Universitatea de Medicina i Farmacie Nicolae

Testemianu
Catedra de Biologie Molecular i Genetic Uman

Proiect la Biologie Molecular

Tema:

Proteina de transportHemoglobina
A realizat: Tarpan
Iurie Gr.1112

Profesor: Liliana
Badan

Obiective:
Istorie
Tipuri
Structura
Funcii
Rol medical
Bibliografie

Istorie
Proteinele au fost denumite aa de ctre Mulder, n anul

1838. Aceast denumire provine din limba greac i

nseamna fi pe primul loc. Dr.Liebig, un faimos
chimist german din secolul al IX-lea, a crezut c, deoarece
muchii sunt alctuii n general din proteine, acestea
trebuie sa fie hrana muchilor.n 1913, chimistul
german, Dr. Richard Willstatter a descoperit funciile
clorofilei.Tot el a fcut primele observaii i menionri
privind asemnarea moleculei de clorofil cu cea a
hemoglobine,pigmentul rou din organismul uman.

Istorie
n 1930, Dr.Hans Fisher primete premiul Nobel pentru

descoperirea structurii chimice a hemoglobinei, surprins

fiind s constate c aceasta este asemnatoare cu a
clorofilei. Hemoglobina, pigmentul care confer culoare
roie celulelor roii din snge este alctuit din hem i
globin. n acelai fel clorofila este pigmentul care
confer culoarea verde plantelor. Separnd hemul de
molecula de protein de care este ata at, rezult c singura
diferen dintre aceasta si clorofila este un singur atom de
fier din centrul acesteia, in loc de un atom de magneziu
cum este in molecula de clorofil.

Hemoglobina VS Clorofila

Tipuri de Hemoglobin
1.La embrion:
Gower 1 (22)
Gower 2 (22)
Hemoglobina Portland(22)

2. La fetus
Hemoglobina F (22)

3.La adult
Hemoglobina A

(22) -Tipul cel mai des ntlnit.

Hemoglobina A2 (22) - Lanturile se sintetizeaz din al III-lea semstru de sarcina i la alutl i reprezinta
aproximativ 2,5%.
Hemoglobina F (22) - La adulti hemoglobina F este restrns la o popula ie limitat de hematii numite celule
F.
Hemoglobina S - Tipul de hemoglobina ntlnit la hematii n form de secer ( anemia falciform)

Structur
Structura hemoglobinei
Hemoglobina este o (cromoproteid)pigmentul respirator
(pigmentul rou), fiind prezent n eritrocite, unde are rol
n transportul oxigenului[O2] (oxihemoglobin), i a
dioxidului de carbon [CO2] (carbohemoglobin).
Constituit dintr-o component proteinc, numita Globin i
o component prostetic, colorat, Hemul, un nucleu
porfirinic cu 11 duble legturi conjugate.

Hb-cromoproteina din partea proteinc-Globina, i partea

neproteic- Hemul.
Hemult-reprezint un ciclu porfirinic ce conine fier cu gradul de
oxidare (II). Fierul st n planul porfirinic nconjurat de 4 atomi
de azot la ciclurile pirolice si 2 atomi de azot la ciclurile
imidazolice a histidinei distale i proximale.

Molecula Hemoglobinei este un ansamblu alctuit din 4

subuniti proteice, formate dintr-un lan proteic strns
asociat cu grupul hemic. Fiecare lan proteic adopt o
conformaie de alfa helix identic cu globina din alte
proteine.(ex. Mioglobina)

Reprezentarea unei molecule de hemoglobina A, care are 4 subunitati. Exista 2 lanturi

polipeptidice si 2 fiecare continand un hem reprezentat printr-un disc (dupa W.F. Ganong - 1996).

Gena HBA1 i HBA2 sunt localizate n braul scurt al

cromozomului 16, n poziia 13.3.

Funciile
1. Funcia respiratorie a sngelui
2.Schimbul de gaze
(rolul de a transporta oxigenul de la plamni la esuturi,
pe calea sngelui arterial, i carbon dinspre esuturi spre
plmni, pe calea sngelui venos, pentru a fi eliminat prin
aerul expirat.)

Cauzele creterii hemoglobinei

Se observ o cretere a hemoglobinei atunci cnd exist o
producie crescut de celule roii, pentru a compensa cantitatea
redus de oxigen din sngecerut de ctre esuturi.
Oamenii care locuiesc la altitudini mari au, de asemenea,
hemoglobina crescut, deoarece cu ct altitudinea este mai
mare cu att cantitatea de oxigen n aer este mai mica,ceea ce
duce la creterea produciei de celule sanguine.
Anumite narcotice pot stimula producerea de celule roii din
snge.
Fumatul scade nivelul de oxigen n plamni, astfel nct pentru a
echilibra deficitul, organismul ridica nivelul de hemoglobina.
Cancerul de rinichi i ficat pot cauza creterea hemoglobinei.

Degradarea Hemoglobinei
Atunci cnd are loc moartea hematiilor, membrana lor se rupe,
hemoglobina este hidrolizat, iar Fe este recuperat.
Ciclul porfirinic se desface iar fragmentele sunt metabolizate de
ficat.
n urma procesului rezult o molecul de CO pentru fiacare
molecul de hemoglobin metabolizat.
Procesul este unul natural i reprezint o surs de CO pentru
corpul uman, monoxid care se elimin prin aerul expirat.
Produsul de metabolizare final este Bilirubina, un pigment de
culoare galben a crui nivel semnific distrugerea hematiilor.

Careniale
(lipsa de
fier)
Hemoragice
(sngerri acute)
Valori inferioare apar
n anemii.

Hemolitice
(distrugerea
eritrocitelor)

Din
insufiecien
renal
Din leucemie

Curioziti
ntr-o globul roie sunt cca 350 milioane de molecule de
hemoglobin, fiecare transportnd cte 4 olecule de oxigen.
Valorile normale sunt in funcie de vrst, ras, sex i zon
geografic.
O molecul de hemoglobin poate transporta 4 molecule de
oxigen.Un gram de hemoglobin poate transporta 1,34 ml
de oxigen, iar 100 ml de snge conine aproximativ 15 g
de hemoglobina.Astfel 100 ml de snge conine
aproximativ 20,1 ml de oxigen.
Fierul reprezinta 0,34% din totalul hemoglobinei.

Bibliogragie
http://www.bioterapi.ro
http://www.genecards.org
http://www.wikipedia.ro
http://www.news-medical.net
http://www.phosphosite.org
http://www.bimogeum.ucoz.com

Sfrit
Multumesc de
atenia
acordat!!!