UNIVERSITATEA DE VEST VASILE GOLDIS ARAD

FACULTATEA DE STIINTE ALE EDUCATIEI,

PSIHOLOGIE, EDUCATIE FIZICA SI SPORT
SPECIALIZAREA: SPORT SI PERFORMANTA MOTRICA

PROTEINE
-REFERAT-

Arad
2012
 Biochimia este definită ca fiind ştiinţa ce se ocupă cu studiul structurii chimice a
organismelor vii, totalitatea reacţiilor şi transformărilor care au loc în celula vie, reglarea acestora şi
interdependenţa permanentă cu mediul înconjurător.
Proteinele sunt substanţe macromoleculare prezente în celulele tuturor organismelor vii unde
reprezintă peste 50% din masa uscată a acestora. Proteinele îndeplinesc în organismele vii mai multe
funcţii biochimice absolut indispensabile tuturor proceselor metabolice şi fiziologice.
a) Rolul plastic este jucat de proteinele structurale ce reprezintă constituenţi principali ai
membranei celulare, citoplasmei, organitelor subcelulare, umorilor şi fluidelor tuturor organismelor
vii.
b) Rolul energetic este asigurat prin faptul că în urma degradării lor catabolice se eliberează o
mare cantitate de energie ce se înmagazinează în legăturile macroergice ale moleculelor de ATP,
energie ce va fi utilizată în diferite procese vitale (efort fizic şi intelectual, procese de biosinteză etc.).
c) Rolul reglator este îndeplinit de o serie de hormoni cu structură polipeptidică (hormonii
reglatori ai hipotalamusului, ai hipofizei, hormonii pancreasului, hormonii paratiroidieni, ai timusului
şi cei gastrointestinali).
d) Rolul de apărare este îndeplinit de proteinele specifice din clasa imunoglobulinelor
(anticorpi) care prezintă proprietăţi speciale de a interacţiona cu proteinele străine (antigene) în
procesul complex de apărare a organismului faţă de agenţii patogeni din mediul extern.
e) Rolul de transport al proteinelor se referă atât la transportul activ prin membranele
biologice care se efectuează cu consum energetic, contra gradientului de concentraţie al metabolitului
transportat, cât şi la transportul specific al unor metaboliţi sau elemente absolut necesare vieţii. În
acest din urmă caz, un exemplu concludent îl reprezintă hemoglobina al cărui rol biologic constă în
transportul oxigenului de la plămâni la nivelul tuturor organelor şi ţesuturilor şi a dioxidului de
carbon pe calea inversă.
f) Rol în contracţia musculară. Procesul contracţiei musculare, care stă la baza efortului
fizic, este un proces fiziologic şi biochimic complex realizat prin consum energetic (când se
utilizează energia înmagazinată în legăturile macroergice ale moleculelor de ATP) de către o serie de
proteine specifice – actina şi miozina – ce formează un complex proteic cuaternar cunoscut sub
numele de complexul acto-miozinic.
g) Rolul catalitic este îndeplinit de către enzime care sunt, fără excepţie, substanţe proteice.
În afara funcţiilor enumerate mai sus, proteinele reprezintă instrumentul molecular al expresiei
informaţiei genetice conţinute în acidul deoxiribonucleic din cromozomi. De aceea, proteinele sunt
componente structurale şi funcţionale intim legate de procesele vieţii, procese ce nu pot şi concepute
în lipsa substanţelor proteice.
 Clasificarea proteinelor
În funcţie de structura loc chimică, de rolul pe care îl îndeplinesc în organismele vii şi de
proprietăţile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate în mai multe moduri.
Delimitarea netă între proteine şi polipeptide este foarte dificilă deoarece există proteine
alcătuite numai din catene polipeptidice (aşa-numitele proteine simple sau holoproteine). Majoritatea
autorilor delimitează aceste două clase de biomolecule după masa lor moleculară considerând că
polipeptidele au o masă moleculară de până la 10.000 Da, iar proteinele au masa moleculară
superioară acestei valori. În funcţie de forma moleculelor, proteinele sunt de două tipuri:
– proteine fibrilare care au molecula filiformă şi sunt, în general, insolubile în apă. Din
această grupă fac parte de exemplu fibroina, keratinele, colagenul etc.
– proteine globulare a căror moleculă are formă sferică sau elipsoidală şi sunt uşor solubile în
apă. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate enzimele, globulinele serice şi alte.
În funcţie de rolul biologic principal pe care îl îndeplinesc, proteinele se împarte în 6 clase
astfel:
– Proteine structurale. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joacă rol plastic, adică acele
proteine ce intră în structura membranelor biologice, a ţesuturilor şi organelor. Proteinele structurale
cele mai bine studiate sunt: colagenul întâlnit în ţesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase
etc., elastina ce intră în structura ţesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina din mătasea
produsă de Bombix mori, sclerotina întâlnită în exoscheletul insectelor, keratina ce se găseşte în
cantităţi mari în dermă, păr, pene etc., proteinele membranare ce intră în structura tuturor
membranelor biologice şi altele.
– Proteinele de rezervă au rolul principal de a constitui principala rezervă de aminoacizi a
organismelor vii. Din această grupă fac parte cazeina care este componenta proteică majoră a
laptelui, gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezintă principala proteină de rezervă din
boabele de porumb, ovalbumina şi lactalbumina din ouă şi respectiv din lapte, feritina care
facilitează acumularea ionilor de fier în splină şi altele.
– Proteinele contractile au un rol important pentru mişcarea organismelor vii fiind implicate
în contracţia muşchilor, cililor, flagelilor etc. Cele mai bine studiate proteine contractile sunt actina
şi miozina implicate în contracţia miofibrilelor şi dineina care asigură mişcarea cililor şi flagelilor la
nevertebrate.
– Proteinele de transport sunt proteine cu o structură deseori complexă ce îndeplinesc un
important rol în transportul diferiţilor metaboliţi în organism. Cele mai bine studiate proteine de
transport sunt hemoglobina care asigură transportul oxigenului şi dioxidului de carbon, mioglobina
cu rol în transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice care realizează transportul
acizilor graşi în circulaţia sanguină, -lipoproteinele serice care asigură transportul lipidelor în sânge
etc. Tot din această categorie fac parte şi transportorii membranari care realizează transportul
activ, contra gradientului de concentraţie, al diferiţilor metaboliţi prin membranele biologice.
– Proteinele cu rol catalitic şi hormonal reprezintă o grupă extrem de importantă de proteine
funcţionale. Din această grupă fac parte enzimele (care sunt toate, fără nici o excepţie, proteine),
precum şi unii hormoni (hormonii reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei pancreatici,
hormonii paratiroidieni, hormonii timusului etc.).
– Proteine cu rol de protecţie. Acestea sunt proteine implicate în diferite procese fiziologice
de protecţie şi apărare a organismului faţă de anumiţi factori externi. Cele mai bine studiate sunt
trombina (o proteină ce participă la procesul coagulării sanguine), fibrinogenul (care este
precursorul fibrinei, proteină implicată, de asemenea, în procesul coagulării sanguine),
imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile să formeze complecşi anticorp – antigen cu
proteinele străine organismului respectiv şi altele.
În funcţie de structura lor chimică, proteinele se împart în două mari grupe: proteine simple şi
proteine complexe.
– Proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale căror molecule sunt formate
numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul că prin hidroliză completă,
holoproteinele pun în libertate numai aminoacizi. Din această grupă fac parte o serie de proteine ce
îndeplinesc importante funcţii biochimice şi fiziologice: α, β şi γ-globulinele serice, anticorpii,
histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina, keratinele etc.
– Proteinele complexe (numite şi conjugate, sau heteroproteine) conţin în molecula lor, pe
lângă componenta proteică şi o componentă de altă natură numită grupare prostetică. La rândul lor,
heteroproteinele se împart în mai multe grupe în funcţie de natura chimică a grupărilor prostetice.
– Cromoproteinele conţin în molecula lor o grupare prostetică de natură protoporfirinică. Din
această categorie fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc importante funcţii biochimice şi
fiziologice: hemoglobina, mioglobina, citocromii, catalaza, peroxidaza etc.
– Lipoproteinele conţin în molecula lor grupări prostetice de natură lipidică. Din această
grupă fac parte de exemplu lipoproteinele serice.
– Fosfoproteinele. Grupările prostetice ale hetero-proteinelor din această grupă sunt
reprezentate de resturi de serină esterificate cu acid fosforic. Cele mai cunoscute fosfoproteine sunt
cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina şi altele.
– Glicoproteinele conţin grupări prostetice de natură glucidică (galactoza, manoza, unele
hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa glicoproteinelor sunt bine studiate γ-
globulinele, orosomucoidul plasmatic, ovalbumina, glucoproteinele serice ce determină grupele
sanguine şi altele.
– Metaloproteinele conţin unii ioni metalici (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+) în calitate de grupare
prostetică. Din această grupă fac parte de exemplu alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina,
conalbumina, ceruloplasmina şi altele. Trebuie menţionat faptul că la metaloproteine, ionul metalic
este legat direct de catenele polipeptidice ale componentei proteice şi nu este inclus într-o altă
structură (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).
– Flavoproteinele conţin un flavinnucleotid în calitate de grupare prostetică. Din această
grupă fac parte flavoenzimele FMN- şi FAD-dependente (succinat-dehidrogenaza, aminoacid-
oxidazele etc.).
– Nucleoproteinele sunt poate cele mai importante proteine complexe datorită faptului că
gruparea lor prostetică este reprezentată de un acid nucleic. În funcţie de natura acidului nucleic ce
joacă rol de grupare prostetică ele se împarte în ribonucleoproteine (nucleoproteine ce conţin ARN)
şi deoxiribonucleoproteine (ce conţin ADN în calitate de grupare prostetică).
În moleculele proteinelor, resturile de aminoacizi sunt unite prin legături peptidice ca şi în
cazul peptidelor:
O O
II II
H2N – CH – C – N – CH – C – .......... – N – CH – COOH
I I I I I
R1 H R2 H Rn

Datorită efectelor electronice, şi în cazul proteinelor legătura peptidică prezintă un caracter

parţial de legătură dublă, împiedicând rotirea liberă a substituenţilor.
Structura proteinelor
Elucidarea structurii proteinelor a reprezentat şi continuă să reprezinte una din problemele
principale ale biochimiei aplicate. Fiecare proteină nativă reprezintă un edificiu tridimensional
complex a cărui conformaţie depinde de dispoziţia spaţială a catenelor polipeptidice din care este
formată. Orientarea în spaţiu a catenelor polipeptidice componente poartă denumirea de conformaţie.
Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezintă o structură chimică mult mai complexă de
care depind în mod direct funcţiile lor biologice şi care se caracterizează prin existenţa a patru nivele
de organizare numite structură primară, secundară, terţiară şi respectiv cuaternară.
1. Structura primară a proteinelor este dată de numărul, natura şi succesiunea resturilor de
aminoacizi în catenele polipeptidice ce intră în structura acestora.
În structura primară, resturile de aminoacizi sunt unite prin legături peptidice identice cu cele
întâlnite în structura peptidelor:
legãturã peptidicã

........–NH–CH–CO–NH–CH–CO– .......
I I
R R'

Studiul peptidelor sintetice cu ajutorul metodei difracţiei de raze X prin cristale pure a permis
determinarea distanţelor interatomice într-o catenă polipeptidică, precum şi a unghiurilor dintre
atomii componenţi. Aceste determinări au demonstrat existenţa unei perioade de identitate de 7,2Å
pentru fiecare două resturi de aminoacizi. Totodată s-a observat că distanţa interatomică C – N este
mai mică, iar distanţa C = O este mai mare decât cele normal întâlnite în alţi compuşi (fig. I.1.).

R C 110°
121°
1,53 
1,23 
117° C O
120° 1,32 
122°
H N 120° H
120° 1,47 

110° C R'

Fig. I.1. Reprezentarea schematică a distanţelor interatomice şi unghiurilor de valenţă în

catenele polipeptidice

Aceste rezultate indică prezenţa unei stări de rezonanţă a legăturii peptidice între două forme
limită din care cauză, legătura peptidică C – N nu este simplă ci parţial dublă, fiind astfel împiedicată
rotaţia liberă a substituenţilor. Acest caracter de legătură parţial dublă are o importanţă deosebită
pentru structurile de ordin superior ale proteinelor.
La nivelul legăturilor peptidice se întâlneşte izomeria de tip trans, iar rotaţia liberă este
permisă numai la nivelul celorlalte legături covalente. Orientarea spaţială a catenelor polipeptidice
este datorată, în principal, acestor rotaţii libere în jurul legăturilor menţionate:
- R'
 I
H O
••
+ C
+ •• I
 •••
••

C• • • N H C N H
- •• I I
••
 •• H
O C
I
R

2. Structura secundară a proteinelor.

Structura secundară este dată de orientarea spaţială a catenei polipeptidice, fără a lua în
calcul interrelaţiile dintre radicalii aminoacizilor. Posibilitatea de rotaţie a radicalilor de aminoacizi în
jurul axelor de legătură Cα-C şi Cα-N din lanţul polipeptidic favorizează apariţia unei structuri
spaţiale specifice a macromoleculelor de proteină, cunoscute sub numele de structură secundară.
Structura secundară este stabilizată de punţi de hidrogen care se formează intracatenar sau
intercatenar între grupele carbonilice şi iminice ale legăturilor peptidice. Legăturile de hidrogen sunt
dispuse aproape paralel cu axa α-helixului. Cea mai răspândită variantă a structurii secundare a
lanţurilor polipeptidice este α-helixul sau structura α-helicoidală (fig. I.2.).
 Fig. I.2. Reprezentarea schematică a modelului α-helicoidal al structurii secundare a
proteinelor (după Buckow, 2006).
Fiecare tură (spiră) este alcătuită din 3,6 resturi de aminoacizi. Distanţa între ture de-a lungul
axei α-helixului este egală cu 0,541nm (Å). Diametrul α-helixului este de 0,101nm (Å). O altă
variantă a structurii secundare a proteinelor este structura β-pliată care este de două tipuri:
– modelul straturilor pliate antiparalele – format din lanţuri polipeptidice în formă de zig-zag,
ale căror grupe –NH2 terminală şi – COOH terminală sunt orientate în direcţii opuse;
– modelul straturilor pliate paralele alcătuit din lanţuri polipeptidice cu aceeaşi orientare (fig.
I.3).Ambele tipuri, existente în proporţii diferite, sunt stabilizate prin punţi de hidrogen intercatenare
între grupele carbonilice şi aminice ale legăturilor peptidice din lanţurile polipeptidice adiacente.

Fig. I.3. Reprezentarea schematică a modelului straturilor pliate ale structurii secundare a
proteinelor(după Buckow, 2006).
Structura terţiară. Structura terţiară reprezintă replierea şi înfăşurarea segmentelor α-
helicoidale şi β-pliate într-o organizare spaţială complexă sub formă de ghem sau globulă. Structura
terţiară a proteinelor se constituie într-un sistem stabil datorită interacţiunilor hidrofobe între radicalii
laterali ai aminoacizilor, legăturilor de hidrogen, legăturilor ionice şi legăturilor disulfidice.
Structura cuaternară. Structura cuaternară este specifică numai anumitor proteine şi
reprezintă nivelul de organizare structurală cel mai înalt. Este rezultatul asocierii a două sau mai
multe catene polipeptidice numite protomeri, fiecare cu structura sa primară, secundară şi terţiară
într-un conglomerat spaţial complex. Proteinele formate din mai multe lanţuri (catene) polipeptidice
se numesc proteine oligomere.
Proprietăţi specifice proteinelor
Masa moleculară a proteinelor este foarte mare şi diferită de la câteva mii până la sute de mii
şi chiar milioane de daltoni. De ex. insulina-5.700 D, hemoglobina-64.500 D, fibrinogenul 339.700
D. Solubilitatea proteinelor este diferită. Unele se dizolvă uşor în apă şi soluţii saline, altele numai în
soluţii de săruri sau în amestecul de apă şi alcool. Sunt insolubile în solvenţi organici. Precipitarea
proteinelor poate fi reversibilă sau ireversibilă. Precipitarea ireversibilă se mai numeşte denaturare
care poate fi cauzată de factori fizici (căldură, radiaţii, agitare) sau de diferiţi reactivi. Denaturarea
conduce la schimbarea proprietăţilor fizice şi reactivităţii moleculelor proteice. De cele mai multe ori
prin denaturare, proteinele pierd activitatea lor biologică.
Soluţiile de proteine au comportare de acid sau bază (amfoter) în funcţie de partenerul cu care
reacţionează, deoarece conţin grupe –NH2 şi -COOH libere, aparţinând aminoacizilor constituenţi.
Caracterul amfoter al proteinelor se află la baza funcţiei lor de sisteme tampon care asigură
menţinerea constantă a pH-ului lichidelor biologice în organismul animal şi vegetal. Starea de
ionizare a proteinelor determină migrarea lor în câmpul electric Pe această proprietate se bazează
separarea şi determinarea cantitativă a proteinelor cu ajutorul electroforezei. La un pH specific pentru
fiecare proteină denumit punct izoelectric (pI), moleculele ei sunt neutre din punct de vedere electric
şi nu se deplasează sub acţiunea curentului electric. Molecula proteică se încarcă pozitiv dacă pH-ul
mediului este mai mic decât pI şi negativ dacă pH-ul mediului este mai mare decât pI.

Bibliografie

1. Dumitru, I. F. – 1980, Biochimie, Ed. Did. şi Ped., Bucureşti.

2. Artenie, Vl. – 1987, Biochimia şi organizarea moleculară a cromozomului eucariot, Ed.
Univ. „Al. I. Cuza” Iaşi.
3. Artenie, Vl. – 1991, Biochimie, Ed. Univ. „Al. I. Cuza” Iaşi.
4. Cojocaru, D.C., Mariana Sandu – 2004, Biochimia proteinelor şi acizilor nucleici, Ed. Pim,
Iaşi
5. Gavril Ardelean – 2001, Biochimia si energetica contractiei musculare, Ed. Bion, Satul
Mare