HTML Proteine

Frameset:
<html>
<head>
</head>
<frameset border="2" frameborder="1" framespacing="2" rows="20%,*">
<frame src="title.html" noresize>
<frameset border="4" frameborder="1" framespacing="4" cols="230,*">
<frame src="menu.html" noresize>
<frame src="content.html" noresize>
</frameset>
</frameset>
</html>
Content:
<html>
<head>
</head>
<body bgcolor="gray">
<img alt="fgenerala" align="right" src="formulagenproteine.jpg">
Proteinele sunt substante organice
macromoleculare formate din lanturi simple sau complexe de aminoacizi. Ele sunt prezente in celulele
tuturor organismelor vii in proportie de peste 50% din greutatea uscata.
Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, in crae
secventa acestora este codificata de catre o gena. Fiecare proteina are secventa ei unica de
aminoacizi, determinata de secventa nucleotidica a genei.
<img alt="3666" align="center" src="3666.jpg">
</body>
</html>
Menu:
<html>
<head>
</head>
Meniu
<ul>
<li><a href="Intro.html" target="content.html">Introducere</a></li>
<li><a href="tipuri.html" target="content.html">Tipuri de proteine</a></li>
<li><a href="fizice.html" target="content.html">Proprietati fizice</a></li>
<li><a href="chimice.html" target="content.html">Proprietati chimice</a></li>
<li><a href="rol.html" target="content.html">Rolul proteinelor in organism</a></li>
<li>Bibliografie:<a href="https://ro.wikipedia.org/wiki/Protein%C4%83" target="_blank"
title="Wikipedia">Wikipedia</a><a href="http://www.sfatulmedicului.ro/Educatie-pentrusanatate/proteinele-tipuri-alimentatie-si-cantitatea-necesara_7744#Cantitatea_necesara_de_proteine"
target="_blank" title="sfatulmedicului">Sfatul Medicului</a></li>
</ul>
</body>
</html>
intro:-tipuri:
<html>
<head></head>
Tipuri de proteine
<face font=arial size="7">In functie de compozitia lor chimica, proteinele pot fi clasificate
in:
<ol><li>Haloproteine cu urmatoarele clase:
<ul><li>Proteine globulare (sferoproteine)- sunt de regula substante solubile in apa sau in solutii
saline: prostaminele, histonele, gluteinele, globulinele, albuminele;</li><li>Proteinele fibrilare
(scleroproteinele)- caracteristice regnului animal, cu rol de sustinere, protectie si rezistenta mecanica:

colagenul, keratina si elastina.</li></ul>
<li>Heteroproteinele sunt proteine complexe care
sunt constituie dintr-o parte proteica si o parte prostetica. In functie de aceasta grupare se pot clasifica
astfel:<ul><li>Glicoproteine;</li><li>Lipoproteine;</li><li>Nucleoproteine.</li></ul></ol>
 
 
 
<face font=arial size="7">Intrucat proteinele sunt responsabile de multe functii ale celulelor vii,
se poate realiza o clasificare si in functie de acest criteriu:
<ol><Li>Enzimele
Sunt proteine care catalizeaza reactiile chimice si biochimice ale celulelor vii. Acestea sunt unele
din cele mai importante si sunt responsabile pentru toate reactiile metabolice din celulele vii.
Printre cele mai cunoscute enzime se numara: ADN, ARN-polimeraza, dehidrogenaza etc.</li>
<li>Hormonii
Sunte proteine responsabile de reglementarea multor procese din organism. Cei mai cunoscuti
hormoni care au in componenta proteine sunt: insulina, hormonul de crestere, lipopropina, prolactina
etc.
Multi dintre hormonii proteici sunt predecesorii hormonilor peptidici, cum ar fi:endorfina,
enkefalinaza etc.</li>
<li>Proteinele transportatoare
Acestea trasporta sau stocheaza o serie de compusi chimici si ioni. Unele dintre acestea sunt:
citocromul C, hemoglobina, mioglobina (care transporta oxigenul), albumina (care transporta acizii
grasi in sistemul circulaotr) etc. Din aceasta categorie face parte si transportul membranar care
realizeaza transportul activ al diferitilor metaboliti prin membranele biologice.</li>
<li>Proteinele cu rol protector, imunoglobulinele sau
anticorpii
Sunt proteine implicate in raspunsul imunitar al organismului prin care sunt neutralizate molecule
straine (factori externi) care pot reprezenta parte dintr-o infectie. Uneori, anticorpii pot actiona ca si
enzimele, iar acest grup este numit proteine cu rol de protectie. La acesta se adauga si alte tipuri de
proteine, cum ar fi receptorii care recunosc antigenii limfocitelor, antiviralele (interferonul, factorul de
necroza tumorala).
Proteinele care participa la coagularea sangelui, cum ar fi fibrina si trombina, sunt si ele
considerate proteine de protectie.</li>
<li>Proteine structurale
Au rolul de a mentine structurile altor componente biologice, cum ar fi celulele si tesuturile. In
astfel de procese sunt implicate: colagenul, elastina, alfa-keratina, sclerotina, fibroina, proteoglicanii,
bacterienii etc.</li>
<li>Proteine contractile

Convertesc energia chimica in energie mecanica.
Actina si miozina sunt responsabile de miscarile musculare. Uneori este dificil sa se faca separarea
stricta intre proteinele structurale si cele contractile (de miscare).</li>
<li>Receptorii
Sunt proteine ce recunosc stimulii chimici veniti pe cale nervoasa sau umorala. Din aceasta
categorie face parte rodopsina, o proteina cu rol in detectarea luminii. Multi dintre receptori sunt
proteine transmembranare.</LI>
<li>Proteine de semnalizare
Acest grup de proteine este implicat in procesul de traducere (transductie) a semnalelor
intracelulare, cu rol in dezvoltarea si coordonarea activitatii celulelor. Uneori aceste proteine pot
actiona ca si enzimele.
Alte proteine, de mici dimensiuni, interactioneaza cu receptorii, cum este si cazu7l grupului de
proteine GTP (proteine trimerice G care sunt atasate direct de unii receptori).</li>
<li>Proteine de stocare (de rezerva)
Sunt cele care formeaza principala rezerva de aminoacizi a organismelor vii. Energia acestora este
eliberata in timpul proceselor metabolice din organism. Astfel de proteine sunt ovalbumina (din oua),
cazeina (din lapte), gliadina (din cereale) etc.</li></ol>
</body>
propr fizice:
<html>
<head></head>
Proprietati fizicochimice
Masa moleculara
Datorita formarii aproape in exclusivitate de aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de
fapt niste polipeptide, cu masa moleculara foarte mare, intre 10.000 si 60.000.000. Masa moleculara
se determina prin diferite metode, mai ales in cazul proteinelor cu masa moleculara foarte mare, de
exemplu proteina C reactiva.
Masa moleculara a diferitor proteine
<table border=2>
<tr>
<th>Denumirea proteinei
<th>Sursa proteinei

<th>Masa moleculara
<tr><td>Lactalbumina<td>lapte<td>17.000
<tr><td>Gliadina<td>grau<td>27.500
<tr><td>Insulina<td>pancreas<td>12.000
<tr><td>Hordeina<td>orz<td>27.500
<tr><td>Hemoglobina<td>globule rosii<td>68.000
<tr><td>Hemocianina<td>sange<td>2.800.000
<tr><td>Miozina<td>muschi<td>850.000
<tr><td>Pepsina<td>stomac<td>36.000
<tr><td>Peroxidaza<td>rinichi<td>44.000
<tr><td>Capsida<td>tutun<td>17.000.000
</table>
 
Deoarece la multe proteine masa moleculara apare ca un multiplu de 17,500, multa vreme s-a
mers pe ipoteza ca particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de baza ce au
masa moleculara in jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de baza s-ar putea uni intre ele prin asa
numitele valente reziduale, ducand la formarea de agregate moleculare. Atunci cand are loc ruperea
acestor valente reziduale ar avea loc doar modificarea proprietatilor fizice ale proteinelor, in timp ce
daca are loc ruperea legaturilor principale (legaturile peptidice), proteina isi modifica proprietatile
fizico-chimice.
 
 
Solubilitatea proteinelor

Proteinele sunt substante macromoleculare, solide, solubile in general si apa si insolubile in
solventi organici nepolari. Unele proteine sunt solubile in apa, dar insolubile in alcool, altele sunt
solubile in solutii apoase de electroliti, acizi organici.
Datorita gradului diferit de solubilitate in diferiti solventi, proteinele se pot izola, identifica si
separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legaturile care se stabilesc intre gruparile libere de la
suprafata macromoleculelor si moleculele solventului. La suprafata macromoleculelor proteice se
gasesc grupari libere de tip polar (-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH), grupari cu caracter
hidrofil care favorizeaza dizolvarea proteinelor in apa. De asemenea, exista grupari de tip nepolar,
hidrofobe, de regula radicali de hidrocarburi, care favorizeaza dizolvarea proteinelor in alcool, insa, in
marea lor majoritate, predomina gruparile polare, determinate pentru caracterul hidrofil.
In contact cu apa, proteinele greu solubile manifesta fenomenul de gonflare, datorita tendintei de
hirdratare, datorata gruparilor polare. Gelatina, de exemplu, se imbiba foarte puternic cu apa dand
nastere, prin racire, la geluri. La dizolvarea proteinelor in apa, are loc fenomenul de formare a coloizilor
hidrofili. S-a constatat ca, in solutii diluate, se gasesc macromolecule proteice izolate, iar in cazul
solutiilor concentrate se formeaza agregate de macromolecule proteice. Solutiile coloidale ale
proteinelor, coaguleaza prin incalzire, prezentand efectul Tydall (dispersia fasciculului de lumina).


Caracterul amfoter
Proteinele, la fel ca si aminoacizii, sunt substante amfotere si formeaza in solutii apoase
amfioni:<img ant="camf" align="right" src="camf1.jpg">, in prezenta apei
In mediu acid proteinele se comporta ca baze slabe, ele primind protoni si formand cationi
proteici.


In mediu bazic proteinele se comporta ca acizii slabi, ele cedand protoni, se formeaza astfel anioni
proteici, care migreaza spre anod fenomenul fiind denumit anaforeza, proteina avand incarcare
electronegativa.
Datorita caracterului amfoter, proteinele pot neutraliza cantitati mici de substanta acida sau
bazica, avand in acest fel rol de solutie tampon, prin acest lucru contribuind la mentinerea echilibrului
acido-bazic al organismului. In general, caracterul amfoter este imprimat de cele 2 grupari libere
-NH2 si -COOH, care nu sunt implicate in legaturile peptidice.
Daca in molecula proteinei exista mai multi ami9noacizi dicarboxilici, atunci molecula se va
comporta ca un acid slab, iar in cele in care predomina aminoacizii diaminati, se comporta ca baze
slabe. Chiar daca intr-o molecula exista un numar egal de grupari amino si carboxil, deci teoretic
molecula ar trebui sa fie neutra, in realitatea, datorita gradului de ionizare mult mai mare a gruparii
carboxil fata de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, in solutia ei
intalnindu-se amfioni proteici, anioni proteici si protoni.


Punctul izoelectric
Prin acidulare echilibrul reactiei se deplaseaza spre formarea de cationi proteici. La o anumita
concentratie de protonilor, proteina devine neutra deoarece gruparea aminica si cea carboxilica sunt la
fel de disociate si molecula este neutra din punct de vedere electric. In acel moment se vor gasi in
solutie amfioni, protoni, ioni hidroxil: pH-ul la care solutia unei proteine contine anioni si cationi in
proportie egala poarta denumirea de punct izoelectric, se noteaza cu pHi, fiind o constanta
foarte importanta a proteinelor.
Fiecare proteina la punctul izoelectric are un comportament specific, avand o solubilitatate si
reactivitate chimica minima, de asemenea, hidratarea particulelor coloidale, vascozitatea si presiunea
osmotica sunt minime. Precipitarea proteinei la punctul izoelectric este in schimb maxima, dar nu se
deplaseaza sub influenta curentului electric. De obicei, valorile punctului izoelectric variaza intre 2,9 si
12,5.
</body>
</html>
propr chimice:
<html>
<head></head>
Proprietati chimice
Aminoacizi standard
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiti din 20 de L-alfa-aminoacizi,
in care gruparile carboxil se pot combina cu gruparile amino formand legaturi peptidice si rezultand
lanturi peptidice. Aminoacizii standard au proprietati variate, proprietati care sunt direct responsabile
de structura tridimensionala a proteinei, dar si de proprietatile acestea.
<table border=2>
<tr><th>Denumirea acidului<th>Prescurtarea<th>Abundenta
<tr><td>Alanina<td>ALA<td>13.0
<tr><td>Arginina<td>ARG<td>5.3
<tr><td>Asparagina<td>ASN<td>9.9
<tr><td>Aspartat<td>ASP<td>9.9
<tr><TD>Cisteina<td>CYS<td>1.8
<tr><td>Acid glutamic<td>GLU<td>10.8
<tr><td>Glutamina<td>GLN<td>10.8
<tr><td>Glicina<td>GLY<td>7.8
<tr><td>Histidina<td>HIS<td>0.7
<tr><td>Izoleucina<td>ILE<td>4.4
<tr><td>Leucina<td>LEU<td>7.8
<tr><td>Lisina<td>LYS<td>7.0
<tr><td>Metionina<td>MET<td>3.8
<tr><td>Fenilalanina<td>PHE<td>3.3
<tr><td>Prolina<td>PRO<td>4.6
<tr><td>Serina<td>SET<td>6.0
<tr><td>Treonina<td>THR<td>4.6
<tr><td>Triptofan<td>TRP<td>1.0
<tr><td>Tirosina<td>TYR<td>2.2
<tr><td>Valina<td>VAL<td>6.0
</table>
In lantul polipeptidic, aminoacizii formeaza legaturi peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o
grupa amino. Odata legat in lantul proteic, aminoacidul se "transforma" in aminoacid "rezidual", iar
atomii de carbon, azot, hidrogen si oxigen, implicati in legaturi, formeaza "scheletul" proteinei. Atunci
cand lantul proteic se termina cu o grupa carboxil poarta denumirea de carboxi-terminus (sau Cterminus), in timp ce, daca se termina cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus).
Responsabile de proprietatile chimice sunt aceleasi grupari carboxil si amino libere, neimplicate in
formarea legaturilor peptidice, insa, mai intervin si diferiti radicali grefati pe scheletul proteinei.
<ul><li>Datorita gruparilor carboxil si amino libere, ele dau aceleasi reactii ca si la aminoacizi.</li>
<li>Caracterul amfoter este responsabil de formarea de saruri, atat cu bazele, cat si cu acizii.</li>
<li>Legatura peptidica este responsabila de formarea de combinatii complexe, denumite chelati.</li>
<li>Prezenta diferitilor radicali alchil sau aril, determina formarea unor derivati ai substantelor proteice
(derivatii halogenati si nitroderivatii sunt cei mai importaniti.</li></ul>
Reactii de culoare
Datorita existentei anumitor aminoacizi in molecula proteinelor, a legaturilor peptidice formate in
molecula proteinei, dar si datorita gruparilor functionale libere sunt posibile reactiile de culoare.
<table border=2"
<tr><th>Denumirea reactiei<th>Reactivul folosit<th>Culoarea rezultata<th>Tipul de aminoacid
identificat
<tr><td>Xantoproteica<td>acid azotic,hidroxid de amoniu<td>portocalie<td>aminoacizi aromatici
<tr><td>Millon<td>azotat de mercur in acid azotic<td>precipitat rosu caramiziu sau coloratie
rosie<td>aminoacizi ciclici cu grupare hidroxil (tirosina)
<tr><td>Sulfurii de plumb<td>acetat sau azotat de plumb in mediu alcalin<td>precipitat negru de
sulfura de plumb<td>aminoacizi cu sulf in molecula (cisteina, metionina)
<tr><td>Sakaguchi<td>alfa-naftol si hipoclorit de sodiu in mediu bazic<td>rosie

carmin<td>arginina cu grupare guadinica
<tr><td>Adamkiewicz-Hopkins<td>acid acetic glacial<td>violeta<td>aminoacid cu nucleu indolic
(triptofan)
<tr><td>Pauly<td>carbonat de sodiu si acid diazobenzen sulfonic<td>rosie visinie<td>histidina si
tirosina
<tr><td>Ninhidrinei<td>ninhidrina<td>albastra<td>caracteristica atat pentru aminoacizi, cat si
pentru proteine
<tr><td>Biuretului<td>solutie diluata de sulfat de cupru in meidu bazic<td>albastraviolet<td>legatura peptidica se datoreaza formarii de combinatii complexe
</table>
</body>
</html>
rol:
<html>
<head></head>
Rolul proteinelor in
organism
Rolul proteinelor
Anticorpii, care sunt formati de catre proteine, cresc rezistenta sistemului imunitar in lupta cu
infectiile si bolile. Zilnic, corpul uman pierde proteine pe la nivelul parului, pielii si unghiilor; din
aceasta cauza, pentru a compensa aceste pierderi si pentru a preveni orice prejudiciu oamenii trebuie
sa asigure organismului necesarul zilnic de proteine. Totodata, proteinele sunt necesare si pentru
cresterea si dezvoltarea sugarilor, copiilor si adolescentilor, pe langa vitaminele si mineralele specifice
varstei. Mai mult, in sarcina sau in timpul alaptarii asimilarea de proteine este importanta deoarese
acestea sustin tesuturile materne si stimuleaza lactatia, dupa nastere.
Pacientii care au suferit o interventie chirurgicala, un accident sau sufera de o afectiune cronica,
au nevoie de proteine pentru recuperarea organismului.
Surse de proteine
Sursele de proteine sunt complete si incomplete.
Proteinele complete sunt de origine animala - carnea (pui, peste, curcan, porc, vita etc),
ouale si produsele lactate. Acestea contin aminoacizi esentiali care ajuta la formarea muschilor si
tesuturilor.
Proteinele incomplete sunt de origine vegetala - cereale (porumb, ovaz, secara, grau),
soia, oleaginoase, fasole, mazare uscata si alte legume. Acestea furnizeaza o cantitate limitata dar
diferita de aminoacizi.
Putem a compensa deficitul de aminoacizi creat de proteinele incomplete se recomanda

combinarea acestora cu proteinele complete. Acesta este, de fapt, si principiul care sta la baza
functionarii proteinelor complementare, in care proteinele incomplete si proteinele complete se
completeaza reciproc (separat nu furnizeaza toti aminoacizii esentiali, dar impreuna se pot completa).
De exemplu, majoritatea cerealelor au un continut scazut de lizina, dar unul ridicat de metionina si
cistina. Fasolea si soia contine o cantitate ridicata de lizina dar una scazuta de metionina si cistina.
Combinatii permise de proteine:<ul><li>orez si fasole</li><li>cereale si
lapte</li><li>fasole si porumb</li><Li>paine si branza</li></ul>
Potrivit nutritionistilor, aceste asociere nu trebuie consumate la aceeasi masa, ci pe parcursul unei
zile, pentru ca necesitatile proteice ale muschilor si tesuturile sa fie acoperite.
Potrivit nutritionistilor, aceste asociere nu trebuie consumate la aceeasi masa, ci pe parcursul unei zile,
pentru ca necesitatile proteice ale muschilor si tesuturile sa fie acoperite.
Surse de proteine care imbunatatesc sanatatea
<table border="2">
<tr><th>Aliment<th>Cantitatea proteine (g)
<tr><td>170 g ton conserva<td>40
<tr><td>100 g piept de pui<td>33
<tr><td>85 g carne de vita<td>26
<tr><td>220 g carne de curcan<td>24
<tr><td>85 g somon<td>23
<tr><td>1 pahar fasole<td>15
<tr><td>1 pahar lapte<td>8
<tr><td>1 pahar iaurt<td>10
<tr><td>1/2 pahar tofu<td>10
<tr><td>1/2 branza de vaci<td>14
<tr><td>1 ou<td>6
<tr><td>28 g branza cheddar<td>17
<tr><td>1 pahar paste<td>5
</table>
Cantitatea necesara de proteine
Necesarul zilnic de proteine este determinat in functie de varsta, sex, greutatea corporala si
gradul de activitate. Tabelul de mai jos indica valorile zilnice recomandate pentru diferitele categorii de
persoane.
<table border="2">
<tr><td>Adult sedentar<td>masa corporala x 0.4 = cantitate necesara de proteine

<tr><td>Adult - exercitii recreative<td>masa corporala x 0.5 - 0.75 = cantitatea necesara de
proteine
<tr><td>Adult - sport performanta<td>masa corporala x 0.6 - 0.9 = cantitatea necesara de proteine
<tr><td>Adult - crestere masa musculara<td>masa corporala x 0.7 - 0.9 = cantitatea necesara de
proteine
<tr><td>Sportiv - dieta<td>masa corporala x 0.7 - 0.10 = cantitatea necesara de proteine
<tr><td>Sportiv - adolescent<td>masa corporala x 0.9 - 1.0 = cantitatea necesara de proteine
</table>
Cantitatea de proteine necesare sportivilor este inca un subiect activ de cercetare. In prezent,
specialistii recomanda ca sportivii sa consume 1.5 g de proteine pe kilogram de greutate corporala sau
aproximativ de doua ori doza zilnica recomandata pentru o persoana obsinuita.
</body>
</html>

HTML Proteine

Încărcat de

Informații document

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

HTML Proteine

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Frameset:

(scleroproteinele)- caracteristice regnului animal, cu rol de sustinere, protectie si rezistenta mecanica:

<li><font face=arial color="blue"><B>Proteine contractile</b></font>

<th><font color="brown">Sursa proteinei</font>

<tr><td>Sakaguchi<td>alfa-naftol si hipoclorit de sodiu in mediu bazic<td>rosie

<P>Putem a compensa deficitul de aminoacizi creat de proteinele incomplete se recomanda

<tr><td>Adult sedentar<td>masa corporala x 0.4 = cantitate necesara de proteine

S-ar putea să vă placă și