Hemoglobina, structura, cantitatea și compușii acesteia

Hemoglobina este componenta principală a eritrocitelor.

Hemoglobina (Hb) este un pigment respirator din grupul cromoproteinelor.
Reprezintă -95% din partea solidă totală a eritrocitelor. Hb este o proteină complexă formată dintr-o
proteină - globină și un grup protetic - temă. Molecula de Hb conține o globină și 4 subiecte. Hem ocupă 4%
din totalul Hb. Hemul este un compus complex al protoporfirinei IX cu jeleu. Este nevoie de 8 molecule de
glicină pentru a forma o moleculă temă. Hemul este extrem de instabil și se transformă ușor în hematină cu
oxidarea Fe 2+ la Fe3* și adăugarea acestuia din urmă OH*; se transformă și în hemină, care în loc de OH
„conține SH.

În ontogenie, o persoană produce mai multe tipuri de lanțuri de globine, care, în diferite combinații,
determină tipul de hemoglobină. V uman cu genomul normal al genei hemoglobinei a găsit 4 tipuri de
lanțuri polipeptidice globinei: a, (3, y și 6, care diferă ca compoziție și uneori prin numărul de aminoacizi,
lanțul a este format din 141, în timp ce P, Y și 6- lanțuri - din 146 de resturi de aminoacizi Analiza
structurală cu raze X a arătat că în hemoglobină lanțurile a- și p sunt pliate în segmente elicoidale de diferite
lungimi: există 7 elice în lanțuri a, 8 în lanțuri p. Sinteza globulinei lanțurile se află sub controlul
genelor.Globina este un tetramer, deoarece constă din 4 lanțuri polipeptidice - domenii.P££k, hemoglobina
globina la adulți (HbA) include 2 lanțuri alfa și 2 beta?}

Hemoglobina oamenilor și diferitelor animale are o structură diferită: hemul este același la toate animalele,
iar globina diferă în structura sa.

În mușchii scheletici și în miocard, există un analog al hemoglobinei - mioglobina, în care globina are o
greutate moleculară mai mică. Fiziologic

Scopul mioglobinei este de a stoca O2 pentru a proteja mușchii de lipsa de oxigen.

În unele boli, în sânge apar forme patologice de hemoglobină: HbS, HbC, HbM etc. Astfel, în patologia
ereditară, de exemplu, anemia falciformă, unul sau mai mulți aminoacizi sunt înlocuiți sau absenți în
molecula globinei. O astfel de hemoglobină este desemnată - HbS. Cu această patologie, forma globulelor
roșii se schimbă și ea - arată ca o seceră.

Conținutul de hemoglobină în 1 litru de sânge la bărbați este de 133-167, iar la femei - 117-147 g/l.

În mod normal, hemoglobina din sânge este conținută în principal sub formă de oxihemoglobină, un compus
al Hb cu O2, care dă culoarea stacojie strălucitoare a sângelui arterial.) Oxigenarea sângelui nu este
niciodată completă și aproximativ 4% din hemoglobină rămâne într-o formă neoxidată, care este hipoxia
fiziologică.

Oxihemoglobina care a donat O2 se numește redusă, sau redusă, sau deoxihemoglobină.

Sângele conține un compus de Hb cu CO2 - carbohemoglobina, care transportă CO2 din țesuturi la plămâni.

Compușii de hemoglobină enumerați sunt fiziologici, deoarece sunt conținuti în sângele unei persoane
sănătoase.

Împreună cu hemoglobina fiziologică formează și compuși patologici. Acestea includ: carboxihemoglobina

și methemoglobina.

Carboxihemoglobina este un compus al Hb cu monoxid de carbon (CO). Afinitatea Hb pentru CO este mult
mai mare decât pentru O2. Prin urmare, în prezența Chiar și a unei cantități mici de CO în aerul ambiant,
acesta intră în combinație cu Hb (direct cu atomul de Fe2+ din subiect). Ca urmare, Hb își pierde capacitatea
de a atașa O2. În același timp, se dezvoltă hipoxemia (lipsa de O2 în sânge) și hipoxia (lipsa de O2 în
țesuturi). Cu toate acestea, atunci când O2 pur este inhalat, rata de descompunere a carboxihemoglobinei
crește brusc, ceea ce este luat în considerare în practică pentru tratamentul intoxicației cu CO.

Methemoglobina este un compus puternic al Hb cu O2. Se formează în timpul otrăvirii cu agenți oxidanți
puternici (ferocianur, sare berthollet, peroxid de hidrogen, sare roșie din sânge etc.). În methemoglobină,
fierul își schimbă sarcina, din Fe2 + devine Fe3 +, pierzând capacitatea de a da O2 țesuturilor. În acest caz,
hipoxemie nu este observată, deși hipoxia se dezvoltă.

De importanță practică este legătura Hb cu acidul clorhidric - acidul clorhidric hemin. Acest compus este
maro. Formarea sa este baza pentru determinarea cantității de hemoglobină prin metoda Saly.

Conținutul de Hb în eritrocite este judecat după indicele de culoare (CPI) sau indicele farb (Fi, de la farb -
culoare, indice - indicator) - aceasta este valoarea relativă a saturației eritrocitelor cu hemoglobină. În mod
normal, CPU variază între 0,75 - 1,0 și foarte rar poate ajunge la 1,1. Eritrocite cu ciroză =

0,75 -1,1 se numesc normocrome, cu un CP mai mic de 0,7 - hipocromic, iar cu un CP mai mare de 1,1 -
hipercromic.
TIPURI DE HEMOGLOBINA
Recent, se credea că hemoglobina adultă este o singură conexiune. Era cunoscut doar că în viața embrionară
există un tip aparte hemoglobina, numită HbF, este de 155 de ori mai rezistentă la n/12 alcali de sodiu decât
hemoglobina normală.
Ultimul timp, datorită muncii lui Pauling și colaboratorilor săi etc.,
s-a dovedit că hemoglobina unui adult și cu
normal, iar în condiții patologice nu reprezintă
este un compus chimic omogen. Au fost multe deschise
tipuri normale și patologice de hemoglobină, care
a prezentat într-o lumină nouă schimbul de hemoglobină și a indicat modalități pentru
studii ale patogenezei unor anemii. A fost stabilit
că în unele boli există tipuri speciale
hemoglobina caracteristică acestei anemii. Tipuri de hemoglobină
sunt de mare importanță nu numai pentru diagnostic, ci și se intercalează
întrebarea patogenezei anemiei dintr-o zonă pur morfologică la
biochimic. Anemia cauzată de apariția patologică
tip de hemoglobină se numesc hemoglobinopatii sau
hemoglobinoze.
S-a dovedit că o persoană are trei tipuri principale
hemoglobina normală: U embrionară, fetală - F și
hemoglobina adultului - A. HbU (numit după inițiala
litera cuvântului uter) apare la embrion între 7 și 12
săptămâni de viață, apoi dispare și apare fetal
hemoglobina, care după a treia lună este principala
hemoglobina fetală. Aceasta este urmată de o treaptă
hemoglobina adultă normală, numită Hb A,
prin litera inițială a cuvântului englez „adult”. Cantitate
hemoglobina fetală scade treptat, astfel încât în
la nastere 80% din hemoglobina este Hb A si
doar 20% - HbF. După naștere, hemoglobina fetală
continuă să scadă și până la vârsta de 2-3 ani este de doar 1-2%
(fig.15). Aceeași cantitate de hemoglobină fetală în adult.
Cantitatea de HbF care depășește 2% este considerată patologică pentru un adult și pentru copiii mai mari de
3 anin ani.
Pe lângă tipurile normale de hemoglobină în prezent
se cunosc peste 50 de variante patologice. Ei mai întâi
au fost numite cu litere latine. Litera B în denumirile de tip
hemoglobina este absentă, tk. a desemnat inițial Hb S.
Curând a devenit clar că literele alfabetului nu erau suficiente pentru
denumiri ale tuturor tipurilor patologice de hemoglobină. De aceea
a început să folosească pentru aceasta numele de pacienți, spitale,
laboratoare, denumiri de locuri și raioane. Cel mai convenabil este
nomenclatura după formula structurală (vezi mai jos).
Atât tipurile normale, cât și cele patologice de hemoglobină
diferă nu în structura inelului protoporfirinei, ci
construcția globinei. Diferența poate fi schimbarea
perechi întregi de lanțuri polipeptidice într-o moleculă de hemoglobină sau
menținând aceleași lanțuri polipeptidice, sunt înlocuite cu
un aminoacid într-o locație specifică din structura primară
o alta.
Prima posibilitate apare în hemoglobinele H, F, Barts,
A2 și U. În locul structurii normale a hemoglobinei A -
alfa-alfa/beta-beta, respectiv alfa2/beta2,
hemoglobina H are o structură beta-beta-beta-beta,
respectiv beta4, ceea ce înseamnă că pe ambele
lanțurile de polipeptide alfa sunt înlocuite cu două noi
lanțuri beta polipeptidice. În hemoglobinele F, Barts și A2
apar două lanțuri noi, denumite gamma și delta și
hemoglobina U este un lanț nou, denumit upsilon.
Structura HbF alfa-alfa/gamma-gamma, respectiv alfa2/gamma2,
structura hemoglobinei Barts gamma-gamma-gamma-gamma, resp.
gamma4, structura HbA2 alfa-alfa/delta-delta,
respectiv alfa2 / gamma2, structura hemoglobinei U -
alfa-alfa/upsilon-upsilon, respectiv alfa2/upsilon2.
Hemoglobine patologice, care constau din patru lanțurile polipeptidice identice se numesc tetrameri.
Tetramerii alfa4 și delta4 nu au fost încă observați in vivo.
A doua posibilitate apare la majoritatea tipurilor. hemoglobină. Deci, de exemplu, singura diferență dintre
HbS și HbA este că pe locul 6 în lanţul beta-polipeptidic în loc de glutamina este valina, singura diferență
între HbI și HbA pe locul 16 în lanțul polipeptidic alfa lizina este înlocuită cu acid aspartic. Pe fig. 16 dan
rad alte exemple similare.
Când anomalia este o substituție de aminoacizi în lanțul polipeptidic alfa, atunci vorbesc despre o anomalie
alfa când constă dintr-un lanț beta-polipeptidic - aproximativ o anomalie a lanțului beta, când se află în
lanțul gamma-polipeptidic - despre anomalia lanțului gamma (variante patologice ale HbF) si cand in lantul
delta – o anomalii ale lanțului delta (variante patologice ale HbA2).
Când se studiază tipurile de hemoglobină este de mare importanță
întrebare despre structura globinelor. Pe de o parte, structura
este cel mai sigur mod de a diferenția individul tipuri de hemoglobină unul din celălalt, pe de altă parte, este
creat posibilitatea de a elabora o nomenclatură strict ştiinţifică acesta din urmă.
1 Биосинтез гемоглобина

2 Катаболизм гемоглобина в тканях