SUB.1.

COMPOZITIA CHIMICA GENERALA A ORG UMAN

Compoz chimica elem de baza a materiei vii este comuna pt toate org.Mat vie este constr din aceleasi
elem chimice care exista si in mat anorg.Proportia unora din acestea si modul lor de combinare pt a forma
subst specif mat vii sunt insa esential diferite in rap cu mat organica.Astfel,din cele aprox 100 elem
chimice ale sist periodic intalnite in litosfera si atmosfera a fost selectat in nr relativ mic.Aceste elemen
alcat asa numita lista de baza universala a compoz elementare a oricarui org viu reprez prin: sextetul de
metaloizi(C,H,O,N,S,P-care reprez eleme cheie primordiale pt organiz struct marii majoritati ale molec
care compun mat vie),octetul(Na,K,Ca,Mg,Fe,Co,Mn,Cl-care reprez elem componente necesare pt org
vii).Proportia este insa cu mult superioara cca98% in comparatie cu cea a metalelor. Nu exista nici un caz
cunoscut in care vreunul din aceste elem chimice sa fie inlocuit printr-un elem care sa nu fie inclus in lista
mentionata. Pot exista insa completari la aceasta lista de
baza:1,Cu,Mo,Mn,Al,Zn,V,Si,Se,B,Br,F,dar niciodata sustrageri.
Elem chimice prezente in mat vie poarta denum de BIOELEMENTE. BIOMOLECULELE difera prin
natura,structura,dimens si fnctii pe care le indepl in cadrul celulei. Pe baza acestor criterii,componentele
molec constituente ale org uman se clasif in: biomolec organice si anorganice. Categ principale de
biomolec organice specif tuturor org sunt:glucide,lipide,protide, Ac
nucleici,Enzime,Vitamine,Hormoni,Comp macroergici,Comp organici intermediari. Pe langa aceste
biomolec,apa si sar min intra in constit tuturor cel,existand insa in mare abundenta si in afara mat vii.
Biomolec organice indeplin in cadrul cel diferite roluri: plastic,energetic,infrmational,catalitic,reglator.
Astfel,unele molec organice intra in struct celulei,a membranelor si a formatinilor intracel determ prin
asamblarea lor edificiul molecular al celulei. Participa la desfasurarea coordonata si la reglarea tuturor rkt
chim necesare activit cel functioand ca biocatalizator. Indeplinesc rolul de stocare,transmitere si
exprimare a informatie ereditare. Servesc drept combustibil celular fiind supuse unor procese de
degradare prin care se elib energia necesara fctiilor vitale ale cel, energie ce poate fi stocata in anumite
tipuri de molecule. Moduleaza activit biokim ale cel ca reglatori ai deferitelor procese; la reglarea acestor
procese participa si diferiti ioni-majorit sunt co-factori enzimatici.
Rezulta astfel ca diferitele categ de biomolec asigura prin specificul lor la organiz structurala a cel si
desfasurarea coordonata a multiplelor evenimente la niv molecular care definesc activitatea ceuleil in
ansamblu.
Biomolec anorganice sunt reprez de apa si saruri min. Biomlec cu rol plastic (met+nemet) se gasesc in
proportia ce mai mare reprez peste 99% ca valoare procentuala raportata la masa corporala a org.
Oligoelementele se gasesc in cantit extreme de mici sau chiar in urme insa prezenta lor este necesara pt
desfasurarea unor rkt biokim.
Apa reprez componentul cu cea mai ridicata proportie din org(60%),indepl un rol fundam ca solvent si ca
mediu likid de realizare a rkt biokim. Continutul apei variaza in fct de specie,varsta,tesut.Apa cont in
stare dizolvata subst organice ionizate(cationi si anioni) si subst organice cu molec
mici(glucoza,acizii),iar sub forma de suspensi ecoloidala-unele macromolecule(proteie).
Sarurile minerale-constituie aprox 3-5% si sunt reprez in principal prin:
cloruri,fosfati,sulfati,carbonati,azotati de sodiu,potasiu,calciu,magneziu. Se gasesc fie dizolvate in mediul
apos al celulei si in likidele circulante si in combinatie cu proteinele din constitutia citoplasmei sau sub
forma nedizolvata in tesutul osos si dinti. Unii ioni proveniti prin disocierea sarurilor min se absorb pe
suprafata coloizilor(micele) celulari determinand incarcarea electrica a acestora,iar altii intervin in diferite
rkt biokim ai metabolismului celulei.
Componentele biokim de natura organica cu rol plastic,energetic,cu rol de sustinere sau de
rezerva(glucide, lipide ,protide) alcat in medie 35-40% din masa org uman.
SUB 2
APA CA SOLVENT SI MEDIU BIOLOGIC DE REACTIE
Desi APA este comp anorganic,totusi prin proportia sa mare si prin multiplele roluri pe care le exercita
detine o importanta capitala in organiz si functionarea materiei vii. Apa intra in constitutia tuturor

celulelor si ca solvent constuie mediul necesar in care se desfasoara rkt biokim. Apa este cel mai abundent
component celular reprez in medie 60% din masa org,continutul si distributia apei in org uman variind in
fct de tesut,organ,likid biologic,limfa,varsta.
Continutul deosebit de ridicat in apa este o caracteristica universala a tesuturilor vii. In organism,apa este
repartizata in 2 compartimente: compartiment intracelular si compartiment extracelular(sange,limfa,vase).
Compart intracel-cupr apa de constitutie(apa legata) care participa la alcat structurii cel(ncl,MT,Rb) si a
mediului celular, la imbibitia sistemelor coloidale si la hidratarea diferitilor ioni sau biomolec
componente ale celulei.
Compart extracel cupr apa libera existenta si in circulatia intravasculara(sange,limfa) si in spatiile
interstitiale(apa lacunara).
Apa intracelulara,intravasculara si interstitiala reprez mediul likid prin care se realiz skimburi permanente
de subst dintre cel, sange si interstitii,adica dintre cele 2 compart.
Ca origine,apa din organism este exogena,provenind din alimentatie(hrana si likidele ingerate) si
endogena, provenind din oxidarea la niv celular a compusilor care contin hidrogen
(glucide,lipide,protide).
Datorita caracteristicilor structurale ale molec sale, APA reprez un component indispensabil al vietii
indeplinind urm roluri: structural-particip la constituria chim a celulei si la formarea coloizilor celulari;
mediu lichid-permite realiz tuturor rctiilor biokim care stau la baza vietii; solvent biologic-solubilizand si
favorizand disocierea electrolitica a unor subst care devin astfel reactionabile; stabilizator al mediului
biologic in care subzista; generator de anumiti ioni: H, OH-neces pt realiz proceselor de
tamponare(mentinerea pH in limite const), de cataliza enzimatica si de hidroliza; efector direct al
reactiilor de hidratare,hidroliza,precum si a reactiilor de oxidare; mediu de vehiculare a diferitelor subst in
org; termoreglator- mentinere in limite constante temperatura orgnism prin procese de evaporare cutanata
si de eliminare prin respiratie.
Toate acete roluri exercitate de catre apa si care sunt esentiale pt viata se realiz dator reglarii metabolice a
bilantului hidric din organism prin mecanisme complexe care mentin volumul de apa relativ constant.
SUB 3
GLUCIDE-CONSIDERATII GENERALE(struct,rasp,clasif,rol biokim)
GLUCIDELE sau zaharurile sunt compusi tenari,fiind alcat din C,H,O,care au formula generala empirica
(CH2O)n.
Au rol energetic furnizand 50-70% din energia totala care se produce din org uman,constituind
componenta majora a dietei. Capacitatea orgnism de a depozita glucide este limitata,aceasta functie fiind
indeplinita doar de ficat (ce poate depozit pana la 10% din greut sa) si muschi (ce pot depoz pana la
0,5%din greut lor). Cantitatea totala de glucide din depozite este suficienta insa pt a asigura necesitatile
energetice ale org pt numi zi si repaus.Toate tes pot utiliz glucoza,principalu si aproape exclusivu
glucid dinsange.In conditii de post prelungit,numai putine tes depind exclusiv de glucoza ca sursa de
energie: creier,eritrocite, trombocite, leucocite,cel medulosuprarenale.Alte tes pot utiliz in scopuri
energetice oxidarea acizilor grasi si corpii cetonici.
Glucidele procura fondul de at C necesar biosintezei de proteine,ac nucleici,lipide. Au rol
struct(mucopoliglucide) si respectiv proteoglicanii din subst fundamentala a tes conj. Glucidele intra in
struct altor biomolec cu importanta biokim majora: ac nucleici,coenzime,lipide
complexe(glicolipide),glicoproteide. In procesele biokim un rol important il joaca ozele libere sau
fosforilate.
Dupa struct lor chimica, glucidele se definesc ca polihidroxialdehide sau polihidroxicetone sau produsi de
condensare ai acestora. In fct de complexitatea lor struct,glucidele se clasif in : OZE(glucide simple) si
OZIDE(glucide complexe).
OZELE(=monoglucide,monozaharide,zaharuri simple) contin o singura unitate polihidroxicarbonilica si
deci prin hidroliza, nu mai pot fi scindate in molecule cu caracter glucidic. Cele mai importante si
abundente sunt: hexoze(glucoza,fructoza, manoza) si pentoze(riboza,deoxiriboza). Ca structura ,ozele
sunt subst polihidroxicarbonilice care cont in molecula 2 grupari functionale: gr alcool(primar CH2-OH
si sec CH-OH) si gr cetona(--C=O) sau gr aldehida(-H-C=O). Dupa natura gruparii functionale carbonil
sunt aldoze si cetoze. Dupa nr atC din molec,ele pot fi :trioze,tetroze,pentoze,hexoze,heptoze.

OZIDELE(glucide complexe) sunt molec reziltate prin condensarea unui nr variabil de oze care prin
hidroliz chimica sau enzimatica se pot scinda in oze sau compusi mai simpli cu caract glucidic. Dupa nr
de oze componente sunt: oligoglucide (oligozide)-constit dintr-un nr de 2-6 oze identice sau diferite
legate covalent in tes anim sau veg: zaharoza,lactoza,maltoza. Oligoglucidele constituite din mai multe
subunitati monoglucidice nu se gasesc libere; ele formeaza lanturile laterale ale unor catene polipeptidice
din structura glicoproteinelor. Poliglucide (polizaharide)-constit prin condensarea unui nr foarte mare de
oze(de ordinul sute-mii), fapt ce le confera un caracter macromolecular.
Cele mai raspandite poliglucide in regnul veg: amidon si celuloza si in regnul anim:glicogen.
SUB.4.
PROPR FIZICE ALE OZELOR(selectie)
1)Ozele sunt usor solubile in apa datorita grupariilorOH multiple; greu solubile in alcool si insolubile in
solventi organici(eter etilic,cloroform,hidrocarburi). 2)Cristalizeaza sub forma de cristale albe. 2)
Majoritatea ozelor au gust dulce;intensitatea gust dulce creste in general cu nr gr-OH din molec. 4)Sunt
subst opticactive,avand propretatea de a devia planul luminii polarizate (putere rotatoare); activitatea
optica pe care o manifesta ozele se datoreaza existentei in molc lor a a de C asimetrici. Un at de C asim
are cele 4 valente satisfacute de 4 radicali diferiti. Izomerii optici,desi au aceleasi formule si prezinta
aceleasi propfietati fizice si chim,se deoseb numai dupa sensul in care deviaza planul luminii polarizate
datorita structurii lor sterice. Cei care deviaza planul luminii la dreapta se num dextrogiri iar cei care
deviaza planul luminii polarizate la stanga se num levogiri. 5)Stereoizomeria ozelor- toate ozele cu
exceptia dihidroxiacetonei contin unul sau mai multi atomi de C asimetrici.In consecinta pot prezenta mai
multi izomeri optici.Formula de calcul a izomerilor optici este N=n2.
6)Apartenenta ozelor la seriile D si L: Independent de activitatea optica, aldehida glicerica se poate
prezenta sub 2 forme, in functie de pozitia hidroxilului grefat la atC asimetric. Izomerul care poseda acest
hidroxil la dreapta corespunde dpdv steric,respesctiv configuratiei spatiale,la seriaD. Izomerul care
poseda hidroxilul situat la stanga,carespundeserieL. In mod conventional,configuratia ozelor,a.a. si a altor
subst optic active se raport la cea a gliceraldehidei care constit reperul de care se stabileste filiatia la
seriile D si L. Astfel, ozele care poseda o configuratie spatiala similara D-gliceraldehidei apartin serieiD
si ozele care poseda o configuratie spatiala similara L-gliceraldehidei apartin serieiL. Majoritatea ozelor
naturale apartin seriei D.
7)Izomeria generata de heterociclizare. Ozele nu se afla sub forma aciclica(deschisa), ci sub forma
heterociclica. Astfel,in molecula ozelor,gruparea carbonil(aldehida sau cetona) este mascatadatorita
formarii unei leg semi-acetalice sau semi-cetalice intre gruparea carbonil si una din functiile alcool din
molecula, in molecula ozei se stabileste o punte oxidica cu formarea intramoleculara a unui ciclu de
oxigen. O asemenea structura se formeaza prin reactia dintr gruparea carbonil de la C1 in cazul aldozelor
sau de la C2 in cazul cetozelor si guparea alcool (cea mai apropiata in spatiu, C5 sau C4-aldoze sau C5C6 cetoze) din aceeasi molecula. Se formeaza astfel un semi acetal ciclic intern(aldoze) sau un
semicetalciclic intern(cetoze), deoarece reactia dintre gruparea carbonil si gruparea-OH se realizeaza in
cadrul aceleiasi molecule. Gruparea-OH grefata la carbonul carbonilic si care se formeaza prin ciclizarea
ozei poarta numele de hidroxilsemiacetalic sau semicetalic.Acestia se deosebesc de celelalte grupari-OH
din molecula ozelor,deoarece este dotat cu o reactivitate chimica deosebita. Formele izomere ale ozelor
care difera intre ele numai princonfiguratia de la carbonul carbonilic(C1 la glucozasi C2 la fructoza) se
num forme anomere,iar atomu de C respectiv se numat de C anomer.Izomerii si reprezinta forme
anomere,deoarece OH semiacetalic sau semicetalic grefat la carbonul carbonilic poate ocupa pozitii
sterice diferite la dreapta sau la stanga in formele ciclice. NUMAI ozele constituite din 5 sau mai multi
atomi de C pot forma cicluri stabile si prezenta forme anomere.
Ozele care au ciclurile form din 5atomi de C si 1atom de O sunt de tip piranoza pt ca se aseamana cu
heterociclulpiran. Ozele care au ciclurile for din 4atomi de Csi 1atom de O sunt de tip furanoza,prin
analogie cu heterociclul furan. In cazul aldozelor, structura piranoza rezulta prin stabilirea punii de O
intre atomii C1-C5, iar strucura furanoza rezulta prin stabilirea punii de O intre C1-C4.In cazul cetozelor,
structura piranoza rezulta prinstabilirea puntii O intre C2-C6 si structura furanoza rezulta prin stabilirea
puntii de O intre C2-C5.

SUB.5.
PROP CHIMICE ALE OZELOR(SELECTIE)
A.Prop chim dat gr carbonil
1)Actiunea agentilor reducatori. Prin reducere-ozele trec in polialcoolii corespunzatori; fixarea
hidrogenului avand loc la gruparea aldehida sau cetona. Astfel din tetroze se form tetrioli,din pentozepentoli,din hexoze-hexoli(hexitoli). 2)Actiunea agentilor oxidanti. Prin oxidare mai blanda sau mai
energica,aldozele pot forma 3 tipuri de acizi: ac aldonici,ac dicarboxilici(zaharici) si ac uronici. La acidul
aldonic=>din oxidarea gruparii aldehida la gruparea carbonil(COOH); acidul dicarboxilic=>din oxidarea
concomitenta a gruparii aldehida si a gruparii alcool primar(-OH) la gruparea carbonil; acizi uronici=>
din oxidarea gruparii alcool primar la gruparea carbonil;gruparea aldehida nu este afectata,rezulta acizialdehide. 3)Epimerizarea ozelor: Solutiile alcaline diluate produc la cald o izomerizare, o rearanjare la
nivelul atomilor deC care poarta gruparea carbonil si a atomului de C adiacent, fara ca substituentii
celorlalti atomi de C safie afectati. Aceasta transpozitie poarta num de epimerizare,iar ozele care difera
intre ele ca structura numai la atomii C1 si C2 se num oze epimere. De ex: glucoza,fructoza,manoza sunt
oze epimere intrucat ele se deosebesc ca structura numai la nivelul atomilor C1 si C2;la nivelul celorlalti
atomi de C ,structura e identica(aceeasi configuratie spatiala). Mecanismul epimerizarii se explica prin
formarea unui intermediar de tip enolic comun,care poate sa treaca cu usurinta in oricare dintre cele 3 oze.
In solutia oricarei din cele 3 oze mentionate,in mediu alcalin si la cald,dupa un timp vor aparea cele 3 oze
epimere.
4)Prop reducatoare: Ozele si unele diglucide manifesta proprietati reducatoare datorita existente in
molecula lor a gruparii carbonil(hidroxil semiacetalic-aldehida, hidroxil semicetalic-cetona).
B.Prop chim dat gr alcool
1)Formarea de esteri: Ozele pot forma esteri cu acizi organici sau acizi minerali. Esterii fosforici ai ozelor
sunt metaboliti intermediari care rezulta pe cale enzimatica,ce prezinta o importanta deosebita in
desfasurarea anumitor procese metabolice din organism. Esterii fosforici au caracter acid formand saruri
de Na,K,Ca solubile in apa.In acest mod este transpotat fosfatul de calciu la tesutu osos. Esterii fosforici
ai ozelor participa la procese de respiratie,fermentatie, in procese de biosinteza.
C.Fermentatia glucidelor
Prin fermentatia glucidelor se desemneaza procesul biochimic care implica transformarea unor glucide in
subst(produsi de reactie) cu o strucura mai simpla sub actiunea catalitica a unor enzime specifice. Ca
rezultat al fermentatiei pot apare produsi de baza pt biosinteza anumitor subst necesre celulei sau se poate
genera energia necesra activitatii celulare. Fermentatiile se clasifica in functie de: natura procesului
biochimic(fermentatie aeroba sau anaeroba),produsi principali de reactie(fermentatie
alcoolica,lactica,acetica),mecanismul chimic de reactie(fermentatie hidrolitica,oxidativa). In fermentatia
alcoolica se genereaza alcoolul etilic,conform reactiei generale:
C6H12O6--2C2H5-OH+2CO2(alcool etilic). In fermentatia lactica a glucozei se genereaza ac
lactic,conform reactiei generale:C6H12O6-2CH3-CH(-OH)-COOH+E. Aceasta reactie se petrece in
muschi,energia rezultata fiind utilizata pt producerea actului contractil. Acumularea acidului lactic in
muschi provoaca dureri febra musculara care insoteste un efort muscular prelungit.
SUB.6.
DESCRIEREA SI CARACT OZELOR DIN ORG UMAN
A.TRIOZE---In natura nu se gasesc trioze libere,ci ele rezulta ca metaboliti intermediari,sub forma de
esteri fosforici din reactiile de catabolizare a glucidelor.
B.PENTOZE---Pentozele se gasesc libere in natura,dar numai in cantitati mici.Pentozele sunt foarte
raspandite ca poliglucide (pentozani),glicozizi,esteri.Unele dintre ele(riboza,deoxiriboza) sunt
componente ale acizilor nucleici,iar altele participa in procesul de fotosinteza. Pentozele din org uman
prez urmatoarele caracteristici: sunt de origine exclusiv exogena, in celule au stabilit metabolica mai mare
decat hexozele,de aceea nu pot fi fermentate si transformate de organismu animal si sunt eliminate in
urina (pentozurie),; in celule predomina forma anomera . 1)RIBOZA- nu se gaseste libera in tesuturi,dar
prezinta un deosebit interes biologic,ca parte componenta a unor biomolecule cu importanta biologica

majora: nucleotide (ATP,GTP,UTP,CTP), coenzime( NAD,NAD,FMN,FAD,CoA-SH), acizi

nucleici(ARN), intermediari metabolici,sub forma de esteri fosforici ai ribofuranozidelor.2)DEOXIRIBOZA- este component glucidic al acizilor desoxiribonucleici (ADN).
C.HEXOZE---sunt monoglucide cu formula moleculara C6H12O6.Ele apar libere in natura,dar mai ales
sub forma de poliglucide,glicozizi,esteri etc. De importanta biochimica deosebita sunt aldohexozele:
glucoza,manoza,galactoza si cetohexozele: fructoza si sorboza. 1)GLUCOZAeste foarte raspandita in
regnul veg si animal si este principala oza a org uman. Detine un rol energetic important; prin degradarea
sa(glicoliza) genereaza energia care este stocata in ATP. Este distribuita in toate celulele si lichidele org cu
exceptia urinei. In sange,glucoza se afla in limite constante: 80-120mg/100ml sange(glicemie).
Mentinerea in limite constante a glicemiei este asigurata prin actiunea antagonista a celor 2 hormoni ai
pancreas endocrin: insulina(actiune hipoglicemianta) si glucagonul(actiune hiperglicemianta). Cresterea
continutului de glucoza in sange determina diabetul zaharat. Intra in structura unor diglucide: izomaltoza,
maltoza, lactoza,celobioza,zaharoza. Intra in structura unor poliglucide: amidon,glicogen,celuloza. Intra
in structura unor lipide complexe(glicolipide). Prin oxidare in ficat pe cale enzimatica formeaza acidul
glucuronic.
Ac glucuronic prezinta un interes deosebit in glucuronoconjugare, proces prin care ficatul intervine in
eliminarea unor compusi straini sau produsi in intestin, ca de ex fenoli (rezultati in intestin sub influenta
florei microbiene din aminoacizi aromatici), indoxil(format din
triptofan),medicamente(cloral,mentol,salicilati), toxice accidentale; de asemenea asupra unor hormoni
eliberati normal in organism (sexuali,corticosuprarenalieni, tiroidieni). Rinichiul efectueaza procese
similare pt eliminarea compusilor gruparii fenolice,sub forma de compusi glucuronoconjugati
netoxici,prin urina. Reacita de conjucare are loc la nivelu gruparii hidroxil semicetalic din acidu
glucuronic si o grupare OH sau COOH din compusul respectiv,ca formare de eteri sau esteri.In
afectiunile hepatice se micsoreaza capacitatea de sinteza a acidului glucuronic si deci si formarea
glucuronoconjucatilor.Totodata,acidul glucuronic intra in structura unor proteoglicani.
2)GALACTOZAse gaseste in cantitati mici in sange (pana la 4,3 mg/100ml
sange),LCR,urina.Impreuna cu glucoza formeaza diglucidul lactoza din lapte. Intra in structura unor
glicozide; in lipide complexe:cerebozide si sulfatide(sub forma de galactozo-2-sulfat) si in struct unor
glicoproteine. Prin oxidarea in ficat,formeaza acidul galacturonic care intra in struct unor proteoglicani.
3)MANOZAeste de origine vegetala unde se gaseste numai sub forma de poliglucide,numite
manani.Ingerata prin alimentatie,este absorbita prin peretele intestinal si trecuta prin vena porta in ficat
unde pe cale enzimatica este transforma in glucoza. Intra in struct unor glicolipide si glicoproteide.Intra in
struct unor fosfolipide microbiene.
4)FRUCTOZAD-fructoza numita si zahar de fructe sau levuloza este cea mai importanta si raspandita
cetoza,gasindu-se atat libera(alaturi de D-glucoza) in diferite fructe dulci,miere,etc, cat si sub forma
combinata,in diglucide(zaharoza),triglucide si poliglucide(numite fructozani,cum e insulina). In org
uman,fructoza are urmatoarea distributie: in sange se gaseste in cantit mici (cateva mg la 100ml), plasma
seminala contine 2-3g/litru,cu origine in veziculele seminale.In sperma este insotita de acidu citric,
mioinozitol etc, ceea ce arata o asemanare cu compozitia sucurilor de fructe.
SUB.7.
DERIVATI AI OZELOR
A.Esteri fosforici ai ozelor---Se gasesc in toate celulele si tesuturile,indeosebi in tesutu muscular (esteri
ai triozelor si hexozelor) reprezinta produsi de degradare ai glucozei(metaboliti intermediari) din care se
pot biosintetiza alte biomolecule. Esterii forsforici ai pentozelor intra in struct acizilor
nucleici(ARN,ADN).Esterii fosforici ai ribozei intra in struct unor coenzime (NAD,NADP,
FMN,FAD,CoA-SH).
1)Esterii fosforici ai TRIOZELOR: gliceraldehid-3-Pi, dihidroxiaceton-3-Pi, dihidroxiaceton-1-Pi. Se
formeaza in cursul glicolizei(metaboiti intermediari). 2)Esteri fosforici ai PENTOZELOR:*Esteri
fosforici ai Ribozei: -D-ribofuranoza-2-fosfat, -D-ribofuranoza-3-fosfat, -D-ribofuranoza-5-fosfat, -D-ribofuranoza-3,5-difosfat. *Esteri fosforici ai Deoxiribozei: -D-deoxiriboza-5-fosfat. Se formeaza ca
metaboliti intermediari, esterii fosforici in pozitiile C3 si C5. 3)Esterii fosforici ai HEXOZEse
formeaza in cursul glicolizei (metaboliti intermediari): * Esteri fosforici .ai Glucozei: -D-glucopiranoza-

1-fosfat, -D-glucopiranoza-6-fosfat. *Esteri fosforici ai Fructozei: -d-fructofuranoza-6-fosfat, -Dfructofuranoza-1,6-fosfat.

B.Oze aminate(aminoglucide)---contin gr NH2 la atomu C2. Pot fi acetilate sau sulfurate la gr NH2.
Denumirea uzuala corespunde ozei de origine; cele mai raspandite sunt: glucozamina,galactozamina si
acidu neuraminic. Ele se afla ca piranoze de forma ,in compusi macromoleculari din tesuturi animale.
1)Glucozaminaintra in constitutia mucopoliglucidelor care se gasesc repartizate in tesutu
conjunctiv,cartilagii,tendoane,lichid seminal; a chitinei glicolipidelor si in poliglucide specififice de grup
sanguin etc. In cele mai multe cazuri gr aminica este acetilata. 2)GalactozaminaN-acetil-galactozamina
si galactozaminsulfatul intra in struct unor mucopoliglucide si glicolipide.Intra in struct
heparinei(anticoagulant fiziologic care previne coagularea spontana a sange). 3)Ac N-acetilneuraminic(ac sialic)ac neuraminic este o aminoglucida mai complexa care se formeaza prin
condensarea unei molecule de manozamina cu o molecula de acid piruvic. Acilarea acidului neuraminic
da nastere la N-acilderivati denumiti acizi sialici.Daca radicalul acil este un radical acetil rezulat acidul
N-acetil-neuraminic(NANA). NANA(ac sialic) intra in compozitia glicolipidelor din membrana celulara,
a unor mucopolizaharide,glicoprodeide si poliglucide specifice de grup sanguin.
C.Acizii uronici---se formeaza in ficat prin oxidare enzimatica a glucozei(acid glucuronic) si
galactozei(acid galacturonic) la gr CH2-OH(alcool primar) de la C6 la gr COOH(sunt acizi
aldehide).Acidu glucuronic prezinta un interes deosebit in glucuronoconjugare,totodata intra in constitutia
unor proteoglicani. Aciidu galacturonic intra in constitutia unor proteoglicani.
SUB.8.
DIGLUCIDE REDUCATOARE SI NEREDUCATOARE
A.DIGLUCIDE REDUCATOARE(tip maltoza)
Diglucidele reducatoare se formeaza prin elimimare de apa intre un OH semiacetalic al unei molecule
de oza si un OH alcoolic al celeilalte molecule de oza.Diglucidul format prezinta un caracter
reducator,deoarece un OH semiacetalic sau un-OH semicetalic ramane liber. Legatura chimica rezultata
se num leg monocarbonilica sau ozidica si poate fi orientata in sau in ,in funtie de pozitia sterica a
OH semiacetalic implicat in aceasta legatura.
1)MALTOZAleg monocarbonilica(ozidica intre C1 si C4(-1,4)); -OH semiacetalic liber cu caracter
reducator. Maltoza rezulta din condensarea a 2 molecule de -glucoza; eliminarea moleculei de apa se
face intre OH semiacetalic(C1) apartinand unei molecule de glucoza(pozitia) si un OH alcoolic (C4)
apartinand celeilalte molecule de glucoza(). Intra in struct amidonului si glicogenului reprezentand
unitatea diglucidica repetitiva a structurii acestora. In org uman reprezinta un produs de degradare a
amidonului si glicogenului alimentar. Poate fi eliberata din amidon si glicogen sub actiunea hidrolitica a
enzimelor denumite amilaze (salivare sau pancreatice) sau a acizilor minerali. In laborator se prepara prin
hidroliza amidonului. Prezinta proprietati reducatoare datorita OH semiacetalic ramas liber. Reactia de
hidroliza se petrece in intestin sub actiunea enzimei denumite maltaza: maltoza-(maltaza,+H2O) 2
glucoza.
2)IZOMALTOZAintra in struct amidonului si glicogenului. Prezinta proprietati reducatoare datorita
OH semiacetalic ramas liber. Leg monocarbonilica(ozidica) intre C1 si C6 (-1,6). -OH semiacetalic
liber cu caracter reducator.
3)CELOBIOZAeste alcat din 2 molecule de -glucoza. Leg monocarbonilica (ozidica) intre C1 si C4
(-1,4). -OH semiacetalic liber cu caracter reducator. Intra in struct celulozei; reprezinta unitatea
deglucidica repetitiva a celulozei. Prezinta propetatir reducatoare datorita OH semiacetalic ramas liber.
Este scindata hidrolitic din 2 molecule de -glucoza sub actiunea celobiazei secretata de flora microbiana
prezenta in tubul digestiv al animalelor erbivore: celuloza-(celobiaza,+H20) 2 -glucoza.
4)LACTOZAeste alcat dintr-o molecula de galactoza si o molecula de glucoza. Leg
monocarbonilica (ozidica) intre C1 si C4 (-1,4). -OH semiacetalic liber cu caracter reducator. Este
singurul diglucid existent in stare libera in org animal (in lapte). Prezinta propretati reducatoare datorita
OH semiacetalic ramas liber. Se gaseste in lapte (26-8%) fiind secretat in glandele mamare.Este scindata
hidrolitic de enzima numita lactaza prezenta in intestin; galactoza absorbita este convertita in conditii
normale in glucoza(procesu are loc in ficat): lactoza-(lactaza,+H2O) -galactoza + -glucoza- 4
epimeraza(in ficat)= 2glucoza-sange. Deficitul in enzima care produce aceasta conversie determina

acumularea de galactoza in sange,producand perturbari fiziologice grave ce pot fi fatale in special la

persoane care se hranesc exclusiv cu lapte(la sugari). Aceasta maladie este cunoascuta sub denumumirea
de galactozemie si este de natura genetica(congenitala).
B.DIGLUCIDE NEREDUCATOARE
Se form prin eliminare de apa intre 2-OH semiacetalici ( sau unul semiacetalic si altul semicetalic).
Diglucidul format nu prezinta caracter reducator, deoarece ambele gr OH reducatoare sunt blocate.
ZAHAROZAeste alcat dintr-o molecula de -glucoza si o molecula de -fructoza.Leg
dicarbonilica(diozidica) intre C1 si C2(,-1,2).Nu prezinta caracter reducator. Se gaseste in sfecla si in
trestia de zahar din care se obtine zaharul comercial. Este foarte solubila in apa. Prin hidoliza (acida sau
eaticanzim) rezulta D-glucoza sau D-fructoza; ultima avand un caracter puternic levogir, face ca
amestecul obtinut sa fie levogir. Aceasta transformare de la zaharoza initiala dextrogia la produsul
hidrolizei, denumit si zaharinvertit,este denumita invertirea zaharului.O asemenea transformare are loc
si in intestin sub actiunea -glucozidazelor. In intestin este scindata hidrolitic de enzima
denumitazaharaza: zaharoza-(zaharaza,_H2O) -glucoza+ -fructoza.
SUB.9.
POLIGLUCIDE OMOGENE:AMIDON,CELULOZA,GLICOGEN
1.AMIDONUL-constituie principala rezervade glucide din plante si este produsul asimilatiei
clorofiliene (fotosinteza). Se gaseste in special in cereale si tuberculi si are un rol insemnat inalimentatia
omului. Se prez sub forma de granule caracteristice pt fiecare planta. Este amorf,insolubil in apa; in apa
calda formeaza o masa cu aspect de pasta. Se identifica analitic prin coloratia albastra in prezenta iodului;
aceasta coloratie dispare la cald. Manifesta un caracter slab reducator. Unitatea diglucidica repetitiva este
maltoza. Prin hidroliza enzimatica progresiva, este scindat pana la stadiul de maltoza si glucoza; maltoza
sub actiunea maltazei este hidrolizata in 2 molecule de -glucoza. In cursul hidrolizei amidonului se
formeaza produsi intermediari cu mase moleculare diferite denumite dextrine care reprezint diverse stadii
ale hidrolizei amidonului. Procesul de hidroliza al amidonului decurge schematic astfel: amidonamilodextrineeritrodextrine-flavodextrine-acrodextrine-maltodextrine-maltoza-glucoza.
Granulele de amidon sunt alcat din 2 componente: amiloza care predomina la interior si amilopectina ,la
exterior(ca un fel de invelis),ambele gasindu-se repartizate in mod uniform in intreaga granula.
a)AMILOZArepezinta cca20% din macromolecula amidon si este constituita dintr-o struct
linara,neramificata formata din lanturi compuse din unitati de glucoza legate prin leg -1,4 de tip maltoza
ca unitate diglucidica repetitiva. Prezinta gr OH semiacetalice libere(cu caracter reductor) numai la una
din extremitatile fiecarui lant component. Amiloza este solubila in apa fierbinte formand o solutie
coloidala,care da la rece o coca(gel).Se recunoaste prin coloratia albastra pe care o da cu iodul. (n=100400 radicali de glucoza legate -1,4;M5,iar gradul de policondensare=1000-4000). Lanturile lungi
neramificate ale amilozei se organizeaza spatial intr-o configuratie helicoidala(-helix),fiecare spirala
fiind alcatuita din 6 radicali de D-glucoza.Datorita acestei aranjari,in interiorul spiralelor apare un spatiu
liber sub forma de canal,in care pot patrunde molecule straine.Reactia de culoare cu iodul se explica prin
aceea ca moleculele de iod sunt dispuse in spatiul dintre spire sub forma incluzionata.
B)AMILOPECTINAreprezinta cca80% din macromolecula amidon,cu M =106-107 si grad de
policondensare de cca 10.000. Da o coloratie violacee cu iodul. Este o macromolecula cu struct
ramificata, continand atat lanturi de -1,4(tip maltoza) cat si leg de -1,6(tip izomaltoza).La un lant tip
amilza constituit din leg -1,4 se ataseaza un lant de tip maltoza,leg realizata intre OH semiacetalic din
pozitia C1 de la un lant si hidoxilul gr alcool primar de la pozitia C6 al celuilalt lant; se formeaza puncte
de ramificare ce confera moleculei o struct arborescenta. Leg -1.6 se formeaza dupa cca 16 radicali de
glucoza in lantul exterior si dupa cca 10 radicali de glucoza in lantul interior.In amilopectina se afla si
H3PO4 legat sub forma esterica la C6.
Hidroliza enzimatica a amidonului: In organism,scindarea hidrolitica a amidonului(in aparatu digestiv)
pana la stadiul de glucoza implica actiunea conjugata si progresiva a unui ansamblu de enzime: amilaze, 1-6--glucozidaza si maltaza. -AMILAZA(salivara si pancreatica) catalizeaza scindarea
hidrolitica a amion(incepand din cavitatea bucla si finalizand in intestin prin desfacerea specifica numai a
leg -1,4 din interior lantului-endoamilaze); produsii de degradare rezultati reprezinta dextrine,maltoza si
cantitati mici glucoza. 1,6--glucozidaza e o enzima de deramifiere care catalizeaza scindarea hidrolitica

a leg -1,6 a amilopectinei care astfel se deramifica rezultand lant tip maltoza. Maltaza scindeaza
hidrolitic maltoza rezultata pana la 2 molecule -glucoza.Moleculele de glucoza rezultata din hidroliza
amidonului alimentar in prezenta enzimelor din tubu digestiv sunt absorbite prin perete intestinului
subtire si trasportate prin vena porta la ficat.
2.GLICOGENUL-este un poliglucid omogen de origine anim.Se gaseste in cantitate mare la anim
inferioare (moluste, stridii) si la mamifere,in bacterii si chiar la unele plante(ciuperci). Reprezinta forma
de depozit a glucozei in orgnism.Reprezinta o importanta sura energetica pt org.Se afla localizat in
ficat(glicogen hepatic,pana la 10% din greutatea sa) si muschi(glicogen muscular, unde asigura procesu
contractiei musculare).Cantitati mici de gliocogen se gasesc in toate tesuturile,inclusiv in creier. Cu iodul
se coloreaza rosu-brun(caramiziu) spre deosebire de amidon.Unitatea diglucidica repetitiva este maltoza.
Struct glicogenului este similara amilopectinei din amidon,continand unitati de glucoza atasate prin leg 14 si -1,6.Gradu de ramificare al glicogenului este mai mare decat la amilopectina iar M atinge 106-107
.In struct lui,reamificarile exterioare apar dupa 6-7 unit de glucoza(n=6) iar lant interioare apar dupa cca 3
unitati de glucoza (x=3) ceea ce ii confera un grad mai inalt de ramifiere si aspect mai arborescent in
comparatie cu amidon. Scindarea enzimatica a glicogen: a)In tubul digestiv(glicogen alimentar)--- In
tubu digestiv hidroliza enzimatica a glicogenului alimentar se prodduce similar cu procesu de hiroliza
enzimatica a amidonului sub actiunea conjugata si progresiva a celor 3 enzime:-amilaze, 1-6-glucozidaza si maltaza. b)In tesuturi(glicogen endogen)--- in tesuturi,glicogenu endogen nu este scindat
in molecule de glucoza printr-o simpla hidrolizaimatica enz(ca in tubu digestiv),ci printr-un proces de
fosforilaza,proces in care intervine enzime num fosforilaze. Legaturile -1,6 sunt scindate sub actunea
enzimei amilo-1,6-glucozilaza. Degradarea intraceulara a glicogenului prin fosforilaza se realizeaza prin
scindarea leg -1,4 incepand de la expremitatea nereducatoare a lantului, eliberand succesiv molecule de
glucozo-1-fosfat. Glicogenul hepatic este astfel fragmentat pana la glucoza libera care trece in sange pt a
mentine constant nivelul glicemie(efecthiperglicem).Glicogenul muscular constituie prin glucoza pe care
o elibereaza sursa de energie a contractiei musculare.
3.CELULOZA- Este de natura vegetala,fiind constituent principal al peretilor plantelor cu rol de
sustinere al acestora. Este cel mai raspandit poliglucid.Prezinta o struct cristalina cubica.Unittea diglucid
repetitiva este celobioza. Se dizolva in lichidul Schweitzer si cloro-iodura de Zn cu care da colortie
violeta. Struct celulozei-este formta din lanturi filiforme,liniare constituite din cca 1000 unitati de glucoza,in care se stabilesc leg -1,4. Are M=106. Nu cuprinde ramificari dar are posibilitatea de a se uni
in fibre. Datorita tipului de legaturi ozidice ,celuloza nu este hidrolizata de amilaze si de celulaze si
celobiaze,enzime absente in org uman,dar prezente in sistemul hepatopancreatic al melcului,in unele
ciuperci si mucegaiuri. In rumenul erbivorelor se gaseste o bogata populatie de microorganisme ce pot
metaboliza celuloza cu formare de acizi grasi inferiori,gaze si urme de glucoza.Acizii grasi inferiori
formati sunt folositi chiar de microorganisme,dar si de catre animal,servind ca sursa importanta de
energie. La om, celuloza este putin utilizata,sub influenta florei intestinale si trece prin tractul
gastrointestinal in mare masura nemodificata,eliminandu-se prin fecale,de aceea se utilizeaza la sugari pt
stimularea peristaltismului intestinal.
SUB.10.
GLICOZAMINOGLICANI,PROTEOGLICANI:struct,clasif,rol biochimic
Sunt constituite dintr-o componenta glucidica(poliglucid care contine pe langa C,H,O N si/sau S)
cantitativ predominanta si o componenta de natura proteica in proportie redusa. Continutul glucidic al
proteoglicanilor variaza intre 85-90% din masa moleculara. Componentele glucidice ale proteoglicanilor
sunt denumite si glicozaminoglicani (GAG). Cu exceptia acidului hialuronic, care formeaza lanturi
heteropoliglucidice solitare,ceilali GAG se asociaza covalent sau electrovalent cu proteine,formand
proteoglicani. Componenta glucidica se leaga de compomponenta proteica prin legaturi covalente sau
electrovalente. Formeaza solutii vascoase,consistente cu aspect de mucus. Termenul mai vechi folosit de
mucopoliglucide sau mucopolizaharide desemneaza heteropoliglucide de origine animala ce contin oze
aminate si care se gasesc ca atare sau in combinatie cu proteinele; prefixul mucoserefera la raportulor
cu mucusul,secretievascoasa cu semnificatiefiziologica. In cadrulacestora s-au

delimitatmucoidele,caracterizteprinlegaturi stabile
covalenteintreproteinesipoliglucidesimucoproteidele,ansamblulproteinelor cu poliglucidele reunite
intreeleprin leg saline. Proteoglicanii se gasesc in substfundamentala care
unestespatiuldintrecelule,incartilagii,tendoane,
piele,lichidsinovial.Interactiunileintreproteoglicanisimoleculele de colagen,elastina,fibronectinasunt
decisive in organizareamatriceiextracelulare.
Rol biochimic: 1)Intra in constitutia subst fundamentale a tesutului conjunctiv,caruia ii confera
consistenta si flexibilitate. 2)Confera rezistenta mecanica si elasticitatete suturilor in asociere cu
colagenul si elastina. 3)Intra in struct cartilajelor. 4)Au rol in cimentarea tesuturi. 5)Actioneaza ca agenti
de lubrefiere la niv articulatiilor. 6)Au rol in permeabilitatea vaselor sanguine. 7) Au rol in mentinerea
constantei lichidelor oculare. 8)Au rol in fecundare,repsectiv in protejarea ovulului fecundat. 9)Protejaza
mucoasele tubului digestiv de actiunea mecanica a unor alimente,precum si de actiunea enzime
proteolitice. 10)Constituie o bariera contra patrunderii in organism a microbilorsi a toxinelorbacteriene.
11)Au rol in reactii imunologice. 12)Actionaza ca anticoagulant al sangelui sau agenti antilipemici
(heparina). 13)Au rol in calcifiere. 14)Contribuie la fixarea cationilor in organism. 15)Contribuie la
controlul si mentinerea apei si a electrolitilor extracelulari.Caracterul hidrofil puternic si densitatea mare
de sarcina negativa,care le permite sa lege cationi osmotic activi,fac ca proteoglicanii sa lege mari
cantitati de apa. 16)Organizarea struct a proteoglicanilor precum si hidratarea avansata a acestor
molecule, care formeaza geluri chiar la concentratii mici,usureaza migrarea moleculelor hidrosolubile,in
mediul extracelular,etc.
Glicozaminoglicanii(proteoglicanii),in functie de natura componentei glucidice,pot fi cu caracter
acid(ceimairaspanditi) si neutru. GAG acizi sunt: hexozamina(glucozamina sau galactozamina) si acidu
uronic(ac glucuronic sau galacturonic). GAG neutrisunt: hexozamina(glucozamina sau galactozamina si
nu contin acid uronic. Hexozamina se prezinta in mod frecvent sub forma de derivat acetilat sau sulfurat.
GAG cu caracter acid se prezinta sub forma de lanturi lungi constituite din unitati diglucidice repetitive
compuse de acid uronic si hexozamina(derivatia cetilati sau sulfurati); aceste unitati diglucidice se
policondenseaza,formand macromolecula poliglucidica care se ataseaza electrovalent sau covalent la
componenta proteica (cu exceptia acid hialuronic).
SUB.11.
ACIDUL HIALURONIC
Acidu hialuronic este o subst cu masa moleculara mare care se compune din acid-Dglucuronic si Nacetilglucozamina care se leaga in pozitia -1,3,formand unitatea diglucidica repetitiva denumita acid
hialobiuronic; acesta se leaga in pozitia -1,4 de o alta unitate constituita din acid D-glucuronic si Nacetilglucozamina; aceste unitati diglucidice se condenseaza formand macromolecula poliglucidica.
Acidu hialuronic, singurul GAG nesulfurat, se pare ca nu este legat covalent de o molecula proteica. El
poate forma insa arhitecturi moleculare gigantprin asamblare cu proteoglicani continand cu precadere
condroitin sulfati. Acidu hialuronic se gaseste raspandit in subst fundamentala a tesutului conjunctiv,
cartilaje,in umoarea vitroasa,in lichiduls inovial,in cordonul ombilical,etc. Indeplineste un rol de liant
tisular,actionand ca un ciment intracelular.Calitatile structurale descrise, comportareavasco-elastica a
solutiilor sale,il fac un bun lubrefiant si absorbant al socurilor. Macromolecula de acid hialuronic poate
fi depolimerizata,respectiv hidrolizata specific de enzima denumita hialuronidaza prezenta in
spermatozoizi,veninuri,diferite bacterii si tesuturi animale,ceea ce duce la alterarea capacitaii de filtru
selectiv al subst fundamentale si la expunerea tesuturilor la invazia bacteriana.Sub actiunea
hialuronidazei,se rupe legatura -1,4 dintre acidu glucuronic si N-acetilglucozamina.
Biosinteza acidului hialuronic are loc la nivelu fibroblastelor si are o jumatate a timpului de
reinoirescurta (2 zile),ceea ce impune formarea sa continua.Concentratia de acidhialuronic creste in
timpul morfogenezei si a repararii tisulare. Importanta sa biologica est ecorelata cu aceea a
hialuronidazelor. In serul sanguin exista o antihialuronidaza (inhibitor fiziologic de hialuronidaza-PHI)
care inhiba actiunea hidrolizanta a hialuronidazei.
SUB.12.

CONDROITINSULFATII
Condroitinsulfatii sunt constituiti din acizi uronici(glucuronic sau galacturonic) si N-acetilgalactozamina
pe care este grefat radicalul acidului sulfuric la OH de la C4 sau C6; intre acidu glucuronic si Nacetigalactozamina se realizeaza o leg glicozidica -1,3,formandu-se unitatea diglucidica repetitiva
denumitacondrozina care se leaga de unitati similare -1,4; aceste unitati diglucidice se policondenseaza
formand macromolecula poliglucidica care se ataseaza electrovalent la o componenta proteica. In functie
de pozitia pe care o ocupa molecula N-acetilgalactozaminei radicalul acidului sulfuric, se intalnesc
condoitin-4-sulfatii si condroitin-6-sulfatii,sau condroitinsulfatii A si C,ambele sensibile la actiunea
hialuronidazei testiculare. Se gasesc distribuiti in cartilagii,oase ,tendoane,piele ,aorta,cornee. Numarul
mare de sarcini negative din molec condroitinsulfatilor ii consacra ca rasinischimbatoare de cationi, cu
rol important in reglarea homeostaziei matricei cartilajului si in mineralizarea matricei osoase.
Proteoglicanii continand condroitinsulfati se asociaza,prin intermediul unor proteine de legare,cu acidul
hialuronic, formand agregate supramoleculare de dimensiunifoarte mari(cca 100 molecule de
proteoglicani/molecule de acid hialuronic), cu masa molecule de ordinu sutelor de milioane.
CondroitinsulfatulB(CSA-B)sau dermatansulfatul,contine in locul acidului glucuronic izomerul steric al
acestuia la C5,acidului iduronic. Dermatansulfatul este un constituent principal al tesutuluiconjunctiv
dermic; mai este prezent in tendoane,valvele cardiace,peretele vascular.
SUB.13.
HEPARINA
Heparina este un GAG avand o serie de particularitati structurale din care decurg si unele particularitati
functionale.Unitatile diglucidice repetitive legate prin legaturi ozidice de tip -1,4, manifesta o mare
heterogenitate in privinta componentei de acidului uronic,care poate fi acid glucuronic sau acid iduronic
sulfatat,cat si a glicozaminei care poate fi N-sulfatata sau N-acetilata. Principala particularitate structurala
a heparinei o constituie cantitatea importanta de grupari sulfat legate la azotul aminic (grupari N-sulfat).
Sulfatarea glucozaminei este numai partiala; 50% din radicalii de glucozamina fiind acetilati. Gruparile
O-sulfat sunt localizate in general la C6 al glucozaminei si C2 al acidului iduronic sau glucuronic.
Heparina se gaseste in sange,aorta,plamani.Spre deosebire de ceilalti GAG,heparina nu este un
component intracelular, ea fiind sintetizata in mastocitele care bordeaza peretele arterial in ficat,piele si
plaman. Are rol de anticoagulant fiziologic al sangelui,impiedicand coagularea spontana a acestuia.
Heparinele au si rol de coenzima in sistemul lipoproteinlipaza din peretii capilarelor,enzima ce actioneaza
asupra chilomicronilor din plasma si a lipoproteinelor cu densitate foarte joasa (producand hidroliza
trigliceridelor),servind astfel,la inlaturarea tulburarii produse de chilomicroni,de unde denumirea de factor
de clarifiere a plasmei.
SUB.14.
LIPIDE-structura,localizare,origine,rol biochimic
LIPIDELE,constituenti esentiali ai organismelor vii,sunt biomolecule care rezulta din combinarea acizi
grasi cu diferiti alcooi prin formare de legaturi chimice de tip ester sau amida si prin hidroliza sunt
descompuse in subst componente. Acestea reprezintalipide saponifiabile. O alta clasa, lipidele
nesaponifiabile, care nu sunt scindate hidrolitic in compusi mai simpli,reuneste diverse categorii de
compusi,hidrocarburi superioare si derivati oxigenati ai acestora,alcooli, aldehide,acizi care cuprind
schelete alifatice sau ciclice cu struct poliizoprenica : terpene,carotenoizi,steroizi. Unele lipide sunt
asociate cu proteine si alcatuiesc lipoproteide, altele cu glucide dand nastere la glicolipide. Sunt molecule
cu struct hidrofoba, apolara care le confera proprietatea fizica de a fi insolubile in apa(mediu apos) si
solubile in solventi organici(cloroform,benzen,eter,tetraclorura de carbon,alcool etilic etc.).
Localizrea si originea lipidelor: A.Lipide de constitutie sau de structura-sunt distribuite in citoplasma
celulara indeplinind un rol plastic,intrand in struct diferitelor componente celulare si subcelulare si
participand la mentinerea integritatii structurale a celulei. Nu variaza in functie de starea de nutritie a
organismului(chiar in starile de subnutritie, nu se constata modificari la nivelu lipidelor constituente).
B.Lipide de rezerva-sunt localizate in special in tesutu adipos si reprezinta o sursa importanta de

energie pt org. Sunt de origine exogena(alimentara),putand proveni insa si din transformarea metabolica a
glucidelor si protidelor ingerate. Prezinta variatii cantitative in functie de factorii alimentari si fiziologici;
in starile de subnutritie,lipidele de rezerva din tesutu adipos sunt mobilizate si consumate de catre
organism.
Originea lipidelor:A.Exogena-prin asimilatie,acizii grasi,respectiv lipidele provenite din aport
alimentar sunt utilizate de catre organism pt formarea lipidelor proprii. B.Endogena-organismu are
capacitatea de a-si procura lipidele necesare si prin reactii de biosinteza.
Rol biochimic: 1.Constituie o importanta sursa de energie pt org.In comparatie cu glucidele si
protidele,lipidele au o valoare energetica superioara(de ex,prin metabolizarea a 1 g de lipide se obtin 9,3
calorii in comparatie cu numai 4,1 caolrii cat furnizeaza 1 g glucide). 2.Indeplinesc un rol plastic ,intrand
in struct diferitelor componente celulare si infracelulare. 3.In asociatie cu proteinele,formeaza unitatea
structurala de baza a membranelor celulare si a particulelor subcelulare,intervenind in reglarea
permeabilitatii respectiv a trasportului prin biomembrane. 4.Participa la organizrea si mentinerea
compartimentarii intracelulare necesara realizarii si reglarii proceselor metabolice. 5.Participa direct sau
indirect la diferite procese metabolice ca activatori ai unor enzime,componente ale sistemului de transport
al electroni in mitocondrii. 6.Functioneaza ca un sistem de transport in lichidele biologice pt subst
nepolare,liposolubile(vitamine liposolubile, unii hormoni,acizi grasi esentiali etc). 7.Au rolul de izolatori
electrici,termici si mecanici.
In struct unor lipide,pe langa acizi grasi si alcooli,pot intra si alte componente ca radicali ai acidului
ortofosforic,ai acidului sulfuric,glucide(oze,oligoglucide).
SUB.15.
ACIZI GRASI-structura,clasificare,rol biochimic
ACIZII GRASI sunt monocarboxilici(R-COOH) cu un puternic caracter hidrofob. In struct lipidelor
animale participa,aproape in exclusivitate,acizi grasi cu numar par de atomi de C(de la 4 la 26). Radicalul
acil (R-) este alcatuit dintr-un lant hidrocarbonat: lungime variabila continand intre 4-30 atomi de C;
struct liniara,ramificata sau ciclica; caracter saturat sau nesaturat, continand una,2 si resp 3,4,duble
legaturi; radicalul unor acizi grasi poate avea grefata si grup OH(acizi grasi hidroxilati-hidroxiacizi).
1.Acizi grasi saturati- acizi grasi cu catena liniara saturata corespund formulei generale: CH3(CH2)n-COOH,in care n are valori intre 4 si 30. In lipide de origine vegetala predomina acidu palmitic.
La animale cu sange rece,predomina acidu palmitic,urmat de acidu miristic. In lipidele animalelor cu
sange cald(inclusiv la om) predomina acidu palmitic(C16),urmat de acidu stearic(C18) si in cantitati mici,
acidu miristic(C14). Acidu lignogeric(C24) este un component al lipidelor din tesutu nervos.
Denumire uzuala
Nr atomi de carbon
Structura
Raspandire in natura
Ac butiric
4
CH3(CH2)2COOH
Unt
Ac miristic
14
CH3(CH2)12COOH
Maj grasimi naturale
Ac palmitic
16
CH3(CH2)16COOH
Maj grasimi naturale,in
special de palmier
Ac stearic
18
CH3(CH2)18COOH
Maj grasimi animale
Ac lignogeric
24
CH3(CH2)24COOH
Sfingomieline,cerebrozide,ulei
de arahide
2.Acizi grasi nesaturati-Acizi grasi liniari nesaturati sunt acizi monocarboxilici,care contin in
molecula una sau mai multe duble legaturi. Acesti acizi difera intre ei prin lungimea lantului hidrocabonat
si prin nr si pozitia dublelor legaturi.Ei pot fi simbolizati printr-o notare care indica nr atomi de C din
lant,pozitia si conformatia dublelor legaturi. De ex: acidu oleic (18 atomi C si 1 dubla leg cis intre
carbonii 9 si 10) este simbolizat 18.19 in care 18 indica nr atomilor de C,1-o dubla leg,9-locul dublei
legaturi. Majorittea acidului grasi nesaturati naturali au configuratia cis.
Denumire uzuala
Nr atomi de carbon
Structura
Nr si poz dublei
legaturi()
Ac palmitoleic
16
CH3(CH2)5-CH=CH9
(CH2)7COOH
Ac oleic
18
CH3(CH2)7-CH=CH9
(CH2)7COOH

Ac linoleic

18

CH3(CH2)4-CH=CH9,12
CH2-CH=CH(CH2)7COOH
Ac linolenic
18
CH3-CH2-CH=CH9,12,15
CH2-CH=CH-CH2CH=CH-(CH2)7COOH
Ac arahidonic
20
CH3(CH2)4-CH=CH5,8,11,14
CH2-CH=CH-CH2CH=CH-CH2CH=CH(CH2)3COOH
Ac nervonic
24
CH3(CH2)7-CH=CH15
(CH2)13COOH
Cei mai importanti dpdv fiziologic sunt acizii grasi nesaturati cu 18 at C. Cei mai abundenti la om sunt
cei cu 18 atomi de C (oleic,linoleic).Acidu linoleic,linolenic si arahidonic au fost denumiti si acizi grasi
esentiali(A.G.E.) sau vitamine F, participa la formarea membranelor celulare,la metabolismul
mitocondrial, intra in struct fosfolipidelor, sunt precursori ai prostaglandinelor. In unele lipide
complexe(sfingomieline,cerebrozide,sulfatide) se gasesc ac grasi cu 24 atomi de C:
saturati,nesaturatisihidroxilati.Datorita prezentei dublei legaturi,acizii grasi nesaturati pot aparea sub
forma de izomeri. Atfel,deex,acidu 18.19 cu dubla leg intre 9-10 apare sub forma cis(ac oleic) si trans(ac
elaidic). Acid oleic este larg raspandit in lipide natural,in timp ce acidu elaidic apare in lipide animale
numai daca a fost introdus in alimentatie. Acidu palmitoleic,omologul cu 16 atomi de C al acidu oleic este
tot de forma cis si se gaseste in proportii diferite in lipidele din organele animalelor cu sange cald.
3.Acgrasihidroxilati ac cerebronic si hidroxinervonic inra in constitutia lipidelor din creier.
Denumireuzuala
Nr atomi de carbon
Structura
Caracter
Ac cerebronic
24
CH3-(CH2)21-CHSaturat
COOH
|
OH
Ac hidroxinervonic
24
CH3-(CH2)7-CH=CH- Nesaturat 15
(CH2)12-CH-COOH
SUB.16.
ACIZI GRASI CU STRUCTURA EICOSANOIDICA
Acizii eicosapolietilenici (tri-,tetra- si pentaenoici) sunt precursori ai unei clase de compusi cunoscuti sub
denumirea generica de eicosanoizi, care au o catena formata din 20 atomi de C. Eicosanoizii au
structchimicacaracteristicaacizilorgrasisisunthormonieicosanoizi, molecule semnal. In
clasacompusiloreicosanoizi se include douasublcasedistincte: 1.Prostaglandine(PG) SI 2.Leucotriene(LT).
LEUCOTRIENELE(LT)reprez o subclasa de eicosanoiziformata din derivati hidroxilati ai acidului
arahidonic,fiind izolati din leucocite.Denumirea de leucotriene provine de la faptul ca au fost izolate
pentru prima data din leucocite si de la caracterul lor nesaturat (3,4,5 duble leg),specific structurii
acestora. Au fost denumite si eicosanoizi aciclici deosebindu-se de prostanoizi care provin tot de la acidu
arahidonic,dar care poseda in molecula un ciclu pentanic. Leucotrienele se pot clasifica in leucotriene
simple nepeptidice si leucotriene peptidice: acestea din urma fiind legate de o tiopeptida.
SUB.17.
PROSTAGLANDINE
PROSTAGLANDINELE (PG) constituie o sublcasa de eicosanoizi a caror denumire deriva de la faptul
ca acesti compusi au fost izolati pentru prima data din lichidul seminal,in mare parte rezulatat din secretia
prostatei. Unele efecte fiziologice ale acestor compusi au fost cunoscute din anii 30 iar denumirea de
prostaglandine a fost data in 1935 de vatre von Euler. Izolarea unor derivati de tipul PGE2 si PGF2 si
elucidarea structurii acestora s-a facut de catreVerstorm si Sjovall in 1957. In subclasa prostaglandinelor

se include 3 grupe de compusi: prostaglandine commune (tip A,B,E,F,H,G),prostacicline(prostaglandine

de tip I) sitromboxani(TX).
1.Prostaglandinele communereprezinta cea mai extinsa grupa de compusi care formal deriva de la un
acid gras ipoteticcu 20 atomi de C denumit acid prostanoic.Acest acid prezinta un ciclu pentanic intre
atomii de C din pozitia 8-12 de care se leaga 2 radicali(dintre care unul carboxilat). S-au izolat 4 tipuri de
prostaglandine A,B,E, si F( Bergstormsi col.,1963) considerate clasice,acestea au aceeasistruct de
baza,dar se deosebesc intre ele prin anumite detalii in struct ciclului pentanicsi/sau ale uneia din catenele
laterale.De ex, PG din seria E (PGE) poseda o grupare cetonica in pozitia C9 pecand PG din seria
F(PGF) poseda in aceasta pozitie o grupare hidroxil. In afara de aceste 4 tipuri,s-au mai izolat
PGG,PGH,PGI(denumite si prostacicline) etc. In prezent se cunosc numerosi derivati PG(cca 3-4 in
cadrulfiecarui tip),nr acestora depasind cifra de 15 PG. PG se sintetizeaza in organism avand precursori
acizi grasi polinesaturati(acidu arahidonic).Prezenta PG a fost semnalata in tesuturile diferitelor organe:
creier,inima,stomac, intestin,rinichi,uter,testicule.Predomina in organele genitale,prostata si in splasma
seminala.
2.Prostaciclinelesunt compusi eicosanoidici din subclasa prostaglandinelor cunoscute si sub denumirea
de prostaglandine de tipI(PGI). PGI2 este cel mai reprezentativcompus din aceasta grupa. Producerea
diferitelor specii moleculare de prostacicline este moderata de diferite enzime care difera in functie de
tipul de celule si tesuturi.
3.Tromboxani(TX)denumirea provine de la faptul ca acesti compusi au capacitatea de a forma
trombusul in interiorul vaselor sanguine si a faptului ca pentaciclul este inlocuit printr-un hexaciclu cu
oxigen(denumit oxan). TX sunt metaboliti foarte activi,derivati din prostaglandinele de tip
H2,prezentand structuri de tip endoperoxidic, in care la ciclul pentanic se leaga oxigen,formandu-se
compusi de tipul tromboxan A2(TXA2) si tromboxan B2(TXB2).
SUB.18.
ACIZI GRASI-PROPRIETATI GENERALE(selectie)
1)Radicalul acidului gras R(acil) confera intregii molecule un caracter hidrofob. De ex,acidu stearic
C17H35COOH este constituit dintr-un lant hidrocarbonat puternic nepolar format din 17 leg covalente CC si 35 leg covalente C-H.Rezulta ca in acidului stearic exista in total 52 leg puternic nepolare care
anuleaza practic complet caracterul polar al gr acid(-COOH). Rezulta astfel ca lipidele care contin unul
sau mai multi ac grasi in molec lor sunt subst puternic nepolare cu caracter hidrofob,ceea ce le confera
proprietatea de a fi insolubile in apa.Aceasta caracteristica fizico-chimica prezinta o importanta
semnificativa pt participarea lipidelor in struct si premeabilitatea biomembranelor. 2)Acizii grasi saturati
cu pana la 8 atomi de C in molecule sunt lichizi.Restul acizilor grasi saturati sunt solizi(cristalizati).Acizii
grasi nesaturati sunt toti lichizi.Temperaturile de topire si de fierbere cresc odata cu cresterea masei
moleculare. 3)Acizii grasi inferiori sunt solubili in apa,iar cei superiori (incepand cu acidu lauric) sunt
insolubili in apa, dar solubili in solventi organici.Solubilitatea scade odata cu cresterea nr atomilor de C.
4)Acizii grasi saturati sunt mai stabili dpdv chimic decat acizii grasi nesaturati care datorita prezentei in
molec lor a dublelor leg,prezinta o mare reactivitate chimica manifestata prin: aditie de halogeni,aditie de
hidrogen,oxidare la nivelu dublei leg. 5)Acizii grasi disociaza la nivlu gr COOH:
R-COOH<-> R-COO- + H+ .In consecinta, hidogenul din gruparea COOH poate fi inlocuit cu metale.
7)Acizii grasi reactioneaza cu bazele formand sapunuri: R-COOH+NaOHR-COONa+HOH.
Sapunurile au proprietatea caracteristica de a se comporta ca agenti de emulsionare. Sapunurile de Na si
K sunt solubile, pe cand sapunurile de Ca ,Mg,Ba etc sunt insolubile.8)Cu alcooli de diferite tipuri, acizii
grasi reactioneaza formand esteri: R1-COOH+R2-OHR1-CO-O-R2+HOH. Prin aceasta reactie se
formaza majoritatea lipidelor din organism. 9)Prin hidrogenare catalitica,acizii grasi nesaturati se
transforma in acizi grasi saturati corespunzatori. 10)Prin aditie de halogeni(Br,Cl,I) la dubla leg,acizii
grasi nesaturati se transforma in derivati halogenati(saturati)corespunzatori. Cantitatea de iod care se
poate aditiona la un acid gras nesauratt constituie un indice de apreciere(indice de iod) a gradului de
nesaturare a acidului gras, respectiv a nr de duble leg existente in molecula. 11)Ac grasi nesaturati se
oxideaza la nivelu dublei leg,formand compusi oxigenati,peroxizi.Acesti peroxizi ai acizilor grasi,sub
actiunea luminii,a umiditatii si a microorganismelor se rup la niv gruparii O-O-,rezultand aldehide si
acizi cu nr mai mic de atomi de C. Acest proces de oxidare e cunoscuta sub denum de

rancezireagrasimilor.Reactiile de oxidoreducere in vivo parcurgcaibiochimice specific

metabolismuluilipidic. 12)Acizii grasi reprezinta componentele generatoare de energie din molecula
lipidelor,aceasta energie este eliberata prin degradarea metabolica a acizilor grasi.
SUB.19.
ALCOOLI(LIPIDE NESAPONIFIABILE)-struct,clasi,rol biokimic
I.Alcooli alifatici neazotati: a)Gicerolul este cel mai raspandit alcool in lipidele simple si complexe.
Se esterifica cu acizii grasi formand: monogliceride(monoacilgliceroli),digliceride(diacilgliceroli),
trigliceride(triacilgliceroli). Cu acidul fosforic formeaza -glicerofosfatul.Acesti derivati se formeaza ca
metaboliti intermediari in procesele metabolice cu importanta biochimica. b)Alcooli monobazici
superiori alcool cetilic: CH3-(CH2)14-CH2-COOH si alcool stearilic: CH3-(CH2)16-CH2-OH.
II.Aminoalcooli(alcooli alifatici azotati): a)Colamina: HO-CH2-CH2-NH2.
b)Colina.
c)Serina.
d)Sfingozina si dihidrosfingozina:
-este un alcool superior cu 18 atomi de C; contine 2 gr alcool(primar si secundar); contine o grupare
amina(-NH2). Intra in struct lipidelor complexe denumite sfingolipide.Intra in struct lipidelor la care
participa sfingozina si dihidrosfingozina, legarea acidului gras se face NU la gruparea OH ci la gruparea
NH2,rezultand o leg de tip amida.
III.Alcooli aciclici: a)Inozitol(hexadihidroxialcool ciclic) intra in struct inozitolfosfatidelor,fiind legat
prin intermediul acidului fosforic.Se gaseste indeosebi in muschi. b)Sterolisunt alcooli policiclici care
fac parte din clasa steroizi si care deriva de la struct ciclica de baza denumitasteran (C17H28) sau perhidro-ciclo-pentano-fenantren. Prezenta diferitelor grupari chimice grefate pe nucleul steran confera
steroizilor activitati biologice variate. Sterolii care prezinta substituenti sau unele modificari moleculare
se numescsteroizi(steroide). Sterolii care au OH esterificat cu acizi grasi reprezinta steridele. Din
aceasta grupa fac parte compusi de un deosebit interes biologic: sterolii ca
atare(colesterol,ergosterol,sitosterol,stigmasterol) dintre care unii au rol de provitamine D; altii au rol de
hormoni(hormonii steroizi): hormoni sexuali(hormonii estrogeni,androgeni,gestageni) si hormoni
corticosuprarenalieni (glucocorticoizi si mineralocorticoizi) SAU SUNT: acizi biliari,steroizi cardiotonici
(digitoxigenina,strofantidina,ouabagenina), steride etc. Clasificarea sterolilor se poate face dupa originea
lor,de ex: zoosteroli(colesterol), fitosteroli(stigasterol,sitosterol), micosteroli(ergosterolul din ciuperci).
SUB.20.
COLESTEROLUL
Colesterolul este principalul sterol de origine animala distribuit sub forma libera sau esterificata in toate
celulele organismului. Are un caracter hidrofob pronuntat.Esterii colesterolului sunt printre cei mai
hidrofobi constituenti celulari. Predomina in tesutu nervos(creier,maduva spinarii),galbenus de ou,calculii
biliari etc. Corlesterolul este de origine: exogena-dependent de aport alimentar(in regim echilibrat este de
0,3-1g/24ore) si endogena-este sintetizat din CH3-CO~S-CoA. In ficat de sintetiz 1,5 g colesterol/24 ore;
la nivelualtortesuturi (peretele intestinal,glande suprarenale, musculatura) productia de colesteroleste de
0,5g/zi. Sinteza colesterolului are loc in celulele reticulare si histocitare raspandite in tot organismu,sediul
principal al sintezei lui fiind insa in parenchimul hepatic.Colesterolul alimentar neabsorbit la nivelu
mucosaei intestinale sufera o reducere sub actiunea florei microbiene din intestinal grossi se transforma in
coprosterol,forma sub care se eliminaprinfecale.
Rol biochimic 1)Sub forma de esteri cu acizi grasi superiori,intra in constitutia lipidelor complexe
numite steride. 2)Alaturi de fosfolipide participa la structura biomembranelor celulare animale si implicit
la permeabilitatea acestora. 3)Actioneaza asupra permeabilitatii eritrocitelor,influentand procesele de
difuzie. 4)Este antitoxic siantihemolitic,neutralizand efectul unor toxine sau inhiband actiunea hemolitica
a unor subst patrunse sau formate in organism. 5)Colesterolul participa la emulsionarea grasimilor

alimentare efectuata de acizii biliari la nivelu intestinului, prin micsorarea tensiunii superficiale dintre
apasilipide,deoarece poseda o grupare OH hidrofila. 6)Participa la formarea chilomicronilor. 7)Este
precursorul primar al acizilor biliari si al hormonilor sexuali si corticosuprarenalieni. 8)Sub forma de 7dehidrocolesterol este precursorul(provitamina) vitamina D3 (colecalciferol).
Nivelul colesterolemiei este marit in numeroase situatii patologice.Instarile de hipercolesterolemie se
intensifica atatexcretia cat si depunerea lui in tesuturi (cu predilectie in cele avand un bioritm lent).Astfel
se poate explica aparitia aterosclerozei (depunerea colesterolului in intima arterelor); aterogeneza este
considerate ca fiind un proces enzimopatologic,caracterizat printr-un deficit in enzimele metabolismului
intermediar lipidic si protidic, cu participarea a unor numerosi factor,in parte
favorizanti(endocrini,genetici,biochimicisanguini,vasculari). Xantomatoza este depunerea colesterolului
in tesuturi.
Colesterolul sanguin este de origine hepatica (endogena) darsiexogena.Repartizarea colesterolului intre
eritrocite si plasma este aproxegala; in eritrocite predomina colesterolul liber (22-30%), iar in plasma
cellulara,esteificat (70-78%).In conditiifiziologice,intrecolesterolul hepatic si celulelor sanguine exista un
echilibrudinamic, nivelul colesterolului sanguin fiind dependent de factorii care influenteaza biosintezasa
in tesutul hepatic care intervine in reglarea colesterolemiei, proces in care sunt implicate sinteza,
depozitarea,degradarea(catabolizarea) siexcretia colesterolului.
SUB.21.
Acizii biliari reprez un ansamblu de compusi steroizi secretati de bila in intestin sub forma de saruri
alcaline. Acizi biliari au ca precursor colesterolul si sunt sintetizati la nivelu ficatului si ulterior sunt
deversati in bila. Structura chimica de baza din care deriva acizii biliari este acidul colanic. In functie de
nr si pozitia gr OH grefate pe molecula acidului colanic deriva mai multi acizi biliari,ca de ex: ac
colic,ac deoxicolic,ac litocolic. Acizii biliari se conjuga in ficat cu glicocolul si taurina. Cei mai
importanti dpdv cantitativ sunt acidu glicocolic si acidu taurocolic. Ac glicocolicsub forma de saruri de
Na si K se gaseste in bila umana si a erbivorelor si lipseste la carnivore. Ac taurocolicapare in cantitati
mici in bila umana ,dar este singurul acid biliar in bila cainelui; spre deosebire de ceilalti acizi biliari,la
care numai sarurile alcaline sunt solubile,acesta prezinta saruri solubile si cu metalele.
Ac biliari conjugati sunt sintetizati in ficat din colesterol si ulterior secretati in bila,sub forma de saruri
de Na si K (datorita pH-ului alcalin al bilei),denumite generic saruri biliare.Sarurile biliare sunt
deversate in intestin unde actioneaza ca agenti de emulsionare a lipidelor alimentare usurand astfel
scindarea enzimatica si absorbtia acestora. Sarurile biliare ca si sapunurile sunt subst tensioactive care
micsoreaya tensiunea intrafaciala dintre 2 lichide nemiscibile si au proprietatea de a emulsiona lipidele.
Emulsionarea este procesul fizic de trecere in emulsie a 2 lichide nemiscibile.Emulsia este un sistem
heterogen format dintr-o dispersie de picaturi fine ale unui lichid (fazadispersata)intr-un alt lichid,faza de
dispersie.Aciziibiliari(sarurilebiliare) ca si sapunurile,produce mulsionarea lipidelor insolubile in mediu
apos prin formarea unor particule fine cu interior hidrofob si exterior hidrofil(sau solubil in mediu
apos),combinati cu acizi biliari-acizi grasi,acizi grasi-lecitine solubile in apa.
Cca 90% sau chia rmai mult din sarurile biliare sunt reabsorbite si transportate prin vena porta la ficat,de
unde din nou secretate in bila si de aici in intestin. Procesul ciclic care permite reutilizarea continua a
sarurilor biliare este cunoscut sub denumirea de circulatia(ciclul) enterohepatica a sarurilor biliare. In
cazul afectiunile hepatice(uneleforme de ictere), acizii biliari pot apare in urina. Eliminarea sarurilor
biliare (taurocolatulsiglicocolatul de sodiu) in urina(colalurie),se produce in special in cazul de icter
mecanic,cand sarurile acizilor biliari nu mai sunt excretate in bila,acestea trec in sange,si sunt eliminate
prin urina. Colaluria mai apare in ictere prin hepatita,cand celula hepatica nu mai poate fixa acizi
biliari.Reactia este negativa in icterele hemolitice.
Rol biochimic 1)Actioneaza la nivelu intestinului ca agenti de emulsionare a lipidelor alimentare pe
care le disperseaza in particule fine ,facilitand absorbtia lipidelor emulsionate si scindarea lor enzimatica
de catre lipaze. 2)Activeaza secretia pancreasului,determinand cresterea in duoden a cantitatii de lipaza
si a altor enzime pancreatice. 3)Stimuleaza activitatea lipolitica a lipazei pancreatice. 4)Favorizeaza
eliberarea enterokinazei (enzima care converteste tripsinogenul in tripsina) la nivelu mucoasei intestinale.
5)Stimuleaza motilitatea intestinala. 6)Influenteaza prin autoreglare,conversia colesterolului in saruri
biliare. 7)Intervin in controlul sintezei colesterolului de catre mucoasa intestinala.Scaderea concentratiei

sarurilor biliare in intestinul subtire induce cresterea sintezei colesterolului la acest nivel,astfel incat mai
mult colesterol devine disponibil pt conversia sa la nivelu ficatului in saruri biliare.
SUB.22.
STRUCTURA GENERALA A LIPIDELOR,CLASIFICARE
Acizi grasi + Alcooli = Lipide
In struct lipidelor complexe,pe langa acizi grasi si alcooli,intra si alte componente precum radicali ai
acidului ortofosforic, radicali ai acidului sulfuric sau oze (galactoza,glucoza). 1.Legatura tip ester: R1OH + R2-COOHR1-O-CO-R2+ +H2O. 2.Legatura tip amida(substituita)
Lipidele se clasifica in lipide simple(homolipide) alcat numai din C,H,O si lipide complexe(heterolipide)
care pe langa C,H,O mai contin si/sau N,P,S.
Clasificarea lipidelor:
A.Lipide simplein exclusivitate esteri; substante ternare(C,H,O); numai alcooli+ac grasi; componente
principale ale lipidelor de rezerva. Se impart in:
1)Gliceride(glicerol+ac grasi); 2)Steride(steroli +ac grasi); 3)Ceride(alcooli superiori+ac grasi).
B.Lipide complexefie esteri,fie amide; substante cel putin cuaternare(C,H,O, si/sau N,P,S);
componente principale ale lipidelor de constitutie. Se impart in:
1)Glicerofosfolipide(fosfolipide)contin obligatoriu fosfor; alcool:glicerol; legatura tip ester. Acestea
sunt : a)Cu azot:lecitine,cefaline,serincefaline,plasmalogeni. b)Fara azot: acizi fosfatidici
inozitolfosfatide,cardiolipine.
2)Sfingolipidecontin obligatoriu azot; alcoolsfingozina; legatura tip amida. Acestea sunt: a)Cu fosfor:
sfingomieline. b)Fara fosfor: ceramide,cerebrozide,sulfatide,gangliozide.
SUB.23.
LIPIDE SIMPLE(HOMOLIPIDE)-structura,localiz,propr generale,rol biokimic
Homolipidele sunt sbst ternare,alcat numai din C,H,O.
Sunt constituite numai din acizi grasi si alcooli.
Sunt in exclusivitate esteri.
Sunt componentele principale ale lipidelor de rezerva(tesut adipos).
In functie de natura alcoolului constituent, lipidele simple de origine animala se clasifica in:
acilgliceroli(gliceride), steride si ceride.
SUB.24.
ACILGLICEROLII(GLICERIDE)-struct,localizare,propr generale,rol biokim
Gliceridele sunt lipidele cele mai abundente din natura.Sunt componentele principale ale grasimilor de
rezerva din tesuturi si ale grasimilor din lapte.In proportii variabile se gasesc si in lipoproteinele
plasmatice. Sunst esteri ai glicerolului cu diversi acizi grasi,denumiti acilgliceroli. Gliceridele sunt lipide
neutre deoarece nu contin in molecula nicio grupare functionala ionizabila.
*monoacilglicerol* *diacilglicerol* *triacilglicerol* Contin un atom de C asimetric. R= radical al
acidului gras (care pot fi identici sau diferiti). Trigliceridele sunt de 2 feluri: 1)Omogene(contin
radicali ai aceluiasi acid gras: troleina, tristearina,tripalmitina etc) si 2)Mixte(contin radicali care
provin de la acizi grasi diferiti: stearodipalmitina, stearopalmitooleina,dioleostearina etc).
Nomenclatura=nr si denumirea acizlor grasi care participa la esterificarea glicerolului.
Proprietati generaleProprietatile fizice si chimice ale acilglicerolilor sunt determinate,in general,de
natura si nr acizilor grasi constituenti. 1)Sunt solubili in solventi organici si insolubili in apa.
2)Grasimile naturale sunt amestecuri de diversi triacilgliceroli care nu au un punct de fierbere sau de
topire net.Cele solide prin incalzire se inmoaie treptat. 3)Triacilglicerolii au densitati mai mici decat

apa(0,96 g/cm3).Avand caracter hidrofob foarte pronuntat,nu se dizolva in apa.Monogliceridele si

digliceridele au un slab caracter amfipatic. 4)Prezinta grade de consistenta diferite,in functie de natura si
proportia de acizi grasi constituenti: a)predomina acizi grasi saturatigrasimi si unturi (gliceride de
origine anim,solide sau semisolide); seuri(gliceride de origine anim,de consistenta solida). b)predomina
acizi grasi nesaturatiuleiuri(gliceride de origine vegetala-cu exceptia uleiului de peste-de consistenta
lichida). 5)Prin hidroliza chimica(acizi,baze) sau enzimatica(lipaze), gliceridele se scindeaza la nivelu
legaturilor ester , in componentii structurali : glicerol si acizi grasi.
Trigliceridadigliceridamonogliceridaglicerol. Hidroliza enzimatica(care se produce in
intestin),decurce in etape sub actiunea lipazei pancreatice. 6)Prin hidroliza alcalina (KOH sau NaOH in
exces) si la cald,gliceridele se scindeaza cu formare de glicerol si sapunuri. Acest proces se num
saponificare. Reactia de saponificare este catalizata in vivode catre enzimele de origine pancreatica
denum lipaze.7)Prezenta acizilor grasi nesaturati in molecula gliceridelor confera acestora proprietatea de
a aditiona halogeni (bromsauiod) la dublele legaturi. Cantitatea de halogenice se aditioneaza la dublele
leg ale acizilor grasi este proportionala cu gradul de nesaturare al gliceridei. Indicele de IOD (Ii) este un
indice de apreciere a nr de duble leg din gliceride. 8)Acil glicerolii nesaturati aditioneaza hidrogen la
dublele leg ale acizilo rgrasi nesaturati pe care ii contin. Majoritatea gliceridelor contin acizi grasi
nesaturati; dublele leg din acestea se pot hidrogena in prezenta catalizatorilor (Pt,Pd,Niredus). Deoarece
lipidele sunt cu atat mai lichide cu cat contin o proportie mai mare de acizi grasi nesaturati, hidrogenarea
conduce la grasimi din ce in ce mai saturate si respectiv mai solide. Acest proces sta la baza obtinerii
margarinei prin hidrogenarea grasimilor animale sau vegetle; pentru corectarea gustului se poate adauga
galbenus de ou, iar pt asigurarea continutului de vitamine similar cu al untului, se adauga vitamineleA si
D.
9)Sub actiunea luminii,caldurii,umezelii,contaminarii cu bacterii si in prezent a unor factori care
genereaza radicali liberi,gliceridele in deosebi cei care contin acizi polietilenici,sufera un proces de
peroxidare care se altereaza gustul si mirosul(rancezire).
Rancezirea este procesul de degradare a gliceridelor pe cale hidrolitica sau oxidativa cu formare de acizi
carboxilici liberi(R-COOH),peroxizi(R1-O-O-R2),aldehide(R-CHO),metilcetone (R-CO-CH3) sau alti
produsi chimici. Radicalii peroxidici formati atat ca alte catene provocand si intretinand reactia de
peroxidare in lant. In organism peroxidarea grasimilorsi a altor lipide nesaturate este inarziata prin
actiunea unor factori antioxidanti,captatori de radicali liberi.Totodata,organismul dispune de anumite
mecanisme de aparare impotriva efectelor nocive ale peroxizilor.
Localizarea gliceridelor si rolul biochimic: A.Gliceride de constitutie(de structura)sunt
componente structurale ale celulei legate de anumite formatiuni sau structuri
celulare(membrane),particule infracelulare etc.
B.Gliceride de rezervase gasesc in celula sub forma libera,constituind o sursa energetica importanta pt
organism. Excesul de gliceride se depune in tesutu adipos unde pot fi mobilizate si consummate in functie
de necesitatile organismului.Trigliceridele constituie aprx 95% din lipidele tesutului adipos.Continutul in
trigliceride din alte tesuturi este insa mai mic ,cu exceptia celulelor intestinale unde aceste lipide se
sintetizeaza in procesul absorbtiei.Principalele organe furnizoare de trigliceride sunt tesutu adipos si
ficatul. Grasimile de rezerva sunt alcat aproape exclusive din trigliceride.Mono si digliceridele sun
tintermediari in cursul sintezei si degradarii trigliceridelor si se gasesc in tesuturi in cantitati
mici.Trigliceridele din tesutu adipos uman contin urmatorii acizi grasi: ac
oleic,acpalmitic,aclinoleic,acpalmitoleic,ac stearic sialtiacizi. Enzima lipoproteinlipaza din sange
exercita o actiune lipolitica asupr atrigliceridelor,hidrolizandu-le cu eliberare de acizi grasi care se
distribuie in diferite tesuturi. ROL biochimic: 1)Constituie reserve majore de energie,furnizand prin
degradarea oxidativ a acizilor grasi constituenti,cea mai importanta cantitate de calorii. 2)In combinatie
cu proteinele,sub forma de particule lipoproteice denumite chilomicroni,gliceridele servesc ca mijloc de
transport al ac grasi prin sist limfatic si sange,pt a fi distrib in org. 3)Sunt izolatori mecanici si termici,cu
rol de protectie a diferitelor organe interne.
SUB.25.
STERIDE-structura,localiz,proprietati generale,rol biochimic
Steroli + Acizi grasi = Steride(legatura ester)

Acizii grasi cu cea mai frecventa distributie in steride sunt: ac palmitic, ac stearic, ac linoleic. Steridele
sunt componente existente in toate celulele organismului inclusiv in membranele celulare,sunt prezente in
plasma sanguina si in unele lichide biologice(lapte) si produse biologice(oua); cantitatea in care se gasesc
este insa relativ mica. Colesterolul esterificat este sintetizat in principal in ficat.Desi colesterolul si
esterii sai manifesta solubilitate redusa in mediu apos,totusi,in plasma si tesuturi,sunt mentinuti in stare
solubila,datorita unor asociatii moleculare solubile pe care le formeaza in combinatie cu
proteinele(complexe lipoproteice). In plasma, colesterolul se afla legat de diferite clase de lipoproteine :
60% din colesterolul total de catreLDL(lipoproteine cu densitate mica), 20% de HDL(lipoproteine cu
cendistate mare), 15% de VHDL(lipoproteine cu densit foarte mare) si 5% de chilomicroni. Colesterolul
reprezinta componenta majora in -lipoproteine(LDL) care transporta colesterolul esterificat spre
tesuturi(inclusiv vasele sanguine) pt a fi depozitat. -lipoproteinele transporta colesterolul de la tesuturi
la ficat pt metabolizare(conversia in acizibiliari). HDL sunt in competitie cu LDL pt fixarea la receptorii
tisulari si pot astfel reduce acumularea colesterolului in peretii vaselor sanguine.
In regnul vegetal apar in special sub forma de palmitati de stigmasterol sau sitosterol.
SUB.26.
GLICEROFOSFOLIPIDE(FOSFOLIPIDE)structura,localiz,propr generale,rol biokim
Fosfolipidele: toate contin P, alcool=glicerol,legatura tip ester.
Glicerofosfolipidele sunt constituite dintr-o molecula de glicerol esterificat in pozitiile C1 si C2 cu 2
radicali de acizi grasi R1 si R2, iar in pozitia C3 cu un radical H3PO4 si un alcool(azotat sau neazotat).
In functie de natura radicalului X se obtin diferite glicerofosfolipide,cu azot sau fara azot.
Glicerofosfolipidele reprezinta lipidele cu rol structural din celula.Membranele celulare si intracelulare
sunt constituite din glicerofosfolipide.Se gasesc in cantitati mari in tesutu nervos si galbenusul de
ou,predominand lecitinele.
Rol biochimic 1)Prezinta unitati structurale constitutive ale biomembranelor in care sunt ascociate cu
proteinele. 2)Prezenta lor in toate biomembranele,ca si reinnoirea lor metaboilca continua(turn-over) in
timpu existentei acestor biomembrane denota roulul esential pe care-l indeplinesc in procesele de
permeabilitate selectiva. 3)Sunt agenti de emulsionare capabili de a forma micele in mediu apos.Aceasta
proprietate le permite sa asigure solubilitatea lipidelor complet hidrofobe (trigliceride,colesterol etc) intrun astfel de mediu si transportul acestora prin sange si limfa.4)Intervin in unele reactii metabolice
furnizand prin degradarea lor,radicali ai acidului fosforic necesari activitatii celulare.
SUB.27.
GLICEROFOSFOLIPIDE CU AZOT
Structura chimica: glicerol; 2 acizi grasi (R1-COOH saturat, R2-COOH nesaturat); acid fosforic; alcool
(aminoalcool).
a)Lecitine X=colina
R1=acid gras saturat(ac palmitic sau stearic)
R2=acid gras nesat(ac oleic,linoleic sau arahidonic)
-sunt cele mai abundente fosfolipide,se gasesc in proportia cea mai mare in structurile lipoproteice
membranare. Prezenta radicalilor de acizi grasi nesaturati polienici,face ca lecitinele sa fie foarte sensibile
la procesul de peroxidare. Au o structura amfiionica=caracter amfoter prin sarcina negativa a radicalului
fosforil si sarcina pozitiva a gruparii cuaternare de amoniu. In organism sunt scindate de enzime specifice
denum fosfolipaze.
b)CefalineX=colamina HO-CH2-CH2-NH2
-sunt raspandite in general in creier si tesutul nervos. Sunt asociate cu lecitinele dar in cantitati mai mici.
Au o structura amfiionica=caracter amfoter si sunt sensibile la peroxidare. Prin metilarea gruparii NH2
se transforma in lecitine.
c)Serincefaline X=serina

-predomina in tesutul cerebral unde reprezinta cca 50% din totalitatea glicerofosfolipidelor. Se gasesc sub
forma de saruri de K. Insotesc in cantitati mici celelalte fosfolipide in biomembrane. Prin decarboxilarea
radicalului de serina dau nastere la fosfa-tidil-etanol-amine(cefaline)
d)Plasmalogeni X=colamina HO-CH2-CH2-NH2
-se gasesc in testul cerebral(cca 10% din totalul glicerofosfolipidelor),tesutul nervos si muschi.
SUB.28.
GLICEROFOSFOLIPIDE FARA AZOT
Structura chimica: glicerol; 2 acizi grasi (R1-COOH saturat; R2-COOH nesaturat); acid fosforic; alcool
neazotat.
a)Acizi fosfatidicise formeaza in organism in cantitati mici ca produsi intermediari in procesele de
hidroliza enzimatica si biosinteza a gliceridelor si glicerofosfolipidelor. Formeaza saruri de Na si K
solubile in apa
b)Inozitolfosfatide(Fosfatidil inozitol)X=inozitol -se afla alaturi de celelalte lipide in toate tesuturile.
Predomina in creier,tesutul nervos si muschiul cardiac. Au roluri importante in procesele de transmitere a
semnalelor extracelulare in toate tesuturile,sub actiunea fosfolipazei C elibereaza diacilglicerol si
inozitolfosfati, efectori ai unor mesageri extracelulari.
c)Cardiolipine(Difosfatidil glicerol)X=fosfatidilglicerol -sunt distribuite in muschiul cardiac si in
membranele mitocondriale. Se prezinta ca un lichid uleios,de culoare galbena,insolubil in apa,cu un
continut ridicat in acid linoleic. Cardiolipinele au proprietati antigenice si sunt responsabile de activitatea
extractelor de inima in reactiile serologice de fixare a complementului,in care poate substitui antigenul
specific. Sunt componente ale surfactantului pulmonar.
SUB.29.
SFINGOLIPIDE-structura,localizare,propr generale,rol biokimic
Sfingolipidele contin N(azot). Alcool: sfingozina sau dihidrosfingozina. Legatura tip amida.(Acidul gras
R-COOH se leaga printr-o leg de tip amida de gruparea NH2 din molecula sfingozinei sau
dihidrosfingozinei). Acizii grasi care intra in struct sflingolipidelor contin cu precarede 24 atomi de C si
pot fi saturati (ac lignogeric), nesaturati(ac nervonic) sau hidroxilati (acizii cerebronic si hidroxinervonic).
In functie de natura radicalului X rezulta diferite sfingolipide: cu fosfor si fara fosfor.
ROL biochimic 1)Sunt lipide structurale fiind absente in grasimile de depozit(tesadipos adipos).
2)Sunt surse energetice pt organism datorita acizilor grasi pe care ii pun in libertate in vederea
catabolizarii. 3) Sunt componente ale membranei celulare,in special a celor nervoase.Se gasesc cu
precadere in tesutul cerebral,ganglioni nervosi,splina si eritrocite. 4)Participa la coagularea sangelui.
5)Suntt ransportori de electroni si componente ale mitocondriilor,unde au loc procese intense de
oxidoreducere. 6)Glicosfingolipidele sunt antigeni tumorali,antigeni de grup sanguin,antigeni
autoimuni,markeri limfocitari si markeri ai diferentierii celulare. 7)Joaca un rol important in fluiditatea
membrane. 8)Au un rol in modularea proliferarii celulare. 9)Gangliozidele au rol de receptori si
cofactori ai receptorilor. 10)Li se atribuie un rol important in fiziologia sistemului nervos central.etc.
SUB.30.
SFINGOLIPIDE CU FOSFOR
(SFINGOMIELINE)
Sfingolipidele cu fosfor,impreuna cu glicerofosfolipidele alcatuiesc grupul fosfolipidelor.

Structura chimicasfingozina sau dihidrosfingozina; 1 acid gras cu 24 atomi de C; fosforilcolina sau

fosforilcolamina.
SFINGOMIELINE X=fosforilcolina sau fosforilcolamina.
-sunt fosfolipide raspandite in toate structurile membranare si in lipoproteinele plasmatice.Sunt cele mai
abundente si importante sfingolipide. Sfingomielinele se deosebesc intre ele prin natura acidului gras
amidificat; mai frecvent intalniti sunt : acizi grasi cu 24 atomi de C- lignogeric si nervonic.
Sfingomielinele din subst cenusie contin in proportie destul de mare si acid stearic.
Sfingozina si radicalul acidului gras reprezinta componenta apolara (hidrofoba) iar fosforilcolina sau
fosforilcolamina reprezinta componenta polara(hidrofila) a moleculei de sfingomielina. La pH 7 se
prezinta sub forma de amfiioni sau au caracter amfoter. Sfingomielinele se gasesc in cantitati mici in toate
tes organism uman,mai abundente fiind in subst alba a sistemului nervos central si nervii
periferici;participa la structura tecilor de mielina,de unde si denumirea de
sfingomieline,indeplinind,datorita caracterului lor hidrofob,rolul de izolator al tecilor de mielina din
axoni. In encefalul uman,continutul de sfingomieline este de 5,75% din substanta uscata.
SUB.31.
SFINGOLIPIDE FARA FOSFOR
Structura chimicasfingozina sau dihidrofingozina; 1 acid gras cu 24 atomi de C;
monoglucide(hexoze) sau oligoglucide.
a)CeramideX=-OH sunt raspandite in tesutu nervos,ficat,splina etc si se considera a fi metaboliti
intermediari in biosinteza altor sfingolipide.
GLICOSFINGOLIPIDE
b)CerebrozideX=-galactoza(galactocerebrozid) sau mai rar -glucoza(glucocerebrozid). Au fost
identificate in creier(subst alba),rinichi,ficat,splina,eritrocite. Sunt asociate cu lecitinele. Cerebrozidele cu
glucoza sunt mai rare; in cazul dislipidozei GAUCHER(boala metabolica),se acumuleaza in cantitati
anormale in splina si sistemul reticulo-histocitar.
c)SulfatideX=galactozo-2-sulfat- se gasesc aproape in exclusivitate in tesutu nervos insotind
cerebrozidele.
d)GangliozideX=complex oligoglucidic(glucoza,galactoza, N-acetilgalactozamina); caracteristica lor
structurala o constituie prezenta in molecula a acidului N-acetil-neuraminic(ac sialic) legat la oligoglucid.
Acidul gras este frecvent acid stearic. Struct lor este complexa si insuficient elucidata. Se gasesc
distribuite in creier(subst cenusie),ganglioni nervosi,splina si eritrocite. Intra in constitutia membranelor
celulare,in special a celor nervoase.
SUB.32.
GLICOSFINGOLIPIDE
GLICOSFINGOLIPIDE
1.CerebrozideX=-galactoza(galactocerebrozid) sau mai rar -glucoza(glucocerebrozid). Au fost
identificate in creier(subst alba),rinichi,ficat,splina,eritrocite. Sunt asociate cu lecitinele. Cerebrozidele cu
glucoza sunt mai rare; in cazul dislipidozei GAUCHER(boala metabolica),se acumuleaza in cantitati
anormale in splina si sistemul reticulo-histocitar.
2.SulfatideX=galactozo-2-sulfat- se gasesc aproape in exclusivitate in tesut nervos insotind
cerebrozidele.
3.GangliozideX=complex oligoglucidic(glucoza,galactoza, N-acetilgalactozamina); caracteristica lor
structurala o constituie prezenta in molecula a acidului N-acetil-neuraminic(acid sialic) legat la
oligoglucid. Acidul gras este frecvent acid stearic. Struct lor este complexa si insuficient elucidata. Se
gasesc distribuite in creier(subst cenusie),ganglioni nervosi,splina si eritrocite. Intra in constitutia
membranelor celulare,in special a celor nervoase.

SUB.33.
BIOMEMBRANE
Biomembranele sunt formatiuni chimice complexe supramoleculare de natura lipoproteica care
delimiteaza mediul intern al celulei ,precum si particulele intracelulare(nucleu,mitocondrii etc),
functionand ca o barierasemipermeabila cu caracter selectiv in transportul diferitelor subst intre mediul
intern si extern al celulei. Structura biomembranelor este constituita dintr-un strat dublu de lipide
polare(aproape in exclusiviate fosfolipide),marginit de o parte si de alta(spre interior sispre exterior) de
catre un monostrat de proteine.Dublul strat de lipide astfel format si care constituie miezulmembrane
este stabilizat si mentinut prin interactiuni hidrofobe care se exercita intre componentele apolare
(hidrofobe) ale molec de lipide. Componentele hidrofile (polare) se asociaza cu proteinele formand
legaturi electrostatice (polare),intre sarcinile electrice ale regiunii polare a fosfolipidelor si sarcinile
electrice ale unor radicali de aminoacizi din proteine: interactiuni hidrofobe:lipide-lipide si interactiuni
electrostatice: lipide-proteine.
ROL biochimic 1)Regeleaza transportul de substante intra- si extracelular,functionand ca o bariera
semi permeabila intre mediul extern si intern al celulei. 2)Delimiteaza celula si compartimenteaza
interiorul acesteia,delimitand,totodata,diferite formatiuni celulare. 3)Asigura homeaostazia metabolica a
celulei si mentinerea,in limite compatibile cu activitatea celulara,a concentratiei in diferite componente, a
presiunii osmotice,a volumului de lichid celular. 4)Contribuie la coordonarea intracelulara a proceselor
biochimice.
Biomembranele sunt impermeabile pt cele mai multe molecule polare.Aceasta proprietate confera un
anumit avantaj biologic,intrucat previne difuzia in afara mediului celular a diferitilor metaboliti
interni,dintre care cei mai multi sunt polari.Pe de alta parte,celula are nevoie pt activitatea sa de anumiti
metaboliti(glucoza,aminoacizi, ionietc) care trebuie sa patrunda din exterior; patrunderea acestora se
realiz pe baza unor mecanisme diferite capabile sa le stransporte prin biomembrane. Exista cel putin 4 cai
prin care diferiti metaboliti pot traversa biomembranele,si anume:difuzia libera, difuzia mediata,
transportul activ, translocarea de grup.
SUB.34.
PROTIDE-NOTIUNI INTRODUCTIVETrasaturi definitorii,rol biokim,constit chim gen,clasif,distributie
PROTIDELE sunt purtatori materiali ai vietii,constituenti universali si indispensabili ai tuturor formelor
de viata; protidele asigura organizarea si mentin struct morfologica a celulelor,precum si manifestarea
functiilor si activitilor vitale ale acestora. Sunt biomacromolec alcat din unit molec denum aminoacizi
care se unesc unu de altu prin leg de tip peptidic (-CO-NH-). Prezinta proprietati fizico-biochimice
specifice,consecinta a organizarii structurale si respectiv a conformatiei spatiale a macromoleculei ce
determina functiile lor biologice. Sunt alcat din 20-22 a.a. fundamentali,aceeiasi la toate vietuitoare,de la
cea mai simpla bacterie pana la om. Manifesta un puternic dinamism(specific vietii) caracterizat printr-o
continua reinnoire ca rezultat al proceselor de sinteza si degradare. Secventa a.a. respectiv aranjamentul
sau dispunerea acestora in struct macromoleculelor de protide este factorul comun care controleaza si
determina individualitatea conformationala si functionala a fiecarei protide. Protidele din hrana servesc
ca sursa primara de a.a. din care se sintetizeaza protidele celulare proprii. Protidele prezinta specificitate
de specie si specificitate de organ. Prezinta un inalt grad de organiz structurala si poseda un surplus de
energie libera care le asigura atributele unui sistem dinamic in permanenta activitate cu sistemele chimice
ambiante. Se prezinta intr-o extrem de larga diversitate de tipuri diferite structural si functional.
Protidele sunt macromolecule informationale cu secvente specifice de a.a. si sunt expresia epigenetica
a genomului celular. Se afla intr-o stransa interdependenta cu acizii nucleici; informatia genetica strocata
in ADN determina biosinteza diferitelor tipuri de protide dintre care unele participa,in calitate de
enzime,la biosinteza acizilor nucleici. Relatia protide-acizi nucleici constituie dogma centrala a
biologiei moleculare:
ADN (transcriere)-ARNm(traducere)-PROTIDE.

Rol biochimic 1)Constituie suportul chimic structural si functional al materiei vii si al tuturor
fenomenelor specifice acesteia. 2)Participa direct la edificarea si mentinerea structurii tuturor celulelor, a
formatiuni infracelulare si a biomembranelor. 3)Protidele extista intr-o varietate moleculara foarte mare
si ele asigura diversitatea si specificitatea de forma a tuturor fiintelor vii. 4)Rprezinta principala biomasa
a org uman. 5)Prez purtatorul material al tuturor insiruirilor biologice: diferentierea,
cresterea,dezvoltarea si reproducerea. 6)In calitate de enzime,protidele sunt biocatalizatori inlesnind
desfasurarea coordonata si reglarea tututor reactiilor chimice necesre activitatii celulare. 7) Exercita
functii represoare,participand la reglarea sintezei proteice. 8) Unele protide functioneaza ca
hormoni,participand la reglare procselor metabolice. 9)Actioneaza ca pigmenti
respiratori,transportand,pe cale sanguina,la tesuturi oxigen molecular(hemoglobina) sau depozitand
oxigenul in muschi(mioglobina). 10)Participa la transport enzimatic al electronilor in lantul
respirator(citocromii). 11)Intervin in procesu de coagulare a sangelui(fibrinogen).12)Joaca un rol
important in digestia gastro-intest a hranei(enzime digestive),cu formare de molecule de talie mica care se
pot absorbi prin perete intestinal. 13)Functioneaza ca subst cu rol contractil cu ajutoru carora org vii
indeplinesc activitati contractile(actina,miozina,actomiozina) si locomotoare. 14)Functioneaza ca
anticorpi(imunoglobuline) conferind imunitate org contra unor agenti patogeni externi. 15)Actioneaza ca
subst de sustinere,de protectie si de rezistenta mecanica(keratina din unghii,copite,par; elastina vaselor
sanguine,colagenul-tendoane). 16)Participa la struct biomembranelor in asociere cu lipide. 17)Protidele
indeplinesc functii de transport si de depozitare a unor compusi chimici ca ioni
metalici,vitamine,hormoni,oxigen,CO2,apa. 18)Indeplinesc diferite roluri fizico-chimice intervenind in
procese de permeabilitate selectiva a biomembranelor,in transportu apei,ionilor anorganici si al diferitelor
subst organice,in mentinerea echilibrului acido-bazic functionand ca sisteme tampon etc.
Constitutiechimicageneralasunt subst cel putin cuaternare; contin obligatoriuC,H,O,N.Unele contin S
si P, altele contin metale ca:Fe,Cu,Mg etc. Unitatea structurala de baza a protidelor o constituieaminoacizii.Heteroproteidele contin pe langa a.a. si o componenta neproteica num component prostetica
care confera heteroproteidelor proprietati si functii specifie.
Clasificare si distributie I.Dpdv al conformatiei si morfologiei protidele se clasif in: A.Proteine
fibrilare-in special structural: keratine(din
piele,par,lanacoarne,pene),colagenul(tendoane,tesutconjunctiv), miozina(muschi),fibroina(matase).
B.Proteineglobulare-mentinerea si reglarea functiilor vitale ce necestia mobilitate si solubilitate: toate
enzimele, unii hormoni,anticorpi,albumina,fibrinogen,hemoglobina,etc. II. Sub aspect
structural,protidele se clasifica in:A.PEPTIDE care sunt: a)Oligopeptide(din 2-10
a.a)sib)Polipeptide(mai multi de 10 a.a.)siB.PROTEIDE care sunt: a)Holoproteide(proteinepropriu-zise)
si b)Heteroproteide(a.a.+component de alta natura chimica).
Distributie In organism,protidele se prezinta intr-o mare varietate de tipuri structurale care difera in
functie de organ; protidele sunt organo-specifice,prezentand in primul rand,specificitate de
specie.Organele si tesuturile cu continutul cel mai ridicat de protide sunt: pielea,muschiul,ficatul; tesutu
cerebral contine protide in cantitti mai reduse. Protidele sunt distribuite in struct infracelualre in cantitati
neuniforme; in cea mai mare cantitate fiind distribuita in
hialoplasma(nucleu,mitocondrii,lisosomi,microsomi,peroxisome,membrane plasmatica,hialoplasma si alte
particule).
SUB.35.
AMINOACIZI PROTEOGENICI
A.AMINOACIZIACICLICI
1)A.a. mono-amino-mono-carboxilicicatenele laterale (-R) sunt nepolare,hidrofobe. Manifesta o
solubilitate redusa in apa. Prezinta afinitate pt radicalii de aceeasi natura. Prezinta caracter neutru.(ex:
glicocol,alanina, valina, leucina,izoleucina)

2)A.a. mono-amino-mono-carboxilici cu o grupare alcool(hidroxiaminoacizi) Gruparea alcool fiind

hidrofila confera acestor a.a. o mare solubilitate in apa.(ex: serina,treonina)
3)A.a mono-amino-mono-carboxilici cu sulf(tioaminoacizi) Contin in molecula sulf sub forma de :
grupare tiol-SH; grupare disulfurica S-S-; grupare tioeter S-CH3. (ex: cisteina,cistina,metionina).
Cistina si cisteina contituie un sistem de oxidoreducere reversibil putandu-se transforma reciproc una in
alta,pe baza reactiei:
2Cis<-> Cis-S-S-Cis(pe sageata se pune sus -2H si jos +2H). Cistina nu este un aminoacid proteogen; in
struct proteinelor se formeaza din cisteina.
4)A.a. mono-amino-dicarboxilici contin 2 grupari COOH,fapt ce le confera un pronuntat caracter
acid. (ex:acid aspartic,acid glutamic,asparagina,glutamina).
5)A.a. diamino-mono-carboxilici contin 2 grupari NH2,fapt ce le confera un pronuntat caracter
bazic. Hidroxilizina are o raspandire restransa,gasindu-se numai in structura proteinelor tesutu
conjunctiv(colagen si gelatina). In molecula de arginina,o a doua functie cu caracter bazic o reprezinta
gruparea derivata de la guanidina. (ex:lizina, hidroxilizina,arginina).
B.AMINOACIZI CICLICI
1)A.a homeociclici contin un nucleu benzenic,respectiv un nucleu fenol.Desi acesti a.a. prezinta
analogie structurala,catena laterlala a fenilalaninei este apolara,pe cand cea a tirozinei este polara si chiar
ionizabila datorita gruparii OH cu caracter fenolic. Pe langa participarea lor la structura diverselor
protide,fenilalanina intervine si in biogeneza hormonilor tiroidieni,iar tirozina este si un precursor al
hormonilor medulosuprarenalieni.
2)A.a. heterociclici radicalul (-R) este constituit dintr-un heterociclu care contine azot (N) ca
heteroatom. Heterociclul imidazol din structura histidinei ii confera acesteia un slab caracter bazic.
Heterociclul indol din struct triptofanului are un caracter nepolar si determina diminuarea solubilitatii in
apa a acestui aminoacid.Prolina si derivatul sau hidroxiprolina,predomina in struct colagenului si
gelatinei ale tesutu conjunctiv.
Aminoacizii constituenti ai protidelor naturale se pot clasifica insa si in functie de caracterul pe care-l
manifesta catenele laterale (-R),dupa cum urmeaza: a)aminoacizi cu catene apolare:
glicocol,alanina,valina,leucina,izoleucina, metionina,fenialanina,triptofanul; b)aaminoacizi cu catene
polare: serina,treonina,cisteina,asparagina,glutamina,tirozina; c)aminoacizi cu catene ionizabile: acidul
aspartic,acidul glutamic,lizina,arginina,histidina,prolina.
SUB.36.
AMINOACIZI NECONSTITUENTI A ROTEINELOR
(NEPROTEOGENICI)
In afara de cei aprox 20-22 de -aminoacizi care intra in struct proteinelor,s-au indentificat inca cca.200
aminoacizi,care nu intra in structura proteinelor,dar au rol important in celula. Cei mai multi aminoacizi
neproteici se gasesc in vegetale,care fiind autotrofe,au o activitate sintetica superioara animalelor.Unii
dintre ei nu sunt precursori ai unor constituenti celulari si aparitia lor ar fi o consecinta a mutatiilor
suferite de genom. Intre aminoacizii neproteici apar unii care sunt toxici ,ca atare,sau prin metabolitii pe
care ii produc. O serie de aminoacizi acilati apar in tesutu nervos,de ex, N-acetil-L-asparatul (care
dispare in timpul actiunii nervoase), acidul-N-acetil-glutamic si acidul-N-1-asparat--L-glutamic etc.
In org animal,s-au identificat si prezenta unor aminoacizi. constituenti ai altor biomolecule sau care sunt
produsi intermediari in diferite reactii biochimice : 1) -alanina intra in constitutia unor dipeptide de
origine animala (carnozina si anserina), precum si in constitutia vitaminei B3 (acid pantotenic),
componenta a Coenzimei A.
2) acidul -aminobutiric(GABA) se afla in forma libera in special in tesutu cerebral si rezulta din
decarboxilarea acidului glutamic; este un neuromodulator actionand ca agent de blocare al sinapselor. 3)
acidul -aminolevulinic este intermediar in biosinteza hemului. 4)citrulina este un intermediar al
ciclului urogenetic. 5) ornitina este catalizatorulciclului urogenetic care se mai numeste si ciclul
ornitinei. 6) homocisteina este un intermediar in metabolismul aminoacizilor. 7) homoserina este un
intermediar in metabolismul aminoacizilor.
8) dihidroxifenilalanina (DOPA)apare ca intermediar in biosinteza hormonilor medulosuprarenalieni
(adrenalina si noradrenalina), precum si in formarea pigmentilor melaninici cu rol in pigmentare a pielii.

9) acidul p-aminobenzoic (PABA)este un factor de crestere pt bacterii,component al acidului folic.

SUB.37.
ROLUL BIOLOGIC AL AMINOACIZILOR.IMPLICATII IN ALIMENTATIE
Importanta fundamentala a aminoacizilor consta in participarea lor in structura proteinelor. In orice
celula, aminoacizii exista in stare libera, dizolvati in mediul citoplasmatic sau legati covalent intre ei sub
forma de peptide si proteine. Diferiti aminoacizi existenti sub forma libera in citoplasma indeplinesc
anumite roluri metabolice. Astfel: 1) Acidu aspartic si acidu glutamic,stabilesc corelatii metabolice intre
glucide si peptide. 2) Metionina functioneaza ca donator de grupari CH3. 3)Metionina este aminoacidu
cu care incepe biosinteza tuturor catenelor polipeptidice (codonul de initiere al sintezei catenelor
polipeptidice este codonul metioninei AUG). 4) Glicocolul este precursor al biosintezei hemului din
hemoglobina. 5) Acidu glutamic joaca un rol important in glutaminogeneza, proces de detoxifiere de
NH3 al organismului. Biosinteza protidelor proprii,specifici org uman este direct corelata cu aportul de
aminoacizi exogeni, proveniti din hrana. Organismul nu poate sintetiza decat cca. jumate (11) din setul de
aminoacizi necesari pt biosinteza protidelor proprii,restul de aminoacizi pe care org nu ii poate sintetiza
trebuie procurati din hrana(acestia provin in cea mai mare parte,din proteinele de natura vegetala,care,prin
digestie sunt hidrolizate cu punerea in libertate a aminoacizi constituenti)
Pe baza acestui rol biologic fundamental, aminoacizii se constituie in 3 categorii: a) Aminoacizi
esentiali(indispensabili): sunt absolut necesari pt cresterea si dezvoltarea normal a organismului.Nu se
pot sintetiza si deci trebuie obligatoriu procurati din hrana.( EX:
valina,leucina,izoleucina,treonina,metionina,lizina,fenilalanina,triptofan).
b)Aminoacizi semiesentiali:sunt sintetizati de org insa in cantitati nesatisfacatoare; este necesar si
aportul lor prin hrana. (EX: arginine,tirozina,histidina).
c)Aminoacizi neesentiali(dispensabili): pot fi sintetizati de catre org si,inconsecinta,pot lipsi din hrana.
(EX: glicocol, alanine,serina,cisteina-cistina,acaspartic,asparagine,ac
glutamic,glutamina,hidroxilizina,prolina,hidroxiprolina).
Cantitatea minima zilnica necesara omului din fiecare aminoacizi esential este cuprinsa intre 0,25-1,10
g/zi. Aminoacizii esentiali se gasesc in germenii semintelor leguminoase; sucurile plante
radacinoase(morcov,telina,patrunjel,napi, ridichietc); sucurile coniferelor(sirop de conifere). La animalelapte,branza,oua,peste. Intre diferiti aminoacizi exista si anumite corelatii nutritionale si functionale care
la nivelu organismului se pot manifesta sub forma unei actiuni sinergice, antagonice sau de suplinire a
unor aminoacizi prin altii: a) fenilalanina se poate transforma in tirozina pe care o poate suplini;
b)metionina poate genera cisteina(cistina) si astfel lipsa acesteia este suplinita prin metionina; c)
insuficienta triptofanului determina o crestere a concentratiei fenilalaninei,troninei si leucinei; d) o
concentratie crescuta in lizina determina necesitati sporite de metionina,arginina si histidina,etc.
Carenta in anumiti aminoacizi(esentiali) prin aport alimentar se manifesta printr-o simptomatologie
complexa. Astfel:
a)Carenta de lizina determina incetinirea cresterii si tulburari de reproducere; b) carenta in triptofan este
asociata cu tulburari vasculare si modificarea tabloului leucocitar; c) carenta in tirozina si fenilalanina
provoaca atrofia tiroidei,hipofizei,gonadelor si prostatei; d)carenta in tioaminoacizi
(metionina,cisteina,cistina) induce atrofia testiculelor,degenerarea ovarelor,sterilitate etc.
Alimentatia omului trebuie sa fie completa si echilibrata in aminoacizi,respectiv in proteine cu valoare
alimentara completa. De ex, o hrana constituita aproape exclusive pe baza de proteine din faina de
porumb produce dezechilibre nutritionale si dereglari fiziologice(boala denumita pelagra)datorita lipsei
din aceste proteine a lizinei si a cantitatii scazute de triptofan,ambii aminoacizi esentiali. Insuficienta
unui singur aminoacid esential afecteaza grav biosinteza proteinelor proprii ale org uman.
SUB.38.
AMINOACIZI-PROPRIETATI FIZICO CHIMICE
1) Cu exceptia glicocolului,atomu de carbon (adiacent functiei carboxil) din struct aminoacizilor este
asimetric fiind atasat tetraedric la 4 atomi sau grupe de atomi structural distincte. In consecinta,
aminoacizi prezinta activitate optica prin capacitatea lor de a roti planul luminii polarizate. 2) In raport

cu orientarea grupei NH2 fata de carbonu , aminoacizi se prezinta in 2 configuratii spatiale denumiteD
si L. Aminoacizii naturali prezenti in struct protidelor apartin numai formei L(din motive
didactice,formulele -aminoacizilor se scriu-in mod curent-cu gruparea NH2 orientata spre dreapta).
Configuratia sterica a aminoacizilor este independenta de activitatea lor optica atat L-aminoacizii cat si
D-aminoacizii,putand fi dextrogiri(+) sau levogiri(-). 3) Toti aminoacizi sunt subst solide cu puncte de
topire ridicate mai mari de 200 grade C si se descompun inainte de a se topi.Datorita polaritatii lor (COO-, -NH3+), aminoacizi sunt solubili in mediu apos si putin solubili(insolubili) in solventi organici:
eteri,cloroform,benzen. Gradul de solubilitate in apa este insa foarte diferit in functie de natura radicalului
R si de pH-ul solutiei; cistina si tirozina nu sunt solubile in apa insa sunt solubile in solutii diluate de
HCl(acid clorhidric). 4)Aminoacizii sunt substante ionizabile cu caracter amfoter. In solutie, aminoacizi
se comporta ca amfiioni sau ionii bipolari datorita disocierii gruparilor functionale carboxil si amina. La
pH-ul fiziologic,ca si in stare cristalina, aminoacizi prezinta o astfel de structura amfiionica. Datorita
caracterului lor amfoter, aminoacizi se comporta in mediul acid( H+) ca baze(disociind sub forma de
cationi) iar in mediu bazic (OH-) CA acizi (disociind sub forma de anioni). In cazul in care catenele
laterale (R) ale diferitilor aminoacizi contin si alte grupari ionizabile decat cele atasate la carbonul ,
sarcina neta a moleculei va reflecta prezenta unor asemenea grupari ionizabile. Astfel: a) datorita
prezentei unei grupari COOH aditionale, acizii aspartic si glutamic se comporta ca aminoacizi cu
caracter acid. b) prezenta unor grupari bazice suplimentare(-NH2), in molecula de arginina,lizina si
histidina le confera caracterul de aminoacizi bazici. c) ceilalti aminoacizi pot fi considerati ca neutri.
Punctul izoionic se defineste ca pH-ul la care sarcina neta a molec de aminoacizi dizolvat in apa pura
este nula; la punctul izoionic , concentratiile formelor anion si cation sunt egale : [anion-]= [cation+]. 5)
Datorita capacitatii lor de a disocia ca anioni sau cationi, deci in functie de sarcina lor electrica neta la o
anumita valoare de pH, aminoacizi manifesta proprietati electroforetice, deplasandu-se sub actiunea unu
camp electric. Astfel: a) in mediul acid, aminoacizi migraza spre catod iar b) in mediul alcalin,
aminoacizi migraza spre anod. PH-ul izoelecric (pHi) se defineste ca pH-ul la care aminoacizi nu
migreaza intr-un camp electric. La pHi :aminoacizi se afla disociati ca anioni si cationi in proportii egale;
solubilitatea lor este redusa datorita atractiilor electrostatice dintre anionii si cationii existenti.
Aminoacizii mono-amino-dicarboxilici au pH i in zona acida (pHi=2,8-3,2). Aminoacizi mono-aminomono-carboxilici au pHiin jur de 6,0. Aminoacizi diamino-mono-carboxilici au pHi in zona alcalina
(pHi =7,5-11,0).
6) Anumiti aminoacizi (tirozina,fenilalanina,triptofan,histidina) continand in catena laterala nuclee cu
duble leg conjugate, prezinta spectre de absorbtie caracteristice in UV,cu maxime de absorbtie intre 250300 nm(nanometri). Aceasta proprietate sta la baza dozarii proteinelor pe cale spectrofotometrica.
SUB.39.
AMINOACIZI-PROPRIETATI CHIMICE(selectie)
Reactivitatea chimica a aminoacizilor este determinata de prezenta gruparii COOH; a gruparii NH2;
angajarea simultana in reactii a acestor doua grupari chimice functionale grefate la carbonul ,precum si
de natura radicalului R care poate conferi aminoacizilor proprietati chimice specifice.
A.Proprietati datorate gruparii functionale carboxil(-COOH)-gruparea carboxil-COOH se comporta
ca un donator de proton(acid) sau ca acceptor de proton(baza),fiind prezenta sub forma COOH sau
COO-. Aminoacizii formeaza derivati normali ai acestei functii : esteri,amide,anhidride,nitrili. Prin
decarboxilare, aminoacizi formeaza amine biogene,substante cu proprietati fiziologice si farmacologice
remarcabile.
1)Aminoacizi prin decaboxilare formeaza amine biogene:a)Histidina prin decarboxilare formeaza
histamina al carui rol biochimic este de hormon tisular(hipotensiv,vasodilatator,stimuleaza secretia
sucului gastric,regleaza tonusul fibrelor musculare netede,implicat in reactii de tip alergic).
b)Triptofanul prin decarboxilare formeaza triptamina al carui rol biokim este de
hormontisular(hipertensiv). c)5-hidroxi-triptofanul prin decarboxilare formeaza serotonina al carui rol
biochimic este de hormon tisular (hipertensiv,stimuleaza peristaltismul intestinal,stimuleaza contractia
muschilor netezi, favorieaza transmiterea influxului nervos). d)Tirozina prin decarbox formeaza
tiramina al carei rol biokim este de hormone tisular (antagonist al histamine-hipertensiv,contractiauter).
e)Cisteina prin decarboxilare formeaza cisteamina al carei rol biochimic este de constituent al coenzimei

A: CoA-SH. f) Acidul aspartic prin decarboxilare formeaza -alanina al carei rol biochimic este de
constituent al acidului pantotenic(vit B3),constituent al CoA,constituent al dipeptidelor(carnozina si
anserina). g) Ornitina prin decarboxilare formeaza putresceina al carei rol biochim este produs de
putrefactie(diamina toxica prezenta in carnea alterata). h) Lizina prin decarboxilareformeaza cadaverina
al carei rol biokim este de produs de putrefactie(diamina toxica prezenta in carnea alterata, hipertensiv).
i)Arginina prin decarboxilare formeaza agmantina al carei rol biokim este de produs de
putrefactie(diamina toxica prezenta in carnea alterata). j)Treonina prin decarboxilare formeaza
propanolamina al carei rol biokim este de constituent al vit B12. k)Acidul glutamic prin decarboxilare
formeaza acidu -amino-butiric(GABA) al carui rol biokim este de agent de blocare al sinapselor.
l)Serina prin decarboxilare formeaza colamina al carei rol biokim este de componenta a lipidelor
complexe(cefaline,plasmalogeni,sfingomieline).
In organism, reactiile de decarboxilare ale aminoacizi sunt catalizate de enzime numite
aminodecarboxilaze care apartin clasei liazelor.Bacteriile intestinale si de putrefactie participa la
transformarea aminoacizilor in amine primare corespunzatoare. Aceste amine produse in organism pe cale
enzimatica se num amine biogene; unele dintre ele sunt toxice ,insa altele manifesta roluri
importante,exercitand actiuni farmacodinamice diferite sau intrand in struct unor coenzime,vitamine sau
exercitand functia de hormoni tisulari locali.
B.Propietati datorate gr functionale amina(-NH2)Aminoacizi reactioneaza prin gruparea NH2 cu
CO2 formandu-se derivati cu gruparea carbamina.Importanta acestei reactii consta in faptu ca CO2 poate
reactiona cu gruparile amina din hemoglobila pt a forma grupari carbamina si astfel este facilitat
trasportul CO2 de la tesuturi la plamani(carbhemoglobina).
C)Proprietati datorate participarii concomitente in reactii a ambelor grup functionale(-COOH si
NH2)1) Doi sau mai multi aminoacizi reactioneaza intre ei si cu eliminarea intramoleculara de apa
intre o grupare COOH si o grupare NH2,formand dipeptide,tripeptidepolipeptide.Prin aceasta reactie
de condensare se formeaza legaturi peptidice CO-NH-(amide substituite) care stau la baza structurii
peptidelor,polpeptidelor si proteinelor. 2) -aminoacizii reactioneaza cu sarurile de Cu si ,in general,cu
sarurile metalelor grele formand combinatii complexe denumite chelati(saruri interne):
metalproteide,cromoproteide.Aceste combinatii complexe sunt stabile,usor solubile si colorate.
D.Propr dat catenelor laterale(-R) 1)Gruparea tiol(-SH) din molecula cisteinei se poate oxida
reversibil in mediu biologic,cuplandu-se cu o alta molecula de cisteina pt a forma o legatura disulfurica
S-S-,cu transformare in cistina: 2Cis-SH Cis-S-S-Cis(deasupra sagetii -2H si dedesubt +2H).
2)Serina,treonina si tirozina prin functia OH formeaza esteri cu acidul fosforic.Astfel gruparea alcool(OH) din molecula de serina se poate fosforila(esterificare cu H3PO4),cu formare de
forsforilserina(aceasta,din urma,participa la structura proteinelor din lapte,cazeine-heteroproteidefosfoproteide-,a unor enzime sau serincefalinelor).
3)In functie de natura catenelor laterale (-R) unii aminoacizi reactioneaza cu anumiti reactivi,formand
compusi specifici (colorati sau precipitate) care servesc la identificarea lor.
SUB.40.
AMINE BIOGENE
Prin decarboxilare, aminoacizii formeaza amine biogene,substante cu proprietati fiziologice si
farmacologice remarcabile.
1.Histidina prin decarboxilare formeaza histamina al carui rol biokim este de hormon
tisular(hipotensiv,vasodilatator,stimuleaza secretia sucului gastric,regleaza tonusul fibrelor musc
netede,implicat in reactii de tip alergic).
2.Triptofanul prin decarboxilare formeaza triptamina al carui rol biochimic este de hormon
tisular(hipertensiv).
3.5-hidroxi-triptofanul prin decarboxilare formeaza serotonina al carui rol biokim este de hormone
tisular(hipertensiv,stimuleaza peristaltismu lintestinal,stimuleaza contractia muschi netezi, favorieaza
transmiterea influxului nervos).
4.Tirozina prin decarboxilare formeaza tiramina al carei rol biokim
este de hormone tisular (antagonist al histamine-hipertensiv,contractiauter).
5.Cisteina prin
decarboxilare formeaza cisteamina al carei rol biokim este de constituent al coenzimei A: CoA-SH.
6. Acidul aspartic prin decarboxilare formeaza-alanina al carei rol biokim este de constituent al ac

pantotenic(vit B3),constituent al CoA,constituent al dipeptidelor(carnozina si anserina).

7.
Ornitina prin decarboxilare formeaza putresceina al carei rol biokim este produs de putrefactie(diamina
toxica prezenta in carnea alterata).
8. Lizina prin decarboxilare formeaza cadaverina al carei rol
biokim este de produs de putrefactie(diamina toxica prezenta in carnea alterata, hipertensiv). 9.Arginina
prin decarboxilare formeaza agmantina al carei rol biokim este de produs de putrefactie(diamina toxica
prezenta in carnea alterata).
10.Treonina prin decarboxilare formeaza propanolamina al carei rol
biokim este de constituent al vit B12.
11.Acidul glutamic prin decarboxilare formeaza acidu amino-butiric(GABA) al carui rol biokim este de agent de blocare al sinapselor.
12.Serina prin
decarboxilare formeaza colamina al carei rol biokim este de componenta a lipidelor
complexe(cefaline,plasmalogeni,sfingomieline).
In organism,reactiile de decarboxilare ale aminoacizi sunt catalizate de enzime numite
aminodecarboxilaze care apartin clasei liazelor.Bacteriile intestinale si de putrefactie participa la
transformarea aminoacizi in amine primare coresp. Aceste amine produse in org pe cale enzimatica se
num amine biogene; unele dintre ele sunt toxice ,insa altele manifesta roluri importante,exercitand
actiuni farmacodinamice diferite sau intrand in struct unor coenzime,vitamine sau exercitand functia de
hormoni tisulari locali.
SUB.41.
PEPTIDE-constideratii generale,proprietati
Peptidele sunt subst naturale(sau sintetice) constituite din 2 pana la 80-90 radicali de aminoacizi uniti
intre ei prin legaturi peptidice,cu masa molec pana la 10.000,dializabile,in timp ce proteinele au mase
moleculare mai mari si sunt nedializabile. Delimitarea nu este absoluta; de ex prostaminele,considerate ca
proteine,au masa molec in jur de 5000. Structura si functiile biochimice ale peptidelor sunt determinate
de secventa in a.a. constituenti,adica de modul de legare a acestora in molecula respectiva. In functie de
aceasta secventa si de nr de a.a. constituenti, peptidele se pot prezenta in diferite forme izomere(de
structura si de pozitie),posibile. Posibilitatea existentei unei asemenea diversitati de forme izomere
explica enorma variabilitate structurala,configurationala si functionala a diverselor tipuri de proteine care
intra in alcat org animal. In functie de complexitatea lor structurala si respectiv de masa lor
molec,peptidele reprez compusi intermediari intre aminoacizi si proteine. Peptidele constituite din 2 pana
la 10 aminoacizi inclusiv se definesc ca oligopeptide (dipeptide,tripeptide,terapeptide); peptidele a caror
structura este formata din 10 pana la 100 aminoacizi se definesc ca polipeptide.
Orice peptida se caracteriz prin prezenta legaturilor peptidice CO-NH- in care sunt angajate gruparile
carboxil si amina grefate la carbonul ale aminoacizilor cu exceptia uneo grupari carboxil (-COOH) si a
unei grupari amina (-NH2) care raman libere la capetele lantului peptidic(polipeptidic).Aceste 2 grupari
functionale neimplicate in formarea legaturilor peptidice sunt num grupari carboxil-C-terminale(sau
aminoacid C-terminal) su respectiv grupari amino-N-terminal(sau aminoacid N-terminal). Aminoacidul
N-terminal dintr-un lant peptidic, polipeptidic sau ptoteic se considera ca fiind primul aminoacid (aa1)
din structura respectiva.
Nomenclatura chimica a peptidelor se stabileste prin indicarea succesiva a denumirii fiecarui a.a.
component al moleculei de oligopeptida sau polipeptida cu adaugarea sufixului il la fiecare denumire;
exceptie face numai a.a. C-terminal care pastreaza libera gruparea COOH si pt care se mentine
denumirea neschimbata. De ex,denumirea unei hexapeptide ipotetice cu struct : Arg-Ala-His-Gli-GluAla-COOH este arginil-alanil0histidil-glicil-glutamil-alanina. In mod curent,o serie de peptide sunt
desemnate prin denumiri empirice,uzuale. Ca origine,peptidele prezete in org pot proveni fie prin
biosinteza din aminoacizi(cum este in general cazul peptidelor cu functii biologice),fi ca produsi
intermediari in procesele biochimice de degradare si de biosinteza a macromolec proteice.
Proprietati generale 1)Peptidele manifesta un caracter amfoter si formeaza saruri solubile cu acizii si
bazele. 2)Peptidele sunt solubile in mediu apos,oligopeptidele formand solutii propriu-zise,iar
polipeptidele,dispersii coloidale. 3)Peptidele constituite din cel putin 3 a.a. reactioneaza ca si
proteinele,cu sarurile de cupru in mediu alcalin producand o coloratie albastra-violeta; aceasta reactie
numita reactia biuretelui este utilizata pt identificarea si dozarea de peptide si proteine. 4)Polipeptidele
cu masa molec mai mare dau o serie de reactii similare proteinelor. 5)Prin hidoliza acida,peptidele sunt

scindate in aminoacizi componenti; scindarea hidrolitica a peptidelor este posibila si in prezenta

enzimelor(peptidaze).
SUB.42.
GLUTATIONUL
Glutationul este un tripeptid prezent in toate celulele,fapt ce atesta importanta sa biologica. Sub raport
cantitativ, este considerat a fi cea mai abundenta peptida simpla din organism,In cantitati mari se afla in
ficat si splina.In tesuturi,glutationul redus(G-SH) reprez peste 90% din totalul compusilor neproteici cu
grupari tiol(-SH). Din cei 2-3 mmoli glutation/l ,prezenti in enterocit,cea mai mare parte este sub forma
redusa de G-SH.
Glutationul ia nastere in eritrocite,ficat,mucoasa intestinala,creier etc prin condensarea acidului glutamic
cu cisteina si glicololul prin 2 reactii ATP-dependente catalizate de sisteme enzimatice specifice.
Denumirea sa chimica este -glutamil-cisteinil-glicocol. De remarcat estte faptul ca legarea cisteinei la
ac glutamic NU se realizeaza prin intermediul gruparii COOH din pozitia C,ci prin gruparea COOH
din pozitia a acidului glutamic. Hidrogenul gruparii tiolice(-SH) provenite de la cisteina poate fi cedat
unei subst acceptoare de hidrogen,cu unirea a 2 molec de glutation redus,formandu-se o mmolecula de
glutation oxidat. Reactia este catalizata de o enzima num glutation reductaza. Aceasta reactie poate fi
redata schematic astfel: G-SH + HS-G G-S-S-G (de la glutation redus la glutation oxidat; deasupra
sagetii se pune -2H si sub +2H). Valoarea sa functionala pt eritrocit este datorata gruparii SH a
cisteinei,datorita careia sunt protejate de oxigen enzimele SH dependente,membrana eritrocitara si
hemoglobina ce contine 6 grupari SH dintre care 2 usor accesibile.
ROL biochimic 1) Glutationul face parte din transportorii neenzimatici de hidrogen,luand parte la
procesele de oxido-reduc din organism. 2)Glutationu redus protejeaza gruparile SH ale unor enziem
SH dependente comportandu-se ca un activator enzimatic. 3) Formeaza complexe cu unele enzime ce nu
pot actiona in lipsa glutationului(efect antitoxic intervenind in protejarea anumitor subst contra oxidarii:
ac ascorbic,adrenalina, hemoglobina). 4)Exista o corelatie metabolica a glutationului cu o serie de
hormoni printre care ar fi insulina.
5)Glutationu redus are efect antiinfectios. 6)In unele procese biochim,glutationu redus(G-SH) actioneaza
ca o coenzima,comportandu-se frecventca donator de H in reactiile de oxido-reduc. G-SH poate fi ulterior
regenerat din starea sa oxidata in cadrul altor procese. 7)Glutationul joaca un rol important si in
procesele de detoxifiere fata de peroxizi,fie ca este vorba de H2O2 produsa metabolic in organism,fie de
peroxizii produsi prin autooxidarea acizilor grasi polinesaturati din membrana eritrocitara,fiind un
cosubstrat al enzimei glutationperoxidaza.
2G-SH + H2O2 G-S-S-G + 2H2O(pesageata se pune G-SH peroxidaza).
Raportul dintre pastrarea structurii functionale a membranei eritrocitare si a continutului in G-SH se
sprijina,in parte pe actiunea de protectie mentionata,asupra enzimelor SH dependente. Sistemul de
detoxifiere prin glutationperoxidaza este spijinit si de actiunea catalazei eritrocitare.
SUB.43.
STRUCTURA PROTEINELOR-NOTIUNI PRELIMINARE
Proteinele au o structura complexa.Aceasta complexitate rezulta atat din faptul ca proteinele sunt
macromolec cat si din aranjamentu spatial configurational in care sunt dispusi atomii si gruparile de atomi
care constituie macromolec proteica.Notiunea de configuratie reprez orientarea in spatiu,respectiv
dispunerea 3D a atomilor sau gruparilor de atomi ai moleculei in raport cu un anumit centru de
referinta(de ex,un atom de carbon asimetric) sau cu o anumita componenta a structurii considerata ca
rigida(de ex,un ciclu de atomi,o dubla led C=C). La definirea si caracteriz struct generale a proteinelor
concura urmatorii factori:
1.Caracterul legaturii peptidice Leg peptidica prin care a.a. sunt uniti in molecula proteica manifesta
un caracter apreciabil de dubla leg si NU de simpla leg covalenta de ti C-N.Acest caracter se explica prin
structuri limite de rezonanta ale legaturii peptidice. Din aceste structuri limita rezulta ca prin delocalizarea
electronilor ,leg covalenta C-N dobandeste un caracter de dubla leg.Astfel,legatura peptidica devine

coplanara si poate fi reprezentata prin urmatoarea structura globala,ca exprimare a celor 2 structuri limita
de rezonanta,cu exceptia leg peptidice la care participa si gruparea amino a prolinei sau hidroxiprolinei.
2.Geometria legaturii peptidiceDatorita caracterului partial de dubla leg existenta intre atomii CN,acesti atomi devin coplanari; in consecinta,planul relativ rigid in care se afla leg C-N NU permite o
rotatie libera,ci numai o rotatie restransa a atomilor de C si N in jurul axei de legaturi coplanare CN.Deoarece leg peptidica este coplanara, sunt permise rotatii libere numai in jurul axei C-N si a axei
C-C,fapt ce se repercuteaza asupra organiz spatiale a proteinelor; se creeaza astfel posibilitatea aparitiei
unor conformatii diferite(conformeri structurali) pe care le poate lua o molecula proteica in structura sa de
ansamblu. Conformatiile diferite se estimeaza la ansamblul macromolec protidic,in care leg CO-NH- se
dispun intr-un plan relativ rigid,iar legaturile C-N si C-C permit libera rotatie.
Orientarea geometrica a celor 2 atomi C adiacenti legaturii peptidice,ca si a atomilor O si H atasati de
dubla leg peptidica este in pozitia trans,pozitie care este mai stabila dpdv energetic. Drept consecinta a
acestei orientari spatiale,precum si dinamica configuratiei L a aminoacizilor constituenti,catenele laterale
(-R)ale acestor a.a. grefate la fiecare atom C sunt dispuse intr-un aranjament trans-repetabil.
3.Natura catenelor laterale(-R) Natura catenelor lat ale a.a. joaca un rol determinant in stabilirea
configuratiei structurale a fiecarei proteine.Radicalii existenti pot prezenta grupari polare provenite din
gruparile functionale COOH,-NH2,OH,-SH care apartin aminoacizilor dicarboxilici,dinamici,hidroxilati
si tiolici,precum si grupari nepolare.Un macromolec protidica gruparile polare,cu caracter hidrofil,se
dispun la exterior(hidrofilie),deci spre mediul apoz in care subzista.Gruparile nepolare,cu caracter
hidrofob,se dispun la interior(hidrofobie).
4.Conformatia Ca macromolec,proteinele se caracteriz printr-o arhitectura spatiala bine definita care
refleca organizarea lor conformationala,stereospecifica.Conceptul de conformatie reprez modalitatea in
care atomii sau gruparile de atomi sunt repartizate in spatiu,in cadrul unei aceleiasi configuratii a
moleculei; aceasta repartizare spatiala apare ca o consecinta a rotirii atomilor sau grupelor de atomi in
jurul axei unor legaturi simple existente in molec respectiva. Notiunea de conformatie implica
participarea structurilor secundara si tertiara a catenelor polipeptidice la orintarea 3D specifica a
moleculelor de proteine.In cadrul aceleiasi configuratii structurale,o molec de proteina poate adopta
conformatii diferite(conformeri).
SUB.44.
NIVELURI DE ORGANIZARE A STRUCTURII PROTEINELOR
Structura globala,de ansamblu a macromoleculelor proteice se manifesta ca rezultanta coexistentei si
interactiunii mai multor nivele de organiz(infrastructuri) si anume:
primara,secundara,tertiara,cuaternara. Aceste nivele de organizare reflecta existenta unei structuri de
baza si a unei structuri spatiale,tridimensionale,incorporate in structura de ansamblu a fiecarei proteine.
Structura de baza reprezinta organizarea intracatenara determinata de natura chimica ,proportia si
oranduirea aminoacizilor in catenele polipeptidice ce compun macromolec proteica; structura 3D este
determinata de oranduirea spatiala,conformationala a acestor catene,de interactiunile intra- si
intercatenare. Infrastructura primara reflecta structura de bazaa proteinelor pe cand infrastructura
secundara, tertiara si cuaternara,reflecta organizarea spatiala tridimensionalaa proteinelor.
Privind protidele in ansamblul lor, arhitectura macromoleculara releva interdependenta intre nivelurile
structurale si imposibilitatea determinariiri guroase a acestor niveluri. Ansamblul macromolecular
evidentiaza, de la caz la caz, particularitati structurale care prezinta relevanta in cadrul relatiei structura
chimica-activitate biologica.
SUB.45.
PROTEINE-STRUCTURA PRIMARA
Acest nivel de organizare constituie structura de baza a oricarei proteine si reprez organizarea
intracatenara care este determinata de numarul,tipul(natura),proportia,secventa si modul de
oranduire( de combinare) ale a.a. ce intra in constituita unei anumite proteine.
Caracteristicile esentiale ale structurii primare sunt:

1)Existenta leg peptidice (-CO-NH) care se stabilesc intrle diferiti -aminoacizi constituenti. 2)Existenta
unei secvente(succesiuni) bine definite a aminoacizilor in catenele polipeptidice. 3)Constituie coloana
vertebralaa oricarei molec proteice,avand la un capat gruparea NH2 libera,iar la celalalt,gruparea
COOH libera. 4)Determina configuratia de ansamblu specifica a fiecarei proteine,structura 3D si
activitatea biologica a proteine sunt dependente si controlate de secventa de a.a. caracteristica structurii
primare. 5)Secventa de a.a. este sub control genetic(prininformatiacuprinsa in macromolec de AND).
Proteinele sunt alcat din catene (lanturi)polipeptidice a caror specificitate este determ de secventa de a.a.
In structura primara, atomii de C si N implicati in stabilirea leg peptidice sunt coplanari si nu se pot roti
liber, iar radicalii contituenti (-R1, -R2,-R3 etc) sunt aferenti atomilor de C fiind dispusi alternativ
deasupra si sub planurile legaturilor peptidice intr-un aranjament trans-repetabil.Natura chimica a
acestor radicali are o importanta deci si va pt organiz globala a struct proteinelor; acesti radicali constituie
un element de variabilitate in struct primara si pot interactiona in cadrul catenelor polipeptidice ale molec
proteice datorita caracterului lor diferit. Individualitatea structurala si functionala a fiecarei proteine
este determinata ,ca factori primari,atat de secventa aminoacizilor care constituie struct primara cat si
lungimea catenelor polipeptidice care difera de la un tip de proteina la altul.
SUB.46.
PROTEINE-STRUCTURA SECUNDARA
Proteinele native nu reprezinta simple catene polipeptidice extinse intr-un singur plan,ci ele se constituie
intr-o organiz spatiala,tridimensionala. Struct secundara reperz organiz spatiala a catenelor
polipeptidice,organizare generata si stabilizata datorita legaturilor de hidrogen care se stabilesc
intracatenar intre gruparile NH- (donatoare de H) si gruparile >C=O (acceptoare de H) ale leg peptidice.
Stabilirea legaturilor de hidrogen devine posibila datorita distributiei diferite a electronilor la nivelul leg
peptidice care devine partial ionizata. Atomul de O posedand un exces de electroni,iar atomul de N avand
un deficit de electroni,ambii atomi fiind orientati in pozitia trans,se creeaza posibilitatea ca gruparile
atomice respective (-CO si NH-) sa formeaze leg de hidrogen.
Legaturile C=O..H-N sunt caracteristice struct secundare. Desi leg de H sunt leg relativ slabe,totusi
stabilitatea structurii secundare este asigurata prin posibilitatea formarii acestor legaturi intr-un numar
mare si prin repartizarea lor uniforma de-a lungul catenelor polipeptidice. Struct secundara se prezinta
in 3 modele(conformatii): modelul -helix, modelul in planuri pliate(-pliata) simodelultipcolagen.
1.Modelul -helix Catena polipeptidica are o conformatiehelicoidaladenumita helix,conformatierezultatasistabilizataprin leg de H intercatenare. Conformatia helicoidala rezulta prin
spiralarea catenei polipeptidice,prezinta o orientare de la stanga spre dreapta,orientare predominanta in
structura proteinelor native; aceasta orientare este energetic favorizata si are o stabilitate mai mare in
raport cu orientarea spre stanga. Pe baza analizelor de difractie cu raze X,s-a stabilitca -helixul se
caracteriz prin: fiecaretura(pas)=3,6 a.a.; prefixul desemneaza existenta unui nr de 3,6 radicali de a.a.
care se afla repartizati pe fiecare tura a -helixului; radicalii R ai tuturor a.a. sunt orientati spre exteriorul
elicei,iar configuratia atomilor Ceste aceea si pt totia.a.; toate grupele NH- si CO- formeaza leg de H.
Conformatia -helix reprez o catena polipeptidicacontractata care este mentinuta si stabilizata prin leg
de H intercatenare; aceste leg se stabilesc intre gruparea C=O a unuia.a. si gruparea-NH al unui alt
a.a.situata peste 3 a.a. mai jos in catena polipeptidica,adica la o distanta de 3 secvente de a.a.,inraport cu
prima leg peptidica. Aceasta configuratie reprez o structura ordonata si compacta,flexibila si
elastica.Proteinele native nu sunt alcat din conformatii -helix regulate,decat in anumite
proportii,structura lor continand regiuni nehelicoidale,intercalate in regiuni helicoidale.Continutul helical
sau gradul de spiralare al proteinelor globulare variaza de la o proteina la alta, majoritatea reprezentand
atat portiuni -helix cat si portiuni rasucite,nehelicoidale. Conformatia -helix se intalneste in struct a
numeroase proteine fibrilare si globulare cum sunt: a) -keratina->proteina abundenta in par, piele si
unghii.Este alcat din lanturi polipeptidice lungi,cu struct -helix,asociate cate 2 si super incolacite.
b)Miozina(proteia cu rol contractil din muschi); c)Globina(componenta proteica a hemoglobinei si
mioglobinei).
2.Modelul in planuripliate(-conformatie)In aceasta struct,lantul polipeptidic format din a.a.
sufera o pliere,respectiv o indoire cu un unghi de aprox 90 grade.Indoirea lantului polipeptidic se face
in dreptul atomului C care poarta gruparile-COOH si NH2 blocate sub forma de leg peptidice.In felul

acesta,lantul polipeptidic capata aspect de zig-zag. Struct -pliere este stabilizata de leg de H
intercatenare.In felul acesta, molecula proteica capata prin unirea lanturilor polipeptidice prin leg de H
intercatenare aspect de grilajintrucat leg de H se stabileste intre atomii de O dintr-o leg peptidica,situati
in alt lant polipeptidic. Spre deosebire de modelul -helix,in cel al planurilor pliateleg de H
intercatenare sunt dispuseaproape perpendicular pe axa catenei polipeptidice. Acest model este
caracteristic multor proteine fibrilare.Prototipul acestui model il reprezinta-keratina,proteina fibrilara
din lana,par,unghii,pene. Proteinele cu structura -pliere sunt flexibile dar nu elastice.Struct -pliere este
caracteristica proteinelor sub forma de filamente.Rezulta astfel ca -keratina este mai relaxata decat keratina care are o config de tip -helix. Intre -keratinasi -keratina exista o trasformare reversibila de
tipul : -keratina -keratina. Si releva tranzitia intre 2 modele de structuri secundare:prima
contractata(aspect helicoidal) si a doua relaxata(aspect de plan pliat). In anumite conditii experimentale,keratina supusa caldurii,umezelii si a unei tractiuni mecanice,sau sub actiunea unor factori chimici se
transforma in -keratina,conversie insotita de desfacerea legaturilor de H intracatenare si de stabilirea
concomitenta a unor leg de H intercatenare.
3.Modelul tip colagenAcest tip conformational este specific colagenului.Colagenul este o proteina
fibrilara fiind prezent in oase,tendoane,cartilaje,tesconj.Aprox 30% din proteinele org sunt reprez de
colagen.Dotat cu o mare extensibilitate,el consta din fibre liniare individuale insolubile in apa(solubile
numai prin fierbere,cand se transforma in gelatina). Struct moleculei de colagen se prezintaca un
superhelix format din 3 lanturi polipeptidice spiralate care constituie un triplu helix; fiecare catena
spiralata este rasucita spre stanga si infasurata in jurul axei proprii,precum si in jurul unei axe comune
celor 3 catene. Fiecare fibra de colagen se prezinta astfel ca un cablu (funie) impletit,in care superhelixul
format din ansamblul celor 3 catene polipeptidice este mentinut prin leg de H intercatenare,legaturi
electrostatice,forte Van der Waals si punti disulfurice. Un asemenea model molecular se caracteriz printr-o
rigiditate extrema. In colage predomina cantitativ: glicocolul,prolina si hidroxiprolina(25%). Prin
organizarea sa ,tropocolagenul reprez structura tertiara a colagenului.
SUB.47.
PROTEINE-STRUCTURA TERTIARA SI CUATERNARA
A.Structura tertiara este o organiz tridimensionala(spatiala) a moleculei de proteina.Struct tertiaza
rezulta din replicarea sau infasurarea lantului polipeptidic intr-o suprastructura tridimensionala.In felul
acesta,struct tertiara reprez o arhitectura extrem de complexa.Proteinele cu struct tertiara,prin infasurarea
lor formeaza un miez hidrofob si o parte hidrofila cu grupari chimice disociabile ale a.a. constituenti.
Structura tertiara se caracteriz prin alternanta de-a lungul catenei polipeptidice respective a unor portiuni
elicoidale regulate si rigide cu portiuni neelicoidale si flexibile aleator infasurate. Prin struct tertiara se
asigura orientarea 3D completa si specifica a proteinelor de tip globular.Aceasta struc,prin complexitatea
ei include atat struct primara cat si pe cea secundara reprez de regula prin modelu -helix,mai putin prin
conformeri de tip -pliat sau -plan-pliat si alte structuri,de ex conformeri cu regiuni si alternante.
Legaturi chimice specifice struc tertiareComplexitatea acestei struct este determinata de existenta in
molec proteinei a unor multiple interactiuni chimice care determina infasurarea si organizarea spatiala
complexa a macromolec de proteina.Aceste legaturi intracatenare se manifesta ca veritabile forte de
stabilizare a struct spatiale a proteinelor si sunt de urm tipuri: 1.Leg covalente- formate prin
puntidisulfuricesau disulfidice(-S-S-), stabilite intre radicalii SH de la 2 resturi de cisteina si mai rar
de la metionina. 2.Legionice,saline-stabilite prin atractie electrostatica intre radicalii cu sarcina pozitiva
(-NH3) din a.a di-amino-mono-carboxilici si negativa (-COO) din a.a. mono-amino-dicarboxilici.
3.Interactiuni polare-intre radicalii polari,fara sarcini. 4.Leg de H nepeptidice-diferite de cele
existente la niv leg peptidice;aceste leg de H se stabilesc,de ex,intre gruparea OH a tirozinei si atomul de
O din gruparea COO a acidului glutamic,intre radicalii gruparii OH alcoolice (serina, treonina) sau
fenolice(resturi de tirozina),intre grupari amidice CO-NH2(din glutamina si asparagina). 5.Leg de H
peptidice-stabiliteintrediferitesegmentepliate ale cateneipolipeptidice. 6.Interactiunidipol-dipolstabilite intre gruparile alcool(-OH) din serina,treonina sau tirozina. 7.Forte Van der Waals si
interactiuni hidrofobe- stabilite intre radicalii de a.a. nepolari(hidrofobi)
caleucina,izoleucina,valina,alanina. 8.Leg esterice-stabilite intre gruparile OH si COOH libere ale

hidoxiaminoacizilor si acizilor mono-amino-dicarboxilici. 9.Leg eterice-stabilite intre grparile Oh libere

ale hidroxiaminoacizilor. 10.Leg fosforice-stabilite prin radicalul acidului fosforic intre gruparile OH
libere ale hidroxiaminoacizilor,Prezenta acestor leg este caracteristica,indeosebi, biomacromoleculelor de
acizi nucleici in care acidul fosforic este un component structural.
Interactiunile hidofobe se bazeaza pe atractia mutuala a gruparilor nepolare si au ca efect excluderea
moleculelor de solvent polar din regiunea pe care o formeaza in molecula;regiunile hidofobe constituite
aproape numai din a.a. cu catenene polare se gasesc localiz spre interiorul molec proteice globulare(miez)
exercitand o functie esentiala de stabilizare a componentei structurale interne; in contrast cu regiunile
hidrofobe,cele hidrofile se gasesc dispuse spre exteriorul molec,determinand solubilizarea
macromoleculei de proteina in mediu apos in care subzista.Struct tertiara confera proteinei functia
biologica specifica: enzime,anticorpi,hormoni,proteine cu rol structural,etc. Prezinta un grad mare de
labilitate in raport cu diferiti factori fizici si chimici;desfacerea leg chimice implicate in organiz struct
teritare determina denaturarea reversibila a proteinelor,proces insotit de pierderea proprietatilor biologice.
B.Structura cuaternara o serie de proteine globulare cu mase molec ce depasesc 5.104 sunt
constituite din mai multe subunitati.Niv de organiz cuaternar este caracteristic proteinelor native care
exista ca agregate moelculare formate din mai multe catene polipeptidice unite in
subunitati.Suprastructura cuaternara reprez asocierea unor catene polipeptidice independente num
protomeri(care au deja o struct primara,secundara,tertiara definita),intr-un ansamblu sau agregat denumit
oligomer.In general,termenul de protomeri se refera la catenele polipeptidice individuale,pe cand
termenul de subunitate este folosit adesea pt a desemna o portiune functionala a unei proteine aligomere.
In functie de nr protomerilor constituenti ai unei proteine oligomere,struct cuaternara este frecvent
formata din dimeri,trimeri,tetrameri etc. Interactiunile prin care se asambleaza subunitatile care
constituie agregatul molecular si care stabilizeaza struct cuaternara NU sunt de natura covalenta,ci reprez
leg electrostatice si de H localiz la suprafata fiecarei catene polipeptidice sau subunitati. Un ex tipic de
organiz struct cuaternara il constituie hemoglobila(Hb),pigment sanguin cu rol in transportu O
molecular.Struct cuaternara a globinei din Hb reprez un tetramer constituit din 4 protomeri,respectiv din 4
catene polipeptidice: 2 catene identice(fiecare contin 141 a.a.) si 2 catene (fiecare contin 146 a.a.). Cei
4 protomeri ai Hb se constituie in cate 2 subunitati,fiecare avand 2 catene polipeptidice(una si una ).In
Hb,fiecare catena polipeptidica este cuplata cu o componenta prosteitica denumita hem,care contine Fe2+
si care este implicata in transportul O2.Asocierea celor 4 protomeri pt formarea struct cuaternare a Hb se
reda astfel: 2 + 2 22. Numeroase proteine care actioneaza ca enzime cu rol in reglarea diferitelor
cai metabolice denumite enzime allosterice se caracteriz prin existenta unui nivel cuaternar de organiz
structurala.Astfel,enzima denumita fosforilaza a ,implicata in metabolismul glicogenului este constituita
din 2 subunitati,care,fiecare in parte,sunt inactive; aceste subunitati asamblate inca sub forma unei unitati
dimer, intr-o organiz structurala cuaternara,confera activitatea enzimatica specifica a fosforilazei a.