0

Scurt istoric
Enzimele (din limba greac - zymosis ferment) sunt proteine sau proteide fr de care
celule vii nu pot nfptui reacii complexe ntr-un
timp scurt, la temperatura mediului
nconjurtor.Ele sunt substane carea catalizeaz
reaciile biochimice din organism, avnd un rol
esenial n biosinteza i degradarea substanelor
din materia vie, ntlnindu-se n toate organismele
animale, vegetale i n microorganisme, mai fiind
denumite din aceast cauz biocatalizatori.Fr
enzime , procesele biochimice s-ar desfura cu
viteze foarte mici.
Reaciile enzimatice au fost folosite din
timpurile cele mai vechi pentru fabricarea
vinului, a oetului, a berii i a brnzei. O cercetare
sistematic a lor a fost ntreprins abia n epoca
modern. n 1713, Raumur a observat dizolvarea
crnii n sucul stomacal al ciorii. De asemenea, fiziologul Spallanzani (1783) a hrnit animalele cu
buci de carne nvelite n reele de srm i a observat dizolvarea crnii n stomac.
Stahl, fondatorul teoriei flogisticului, explica fermenaia ca un proces n care una din
substanele prezente transmite micarea sa intern substanei care fermenteaz (1697). n 1680,
van Leeuwenhoeck a observat la microscop celulele drojdiei de bere, dar aceast descoperire nu a
fost luat n seam timp de dou secole. Lavoisier (1789) a fcut un bilan de materiale al
fermentaiei, artnd c oxigenul, hidrogenul i carbonul din zahr se regsesc n alcoolul i
bioxidul de carbon ce iau natere. Continuarea acestor idei a condus la ecuaia lui Gay-Lussac a
fermentaiei alcoolice.
Cagnard-Latour i, simultan i independent, Ktzing (1838) au atribuit fermentaia alcoolic
celulelor din drojdie, considerate ca fiine vii, probabil de natur vegetal. n aceste observaii i
are originea teoria vitalist a fermentaiei. Susintorul principal al acestei teorii, Pasteur, a publicat
n 1857 cercetarea sa celebr asupra fermentaiei alcoolice, n care susine sau sugereaz c
fermentaia este un proces legat direct de metabolismul celulelor drojdiei. Liebig (1839) considera
dimpotriv c fermentaia este o descompunere a zahrului, datorit unor vibraii moleculare
provocate de fenomenele chimice din celulele vii ale drojdiei.
n jumtatea a doua a secolului al IXX-lea, n urma lucrrilor lui Pasteur, muli chimiti
fceau deosebire ntre fermenii formai sau figurai presupui legai inseparabil de anumite
elemente din celule sau chiar considerai identici cu celula vie, i fermeni neformai sau solubili, de
tipul acelora din sucurile digestive sau din extractele apoase ale diferitelor materiale biologice.
Fermenii neformai sunt deci substane care i exercit aciunea i n afara celulei vii. Termenul
enzim, pentru a desemna fermenii neformai, a fost introdus de Khne, n 1878.
Buchner (1897) a izolat din drojdia de bere un suc liber de orice celul i totui capabil s
provoace fermentaia. Acest suc conine deci o enzim pe care Buchner a numit-o zimaz. Aceasta
este de fapt un amestec de mai multe enzime, dup cum s-a dovedit mai trziu. n urma acestor
descoperiri, deosebirea dintre termenii ferment i enzim a pierdut semnificaia sa. n cursul
secolului al IXX-lea, au fost preparate multe extracte de enzime. Astfel, dup ce Kirchoff a
observat, n 1820, c o component glutinoas din bobul de orez ncolit, numit mal, transform
cantiti de amidon mult mai mari dect propria sa greutate, ntr-un zahr solubil, maltoza,
Dubrunfaut a gsit, n 1830, c extractul apos, limpede, de mal are aceeai aciune solubilizant

asupra amidonului ca malul nsui. Din acest extract, Payen i Persoz (1833) au izolat prin
precipitare cu etanol, prima enzim, amilaza, sub forma unui material solid alb, amorf, capabil s
solubilizeze o cantitate de amidon de 2000 de ori mai mare dect propria sa greutate. n 1830,
Robiquet i Boutron-Chalard au descoperit hidroliza amigdalinei, cu extract de migdale amare, iar
n 1837, Liebig i Whler au izolat enzima respectiv, numind-o emulsin. Printre primele enzime
izolate, vom mai meniona: pepsina din sucul gastric (Schwann, 1836); trepsina din sucul
pancreatic (Khne, 1848); lipaza (Claude Bernard , 1849); invertaza (Mitscherlich, 1841; Berthelot,
1860); ureeaza (Musculus, 1882), etc.
Un moment istoric deosebit de important este recunoaterea clar, de ctre Berzelius, n 1835, a
caracterului catalitic al reaciilor enzimatice, precum i a rolului esenial pentru viaa animalelor i a
plantelor jucat de aceste reacii.

Generalitati
Enzimele sunt catalizatori biochimici propriuzisi, asadar sunt compusi care maresc viteza reactiilor
chimice ce se desfasoara in sistemele biologice, fara
sa se consume in cursul lor.
S-au efectuat lucrari numeroase de-a lungul
anilor dovedindu-se prin acestea ca enzimologia
constituie studiul bazelor moleculare ale vietii.
Enzimele sunt probabil mai importante decat
orice alt element activ ca ajutor al digestiei si
sanatatii. Pana acum s-a aratat ca sute de enzime au
un rol vital in construirea sanatatii, datorita
contributiei lor la procesul de digestie. Studiile
viitoare probabil vor arata ca enzimele au un rol mult
mai important pentru sanatate decat se cunoaste in
prezent.
Nu putem trai mult fara enzime. De fapt,
conceptia in sine este dependenta de aceste elemente.
Ele functioneaza ca un catalizator care face ca
celulele corpului sa functioneze eficient. Din momentul nasterii, enzimele fac viata posibila prin
actiunile lor, reparand si construind corpul si celulele creierului. Acesti lucratori actioneaza in corp
si in creier in cel mai fantastic si puternic mod. Ele lucreaza pentru o sanatate deplina. Enzimele
reprezinta insasi forta intangibila a vietii. Omul nu poate reusi sa creeze enzime vii asa cum natura
poate crea. Daca ar fi putut, ar fi reusit sa creeze viata sau sa readuca la viata materia moarta.
Exista miliarde de enzime in corpul nostru, si sunt sute de tipuri diferite de enzime gasite in
sange, care vor descompune 5 milioane de molecule de peroxid in apa si oxigen in 60 secunde.
Enzimele intestinale pot descompune moleculele de zahar si grasimi care sunt de 1 milion de ori
mai mari decat greutatea lor.
Corpul nostru produce enzime atunci cand sanatatea nostra este echilibrata. Ele efectueaza
toata munca din corp. Ele sunt responsabile cu lupta impotriva infectiilor, cu digestia, cu refacerea
corpului functiile lor sunt infinite. Ele lucreaza non-stop si nu obosesc niciodata sau nu-si
inceteaza lucrul daca sanatatea este echilibrata. Cand sanatatea nu este in echilibru, atunci este o
deficienta enzimatica. Enzimele pot fi usor extrase din alimente nutritive usor de digerat, care sunt
alimente crescute intr-un sol sanatos, nefertilizat, si care sunt preparate special prin mixare,
germinare, fermentare si cantitati mici de suc, nu prin gatire. Aceste enzime extind energia vitala a
corpului catre o stare totala de bine. Consumarea alimentelor sanatoase este cea mai eficienta cale
de a suplimenta rezerva de enzime existenta in corp, pentru a imbunatati sistemul digestiv. Cele mai
importante enzime care au fost izolate in hrana sanatoasa sunt: cytochrome oxidase, un anti-oxidant

necesar pentru respiratia celulelor; lipase, enzima care descompune moleculele de grasime;
protease, enzima care ajuta la diestia proteinelor; amylase, enzima care faciliteza digestia
amidonului; catalase, enzima ce catalizeaza descompunerea apei oxigenate in apa si oxigen in
tesuturi; peroxidase, enzima ce actioneaza in acelsi mod, dar la nivel celular; transhydrogenase,
enzima care ajuta in pastrarea tonusului muscular al inimii si SOD (Super Oxide Dismutase), o
enzima care previne imbatranirea. Enzima pepsine ajuta la digestia proteinelor si transformarea lor
in aminoacizi. Acesti aminoacizi sunt apoi transportati prin sistemul circulator in tot corpul, pentru
ca acesta sa primeasca energie si sa se auto-vindece.
Exista multe motive pentru care enzimele sunt atat de importante. De exemplu, lipsa
enzimelor este un factor major in declansarea leucemiilor. Atunci cand mancarea gatita intra in corp,
acesta trebuie sa compenseze prin consumarea propriilor rezerve enzimatice. Este interesant de
notat ca, atunci cand aceste enzime scad in calitate si putere, scade capacitatea corpului de a
prelucra grasimi grele, proteine si calorii in exces. Atunci corpul devine slab si, in final, bolnav.
Lipsa enzimelor este un factor important ce contribuie la majoritatea problemelor de sanatate, de la
racelile comune pana la probleme mult mai grave, ca SIDA si cancerul. Aportul enzimelor va
echilibra corpul, va remedia deficientele si va elimina toxinele.
Echilibrul fragil al corpului este creat si mentinut de enzime. Ele sunt instrumentele necesare
pentru a forma calciul. Nu exista enzime in mancarea gatita. De fapt, mancarea gatita extrage
elementele din oase si secreta elementele din rinichi. Deficientele rezultate pot cauza o slaba
coordonare musculara. Unul dintre cele mai importante roluri ale enzimelor este de a ajuta
procesarea fierului, care duce oxigenul peste tot in corp, pentru a fi depozitat in miliarde de celule
ale epidermei si ale creierului. Avem aproximativ 5-6 miliarde de globule rosii in sange, si enzimele
au nevoie de fier ca material de lucru. De asemenea, enzimele au nevoie de iod, care ajuta glanda
tiroida in reglarea greutatii.
Multi oameni au oasele fragile datorita lipsei enzimelor din hrana gatita si din alimentele
toxice. Fara enzime, calciul nu poate fi bine folosit. Trebuie sa nu uitam niciodata ca proteinele pe
care le consumam vor fi ineficiente fara enzimele care sa le transforme in aminoacizi. Fara enzime,
corpul nu se poate vindeca singur de infectii sau nu poate avea un sange sanatos. Enzimele preiau
alte elemente si le transforma in cele necesare organismului.
Un rol foarte important al enzimelor este acela ca ele regleaza functionarea creierului.
Creierul nu poate emite alerte atunci cand mancarea nu este nutritiva. Mancarea nehranitoare
consuma energia din creier chiar si atunci cand dormim. De cele mai multe ori oamenii au probleme
cu somnul datorita deficientei enzimatice din mancarea gatita sau toxica.
Fara enzime nu exista nici o cale de a ne proteja de imbolnaviri. Cand vom realiza cat este
de important sa avem o sanatate perfecta vom intelege cat este de important sa ne ferim de
mancarea gatita sau denaturata in orice fel, si vom apela la alimentele vii pentru o adevarata nutritie.

Clasificarea enzimelor
Se cunosc in prezent cateva sute de enzime dar , avand in vedere complexitatea proceselor
chimice care au loc in organismele vii, nr. enzimelor aparut in natura trebuie sa fie mult mai mare.
Structura enzimelor este prea putin cunoscuta pt. a putea servi ca baza a unei clasificari, de
aceea enzimele se clasifica dupa tipul reactiilor pe care le provoaca sau dupa substraturile asupra
carora actioneaza. Numele enzimelor se formeaza agauganduse sufixul aza la nr. reactiilor
provocate sau substraturilor lor, exceptie fac numele istorice al unor enzime cum ar fi emulsina,
pepsina si zimaza etc.
In clasificarea adoptata aici enzimele sunt impartite in (dupa Hoffmann Ostenhof 1953)
cinci clase principale, fiecare divizata in mai multe sub clase:
1.Hidrolaze
2.Transferaze
3.Oxido-reductaze

4.Liaze si simpetaze
5.Izomeraze si Racemaze
La drept vorbind aproape toate reactiile enzimatice sunt reactii de transfer al unor grupe de
atomi de la un donor la un acceptor. Astfel hidrolizele sunt reactii de transfer al unor grupe acil,
glicozil etc. cedate de substrat, catre apa ca acceptor iar reactiile de oxido-reducere sunt reacti de
transfer de hidrogen sau electroni termenul de transferare se foloseste insa, in nomenclatura curenta
mai ales pt. transaminari, transmetilari, transacetilari.
Dupa o clasificare mai noua(Union of Biochemistry Commission of Enzymes 1961)
enzimele sunt impartirte in sase clase:
1.Oxido-reductaze
2.Tranferaze
3.Hidroraze
4.Liaze
5.Izomeraze
6.Ligaze(sintetaze)
fiecare divizata la randul ei in mai multe sub clase, fiecare enzima este desemnata din patru
cifre ex. 1111(hidrogenaza alcolului) este o oxido-reductoza (clasa 1) actioneaza asupra grupei
CHOH adonorului(subclasa 1) cu DPN sau TPN ca acceptor(subsubclasa 1) si este primul termen
din aceasta ultima subdiviziune.

Natura proteic a enzimelor

Prin diferite operaii de purificare, s-a reuit s se obin preparate de cteva mii de ori mai
active dect extractele de la care se pornise. S-a dovedit astfel c enzimele sunt catalizatori extrem
de activi chiar n concentraii foarte mici.
Prima enzim izolat n stare pur, cristalizat, a fost ureeaza (Sumner, 1962). Aceasta a fost
obinut dintr-o varietate de fasole prin extragere cu ap i precipitarea extractului cu aceton. Au
fost izolate apoi n stare cristalizat, prin salifiere din soluie apoas cu sulfat de amoniu i sulfat de
magneziu la un aumit pH, pepsina i tripsina (Northrop i Knitz, 1929) fermentul galben de
oxidare, papaina, carboxipeptidaza, tirosinaza, catalaza, cteva dehidrogenaze i multe alte enzime.
Metodele pentru obinerea enzimelor pure i msurarea greutilor lor moleculare sunt
identice acelora folosite la purificarea proteinelor. De fapt, toate enzimele cristalizate obinute pn
astzi s-au dovedit a fi fie proteine simple, fie proteide cu o grup prostetic definit.
nc nainte de izolarea enzimelor n stare pur era cunoscut natura lor proteic. Se tie de mult c
enzimele nu sunt dializabile, i deci sunt substane macromoleculare, i c ele sunt inactivate prin
nclzire n aceleai condiii n care sunt denaturate proteinele. Acei reactivi care denatureaz sau
precipit proteinele inactiveaz fr excepie enzimele. Uneori, denaturarea nsoit de inactivarea
enzimelor este reversibil. Prin hidroliza enzimelor se formeaz aminoacizi care se obin i din
proteine. S-au msurat grutile moleculare ale multor enzime i s-a determinat succesiunea
complet a aminoacizilor din ribonucleaz i din alte enzime.
Solubilitatea enzimelor este asemntoare cu a globulinelor. Este posibil ca n multe celule ntreaga
sau aproape ntreaga plasm const din enzime. Ca toate proteinele, enzimele sunt antigeni
specifici, provocnd, atunci cnd sunt introduse n sngele unui animal, formarea de anticorpi.
Se cunosc diferite metode pentru determinarea activitii enzimatice, ca de exemplu: msurarea
gazului degajat (CO2) sau consumat (O2), cnd este cazul; urmrirea spectrofotometric a
dispariiei substratului sau acumulrii produsului de reacie; consumarea unui colorant.

Nomenclatura
Nomenclatura enzimelor nu este dificil. Aceasta se bazeaz pe 2 factori:

substratul asupra cruia acioneaz enzima:

cum reacioneaz enzima cu substratul dat.

De exemplu: piruvat decarboxilaz - enzima care ndeprteaz grupa carboxil de la piruvat

Activitatea catalitic a enzimelor

Enzimele sunt, precum s-a mai spus, catalizatori organici produi de celula vie acionnd
asupra anumitor substane numite substraturi. n marea lor majoritate, enzimele catalizeaz reacia
unei substane organice cu un compus anorganic liber sau cedat de alt compus organic (ap, acid
fosforic, hidrogen, oxigen, etc.). Legile catalizei se aplic firete i la enzime. Enzimele, ca toi
catalizatorii, nu catalizeaz dect reacii termodinamic posibile, decurgnd n sensul stabilirii unui
echilibru. Reaciile enzimatice prezint ns unele deosebiri caracteristice fa de reaciile catalitice
obinuite, omogene sau eterogene.
Activitatea enzimelor. Cnd o reacie poate fi catalizat att de o enzim ct i de substane
simple se constant de obicei c reacia enzimatic decurge cu vitez mult mai mare; cu alte
cuvinte, reacia enzimatic are o energie de activare mult mai mic. Astfel s-a stabil c este necesar
o concentraie de ioni de hidrogen de 10 milioane de ori mai mare dect de invertaz pentru a
hidroliza o anumit cantitate de zaharoz, ntr-un timp dat, la 37.
Datorit acestei enorme activiti catalitice, sunt suficiente de obicei concentraii foarte mici
de enzim pentru a obine efecte considerabile.
Activitatea enzimelor nu dureaz indefinit ca acea a catalizatorilor simpli i este n general
mai scurt dect aceea a catalizatorilor heterogeni. n cazul reaciilor enzimatice, cu ct trece
timpul, cu att cantitatea de substrat transformat n unitatea de timp se micoreaz, iar dup un
timp mai lung reacia practic nceteaz. Inactivarea enzimelor se explic prin denaturarea lor sau
prin alte transformri datorit caracterului lor de proteine globulare. Celulele vii sintetizeaz enzime
fr ncetare.
Temperatura optim a reaciilor
enzimatice. Viteza reaciilor enzimatice
crete ca a celor mai multe reacii ntre
molecule covalente, cu temperatura,
potrivit cunoscutei reguli a lui vant Hoff,
i anume o urcare a temperaturii cu 10
produce o cretere a vitezei de reacie cu
un coeficient 1.5 3. Creterea aceasta se
observ ns numai la temperaturi joase.
Odat depit o anumit temperatur
optim, la care viteza este maxim, aceasta
scade, iar la temperaturi mai nalte, reacia
nceteaz. Fenomenul se explic prin
faptul, semnalat mai sus, c la temperaturi
mai nalte, enzimele sunt inactivate prin
denaturarea componentei proteice. Cele
mai multe enzime devin complet inactive
ntre 50-80. Temperatura optim nu poate
fi ns exact definit, cci ea variaz n limite largi, cu concentraia enzimei, cu concentraia ionilor
de hidrogen i cu prezena diferitelor impuriti ale preparatului enzimatic sau ale substratului.

Influena pH-ului. Dup cum a artat

Srensen (1909), activitatea enzimelor
depinde, ntr-o foarte mare msur de
concentraia ionilor de hidrogen din soluie.
Curbele reprezentnd variaia vitezei de reacie
cu pH-ul prezint de obicei un maxim
pronunat la un anumit pH, n timp ce la valori
ale pH-ului diferind cu 1 fa de acest
maxim, viteza de reacie prezint valori
considerabil mai mici. Din cauza acestei
particulariti este necesar ca n cursul
reaciilor enzimatice s se menin pH-ul optim
constant, prin folosirea de tampoane.
Specificitatea enzimelor. O anumit
enzim catalizez numai un numar mic de
reacii i de multe ori o singura reacie, spre
deosebire de catalizatori obinuii anorganici (acizi, baze, catalizatori de hidrogenare, etc.) care
activeaz practic toate reaciile posibile de un anumit tip.
Se disting multe tipuri i grade de specificitate n aciunea enzimelor. n primul rnd trebuie
menionat specificitatea stereochimic, care const n aceea c o enzim care catalizeaz reacia
unui compus optic activ este fr aciune asupra enantiomerului sau i n general, asupra izomerilor
sterici ai acestui compus, supui acelorai condiii. Fenomenul a fost observat nti la Pasteur, care
l-a folosit ca o metod pentru separarea izomerilor optici. Vom mai aminti aici dehidrogenaza
lactic din muchi, o enzim care lucreaz n colaborare cu DPN, i care dehidrogineaz acidul Llactic la acid piruvic si hidrogeneaz acidul piruvic numai la acid L-lactic, fiind inactiv fa de
acidul D-lactic. n multe microorganisme exist ns o enzim care acioneaz n mod similar dar
specific numai asupra acidului D-lactic. De asemenea, peptidazele acioneaz numai asupra
aminoacizilor din seria L, iar arginaza transform prin hidroliz n ornitin i uree,numai L-arginina
i este fr aciune asupra D-argininei.
Din alt punct de vedere se disting ntre o aa-numit specificitate de reacie i o specificitate
de substrat a enzimelor. Prima se refer la reactantul anorganic care ia parte la reacie: apa n
reaciile de hidroliz, acidul fosforic n reaciile cu fosforoliza, hidrogenul n reaciile catalizate de
dehidrogenaze. Specificitatea de substrat privete natura reactantului organic, tiut fiind c enzimele
care hidrolizeaz, de exemplu, hidraii de carbon nu hidrolizeaz proteine, cele care hidrolizeaz
dipeptide nu hidrolizeaz polipeptide.
Specificitatea de substrat se manifest n forme nenumrate i st la baza clasificrii
enzimelor, dup cum se va vedea mai departe. Important este faptul c, diferitele enzime prezint
fa de substaturile respective grade diferite de specificitate. Vom distinge 3 grade sau tipuri de
specificitate enzimatic. Pentru ilustrarea fenomenului vom considera o reacie de hidroliz
schematizat:
A B H 2 O AOH BH
Sunt cazuri, dei rare, cnd numai natura legturii dintre A i B determin specificitatea,
natura componentelor A i B fiind indiferent; se vorbete n aceste cazuri de o specificitate redus.
Un exemplu este acela al lipazelor din pancreas i ficat, care hidrolizeaz esterii celor mai variai
acizi carboxilici cu alcoolii de diferite tipuri, printre care i trioli cum este glicerina. Nu toate
esterazele sunt ns att de puin specifice.
Un al doilea tip de enzime posed o specificitate limitat, numit specificitate de grup. n
cazul unei reacii de hidroliz, cum este aceea considerat mai sus, enzimele de acest tip cer ca A s
fie de un anumit tip, natura componentei B fiind indiferent. Un exemplu de enzim inzestrat cu
asemenea specificitate este acela al -glicozidazei (maltazei) din sucul intestinal al mamiferelor i
al -glicozidazei (emulsina). Fiecare din aceste enzime hidrolizeaz att dizaharide ct i glicozide;

ele sunt deci specifice numai pentru restul de monozaharid i ntr-o mare msur indiferente pentru
natura agliconului.
Al treilea tip de specificitate, numit specificitate absolut, se caracterizeaz prin aceea c
enzima este adaptat unui substrat unic, ntocmai ca o cheie n broasca ei. n schema de mai sus,
ambele componente A i B trebuie s fie de un anumit fel dat, pentru ca enzima s acioneze. Acest
tip de specificitate este mult rspndit; datorit aceste particulariti exist n natur un numr att
de mare de enzime. Vom meniona, ca exemplu, maltaza din bobul de orz ncolit, care, spre
deosebire de -glicozidazele menionate, hidrolizeaz numai maltoza, dar este fr aciune asupra
altor dizaharide sau -glicozide. n mod similar, tanaza hidrolizeaz numai esterii acizilor benzoici
substituii cu cel puin dou grupe OH n alte poziii dect orto fa de carboxil, iar clorofilaza nu
hidrolizeaz dect cele dou clorofile a i b; fumaraza nu adiioneaz ap dect la acidul fumaric
spre a da natere acidului (-)-malic.
Formarea unui complex intermediar ntre substrat i enzim. Se tie c aciunea unui
catalizator const n participarea sa efectiv la reacia chimic. Un catalizator se deosebete de un
reactant obinuit numai prin aceea c el se regenereaz necontenit n cursul procesului chimic.
Enzimele nu difer, n aceast privin, de catalizatorii simpli. Specificitatea enzimelor sugereaz
participarea enzimei la reacia chimic, adic la formarea unui complex ntre enzim i substrat.
Msurtorile cinetice sprijin aceast concepie. n majoritatea cazurilor, n condiii
comparabile, viteza reaciei enzimatice este proporional cu concentraia enzimei. De obicei,
proporionalitatea aceasta se observ numai n stadiul iniial al reaciei; pe msur ce concentraia
produilor de reacie crete, viteza de reacie scade datorit unui efect inhibant al acestor produi.
De aceea se iau n consideraie pentru comparaie numai vitezele iniiale ale reaciilor enzimatice.
Pornind de la o cantitate fix de enzim i mrind progresiv, ntr-o serie de experiene
succesive, concentraia substratului, viteza de reacie iniial crete din ce n ce mai ncet cu
concentraia substratului, pn ce atinge o valoare constant maxim, dincolo de care viteza nu mai
variaz cu concentraia. La concentraii mici de substrat, reacia este de ordinul I, iar la concentraii
mari devine de ordinul zero fa de substrat.
Aceste observaii au dus la concepia c ntre enzim (E) i substrat (S), se formeaz printr-o
reacie reversibil ascultnd de legea maselor, un complex labil. Acest complex reacioneaz apoi
irversibil, cu vitez mare, cu un reactant, dnd produsul de reacie (P) i regenernd catalizatorul:
E S ES E P
Coenzime (cofactori). n afar de enzim i substrat, mai este necesar de multe ori prezena
altor substane pentru ca reacia enzimatic s se produc. La fermentaia alcoolic, pe lng
prezena unei enzime termolabile, nedializabile, este necesar i o coenzim termostabil i
dializabil. Mai trziu, coenzimele fermentaiei alcoolice (cocarboxilaza i codehidraza I) au fost
izolate i de asemenea au fost izolate coenzimele altor procese enzimatire; structura acestor
coenzime a fost apoi determinat. n unele cazuri, s-a putut stabili exact funciunea ndeplinit de
coenzim n procesul enzimatic.
Coenzimele i ndeplinesc funciunea catalitic asupra substratului numai n prozena unei
enzime. Aceasta din urm este specific adaptat substratului; o coenzim poate cataliza uneori
reaciile unui numr mare de substraturi, asociat ns de fiecare dat cu o alt enzim. Coenzimele
sunt, deci, mai puin specifice dect enzimele.
n timp ce enzima fixeaz i uneori activeaz substratul, coenzima particip la reacie, adic
sufer o transformare chimic. n stadiul urmtor al procesului, coenzima modificat revine la
starea iniial, fiind gata pentru o nou reacie. Cum reaciile respective sunt foarte rapide, sunt
sufiente concentraii mici de coenzim.
Pentru exemplificare vom aminti rolul jucat de codehidraza I n fermentaia alcoolic. n
colaborare cu dehidrogenaza fosfatului de trioz, codehidraza I catalizeaz transformarea fosfatului
glicerinaldehidei n acid D-fosfogliceric, trecnd ea nsi n hidrocodehidraz; aceasta din urm
reduce un anumit acceptor de hidrogen, acetaldehida, regenernd codehidraza I. Legat de alte
proteine, hidrocodehidraza hidrogeneaz ali acceptori de hidrogen. Codehidrazele sunt, deci,
coenzimele unor reacii de transfer de hidrogen, de la un donor la un acceptor de hidrogen.

ntlnim un mecanism similar n reaciile de transfer de acetil, n care intervine coenzima A.

Aceasta reacioneaz cu un donor de acetil, n prezena unei enzime specifice, trecnd n acetilcoenzim A, cu grupa CH3CO legat de S. Acetil coenzima A difuzeaz apoi prin soluie pn
ntlnete o alt enzim cu ajutorul creia cedeaz grupa acetil unui acceptor. Eliberat de grupa
acetil, coenzima A reia acest joc. Acidul adenosin-trifosforic funcioneaz n mod similar ca o
coenzim transmitoare de fosfat.
Sistemele enzimatice care conin un metal n grupa prostetic sau sub alt form,
indispensabil activitile lor sunt numite metaloenzime. Flavoproteinele conin n afar de protein
i FAD (flavin-adenin-dinucleotid), i un metal, ca fier (succino-dehidrogenaz), molibden (xantinoxidaz) sau altele. Uneori ionii metalici joac rolul de activatori, de exemplu Mg 2+ pentru multe
enzime de fosforilare. Mecanismul aciunii specifice a acestor metale nu este cunoscut.
Coenzimele respiraiei. Este cunoscut rolul important al reaciilor de oxidare cu oxigen
molecular, pentru producerea energiei necesare funciilor vitale ale organismelor. Nu exist nici o
enzim capabil s transfere direct unei molecule de oxigen hidrogenul eliminat de substraturile
curente din organismele vii. Pentru a se combina cu oxigenul, este necesar intervenia unui sistem
complex de enzime i coenzime. Enzimlele fac parte din clasa oxido-reductazelor (dehidrogenaze i
oxidaze). Hidrogenul cedat de substrat este nti acceptat ce DPN (codehidraza I), asociate dup caz
cu o enzim specific adaptat substratului. Soarta coenzimelor hidrogenate care se formeaz
depinde de condiiile anaerobe sau aerobe n care are loc reacia. n condiii anaerobe,
hidrocodehidraza cedeaz hidrogenul unui acceptor din mediul de reacie.
Proprietatea aceasta a dehidrogenazelor de a transfera hidrogen din substrat la diferii
acceptori a fost descoperit de Thunberg n 1917. Tehnica folosit de acest cercettor pentru a
decela transferul anaerob de hidrogen s-au mai corect pentru a pune n eviden prezena unui
sistem enzimatic capabil de a transfera hidrogen, const n folosirea colorantului albastru-metilen ca
acceptor. Aceasta se decoloreaz trecnd n leucoderivatul su.
Nici n condiii aerobe, hidrogenul din hidrocodehidraz nu este cedat direct unei molecule
de oxigen, ci el este nti transferat altor sisteme enzimatice care abia ele pot reaciona cu oxigenul.
Sunt mai multe ci posibile prin care hidrogenul substratului poate ajunge la oxigen. Un astfel de
lan de reacii este redat n urmtoarea schem.

Hidrogenul cedat de substratul AH2, de exemplu codehidrazei I, este transferat flavinadenin-dinucleotidei. De aici nainte, atomii de hidrogen se desfac n protoni i electroni: primii trec
n soluie (sub form de ioni de hidroniu), iar electronii reduc fierul din citocrom, de la starea
trivalent la starea bivalent. Citocromul c redus reduce citocromoxidaza (citocrom a3) care este
singur capabil de a ceda electroni oxigenului. Citocromii sunt deci transferaze de electroni
(oxidaze aerobe). n schema de mai sus sunt identificate (pe rndul de jos) enzimele ce acioneaz
n acest proces complicat.
Transferul hidrogenului n etape, de la substrat la molecula de oxigen, face posibil
utilizarea, pentru nevoile organismului, a energiei degajate. Se tie c aceast energie se
nmagazineaz n legturile bogate n energie ale resturilor de fosfat n ATP sintetizat simultan cu
reaciile de oxidare. S-a artat, n mai multe cazuri, de exemplu la oxidarea acidului -hidroxibutiril
n prezena unui sitem enzimatic respirator complet, c la consumarea unui atom de oxigen apar 3

molecule de ATP. n unele cazuri se tie n ce mod o reacie de dehidrogenare este cuplat cu o
sintez de ATP.
Centre active ale enzimelor. Se tie c nu toate enzimele necesit colaborarea unei
coenzime. Coenzimele intervin mai ales n reaciile de transfer: de hidrogen, de electroni, de grupe
de fosfat, de acetil, etc. Numeroase enzime, printre care i hidrolazele i exercit aciunea lor
enzimatic fr intervenia unei coenzime. Enzima este activ numai n forma ei nativ, cci prin
denaturare activitatea specific a enzimelor dispare. Activitatea enzimatic este ns restabilit
atunci cnd enzima poate fi regenerat, adic atunci cnd poate fi reconstituit structura teriar sau
cuaternar a proteinei distrus prin denaturare.
Se tie ns c nu toat catena polipeptidic a enzimei particip la actul propriu-zis al
catalizei, ci numai o mic poriune a ei, numai anumite grupe, dintr-o regiune bine delimitat a
catenei polipeptidice, aa numitul centru activ al enzimei. La aceast constatare s-a ajuns prin
experiene de inhibare a activitii enzimei blocnd centrul activ cu anumii reactivi cu care acesta
se combin. Inhibitorii de acest fel acioneaz n proporie stoechiometric fa de enzim, ceea ce
este un indiciu c ei reacioneaz cu anumite grupe ale catenei polipeptidice.

Mecanismul de actiune al enzimelor.

Centri activi
Se stie ca intr-un sistem chimic nu toate moleculele reactioneaza cu aceeasi viteza.
Moleculele care reactioneaza se gasesc pe un nivel energetic superior celui pe care se gasesc
moleculele obisnuite. Diferenta de energie dintre moleculele active si cele pasive poarta numele de
energie de activare.
Un catalizator este o substanta care, prin prezenta ei, determina intr-o substanta sau un
amestec de substante o reactie ce nu are loc in absenta ei (definitie dupa Berzelius, 1836) sau care
mareste viteza unei reactii, ce are loc si in absenta ei, dar cu viteza mai mica, eventual
imperceptibila(definitie dupa Ostwald, 1894). Catalizatorul se regaseste neschimbat, calitativ si
cantitativ, dupa reactie. Aparent catalizatorul nu ia parte la reactie.
Este necesar sa se accentueze caracterul de substante al catalizatorilor. Ar fi gresit sa se
vorbeasca de actiunea catalitica a unei forme de energie, caldura, lumina sau electricitate.
Se numeste substrat substanta sau amestecul de substante asupra carora actioneaza un
catalizator.
Catalizatorii determina sau accelereaza numai reactii termodinamic posibile, adica reactii
decurgand spontan, cu cresterea entalpiei libere de reactie, in sensul stabilirii unui echilibru. Exista
catalizatori (MnO2, NaOH) care accelereaza transformarea ozonului, O3 in O2, dar nu exista un
catalizator care sa produca ozon din oxigen.
Aceasta scadere a energiei de activare se datoreaza formarii unui complex activat intre
catalizator si reactant, pentru care energia de activare este mult mai mica.
In cazul catalizei enzimatice, intre enzima si substratul care se transforma, se formeaza un
complex activat enzima-substrat, care apoi se transforma cu viteza mare in produsii finali de reactie.
La formarea complexului activat enzima substrat, substratul se fixeaza pe regiuni bine
determinate de pe suprafata enzimei, care poarta numele de centri activi si molecula substratului,
exista complementaritati conformationale si chimice care permit asamblarea lor.
Centrul activ al unei enzime este construit dintr-un numar redus de aminoacizi situati in
vecinatate sau la distanta. In general, se admite ca pentru o reactie chimica obisnuita, enzima
participa cu doi centri activi. Pentru enzimele cu structura binara unul dintre centrii activi este, in
general, situat in fragmentul protetic, iar al doilea in fragmentul prostetic.
Pentru reactiile care prezinta specificitate stereochimica se admite ca fixarea subtratului pe
enzima se face prin intermediul a 3 centri activi.
Fixarea substratului pe enzima ii imprima acestuia o stare de tensiune moleculara care
faciliteaza reactia biochimica, sau orienteaza favorabil una in raport cu cealalta, moleculele ce
urmeaza sa reactioneze.

Desi actiunea enzimelor este catalitica, enzimele prezinta unele caractere care le diferentiaza
de catalizatorii tipici.
Astfel, cataliza enzimatica are elemente comune cu cataliza omogena deoarece enzima este
adeseori repartizata uniform in sistemul chimic al carui transformare o asigura. Cataliza enzimatica
are caracter si de cataliza eterogena, reactia biochimica desfasurandu-se in regiuni bine determinate
de pe suprafata enzimei, situate la limita de separare dintre sistemul reactant si macromolecula
catalizatorului.
Un alt caracter tipic este marea eficienta catalitica a enzimelor. O reactie decurge in prezenta
enzimei de 108 pana la 1011 ori mai repede decat in absenta ei. Numarul de molecule de substrat
transformate sub actiunea enzimei intr-un minut (numar de transfer, turnover) variaza intre 1000
1000000.
Cataliza enzimatica are loc in conditii blande. Reactii care necatalizate nu au loc decat la
temperaturi inalte, presiuni mari, valori extreme de pH, sub influenta enzimelor evolueaza cu mare
viteza la temperaturi in jurul lui 37, la presiune atmosferica, la pH aproape neutru.
Enzimele se caracterizeaza printr-o remarcabila specificitate in raport cu tipul de reactie
catalizat si cu natura substratului transformat. Sunt unele enzime(ureaza, arginaza) care nu
catalizeaza decat o singura reactie bine determinata.
Remarcabila este de asemenea multitudinea reactiilor catalizate de enzime. Astfel, enzimele
intervin in reactii de hidroliza, de polimerizare si policondensare, de oxidoreducere, de transfer de
grupari functionale(formil, metil, amino, acil, carboxil), de formare si scindare de legaturi
covalente, de reactii prin radicali liberi etc.
Unele cracteristici ale enzimelor sunt imprimate de structura lor proteica. Astfel, activitatea
lor in cursul metabolismului intermediar este limitata in timp. Ele se degradeaza relativ rapid sub
influenta altora. Activitatea, degradarea si biosinteza enzimelor, sunt reglate de factori si mecanisme
de control, de complexitate deosebita si situate la nivele variate de organizare a sistemelor
biologice.

Clasificarea enzimelor
I. Hidrolaze
1. Esteraze
Reacii: hidrolize de esteri, amide, peptide
a. Carboxisteraze (ficat, alte organe)
Butirat de etil, ali esteri acizi + alcooli
b. Lipaze (pancreas, semine, bacterii)
Grsimi acizi + glicerin
c. Colinesteraz (snge, esuturi animale)
Acetilcolin colin + acid acetic
d. Tanaz (plante)
Galotanin acid galic + monozaharide
e. Fosfataze (esuturi vegetale i animale)
Esteri ai ac. fosforic ac. fosforic + alcooli
f. Sulfataze (esuturi vegetale i animale)
Esteri ai ac. Sulfuric ac. sulfuric + alcooli
2. Glicozidaze
Hidrolizeaz legturi glicozidice
A. Oligozaharidaze
Ex:-Glocozidaze (maltaze)
-Glicozidaze (emulsin)
-Galactozidaze
-Galacctozidaze
Invertaz (hidrol. zaharoz) etc.
B. Polizaharidaze
-Amilaze
-Amilaze
Cicloamilaze (din Bacillus macerans)
Celulaze

10

Poligalacturonidaze
Chitinaze
Hialuronidaze
3. Amidaze
Hidrolizeaz legtura C-N
a. Asparaginaz
Asparagin acid aspargic + NH3
b. Glutaminaz
Glutamin acid glutamic + NH3
c. Arginaz (ficat)
Arginin ortinin + uree
d. Ureeaz (bacterii, soia)
Uree CO2 + NH3
4. Proteaze
Hidrolizeaz legturi peptidice
A. Endopeptidaze
Proteine peptide
Pepsin (suc stomacal)
Tripepsin i chimotripsin (suc intestinal)
Catepsin (intracelular)
B. Exopeptidaze
Carboxipeptidaze
Aminopeptidaze
Glicil-glicin-peptidaz
L-Alanil-glicin-peptidaz
Prolidaz
Prolinaz etc.
5. Purin-desaminaze
Amino-purine hidroxi-purine + NH3
a. Adenaz
Adenin hipoxantin + NH3
b. Guanaz
Guanin xantin + NH3
6. Nucleaze
Hidrolizeaz acizi nucleici
A.
Polinucleotidaze
(ribonucleaz
i Polinucleotide mononucleotide
desoxiribonucleaz) (suc pancreatic i suc
intestinal)
B. Nucleotidaze
Nucleotide nucleozide
C. Nucleozidaze
Nucleozide pentoz +pirimidin sau purin
II. Transferaze
Reacii: R X R 'Y R Y R ' X
1. Transmetilaze
a. Transmetilaza colin-homocistein
b. Transmetilaza betain-homocistein
c. Transmetilaza metionin-glicocol
d. Transmetilaza metionin-noradrenalin
2. Transacliaze (n special transacetilaze)
a. Arilamino-transacetilaz (ficat)
b. Glucozamin-transacetilaz (ficat)
c. Colin-acetilaz (esut nervos)
d. Acetil-CoA-transacetilaz (esuturi animale)
e. Oxaloacetat-transacetilaz (rspndire univ.)
3. Transglicozilaze
a. Fosforilaza amidonului (sau enzima P) (univ.)
b. Enzima Q (factorul de ramificare) (univ.)

c. Transglucozilaza zaharozei (bacterii)

Colin + homocistein metionin

Betain + homocistein metionin
Metionin + glicocol sarcosin
Metionin + noradrenalin adrenalin
Transfer de grupe acetil de la acetil coenzim A
la diferite substraturi
Acetil-CoA + arilamine acetil-arilamine
Acetil-CoA + D-glucozamine N-acetil-D-glucozamin
Acetil-CoA + colin acetil-colin
2 Acetil-CoA acetoacetil-CoA
Acetil-CoA + acid oxalilacetic acid citric
Transfer la alte substraturi resturi de Dglucoz legat n poziia 1, de diferite grupe R
Amiloz + glucoz-1-fosfat lungete catena
amilozei cu un rest de glucoz elibernd H3PO4
Transfer o poriune dintr-o caten de amiloz
(poliglucoz cu legturi 1,4-) de la o poziie 4
la o poziie 6
n Zaharoz (1,4--glucoz) n + n fructoz

11

4. Transfosfataze (fosfokinaze)

Transfer resturi de fosfat de la acid adenosin

trifosforic la cele mai variate substraturi,
conservnd energia n noua legtur de fosfat
a. Hexokinaz (drojdie, esuturi animale) (Mg2+) D-glucoz + ATP D-glucoz-6-fosfat + ADP
b. Fructokinaz (ficat,muchi,bacterii)(Mg2+,K+) D-fructoz + ATP fructoz-6-fosfat + ADP
c. Fosfohexokinaz (n toate esuturile) (Mg2+)
Fructoz-6-fosfat + ATP fructoz-1,6difosfat + ATP

d. Triokinaz (ficat) (Mg2+)

D-glicerinaldehid
+
ATP
Dglicerinaldehid-3-fosfat + ADP
e. Adenosinkinaz (n toate esuturile) (Mg2+)
Adenosin + ATP acid adenosin-5-fosforic +
ADP
f. Adeninkinaz (miokinaz) (n toate es)(Mg2+) Acid adenosin-5-fosforic + ATP 2 ADP
g. Enz. codehidraz I (es. anim., drojdie) (Mg2+) DPN + ATP TPN + ADP
h. Flavokinaz (es. anim., plante, drojdie) Mg2+ Riboflavin + ATP acid riboflavinfosforic +
ADP
i. Fosfokinaza panteteinei (Mg2+)
Pantetein + ATP pantetein-4-fosfat + ADP
2+
j. Fosfokinaza creatinei (Mg )
Creatin fosfocreatin
k. Fosfokinaza argininei (muchii nevertebr.)
Arginin fosfoarginin
5. Transaminaze
Transfer reductiv i stereospecific grupa NH2
(Coenzim: fosfat de piridoxal)
de la acil L-glutamic la diferii acizi -cetonici
Tranaminaza L-glutamic
Acid L-glutamic + acid piruvic L-alanin +
acid -cetoglutaric (sinteze de aminoacizi)
III. Oxido-reductaze
1. Transhidrogenaze anaerobe
Reacia general (A = substrat)
A Coenzime: codehidrazele I sau II
AH2 + DPN / TPN A + DPNH / TPNH + H+
(DPNH i TPNH sunt oxidate de flavoproteine)
a. Dehidrogenaza -glico-fosforic (drojdie,
Acid D(-)--glicerin-fosforic + DPN fosfo
esuturi animale)
dihidroxiaceton + DPNH
b. Dehidrogenaza lactic (esuturi animale)
Acid L(+)-lactic + DPN acid piruvic +
DPNH
c. Dehidrogenaza alcoolilor (drojdie, unele
Alcooli (de ex. CH3CH2OH) + DPN aldehide
esuturi animale)
(CH3CHO) + DPNH
d. Dehidrogenaza fosfatului de trioz (drojdie,
D-glicerinaldehid-fosfat + DPH acid fosfoesuturi animale)
D-gliceric + DPNH
e. Dehidrogenaza malic (esuturi animale,
Acid L-malic + DPN acid oxalilacetic +
plante, bacterii)
DPNH
f. Dehidrogenaza izocitric (mai mult
Acid izocitric + DPN acid -cetoglutaric +
rspndit) (Mg2+)
CO2 + DPNH
g. Dehidrogenaza L-glutimic (esuturi vegetale) Acid L-glutamic + H2O + DPN / TPN acid cetoglutaric + NH2 + DPNH / TPNH
h. Dehidrogenaza D-glucozei (globulele roii din D-glucoza + TPN acid D-gluconic + TPNH
snge)
B. Transhidrogenaze anaerobe fr coenzim
Reduc direct citocromul b i (experimental)
albastrul-metilen
Acid L(+)-glicerin-fosforic fosfat de 3a. Dehidrogenaza -glicero-fosfatului
glicerinaldehid
(insolubil) (plante, animale, bacterii)
b. Hidrogenaza fumaric (rspndit universal)
Acid succinic acid fumaric (reacie din ciclul
acidului citric)
c. Dehidrogenaza lactic (drojdie)
Acid L-lactic acid piruvic
d. Dehidrogenaza colinei (esuturi animale)
Colin betainaldehid

12

2. Transhidrogenaze aerobe
A. Grupa prostetic: flavin-adenin-dinucleotid
(FAD); atac direct substratul (flavoproteine)
a. Xantin-oxidaz (enzima lui Schardinger)
(lapte, esuturi animale)
b. D-aminoacid-oxidaze (esuturi animale)
c. L-aminoacid-oxidaze (esuturi animale)
B. Grupa prostetic FAD; accept hidrogen
numai de la DPNH sau de la TPNH
a. Diaforaza I
b. Diaforaza II (esuturi animale)
C. Grupa prostetic FMN; accept hidrogen de
la TPNH
Enzima galben veche (Warburg) (globule roii
ale sngelui)
3. Transelectronaze
A. Transelectronaze anaerobe
a. Reductaza citocromului c (n toate celulele
anaerobe)
b. Reductaza citocromului b (n toate celulele
anaerobe)

Reacii: 1) AH2 +FAD A + FADH2

2) FADH2 + O2 FAD +H2O2
Hipoxantin + FAD Xantin + FADH2
Xantin + FAD acid uric + FADH2
Aldehide + FAD acizi + FADH2
RCH(CO2H)NH2 + O2 FAD
RC(CO2H)=NH
+ H2O2
RC(CO2H)=NH + H2O RCOCO2H + NH3
DPNH + FAD DPN + FADH2
TPNH + FAD TPN + FADH2
TPNH + FMN TPN + FMNH2
Reduce albastrul-metilen (nu ns citocromul ei)
Reacie: R+ R+ R+ + R
FADH2 + 2Cit*Fe3+ FAD + 2Cit*Fe2++ 2H+

Catalizeaz reducerea citocromului b de ctre

sistemul dehidrogenazelor fr coenzim.
(Citocromul b redus este oxidat de citocromul c,
sub aciunea unei alte enzime; poate fi oxidat
ncet i de O2, fr o oxidaz)
B. Transelectronaze aerobe
Reacie:
Citocrom-oxidaza (oxidarea citocromului c) Cit. c. Fe2+ + Cit. hem. Fe3+ Cit. c. Fe3+ + Cit.
sau fermentul respirator rou al lui Warburg.(n hem. Fe2+
toate celulele aerobe)
1
2Cit. hem. Fe2+ + O2 2Cit. hem. Fe3+ + O22
(Oxideaz citocromul c. Citocrom-oxidaza
redus oxideaz direct O2
4. Oxidaze
a. Monofenol-oxidaze (tirosinaz) (ciuperci)
(grup prostetic: cupru)

b. Polifenol-oxidaze (ciuperci, cartofi) (grup

prostetic: cupru)
c. Oxidaz ascorbic (plante) (grup prostetic:
cupru)
d. Uricooxidaza (uricaza) (ficatul mamiferelor
cu exceptia primatelor; diptere; gasteropode)
(grup prostetic: zinc)
5. Peroxidaze i catalaze

Acid ascorbic acid dehidroascorbic

Acid uric alantoin (cu formare de H2O2
Enzime distrugtoare ale apei oxigenate

13

a. Peroxidaze (aproape n toate celulele vegetale)

b. Catalaze (n toate celulele animale i vegetale)

1. Carboliaze i corbosintetaze

1
O2
2

IV. Liaze i sintetaze

Rup, respectiv creeaz, o legtur ntre doi
atomi de carbon

A. Carboxilaze i decarboxilaze
Coenzim: cocarboxilaz (tiamin-pirofosfat)
a. Carboxilaza (drojdie, bacterii)
b. Oxidaza piruvic (esuturi animale)
(necesit, pe lng cocarboxilaz, coenzim A i
DPN)
c. Aminoacid-decarboxilaze (bacterii)
d. Decarboxilaza oxalo-succinic

H2O2 H2O +

CH3COCOOH CH3CHO + CO2

CH3COCOOH + H2O + CoA + DPN
CH3COCoA + DPNH (reacie din ciclul
acidului citric)
R-CH(NH2)COOH R-CH2NH2 + CO2
Exist enzime specifice pentru lisin, tirosin,
arginin, ornitin, acid glutamic etc.
Acid oxalilsuccinic acid -cetoglutaric
(reactie din ciclul acidului citric)
R-CHO + OHC-CH3 (-)R-CHOH-CO-CH3
(necesit tiamin-pirofosfat)

B. Carboligaze
Carboligaza acetaldehidei (drojdie)
C. Aldolaze
a. Aldoza (trioze-fosfat-liaz) (drojdie, esuturi 1,6-Difosfat de furanoz 2-fosfat de trioz
animale i vegetale)
(decondensarea aldolic din fermentaie i
glicoliz)
b. Citraz (bacterii)
Acid acetic + acid oxalilacetic acid citric
(reacie din ciclul acidului citric)
2. Hidrataze i dehidrataze
a. Fumaraz
Acid fumaric + H2O acid (-)-malic
(ciclul acidului citric)
b. Aconitaz
Acid citric acid aconitic acid izocitric
c. Enolaz (drojdie, multe esuturi)
Acid 2-fosfoglicerin acid 2-fosfo-enolpiruvic + H2O
3. Liaze i sintetaze ale legturii C-N
a. Aspartaz
Acid aspargic acid fumaric + NH3
V. Izomeraze i racemaze
D-glucopiranoz-6-fosfat D-fructofuranoz6-fosfat
b. Izomeraza fosfailor de trioze
D-glicerinaldehid-3-fosfat dihidroxiacetonfosfat
c. Fosfo-gliceromutaza (a,b i c; se gasesc n Acid 2-fosfogliceric acid 2-fosfogliceric
cele mai variate esuturi animale i vegetale)
(reacii n cursul fermentaiei i glicolizei)
d. Racemaz lactic (esuturi animale, bacterii)
Acid D-lactic acid L-lactic
e. Racemaza alaninei (bacterii)
L-Alanin D-Alanin
a. Oxo-izomeraza (epimeraza)

14