CURSUL 11

PROTEINE UTILIZATE ÎN INDUSTRIA ALIMENTARĂ

PENTRU PROPRIETĂŢILE LOR COLOIDALE
PROTEINE UTILIZATE ÎN INDUSTRIA ALIMENTARĂ

1. Proteine de origine vegetală

- PROTEINELE DIN GRÂU ŞI DIN FĂINA DE GRÂU

- DERIVATE PROTEICE DIN SOIA (făinuri, concentrate, izolate)

- DERIVATE PROTEICE DIN ALTE SEMINŢE

-din arahide, floarea soarelui, rapiţă, bumbac, mazăre.

Utilizări:
- panificaţie (îmbunătăţirea culorii, fermentare aluat, conservabilitate)
- industria laptelui (geluri produsele simulate);
- industria cărnii - geluri (produse din carne, semiconserve, se
îmbunătăţeşte capacitatea de feliere, liant pentru pasta de carne)
 PROTEINELE DIN FĂINĂ

Fara gluten (15%) Glutenice (85%)

nu participă la formarea aluatului participă la formarea aluatului

Albumine (60%); globuline

Masă moleculară mică Masă moleculară mare
(40%), peptide, aminoacizi; (25 000 - 100 000) (peste 100 000)
enzimele făinii; proteinele
solubile care formează
spumă; proteinele coagulabile Gliadină Glutenină

-elastice
-elasticitate redusa -extensibilitate redusă
-extensibilitate ridicata -solubile în acizi, baze
-se complexează cu lipide
2. Derivate proteice de origine animală

- gelatina, cazeina, cazeinaţii, albumina serică, coprecipitaţii.

Coprecipitaţii – se obţin din laptele degresat prin precipitarea simultană
a cazeinei şi a proteinelor serice (din zer)

UTILIZĂRI:
- industria lactate, creme, băuturi aromatizate, imitaţii, iaurt;
- prelucrarea cărnii (îmbogăţirea în proteine,agenţi de legare, gelifiere)
- patiserie şi a biscuiţi (capacitatea de reţinere a apei);
- în vinificatie - cleirea vinurilor, precipită su antreneaza particulele
grosiere din vin (taninurile) ATENTIE LA ALERGENI!

3. Hidrolizate proteice
Materii prime: cazeina, albuşul de ou, proteinele din soia, glutenul
din grâu, drojdia de panificaţie
Se obţin prin hidroliză acidă, bazică, enzimatică / combinată.
PROPRIETĂȚILE FIZICO-CHIMICE ale proteinelor rezidă din
caracterul lor coloidal

 proteinele globulare formează coloizi liofili, prin dispersia

acestora într-un mediu apos, având dimensiuni caracteristice
coloizilor, cuprinse între 10-9 – 10-6 m.
 Coloizii liofili interacționează puternic cu mediul lor de
dispersie, fiind foarte stabili din punct de vedere termodinamic,
putând fi destabilizați doar prin modificări drastice ale mediului
de dispersie; ca rezultat, se constată distrugerea stratului dublu
electric care înconjoară particulele coloidale, situație în care
interacțiunile van der Waals și cele hidrofobe devin
preponderente și are loc coalescența particulelor coloidale.
Teoria stabilității dispersiilor macromoleculare
- există o echilibrare între interacțiunea repulsivă dintre sarcinile
straturilor dublu-electrice ale particulelor vecine și interacțiunile
atractive dintre particule, care apar ca urmare a interacțiilor van der
Waals și hidrofobe
Stabilitatea coloizilor macromoleculari de tipul proteinelor, constă în
existența unei sarcini electrice globale pe suprafața particulelor, care
apare în momentul dispersării proteinelor globulare într-un mediu
apos, deoarece la suprafața lor, se găsesc expuse resturi ale
aminoacizilor polari ionizabili. Datorită acestei sarcini, ionii de semn
opus sau dipolii apei sunt atrași din mediul de dispersie. Astfel, se
disting două regiuni de sarcină:
• un strat destul de imobil de ioni care aderă strâns la suprafața
particulei coloidale, care include și dipolii apei;
• unitățile de sarcină din stratul imobil de ioni, care atrag o
atmosferă de ioni mobili din mediul de dispersie, încărcați cu
sarcini opuse.
 Forțe (de atracție) van der Waals

Forțe de respingere electrostatice între straturile

dublu-electrice a două proteine încărcate negativ

Proteinã încãrcatã negativ

+
+ +
+ + +
+ +
Rețeaua internă de sarcină și +
+ +
atmosfera exterioară, + +
+ +
formează stratul dublu-electric +
+
Dublul strat Mediu apos
electric de dispersie
 V V

0 s
0 s

Potențial de atracție Potențial de repulsie

Forțe van der Waals Forțe electrostatice
V Barierã
energeticã

0 s
Minim secundar
(floculare; s > 3nm)
Minim primar
(coagulare)

Compunerea potențialelor de atracție și repulsie (Vtotal)

Minimul primar de potențial apare atunci când este distrus stratul dublu
electric al particulelor care interacționează (Vrepulsie scade), iar acestea ajung
să se apropie la distanțe foarte mici și are loc unirea particulelor fazei
disperse (coalescența), proces denumit coagulare.
Minimul secundar apare atunci când în mediul de dispersie este adăugat un
agent floculant, care are capacitatea de a uni particulele fazei dispersate,
proces denumit floculare (limpezirea berii cu carrageeani)
Caracterul acido-bazic
Ca și amonoacizii, proteinele au caracter amfoteric și în funcție de
pH-ul mediului, pot fi: policationi, polianioni sau amfiioni

Fiind polielectroliți, proteinele pot migra în câmp electric, direcția de

migrare fiind determinată de sarcina netă a moleculei, care este
influențată de pH.
Pentru fiecare proteină există o valoare a pH-ului la care aceasta nu va
mai migra în câmp electric, numit punct izoelectric (pI), datorită faptului
că numărul sarcinilor pozitive este egal cu cel al sarcinilor negative, iar
sarcina netă este nulă (0). Ca urmare, la valori de pH ˂ pI, proteinele au
sarcini nete pozitive (+) și vor migra spre electrodul negativ (catod), iar la
valori ale pH ˃ pI, acestea vor avea sarcină netă negativă (-) și se vor
orienta spre electrodul pozitiv (anod). Punctul izoelectric (pI) al unei
anumite proteine este o constantă, depinzând foarte puțin de tăria ionică
a mediului
SOLUBILITATEA, HIDRATAREA ȘI CAPACITATEA DE UMFLARE

SOLUBILITATEA PROTEINELOR într-un mediu de dispersie apos, este

influențată de:
 distribuția resturilor de aminoacizi HIDROFILI ȘI HIDROFOBI, expuse la
suprafața proteinelor
 pH-ul și tăria ionică a mediului.

Dacă proteinele au expuse la suprafața lor un număr mare de grupări

 -HIDROFOBE, stratul dublu- electric = extrem de instabil, forţele de
repulsie = slabe şi la pH= pI apare agregarea proteinelor, (forţele de
atracţie dintre macromolecule sunt puternice).
 IONICE, stratul dublu-electric = gros, ecranând forţele de atracţie şi
proteinele precipită extrem de greu, chiar la un pH apropiat de pI.

Interacţiile dintre grupările polare ale resturilor de aminoacizi şi dipolii

apei, pernit formarea la suprafaţa proteinelor a unui strat de hidratare.
Apa formează un gradient de concentrație în jurul proteinelor, atingând
concentrația maximă la suprafața acestora, având capacitatea de a ecrana
forțele de atracție dintre proteine.
La tării ionice:
- mici, ionii din mediul de dispersie ajută la formarea stratului
dublu-electric al proteinelor, crescând distanța dintre particule şi
ajutându-le să treacă de minimul primar al energiei potențiale;
(”salting-in”). Rolul protector al stratului dublu-electric, este motivul
pentru care este important ca la purificarea prin dializă a coloidului,
să nu se îndepărteze toţi ionii.
- mari, apare fenomenul de ”salting-out” și are loc precipitarea
proteinelor; fenomenul apare urmare a faptului că ionii aflați în
concentrație mare, atrag în jurul lor moleculele de apă polarizabile,
deshidratează proteinele, ceea ce conduce la distrugerea dublului
strat electric, agregarea proteinelor și precipitarea acestora.
În prezența solvenților organici miscibili cu apa precum alcoolii
alifatici, de regulă, are loc precipitarea proteinelor; fenomenul
se produce datorită faptului că solventul organic induce
progresiv scăderea stratului de hidratare a proteinei,
formându-și propriul strat de hidratare. Scăderea stratului de
hidratare conduce la agregarea proteinelor, prin creșterea
forțelor de atracție.

Umflarea sau umectarea proteinelor insolubile,

are loc prin pătrunderea moleculelor de apă printre catenele
polipeptidice, conducând la creșterea volumului și la
modificarea unor proprietăți fizico-chimice
Presiunea osmotică
Membranele semipermeabile, care separă un compartiment ce
conține o dispersie proteică în mediu apos, de un alt mediu cu apă
distilată, nu permit macromoleculelor proteice să treacă prin porii
lor. Deoarece concentrația apei este diferită de o parte și cealaltă
pate a membranei, apa va trece prin membrană, până când
concentrația acesteia în cele două compartimente va fi aceeași.
Presiunea osmotică
= forța care se opune acestei curgeri osmotice
= depinde de numărul particulelor (ionilor sau a moleculelor) și
este independentă de natura solutului; acest fenomen, este folosit
pentru menținerea unui mediu celular adecvat. O soluție
hipertonică, care are presiunea osmotică mai mare decât a
conținutului celular, determină ieșrea apei din celulă și în
consecință, deshidratarea și micșorarea acesteia. O soluție
hipotonică, va induce intrarea apei în celulă, ceea ce în final,
produce spargerea celulei. Soluțiile izotonice prezintă aceeași
presiune osmotică pe ambele părți ale membranei.
CAPACITATEA DE A FORMA GELURI
Gelurile = sisteme disperse formate din cel puțin două componente, unul dintre
acestea formând rețele coezive tridimensionale, caracterizate de lipsa fluidității și
de deformare elastică.
Proteinele, în funcție de conformația lor, pot forma două tipuri de gel:
 gel polimeric formator de rețele;
 gel sub forma dispersiilor agregate.
Gelurile de tip polimeric formatoare de rețele:
- gelul format prin denaturarea termică a colagenului, adică, cel obținut prin
tranziția colagenului la gelatină.
-formează geluri a concentrații mici de polimer (cca. 1%),
-gelul este transparent și posedă o textură fină.
Formarea gelului poate fi datorată unui anumit pH, prin adăugarea unor anumiți
ioni, sau prin încălzire/răcire. Aceste geluri se formează prin ruperea unor punți
de hidrogen care stabilizau conformația nativă, sub acțiunea unor factori factori
fizici (căldura) sau chimici (pH, ioni) și reformarea altor legături de hidrogen
intermoleculare, care stabilizează rețeaua tridimensională. Astfel, majoritatea
acestor geluri sunt termo-reversibile, formându-se la răcirea dispersiei și se
topesc atunci când sunt încălzite peste temperatura de topire (Tm). Temperaturile
înalte favorizează desfacerea legăturilor de hidrogen. Răcirea favorizează
reformarea legăturilor de hidrogen inițiale sau a altora noi.
PROTEINELE GLOBULARE, prin încălzire și denaturare, conduc la formarea
unor geluri de tipul dispersiilor agregate.
Deplierea totală sau parțială a proteinelor globulare prin tratament termic,
permite catenelor polipeptidice să stabilească interacții intermoleculare și
să se agrege în rețele liniare mai mult sau mai puțin ordonate, în care
alternează structuri ordonate, cu fragmente de tip ”random coil”. Pentru ca
aceste geluri să se formeze, este necesară o concentrație mai mare de
proteine (cca. 5-10%) și trebuie ca rata deplierii ˃ decât rata agregării.

Aceste geluri sunt termoplastice (termo-ireversibile) și nu se topesc prin

încălzire, dar pot deveni mai fine și se pot contracta; în plus față de
interacțiile hidrofobe, între lanțurile polipeptidice depliate ale proteinelor,
se pot forma punți disulfurice care stabilizează gelul, sau pot avea loc
interacții ionice intermoleculare, precum este cazul amestecurilor de
proteine cu pI diferite (ex. albușul de ou).
CAPACITATEA DE FORMARE ȘI STABILIZARE A SPUMEI
e diferită de la o proteină la alta, funcție de structura lor.
- albumina serică spumează foarte ușor
- ovalbumina spumează greu.
Amestecurile de proteine, cele din albușul de ou, pot fi foarte bine
prelucrate, deoarece ovomucina stabilizează spuma, iar ovalbumina
și conalbumina permit fixarea ei prin coagulare termică.

Spuma = o dispersie de gaz în lichid, iar proteinele o pot stabiliza prin

formarea unor filme flexibile și coezive, în jurul bulelor de gaz. În
timpul impactului, proteinele sunt adsorbite la interfața dintre bulele
de gaz și lichid prin suprafața hidrofobă, proces care este urmat de o
dezorganizare parțială a conformației proteinelor, denumită
”denaturare de suprafață”; adsorbția proteinelor la suprafața bulelor
de gaz este urmată de scăderea tensiunii superficiale, facilitând
formarea altor bule de gaz. Proteinele parțial dezorganizate adsorbite
la suprafața bulelor de gaz agregă, formând filme stabilizante la
suprafața bulelor.
 O proteină este capabilă să formeze spumă DACĂ
- difuzează ușor la interfața dintre gaz și lichid
- este ușor denaturată.

Capacitatea de spumare depinde de

- masa moleculară,
- hidrofobicitatea catenei polipeptidice
- stabilitatea conformației.

Spuma colapsează prin formarea unor bule de dimensiuni mari,

ca urmare a unirii celor mici, proces denumit
”disproporționare”; filmele proteice inhibă acest proces și din
această cauză, stabilitatea spumei depinde de flexibilitatea
filmului protector și de permeabilitatea acestuia la gaze.
Conditii pentru ca o proteină să aibă o capacitate de formare și
stabilizare spuma:
- masă moleculară mică
- suprafață hidrofobă,
- solubilitate bună în mediul de dispersie
- o sarcină netă mică la pH-ul mediului de dispersie
- să denatureze ușor.
Spuma este distrusă de lipide și de solvenți organici precum
alcoolii, datorită hidrofobicității lor, având capacitatea de a
îndepărta proteinele de la suprafața bulelor de gaz dispar
filmele protectoare stabile. Astfel, urmele de gălbenuș
împiedică spumarea albușului de ou, datorită concentrației
mari de lipide și a asocierii proteinelor cu lecitinele.
Capacitatea emulsionantă

Emulsiile = coloizi liofobi, care au o slabă interacție cu mediul de

dispersie, fiind instabile termodinamic; acestea se obțin prin
agitarea a două lichide nemiscibile (soluții apoase și ulei).
Pentru stabilizare, este necesară adăugarea unui emulgator care
să formeze un film protector în jurul coloidului liofob și scadă
tensiunea superficială.

Proteinele, datorită naturii amfipatice, pot stabiliza dispersiile

de lipide în apă; laptele este un exemplu natural de emulsie.
Pentru ca o proteină să aibă proprietățile unui emulgator, pentru o
dispersie de tipul ulei în apă (U/A), trebuie să aibă:
• masă moleculară relativ mică,
• o compoziție în aminoacizi echilibrată, privind resturile polare
ionizabile de aminoacizi, resturile neionizabile și nepolare,
• o solubilitate bună în apă,
• o suprafață destul de hidrofobă
• o conformație relativ stabilă.

Cel mai edificator exemplu de sistem dispers COLOIDAL tip

EMULSIE este LAPTELE, iar ca proteină care îndeplinește condițiile
de a fi un emulgator ideal este β-cazeina.