, iar prezenţa colesterolului în bistratul lipidic reglează fluiditatea membranelor.
Toate lipidele din componenţa membranelor posedă proprietăţi amfifilice: acestea sunt alcătuite
dintr-o parte hidrofilă şi una hidrofobă. În mediu apos astfel de molecule formează spontan micelii şi
bistraturi în rezultatul interacţiunilor hidrofobe; în astfel de structuri părţile superioare polare ale
moleculelor (head group) sunt orientate în exterior spre faza apoasă, iar părţile inferioare apolare (tail
group) sunt îndreptate spre interior. Aşa o amplasare este caracteristică şi pentru lipidele membranare
(fig. 7.28). Prezenţa unui strat hidrofob este foarte importantă pentru funcţionalitatea membranelor,
deoarece acesta este impermeabil pentru ioni şi compuşi polari.

144
 Fig. 7.28. Lipidele membranare la animale [2]

4. Funcţia reglatoare şi de semnalizare. Unele lipide joacă un rol activ în reglarea

metabolismului celular. Bunăoară, hormonii steroizi, secretaţi de glandele sexuale şi măduva glandelor
suprarenale, se transportă cu sângele prin tot organismul şi asigură creşterea, diferenţierea celulelor,
ţesuturilor şi organelor, reglează căile de biosinteză şi degradare a metaboliţilor principali (glucoză,
acizi graşi etc.), procesele digestive, homeostazia celulară etc. Eicosanoidele, substanţe derivate de la
acizii graşi polinesaturaţi, de asemenea, reglează un spectru larg de funcţii fiziologice ale organismului.
Aceste substanţe, de exemplu, sunt necesare pentru funcţionarea normală a sistemului reproducător,
inducţia şi derularea procesului imflamator, coagularea sângelui, reglarea presiunii arteriale etc.
În cadrul clasei lipidelor se remarcă o grupă de substanţe cu denumirea de mediatori secundari
(engl. second messengers), care asigură transmiterea semnalului de la hormoni sau alte substanţe
biologic active în interiorul celulei. Spre exemplu, prostaglandinele şi leukotrienele sunt mediatori ai
reacţiilor inflamatorii, tromboxanele mediază vasoconstricţia, fosfatidilinozitol-4,5-bifosfat este un
compus implicat în semnalizare cu participarea G-proteinelor (engl. G proteins), fosfatidilinozitol-
3,4,5-trifosfat iniţiază formarea unor complexe supramoleculare de proteine de semnalizare la acţiunea
unor factori extracelulari [24].
Lipidele pot ataşa proteine specifice de membranele celulare (fig. 7.29). Ancorele lipidice
reprezentate de acizi graşi (acid palmitic, acid miristic), izoprenide (farnesol), glicolipide (glicozil
fosfatidilinozitol ̶ GPI) se leagă covalent cu lanţurile peptidice ale moleculelor proteice membranare.

Fig. 7.29. Proteinele membranare V şi VI ancorate de Fig. 7.30. Funcţiile specifice ale lipidelor [2]
lipide [2]

145
 De natură lipidică sunt cofactorii enzimatici, precum vitamina K şi ubiquinona (Coenzima Q
sau CoQ), pigmentul retinal sau pigmentul vizual care are un rol central în procesul vederii (fig. 7.30).

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Lipidele simple reprezintă compuşi alcătuiţi din............................................................................

1.2. Uleiurile vegetale conţin acizi graşi.................................................................................................
1.3. La oxidarea acizilor graşi se formează.............................................................................................
1.4. În organismul uman vitamina D se sintetizează din.......................................................................
1.5. Steridele sunt esteri ai ......................................................cu ..........................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Indicele de iod reflectă gradul de nesaturare al grăsimilor.

2.2. Acizii graşi esenţiali nu se sintetizează în organismul animal.
2.3. Fosfolipidele pot forma emulsii stabile.
2.4. Cele mai răspândite lipide în natură sunt trigliceridele.
2.5. Râncezirea este un proces de maturare a brânzeturilor.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Lipide:
а) clorofilă; b) ceride; c) gliceride; d) pectină; e) cumarină.
3.2. În componenţa gliceridelor intră:
a) aminoacizi; b) glucoză; c) baze azotate; d) acizi graşi; e) glicerină.
3.3. Săpunurile se formează la interacţiunea gliceridelor cu:
a) HCl; b) H2O; c) NaOH; d) H2.
3.4. Ceride:
a) lanolina; b) pruina; c) ergosterol; d) ceară de albine; e) glicerină.
3.5. În compoziţia fosfolipidelor intră:
a) gliceroli; b) steroli; c) fosfaţi; d) inozitol; e) sfingozină.

4. Asociaţi.

Clasificarea acizilor graşi după gradul de saturaţie

1. Acizi graşi saturaţi A. Palmitic
2. Acizi graşi nesaturaţi B. Stearic
C. Oleic
D. Linolic
E. Arahic
F. Linolenic
G. Miristic
H. Arahidonic
I. Ricinoleic

146
5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi
separat.

5.1. Lipoproteide, gliceride, gangliozide, sfingofosfolipide, inozitolfosfolipide, cerebrozoide.

5.2. Acid linoleic, acid oleic, acid linolenic, acid arahidonic, acid clupanodonic.
5.3. Carne de somon, ulei de in, untura de peşte, soia, ulei de muştar, arahide, brânză, seminţe de
floarea-soarelui.

6. Completaţi tabelul.

Acizi graşi saturaţi / Acizi graşi nesaturaţi

Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Caracteristica generală şi clasificarea lipidelor.

7.2. Proprietăţile fizico-chimice ale lipidelor.
7.3. Indicii de calitate ai grăsimilor.
7.4. Funcţiile lipidelor în celulă.
7.5. Râncezirea grăsimilor.

GLOSAR

Artropode ̶ încrengătură de animale nevertebrate, cu schelet chitinos, segmentat și articulat (racul,

furnica, păianjenul, cărăbușul etc.).
Axon ̶ prelungire a neuronului.
Celulele Leydig ̶ un grup de celule adiacente tubilor seminiferi în testicule, având rol în producerea
testosteronului.
Cutină ̶ substanță ceroasă, impermeabilă, care impregnează cuticula vegetalelor.
Dienă ̶ hidrocarbură care conține două legături duble în moleculă.
Fitol ̶ alcool diterpenic aciclic care poate fi folosit în calitate de precursor la sinteza chimică a
vitaminelor E şi K1.
G-proteine ̶ familie de proteine (GTPaze) care funcţionează în calitate de mediatori secundari în
cascade de semnalizare intercelulare.
Geranilgeranil pirophosphate ̶ metabolit intermediar utilizat de organisme în biosinteza terpenelor şi
terpenidelor; la plante este un precursor al carotenoidelor, giberelinelor, tocoferolilor, clorofilei.
Izoprenide ̶ compuşi naturali din clasa lipidelor care se formează din acid mevalonic.
Homeostazie ̶ proprietate a organismelor vii de a-și menține constantele fiziologice în condiții diferite
de mediu; echilibru al mediului interior al individului.
Ozonidă ̶ compus organic obținut prin adăugarea ozonului la o alchenă.
Prostaglandine ̶ grup de substanțe derivate din acizi grași esențiali, cu rol important în reglarea
hormonală, agregarea trombocitelor, producerea inflamațiilor, contracția musculaturii netede.
Tilacoizi ̶ compartimente separate de o membrană din cadrul cloroplastelor şi cianobacteriilor.
Ubiquinonă ̶ coenzimă liposolubilă prezentă în mitocondriile celulelor eucariote; component al
lanţului de transport al electronilor care participă la fosforilarea oxidativă.

147
 BIBLIOGRAFIE

1. Duca, M. Fiziologie vegetală. − Chişinău, CEP USM, 2006.- 288 p.

2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti:
Editura didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
5. Oprică, L. Biochimia produselor alimentare. – Iaşi: Tehnopresss, 2011.-384 p.
6. http: Alpha-linolenic acid //en.wikipedia.org/wiki/Alpha-linolenic_acid
7. http: Arachidonic acid //en.wikipedia.org/wiki/Arachidonic_acid
8. http: Candelilla wax //en.wikipedia.org/wiki/Candelilla_wax
9. http: Carnauba wax //en.wikipedia.org/wiki/Carnauba_wax
10. http: Eicosanoid //en.wikipedia.org/wiki/Eicosanoid
11. http: Fatty acid //en.wikipedia.org/wiki/Fatty_acid
12. http: Ganglioside //en.wikipedia.org/wiki/Ganglioside
13. http: Glycerophospholipid //en.wikipedia.org/wiki/Glycerophospholipid
14. http: Hydroxybutyric acid //en.wikipedia.org/wiki/Hydroxybutyric_acid
15. http: Lanolin //en.wikipedia.org/wiki/Lanolin
16. http: Leukotrienes //en.wikipedia.org/wiki/Leukotrienes
17. http: Linoleic acid //en.wikipedia.org/wiki/Linoleic_acid
18. http: Lipid //en.wikipedia.org/wiki/Lipid
19. http: Lipide //ru.scribd.com/doc/52014275/Lipide
20. http: Monoterpenoid //en.wikipedia.org/wiki/Monoterpenoid
21. http: Sphingomyelins //catalog.flatworldknowledge.com/bookhub/reader/2547?e=gob-ch17_s03
22. http: Terpene //en.wikipedia.org/wiki/Terpene
23. http: Waxes //en.wikipedia.org/wiki/Waxes
24. http: Липиды //ru.wikipedia.org/wiki/ Липиды
25. http: Стеран //ru.wikipedia.org/wiki/ Стеран
26. https: Холестерин //ru.wikipedia.org/wiki/ Холестерин
27. http: Эргостерол //lifebio.ru /Эргостерол?rev=1388152045

148
 CAPITOLUL 8. METABOLIŢII SECUNDARI

8.1. Particularităţile metabolismului secundar la plante

8.2. Alcaloizii
8.3. Izoprenidele
8.4. Compuşii fenolici

8.1. PARTICULARITĂŢILE METABOLISMULUI SECUNDAR LA PLANTE

Plantele, spre deosebire de microorganisme şi animale, se caracterizează printr-o diversitate

extrem de mare de procese metabolice, în rezultatul cărora se formează substanţe cu o structură chimică
foarte variată. Substanţele organice care nu sunt implicate într-un mod direct asupra creşterii,
dezvoltării şi reproducerii plantelor au primit denumirea de metaboliţi secundari [50]. O gamă largă de
metaboliţi secundari sunt substanţe biologic active (SBA), care au un mecanism diferit de acţiune
asupra microorganismelor, animalelor şi omului. Această proprietate stă la baza utilizării metaboliţilor
secundari în medicină şi farmaceutică.
Metaboliţii de origine vegetală pot fi nişte modele naturale pentru sinteza unor compuşi chimici
utili omului. Un exemplu în acest sens îl reprezintă acidul salicilic, izolat din scoarţa de salcie (Salix
L.) şi a altor specii de plante. Pe baza acidului salicilic a fost creat medicamentul aspirina (acid
acetilsalicilic). Substanţele active din plantele medicinale au o structură foarte complexă şi cu toate că
s-au înregistrat succese notabile în sinteza compuşilor organici, în prezent din plante se obţin mai mult
de 1/3 din preparatele medicinale [62].
Substanţele biologic active prezente în plantele medicinale şi care exercită un efect terapeutic
asupra organismului animal şi uman sunt, de regulă, produse secundare ale metabolismului. Reacţiile şi
compuşii chimici ai metabolismului primar au un caracter general pentru toate organismele vii. În
acelaşi timp, există un număr mare de căi metabolice, care duc la formarea unor compuşi chimici
specifici doar unor specii de plante. Cu cât mai multe reacţii chimice sunt necesare pentru formarea
unui metabolit secundar, cu atât mai limitată este răspândirea acestuia.
Metabolismul secundar este o particularitate a celulelor diferenţiate şi a ţesuturilor vegetale. El
este caracteristic doar unor organe specializate şi doar în anumite faze de dezvoltare ale plantelor.
Metaboliţii secundari posedă o specificitate taxonomică, cu alte cuvinte fiecare metabolit se formează
în cadrul unui taxon specific (familie, gen, specie). Trebuie de remarcat existenţa unei legături dintre
metabolismul primar şi cel secundar: de regulă, precursorii metaboliţilor secundari se formează în
cadrul metabolismului primar (fig. 8.1).
Este cunoscut faptul că una din condiţiile principale de supravieţuire a plantelor în biocenoze
este adaptarea biochimică, proces în care metaboliţii secundari joacă un rol important. În clasa
respectivă au fost identificaţi compuşi cu acţiune:
 alelopatică (acţionează asupra plantelor vecine);
 insecticidă (acţionează asupra insectelor);
 fungicidă (acţionează asupra ciupercilor);
 bactericidă (acţionează asupra bacteriilor).
Au fost, de asemenea, identificate substanţe toxice pentru peşti şi animale, substanţe care
protejează plantele de microorganisme (fitoalexine), substanţe care protejează plantele de animalele
erbivore, substanţe asemănătoare cu hormonii animalelor ̶ analogi vegetali ai hormonilor sexuali la
animale, analogi ai hormonilor năpârlirii la insecte (fitoecdison). În fructele plantelor metaboliţii
secundari au un rol de conservant, reprezintă semnale (gustative, de culoare, olfactive) pentru animale,
care după ce consumă fructele răspândesc seminţele în natură. Unii metaboliţi secundari se sintetizează
în plante în condiţii de stres [59].

149
Fig. 8.1. Schema generală de biosinteză a claselor principale de metaboliţi secundari din produse ale metabolismului
primar (* ̶ denumirile claselor de metaboliţi secundari sunt marcate cu culoare albastră) [62]

Metaboliţii secundari au următoarele particularităţi generale [65]:

 posedă o masă moleculară mică (cu excepţia poliizoprenidelor ̶ cauciuc, gutapercă);
 nu sunt prezenţi în fiecare organism (unii metaboliţi sunt larg răspândiţi, spre exemplu
fenilpropanidele se întâlnesc aproape în toate plantele);
 sunt, de regulă, substanţe biologic active (SBA);
 se sintetizează din metaboliţi primari.
Principalele grupe de compuşi din clasa metaboliţilor secundari sunt alcaloizii, izoprenidele,
compuşii fenolici.

8.2. ALCALOIZII

Termenul de alcaloid (lat. alcali ̶ bază; arabă al-qalwi ̶ cenuşă vegetală; gr. eidos ̶ aspect) a
fost propus de chimistul german Carl Meissner în 1818 pentru a delimita un şir de substanţe azotate cu
caracter bazic de bazele obişnuite [7] şi care aveau o acţiune fiziologică asupra organismelor animale.
Primul alcaloid a fost izolat de chimistul german Friedrich Serturner din opiul macului de grădină sau
macului opiaceu (Papaver somniferum) şi a fost numit principiu somnifer (lat. principium somniferum)
sau morfină în cinstea lui Morfeus, zeul grecesc al somnului [3].
Alcaloizii sunt substanțe organice heterociclice
cu azot, de origine vegetală, cu caracter bazic,
rezultate în urma metabolismului secundar al
plantelor, care dau reacții caracteristice cu unii
reactivi și au acțiune asupra organismelor animale, de
cele mai multe ori de natură toxică.
În majoritatea cazurilor precursori ai alcaloizilor
sunt diferiţi aminoacizi: ornitina, lizina, triptofanul,
Fig. 8.2 A. Macul de Fig. 8.2 B. Structura fenilalanina, care în procesul de sinteză a alcaloizilor,
grădină [3] moleculară a morfinei [62] sunt supuşi unor transformări chimice:
 se oxidează (cedează hidrogen sau adiţionează oxigen);
 se dehidratează (cedează apă);
 se reduc (adiţionează hidrogen);

150
  se asociază cu diferite grupe funcţionale.
De obicei, la etapele finale ale sintezei alcaloizilor are loc o ciclizare a moleculelor. În figura
8.3 este prezentată schema generală de biosinteză a alcaloidului L-hiosciamina din aminoacidul L-
ornitină.

Fig. 8.3. Schema generală de biosinteză a L-hiosciaminei din L-ornitină [62]

Alcaloizii se găsesc în vacuolele celulelor vegetale în stare liberă şi mai cu seamă sub formă de
săruri ale acizilor organici (acid oxalic, acid malic, acid succinic, acid citric, acid tartric etc.) şi uneori
anorganici (acid fosforic, acid sulfuric). Se acumulează în anumite părţi ale plantelor, în rădăcini,
seminţe, fructe, frunze şi mai puţin în flori. Pentru extragerea alcaloizilor se foloseşte de obicei un
amestec de alcool şi cloroform sau alcool şi benzen. În soluţie alcaloizii au un caracter bazic, uneori
destul de accentuat. Conţinutul de alcaloizi depinde de tipul plantei, de faza de vegetaţie şi de influenţa
factorilor pedoclimatici. Plantele, de regulă, nu conţin un singur alcaloid ci o grupă de alcaloizi înrudiţi
structural. Spre exemplu, în latexul din capsulele de mac au fost identificaţi circa 20 de alcaloizi cu
heterociclu izochinolinic: morfina, codeina, papaverina, tebaina etc.
În stare liberă, alcaloizii sunt insolubili în apă şi solubili în majoritatea solvenţilor organici. Sub
formă de săruri sunt solubili şi în apă. Sub aspectul stării de agregare, majoritatea alcaloizilor ce conţin
atomi de C, H, N (ternari) sunt substanţe lichide şi unele volatile la temperatura camerei. Alcaloizii cu
atomi de C, H, O, N (cuaternari) sunt în general substanţe solide şi cristaline.
Alcaloizii sunt compuşi incolori, cu activitate optică (de obicei levogiră) şi cu gust amar. Având
caracter bazic, alcaloizii reacţionează cu acizii şi formează săruri, dau reacţii de precipitare cu unele
săruri (iodura de potasiu), cu unii acizi (acid fosfomolibdenic). Cu acidul sulfuric şi azotic dau reacţii
de culoare.
Alcaloizii exercită asupra organismelor animale o acţiune fiziologic activă, acţionează asupra
sistemului nervos central şi periferic, asupra musculaturii netede. Încă din vechime opiul, extras din
fructele de mac, era folosit ca somnifer, fructele şi frunzele de coca sau frunzele Cusco (Erythroxylum
coca) erau folosite drept stimulent, iar măselăriţa (Hyoscyamus niger), mătrăguna (Atropa belladona)
şi cucuta (Conium maculatum) erau folosite ca otrăvuri. Către anul 2008 au fost identificaţi mai mult
de 12.000 de alcaloizi [3]. După structura chimică a heterociclului azotat, alcaloizii se clasifică în mai
multe clase [1; 3], cele mai răspândite fiind următoarele.
1. Alcaloizii cu ciclu pirolidinic. Principalii alcaloizii din această grupă sunt cuscohigrina,
higrina, stahidrina etc. Etapele principale ale sintezei alcaloizilor cu cilcu pirolidinic sunt următoarele:
Ornitină sau arginină → putrescină → N-metilputrescină → N-metill-Δ1-pirolină [3]

Alcaloizii cuscohigrina (C13H24N2O ̶ fig. 8.4) şi higrina

(C8H15NO), au fost izolaţi pentru prima dată de chimistul german Carl
Lieberman în 1889 din frunzele de coca împreună cu alcaloidul
cocaina [21].
De asemenea, alcaloizii respectivi au fost izolaţi din speciile de
Fig. 8.4. Structura chimică a plante ale familiei Solanaceae: rădăcini de mătrăgună (Atropa
cuscohigrinei [22] belladona), rădăcini de ciumăfaie (Datura stramonium), frunze de mă-

151
selariţă (Hyosciamus niger) şi mandragoră (Mandragora officinarum). Stahidrina se găseşte în frunzele
plantelor citrice, lămâi (Citrus limon), portocali (Citrus sinensis).
2. Alcaloizii cu heterociclu piperidinic. Din clasa respectivă fac parte două grupe de alcaloizi.
2.1. Coniina (C8H17N), cel mai cunoscut alcaloid din prima grupă, este extras din cucută
(Conium maculatum); este primul alcaloid sintetizat artificial de către chimistul german Albert
Ladenburg în 1886 [18]. Schema generală de sinteză a coniinei este următoarea:

Acid octanoic → coniceină → coniină [3]

Coniina este o otravă puternică ce afectează nervii motori, iar dacă se administrează în doze
mari produce moartea organismului, prin paralizia centrului respirator. Socrate, filizof din Grecia
Antică, a fost condamnat la moarte prin otrăvire cu zeamă de cucută.
2.2. Piperina (C17H19NO3 ̶ fig. 8.5), reprezentant al
grupei a doua, se sintetizează conform schemei generale:
Lizină → cadaverină → Δ1-piperidină [3]
Piperina se conţine în diferite specii de piper (Piper
nigrum) şi (Piper longum). Este o substanţă cristalină, puţin
solubilă în apă, solubilă în etanol, cloroform şi eter. Datorită
Fig. 8.5. Structura chimică a piperinei [45] piperinei, piperul are gustul arzător plăcut.

3. Alcaloizii cu nucleu piridinic se conţin în numeroase specii de plante. Alcaloidul arecolina

se conţine în nucile areca (Areca catechu), alcaloizii nicotina şi anabazina se conţin în frunzele
diferitor specii de tutun (Nicotiana tabacum, Nicotiana rustica, Nicotiana glauca etc.). Alcaloizii din
grupa respectivă se sintetizează după următoarea schemă:

Acid nicotinic → acid dihidronicotinic → 1,2-dihidropiridină [3]

Molecula de nicotină conţine un inel piridinic (stânga)

legat de un heterociclu pirolidinic (dreapta) (fig. 8.6). Nicotina
(C10H14N2) în doze mici este un excitant al nervilor centrali
periferici, stimulează secreţia salivară, secreţia gastrică,
produce hipertensiune. Pentru mamifere doza de nicotină de
Fig. 8.6. Structura chimică a nicotinei [40] 50 ̶ 100 mg poate fi dăunătoare [40]. Nicotina este o substanţă
cancerigenă şi are o acţiune paralizantă asupra sistemului ner-
vos. Este o substanţă optic activă şi are doi enantiomeri ̶ levogiri şi dextrogiri; forma naturală a
nicotinei este levogiră. Nicotina reprezintă un lichid incolor sau galben-deschis, cu miros neplăcut,
sufocant şi gust arzător.
4. Alcaloizii cu ciclu tropanic. Tropanul este un compus cu o structură biciclică, fiind format
dintr-un hexaciclu condensat cu un pentaciclu. Cele două cicluri se unesc prin intermediul unei legături
de azot între atomii C1 şi C5. Sub aspect chimic alcaloizii respectivi sunt esteri ai unor alcooli derivaţi
din tropan şi se formează după următoarea schemă:

Ornitină sau arginină → putrescină → N-metilputrescină → N-metill-Δ1-pirolină [3]

Sunt două grupe principale de alcaloizi cu nucleu tropanic:

 grupa atropinei din care fac parte atropina extrasă din mătrăgună (Atropa belladona), hioscina
extrasă din măselăriţă (Hyosciamus niger), scopalamina izolată din ciumăfaie (Datura stramonium);
 grupa cocainei care include cocaina şi ecgonina, izolate din arbustul de coca (Eritroxylon coca)
(fig. 8.7 A).

152
 4.1. Atropina (C17H23NO3) acţionează asupra sistemului nervos parasimpatic. Ea produce o
relaxare a muşchilor netezi şi se foloseşte ca medicament spasmodic. În cantitate foarte mică produce
dilatarea pupilei. În cantitate mare este extrem de toxică. În mod similar acţionează hioscinamina şi
scopolamina.
Hioscina sau scopolamina (C17H21NO4) este extrasă din rădăcinile, frunzele și semințele
mătrăgunei japoneze (Scopolia japonica), măselăriţei (Hyoscyamus niger), mătrăgunei (Atropa
belladonna), ciumăfaie (Datura stramonium). Dozele mici de scopolamină au un efect ușor sedativ,
hipnotic, spasmolitic și antiemetic (antivomitiv). În medicină este utilizată la tratarea spasmelor biliare,
renale, gastrointestinale.
4.2. Cocaina (C17H21NO4 ̶ fig.
8.7 B) în doze mari produce paralizia
sistemului nervos central. În cantitate
foarte mică se foloseşte ca anestezic
local, acţionând asupra nervilor
periferici. Frunzele arbustului de
coca se folosesc din antichitate de
Fig. 8.7. A. Arbustul de Fig 8.7. B. Structura moleculară a
Coca [12] cocainei [13] către indienii din America de Sud ca
substanţe stimulente şi excitante.
5. Alcaloizii cu heterociclu izochinolinic. Această clasă include mai multe grupe de alcaloizi.
Se găsesc în cantitate mai mare în capsulele uscate sau în opiul (sucul lăptos) din capsulele necoapte de
mac (Papaver somniferum). Principalii alcaloizi din grupa respectivă sunt morfina, codeina, tebaina,
papaverina, narcotina şi laudanina.
5.1. Morfina (C17H19NO3) are un efect deprimant al
sistemului nervos, precedat de o stare de euforie. În doze mari
este un narcotic puternic, iar în doze mici este un calmant al
durerilor.
5.2. Codeina sau 3-metilmorfina (C18H21NO3) nu are
însuşiri narcotice. În cantităţi mici se foloseşte ca medicament
contra tusei şi analgezic. Are formula similară morfinei, dar în
Fig. 8.8. Structura chimică a codeinei [14] locul hidroxilului din nucleul A conţine o grupare metoxilică
(fig. 8.8).
6. Alcaloizii cu heterociclu indolic reprezintă o clasă ce conţin ̶ indol, compus organic
heterociclic format dintr-un nucleu aromatic condensat cu un nucleu pirolic (fig. 8.9).
Această clasă de alcaloizi este una din cele mai
numeroase; în prezent se cunosc peste 4.100 de alcaloizi
indolici [32]. Mulţi dintre aceştia au un efect fiziologic
pronunţat şi sunt utilizaţi în medicină.
Alcaloizii indolici se împart în două grupe mari [3]:
alcaloizi indolici non-izoprenici (derivaţi indolici simpli,
Fig. 8.9. Formula structurală a indolului [32] derivaţi simpli ai β-carbolinei, alcaloizi piroloindolici) şi
alcaloizi indolici cu grupe izoprene (alcaloizi indolici mono-
terpenici, alcaloizi indolici semiterpenici). Precursorul biochimic al alcaloizilor indolici este
aminoacidul triptofan. Spre exemplu, etapele principale de sinteză a alcaloizilor indolici semiterpenici
sunt următoarele:

Triptofan → cianoclavină → agroclavină → elimoclavină → acid paspalic → acid lisergic [3]

6.1. Alcaloizii ergolinici (ergotamina, ergobasina, ergosina, ergometrina etc.) sunt alcaloizi
indolici semiterpenici, produşi de ciuperca cornul secarei (Claviceps purpurea ̶ fig. 8.10 A); au un pre

153
 cursor biochimic comun ̶ acidul lisergic (fig. 8.10
B). Termenul de acid lisergic îşi trage originea de
la cuvântul liză, care se referă la liza alcaloizilor
ergolinici [37]. Amidele acidului lisergic se
folosesc pe larg în farmaceutică şi în calitate de
droguri psihedelice (LSD).
Scleroții ciupercii pot ajunge în produsele de
panificație prin folosirea făinii obținute din
măcinarea unor boabe parazitate. Datorită
Fig. 8.10 A. Sclerot al Fig. 8.10 B. Structura conținutului ridicat de alcaloizi ergolinici toxici
ciupercii cornul secarei moleculară a acidului din cornul secarei, consumul prelungit de cereale
[32] lisergic [32]
contaminate provoacă o intoxicație cronică gravă,
* ̶ triptofanul este marcat cu galben, partea izoprenică
(dimetilalil) este colorată în albastru numită ergotism sau focul sfântului Anton [11]. În
grâul alimentar, proporţia alcaloizilor ergolinici nu
trebuie să depăşească 0,1%, iar în făină 0,05%. Alcaloizii ergolinici determină contractarea puternică a
uterului şi a vaselor sangvine periferice.
6.2. Stricnina (C21H22N2O2) şi brucina (C23H26N2O4) sunt alcaloizi indolici monoterpenici, care
acţionează asupra sistemului nervos central şi provoacă convulsiuni ale muşchilor. Se extrag din
arborele tropical turta lupului (Strychnos nux-vomica L.) şi alte plante înrudite. În cantităţi foarte mici
sulfatul de stricnină se foloseşte ca stimulator al sistemului nervos central (neurotonic) şi în tratamentul
paraliziilor locomotorii.
6.3. Alcaloizii vinca (vinblastină ̶
fig. 8.11 B, vincristină, vindesină,
vinorelbină etc.) se extrag din
Brebenocul de Madagascar
(Catharanthus roseus ̶ fig. 8.11 A) şi
reprezintă unele din cele mai eficiente
preparate în tratarea cancerului [58];
sunt substanţe citostatice (citotoxice),
Fig. 8.11 A. Brebenocul de Fig. 8.11 B. Structura moleculară blochează formarea fusului mitotic şi
Madagascar [9] a vinblastinei [62] dividerea celulelor canceroase.

7. Alcaloizii cu ciclu purinic reprezintă o clasă de alcaloizi ce conţin ̶ purină, compus organic
heterociclic cu azot, cu un schelet format dintr-un inel de
pirimidină condensat cu un inel de imidazol (fig. 8.12).
Cei mai importanţi alcaloizi purinici sunt: cafeina (cofeina)
extrasă din boabele arborelui de cafea (Coffea arabica),
teobromina extrasă din boabele de cacao (Teobroma cacao),
teofilina extrasă din frunzele de ceai (Camellia sinensis).
Fig. 8.12. Structura moleculară a Alcaloizii purinici sunt derivaţii metilaţi ai xantinei. Astfel,
purinei [47]
etapele principale de biosinteză a cafeinei sunt următoarele:

Xantozină (formată în biosinteza purinelor) → 7-metilxantozină → 7-metilxantină →

teobromină → cafeină [3]

7.1. Cafeina (C8H10N4O2) a fost izolată pentru prima dată de chimistul german Friedlieb Runge
în 1819. Numele de cafeină provine de la cafea, din care a fost extrasă pentru prima dată substanța. Se

154
 găseşte de asemenea în ceai şi cacao.În boabele
de cafea ale speciei Coffea Arabica (75 ̶ 80% din
cafeaua consumată în lume) conţinutul de cafeină
constituie 0,8 ̶ 1,4% [15]. Cafeina pură se
prezintă sub formă de cristale hexagonale
incolore, inodore cu gust amar, solubile în apă şi
alcool. Cafeina este metabolizată în ficatul uman
în trei compuşi primari: paraxantina, teobromina
şi teofilina (fig. 8.13).
Cafeina este un excitant al sistemului nervos
central, un stimulent al inimii şi al
peristaltismului intestinal, măreşte tensiunea
arterială, are un efect diuretic. În medicină
cafeina se utilizează în calitate de analgezic şi
Fig. 8.13. Metabolismul cafeinei în ficatul uman [6] stimulent.
7.2. Teobromina (C7H8N4O2) este prezentă în boabele de cacao, de cafea și în frunzele de ceai.
Numele provine din limba greacă (theos ̶ zeu; broma ̶ hrană). Teobromina a fost extrasă din boabele
de cacao de chimistul rus Alexander Voskresensky în 1841; conţinutul de alcaloid din pudra de cacao
poate varia de la 2% la 10%, iar în nucile cola (Cola) ̶ de la 1,0 la 2,5% [56]. Teobromina este o
substanta cristalină incoloră, cu gust amar, insolubilă în apă. Exercită ca și cofeina un efect excitant
asupra sistemului nervos.
7.3. Teofilina (C7H8N4O2) a fost izolată pentru prima dată din frunzele de ceai şi identificată
chimic în 1888 de biochimistul german Albrecht Kossel [57]. Se conţine în cantitate mai mare în
boabele de cacao (3,7 mg/g). Este mai puţin solubilă în apă rece, dar solubilă în apă caldă. Teofilina are
acţiune diuretică şi bronholitică. În medicină teofilina este folosită la tratarea astmului.
7.4. Protoalcaloizi. Din această clasă fac parte alcaloizi, derivaţi din aminoacizi, ce conţin un
atom de azot aciclic (în lanţul lateral): efedrină, muscarină, colhamină, adrenalină, colchicină (fig.
8.14).
Unul din cei mai cunoscuţi alcaloizi din clasa respectivă
este colchicina, extrasă din brânduşa de toamnă (Colchicum
autumnale), plantă folosită la tratarea reumatismului şi
inflamaţiilor încă în Egiptul Antic. Colchicina a fost izolată
pentru prima dată de savanţii francezi Pierre Pelletier şi
Joseph Caventou.
În prezent, colchicina se utilizează în medicină ca
analgezic, în tratamentul reumatismului şi a gutei. Se
Fig. 8.14. Structura chimică a colchicinei [16] foloseşte pe larg în cercetările de genetică la obţinerea
experimentală a plantelor poliploide, întrucât are proprietatea
de a bloca formarea fusului de diviziune celulară. Etapele de sinteză a colchicinei sunt următoarele:

Tirozină sau fenilalanină → dopamină → otomnalină → colchicină [3]

8. Alcaloizii cu hetrociclu chinolinic reprezintă o clasă ce conţine ̶ chinolina, un compus

organic heterociclic aromatic cu formula chimică C9H7N (fig. 8.15 B). Clasa dată include câteva grupe,
principala fiind cea a chininelor (chinina, cinconina, chinidina etc.). Alcaloizii din grupa chininelor se
extrag din scoarţa speciilor (cca. 38) ale arborelui de chinină (Cinchona officinalis ̶ fig. 8.15 A),
arbore naţional al statelor Peru şi Ecuador [10].

155
 Precursorul biochimic al alcaloizilor din
grupa chininelor este aminoacidul triptofan [3].
Cel mai important alcaloid din grupa respectivă
este chinina, care a fost izolată şi numită astfel
de chimiştii francezi Pierre Pelletier şi Joseph
Caventou în 1820. Numele de chinină îşi trage
originea din limba Quechua a indienilor Sud-
Americani quina-quina, ce înseamnă scoarţă
Fig. 8.15 A. Scoarţă a Fig. 8.15 B. Structura sfântă [48]. Chinina are o formă de pulbere
arborelui de chinină [10] moleculară a chinolinei [49] cristalină albă, fără miros, cu gust foarte amar,
este greu solubilă în apă, ușor solubilă în alcool.
În medicină se folosește sub formă de săruri (sulfat de chinină, clorhidrat de chinină etc.). Chinina are
acțiune antimalarică, antipiretică, analgezică. Se adaugă în băuturi (gin tonic, apă tonică), le conferă un
gust amar.

8.3. IZOPRENIDELE

Izoprenidele reprezintă cea mai numeroasă clasă de metaboliţi secundari. Către anul 1997
numărul de izoprenide izolate depăşea cifra de 23.000 [62]. Majoritatea izoprenidelor au o structură po-
liciclică, fiind alcătuite din unităţi izoprenice
ramificate, cu 5 atomi de carbon: H2C=C(CH3) ̶
CH=CH2. Numărul acestor unităţi în moleculă
variază de la 1 la 1000 (la cauciuc >1000).
Fig. 8.16. Structura chimică a izopentenildifosfat [33]
Precursorul biochimic comun al izoprenidelor este
izopentenil difosfat sau izopentenil pirofosfat (IPP ̶ fig. 8.16).
Izopentenil difosfat se formează la animale, arhebacterii, ciuperci şi în citoplasma celulelor
vegetale din acetil-CoA printr-un stadiu intermediar în care se formează acid mevalonic (engl.
acetate/mevalonate pathway ̶ fig. 8.17 A). La eubacterii şi în cloroplastele plantelor se desfăşoară altă
cale metabolică de formare a izopentenil difosfatului (fig. 8.17 B): prin condensarea aldehidei-3-
fosfoglicerice cu produsul de decarboxilare a acidului piruvic (engl. ̶ pyruvate/glyceraldehyde-3-
phosphate pathway). Această cale metabolică necesită un consum mai mic de energie.

Fig. 8.17. Schema generală a două căi metabolice de biosinteză a izoprenidelor până la stadiul de izopentenil difosfat
[62]: A ̶ din acetil-CoA prin stadiul de acid mevalonic; B ̶ din acid piruvic şi aldehidă-3-fosfoglicerică prin stadiul de 1-
dezoxixiluloză-5-fosfat

La plante se întâlnesc compuşi la care doar o parte din moleculă se formează pe cale izoprenică.
Procesul de ataşare a izoprenidelor la molecule de chinone,
clorofile, proteine se numeşte izoprenilare [34]. Lanţul
lateral izoprenic hidrofob (fig. 8.18) este responsabil pentru
Fig. 8.18. Grupare funcţională izoprenil [34]
integrarea acestor substanţe în membranele celulare. În anii

156
80 ai sec. XX au fost descoperite proteinele izoprenilate [62], la care de restul de cisteină de la capătul
C- al moleculei de proteină este ataşat un rest C15 sau C20- izoprenic. Acest rest izoprenic joacă un rol
de ancoră care asigură integrarea proteinelor în membrana celulară (vezi cap. 7.6, fig. 7.29). S-a
constatat că circa 2% din proteine sunt izoprenilate şi că în această grupă intră şi proteine fiziologic
active [61].
În prezent o atenţie deosebită în tratarea cancerului i se acordă diterpenului taxol (vezi cap. 7.5)
̶ izoprenid alcătuite din patru unităţi de izopren (C20H32, I = 4), extras din scoarţa arborelui Tisă
(Taxus Baccata, Taxus Brevifolia) (fig. 8.19 A).

Fig. 8.19 A. Fructele şi frunzele arborelui Tisă [55] Fig. 8.19 B. Structura chimică a taxolului [62]

Taxolul are o structură policiclică (fig. 8.19 B), din care se produc preparatele paclitaxel,
docetaxel ̶ citostatice puternice care în doze foarte mici distrug celulele canceroase [54].
Din punct de vedere farmacologic, cea mai importantă grupă a izoprenidelor o constituie
glicozidele cardiotonice (GC) sau cardenolidele folosite la tratamentul insuficienţei cardiace datorită
acţiunii lor de stimulare a contracţiei miocardului. Moleculele (GC) sunt alcătuite dintr-o catenă
glucidică (câteva resturi de glucide) şi o componentă steroidică (aglicon) (cap. 6.2).
Cele mai importante plante
producătoare de (GC) sunt degeţelul roşu
(Digitalis purpurea), degeţelul lânos
(Digitalis lanata), strofantul (Strophanthus
Kombe) şi lăcrămioara (Convallaria
majalis). Din degeţelul roşu (fig. 8.20 A) şi
degeţelul lânos se extrag peste 50 de
glicozide steroidice, principalul fiind
Fig. 8.20 A. Degeţelul Fig. 8.20 B. Structura chimică a digitoxina (fig. 8.20 B). Cardenolidele se
roşu [23] digitoxinei [62]; * ̶ R ̶ digitoxoza deosebesc între ele prin structura agliconului
şi catena glucidică prezentă în moleculă.
Catena glucidică este constituită atât din glucide obişnuite (D-glucoza, D-fructoza, L-ramnoza), cât şi
din glucide specifice prezente numai în structura anumitor glicozide cardiotonice (digitoxoza,
cimaroza) [62].
Din seminţele lianei tropicale strofant (Strophanthus Kombe) a fost izolată k-strofantozidă.
Această glicozidă cardiotonică este un preparat de neînlocuit în acordarea primului ajutor medical, iar
după injectare intravenoasă acţionează asupra inimii în 1 ̶ 3 minute.
Circa 38 de glicozide cardiotonice au fost izolate din lăcrămioară (Convallaria majalis) [19],
dintre care convalatoxina depăşeşte după activitatea sa biologică alte glicozide cardiotonice, precum
digitoxina sau cimarina [62]. Convalotoxina acţionează asupra transportului ionilor de Na+, K+ şi
asupra contracţiei miocardului.
Glicozidele împreună cu alcaloizii reprezintă principalele substanţe cu rol biologic activ
existente în plantele medicinale utilizate în diferite tratamente profilactice şi curative.

157
 8.4. COMPUŞII FENOLICI

Compuşii fenolici sunt substanţe organice vegetale care conţin în moleculă un nucleu aromatic
(benzenic), la care sunt ataşate, de atomii de carbon, una sau mai multe grupe hidroxilice.
Cei mai simpli reprezentanţi ai acestei clase fenolul sau acidul
carbolic ̶ C6H5OH (fig. 8.21 A), hidrochinona şi pirocatehina ̶
C6H6O2, pirogalolul ̶ C6H6O3 şi floroglucina ̶ C6H8OH3 + 2H2O
(fig. 8.21 B) se deosebesc între ei prin numărul grupărilor
hidroxilice.
Fig. 8.21. Structura fenolului [44] Fenolul C6H5OH este o substanţă incoloră, cristalină. În
prezenţa oxigenului, fenolul se oxidează şi capătă o culoare roz, este
solubil în apă, iar la temperatura mai mare de 66 °C se amestecă cu apa. Este toxic, produce arsuri ale
pielii, este un antiseptic. Fenolul reprezintă capătul lanţului lateral al aminoacidului tirozina, şi intră în
componenţa moleculelor proteice.

Hidrochinonă Pirocatehină Pirogalol Floroglucină

Fig. 8.21. Structura fenolilor simpli cu 2 şi 3 grupări hidroxilice [68]

Fenolii reprezintă substanţe polare (dipoli). Inelul benzenic este componentul dipolului cu
sarcină negativă, iar gruparea –OH posedă sarcină pozitivă. Fenolii sunt substanţe slab acide.
Fenolul şi derivaţii lui se întâlnesc rar în stare liberă. Astfel, fenolul se conţine în conurile şi
acele de pin, pirocatehina – în coaja de ceapă, fructele de grapefrut, floroglucina – în conurile secvoii.
În condiţii naturale, compuşii fenolici se formează în urma oxidării şi transformării chimice a
substanţelor organice şi reprezintă produse intermediare ale metabolismului celular.
Substanţele fenolice se clasifică în două clase mari [2]:
 substanţe fenolice monomere;
 substanţe fenolice polimere.

Substanţele fenolice monomere

Substanţele fenolice monomere, în funcţie de scheletul carbonic (numărul inelelor benzenice şi
numărul atomilor de carbon în scheletul carbonic) se clasifică în 3 clase principale [60]:
 compuşi С6-С1;
 compuşi С6-С3;
 compuşi С6-С3-С6.

Tabelul 8.1. Principalele grupe de substanţe fenolice monomere [44]

Nr. atomilor Scheletul Nr. inelelor Clasa
de carbon carbonic benzenice
7 С6-С1 1 Acizi fenolici, aldehide fenolice
9 С6-С3 1 Acizi hidroxicinamici, cumarine
15 С6-С3-С6 2 Flavonoide

158
 1. Clasa compuşilor C6-C1 include acizi fenolici (oxibenzoici) şi aldehide fenolice.
1.1. Acizii fenolici includ acidul 4-hidroxibenzoic (C7H6O3), acidul salicilic (C6H4(OH)COOH),
acidul protocatehic (C7H6O4), acidul vanilic (C8H8O4), acidul galic (C7H6O5), acidul sirenic (C9H10O5)
(fig. 8.22) etc.

Acidul 4-hidroxibenzoic Acidul salicilic Acidul protocatehic Acidul vanilic

Fig. 8.22 A. Acizi fenolici monohidrobenzoici [42] Fig. 8.22 B. Acizi fenolici dihidrobenzoici [42]

Acizii oxibenzoici sunt răspândiţi pe larg în plante şi de regulă, sunt prezenţi în formă legată şi
se eliberează prin hidroliză. Acidul 4-hidroxibenzoic se conţine în nucile de cocos (Cocos nucifera),
fructele de acai (Euterpe oleracea), a fost identificat în vin, vanilie. Acidul 4-hidroxibenzoic este un
izomer cu acidul salicilic (2-hidroxibenzoic) ̶ precursor al aspirinei.
Acidul salicilic (SA) este un fitohormon fenolic care are un rol în creştere, dezvoltare,
fotosinteză, transpiraţie, absorbţia şi transportul ionilor la plante [42].
Acidul protocatehic (PCA) extras din hibiscus (Hibiscus sabdariffa) este o substanţă cu efect
antioxidant şi antiinflamator [42].
Acidul vanilic este un compus utilizat în industria alimentară în calitate de aromatizator. Cel mai
înalt conţinut de acid vanilic a fost identificat în rădăcinile de Angelica sinensis, plantă ierboasă
originară din China, folosită în medicina tradiţională chineză [42].
Acidul sirenic se găseşte în fructele de acai [42], iar în formă de eter, împreună cu acidul
vanilic, sunt componente ale ligninei din plantele lemnoase.

Acidul galic Acidul sirenic

Fig. 8.22 C. Acizi fenolici trihidrobenzoici [42] Fig. 8.23. Structura acidului metadigalic [2]

Acidul galic a fost izolat din scoarţa stejarului, frunzele de ceai, oţetar mirositor sau sumac
(Rhus aromatica). Se găseşte în plante în stare liberă şi sub formă de dimer ̶ acid metadigalic [60]
(fig. 8.23).
Legătura esterică formată din grupa hidroxilică a unui acid fenolic şi grupa carboxilică a altui
acid fenolic poartă denumirea de legătură depsidică. Compuşii cu legătura depsidică se numesc
depside. Depsidele acidului galic sunt componente ale taninurilor hidrolizabile [60].
1.2. Aldehidele fenolice cuprind vanilina (C8H8O3), aldehida protocatehică (C7H6O3), aldehida
salicilică (C7H6O2) (fig. 8.24) etc.

159
 Vanilină Aldehidă protocatehică Aldehidă salicilică

Fig. 8.24. Structura aldehidelor fenolice [43]

Cea mai cunoscută aldehidă fenolică este vanilina extrasă din vanilie (Vanilla planifolia), plantă
cu miros plăcut din categoria mirodeniilor, originară din Mexic. Este folosită în industria alimentară
fiind un ingredient esenţial pentru multe reţete de prăjituri, budinci, checuri, ciocolate, băuturi, sosuri,
produse de patiserie. Rachiurile de struguri mature au un buchet plăcut, expresiv cu nuanţe de vanilie.
În procesul de maturare a rachiurilor de struguri, vanilina se formează în rezultatul oxidării alcoolului
coniferilic care se conţine în lemnul de stejar al butoaielor
Aldehida protocatechică se conţine în dopul fabricat din lemnul stejarului de plută (Quercus
suber) şi se eliberează în vin. A fost identificată, de asemenea, în ciuperca Phellinus linteus [43].
Aldehida protocatechică poate fi utilizată în calitate de precursor în sinteza vanilinei în cultura in vitro
a celulelor de ardei Chili (Capsicum frutescens).
Aldehidă salicilică este un component caracteristic al aromei plantei de hrişcă (Fagopyrum
esculentum). Se foloseşte în parfumerie.
2. Clasa compuşilor C6-C3 include acizi hidroxicinamici şi cumarine [60].
2.1. Acizii hidroxicinamici (cumarici) sunt o clasă de acizi aromatici sau fenilpropanoide,
derivaţi hidroxilici ai acidului cinamic, prezenţi în plante atât în stare liberă, cât şi în stare legată.
Prezenţa izomeriei cis-trans este o particularitate a acizilor hidroxicinamici. Principalii reprezentanţi ai
aceste clase sunt acidul cumaric, acidul cafeic, acidul ferulic, acidul sinapic (fig. 8.25).

Acid p-cumaric Acid cafeic

Acid ferulic Acid sinapic

Fig. 8.25. Structura acizilor hidroxicinamici [31]

Acidul p-cumaric (C9H8O3) are trei izomeri ̶ acizii o-cumaric, m-cumaric şi p-cumaric, care
diferă după poziţia substituentului hidroxilic al grupului fenil [41]. Cel mai răspândit izomer în natură
dintre acizii susmenţionaţi este acidul p-cumaric. Este o substanţă cristalină, greu solubilă în apă şi
uşor solubilă în etanol şi dietileter. Acidul p-cumaric se găseşte în tomate, morcov, usturoi, arahide. A
fost identificat în vin, oţet şi boabele de orz. Acidul p-cumaric din polen este un constituent al mierii de
albine.
Acidul cafeic (C9H8O4) este o substanţă solidă de culoare galbenă ce conţine o grupare fenolică
şi una acrilică. Se conţine în toate plantele întrucât este un metabolit intermediar în biosinteza ligninei,

160
unul din componentele principale ale biomasei vegetale. A fost izolat din boabele de cafea şi orz, din
uleiul de argan produs din seminţele fructelor de argan (Argania spinosa L.).
Acidul cafeic este precursorul acidului ferulic, alcoolului coniferilic şi al alcoolului sinapic,
toate aceste substanţe fiind componente ale ligninei. În plante acidul cafeic se formează din acid 4-
hidroxicinamic şi se transformă în acid ferulic, reacţie catalizată de enzima acid cafeic-O-
metiltransferaza [5].
Acidul ferulic (C10H10O4) este un compus fenolic din componenţa arabinoxilanilor pereţilor
celulari la plante. Fiind un component al ligninei, acidul ferulic poate fi utilizat în calitate de precursor
în producerea industrială a compuşilor aromatici, spre exemplu a vanilinei sintetice [25]. Se conţine în
seminţele de cafea, mere, arahide, portocale, în învelişul boabelor de orez, grâu, ovăz, orz. Acidul
ferulic, ca multe alte substanţe fenolice naturale, are proprietăţi antibacteriene şi antioxidante.
Acidul sinapic (C11H12O5) poate forma dimeri cu sine însuşi şi cu acidul ferulic în pereţii
celulari ai cerealelor [52]. Poate fi izolat din vin şi oţet. Esterul colinic al acidului sinapic ̶ sinapina, se
conţine în seminţele muştarului negru (Brassica nigra).
2.2. Cumarinele sunt o clasă de compuşi organici naturali care reprezintă lactone aromatice
nesaturate. Elementul principal al cumarinelor este cumarina (C9H6O2 ̶ fig. 8.26). Sunt substanţe
cristaline, incolore, greu solubile în apă, uşor solubile în solvenţi organici. La dizolvarea în soluţii
bazice se rupe inelul lactonic al cumarinelor şi se formează săruri ale acidului oxicorismic. Biosinteza
cumarinelor se realizează din aminoacizi aromatici (fenilalanină, tirozină) prin stadiul de acizi fenolici
(acizii corismic, cumaric, cafeic, ferulic).
Cumarina (C9H6O2 ̶ fig. 8.26), cel mai simplu compus din clasa respectivă, se formează în
rezultatul ciclizării formei cis a acidul orto-hidroxicinamic (o-cumaric) în mediu acid [60]. Este o
substanţă cristalină, incoloră cu un miros plăcut de fân proaspăt cosit.

Cumarina Esculetina Bergaptol

Fig. 8.26. Structura chimică a unor cumarine [20]

Cumarina pură împreună cu florile de sulfină (Melilotus officinalis) se utilizează în calitate de

aromatizatori la producerea unor soiuri de tutun şi în parfumerie.
Esculetina (C9H6O4 ̶ fig. 8.26), un derivat hidroxilat al cumarinei, sub formă de glucozid-7-
esculină se conţine în pericarpul castanului şi se foloseşte în medicină pentru întărirea capilarelor.
Bergaptolul (C11H6O4 ̶ fig. 8.26) este o furanocumarină care se conţine în uleiul de bergamot
extras din fructele de bergamot (Citrus bergamia). Acesta se foloseşte în industria alimentară la
aromatizarea ceaiului.
În clasa compuşilor C6-C3 unii autori includ alcoolii cumarici: alcoolul p-cumaric, alcoolul
coniferilic şi alcoolul sinapic, care sunt componente iniţiale în biosinteza ligninei [60].
3. Clasa compuşilor С6-С3-С6 se caracterizează printr-o mare diversitate. Din diferite plante
au fost izolate şi studiate peste 5000 de flavonoide [27]. Compuşii din această clasă mai poartă
denumirea de flavonoide (din latină flavus ̶ galben) [60]. Flavonoidele sunt compuşi derivaţi ale flavo-
nului (C15H10O2 ̶ fig. 8.27), au un schelet cu 15 atomi de
carbon, conţin două inele benzenice (A şi B) şi un inel
heterociclic sau (piranic ̶ C). Heterociclul piranic se
condensează cu un inel benzenic (A) şi se asociază cu alt
inel benzenic (B).
În funcţie de gradul de oxidare sau reducere a
Fig. 8.27. Structura moleculară a flavonului [26] segmentului heterociclic, flavonoidele se clasifică în:

161
catehine, leucoantocianidine (flavan-3,4-diol), antocianidine şi antociani, flavanone, flavone şi
flavanole (3-hidroxiflavone) (fig. 8.28).

Catehine Leucoantocianidine Antocianidine

Flavanone Flavone Flavonole

Fig. 8.28. Structura moleculară a flavonoidelor [27]

3.1. Catehinele constituie cea mai redusă formă a flavonoidelor. Denumirea de catehină provine
de la catechu, extract obţinut din arborele catechu (Acacia catechu) folosit în calitate de aditiv
alimentar [8]. Molecula de catehină are două inele benzenice (A şi B) şi un heterociclu dihidropiranic
(C) cu o grupare hidroxilică la atomul de carbon în poziţia 3. Datorită prezenţei a doi atomi asimetrici
de carbon (atomii în poziţiile 2 şi 3) în molecula de catehină, în natură se întâlnesc patru stereoizomeri:
doi izomeri ̶ catehine ̶ au configuraţia-trans, ceilalţi doi ̶ epicatehine ̶ se găsesc în configuraţia-cis.
Catehinele sunt substanţe incolore, cristaline, solubile în alcool şi apă, au un gust astringent. Se
oxidează uşor la încălzire, la acţiunea razelor solare şi a enzimelor, în mediul bazic; brunificarea
legumelor şi fructelor la tratarea lor mecanică şi termică este cauzată de oxidarea catehinelor. La
polimerizarea catehinelor se formează substanţe tanante condensate. Au proprietăţi antimicrobiene şi
ale vitaminei P, contribuie la o utilizare mai eficientă a acidului ascorbic de către organism. Catehinele
sunt substanţe biologic active, asigură elasticitatea şi rezistenţa mecanică a capilarelor, reglează
permeabilitatea lor. Sunt substanţe antioxidante şi antitumorale, protejează organismul de acţiunea
radicalilor liberi, întăresc sistemul imunitar.
Catehinele se găsesc în cantităţi mari în fructele de mere, pere, piersici, caise, zmeură, struguri,
gutui, citrice, în pomuşoarele de pădure, în boabele de cacao, în scoarţa pinului, bradului, în lăstarii şi
frunzele de ceai, în frunzele de pătrunjel. Lăstarii plantei de ceai (Camelia sinensis) conţin până la 30%
de catehine din masa uscată [60].
3.2. Leucoantocianidinele (flavan-3,4-diol) sunt substanţe incolore, mai instabile decât
catehinele şi doar în cazuri singulare au fost izolate în formă cristalină. Leucoantocianidinele au fost
izolate din diferite specii de plante. S-a demonstrat că leucoantocianidinele sunt metaboliţi intermediari
în biosinteza antocianidineleor în florile de matiolă (Matthiola incana) [35].
3.3. Antocianidinele şi antocianii. Antocianidinele sunt pigmenţi care dau culoarea roşie şi
albastră florilor şi fructelor. Se găsesc în natură de obicei sub formă de glicozide, care poartă numele de
antociani [4].
Cele mai importante antocianidine sunt: aurantidina, cianidina, delfinidina, malvidina,
pelargonidina, peonidina, petunidina (tab. 8.2), care se deosebesc între ele prin numărul şi poziţia
grupărilor hidroxilice şi metoxilice (-OCH3) la inelele benzenice.

162
 Tabelul 8.2. Antocianidine şi substituenţii lor [4]
Structura chimică de bază Antocianidină R3' R4' R5' R3 R5 R6 R7
Aurantidină -H -OH -H -OH -OH -OH -OH
Cianidină -OH -OH -H -OH -OH -H -OH
Delfinidină -OH -OH -OH -OH -OH -H -OH
Malvidină -OCH3 -OH -OCH3 -OH -OH -H -OH
Pelargonidină -H -OH -H -OH -OH -H -OH
Peonidină -OCH3 -OH -H -OH -OH -H -OH
Petunidină -OH -OH -OCH3 -OH -OH -H -OH

Antocianii (din greacă anthos ̶ floare, kyanos ̶ albastru) sunt pigmenţi vacuolari de culoare
roşie, purpurie şi albastră. În literatura de specialitate, către anul 2006, au fost puşi în evidenţă peste
550 de antociani [4]. Se conţin în ţesuturile plantelor
superioare: frunze, tulpini, rădăcini, flori şi fructe.
Antocianii sunt solubili în apă şi alcool, greu solubili în
eter, benzen şi cloroform. Sunt substanţe fără miros, cu
un gust slab astringent. Antocianii sunt glicozide ale
antocianidinelor. În antociani, mono- sau diglucidele se
Fig. 8.29. Structura moleculară a keracianina leagă de antocianidine (aglicon), de regulă, la hidroxilul
rutinozil-3-cianidină [64] de la C3 de pe heterociclul piranic (fig. 8.29).

Toţi antocianii conţin în heterociclu oxigen

tetravalent (oxoniu) şi datorită acestui fapt formează să-
ruri. Pigmentaţia antocianică a ţesuturilor vegetale
depinde de câţiva factori: sărurile de potasiu ale
antocianilor sunt de culoare purpurie, sărurile de calciu şi
magneziu sunt de culoare albastră; metilarea
antocianidinelor produce o nuanţă purpurie. Antocianii îşi
schimbă culoarea în funcţie de pH, fapt pentru care se
utilizează ca indicatori acido-bazici [1].
Tomate albastre Conopidă purpurie Antocianii sunt folosiţi în industria alimentară în
Fig. 8.30. Culturi agricole cu un conţinut înalt calitate de aditivi cu numărul E163 (fig. 8.30), aprobaţi
de antociani [4] pentru folosire în ţările Uniunii Europene, Australia şi
Noua Zelandă [4].
3.4. Flavanonele sunt substanţe incolore, cristaline care se conţin în fructele diferitor specii de
citrice. De regulă, flavanonele se găsesc în ţesuturile vegetale sub formă glicozilată de diglucide la
atomii C7. Spre exemplu, naringhina este un 7-ramnoglucozid al angliconului naringhenina,
hesperidina este un 7-ramnoglucozid al angliconului hesperitina etc. (fig. 8.31). Naringhina se conţine
în grepfrut şi conferă acestuia un gust amar, iar hesperidina se coţine în fructele citricilor.

Naringhina Hesperidina
Fig. 8.31. Structura moleculară a glicozidelor flavanonice [29; 39]

163
 3.5. Flavonele sunt substanţe cristaline, pigmenţi de culoare galbenă solubili în apă sau alcool.
Dintre flavonele cele mai răspândite sunt apigenina, luteolina şi tangeritina [26]. La flavone este
posibilă o gamă largă de substituţii, inclusiv hidroxilarea, metilarea, glicolizarea. Se conţin în ţelină,
pătrunjel, unele condimente; sub formă de glicozide se găsesc în flori, fructe, frunze, în lemn.
3.6. Flavonolele sunt pigmenţi de culoare galbenă răspândiţi pe larg în regnul vegetal. Sunt o
clasă de flavonoide cu un schelet 3-hidroxiflavonic (fig. 8.28). Formează un spectru larg de glicozide,
cele mai răspândite fiind astragalina, izochercitina, miricitrina, chercitrina, rutina (tab. 8.3).

Tabelul 8.3. Glicozide flavonolice [28]

Structura Denumirea Aglicon C-3
Astragalină Chempferol Glucoză

Izochercitină Chercitină Glucoză

Miricitrină Miricină Ramnoză

Chercitrină Chercitină Ramnoză

Rutină Chercitină Rutinoză

Se cunosc două căi de biosinteză a substanţelor fenolice: calea

şichimatică şi calea acetat-malonatică.
Calea şichimatică este o cale metabolică de biosinteză a compuşilor
fenolici care au un precursor comun – acidul şichimic (C7H10O5 ̶ fig.
8.32).
Calea şichimatică (fig. 8.33) începe de la glucide (produse ale
Fig. 8.32. Structura moleculară fotosintezei), din care se formează precursorii acidului şichimic:
a acidului şichimic [51] eritrozo-4-fosfat şi fosfoenolpiruvat.
Apoi din acidul şichimic se formează aminoacizi aromatici: L-fenilalanină, L-tirozină, L-
triptofan. Din acidul L-fenilalanina, printr-un stadiu intermediar de acizi oxicorismici (fenilpropanoide)
se formează flavonoidele, cea mai răspândită grupă de compuşi fenolici.

164
 Fig. 8.33. Calea şichimatică de biosinteză a substanţelor fenolice [62]

Calea acetat-malonatică este caracteristică pentru ciuperci, microorganisme. La plante

superioare calea respectivă se realizează concomitent cu calea şichimatică. La flavonoide precursorul
inelului A este acetatul (sau malonatul), iar precursorul inelului B este acidul şichimic.

Substanţele fenolice polimere

Substanţele fenolice polimere sunt substanţe organice heterogene derivate de la polifenoli care
se împart în 3 clase (tab. 8.4):
 substanţe tanante (taninuri);
 lignină;
 melanină.
Tabelul 8.4. Polimeri fenolici [44]
Unitatea
de bază

Acid galic Flavonul Acid cinamic

Clasa Taninuri hidrolizabile Flavonoide, Lignină
polimerului Taninuri condensate

Potrivit unei definiţii recente acceptate în literatura de specialitate (WBSSH), în grupa

polifenolilor sunt incluse substanţe cu următoarele caracteristici [46]:
 în general, sunt compuşi moderat solubili în apă;
 au o masă moleculară de 500 ̶ 4000 D;
 posedă mai mult de 12 grupări hidroxilice;
 au în componenţa lor 5 ̶ 7 inele benzenice.

1. Taninurile (din germana veche tanna ̶ stejar, brad) sunt substanţe organice heterogene
derivate de la polifenoli, care precipită proteinele din soluţiile lor apoase sau care pot forma complexe
cu proteine, aminoacizi, poliglucide şi alcaloizi [53].
Termenul taninuri a apărut în contextul folosirii substanţelor tanante din lemnul arborilor la
transformarea pielii crude a animalelor în piele tăbăcită. La baza procesului de tăbăcire a pieilor se află
proprietatea taninurilor de a interacţiona cu colagenul (proteina fibrilară a pielii) şi de a forma o
structură stabilă intercalată. Taninurile au o masă moleculară care variază într-un diapazon de 500 ̶
3000 D (esteri ai acidului galic). Sub aspectul proprietăţilor fizico-chimice, taninurile sunt în
majoritatea cazurilor substanţe amorfe, de culoare albă sau gălbuie, cu gust astringent sau amar,
solubile în apă caldă, etanol şi glicerină şi insolubile în solvenţi organici; în apă formează soluţii
coloidale. Se pot extrage din plante cu apă fierbinte. Taninurile au caracter slab acid şi prezintă
proprietăţi reducătoare, se oxidează uşor şi se brunifică. Acest fenomen se observă la suprafaţa mărului
proaspăt tăiat sau a frunzei de ceai vătămată mecanic.

165
 Taninurile sunt substanţe foarte răspândite în regnul vegetal. Se găsesc în scoarţa arborilor, în
frunze, fructe, rădăcini. Taninurile determină valoarea alimentară şi gustativă a unor produse
alimentare (vin, ceai, cafea, cacao etc.). În industrie taninurile sunt folosite la tăbăcirea pielor,
fabricarea cernelilor, în calitate de aditiv alimentar pentru a conferi unor produse un gust astringent şi
colorant alimentar E181 [67].
După reacţia de hidroliză şi structura chimică, taninurile se clasifică în două grupe mari:
taninuri hidrolizabile şi taninuri condensate (catechintaninuri).
1.1. Taninurile hidrolizabile sunt esteri naturali ai glucozei cu acidul galic (monomer
polifenolic) sau cu produse de condensare ale acidului galic (acidul m-digalic, acidul elagic etc.).
Conţin în molecula lor de la 3 la 12 resturi de acid galic (tab. 8.4).
Taninurile hidrolizabile se pot extrage din: castanul comestibil (Castanea sativa), scoarţa de
stejar (Quercus robur, Quercus petraea şi Quercus alba), arbustul Pasărea paradisului (Caesalpinia
spinosa), haritaki (Terminalia chebula), sumac (Rhus coriaria). Se obţin în cantitate mare, de
asemenea, din gale coronate care se formează pe frunzele următoarelor specii: Quercus infectoria,
Rhus semialata, Andricus kollari etc., [30] sau din gogoşi de ristic care se formează din transformarea
mugurilor foliari ai speciei Quercus lusitanica var. infectoria. În funcţie de structura chimică, se
deosebesc taninuri galice (galotaninuri) şi taninuri elagice.
Taninurile galice sunt polimeri formaţi din acid galic, esterificat şi legat la grupa hidroxilică
a glucozei. Galotaninurile se hidrolizează uşor în
glucoză şi acid galic în mediu acid sau sub
acţiunea unor enzime specifice tanaze, produse
de ciupercile Aspergillus niger şi Penicillium
glaucum. Componentul principal al galotaninei
este pentagaloilglucoza, la care prin legături
depsidice se asociază resturi de acid galic.
Taninurile elagice se deosebesc de cele
galice prin faptul că la hidroliză se formează acid
elagic, ale cărui resturi se asociază de
pentagaloilgucoză prin legături C-C [24].
1.2. Taninurile condensate sunt polimeri
formaţi prin condensarea flavanilor ̶ catehine
sau leucoantociane. Moleculele taninurilor
condensate nu conţin resturi de glucide şi pot fi
liniare (cu legături 4→8) sau ramificate (cu
Fig. 8.34. Structura moleculară a taninurilor condensate
[17] legături 4→6) (fig. 8.34).
Sursele comerciale de taninuri condensate sunt lemnul de quebracho (Schinopsis lorentzii),
scoarţa de pin (Pinus sylvestris), molid (Picea abies) şi salcâm (Acacia mollissima), seminţele de viţă-
de-vie (Vitis vinifera) [17].
2. Lignina (din lat. lignum – arbore, lemn) este un compus macromolecular, un polimer
complex al alcoolilor aromatici (monolignoli). Dintre substanţele monomere fac parte alcoolul p-
cumarilic, alcoolul coniferilic şi alcoolul sinapic (fig. 8.35).

Alcool p-cumarilic Alcool coniferilic Alcool sinapinic

Fig. 8.35. Structura moleculară a monolignolilor (componentele ligninei) [36]

166
 Lignina a fost menţionată pentru prima dată de botanistul elveţian Augustin de Candolle în
1813 [36]. Este un polimer larg răspândit în regnul vegetal, ocupând locul al doilea după celuloză.
Lignina constituie partea aromatică, nehidrolizabilă a lemnului, intră în componenţă pereţilor celulari
secundari ai plantelor şi ai unor alge. Lemnul speciilor de foioase conţine 18 ̶ 24 % de lignină, iar
lemnul coniferelor ̶ 27 ̶ 30 % [66]. Pereţii celulari ai celulelor vegetale pot fi comparaţi cu betonul
armat: carcasul de metal reprezintă celuloza, iar betonul ̶ lignina. Ligninele se formează după apariţia
fibrelor de celuloză, apoi le întrepătrund conferind acestora o rezistenţă mecanică mai mare, o
rezistenţă mărită la acţiunea apei, dar le micşorează elasticitatea. Între lignine şi celuloză se stabilesc
atât legături fizice, cât şi legături chimice (eterice). Ligninele din diferite plante diferă prin numărul şi
tipul unităţilor structurale. În ligninele de foioase predomină acidul sinapic, iar în cele ale coniferelor ̶
acidul coniferilic.
Ligninele sunt substanţe amorfe, de culoare închisă, insolubile în apă, în acizi şi baze alcaline
diluate. Sunt solubile în acizi tari şi baze alcaline concentrate, din soluţiile cărora precipită prin diluare.
La oxidarea cu nitrobenzolul în mediu bazic, lignina se scindează, formând aldehide aromatice (fig.
8.36).

p-Hidroxibenzaldehidă Vanilină Aldehidă sirenică

Fig. 8.36. Structura moleculară a aldehidelor aromatice ̶ produse ale oxidării ligninei [60]

Lignina este componentul principal responsabil pentru aroma de vanilie a cărţilor vechi. Odată
cu trecerea timpului, lignina este supusă proceselor oxidative şi conferă cărţilor vechi o aromă plăcută.
Lignina se extrage din lemn cu hidrosulfit şi acidul sulfuros la fabricarea hârtiei. Deşeurile ligninei la
uzinele de hidroliză se utilizează pentru producerea articolelor presate, maselor plastice, răşinilor
sintetice, cărbunilor activaţi.
3. Melaninele (din greacă melas ̶ negru, întunecat) constituie un grup de pigmenţi naturali
azotaţi de culoare neagră, care se găsesc în plantele superioare, la animalele vertebrate, în cuticula
insectelor, a fluturilor etc. La animalele vertebrate, melaninele se stochează în celule specializate
(melanocite) şi determină culoarea părului, pielii, a blănii etc. Melaninele sunt polimeri chinoidici şi
produse de oxidare a aminoacidului tirozina. Sub acţiunea enzimei tirozinaza, aminoacidul tirozina se
transformă în L-3,4-dihidroxifenilalanină (L-DOPA), iar acesta ̶ în L-dopachinonă [38]. Se cunosc trei
tipuri de melanine: eumelanină, fenolmelanină şi neuromelanină (fig. 8.37).

167
 Eumelanină Fenolmelanină

Fig. 8.37. Tipurile principale de melanine [38]

Cea mai răspândită melanină este eumelanina. Dacă dopachinona reacţionează cu aminoacidul
cisteina se formează fenolmelanine, responsabile de culoarea roşie a părului şi apariţia pistruilor.
Neuromelaninele sunt prezente în creier însă funcţiile lor încă nu sunt cunoscute.

Funcţiile compuşilor fenolici

Compuşii fenolici îndeplinesc următoarele funcţii:

1. Compuşii fenolici participă la oxido-reducere. La oxidarea cu oxigenul, sub acţiunea enzimei
polifenoloxidaza, compuşii fenolici se transformă în chinone. Acestea, la rândul său, se reduc cu atomii
de hidrogen a substratului respirator şi redevin disponibile la acţiunea enzimei polifenoloxidaza.
Aşadar, sistemul polifenol + polifenoloxidaza reprezintă un transportor al atomilor de hidrogen la
etapele finale ale respiraţiei [60]. Prezenţa sistemului polifenol + polifenoloxidaza asigură în celula
vegetală oxidarea unui şir de compuşi organici (aminoacizi, acid ascorbic, citocromul c, acid malic,
acid citric, polifenoli etc.) pe cale neenzimatică. Spre exemplu, oxidarea aminoacidului triptofan, sub
acţiunea chinonelor, conduce la formarea unui stimulator al creşterii plantelor ̶ acidului β-
indolilacetic.
Derivaţi ai compuşilor fenolici precum ubichinona (coenzima Q) constituie transportori de
hidrogen în lanţul respirator de electroni localizat în mitocondrii. Plastochinonele, compuşi similari cu
ubichinonele, sunt componente ale lanţului respirator la cloroplaste.
2. Compuşii fenolici reglează creşterea plantelor. Compuşii fenolici se formează, în special, în
ţesuturile tinere ale plantelor şi stimulează şi inhibă procesele de creştere. Substanţele fenolice, precum
flavonoidele reglează metabolismul auxinelor [63].
3. Substanţele fenolice au funcţii de protecţie. Produse de condensare oxidativă a fenolilor se
formează pe suprafaţa leziunilor mecanice la ţesuturile vegetale şi inhibă reproducerea
microorganismelor patogene. Pe lângă aceasta, unele substanţe fenolice conferă plantelor rezistenţă la
boli. Astfel, cojile colorate de ceapă conţin acid protocatehic care protejează planta de patogeni din
genul Collectotrichum şi Diplodia [60]. În unele cazuri, la atacul patogenilor, în plante se formează
fitoalexine ̶ compuşi toxici pentru patogeni. O bună parte din fitoalexinele cunoscute sunt compuşi
fenolici. Bunăoară, fitoalexina orcinol se formează în bulbii orhideelor ca răspuns la infecţia cu
ciuperca Rhizoctonia repens. Fitoalexine se formează la diferite specii de plante: ceapă, usturoi, cartofi,
bumbac etc.

168
 4. Unii fenoli sunt substanţe cu efect antioxidant. Se folosesc pe larg în industria alimentară
pentru stabilizarea grăsimilor. Activitatea antioxidantă a compuşilor fenolici se manifestă prin legarea:
a) ionilor metalelor grele; b) radicalilor liberi care se formează în rezultatul oxidării compuşilor
organici.
Orice stres abiotic determină producerea peroxidului de hidrogen (H2O2) în cloroplastele,
mitocondriile şi peroxizomii celulelor vegetale. O cantitate substanţială de H2O2 prin difuzie pătrunde
în vacuolă ̶ locul principal de localizare a flavonoidelor, care pot inactiva eficient H2O2 şi alte forme
active ale oxigenului [63].
5. O parte din compuşii fenolici sunt pigmenţi. Glicozidele antocianilor determină pigmentaţia
florilor (roşie, purpurie, albastră), antocianii şi carotenoidele ̶ pigmentaţia fructelor. Aceşti compuşi
îndeplinesc funcţia de pigmenţi vegetali, ale căror molecule sunt capabile de a absorbi selectiv un
anumit spectru al luminii solare. Culoarea florii este un factor important de atragere selectivă a
polenizatorilor, asigură funcţionarea stabilă a mecanismelor de reproducere [63]. Melaninele sunt
pigmenţi de culoare neagră care protejează pielea animalelor de razele ultraviolete.

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Fenolii conţin în molecula lor un................., la care sunt ataşate una sau mai multe..........................
1.2. În rachiurile de struguri maturizate se conţine aldehida acidului..............., care provine din.............
1.3. Precursorul comun al majorităţii fenolilor este............................
1.4. La polimerizarea catehinelor se formează....................................
1.5. Taninurile determină valoarea alimentară a produselor:............

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Compuşii fenolici sunt substanţe biologic active.

2.2. Fenolii sunt produse ale catabolismului.
2.3. Catehinele sunt cea mai redusă formă a compuşilor flavonoidici.
2.4. Precursorul specific comun al izoprenidelor este izopentenildifosfat.
2.5. Melaninele se stochează în endospermul gramineelor.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Substanţe fenolice monomere:

a) acid oxibenzoic; b) acid sinapic; c) lignină; d) substanţe tanante; e) acid cafeic; f) acid vanilic; g)
acid galic.
3.2. C6-C3-C6:
a) acid galic; b) acid sinapic; c) flavonoide; d) antociane; e) melanine; f) cumarine; g) flavone.
3.3. Cumarina are un miros de:
a) cafea; b) alcool; c) fân; d) mucegai; e) grăsime.
3.4. Catehinele au un gust:
a) dulce; b) sărat; c) amar; d) astringent; e) acru.
3.5. Elementele structurale ale substanţelor tanante:
a) acid galic; b) cumarine; c) glucoză; d) catehine; e) celuloză.

169
4. Asociaţi.

Principalele clase de metaboliţi secundari

1. Flavonoide A. Viţa-de-vie
2. Alcaloizi B. Arborele de cacao
3. Izoprenide C. Arbustul de coca
D. Arborele de cafea
E. Liana
F. Brânduşa de toamnă
G. Lăcrămioara
H. Macul de grădină

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

5.1. Acid vanilic; acid ferulic; acid galic; catehine; acid sirenic; lignină; acid sinapic.
5.2. Flavanone; flavone; catehine; vanilina; antociane; leucoantociane; flavonole.
5.3. Lignină; taninuri elagice; taninuri galice; melanine; acid ρ-oxibenzoic.

6. Completaţi tabelul.

Funcţiile compuşilor fenolici în celulă

A.
B.
C.
D.
E.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Flavonoidele – o clasă importantă de substanţe în industria alimentară.

7.2. Proprietăţile flavonoidelor şi folosirea lor în medicină şi farmaceutică.
7.3. Alcaloizii folosiţi în medicină şi farmaceutică.
A. Scopolamina sau hioscina extrasă din mătrăgună (Atropa belladona L.).
B. Morfina, papaverina şi codeina extrase din mac (Papaverum somniferum L.).
7.4. Izoprenidele utilizate în medicină şi farmaceutică.
A. Glicozide cardiace extrase din degeţelul-roşu (Digitalis purpurea L.) şi degeţelul-lânos (Digitalis
lanata L.)
B. Glicozide triterpene extrase din rădăcina ginseng (Panax ginseng C.A.Mey.)
C. Glicozide steroide extrase din rădăcinile lianelor din genul Dioscorea.

170
 GLOSAR

Antiseptic ̶ substanţă care previne, înlătură infecțiile microbiene sau care împiedică putrefacția.
Antipiretic ̶. medicament care combate febra.
Arabinoxilan ̶ hemiceluloză alcătuită din două pentoze ̶ arabinoza şi xiloza, prezentă în pereţii
celulari ai plantelor.
Argan ̶ arbore endemic din Maroc.
Auxină ̶ hormon vegetal care condiționează creșterea plantelor.
Ciclizare ̶ reacție chimică prin care lanțul de atomi din molecula unui compus organic se închide și
formează un ciclu.
Dimer ̶ compus chimic rezultat din combinarea a două molecule identice.
Fructele Acai ̶ fructe ale palmierilor cu acelaşi nume (Euterpe oleracea), originari din padurile
Amazonului, de dimensiuni şi culori asemănătoare coacăzelor.
Furanocumarine ̶ grupă din clasa cumarinelor cu un nucleu furanic.
Gale ̶ tumori vegetale provocate de înțepăturile unor insecte pe frunzele stejarului sau ale altor plante.
Gogoaşă de ristic ̶ excrescenţă sferică, pe frunzele şi pe ramurile tinere ale unor arbori, bogată în
tanininuri, care apare în urma înţepăturii făcute de o specie de viespi.
Gută (Podagră) ̶ boală provocată de depunerea sărurilor acidului uric în regiunea unor articulații, care
se manifestă prin umflături ale articulațiilor însoțite de dureri violente.
Haritaki ̶ plantă medicinală din familia Combretaceae utilizată în tratarea tulburărilor de tranzit
intestinal.
Hibiscus ̶ plantă ierboasă, arbustivă și arborescentă, originară din India și China, cu flori mari, viu
colorate.
Lactonă ̶ eter ciclic complex ce conţine în inel gruparea –COO–.
LSD ̶ dietilamida acidului lisergic (engl. lysergic acid diethylamide), drog psihedelic.
Matiolă ̶ plantă erbacee ornamentală, cultivată pentru florile sale mirositoare.
Opiu ̶ substanță narcotică toxică obținută prin uscarea latexului extras prin incizie din capsulele
necoapte ale macului și folosită ca somnifer, calmant, analgezic, stupefiant.
Peristaltism ̶ mișcare de contracție a musculaturii stomacului și intestinului, care face ca alimentele să
fie împinse de-a lungul tubului digestiv.
Poliploidie ̶ prezența în nucleul celular a mai mult decât două seturi de cromozomi; fenomen întâlnit
frecvent la plante şi animalele inferioare.
Quebracho ̶ arbore tropical răspândit în America de Sud, cu lemnul foarte dur și bogat în substanțe
tanante.
Sclerot ̶ organ de rezistență la unele ciuperci, format din îngrămădiri de hife întrețesute.
Secvoia (Sequoia sempervirens) ̶ arbore conifer gigant din America.
Sistem nervos parasimpatic ̶ una dintre cele două părți periferice ale sistemului nervos vegetativ, care
încetinește bătăile inimii și accelerează mișcările tubului digestiv.
Sumac ̶ arbust cu frunze bogate în substanțe tanante, folosite în condimentarea unor bucate.
WBSSH ̶ abreviere a numelor cercetătorilor Theodore White, Edgar Bate-Smith, Anthony Swain şi
Edwin Haslam.

171
 BIBLIOGRAFIE

1. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti:
Editura didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
2. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
3. http: Alkaloid //en.wikipedia.org/wiki/Alkaloid
4. http: Anthocyanin //en.wikipedia.org/wiki/Anthocyanin
5. http: Caffeic acid //en.wikipedia.org/wiki/Caffeic_acid
6. http: Caffeine //en.wikipedia.org/wiki/Caffeine
7. http:Carl Friedrich Wilhelm Meißner //de.wikipedia.org/wiki/Carl_Friedrich_Wilhelm_Meißner
8. http: Catechin //en.wikipedia.org/wiki/Catechin
9. http: Catharanthus roseus //en.wikipedia.org/wiki/Catharanthus_roseus
10. http: Cinchona //en.wikipedia.org/wiki/Cinchona
11. http: Claviceps purpurea //ro.wikipedia.org/wiki/Claviceps_purpurea
12. http: Coca //en.wikipedia.org/wiki/Coca
13. http: Cocaine //en.wikipedia.org/wiki/Cocaine
14. http: Codeine //en.wikipedia.org/wiki/Codeine
15. http: Coffee beans //en.wikipedia.org/wiki/Coffee_beans
16. http: Colchicine //en.wikipedia.org/wiki/Colchicine
17. http: Condensed_tannin //en.wikipedia.org/wiki/Condensed_tannin
18. http: Coniine //en.wikipedia.org/wiki/Coniine
19. http: Convallaria majalis //en.wikipedia.org/wiki/Convallaria_majalis
20. http: Coumarin //en.wikipedia.org/wiki/Coumarin
21. http: Cuscohygrine //en.wikipedia.org/wiki/Cuscohygrine
22. http: Cuscohygrine//www.epharmacognosy.com/2012/07/cuscohygrine
23. http: Digitalis purpurea //en.wikipedia.org/wiki/Digitalis_purpurea
24. http: Ellagitannin //en.wikipedia.org/wiki/Ellagitannin
25. http: Ferulic acid //en.wikipedia.org/wiki/Ferulic_acid
26. http: Flavones //en.wikipedia.org/wiki/Flavones
27. http: Flavonoid //en.wikipedia.org/wiki/Flavonoid
28. http: Flavonols //en.wikipedia.org/wiki/Flavonols
29. http: Hesperidin //en.wikipedia.org/wiki/Hesperidin
30. http: Hydrolysable_tannin //en.wikipedia.org/wiki/Hydrolysable_tannin
31. http: Hydroxycinnamic acid //en.wikipedia.org/wiki/Hydroxycinnamic_acid
32. http: Indole alkaloids//en.wikipedia.org/wiki/Indole_alkaloids
33. http: Isopentenyl pyrophosphate //en.wikipedia.org/wiki/Isopentenyl_pyrophosphate
34. http: Isoprenylation //en.wikipedia.org/wiki/Isoprenylation
35. http: Leucoanthocyanidin //en.wikipedia.org/wiki/Leucoanthocyanidin
36. http: Lignin //en.wikipedia.org/wiki/Lignin
37. http: Lysergic acid //en.wikipedia.org/wiki/Lysergic_acid
38. http: Melanin //en.wikipedia.org/wiki/Melanin
39. http: Naringin //en.wikipedia.org/wiki/Naringin
40. http: Nicotine //en.wikipedia.org/wiki/Nicotine
41. http: P-Coumaric acid //en.wikipedia.org/wiki/P-Coumaric_acid
42. http: Phenolic acid //en.wikipedia.org/wiki/Phenolic_acid
43. http: Phenolic aldehyde //en.wikipedia.org/wiki/Phenolic_aldehyde
44. http: Phenols //en.wikipedia.org/wiki/Phenols
45. http: Piperine //en.wikipedia.org/wiki/Piperine
46. http: Polyphenol //en.wikipedia.org/wiki/Polyphenol
47. http: Purine //en.wikipedia.org/wiki/Purine

172
48. http: Quinine //en.wikipedia.org/wiki/Quinine
49. http: Quinoline //en.wikipedia.org/wiki/Quinoline
50. http: Secondary metabolite //en.wikipedia.org/wiki/Secondary_metabolite
51. http: Shikimic acid //en.wikipedia.org/wiki/Shikimic_acid
52. http: Sinapinic acid //en.wikipedia.org/wiki/Sinapinic_acid
53. http: Tannin //en.wikipedia.org/wiki/Tannin
54. http: Taxol //en.wikipedia.org/wiki/Taxol
55. http: Taxus //ro.wikipedia.org/wiki/Taxus
56. http: Theobromine //en.wikipedia.org/wiki/Theobromine
57. http: Theophylline //en.wikipedia.org/wiki/Theophylline
58. http: Vinca alkaloids //en.wikipedia.org/wiki/Vinca_alkaloids
59. Гутерман, И. Возрождение запаха. http://www.bioclass179.ru/book/guterman19.pdf
60. Кретович В.Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа, 1986. - 503 с.
61. Пасешниченко, В. Новый альтернативный путь биосинтеза изопреноидов у бактерий и
растений. // Биохимия. 1998. Т.63, №2. С.171− 182.
62. Пасешниченко, В. Растения − продуценты биологически активных веществ. Соросовский
Образовательный Журнал, Том 7, № 8, 2001.-13-19 c.
63. Макаренко, О. Левицкий, А. Физиологические функции флавоноидов в растениях. //
Физиология и биохимия культурных растений. т. 45. № 2, 2013. -100-112 c.
64. https: Антоцианы //ru.wikipedia.org/wiki/Антоцианы
65. https: Вторичные метаболиты //ru.wikipedia.org/wiki/Вторичные_метаболиты
66. https: Лигнин //ru.wikipedia.org/wiki/Лигнин
67. https: Танины //ru.wikipedia.org/wiki/ Танины
68. https: Фенолы //ru.wikipedia.org/wiki/ Фенолы

173
 CAPITOLUL 9. VITAMINELE

9.1. Aspecte generale

9.2. Vitaminele liposolubile
9.3. Vitaminele hidrosolubile

9.1. ASPECTE GENERALE

Vitaminele sunt substanţe organice micromoleculare cu rol funcţional care se găsesc în cantităţi
mici în alimente şi sunt indispensabile pentru creşterea şi dezvoltarea normală a organismelor.
În anul 1897 medicul militar olandez Christiaan Eijkman a descoperit că consumul de orez
nedercoticat în locul orezului decorticat prevenea boala umană beriberi. Într-un experiment realizat de
către C. Eijkman s-a demonstrat că păsările hrănite exclusiv cu orez decorticat sufereau de polinevrită,
o boală analogică cu beriberi. Christiaan Eijkman a presupus că tărâţele de orez conţin nişte substanţe
chimice, necunoscute la vremea respectivă, necesare pentru un metabolism echilibrat. Aceste substanţe
au fost denumite de biochimistul polonez Casimir Funk vitamine (amine vitale) în 1911, care a izolat
din tărâţele de orez o substanţă antineuritică. Acestei substanţe i s-a dat numele de vitamină deoarece
substanţa respectivă (vitamina B1) conţinea azot aminic. Ulterior s-a stabilit că nu toate vitaminele con-
ţin azot în molecula lor (de exemplu, vitamina C). În anul 1912
biochimistul englez Frederick Hopkins a publicat în revista The
Journal of physiology un articol ştiinţific în care afirma că
alimentele conţin, pe lângă proteine, carbohidrați, grăsimi,
minerale şi nişte factori accesori (engl. ̶ accessory food
factors), indispensabili pentru creşterea şi dezvoltarea normală
a organismelor. Pentru contribuţia în descoperirea efectelor
vitaminelor cercetătorilor Christiaan Eijkman şi Frederick
Christiaan Eijkman Frederick Hopkins Hopkins li s-a decernat premiul Nobel pentru fizilogie sau
medicină în 1929 [8].
Lipsa totală a unei vitamine din organism se numeşte avitaminoză, boală care provoacă tulburări
grave ale metabolismului celular sau chiar moartea organismelor. Lipsa parţială a vitaminelor este
cunoscută sub numele de hipovitaminoză, iar tulburările metabolice în acest caz sunt mai puţin grave.
Excesul de vitamine din alimentaţie, în special a vitaminelor liposolubile A şi D, poate determina
apariţia hipervitaminozei, care de asemenea provoacă dezechilibrări în desfăşurarea normală a
metabolismului (fig. 9.1).

Fig. 9.1. Asigurarea organismului uman cu vitamine [1]

Cu unele excepţii, vitaminele sau precursorii acestora trebuie obţinute din alimente sau
suplimente. Excepţiile principale sunt vitamina D, care se poate sintetiza la nivelul pielii din colesterol

174
după expunerea la lumina solară (şi alte forme de radiaţii ultraviolete), precum şi vitamina K, care
poate fi sintetizată de microflora intestinală.
Compuşii naturali care au o acţiune biochimică similară vitaminelor se numesc vitagene (acizi
graşi esenţiali, betaină, colină, unii aminoacizi esenţiali, polialcooli etc.). Substanţele naturale sau de
sinteză înrudite structural sau funcţional cu vitaminele se numesc vitamere (retinol, acid retinoic,
naftochinone etc.) [2]. În plante şi animale, s-au identificat unele substanţe organice ce au o acţiune
fiziologică şi biochimică opusă vitaminelor. Aceste substanţe poartă denumirea de antivitamine.
Vitaminele se notează cu ajutorul literelor mari din alfabetul latin (A, B, C, D, E, K). După rolul
fiziologic ce-l îndeplinesc în organism, vitaminele se numesc astfel: vitamină antihemoragică
(vitamina K), vitamina creşterii (vitamina A), vitamina antirahitică (vitamina D), vitamina
antisterilităţii (vitamina E), vitamina antiscorbutică (vitamina C), vitamina antiberiberi (vitamina B1).
După solubilitatea vitaminelor în apă sau solvenţi organici, acestea se clasifică în vitamine liposolubile
şi vitamine hidrosolubile.

9.2. VITAMINELE LIPOSOLUBILE

Vitaminele liposolubile sunt substanţe solubile în grăsimi, în solvenţi organici şi insolubile în

apă. Din această grupă fac parte vitaminele A, D, E, K. Vitaminele A şi D se găsesc în plante sub formă
de provitamine. Din punct de vedere structural, toate vitaminele liposolubile sunt derivaţi izoprenici.
Absorbţia, transportul şi depozitarea lor sunt similare lipidelor. Vitaminele A, D, K se depozitează în
cantitate mare în ficat, iar vitamina E ̶ în ţesutul adipos. Vitaminele sunt transportate în organism prin
circulaţia sangvină de unele lipoproteine, care se leagă în mod specific de vitaminele respective.

Vitamina A

Vitamina A constituie un grup de compuşi organici nesaturaţi care include vitamina A1 (retinol),
vitamina A2 (dehidroretinol), retinal (retinaldehidă), acid retinoic şi o serie de provitamine A
(carotenoide) [16].
Vitamina A1 este cea mai importantă şi mai răspândită din acest grup, se mai numeşte retinol sau
vitamina creşterii. Este prezentă în celula animală, iar din punct de vedere chimic, este un alcool care
conţine în moleculă un inel β-iononic, o catenă laterală formată din 9 atomi de carbon, 5 legături duble
conjugate, 5 radicali metil şi o grupare terminală ̶ CH2OH (fig. 9.2). În stare pură vitamina A1 se obţine
sub formă de cristale de culoare galbenă.
Vitamina A2 are în inelul β-iononic două legături duble şi este un metabolit al retinalului. Se
conţine în cantitate mai mare în untura de peşte şi în ficatul peştilor de apă dulce [6]. Vitamina A2, în
stare pură, are un aspect de ulei galben. Vitaminele A2 şi A1 sunt autooxidabile, termostabile în lipsa
aerului, sensibile la acţiunea oxidanţilor şi a luminii, în special a radiaţiilor ultraviolete.
Retinalul este un pigment fotoreceptor esenţial pentru vedere. În retină, la om şi la animalele
vertebrate, sunt prezente celule fotoreceptoare (bastonaşe) implicate în vederea crepusculară şi
nocturnă şi celule implicate în vederea diurnă şi diferenţierea culorilor (conuri) [2]. În bastonaşe este
prezentă o substanţă fotosensibilă rodopsina, o carotenoproteină formată din retinol şi opsină
(proteină), iar în conuri se găseşte iodopsina formată din retinol şi iodopsină (proteină). Rodopsina are
o culoare roşie, iar iodopsina ̶ culoare violetă, fiind sensibile la lungimi de undă diferite. Rodopsina ia
parte în procesul de vedere nocturnă, iar iodopsina ̶ în vederea diurnă. În ambele cromoproteine, se
găseşte retinalul. Izomerul cis al retinalului se combină cu opsina şi regenerează rodopsina. Izomerul
trans al retinalului se transformă în vitamina A1, sub acţiunea enzimei retinen-reductazei [2]. Lipsa
retinalului în organismul omului determină tulburări oculare specifice, precum pierderea capacităţii de
adaptare a vederii la întuneric (orbire nocturnă) sau dereglări severe prin keratinizarea corneei [2].

175
 Fig. 9.2. Vitaminele liposolubile A şi D [1]

Acidul retinoic este important pentru o piele sănătoasă, remineralizarea dinţilor şi creşterea
oaselor [11].
Provitaminele A (carotenoide). În regnul vegetal, vitaminele A se găsesc predominant sub
formă de provitamine, care se numesc carotenoide (α-caroten, β-caroten, γ-caroten etc.), dintre care
cea mai importantă este β-carotenul. Se conţin în legume şi fructe, dar în cantităţi mai mari în morcov,
fructe citrice, măcieş, iar în stare liberă în untura de peşte, ficat, lapte, gălbenuşul de ou, unt. Din β-
caroten, prin degradare oxidativă se obţin două molecule de vitamină A. Din restul provitaminelor (α-
caroten, γ-caroten etc.) se obţine doar o singură moleculă de vitamina A1, deoarece acestea conţin un
singur inel β-ionononic nesubstituit în molecula lor.
Aşadar, vitamina A are un rol important în transcripţia genelor, dezvoltarea embrionară
normală, creşterea organismelor tinere, protejarea ţesuturilor epiteliale, metabolismul ţesutului osos,
procesele fotochimice ale vederii, procesele antioxidante. Pe lângă aceasta, vitamina A reglează
permeabilitatea membranelor celulare, întăreşte imunitatea, asigură o hematopoieză normală şi
funcţionarea normală a aparatului genital, prin sinteza steroizilor sexuali.
În avitaminoza A se opreşte creştea organismelor tinere, se produc dereglări ale ţesuturilor
epiteliale, ale tubului digestiv, din aparatul respirator şi aparatul urogenital. Pielea devine uscată şi
cornoasă, se produc tulburări oculare.

Vitamina D
Vitamina D constituie un grup de substanţe care derivă de la steroli, responsabile pentru
stimularea absorbţiei intestinale a calciului, fierului, magneziului, fosforului şi zincului [19]. Se găsesc
în natură atât în stare liberă, cât şi sub formă de provitamine (steroli), mai cu seamă în regnul vegetal.
După natura sterolilor din care provin, se cunosc mai multe vitamine D, notate de la D2 la D7. Pentru
oameni cele mai importante sunt vitamina D3 (colecalciferol) şi vitamina D2 (ergocalciferol).

176
 Toate vitaminele D au o grupă hidroxilică la atomul C-3, un inel deschis (inelul B) cu trei
legături duble conjugate şi o catenă laterală caracteristică fiecărei vitamine (fig. 9.2). Catenele laterale
se deosebesc între ele prin numărul atomilor de carbon şi prin prezenţa sau absenţa unei legături duble.
Transformarea sterolilor în vitamine D se face în piele şi ţesutul subcutanat sub acţiunea
energiei solare, a radiaţiilor ultraviolete (256 ̶ 313 nm), printr-un proces fotochimic cu consum de
energie. Din ergosterol, sub influenţa radiaţiilor ultraviolete se formează un produs intermediar numit
precalciferol, care sub acţiunea energiei termice se transformă în vitamina D2.
Vitaminele D sunt substanţe termostabile, se distrug la 180°C şi rezistă la acţiunea oxigenului.
Posedă activitate optică. În cantitate mai mare
se găsesc în uleiul de peşte, ficat, unt, ouă,
lapte, drojdie de bere. La om, vitaminele D
sunt depozitate şi metabolizate predominant în
ficat, dar se găsesc şi în intestin, rinichi,
sistem osos etc. Vitaminele D sunt mai stabile
în mediul acid decât în cel bazic.
Vitaminele D au un rol fiziologic foarte
important. Acestea favorizează absorbţia
calciului şi a fosforului şi formarea sistemului
osos. Rolul fundamental al vitaminei D constă
în reglarea metabolismului calciului şi al
Băiat bolnav de rahitism Acelaşi băiat după 14 luni de fosforului în procesul de osificare. În
tratament cu vitamina D avitaminoze D apare rahitismul la copii şi
Fig. 9.3. Influenţa vitaminei D3 asupra metabolismului osos osteoporoza la adulţi. Vitaminele D se mai
[3] numesc şi vitamine antirahitice, deoarece pre-
vin şi vindecă rahitismul (fig. 9.3).
Simptomele precoce ale avitaminozei D constau în creşterea fosfatazei alcaline, scăderea
fosforului şi calciului sangvin. Pentru menţinerea unui proces normal de osificare este necesar ca
raportul Ca / P să fie de 1 / 2 [2]. Excesul de vitamine D duce la demineralizarea oaselor şi la apariţia
calculilor renali, hepatici etc.
Vitamina E
Vitamina E reprezintă un grup de substanţe liposolubile care include tocoferoli şi tocotrienoli
[20]. Vitaminele E se mai numesc şi tocoferoli (din greacă tokos − naştere, ferro − a purta), vitaminele
antisterilităţii sau vitaminele de reproducere. Ele se sintetizează în plante şi se găsesc în cantitate mai
mare în frunze, muguri, seminţe în stare de germinaţie, plantule etc.
Din punct de vedere chimic, vitaminele E sunt derivaţi ai cromanului. Ele conţin în molecula lor
o grupă hidroxilică la atomul C6, grupări metilice şi o catenă laterală ce derivă din fitol (fig. 9.4).
Se cunosc 4 tipuri de tocoferoli notaţi cu litere greceşti α, β, γ, δ, care se deosebesc prin numărul
şi poziţia grupelor metilice a inelului cromanic şi activitatea biologică [14]. Toţi tocoferolii au la C6 o
grupă hidroxilică şi la C2 o grupare metilică. Sursa principală de vitamină E în dieta europeană şi forma
cea mai activă, din punct de vedere biologic, a vitaminei E este α-tocoferolul. Tocotrienolii sunt de
patru tipuri, se notează cu litere greceşti α, β, γ, δ, şi au o structură asemănătoare cu tocoferolii. Însă
spre deosebire de tocoferoli, tocotrienolii conţin trei legături duble în catena laterală (fig. 9.5).

177
 Fig. 9.4. Vitaminele liposolubile E şi K [1]

Tocoferolii protejează oxidarea vitaminelor

A, C, D, H (biotina), a carotenoidelor, a acizilor
graşi nesaturaţi, a lipidelor, menţin integritatea
membranelor biologice, favorizează reacţii de
fosforilare şi formare de compuşi macroergici,
Fig. 9.5. Structura moleculară a α-tocotrienolului [15] participă la sinteza hemului. Deviază planul
luminii polarisate datorită prezenţei a trei atomi de
carbon asimetrici (C2, C4 şi C8). Prin transformarea reversibilă a hidroxilului de la C-6 în grupa
cetonică, vitaminele E funcţionează în organism ca sisteme redox.
Avitaminoza E determină la om şi animale scăderea capacităţii de reproducere, sterilitatea,
dereglările metabolice, decalcifierea, slăbirea organismului la infecţii, stările nervoase etc. Vitaminele
E asigură formarea spermatozoizilor la masculi, iar la femele influenţează favorabil procesul de
gestaţie. În avitaminoza E apar frecvent distrofii musculare, leziuni la nivelul pereţilor vasculari,
aparatului genital, se atestă pierderea mobilităţii spermatozoizilor. De asemenea apar tulburări la
nivelul ficatului şi al glandelor suprarenale.
Vitamina K
Vitamina K reprezintă un grup de substanţe, cu o structură moleculară similară, necesare pentru
sinteza unor proteine implicate în coagularea sângelui. Aceste substanţe se mai numesc şi vitamine
antihemoragice. Ele determină coagularea sângelui prin transformarea fibrinogenului în fibrină.
Vitamina K include doi vitameri: vitamina K1 (filochinonă) şi vitamina K2 (menachinonă) [21].
Vitaminele K sunt sintetizate numai de microorganismele din tubul digestiv şi plante, animalele nu le
pot sintetiza. Se găsesc în cantităţi mai mari în frunzele de spanac, varză, lucernă, trifoi, microflora
intestinului.
Din punct de vedere chimic, vitaminele K sunt formate dintr-un nucleu naftochinonic, care are
substituit la C3 o grupare metilică şi la C2 o catenă laterală (fig. 9.4). Vitamina K1 are catena laterală
derivată de la fitol, iar la vitamina K2 catena laterală este alcătuită dintr-un număr variabil de resturi de
izoprenide [21], de regulă, în catena laterală se conţin 4 resturi.

178
 Vitaminele K sunt substanţe solide, cristaline, termostabile şi
fotosensibile. Participă activ la oxidările celulare. Prin trecerea
reversiblă din forma oxidată în cea redusă se asigură transportul
hidrogenului pe cale neenzimatică, formează în celule importante
sisteme de oxido-reducere. Iau parte în procesul de fosforilare ca
acceptori de electroni.
Fig. 9.6. Structura moleculară a Pe lângă vitaminele naturale K, au fost obţinuţi un şir de
vicasolului [22] derivaţi naftochinonici prin sinteză chimică. Astfel, vicasolul (fig.
9.6) este un analog al fitochinonei sintetizat artificial.
În stări de avitaminoză K, creşte timpul de coagulare a sângelui şi apar hemoragii spontane.
Lipsa vitaminei K apare datorită bolilor care împiedică biosinteza vitaminei în intestin sau prin
administrarea îndelungată de antibiotice.

9.3. VITAMINELE HIDROSOLUBILE

Vitaminele hidrosolubile sunt substanţe foarte diferite sub aspect structural. Ele sunt solubile în
apă şi insolubile în solvenţi organici. Din această grupă fac parte: vitamina В1 (tiamină), vitamina В2
(riboflavină), vitamina В3 (niacină sau acid nicotinic), vitamina В5 (acid pantotenic), vitamina В6
(piridoxină, piridoxamină, piridoxal), vitamina В12 (cianocobalamină), vitamina В15 (acid pangamic),
vitamina B9 sau Вс (acid folic), vitamina С (acid ascorbic), vitamina Н sau B8 (biotină).
Majoritatea vitaminelor hidrosolubile îndeplinesc rolul de coenzime (tab. 9.1), iar altele
îndeplinesc rolul de activatori enzimatici.

Tabelul 9.1. Funcţiile unor vitamine hidrosolubile în cataliză [22]

Vitamină Forma activă Enzime Reacţiile catalizate
(coenzimă)*
B1 TPP Dehidrogenaze Decarboxilarea α-cetoacizilor în
cadrul metabolismului glucidic
B2 FMN, FAD Oxidaze, Reacţii de oxidoreducere
Reductaze în cadrul oxidării intracelulare
B3 NAD, NADP Dehidrogenaze Reacţii de oxidoreducere
anaerobe în cadrul oxidării intracelulare
B6 Piridoxalfosfat Aminotransferaze, Transferul grupelor aminice în cadrul
Carboxilaze metabolismului aminoacizilor
H Biotină Carboxilaze Transferul CO2 în cadrul metabolis-
mului proteinelor şi lipidelor
* ̶ TPP ̶ Tiaminpirofosfat; FMN ̶ Flavinmononuleotidă; FAD ̶ Flavinadenindinucleotidă; NAD ̶
Nicotinamidadenindinucleotidă; NADP ̶ Nicotinamidadenindinucleotidfosfat

La începutul sec. XX, în cadrul studierii proceselor de oxidare a glucidelor, s-a reuşit pentru
prima dată izolarea în stare cristalină a coenzimei glucozo-6-fosfatdehidrogenaza. S-a stabilit că în
componenţa acesteia intră amida acidului nicotinic ̶ nicotinamida. Ulterior, s-a constatat că amida
acidului nicotinic, precum şi alte vitamine formează în celule importante sisteme de oxido-reducere,
care iau parte la numeroase procese metabolice ale glucidelor, lipidelor, proteinelor şi a altor compuşi,
reglează potenţialul de oxido-reducere celular, contribuie la transportul hidrogenului pe cale
neenzimatică (vitaminele C, E, K etc.). Coenzimele conţin două regiuni funcţionale, una dintre care
realizează legătura cu apofermentul, iar alta participă nemijlocit la cataliză. De regulă, forma activă a
vitaminelor participă la cataliză.

179
 Vitamina B1
Vitamina B1 este un compus chimic cu sulf (C12H17N4OS). Vitamina respectivă este formată
dintr-un nucleu pirimidinic şi unul tiazolic uniţi printr-o grupă metilenică (fig. 9.7). Vitamina B1 are un
rol însemnat în metabolismul glucidelor, lipidelor şi al proteinelor. Sub formă de coenzima
tiaminpirofosfat (TPP), vitamina B1 face parte din componenţa enzimei carboxilaza, care produce
decarboxilarea şi respectiv carboxilarea acidului piruvic. Vitamina B1 este solubilă în apă şi alcool şi
insolubilă în acetonă şi cloroform. Are un miros caracteristic pe care îl imprimă şi drojdiei.
Solubilitatea vitaminei creşte în mediu bazic. Cu acizii formează săruri cristaline.
Se conţine în cantităţi mai mari în drojdia de bere, seminţele cerealelor şi leguminoaselor, în
tărâţele de orez, germenii de grâu, în frunze, flori, polen etc. Vitamina B1 este un factor nutritiv foarte
important. Lipsa acestei vitamine din hrană produce la animale polinevrită, iar la om se manifestă prin
tulburări ale sistemului nervos, pierderea apetitului, oboseală, tulburări gastrointestinale şi cardiace. În
cazuri mai grave, apar nevralgii, convulsii şi paralizii ale membrelor. Boala beriberi apare în cazuri de
avitaminoză prelungită. Ea se manifestă prin tulburări digestive, nervoase, cardiace.

Fig. 9.7. Vitaminele hidrosolubile B1 şi B2 [1]

Vitamina B2
Vitamina B2 (riboflavină ̶ C17H20N4O6) este răspândită pe larg în natură, se găseşte în aproape
toate celulele vegetale şi animale. Cantităţi mari de vitamina B2 se găsesc în ficat, lapte, ouă, drojdii şi
în seminţele gramineelor. Cele mai bogate produse horticole în vitamina B2 sunt migdalele, alunele,
ciupercile, pătrunjelul, ţelina etc. [2].
Vitamina B2 este formată dintr-un nucleu izoaloxazinic şi din ribitol (fig. 9.7). Nucleul
izoaloxazinic conferă formei oxidate a vitaminei B2 o culoare galben-verzuie. Denumirea de
riboflavină derivă de la riboză (ribitolul este forma redusă a ribozei) şi flavin (din lat. flavin ̶ galben)
[12]. Prin hidrogenare, riboflavina devine incoloră. Este sensibilă la acţiunea luminii, sub influenţa

180
luminii în mediu acid riboflavina se transformă în lumicrom, iar în mediu bazic ̶ în lumiflavină,
compuşi ce au activitate vitaminică.
Riboflavina are un rol multiplu. Derivaţii vitaminei B2 (flavinmononucleotidă ̶ FMN şi
flavinadenindinucleotidă ̶ FAD) sunt coenzime care intră în componenţa dehidrogenazelor aerobe şi
catalizează reacţii de oxido-reducere. FAD şi FMN joacă un rol important în respiraţia celulară şi
transportul de electroni şi protoni.
La om avitaminoza produce iritaţii ale pielii, inflamarea gurii, îngroşarea şi înroşirea limbii,
căderea părului, tulburări de creştere, slăbirea văzului, auzului şi a ţesutului muscular, tulburări
digestive.
Vitamina B3

Vitamina B3 (niacina sau vitamina PP ̶ C6H5NO2) este un compus organic solid, incolor,
hidrosolubil, derivat al piridinei cu o grupare carboxilică (COOH) în poziţia C3 [10]. Altă formă a
vitaminei B3 reprezintă amida acidului nicotinic ̶ nicotinamidă sau niacinamidă, la care gruparea
carboxilică este înlocuită cu gruparea carboxiamidică (CONH2 ̶ fig. 9.8).

Fig. 9.8. Vitaminele hidrosolubile B3 şi B5 [1];

* ̶ unii autori notează incorect acidul pantotenic ̶ B3 şi acidul nicotinic ̶ B5

Acidul nicotinic reprezintă precursorul nicotinamidei în organism. Se conţine în cantităţi mai

mari în tărâţele cerealelor, ciuperci, lapte, ficat etc. Vitamina B3 are un rol biochimic foarte important
în metabolismul celular, deoarece intră în componenţa enzimelor anaerobe − dehidrogenaze ce conţin
NAD+ − nicotinamidadenindinucleotid şi NADP+ − nicotinamidadenindinucleotidfosfat.
Aceste enzime catalizează peste 100 de reacţii biochimice:
oxidarea alcoolilor în aldehide şi cetone, oxidarea aldehidelor şi
cetonelor în acizi carbonici, oxidarea aminelor în imine etc. Pe lângă
aceasta, forme active ale vitaminei B5 participă la reglarea unor
procese biochimice importante precum ciclul Krebs. La om, în cazul
avitaminozei de B3, se dezvoltă boala celor trei D − dermatita,
diareea, demenţa. Dacă starea de avitaminoză se menţine un timp mai
îndelungat, la oameni apare boala numită pelagră (din lat. pella agra
− piele aspră ̶ fig. 9.9).
Fig. 9.9. Un bolnav de pelagră [10] Denumirea de PP provine de la proprietatea pe care o are această
vitamină de a preveni pelagra. Această boală poate să apare în urma

181
unui consum îndelungat de porumb sau în urma unor excese în consumul de alcool şi melasă [2].
Oamenii pelagroşi au eriteme şi dermatite pe mâini şi gât. Au de asemenea tulburări nervoase
caracterizate prin nelinişte, melancolie şi demenţă.

Vitamina B5
Vitamina B5 (C9H17NO5) sau acidul pantotenic (din gr. pantos ̶ peste tot) este o amidă dintre
acidul pantoic şi β-alanină (fig. 9.8). Este o componentă a coenzimei A [9]. Doar izomerul dextrogir
(D) al acidului pantotenic este biologic activ. Este o substanţă uleioasă, de culoare galbenă, sensibilă la
acţiunea oxidanţilor în mediu alcalin. Vitamina B5 este un factor de creştere pentru numeroase
microorganisme. Stimulează metabolismul celular sub diferite aspecte.
Se găseşte în toate organismele vegetale şi animale. În cantitate mai mare se conţine în
lăptişorul de matcă, făina de fasole, soia, drojdia de bere, arahide, conopidă, migdale etc. [2]. Se
găseşte, de regulă, sub formă de analog alcoolic ̶ provitamina pantenol şi pantotenat de calciu. Acidul
pantotenic este un ingredient în produsele cosmetice de protecţie a părului şi a pielii.

Vitamina B9
Vitamina B9 (C19H19N7O6) sau Bc (acid folic, acid pteroil-L-glutamic) este formată dintr-un
nucleu pteridinic substituit, acidul paraaminobenzoic şi acidul glutamic [7] (fig. 9.10). Forma activă a
vitaminei B9 conţine în plus faţă de acidul folic un radical formil şi se mai numeşte acid
tetrahidrofolic. Vitamina B9 se găseşte în frunzele plantelor superioare, în special, în spanac, salată,
sparanghel, broccoli, stevie, grâul încolţit, în ficat şi în microorganisme. Acizii folic şi folinic sunt
necesari pentru dividerea celulară, sinteza ADN-ului şi ARN-ului, reduc rata mutaţiilor ADN, previn
formarea unor tumori maligne [7], stimulează formarea hematiilor şi leucocitelor. Acidul folic
îndeplineşte un rol de coenzimă în reacţiile de transmetilare, iar acidul folinic ̶ în reacţiile de
transformilare [2]. Acidul folic şi folinic, sub formă de coenzime, au un rol important în activitatea şi
transportul unităţilor C1 active şi în metabolismul unor aminoacizi.

Fig. 9.10. Vitamina hidrosolubilă B 9 [1]

În stări carenţiale se produc alterări ale mucoasei gastrointestinale, ale pielii şi ale organelor de
reproducere, apar anemii şi se opreşte creşterea. S-a stabilit că femeile care primesc o cantitate
suficientă de acid folic, zilnic, înainte de momentul concepţiei şi în primele luni de sarcină, beneficiază
de o scădere a riscului de a avea un copil cu un defect neural sever (dezvoltare incompletă a creierului
şi a maduvei spinării).

Vitamina B6
Vitamina В6 are trei derivaţi piridinici importanţi − piridoxină, piridoxamină şi piridoxal (fig.
9.11). Aceste trei substanţe se găsesc de obicei împreună şi se transformă reciproc una în alta.

182
Deosebirea între ele constă în gruparea funcţională de la atomul C4. Prin fosforilarea piridoxalului şi
piridoxinei se obţin coenzime (piridoxalfosfat, piridoxaminofosfat) care iau parte la decarboxilarea şi
transaminarea aminoacizilor. Piridoxalfosfatul sub formă de coenzimă intră în componenţa a peste 50
de enzime care catalizează reacţii ale metabolismului aminoacizilor. Vitamina B6 este stabilă în mediu
acid şi se descompune uşor în mediu bazic sub acţiunea luminii.

Fig. 9.11. Vitamina hidrosolubilă B6 [1]

Vitamina B6 se găseşte în cantităţi mai mari în drojdii, germeni de grâu, tărâţe de orez, fructe şi
legume proaspete, ficat, peşte etc. La om stările de avitaminoză se manifestă prin dureri abdominale,
artrite, tulburări cardiace, astenie, tulburări de mers, stări de nervozitate şi insomnii.

Vitamina B12
Vitamina B12 (C63H88CoN14O14P) sau cianocobalamina este un compus format dintr-un nucleu
porfirinic ce conţine un atom de cobalt şi o grupă cian, grupări metilice şi amidice (R1 şi R2) legate de
nuclei pirolici, un nucleu dimetilbenzoimidazolic, riboză, acid fosforic şi alcool izopropilic (fig. 9.12).
Prin înlocuirea grupării CN ̶ din interiorul moleculei cu grupări ̶ OH, NO, SCN ̶ etc. se formează
vitaminele hidroxicobalamină, nitrozocobalamină, sulfcianocobalamină etc.

Fig. 9.12. Vitamina hidrosolubilă B12 [1]

Vitamina B12 este o substanţă cristalină, de culoare roşie, solubilă în apă, etanol şi insolubilă în
acetonă şi eter. Este indispensabilă pentru viaţa animalelor şi a omului. Are o importanţă deosebită în
funcţionarea normală a creierului şi a sistemului nervos, în hematopoeză [17]. Vitamina B12 este un
factor de creştere pentru numeroase organisme. Ia parte activă la transportul grupelor ̶ CH3, HS ̶ , ̶ S ̶

183
CH3 etc. [2]. Nu se sintetizează în celulele vegetale şi animale. Se extrage în cantitate mare din cultura
unor microorganisme.
Vitamina B12 se întâlneşte numai în produse de provenienţă animală. Cantităţi mai mari de
vitamină B12 sunt prezente în carne (ficat, rinichi şi inimă), în laptele praf degresat, în unele produse
marine (crab, somon, sardea) şi în gălbenuşul de ou. În vin apare ca rezultat al activităţii enzimelor.

Vitamina C

Vitamina C (C6H8O6) sau acidul ascorbic L (+) este cea mai răspândită vitamină în natură [2].
Din punct de vedere chimic, vitamina C este γ-lactona unui acid hexonic (fig. 9.13). Vitamina C deşi se
numeşte acid ascorbic nu are o grupă carboxilică liberă, aceasta fiind blocată de legătura lactonică
formată între atomii C1 şi C4 (fig. 9.14).

Fig. 9.13. Vitamina hidrosolubilă C [1]

Caracterul acid al vitaminei este determinat de legătura endolică şi de atomul de hidrogen de la

grupările enolice, care se disociază cu uşurinţă şi pot fi înlocuiţi cu metale, dând naştere la săruri (fig.
9.12).

Fig. 9.14. Reacţia acidului ascorbic cu NaOH [4] Fig. 9.15. Sistem reducător acid ascorbic ̶ acid
dehidroascorbic [4]

Acidul ascorbic şi acidul dehidroascorbic (forma oxidată) formează în celule un sistem de

oxido-reducere foarte important, care ia parte la numeroase procese metabolice în organism (fig. 9.15).
Acest sistem reglează potenţialul de oxido-reducere celular şi contribuie la transportul hidrogenului pe
cale neenzimatică.
Acidul ascorbic este o substanţă solidă, cristalină, solubilă în apă, uşor oxidabilă. Prezintă unele
reacţii caracteristice glucidelor, reduce reactivul Fehling, Tollens, iodul, permanganatul de potasiu etc.
Cu unele metale formează compuşi coloraţi. Vitamina C este foarte instabilă şi se distruge în mediul
neutru şi bazic la temperatura 20oC, în prezenţa luminii, oxigenului, cationilor metalelor grele,
enzimelor din clasa oxidoreductazelor (ascorbatoxidazei şi polifenoloxidazei), la fierbere. Prin oxidare
lentă acidul ascorbic se transformă în acid dehidroascorbic. În prezenţa unor oxidanţi mai puternici, în
special în mediul neutru şi bazic, acidul ascorbic se transformă ireversibil în acid oxalic şi treonic.

184
 Conţinutul de acid ascorbic se reduce mult în procesul de păstrare a materiei prime alimentare,
la conservarea şi fierberea alimentelor. La plantele din familia Cruciferae (varză, ridiche, hrean, rapiţă,
nap etc.) acidul ascorbic se găseşte atât în stare liberă, cât şi asociat cu proteine, formând un complex
proteină-acid ascorbic, numit ascorbinogen. Cele mai bogate surse de vitamină C sunt: prunul kakadu,
camu camu, acerola, cătina albă, coacăzul indian, măcieşul, ardeiul, etc. (tab. 9.2).

Tabelul 9.2. Conţinutul de vitamină C în diferite produse vegetale [18]

Produsul Vitamina C, Produsul Vitamina C,
mg/100 g mg/100 g
Prunul Kakadu 1000 ̶ 5300 Papaia 60
Camu Camu 2800 Căpşună 60
Acerola 1677 Lămâie 53
Cătină albă 695 Usturoi 31
Coacăzul Indian 445 Mango 28
Măcieş 426 Mure 21
Ardei chili (verde) 244 Cartof 20
Guava 228 Tomate 13
Coacăză neagră 200 Struguri 10
Ardei dulce roşu 190 Babane 9
Ardei chili (roşu) 144 Avocado 8
Pătrunjel 130 Vişine 7
Kiwi 90 Piersici 7
Broccoli 90 Mere 6
Coacăză roşie 80 Castraveţi 3

Acidul ascorbic stimulează metabolismul glucidelor, lipidelor, glicoproteinelor, şi a numeroşi

aminoacizi. Are o acţiune antioxidantă de apărare a vitaminelor liposolubile şi a glutationului, o acţiune
antitoxică, măreşte rezistenţa organismului la infecţii şi este un factor activator pentru numeroase
enzime. Vitamina C contribuie la formarea colagenului şi a substanţelor intercelulare, la transformarea
acidului folic în acid folinic, intervine în metabolismul fierului prin reducerea Fe3+ din feritină la Fe2+.
Avitaminoza vitaminei C produce la om boala numită scorbut, caracterizată prin hemoragii la
nivelul gingiilor (gingivite), pierderea dinţilor, tulburări digestive, anemie, imunitate scăzută.

Vitamina H

Vitamina H (biotină sau coenzima R) este un compus chimic cu structură biciclică, fiind format
dintr-un nucleu pirimidinic şi unul tiolenic, de care se leagă acidul valerianic sau izovalerianic (fig.
9.16). Biotina este o coenzimă a enzimelor carboxiazelor, enzime care catalizează reacţii de sinteză a
acizilor graşi, a aminoacizilor (izoleucina şi valina), a glucidelor [5].

Fig. 9.16. Vitamina hidrosolubilă H [1]

185
 Biotina este solubilă în apă şi hidroxid, are un caracter slab acid, este optic activă dextrogiră.
Este un factor de creştere pentru microorganisme şi animale. La om avitaminoza biotinei se manifestă
prin cojirea pielii, căderea părului, lipsa poftei de mâncare, oboseală etc.

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Vitaminele se pot clasifica în funcţie de: a)..........................................; b).......................................

1.2. Vitamina B6 are 3 derivaţi: a)............................; b)...........................; c)...........................................
1.3. Vitamina B5 este amida........................................şi se numeşte........................................................
1.4. Forma oxidată a acidului ascorbic se numeşte..................................................................................
1.5. Vitamina A se mai numeşte vitamina................................................................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Avitaminoza de B6 produce la om boala beri-beri.

2.2. Vitaminele E sunt derivaţi ai cromanului.
2.3. Excesul de vitamine D duce la demineralizarea oaselor.
2.4. Vitaminele K determină coagularea sângelui prin transformarea fibrinogenului în fibrină.
2.5. În produsele de origine vegetală vitamina A se află sub formă de retinol.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Scorbutul este o consecinţă a insuficienţei vitaminei:

a) A; b) B2; c) D; d) C; e) B5; f) K.
3.2. Pelagra apare la om în cazul avitaminozei:
a) B1; b) B2; c) B5; d) C; e) D; f) B12.
3.3. Vitamina antirahitică:
a) A; b) B2; c) D; d) C; e) B5; f) K.
3.4. Cecitatea nocturnă (orbul găinilor) poate fi cauzată de carenţa de vitamină:
a) B1; b) A; c) B5; d) C; e) D; f) B12; g) E.
3.5. Vitamina reproducerii:
a) B1; b) B2; c) B5; d) C; e) D; f) B12; g) E.

4. Asociaţi.

Clasificarea vitaminelor în funcţie de solubilitatea lor

1. Vitamine hidrosolubile A. Tiamină G. Retinol
2. Vitamine liposolubile B. Tocoferol H. Biotină
C. Acid folic I. Nicotinamidă
D. Colecalciferol J. Acid ascorbic
E. Menachinonă K. Cianocobalamină
F. Riboflavină

186
5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi
separat.

5.1. B1; B2; C; H; K; B9.

5.2. A; D; B12; E; K.
5.3. Tiamina; piridoxina; piritiamina; nicotinamida; retinol.

6. Completaţi tabelul.

Boli cauzate de avitaminoză sau de carenţa de vitamine

Denumirea Consecinţele avitaminozei Denumirea Consecinţele avitaminozei
vitaminei vitaminei
A D1-D5
B1 E
B3, PP F
B5 H
B6 K
B9, BC N
B12 P
C

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Vitaminele hidrosolubile.
7.2. Vitaminele liposolubile.
7.3. Boli cauzate de avitaminoză sau de carenţa de vitamine.

GLOSAR

Acerola (Malpighia emarginata) ̶ specie subtropicală din familia Malpighiaceae; este cunoscută şi sub
denumirea de vișină de Barbados sau vișină tropicală.
Beri-beri ̶ boală provocată de lipsa în organism a vitaminei B1 și manifestată prin tulburări nervoase,
cardiovasculare, respiratorii.
Calcul ̶ concrețiune de forma unei pietricele, rezultată prin precipitarea sărurilor organice sau
anorganice, care se formează în anumite organe interne.
Camu Camu (Myrciaria dubia) ̶ plantă perenă din familia Myrtaceae.
Cătină albă (Hippophaë rhamnoides) ̶ arbust cu flori mici cafenii și cu fructe galbene-portocalii.
Coacăzul Indian (Phyllanthus emblica) ̶ arbore din familia Euphorbiaceae, cu fructe galbui-verzui.
Cornee ̶ membrana anterioară, transparentă, nevascularizată a ochiului.
Eritem ̶ afecțiune a pielii, manifestată prin pete roșii, care apare în unele boli.
Feritină ̶ proteină bogată în fier, din ficat și splină.
Fibrină ̶ substanță proteică din sânge şi limfă care intervine în procesul de coagulare.
Fibrinogen ̶ substanță proteică din plasma sângelui, care se transformă în fibrină când acesta se
coagulează.
Guava (Psidium guajava) ̶ arbore subtropical din familia Myrtaceae cu fructe comestibile.
Hematopoeză ̶ proces de formare și de maturizare a celulelor sangvine.
Osteoporoză ̶ leziune osoasă caracterizată prin subțierea și rarefierea oaselor.
Murul (Rubus fruticosus) ̶ arbust peren din familia Rosaceae.
Piridină ̶ compus organic heterociclic cu formula chimică C5H5N.
Ribitol ̶ alcool pentozic (C5H12O5) care se formează la reducerea ribozei.

187
 BIBLIOGRAFIE

1. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
2. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). –Bucureşti:
Editura didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
3. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
4. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
5. http: Biotin //en.wikipedia.org/wiki/Biotin
6. http: Dehydroretinal //en.wikipedia.org/wiki/Dehydroretinal
7. http: Folic acid //en.wikipedia.org/wiki/Folic_acid
8. http: List of Nobel laureates in Physiology or Medicine //en.wikipedia.org/wiki/List of Nobel
laureates in Physiology or Medicine
9. http: Pantothenic acid //en.wikipedia.org/wiki/Pantothenic_acid
10. http: Niacin //en.wikipedia.org/wiki/Niacin
11. http: Retinol //en.wikipedia.org/wiki/Retinol
12. http: Riboflavin //en.wikipedia.org/wiki/Riboflavin
13. http: Thiamine //en.wikipedia.org/wiki/Thiamine
14. http: Tocopherol //en.wikipedia.org/wiki/Tocopherol
15. http: Tocotrienol //en.wikipedia.org/wiki/Tocotrienol
16. http: Vitamin A //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_A
17. http: Vitamin B12 //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_B12
18. http: Vitamin C //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_C
19. http: Vitamin D //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_D
20. http: Vitamin E //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_E
21. http: Vitamin K //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_K
22. Петров, О., Клюева, М., Малкова, О. Основы биохимии. Учебное пособие. –Иваново, 2008.-
48 p.

188
 CAPITOLUL 10. METABOLISMUL ŞI BIOENERGETICA

10.1. Aspecte generale ale metabolismului

10.2. Sursele de energie şi carbon ale organismelor
10.3. Energia liberă şi biomoleculele macroergice

10.1. ASPECTE GENERALE ALE METABOLISMULUI

Prin metabolism, în sens larg, se înţelege totalitatea transformărilor biochimice şi energetice

care au loc în celulele organismelor. Metabolismul se caracterizează printr-un schimb neîntrerupt de
materie şi energie între celulă şi mediul înconjurător. În momentul când schimbul de substanţe şi
energie între organisme şi mediu se stopează, încetează şi viaţa.
În procesele metabolice celulare participă numeroase sisteme multienzimatice care cooperează
pentru a realiza următoarele [1]:
 obţinerea energiei chimice din lumina solară absorbită sau din substanţele preluate din mediu;
 transformarea substanţelor nutritive în substanţe celulare proprii sau în precursori intermediari
ai acestor substanţe;
 polimerizarea precursorilor monomeri în macromolecule polimere: acizi nucleici, proteine,
poliglucide;
 degradarea biomoleculelor în substanţe mai simple, cu eliberare de energie.
Metabolismul este un proces complex, format din două părţi opuse: catabolism şi anabolism.
Prin catabolism se înţeleg procesele de degradare a substanţelor din organism. Reacţiile cata-
bolice se caracterizează prin eliberare de energie şi
se numesc reacţii exergonice (exoterme). În cadrul
catabolismului se produce în special ruperea
legăturilor dintre atomii de C ̶ C sau C ̶ H din
moleculele diferitor substanţe (fig. 10.1).
La clivarea homolitică, fiecare atom păstrează
unul din electronii legăturii, rezultaţi în urma
formării radicalilor de carbon (atomi de carbon cu
electroni nepereche) sau formării atomilor de
hidrogen fără sarcină. La clivarea heterolitică, unul
din atomi reţine ambii electroni ai legăturii.
În cadrul catabolismului substanţele cu
molecule complexe (proteine, acizi nucleici,
poliglucide, lipide etc.) se degradează în substanţe
mai simple (CO2, H2O, NH3, acetil-CoA, uree etc. ̶
fig. 10.2). Catabolismul produce energie chimică
captată şi păstrată sub formă de adenozintrifosfat
(ATP) şi transportori de electroni reducători
(NADH, NADPH şi FADH2). Energia chimică ce se
produce în urma catabolismului poate fi reutilizată
în procese de biosinteză, transformată în alte forme
de energie (mecanică, osmotică, electrică,
luminoasă) inclusiv în energie calorică, care nu
poate fi reutilizată în procese de biosinteză.
Fig. 10.1. Mecanismele de clivare a legăturilor dintre
atomii de C ̶ C sau C ̶ H [2]

189
 Prin anabolism se înţeleg procesele
chimice de biosinteză a substanţelor ce intră în
componenţa materiei vii. Din substanţe simple
se sintetizează substanţe complexe (acizi
nucleici, proteine, enzime, hormoni,
poliglucide, lipide ̶ fig. 10.2).
Reacţiile anabolice se caracterizează prin
consum de energie şi se numesc reacţii
endergonice (endoterme). Energia necesară
proceselor de biosinteză provine în cea mai
mare parte din clivarea legăturilor macroergice
ale diferiţilor compuşi.
Catabolismul şi anabolismul se realizează
printr-o succesiune a numeroase reacţii chimice
cum sunt: reacţii de hidroliză, de hidrogenare,
deshidratare, decarboxilare, dezaminare,
transaminare, esterificare, condensare,
polimerizare etc. Metabolismul celulelor se
desfăşoară treptat, prin mai mulţi sau mai
puţini compuşi intermediari, iată de ce se mai
numeşte metabolism intermediar, iar produsele
intermediare se numesc metaboliţi.
Metabolismul se poate clasifica în funcţie
de natura biomoleculei sau compusului
metabolizat: metabolismul nucleotidelor şi al
acizilor nucleici, metabolismul proteinelor,
metabolismul glucidelor (glucidic),
Fig. 10.2. Schema generală a metabolismului celular [2]
metabolismul lipidelor (lipidic) etc.
Unele din căile metabolice sunt liniare, altele sunt ramificate, generând produse finale multiple
dintr-un singur precursor sau realizând transformarea unor substanţe iniţiale într-un singur produs final.
De regulă, căile metabolice catabolice sunt convergente, căile anabolice sunt divergente, iar o parte din
căile metabolice celulare sunt ciclice (fig. 10.3). Catabolismul şi anabolismul se desfăşoară în celule
simultan şi sunt reglate independent. Echipamentul enzimatic care catalizează o anumită cale
metabolică, anabolică sau catabolică, are o localizare intracelulară distinctă. Astfel, citosolul conţine
enzime specifice următoarelor seturi de reacţii: glicoliza, calea pentozofosfaţilor, biosinteza acizilor
graşi. Setul de enzime care catalizează reacţii din ciclul Krebs, fosforilarea oxidativă, β-oxidarea
acizilor graşi, formarea corpilor cetonici este localizat în matricea mitocondrială. Enzimele necesare
pentru replicarea ADN-ului, sinteza şi modificarea posttranscripţională a ARN-ului, se sintetizează pe
ribozomi în citosol, însă îşi exercită acţiunea în nucleul celular.
Reglarea căilor metabolice se realizează la mai multe niveluri, din interiorul şi exteriorul
celulei. Cel mai simplu mecanism de reglare a metabolismului se realizează în funcţie de prezenţa
substratului specific în celulă. Atunci când concentraţia intracelulară a substratului enzimatic are
valoarea în jur de constanta Michaelis-Menten (Km) sau sub Km, rata reacţiilor chimice depinde direct
de concentraţia celulară a substratului.
Al doilea mecanism de control al metabolismului din interiorul celulei se realizează de către
efectori alosterici, care se leagă de centrul alosteric al enzimei, reglând astfel activitatea acestora, şi
respectiv, activitatea proceselor biochimice. Legarea acestor efectori determină modificări
conformaţionale în macromolecula de enzimă şi acţionează în sensul activării sau inhibării formării
complexului enzimă ̶ substrat.

190
 Fig. 10.3. Tipuri de căi metabolice [2]

La organismele multicelulare activitatea metabolică în diferite ţesuturi este reglată şi de factori

specifici de creştere sau hormoni care acţionează din exteriorul celulei.
Legătura strânsă dintre anabolism şi catabolism se manifestă la trei niveluri:
 la nivel de sursă de carbon ̶ produsele catabolismului pot fi substraturi iniţiale pentru reacţiile
anabolice;
 la nivel energetic ̶ în cadrul catabolismului se formează ATP şi alţi compuşi macroergici, iar
anabolismul se desfăşoară cu consum de energie;
 la nivel de echivalenţi reducători ̶ reacţiile catabolice sunt, de regulă, reacţii de oxidare, iar
reacţiile anabolice, din contra, consumă echivalenţi reducători.
Aşadar, două laturi opuse ale metabolismului, catabolismul şi anabolismul, se află în echilibru
dinamic şi constituie izvorul mişcării şi dezvoltării materiei.

10.2. SURSELE DE ENERGIE ŞI CARBON ALE ORGANISMELOR

Toate formele celulare de viaţă de pe Pământ se împart, după modul de utilizare a energiei, în
două clase mari: organisme fototrofe şi organisme chemotrofe (fig. 10.4).
Organismele fototrofe (gr. photos ̶ lumină; trophe ̶ nutriţie) folosesc ca sursă de energie
lumina solară pentru sinteza substanţelor organice.
Organismele chemotrofe (gr. chemo ̶ chimic; trophe ̶ nutriţie) utilizează pentru sinteza
substanţelor organice energia reacţiilor de oxidare.

191
 Fig. 10.4. Clasificarea organismelor în funcţie de sursele de energie şi carbon [2]

În funcţie de sursa de carbon utilizată organismele fototrofe se divizează în două grupe:

fotoautotrofe şi fotoheterotrofe.
Fotoautotrofele au capacitatea de a sintetiza substanţe organice pe baza energiei solare, iar în
calitate de sursă de carbon utilizează CO2 din atmosferă. Donori de electroni în procesele de oxido-
reducere sunt substanţele anorganice (H2O, H2S, S). Dintre organismele fotoautotrofe fac parte
cianobacteriile (algele albastre-verzi), algele verzi, plantele superioare cu clorofilă.
Fotoheterotrofele utilizează ca sursă de energie lumina solară, însă în calitate de sursă de carbon
utilizează compuşi organici ̶ glucide, acizi graşi şi alcooli [3]. Donori de electroni în reacţiile de
oxido-reducere sunt substanţele organice. Din această grupă fac parte bacteriile purpurii nesulfurice
(Rhodospirillaceae), bacteriile verzi nesulfurice (Chlorobacteria).
Organismele chemotrofe obţin energie din oxidările unor substanţe şi în funcţie de tipul
acestora, se împart în două grupe: chemolitotrofe şi chemorganotrofe.
Chemolitotrofele obţin energie din oxidarea unor substanţe anorganice simple (hidrogen
sulfurat, hidrogen molecular, amoniac, săruri etc.). Trebuie de menţionat, că organismele
chemolitotrofe nu utilizează în calitate de sursă de carbon exclusiv CO2, prin urmare nu pot fi
considerate organisme autotrofe [2]. Donori de electroni sunt substanţe anorganice (H2S, H2, S, Fe2+,
NH3), iar acceptori finali de electroni sunt O2, CO2, SO42 ̶ . Din această grupă fac parte bacteriile de
sulf, bacteriile nitrificatoare şi denitrificatoare, bacteriile de fier, bacteriile de hidrogen.
Chemoorganotrofele obţin energie din oxidarea substanţelor organice complexe (glucide,
grăsimi, proteine). Substanţele organice sunt totodată şi o sursă de carbon pentru chemoorganotrofe.
Donori de electroni în procesele de oxido-reducere sunt substanţele organice (în special glucoza), iar
acceptori finali de electroni sunt O2 şi substanţele organice. Din grupa respectivă fac parte toate
animalele, ciupercile, drojdiile, protozoarele şi unele bacterii.

192
 Organismele heterotrofe se împart în aerobe, care folosesc oxigenul ca acceptor final de
electroni şi anaerobe care folosesc ca acceptori de electroni alte substanţe. Sunt şi organisme care pot
trăi în mediu aerob, folosind ca acceptor de electroni oxigenul, realizând astfel procesul de respiraţie
celulară, dar pot trăi şi în mediu anaerob, utilizând în calitate de acceptori de electroni substanţe
organice şi realizând procesul de fermentaţie. Astfel de organisme se numesc facultative anaerobe. Din
această grupă fac parte majoritatea celulelor organotrofe (drojdii, celulele ale organismelor superioare).
Atunci când în mediu este prezent oxigenul, celulele respective îl utilizează. Pentru celulele strict
anaerobe oxigenul este o otravă.
Între diferite organisme se stabilesc relaţii de interdependenţă nutriţională care contribuie în
mare parte la circuitul carbonului, azotului, oxigenului, apei etc. în natură, în cadrul cărora organismele
fotoautotrofe şi cele heterotrofe interacţionează reciproc (fig. 10.5).

Fig. 10.5. Ciclul CO2 şi O2 în biosferă la organismele Fig. 10.6. Circuitul azotului în biosferă [2]
fotoautotrofe şi heterotrofe [2]

Oxigenul produs de organismele fotoautotrofe se utilizează de către organismele heterotrofe

pentru oxidarea compuşilor organici nutritivi cu formare de CO2, care la rândul său, se reutilizează de
organismele fotoautotrofe în biosinteza substanţelor organice. S-a calculat că într-un an se recirculează
4 × 1011 tone de CO2 [2]. În biosferă energia solară nu este reciclată. Anual se utilizează aproximativ
1019 kcal din energia solară pentru transformarea CO2 în biomasă.
În natură predomină organismele fotoautotrofe şi heterotrofe (chemoorganotrofe). Restul
organismelor au o răspândire mai redusă, deşi unele din acestea cum sunt nitrobacteriile şi bacteriile
fixatoare de azot au o mare importanţă în fertilizarea solului şi în realizarea circuitului azotului în
natură (fig. 10.6).

193
 Aşadar, în natură există un flux masiv de energie de la organismele autotrofe spre cele
heterotrofe. Organismele autotrofe absorb energia luminii şi o transformă în energie chimică pe care o
depozitează în molecule de ATP şi NADPH + H+. Organismele heterotrofe (chemobacterii) folosesc
substanţele organice şi anorganice atât ca sursă de materii prime pentru sinteza compuşilor proprii, cât
şi ca surse de energie. O parte din energia chimică obţinută din degradarea substanţelor organice se
reutilizează în biosinteza altor substanţe, o parte din energie este captată în moleculele compuşilor
macroergici (ATP, GTP etc.), o parte se transformă în alte forme de energie (osmotică, mecanică,
electrică, luminoasă), iar o parte se pierde în mediu sub formă de căldură.

10.3. ENERGIA LIBERĂ ŞI BIOMOLECULELE MACROERGICE

Bioenergetica studiază sursele energetice şi transformările de energie care au loc în celula vie.
Bioenergetica are la bază principiile termodinamicii, aplicate într-un sistem biologic. Dacă sistemul
schimbă materie şi energie cu mediul, el este deschis, dacă schimbă numai energie este închis, iar dacă
nu este implicat în nici un schimb cu mediul, sistemul este izolat. Experimentele biochimice pot fi
efectuate în oricare din aceste condiţii, dar în condiţii normale, o celulă, un ţesut, un organism viu
reprezintă un sistem termodinamic deschis.
Energia internă posedată de sistem, notată (E), se poate converti în lucru mecanic sau căldură.
În cazul proceselor biologice care decurg la o presiune constantă, căldura schimbată cu mediul este
denumită entalpie şi notată (∆H). Entalpia reflectă numărul şi tipul de legături chimice în reactanţi şi
produse finale. Dacă în cadrul procesului biochimic se eliberează căldură, acesta este denumit exoterm
şi entalpia are o valoare negativă ̶ ∆H < 0, iar dacă se absoarbe căldură, procesul este endoterm şi
entalpia are o valoare pozitivă ̶ ∆H > 0.
Entropia, notată cu (S), reprezintă expresia cantitativă a dezordinii într-un sistem. Atunci când
un sistem atinge starea de echilibru în raport cu mediul el are entropie maximă. Creşterea entropiei este
marcată prin ∆S > 0, iar scăderea ei prin ∆S < 0.
Conceptul de energie liberă Gibbs, notată (G), înglobează capacitatea unui sistem biologic de a
schimba căldura şi de a-şi modifica gradul de organizare interioară, astfel încât energia sa liberă să se
încadreze în anumite limite. Aceste limite sunt date de relaţia Gibbs [1]:

∆G = ∆H ̶ T∆S (T este temperatura absolută, în °K)

Energia liberă de reacţie (∆G), reprezintă variaţia energiei libere la trecerea reactanţilor în
produse de reacţie şi măsoară gradul de spontaneitate al transformării [5]. Unităţile de măsură a
energiei libere ∆G şi a entalpiei ∆H sunt joule/mol sau calorii/mol (1 cal = 4,184 J); unităţile de măsură
a entropiei sunt joule/mol · Kelvin sau calorii/mol · K.
Energia liberă de reacţie standard ̶ ∆G′0 (engl. standard free-energy change) reprezintă
variaţia energiei libere într-o reacţie în care concentraţiile iniţiale ale reactanţilor şi ale produselor sunt
1M (mol/L), temperatura standard este de 25°C, presiunea 1 atm (1 atm = 101,3 kilopascali, kPa), pH =
7,0. Acest termen reflectă schimbarea energiei libere în condiţii standard şi se utilizează pentru
caracteristica cantitativă atât a lanţurilor metabolice, cât şi a unor reacţii chimice. La fel ca şi în
termodinamică, dacă valoarea energiei libere a unei reacţii chimice standard este negativă (∆G′0 < 0),
atunci reacţia poate avea loc spontan cu eliberare de energie şi se numeşte exergonică. Dacă valoarea
energiei libere a unei reacţii standard este pozitivă (∆G′0 > 0), atunci reacţia nu este spontană, se
desfăşoară cu consum de energie şi se numeşte endergonică. În cazul când valoarea energiei libere de
reacţie standard este egală cu 0 (∆G′0 > 0), sistemul se află în echilibru. Se cunosc reacţii ale
metabolismului complet endergonice. Acestea depind de fluxul de energie din exterior (spre exemplu,
energia luminii) sau de alte reacţii metabolice exergonice (spre exemplu, reacţii de oxidare).

194

Fig. 10.7. Bazele chimice ale eliberării de energie
liberă asociată cu hidroliza ATP-ului [2]
detaşarea acidului pirofosforic ATP + H2O → AMP + PPi.
Aşadar, molecula de ATP joacă un rol esenţial în transferul energiei de la procesele exergonice
la procesele endergonice, fiind cuplată în celulă cu ionul de Mg2+, cu care formează un complex (fig.
10.8 A; 10.8 B).
În calitate de intermediar, dintre procesele legate de
generarea şi utilizarea energiei, funcţionează un sistem
de compuşi macroergici. Cantitatea de energie obţinută
prin catabolism este stocată în compuşi macroergici prin
procesul de fosforilare, denumit astfel deoarece
componenta macroergică, care stochează energia
rezultată, conţine grupări fosfat. Legătura care este
scindată hidrolitic într-o reacţie puternic exergonică este
denumită legătură macroergică şi se notează
(~).Valoarea limită a energiei libere de reacţie pentru
hidroliza unei legături macroergice este cea a legăturilor
pirofosforice din ATP de 7,3 kcal/mol. Pentru a marca
grupările fosforil se utilizează simbolul ~P (fosfat
macroergic). Se deosebesc cinci tipuri principale de
compuşi macroergici [8]:
 ribonucleozid trifosfaţi (ATP, GTP, CTP, TTP,
UTP) şi ribonucleozid difosfaţi (ADP, GDP, CDP, TDP,
UDP), care cuprind două, respectiv o legătură ~P;
 enolfosfaţi (acid fosfoenolpiruvic);
 carboxilfosfaţi (acetilfosfat);
 eteri aciltiolici (acetil coenzima A);
 compuşi fosfoamidici (creatinfosfat).
În centrul metabolismului energetic celular se
situează sistemul adenilat ̶ adenozintrifosfatul (ATP) şi
produsele de hidroliză a lui: ADP, AMP, ortofosfat
anorganic (Pi), pirofosfat anorganic (PPi).
Energia înmagazinată în ATP poate fi utilizată în
două moduri; prin scindarea hidrolitică a unui rest
fosforil ATP + H2O → ADP + Pi (fig. 10.7) sau prin

Fig. 10.8 A. Structura adenozintrifosfatului (ATP) [2] Fig. 10.8 B. Complexul ATP cu Mg2+ [2]
* ̶ înlăturarea grupării fosforil terminale (colorată în roz) a moleculei de ATP, prin clivarea legăturii fosfoanhidridice este
un proces exergonic

Molecula de ATP, cu o valoare a energiei libere de reacţie standard ∆G′0 = ̶ 30,5 kJ/mol, ocupă
o poziţie intermediară între compuşii fosforici de joasă energie (valori ∆G′0 inferioare ATP-ului) şi

195
compuşi fosforici de înaltă energie (valori ∆G′0 superioare ATP-ului) (tab. 10.1 şi 10.2). ATP-ul joacă
un rol unic în metabolismul energetic al celulei în calitate de transportor intermediar de grupe fosforil şi
energie de la compuşi fosforici de înaltă energie la compuşi fosforici de joasă energie.

Tabelul 10.1. Valorile energiei libere de reacţie standard în cadrul unor reacţii chimice la un pH
= 7,0 şi 25°C (298 K) [2]
Tipul reacţiei ∆G′0
(kJ/mol) (kcal/mol)
Reacţii de hidroliză

Anhidride acide
̶ 91.1 ̶ 21.8
Anhidridă acetică + H2O → 2 acetat
ATP + H2O → ADP + Pi* ̶ 30.5 ̶ 7.3
ATP + H2O → AMP + PPi* ̶ 45.6 ̶ 10.9
PPi + H2O → 2Pi ̶ 19.2 ̶ 4.6
UDP-glucoză + H2O → UMP + glucoză 1-fosfat ̶ 43.0 ̶ 10.3
Esteri

Etilacetat + H2O → etanol + acetat ̶ 19.6 ̶ 4.7

Glucoză 6-fosfat + H2O → glucoză + Pi ̶ 13.8 ̶ 3.3
Amide şi peptide

Glutamină + H2O → glutamat + NH4+ ̶ 14.2 ̶ 3.4

Dipeptidul glicinei + H2O → 2 glicină ̶ 9.2 ̶ 2.2
Diglucide

Maltoză + H2O → 2 glucoză ̶ 15.5 ̶ 3.7

Lactoză + H2O → glucoză + galactoză ̶ 15.9 ̶ 3.8
Rearanjări intramoleculare

Glucoză 1-fosfat → glucoză 6-fosfat ̶ 7.3 ̶ 1.7

Fructoză 6-fosfat → glucoză 6-fosfat ̶ 1.7 ̶ 0.4
Eliminarea apei

Malat → fumarat + H2O 3.1 0.8

Oxidări cu oxigen molecular

Glucoză + 6O2 → 6 CO2 + 6H2O ̶ 2.840 ̶ 686

Palmitat + 23O2 → 16 CO2 + 16 H2O ̶ 9.770 ̶ 2.338
* Pi ̶ ortofosfat anorganic (forma ionizată a acidului fosforic H3PO4 la un pH neutru, H2PO4 ̶ şi HPO42 ̶ );
PPi ̶ pirofosfat anorganic (P2O74 ̶ )

Se cunosc şi alţi compuşi fosforilaţi şi tioesteri care posedă o energie liberă mare de hidroliză.
Spre exemplu, acidul fosfoenolpiruvic conţine o legătură macroergică enol-fosfoesterică, care este
supusă procesului de hidroliză şi se formează forma enolică şi cetonică a acidului piruvic (fig. 10.9).
La hidroliza fosfoenolpiruvatului, reacţie catalizată de enzima piruvatkinaza, se eliberează o cantitate
mare de energie liberă standard ∆G′0 = ̶ 61.9 kJ/mol.

196
 Fig. 10.9. Hidroliza fosfoenolpiruvatului (PEP) [2]

Un alt compus macroergic este 1,3-difosfogliceratul care conţine o legătură macroergică de tip
acid anhidridă dintre gruparea carboxilică C1 şi acid fosforic.

Fig. 10.10. Hidroliză a 1,3-difosfogliceratului [2]

Hidroliza acestui carboxilfosfat este însoţită de eliberarea unei energii libere standard mari în
valoare de ∆G′0 = ̶ 49,3 kJ/mol (tab.10.2; fig. 10.10). Produsul hidrolizei a 1,3-difosfogliceratului este
acidul 3-fosfogliceric.

197
Tabelul 10.2. Valorile energiei libere standard eliberate la hidroliza unor compuşi macroergici şi
biomolecule fosforilate [2]
Compuşi macroergici / Tipul legăturii ∆G′0
biomolecule fosforilate (kJ/mol) (kcal/mol)
Fosfoenolpiruvat Enol-fosfoesterică ̶ 61.9 ̶ 14.8
1,3-Difosfoglicerat (→ 3-fosfoglicerat + Pi) Anhidrid acidică ̶ 49.3 ̶ 11.8
Creatinfosfat Fosfoamidică ̶ 4.0 ̶ 10.3
ADP (→AMP + Pi) Anhidridică ̶ 32.8 ̶ 7.8
ATP (→ADP + Pi) Anhidridică ̶ 30.5 ̶ 7.3
ATP (→AMP + PPi) Anhidridică ̶ 45.6 ̶ 10.9
AMP (→adenozin + Pi) Anhidridică ̶ 14.2 ̶ 3.4
PPi (→ 2Pi) Anhidridică ̶ 19.2 ̶ 4.0
Glucoză 1-fosfat Esterică ̶ 20.9 ̶ 5.0
Fructoză 6-fosfat Esterică ̶ 15.9 ̶ 3.8
Glucoză 6-fosfat Esterică ̶ 13.8 ̶ 3.3
Glicerol 1-fosfat Esterică ̶ 9.2 ̶ 2.2
Acetil-CoA Tiolesterică ̶ 31.4 ̶ 7.5

Tiolesterii sunt substanţe în care un atom

de oxigen din legătura esterică este substituit cu
un atom de sulf şi care posedă, de asemenea, o
energie liberă mare de hidroliză (tab. 10.2; fig.
10.11). Acetil-coenzima A sau acetil-CoA este
unul din tiolesterii care joacă un rol major în
metabolism.
Un alt compus macroergic este
creatinfosfatul. Acesta conţine o legătură
fosfoamidică, se acumulează în muşchii
animalelor şi constituie o rezervă de legături
macroergice în celulă.
La hidroliza legăturii P ̶ N se obţine
creatină liberă, Pi şi se eliberează o cantitate
mare de energie liberă standard ∆G′0 = ̶ 43.0
kJ/mol (tab.10.2; fig. 10.12).

Fig. 10.11. Hidroliza acetil-coenzimei A [2]

198
 Fig. 10.12. Reacţia de hidroliza a creatinfosfatului [2]

Transferul grupelor fosforil terminale de pe moleculele de ATP pe alţi compuşi organici este
catalizat de enzime care poartă denumirea de kinaze (gr. kinein ̶ a mişca, a transfera). Eterul fosforic
format activează compusul acceptor şi măreşte capacitatea acestuia de reacţie. Spre exemplu, enzima
hexokinaza transferă grupa terminală fosforil de pe molecula de ATP pe molecula de glucoză şi o
activează prin transformarea acesteia în glucozo-6-fosfat (fig. 10.13).

Fig. 10.13. Transferul grupării fosforil de pe ATP pe o moleculă de glucoză [2]

Activarea aminoacizilor şi a acizilor graşi are loc prin scindarea ATP-ului la AMP şi PPi

Aminoacid + ATP + ARNt → Aminoacil~ARNt + AMP + PPi

R ̶ COOH + ATP + CoA-SH → R-CO~SCoA + AMP + PPi

Aşadar, transportul de energie în sistemele biologice, în care temperatura este constantă, se

realizează prin reacţii cuplate. Spre exemplu, fosforilarea glucozei se realizează pe baza energiei
eliberate la hidroliza ATP-ului. Ceilalţi ribonucleozid trifosfaţi au un rol important în procesele de
biosinteză. Astfel, citozintrifosfatul (CTP) constituie un substrat în sinteza moleculelor de ARN,
funcţionează în calitate de coenzimă în reacţiile de sinteză a glicerofosfolipidelor şi glicolizarea
proteinelor [4]. Guanozintrifosfatul (GTP) îndeplineşte împreună cu ATP-ul, un rol de sursă de energie
sau activator de substraturi în reacţiile metabolice; este folosit în calitate de sursă de energie la sinteza
proteinelor şi în gluconeogeneză [6]. Uridintrifosfatul (UDP) constituie un substrat pentru sinteza
moleculelor de ARN în cadrul procesului de transcripţie, este o sursă specifică de energie şi un
activator de substraturi în reacţiile metabolice. Bunăoară, atunci când UTP activează un substrat, se
formează un complex UDP-substrat şi fosfat anorganic. UDP-glucoza iniţiază sinteza glicogenului.
Uridintrifosfatul este utilizat la metabolismul galactozei, atunci când forma activată UDP-galactoză
este convertită în UDP-glucoză [7].

199
 Se cunosc două sisteme de acumulare a energiei care se deosebesc după principiile corelării
energetice. Primul tip de acumulare a energiei se realizează prin reacţii de fosforilare care nu necesită
structuri membranare (fosforilare de substrat sau fosforilare amembranară). Spre exemplu, în cadrul
proceselor de glicoliză şi fermentaţii sinteza ATP-ului se realizează prin transferul restului activ
fosforil de pe produsul oxidării substratului pe ADP.
Al doilea tip de acumulare a energiei se realizează în cadrul reacţiilor de fosforilare oxidativă
sau fosforilare membranară. Sinteza ATP-ului, în cadrul proceselor de fotosinteză şi respiraţie aerobă,
are loc prin fosforilarea ADP-ului cu fosfat anorganic pe contul energiei potenţialului electrochimic a
ionilor de hidrogen pe membrană. Fosforilarea oxidativă se realizează pe partea interioară a
membranelor mitocondriale, în membranele tilacoidelor cloroplastelor, în cromatoforii bacteriilor
fotosintezatoare, în membranele citoplasmatice ale bacteriilor.

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Metabolismul este un proces complex, format din:.....................................................................

1.2. Reacţiile catabolice se caracterizează prin eliberare de energie şi se numesc.............................
1.3. Reacţiile anabolice se caracterizează prin consum de energie şi se numesc.................................
1.4. Se cunosc 2 tipuri de acumulare a energiei celulare: a)...........................; b).............................
1.5. ..................transferă grupa terminală fosforil de pe molecula de ATP pe molecula de glucoză.

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Catabolismul şi anabolismul se află într-un echilibru dinamic.

2.2. Bioenergetica studiază sursele energetice şi transformările de energie din celula vie.
2.3. Creatinfosfatul se acumulează în creierul animalelor.
2.4. Fosfoenolpiruvatul are o legătură macroergică anhidridică.
2.5. O parte din căile metabolice celulare sunt ciclice.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. În cadrul catabolismului substanţele complexe se degradează în substanţe mai simple:

a) CO2; b) H2O; c) NH3; d) NaCl; e) uree; f) acetil-CoA; g) H2S.
3.2. CO2 este o sursă de carbon pentru:
a) animale; b) plante; c) cianobacterii; d) bacterii purpurii; e) drojdii.
3.3. Compuşi macroergici:
a) ATP; b) creatinfosfat; c) acid fosfoenolpiruvic; d) ADN; e) acetilfosfat; f) tripsină.
3.4. Organisme chemolitotrofe:
a) cianobacterii; b) bacterii de sulf; c) bacterii nitrificatoare; d) bacterii de fier; e) E. coli.
3.5. Tiolester:
a) 1,3-difosfoglicerat; b) acetil-CoA; c) creatinfosfat; d) fosfoenolpiruvat.

200
4. Asociaţi.

Compuşi macroergici / biomolecule fosforilate Tipul legăturii

1. Fosfoenolpiruvat A. Esterică
2. 1,3-Difosfoglicerat (→ 3-fosfoglicerat + Pi) B. Anhidrid acidică
3. Creatinfosfat C. Tiolesterică
4. ATP (→ADP + Pi) D. Anhidridică
5. Glucoză 1-fosfat E. Enol-fosfoesterică
6. Acetil-CoA F. Fosfoamidică

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.
5.1. ATP; ADP; GDP; ARN; TTP; CTP; UTP
5.2. Legătură esterică; l. tiolesterică; l. peptidică; l. anhidridică; l. fosfoamidică.
5.3. Animale; ciuperci; drojdii; protozoare; plante.

6. Completaţi tabelul. Anabolism / Catabolism

Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Metabolismul plastic şi energetic.
7.2. Sursele de energie şi carbon ale organismelor.
7.3. Compuşii macroergici.

GLOSAR

Constanta Michaelis ̶ parametru al cineticii enzimatice, care caracterizează dependenţa vitezei de

reacţie de concentraţia substratului.
Fosforilare ̶ transformare metabolică în adăugarea unei grupări fosfatice la un compus organic.
Termodinamică ̶ ramură a fizicii care studiază relaţia dintre fenomenele mecanice şi cele calorice.
Grupă fosforil ̶ grupa în care un atom de fosfor se asociază cu un atom de oxigen printr-o legătură
dublă ̶ Р=O
BIBLIOGRAFIE

1. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea dinamică). –Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1995.-350 p.
2. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
3. http: Photoheterotroph //en.wikipedia.org/wiki/Photoheterotroph
4. http: Cytidine triphosphate //en.wikipedia.org/wiki/Cytidine_triphosphate
5. https: Compuşi-macroergici //ru.scribd.com/doc/103507060/3/Compuşi-macroergici
6. http: Guanosine triphosphate //en.wikipedia.org/wiki/Guanosine_triphosphate
7. http: Uridine triphosphate //en.wikipedia.org/wiki/Uridine_triphosphate
8. Анисимов, А., Леонтьева, А., Александрова, И., Каманина, М., Л. Бронштейн. Основы
биохимии. Учебник для вузов. –Москва: Высшая школа, 1986.-551 с.

201
 CAPITOLUL 11. ANABOLISMUL GLUCIDELOR

11.1. Fotosinteza
11.2. Chemosinteza
11.3. Gluconeogeneza
11.4. Biosinteza oligo-şi poliglucidelor

Prin anabolismul glucidelor se înţelege biosinteza acestora în organismele vii. Plantele verzi,
care reprezintă principala sursă de formare a substanţelor organice din substanţe anorganice în natură,
realizează biosinteza glucidelor în cadrul procesului de fotosinteză.

11.1. FOTOSINTEZA

Fotosinteza este un proces de transformare a energiei luminii în energia chimică a substanţelor

organice. Cu toate că fotosinteza include un număr mare de reacţii chimice, acest proces poate fi
prezentat prin următoarea reacţie generală:

Conform acestei reacţii, rezultatul fotosintezei este fixarea, dependentă de lumină, a CO2 cu
reducerea lui până la glucide şi oxidarea H2O până la O2. Astfel, din punct de vedere chimic,
fotosinteza este un proces de oxidoreducere, în care una din componentele ce intră în reacţie (apa) este
oxidată, iar cealaltă (dioxidul de carbon) este redusă.
Formarea de oxigen nu este o proprietate caracteristică tuturor organismelor fotosintetice. Unele
bacterii fotosintetice (bacteriile de sulf) nu utilizeză apa în calitate de donor de hidrogen, ci alte
substanţe anorganice, de exemplu H2S (sulfură de hidrogen). În acest caz, reacţia generală a
fotosintezei se prezintă astfel [1]:
CO2 + 2H2S → [CH2O] + H2O + S2

Aşadar, procesul de fotosinteză la diferite organisme fotosintetice poate avea loc cu participarea
diferitor donori şi acceptori de ioni de hidrogen.
Apariţia plantelor verzi capabile pentru fotosinteză (cca 2 mlrd de ani în urmă) a marcat un salt
calitativ în evoluţia vieţii pe Pământ. Cantitatea totală de carbon, fixată în timpul anului în procesul
fotosintezei, alcătuieşte aproximativ 7,8 × 1010 tone, cantitate care se compensează cu aproximativ
aceeaşi cantitate de CO2 eliminată prin transpiraţie de organismele heterotrofe.
Fotosinteza reprezintă sursa primară de formare a substanţelor organice. Producţia totală de
substanţă organică, sintetizată de către vegetaţia planetei, calculată în glucoză, atinge aproximativ
4,5×1011 tone pe an [1]. Orice organism care nu este capabil să-şi producă singur substanţele organice
trăieşte, direct sau indirect, din produsele asimilaţiei dioxidului de carbon în plantele verzi.
Fotosinteza asigură existenţa vieţii prin reînnoirea rezervelor de oxigen în atmosferă. Prin
acumularea unei tone de carbon plantele pun în libertate 2,7 tone de oxigen. Plantele verzi reprezintă
unica sursă naturală de oxigen şi eliberează anual, în mediu, 460 mlrd. tone de oxigen [1]. Fotosinteza
rămâne a fi în continuare un subiect important de cercetare pentru biologi, fizicieni, chimişti etc.
Cunoaşterea mecanismelor moleculare ale fotosintezei are o importanţă mare în rezolvarea problemelor
cu privire la utilizarea radiaţiei solare (de exemplu, obţinerea oxigenului şi hidrogenului molecular prin
fotooxidarea apei), sporirea productivităţii fotosintetice a plantelor, asigurarea expediţiilor cosmice de
lungă durată cu materie organică şi oxigen molecular etc.
Organitele citoplasmatice în care se realizează fotosinteza se numesc cloroplaste (fig. 11.1),
microstructuri de 5 ̶ 10 μm în lungime şi 2 ̶ 3 μm în diametru. Substanţa fundamentală a cloroplastelor,

202
numită stromă, este delimitată la exterior de o membrană dublă lipoproteică (10 ̶ 30 nm în grosime), cu
un număr mare de pori.

Fig. 11.1. Structura şi localizarea cloroplastului în celula vegetală [2]

Membrana internă, lipsită de pori, formează pliuri pe direcţia axului longitudinal al

cloroplastului, numite tilacoide (gr. thylacoides ̶ în formă de sac), asemănătoare cristelor din
mitocondrii. Tilacoidele sunt de două tipuri: tilacoide de stromă ̶ străbat cloroplastul de la un capăt la
altul şi tilacoide de grană ̶ unesc granele (gr. granum ̶ grăuncior), formaţiuni în formă de discuri
suprapuse. Numărul granelor în cloroplastă şi numărul tilacoidelor în grană variază în limite mari. Un
cloroplast conţine aproximativ 40 ̶ 100 de grane, iar suprafaţa totală a tilacoidelor este de 500 de ori
mai mare comparativ cu suprafaţa membranei externe. Această particularitate a cloroplastelor este o
adaptare pentru asimilaţia clorofiliană a carbonului în condiţiile unei concentraţii scăzute (<0,03%) a
dioxidului de carbon în atmosferă.
Tilacoidele din grane şi stromă conţin un număr mare de formaţiuni sferice lipoproteice numite
cuantozomi sau unităţi fotosintetice, alcătuite din pigmenţi şi componente ale sistemului de transfer
fotosintetic de electroni (LTE) şi de fosforilare a ADP-ului conjugată cu acest transport. În cloroplast
sunt localizate enzimele ce participă la realizarea procesului de fotosinteză, biosinteza glucidelor,
proteinelor, fosfolipidelor, clorofilei, în reacţiile de degradare a clorofilei şi a amidonului. Unele
enzime sunt absorbite de lamelele cloroplastelor, altele se găsesc în stare liberă. În tilacoide se
concentrează cea mai mare cantitate de clorofilă şi carotenoide (tab. 11.1).

Tabelul 11.1. Compoziţia chimică a cloroplastului (% din masa uscată) [1]

Proteine Lipide Elemente Glucide ADN/ARN Clorofilă Carotenoide
(membrane, (membrane, minerale (membrane, (membrane, (membrane) (membrane)
stromă) stromă) (stromă) stromă) stromă)
35 ̶ 55 20 ̶ 30 6 ̶ 16 8 ̶ 10 ≤0,5/2 ̶ 3 5̶9 4̶5

În tilacoide sunt localizate complexe proteice macromoleculare care asigură îndeplinirea

funcţiei de absorbţie şi transformare a energiei solare în energie chimică potenţială (faza de lumină a
fotosintezei). În tilacoidele stromei sunt localizaţi fotosistemul I şi complexul H+-ATP-aza, iar în
tilacoidele granare ̶ fotosistemul II şi pompele de protoni.
Capacitatea de absorbţie selectivă a razelor solare din regiunea vizibilă a spectrului de 400 ̶ 700
nm cu o energie suficientă pentru realizarea fotosintezei este o proprietate caracteristică a unor compuşi
organici care se numesc pigmenţi.

203
 Fig. 11.2. Absorbţia luminii vizibile de către fotopigmenţi [4]

În funcţie de compoziţia chimică, pigmenţii plastidelor se clasifică în trei clase: clorofile,

carotenoide şi ficobiline.
1. Pigmenţii clorofilieni sunt prezenţi în plantele superioare şi alge sub patru forme de clorofilă:
a (C55H72O5N4Mg), b (C55H70O6N4Mg), c (C35H28-30O5N4Mg) şi d (C54H70O6N4Mg). Toate
cianobacteriile, grupele de alge şi plantele fotosintetice conţin clorofila a (fig. 11.3). Clorofila b este
caracteristică pentru plantele superioare şi algele verzi. Algele brune conţin clorofila c, iar cele roşii ̶
clorofila d. Bacteriile fotosintetizatoare conţin diverse bacterioclorofile.

Fig. 11.3. Structura moleculară a tipurilor de clorofile: a, b şi bacterioclorofile [4]; * ̶ zonele colorate în roz sunt
sisteme conjugate (legături simple şi duble) importante în absorbţia luminii din regiunea vizibilă a spectrului

Clorofila este o substanţă organică complexă, reprezentând un ester dublu al clorofilinei cu

fitolul (alcoolul unei hidrocarburi superioare cu 20 de atomi de carbon care au o legătură dublă) şi
alcoolul metilic. Cele mai răspândite sunt clorofilele a şi b.
Patru nuclee pirolice (heterociclu cu 4 atomi de carbon şi un atom de azot), legate între ele prin
punţi metilice, formează nucleul porfirinic cu un atom de Mg în centru de care se leagă fitolul
(C20H39OH) şi o grupare metilică (-CH3) în cazul clorofilei a sau o grupare aldehidică (-CHO) în cazul

204
clorofilei b. Molecula clorofilei mai conţine un ciclu pentanonic (al 5-lea) format numai din atomi de
carbon. Clorofilele manifestă proprietăţi hidrofile determinte în special de homociclul pentanonic,
hidrofobe şi lipofile condiţionate de fitol. Prezenţa în nucleul porfirinic a sistemului conjugat de
legături duble şi a magneziului condiţionează culoarea verde, caracteristică pentru clorofilă. Conţinutul
de clorofilă în frunze variază în limitele 0,2 ̶ 0,8% din masa uscată.
2. Pigmenţii carotenoizi sunt compuşi liposolubili prezenţi în cloroplaste şi cromoplaste. În
frunzele verzi, carotenoidele nu se observă din cauza clorofilei. Toamna, când clorofila se distruge,
frunzele capătă culoarea galbenă-oranj, determinată de aceşti pigmenţi. Bacteriile şi ciupercile, de
asemenea, conţin carotenoide. Se cunosc cca 400 de pigmenţi din această grupă.
Carotenoidele reprezintă hidrocarburi nesaturate cu legături duble conjugate ̶ derivaţi ai
izoprenului CH2=C(CH3) ̶ CH=CH2 (fig. 11.4).

Fig. 11.4. Structura moleculară a două tipuri de carotenoide [4]

Datorită legăturilor duble conjugate, carotenoidele au proprietatea de a realiza reacţii de

oxidoreducere. Carotenoidele, la fel ca şi clorofilele, sunt legate necovalent cu proteinele şi lipidele
membranelor fotosintetice. Datorită proprietăţilor lor fizico-chimice, acest grup de pigmenţi
îndeplineşte un rol dublu: de absorbţie şi transfer al energiei razelor solare către pigmenţii clorofilieni
şi, în acelaşi timp, de fotoprotecţie. Carotenoidele se sintetizează în cloro- şi cromoplaste prin ciclul
mevalonat începând de la acetil-CoA printr-o serie de compuşi intermediari ̶ mevalonat,
geranilpirofosfat, licopină [1].
3. Pigmenţii ficobilini fac parte din grupa pigmenţilor biliari (fig.11.5). La animale, un
reprezentant al acestei grupe este bilirubina.

Fig. 11.5. Structura moleculară a pigmenţilor ficobilini [4]

Ficobilinele se întâlnesc la cianobacterii (algele verzi-albastre), în cloroplastele algelor roşii şi

într-o cantitate foarte redusă în cloroplastele plantelor verzi. Din grupa ficobilinelor fac parte
ficoeritrobilina ̶ C33H38N4O6 şi ficocianobilina ̶ C33H40N4O6.

205
 Pigmenţii ficobilini sunt tetrapiroli, inelele pirolice fiind unite prin grupări metinice şi metilice
sub formă de lanţ deschis. Ficobilinele se asociază prin legături covalente cu proteine specifice,
formând ficobiliproteine. Acestea sunt localizate în anumite granule, numite ficobilisome, situate pe
suprafaţa externă a lamelelor fotosintetice din celulele algelor. Aceste cromoproteide hidrosolubile
îndeplinesc rolul de pigmenţi auxiliari în absorbţia luminii (analogic clorofilei b la plantele superioare).
Aproximativ 90% din energia luminoasă este transmisă clorofilei a.
Toate plantele conţin un pigment special ̶ fitocromul, al cărui grup prostetic, similar
ficobilinelor, este pigmentul bilinic. Fitocromul reprezintă un fotoreceptor pentru razele roşii,
îndeplinind funcţii de reglare a multor procese fiziologice [1].

Mecanismul fotosintezei

Conform teoriei moderne despre mecanismul molecular al fotosintezei, acest proces reprezintă
un lanţ de reacţii redox succesive, care în primele etape necesită condiţii de lumină (faza Robin Hill),
iar etapele ulterioare pot avea loc şi în condiţii de întuneric (faza F. Blackman) (tab. 11.2).

Tabelul 11.2. Aspecte comparative ale fazelor de lumină şi întuneric [1]

Faza de lumină Faza de întuneric
Au loc procese fotochimice şi fotofizice, inclusiv Au loc reacţii enzimatice
fotoliza apei
Se utilizează H2O, clorofilă şi energie solară Se utilizează CO2, ATP şi NADPH+H+
Se formează O2 Se formează glucide
Energia solară se include în ATP şi NADPH + H +
Energia ATP şi NADPH+H+ se include în
substanţe organice
Temperatura nu influenţează asupra reacţiilor de Temperatura influenţează reacţiile enzimatice. La
lumină creşterea temperaturii cu 10°C, viteza reacţiilor
chimice sporeşte de 2 ̶ 3 ori
Reacţiile depind de calitatea şi intensitatea luminii Reacţiile enzimatice nu depind de intensitatea
luminii
Reacţiile decurg în tilacoidele granei Reacţiile decurg în stroma cloroplastului
Este comună pentru toate speciile Diferă în funcţie de specia plantei (C3, C4, CAM ̶
fotosinteza)

În faza de lumină a fotosintezei are loc absorbţia luminii de către moleculele de clorofilă a cu
participarea pigmenţilor auxiliari (clorofila b, carotenoide, ficobiline) şi transformarea energiei solare
în energie ATP şi NADPH+H+. Toate aceste procese se realizează în membranele fotochimic active ale
cloroplastelor şi reprezintă un sistem de reacţii fotochimice, fotofizice şi chimice.
În faza de întuneric are loc fixarea dioxidului de carbon de către acceptorul primar ̶ ribulozo-
1,5-difosfat, cu participarea enzimelor localizate în stroma cloroplastului şi utilizarea energiei ATP şi
NADPH+H+ ̶ produse finale ale fazei de lumină.

Faza de lumină a fotosintezei

Procesele care au loc în faza de lumină a fotosintezei pot fi grupate în:

 absorbţia dioxidului de carbon;
 absorbţia şi transformarea energiei solare în energie chimică.
1. Absorbţia dioxidului de carbon din mediul înconjurător în faza de lumină se realizează la
nivelul ostiolelor. Dioxidul de carbon din ţesuturile foliare se dizolvă, formând acid carbonic (H2CO3)
care se disociază în ioni H+, HCO3 ̶ şi CO32 ̶ . În formă ionică, dioxidul de carbon pătrunde în

206
citoplasmă şi în cloroplaste. Prima condiţie a fotosintezei este gradul de deschidere a ostiolelor şi
prezenţa apei în cantităţi suficiente în ţesuturile foliare.
2. Absorbţia şi transformarea energiei solare în energie chimică se realizează în câteva
etape succesive [1]:
 absorbţia energiei solare şi migraţia energiei de excitaţie în sistemul de pigmenţi;
 oxidarea centrului de reacţie şi stabilizarea sarcinilor separate;
 transferul electronilor prin lanţul transportor de electroni (LTE);
 fotooxidarea apei şi eliminarea oxigenului molecular;
 conjugarea transportului de electroni cu transferul protonilor şi sinteza ATP-ului.
Aceste procese se realizează în tilacoidele de grană şi tilacoidele de stromă, cu participarea
diferitor molecule, care alcătuiesc la plantele superioare două structuri specifice ̶ fotosistemul I (FS I)
şi fotosistemul II (FS II). Structurile respective se deosebesc prin componentele proteice, pigmenţi şi
proprietăţile optice. Fiecare fotosistem este format dintr-un centru de reacţie conjugat cu acceptorii şi
donorul de electroni împreună cu pigmenţii antenă. În centrele de reacţie energia stării de excitare a
clorofilei se transformă în energie chimică.
În corespundere cu particularităţile optice, centrele de reacţie ale fotosistemelor sunt notate cu
P680(FS II) şi P700(FS I). Pigmenţii antenă ai (FS I) absorb lumina cu lungimea de undă λ 700 ̶ 730, iar
cei ai (FS II) absorb radiaţia solară cu lungimea de undă λ 680 ̶ 700. Antena fotoreceptoare a (FS I)
conţine 200 molecule de clorofilă a, 50 de molecule de clorofilă b şi 50 de molecule de caroten. Antena
(FS II) include 200 molecule de clorofilă a, 200 de molecule de clorofilă b şi 50 de molecule de
xantofilă şi caroten. În calitate de pigmenţi auxiliari sunt prezente carotenoidele cu λ 450 ̶ 480 nm
(plante), ficoeretrinele cu λ 495 ̶ 565 nm (algele roşii) şi ficocianele cu λ 550 ̶ 615 nm (alge albastre-
verzi).
2.1. Absorbţia energiei solare şi migraţia energiei de excitaţie în sistemul de pigmenţi.
Procesele primare ale fazei de lumină constau în captarea luminii sub formă de fotoni de către
pigmenţii-antenă. Intensitatea acestui proces fotofizic este proporţională cu numărul de fotoni absorbiţi.
La absorbţia cuantei de lumină, clorofila sau pigmentul auxiliar din componenţa antenei trece în
stare de excitaţie electronică:
Chl + hν = Chl*

Energia moleculei excitate Chl* este transmisă pigmentului vecin, care la rândul său o transmite
altui pigment, în direcţia formelor de pigmenţi cu lungime de undă mai mare, caracterizate printr-un
nivel mai jos de excitare, până la P680 sau P700:

Chl* + Chl → Chl + Chl* → Chl* + P → Chl + P*;

P* ̶ pigment fotoactiv

Durata de timp în care energia excitaţiei migrează de la un pigmnt la altul, până la centrul de
reacţie, nu depăşeşte 10 ̶ 10 ̶ 10 ̶ 9 s.
2.2. Oxidarea centrului de reacţie şi stabilizarea sarcinilor separate. Reacţiile ce urmează după
absorbţia luminii şi excitarea clorofilei din centrul de reacţie sunt procese cu transfer de electroni între
diferite entităţi macromoleculare. Prima reacţie fotochimică din centrul de reacţie este transferul rapid
de electroni (t = 10 ̶ 12 s) de la pigmentul fotoactiv (P*) la acceptorul primar (I), care poate fi
bacteriofeofitina (Bff) în fotosinteza bacteriană, forma monomeră a clorofilei (A0) sau feofetina (Phe)
pentru (FS I) şi, respectiv, (FS II) (tab. 11.3).

207
 Tabelul 11.3. Natura chimică a transportorilor în centrele de reacţie [1]
Notaţii Fotosinteza bacteriană Fotosistemul I Fotosistemul II
P P870 P700 P680
I Bacteriofitină Clorofilă a 695 (A0) Feofitină (Phe)
QA Ubichinonă Filochinonă Plastochinonă
QB Ubichinonă Proteine cu Fe-S Plastochinonă
D Citocrom C (Cyt C) Plastocianină (Pc) Tirozină (TyrZ)

În final rezultă un reducător I ̶ (donori de electroni) şi un oxidant P+ (acceptor de electroni):

hν + PI → P*I → P+I ̶

Astfel se realizează a doua etapă importantă în transformarea energiei solare în energie chimică
̶ separarea sarcinilor în centrul de reacţie.
2.3. Transferul electronilor prin lanţul transportor de electroni (LTE). Transferul în continuare
al electronului se realizează în afara centrului de reacţie, pe un lanţ de transportori ai electronului
(LTE), care uneşte ambele centre de reacţie la nivelul citocromului b6-f (11.6). Funcţia de donor de
electroni este îndeplinită de citocromul c la bacterii, plastocianină în (FS I) şi radicalul tirozinic ̶
component al sistemului de disociere a apei în (FS II).

Fig. 11.6. Schema generală a transportului aciclic de electroni de la H2O la NADP+ (Schema-Z) [4]

Lanţurile transportoare de electroni conţin o mare varietate de purtători, dintre care unii
transportă un singur electron, alţii un electron şi un proton, sau mai mulţi electroni şi/sau protoni, însă o
caracteristică importantă a lor este faptul că sunt localizate în structurile membranelor celulare ̶

208
cloroplaste şi mitocondrii. Dintre compuşii cu rol în procesele cu transfer de electroni pot fi: citocromii
(proteine hemice), proteine cu fier şi sulf, flavoproteine, cupruproteide, chinone.
Transferul de sarcină indus de lumină în cenrele de reacţie ale (FS I) şi (FS II) asigură
transportul electronului de la apa disociată în (FS II), izvorul de electroni pentru (FS I) spre NADP+ de
către transportorii repartizaţi în ordinea crescândă a potenţialului redox (fig. 11.6). În urma funcţionării
concomitente a ambelor fotosisteme, doi electroni de la o moleculă de apă disociată de către (FS II)
sunt transportaţi prin LTE până la NADP, asigurând formarea unui reducător puternic (NADPH2).
2.4. Fotooxidarea apei şi eliminarea oxigenului molecular. Oxidarea fotosintetică a apei se
realizează de către complexul macromolecular al (FS II). Pentru formarea unei molecule de O2 din apă
sunt necesari patru electroni (ē) şi patru protoni conform reacţiei [1]:

2H2O + 4ē + 4H+ = O2 + 4H2

Centrul de reacţie al (FS II) formează un singur echivalent oxidativ P+680 la absorbţia unei
singure cuante de lumină. Prin urmare, pentru formarea unei molecule de O2 din două molecule de apă
sunt necesare patru reacţii fotochimice ale centrului de reacţie.
2.5. Conjugarea transportului de electroni cu transferul protonilor şi sinteza ATP. În rezutatul
transferului de electroni şi al reacţiilor de fotooxidare a apei în lumenul tilacoidelor se acumulează
protoni. Deoarece membrana tilacoidelor este impermeabilă pentru protoni, concentraţia lor în
interiorul tilacoidului se măreşte de 100 ̶ 1000 de ori în raport cu stroma cloroplastelor, determinând
apariţia unui gradient de protoni ∆pH şi a potenţialului membranar ∆φ condiţionat de apariţia sarcinii
pozitive la interior şi negative la exterior. Potenţialul electrochimic al ionilor de hidrogen ∆μH+
(potenţialul electric ̶ ∆φ şi chimic ∆pH) constituie forţa motrice a procesului de fosforilare.
Fenomenul prin care energia solară este transformată în energie chimică, acumulată în legăturile
macroergice ale ATP-ului, a primit denumirea de fotofosforilare.
Transferul transmembranar al ionilor de hidrogen din cavitatea tilacoidelor în stromă decurge
pasiv (conform gradientului de concentraţie) prin canalul protonic al H+-ATP-azei, conjugat cu sinteza
ATP-ului din ADP şi fosfor anorganic. Sinteza ATP-ului este însoţită de transferul prin complexul
macromolecular CF0 ̶ CF1 a trei protoni [1]:

ADP + Pi + 3H+ = ATP + H2O + 3H+

Sinteza ATP-ului de către complexul oligoenzimatic al H+-ATP-azei, în prezenţa ∆μH+ pe

membrana tilacoidală generată de transferul aciclic de electroni, de la apă până la NADP+, este numită
fosforilare aciclică. În acest caz, energia luminii se transformă în legături macroergice ale ATP-ului, în
potenţialul chimic al formei reduse de NADP şi oxigen molecular conform reacţiei generale [1]:

2ADP + 2Pi +2NADP+ + 2H2O = 2ATP + 2NADPH + H+ + O2 + 2H+

Fotofosforilarea aciclică este caracteristică numai plantelor verzi şi algelor. În faza de lumină a
fotosintezei se sintetizează mai mult ATP comparativ cu NADPH + H+. Acest surplus de ATP se
formează la funcţionarea unui singur fotosistem ̶ (FS I). Transferul de electroni de către transportori
este ciclic (închis) şi include doar acceptorii din centrul de reacţie (A0, A1, proteine Fe-S, Fd),
plastochinona mobilă, complexul de citocrom b6-f şi plastocianina. În acest caz, NADP+ nu este redus,
iar potenţialul electrochimic generat de acest transfer de electroni asigură fosforilarea ADP-ului.
Ecuaţia sumară a fotofosforilării ciclice este următoarea [1]:

ADP + Pi + hν = ATP + H2O

209
 Produsele finale ale fazei de lumină sunt O2, ATP şi NADPH+H+. Ultimele două substanţe sunt
utilizate în raport de 3/2 în cea de-a doua fază a procesului de fotosinteză ̶ faza de întuneric, care se
desfăşoară în stroma cloroplastelor. Excesul de ATP produs în fotosinteză este utilizat în alte procese
din cloroplaste (sinteza acizilor graşi, a unor aminoacizi, reducerea nitraţilor etc.)

Faza de întuneric a fotosintezei

Plantele şi alte organisme autotrofe pot utiliza dioxidul de carbon în calitate de sursă de atomi
de carbon necesari pentru biosinteza hexozelor, celulozei, amidonului, lipidelor, proteinelor şi a altor
compuşi organici celulari (fig. 11.7). Dioxidul de carbon utilizat în procesul de fotosinteză poate să
provină din aer, sol şi CO2 endogen sau HCO3 ̶ , format în celulele şi ţesuturile plantelor.

Fig. 11.7. Asimilarea CO2 în biomasa plantelor [4]

Procesul de transformare a dioxidului de carbon în compuşi organici poartă denumirea de

asimilare a CO2. Termenii fixarea CO2 sau fixarea carbonului, de regulă, se utilizează în contextul
incorporării CO2 în aldehida 3-fosfoglicerică (C3H7O6P). Acest produs simplu al fotosintezei constituie
un precursor în sinteza mono-şi poliglucidelor şi a metaboliţilor derivaţi din acestea. Căile metabolice
de fixare a CO2 sunt ciclul Calvin (C3), ciclul Hatch ̶ Slack (C4) şi metabolismul acizilor organici la
Crassulaceae (CAM ̶ crassulacean acids metabolism).
1. Ciclul Calvin este caracteristic pentru toate grupele de plante superioare.
O contribuţie importantă la clarificarea mecanismului prin care se realizează
fixarea şi transformarea dioxidului de carbon în glucide a adus-o Melvin
Calvin. Acesta, împreună cu colaboratorii săi James Bassham şi Andrew
Benson, a demonstrat, prin experienţe cu izotopi radioactivi (14C), că esterul
ribulozo-1,5-difosfat este substanţa care fixează CO2 sub acţiunea enzimei
ribulozodifosfatcarboxilaza/oxigenaza (RuBisCo). Pentru această descoperire
lui Melvin Calvin i s-a decernat premiul Nobel pentru chimie în 1961 [15], iar
Melvin Calvin procesul de asimilare a carbonului poartă numele de ciclul Calvin. Procesul de
fixare şi transformare a CO2 include un ciclu de reacţii enzimatice, alcătuit
din 3 etape principale: carboxilare, reducere şi regenerare (fig. 11.8).

210
 Fig. 11.8. Etapele de asimilare a CO2 la organismele fotosintetice [4]

1.1. Etapa de carboxilare. Acceptorul primar al CO2 este un compus cu cinci atomi de carbon,
ribulozo-1,5-difosfat, care se formează în urma fosforilării secundare a ribulozo-5-fosfatului cu
participarea ATP-ului şi a enzimei fosforibulozokinaza.
Pe baza experienţelor cu izotopi radioactivi s-a stabilit că acidul 3-fosfogliceric este primul
produs organic al fotosintezei. Sub acţiunea enzimei RuBisCo, ribulozo-1,5-difosfatul alipeşte o
moleculă de CO2 la nivelul atomului doi de carbon şi una de apă, rezultând un compus instabil cu 6
atomi de carbon, care se descompune în 2 molecule de acid 3-fosfogliceric (fig. 11.9).

Fig. 11.9. Schema generală a fixării CO 2 în acid 3-fosfogliceric [12];

* ̶ bilele negre reprezintă atomii de carbon

RuBisCo este o enzimă hidrosolubilă, complexă, cu masa moleculară generală de 500 000 Da,
formată din opt subunităţi proteice mari şi opt mici (fig. 11.10).

211
Fig. 11.10 A. Complexul dintre enzima RuBisCo şi Fig. 11.10 B. Structura spaţială a enzimei RuBisCo [14]
ribulozo-1,5-difosfat [4]

RuBisCO este cea mai răspândită proteină în frunze; aceasta constituie cca 50% din proteinele
solubile foliare în plantele C3 (conţine 20–30% din totalul de azot foliar) şi cca 30% din proteinele
solubile în plantele C4 (5–9% din totalul de azot foliar) [14]. Deoarece produsul reacţiei de carboxilare
a ribulozo-1,5-difosfatului este o moleculă cu 3 atomi de carbon, ciclul se mai numeşte şi C3.
1.2. Etapa de reducere. La această etapă are loc reducerea acidului 3-fosfogliceric în aldehidă
3-fosfoglicerică, proces care se realizează prin două reacţii (fig. 11.11).

Fig. 11.11. Reducerea acidului 3-fosfogliceric până la aldehidă 3-fosfoglicerică [12];

* ̶ bilele negre reprezintă atomii de carbon; 3-PGA ̶ acid 3-fosfogliceric; G3P ̶ aldehidă 3-fosfoglicerică

În cadrul primei reacţii, enzima din stroma cloroplastelor 3-fosfogliceratkinaza catalizează

reacţia de transfer a grupării fosforil de la ATP la acidul 3-fosfogliceric, formându-se acid 1,3-
difosfogliceric.
În reacţia a doua acidul 1,3-difosfogliceric se reduce până la aldehidă 3-fosfoglicerică şi Pi în
prezenţa NADPH + H+ cu participarea dehidrogenazei aldehidei 3-fosfoglicerice. Aldehida
fosfoglicerică sub acţiunea enzimei triozofosfatizomeraza se transformă în fosfodihidroxiacetonă prin
izomerizare.
1.3. Etapa de regenerare. La această etapă are loc regenerarea acceptorului de CO2 ̶ ribulozo-
1,5-difosfatului. Acest proces se realizează printr-un ciclu de reacţii de transformări reciproce ale
glucidelor cu un număr diferit de atomi de carbon: trioze, tetroze, hexoze, sedoheptuloze. În astfel de
reacţii participă transcetolaze şi transaldolaze, care catalizează transferul fragmentelor din doi atomi de
carbon (-CO-CH2OH) şi respectiv, din trei atomi de carbon (-CHOH-CO-CH2OH) de la cetoze la
aldoze şi izomeraze.
La absorbţia a trei molecule de CO2 se formează şase molecule de fosfotrioze reduse, dintre care
cinci se utilizează pentru regenerarea ribulozo-5-fosfatului, iar una este pusă în libertate (fig.11.8). Din
cinci molecule de triozofosfat, în urma reacţiilor se formează trei molecule de pentozofosfat, care după
o fosforilare secundară în prezenţa ATP-ului se transformă în ribulozodifosfat (fig.11.12) şi din nou
poate îndeplini funcţia de acceptor primar al dioxidului de carbon.

212
 Fig. 11.12. Schema generală a regenerării ribulozo-1,5-difosfatului [12];
* ̶ bilele negre reprezintă atomii de carbon; G3P ̶ aldehidă 3-fosfoglicerică; RuBP ̶ ribulozodifosfat

Aldehida fosfoglicerică eliberată, în cadrul procesului de regenerare a ribulozo-1,5-difosfatului,

poate fi utilizată în cloroplaste pentru biosinteza glucozei, fructozei, amidonului, a unor aminoacizi etc.
Moleculele de aldehidă fosfoglicerică pot, de asemenea, străbate membranele cloroplastului, ajungând
în citoplasmă, acolo unde se sintetizează hexozele. Dintr-o moleculă de glucoză şi una de fructoză
rezultă zaharoza, care este principala formă de transport al glucidelor în plante. Glucoza şi fructoza
constituie substraturi pentru procesul de respiraţie, iar compuşii intermediari rezultaţi la descompunerea
hexozelor sunt utilizaţi pentru sinteza diferitor substanţe organice.
Reacţia sumară a ciclului Calvin poate fi prezentată astfel (fig.11.13):

3CO2 + 9ATP + 6NADPH + 5H2O → Aldehidă 3-fosfoglicerică + 9ADP + 8Pi + 6NADP+ + 2H+

Fig. 11.13. Schema şi reacţia generală a ciclului Calvin [12];

* ̶ bilele negre reprezintă atomii de carbon; G3P ̶ aldehidă 3-fosfoglicerică

Produsele glucidice ale ciclului Calvin sunt trioze fosforilate ̶ aldehida 3-fosfoglicerică. La
absorbţia a trei molecule de CO2 este necesară prezenţa a nouă molecule de ATP şi şase molecule de
NADPH.
2. Ciclul Hatch ̶ Slack (C4). La unele specii de plante de provenienţă tropicală şi subtropicală,
adaptate la condiţii de iluminare intensă şi temperaturi ridicate, acceptor primar al CO2 este acidul
fosfoenolpiruvic. Acesta conţine o legătură macroergică şi posedă o capacitate reactivă înaltă.
Produsele primare, care se formează în urma reducerii CO2, sunt alcătuite din patru atomi de carbon,
iată de ce acest tip de asimilare a carbonului a primit denumirea de tipul fotosintetic C4.
Plantele la care fotosinteza se desfăşoară după ciclul C4 au frunze cu o structură specifică.
Celulele mezofilului au un număr mic de cloroplaste cu rol de fixare a CO2 din aer, iar celulele tecii
perivasculare sunt bogate în cloroplaste mari şi au funcţia de realizare a fotosintezei de tip C4. Fixarea
dioxidului de carbon are loc în citoplasma celulelor mezofilului frunzei, prin reacţia de carboxilare a
fosfoenolpiruvatului în prezenţa enzimei fosfoenolpiruvatcarboxilaza, rezultând un compus cu patru

213
atomi de carbon ̶ acidul oxaloacetic. În cloroplaste, acidul oxaloacetic în prezenţa NADPH+H+ format
în faza de lumină şi a enzimei NADP-malatdehidrogenaza se reduce la acidul malic (fig. 11.14).
Malatul prin plasmodesme este transportat din
celulele mezofilului în celulele tecii perivasculare,
unde este decarboxilat cu formarea piruvatului şi
CO2. Piruvatul din cloroplastele tecii perivasculare
este transportat înapoi în cloroplastele din celulele
mezofilului, unde este supus fosforilării în prezenţa
ATP-ului şi a enzimei fosfopiruvatsintetazei,
regenerând astfel acceptorul primar al CO2 ̶ acidul
fosfoenolpiruvic.
3. Metabolismul acizilor organici la
Crassulaceae. Plantele din familiile Crassulaceae,
Liliaceae, Cactaceae, Osteraceae etc. din regiunile
secetoase şi toride au un mod specific de fixare a
CO2. Aceste plante fixează CO2 similar plantelor cu
tipul fotosintetic C4, însă fotosinteza se realizează în
două etape: o etapă în timpul nopţii şi altă etapă ̶
ziua.
Ostiolele acestor plante sunt deschise în mare
măsură noaptea, iar ziua se închid, minimalizând
astfel pierderea apei prin transpiraţie ostiolară.
Noaptea, stomatele, fiind deschise, asigură schimbul
de gaze. Reacţia de fixare a CO2 de către acidul
fosfoenolpiruvic are loc în citoplasmă în prezenţa
enzimei fosfoenolpiruvatcarboxilaza. În rezultatul
carboxilării acidului fosfoenolpiruvic rezultă
oxaloacetatul, care sub acţiunea enzimei
malatdehidrogenaza dependentă de NADP+H+ se
Fig. 11.14. Schema asimilării carbonului la plantele
C4 [4]; * ̶ 1 ̶ PEP carboxilază; 2 ̶ malatdehidrogenază;
reduce cu formarea acidului malic, care se
3 ̶ enzime malice; 4 ̶ piruvatfosfatdikinază acumulează în vacuole.
Ziua, când stomatele sunt închise, acidul malic
difuzează prin tonoplast (membrana vacuolei) în citoplasmă, unde este decarboxilat, rezultând acid
piruvic şi CO2.
Dioxidul de carbon este transportat în cloroplaste şi utilizat în reacţiile de sinteză a acidului
fosfogliceric pe calea sintetică C3, realizându-se astfel a doua reacţie de carboxilare.
Astfel, mecanismul biochimic de realizare a fotosintezei de tip C4 şi CAM este identic şi se
deosebeşte doar prin izolarea în timp (C4) şi în spaţiu (CAM) a celor două reacţii de carboxilare. La
unele specii de plante cu fotosinteza CAM şi C4, în condiţii favorabile de viaţă (CO2 şi apă), fotosinteza
se desfăşoară după tipul fotosintetic C3 şi invers. Se consideră că variaţiile spaţio-temporale în
realizarea fotosintezei au apărut ca adaptări ale plantelor la condiţiile de mediu.

Fotorespiraţia

Fotorespiraţia reprezintă procesul de eliminare a CO2 şi de absorbţie a O2 în prezenţa luminii,

care se realizează la plante concomitent cu fotosinteza. După mecanismul biochimic, acest proces
diferă substanţial atât de fotosinteză, cât şi de respiraţia celulară. Fotorespiraţia se manifestă mai intens
la plantele de tip fotosintetic C3, în condiţiile unei iluminări intense, temperaturi ridicate, concentraţii
mai mici ale dioxidului de carbon şi mai mari ale oxigenului.

214
 Enzima de bază a fotosintezei RuBisCo poate avea rol atât de carboxilază, cât şi de oxidază,
catalizând descompunerea ribulozo-1,5-difosfatului în acid fosfogliceric şi acid fosfoglicolic (fig.
11.15), care apoi se defosforilează în acidul glicolic. Întrucât produsul primar al reacţiei de oxidare a
ribulozo-1,5-difosfatului este acidul glicolic, această cale metabolică se mai numeşte calea glicolică de
transformare a carbonului sau ciclul C2.
Fotorespiraţia se desfăşoară în trei organite citoplasmatice: cloroplaste, peroxizomi şi
mitocondrii (fig. 11.16).

Fig. 11.15. Reacţia de oxidare a ribulozo-1,5-difosfatului Fig. 11.16. Schema procesului de fotorespiraţie [4]; * ̶ 1 ̶
catalizată de enzima RuBisCo [4] glicolicacid oxidază; 2 ̶ glicină decarboxilază; 3 ̶ α-
hidroxiacid reductază

Prima reacţie de oxidare a ribulozo-1,5-difosfatului cu formarea acizilor 3-fosfogliceric şi 3-

fosfoglicolic are loc în cloroplaste. Acidul fosfogliceric format se reduce în ciclul Calvin, iar acidul
glicolic defosforilat, în prezenţa unei fosfataze, este transportat în peroxizomi. Acidul glicolic este
oxidat cu formare de acid glioxilic şi apă oxigenată, care este descompusă de către enzima catalaza din
peroxizomi. Acidul glioxilic este transformat în glicină prin reacţie de transaminare cu acidul glutamic.
Glicina ulterior este transportată în mitocondrii. Printr-o reacţie de decarboxilare oxidativă, legată de

215
reducerea NADP+ din două molecule de glicină, se formează serină şi se eliberează CO2 şi NH3.
Amoniacul nu este eliminat în mediu, ci este legat sub formă de glutamină. Serina poate fi utilizată în
biosinteza proteinelor sau poate fi dezaminată în peroxizomi cu formare de acid gliceric, care este
transportat în cloroplaste, unde după fosforilare se include în ciclul Calvin.
La plantele de tip C4, dioxidul de carbon eliminat în procesul fotorespiraţiei se include în reacţia
de carboxilare a fosfoenolpiruvatului din celulele mezofilului cu formare de oxaloacetat şi apoi prin
reacţia de reducere ̶ în malat, care este decarboxilat în celulele tecii perivasculare, eliberând CO2 în
cloroplaste, iar acesta se include din nou în ciclul Calvin.
În rezultatul unei fotorespiraţii intense, productivitatea culturilor agricole se poate reduce cu
30% [18]. Un obiectiv important în ameliorarea plantelor constituie crearea unor astfel de soiuri de
culturi agricole la care să se expreseze la maxim reacţia de carboxilare a ribulozo-1,5-difosfatului şi
respectiv să fie inhibată reacţia de oxidare a acestuia.

11.2. CHEMOSINTEZA

Chemosinteza este un fenomen de sinteză a substanţelor organice cu ajutorul energiei chimice

obţinută la oxidarea substanţelor minerale. Acest fenomen a fost descoperit de Sergei Winogradsky în
1887, care a stabilit că sulfobacteria Beggiatoa utilizează energia de oxidare a H2S şi formează picături
intracelulare de sulf [6]. Chemosinteza este specifică unor anumite bacterii. Bacteriile chemosintetice
pot fi litoheterotrofe, litoautotrofe şi mixotrofe [13].
Bacteriile litoheterotrofe sunt incapabile de a fixa CO2 şi folosesc în calitate de sursă de carbon
compuşi organici, spre exemplu acizi organici, bacteriile litoautotrofe utilizează în calitate de sursă de
carbon CO2, pe care-l reduc la aldehida 3-fosfoglicerică, iar bacteriile mixotrofe utilizează în calitate de
sursă de carbon atât CO2, cât şi compuşi organici.
Compuşii oxidaţi în celulele bacteriene constituie donori de electroni care sunt transportaţi în
catenele de respiraţie producătoare de ATP (tab. 11.4). Acceptorul de electron poate fi oxigenul (la
bacteriile aerobe) sau alte molecule ̶ nitraţi, nitriţi, CO2 (la bacterii anaerobe).

Tabelul 11.4. Căi metaboice chemolitotrofe cu acceptori şi surse de electroni [13]

Denumirea Exemple Sursă de energie şi electroni Acceptor
de electron
Sulfobacterii Rhodobacteraceae, S0(sulf) → SO42− (sulfaţi) + e− O2 → H2O
Thiotrichaceae
Tiobacterii Thiobacillus S0(sulf) → SO42− (sulfaţi) + e− NO3 ̶
denitrificans
Hidrogen Cupriavidus H2 (hidrogen) → H2O (apă) + e− O2 → H2O
bacterii metallidurans
Nitritbacterii Nitrosomonas, NH3 (amoniac) → NO2 ̶ (nitriţi) + e− O2 → H2O
Nitrosococcus
Nitratbacterii Nitrobacter, NO2 ̶ (nitriţi) → NO3 ̶ (nitraţi) + e− O2 → H2O
Nitrococcus
Bacterii Planctomycetes NH3 (amoniac) → N2 (azot) + e− NO2 ̶
Anammox
Ferobacterii Acidithiobacillus Fe2+ (fer feros) → Fe3+ (fer feric) + e− O2 → H2O
ferrooxidans
Bacterii Archaea H2 (hidrogen) → H2O (apă) + e− CO2
metanogene
* ̶ Anammox ̶ (engl. ANaerobic AMMonium OXidation)

Procesul de chemosinteză are o importanță deosebită în circuitul materiei și energiei în

ecosistem, în ciclurile biogeochimice etc. În funcţie de tipul substanţelor minerale care sunt oxidate

216
bacteriile chemosintetice se clasifică în mai multe grupe: bacterii sulfuroase, bacterii nitrificatoare,
hidrogenbacterii, ferobacterii, manganobacterii, bacterii metanogene.
1. Bacteriile sulfuroase (sulfobacteriile, tiobacteriile) sunt larg răspândite în natură și se găsesc
în mediile bogate în S și H2S, precum izvoare sulfuroase, mâl, ape de canal, soluri cu exces de
umiditate. Sursa lor de energie o constituie hidrogenul sulfurat (H2S) pe care îl transformă în sulf (S),
acid sulfuros (H2SO3) și acid sulfuric (H2SO4) și astfel este înlăturat efectul toxic al hidrogenului
sulfurat. Sulful reintră în circuitul biologic, fiind asimilat de plante. Cele mai reprezentative bacterii
sulfuroase sunt Beggiatoa, Thiobacillus.
Bacteriile Beggiatoa oxidează hidrogenul sulfurat până la acid sulfuric, în două faze [18]:

2H2S + O2 → S2 + 2H2O

Sulful liber care se eliberează se acumulează în celulele bacteriilor sub formă de granule. În
lipsa sulfurii de hidrogen, bacteriile oxidează sulful intracelular până la acid sulfuric:

S2 + 3O2 + 2H2O → 2H2SO4

Efectul energetic sumar al oxidării sulfurii de hidrogen până la acid sulfuric constituie 666
kJ/mol [18]. Energia pusă în libertate este utilizată la biosinteza substanţelor organice din CO2 şi H2S
[3]:
CO2 + 2H2S → 1/6 (C6H12O6) + H2O + S2

Bacteriile Thiobacillus thioparus pot oxida hidrogenul sulfurat (H2S), precum și tiosulfații
(S2O32−) și tiocianații (SCN−) [7]:

Na2S2O3 + 2O2 + H2O → Na2SO4 + Energie

O altă bacterie Thiobacillus thiooxidans obține energia prin oxidarea sulfului liber (S), a
tiosulfaților și a tiocianaților direct în acid sulfuric (H2SO4). Ele se găsesc în soluri care conțin sulfuri
elementare și fosforite [7]:

2S + 3O2 + 2H2O → 2H2SO4 + Energie Na2S2O3 + 2O2 + H2O → Na2SO4 + H2SO4 + Energie

Acidul sulfuric format reacţionează cu diferite săruri şi formează sulfaţi. Sulfobactriile din
Marea Neagră se acumulează în cantităţi mai mari la adâncimea de 180 ̶ 200 m şi au o importanţă
biologică foarte mare, deoarece degradează H2S rezultat din descompunerea resturilor vegetale şi
animale.
Bacteria Thiobacillus denitrificans poate folosi nitraţii (NO3−) în loc de oxigen [7]:

6KNO3 + 5S + 2H2O → K2SO4 + 4KHSO4 + 3N2 + Energie

2. Bacteriile nitrificatoare oxidează biologic amoniacul (NH3) în nitriți (nitritbacterii) și nitriţii

în nitrați (nitratbacterii). Acest proces se numește nitrificare. Amoniacul se formează în prezența altor
bacterii saprofite, care descompun substanțele organice. Bacteriile nitrificatoare participă la ciclul
biogeochimic al azotului. Oxidarea amoniacului este realizată de nitritbacterii din genul Nitrosomonas
conform reacţiei [3]:
2NH3 + 3O2 → 2HNO2 + 2H2O
Energia degajată ̶ 662 kJ/mol, este folosită pentru sinteza substanţelor organice pe baza
reducerii CO2. Acidul azotos format şi azotiţii sunt oxidaţi în acid azotic şi azotaţi de nitratbacterii, din
genul Nitrobacter:

217
 2HNO2 + O2 ↔ 2HNO3

În cadrul acestei reacţii se degajă 181 kJ/mol. Prin urmare, se poate constata că oxidarea
amoniacului este pentru bacteriile nitrificatoare un proces energetic mai avantajos decât oxidarea
acidului azotos. Pentru a asimila un atom de carbon, bacteriile nitrificatoare trebuie să oxideze 35 de
molecule de amoniac; bacteriile nitrificatoare obţin energie necesară pentru asimilarea unui atom de
carbon, în rezultatul oxidării a 135 molecule de nitrit [18].
Bacteriie nitrificatoare reduc dioxidul de carbon cu ajutorul hidrogenului desprins de pe
substratul asupra căruia acţionează şi cu ajutorul energiei eliberate în procesele de oxidare ale NH 3,
HNO2 etc. [3]:
CO2 + 4H → 1/6 C6H12O6 + H2O

Bacteriile nitrificatoare au un rol foarte important în fertilizarea solului. În cadrul procesului de

nitrificare se acumulează în sol nitraţi, asimilaţi de către plante. În zonele geografice secetoase, în urma
nitrificării, în pământ se depozitează zăcăminte de silitră (KNO3). Cele două grupe de bacterii
nitrificatoare acţionează după ce bacteriile amonificatoare descompun resturile de plante şi animale din
sol, furnizând bacteriilor nitrificatoare amoniac.
3. Hidrogenbacteriile oxidează H2 până la apă conform reacţiei :

2H2 + O2 → 2H2O

Efectul energetic al reacţiei constituie 469 kJ/mol. Hidrogenbacteriile determină oxidarea

hidrogenului rezultat din degradarea anaerobă a diferitor substanţe organice de către microorganismele
solului. Sunt răspândite în medii puțin aerate ̶ gunoiul de grajd, solurile mlăștinoase și apele stătătoare,
care conţin oxigen şi dioxid de carbon [7]:

2H2 + CO2 + 115 kcal → (CH2O) + H2O

Aceasta se explică prin faptul că enzima hidrogenaza care catalizează oxidarea hidrogenului
este inhibată de prezenţa oxigenului, care însă este necesar în calitate de acceptor terminal de electroni
[10]. Bacteriile de hidrogen se pot dezvolta şi pe substraturi organice (glucoză), în absenţa
hidrogenului. Din această grupă fac parte Hydrogenobacter thermophilus, Helicobacter pylori [10].
4. Ferobacteriile (bacteriile feruginoase) determină oxidarea sărurilor
feroase (Fe2+) în compuşi ferici (Fe3+) [7]:
2Fe(HCO3)2 + H2O + O2 → 2Fe(OH)3 + 4CO2 + 29 kcal

4FeCO3 + O2 + 6H2O → 4Fe(OH)3 + 4CO2 + 81 kcal

Energia eliberată bacteriile le folosesc la asimilarea CO2. Bacteriile

feruginoase sunt răspândite în soluri și ape care conțin compuși ai fierului
(fig. 11.17). Sunt reprezentate de genurile Leptothrix, Crenothrix,
Cladothrix, Gallionella, Spirophyllum ferrugineum, Ferrobacillus.
Precipitatul de hidroxid feric este depozitat în afara acestor bacterii și dă o
Fig. 11.17. Un pârâiaş cu culoare roșiatică apei. În lipsa sărurilor feroase, unele bacterii feruginoase
bacterii feruginoase [11] pot oxida și săruri manganoase formând zăcăminte de mangan.

5. Manganobacteriile determină oxidarea sărurilor de mangan [3]:

MnCO3 + 1/2O2 + H2O → MnO(OH)2 + CO2 + Energie

218
 Ferobacteriile şi manganobacteriile determină formarea zăcămintelor de fier şi de mangan în
mlaştini şi pe fundul lacurilor și mărilor.
6. Bacteriile metanogene sunt bacterii obligat anaerobe producătoare de metan. În prezența unor
catalizatori celulari ele reduc dioxidul de carbon (CO2) în metan (CH4) în condiții anaerobe [7]:

4H2 + CO2 → CH4 + 2H2O

Sunt reprezentate de genurile Methanobacillus și Methanothrix. Bacteriile metanogene sunt

răspândite în bălți și lacuri, în nămolul mlaștinilor și în apele de canal. Ele sunt importante pentru
producerea de biogaz. Bacteriile metanogene formează cantități mari de gaz metan în straturile
profunde de nămol din apele stătătoare, care se ridică sub forma unor bule la suprafața apei. Trăiesc și
în stomacul animalelor erbivore, unde participă la degradarea hranei vegetale.

Asimilarea heterotrofă a CO2

S-a demonstrat că CO2 poate fi asimilat şi de organismele heterotrofe, prin legarea acestuia de
diferiţi cetoacizi. Fixarea heterotrofă a CO2 se realizează cu consum de energie chimică pe trei căi [18]:
reductivă, prin carboxilarea fosfoenolpiruvatului şi cu participarea enzimelor care conţin biotină.
1. Cea mai răspândită cale de fixare a CO2 este cea reductivă, care se poate realiza sub acţiunea
enzimelor izocitratdehidrogenaza şi respectiv, malatdehidrogenaza în cadrul următoarelor reacţii [18]:

L-izocitrat + NADP+ ↔ α-cetoglutarat + CO2 + NADPH + H+

L-malat + NADP+ ↔ piruvat + CO2 + NADPH + H+

2. A doua cale de asimilare heterotrofă a CO2 se realizează prin carboxilarea

fosfoenolpiruvatului după una din următoarele reacţii [18]:

Fosfoenolpiruvat + CO2 + H2O ↔ oxaloacetat + Pi

catalizată de enzima fosfoenolpiruvat carboxilaza

Fosfoenolpiruvat + CO2 + GDP ↔ oxaloacetat + GTP

catalizată de enzima fosfoenolpiruvat carboxikinaza

Fosfoenolpiruvat + CO2 + Pi ↔ oxaloacetat + PPi

catalizată de enzima fosfoenolpiruvat carboxikinaza (pirofosfat)

Enzima fosfoenolpiruvat carboxilaza a fost identificată doar la plante şi la unele bacterii

autotrofe, enzima fosfoenolpiruvat carboxikinaza este prezentă la microorganisme, plante şi animale,
iar enzima fosfoenolpiruvat carboxikinaza (pirofosfat) este prezentă la bacteriile propionice.
3. Al treilea tip de fixare a CO2 are o importanţă mare în sinteza acizilor graşi şi se realizează cu
participarea enzimelor care conţin coenzima biotină. Aceste enzime catalizează reacţii la care participă
eterii coenzimei A (CoA) şi se desfăşoară în două stadii [18]:

* ̶ R ̶ reprezintă un atom de hidrogen ca în molecula de acetil-CoA sau grupa CH3 ca în molecula de propionil-CoA

219
 Asimilarea heterotrofă a CO2 se realizează şi la nivelul rădăcinilor plantelor superioare.
Dioxidul de carbon asimilat de rădăcinile plantelor se include în metabolism în felul următor.
Glucidele, sintetizate în rezultatul fotosintezei, se transportă din frunze în rădăcinile plantelor.
Glucidele din rădăcini sunt supuse degradării cu formare de acid piruvic, care prin fixarea CO 2 se
transformă în acid oxaloacetic. Acesta din urmă se include în ciclul Krebs şi se transformă în acid
malic, acid citric şi alţi acizi tricarbonici. Acizii organici formaţi se deplasează ulterior în frunze unde
contribuie la formarea glucidelor, aminoacizilor, lipidelor şi a altor compuşi organici.
Dioxidul de carbon este asimilat şi de nodozităţile plantelor azotfixatoare (lupin, mazăre, fasolă,
soie etc.), proces catalizat de enzima fosfoenolpiruvat carboxilaza.
Astfel, dioxidul de carbon din sol constituie o sursă suplimentară de nutriţie a plantelor
superioare. În acest context, trebuie de remarcat deosebirea principală între organismele autotrofe şi
heterotrofe. Organismele autotrofe pot sintetiza substanţe organice din substanţe anorganice ̶ CO2 şi
apă. Organismele heterotrofe, deşi sunt capabile, într-o anumită măsură, sa asimileze CO2, pot să
realizeze aceasta doar în prezenţa unor compuşi organici gata sintetizaţi, spre exemplu, a cetoacizilor.

11.3. GLUCONEOGENEZA

Gluconeogeneza este un proces de sinteză a glucozei din compuşi de natură neglucidică (acizi
organici tricarbonici, aminoacizi, glicerina). Faza anaerobă de degradare a glucozei ̶ glicoliza ̶ se
finalizează cu formarea acidului piruvic sau a acidului lactic. În anumite condiţii, poate avea loc o
resinteză a acizilor organici în glucoză. Din două molecule de acid lactic se poate sintetiza o moleculă
de glucoză. Gluconeogeneza este un proces comun de biosinteză a mono-şi poliglucidelor pentru om,
animale şi multe bacterii. La organismele fototrofe, de regulă, gluconeogeneza joacă un rol secundar.
Procesul de gluconeogeneză se desfăşoară în mitocondriile sau citoplasma celulelor hepatice sau
renale. Gluconeogeneza este alcătuită din 11 reacţii enzimatice multe dintre care sunt reversibile şi se
realizează şi în cadrul procesului de glicoliză (fig. 11.18).
Gluconeogeneza începe în mitocondrii cu carboxilarea acidului piruvic şi formarea acidului
oxaloacetic. Această reacţie necesită o moleculă de ATP şi este catalizată de enzima
piruvatcarboxilaza.
Piruvat + CO2 + ATP + H2O → Oxaloacetat + ADP + Pi

Activitatea enzimei este stimulată de un conţinut înalt de acetil-CoA (produs în rezultatul β-

oxidării din ficat) şi inhibată de un conţinut înalt de ADP şi glucoză.
Acidul oxalactic este redus în malat sub acţiunea enzimei malatdehidrogenaza (mitocondrială) cu
participarea NADH, o etapă necesară pentru transportatea acestuia din mitocondrie în citoplasmă:

Oxaloacetat + NADH + H+ ↔ Malat + NAD+

Acidul malic trece din mitocondrii în citoplasmă şi reprezintă un transportor de echivalenţi

reducători dintre aceste compartimente celulare.

220
 În citoplasmă acidul malic se oxidează
sub acţiunea enzimei malatdehidrogenaza
dependentă de NAD (citoplasmatică) cu
formare de acid oxaloacetic:
L-Malat + NAD+ ↔ Oxaloacetat +
NADH + H+
Acidul oxaloacetic este decarboxilat şi
fosforilat, sub acţiunea enzimei
fosfoenolpiruvat carboxikinază, cu formare
de acid fosfoenolpiruvic. În această reacţie
donor de grupări fosfat sunt
guanozintrifosfat (GTP) şi inozintrifosfat
(ITP):
Oxaloacetat + GTP (ITP) → PEP +
CO2 + GDP (IDP)
Acidul fosfoenolpiruvic format se
transformă în fructoză 1,6-difosfat în cadrul
unor etape inversate cu glicoliza. Enzima
fructoză 1,6-difosfataza catalizează reacţia
de înlăturare hidrolitică a grupării fosfat din
poziţia C1:
Fructoză 1,6-difosfat + H2O →
Fructoză 6-fosfat + Pi
În cadrul următoarei reacţii fructoză 6-
fosfat se transformă în glucoză 6-fosfat,
Fig. 11.18. Schemele generale ale proceselor de gluconeogeneză
şi glicoliză [4]; * ̶ PEP ̶ fosfoenolpiruvat
reacţie catalizată de enzima fosfoglucoizo-
merază:

Fructoză 6-fosfat ↔ Glucoză 6-fosfat

În majoritatea celulelor glucoza 6-fosfat se utilizează în calitate de precursor în sinteza mono-şi

poliglucidelor. În unele organe şi ţesuturi, spre exemplu, în ficatul, rinichii, ţesutul epitelial al
intestinului animalelor vertebrate şi în ţesuturile unor plante, glucoza 6-fosfat se transformă în glucoză
liberă sub acţiunea enzimei glucozo-6-fosfatază:

Glucoză 6-fosfat + H2O → Glucoză + Pi

Ecuaţia sumară a reacţiilor gluconeogenezei poate fi prezentată astfel [17]:

2CH3COCOOH+4ATP+2GTP+2NADH + 2H+ +6H2O → Glucoză +2NAD+ +4ADP+2 GDP +6Pi

221
 Aşadar, pentru sinteza unei molecule de
glucoză se consumă 6 legături fosforice
macroergice şi două molecule de NADH în
calitate de reducător. În cadrul procesului de
gluconeogeneză glucoza se poate forma din acid
piruvic, acid lactic, din diferiţi precursori ai
acidului piruvic sau a acidului fosfoenolpiruvic
(fig. 11.19).
Precursorii glucozei pot fi metaboliţii
intermediari ai ciclului Krebs şi aminoacizii
glucogeni care se pot transforma în acid
oxaloacetic. La plante şi microorganisme acetil-
CoA şi aminoacizii se transformă în glucide prin
ciclurile glioxilic şi Krebs.

Fig. 11.19. Particularităţi ale gluconeogenezei la animale

şi plante [4]

11.4. BIOSINTEZA OLIGO-ŞI POLIGLUCIDELOR

Hidroliza unei legături glicozidice în moleculele de oligo-şi poliglucide este însoţită de

eliberarea de energie, iar formarea legăturii glicozidice în cadrul de biosinteză a oligo-şi poliglucidelor
se realizează cu consum de energie.
Oligoglucidele se formează din derivaţi monoglucidici, prin reacţii chimice care nu necesită
prezenţa luminii. Din monoglucide aflate în stare liberă nu se pot sintetiza în mod direct oligoglucide.
Pentru ca monoglucidele să reacţioneze între ele acestea trebuie să fie activate. Activarea
monoglucidelor se face prin fosforilare, cu formare de esteri fosforici, fie prin combinare cu UTP (acid
uridin trifosforic) cu formare de UDP-derivaţi sau cu formare de alţi derivaţi nucleotidici (ADP, GDP,
CDP, TDP). În anii 60 ai secolului XX, biochimistul argentinian Luis Leloir a demonstrat experimental
că nucleoziddifosfat-glucidele (ADP-glucoza, UDP-glucoza, GDP-manoza, UDP-glucozoamină,UDP-
xiloza etc.) sunt donori de resturi glicozil în sinteza oligo-şi poliglucidelor (fig. 11.20).

Fig. 11.20 A. Structura uridindifosfatglucozei (UDP-α-D- Fig. 11.20 B. Structura guanidindifosfatmanozei (GDP-α-
Glc) [16] D-Man) [9]

222
 Pentru descoperirea nucleoziddifosfat-glucidelor (NDP-G) şi rolului lor în
sinteza carbohidraţilor lui Luis Leloir i s-a decernat premiul Nobel pentru chimie
în 1970 [15].
Derivaţii nucleotidici ai monoglucidelor sunt cu mult mai reactivi decât
esterii fosforici ai monoglucidelor, deoarece au un conţinut mai mare de energie.
Astfel, la UDP-glucoză, conţinutul energiei libere în legătura glicozidică este de ̶
31,9 kJ, iar în legătura esterică a moleculei de glucozo-1-fosfat, conţinutul de
energiei liberă este de ̶ 29,2 kJ [3].
Luis Leloir Nucleoziddifosfatglucidele (NDPG) se formează din nucleozid-5'-trifosfaţi şi
glucide-1-fosfaţi (fig. 11.21) sub acţiunea enzimelor nucleotidiltransferaze [17]:

Glucidă-1-fosfat + Nucleozidtrifosfat (NTP) → Nucleoziddifosfat-glucidă (NDP-G) + H4P2O7

În rezultatul hidrolizei ulerioare a acidului pirofosforic ̶ H4P2O7, sub acţiunea enzimelor

pirofosfataze, formarea nucleoziddifosfatazelor devine ireversibilă.

PPi + H2O → 2Pi ∆G'0= ̶ 19,2 kJ

Fig. 11.21. Schema formării nucleoziddifosfat-glucidelor (NDP-G) [4]

Sinteza ulterioară a poliglucidelor se realizează conform schemei [17]:

Nucleoziddifosfat-glucidă (NDP-G) + Acceptor → Nucleoziddifosfat (NDP) + Glucidă-acceptor

Reacţiile de acest tip sunt catalizate de enzime din subclasa glicoziltransferazelor. Denumirile
enzimelor respective se formează în funcţie de tipul de glucide sintetizate: zaharozosintetaza,
glicogensintetaza etc. Nucleoziddifosfatglucidele sunt coenzime ale glicoziltransferazelor. Dacă în
calitate de acceptor este utilizată o monoglucidă, atunci se sintetizează o diglucidă. În calitate de
acceptor poate fi utilizată oricare altă glucidă, iar în rezultatul interacţiunii acceptorului cu NDPG

223
molecula glucidei acceptor devine mai lungă cu un rest glicozil. Repetarea reacţiilor este asigurată de
regenerarea NDP până la NDPG [17]:

NDP + ATP → NTP + ADP

NTP + Glucidă-1-fosfat → NDPG + H4P2O7

În rezultatul reacţiilor de biosinteză a oligo-şi poliglucidelor are loc regenerarea NDPG, care
fiind un component al enzimei, nu se consumă şi nu se conţine în produsele finale.

Biosinteza diglucidelor

Cea mai răspândită diglucidă în natură este zaharoza. Biosinteza zaharozei se realizează pe două
căi [17].
1. UDP-glucoză + Fructozo-6-fosfat → UDP +
Zaharozo-6-fosfat
Această reacţie este catalizată de enzima
zaharozo-6-fosfatsintetază (fig. 11.22). Ulterior,
din zaharozo-6-fosfat, sub acţiunea enzimei
fosfataza, se obţine zaharoză şi H3PO4.
La plantele superioare zaharoza se poate
forma şi din UDP-glucoză şi fructoză sub
acţiunea enzimei zaharosintetaza
2. UDP-glucoză + Fructoză ↔ UDP +
Zaharoză
Rolul fiziologic al enzimelor care catalizează
reacţiile de sinteză a zaharozei sunt diferite.
Enzima zaharofosfatsintetaza se conţine în
ţesuturile cu clorofilă, iar enzima zaharosintetaza
este caracteristică pentru ţesuturile fără clorofilă
şi catalizează mai mult formarea ADP-glucozei,
decât a zaharozei. Reacţia de sinteza a zaharozei,
cu participarea enzimei zaharozofosfatsintetaza,
necesită un consum mai mare de energie şi este
ireversibilă. Energia este necesară pentru
activarea prin fosforilare a moleculelor de
glucoză şi fructoză care participă la următoarele
reacţii [17]:
ATP + Glucoză → Glucozo-6-fosfat + ADP,
reacţie catalizată de enzima hexokinaza
Fig. 11.22. Schema sintezei zaharozei [4]
Glucozo-6-fosfat ↔ Glucozo-1-fosfat, reacţie
catalizată de enzima fosfohexomutază.

Glucozo-6-fosfat ↔ Glucozo-1-fosfat, reacţie catalizată de enzima fosfohexomutază

UTP + Glucozo-1-fosfat → UDP-glucozo + PPi, reacţie catalizată de enzima pirofosforilaza

ATP + Fructoză → Fructozo-6-fosfat + ADP, reacţie catalizată de enzima hexokinaza

224
 Pentru formarea legăturii glicozidice a moleculei de zaharoză sunt necesare trei legături
macroergice de NTP.
La unele bacterii este prezentă enzima zaharoglicoziltransferaza (zaharofosforilaza), care
catalizează reacţia reversibilă de descompunere a zaharozei [17]:

Zaharoză + Pi ↔ Glucozo-1-fosfat + Fructoză

Lactoza este un diglucid care se formează în glanda mamară a mamiferelor, sub acţiunea
enzimei lactozosintetaza, în conformitate cu următoarea reacţie [17]:

UDP-galactoză + D-glucoză → UDP + Lactoză

Enzima lactozosintetaza este alcătuită din două subunităţi: galactoziltransferază şi α-

lactalbumină. Enzima galactoziltransferaza catalizează reacţia dintre UDP-galactoză şi N-acetil-D-
glucozoamină cu formare de D-Galactozil-N-acetil-D-glucozoamină (fig. 11.23 A).

Fig. 11.23 A. Reacţie catalizată de enzima glicoziltransferaza în ţesuturile nemamare [5]

Fig. 11.23 B. Reacţie catalizată de enzima glicoziltransferaza în glanda mamară în perioada de lactaţie [5]

α-Lactalbumina este o proteină a glandei mamare, fără activitate catalitică, care reglează
specificitatea galactoziltransferazei, astfel încât enzima utilizează în calitate de acceptor doar D-
glucoza (fig. 11.23 B). Sinteza α-lactalbuminei este determinată de schimbări hormonale care se produc
în organismul animal după naştere.

Biosinteza poliglucidelor

Surplusul de glucide, sintetizate sau pătrunse în organism cu hrana, se stochează sub formă de
amidon la plante sau glicogen la animale. Amidonul, la fel ca şi glicogenul, se formează din resturi de
α-D-glucoză.
Biosinteza amidonului are loc în plastidele celulare care se numesc leucoplaste sau amiloplaste.
Amidonul se depune în aceste organite celulare sub formă de granule. Mărimea şi forma granulelor de
amidon depinde de natura speciei.

225
 Reacţiile de biosinteză a amidonului, se realizează în două stadii. La primul stadiu se formează
ADP-glucoză în rezultatul condensării unei molecule de glucozo-1-fosfat cu ATP, reacţie catalizată de
enzima ADP-glucozopirofosforilaza [5]:

α-Glucozo-1-fosfat + ATP ↔ ADP-Glucoză + PPi

La al doilea stadiu enzima amidonsintetaza (ADPG-α-glucan-glucoziltransferaza) cu

participarea ADP-glucozei şi a unui acceptor alcătuit din patru sau mai multe resturi de glucoză,
realizează sinteza unor catene liniare de amiloză şi a unor segmente neramificate de amilopectină.
Glucoza este transferată la capătul nereducător al catenei alcătuită din resturi de glucoză asociate prin
legături glicozidice α(1→4) (fig. 11.24). Reacţia generală a acestui proces poate fi prezentată astfel
[17]:
nADP-Glu + (C6H10O5)4 → nADP + (C6H10O5)4+n

Enzima amidonsintetaza nu este capabilă să catalizeze reacţia de formare a legăturilor α(1→6)

prezente în punctele de ramificaţie din fracţia de amilopectină. Această reacţie se realizează sub
acţiunea enzimei Q sau α(1→6) transglicozilaza, care este un factor de ramificare. Această enzimă
asigură transferul unui oligoglucid terminal din catena liniară de amiloză pe al şaselea hidroxil al
glucozei pe aceeaşi sau pe o altă moleculă de amiloză, formând o ramificaţie.

Fig. 11.24. Schema biosintezei amidonului [5]

Biosinteza glicogenului. În biosinteza glicogenului un rol principal, de asemenea, îi revin

nucleotiddifosfat-glucidelor (NDP-G). La animale donor de grupe glicozil, de regulă, este
uridindifosfatul (UDP), în timp ce la microorganisme, această funcţie este realizată de către
adenozindifosfat (ADP), guanidindifosfat (GTP) şi citidindifosfat (CTP)
Reacţiile de biosinteză a glicogenului, ca şi în cazul biosintezei amidonului, se desfăşoară în
două etape. La prima etapă, care este catalizată de enzima glucozo-1-fosfat-uridililtransferaza se
formează UDP-glucoză [17].

226
 α-Glucozo-1-fosfat + UTP ↔ UDP-Glucoză + PPi

La etapa a doua, gruparea glicozil a UDP-glucozei este transferată pe restul nereducător

terminal al catenei de amiloză cu formarea legăturilor de tip α(1→4) (fig. 11.25), reacţie catalizată de
enzima glicogensintetaza.

UDP-Glucoză + (Glucoză)n → UDP + (Glucoză)n+1

Fig. 11.25. Schema biosintezei glicogenului [4]

Ramificaţia catenelor de glicogen (fig.11.26) este realizată de enzima amilo-(1→4)-(1→6)-

transglicozilaza sau glicozil-(4→6)-transferaza [4].

Fig. 11.26. Schema ramificaţiei moleculei de glicogen [4]

227
 Biosinteza celulozei. La bumbac biosinteza celulozei se realizează prin transferul resturilor
glicozil din guanidindifosfat-glucide (GNP-G) pe un acceptor. La unele bacterii şi în coleoptilul
ovăzului biosinteza celulozei se realizează cu participarea uridindifosfat-glucidelor (UNP-G).

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Fotosinteza include reacţiile fazelor de: a).......................................; b).............................................

1.2. Ciclul Calvin include 3 etape principale: a)...........................; b)............................;c).........................
1.3. La animale compuşii organici se sintetizează din.................................................................................
1.4. Diglucidele se sintetizează din monoglucide activate prin: a)..........................; b)..............................
1.5. Gluconeogeneza este un proces de sinteză a glucozei din compuşi......................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Reacţia generală a fotosintezei: C6H12O6 + 6O2 → 6CO2 + 6H2O + 2870 KJ

2.2. Enzima de bază a fotosintezei de tip C3 este ribulozodifosfatcarboxilaza – RUBISCO.
2.3. Gluconeogeneza la om se realizează în creier şi măduva spinării.
2.4. Unele bacterii fotosintetice utilizează în calitate de donor de H2 sulfura de hidrogen.
2.5. Sinteza glicogenului începe de la UDP-glucoză.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Fotosinteza se realizează în:

a) cloroplaste; b) nucleu; c) mitocondrii; d) peroxizomi; e) ribozomi.
3.2. Acceptorul CO2 în procesul de fotosinteză:
a) fosfoenolpiruvat; b) acetil-coA; c) 1,5 ribulozodifosfat; d) succinil-coA.
3.3. Gluconeogeneza reprezintă un proces de sinteză a glucozei din:
a) aminoacizi; b) apa şi CO2; c) piruvat; d) glicerină; e) săruri minerale.
3.4. Diglucidele se sintetizează din monoglucide activate prin:
a) fosforilare; b) condensare; c) legare cu uridindifosfat; d) decarboxilare.
3.5. Pentru iniţierea procesului de sinteză a amidonului este necesară:
a) ADP-glucoza; b) lactoza; c) UDP-glucoza; d) 4 resturi de glucoză; e) enzima hexokinaza.

4. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

4.1. Fotosinteză; chemosinteză; fermentaţie; gluconeogeneză; biosinteza oligoglucidelor.

4.2. Tipul de fixare a CO2: grâu; orz; mazăre; trestie-de-zahăr; sfeclă-de-zahăr; secară.
4.3. Ribulozo-1,5-difosfat; fosfoenolpiruvat; acid 3-fosfogliceric; aldehidă fosfoglicerică;
fosfodioxiacetonă.

228
5. Asociaţi.

Fotosinteza
A. Faza de lumină 1. Se utilizează H2O, clorofilă şi energie solară.
B. Faza de întuneric 2. Au loc reacţii enzimatice.
3. Au loc procese fotochimice, fotofizice, inclusiv fotoliza apei.
4. Tilacoidele granelor cloroplastelor.
5. Este comună pentru toate speciile.
6. Se utilizează CO2, ATP, NADPH+ H+.
7. Reducerea CO2 până la glucide.
8. Energia solară se include în ATP şi NADPH+ H+.
9. Energia ATP şi NADPH+ H+ se include în substanţe organice.
10. Stroma cloroplastelor.
11. Se eliberează O2 ca rezultat al fotoxidării apei.
12. Viteza reacţiilor depinde de intensitatea luminii.
13. Diferă în funcţie de specia plantei (fotosinteza C3, C4).
14. Viteza reacţiilor depinde de temperatură.

6. Completaţi tabelul.

Caracteristicile fotosintezei
Caracteristica Fotosinteza
A. Reacţia sumară 1.
B. Metabolism 2.
C. Produse iniţiale 3.
D. Produse finale 4.
E. Localizarea 5.
F. Funcţia organitului 6.
G. Etape 7.
H. Sinteza ATP 8.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Tipurile de nutriţie şi rolul cosmic al plantelor verzi.

7.2. Pigmenţii fotosintezei.
A. Pigmenţi clorofilieni.
B. Pigmenţi carotenoizi.
7.3. Mecanismul fotosintezei.
A. Faza de lumină.
B. Faza de întuneric.
7.4. Caracteristica generală şi importanţa chemosintezei.
7.5. Biosinteza oligo-şi poliglucidelor.

229
 GLOSAR

Ostiolă ̶ orificiu microscopic la frunze prin care se face schimbul de gaze cu atmosfera.
NDP-G ̶ nucleoziddifosfat-glucidă.

BIBLIOGRAFIE

1. Duca, M. Fiziologie vegetală. − Chişinău, CEP USM, 2006.- 288 p.

2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea dinamică). –Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1995.-350 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
5. http: Biosynthesis of Glycogen, Starch and Sucrose // www.bioinfo.org.cn / book / biochemistry /
chapt19 / sim3.htm
6. http: Beggiatoa //en.wikipedia.org/wiki/Beggiatoa
7. http: Chemosinteză //ro.wikipedia.org/wiki/Chemosinteză
8. http: Gluconeogenesis //en.wikipedia.org/wiki/Gluconeogenesis
9. http: Guanosine diphosphatemannose //en.wikipedia.org/wiki/Guanosine_diphosphate_mannose
10. http: Hydrogen oxidizing bacteria //en.wikipedia.org/wiki/Hydrogen_oxidizing_bacteria
11. http: Iron bacteria //en.wikipedia.org/wiki/Iron_bacteria
12. http: Light-independent_reactions //en.wikipedia.org/wiki/Light-independent_reactions
13. http: Lithotroph //en.wikipedia.org/wiki/Lithotroph
14. http: RuBisCO //en.wikipedia.org/wiki/RuBisCO
15. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
16. http: Uridinediphosphateglucose //en.wikipedia.org/wiki/Uridine_diphosphate_glucose
17. Анисимов, А., Леонтьева, А., Александрова, И., Каманина, М., Л. Бронштейн. Основы
биохимии. Учебник для вузов. –Москва: Высшая школа, 1986.-551 с.
18. Кретович В. Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа, 1986. -503 с.

230
 CAPITOLUL 12. CATABOLISMUL GLUCIDELOR

12.1. Aspecte generale despre respiraţie celulară

12.2. Glicoliza
12.3. Fermentaţiile
12.4. Ciclul Krebs
12.5. Fosforilarea oxidativă
12.6. Tipuri specifice de oxidare a substratului respirator
12.7. Scindarea poli-şi oligoglucidelor

12.1. ASPECTE GENERALE DESPRE RESPIRAŢIA CELULARĂ

Pentru realizarea proceselor metabolice şi respectiv pentru menţinerea vieţii, fiecare organism
are nevoie de un flux neîntrerupt de energie. La unele microorganisme sursa de energie o constituie
degradarea substanţelor anorganice (cap. 11.2). Sursa principală de energie pentru majoritatea
organismelor vii este catabolismul sau dezasimilaţia ̶ procesul de transformare şi descompunere a
substanţelor organice complexe în substanţe mai simple cu degajare de energie.
Respiraţia celulară este forma principală a catabolismului la organismele vii şi reprezintă un
proces de descompunere a substanţelor organice complexe până la produse intermediare sau produse
finale neutilizabile (apă, CO2). Respiraţia celulară poate fi anaerobă şi aerobă.
Respiraţia anaerobă este tipul de respiraţie în care oxidarea substanţelor organice se realizează
în lipsa oxigenului atmosferic, cu degajare parţială de energie. Oxidarea este incompletă şi duce la
formarea unui produs intermediar şi a dioxidului de carbon [2]:

C6H12O6 → 2CO2 + 2C2H5OH + 48 kcal/mol

Respiraţia anaerobă a fost descoperită la bacterii, ciuperci, în ţesuturile plantelor superioare, în

ţesutul muscular la animale. La unele bacterii şi ciuperci respiraţia anaerobă se mai numeşte
fermentaţie.
Respiraţia aerobă reprezintă tipul de respiraţie prin care substanţele bogate în energie (glucide,
proteine, grăsimi) se descompun complet, până la dioxid de carbon şi apă, în prezenţa oxigenului
molecular (O2 este un acceptor de electroni), cu eliberare de energie chimică [2]:

C6H12O6 + 6O2 → 6CO2 + 6H2O + 686 kcal/mol sau 2870 kj/mol

Respiraţia aerobă se realizează concomitent în toate celulele la nivelul mitocondriilor. Energia

eliberată se utilizează la diferite sinteze organice, pentru creşterea organismului, mişcare etc. Cantitatea
de energie eliberată depinde de substanţele organice degradabile. Astfel, la biodegradarea unui gram de
glucoză se degajă 3,9 kcal, a unui gram de amidon se degajă 4,2 kcal, a unui gram de substanţe
proteice – 5,7 kcal, lignină – 6,3 kcal, lipide – 9,4 kcal [2].
Substanţele organice care se descompun în cadrul catabolismului se numesc substraturi
respiratorii. Substratul fundamental şi universal al respiraţiei este reprezentat prin glucidele de rezervă.
Proteinele şi lipidele se folosesc în calitate de substraturi respiratorii la germinarea seminţelor
oleaginoase şi la respiraţia fructelor de măslin. Pe lângă glucide, proteine şi lipide se pot utiliza şi
substraturi respiratorii specifice. Bunăoară, acidul citric se descompune la respiraţia în fructele de
lămâi, acidul tartric – în fructele tinere de viţă-de-vie, acidul malic – în fructele tinere de măr, manitolul
̶ în lăstarii tineri de frasin, măslin, frunzele de dafin, iar sorbitolul ̶ în măr, păr, scoruş.
Un indice care determină tipul respiraţiei şi substratul respirator ce se oxidează, precum şi
caracterul oxidării în procesul de respiraţie este coeficientul respirator (CR). Acest parametru

231
reprezintă raportul dintre cantitatea volumetrică a CO2 eliminată şi cantitatea de O2 absorbită în
procesul de respiraţie.
Coeficientul respirator este egal cu o unitate în cazul oxidării glucozei. La degradarea lipidelor
şi proteinelor, CR < 1 şi poate avea valori în limitele 0,3 ̶ 0,6. Pentru acizii organici CR > 1 şi se
situează în diapazonul 1 ̶ 4. Cu cât substratul respirator este mai sărac în O2, cu atât mai mult oxigen va
necesita acesta pentru degradare în procesul respiraţiei şi CR va avea valori mai mici. Coeficientul
respirator are importanţă în procesul de germinare a seminţelor, precum şi în reglarea maturării şi
păstrării fructelor. Un CR redus impune o aeraţie bună la germinarea seminţelor, spre exemplu la
plantele oleaginoase. La fructele de tomate, coacăză, prun, pepene galben spre sfârşitul creşterii când
încă se formează acizii organici CR = 0,85, iar în faza de maturare CR = 2,7.
Procesul de respiraţie celulară constă din trei stadii:
 Glicoliza (calea Embden ̶ Meyerhof ̶ Parnas) şi producerea de acetil-CoA;
 Ciclul Krebs sau ciclul acizilor tricarboxilici (CAT);
 Fosforilarea oxidativă şi lanţul transportor de electroni (LTE).

Tabelul 12.1. Caracteristica comparativă a respiraţiei şi a fotosintezei [2]

Caracteristica Respiraţia Fotosinteza
Reacţia sumară C6H12O6 + 6O2→6CO2↑+ 6H2O + 38ATP 6CO2 + 6H2O → C6H12O6 + 6O2↑
Metabolismul Reacţii de descompunere oxidativă a Reacţii de sinteză a substanţelor
substanţelor organice organice din substanţe anorganice
Produsele iniţiale Glucide, proteine, lipide etc. CO2 şi H2O
Produsele finale CO2 , H2O şi ATP Glucide, O2
Localizarea Citoplasmă, mitocondrii Cloroplaste
Etapele  Glicoliza (citoplasmă)  Faza de lumină
 Ciclul Krebs (mitocondrii) (granele cloroplastului)
 Fosforilarea oxidativă  Faza de întuneric
(mitocondrii) (stroma cloroplastului)
Particularităţile Mitocondrii Cloroplaste
organitelor:
 Membrane  două ̶ internă şi externă  două ̶ internă şi externă
 Formaţiuni  criste  tilacoide
 Mediul intern  matrice  stromă
 Autonomie  posedă un aparat genetic  posedă un aparat genetic
 Funcţia  descompunerea oxidativă a  asimilarea energiei solare şi
substratului; sinteza ATP-ului şi a transformarea ei în energie chimică
apei
LTE Un lanţ transportor de electroni (LTE) Două lanţuri transportoare de
în care se realizează fosforilarea electroni: în primul se realizează
oxidativă a moleculelor de NADPH, deplasarea descendentă a
NADP (3 molecule de ATP) şi FADH, electronilor ce determină
FMNH (2 molecule de ATP) transportul protonilor în spaţiul
intratilacoidal; al doilea transferă
electronii la NADP+
Formarea Fosforilare: Fotofosforilare:
ATP-ului  de substrat  ciclică
 oxidativă  aciclică

232
 Importanţa respiraţiei. Oxidarea biologică contribuie la formarea unor produse intermediare,
care sunt utilizate în procesele de sinteză a altor compuşi celulari. Astfel, în ciclul Krebs se formează
acizi organici, care se utilizează în diferite cicluri metabolice.
În procesul respiraţiei în mitocondrii se acumulează energia degradării substratului organic. Cea
mai mare parte de energie chimică eliberată se înmagazinează în legăturile macroergice ale compuşilor
fosfatici de tipul ATP (65%). Astfel, la plante această energie se utilizează în toate procesele vitale care
necesită energie metabolică ̶ la reducerea nitraţilor, la absorbţia apei şi a sărurilor minerale, la sinteza
substanţelor organice, la mişcarea plantelor, la creşterea şi dezvoltarea organismelor în general. O
cantitate relativ mică din energia eliberată se utilizează pentru menţinerea structurii protoplasmei
celulei vii. O altă parte din energia eliberată în cadrul procesului de respiraţie se transformă în energie
mecanică, folosită în realizarea mişcării. Eliberarea energiei chimice şi procesul de formare a ATP-ului
poartă denumirea de energogeneză, iar degajarea de energie calorică ̶ termogeneză.

12.2. GLICOLIZA

Glicoliza (din gr. glykys ̶ dulce, lysys ̶ descompunere) reprezintă prima etapă a procesului de
respiraţie celulară, prin care o moleculă de glucoză este scindată în două molecule de acid piruvic. Este
un proces anaerob localizat în citosol şi în cloroplaste. Glicoliza se desfăşoară la toate organismele de
pe Pământ, anaerobe şi aerobe. Procesul de glicoliză a fost descoperit de cercetătorii Gustav Embden,
Otto Meyerhof, Jakub Parnas şi se mai numeşte calea Embden ̶ Meyerhof ̶ Parnas (calea EMP).
Mecanismul iniţial al respiraţiei este identic la plante, animale şi microorganisme. Prima etapă a
respiraţiei, în cadrul căreia hexozele se descompun până la acidul piruvic se bazează pe reacţii identice
pentru toate organismele vii, însă căile metabolice ulterioare sunt diferite. În condiţii anaerobe acidul
piruvic este supus degradării prin fermentaţie, iar în condiţii aerobe – prin ciclul Krebs (fig. 12.1). În
cazul în care celula nu necesită energie, poate avea loc resinteza hexozelor.

Fig. 12.1. Căile metabolice posibile ale acidului piruvic ̶ produs al glicolizei [17]

Între anii 1912 ̶ 1928, biochimistul rus Serghei Kostychev a demonstrat legătura dintre
respiraţie şi fermentaţie, la nivelul acidului piruvic. Acest acid reprezintă o jumătate din molecula de

233
glucoză şi constituie placa fundamentală a metabolismului celular atât pentru procesele catabolice, cât
şi pentru cele anabolice. Glicoliza constă din două stadii: pregătitor şi oxidativ.
În stadiul pregătitor al glicolizei are loc activarea hexozelor prin două fosforilări cu consumarea
a două molecule de ATP şi descompunerea hexozelor fosforilate până la două fosfotrioze: aldehida-3-
fosfoglicerică şi fosfodihidroxiacetonă (fig. 12.2).

Fig. 12.2. Etapa pregătitoare a glicolizei: fosforilarea glucozei şi transformarea acesteia în aldehidă 3-fosfoglicerică
[6]; * ̶ 1 ̶ hexokinaza; 2 ̶ fosfohexozoizomerază; 3 ̶ fosfofructokinază-1; 4 ̶ aldolază; 5 ̶ triozofosfatizomerază

La etapa I a glicolizei, glucoza este activată prin fosforilare la atomul C6, formându-se glucozo-
6-fosfat (fig. 12.3). Această reacţie este catalizată de enzima hexokinaza, iar donor de grupă fosforil
este molecula de ATP.

Fig. 12.3. Reacţia de fosforilare a glucozei [6] Fig. 12.4. Reacţia de izomerizare a glucozei 6-fosfat [6]

234
 La etapa a II-a se produce izomerizarea reversibilă a esterului glucozo-6-fosforic în ester
fructozo-6-fosforic, reacţie catalizată de enzima fosfohexozoizomeraza (fig. 12.4). Reacţia necesită
prezenţa ionilor de magneziu.
La etapa a III-a se produce fosforilarea esterului fructozo-6-fosforic şi se formează esterul
fructozo-1,6-difosforic (fig. 12.5). Enzima fosfofructokinaza-1 (PFK-1) catalizează transferul grupei
fosforil de la ATP la fructoză 6-fosfat. Reacţia este puternic exergonică, ireversibilă şi necesită
prezenţa ionilor de magneziu.

Fig. 12.5. Reacţia de fosforilare a fructozei 6-fosfat [6] Fig. 12.6. Reacţia de scindare a fructozei 1,6-difosfat [6]

Fig. 12.7. Reacţia de izomerizare a fosfodihidroxiacetonei [6]

La etapa a IV-a se realizează scindarea esterului fructozo-1,6-difosforic în două fosfotrioze, sub

acţiunea enzimei aldolaza (fig. 12.6). În rezultatul reacţiei se formează fosfodihidroxiacetonă şi
aldehidă 3-fosfoglicerică. Trebuie de menţionat că doar aldehida 3-fosfoglicerică poate fi degradată
direct în etapele următoare ale glicolizei.
La etapa a V-a fosfodihidroxiacetona este transformată rapid şi reversibil în aldehidă 3-
fosfoglicerică (fig. 12.7). Cu această etapă se încheie stadiul pregătitor al glicolizei.
În stadiul oxidativ al glicolizei două molecule de fosfotrioze (aldehidă 3-fosfoglicerică) se
oxidează până la acidul piruvic. Oxidarea este însoţită de fosforilări de substrat şi generarea energiei în
forma de NADH + H+ şi ATP (fig. 12.8).

235
 Fig. 12.8. Stadiul oxidativ al glicolizei: transformarea oxidativă a aldehidei 3-fosfoglicerice în acid piruvic şi
sinteza ATP şi NADH [6]; * ̶ fosforilare de substrat; 6 ̶ aldehidă 3-fosfoglicerică dehidrogenază; 7 ̶
fosfogliceratkinază; 8 ̶ fosfogliceratmutază; 9 ̶ enolază; 10 ̶ piruvatkinază

La etapa a VI-a are loc un proces de oxido-reducere. Se produce fosforilarea oxidativă a

aldehidei 3-fosfoglicerice în acid 1,3-difosfogliceric, reacţie catalizată de enzima gliceraldehid 3-
fosfatdehidrogenază (fig. 12.9). Gruparea aldehidică a aldehidei 3-fosfoglicerice se oxidează în
gruparea COOH a acidului 1,3-difosfogliceric, iar NAD+ se reduce în NADH. Pe baza energiei
degajate se formează legătura macroergică a acidului 1,3-difosfogliceric. Astfel, în cadrul acestei
reacţii se realizează o fosforilare de substrat.
La etapa a VII-a, acidul 1,3-difosfogliceric se transformă printr-o reacţie de defosforilare în
acid-3-fosfogliceric (fig. 12.10). Gruparea fosforil macroergică a acidului 1,3-difosfogliceric este
transferată din poziţia C1 pe o moleculă de ADP, formându-se o moleculă de ATP. Reacţia se petrece
în prezenţa ADP-ului, a ionilor de magneziu şi sub acţiunea enzimei fosfogliceratkinazei.

236
Fig. 12.9. Reacţia de oxidare a aldehidei 3-fosfoglicerice [6] Fig. 12.10. Reacţia de formare a acidului 3-
fosfogliceric [6]

La etapa a VIII-a se realizează transformarea acidului 3-fosfogliceric în acid 2-fosfogliceric

(fig. 12.11). Reacţia este catalizată de enzima fosfogliceratmutaza.

Fig. 12.11. Reacţia de tansformare a acidului 3- Fig. 12.12. Reacţia de dehidratare a acidului 2-
fosfogliceric în acid 2-fosfogliceric [6] fosfogliceric [6]

La etapa a IX-a se produce transformarea acidului 2-fosfogliceric prin eliminarea unei molecule
de apă, cu formarea unui compus macroergic instabil ̶ acidul fosfoenolpiruvic (PEP ̶ fig. 12.12).
Reacţia este catalizată de enzima enolaza, în prezenţa ionilor de magneziu. În cadrul acestei reacţii are
loc o altă fosforilare de substrat.
La etapa a X-a, ultima etapă a glicolizei, se realizează transferul grupării fosforil de la acidul 2-
fosfoenolpiruvic la ADP, cu formare de acid piruvic şi ATP (12.13). Reacţia de defosforilare a acidului
2-fosfoenolpiruvic este catalizată de enzima piruvatkinază, este ireversibilă, are loc în prezenţa ionilor
de Mg2+, K+ şi a ADP-ului.

237
Fig. 12.13. Reacţia de formare a acidului piruvic şi a Fig. 12.14. Reacţia reversibilă de tautomerizare a
ATP-ului [6] acidului enolpiruvic [6]

Acidul 2-fosfoenolpiruvic se transformă iniţial în acid enolpiruvic, iar acesta prin tautomerizare
trece rapid şi neenzimatic în acid cetopiruvic (fig. 12.14), formă care predomină la un pH = 7,0.
Reacţia generală a glicolizei poate fi reprezentată astfel [6]:

C6H12O6 + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi → 2CH3COCOOH + 2NADH + 2H+ + 2ATP + 2H2O

Aşadar, procesul de glicoliză se încheie cu formarea a două molecule de acid piruvic dintr-o
moleculă de glucoză. Din glicoliză rezultă două molecule de NADH + H+ şi patru molecule de ATP,
dintre care două se consumă la activarea hexozelor prin fosforilare.
După formarea acidului piruvic, glucidele se pot degrada în continuare fie anaerob, prin
glicoliză sau fermentaţii, fie aerob, prin ciclul Krebs. La animale şi la unele plante acidul piruvic se
transformă în acid lactic (fig. 12.15). Acidul piruvic este redus în acid lactic cu ajutorul NADH+H+-
ului, format prin oxidarea aldehidei 3-
fosfoglicerice în acid 1,3-difosfogliceric. Acidul
lactic este un produs final al glicolizei în ţesutul
muscular la animale, la efortul fizic excesiv. În
condiţii anaerobe acidul lactic se poate
transforma doar în acid piruvic. Din muşchi o
parte din acidul lactic pătrunde prin sânge în ficat
Fig. 12.15. Reducerea acidului piruvic în acid lactic [6] unde, în faza aerobă a respirației, se oxidează în
CO2 şi H2O.
.

238
 Din acidul piruvic rezultat din
glicoliză, prin transformări anaerobe, se
pot obţine diferite substanţe care se
acumulează în fructele coapte. Bunăoară,
în fructe şi legume (pere, mere, prune,
tomate, pepene galben şi verde etc.), în
perioada de coacere se acumulează alcool
etilic (fig. 12.16).
În acest caz, acidul piruvic prin
decarboxilare formează ireversibil
aldehidă acetică, care prin reducere
formează alcoolul etilic.
Glicoliza joacă un rol important în
metabolismul celular [18]:
1) este etapa iniţială şi comună a
respiraţiei aerobe şi a fermentaţiei;
Fig. 12.16. Legătura dintre glicoliză şi acumularea alcoolului etilic 2) stabileşte legătura dintre substratul
în fructele coapte [9] respirator şi ciclul Krebs;
3) generează 2 molecule de ATP şi 2 de
NADH + H+ la fiecare moleculă de hexoză;
4) produce o serie de substanţe intermediare ce pot fi utilizate în diferite cicluri metabolice;
5) reprezintă o cale independentă de sinteză a ATP şi NADH + H+ în cloroplaste.
Glicoliza este răspândită la microorganismele care pot exista în lipsa oxigenului şi îşi dobândesc
energie în cadrul fermentaţiei; este frecventă în celulele ţesuturilor cu o concentraţie scăzută a
oxigenului liber (ţesutul muscular).

12.3. FERMENTAŢIILE

Procesul de descompunere anaerobă de către microorganisme a substanţelor organice în produse

intermediare cu eliberare de energie se numeşte fermentaţie. Din punct de vedere filogenetic,
fermentaţia este cea mai veche formă de catabolism pe Pământ [28].
Printre organismele care îşi primesc cea mai mare parte de ATP din fermentaţii sunt
microorganismele ̶ bacteriile şi ciupercile.
Fermentaţiile sunt cunoscute de om din cele mai vechi timpuri. Ele au fost
utilizate la producerea băuturilor alcoolice, la obţinerea brânzeturilor, pentru
panificaţie etc. Însă doar la mijlocul sec. XIX microbiologul francez Louis
Pasteur a stabilit legătura dintre celulele microscopice de levuri şi procesul de
fermentaţie, demonstrând astfel că fermentaţia este un proces biologic. Louis
Pasteur a descoperit că levurile transformă glucidele din must în alcool etilic şi
dioxid de carbon, deşi mecanismul fermentaţiei a fost evidenţiat mai târziu, în
sec. XX de către cercetătorii Gustav Embden, Otto Meyerhof şi Jakub Parnas
[26].
Louis Pasteur La sfârşitul sec. XIX Eduard Buchner a stabilit că fermentaţia se poate
realiza şi în lipsa celulelor vii de levuri, în extracte acelulare de drojdii. Astfel,
s-a constatat că reacţiile biochimice pot fi realizate în condiţii in vitro. Pentru descoperirea fermentaţiei
acelulare lui Eduard Buchner i s-a decernat premiul Nobel pentru chimie în 1907 [13].
În industria alimentară se folosesc un şir de procese fermentative (tab. 12.2): alcoolică, lactică,
propionică, acetică, citrică, butirică, gluconică, oxalică, fumarică etc.

239
 Tabelul 12.2. Procese fermentative utilizate în industria alimentară [3]
Microorganisme Fermentaţii anaerobe şi Microorganisme Fermentaţii aerobe şi
produse de fermentaţie produse de fermentaţie
Saccharomyces Alcoolică Acetobacter Acetică
(alcool etilic, CO2) (acid acetic, H2O)
Lactobacillus, Lactică Gluconobacter Gluconică
Streptococcus (acid lactic, diacetil) Aspergillus niger (acid gluconic)
Propionibacterium Propionică (acid propionic, Aspergillus niger Citrică
acid acetic, CO2) (acid citric)
Clostridium Butirică Aspergillus niger Oxalică, fumarică
(acid butiric, CO2, H2) (acid oxalic, acid fumaric)

Degradările fermentative sunt de două tipuri: anaerobe (în lipsa oxigenului molecular) şi aerobe
(în prezenţa oxigenului).
Fermentaţiile anaerobe

Microorganismele obţin energie în urma diferitor fermentaţii anaerobe, care coincid cu glicoliza
în majoritatea reacţiilor. Energia se generează sub formă de NADH + H+ şi ATP. În fermentaţii
anaerobe ca şi în glicoliză O2 nu este acceptorul final al electronilor şi se realizează o oxidare
incompletă a glucozei. Principalele tipuri de fermentaţii anaerobe sunt următoarele: alcoolică, lactică,
malolactică, propionică, butirică, metanică.
1. Fermentaţia alcoolică este un proces anaerob prin care glucidele fermentescibile sunt
metabolizate prin reacţii de oxidoreducere, sub acţiunea echipamentului enzimatic al levurilor, în
produse principale (alcool etilic şi CO2) şi produse secundare (alcooli superiori, acizi, aldehide etc.).
Dintre monoglucide fermentează uşor glucoza, manoza şi
fructoza, iar galactoza ̶ mult mai greu. Restul hexozelor şi
pentozelor nu fermentează sub acţiunea drojdiilor, însă sunt
degradate de alte microorganisme. Monoglucidele fermentează
direct, iar diglucidele şi poliglucidele numai după transformarea
acestora în monoglucide. Reacţiile care au loc în fermentaţia
alcoolică sunt determinate de enzimele din celulele levurilor sau
din extractele din levuri, dar trebuie de menţionat că fermentaţia
cu extracte din levuri are un randament mai scăzut [5].
Levurile utilizate în fabricarea alcoolului etilic fac parte
din genul Saccharomyces, cu reprezentanţii: Saccharomyces
cerevisiae (fig. 12.17), Saccharomyces acidifaciens,
Saccharomyces chevalieri, Saccharomyces elegans,
Saccharomyces ellipsoideus, Saccharomyces fructuus, şi
Saccharomyces ludwigii. Levurile sunt ciuperci unicelulare, de
formă ovală, care se înmulţesc prin înmugurire. În funcţie de
originea lor acestea se împart în drojdii selecţionate şi sălbatice.
Fig. 12.17. Structura levurii
Levurile sălbatice au o activitate mai slabă decât cele
Saccharomyces cerevisiae [4]; * ̶ RE ̶ selecţionate. Acest fapt a determinat ca în sistemul industrial de
reticul endoplasmatic; PC ̶ perete celular producere a alcoolului să fie utilizate levuri selecţionate în labo-
rator după capacitatea lor mărită de fermentaţie şi adaptare la viaţa anaerobă. Unele levuri din genul
Zygosaccharomyces sunt rezistente la concentraţii mari de zahăr şi asigură fermentarea alcoolică a
mierii sau a siropurilor.
Pe lângă levuri, şi unele bacterii (Bacillus macerans, Bacillus gracile, Bacillus etilicus) sau
mucegaiuri (Amylomyces rouxii, Mucor eumycetes, Mucor racemosus, Rhizopus orizae, Dematium

240
pullulans, Aspergillus orizae, Penicillium glaucum) sunt capabile să producă prin fermentaţie alcool
etilic [1]. Însă aceste microorganisme produc cantităţi mai reduse de alcool etilic comparativ cu levurile
şi nu sunt considerate agenţi tipici.
La producerea băuturilor alcoolice se folosesc diferite substraturi de fermentare. Spre exemplu,
la fabricarea berii se foloseşte maltoza din mustul de malţ, obţinută din amidonul boabelor de orz (fig.
12.18), iar la fabricarea vinului se utilizează glucoza şi fructoza din mustul de struguri.

Fig. 12.18. Schema generală a tehnologiei de producere a berii [4]

Mecanismul fermentaţiei alcoolice este identic cu cel al glicolizei, până la etapa formării
acidului piruvic. Acidul piruvic în cadrul fermentaţiei alcoolice se decarboxilează ireversibil, sub
acţiunea enzimei piruvatdecarboxilaza şi se transformă în aldehidă acetică (fig. 12.19), care la rândul
său, este redusă în alcool etilic de alcooldehidrogenază, a cărei coenzimă este NADPH + H+.

Fig. 12.19. Reacţia de transformare a acidului piruvic în alcool etilic şi CO2 [6]

Produsele finale de bază ale fermentaţiei alcoolice sunt alcoolul etilic şi dioxidul de carbon, iar
reacţia generală a procesului poate fi prezentată astfel [6]:

C6H12O6 + 2ADP + 2Pi → 2C2H5OH + 2CO2 + 2ATP + 2H2O

Pe lângă produsele de bază ale fermentaţiei alcoolice se formează şi cantităţi neînsemnate de

produse secundare: glicerină, aldehidă acetică, fosfodihidroxiacetonă, acid acetic, acid lactic, acid
succinic, alcool izobutilic, alcool izoamilic, alcool amilic etc. Amestecul de alcooli superiori are un
miros şi gust specific şi se numeşte ulei de fuzel. Aroma şi buchetul băuturilor alcoolice sunt
determinate de prezenţa poduselor secundare ale fermentaţiei.
Cea mai potrivită pentru majoritatea levurilor este concentraţia zahărului de 10 –15% [7].
Procesul de fermentaţie alcoolică, produs de Saccharomyces cerevisiae, se opreşte când concentraţia de
alcool este de 14%, deoarece acest tip de levuri nu se pot înmulţi la concentraţii mai mari de alcool.

241
Saccharomyces bayanus este o specie de levuri care pot tolera concentraţii mai mari de alcool ̶ 17 ̶
20% şi sunt folosite pentru producerea vinurilor tari [26].
Dacă mediul de fermentare este puternic aerat atunci are loc efectul Pasteur, prin care se
observă conversiunea fermentaţiei în respiraţie. Oxidarea substratului se face până la produsele finale
CO2 şi H2O.
2. Fermentaţia lactică este un proces de transformare a glucidelor (mono-şi diglucide) în acid
lactic, sub acţiunea microorganismelor. Monoglucidele participante la fermentaţia acidolactică sunt
glucoza şi alte hexoze (fig. 12.20), iar diglucidele fermentate sunt zaharoza şi lactoza.
Fermentaţia lactică este provocată de
activitatea enzimatică a unor bacterii. Bacteriile
producătoare de acid lactic pot fi
homofermentative (produc numai acid lactic) sau
heterofermentative (produc, pe lângă acid lactic,
CO2, etanol sau acid propionic) [1]. Bacteriile
lactice homofermentative se izolează frecvent din
lapte (Lactobacillus casei, Lactobacillus
plantarum), iar cele heterofermentative cu
importanţă alimentară se izolează frecvent din vin
(Lactobacillus buchnerii), bere (Lactobacillus
pastorianus), varză murată (Lactobacillus brevis),
melasă (Lactobacillus buchnerii) şi lapte
(Lactobacillus brevis).
Termobacteriile lactice homofermentative se
Fig. 12.20. Reacţia de transformare a acidului piruvic în izolează frecvent din iaurt (Lactobacillus
acid lactic [20] thermophilus şi Lactobacillus bulgaricus) şi din
plămezi de cereale (Lactobacillus delbruckii). Alte bacterii acidolactice mai răspândite sunt
Leuconostoc mesenteroides, Pediococcus cerevisiae, Streptococcus lactis, Bifidobacterium bifidus.
Fermentaţia lactică are numeroase aplicaţii practice în industria laptelui, la prepararea iaurtului, a
cumâsului, chefirului, la producerea murăturilor, în industria de panificaţie, farmaceutică, textilă, de
pielărie etc. O mare importanţă se acordă fermentaţiei lactice la însilozarea furajelor, la prepararea
măslinelor pentru consum, la producerea industrială a acidului lactic.

Laptele acru se prepară folosind activitatea

enzimatică a bacteriilor Streptococcus lactis, Lactobacillus
bulgaricus (fig. 12.21) şi Bacterium acidophilum [5].
La prepararea iaurtului se utilizează bacteriile
Lactobacillus bulgaricus şi Streptococcus thermophilus. În
USA în conformitate cu prevederile legislaţiei toate
iaurturile trebuie să conţină în mod obligatoriu ambele
culturi de bacterii [21].
3. Fermentaţia malolactică este un proces
biochimic prin care acidul malic din fructele necoapte este
transformat în acid lactic şi dioxid de carbon de către
microorganisme (Oenococcus oeni, Streptococcus
mucilaginosus vini, Streptococcus malolacticus,
Micrococcus multivorax, Micrococcus malolacticus,
Fig. 12.21. Bacterii producătoare de acid lactic Micrococcus variococcus, Bacterium gracile, Pediococcus
şi acid propionic [4] vini).
În urma fermentaţiei malolactice are loc reducerea conţinutului de acid malic, a acidităţii
fructelor cu peste 30% [1], a acidităţii vinurilor. Pe lângă aceasta, acest proces măreşte stabilitatea

242
biologică a vinurilor, prin evitarea unei eventuale fermentaţii malolactice nedorite în vinurile
îmbuteliate şi ameliorează gustul şi aroma vinurilor. Transformarea acidului malic în acid lactic şi
dioxid de carbon se realizează conform reacţiei generale:
HOOC ̶ CH2 ̶ CHOH ̶ COOH → CH3 ̶ CHOH ̶ COOH + CO2
Acid malic Acid lactic

Decarboxilarea acidului malic cu formare de acid lactic se realizează printr-o succesiune de

reacţii prin care, sub acţiunea enzimei malatdehidrogeneza, în prezenţa difosfopiridinnucleotidei (DPN)
şi a ionilor de Mg2+, din acid malic se obţine acid oxaloacetic. Din acidul oxalacetic sub acţiunea
enzimei oxalacetatdecarboxilaza se obţine acid piruvic, iar acesta este redus de lactatdehidrogenază în
acid lactic şi dioxid de carbon.
4. Fermentaţia propionică este un proces biochimic anaerob de transformare a unui substrat
glucidic sau a acidului lactic în acid propionic (C3H6O2) sub acţiunea unor bacterii propionice din
familia Propionibacteriaceae, genul Propionibacterium [24]. Din hexoze se obţine acid propionic, acid
acetic, CO2, apă şi energie [5]:
3C6H12O6 → 4CH3CH2COOH + 2CH3COOH + 2CO2 + 2H2O + Energie

Reacţia generală de fermentare a acidului lactic în acid propionic se prezintă astfel [7]:

3CH3CHOHCOOH → 2CH3CH2COOH + CH3COOH + CO2 + H2O + Energie

Fermentaţia propionică, alături de fermentaţia lactică, joacă un rol

important în prepararea caşcavalurilor elveţiene tari, cu goluri interioare şi
calităţi organoleptice superioare. Bunăoară, la producerea caşcavalului
elveţian Emmentaler (fig. 12.22) se utilizează trei tipuri de bacterii:
Streptococcus thermophilus, Lactobacillus helveticus şi Propionibacterium
freudenreichii subspecia shermanii.
Bacteriile propionice consumă acidul lactic produs de bacteriile
lactice, produce bule de CO2 care formează incluziunile alveolare
Fig. 12.22. Caşcaval elveţian
Emmentaler [16] caracteristice caşcavalului elveţian [24].
Prezenţa bacteriilor propionice la maturarea pâinii determină o fermen-
taţie suplimentară, cu transformarea acidului lactic în acid propionic şi dioxid de carbon ceea ce duce la
creşterea pâinii şi obţinerea unui gust mai bun.
5. Fermentaţia butirică este un proces de degradare a glucidelor în acid butiric (C4H8O2). Din
hexoze, alături de acid butiric se formează CO2 şi H2 [5]:

C6H12O6 → CH3 ̶ CH2 ̶ CH2 ̶ COOH + 2CO2 + H2

Fermentaţia butirică a fost descoperită de Louis Pasteur în 1861 [10]. Exemple de specii
bacteriene producătoare de acid butiric sunt Clostridium butyricum, Clostridium kluyveri, Clostridium
pasteurianum, Fusobacterium nucleatum, Butyrivibrio fibrisolvens, Eubacterium limosum,
Amylobacter butiricum etc.
În anul 1910 Chaim Weizmann a descoperit că bacteria Clostridium acetobutyricum
fermentează amidonul în acid butiric şi acetonă [6]. Fermentaţia butirică este folosită la scară
industrială pentru producerea acidului butiric, a acetonei şi a alcoolului butilic, folosindu-se ca materie
primă porumbul.
În condiţii naturale, fermentaţia butirică se produce în cantitate mare pe fundul bălţilor, în
solurile mlăştinoase, în nămoluri, în toate locurile unde pătrunderea oxigenului nu este posibilă sau este
limitată.

243
 6. Fermentaţia anaerobă metanică este procesul de degradare anaerobă de către
microorganisme a unor reziduuri (deşeuri animaliere, menajere, biomasă vegetală etc.) cu tranformarea
lor în metan, hidorgen şi alte hidrocarburi. În cadrul fermentaţiei metanice se obţine o cantitate mare de
energie, prin urmare aceasta poate fi folosită la fermele şi gospodăriile rurale prin utilizarea unor
instalaţii de captare a biogazului rezultat. Biomasa obţinută în urma acestei fermentaţii constituie un
îngrăşământ natural, ecologic, cu conţinut foarte ridicat de humus, compuşi azotaţi şi carbon.
Principalele grupe de microorganisme capabile de fermentaţie anaerobă metanică sunt:
 grupa bacterilor anaerobe din genurile Bacteroides, Clostridium, Ruminococcus şi Butyrivibrio
şi a bacterilor facultativ anaerobe (Escherichia coli, Bacillus) ce degradează celuloza, proteinele sau
alţi biopolimeri cu formare de H2, CO2, acid formic, acid butiric, acid propionic, alcool etilic şi alcool
metilic;
 grupa microorganismelor care degradează produsele în aldehidă acetică activată:
Syntrophobacter, Syntrophomonas, Desulfovibrio;
 grupa bacterilor metanogene care degradează substratul reprezentat de metaboliţii din primele
două etape (H2, CO2, acizi, alcooli etc) în metan.

Fermentaţiile aerobe

Fermentaţiile aerobe (oxidative) se realizează în prezenţa oxigenului atmosferic şi produc un şir

de acizi organici (acid acetic, acid citric, acid succinic, acid fumaric etc). Aceste fermentaţii nu trebuie
confundate cu respiraţia aerobă, în care substanţele sunt oxidate complet până la CO2 + H2O, cu
degajare de energie.
1. Fermentaţia acetică reprezintă un proces aerob prin care din alcoolul etilic
microorganismele produc acid acetic. Bacteriile acetice, principalii agenţi ai fermentaţiei acetice, sunt
încadrate taxonomic în familia Acetobacteraceae (AAB), care include genurile Acetobacter,
Acidomonas, Glucanacteoobacter, Glucanobacter, Kozakia etc [8].
Bacteriile acetice sunt asporulate şi gram negative. Unele dintre acestea au fost izolate din
plămezi amidonoase (Gluconobacter suboxidans, Acetobacter industrium), bere (Acetobacter
kutzingianum, Acetobacter pasteurianum) şi vin (Acetobacter ascendens, Acetobacter teurianum), iar
altele sunt folosite ca bacterii acetice industriale (Bacterium acetigenum).
La scară industrială fermentaţia acetică este utilizată pentru obţinerea oţetului, un produs
alimentar destinat marinării unor produse culinare sau conservării fructelor şi legumelor. Unei
fermentaţii acetice sunt supuse şi boabele de cacao pentru a se obţine aroma şi alte caracteristici
specifice. Reacţia generală a fermentaţiei acetice poate fi prezentată astfel [5]:

C2H5OH + O2 → CH3COOH + H2O + 117 kcal/mol

Dacă fermentaţia acetică pleacă de la glucoză, mecanismul biochimic al acesteia este acelaşi ca
şi la fermentaţia alcoolică, până la formarea aldehidei acetice. Aceasta se oxidează în acid acetic şi nu
se reduce la alcool etilic, ca în cazul fermentaţiei alcoolice.
Fermentaţia acetică se poate desfăşura şi în condiţii anaerobe, fiind provocată de bacteria
Escherichia coli şi de alte microorganisme care determină descompunerea celulozei. Din hexoze se
obţine acid acetic şi o cantitate mică de energie [5]:

C6H12O6 → CH3COOH + 15 kcal/mol

Fermentaţia acetică anaerobă este mai puţin răspândită în natură, însă are o mare importanţă în
descompunerea substanţelor organice şi în fertilizarea solului.

244
 Trebuie de menţionat că acidul acetic poate fi produs şi de bacteriile lactice (Lactobacillus,
Pediococcus, Oenococcus), care transformă glucoza în acid acetic.
2. Fermentaţia citrică reprezintă un proces de transformare a glucozei în acid citric şi apă,
descoperit de C. Wehmer în 1893 [12]. Acidul citric (sarea de lămâie) este cel mai utilizat acid
organic în industria alimentară. Este folosit, de asemenea, în industria textilă şi farmaceutică. Acest tip
de fermentaţie poate fi produs de mucegaiuri, drojdii şi bacterii, însă interes economic prezintă numai
fermentaţia citrică produsă de unele ciuperci ale genurilor Citromyces şi Aspergillus, care determină
transformarea glucidelor în acid citric [7]:

2C6H12O6 + 3O2 → 2C6H8O7 + 4H2O + Energie

Se consideră, că mecanismul acestei reacţii este acelaşi cu cel al fermentaţiei alcoolice până la
formarea aldehidei acetice, care însă prin oxidare formează acid glicolic. Din trei molecule de acid
glicolic se formează acid citric şi se eliberează două molecule de apă.
Cel mai frecvent utilizat micoorganism în producerea acidului citric este mucegaiul aerob
obligat Aspergillus niger. Randamentul obţinerii acidului citric depinde de speciile microbiene,
substratul utilizat şi gradul de aerare a culturii. Cel mai înalt randament de producere a acidului citric
(90 ̶ 100%) se obţine la utilizarea zaharozei pe care se cultivă anumite specii de Aspergillus,
Penicillium şi Rhisopus. În producerea acidului citric pot fi utilizate ca sursă de carbohidraţi melasa de
sfeclă sau de trestie de zahăr, glucoza, hidrolizate de amidon etc. În ultima perioadă de timp, acidul
citric se produce din diferite materii prime cu ajutorul drojdiilor Candida şi Hansenula [1].
3. Fermentaţia oxalică este un proces biochimic prin care substratul (glucide, glicerină, acid
citric, acid succinic, acid malic, acid tartric, acid acetic, alcooli etc.) este degradat până la acid oxalic,
sub acţiunea diferitor ciuperci şi bacterii. Transformarea acidului acetic în acid oxalic se realizează prin
intermediul acidului glicolic şi al acidului glioxilic [5].
Cel mai bun substrat de fermentaţie pentru obţinerea acidului oxalic este zaharoza. Sub acţiunea
mucegaiului Sterigmatocytis nigra se obţin cantităţi mari de acid oxalic în prezenţa sărurilor de fier. În
absenţa acestor săruri se realizează fermentaţia citrică. De asemenea, o cantitate mare de acid oxalic
poate fi produsă numai dacă aceasta este neutralizată cu substanţe alcaline introduse în mediul de
cultură al microorganismelor utilizate.
4. Fermentaţia succinică, fumarică şi malică.
Această fermentaţie reprezintă un proces de
transformare a glucidelor în acid succinic, acid fumaric
şi acid malic, sub acţiunea ciupercilor din genurile
Mucor, Aspergillus şi Rhisopus. Astfel, din glucide şi
acid acetic se produce acid succinic şi fumaric,
utilizând Mucor solonifer, în prezenţă de CaCO3 cu un
Fig. 12.23. Reacţia de transformare a acidului randament de 70%. Ulterior, sub acţiunea enzimei
fumaric în acid malic [5] fumaraza, are loc transformarea acidului fumaric în
acid malic (fig. 12.23).
5. Fermentaţia celulozei. Celuloza este substratul asupra căruia acţionează mai multe tipuri de
microorganisme fermentative. În natură degradarea fermentativă a celulozei de către microorganisme
(bacterii aerobe şi anaerobe, ciuperci) are loc la scară foarte largă. Acest tip de fermentaţie are un rol
important în fertilizarea solului. În urma fermentaţiei celulozei bacteria Bacillus fossicularicum
produce cantităţi mari de hidrogen, acid propionic, acid lactic, acid butiric, alcool etilic etc., iar bacteria
Bacillus metanicus produce metan.

245
 12.4. CICLUL KREBS

Cum s-a menţionat anterior (cap. 12.2; 12.3) unele celule obţin energie în cadrul procesului de
glicoliză, prin scindarea incompletă a glucozei în condiţii anaerobe. La organismele aerobe procesul de
oxidare a substanţelor organice, cu formare de CO2 şi H2O, se realizează prin intermediul ciclului
Krebs şi a lanţului transportor de electroni (LTE). Înainte de a intra în ciclul Krebs, glucoza, acizii
graşi şi unii aminoacizi se oxidează până la acetat din molecula de acetil-CoA (acetat activat ̶ fig.
12.24; 12.26). Acetil-CoA este un compus macroergic care iniţiază ciclul Krebs.

Fig. 12.24. Primul stadiu al respiraţiei celulare: Fig. 12.25. Decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic cu
producerea de acetil-CoA [6] formare de acetil-CoA şi CO2 [6]

Fig. 12.26. Structura moleculară a moleculei de acetil-CoA [6]

Reacţia de decarboxilare oxidativă a acidului piruvic până la acetil-CoA şi CO2 este catalizată
de piruvat dehidrogenază (PDH), un complex enzimatic, localizat în mitocondriile celulelor eucariote
şi citosolul celulelor procariote.

246
 Acest complex este alcătuit din trei
enzime:
1) piruvat dehidrogenază (E1);
2) dihidrolipoil transacetilază (E2);
3) dihidrolipoil dehidrogenază (E3).
Sistemul enzimatic include şi cinci
coenzime:
1) TPP;
2) FAD;
3) coenzima A (CoA sau CoA-SH notată
astfel pentru a accentua rolul grupei tiolice ̶
SH;
4) NAD+;
5) acidul lipoic.
Ciclul Krebs este un ansamblu de reacţii
de condensare, decarboxilare, oxidare,
Fig. 12.27. Schema generală a ciclului Krebs [6] fosforilare, care se desfăşoară în matricea
* TPP ̶ tiaminpirofosfat; FAD ̶ flavinadenindinucleotidă; NAD+ ̶ mitocondrială, cu formare a unor acizi
nicotinamidadenin dinucleotidă; organici intermediari derivaţi din acidul
piruvic (fig. 12.27). Acest ciclu de reacţii se
mai numeşte ciclul Krebs după numele biochimistului german Hans Krebs.În anul 1953 premiul Nobel
pentru fiziologie sau medicină a fost împărţit de către Hans Krebs
pentru descoperirea ciclului acidului citric şi Fritz Lipmann
pentru decoperirea coenzimei A şi a rolului acesteia în
metabolismul celular intermediar [26].
Ciclul Krebs mai poartă denumirea de ciclul acidului citric,
deoarece ciclul începe cu formarea acidului citric sau ciclul
acizilor tricarboxilici, întrucât în primele etape ale ciclului se
formează acizi tricarboxilici cu 6 atomi de carbon: acid citric,
Hans Krebs Fritz Lipmann cisaconitic, izocitric şi oxalosuccinic.

Ciclul Krebs constituie calea universală de degradare a substratului respirator atât pentru
glucide, cât şi pentru alte substanţe organice şi reprezintă veriga principală în metabolismul celular.
Majoritatea produselor intermediare sunt utilizate în cadrul altor cicluri metabolice. În procesul oxidării
substratului respirator are loc eliberarea de energie. Substraturile ciclului Krebs sunt oxaloacetatul şi
acetil-CoA. Oxaloacetatul se regenerează prin fiecare parcurgere a ciclului Krebs, se sintetizează în
celulă prin transaminarea acidului aspartic sub acţiunea enzimei aspartat aminotransferaza sau prin
carboxilarea piruvatului sub acţiunea enzimei piruvat carboxilaza. Ciclul Krebs este alcătuit din opt
etape.
La etapa I a ciclului are loc condensarea acetil-CoA cu oxaloacetatul, reacţie ireversibilă
catalizată de enzima citratsintetaza (fig. 12.28).

247
Fig. 12.28. Reacţia de condensare a acetil-CoA cu Fig. 12.29. Reacţia de izomerizare a citratului în
oxaloacetatul [6] izocitrat [6]

La etapa a II-a se realizează două reacţii (fig. 12.29): a) deshidratarea acidului citric, sub
acţiunea enzimei aconitaza, cu formarea unui metabolit intermediar ̶ cis-aconitat; b) rehidratarea cis-
aconitatului cu formare de izocitrat, reacţie catalizată de aceeaşi enzimă aconitaza. Reacţia este
reversibilă şi are loc în prezenţa ionilor de Fe2+.
La etapa a III-a, sub acţiunea enzimei izocitrat dehidrogenaza, se realizează decarboxilarea
oxidativă ireversibilă a izocitratului cu formare de α-cetoglutarat pe baza reacţiei de reducere a NAD+
în NADH (fig. 12.30). În cadrul reacţiei, care are loc în prezenţa ionilor de Mg2+ sau Mn2+, se elimină
primul mol de CO2.

Fig. 12.30. Reacţia de decarboxilare oxidativă a izocitratului cu formare de α-cetoglutarat [6]

La etapa a IV-a, complexul multienzimatic α-cetoglutarat dehidrogenaza catalizează

decarboxilarea oxidativă a α-cetoglutaratului până la succinil-CoA cu eliberare de CO2 (fig. 12.31).
Această reacţie este ireversibilă şi necesită prezenţa mai multor coenzime: TPP, acidul lipoic, CoA-SH,
FAD, NAD+ şi a ionilor de Mg2+. În cadrul reacţiei are loc reducerea NAD+ până la NADH şi
eliminarea celui de-al doilea mol de CO2.

Fig. 12.31. Reacţia de decarboxilare oxidativă a α- Fig. 12.32. Reacţia de decarboxilare oxidativă a α-
cetoglutaratului cu formare de succinil-CoA şi CO2 [6] cetoglutaratului cu formare de succinil-CoA [6]

248
 Succinil-CoA, la fel ca şi acetil-CoA, posedă o legătură tioesterică cu o energie liberă standard
mare ̶ ∆G'º = ̶ 33,5 kJ/mol.
La etapa a V-a, enzima succinil-CoA sintetaza transformă reversibil succinil-CoA în succinat
(tab. 12.32). Energia liberă este conservată prin formare de GTP, care la rândul său, poate fi
transformat în ATP conform reacţiei:
GTP + ADP → GDP + ATP

La etapa a VI-a, enzima succinat dehidrogenaza catalizează reacţia reversibilă de oxidare a

succinatului în fumarat cu reducerea FAD la FADH2 (fig.12.33).

Fig. 12.33. Reacţia de oxidare a succinatului în fumarat Fig. 12.34. Reacţia de hidratare a fumaratului cu
[6] formare de L-malat [6]

La etapa a VII-a, fumaratul, sub acţiunea enzimei fumaraza, reacţionează cu apa şi formează L-
malat (fig. 12.34).
La etapa a VIII-a, ultima a ciclului
Krebs, enzima malat dehidrogenaza
transformă reversibil L-malatul în oxaloacetat
printr-o reacţie de oxidare cuplată cu
reducerea NAD+ în NADH (fig. 12.35).
Molecula de acid oxaloacetic împreună
cu o nouă moleculă de acetil-CoA, reface
acidul citric şi ciclul se reia. Reacţia generală
Fig. 12.35. Reacţia de oxidare a L-malatului în oxaloacetat [6] a ciclului Krebs este următoarea [13]:

Acetil-CoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2 H2O →

CoA-SH + 3NADH + 3H+ + FADH2 + GTP + 2CO2

Dintre acizii formaţi în ciclul Krebs, cuplurile acid succinic / acid fumaric şi acid malic / acid
oxaloacetic joacă un rol principal în respiraţie, deoarece sunt capabile să transfere reversibil hidrogenul
(fig. 12.33; 12.35).

249
 Importanţa ciclului Krebs
Acest ciclu de reacţii constituie calea universală de degradare a substratului respirator şi
reprezintă un punct de convergenţă a catabolismului tuturor substanţelor nutritive ̶ glucoza, acizi graşi,
aminoacizi (fig. 12.24). În procesul oxidării substratului respirator are loc eliberarea de energie,
care este necesară proceselor fiziologice şi biochimice în
organism. Prin fiecare parcurgere a ciclului Krebs are loc
degradarea unei molecule de acetil-CoA şi eliberarea a două
molecule de CO2. Substanţele macroergice formate sunt
următoarele: 1) 3 echivalenţi reducători NADH + H+ care în
urma LTE produc 9 molecule de ATP; 2) 1 echivalent
reducător FADH2 care generează 2 molecule de ATP; 3) o
moleculă de GTP (ATP).
Echivalenţii reducători NADH + H+ se formează la
transformarea izocitratului în α-cetoglutarat (etapa a III-a),
decarboxilarea oxidativă a α-cetoglutaratului la succinil~CoA
(etapa a IV-a) şi dehidrogenarea malatului la oxaloacetat
(etapa a VIII-a). Echivalentul reducător FADH2 se formează în
urma transformării succinatului la fumarat (etapa VI). La
transformarea succinil~CoA la succinat (etapa a V-a) se
formează o molecula de GTP convertită la ATP prin
transfosforilare.
Aşadar, la oxidarea completă a unei molecule de acetil-
CoA se formează 12 molecule de ATP. Pentru a metaboliza o
moleculă de glucoză, care se descompune în două molecule de
acid piruvic, sunt necesare două cicluri Krebs. La sfârşitul
acestora se produc: 1) 2 molecule de GTP (ATP); 2) 6
echivalenţi reducători NADH + H+; 3) 2 echivalenţi reducători
FADH2 şi 4 molecule CO2 [13]. Hidrogenul activ sub formă
NADH şi FADH2 constituie substraturi pentru lanţul
transportor de electroni ̶ LTE (fig. 12.36), contribuie la
Fig. 12.36. Schema generală a ciclului
Krebs şi a LTE [6]
formarea apei în organism, eliberează energia necesară
biosintezei ATP-ului.
Ciclul Krebs este situat la intersecţia proceselor de catabolism şi anabolism şi poartă denumirea
de ciclu amfibolic. În cadrul ciclului Krebs se formează acizi organici, care se utilizează în diferite
cicluri metabolice (fig. 12.37).

250
 Fig. 12.37. Rolul ciclului Krebs în metabolism [6]

Compuşii ciclului Krebs au un rol important în biosinteza aminoacizilor, a bazelor azotate, a

acizilor graşi, a porfirinelor. Prin urmare, în cadrul ciclului se stabilesc interrelaţii metabolice între
principalii constituenţi ai materiei vii (glucide, proteine, grăsimi etc.).

12.5. FOSFORILAREA OXIDATIVĂ

Fosforilarea oxidativă reprezintă punctul culminant al metabolismului energetic la organismele

aerobe şi etapa finală a respiraţiei celulare. Este un proces de sinteză a ATP-ului, care se realizează pe
baza energiei oxidării substanţelor organice în celulă, asociat cu transportul electronilor în lanţul
respirator mitocondrial. Importanţa biologică a fosforilării oxidative constă în faptul că energia
eliberată în procesul de oxidare a hidrogenului se înmagazinează în legăturile macroergice ale ATP-
ului. Dacă fosforilarea nu ar fi cuplată cu oxidarea, atunci energia eliberată în procesul de oxidare a
substratului respirator s-ar transforma în energie calorică şi nu ar putea fi utilizată în biosinteză.
În anul 1948 biochimiştii americani Eugene Kennedy şi Albert Lehninger au descoperit că
fosforilarea oxidativă la eucariote se desfăşoară în mitocondrii (fig. 12.38) [6].

251
Fig. 12.38. Anatomia biochimică a Fig. 12.39. Lanţul transportor de electroni în mitocondrie ̶ locul
mitocondriei [6] fosforilării oxidative la eucariote [15]

Fosforilarea oxidativă începe cu intrarea electronilor în lanţul respirator mitocondrial (lanţul

transportor de electroni ̶ LTE) (12.39). Lanţul respirator constă dintr-o serie de reacţii de
oxidoreducere în care hidrogenul substratului respirator este oxidat de oxigenul atmosferic cu formare
de apă şi cu eliberare de energie. În LTE hidrogenul este activat sub formă de proton H+, oxigenul este
activat sub formă de anion O2 ̶ , iar formele moleculare activate reacţionează formând apă.

NADH + H+ → 2H+ + 2e ̶ + NAD

2e ̶ + ½ O2 → O2 ̶
2H + O2 ̶ → H2O + energie
+

Componentele lanţului transportor de electroni (LTE)

Lanţul transportor de electroni este alcătuit din mai multe componente: substratul donor de
hidrogen, dehidrogenaze nicotinamidnucleotidice, flavoproteine, ubichinona (coenzima Q), fier-sulf
proteine, citocromi, citocromoxidaza (complexul IV).
Fosforilarea oxidativă începe cu intrarea electronilor în lanţul respirator. Lanţul respirator
mitocondrial constă dintr-o serie de transportori de electroni, majoritatea din care sunt proteine cu
grupe prostetice capabile să accepte şi să doneze unul sau doi electroni. În cadrul fosforilării oxidative
se disting 3 tipuri de transfer de electroni [6]:
 transferul direct de electroni, ca în cazul reducerii Fe3+ la Fe2+;
 transfer în formă de atom de hidrogen (H+ + e ̶ );
 transfer în formă de hidrură (:H ̶ ) a doi electroni.
Termenul echivalent reducător este utilizat pentru a desemna echivalentul unui electron
transferat într-o reacţie de oxido-reducere.

252
 Enzimele dehidrogenaze colectează electronii formaţi în cadrul catabolismului şi îi transportă la
acceptorii universali de electroni ̶ nucleotide nicotinamidice (NAD+, NADP+) sau nucleotide flavinice
(FMN, FAD).
1. Dehidrogenazele nicotinamidnucleotidice catalizează reacţii reversibile de tipul:

Substrat redus + NAD+ (NADP+) ↔ Substrat oxidat + NADH + H+ (NADPH + H+)

O parte din reacţiile catalizate de dehidrogenaze se desfăşoară în mitocondrii, unele ̶ în citozol,

altele ̶ în mitocondrii şi citozol (tab. 12.3).

Tabelul 12.3. Reacţii importante catalizate de NAD(P)H-dehidrogenaze [6]

Reacţia Localizarea
NAD-dehidrogenaze
α-Cetoglutarat + CoA + NAD+ ↔ succinil-CoA + CO2 + NADH + H+ M
L-Malat + NAD+ ↔ oxaloacetat + NADH + H +
M şi C
Piruvat + CoA + NAD+ ↔ acetil-CoA + CO2 + NADH + H+ M
Aldehidă 3-fosfoglicerică + Pi + NAD ↔ 1,3-difosfoglicerat + NADH + H
+ +
C
Lactat + NAD+ ↔ piruvat + NADH + H+ C
β-Hidroxiacil-CoA + NAD ↔ β-cetoacil-CoA + NADH + H
+ +
M
NAD-dehidrogenaze
Glucozo 6-fosfat + NADP+ ↔ 6-fosfogluconat + NADPH + H+ C
NAD sau NADP-dehidrogenaze
L-Glutamat + H2O + NAD(P)+ ↔ α-cetoglutarat + NH4+ + NADPH + H+ M
Izocitrat + NAD(P) ↔ α-cetoglutarat + CO2 + NAD(P)H + H
+ +
M şi C
* ̶ M ̶ mitocondrie, C ̶ citozol

Enzimele NAD-dehidrogenaze transferă 2 atomi de hidrogen de pe substraturi. Unul din atomi

este transferat în formă de hidrură (:H ̶ ) la NAD+, alt atom este eliberat în mediu sub formă de proton ̶
H+ (fig. 12.40). NADH şi NADPH sunt transportori de electroni solubili în apă, asociaţi reversibil cu
dehidrogenaze.

Fig. 12.40. Structura NAD-ului şi NADP-ului în formă oxidată şi redusă [6]

253
 NADH transportă electroni, rezultaţi din reacţii catabolice, la punctul de intrare în lanţul
respirator. De regulă, NADPH furnizează electroni reacţiilor anabolice. Nici NADH, nici NADPH nu
pot trece prin membrana internă a mitocondriei, însă electronii transportaţi de NADH şi NADPH
pătrund prin membrana mitocondriei.

Fig. 12.41. Structura FAD şi FMN în formă oxidată şi reducătoare [6]

2. Flavoproteinele conţin nucleotide flavinice FMN sau FAD (fig. 12.41). Nucleotidele
flavinice în formă oxidată pot adiţiona sau un electron (producând semichinonă) sau doi electroni
(producând FADH2 or FMNH2). Potenţialul de reducere standard al nucleotidelor flavinice, spre
deosebire de NADP sau NADPH, depinde de tipul proteinelor cu care sunt asociate.
Nucleotidile flavinice reprezintă părţi componente ale centrului activ al flavoproteinelor şi sunt
reactanţi sau produse ale reacţiilor de transfer de electroni. Întrucât flavoproteinele pot participa la unul
sau două transferuri de electroni, acestea pot funcţiona în calitate de intermediari între reacţiile în care
doi electroni sunt donaţi (în cazul dehidrogenazelor) şi în reacţiile în care doar un electron este acceptat
(în cazul reducerii chinonei la dihidrochinonă).
Pe lângă NAD şi flavoproteine, se cunosc alte trei tipuri de transportori de electroni în lanţul
respirator: o chinonă hidrofobă (ubichinonă) şi două tipuri de feroproteine (citocromi şi proteine Fe-S).

254

Fig. 12.42. Structura moleculară a ubichinonei [6]
3. Ubichinona (coenzima Q sau Q) este o
benzochinonă liposolubilă cu o catenă laterală
izoprenică lungă (fig. 12.42). Aceasta poate adiţiona
un electron, transformându-se într-un radical
semichinonă (˙QH) sau poate adiţiona doi electroni
formând ubichinol (QH2), iar reducerea completă a
ubichinonei necesită şi doi protoni. Ubichinona este o
moleculă hidrofobă, cu o masă moleculară mică, care
trece liber prin bistratul lipidic al membranei interne a
mitocondriei şi transportă echivalenţi reducători dintre
transportorii de electroni mai puţin mobili. Ubichinona
joacă un rol central în fosforilarea oxidativă şi datorită
faptului că poate transporta protoni şi electroni.
Plastochinona şi menachinona joacă un rol analogic
cu ubichinona fiind transportori de electroni la plante,
şi respectiv, la bacterii.
4. Citocromii sunt proteine cu grupe prostetice
alcătuite din structuri cilice ̶ porfirine, care conţin 4
atomi de azot şi un ion central de Fe2+ sau Fe3+. În
mitocondrii sunt prezente 3 clase de citocromi ̶ a, b şi
c, care se deosebesc după spectrele de absorbţie a
luminii (fig. 12.43).

Fig. 12.43. Structura moleculară a grupelor prostetice ale citocromilor [6]

Fe-protoporfirina IX este o parte componentă a citocromilor b, a hemoglobinei şi a mioglobinei.

În citocromii c, hemul C este asociat covalent prin legături tioeterice cu două resturi de cisteină. Hemul
A din citocromii a, posedă un lanţ izoprenic lung ataşat la unul din atomii inelului porfirinic.

255
 5. Fier-sulf (Fe-S) proteinele, descoperite de biochimistul german Helmut Beinert, conţin fier
neheminic care se asociază cu atomi de sulf anorganic sau cu atomi de sulf ai resturilor de cisteină din
moleculele proteice. Centrii fier-sulf (Fe-S) din moleculele proteinelor au o structură diferită, cu un
atom, doi atomi şi patru atomi de fier (fig. 12.44).

Fig. 12.44. Structura centrilor Fe-S în moleculele proteice [6]

Toate proteinele Fe-S participă la transferul unui electron, în care un atom de fier al centrului
Fe-S este oxidat sau redus. În (LTE) participă cel puţin opt centri Fe-S.
Orice sistem redox se caracterizează printr-un potenţial de oxidoreducere, exprimat în volţi (V).
Componentele (LTE) sunt localizate pe membrana internă a mitocondriilor în ordinea creşterii
potenţialului reducător al echivalenţilor, de la potenţialul standard cel mai negativ – donorul de
hidrogen – spre perechea cu potenţialul standard cel mai pozitiv ̶ oxigenul molecular (tab. 12.4).

Tabelul 12.4. Potenţialul redox standard al lanţului transportor de electroni (LTE) [6]
Reacţii redox Potenţialul
redox standard,
Eʹ° (V)*
2H+ + 2e ̶ → H2 ̶ 0,414
̶
NAD + H + 2e → NADH
+
̶ 0,320
NADP + H+ + 2e ̶ → NADPH ̶ 0,324
̶
NADH dehidrogenază (FMN) + 2H + 2e → NADH dehidrogenază (FMNH2)
+
̶ 0,30
Ubichinonă + 2H+ + 2e ̶ → ubichinol 0,045
Citocrom b (Fe3+) + e ̶ → citocrom b (Fe2+) 0,077
̶
Citocrom c1 (Fe ) + e → citocrom c1 (Fe )
3+ 2+
0,22
Citocrom c (Fe3+) + e ̶ → citocrom c (Fe2+) 0,254
Citocrom a (Fe3+) + e ̶ → citocrom a (Fe2+) 0,29
Citocrom a3 (Fe3+) + e ̶ → citocrom a3 (Fe2+) 0,35
̶
½ O2 + 2H + 2e → H2O
+
0,8166
* ̶ Eʹ° este potenţialul redox standard măsurat la pH = 7 şi t = 25°C

Succesiunea componentelor (LTE) poate fi prezentată prin următoarea schemă [15].

256
 Complexul respirator I: NADH → Ubichinonă (Q). Complexul I, care mai poartă denumirea de
NADH: ubichinonă oxidoreductază sau NADH
dehidrogenază (tab. 12.5), este un complex enzimatic
alcătuit din 42 de lanţuri polipeptidice diferite,
inclusiv o flavoproteină cu o grupă prostetică
reprezentată de FMN şi cel puţin 6 centri Fe-S (fig.
12.45).
Complexul I catalizează transferul hidrurii (:H ̶ )
de la NADH la FMN. În urma acestui transfer 2
electroni trec printr-o serie de centri Fe-S la proteina
cu fier nehiminic şi sulf N2. Din transferul de electron
de la N2 la ubichinonă rezultă ubichinol QH2, care
intră prin difuzie în bistratul lipidic. Transferul a doi
Fig. 12.45. Structura generală a complexului I [6] electroni este cuplat cu transportul a 4 protoni din
matrixul mitocondrial în spaţiul intermembranar.

Tabelul 12.5. Componentele proteice ale lanţului transportor de electroni (LTE) [6]
Complex enzimatic/proteic Masa Numărul de Grupe prostetice
moleculară, (kDa) subunităţi *
I NADH dehidrogenază 850 43 (14) FMN, Fe-S
II Succinat dehidrogenază 140 4 FAD, Fe-S
III Ubichinonă: citocrom c oxidoreductază 250 11 Hemuri, Fe-S
Citocrom c** 13 1 Hem
IV Citocrom oxidază 160 13 (3 4) Hemuri; CuA,CuB
* ̶ numărul de subunităţi la bacterii este indicat în paranteze; ** ̶ citocromul c nu face parte dintr-un complex enzimatic;
acesta este o proteină solubilă care se deplasează între complexele III şi IV
Complexul respirator II: Succinat → Ubichinonă. Complexul II, care mai poartă denumirea de
succinat dehidrogenază, nu pompează protoni, însă asigură intrarea în lanţul respirator a electronilor
suplimentari care se formează pe baza oxidării succinatului.
Complexul respirator III: Ubichinonă → Citocrom c. Acest complex respirator, care se mai
numeşte complex citocrom bc1 sau ubichinonă: citocrom c oxidoreductază, asigură transferul de
electroni de pe ubichinol (QH2) la citocromul c localizat pe memrana internă a mitocondriilor şi
transportul de protoni din matrixul mitocondial în spaţiul intermembranar.
Citocromul c este o proteină solubilă din spaţiul intermembranar. Hemul citocromului c acceptă
un electron de pe complexul III, apoi citocromul c donează un electron ionilor de cupru CuA,CuB al
complexului IV.
Complexul respirator IV: Citocrom c → O2. La ultima etapă a lanţului respirator, complexul IV,
care se mai numeşte citocromoxidază, catalizează transportul a 4 electroni de pe 4 molecule ale
citocromului c la oxigenul molecular, pe care îl reduce la H2O şi pompează 4 protoni în spaţiul
intermembranar. Complexul IV este alcătuit din citocromii a şi a3, care pe lângă hem, conţin şi ioni de
cupru.
Sinteza ATP-ului

Concepţia modernă cu privire la mecanismele sintezei ATP-ului se bazează pe teoria

chemiosmotică propusă de chimistul englez Peter Mitchell în 1961. În conformitate cu această teorie,
potenţialul electrochimic al ionilor de hidrogen (H+) este utilizat în reacţiile de sinteză a ATP-ului (fig.
12.46).
Fluxul de protoni care trece prin membrana internă a mitocondriei interacţionează cu segmentul
activ al complexului enzimatic ATP-sintetaza sau H+-ATP-aza. ATP sintetaza este constituită din două

257
sectoare funcţionale: 1) un sector axial ̶ Fo, de formă cilindrică, inserat în membrana internă; 2) un
sector sferic ̶ F1, solubil, situat de asupra membranei, în matrixul mitocondrial (fig. 12.47).
Factorul F1 este o proteină, cu o structură complexă cuaternară, alcătuită din 5 tipuri de
subunităţi: α, β, γ, δ şi ε. Acest sector F1 al complexului ATP sintetazic conţine în total 9 subunităţi, care
alternează într-o structură asimetrică, cu componenţa α3β3γδε. Proprietăţile catalitice de bază ale
factorului F1 sunt determinate de subunităţie α şi β. Fiecare din cele 3 subunităţi β au câte un centru
activ care catalizează sinteza ATP. Pe subunitatea α a enzimei este situat centrul de legare a
nucleotidelor, care posedă o similititudine cu substratele ADP şi Pi. Rolul subunităţilor γ şi δ constă în
realizarea legăturii dintre factorul F1 şi celelalte componente ale complexului enzimatic. Subunitatea ε
are un rol de inhibare a activităţii enzimatice.

Fig. 12.46. Reprezentarea schematică a modelului teoriei chemiosmotice [6]

Sectorul Fo al complexului enzimatic ATP-aza este alcătuit din 4 tipuri de componente: 1)

proteina OSCP care determină sensibilitatea complexului la oligomicină; 2) factorul F2; 3) factorul F6;
4) o proteolipidă care inhibă fluxul protonic. Denumirea de Fo derivă de la faptul că oligomicina ̶ un
inhibitor al ATP sintetazei, se leagă specific de acest segment [22]. Complexul F0 asigură legarea
factorului F1 cu membrana mitocondrială şi participă la transportul protonilor prin membrana
mitocondrială. Complexul enzimatic ATP-sintetaza are următoarele funcţii [28]:
 factorul Fo realizează transportul protonilor prin membrana lipidică bistratificată din exteriorul
membranei mitocondriale la factorul F1;
 factorul F1 catalizează sinteza ATP din ADP şi Pi;
 factorii Fo şi F1 utilizează potenţialul electrochimic în sinteza ATP-ului.

258
Fig. 12.47. Reprezentarea schematică a organizării Fig. 12.48. Forţa proton motrice [6]; * C2 şi C1 ̶
moleculare a complexului enzimatic al ATP-sintetazei [6] concentraţiile de ioni; C2 > C1

În cursul respiraţiei, transportul electronilor este cuplat cu transportul protonilor (H+) prin
membrana internă mitocondrială, dinspre matrix către spaţiul intermembranar. Acest proces induce
formarea unui gradient electric (Δψ) prin membrana internă mitocondrială (cu mai multe sarcini
pozitive în exteriorul membranei decât în interior) şi a unui gradient de ΔpH (în exteriorul membranei
pH-ul este mai scăzut faţă de micromediul interior ̶ fig. 12.48).
Potrivit ipotezei chemiosmotice, fluxul de protoni, odată transferat în spaţiul
intermembranar, poate reintra în matricea mitocondrială prin interiorul domeniului
F0 al ATP sintetazei (fig. 12.46). Această trecere reprezintă forţa motrice care
determină sinteza ATP din ADP şi Pi. Gradientul de protoni va determina eliberarea
ATP de pe suprafaţa enzimei (în absenţa unui gradient de protoni, ATP nou
sintetizat nu părăseşte suprafaţa enzimei). Pentru contribuţia sa în elucidarea
mecanismelor de transport a energiei biologice savantului Peter Mitchell i s-a
decernat premiul Nobel pentru chimie în 1978 [26].
Peter Mitchell Aşadar, componentele principale care participă la procesul de fosforilare oxida-
tivă sunt pompa de protoni şi complexul enzimatic ATP sintetaza. Transportul de electroni prin
complexele I, III, IV produce pomparea protonilor prin membrana mitocondrială internă.
Fiecare din cele trei complexe ̶ I, III şi IV acţionează ca pompă de protoni. Complexul
enzimatic ATP sintetaza (Complexul F0F1) sintetizează ATP din ADP şi Pi prin utilizarea energiei
gradientului de protoni generat de lanţul transportor de electroni.

Bilanţul energetic al lanţului transportor de electroni

Aşadar, lanţul transportor de electroni reprezintă totalitatea sistemelor reducătoare enzimatice
prin intermediul cărora hidrogenul substratului este oxidat de oxigenul atmosferic cu formare de apă şi
cu eliberarea a 57 kcal/mol corespunzătoare diferenţei de 1,2V (tab.12.4) de la potenţialul hidrogenului
substratului ( ̶ 0,42V) la cel al O2 (+0,81V) [22].

259
 ∆E'0 = E0 (oxidant) ̶ E0 (reducător)
∆E'0 = +0,81 ̶ ( ̶ 0,42) = 0,81 + 0,42 = 1,23V
∆G0 = ̶ nF∆E'0
unde n = 2 electroni; F = echivalentul caloric al lui Faraday (23,3, kcal/mol)
∆G0 = ̶ 2 × 23,3 × 1,23
∆G0 = ̶ 57,318 kcal/mol
ATP-ul se poate forma numai în etapele în care variaţiile de potenţial (∆E'0) sunt suficient de
mari (>0,12 V) pentru a permite eliberarea unei cantităţi de energie superioară celei necesare formării
unei legături macroergice (~7 kcal).
Raportul dintre cantitatea de fosfat legată sub formă de ATP şi cantitatea de oxigen consumată
în timpul desfăşurării lanţului respirator se numeşte coeficient de fosforilare oxidativă ̶ P/O (mol
ATP/gr-atom O2). Acest coeficient caracterizează eficienţa fosforilării oxidative. Bunăoară, raportul
P/O = 3 în cazul oxidărilor care au loc prin intermediul enzimelor piridinice (NADH + H+), iar raportul
P/O = 2 în cazul oxidărilor care se realizează prin intermediul enzimelor flavinice (FADH2).
Procesul de fosforilare oxidativă poate fi scris sub forma a 2 reacţii generale [22]:

Din transferul a doi atomi de hidrogen de la NADH la oxigen rezultă o variaţie a energiei libere
de 57 kcal/mol din care sunt stocate doar 21 kcal în legătura fosfat macroergică din ATP. Din energia
de formare a apei este înmagazinată ca energie biologic utilă energia corespunzătoare formării a 3
molecule de ATP (21 kcal).
Prin urmare, randamentul energetic al lanţului respirator va fi:
Total 57 kcal.....................................21 kcal (ATP)
100 kcal.....................................X X ≈ 37%

Energia liberă care nu este captată în legăturile fosfat macroergice este eliberată sub formă de
căldură sau este transformată în alte forme de energie necesare pentru funcţionarea celulei: energie
mecanică, osmotică sau luminoasă.

260
 Bilanţul energetic al respiraţiei celulare

Transportul de electroni este un proces exergonic. La transportul unei molecule de NADH + H+

sau (NADPH + H+) şi oxidarea ei în (LTE) are loc biosinteza a trei molecule de ATP, iar la oxidarea
unei molecule de FADH + H+ sau FMNH + H+ ̶ a două molecule de ATP. Astfel, bilanţul energetic al
respiraţiei este reprezentat prin glicoliză şi ciclul Krebs.
 Glicoliză. Din glicoliză rezultă 4 molecule de ATP, dintre care 2 molecule se consumă la
activarea hexozelor prin fosforilarea moleculei. Se mai adaogă două molecule de NADH, care
contribuie la formarea a 6 molecule de ATP în (LTE).

4 ATP ̶ 2ATP = 2 ATP

2 NADPH + H+ × 3 ATP = 6 ATP
___________________________
8 ATP

 Ciclul Krebs. La degradarea unei molecule de glucoză sunt necesare două cicluri Krebs şi în
cadrul acestora se formează 2 molecule de ATP, 6 molecule de NADH + H+, 2 molecule de NADPH +
H+ şi 2 de FADH + H+.

2 ATP
6 NADH + H+ × 3 ATP = 18 ATP
2 NADPH + H+ × 3 ATP = 6 ATP
2 FADH + H+ × 2 ATP = 4 ATP
____________________________
30 ATP
____________________________
8 ATP + 30 ATP = 38 ATP

Aşadar, la oxidarea unei molecule de glucoză până la H2O şi CO2 se formează 38 de molecule
de ATP; două molecule se formează în cadrul procesului de glicoliză; altele două molecule de ATP se
formează în cadrul ciclului Krebs şi 34 ̶ la fosforilarea oxidativă.
Reacţiile generale şi bilanţul energetic al respiraţiei celulare pot fi prezentate în felul următor:

1. C6H12O6 + 6H2O → 6CO2 + 12H2 +4ATP ̶ Glicoliză şi Ciclul Krebs

2. 12H2 + 6O2 → 12H2O + 34ATP ̶ Fosforilarea oxidativă

Energia totală a degradării complete a glucozei se obţine prin însumarea energiilor eliberate în
glicoliza şi ciclul Krebs.
(1) + (2)
C6H12O6 + 6O2 + 38ADP + 38Pi  6CO2 + 6H2O + 38ATP

261
 12.6. TIPURI SPECIFICE DE OXIDARE A SUBSTRATULUI RESPIRATOR

Respiraţia prin glicoliză şi ciclul Krebs reprezintă calea universală de degradare a substraturilor
respiratorii şi este caracteristică pentru majoritatea organismelor vii. Pe lângă aceasta se mai cunosc şi
tipuri specifice de oxidare a substanţelor organice: ciclul pentozofosfaţilor, ciclul glioxilic, oxidarea
directă a glucidelor.
Ciclul pentozofosfaţilor
Ciclul pentozofosfaţilor este o cale metabolică care generează NADH şi pentoze [23]. Se
numeşte şi calea hexozomonofosfatului, deoarece porneşte de la esterul glucozo-6-fosforic sau calea
fosfogluconatului, întrucât în cadrul ciclului se formează acid 6-fosfogluconic.
În celulele animale în curs de dividere intensă (celulele ţesutului osos, epiteliale, mucoasei
intestinului) unele hexoze monofosforilate nu se degradează prin glicoliză, ci parcurg calea
pentozofosfaţilor. Pentozele formate sunt precursori ai acizilor nucleici şi ai coenzimelor (ATP,
NADH, FADH2, coenzima A). La majoritatea organismelor ciclul pentozofosfaţilor se desfăşoară în
citozol, iar la plante majoritatea etapelor au loc în plastide. În cadrul ciclului se disting două faze: faza
neoxidativă şi faza oxidativă (fig. 12.49).
În faza oxidativă se formează NADH
utilizat la reducerea glutationului şi la
biosinteza diferitor substanţe organice.
Un alt produs al acestei faze este ribozo
5-fosfat ̶ un precursor al sintezei
nucleotidelor, acizilor nucleici şi al
coenzimelor. În celulele care nu
utilizează ribozo 5-fosfatul în procesele
de biosinteză, în faza neoxidativă 6
molecule de pentoze sunt transformate în
5 molecule de glucoză 6-fosfat (fig.
12.49).
La etapa I a ciclului
pentozofosfaţilor se realizează oxidarea
glucozo-6-fosfatului sub acţiunea
enzimei glucozo 6-fosfatdehidrogenază,
cu formarea unui ester intramolecular ̶
6-fosfogluco-δ-lactonă şi a NADPH + H+
(fig. 12.50). Sub acţiunea enzimei
lactonaza 6-fosfogluco-δ-lactona se
Fig.12.49. Schema generală a ciclului pentozofosfaţilor [6]
transformă în acid fosfogluconic.
La etapa a II-a are loc oxidarea şi decarboxilarea acidului 6-fosfogluconic cu formare de
ribulozo 5-fosfat, reacţie catalizată de enzima 6-fosfogluconat dehidrogenaza. În cadrul acestei reacţii
se formează a doua moleculă de NADPH + H+.
La etapa a III-a se realizează transformarea ribulozo 5-fosfatului în izomerul său ̶ ribozo-5-
fosfat sub acţiunea enzimei fosfopentoză izomeraza. În unele ţesuturi ciclul pentozofosfaţilor se opreşte
după această etapă şi reacţia generală a procesului poate fi scrisă în felul următor [6]:

Glucozo-6-fosfat + 2NADP+ + H2O → Ribozo-5-fosfat + CO2 + 2NADPH + H+

Produsele principale ale fazei oxidative a ciclului pentozofosfaţilor sunt NADPH ̶ un reducător
în reacţiile de biosinteză şi ribozo-5-fosfat ̶ un precursor chimic al nucleotidelor şi al unor coenzime.

262
 Fig. 12.50. Reacţiile oxidative ale ciclului pentozofosfaţilor [6]

În faza neoxidativă a ciclului pentozofosfaţilor din fosfopentoze se formează glucozo-6-fosfat,

printr-o serie de reacţii de transcetolizare, transaldolizare şi izomerizare. În celulele în care ribozo-5-
fosfatul nu este utilizat în reacţiile de biosinteză, 6 molecule de pentoze fosforilate sunt transformate în
5 molecule de glucozo-6-fosfat.
La etapa a IV-a ribulozo-5-fosfat-ul este
transformat prin epimerizare în xilulozo-5-fosfat
(fig. 12.51).
La etapa a V-a din xilulozo-5-fosfat, sub
acţiunea enzimei transcetolaza, în prezenţa TPP şi
a ionilor de Mg2+, este transferat fragmentul C2 cu
gruparea cetonică la ribozo-5-fosfat, cu formare
de sedoheptulozo 7-fosfat şi aldehidă 3-
Fig. 12.51. Reacţia de epimerizare a ribulozo-5-fosfatului fosfoglicerică (fig. 12.52).
în xilulozo-5-fosfat [6]

263
 Fig. 12.52. Reacţia de transformare a două pentoze fosforilate într-o trioză şi o sedoheptuloză fosforilate [6]

La etapa a VI-a sedoheptuloza 7-fosfat, sub acţiunea transaldolazei, reacţionează cu aldehida 3-

fosfoglicerică şi formează fructozo 6-fosfat şi eritrozo 4-fosfat. Enzima transaldolaza asigură transferul
unui fragment C3 cu gruparea cetonică din molecula sedoheptulozei pe molecula aldehidei 3-
fosfoglicerice, formându-se fructozo 6-fosfat (fig. 12.53).

Fig. 12.53. Reacţia de formare a fructozo 6-fosfatului catalizată de enzima transaldolaza [6]

Esterul fructozo-6-fosforic se poate forma şi printr-o cale colaterală: din esterul xilulozo-6-
fosforic şi esterul eritrozo-4-fosforic (fig. 12.54).

Fig. 12.54. Reacţia de formare a fructozo 6-fosfatului catalizată de enzima transcetolaza [6]

Aldehida 3-fosfoglicerică formată poate să contribuie la sinteza glucidelor sau să se degradeze

pe calea glicolizei sau să se transforme prin reducere în glicerol, contribuind în felul acesta la sinteza
lipidelor.

264
 La etapa a VII-a fructozo-6-fosfat-ul se transformă prin izomerizare în glucozo-6-fosfat,
încheiind astfel ciclul pentozofosfaţilor.
Dintr-o moleculă de glucoză care se degradează prin ciclul pentozofosfaţilor se formează o
moleculă de dioxid de carbon, o pentoză şi două molecule de NADPH + H+. Pentru ca o moleculă de
glucoză să se descompună complet, trebuie ca reacţiile din ciclu să se repete de 6 ori. Esterul glucozo-
6-fosforic, care este substanţa de pornire a ciclului se poate regenera din produsul glicolizei ̶ esterul
fructozo-6-fosforic.
Din punct de vedere energetic, ciclul pentozofosfaţior este apropiat ca valoare de respiraţia
celulară. Dacă se exprimă randamentul energetic în molecule de ATP, dintr-o moleculă de glucoză prin
ciclul pentozofosfaţilor se pot forma indirect 36 molecule de ATP. În cadrul fazei oxidative a ciclului,
prin desprinderea unui atom de carbon din molecula glucozei, sub formă de dioxid de carbon, se
formează 2 molecule de NADPH + H+.
Prin degradarea completă a celor 6 atomi de carbon ai glucozei, se formează 12 molecule de
NADPH + H+, care se folosesc la sinteza acizilor graşi, a sterolilor, a hexozelor etc. Ţinând seama că la
oxidarea unei molecule de NADPH + H+ se degajă o cantitate de energie echivalentă cu 3 molecule de
ATP, rezultă că dintr-o moleculă de glucoză degradată complet pe această cale se eliberează o cantitate
de energie echivalentă cu 36 molecule de ATP. Însă, trebuie de menţionat, că în cadrul ciclului
pentozofosfaţilor nu se formează direct molecule de ATP.
Căile diferite de metabolizare a glucozei (fig. 12.55) se realizează în funcţie de necesităţile
celulei şi de concentraţia de NADP+ în citozol. În lipsa acceptorului de electroni NADP+ în citozol,
prima reacţie a ciclului pentozofosfaţilor, catalizată de enzima glucozo-6-fosfodehidrogenaza (G6PD),
nu se poate realiza.

Fig. 12.55. Principalele căi metabolice de utilizare a Fig. 12.56. Rolul NADPH în metabolizarea glucozei [6]
glucozei [6]

Atunci când în rezultatul reacţiilor de biosinteză în celulă are loc transformarea rapidă a
NADPH în NADP+, acestea din urmă stimulează alosteric activitatea enzimei G6PD şi respectiv
glucozo 6-fosfatul este metabolizat prin ciclul pentozofosfaţior (fig. 12.56).
Atunci, când necesitatea în NADPH scade, conţinutul celular de NADP+ se reduce şi glucoza se
degradează în cadrul procesului de glicoliză.
Ciclul pentozofosfaţilor joacă un rol important în anabolism. În cadrul ciclului se formează un
număr mare de pentoze şi alte glucide cu 3, 4, 6 şi 7 atomi de carbon, care se utilizează în diverse căi
metabolice – la biosinteza de nucleotide, acizi nucleici, coenzime. Pe lângă aceasta, în ciclul

265
pentozofosfaţilor se sintetizează eritrozo-4-fosfatul, care este un precursor chimic în sinteza
aminoacizilor aromatici.

Ciclul glioxilic

Ciclul glioxilic este o variantă prescurtată a ciclului Krebs descoperită de Hans Kornberg şi Neil
Madsen [6]. La plante şi unele microorganisme (E. coli, levuri), acetatul poate fi o sursă de energie şi
fosfoenolpiruvatul ̶ un intermediar în sinteza glucidelor. La aceste organisme enzimele participante la
ciclul glioxilic catalizează transformarea acetatului în succinat, metabolit al cicului Krebs, cu 4 atomi
de carbon, în conformitate cu reacţia generală [6]:

2 Acetil-CoA + NAD+ + 2H2O → Succinat + 2 CoA + NADH + H+

În ciclul glioxilic (fig.12.57), oxaloacetatul

prin combinare cu acetil-CoA formează citrat,
care la rândul său se transformă în izocitrat, la
fel ca în cicul Krebs.
Următoarea etapă a ciclului constă în
transformarea izocitratului în succinat şi
glioxilat, proces catalizat de enzima
izocitratliaza. Glioxilatul interacţionează cu
acetil-CoA şi se formează malat, reacţie
catalizată de enzima malatsintetaza. Malatul se
transformă prin oxidare în oxaloacetat, sub
acţiunea enzimei malatdehidrogenaza.
Oxaloacetatul format se condensează cu o altă
moleculă de acetil-CoA, declanşând un nou ciclu
glioxilic.
În cadrul fiecărui ciclu glioxilic se
consumă 2 molecule de acetil-CoA şi se produce
o moleculă de succinat, care poate fi
transformată în oxaloacetat prin fumarat şi
malat. Oxaloacetatul produs poate fi transformat
în fosfoenopiruvat, reacţie catalizată de
fosfoenolpiruvat carboxikinază, iar din
fosfoenolpiruvat, în cadrul procesului de
gluconeogeneză, se formează glucoză.
Animalele vertebrate nu posedă tot echipamentul
enzimatic (enzimele izocitratliaza şi
malatsintetaza) necesar ciclului glioxilic şi
Fig. 12.57. Schema ciclului glioxilic [6]; * ̶ două grupe
acetil (colorate în roz) intră în ciclu, patru atomi de carbon
respectiv nu por produce glucoză din lipide.
(coloraţi în albastru) sub formă de succinat părăsesc ciclul. La plante ciclul glioxilic se desfăşoară în
glioxizomi (fig. 12.58), organite de tipul peroxi-
zomilor, asociate cu membrana celulară. Glioxizomii nu sunt prezenţi în toate ţesuturile vegetale şi
toate perioadele ontogenetice, ci doar în seminţele în curs de germinare ale plantelor oleaginoase cu un
conţinut ridicat de uleiuri. Ciclul glioxilic asigură utilizarea lipidelor de rezervă în calitate de substrat
respirator şi stă la baza procesului de transformare a lipidelor în glucide, înainte ca plantele să-şi poată
sintetiza glucoză în cadrul procesului de fotosinteză. Ciclul glioxilic la plantele superioare funcţionează
numai până la apariţia frunzelor.

266
 Pe lângă enzimele care catalizează reacţiile ciclului glioxilic, glioxizomii posedă tot
echipamentul enzimatic necesar pentru degradarea acizilor graşi din uleiurile vegetale din seminţe.
Bunăoară, acetil-CoA care se formează în urma degradării lipidelor se transformă, prin intermediul
ciclului glioxilic, în succinat, iar acesta ̶ la rândul său, este transportat în mitocondrii. Enzimele
mitocondriale, implicate în ciclul Krebs, transformă succinatul în malat. Acesta din urmă, pătrunde în
citozol, acolo unde enzima malatdehidrogenaza oxidează malatul în oxaloacetat ̶ un metabolit din
care se poate sintetiza glucoză în cadrul procesului de gluconeogeneză (fig. 12.57). Din hexoze se
sintetizează zaharoză care se transportă la rădăcinile şi lăstarii în creştere.

Fig. 12.58. O micrografie a unei seminţe de castravete în Fig. 12.59. Relaţia dintre ciclul glioxilic şi ciclul Krebs [6]
curs de germinare la microscopul electronic [6]

La seminţele plantelor oleaginoase transformările biochimice ale acizilor di- şi tricarboxilici se

desfăşoară în 3 compartimente intracelulare distincte: mitocondrii, glioxizomi şi citozol (fig. 12.59).
Aceste transformări biochice se realizează prin:
 degradarea acizilor graşi cu formare de acetil-CoA (în glioxizomi);
 ciclul Krebs (în mitocondrii);
 gluconeogeneza (în citozol).
Unele bacterii, spre exemplu E.coli, posedă un complex enzimatic necesar pentru realizarea
ciclurilor glioxilic şi Krebs în citozol şi pot utiliza acidul acetic în calitate de sursă de carbon şi energie.

267
 Oxidarea directă a glucidelor
Oxidarea directă a glucidelor, numită şi calea Entner-Doudoroff (fig. 12.60), a fost descoperită
în 1952 de către biochimiştii americani Nathan Entner şi Michael Doudoroff la bacteria Pseudomonas
Saccharophila [17].

Calea Entner-Doudoroff se caracterizează prin

următoarele particularităţi:
1) se întâlneşte doar la procariote;
2) în cadrul procesului de degradare a glucozei în
piruvat sunt utilizate enzime specifice: 6-fosfogluconat
dehidrataza şi 2-ceto-3-deoxifosfogluconat aldolaza;
3) din punct de vedere energetic, este o cale
metabolică mai puţin eficientă decât glicoliza: la degradarea
unei molecule de glucoză se produc 1 ATP și 1 NADH / 1
NADPH, față de 2 ATP și 2 NADH la glicoliză.
Oxidarea directă a glucidelor a fost identificată la
unele bacterii din genurile Pseudomonas, Rhizobium,
Azotobacter, Agrobacterium. S-a stabilit că la bacteriile care
oxidează glucidele pe cale directă pot fi absente enzime
esenţiale pentru desfăşurarea normală a glicolizei, spre
exemplu, fosfofructokinaza-1 [17].

Fig. 12.60. Schema generală a procesului de oxidare directă a glucidelor [17]; * ̶ Glu-6-P ̶ glucozo-6-fosfat;
6-P-Glucono-δ-lacton ̶ 6-fosfogluco-δ-lactonă; 6-P-Gluconat ̶ 6-fosfogluconat; KDPG ̶ 2-ceto-3-deoxi-6-
fosfogluconat; GAP ̶ aldehidă fosfoglicerică; 1,3 bPG ̶ 1,3 difosfoglicerat; 3-PG ̶ 3-fosfoglicerat;2-PG ̶ 2-
fosfoglicerat; PEP ̶ fosfoenolpiruvat; Pyr ̶ piruvat

12.6. SCINDAREA POLI- ŞI OLIGOGLUCIDELOR

Glucidele sunt substanţe care se metabolizează uşor în celule şi constituie o sursă importantă
pentru producera energiei necesare proceselor biologice. Energia care se eliberează prin degradarea
glucidelor este utilizată, în cea mai mare parte în procesele de biosinteză, iar o parte însemnată se
depozitează în legăturile macroergice ale diferitor compuşi chimici. Pe lângă energie, prin degradarea
glucidelor se obţin numeroase produse intermediare, care pot servi la biosinteza substanţelor din
organism.
Poliglucidele se degradează în moleculele de glucoză prin fosforoliză sau prin hidroliză.
Fosforoliza are loc la etapele timpurii ale procesului de respiraţie, atunci când are loc degradarea poli-
sau oligoglucidelor în resturi de glucoză. La plante hidroliza poli- şi oligoglucidelor se realizează în
timpul germinaţiei seminţelor, iar la animale ̶ în timpul digestiei alimentelor.
În muşchii scheletici sau în ficatul animalelor se realizează degradarea glicogenului în resturi de
glucoză cu participarea a trei enzime: glicogenfosforilaza, enzime de deramificare a moleculei de
glicogen şi fosfoglucomutaza (fig.12.61 A; 12.61 B).

268
Fig. 12.61 A. Înlăturarea restului de glucoză de la capătul Fig. 12.61 B. Clivarea glicogenului în punctul de
nereducător al lanţului de glicogen sub acţiunea ramificaţie a lanţului (α1→6) [6]
glicogenfosforilazei [6]

269
 Produsul final al reacţiei de fosforoliză a
glicogenului ̶ glucozo 1-fosfatul se
transformă reversibil în glucozo 6-fosfat sub
acţiunea enzimei fosfoglucomutaza (fig.
12.62).
La etapă I a reacţiei, enzima donează
grupa fosforil (colorată în verde) moleculei de
glucoză 1-fosfat, formându-se glucoză 1,6-
difosfat.
La etapa a II-a, grupa fosforil situată la
C1 a glucozo 1,6-difosfatului (colorată în
roşu) este transferată enzimei, producându-se
glucozo 6-fosfat.
Esterul glucozo-6-fosforic, care se
formează în muşchi în urma procesului de
fosforoliză în ţesutul muscular, se
descompune în cadrul procesului de glicoliză
fiind o sursă de energie pentru contracţia
musculară. Atunci când conţinutul de glucoză
în sânge se reduce, în ficat se realizează
degradarea glicogenului şi eliberarea glucozei
Fig.12.62. Schema reacţiei catalizată de enzima
fosfoglucomutaza [6] în sânge. Descompunerea glicogenului se rea-
lizează cu participarea enzimei glucozo 6-fosfatază, prezentă doar în ficat şi rinichi şi absentă în alte
ţesuturi umane.
În nutriţia oamenilor amidonul este principala sursă de glucide. Digestia alimentelor începe în
cavitatea bucală unde hrana este mărunţită, iar enzimele salivare α-amilaze catalizează hidroliza
legăturilor glicozidice ale amidonului (fig. 12.63), producând segmente poliglucidice scurte sau
oligoglucide.
În stomac α-amilazele salivare se inactivează la un nivel scăzut de pH, iar α-amilazele secretate
de pancreas în intestinul subţire degradează amidonul producând maltoză şi maltotrioză (di-şi triglucide
cu legături glicozidice (α1→4)) şi oligoglucide numite dextrine, fragmente de amilopectină care conţin
legături glicozidice (α1→6).

(C6H10O5)n + nH2O → nC12H22O11, reacţie catalizată de α-amilază

Amidon Maltoză

Glicogenul din alimente are o structură similară cu cea a amidonului, iar degradarea acestuia se
realizează după aceeaşi cale metabolică.
Dextrinele şi diglucidele pentru a pătrunde în celule trebuie să fie hidrolizate până la
monoglucide. La acest proces de hidroliză participă enzimele localizate pe suprafaţa celulelor epiteliale
ale intestinului.
Dextrine + nH2O → nD-glucoză, reacţie catalizată de dextrinază

Maltoză + H2O → 2 D-glucoză, reacţie catalizată de maltază

Lactoză + H2O → D-galactoză + D-glucoză, reacţie catalizată de lactază

Zaharoză + H2O → D-fructoză + D-glucoză, reacţie catalizată de zaharază

Trehaloză + H2O → 2 D-glucoză, reacţie catalizată de trehalază

270
 Fig.12.63. Căile de catabolism al poliglucidelor, diglucidelor şi hexozelor în stadiul pregătitor al glicolizei [6]

În procesul de digestie a alimentelor poli- şi diglucidele se descompun până la monoglucide ̶

unica formă asimilată şi metabolizată de celule. Locul de bază al scindării amidonului şi glicogenului
este intestinul subţire, acolo unde funcţionează enzimele α-amilaze secretate de pancreas.
În industria alimentară larg se utilizează preparate enzimatice amilolitice şi pectolitice, obţinute
prin sinteza microbiană [7].
-Amilaza descompune complet amiloza, transformând-o în maltoză. Pentru hidroliza completă
a amidonului se utilizează - şi -amilaze.
Protopectinaza hidrolizează legăturile dintre acidul poligalacturonic metoxilat şi arabanii,
galactanii legaţi de acesta, formându-se acid poligalacturonic metoxilat liber (pectina solubilă).
Pectinesteraza (pectaza) catalizează hidroliza acidului poligalacturonic metoxilat până la alcool
metilic şi acid poligalacturonic.
Poligalacturonaza (pectinaza) hidrolizează legăturile glicozidice între resturile de acid
galacturonic care nu conţin grupări metoxil.
Preparatele enzimatice pectolitice se utilizează pentru limpezirea sucurilor de fructe, struguri şi
pentru mărirea randamentului lor. Aceste preparate transformă soluţiile coloidale în soluţii adevărate,
iar impurităţile din soluţie se precipită. Enzimele pectolitice din fructe determină înmuierea lor în
timpul coacerii şi depozitării.

271
 TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Acetil-CoA se formează din....................., proces catalizat de sistemul enzimatic ............................

1.2. În condiţii anaerobe acidul piruvic este supus degradării prin.............................................................
1.3. Ciclul Krebs are loc în.........................................................................................................................
1.4. Degradarea acizilor graşi are loc în........................................., prin...................................................
1.5. Căile de sinteză a ATP sunt: a).....................................................; b).................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Reacţia generală a glicolizei: 6CO2 + 6H2O → C6H12O6 + 6O2↑

2.2. Accesul de oxigen inhibă fermentaţia alcoolică.
2.3. Degajarea de energie calorică de numeşte termogeneză.
2.4. Ciclul Krebs este o etapă finală în procesul de oxidare a glucidelor, grăsimilor şi proteinelor.
2.5. La oxidarea directă a zaharurilor se formează acid gluconic.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Glicoliză:
a) scindare anaerobă a glucozei; b) scindare aerobă a glucozei; c) se produce ATP; d) descompunerea
amidonului până la glucoză; e) formarea glucozei din compuşi anorganici; f) formarea acidului piruvic.
3.2. Fermentaţia alcoolică:
a) acid piruvic; b) alcool etilic; c) aldehidă acetică; d) levuri; e) bacterii; f) CO2; g) glicerină.
3.3. Fermentaţii aerobe (oxidative):
a) gluconică; b) alcoolică; c) lactică; d) acetică; e) citrică; f) butirică; g) propionică.
3.4. Ciclul pentozofosfaţilor:
a) acid fosfogluconic; b) pentoze fosforilate şi nefosforilate; c) aldehidă glicerică; d) acid piruvic; e)
eritrozo-4-fosfat;
3.5. Ciclul glioxilic se desfăşoară în:
a) plante; b) animale; c) levuri; d) bacterii.

4. Asociaţi.

Agenţi ai fermentaţiilor
A. Fermentaţii anaerobe 1. Clostridium
B. Fermentaţii aerobe 2. Propionibacterium
3. Lactobacillus
4. Acetobacter
5. Aspergillus niger
6. Saccharomyces
7. Gluconobacter

272
5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi
separat.

5.1. Glicoliză, ciclul Krebs, fermentaţie, ciclul Calvin.

5.2. Ciclul Krebs, glicoliză, fermentaţia lactică, fermentaţie alcoolică, fermentaţie propionică.
5.3. Clostridium, Propionibacterium, Lactobacillus, Acetobacter, Saccharomyces.

6. Completaţi tabelul.

Glicoliză / Ciclul Krebs

Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Caracteristica generală a procesului de respiraţie celulară.

7.2. Fermentaţiile folosite în industria alimentară.
7.3. Respiraţia celulară aerobă.
7.4. Tipuri specifice de oxidare a substratului respirator.
7.5. Descompunerea poli-şi oligoglucidelor.

GLOSAR

ATP-ADP translocază ̶ proteină care asigură transportul moleculelor de ATP şi ADP prin membrana
mitocondrială internă
Carbanion ̶ ion care conține o pereche de electroni (cu sarcină negativă) neparticipanți la un atom de
carbon, având trei covalențe.
Compuşi macroergici ̶ compuşi care conţn legături macroergice, prin hidroliza cărora rezultă
≥7,3kcal/mol.
Diacetil ̶ reprezentant al dicetonelor cu formula С4H6O2, produs secundar al fermentaţiei lactice.
Echivalenţi reducători ̶ compuşi rezultaţi prin dehidrogenarea intermediarilor metabolici.
Glioxizomi ̶ organite celulare de tipul peroxizomilor identificate la plante şi fungi filamentoşi, în care
acizii graşi sunt hidrolizaţi până la acetil-CoA.
Manitol ̶ substanță organică zaharată conținută în rășina de frasin și în unele ciuperci.
Oligomicină ̶ antibiotic care inhibă sinteza ATP-ului în mitocondrii.
Proteolipidă ̶ hetroproteină hidrofobă care conţine acizi graşi.
Tonoplast ̶ membrană subțire ce înconjoară vacuola celulară.
Levură ̶ ciupercă unicelulară care produce fermentația alcoolului.

273
 BIBLIOGRAFIE

1. Bogdan, A., Ţogoe, I., Câmpeanu, G., Ivana, S., Enache, T ., Bărăitareanu, S., Iudith, I., Popescu, A.
Microbiologia alimentelor. Vol.I. Editura Asclepius, Bucureşti, 2011.-294 p.
2. Duca, M. Fiziologie vegetală. − Chişinău, CEP USM, 2006.- 288 p.
3. Jelea, M. Microbiologie generală – Note de curs, CEPA II http: // chimie-biologie.ubm.ro / Cursuri
on-line / Jelea Marian / Bioenergetica + fermentatii Note de curs.pdf.
4. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
5. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea dinamică). –Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1995.-350 p.
6. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
7. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006. -234 p.
8. http: Acetic acid bacteria //en.wikipedia.org/wiki/Acetic_acid_bacteria
9. http: Alcoholic-fermentation //pixgood.com/alcoholic-fermentation.html
10. http: Butyric acid //en.wikipedia.org/wiki/Butyric_acid
11. http: Ciclul Krebs //www.cursurimedicina.ro/files/Ciclul Krebs.doc
12. http: Citric acid //en.wikipedia.org/wiki/Citric_acid
13. http: Citric acid cycle //en.wikipedia.org/wiki/Citric_acid_cycle
14. http: Eduard Buchner //en.wikipedia.org/wiki/Eduard_Buchner
15. http: Electron transport chain //en.wikipedia.org/wiki/Electron_transport_chain
16. http: Emmental cheese //en.wikipedia.org/wiki/Emmental_cheese
17. http: Entner-Doudoroff pathway //en.wikipedia.org/wiki/Entner-Doudoroff_pathway
18. https: Fate of pyruvate made from glycolysis // sachabiochem0001.wordpress.com / 2013 / 03 / 23 /
fate-of-pyruvate-made-from-glycolysis /
19. http: Glicoliza //ro.wikipedia.org/wiki/Glicoliza_Calea_Embden-Meyerhoff-Parnas
20. http: Lactic acid fermentation //pixgood.com/lactic-acid-fermentation.html
21. http: Lactic acid fermentation //en.wikipedia.org/wiki/Lactic_acid_fermentation
22. http: Lanţul respirator şi Ciclul Krebs //www.academia.edu/10131694/Lantul-Resp_Ciclul-Krebs-
2014
23. http: Pentose phosphate pathway //en.wikipedia.org/wiki/Pentose_phosphate_pathway
24. http: Propionibacterium //en.wikipedia.org/wiki/Propionibacterium
25. http: Pyruvate decarboxylase //en.wikipedia.org/wiki/Pyruvate_decarboxylase
26. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
27. http: Yeast in winemaking //en.wikipedia.org/wiki/Yeast_in_winemaking
28. Анисимов, А., Леонтьева, А., Александрова, И., Каманина, М., Бронштейн, Л. Основы
биохимии. Учебник для вузов. –Москва: Высшая школа, 1986.-551 с.
29. Кретович, В. Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа, 1986. -503 с.

274
 CAPITOLUL 13. METABOLISMUL AMINOACIZILOR ŞI AL AMONIACULUI

13.1. Circuitul azotului în biosferă

13.2. Anabolismul aminoacizilor
13.3. Catabolismul aminoacizilor
13.4. Metabolismul amoniacului

13.1. CIRCUITUL AZOTULUI ÎN BIOSFERĂ

Azotul este un element indispensabil pentru creşterea şi dezvoltarea organismelor. Acesta intră
în constituţia moleculară a aminoacizilor, substanţelor proteice, acizilor nucleici, aminelor, amidelor,
clorofilei, a unor vitamine, coenzime, fitohormoni, glicozide, ATP etc. Azotul este un element larg
răspândit în natură, fiind prezent în toate organismele vegetale şi animale. Transformarea compuşilor
azotaţi organici în compuşi anorganici şi invers se realizează printr-un ciclu de reacţii care asigură
circuitul azotului în natură (fig. 13.1).
Azotul are un rol esenţial în procesele de nutriţie. Plantele şi microorganismele pot folosi pentru
biosinteza compuşilor azotaţi azotul anorganic (sub formă nitrică ̶ azotaţi, azotiţi sau sub formă
amoniacală ̶ săruri de amoniu). Azotul anorganic din sol rezultă în urma mineralizării resturilor
animale, plante etc. şi constituie 1 ̶ 2%, iar azotul organic constituie 98 ̶ 99% [1]. Omul şi animalele
folosesc pentru biosinteza compuşilor azotaţi doar azot organic.
Azotul nitric (NO3 ̶ ) este o formă
solubilă în soluţia solului asimilată direct
de către plante. În celulele plantelor azotul
nitric este redus până la azotul nitros
(NO2 ̶ ) şi apoi la azot amoniacal (NH3 sau
NH4+). Amoniacul prin acceptarea unui
proton formează un cation de amoniu:
NH3 + H+ → NH4+. Azotul nitric din sol
provine fie din îngrăşămintele chimice
administrate, fie se formează prin
oxidarea amoniacului de către bacteriile
nitrificatoare Nitrosomonas şi Nitrobacter
(fig. 13.1). Procesul de oxidare a
amoniacului şi formare de nitriţi şi nitraţi
se numeşte nitrificare. Bacteriile
Nitrosomonas oxidează amoniacul ̶
2NH4+ + 3O2 → 2 NO2 ̶ + 2H2O + 4 H+,
iar bacteriile Nitrobacter oxidează nitriţii ̶
2NO2 ̶ + O2 → 2 NO3 ̶ [8].
Procesul de reducere a azotaților și a
azotiților din sol până la azot liber sau
oxizi de azot datorită activității
microorganismelor anaerobe, se numeşte
denitrificare. Acest proces se realizează
de bacterii facultativ anaerobe heterotrofe
Paracoccus denitrificans, din familia
Pseudomonadaceae în conformitate cu
Fig. 13.1. Schema generală a circuitului azotului în biosferă [4]
următoarea schemă [6]:

NО3 ̶ → NО2 ̶ → NO → N2O → N2

275
 Azotul amoniacal este fixat de către complexul absorbtiv al solului şi este asimilat direct de
către plante. În organismele vegetale, azotul amoniacal participă direct la biosinteza aminoacizilor sau
este fixat sub formă de săruri de amoniu ale acizilor organici sau amide ale acizilor aspartic sau
glutamic. Azotul amoniacal din sol provine din îngrăşămintele chimice sau din resturile substanţelor
organice în curs de degradare. Descompunera compuşilor organici azotaţi în azot amoniacal se
desfăşoară cu participarea bacteriilor de putrefacţie din genurile Bacillus, Clostridium şi se numeşte
amonificare. În condiţii naturale nutriţia plantelor cu azot se realizează cu anionii NО3 ̶, NО2 ̶ şi
cationii NH4+.
Formele minerale de azot pătrund în plante şi sunt supuse unui ciclu complex de transformare şi
în cele din urmă se includ în componenţa substanţelor organice azotoase – aminoacizi, amide, proteine.
Veriga principală în metabolismul substanţelor organice azotoase este amoniacul. Din amoniac se
sintetizează substanţe azotoase, care la rândul său se descompun până la amoniac.
O altă sursă de nutriţie pentru plante o
constituie azotul atmosferic, care este fixat şi
transformat în azot anorganic de către unele
microorganisme care trăiesc liber în sol ̶ bacterii
anaerobe din genul Clostridium, bacterii aerobe
din genul Azotobacter, cianobacterii (alge
albastre-verzi).
Transformarea azotului atmosferic în azot
amoniacal se poate realiza şi de bacterii
azotfixatoare simbiotice din genurile Rhizobium şi
Bacillus, care trăiesc pe nodozităţile rădăcinilor
plantelor din familia Fabaceae (fig. 13.2).
Fig. 13.2. Nodozităţi pe rădăcina de trifoi ce conţin Interacţiunea dintre bacterie şi plantă se realizează
bacterii azotfixatoare din genul Rhizobium [4]. pe cale chimică, prin intermediul unor flavonoizi
A. Nodozităţi pe rădăcina de trifoi. sintetizaţi de către rădăcini, care induc expresia la
B. Bacterii simbiotice fixatoare de azot (roşu) din interiorul microorganisme a genelor implicate în formarea
nodozităţilor, înconjurate de o membrană (albastru).
* ̶ Nucleele celulare sunt colorate în galben / verde. nodozităţilor. La bacteriile simbiotice este
prezentă enzima nitrogenaza care catalizează reac-
ţia de fixare biologică a azotului atmosferic (N2) şi transformare a acestuia în cationi de amoniu (NH4+)
[9]:
N2 + 8e ̶ + 8H+ +16 ATP → 2NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi

Enzima nitrogenaza este alcătuită din două unităţi structurale care conţin Mo, Fe şi una care
conţine Fe. Genele care codifică aceste subunităţi sunt active în condiţii anaerobe, iar nivelul
oxigenului din noduli este reglat de către heteroproteina lehemoglobina, a cărei parte proteică este
codificată de gena plantei, iar hemul ̶ de gena bacteriei [1].

13.2. ANABOLISMUL AMINOACIZILOR

Aminoacizii constituie substanţele fundamentale necesare atât biosintezei substanţelor proteice,

cât şi biosintezei bazelor purinice şi pirimidinice. Metabolismul aminoacizilor cuprinde anabolismul
sau biosinteza aminoacizilor şi catabolismul sau degradarea lor.
În celulele bacteriene şi vegetale se sintetizează toţi 20 de aminoacizii proteici standard, în timp
ce în celulele animale se pot sintetiza doar 12 de aminoacizi (neesenţiali) ̶ acid glutamic, glutamină,
prolină, arginină, serină, glicină, cisteină, acid aspartic, asparagină, alanină, tirozină, histidină. Opt
din aminoacizii proteici (esenţiali), nu se sintetizează în celula animală: triptofan, fenilalanină,

276
metionină, lizină, valină, treonină, izoleucină, leucină. Energia necesară pentru sinteza aminoacizilor
se obţine prin degradarea glucidelor.

Fig. 13.3. Schema generală de biosinteză a aminoacizilor proteici [2]

Toţi aminoacizii proteici derivă de la metaboliţi intermediari care se formează în cadrul

glicolizei (acid 3-fosfogliceric, acid fosfoenolpiruvic, acid piruvic), ciclului Krebs (acid cetoglutaric,
acid oxalacetic) sau ciclului pentozofosfaţilor (eritrozo-4-fosfat, ribozo-5-fosfat ̶ fig. 13.3, tab. 13.1).

Tabelul 13.1. Biosinteza grupelor de aminoacizi [4]

Precursor metabolic
Acid α-cetoglutaric
Acid 3-fosfogliceric
Acid oxalacetic
Acid piruvic
Fosfoenolpiruvat şi eritrozo-4-fosfat
Ribozo-5-fosfat
Grupa de aminoacizi
Acid glutamic, glutamină, prolină, arginină
Serină, glicină, cisteină
Acid aspartic, asparagină, metionină, treonină, lizină
Alanină, valină, leucină, izoleucină
Triptofan, fenilalanină, tirozină
Histidină

Biosinteza aminoacizilor se realizează pe trei căi metabolice principale [19]:

 aminarea reductivă a α-cetoacizilor sau a acizilor organici nesaturaţi;

277
  transaminarea aminoacizilor şi a α-cetoacizilor;
 transformări reciproce ale unor aminoacizi.

Biosinteza aminoacizilor prin aminare reductivă

Asimilarea primară a amoniacului la toate organismele vii se realizează pe trei căi cu formarea a
trei compuşi organici: acid glutamic, glutamină şi carbamilfosfat. Gruparea aminică a acidului
glutamic şi gruparea amidică a glutaminei, în mod direct sau indirect, sunt sursele principale de azot
din componenţa aminoacizilor. Azotul carbamilfosfatului se foloseşte doar la sinteza argininei şi a
bazelor azotate pirimidinice.
1. Calea I de asimilare a amoniacului se realizează prin includerea acestuia în acidul glutamic
(fig. 13.4), proces care poate fi prezentat schematic astfel [19]:
α-Cetoglutarat + NH4+ + [NADH sau NADPH] ↔ Glutamat + [NAD+ sau NADP+] + H2O

Această reacţie este catalizată de

glutamatdehidrogenaze, enzime prezente în
toate organismele. Acestea se deosebesc după
numărul de subunităţi din moleculă şi
specificitatea lor în raport cu NAD+ şi
NADP+. Acidul glutamic, format prin
aminare reductivă directă, joacă un rol
deosebit în procesele de transaminare a α-
cetoacizilor şi respectiv în biosinteza altor
aminoacizi, deoarece este principalul donor
Fig. 13.4. Schema generală de formare a acidului glutamic de grupări aminice ̶ NH2.
prin aminare reductivă [4] Alţi cetoacizi care participă la
biosinteza aminoacizilor prin aminare reducti-
vă directă sunt acizii piruvic şi oxaloacetic, care se formează în cantităţi mari prin degradarea aerobă a
glucidelor în procesul de respiraţie celulară. În mod analogic, la unele bacterii, levuri şi plante are loc
aminarea reductivă directă a acidului piruvic cu formare de alanină (fig. 13.5), reacție catalizată de
alanindehidrogenază şi aminarea reductivă a acidului oxaloacetic cu formare de acid aspartic
(fig.13.6), sub acțiunea enzimei aspartatdehidrogenaza.

Fig. 13.5. Reacţia de aminare reductivă a acidului piruvic [3]

Fig. 13.6. Reacţia de aminare reductivă a acidului oxaloacetic [3]

278
 2. Calea a II-a de asimilare a amoniacului se realizează prin utilizarea acidului glutamic format
la fixarea unei alte molecule de amoniac. Acest proces poate fi prezentat prin reacţia generală [4]:
Glutamat + NH4+ + ATP → Glutamină + ADP + Pi + H+

Această reacţie este catalizată de o enzimă reglatoare cu structură terţiară glutaminsintetaza

prezentă în toate organismele. Atunci când cantitatea de amoniac este limitată, procesul de asimilare a
acestuia sub acţiunea glutaminsintetazei se poate realiza la bacterii şi la plantele superioare în
conformitate cu următoarea schemă [4]:

α-Cetoglutarat + Glutamină + NADPH + H+ → 2 Glutamat + NADP+

Aminoacidul asparagina se poate sintetiza prin aminarea directă a acidului aspartic cu NH4+
(fig. 13.7):

Fig. 13.7. Reacţia generală a aminării directe a acidului aspartic [10]

3. Calea a III-a de asimilare a amoniacului se desfăşoară cu formarea carbamilfosfatului,

reacţie catalizată de enzima carbamilfosfatsintetaza. Procesul de formare a carbomilfosfatului poate fi
prezentat astfel [19]:

NH3 + CO2 + 2ATP + H2O → H2N ̶ CO ̶ O ̶ PO3H2 + 2ADP + Pi

Carbamilfosfat

La formarea carbamilfosfatului se poate utiliza şi glutamina, proces care se realizează la

biosinteza pirimidinelor [19]:

Glutamină + CO2 + 2ATP → Glutamat + H2N ̶ CO ̶ O ̶ PO3H2 + 2ADP + Pi

Carbamilfosfat

De asemenea, se cunoaşte un tip specific de asimilare a amoniacului. La unele bacterii se

realizează un proces de aminare reductivă, catalizat de enzima aspartatamoniacliaza. Bunăoară, prin
aminarea directă a acidului fumaric se formează acid aspartic (fig. 13.7).

Fig. 13.7. Reacţia generală a aminării directe a acidului fumaric [19]

Aşadar, în rezultatul aminării directe se formează un număr relativ mic de aminoacizi proteici
(acid glutamic, glutamină, acid aspartic, asparagină şi alanină) şi alţi compuşi azotaţi cu amoniac

279
fixat. Ceilalţi aminoacizi proteici se sintetizeză în cadrul unor procese de o complexitate diferită. Calea
metabolică principală de biosinteză a aminoacizilor este transaminarea amino- şi a α-cetoacizilor.

Biosinteza aminoacizilor prin transaminare şi transformări reciproce

Transaminarea este procesul de transfer a grupei aminice de pe un aminoacid pe un α-cetoacid

cu formarea unui aminoacid şi cetoacid nou. Reacţia generală a procesului de transaminare poate fi
prezentată astfel (fig. 13.8):

Fig. 13.8. Reacţia generală de transaminare [4] Fig. 13.9. Structura chimică a piridoxalfosfatului şi
piridoxaminei [4]

Transaminarea se poate produce atât în cursul biosintezei cat şi în procesul degradării

aminoacizilor. Reacţiile de transaminare sunt catalizate de enzime transaminaze sau aminotransferaze.
Acestea au fost identificate la microorganisme, plante şi animale. Coenzima transaminazelor este
piridoxalfosfatul care funcţionează ca acceptor intermediar al grupei aminice ( ̶ NH2), transformându-se
în forma sa aminată ̶ piridoxamină (fig. 13.9). Piridoxalfosfatul se leagă de enzimă prin interacţiuni
necovalente şi printr-o legătura între baza Schiff cu un rest de lizină în centrul activ al enzimei.
Donori principali de grupări aminice sunt acidul glutamic, acidul aspartic şi amidele lor ̶
glutamina şi asparagina. Acceptori principali de grupări aminice sunt acizii α-cetoglutaric, oxaloacetic
şi acidul piruvic. Astfel, prin transaminarea acidului glutamic se poate forma acid α-cetoglutaric şi acid
aspartic (fig. 10.10). În această reacţie acceptor de grupă aminică este acidul oxaloacetic, iar enzima
care catalizează reacţia chimică poartă denumirea de glutamat-oxaloacetattransaminaza (GOT) sau
aspartataminotransferaza (AST).

280
 Fig. 13.10. Reacţie de transaminare a acidului glutamic [7]

Atunci când acceptor de grupare aminică este acidul piruvic se poate forma acid α-cetoglutaric
şi alanină (fig. 13.11). Această reacţie este catalizată de enzima glutamat-piruvattransaminaza (GPT)
sau alaninaminotransferaza (ALT).

Fig. 13.11. Reacţie de transaminare a acidului glutamic [3]

Acceptor de grupă aminică poate fi şi acidul aspartic care utilizează în calitate de sursă de azot
grupa aminică a glutaminei (fig. 13.12).

Fig. 13.12. Reacţia generală de biosinteză a asparaginei prin transaminare [10]

Biosinteza aminoacizilor se realizează fie pe o cale comună tuturor aminoacizilor cum este
aminarea reductivă sau transaminarea, fie pe o cale specifică, caracteristică anumitor aminoacizi.
Astfel, o parte din aminoacizii proteici se pot forma în rezultatul unor transformări reciproce:

acid glutamic → prolină; serină → glicină; fenilalanină → tirozină; arginină → ornitină

Între biosinteza aminoacizilor neesenţiali şi esenţiali se atestă anumite deosebiri. Procesele de

biosinteza a aminoacizilor esenţiali includ 5 ̶ 15 etape, iar cele de biosinteză a aminoacizilor neesenţiali
̶ mai puţin de 5 etape.

281
 Prolina se formează la reducerea glutamatului fosforilat, ciclizarea şi reducerea repetată a
acestuia (anexa 2) [4]. Cei cinci atomi de carbon ai prolinei derivă de la acid glutamic.
Arginina se poate sintetiza la mamifere, în cantităţi mici, din ornitină în cadrul ciclului ureei
(anexa 2). Arginina sintetizată prin ciclul ureei se hidrolizează rapid până la uree, reacţie catalizată de
enzima arginaza. La bacterii şi plante gruparea guanidinică conţine un atom de azot inclus de la
carbamilfosfat şi doi atomi de azot primiţi de la acidul glutamic. Din arginină se poate sintetiza
ornitină. La rândul său, ornitina se poate transforma în prolină sub acţiunea enzimei ornitinciclaza în
cadrul reacţiilor de dezaminare oxidativă, ciclizare şi reducere a ornitinei.
Cisteina la mamifere se formează din metionină (donor de sulf) şi serină (donor de catenă de
carbon şi grupă aminică). În rezultatul unui şir de reacţii are loc substituţia grupării ̶ OH a serinei cu
gruparea sulfhidrilică a homocisteinei care, la rândul său, se formează din metionină (fig. 13.13 A).

Fig. 13.13 A. Biosinteza cisteinei din homocisteină şi serină la Fig. 13.13 B. Biosinteza cisteinei din serină la
animale [4]; * ̶ PLP ̶ piridoxal 5'-fosfat bacterii şi plante [4]

La bacterii şi plante sulfura de hidrogen (H2S) este utilizată în calitate de sursă de sulf la sinteza
cisteinei (fig. 13.13 B).
Serina se formează din acid 3-fosfogliceric metabolit intermediar al glicolizei (fig. 13.14).
Glicina se sintetizează după înlăturarea unui atom β-carbon al serinei, reacţie catalizată de
enzima serinhidroximetiltransferaza. La reacţie participă coenzima ̶ acidul tetrahidrofolic, derivat al
acidului folic. Tetrahidrofolatul asigură transferul atomului de carbon C3 al serinei în formă de punte
metilenică între atomii N5 şi N10, formându-se metilentetrahidrofolat (fig. 13.14).

282
Fig. 13.14. Schema biosintezei serinei din 3-fosfoglicerat şi a glicinei din serină [4]; * ̶ PLP ̶ piridoxal 5'-fosfat

Incapacitatea animalelor de a sintetiza aminoacizi esenţiali se explică prin faptul că în

organismul acestora nu se formează cetoacizi, din care prin aminare se produc aminoacizi
corespunzători. Bacteriile şi plantele superioare au cai metabolice identice sau similare de sintetiză a
aminoacizilor esenţiali.
Lizina la bacterii şi plantele superioare se sintetizează în rezultatul condensării aspartatului cu
piruvat prin acid diaminopimelinic (anexa 3) [4]. La mucegaiuri lizina se sintetizează din α-
cetoglutarat şi acetil-CoA prin acid α-aminoadipinic.
Valina, leucina şi izoleucina sunt aminoacizi esenţiali care au o caracteristică structurală
comună ̶ o grupare alifatică ramificată. Biosinteza acestor aminoacizi porneşte de la piruvat, din care
se formează o grupă acetaldihidică activă care la rândul său se condensează cu a doua moleculă de α-
cetoacid (piruvat, α-cetoizovalerat sau α-cetobutirat). În rezultatul unor transformări chimice se
formează un α-cetoacid ̶ analog al aminoacidului respectiv, iar la ultima etapă are loc transaminarea α-
cetoacidului cu glutamat (fig. 13.15).

Fig. 13.15. Etapele finale ale biosintezei izoleucinei, valinei şi leucinei [4];
21 ̶ izoleucin şi valin aminotransferază; 25 ̶ leucin aminotransferază; PLP ̶ piridoxal 5'-fosfat

Pe lângă aceasta, izoleucina se poate forma şi din treonină (fig. 13.3).

283
 Metionina şi treonina se sintetizează din acid aspartic cu participarea ATP-ului, NADH+ şi a
enzimelor cu grupări prostetice reprezentate de piridoxalfosfat şi derivatul redus al cobalaminei
(enzima B12). La biosinteza metioninei N5-metiltetrahidrofolatul este donor de grupă metilică. Primele
etape ale biosintezei aminoacizlor respectivi se desfăşoară identic, apoi la nivel de homoserină are loc
separarea căilor metabolice (fig. 13.16 şi fig. 13.17).

Fig. 13.16., 13.17. Schema biosintezei treoninei şi a metioninei [4]; 1 ̶ aspartokinază; 2 ̶ aspartat β-semialdehid
dehidrogenază; 3 ̶ homoserină dehidrogenază; 4 ̶ homoserină kinază; 5 ̶ treonină sintetază; 6 ̶ homoserină aciltransferază;
7 ̶ cistationină γ-sintetază; 8 ̶ cistationină β-liază; 9 ̶ metionină sintetază; PLP ̶ piridoxal 5'-fosfat

Calea metabolică de biosinteză a aminoacidului histidina este complexă şi constă din nouă
reacţii chimice. Compuşii iniţiali ai lanţului metabolic sunt 5-fosforibozil-1-pirofosfat (PRPP),
glutamina şi ATP-ul. În cadrul reacţiilor are loc desfacerea inelului purinic al AMP-ului. Atomii care
derivă de la PRPP şi ATP sunt coloraţi în roz şi albastru. Doi atomi de azot ai histidinei, coloraţi în
verde, derivă de la glutamină şi acid glutamic (fig. 13.18).

Fig. 13.18 A. Structura chimică a compuşilor iniţiali ai căii metabolice de sinteză a histidinei [4]

284
 Fig. 13.18 B. Etapele finale ale biosintezei histidinei [4];
* ̶ 7 ̶ L-histidinol fosfat aminotransferază; 8 ̶ histidinol fosfat fosfatază; 9 ̶ histidinol dehidrogenază

Tirozina, fenilalanina şi triptofanul sunt aminoacizii aromatici care se formează în rezultatul

interconversiunii unor acizi organici ciclici. Precursorul chimic al aminoacizilor respectivi este acidul
şichimic (anexa 4) [4].
Donori de atomi de carbon ai inelului benzenic şi ai catenei laterale a şichimatului sunt eritrozo-
4-fosfatul (colorat în roz) şi fosfoenolpiruvatul (colorat în albastru). Acidul şichimic se transformă
ulterior în acid corismic. La această etapă are loc ramificaţia căilor metabolice de sinteză a acizilor
aromatici. Formarea prefenatului conduce la biosinteza fenilalaninei şi a tirozinei (anexa 3), iar
antranilatul este precursorul triptofanului (fig. 13.19).

Fig. 13.19. Schema biosintezei triptofanului [4];

1 ̶ antranilat sintetază; 2 ̶ antranilat fosforiboziltransferază; 3 ̶ N-(5'- fosforibozil)-antranilat izomerază; 4 ̶ indol-3-
glicerol fosfat sintetază; 5 ̶ triptofan sintetază; PLP ̶ piridoxal 5'-fosfat

Inelul indolic al triptofanului derivă de la scheletul carbonic şi gruparea aminică a antranilatului,

iar doi atomi de carbon îşi trag originea de la 5-fosforibozil-1-pirofosfat (PRPP ̶ fig. 13.18 A ). Acesta

285
din urmă este un metabolit intermediar în unele căi metabolice de sinteză a aminoacizilor, nucleotidelor
şi derivă de la ribozo-5-fosfat, produs al ciclului pentozofosfaţilor:

Ribozo-5-fosfat + ATP → 5-fosforibozil-1-pirofosfat + AMP

La animale tirozina se formează din fenilalanină prin hidroxilare la atomul C4 al grupei fenolice,
reacţie catalizată de enzima fenilalaninăhidroxilaza. Atomul de H colorat în roz este transferat direct de
la C4 la C3 (fig. 13.20).
În natură cantitatea de azot asimilabil de către sistemele biologice este limitată. Prin urmare,
organismele vii utilizează raţional formele reduse de azot pentru necesităţile metabolismului.
Biosinteza aminoacizilor este un proces care se reglează prin retroinhibiţie (mecanism feed-back) graţie
funcţionării enzimelor reglatoare. Aminoacidul nou sintetizat acţionează ca un inhibitor asupra unei din
primele reacţii de biosinteză a aminoacidului respectiv.

Fig. 13.20. Schema biosintezei tirozinei la animale [4]

Alt mecanism de reglare a biosintezei aminoacizilor este cel genetic. În cadrul acestui mecanism
se reglează sinteza enzimelor care catalizează reacţiile de biosinteză, prin inhibarea şi activarea genelor
respective. Ambele mecanisme de reglare asigură prezenţa în celulă a unei cantităţi echilibrate de
aminoacizi proteici.

13.3. CATABOLISMUL AMINOACIZILOR

În celulă sunt prezenţi aminoacizi liberi care se formează prin biosinteză sau hidroliza
proteinelor, polipeptidelor şi peptidelor. O parte din aminoacizii liberi existenţi se folosesc la biosinteza
de noi peptide, polipeptide şi proteine, iar o altă parte se degradează parţial sau total cu formare de
dioxid de carbon, apă şi amoniac.
Aminoacizii, din care se sintetizează glucoză, în cadrul procesului de gluconeogenză, se numesc
aminoacizi glucogenici. Aminoacizii, din care se formează acetoacetil-CoA sau acetil-CoA, utilizaţi la
sinteza corpilor cetonici, poartă denumirea de cetogenici. O parte din aminoacizi fac parte din ambele
grupe: gluco-şi cetogenici. Leucina şi lizina sunt aminoacizi exclusiv cetogenici (fig. 13.21).

286
 Fig. 13.21. Schema generală de degradare a aminoacizilor proteici [4]

Un tip de reacţie comună în catabolismul aminoacizilor este reacţia de transfer monocarbonică,

la care participă trei cofactori enzimatici: biotină, tetrahidrofolat sau S-adenozilmetionină (fig. 13.22).
Aceşti cofactori transferă grupe monocarbonice în diferite stări de oxidare: 1) biotina transferă
carbonul în starea cea mai oxidată, în formă de CO2; 2) tetrahidrofolatul transferă grupe
monocarbonice în stări de oxidare intermediare; 3) S-adenozilmetionina transferă grupe metilice, cea
mai redusă formă a carbonului.

Fig. 13.22. Structura cofactorilor enzimatici participanţi în reacţii de transfer la atomii de carbon [4];
* ̶ atomii de azot ataşaţi la grupele de carbon în molecula de tetrahidrofolat sunt coloraţi în alabastru

287
 Aminoacizii fenilalanina, tirozina,
izoleucina, leucina, triptofanul, treonina şi lizina
se degradează până la acetoacetil-CoA şi / sau
acetil-CoA (anexa 5) [4].
Aminoacizii alanina, glicina, serina,
cisteina, triptofanul şi treonina se pot descompune
până la piruvat (anexa 6), care, la rândul său,
poate fi transformat în acetil-CoA (precursor al
corpilor cetonici) sau până la oxaloacetat (din care
se poate sintetiza glucoză prin gluconeogeneză).
Aminoacizii prolina, acidul glutamic,
glutamina, arginina şi histidina pot fi transformaţi
în α-cetoglutarat (anexa 7) [4].
Aminoacizii metionina, izoleucina, treonina
şi valina se pot degrada până la succinil-CoA
(anexa 8) [4].
Asparagina şi acidul aspartic se descompun
până la oxaloacetat (fig. 13.23).

Fig. 13.23. Schema degradării aminoacizilor proteici

până la oxaloacetat [4]; * ̶ PLP ̶ piridoxal 5'-fosfat

Un şir de boli ereditare umane sunt cauzate de mutaţii în genele care codifică enzimele
implicate în catabolismul aminoacizilor (tab. 13.2).

Tabelul 13.2. Unele boli ereditare umane care afectează catabolismul aminoacizilor [4]
Denumirea Incidenţa Proces dereglat Enzimă Simptome şi efecte
bolii bolii mutantă

Albinism <3 Sinteza melaninei din Tirozinază Lipsa pigmentaţiei: păr

tirozină alb, piele roz
Alcaptonurie <0,4 Degradarea tirozinei Homogentisat Prezenţa pigmenţilor
1,2-dioxigenaza întunecaţi în urină; artroze
timpurii
Cetoacidurie <0,4 Degradarea izoleucinei, α-Cetoacid Vomitări; convulsii; retard
(MSUD) leucinei şi valinei dehidrogenază mental; moarte prematură
Homocistinurie <0,5 Degradarea metioninei Cistationina Dereglări în formarea
β-sintetază oaselor; retard mental
Fenilcetonurie <8 Transformarea fenilalaninei Fenilalanina Vomitări neonatale; retard
în tirozină hidroxilază mental
* ̶ Incidenţa bolii (per 100,000 de naşteri); MSUD ̶ (engl. ̶ Maple syrup urine Syndrome)

Catabolismul aminoacizilor se realizează prin dezaminare, decarboxilare şi transaminare.

288
 Dezaminarea aminoacizilor

Prin dezaminare se înţelege eliminarea grupării aminice din aminoacizi, cu formare de cetoacizi,
hidroxiacizi sau acizi carboxilici saturaţi sau nesaturaţi şi amoniac. Enzimele care catalizează acest
proces se numesc deaminaze. Dezaminarea se poate realiza pe mai multe căi: oxidativ, reductiv,
hidrolitic şi intramolecular. Cea mai răspândită este dezaminarea oxidativă, care se întâlneşte la
bacterii, ciuperci, plante şi animale.
1. Dezaminarea oxidativă a aminoacizilor constă în eliminarea grupării aminice sub formă de
amoniac prin dehidrogenare. Bunăoară, acidul glutamic este supus unui proces rapid de dezaminare
oxidativă sub acţiunea enzimei glutamat dehidrogenaza [11], care are în componenţa sa coenzima
NAD sau NADP (fig. 13.23).

Fig. 13.23. Reacţia generală de dezaminare oxidativă [12]

Glutamat dehidrogenaza este activă, în special în citoplasma celulelor hepatice, precum şi în

mitocondrii. Aşadar, sistemul chimic acid glutamic ↔ acid α-cetoglutaric este elementul cheie atât în
reacţiile de aminare şi transaminare a cetoacizilor, cât şi în reacţiile de dezaminare oxidativă a
aminoacizilor.
La plante, dezaminarea oxidativă a aminoacizilor se poate realiza cu participarea enzimei
polifenoloxidaza şi a polifenolilor în conformitate cu următoarea schemă (fig. 13.24).

Fig. 13.24. Dezaminarea aminoacizlor cu participarea polifenoloxidazei şi a polifenolilor [19]

289
 Cetoacizii rezultaţi din dezaminarea oxidativă a aminoacizilor, în special, acizii piruvic,
oxaloacetic şi α-cetoglutaric după o activare prealabilă sub formă de acetil-coenzima A, sunt degradaţi
prin ciclul Krebs şi lanţul respirator până la CO2 şi H2O. De asemenea, cetoacizii formaţi pot să
contribuie la sinteza glucidelor, glicerolului, acizilor graşi, a substanţelor biologic active, precum
auxina şi acidul indolilacetic, iar prin transaminare ̶ la sinteza altor aminoacizi.
2. Dezaminarea reductivă a aminoacizilor constă în eliminarea grupei aminice ca urmare a
reacţiei cu hidrogenul molecular şi poate fi prezentată schematic astfel (fig. 13.25):

R ̶ CH(NH2) ̶ COOH + H+ → R ̶ CH2 ̶ COOH + NH3

Aminoacid Acid carboxilic
Fig. 13.25. Schema generală a dezaminării reductive [19]

Dezaminarea reductivă cu hidrogen molecular este specifică unor bacterii.

3. Dezaminarea hidrolitică a aminoacizilor presupune eliminarea grupei aminice ca urmare a
scindării legăturii chimice cu ajutorul apei, cu formare de hidroxiacizi şi amoniac (fig. 13.26).

R ̶ CH(NH2) ̶ COOH + H2O → R ̶ CH(OH) ̶ COOH + NH3

Aminoacid Hidroxiacid
Fig. 13.26. Schema generală a dezaminării hidrolitice [19]

4. Dezaminarea intramoleculară conduce la formarea unui acid nesaturat şi amoniac (fig.

13.27).
R ̶ CH(NH2) ̶ COOH ↔ R ̶ CH = CH ̶ COOH + NH3
Aminoacid Acid nesaturat
Fig. 13.27. Schema generală a dezaminării intramoleculare [19]

Decarboxilarea aminoacizilor
Decarboxilarea aminoacizilor este un proces ireversibil de degradare a aminoacizilor, cu
eliberare de CO2 și formare de amine biogene ‒ R‒CH2‒NH2 (tab. 13.3).

Tabelul 13.3. Funcţiile aminelor biogene [2]

Aminele biogene sunt componente ale membranelor celulare, ale unor coenzime, vitamine,
îndeplinesc funcţia de mediatori, neurotransmiţători etc. Unele amine se comportă ca stimulatori de
creştere, mai cu seamă pentru bacterii şi ciuperci. Aminele formate în plante prin decarboxilarea
aminoacizilor se folosesc la biosinteza aminoacizilor, alcaloizilor şi a altor compuşi azotaţi. Bunăoară,

290
unele amine se transformă în alcaloizi, ca urmare a reacţiilor de metilare, catalizate de enzime metilaze.
În acest mod se formează nicotina din nornicotină, prezentă în frunzele de tutun. Amina tiramina din
orzul încolţit, prin metilare, conduce la formarea alcaloidului hordeina.
Bacteriile din nodozităţile plantelor leguminoase, precum şi unele bacterii lactice
decarboxilează intens acidul glutamic cu formare de acid γ-aminobutiric.
Aminoacizii monoaminodicarboxilici se pot decarboxila, sub influenţa anumitor sisteme
enzimatice, transformându-se în aminoacizi monoaminomonocarboxilici. Astfel, acidul aspartic, în
funcţie de specia de bacterii prezentă în mediul de reacţie, se decarboxilează formând α-alanină şi
respectiv β-alanină.
Aminele se formează în cantitate mare în urma proceselor de putrefacţie a substanţelor proteice,
sub acţiunea microorganismelor. Spre exemplu, din triptofan se formează indolul şi scatolul, substanţe
care determină în mare parte mirosul neplăcut al substanţelor proteice în curs de putrefacţie [3]. De
asemenea, din lizină se formează cadaverină, iar din ornitină ̶ putrescină, două diamine toxice
prezente în carnea alterată. O parte din amine se oxidează şi se transformă în aldehide şi acizi.
Reacţiile de decarboxilare sunt catalizate de enzime specifice, care, în marea lor majoritate au
drept coenzimă piridoxalfosfatul (fig. 13.28).

Fig. 13.28. Reacţii generale de biosinteză a unor neurotransmiţători din aminoacizi [4]; * ̶ etapa comună a reacţiilor
constituie decarboxilarea aminoacizilor (colorată în roz), reacţii catalizate de enzime specifice care au drept coenzimă
piridoxalfosfatul ̶ PLP

291
 Alături de amine şi aminoacizii din plante pot fi supuse unor reacţii de metilare. Pe această cale
se poate forma betaina glicinei sau
trimetilglicina (C5H11NO2 ̶ fig. 13.29), care
reprezintă un aminoacid N-trimetilat. Iniţial
betaina glicinei a fost identificată în rădăcinile de
Fig. 13.29. Structura Fig. 10.30. Structura
trimetilglicinei [14] trimetilaminei [13]
sfeclă-de-zahăr (Beta vulgaris), de la care îşi
trage denumirea. De asemenea, trimetilglicina se
se conţine în seminţele de grâu, frunzele de tutun şi floarea-soarelui. Prin degradarea trimetilglicinei, se
formează trimetilamina (C3H9N), substanţă cu miros de peşte alterat (fig. 13.30). Trimetilamina se
formează în grâul atacat de ciuperca parazită tăciune (Ustilago).

Transaminarea aminoacizilor

Mecanismul transaminării a fost prezentat la biosinteza aminoacizilor (cap.13.2). Procesul de

transaminare constituie unul din mecanismele fundamentale ale metabolismului aminoacizilor şi a
interrelaţiilor metabolice între glucide şi lipide.
Prin dezaminarea, decarboxilarea şi transaminarea aminoacizilor se formează numeroase
substanţe intermediare, importante pentru realizarea unor conexiuni metabolice între proteine, glucide,
lipide, alcaloizi etc. Substanţele intermediare pot fi utilizate la biosinteza diferitor compuşi azotaţi în
funcţie de necesităţile organismului.
Unii aminoacizi (glicina, serina, valina, leucina, fenilalanina, triptofanul, tirozina etc.) se degra
dează şi pe căi specifice. Bunăoară, prin
decarboxilare şi dezaminare simultană, din
aminoacizi se formează alcooli prezenţi în
uleiurile de fuzel din cozile de distilare ale
alcoolului etilic. Acţiunea de degradare
simultană a α-aminoacizilor este exercitată de
Fig. 13.31. Structura Fig. 13.32. Structura către echipamentul enzimatic al drojdiei de
chimică a tirazolului [16] chimică a triptofolului [15] bere. Astfel, din tirozină se formează alcoolul
tirazol (C8H10O2 ̶ fig. 13.31), din triptofan ̶ alcoolul triptofol (C10H11NO ̶ fig. 13.32).
În prima etapă a procesului are loc o dezaminare cu formare de cetoacizi.

Fig. 13.33. Reacţia generală de dezaminare şi decarboxilare simultană a aminoacizilor [3]

În etapa următoare, cetoacizii sub influenţa decarboxilazei din drojdie se transformă în aldehidă,
care prin reducere formează alcooli (fig. 13.33).

292
 13.4. METABOLISMUL AMONIACULUI

Amoniacul format în celula vegetală, ca urmare a proceselor de dezaminare a aminoacizilor şi

amoniacul asimilat din sol de sistemul radicular în cursul procesului de nutriţie, se utilizează, în primul
rând, la biosinteza de aminoacizi şi compuşi azotaţi noi. Excesul de amoniac, fiind toxic pentru celule
este fixat de plantă sub formă de săruri de amoniu
ale acizilor organici, amide ale aminoacizilor
dicarboxilici şi uree. Aceşti compuşi constituie
rezervele de azot amoniacal ale plantei.
Plantele bogate în acizi organici liberi, numite
plante acide (măcriş, revent, begonie etc.) au
capacitatea de a fixa amoniacul sub formă de săruri
de amoniu (oxalat de amoniu, malat de amoniu,
citrat de amoniu, fumarat de amoniu etc.).
Cea mai importantă cale de depozitare a
amoniacului este fixarea acestuia, în special, sub
formă de amide ale acidului aspartic şi glutamic –
asparagina şi glutamina. Amidele sunt derivaţi
funcţionali ai acizilor carboxilici în care grupa ̶ OH
din gruparea carboxilică este înlocuită cu gruparea
aminică ̶ NH2.
Acidul aspartic se formează prin aminarea
reductivă a acidului oxaloacetic, iar acidul glutamic
̶ prin aminarea reductivă a acidului α-cetoglutaric
(fig. 13.34).
Aminarea reductivă a acidului α-cetoglutaric se
realizează în două etape:
1) condensarea acidului α-cetoglutaric cu
amoniacul şi formarea unui iminoacid;
2) reducerea iminoacidului în prezenţa NADH
Fig. 13.34. Reacţia de aminare reductivă a acidului α-
cetoglutaric catalizată de glutamat dehidrogenază [4] + H +
sau NADPH + H+ şi formarea acidului
glutamic.
Formarea glutaminei este un proces cu consum de ATP, alcătuit din două etape (fig. 13.35). În
prima etapă, acidul glutamic intră în reacţie cu ATP-ul formând ADP şi γ-glutamilfosfat, un metabolit
intermediar, care la rândul său interacţionează cu amoniacul, producând glutamină şi fosfor anorganic.
Reacţia de formare a L-glutaminei este catalizată de glutaminsintetază, enzimă prezentă în toate
organismele. Amoniacul fixat sub formă de glutamină şi asparagină nu este toxic şi poate fi eliberat
prin hidroliză enzimatică pentru a fi utilizat în biosinteza compuşilor cu azot sau în menţinerea
echilibrului acido-bazic din plantă. De asemenea, glutamina reprezintă o sursă de grupe aminice în
diferite reacţii anabolice. La animale, amoniacul circulă în sânge sub formă de glutamină, pătrunde în
celulele hepatice şi NH4+ este eliberat în mitocondrii (fig. 13.36).
Reacţiile de fixare a amoniacului sunt reacţii reversibile şi constituie ciclul acidului glutamic
(respectiv, ciclul acidului aspartic). Glutamina şi asparagina sunt prezente în toate organele plantelor
(rădăcini, tulpini, funze, seminţe etc.).

293
Fig. 13.35. Reacţia de formare a glutaminei, catalizată de Fig. 13.36. Reacţia de formare a glutaminei, catalizată
glutaminsintetază [4] de glutaminază [4]

Ciclul ureei
Ciclul ureei sau ciclul ornitinic reprezintă un proces de producere a ureei (NH2)2CO din
amoniac (NH3) la animale, descoperit de Hans Krebs şi Kurt Henseleit în 1932 [17]. Ureea are un rol
biochimic asemănător asparaginei şi glutaminei, adică fixează, păstrează şi transportă azotul în
organism sub formă netoxică. La mamifere ciclul ureei se desfăşoară în ficat.
Ciclul ureei cuprinde cinci reacţii (tab. 13.4): primele două se desfăşoară în mitocondrii, iar trei
̶ în citozol. Reacţia generală a ciclului ureei poate fi prezentată astfel [17]:
NH3 + CO2 + Aspartat + 3ATP + 2H2O → Uree + Fumarat + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi

Tabelul 13.4. Etapele ciclului ureei [17]

Etapa Reactanţi Produse Enzima Localizarea
1 NH3 + HCO3 ̶ +2ATP carbamil fosfat + 2ADP + Pi CPS1 Mitocondrii
2 carbamilfosfat + ornitină citrulină + Pi OTC Mitocondrii
3 citrulină + aspartat + ATP argininsuccinat + AMP + PPi ASS Citozol
4 argininsuccinat Arg + fumarat ASL Citozol
5 Arg + H2O ornitină + uree ARG1 Citozol
* ̶ CPS1 ̶ carbamilfosfat sintetază 1; OTC ̶ ornitin transcarbamilază sau ornitin carbamiltransferază; ASS ̶
argininsuccinat sintetază; ASL ̶ argininsuccinat liază sau arginisuccinază; ARG1 ̶ arginază 1

Ciclul ureei începe în mitocondriile ficatului (anexa 9) [4]. Prima grupă aminică care participă
în ciclu derivă de la amoniacul din matricea mitocondrială, iar a doua grupă aminică derivă de la acidul
aspartic. Acidul glutamic care se formează în rezultatul transaminării α-cetoglutaratului este transportat
în mitocondriile hepatice, iar enzima glutamat dehidrogenaza eliberează grupa aminică sub formă de

294
ion de amoniu (NH4+). O parte din amoniac pătrunde în ficat din intestin, unde se formează în rezultatul
oxidării aminoacizior de către bacterii.
La etapa I, amoniacul din mitocondriile celulare, se utilizează, împreună cu CO2 (în formă de
HCO3 ̶ ), la sinteza carbomilfosfatului în matricea mitocondrială (fig. 13.37). Această reacţie este
catalizată de către enzima carbamilfosfat sintetaza I şi se realizează cu participarea ATP-ului.

Fig. 13.37. Reacţia de formare a carbomilfosfatului [4]

La etapa a II-a se formează citrulină din carbamilfosfat şi ornitină cu eliberare de fosfor

anorganic (Pi). În cadrul reacţiei carbamilfosfatul donează grupa carbomil ornitinei. Apoi, citrulină
trece din matricea mitocondrială în citoplasmă (anexa 9) [4].
La etapa a III-a, citrulina reacţionează cu acidul aspartic, sub acţiunea enzimei argininsuccinat
sintetaza, în prezenţa de ATP, ioni de Mg2+ cu formare de acid argininsuccinic. Acidul aspartic
donează acidului argininsuccinic a doua grupă aminică, iar în urma reacţiei se formează citrulil-AMP
(un metabolit intermediar).
La etapa a IV-a, acidul argininsuccinic este
scindat enzimatic în arginină şi acid fumaric, care
la rândul său se include în ciclul Krebs.
La etapa a V-a, arginina este scindată
hidrolitic, sub acţiunea enzimei arginaza, în uree
şi ornitină, care poate reintra în ciclul ureei.
Fluxul de azot din ciclul ureei la animale
variază în funcţie de modul de alimentare. La
animalele subnutrite şi la cele alimentate în exces
cu proteină se atestă o creştere a ratei de sinteză a
tuturor enzimelor care participă la ciclul ureei.
Reglarea alosterică a cel puţin unei enzime a
ciclului ajustează fluxul azotului. În acest context,
ciclul ureei poate fi reglat la două niveluri (fig.
13.38).
La primul nivel de reglaj, carbomilfosfat
sintetaza, enzima care catalizează prima reacţie
din ciclul ureei, poate fi activată alosteric de către
N-acetilglutamat. Acesta din urmă se sintetizează
din acetil-CoA şi glutamat, reacţie catalizată de
enzima N-acetil sintetaza.
La al doilea nivel de reglaj, arginina activează
enzima N-acetilglutamat sintetaza şi astfel poate
Fig. 13.38. Niveluri de reglare a ciclului ureei [4]
regla activitatea ciclului ureei.
Se cunosc un şir de maladii ereditare care afectează desfăşurarea normală a ciclului ureei.
Bolnavii care suferă de aceste boli nu tolerează alimente cu un conţinut bogat în proteine. Aminoacizii,
care se formează la degradarea proteinelor,sunt dezaminaţi în ficat, formându-se astfel amoniac liber.
Acesta din urmă nu este convertit în uree fiind foarte toxic pentru organism. Aceste boli
ereditare sunt determinate de mutaţii în genele ce codifică enzime care catalizează reacţii ale ciclului
ureei (tab. 13.5).

295
 Tabelul 13.5. Unele boli ereditare umane care afectează ciclul ureei [4]
Denumirea bolii Incidenţa bolii Proces dereglat Enzimă mutantă Simptome şi efecte

Argininemie < 0,5 Biosinteza ureei Arginaza Retard mental

Acidemie < 1,5 Biosinteza ureei Argininsuccinaza Vomitări; convulsii
argininsuccinică
Deficienţă carbamoil < 0,5 Biosinteza ureei Carbamilfosfat Letargie; convulsii;
fosfatsintetaza I sintetaza I moarte prematură

Ciclul ureei şi ciclul Krebs sunt procese interconectate. Acidul fumaric, produs la scindarea
enzimatică a acidului argininsuccinic, este şi un metabolit al ciclului Krebs. Conexiunea dintre aceste
cicluri biochimice poartă denumirea de bicicleta Krebs (fig. 13.39)

Fig. 13.39. Schema generală a bicicletei Krebs [4]

Deşi fiecare ciclu se poate desfăşoară independent unul de altul, conexiunea dintre acestea
depinde de transportul unor metaboliţi cheie care se realizează între mitocondrii şi citoplasmă. Unele
enzime implicate în ciclul Krebs, precum fumaraza sau fumarathidrataza şi malatdehidrogenaza sunt
prezente sub formă de izoenzime în citoplasmă. Acidul fumaric, generat în cadrul procesului de sinteză
a argininei în citoplasmă, poate fi convertit în acid malic. Aceşti compuşi pot fi metabolizaţi în
citoplasmă sau pot fi transportaţi în mitocondrii pentru a fi utilizaţi în ciclul Krebs. Acidul aspartic care
se formează în mitocondrii în urma transaminării dintre acidul oxaloacetic şi acidul glutamic poate fi
transportat în citoplasmă. Acidul aspartic este un donor de azot în reacţiile ciclului ureei catalizate de
către enzima argininsuccinat sintetaza. Aceste reacţii asigură conexiunea aspartat-argininsuccinat
dintre ciclurile ureei şi Krebs.

296
 TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Pentru biosinteza substanţelor azotoase animalele folosesc.................................................................
1.2. Sursa principală de azot în nutriţia plantelor este..........................................................................
1.3. Capacitatea de a fixa azot atmosferic o au procariotele: a)..............; b)..............; c)............; d)...........
1.4. Prin decarboxilarea aminoacizilor se formează.................................................................................
1.5. La bolnavii de albinism este dereglat catabolismul aminoacidului..................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Asparagina este amida acidului aspartic.
2.2. Acidul glutamic este un donor de grupe NH2 în cadrul biosintezei aminoacizilor.
2.3. Plantele şi ciupercile pot asimila azot atmosferic.
2.4. La plante amoniacul se fixează sub formă de amide, la animale – sub formă de uree.
2.5. Azotul din nitraţi este folosit direct de plante pentru sinteza aminoacizilor.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Amoniacul din plante se formează în urma proceselor de:
a) aminare; b) dezaminare; c) decarboxilare; d) transaminare.
3.2. Fosfoenolpiruvat şi eritrozo-4-fosfat sunt precursori ai aminoacizilor:
a) lizină; b) fenilalanină; c) leucină; d) triptofan; e) tirozină.
3.3. Organisme fixatoare de azot atmosferic:
a) plante; b) animale; c) ciuperci; d) bacterii; e) protozoare.
3.4. Fixarea amoniacului molecular sub formă de uree:
a) ciclul Krebs; b) ciclul ornitinic; c) ciclul glioxilic; d) ciclul Calvin.
3.5. Bicicleta Krebs reprezintă legătura dintre:
a) ciclul Krebs şi ciclul glioxilic; b) ciclul Krebs şi ciclul ureei; c) ciclul Krebs şi glicoliză; d) ciclul
Krebs şi gluconeogeneza.

4. Asociaţi. Microorganisme care participă la circuitul azotului în biosferă

Procese Microorganisme
A. Amonificare 1. Pseudomonas 5. Clostridium
B. Nitrificare 2. Azotobacter 6. Nitrobacter
C. Denitrificare 3. Rhizobium
D. Fixarea N2 atmosferic 4. Nitrosomonas

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.
5.1. Alanină; glicină; prolină; dopamină; lizină; metionină.
5.2. Fenilalanină; tiptofan; histidină; tirozină.
5.3. Amonificare; nitrificare; fotosinteză; denitrificare, fixarea NH2.

6. Completaţi tabelul. Anabolismul aminoacizilor

Precursor Grupa de Precursor Grupa de
metabolic aminoacizi metabolic aminoacizi
α-Chetoglutarat A Piruvat D
3-Fosfoglicerat B Fosfoenolpiruvat şi eritrozo-4-fosfat E
Oxaloacetat C Riboză-5-fosfat F

297
7. Scrieţi un referat la tema.
7.1. Circuitul azotului în natură.
7.2. Anabolismul aminoacizilor.
7.3. Catabolismul aminoacizilor.
7.4. Metabolismul amoniacului la plante.
7.5. Metabolismul amoniacului la animale.

GLOSAR

Incidenţă ̶ totalitatea cazurilor de îmbolnăvire provocate de o anumită boală infecțioasă pe o perioadă

dată, raportată la totalul populației.
Izoenzime ̶ diferite variante structurale ale unei enzime care catalizează aceeaşi reacţie chimică.
Tăciune ̶ boală a plantelor cerealiere provocată de o ciupercă parazită care se manifestă prin
distrugerea părților atacate și prin apariția în locul acestora a unei pulberi de culoare neagră.

BIBLIOGRAFIE

1. Duca, M. Fiziologie vegetală. − Chişinău, CEP USM, 2006.- 288 p.

2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea dinamică). –Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1995.-350 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
5. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
6. http: Denitrification //en.wikipedia.org/wiki/Denitrification
7. http: Lipid and Protein Catabolism// classes.midlandstech.edu /carterp / courses / bio225 / chap05 /
lecture5.htm
8. http: Nitrification //en.wikipedia.org/wiki/Nitrification
9. http: Nitrogenase //en.wikipedia.org/wiki/Nitrogenase
10. http: Nitrogen Metabolism //www.uky.edu/~dhild/biochem/24/lect24.html
11. http: Oxidative deamination //en.wikipedia.org/wiki/Oxidative_deamination
12. http: Stage II of Protein Catabolism //catalog.flatworldknowledge.com / bookhub /reader
/2547?e=gob-ch20_s07
13. http: Trimethylamine //en.wikipedia.org/wiki/Trimethylamine
14. http: Trimethylglycine //en.wikipedia.org/wiki/Trimethylglycine
15. http: Tryptophol //en.wikipedia.org/wiki/Tryptophol
16. http: Tyrosol //en.wikipedia.org/wiki/Tyrosol
17. http: Urea cycle //en.wikipedia.org/wiki/Urea_cycle
18. http: Vitamin B6 //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_B6
19. Анисимов, А., Леонтьева, А., Александрова, И., Каманина, М., Бронштейн, Л. Основы
биохимии. Учебник для вузов. –Москва: Высшая школа, 1986.-551 с.

298
CAPITOLUL 14. METABOLISMUL ACIZILOR NUCLEICI ŞI BIOSINTEZA
PROTEINELOR

14.1. Replicarea ADN-ului

14.2. Reparaţia ADN-ului
14.3. Transcripţia
14.4. Modificările posttranscripţionale ale ARN-ului
14.5. Translaţia

14.1. REPLICAREA ADN-LUI

Replicarea ADN-lui e un proces molecular prin care se realizează reproducerea moleculelor de

ADN: dintr-o moleculă mamă de ADN se formează două molecule fiice identice de ADN. În urma
replicării are loc transmiterea exactă a mesajului genetic de la o generaţie de celule la alta, astfel încât
toate celulele organismului pluricelular conţin aceeaşi informaţie ereditară. Procesul de replicare a
ADN-ului are loc în intervalul dintre două diviziuni celulare succesive, care se numeşte interfază.
Replicarea ADN-ului se caracterizează prin următoarele proprietăţi [2]:
 sinteza începe în anumite locuri ale ADN-ului care se
numesc situri de iniţiere a replicării ̶ ori (engl. ̶ origin);
 catena nouă a ADN-ului se sintetizează pe catena
matrice în conformitate cu principiul complementarităţii (A =
T; T = A; G ≡ C; C ≡ G);
 replicarea ADN-ului se desfăşoară după modelul
semiconservativ: fiecare din cele două catene ale moleculei de
ADN este folosită ca matrice pentru sinteza unei catene noi (fig.
14.1);
 sinteza ADN-ului este bidirecţionată;
 polimerizarea nucleotidelor are loc doar în direcţia
5'→3';
 la sinteza ADN-ului participă mai mulţi factori proteici.
Pentru sinteza unei catene noi de ADN este necesară
prezenţa următoarelor componente ale aparatului de replicare:
 matrice ADN care poate fi atât monocatenară, cât şi
bicatenară;
 dezoxiribonucleozid trifosfaţi (ATP, CTP, GTP, TTP);
 complex proteic de replicare ̶ replizomă;
Fig. 14.1. Replicarea semiconservativă a  gruparea 3'-OH a dezoxiribozei acidului nucleic, la care
moleculei de ADN [1] se asociază baza azotată a nucleotidei vecine.
Sinteza ADN-ului se poate realiza atât in vivo, cât şi in vitro, în condiţii acelulare, prin metoda
reacţiei în lanţ a polimerazei (engl. PCR ̶ polymerase chain reaction). ADN-polimeraze izolate din
celule şi primeri ADN sintetizaţi artificial pot fi utilizate pentru a iniţia sinteza ADN-ului in vitro.
Metoda PCR permite producerea in vitro a unui număr enorm de copii ale unei gene sau ale unui
fragment din genă.
Proteinele aparatului de replicare
Replicarea ADN-ului este asigurată de activitatea unui complex proteic replizoma [13]. Acest
complex include ADN helicaza, topoizomeraze (ghiraze), proteine ce se leagă de ADN monocatenar
(proteine SSB), ADN primaza, ADN polimeraza, ADN ligaza (fig. 14.2).

299
 Fig. 14.2. Enzimele implicate în replicarea ADN la eucariote [8]

ADN-helicazele realizează despiralizarea şi denaturarea locală a moleculei de ADN folosind

energia hidrolizei ATP-ului. Pe lângă replicarea ADN-ului, sunt mai multe procese celulare, precum
transcripţia, translaţia, recombinarea ADN-ului, reparaţia ADN-ului care necesită separarea catenelor
de acizi nucleici şi funcţionarea helicazelor. Se cunosc 95 de helicaze codificate de genomul uman: 31
helicaze ADN şi 64 helicaze ARN [10].
Topoizomerazele de tip I scindează
legăturile fosfodiesterice ale unei catene,
relaxând helixul dublu de ADN,
previnindu-se astfel superspiralizarea
ADN.
Topoizomerazele de tip II (ghiraze)
clivează ambele catene ale moleculei de
ADN.
Proteinele ce se leagă de ADN
monocatenar sau proteine SSB (engl. ̶
Single Strand Binding) ̶ sunt factori ce
Fig. 14.3. Stabilizarea monocatenei de ADN în timpul replicării [2] stabilizează catenele de ADN în regiunile
denaturate şi împiedică refacerea structu-
rii bicatenare prin unirea celor două catene, sau în cadrul aceleaşi catene în regiunile cu secvenţe
palindromice (fig. 14.3).
ADN primaza este enzima care iniţiază replicarea ADN-ului prin sinteza unei secvenţe de 11 ̶ 12
ribonucleotide, care se numeşte ARN-primer (primer). Helicazele împreună cu ADN primaza formează
complexul proteic primozom.
ADN-polimerazele sunt enzime capabile să sintetizeze catene noi de ADN pe catenele matrice.
Au fost descoperite mai multe clase de ADN-polimeraze: α, β, γ, δ, ε – la eucariote şi I, II şi III ̶ la
procariote (tab. 14.1).
Tabelul 14.1. Caracteristica ADN-polimerazelor la eucariote [2]
ADN- α δ ε β γ
polimeraza
Localizarea Nucleu Nucleu Nucleu Nucleu Mitocondrii
Funcţia Sinteza Sinteza Reparaţie Reparaţie Replicare
sintetică primerilor ADN-ului
Funcţia ̶ Exonuclează Exonuclează ̶ Exonuclează
suplimentară

300
 Activitatea ADN-polimerazelor are următoarele particularităţi:
 sinteza se produce doar în direcţia 5'→3' prin adăugarea nucleotidei la gruparea 3'-OH a
pentozei (fig. 14.4);
 pentru sinteză se utilizează precursori trifosfaţi, care pierd în reacţie două grupe fosfat;
 ADN-polimeraza nu poate iniţia sinteza unei catene noi de ADN, aceasta are capacitatea doar
de a extinde o catenă preexistentă de ADN sau ARN-primer.

Fig. 14.4. Schema generală a activităţii ADN-polimerazelor [4]

În anul 1956 Arthur Kornberg a izolat la bacteria E. coli ADN-polimeraza I, enzima care
catalizează procesul de polimerizare a nucleotidelor în cadrul replicării ADN-lui. Pentru această desco-
perire savantului i s-a decernat premiul Nobel pentru fiziologie sau medicină în
1959 [11]. Arthur Kornberg a împărţit premiul Nobel cu Severo Ochoa care a
descoperit enzima ARN polimeraza şi a realizat biosinteza artificială a ARN-lui. În
anul 1970 unul dintre fiii lui Arthur Kornberg − Thomas Kornberg a descoperit
enzimele ADN polimeraza II şi III la E.coli [11]. Pe lângă activitatea sintetică,
ADN-polimeraza conţine subunităţi structurale care posedă o activitate nucleazică;
realizează scindarea ARN-primerului din fragmentele de ADN sintetizate sau
excizia nucleotidelor în procesul de corecţie a erorilor comise în timpul replicării.
Arthur Kornberg ADN-ligaza este enzima ce leagă capetele fragmentelor de ADN sintetizate prin
formarea legăturilor 3'→5' fosfodiesterice.

Mecanismele şi etapele replicării ADN-ului

Iniţiera replicării ADN-ului are loc în punctul sau locusul ori (engl. ̶ origin). Acesta este o
unitate autonomă de replicare cu o secvenţă specifică de nucleotide. Locusul de origine a replicării se
numeşte replicon. La eucariote ADN-ul conţine mai mulţi repliconi (tab. 14.2).
La procariote punctul de origine este fixat de membrana plasmatică, iar la eucariote se fixează
cu metaloproteine de axa proteică a cromozomilor SAR (engl. ̶ Scaffold Associated Regions).

301
 Tabelul 14.2. Caracteristici ale repliconilor la diferite specii [2]
Organismul Numărul de Lungime medie, Viteza replicării,
repliconi kb pb/min
Bacterie (Escherichia coli) 1 4200 30 000
Levură (Schizosaccharomyces pombe) 500 40 3600
Musculiţă de oţet (Drosophila melanogaster) 3500 40 2600
Şoarece (Mus musculus) 25 000 150 2200
Om (Homo sapiens) 10 ̶ 10
5 6
100 ̶ 1000 3000

Sinteza ADN-ului începe cu despiralizarea catenelor de ADN şi formarea unei structuri în

formă de litera Y ̶ furcă de replicare (fig. 14.2). La bacterii care au un singur punct ori pe molecula
circulară de ADN, despiralizarea catenelor determină formarea unei structuri theta în formă de litera
alfabetului grecesc theta ̶ θ (fig. 14.5).

Fig. 14.5. Modelul theta (θ) de replicare a ADN-ului la procariote [4]

Fiecare catenă reprezintă o matrice pentru catena nou formată. Despiralizarea este necesară
pentru expunerea bazelor celor două catene astfel încât noile nucleotide să se împerecheze cu
nucleotidele catenei matrice în baza principiului complementarităţii: A = T; T = A; C ≡ G; G ≡ C.
Sinteza ADN-ului se realizează bidirecţional ̶ de la fiecare punct de origine se formează două furci
replicative în direcţii opuse faţă de origine.
După asocierea complexului multifermentativ replizoma de situl ori, aceasta se deplasează de-a
lungul ADN-ului şi efectuează sinteza pe ambele catene ale furcii. Pe catena matrice 3'→5' (catena
lider) catena fiică se sintetizată neîntrerupt în direcţia 5'→3', iar pe catena matrice 5'→3' (catenă
întârziată) catena fiică se sintetizată discontinuu, pe fragmente, care se numesc Okazaki, tot în direcţia
5'→3'. Lungimea acestor segmente la procariote este de 1000 ̶ 2000 de nucleotide, iar la eucariote ̶
100 ̶ 200 de nucleotide [2].
Replicarea ADN-ului la eucariote este alcătuită din următoarele stadii: iniţierea sintezei ADN-
ului, elongarea catenei de ADN şi terminarea sintezei ADN-ului.
1. Iniţierea sintezei ADN-ului include următoarele etape:
 ataşarea replizomului la punctul de origine al replicării şi despiralizarea locală a moleculei
bicatenare de ADN de către helicaze;
 sinteza ARN-primerului – o secvenţă scurtă de ribonucleotide (11 ̶ 12), de către enzima ADN-
primaza;
 adăugarea dezoxiribonucleotidelor complementare matriţei la capătul 3′ al primerului realizată
de enzima ADN polimeraza.
2. Elongarea catenei de ADN se caracterizează prin alungirea catenelor nou-sintetizate,
realizată de enzima ADN-polimerază, care se deplasează rapid de-a lungul catenelor de ADN. Etapele
principale ale acestui stadiu sunt următoarele:
 creşterea continuă a catenei lider;
 sinteza discontinuă a fragmentelor Okazaki;
 controlul erorilor de împerechere a bazelor în timpul replicării şi înlăturarea lor, înfăptuită de o
exonucleaza 3′→5′ din componenţa ADN-polimerazei.

302
 3. Terminarea sintezei ADN-ului include următoarele etape:
 înlăturarea ARN-primerilor de către o componentă endonucleazică 5′ → 3′ a polimerazei;
 înlocuirea golurilor de către ADN-polimerază;
 unirea capetelor fragmentelor catenelor de ADN sintetizate cu ajutorul enzimei ADN-ligaza.
O particularitate a replicării ADN-ului la eucariote este că capătul 5′ al catenei noi-sintetizate
este mai scurt, deoarece nu se poate completa golul după înlăturarea primerului de la ultimul fragment
Okazaki. Astfel apare riscul ca în generaţiile următoare de molecule să se scurteze cromozomii, fapt
care ar cauza pierderea informaţiei genetice de la capătul cromozomilor. Pentru evitarea pierderilor de
secvenţe terminale ale ADN-ului, capătul cromozomului posedă un telomer (o structură specifică ̶
cap.3) cu un mecanism propriu de reproducere. Regiunile telomerice ale cromozomilor se replică după
un mecanism special, cu participarea enzimei telomeraza, formată dintr-o proteină cu funcţie de
reverstranscripţie ce conţine ARN în calitate de matrice (fig. 14.6).

Fig. 14.6. Mecanismul acţiunii enzimei telomeraza [2]

La etapă I are loc asocierea telomerazei la capătul 3' al catenei lider din regiunea telomerică.
Ulterior enzima extinde catena, utilizând ca
matrice ARN telomerazic. Procesul de extindere
a capătului 3' se repetă de mai multe ori. Catena
complementară a ADN-ului telomeric este
sintetizată după principiul catenei întârziate de
ADN-polimerază. Enzima telomeraza a fost
descoperită de către Carol Greider şi Elizabeth
Blackburn în 1984 la ciliatul Tetrahymena [17].
Carol Greider Elizabeth Jack Szostak Carol Greider şi Elizabeth Blackburn împreună
Blackburn
cu Jack Szostak au primit premiul Nobel pentru
fiziologie sau medicină în 2009 pentru elucidarea rolului telomerilor şi a enzimei telomeraza în
protecţia cromozomilor la organismele eucariote [11].

303
 14.2. REPARAŢIA ADN-ULUI

Reparaţia ADN este un proces de restabilire a leziunilor din moleculele de ADN care asigură
păstrarea intactă a materialului genetic de-a lungul mai multor generaţii. Acest proces este determinat
de particularităţile de structură a moleculelor de ADN ̶ existenţa a două catene complementare şi
antiparalele. În structura moleculelor de ADN se pot realiza două tipuri de schimbări: substituţia unei
nucleotide şi modificări structurale.
Substituţia unei nucleotide poate să apară în urma erorilor în cadrul replicării din cauza
împerecherii necomplementare a bazelor (C=A) sau datorită transformărilor chimice ale bazelor
azotate. Spre exmplu, dezaminarea citozinei conduce la formarea uracilului (C → U). Acest tip de
schimbări nu afectează procesele de replicare sau transcripţie.
Modificările structurale se formează în rezultatul apariţiei legăturilor covalente nespecifice între
nucleotidele aceleiaşi catene sau din catene opuse. De exemplu, razele ultraviolete conduc la apariţia
dimerilor pirimidinici – legături între resturile de baze azotate pirimidinice (citozină şi timină) vecine,
de pe aceeaşi catenă. Astfel de schimbări pot împiedica replicarea ADN-ului şi transcripţia.
Sistemele principale de reparaţie a ADN-ului sunt următoarele: reparaţia prin excizie; reparaţia
directă; fotoreactivarea; reparaţia prin recombinare; reparaţia inducibilă SOS.

Fig. 14.7 A. Reparaţia prin excizia unei nucleotide [2] Fig. 14.7 B. Reparaţia prin excizia unui fragment [2]

1. Reparaţia prin excizie constă în recunoaşterea de către enzime a fragmentelor denaturate şi

înlăturarea fragmentului monocatenar defect. Ulterior are loc restabilirea catenei lezate cu ajutorul
ADN-polimerazei, utilizându-se ca matrice catena intactă. ADN-ligaza uneşte fragmentul nou-sintetizat
cu restul moleculei, restabilind integritatea ei (fig. 14.7).
2. Reparaţia directă se întâlneşte foarte rar şi constă în revenirea moleculei la starea iniţială. De
exemplu, la aminarea uracilului se formează citozină (U→C).

304
 3. Fotoreactivarea este larg răspândită în natură şi constă în înlăturarea dimerilor pirimidinici
cu ajutorul unei enzime dependente de lumină.
4. Reparaţia prin recombinare constă în excizia fragmentului defectat, urmată de importarea
secvenţei corespunzătoare normale dintr-o moleculă omoloagă de ADN. Dimerul pirimidinic după
recombinare este înlăturat prin mecanismul reparării prin excizie (fig. 14.7).
5. Reparaţia inducibilă SOS este un sistem de reparaţie a ADN-ului care funcţionează ca
răspuns la acţiunea unor factori de stres. De exemplu, la bacteria E.coli sub acţiunea şocului termic sau
a apariţiei dimerilor pirimidinici se sintetizează proteina RecA-proteaza, cantitatea căreia este reglată
de activitatea altei proteine – LexA. Proteina LexA se leagă la o secvenţă de ADN numită blocul SOS
care blochează sinteza enzimelor de reparaţie. Proteina RecA-proteaza, fiind în cantitate mare,
hidrolizează proteina LexA, şi activează unele gene ce codifică proteine de reparaţie (circa 15 la
număr). Răspunsul celulei se produce foarte rapid – timp de câteva minute. La etapa a II-a se
sintetizează în exces proteina LexA, care blochează sinteza RecA-proteazei şi peste 30 ̶ 60 de minute
sistemul de reparaţie se inactivează. Mecanismul de reparaţie SOS intervine în cazul unui număr mare
de leziuni ale ADN-ului. Scopul mecanismului SOS este completarea golurilor prin mecanisme de exci-
zie sau recombinare. Acest tip de reparaţie nu este întotdeauna foarte
exact, iar principiul complementarităţii nu se respectă în toate cazurile.
Ca rezultat, moleculele reparate prin mecanismul SOS pot conţine erori.
Se cunosc maladii ereditare umane cauzate de dereglări în replicarea şi
reparaţia ADN-ului. Spre exemplu, bolnavii de xerodermă pigmentată
au o mutaţie în gena enzimei ADN-polimeraza care participă la reparaţia
ADN-ului. Oamenii care suferă de xerodermă pigmentată sunt
Fig. 14.8. Fetiţă de 8 ani hipersensibili la lumina solară, în special la razele ultraviolete şi se
bolnavă de xerodermă îmbolnăvesc de cancer de piele. Xerodermă pigmentată este determinată
pigmentată [19] de deficienţa mecanismelor de reparaţie a ADN-ului prin excizie.

14.3. TRANSCRIPŢIA

Informaţia genetică cu privire la structura proteinelor şi a enzimelor se conţine în moleculele de

ADN din nucleul celular. Însă biosinteza proteinelor şi enzimelor se realizează în citoplasmă pe
ribozomi. Prin urmare, mesajul genetic codificat în succesiunea nucleotidelor de ADN trebuie transcris
mai întâi într-o moleculă intermediară care este reprezentată de ARN mesager. Aceste molecule se
deplasează din nucleu, prin porii membranei nucleare, în citoplasmă pe ribozomi acolo unde se
utilizează în calitate de matrice pentru biosinteza proteinelor în conformitate cu codul genetic (cap. 3).
Acest concept de realizare a informaţiei genetice a primit denumirea de dogma centrală a biologiei
moleculare (fig. 14.9 A, B), şi a făcut posibilă înţelegerea modului în care genele determină sinteza
unor biomolecule.

305
Fig. 14.9 A. Dogma centrală a biologiei Fig. 14.9 B. Schema generală a biosintezei proteinelor la eucariote
moleculare [6] [9]; * ̶ A ̶ Transcripţie; B ̶ Translaţie

În acest context a fost redefinit şi conceptul de genă. Astfel, s-a demonstrat experimental că
gena reprezintă un segment al moleculei de ADN (sau ARN la unele virusuri), care codifică sinteza
unei macromolecule specifice: polipeptid, ARNr, ARNt, ARNnm. Genele care codifică nemijlocit
sinteza proteinelor de structură sau a enzimelor au primit denumirea de gene structurale, acestea fiind
alcătuite din regiuni transcrise şi reglatoare (fig. 14.10).

Fig. 14.10. Organizarea structurală a genelor structurale la eucariote [2]

Biosinteza proteinelor se realizează în două stadii: transcripţia şi translaţia (fig. 14.9 B).
Transcripţia reprezintă un proces de biosinteză a moleculelor de ARN pe o catenă matrice de
ADN. Prin transcripţie, se sintetizează mai multe tipuri de ARN, cu funcţii diferite (cap. 3.3):
 ARN mesager (ARNm);
 ARN ribozomal (ARNr);

306
  ARN de transfer (ARNt);
 ARN nuclear mic (ARNnm).
De regulă, doar una din cele 2 catene ale ADN-ului, catena (3'→5') este transcrisă (fig. 14.11).
Această catenă constituie o matrice pentru sinteza ARN-lui monocatenar şi poartă denumirea
de catenă anticodogenă. Catena antiparalelă de ADN (5'→3') nu este transcrisă şi se numeşte codogenă
sau informaţională. Succesiunea nucleotidelor în catena de ADN (5'→3') coincide cu succesiunea
nucleotidelor din molecula de ARNm.

Fig. 14.11. Schema generală a procesului de transcripţie [3]

Sinteza ARN-ului pe matricea ADN (3'→5') se desfăşoară în direcţia (5'→3'), după principiul
complementarităţii (A=U; T=A; G≡C; C≡G), de către enzime ARN-polimeraze. Produsul primar al
transcripţiei este o moleculă de ARNm-precursor sau transcript primar. Între procariote şi eucariote
există diferenţe nete în privinţa modului în care se realizează transcripţia [1].
La procariote, transcripţia:
1) are loc concomitent cu translaţia, informaţia genetică fiind prezentă în citoplasmă, acolo unde
este şi utilizată;
2) se realizează de o singură enzimă ARN-polimeraza, iar moleculele de ARN sintetizate nu sunt
supuse unor modificări posttranscripţionale.
La eucariote, transcripţia:
1) este decalată în timp şi în spaţiu de translaţie, deoarece are loc în nucleu, în timp ce proteinele
sunt sintetizate în citoplasmă;
2) se realizează de trei ARN-polimeraze diferite (fig. 14.12):
 ARN-polimeraza I ̶ transcrie genele care codifică ARNr 5,8S, 18S, 28S;
 ARN-polimeraza II ̶ transcrie gene care codifică ARNm tradus în proteine şi ARNnm;
 ARN-polimeraza III ̶ transcrie gene care codifică ARNr 5S, ARNt, precum şi unele tipuri de
ARNnm;
3) ARN-polimeraza este prezentă şi în organitele citoplasmatice (în cloroplaste şi mitocondrii);
4) are ca rezultat sinteza unor precursori numiţi transcripţi primari, care ulterior sunt supuşi unor
modificări chimice posttranscripţionale.

307
 Fig. 14.12. Tipurile de ARN-polimeraze care catalizează sinteza ARN-ului [4]; * ̶ α-Amanitină ̶ toxină a ciupercii
Amanita phalloides care inhibă activitatea ARN-polimerazelor II şi III; ARNm-p ̶ ARNm-precursor; ARNnm-p ̶
ARNnm-precursor

Procesul transcripţiei presupune:

 copierea unei singure catene din segmentul de ADN care reprezintă gena;
 dezrăsucirea moleculei de ADN, pentru ca ARN-polimeraza să aibă acces la nucleotide, iar
catena de ADN să poată fi utilizată ca matrice pentru sinteza ARN-ului şi refacerea helixului dublu a
moleculei de ADN pe măsură ce gena a fost transcrisă;
 iniţierea şi stoparea sa la nivelul unor regiuni specifice ale ADN-ului (promotori şi terminatori)
recunoscute de enzima ARN-polimeraza;
 participarea unor factori proteici care reglează rata şi viteza transcrierii genelor ̶ amplificatori,
atenuatori (engl. enhancer; silencer);
 factorii proteici pot interacţiona cu secvenţe reglatoare de ADN localizate la o distanţă mare de
promotorul genei transcrise (fig. 14.13).

Fig. 14.13. Schema de organizare a secvenţelor reglatoare şi a promotorului genei la eucariote [20]

Enzimele ARN-polimeraze se caracterizează prin următoarele proprietăţi:

 recunosc catena şi gena care trebuie transcrise;
 nu pot iniţia de unele singure sinteza ARN-ului celular, ci doar împreună cu factori proteici cu
care se asociază în complexe specifice;
 iniţiază sinteza ARN-ului în lipsa unui primer, spre deosebire de ADN-polimeraze;
 utilizează în calitate de unităţi de polimerizare ribonucleozid trifosfaţi: ATP, GTP, CTP, UTP;
 recunosc secvenţe specifice de nucleotide care marchează stoparea transcripţiei.
Transcripţia anumitor regiuni din genom se află sub un control foarte riguros, astfel încât unele
gene funcţionează numai în anumite tipuri de celule sau în stadii specifice de dezvoltare ale
organismului.

308
 Pentru descoperirea enzimei ARN-polimeraza şi realizarea biosintezei ARN-ului in vitro,
savantului Severo Ochoa i s-a decernat premiul Nobel pentru fiziologie sau medicină în 1959, iar în
anul 2006 Richard Kornberg a primit premiul Nobel pentru chimie, pentru studierea bazelor moleculare
ale transcripţiei la eucariote [11].
La transcripţia organismelor eucariote participă promotorul genei, enzima ARN-polimeraza II,
factori generali de transcripţie, secvenţe de ADN care interacţionează cu diferite proteine reglatoare
(fig. 14.14).
Au fost izolaţi şase factori generali de transcripţie ̶ TFIIA (engl. TF – Transcription Factor, II
– gene clasa II), TFIIB, TFIID, TFIIE, TFIIF, TFIIH, care împreună cu enzima ARN-polimeraza II pot
iniţia transcripţia în sisteme acelulare in vitro. Aceşti factori de transcripţie au o structură complexă.
Bunăoară, factorul TFIID conţine proteine TBP (engl. TATA box binding protein) care se asociază cu
circa opt molecule denumite TAF (engl. TATA associate factors). La mamifere ARN-polimeraza II este
alcătuită din 12 ̶ 14 polipeptide, iar masa moleculară a acestui complex enzimatic atinge 600 kD. În
componenţa complexului de transcripie intră şi proteine care se asociază cu enzima ARN-polimeraza şi
participă la decompactizarea moleculei de ADN ̶ SRB (engl. suppressors of RNA Pol II), SWI/SNF
(fig. 14.13 B). Factorul de transcripţie TFIIH se leagă cu proteine participante la reparaţia ADN-ului
(excizia nucleotidelor).
Se cunosc şi factori specifici de transcripţie care recunosc secvenţe ale promotorilor genelor ce
funcţionează în anumite ţesuturi. Factorii respectivi sunt implicaţi în decondensarea cromatinei,
eliberarea promotorului şi activarea factorilor generali de transcriere.

Mecanismul şi etapele transcripţiei genelor structurale la eucariote

Transcripţia este un proces care include următoarele etape: iniţierea transcripţiei, elongarea
catenei de ARN, terminarea transcripţiei.
1. Iniţierea transcripţiei include următoarele procese: formarea complexului de iniţiere a
transcripţiei, ataşarea la complexul proteic a enzimei ARN-polimeraza II, terminarea iniţierii
transcripţiei.
1.1. Formarea complexului de iniţiere a transcripţiei:
 ataşarea la promotor a factorilor specifici de transcriere;
 legarea factorului de transcripţie TFIID (TBP) la boxa promotorului TATA;
 legarea factorului de transcripţie TFIIA proximal, care stabilizează complexul TBP-boxa TATA;
 în faţa factorului TBP se ataşează factorul TFIIB, care are activitate de ATP-ază, participă la
denaturarea ADN şi face posibilă citirea matricei de ADN de către ARN-polimeraza II;
 pentru menţinerea complexului de iniţiere în stare activă TBP interacţionează cu o proteină
intensificatoare aducând enhancerul lângă promotor (fig. 14.14 C).
1.2. Ataşarea la complexul proteic a enzimei ARN polimeraza II este activată de factorul TFIIF,
care îndeplineşte şi funcţia de helicază ATP-dependentă, denaturând local ADN-ul:
 ataşarea factorilor TFIIE şi TFIIH, care permit ARN-polimerazei să se deplaseze de-a lungul
catenei matrice de ADN;
 citirea primei nucleotide (+1) a catenei de ADN şi incorporarea primei ribonucleotide în
molecula de ARN, care de regulă este un ATP.
1.3. Terminarea iniţierii transcripţiei se realizează prin formarea primei legături fosfodiesterice
în molecula de ARN.

309
Fig. 14.14. A ̶ Procesul de iniţiere a transcripţiei; B ̶ Proteine care interacţionează cu promotorul genei la
eucariote; C ̶ schema organizării regiunii de control a genei la eucariote (secvenţe reglatoare şi promotorul); D ̶
Modelul de acţiune a proteinei GAL4 care activează transcripţia la drojdii [20]

2. Elongarea catenei de ARN. Primul eveniment al acestei etape constă în modificarea

configuraţiei complexului proteic de transcripţie. Astfel, de la enzima ARN-polimeraza II se eliberează
factorii TFIIB şi TFIIE, factorii TFIIF şi FTIIH rămânând ataşaţi. Factorul TFIIH este considerat factor
de elongare, având activitate de helicază ATP-dependentă, de kinază şi poate fi implicat în repararea
ADN.
ARN polimeraza II citeşte catena de ADN 3'→5' şi polimerizează ribonucleotidele în direcţia
5'→3'. La începutul fazei de elongare la ARN-polimeraza II se ataşează factorul TFIIS care are un rol
în evitarea eliberării premature a ARN-polimerazei. În spatele ARN-polimerazei, de-a lungul catenei de
ARN se deplasează un factor proteic de eliberare.
La promotor rămân ataşaţi factorii proteici FTIID, FTIIA şi proteina intensificatoare. Acestea
sunt necesare pentru ataşarea altor molecule de ARN-polimerază II care vor participa la sintetiza altor
molecule de ARN, până la recepţionarea semnalelor moleculare care blochează transcripţia.
3. Terminarea transcripţiei. Când enzima ARN-polimeraza ajunge la secvenţa terminatorului
aceasta transcrie şi secvenţa palindromică. Molecula de ARN formează o buclă care încetineşte
deplasarea ARN-polimerazei. În consecinţă, ARN-polimeraza interacţionează cu factorul de eliberare
ceea ce condiţionează disocierea complexului ADN, ARN, ARN-polimerază.
În anul 1970 savanţii David Baltimore, Renato Dulbecco şi Howard Temin au descoperit
enzima reverstranscriptaza sau revertază care catalizează sinteza ADN-ului pe o catenă matrice de
ARNm. Procesul de sinteza a ADN-ului pe o matrice de ARNm se numeşte transcripţie inversă sau
reverstranscripţie, iar ADN-ul sintetizat se numeşte ADN complementar (ADNc).

310
 Descoperirea procesului de
reverstranscripţie, precum şi a enzimei
revertaza, a avut o importanţă ştiinţifică
deosebită deoarece s-au pus bazele
elaborării tehnicii de sinteză artificială a
genelor în sisteme acelulare şi a devenit
posibilă înţelegerea modului în care are loc
reproducerea virusurilor ARN (ribovirusuri
David Baltimore Renato Dulbecco Howard Temin ̶ oncovirusuri, virusul HIV) etc.
Pentru această descoperire savanţilor li s-a decernat premiul Nobel pentru fiziologie sau
medicină în 1975 [11].

14.4. MODIFICĂRILE POSTTRANSCRIPŢIONALE ALE ARN-ULUI

În nucleu produsul primar al transcripţiei (ARNm precursor), înainte de a fi transportat în

citoplasmă la ribozomi, este supus unor modificări chimice posttranscripţionale, care poartă denumirea
de maturarea ARNm sau processing (14.15). Processing-ul este un proces care se desfăşoară în nucleu,
este catalizat de enzime specifice şi este alcătuit din următoarele etape:
 modificarea chimică a capătului 5' al moleculei de ARNm precursor (cap-are, engl. cap ̶
capac);
 modificarea chimică a capătului 3' a moleculei de ARNm precursor (poliadenilare);
 înlăturarea intronilor şi legarea exonilor (splicing, engl. splicing ̶ lipire).

Fig. 14.15. Organizarea structurală, transcripţia şi processing-ul genei fosfoenolpiruvat carboxikinaza (engl. PEP-CK)
[4]; * ̶ AENm-p ̶ ARNm-precursor

1. Cap-are. Modificarea capătului 5' al transcriptului primar începe în timpul transcripţiei. După
sinteza unui fragment de ARN cu lungimea 30 baze enzima guanilat transferaza adaugă o nucleotidă
cu guanină (GTP) metilată printr-o legătură nespecifică 5'-5' la prima nucleotidă din ARN (de regulă o
adenină). Structura m7GpppN poartă denumirea de CAP (fig. 14.16 A) şi îndeplineşte următoarele
funcţii:
 asigură stabilitate moleculei de ARN datorită legăturii nespecifice 5-5, protejând-o astfel de
acţiunea enzimelor ARN-aze;
 reprezintă un sit de recunoaştere pentru ribozomi în iniţierea translaţiei.
2. Poliadenilare. La capătul 3' molecula de ARNm precursor conţine o secvenţa palindromică în
formă de buclă. La 11 ̶ 30 baze de la situl AAUAAA molecula este clivată de o enzimă endonuclează,

311
iar o altă enzima – poly (A)-polimeraza adaugă 100 ̶ 200 resturi de nucleotide ce conţin adenină.
Această structură se numeşte coadă Poly-A (fig. 14.16 B) şi îndeplineşte următoarele funcţii:
 asigură stabilitate capătului 3' al moleculei de ARNm;
 controlează transferul moleculei de ARNm din nucleu în citoplasmă (ARNm se asociază cu
proteine specifice, recunoscute de complexul porului nuclear).

Fig. 14.16 A. Structura moleculară a cap-ului [4] Fig. 14.16 B. Structura moleculară a cozii Poly-A [4]

3. Splicing. În anul 1977 savanţii Phillip Sharp şi Richard Roberts au stabilit că genele la
eucariote au o structură mozaicată [16].
Biochimistul american Walter Gilbert a propus
nomenclatura pentru segmentele informaţionale de genă
transcrise în ARNm şi traduse în proteine − exoni şi fragmentele
de genă non-informaţionale transcrise în ARNm dar netraduse în
proteine – introni (fig. 14.10; 14.15). Pentru descoperirea
structurii mozaicate a genelor şi a fenomenului de splicing
savanţilor Phillip Sharp şi Richard Roberts li s-a decernat
premiul Nobel pentru fizilologie sau medicină în 1993 [11].
Phillip Sharp Richard Roberts Înlăturarea intronilor din ARNm precursor şi unirea exonilor are
loc în nucleu, cu participarea unui complex ribonucleoproteic de-
numit splicesom. Componentele acestui complex macromolecular sunt reprezentate de molecule mici
de ribonucleoproteide nucleare (engl. small nuclear ribonucleoprotein particles ̶ snRNP) de 5 tipuri ̶
U1, U2, U4, U5 şi U6. Acestea sunt alcătuite din numeroase proteine şi o moleculă de ARNnm (fig.
14.17).

312
Fig. 14.17. Schema generală a Fig. 14.18. Schema generală a mecanismului splicing-ului [12]
organizării splicesomului [4]

Intronii sunt recunoscuţi după secvenţa GU la capătul 5' şi secvenţa AG la extremitatea 3' a
moleculei de ARNm precursor (fig. 14.18). În cadrul intronului este prezentă, de asemenea, o secvenţă
importantă în realizarea splicing-ului care se numeşte situl buclei. Splicing-ul se desfăşoară în câteva
etape [2]:
 legarea ribonucleoproteidei U1 la situl GU al intronului;
 legarea ribonucleoproteidei U2 de o adenină din interiorul intronului (situl buclei);
 asocierea ribonucleoproteidelor U4,U5,U6 cu U1 şi U2. În rezultat se formează o buclă prin
unirea capătului 5' al intronului cu adenina printr-o legătură nespecifică 5'–2';
 eliberarea ribonucleoproteidei U4 din complex duce la clivarea capătului 3' al intronului.
Intronul este înlăturat sub formă de lasou împreună cu proteinele U2, U5, U6;
 formarea legăturilor fosfodiesterice 3'–5' între capetele exonilor.
Aşadar, în rezultatul splicing-ului se formează un ARNm, care ulterior se transferă în
citoplasmă şi se utilizează în calitate de matrice pentru sinteza proteinei.
La eucariote există mai multe tipuri de splicing [2]: spicing constitutiv, splicing alternativ,
splicing prin amestec de exoni, trans-splicing.
1. Splicing-ul constitutiv înlătură toţi intronii din ARNm precursor, iar exonii sunt uniţi în
ordinea în care erau localizaţi în genă.
2. Splicing-ul alternativ se realizează prin selecţia exonilor şi/sau eliminarea diferenţiată a
intronilor (fig. 14.19). Astfel, la eucariote de pe un ARNm precursor se pot obţine mai multe variante
de ARNm matur şi respectiv mai multe tipuri de proteine. În diferite ţesuturi şi/sau la diferite perioade
de dezvoltare se sintetizează proteine diferite codificate de aceeaşi genă.
Bunăoară, la mamifere în rezultatul splicing-ului alternativ se produc două forme de hormon din
aceeaşi familie: calcitonina în glanda tiroidă şi CGRP (engl. CGRP ̶ calcitonin gene related peptide).
În celulele creierului, în urma splicing-ului se înlătură exonul 4 al genei calcitoninei.
3. Splicing-ul prin amestec de exoni produce molecule de ARNm matur cu o succesiune
modificată a exonilor.
4. Trans-splicing-ul produce molecule de ARNm matur alcătuite din câteva molecule de ARNm
precursor, sintetizate pe gene diferite.

313
Fig. 14.19. Splicing-ul alternativ al ARNm-precursor transcris de pe gena hormonului calcitonina la şobolani [5]

În urma processing-ului în ARNm pot fi adăugate, înlocuite sau înlăturate unele nucleotide.
Acest fenomen se numeşte editarea ARN-ului şi are loc în nucleu cu participarea unor enzime specifice.

14.5. TRANSLAŢIA

Translaţia reprezintă un proces de sinteză a proteinelor pe o catenă matrice de ARNm asociată

cu ribozomii celulei. După transcripţie şi processing, ARN-ul mesager pătrunde din nucleul celulei,
prin porii membranei nucleare, în citozol acolo unde formează un complex cu ribozomii.
Procesul de decodificare a informaţiei genetice din moleculele de ARNm şi traducere
(transformare) a acesteia într-o secvenţă de aminoacizi din catenele polipeptidice de către molecule de
ARNt se realizează în conformitate cu codul genetic (cap. 3.4). O secvenţă alcătuită din 4 tipuri de
nucleotide este tradusă într-o altă secvenţă, formată din 20 de aminoacizi standard diferiţi. Ordinea
acestora determină configuraţia şi, în final, funcţia specifică a proteinei. Unităţile de codificare a
informaţiei genetice se numesc codoni. Un codon este alcătuit dintr-o secvenţă din 3 nucleotide din
macromolecula de ARNm şi determină includerea unui anumit aminoacid în molecula proteică.
Se atestă deosebiri în translaţia la organismele pro-şi eucariote. Astfel, la organismele pro-şi
eucariote diferă tipurile de ribozomi, modul de iniţiere a translaţiei, factorii proteici de translaţie,
structura moleculelor de ARNm etc.

314
 La procariote ARNm este
policistronic ̶ conţine informaţia despre
sinteza mai multor proteine (implicate în
acelaşi lanţ metabolic), iar la eucariote
ARNm este monocistronic ̶ conţine
informaţia privind sinteza unui singur
polipeptid.
La procariote procesele de transcripţie
şi translaţie se pot desfăşura concomitent,
întrucât ambele au loc în citoplasmă, iar
viteza de sinteză a proteinelor este
comparabilă cu viteza de sinteză a ARN-
ului (fig. 14.20).
La eucariote transcripţia şi translaţia
Fig. 14.20. Realizarea concomitentă a transcripţiei şi translaţiei se realizează separat: transcripţia are loc în
la bacterii [5] nucleu, iar translaţia ̶ în citoplasmă pe
ribozomi.

Aparatul de translaţie

Biosinteza proteinelor este unul din cele mai complexe procese celulare care necesită
următoarele componente [1]:
 un model, furnizor de informaţie ̶ ARNm;
 un sistem de lectură ̶ ribozomi;
 adaptori ̶ molecule de ARNt, ce asigură corespondenţa dintre aminoacizi şi codonii din
ARNm;
 un stoc celular ̶ aminoacizi;
 un furnizor de energie ̶ ATP.
Pe lângă aceasta aparatul de translaţie include sisteme enzimatice, cofactori ai enzimelor ̶ Ca2+,
Mg2+, numeroşi factori proteici ̶ reglatori specifici ai procesului de decodificare a informaţiei genetice
şi a biosintezei proteinelor (tab. 14.3).

Tabelul 14.3. Componentele aparatului de translaţie la bacteria E. coli [5]

Stadiul translaţiei
1. Activarea aminoacizilor
2. Iniţierea biosintezei
polipeptidului
3. Elongarea catenei
polipeptidice
4. Terminarea sintezei şi
eliberarea polipeptidului
5. Împachetarea şi
modificarea posttranslaţională proteolitice adiţionale, modificarea chimică a resturilor terminale,
a polipeptidului
Aparatul de translaţie
20 de aminoacizi; 20 de enzime aminoacil-ARNt sintetaze; 32 sau
mai multe molecule de ARNt; ATP; Mg2+
ARNm; N-Formilmetionil-ARNtfmet; Codonul de iniţiere în ARNm
(AUG); Subunitatea ribozomală 30S; Subunitatea ribozomală 50S;
Factori de iniţiere (IF-1, IF-2, IF-3); GTP; Mg2+
Ribozom funcţional 70S (complex de iniţiere); Aminoacil-ARNt-aze;
Factori de elongare (EF-Tu, EF-Ts, EF-G); GTP; Mg2+
Codonul terminal al ARNm; Factori de eliberare (RF-1, RF-2, RF-3)
Enzime specifice, cofactori, secvenţe de semnalizare, procesări
ataşarea grupărilor fosfat, metil, carboxil sau prostetice la polipeptide

1. ARN-ul mesager la eucariote este monocistronic, se sintetizează şi se procesează în nucleu,

apoi se deplasează în citoplasmă. Capătul 5′ al moleculei de ARNm este protejat de acţiunea

315
endonucleazelor de structura CAP, care serveşte, în acelaşi timp, ca un semnal de recunoaştere pentru
ribozom în iniţierea translaţiei. CAP-ul este urmat de câteva zeci de nucleotide netranslate (secvenţa
lider) care reprezintă situl de legare a ARNm de ribozom (fig. 14.10).
Regiunea translată conţine o secvenţă de nucleotide care controlează ordinea asamblării
aminoacizilor în polipeptid. La capătul 5′ al secvenţei translate este prezent codonul de iniţiere a
translaţiei ̶ AUG. Terminarea translaţiei este determinată de unul din cei trei codoni STOP ̶ UAG,
UAA, UGA. La capătul 3′ al moleculei de ARNm se găseşte o secvenţă Poly-A (coadă) alcătuită din
100 ̶ 200 de nucleotide netranslate ce conţin adenină.
ARN-ul mesager la procariote este policistronic, un produs al transcripţiei unui operon (cap.
5.4). Spre deosebire de ARNm eucariotic, la procariote ARNm nu este supus unor modificări
posttranscripţionale. Capetele moleculei nu conţin structurile CAP şi Poly-A. Secvenţa lider este
formată din circa 10 nucleotide netranslate şi conţine un segment conservativ din 6 nucleotide
(5'…AGGAGG…3') denumit secvenţa Shine-Dalgarno, după numele savanţior australieni John Shine
şi Lynn Dalgarno care au descoperit-o [15]. O moleculă de ARNm procariotic poate avea mai mulţi
codoni de iniţiere a translaţiei ̶ AUG (mai rar GUG).
2. ARN-ul de transport asigură transferul în citoplasmă a 20 de aminoacizi standard la ribozomi,
pe matriţa ARNm, fiind astfel nişte molecule adaptori care asigură corespondenţa dintre aminoacizi şi
codonii din ARNm. Fiecare moleculă de ARNt este formată din ~70 ̶ 80 de nucleotide care formează
o structură secundară specifică ̶ frunză de trifoi (fig. 14.21; cap. 3.3).
Molecula de ARNt are câteva regiuni
funcţionale:
 braţul acceptor este un segment terminal
monocatenar trinucleotidic CCA care are rolul de
acceptor pentru aminoacidul specific activat;
 bucla TψC este implicată în legarea de
suprafaţa ribozomului;
 bucla D este implicată în legarea de
enzima aminoacil ARNt-sintetaza;
 bucla anticodon este formată dintr-un
triplet de nucleotide cu o secvenţă complementară
cu bazele azotate dintr-un codon de ARNm, şi are
proprietatea de a se împerechea cu codonul
ARNm în baza principiului complementarităţii. În
celulă sunt 61 tipuri de ARNt, număr care
corespunde cu cel al codonilor ARNm sens.
3. Ribozomii reprezintă sediul de traducere a
ARNm şi polimerizare a aminoacizilor. Ribozomii
constituie complexe ribonucleoproteice formate
din două subunităţi de mărime inegală. În
Fig. 14.21. Structura ARNt pentru alanină la levuri
citoplasmă, dacă ribozomii nu sunt implicaţi în
determinată de Robert Holley în 1965 [5]; * ̶ nucleotide procesul de translaţie, subunităţile ribozomale
modificate (colorate în roz): ψ ̶ pseudouridină; I ̶ inozină; sunt în stare disociată. Ribozomul se formează în
T ̶ ribotimidină; D ̶ 5,6-dihidrouridină; m1I ̶ metilinozină; momentul asocierii cu ARNm. Structura
m1G ̶ 1-metilguanozină; m2G ̶ N2-dimetilguanozină; linii ribozomilor, la fel ca şi structura ARNr este
albastre ̶ baze complementare; puncte albastre ̶ baze
necomplementare G=U
similară, însă nu identică, la toate speciile.

316
 Ribozomii au fost observaţi pentru prima
dată la microscopul electronic de biologul
român George Palade la mijlocul anilor 50 ai
secolului XX [14]. Pentru această descoperire
savantului, împreună cu alţi doi cercetători din
domeniul biologiei celulare Albert Claude şi
Christian de Duve, i s-a decernat premiul
Nobel pentru fiziologie sau medicină în 1974
Albert Claude Christian de Duve George Palade [11]. Ulterior, premiul Nobel pentru chimie în
anul 2009 a fost acordat savanţilor Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz şi Ada Yonath pentru
determinarea structurii fine şi a mecanismelor de funcţionare a ribozomilor [14].
Ribozomii eucariotici sunt alcătuiţi din două subunităţi: una mică ̶ 40S şi una mare ̶ 60S.
Subunitatea 40S conţine o moleculă de ARNr 18S şi circa 33 proteine. Subunitatea 60S conţine la
rândul său, trei molecule de ARNr (5S, 5,8S, 28S) şi circa 49 proteine. ARNr şi subunităţile ribozomale
40S şi 60S se formează în nucleol.
Ribozomii procariotici, de asemenea, sunt formaţi din două subunităţi: una mică ̶ 30S şi una
mare ̶ 50S. Subunitatea 30S conţine o moleculă de ARNr 16S şi 21 proteine. Subunitatea 50S este
formată din ARNr 5S, 23S şi 31 proteine. Sinteza ARNr şi formarea subunităţilor ribozomale are loc
direct în citoplasmă.
Ribozomii au câteva centre catalitice (fig. 14.22):
1) situl A (aminoacil) este responsabil de formarea complexului
aminoacil-ARNt;
2) situl P (peptidil) asigură formarea complexului peptidil-ARNt;
3) situl E este responsabil de eliberarea ARNt.
Legătura dintre ribozom, molecula de ARNt şi molecula de
ARNm se realizează prin intermediul ARNr. Molecula de ARNr din
subunitatea mică este responsabilă de recunoaşterea şi legarea la
ARNm. Moleculele de ARNr din subunitatea mare sunt
responsabile de unirea celor două subunităţi ribozomale,
Fig. 14.22. Structura generală a interacţiunea ARNt cu subunitatea mare şi cu molecula de ARNm.
ribozomului [18] Reacţiile ce se se desfăşoară pe ribozom sunt catalizate de proteinele
ribozomale.
4. Aminoacil-ARNt-sintetaza este o enzimă care asigură selectarea şi legarea aminoacidului la
molecula corespunzătoare de ARNt. Această enzimă este specifică pentru fiecare dintre aminoacizi,
prin urmare numărul acestora corespunde cu numărul de aminoacizi proteici. Aminoacidul se ataşează
de grupa OH din poziţia C3' de la capătul moleculei de ARNt (fig. 14.21).
5. Factorii proteici de translaţie. Translaţia este controlată de un complex de factori proteici
specifici (tab. 14.3): IF – factori de iniţiere a translaţiei; EF – factori de elongare a catenei
polipeptidice; RF – factori de terminare a translaţiei.

Mecanismul şi etapele translaţiei

Descifrarea mesajului genetic se realizează în direcţia 5'→3' al moleculei de ARNm, în aceeaşi

direcţie în care a fost copiat de ARNm în procesul transcripţiei. Procesul de biosinteză a proteinelor pe
matriţa de ARNm este alcătuit din 5 stadii [5]: activarea aminoacizilor, iniţierea biosintezei
polipeptidului, elongarea catenei polipeptidice, terminarea sintezei şi eliberarea polipeptidului,
împachetarea şi modificarea posttranslaţională a polipeptidului.

317
 1. Activarea aminoacizilor. Fiecare din cei 20 de
aminoacizi standard sunt ataşaţi covalent la molecule
de ARNt cu consum de ATP, formându-se astfel
complexe aminoacil-ARNt (fig. 14.23). Reacţia are
loc în citozol şi este catalizată de enzima aminoacil
ARNt sintetaza care conţine Mg2+. Adiţia
aminoacidului la molecula de ARNt se realizează în
cadrul reacţiei [5]:

2. Iniţierea biosintezei polipeptidului la

procariote necesită următoarele componente ale
aparatului de translaţie:
a) subunitatea ribozomului 30S; b) molecula
matrice de ARNm; c) complexul formilmetionil-
ARNt fmet; d) factori proteici de iniţiere a translaţiei
(IF-1, IF-2 şi IF-3); e) GTP; f) subunitatea
Fig. 14.23. Structura generală a unui complex ribozomului 50S; g) Mg2+.
aminoacil-ARNt [5]

Formarea complexului de iniţiere a translaţiei se realizează în trei etape (fig. 14.24).

Fig. 14.24. Formarea complexului de iniţiere (3) a translaţiei la bacterii [5]

318
 2.1. La etapa I, doi factorii de iniţiere a translaţiei IF-1 şi IF-3 se leagă de subunitatea mică a
ribozomului 30S. Factorul IF-3 împiedică asocierea prematură a subunităţilor ribozomale 30S şi 50S.
Apoi, molecula de ARNm se leagă de subunitatea 30S a ribozomului. Situl de legare a moleculei de
ARNm de ribozom este secvenţa Shine-Dalgarno care se uneşte cu un segment situat lângă capătul 3'
al moleculei de ARNr 16S ̶ parte componentă a ribozomului (fig. 14.25).

Fig. 14.25. Secvenţa Shine-Dalgarno a moleculei de ARNm (colorată în roz) [5]

La eucariote primul aminoacid inclus în polipeptid este metionina, iar la procariote ̶ N-

formilmetionina.
Adiţia grupei N-formil la grupa aminică a aminoacidului metionina de
către enzima transformilaza asigură includerea N-formilmetioninei pe prima
poziţie în polipeptid [5]. La procariote se formează complexul formilmetionil-
ARNt fmet, iar la eucariote ̶ complexul metionil-ARNtmet.
2.2. La etapa a II-a, complexul alcătuit din unitatea ribozomală mică
30S, factorul proteic IF-3 şi ARNm se asociază cu GTP, factorul IF-2 şi
complexul formilmetionil-ARNt fmet. Anticodonul ARNt se împerechează, în
baza principiului complementarităţii, cu codonul de iniţiere a ARNm ̶ AUG N-formilmetionină (fMet)
2.3. La etapa a III-a, complexul nou-format se leagă de unitatea ribozomală mare 50S; în
acelaşi timp GTP-ul asociat cu factorul IF-2 se hidrolizează cu formare de GDP şi Pi. În acest moment,
toţi factorii proteici de iniţiere sunt înlăturaţi de pe ribozom. Această etapă se incheie cu formarea unui
ribozom funcţional 70S denumit complex de iniţiere a translaţiei (fig. 14.23), alcătuit din
formilmetionil-ARNt fmet şi ARNm.
Procesul de asociere corectă a formilmetionil-
ARNt fmet de situl P al complexului de iniţiere 70S este
asigurat de:
 interacţiunea codon-anticodon;
 interacţiunea secvenţei Shine-Delgarno din
ARNm cu ARNr 16S;
 interacţiunea dintre situl ribozomal P cu
complexul formilmetionil-ARNt fmet.
După formarea complexului de iniţiere a
translaţiei urmează elongarea catenei polipeptidice. În
general, translaţia în celulele pro-şi eucariote este
asemănătoare. Cele mai multe deosebiri se atestă în
mecanismele de iniţiere a translaţiei şi a numărului de
Fig. 14.26. Complexul proteic implicat în iniţierea factori proteici care iniţiază translaţia (fig. 14.26).
translaţiei la eucariote [5] Celulele eucariote posedă cel puţin nouă factori de ini-
ţiere a translaţiei. Complexul proteic eIF4F, care include proteinele eIF4E, eIF4G şi eIF4A, se asociază
la capătul 5' al moleculei de ARNm. Proteina eIF4A posedă o activitate de ARN helicază.
3. Elongarea catenei polipeptidice la procariote este un proces care necesită prezenţa
următoarelor componente ale aparatului de translaţie: a) complexul de iniţiere a biosintezei
polipeptidului; b) molecule de aminoacil-ARNt; c) factori proteici de elongare a catenei polipeptidice
(EF-Tu, EF-Ts şi EF-G); d) GTP.

319
 Aminoacizii se polimerizează pe matricea de ARNm în conformitate cu codul genetic.
Elongarea catenei polipeptidice este cea mai rapidă etapă a translaţiei şi se desfăşoară în trei etape: 1)
formarea, activarea şi legarea complexelor aminoacil-ARNt de matricea ARNm; 2) formarea
legăturilor peptidice; 3) translocarea ribozomului.
3.1. La etapa I se formează complexe aminoacil-ARNt, care sunt activate prin adăugarea la
acestea a complexului alcătuit din factorului proteic EF-Tu şi o moleculă de GTP.
Apoi are loc legarea complexului [aminoacil-ARNt] ̶
[EF-Tu] ̶ [GTP] la situl A al complexului de iniţiere 70S.
Molecula de GTP se hidrolizează şi complexul EF-Tu ̶
GDP este înlăturat de pe ribozomul 70S. Complexul EF-
Tu ̶ GTP poate fi regenerat cu participarea complexului
proteic EF-Ts şi a GTP-ului (fig. 14.27). La sfârşitul
primei etape a elongării, al doilea aminoacil-ARNt este
plasat pe matricea ARNm, în situl A al ribozomului (fig.
14.28 A).
3.2. La etapa a II-a se formează legătura peptidică
între aminoacizi (fig. 14.28 B). În procesul sintezei
proteice, complexul formilmetionil-ARNt fmet se găseşte în
situl P al ribozomului, iar în situl A al ribozomului se
fixează succesiv câte un nou complex aminoacil-ARNt.
După citirea corectă şi fixarea enzimatică a unui complex
aminoacil-ARNt în situl A al ribozomului, între primul
aminoacid (formilmetionina) din situl P şi al doilea
aminoacid din situl A se formează pe cale enzimatică o
legătură peptidică. Această legătură se formează între
gruparea COOH a complexului formilmetionil-ARNt fmet
de la care este înlăturată molecula de ARNt şi gruparea
NH2 a aminoacidului secund de a cărui grupă carboxilică
Fig. 14.27. Formarea complexului [aminoacil- este legat ARNt. Procesul de formare a legăturii peptidice
ARNt] ̶ [EF-Tu] ̶ [GTP] [Nelson, 2004] este catalizat de enzima peptidil-transferaza.

Fig. 14.28 A. Prima etapă a elongării polipeptidului la bacterii: al doilea aminoacil-ARNt este plasat pe matricea
ARNm; B. A doua etapă a elongării polipeptidului la bacterii: formarea primei legături peptidice [Nelson, 2004]

320
 Fig. 14.29. A treia etapă a elongării polipeptidului la bacterii: translocarea ribozomului [5]

3.3. La etapa a III-a se realizează translocarea ribozomului

cu un codon în direcţia 5'→3' al moleculei de ARNm (fig.
14.29). După formarea unui dipeptid, legătura de creştere a
lanţului peptidic se deplasează din situl P în situl A al
ribozomului. Prin urmare, pentru includerea în lanţ al celui de-
al treilea aminoacid, este necesară deplasarea complexului
secund aminoacil-ARNt din situl A în situl P al ribozomului.
Odată eliberat, situl A, cu un alt codon, poate fi ocupat de un
complex aminoacil-ARNt nou, care după înlăturarea ARNt din
complexul aflat în situl P se leagă de dipeptidul anterior ş.a.m.d.
4. Terminarea sintezei şi eliberarea polipeptidului.
Biosinteza polipeptidului se încheie atunci când subunităţile
ribozomale, ARNm şi catena polipeptidică sintetizată se separă
(fig. 14.30). Terminarea biosintezei este controlată de codonii
stop sau nonsens, care nu sunt recunoscuţi de molecule de
ARNt, ci de proteine specifice, care determină eliberarea
lanţurilor polipeptidice.
La bacterii, atunci când unul din codonii stop se situează pe
situl A al ribozomului, factorii proteici RF-1, RF-2, RF-3 (engl.
release factor ̶ factori de eliberare) contribuie la: a) hidroliza
legăturii terminale peptidil-ARNt; b) eliberarea polipeptidului
sintetizat şi a ultimei molecule de ARNt din situl P al
ribozomului; c) disocierea ribozomului 70S în subunităţile sale
30S şi 50S, care vor iniţia un ciclu nou de biosinteză a
proteinelor.
Factorul proteic RF-1 recunoaşte codonul stop UAG şi
Fig. 14.30. Terminarea biosintezei UAA, factorul proteic RF-2 ̶ UGA şi UAA, iar factorul RF-3
proteinelor la bacterii [5]
eliberează subunitatea ribozomală. La eucariote, un singur fac-
tor de eliberare ̶ eRF recunoaşte toţi cei trei codoni stop.

321
 5. Organizarea şi modificarea post-translaţională a polipeptidului. Polipeptidele nou-sintetizate
sunt supuse unor modificări posttranslaţionale. Polipeptidele capătă o conformaţie tridimensională
caracteristică, la molecula lor se adaogă grupe acetil, fosforil, metil, carboxil (fig. 14.31), grupe
prostetice şi oligoglucide sau se înlătură unul sau mai mulţi aminoacizi (de regulă de la capătul terminal
al lanţului).

Fig. 14.30. Exemple de modificări chimice posttranslaţionale ale aminoacizilor: A ̶ aminoacizi fosforilaţi; B ̶
aminoacid carboxilat; C ̶ aminoacizi metilaţi [5]

Modificările posttranslaţionale ale polipeptidelor se produc şi prin scindarea lor în molecule mai
mici. Bunăoară, unui astfel tip de maturare este supus hormonul insulina, care se sintetizează în celule
sub formă de preproinsulină, din care prin clivarea unor peptide se formează proinsulina. La rândul
său, din proinsulină se scindează două subunităţi care formează α-şi β-lanţurile de insulină.

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Genomul reprezintă totalitatea.........................................................................................din celulă.

1.2. Sinteza replicativă a ADN-ului este de tip.......................................................................................
1.3. Enzima care iniţiază procesul de transcripţie se numeşte ................................................................
1.4. ARNm este supus în nucleu unor modificări post-transcripţionale –................................................
1.5. Activitatea unor proteine este determinată de modificări post-translaţionale:..................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Gena structurală la procariote are o structură mozaicată.

2.2. Genele care codifică proteine de structură sau enzime se numesc structurale.
2.3. Celula animală are genom nuclear şi genomuri extranucleare – plastidic şi mitocondrial.

322
2.4. Processing este un proces de maturare a ADN.
2.5. Splicing este un proces de înlăturare a intronilor şi legare a exonilor.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Proprietăţile codului genetic:

a) universal; b) degenerat; c) suprapus; d) tripletar; e) cu semne de punctuaţie; f) coliniar
3.2. Replicarea ADN-lui se realizează în:
a) plastide; b) mitocondrii; c) aparatul Golgi; d) nucleu.
3.3. Transcripţie:
a) sinteza glucidelor; b) sinteza ATP; c) sinteza ARN; d) sinteza proteinelor.
3.4. Translaţie:
a) sinteza ATP; b) sinteza ARN; c) sinteza proteinelor; d) sinteza glucidelor; e) sinteza vitaminelor.
3.5. Maturarea ARN are loc în:
a) lizozomi; b) reticol endoplazmatic; c) ribozomi; d) nucleu;

4. Asociaţi.

A. Replicarea ADN-ului 1. Ribonucleoproteide nucleare (snRNP)

B. Transcripţie 2. CAP
C. Processing 3. ADN-polimeraza
D. Splicing 4. Coada Poly-A
E. Translaţie 5. ARN-polimeraza
6. Aminoacil ARNt sintetaza

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

5.1. Replicare; transcripţie; reverstranscripţie; splicing; translaţie.

5.2. Replicare; transcripţie; processing; translaţie; splicing; reverstranscripţie.
5.3. Acetilarea proteinelor, fosforilarea proteinelor, maturarea ARN, translaţia, transportul de
aminoacizi la ribozomi.

6. Completaţi tabelul.

Translaţie / Transcripţie
Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Replicarea semiconservativă a moleculei de ADN.

7.2. Transcripţia.
7.3. Modificările post-transcripţionale ale moleculei de ARN.
7.4. Translaţia.
7.5. Dogma centrală a biologiei moleculare.

323
 GLOSAR

Calcitonină ̶ hormon produs de glanda tiroidă prezent la animale care reduce conţinutul de Ca2+ în
sânge.
Ciliat ̶ animal microscopic inferior unicelular din regnul Protista (încrengătura protozoarelor) cu cili
vibratili, care servesc la locomoție și la nutriție.
Deacilare ̶ înlăturarea unei sau mai multe grupe acil dintr-un compus chimic.
Fosfoenolpiruvat carboxikinază ̶ enzimă cheie în procesul de gluconeogeneză.
Palindrom ̶ secvenţă de nucleotide repetate inversat, la nivelul căreia se pot produce denaturări
spontane şi forma legături de hidrogen intracatenare.
Telomeri ̶ complexe din ADN şi proteine specializate care formează capetele cromozomilor
eucariotelor şi asigură protecţia lor de exonucleaze.

BIBLIOGRAFIE

1. Badea, E., Săndulescu, D. Biotehnologii vegetale. –Bucureşti: Fundaţia BIOTECH, 2001.-295 p.

2. Cemortan, I., Capcelea, S., Ţaranov, L., Amoaşii, D. Curs de biologie moleculară. Chişinău, USMF,
2000.-243 p.
3. Klug, W., Cummings, M., Spencer, C. Concepts of genetics. Eight edition. New Jersey, USA, 2006,
677 p.
4. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
5. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
6. http: Central dogma of molecular biology // en.wikipedia.org / wiki / Central dogma of molecular
biology
7. http: DNA exons introns // simple. wikipedia.org / wiki / File:DNA_exons_introns.gif
8. http: DNA replication //en.wikipedia.org/wiki/DNA_replication
9. http: General mechanism of eukaryotic protein synthesis // www.evolution-textbook.org / content /
free /figures /02_EVOW_Art / 27_EVOW_CH02.jpg
10. http: Helicase //en.wikipedia.org/wiki/Helicase
11. http: Nobel prizes //www.nobelprize.org/nobel_prizes
12. http: Processing //oregonstate.edu/instruction/bi314/summer09/processing.html
13. http: Replisome //en.wikipedia.org/wiki/Replisome
14. https: Ribosome //en.wikipedia.org/wiki/Ribosome
15. http: Shine-Dalgarno sequence //en.wikipedia.org/wiki/Shine-Dalgarno_sequence
16. http: Spliceosome //en.wikipedia.org/wiki/Spliceosome
17. http: Telomerase //en.wikipedia.org/wiki/Telomerase
18. https:Translation //online.science.psu.edu/biol011_sandbox_7239/node/7395
19. http: Xeroderma pigmentosum //en.wikipedia.org/wiki/Xeroderma_pigmentosum
20. Жимулев, И. Современные представления о структуре гена у эукариот. // Соросовский
Образовательный Журнал, Том 6, №7, 2000, 17-24 с.

324
 CAPITOLUL 15. METABOLISMUL LIPIDELOR

15.1. Biosinteza acizilor graşi

15.2. Biosinteza trigliceridelor şi a glicerofosfolipidelor
15.3. Biosinteza fosfolipidelor membranare
15.4. Biosinteza colesterolului, steroizilor şi a izoprenidelor
15.5. Catabolismul trigliceridelor

La majoritatea organismelor biosinteza şi degradarea lipidelor este o verigă importantă a

metabolismului celular. Lipidele, sub formă de trigliceride (triacilgliceroli), reprezintă la animale o
formă de stocare a energiei, iar sub formă de fosfolipide, sunt un component important al membranelor
celulare. În seminţele unor specii de plante se acumulează cantităţi mari de trigliceride, care la
germinarea seminţelor sunt utilizate în calitate de substrat energetic şi plastic. Lipide specifice
îndeplinesc în organism rolul de [2]: pigmenţi (retinal, caroten); cofactori (vitamina K); detergenţi
(săruri biliare); transportori (dolicol); hormoni (derivaţi ai vitaminei D, hormoni sexuali); mesageri
extra-şi intracelulari (eicosanide, derivaţi ai fosfatidilinozitolului); ancore pentru proteine
membranare (acizi graşi ataşaţi covalent, grupe prenil şi fosfatidilinozitol).
Capacitatea de a sintetiza şi de a degrada diferite tipuri de lipide este o proprietate esenţială
pentru toate organismele. Anabolismul şi catabolismul lipidelor se desfăşoară în citozol şi în diferite
organite citoplasmatice celulare (fig. 15.1).

Fig. 15.1. Localizarea intracelulară a metabolismului lipidic [2]

Se cunosc două căi metabolice de formare a lipidelor (cap. 7.1, fig. 7.1). Lipidele vegetale şi
animale derivă de la acetil-CoA (acid acetic activat). În cadrul primei căi metabolice, din acetil-CoA se
formează acizi graşi activaţi, acil-CoA, grăsimi, fosfolipide şi glicolipide.
În cadrul căii metabolice secundare, din acetil-CoA se formează izopentenil difosfat sau
pirofosfat (izopren activat), care este componentul de bază al izoprenidelor (cap. 7.5).

325
 15.1. BIOSINTEZA ACIZILOR GRAŞI

Biosinteza acizilor graşi se realizează pe două căi principale [1]:

 calea de novo, deoarece acizii graşi se formează din precursori inferiori; are loc în citozolul
celulelor animalelor sau levurilor şi în cloroplastele celulelor vegetale (fig. 15.1);
 calea elongării, prin care se formează acizi graşi cu catena carbonică lungă din acizi graşi cu
catena carbonică mai scurtă; se realizează în reticolul endoplasmatic al celulelor animale şi vegetale.

Calea de biosinteză a acizilor graşi de novo

Biosinteza acizilor graşi de novo reprezintă principala cale de formare a acestor compuşi în
organismele vegetale şi animale. Sinteza acizilor graşi de novo se mai numeşte lipogeneză [4]. La
animale şi om lipogeneza se desfăşoară în citozolul celulelor, cu o intensitate mare în ficat, ţesutul
adipos, glanda mamară, intestin, creier. Materialul iniţial în sinteza acizilor graşi este acetil-CoA, care
se formează în mitocondrii din surplusul de glucoză neutilizată în scop energetic şi catabolismul
aminoacizilor cetogenici, de exemplu prin decarboxilarea acidului piruvic (fig. 15.2).

Fig. 15.2. Transportul grupelor acetil din mitocondrie în citozol [2]

Acetil-CoA format în mitocondrii trebuie să fie transportat în citozolul celulei, locul de sinteză a
acizilor graşi. În celulă funcţionează un sistem de transfer indirect al grupelor acetil prin membrana
internă a mitocondriei, deoarece aceasta este impermeabilă pentru acetil-CoA (fig. 15.2). Astfel, acetil-

326
CoA intramitocondrial interacţionează cu acidul oxaloacetic formând acid citric, reacţie catalizată de
enzima citratsintetaza. Acidul citric este transportat prin membrana internă a mitocondriei prin
intermediul unui transportor de citrat. În citozol acidul citric se descompune în acid oxaloacetic şi
acetil-CoA, în cadrul unei reacţii ATP dependente, sub acţiunea enzimei citratliaza.
Oxaloacetatul nu este transferat direct în matricea mitocondrială din cauza absenţei unui
transportor de oxaloacetat. În schimb, enzima malatdehidrogenaza reduce acidul oxaloacetic cu
formare de acid malic, transferat în matricea mitocondrială prin intermediul unui transportor de malat.
În matricea mitocondrială acidul malic este reoxidat în acid oxaloacetic care la rândul său
interacţionează iarăşi cu acetil-CoA şi ciclul se repetă.
Aşadar, pornind de la cele menţionate trebuie de remarcat că acidul citric este un activator
alosteric în formarea de malonil-CoA.
La biosinteza acizilor graşi, în calitate de reducător, se utilizează NADPH care se formează în
rezultatul oxidării malatului până la piruvat şi CO2, sub acţiunea enzimei malice (fig. 15.3 A) sau în
ciclul pentozofosfaţilor (fig. 15.3 B).

Fig. 15.3. Producerea de NADPH; A ̶ în rezultatul oxidării malatului; B ̶ în ciclul pentozofosfaţilor [2]

Lanţurile carbonice ale acizilor graşi sunt asamblate în cursul adiţiei succesive a fragmentelor
dicarbonice. Sursa de fragmente dicarbonice utilizate la elongarea catenelor acizilor graşi este malonil-
CoA, care se formează din acetil-CoA şi bicarbonat, sub acţiunea enzimei acetil-CoA-carboxilaza, iar
sursă de energie este ATP-ul. Acetil-CoA-carboxilaza are drept coenzimă biotina legată covalent de un
rest de lizină din proteina biotin-carboxil transportoare (PBCT). Procesul de formare a malonil-CoA
poate fi prezentat schematic astfel [3]:

CH3 ̶ CO~SCoA + HCO3 ̶ + ATP → HOOC ̶ CH2 ̶ CO~SCoA + ADP + Pi

Acetil-CoA Malonil-CoA

Reacţia de formarea a malonil-CoA se desfăşoară în două stadii (fig. 15.4):

1) se realizează carboxilarea biotinei (gruparea prostetică a carboxilazei);
2) enzima transcarboxilaza transferă CO2 de pe molecula de biotină pe acetil-CoA, cu formare de
malonil-CoA.

327
Fig. 15.4. Reacţia ireversibilă de formare a malonil-CoA [2]; * ̶ PBCT ̶ proteina biotin-carboxil transportoare

Catenele carbonice ale acizilor graşi sunt asamblate repetat în patru etape (fig. 15.5):
condensare, reducere a grupei carbonilice, dehidratare, reducere a legăturii duble.
La etapa I, are loc condensarea grupelor activate acetil şi malonil cu formare de acetoacetil-
ACP, reacţie catalizată de enzima β-cetoacetil-ACP sintetaza (KS).

Fig. 15.5. Etapele de adiţie a doi atomi de carbon la catena în creştere a acidului gras [2]

328
 La etapa II-a, se realizează reducerea grupării carbonil la C3 cu formare de D-β-hidroxibutiril-
ACP. Această reacţie este catalizată de enzima cetoacil-ACP reductaza (KR), iar donorul de electroni
este NADPH.
La etapa III-a, are loc înlăturarea atomilor apei din C2 şi C3 cu formarea unei legături duble. La
deshidratarea D-β-hidroxibutiril-ACP-ului se formează trans-∆2-butenil-ACP, reacţie catalizată de
enzima β-hidroxiacil-ACP dehidrataza (HD).
La etapa IV-a, se reduce legătura dublă a trans-∆2-butenil-ACP-ului şi se formează butiril-ACP,
reacţie catalizată de enzima enoil-ACP reductaza (ER); NADPH-ul este un donor de electroni.
După fiecare ciclu, catena acidului gras se extinde cu doi atomi de carbon. Atunci când
lungimea catenei carbonice atinge 16 atomi de carbon, acidul palmitic (produsul final) părăseşte ciclul.
Atomii C15 şi C16 ai palmitatului derivă de la grupele metilice şi carboxilice. Restul atomilor de carbon
din catena acidului gras derivă de la malonil-CoA.
Toate reacţiile chimice din cadrul procesului de biosinteză a acizilor graşi sunt catalizate de un
complex multienzimatic acid gras sintetaza. La bacterii şi plante acest complex este alcătuit din 7
polipeptide diferite (6 enzime + ACP), la drojdii 7 activităţi enzimatice sunt realizate de 2 polipeptide,
iar la verebrate activităţile enzimatice sunt realizate de un singur polipeptid (fig. 15.6).
Enzimele din componenţa acid gras sintetazei sunt grefate pe o proteină transportoare de grupe
acil (engl. ACP ̶ acyl carrier protein ̶ fig. 15.7). Această proteină conţine o grupă prostetică 4'-
fosfopanteteina, legată printr-o legătură esterică de un rest de fosfoserină. Gruparea activă a 4'-
fosfopanteteinei este ̶ SH, la nivelul căreia ACP poate forma tioesteri cu diferiţi radicali acil.

Fig. 15.6. Structura complexului multienzimatic acid gras sintetaza [2]; Fig. 15.7. Structura chimică a proteinei
* ̶ A ̶ bacterii şi plante; B ̶ drojdii, C ̶ vertebrate; transportoare de grupe acil [2]
* ̶ AT ̶ Acetil-CoA–ACP transacetilază; KS ̶ β-Cetoacil-ACP sintetază; MT ̶ Malonil-CoA–ACP transferază; KR ̶ β-
Cetoacil-ACP reductază; HD ̶ β- Hidroxiacil-ACP dehidratază; ER ̶ Enoil-ACP reductază

Aşadar, produsul final al sistemului multienzimatic acid gras sintetaza este acidul palmitic, din
care prin elongare şi desaturare se obţin ceilalţi acizi graşi importanţi din punct de vedere biologic.
Reacţia generală a biosintezei acidului palmitic din acetil-CoA poate fi prezentată în două etape [2]. La
prima etapă se formează 7 molecule de malonil-CoA:

329
 7 Acetil-CoA + 7 CO2 + 7ATP → 7 Malonil-CoA + 7 ADP + 7 Pi

La etapa a doua din acetil-CoA şi malonil-CoA se formează acid palmitic:

Acetil-CoA + 7 Malonil-CoA + 14 NADPH + 14 H+ → Palmitat + 7 CO2 + 8 CoA + 14 NADP+ + 6 H2O

Gruparea prostetică a proteinei ACP funcţionează ca un braţ care transferă catena în creştere a
acidului gras de la o enzimă la alta. Procesul începe cu transferul grupei acetil a moleculei de acetil-
CoA la grupa tiolică a 4'-fosfopanteteinei. Cu grupa carboxilică a primului acetil începe creşterea
catenei acidului gras prin adiţia succesivă a resturilor acetil (15.8).

Fig. 15.8. Schema procesului de biosinteză a acidului palmitic [2]; * ̶ gruparea acetil este colorată în galben; atomii de
carbon C1 şi C2 a malonatului sunt coloraţi în roz; carbonul sub formă de CO2 eliberat este colorat în verde

330
 Calea elongării acizilor graşi saturaţi şi nesaturaţi
Acidul palmitic, principalul produs al sistemului de biosinteză a acizilor graşi în celula animală,
este precursorul altor acizi graşi saturaţi cu catenă
lungă, precum şi a celor mai răspândiţi acizi
mononesaturaţi în celulele animale: palmitoleic şi oleic
(fig. 15.9). Ambii acizi nesaturaţi posedă o legătură
dublă cis între atomii C9 şi C10, inclusă în catena
carbonică în urma unei reacţii de oxidare, catalizată de
enzima acil-CoA desaturaza.
În reticolul endoplasmatic neted şi mitocondrii
funcţionează un sistem de elongare a acizilor graşi.
Catena acidului palmitic poate fi extinsă cu formare de
acizi graşi cu C18 sau C20. În elongarea catenelor
carbonice ale acizilor graşi sunt implicate diferite
sisteme enzimatice, iar pe lângă ACP şi coenzima A,
este prezent un transportor de grupe acil. Mecanismul
elongării catenelor acizilor graşi în reticolul
endoplasmatic este similar cu mecanismul biosintezei
palmitatului: donarea a doi atomi de carbon de către
malonil-CoA, urmată de reducerea, dehidratarea şi
formarea de stearol-CoA, un produs saturat cu C18.
Acidul oleic poate fi transformat în acid linoleic şi
acid linolenic (coloraţi în roz) doar în celulele
vegetale. Acizii respectivi pătrund în celula animală
doar cu hrana şi se numesc acizi graşi esenţiali.
Fig. 15.9. Schema căilor metabolice de sinteză a
acizilor graşi saturaţi şi nesaturaţi din palmitat [2]

15.2. BIOSINTEZA TRIGLICERIDELOR ŞI A GLICEROFOSFOLIPIDELOR

Acizii graşi sintetizaţi sau ingeraţi de organism cu hrana se includ în trigliceride sau în
componentele fosfolipidice ale membranelor celulare, în funcţie de necesităţile organismului. În cursul
creşterii rapide a organismului, pentru formarea membranelor celulare este necesară producerea în
cantităţi mari a fosfolipidelor. Atunci când organismul nu se află într-o perioadă de creştere activă şi
este asigurat cu substanţe nutritive, majoritatea acizilor graşi sunt incorporaţi în grăsimile de rezervă.
În ţesuturile animale trigliceridele şi glicerofosfolipidele au doi precursori comuni: L-3-
fosfoglicerol şi acil-CoA. Cea mai mare parte a 3-fosfoglicerolului se formează din
fosfodihidroxiacetonă, un metabolit intermediar al glicolizei, sub acţiunea unei enzime din citozol
glicerol 3-fosfatdehidrogenaza. În ficat şi rinichi, o cantitate mai mică de 3-fosfoglicerol se formează
din glicerol, sub acţiunea enzimei glicerolkinaza (fig. 15.10).
Al doilea precursor al trigliceridelor şi glicerofosfolipidelor este acil-CoA, care se formează din
acizi graşi, reacţii catalizate de enzime acil-CoA sintetaze. Aceste enzime activează şi acizii graşi
pentru β-oxidarea lor.

331
 Fig. 15.10. Biosinteza acidului fosfatidic [2]

La prima etapă a biosintezei trigliceridelor două molecule de acil-CoA realizează acilarea a

două grupe hidroxilice ale L-3-fosfoglicerolului cu formare de diacilglicerol 3-fosfat sau acid
fosfatidic. Acidul fosfatidic are un rol central în biosinteza lipidelor; acesta poate fi transformat în
triacilglicerol sau glicerofosfolipidă (fig. 15.11).
În cadrul procesului de formare a trigliceridelor, se realizează hidroliza acidul fosfatidic cu
formare de 1,2-diacilglicerol, reacţie catalizată de enzima fosfatidic acidfosfataza. La etapa următoare
diacilglicerolii sunt transformaţi în triacilgliceroli prin transesterificare cu a treia moleculă de acil-CoA
(fig. 15.10).
Biosinteza trigliceridelor este controlată de acţiunea unor hormoni. De exemplu, hormonul
insulina contribuie la sinteza acizilor graşi din glucoză şi aminoacizi (fig. 15.12). Dacă diabetul zaharat
nu este tratat, la bolnavi se atestă o rată crescută de oxidare a grăsimilor, formare a corpilor cetonici şi
o scădere anormală în greutate.

332
Fig. 15.11. Acidul fosfatidic ̶ precursor în biosinteza Fig. 15.12. Schema de reglare a biosintezei
triacilglicerolilor şi a glicerofosfolipidelor [2] triacilglicerolilor de către insulină [2]

Biosinteza glicerolului sau gliceroneogeneza este o versiune prescurtată a gluconeogenezei, în

care din piruvat se formează 3-fosfodihidroxiacetonă, proces urmat de transformarea 3-
fosfodihidroxiacetonei în 3-fosfoglicerol, reacţie catalizată de enzima din citozol glicerol 3-
fosfodehidrogenază (fig. 15.13). Fosfodihidroxiacetona se poate forma şi din aldehida fosfoglicerică,
sub acţiunea enzimei triozofosfoizomeraza [10].
În biosinteza trigliceridelor nu se foloseşte glicerolul în stare liberă, ci fosfoglicerolul care este
cu mult mai activ atât sub aspect chimic, cât şi energetic.
La animale gliceroneogeneza are loc în ţesutul adipos şi în ficat. Hormonii glucocorticozi
cortizolul (steroid derivat de la colesterol) şi dexamitazonul (glucorticoid sintetic) activează expresia
genei care codifică enzima PEP carboxikinaza (engl. PEP ̶ fosfoenolpiruvat) în ficat, stimulând astfel
gluco- şi gliceroneogeneza. Stimularea gliceroneogenezei conduce, la rândul său, la creşterea sintezei
trigliceridelor în ficat şi eliberarea acestora în sânge.
În acelaşi timp, glucocorticoizii inhibă expresia genei PEP carboxikinazei în ţesutul adipos.
Acest fapt conduce la reducerea gliceroneogenezei, a sintezei trigliceridelor în ţesutul adipos şi
eliberarea acizilor graşi în sânge.

333
Fig. 15.13. Schema generală a gliceroneogenezei [2] Fig. 15.14. Schema generală a biosintezei lipidelor simple [7]

Aşadar, lipidele simple se sintetizează din acizi graşi şi glicerol. Acizii graşi se formează din
acetil-CoA, iar glicerolul derivă din 3-fosfodihidroxiacetonă (fig. 15.14).

15.3. BIOSINTEZA FOSFOLIPIDELOR MEMBRANARE

În capitolul 7.4 sunt descrise două clase principale de fosfolipide: glicerofosfolipidele (conţin
alcoolul glicerol) şi sfingofosfolipidele (conţin alcoolul sfingozina). De asemenea, în componenţa
fosfolipidelor intră diferite grupări polare substituite şi variaţi acizi graşi saturaţi şi nesaturaţi (fig. 7.22;
7.23). Toate căile metabolice de biosinteză a fosfolipidelor necesită parcurgerea următoarelor etape
generale:
 sinteza alcoolului (glicerol sau sfingozină);
 ataşarea acidului gras prin intermediul unei legături amidice sau eterice;
 adiţia grupării hidrofilice substituite prin intermediul unei legături fosfodiesterice;
 în unele cazuri, se realizează modificarea sau înlocuirea grupării polare substituite cu formarea
produsului fosfolipidic finale.
În celulele eucariote biosinteza fosfolipidelor se realizează pe suprafaţa reticolului
endoplasmatic neted şi pe membrana mitocondrială internă. Din situl de sinteză, fosfolipidele migrază
în zonele celulare unde îşi exercită funcţiile.

Biosinteza glicerofosfolipidelor
Etapa I a biosintezei glicerofosfolipidelor şi a triacilglicerolilor este comună (fig. 15.10; 15.11):
două grupe acil sunt esterificate la atomii C1 şi C2 ai moleculei de L-glicerol 3-fosfat cu formare de
acid fosfatidic. De regulă, la C1 acidul gras este saturat, iar la C2 ̶ nesaturat. Formarea acidul fosfatidic
se realizează şi prin fosforilarea diacilglicerolului de către kinaze specifice.

334

Fig. 15.15. Schema de ataşare a grupării polare substituite
de diacilglicerol printr-o legătură fosfodiesterică [2];
* X ̶ gruparea polară substituită
Gruparea polară substituită a
glicerofosfolipidelor se inserează în moleculă
prin intermediul legături fosfodiesterice, în care
fiecare din cei doi hidroxili alcoolici (unul pe
gruparea polară substituită şi altul pe atomul C3
al glicerolului) formează un ester cu acidul
fosforic (fig. 15.15). În cadrul acestui proces se
elimină două molecule de H2O.
Procesul de biosinteză a glicero-
fosfolipidelor se activează de către nucleotidele
citidilice prin 2 strategii:
1) citidindifosfat-ul (CDP) se ataşează la
diacilglicerol cu formare de acid fosfatidic
activat ̶ CDP-diacilglicerol;
2) citidindifosfat-ul (CDP) se ataşează la
hidroxilul grupării polare substituite.
La celulele eucarariote se intâlnesc ambele
strategii, în timp ce la celulele procariote se
realizează doar adiţia CDP-ului la diacilglicerol.
Rolul central al nucleotidelor citidilice în
biosinteza lipidelor a fost pus în evidenţă de către
biochimistul american Eugene Kennedy la
începutul anilor 60 ai sec. XX.

Biosinteza sfingolipidelor
Biosinteza sfingofosfolipidelor se realizează în 4 stadii:
1) sinteza sfinganinei (amină cu 18 atomi de carbon) din palmitil-CoA şi serină;
2) ataşarea acidului gras de moleculă, prin intermediul unei legături amidice, cu formare de N-
acilsfinganină;
3) desaturarea sfinganinei cu formare de N-acilsfingozină (ceramidă);
4) ataşarea grupării polare substituite de moleculă cu formare de sfingolipide: cerebrozide sau
sfingofosfolipide (sfingomieline ̶ fig. 15.16).

335
 Fig. 15.16. Schema de biosinteză a sfingolipidelor [2]

În cadrul sintezei sfingofosfolipidelor ataşarea acidului gras de moleculă se realizează sub

formă activată (acil-CoA).
În cadrul sintezei glicolipidelor (cerebrozidelor şi gangliozidelor) adiţia grupării substituite
glucidice se realizează prin intermediul unei legături glicozidice direct la atomul C1 hidroxilic al
sfingozinei. Donorul de glucide este reprezentat de UDP-glucoză sau UDP-galactoză.
La animale, legătura dublă (colorată în roz ̶ fig. 15.16) este creată de oxidaze cu funcţii mixte,
înainte de inserţia grupării substituite (colorată în verde) în moleculă sfingolipidei: fosfatidilcolina în
cadrul procesului de biosinteză a sfingomielinei şi glucoza în cadrul biosintezei cerebrozidei.
Lipidele complexe polare precum glicerofosfolipidele, sfingolipidele şi glicolipidele, fiind
insolubile în apă, nu se transportă din reticolul endoplasmatic (locul lor de sinteză) şi nu se inserează în

336
membrane prin difuzie simplă, ci se transportă în vezicule membranare specifice sau în asociere cu
proteine din citozol.

15.4. BIOSINTEZA COLESTEROLULUI, STEROIZILOR ŞI A IZOPRENIDELOR

Colesterolul reprezintă un alcool organic, principalul sterol sintetizat în celula animală.

Termenul provine din cuvântele grecesc chole (bilă) și stereos (solid) urmat de sufixul ol (alcool).
Colesterolul este un component structural esenţial care asigură integritatea şi fluiditatea membranelor
celulelor animale, un precursor în biosinteza acizilor biliari, a vitaminei D, hormonilor steroizi
(cortizol, aldosteronă în glandele suprarenale) şi a hormonilor sexuali (progesteron, estrogen,
testosteron). Formula chimică a colesterolului este C27H46O, iar toţi atomii de carbon derivă de la un
singur precursor ̶ acetatul (fig. 15.17). Colesterolul are trei cicluri hexagonale (A, B, C) şi un ciclu
pentagonal (D), iar numerotarea atomilor de carbon începe din partea superioară a inelului A.

Fig. 15.17. Originea atomilor de carbon ai colesterolului Fig. 15.18. Schema generală a biosintezei colesterolului
[2]; * ̶ atomii de carbon metil sunt coloraţi în negru, iar [2]; * ̶ unităţile de izopren a scualenei sunt notate cu linii
atomii de carbon carboxil ̶ în roşu roşii

Colesterolul, precum şi acizii graşi cu catena carbonică lungă, este sintetizat din acetil-CoA.
Sinteza colesterolului se desfăşoară în patru etape (fig. 15.18):
La etapa I, se condensează 3 unităţi de acetat cu formare de mevalonat ̶ un metabolit
intermediar cu 6 atomi de carbon.
La etapa a II-a, se realizează conversiunea mevalonatului în unităţi de izopren activat
(izopentenil difosfat sau izopentenil pirofosfat).

337
 La etapa a III-a, are loc polimerizarea a 6 unităţi de izopren care au 5 atomi de carbon cu
formarea scualenei ̶ un compus liniar cu 30 atomi de carbon.
La etapa a IV-a, se realizează ciclizarea scualenei cu formare de colesterol.
Mecanismul de biosinteză a colesterolului a fost descoperit de
biochimiştii germani Feodor Lynen şi Konrad Bloch. În anul 1964
acestor cercetători li s-a decernat premiul Nobel în medicină sau
fiziologie pentru descoperirile în mecanismul şi reglarea
metabolismului colesterolului şi a acizilor graşi [8].
Toţi hormonii steroizi umani derivă de la colesterol. Două clase
ale hormonilor steroizi se sintetizează în cortexul glandelor
suprarenale: hormoni mineralocorticoizi, care controlează
Feodor Lynen Konrad Bloch reabsorbţia ionilor anorganici (Na+, Cl ̶ , HCO3 ̶ ) de rinichi şi hor-
moni glucocorticoizi, care participă la reglarea gluconeogenezei şi reduce răspunsul inflamator.
Hormonii sexuali se sintetizează în gonade şi placentă. Această categorie include progesteronul,
care reglează ciclul reproductiv feminin, testosteronul şi estradiolul, care acţinează asupra formării
caracterelor sexuale secundare la bărbaţi şi respectiv, la femei.
Pe lângă faptul că izopentenil
pirofosfat-ul este un metabolit intermediar
în biosinteza colesterolului, acesta este şi
un precursor al izoprenidelor (fig. 15.19).
Din această grupă fac parte următoarele
substanţe:
a) vitaminele A, E şi K;
b) pigmenţi vegetali precum carotenoizii
şi lanţul fitolic al clorofilei;
c) gume naturale;
d) dolicoli;
e) transportatori de electroni în
mitocondrii şi cloroplaste;
f) uleiuri esenţiale de lamâie, eucalipt,
mosc;
g) hormoni juvenili care controlează
metamorfoza insectelor.
Până în prezent în natură au fost
descoperite mai mult de 20.000 de
molecule diferite de izoprenide [2].

Fig. 15.19. Rolul biologic al izopentenil pirofosafatului [2]

15.5. CATABOLISMUL TRIGLICERIDELOR

Majoritatea lipidelor din hrană sunt reprezentate de trigliceride. S-a stabilit că circa 40% şi mai
mult din necesităţile energetice zilnice ale omului sunt asigurate de trigliceridele din hrană [2].
Catabolismul trigliceridelor începe prin degradarea lor hidrolitică în acizi graşi constituienţi şi glicerol,
sub acţiunea enzimelor lipaze. Hidroliza trigliceridelor, sub acţiunea lipazelor, se poate realiza treptat,
obţinându-se, ca produse intermediare, di- şi monogliceride, acizi graşi şi glicerol (fig. 15.20).

338
 Fig. 15.20. Hidroliza trigliceridelor [11]

Glicerolul şi acizii graşi, rezultaţi în urma hidrolizei, se degradează în continuare, prin căi
metabolice diferite, transformându-se în final, în CO2 şi H2O.
Lipazele sunt prezente şi în toate celulele vegetale, iar activitatea lor se intensifică în timpul
germinării seminţelor, a bulbilor şi a tuberculilor.

Degradarea glicerolului
Degradarea glicerolului, format în urma hidrolizei
lipidelor, începe prin activarea sa sub formă de
fosfoglicerol (fig. 15.21). Sub acţiunea glicerolkinazei şi
a ATP-ului, din glicerol se formează 3-fosfoglicerol,
care se transformă în fosfodihidroxiacetonă, sub
acţiunea enzimei glicerol 3-fosfodehidrogenaza.
Fosfodihidroxiacetona se transformă în aldehida 3-
fosfoglicerică, reacţie catalizată de enzima triozofosfat
izomeraza. Aldehida 3-fosfoglicerică se poate include în
două căi metabolice celulare:
1) prin intermediului glicolizei şi a ciclului Krebs,
aldehida 3-fosfoglicerică se poate descompune în CO2 şi
H2O;
2) în cadrul procesului de gluconeogeneză, aldehida
3-fosfoglicerică este unul din precursorii chimici din
care se formează glucoză.

Fig. 15.21 Schema catabolismului glicerolului [2]

339
 Digestia, absorbţia şi transportul trigliceridelor
La vertebrate degradarea de bază a trigliceridelor se desfăşoară în duoden. În acest segment al
intestinului subţire din pancreas pătrunde sucul pancreatic care conţine lipaze foarte active, iar din
vezica biliară pătrund acizi biliari (colic, dezoxicolic, chenodezoxicolic şi litocolic) necesari pentru
digestia trigliceridelor. Acizii biliari sunt substanţe active care contribuie la emulsionarea
trigliceridelor, condiţie obligatorie pentru descompunerea enzimatică ulterioară a grăsimilor de lipazele
pancreatice. În sucul pancreatic, pe lângă lipaze sunt prezente şi enzime esteraze, care hidrolizează
esterii acizilor graşi cu catenă scurtă (de exemplu, tributirina) şi esterii colesterolului [3]. Aceste
enzime, de asemenea, sunt active doar în prezenţa acizilor biliari.
Procesul de digestie, absorbţie şi transport al grăsimilor la om include următoarele etape (fig.
15.22):
1) sărurile biliare emulsionează grăsimile din hrană în intestinul subţire cu formare de micele;
2) lipazele din intestin degradează trigliceridele;
3) acizii graşi şi alţi compuşi rezultaţi din hidroliză se absorb de mucoasa intesinului unde se
realizează conversiunea lor în trigliceride;
4) trigliceridele, împreună cu colesterolul şi apolipoproteinele sunt incorporate în chilomicroni;

Fig. 15.22. Etapele de digestie, absorbţie şi transport a grăsimilor la vertebrate [2]

5) chilomicronii se deplasează prin limfă şi sânge la ţesuturi;

6) în capilare trigliceridele se hidrolizează în acizi graşi şi glicerol, reacţie catalizată de enzima
extracelulară lipoprotein lipaza, activată de proteina apoliprotein C2 (apoC-II) [6];
7) acizii graşi pătrund în celulă;
8) acizii graşi se oxidează producând energie sau participă la resinteza trigliceridelor.
Degradarea acizilor graşi începe printr-un proces de activare a acestora. Procesul de activare se
realizează pe membrana externă a mitocondriilor, prin transformarea acizilor graşi în acil-CoA, compus

340
format din coenzima A (CoA) ataşată la capătul lanţului acidului gras. Această reacţie exergonică de
esterificare se produce sub acţiunea enzimei acil-CoA sintetaza, ATP-ului, a ionilor de Mg2+, K+ şi
poate fi prezentată astfel [2]:

Acid gras + CoA + ATP → Acil-CoA + AMP + 2Pi

∆G'° = ̶ 34 kJ/mol

Acil-CoA sintetazele catalizează formarea unei legături tioesterice dintre grupa carboxilică a
acidului gras şi grupa tiolică a coenzimei A cu formare de acil-CoA. În cadrul reacţiei o moleculă de
ATP este descompusă în AMP şi PPi. Reacţia se desfăşoară în două etape (fig. 15.23).

Fig. 15.23. Reacţia de transformare a acidului gras în acil-CoA [2]

La etapa I, se formează un compus macroergic intermediar aciladenilic, iar la etapa a II-a ̶

tioesterul acil-CoA, compus macroergic cu o energie liberă standard negativă ∆G'° = ̶ 31 kJ/mol. Acil-
CoA se formează în citozol şi poate urma două căi metabolice: 1) poate fi transportat în mitocondrie şi
oxidat cu formare de ATP; 2) poate fi utilizat în citozol la sinteza lipidelor membranare.
Enzimele necesare oxidării acizilor graşi în celulele animale sunt localizate în mitocondrii.
Membrana mitocondrială externă este impermeabilă pentru
acizii graşi care au mai mult de 12 atomi de carbon. Doar
acizii graşi cu catenă scurtă, cu 12 sau mai puţini atomi de
carbon pătrund în mitocondrii fără ajutorul transportorilor
membranari. Acizii graşi supuşi oxidării mitocondriale se ata-
şează de grupa hidroxilică a carnitinei cu formare de acil-carnitină (fig. 15.24).

341
Fig. 15.24. Mecanismul pătrunderii acidului gras în mitocondrie prin intermediul transportorului membranar acil-
carnitină/ carnitină [2]

Această reacţie de transesterificare se realizează pe membrana externă a mitocondriei şi este

catalizată de enzima carnitin aciltransferaza I. Esterul acil-carnitină pătrunde în spaţiul
intermembranar al mitocondriei prin porii membranei externe, apoi pătrunde în matricea mitocondrală
prin intermediul transportorului acil-carnitină/carnitină localizat în membrana internă.
La etapa finală a transportului acidului gras în mitocondrie, grupa acil se transferă de la
carnitină la coenzima A intramitocondrială. Acil-CoA formată este supusă β-oxidării, reacţie catalizată
de carnitin aciltransferază II. Apoi, carnitina reintră în spaţiul intermembranar al mitocondriei prin
intermediul transportorului acil-carnitină/carnitină.

Catabolismul acizilor graşi

Acizii graşi reprezintă componenta esenţială a tuturor lipidelor, astfel încât cunoaşterea căilor
de degradare a acestora este o problemă de primă importanţă pentru înţelegerea meatbolismului lipidic.
Prin degradarea oxidativă a acizilor graşi, organismele îşi procură o bună parte din energia
necesară proceselor biologice, proces care se realizează atât în mitocondrii, cât şi în glioxizomi,
peroxizomi, reticolul endoplasmatic.
Oxidarea mitocondrială a acizilor graşi se realizează în 3 stadii (fig. 15.25):
1) β-oxidarea acizilor graşi;
2) oxidarea acetil-CoA;
3) fosforilarea oxidativă şi lanţul transportor de electroni.
La stadiul I, de la capătul carboxil al lanţului acidului gras se realizează înlăturarea succesivă a
doi atomi de carbon sub formă de acetil-CoA. De exemplu, catena acidului palmitic cu 16 atomi de
carbon se degradează, treptat, prin ruperea succesivă a doi atomi de carbon, astfel încât la sfârşitul
ciclului şapte în catenă rămân ultimii doi atomi de carbon (C15 şi C16). Rezultatul final al transformării
palmitatului este formarea a 8 molecule de acetil-CoA (fig. 15.23). Formarea fiecărei molecule de
acetil-CoA necesită înlăturarea a 4 atomi de hidrogen (2 perechi de electroni şi 4 H+) din acil-CoA, sub
acţiunea enzimelor dehidrogenaze. Procesul de oxidare a palmitil-CoA în 8 molecule de acetil-CoA
poate fi reprezentat prin reacţia generală [2]:

Palmitil-CoA + 7CoA + 7FAD + 7NAD+ + 7H2O → 8Acetil-CoA + 7FADH2 + 7NADH + 7H+

La stadiul al II-lea, în matricea mitocondrială are loc oxidarea acetil-CoA până la CO2 în cadrul
ciclului Krebs (cap. 12.4). În rezultatul primelor două stadii ale oxidării acizilor graşi se formează
transportori de electroni reducători NADH şi FADH2.

342
 La stadiul al III-lea, echivalenţii reducători NADH şi FADH2 transportă electronii, rezultaţi din
oxidarea acizilor graşi, la O2 în lanţul respirator mitocondrial, cu fosforilarea concomitentă a ADP-ului
la ATP (cap. 12.5). Astfel, energia eliberată la oxidarea acizilor graşi este stocată în molecule de ATP.

β-Oxidarea acizilor graşi saturaţi

β-Oxidarea acizilor graşi se realizează printr-o succesiune de reacţii, care pot fi grupate în patru
etape, ce se repetă în spirală, până la degradarea completă a substratului (fig. 15.26).

Fig. 15.25. Stadiile de oxidare a acizilor graşi [2] Fig. 15.26. Schema β-oxidării acizilor graşi [2]

La etapa I se produce dehidrogenarea acil-CoA, cu formarea unui acid gras nesaturat trans-∆2-
Enoil-CoA (simbolul ∆2 indică poziţia legăturii duble ̶ între atomii de carbon α şi β). Reacţia este
catalizată de enzima acil-CoA dehidrogenaza, ce conţine o grupare prostetică FAD.
La etapa a II-a, enoil-CoA adiţionează o moleculă de apă, sub acţiunea enzimei enoil-CoA
hidrataza şi formează L-β-hidroxiacil-CoA.
La etapa a III-a, se produce dehidrogenarea β-hidroxiacil-CoA şi se formează β-cetoacil-CoA,
reacţie catalizată de enzima β-hidroxiacil-CoA dehidrogenaza, care conţine coenzima NAD+. În urma
reacţiei grupa hidroxilică se transformă în grupă cetonică.
La etapa a IV-a, enzima acil-CoA acetiltransferaza (tiolaza) catalizează reacţia dintre β-
cetoacil-CoA şi coenzima A cu ruperea unui fragment dicarbonic carboxilic terminal din molecula
acidului gras, sub formă de acetil-CoA. La această etapă se formează un acid gras nou cu doi atomi de

343
carbon mai puţin în moleculă decât acidul iniţial supus degradării β-oxidative. Acest proces se mai
numeşte tioliză, întrucât β-cetoacil-CoA este clivat în cadrul reacţiei cu grupa tiolică a coenzimei A.
Acetil-CoA rezultată din metabolizarea acizilor graşi se poate degrada, în continuare, prin
intermediul ciclului Krebs sau al ciclului glioxalic. Reacţia generală a oxidării complete a palmitil-CoA
în CO2 şi H2O poate fi prezentată astfel [2]:

Palmitil-CoA + 23 O2 + 108 Pi + 108 ADP → CoA + 108 ATP + 16 CO2 + 23 H2O

Energia liberă standard al oxidării palmitatului în CO2 şi H2O este de 9,800 kJ/mol.

β-Oxidarea acizilor graşi nesaturaţi

Majoritatea acizilor graşi din componenţa trigliceridelor şi fosfolipidelor sunt nesaturaţi, cu una
sau mai multe legături duble. Aceste
legături se găsesc în configuraţia cis şi
nu pot fi supuse acţiunii enzimei enoil-
CoA hidrataza, întrucât aceasta
catalizează adiţia H2O la legătura dublă
doar din configuraţia trans a ∆2-enoil-
CoA ̶ metabolit intermediar al
procesului de β-oxidare (fig. 15.26). La
oxidarea acizilor graşi nesaturaţi este
necesară prezenţa a două enzime
specifice: ∆3,∆2-enoil-CoA izomeraza şi
2,4-dienoil-CoA reductaza (fig. 15.27).
Bunăoară, enzima ∆3,∆2-enoil-
CoA izomeraza este necesară pentru
degradarea acidului oleic, acid nesaturat
cu 18 atomi de carbon, cu o legătură
dublă cis între C9 şi C10 (∆9).
La etapa iniţială a oxidării, se
realizează conversiunea oleatului în
oleol-CoA şi similar cu acizii saturaţi,
pătrund în matricea mitocondrială prin
transportorul membranar acil-
carnitină/carnitină. Apoi, oleol-CoA
este supus β-oxidării (trei cicluri) cu
formare de acetil-CoA şi cis-∆3-
Fig. 15.27. Procesul de oxidare a acidului oleic ̶ acid gras
mononesaturat [2]
dodecenol-CoA. Acest compus nu se
utilizează în calitate de substrat pentru
acţiunea enzimei enoil-CoA hidrataza, care acţionează doar asupra legăturilor duble în configuraţia
trans. Enzima ∆3,∆2-enoil-CoA izomeraza realizează izomerizarea cis-∆3-enoil-CoA în trans-∆2-enoil-
CoA, care la rândul său, se transformă sub acţiunea enzimei enoil-CoA hidrataza în L-β-hidroxiacil-
CoA (trans-∆2-dodecenoil-CoA). Acest metabolit intermediar este supus procesului de β-oxidare cu
formare de acetil-CoA.
A doua enzimă specifică 2,4-dienoil-CoA reductaza participă la oxidarea acidului linoleic cu
configuraţia cis-∆9, cis-∆12.

344
 Oxidarea acizilor graşi cu un număr impar de atomi de carbon

În componenţa lipidelor la unele specii de plante şi organisme marine sunt prezenţi şi acizi graşi
cu un număr impar de atomi de carbon. La bovine şi alte animale rumegătoare se formează o cantitate
mare de propionat (CH3 ̶ CH2 ̶ COO ̶ ) în cadrul procesului de fermentaţie a glucidelor în rumen.
Propionatul trece în sânge şi se metabolizează în ficat.
Oxidarea acizilor graşi cu catenă carbonică
impară se realizează în mitocondrii şi începe la
capătul carboxilic al lanţului. Substratul ultimei
etape a β-oxidării este acil-CoA cu 5 atomi de
carbon, iar la oxidarea şi clivarea acestuia se
formează acetil-CoA şi propionil-CoA. Acetil-
CoA se poate degrada în ciclul Krebs, iar
propionil-CoA urmează o care metabolică, care
include următoarele etape (fig. 15.28):
 carboxilarea propionil-CoA cu formare
de D-metilmalonil-CoA, sub acţiunea enzimei
propionil-CoA carboxilaza, a cărei enzimă este
biotina, în prezenţa ATP-ului;
 epimerizarea D-metilmalonil-CoA în L-
stereoizomerul său, reacţie catalizată de enzima
metilmalonil-CoA epimeraza;
 rearanjarea intramolecuară a L-
metilmalonil-CoA cu formare de succinil-CoA,
sub acţiunea enzimei metilmalonil-CoA mutaza,
a cărei coenzimă este 5'-dezoxiadenozin
cobalamina derivată de la vitamina B12
(cobalamina).

Fig. 15.28. Oxidarea propionil-CoA produs la β-oxidarea

acizilor graşi cu catenă carbonică impară [2]

β-Oxidarea peroxizomală a acizilor graşi

β-Oxidarea acizilor graşi se poate realiza atât în mitocondrii, cât şi în peroxizomii celulari ̶
organite unimembranare în celulele animale şi vegetale (cap. 2.4). β-Oxidarea peroxizomală, la fel ca
β-oxidarea mitocondrială, este un proces alcătuit din 4 etape:
1) dehidrogenarea acil-CoA, cu formarea unui acid gras nesaturat enoil-CoA;
2) adiţia H2O la enoil-CoA cu formarea unui β-hidroxiacil-CoA;
3) oxidarea β-hidroxiacil-CoA în β-cetoacil-CoA;
4) clivarea tiolică a β-cetoacil-CoA de coenzima A cu clivarea unui fragment dicarbonic sub
formă de acetil-CoA şi formarea unui acid gras nou cu doi atomi de carbon mai puţin în moleculă.
În acelaşi timp se atestă unele deosebiri între β-oxidările din mitocondrii şi peroxizomi. Astfel,
la prima etapă a β-oxidării peroxizomale enzima flavoprotein acil-CoA oxidaza transferă electronii
direct la O2, cu producere de H2O2, care se degradează, sub acţiunea enzimei catalaza în H2O şi O2. În

345
mitocondrii, electronii se transportă la prima etapă de oxidare a acizilor graşi prin lanţul respirator la O2
pentru a produce H2O, proces conjugat cu sinteza ATP-ului. În peroxizomi, energia produsă la prima
etapă de oxidare a acizilor graşi nu se stochează sub formă de ATP, ci se eliberează sub formă de
căldură.
Acetil-CoA produs de peroxizomi şi glioxizomi se utilizează în calitate de precursor chimic în
biosinteză (fig. 15.29), iar acetil-CoA produs în mitocondrii se oxidează în cadrul ciclului Krebs.
NADH format la a doua etapă de oxidare a acizilor
graşi nu se reoxidează în peroxizomi şi echivalenţii
reducători se transportă în citozol şi mitocondrii.
Pe lângă aceasta, sistemul de β-oxidare peroxizomal
este mai activ la degradarea acizilor graşi cu catenă
carbonică lungă (acidul hexacosanoic ̶ 26:0) şi a acizilor
cu catenă carbonică ramificată, precum acidul fitanic (acid
3,7,11,15-tetrametil hexadecanoic) sau acidul pristanic
(acid 2,6,10,14-tetrametilpentadecanoic).
La plante β-oxidarea se poate realiza în peroxizomii
ţesuturilor foliare sau în glioxizomii seminţelor în curs de
germinare. Peroxizomii şi glioxizomii din celulele vegetale
au o structură similară şi îndeplinesc aceleaşi funcţii. Rolul
biologic al β-oxidării în aceste organite nu constă în
utilizarea lipidelor de rezervă în scop energetic, ci în
biosinteza unor compuşi chimici celulari. Astfel, în cursul
germinării seminţelor, trigliceridele se transformă în
Fig. 15.29. β-Oxidarea ̶ o etapă în procesul de glucoză, zaharoză şi alţi metaboliţi esenţiali (fig. 15.29).
transformare a trigliceridelor în glucoză [2]

α-Oxidarea acizilor graşi

α-Oxidarea este unul din mecanismele de degradare a acizilor graşi. Această cale metabolică se
utilizează la oxidarea acizilor graşi ramificaţi cu o grupă
metilică la atomul de carbon β, întrucât în acest caz β-
oxidarea nu este posibilă. Acest tip de oxidare a acizilor
graşi se realizează doar în peroxizomii celulelor animale şi
vegetale.
În peroxizomii celulelor umane se realizează α-
oxidarea acidului fitanic cu formare de acid pristanic
(fig.15.30).
Procesul de α-oxidare include următoarele etape: 1)
acidul fitanic se ataşează la CoA cu formare de fitanoil-
CoA, reacţie catalizată de enzima fitanoil-CoA sintetaza; 2)
fitanoil-CoA se oxidează până la 2-hidroxifitanoil-CoA,
sub acţiunea enzimei fitanoil-CoA dioxigenaza, în prezenţa
Fe2+; 3) 2-hidroxifitanoil-CoA se clivează, sub acţiunea
enzimei 2-hidroxifitanoil-CoA liază, cu formare de
pristanal şi formil-CoA; 4) pristanalul se oxidează cu
Fig. 15.30. Etapele α-oxidării acizilor graşi [5] formare de acid pristanic, reacţie catalizată de enzima
aldehidă dehidrogenază.
Pristanalul este supus β-oxidării cu producere de propionil-CoA. La animale în cadrul
procesului de α-oxidare se realizează atât degradarea acizilor graşi, cât şi a acizilor biliari.

346
 ω-Oxidarea acizilor graşi

ω-Oxidarea este o cale metabolică minoră de degradare a acizilor graşi la animalele vertebrate.
În cadrul acestui proces are loc oxidarea acizilor graşi la atomul de
carbon ω (omega), cel mai îndepărtat de grupa carboxilică. Această
oxidare se produce la acizii saturaţi cu 10 sau 12 atomi de carbon, în
reticolul endoplasmatic al celulelor ficatului şi al rinichilor.
La etapă I se realizează hidroxilarea atomului de carbon ω al acidului gras, reacţie catalizată de
oxidaze cu funcţii mixte (fig. 15.31).

Fig. 15.31. Reacţia de hidroxilare în procesul de ω-oxidare [9]

La etapă II-a, grupa hidroxilică de pe atomul de carbon ω se oxidează cu formare de ω-aldoacid

gras, reacţie catalizată de enzima alcool dehidrogenază cu grupa prostetică NAD+ (15.32).

Fig. 15.32. Reacţia de oxidare a hidroxiacidului gras în procesul de ω-oxidare [9]

La etapă III-a, grupa aldehidică se oxidează cu formare de acid gras care conţine câte o grupare
carboxilică la ambele capete ale lanţului, reacţie catalizată de enzima aldehidă dehidrogenază (15.33).

Fig. 15.33. Reacţia de oxidare a aldoacidului gras în procesul de ω-oxidare [9]

Acidul gras dicarboxilic format este supus procesului de β-oxidare, cu formare de acid adipic şi
acid succinic, care se include în ciclul Krebs.

Corpii cetonici
De regulă, la animale degradarea acizilor graşi se realizează fără acumularea considerabilă a
metaboliţilor intermediari, de exemplu a acetil-CoA. Însă în anumite condiţii (foame, schimbarea
bruscă a regimului alimentar, diabet zaharat) în organism se formeaza corpi cetonici. Din această grupă
de substanţe fac parte acetona, acidul acetoacetic şi acidul D-β-hidroxibutiric (fig. 15.34). Corpii
cetonici se formează din acetil-CoA în ficat şi prin circuitul sangvin se transportă la ţesuturile periferice
unde se oxidează în cadrul ciclului Krebs.

347
 Fig. 15.34. Procesul de formare a corpilor cetonici din acetil-CoA [2]

Atunci când organismul pierde capacitatea de a utiliza corpii cetonici (cetoacidoză) aceştia se
acumulează în sânge (cetonemie) sau în urină (cetonurie).
Acidul acetoacetic se formează în rezultatul condensării a două molecule de acetil-CoA, reacţie
catalizată de enzima tiolaza. Acetoacetil-CoA formată se condensează cu o moleculă de acetil-CoA, cu
formare de β-Hidroxi-β-metilglutaril-CoA (HMG-CoA), sub acţiunea enzimei hidroximetilglutaril-CoA
sintetaza. Molecula de HMG-CoA este clivată cu formare de acetoacetat liber şi acetil-CoA, sub
acţiunea enzimei HMG-CoA liaza.
Acetoacetatul este redus reversibil de enzima mitocondrială D-β-hidroxibutirat dehidrogenază,
cu formare de D-β-hidroxibutirat. La oameni sănătoşi acetona se formează în cantităţi foarte mici din
acetoacetat, care este decarboxilat sub acţiunea enzimei acetoacetat decarboxilaza (fig. 15.34). La
indivizii cu diabet zaharat netratat, în organism, se produce în cantităţi mari acetoacetat care se
transformă în acetonă. Intoxicaţia organismului cu acetonă şi alte substanţe cetonice poate duce la
comă diabetica. De notat că conţinutul de acetonă din sânge creşte atât de mult încât se elimină pe cale
respiratorie, iar aerul expirat de un diabetic grav bolnav sau de un bolnav în comă diabetică miroase a
acetonă.

348
 TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Lipidele vegetale şi animale derivă de la..............................................................................................
1.2. Izopentenil pirofosfat este componentul de bază al..............................................................................
1.3. Biosinteza acizilor graşi se realizează pe două căi:..............................................................................
1.4. În ţesuturile animale trigliceridele şi glicerofosfolipidele au doi precursori comuni:..........................
1.5. La animale gliceroneogeneza are loc în................................................................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Acizii graşi se formează din izopentenil pirofosfat.
2.2. Glicerolul derivă din 3-fosfodihidroxiacetonă.
2.3. Colesterolul este un precursor în biosinteza acizilor biliari.
2.4. Izopentenil pirofosfat-ul este un metabolit intermediar în biosinteza colesterolului.
2.5. La vertebrate degradarea de bază a trigliceridelor se desfăşoară în stomac.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Lipide complexe: a) ceride; b) steride; c) glicolipide; d) lipoproteide; e) gliceride.
3.2. Precursorul comun al trigliceridelor şi glicerofosfolipidelor este:
a) vitamina D; b) acidul colic; c) acidul fosfatidic; d) aldehida 3-fosfoglicerică.
3.3. În compoziţia fosfolipidelor intră: a) gliceroli; b) steroli; c) fosfaţi; d) inozitol; e) sfingozină.
3.4. Oxidarea acizilor graşi: a) α-oxidare; b) β-oxidare; c) ω-oxidare; d) ψ-oxidare.
3.5. Catabolismul acizilor graşi se realizează în:
a) reticulul endoplasmatic; b) lizozomi; c) mitocondrii; d) peroxizomi; e) aparatul Golgi.

4. Asociaţi.
Clasificarea lipidelor după complexitatea chimică
1. Lipidele simple A. Gliceride E. Lipoproteide
2. Lipidele complexe B. Fosfolipide F. Ceride
C. Glicolipide G. Trigliceride
D. Steride

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.
5.1. Izopentenil pirofosfat; vitamina A; glicerol; vitamina K; carotenoizi; gume naturale.
5.2. Acil-CoA; izoprenide; trigliceride; fosfolipide; glicolipide.
5.3. Glicerol; 3-fosfoglicerol; fosfodihidroxiacetonă; acid dezoxicolic; aldehidă 3-fosfoglicerică.

6. Completaţi tabelul.

Funcţiile lipidelor în celulă

A.
B.
C.
D.
E.
F.

349
7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Biosinteza acizilor graşi.

7.2. Biosinteza trigliceridelor.
7.3. Biosinteza colesterolului, steroizilor şi a izoprenidelor.
7.4. Izopentenil pirofosfat ̶ metabolit intermediar în biosinteză.
7.5. Catabolismul acizilor graşi şi al glicerolului.

GLOSAR

Acilare ̶ reacție chimică de introducere a unui radical acil în molecula unui compus organic.
Apoliproteine ̶ proteine legate cu lipide din sânge responsabile pentru transportul trigliceridelor,
fosfolipidelor, colesterolului şi a esterilor colesterolului între organe.
Carnitină ̶ compus cuaternar azotat sintetizat din aminoacizii lizina şi metionina.
Cetoacidoză ̶ stare patologică caracterizată prin scăderea rezervei alcaline a sângelui, datorită
acumulării de corpi cetonici.
Chilomicron ̶ particulă microscopică lipoproteinică, bogată în trigliceride, prezentă în sânge după
digestia grăsimilor absorbite la nivelul intestinului subţire.
Dolicoli ̶ grupă de compuşi organici nesaturaţi cu o catenă lungă alcătuită dintr-un număr variabil de
unităţi de izopren şi o grupă alcoolică funcţională.
Duoden ̶ segmentul inițial al intestinului subțire.
Micelă ̶ grup sau agregat de molecule care se formează în substanțele coloidale și în soluțiile lor.
Rumen ̶ compartiment al stomacului rumegătoarelor, în care se înmagazinează alimentele și se
macerează sub influența florei bacteriene, a fermenților și a mișcării pereților.
Tioester ̶ compus chimic cu gruparea funcţională C-S-CO-C, produs al esterificării între un acid
carboxilic şi un tiol.

BIBLIOGRAFIE

1. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). –Bucureşti:
Editura didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
2. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
3. Анисимов, А., Леонтьева, А., Александрова, И., Каманина, М., Бронштейн, Л. Основы
биохимии. Учебник для вузов. – Москва: Высшая школа, 1986.-551 с.
4. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин, Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций. – Россия, Красноярск, 2008.
5. https: Alpha oxidation //en.wikipedia.org/wiki/Alpha_oxidation
6. https: Apolipoprotein C2//en.wikipedia.org/wiki/Apolipoprotein_C2
7. http: Lipid Biosynthesis//classes.midlandstech.edu/carterp/Courses/bio225/chap05/ss8.htm
8. http: Nobel prizes //www.nobelprize.org/nobel_prizes
9. https: Omega oxidation //en.wikipedia.org/wiki/Omega_oxidation
10. https: Triosephosphate isomerase //en.wikipedia.org/wiki/Triosephosphate_isomerase
11. http: Exploring the PDB: The Structure and Mechanism of an Esterase // butane. chem. illinois. edu
/ jsmoore/ Experimental / PDBQuiz2.html

350
 Anexa 1
α-Aminoacizi proteici
Denumirea Structura Denumirea
prescurtată
Alifatici
Glicină NH2-CH2-COOH Gly G
Alanină CH3-CH(NH2)-COOH Аla A
Valină* (CH3)2CH-CH(NH2)-COOH Val V
Leucină* CH3-CH(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH Leu L
Izoleucină* CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH Ile I
Cu sulf
Cisteină HS-CH2-CH(NH2)-COOH Cys C
Metionină* CH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH Met M
Neutri
Serină HO-CH2-CH(NH2)-COOH Ser S
Тreonină* CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH Thr T
Аsparagină NH2-C(=O)-CH2-CH(NH2)-COOH Asn N
Glutamină NH2-C(=O)-(CH2)2-CH(NH2)-COOH Gln Q
Acizi
Acid glutamic HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH Glu E
Acid aspartic COOH-CH2-CH(NH2)-COOH Asp D
Bazici
Lizină* NH2-(CH2)4-CH(NH2)-COOH Lys K
Аrginină NH2-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH Arg R
Histidină His H

Aromatici
Тirozină Tyr Y

Тriptofan* Trp W

Fenilalanină* Phe F

Iminoacizi
Prolină Pro P

* − aminoacizi esenţiali

351
 Anexa 2
Schema biosintezei prolinei şi argininei la bacterii

352
 Anexa 3
Schema biosintezei lizinei

* ̶ 1 ̶ aspartokinază; 2 ̶ aspartat β-semialdehidă dehidrogenază; 10 ̶ dihidropicolinat sintetază; 11 ̶ ∆1-piperidină-

2,6-dicarboxilat dehidrogenază;12 ̶ N-succinil-2-amino-6-cetopimelat sintetază; 13 ̶ succinil diaminopimelat
aminotransferază; 14 ̶ succinil diaminopimelat desuccinilază; 15 ̶ diaminopimelat epimerază; 16 ̶ diaminopimelat
decarboxilază

353
 Anexa 4

Schema biosintezei acidului corismic, tirozinei şi a fenilalaninei la bacterii şi plante

* ̶ acidul corismic, metabolit intermediar în biosinteza 1 ̶ corismat mutază; 2 ̶ prefenat dehidrogenază;

aminoacizilor aromatici la bacterii şi plante; 3 ̶ prefenat dehidratază
1 ̶ 2-ceto-3-deoxi-D-arabinoheptulozonat fosfatsintetază;
2 ̶ dehidrochinatsintetază; 3 ̶ 3-dehidrochinat dehidratază;
4 ̶ şichimat dehidrogenază; 5 ̶ şichimat kinază;
6 ̶ 5-enolpiruvilşichimat 3-fosfatsintetază; 7 ̶ corismatkinază

354
 Anexa 5
Schema degradării aminoacizilor proteici până la acetil-CoA

* ̶ aminoacizii respectivi donează atomii de carbon (coloraţi în roşu) lui acetil-CoA. Triptofanul, fenilalanina, tirozina şi
izoleucina donează atomii de carbon (coloraţi în albastru) lui piruvat sau metaboliţilor ciclului Krebs

355
 Anexa 6
Schema degradării aminoacizilor proteici până la piruvat

* ̶ PLP ̶ piridoxal 5'-fosfat

356
 Anexa 7
Schema degradării aminoacizilor proteici până la α-cetoglutarat

* ̶ 1 ̶ histidin amoniu liază; 2 ̶ urocanat hidratază; 3 ̶ imidazolon propionază; 4 ̶ glutamat formimino transferază

357
 Anexa 8
Schema degradării aminoacizilor proteici până la succinil-CoA

* ̶ PLP ̶ piridoxal 5'-fosfat

358
 Anexa 9

Schema generală a ciclului ureei

359
360
361