Protidele reprezint o grup important de substane organice format din

aminoacizi i toi compuii care prin hidroliz elibereaz aminoacizi

Protide :

- aminoacizi
- peptide
- proteine.

Aminoacizii reprezint unitatea structural de baz, nehidrolizabil din structura

proteidelor.
Peptidele sunt produi de policondensare ai aminoacizilor n care nunrul
resturilor de aminoacizi poate varia de la 2 la 100 i a cror mas molecular
este n general mai mic de 10.000.
Proteinele se caracterizeaz printr-un grad ridicat de policondensare a
aminoacizilor constituieni i ajung la mase moleculare n jur de 1.000.000.

Proteinele sunt substane naturale de importan vital

(protos = primul, lb. greac)
cu rol structural i funcional fundamental:
proteinele intr n structura protoplasmei i a nucleului celular

Dup rolul biologic al acestora deosebim proteine cu rol:

enzimatic
transport
rezerv
contractil
protecie
hormonal
structural

Proteinele enzimatice constitue cea mai numeroas i

important grup de proteine cu rol de a cataliza
procesele biologice, fiecare proces biologic fiind catalizat
de o anumit enzim.
Nu exist proces biologic care s se desfoare n afara
activitii catalice a proteinelor

 aminoacizii reprezint unitatea structural de baz a proteinelor.

Alturi de glucide i lipide, aminoacizii, respectiv proteinele
alctuiesc componentele fundamentale ale celulei vii, vegetale sau
animale.
aminoacizii stau la baza sintezei proteinelor necesare proceselor
vitale din organismele vii.
aminoacizii sunt substane organice cu funciuni chimice mixte, care
conin n molecula lor grupri carboxilice (-COOH) i grupri aminice
(- NH2) legate de un radical hidrocarbonat:
H2N - R - COOH
Nomenclatura aminoacizilor se formeaz din denumirea acidului
carboxilic respectiv precedat de prefixul amino, indicndu-se poziia
acestei grupe n molecul
Acid alfa/beta aminopropionic
Alfa/beta alanina

CH3 - CH - COOH
NH2

NH2

CH2

CH2

COOH

in structura proteinelor intr 20 - 22 aminoacizi naturali, din cei

200 care se cunosc pn n prezent majoritatea acestora fiind
reprezentat de - aminoacizi

Structura general a unui - aminoacid este urmtoarea:

R - CH - COOH
NH2
n care R este radicalul hidrocarbonat sau alte funciuni:
- OH, -SH, -S (CH3)

aminoacizii naturali difer ntre ei prin natura

radicalului R, care reprezint catena lateral a
acestora, spre deosebire de catena principal,
HOOC - CH - NH2 care este comun pentru
toi aminoacizii

aminoacizii din structura proteinelor naturale

se numesc proteinogeni, acetia fiind
rspunztori pentru multe din proprietile
fizice i chimice ale proteinelor

clasificarea aminoacizilor are n vedere natura

radicalului R (aciclic, ciclic), felul i numrul
gruprilor funcionale

Aminoacizi

-Monoaminomonocarboxilici
-Aciclici -Monoaminomonocarboxilici hidroxilai
-Monoaminomonocarboxilici cu sulf
-Monoaminodicarboxilici
-Diaminomonocarboxilici
-Ciclici

-Aromatici
-Heterociclici

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici

H2N - CH2 - COOH

Glicocol (Gli)
(Acid aminoacetic)
CH3 - CH - CH - COOH
CH3 NH2
Valina (Val)
(Acid alfa - aminoizovalerianic)

CH3 - CH - COOH
NH2
alfa - Alanina (Ala)
(Acid alfa - aminoapropionic)
CH3 - CH - CH2 - CH - COOH
NH2
CH3
Leucina (Leu)
(Acid alfa - aminoizocaproic)

CH3 - CH2 - CH - CH - COOH

CH3 NH2
Izoleucina (Ile)
(Acid alfa amino - beta - metilvalerianic)

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici hidroxilai

CH2 - OH
CH - NH2
COOH
Serina (Ser)
Acid alfa - amino - beta - hidroxipropionic

CH3
CH - OH
CH - NH2
COOH
Treonina (Tre)
Acid alfa-amino-beta-hidroxibutiric

-Aminoacizi monoaminomonocarboxilici cu sulf

CH2 - SH
CH - NH2
COOH

H2C - S - S
H - C - NH2
COOH

Cisteina (Cis)
(Acid alfa - amino - beta - tiolpropionic)
S - CH3
CH2
CH2
CH - NH2
COOH
Metionina

CH2
HC - NH2
COOH

Cistina
(Cis)2

(Acid alfa - amino - gama - metiltiobutiric)

Aminoacizi monoaminodicarboxilici

COOH
CH
2
CH-NH
2
COOH
Acid aspartic (ASP)
(Acid aminosuccinic)

CO - NH2
CH2
CH - NH2
COOH
Asparagina (Asn)

COOH
(CH )
2 2
CH - NH
2
COOH
Acid glutamic (Glu)
(Acid alfa - aminoglutaric)

CO - NH2
(CH2)2
CH - NH2
COOH
Glutamina (Gln)

Aminoacizi diaminomonocarboxilici

CH2 - NH2
CH2
(CH2)2
CH - NH2
COOH
Lisina (Lis)
Acid alfa epsilon - diaminocaproic)

CH2 - NH2
CH2 - OH
(CH2)2
CH - NH2
COOH
Hidroxilisina
(Lis - OH)

NH - C - NH2
CH2 NH
(CH2)2
CH - NH2
COOH
Arginina(Arg)
Acid alfa - amino - gama - guanidinovalerianic)

Aminoacizii aromatici

C6H5 - CH2 - CH - COOH

NH2
Fenilalanina (Phe)

HO - C6H4 - CH2 - CH - COOH

NH2
Tirozina (Tir)
(P - hidroxifenilalanina)

Aminoacizi heterociclici
:heterociclu cu azot (pirol, indol, imidazol)

H2C
H2C

N
H

H2
C
CH - COOH

Prolina (Pro)
(Acid alfa - pirolidincarboxilic)

HC

CH - CH2 - CH - COOH
NH2
N
NH
CH
Histidina (His)

(Acid - alfa - amino - beta - imidazolilpropionic)

HO - HC
HN

H2
C
CH - COOH

N
H
Hidroxiprolina (Pro - OH)

H
C C
HC
HC

C
H

C N
H

CH - CH2 - CH - COOH
NH2
CH

Triptofan (Trp)
Acid alfa - amino - beta - indolilpropionic)

Aminoacizii proteinogeni mai pot fi clasificai n funcie de polaritatea radicalilor

R n patru clase principale:
a). aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi): alanina, izoleucina, valina,
metionina, prolina, fenilalanina, triptofan. Aceti aminoacizi cu catene
alifatice, aromatice, sau cu grupare tioeter prezint solubilitate mic n apa.
b). aminoacizi cu radicali polari neionici: glicocolul, serina, treonina,
cisteina, tirozina, asparagina i glutamina. Radicalii acestor aminoacizi
conin grupri chimice polare neutre (-OH, -SH, -CO, -NH2) care cu apa
formeaz legturi de hidrogen, ceea ce le mrete gradul de solubilitate;
cisteina i tirozina pot elibera protoni prin ionizarea gruprilor -SH i -OH,
trecand n formele anionice corespunztoare.
c). aminoacizii cu radicali ionizai pozitiv (bazici): lizina, arginina, histidina.
Aceti aminoacizi au radicalii ncrcai pozitiv datorit gruprii amino din
poziia a lizinei, gruprii guanidin a argininei i gruprii imidazol a
histidinei, grupri care favorizeaz creterea solubilitii n ap.
d). aminoacizi cu radicali ionizai negativ (acizi): acidul aspartic, acidul
glutamic, crora cea de-a doua grupare carboxil, complet ionizat, le
confer un caracter acid pronunat i un grad ridicat de solubilitate n ap
(pH = 6-7)

Aminoacizi neproteiinogeni

NH2
CH2
CH2
COOH
beta-alanina

CH2-NH2

CH2-NH-C-NH

(CH2)2

(CH2)2 O

CH-NH2

CH-NH2

COOH

COOH

Ornitina (Orn )

Citrulina (Cit)

OH
NH2
CH2
CH2
CH2
COOH
Acid - gama - aminobutiric
(GABA)

OH
CH2
CH - NH2
COOH
Dihidroxifenilalanina
(DOPA)

 proteinele sunt constituite din 20 - 22 aminoacizi

numii proteinogeni
aminoacizii care nu pot fi sintetizai de ctre
organismul animal, dar sunt indispensabili
acestuia, se numesc aminoacizi eseniali: valina,
leucina, izoleucina, treonina, fenilalanina,
metionina, lizina, histidina i triptofanul
ceilali aminoacizi proteinogeni sunt considerai
neeseniali (glicocolul, alanina, serina, cisteina,
arginina, tirozina, hidroxiprolina, acizii aspartic i
glutamic) pot fi sintetizai de ctre organismul
animal.

Stereoizomeria aminoacizilor

Aminoacizii sunt substane optic active datorit

prezenei n molecula lor a atomului de carbon asimetric
C
(excepie face glicocolul care este optic inactiv)
In raport cu activitatea optic, fiecare aminoacid poate
prezenta doi enantiomeri, dextrogir i levogir, precum i
un racemic-amestecul echimolecular al celor doi
enantiomeri().
Aminoacizii optic activi posed dou configuraii sterice,
D sau L, n funcie de orientarea spaial a grupei - NH2
fa de atomul de carbon :
R
H - C -x NH

COOH

D -- aminoacid

x
H N-C -H
2
COOH
L-- aminoacid

Aminoacizii naturali aparin seriei sterice L,

configuraia steric fiind independent de
activitatea optic.
Organismele superioare asimileaz n
exclusivitate aminoacizii din seria steric L
pentru care sistemele enzimatice prezint
specificitatea de substrat.

Structura amfionic

Aminoacizii sunt substane cu caracter

amfoter conferit de prezena celor dou
funciuni chimice: funciunea carboxil cu
caracter acid i funciunea amino cu
caracter bazic.
In soluie aminoacizii disociaz formnd
amfiioni sau ioni bipolari:
R - CH - NH2
COOH
Aminoacid

R - CH - NH+
3
COO Amfiion

 aminoacizii se comport n soluie, n funcie de pH-ul mediului, fie ca

un acid, fie ca o baz; n mediu acid se comport ca baze, iar n
mediu bazic ca acizi, n ambele cazuri rezultnd sruri:
In mediu acid aminoacizii primesc protoni, iar n mediu bazic cedeaz, n
ambele situaii pH-ul soluiei nu se schimb n mod apreciabil, proprietate
folosit la utilizarea aminoacizilor n prepararea soluiilor tampon

R- CH- NH
3
COO

R - CH- NH
3
COO

+
+H

+OH

R - CH - NH
3
COOH
cation

R - CH - NH2 +H O
2
_
COO
anion

aminoacizii monoaminomonocarboxilici au n soluie un caracter slab

acid spre neutru din cauza gruprii carboxil cu grad de ionizare ceva
mai mare dect al gruprii amino; prezena unei a doua grupri
carboxil n molecula aminoacizilor confer acestora un puternic
caracter acid, pe cnd aminoacizii cu dou grupri amino vor avea un
puternic caracter bazic.

Comportarea aminoacizilor ntru-un cmp electric.Punctul izoelectric

Fiecare aminoacid se caracterizeaz printr-o valoare a pH-lui la care acesta

exist exclusiv sub form de amfiion, caz n care soluia conine proporii
egale de cationi NH3+ i de anioni COO-. Aceast valoare a pH-lui se
numete punct izoelectric, notat pHi, caracterizat printr-o solubilitate minim
a aminoacidului i absena migrrii ntr-un cmp electric.
Valoarea pHi depinde de natura funciunilor chimice, de caten lateral R i
de poziiile gruprilor funcionale una fa de alta. Aminoacizii monoamino
monocarboxilici au pHi aproximativ 6, datorit caracterului slab acid al
acestora, n timp ce aminoacizii dicarboxilici au punctele izoelectrice n
domeniul acid, iar cei diaminici n domeniul bazic.

In funcie de pH-ul mediului aminoacizii migreaz ntr-un cmp electric

spre anod sau spre catod
Astfel, ntr-o soluie bazic, aminoacizii sub form de anioni vor migra spre
anod (migrare anodic), pe cnd ntr-o soluie acid, aminoacizii sub form
de cationi vor migra spre catod (migrare catodic). Sub form de amfiioni,
aminoacizii nu vor migra ntr-un cmp electric, fiind atrai n mod egal spre
cei doi poli.
Aceste proprieti stau la baza separrii electroforetice a aminoacizilor,deci
i a proteinelor, pe baza vitezelor diferite de migrare a acestora n cmpul
electric.

Proprieti chimice ale aminoacizilor

Proprieti chimice datorit funciunii carboxil
Gruparea carboxil (-COOH) are tendin pronunat de a disocia cu
:transformarea aminoacidului ntr-un anion

R - CH - COOH + HOH
NH2

R - CH - COO + +
H3O
NH2

Reacia de esterificare
Esterii aminoacizilor se formeaz la tratarea acestora cu diferii alcooli n
:mediu acid (HCl)

R - CH - NH2
COOH

HO - R'
Alcool

- H2O

R - CH - NH2
CO - O - R'
Ester

Esterii aminoacizilor se folosesc pentru separarea aminoacizilor din

.amestecuri

Formarea amidelor
:Aminoacizii reacioneaz cu amoniacul cu formare de amide

R - CH - NH2
COOH + NH3
aminoacid

R - CH - NH2
CO - NH2 + H2O
amida

Amidele se pot forma i din esterii aminoacizilor cu un exces de

amoniac

Decarboxilarea aminoacizilor
:Aminoacizii formeaz prin decarboxilare amine primare

R - CH - COOH
NH2
aminoacid

R - CH2 - NH2

+ CO2

amina

In organismele vii decarboxilarea este un proces enzimatic care

decurge sub aciunea decarboxilazelor cu formare de amine
.biogene, substane cu puternic activitate fiziologic

HO - C6H4 - (CH2)2 - NH2

HO - C6H4 - CH2 - CH - COOH
- CO2
NH2
Tiramina
Tirozina
CH

CH - CH2 - CH - COOH
NH2
NH

- CO2

CH
Histidina

N
H
Triptofan

CH

CH - (CH2)2 - NH2

NH
CH

Histamina

CH - CH2 - CH - COOH
NH2
CH
- CO2

CH - (CH2)2 - NH2
N
H
Triptamina

CH

Dintre aminele biogene tiramina, histamina, triptamina sunt

obinute prin decarboxilarea tirozinei, histidinei i respectiv triptofanului

HOOC - CH 2 - CH (NH 2) - COOH

acid aspartic

HOOC - CH 2 - CH 2 - NH 2 + CO 2
beta - alanina

HOOC - (CH 2) 2 - CH (NH 2) - COOH

acid glutamic
HOOC - CH (NH 2) - CH 2 - SH
cisteina

HOOC - CH 2 - CH 2 - CH 2 - NH 2 + CO 2
acid gama- aminobutiric
m
a
H 2N - CH 2 - CH 2 - SH + CO 2
cisteamina

In mod asemntor
acidul aspartic se transform n beta- alanin
acidul glutamic n acid gama-aminoabutiric
cisteina n cisteamin

In timpul proceselor de putrefacie a substanelor proteice

ornitina se transform n putrescein iar lisina n cadaverin
:ambele amine fiind foarte toxice

H2N - (CH2)n - CH (NH2) - COOH - CO H2N - (CH2)n - CH2 - NH2

2
n = 3 Ornitina ................................. n = 3 Putresceina
n = 4 Lizina .................................... n = 4 Cadaverina

Acilarea aminoacizilor
gruparea amino poate fi acilat cu formare de N acilderivai
HOOC - CH - NH + ClOC - C H (NaOH)
2
2
6 5
Glicocol
Clorura de benzoil

HOOC - CH - NH - OC - C H
2
6 5
Benzoilglicocol (acid hipuric)

acidul hipuric ndeplinete un rol important n organismul uman in procesele de detoxifiere a acizilor aromatici
acidul glicocolic este deasemenea, un derivat N-acilat al glicocolului )Acid biliar conjugat(

Reacia este important n sinteza peptidelor, n acest caz

:acilarea fcndu-se cu clorura unui aminoacid
R - CH - NH2 + Cl-OC - CH - R'
- HCl
COOH
NH2
Aminoacid
Clorura de aminoacil

R - CH - NH - OC - CH - R'
NH2
COOH
Dipeptida

Intr-un mediu bazic i n prezena halogenurilor de metil, aminoacizii se

alchileaz cu formarea derivailor cuaternari, complet metilai la azot,
:numii betaine

OOC-CH
-NH
2

glicocol

+ 3 CH 3I

+ 3 NaOH

+
-OOC-CH -N(CH )
2

+3NaI +3 H O
2

betaina glicocolului

, Betainele sunt sruri cuaternare de amoniu

cu caracter neutru, uor solubile n ap

Dezaminarea cu acid azotos

Aminoacizii reacioneaz cu acidul azotos n soluie acid cu formare
:de ( - hidroxiacizi i degajare de azot

CH3 - CH - NH2 + O = N - OH
COOH
alfa - alanina

CH3 - CH - COOH + N2 + H2O

OH
Acid lactic

Msurarea volumului de azot degajat permite determinarea cantitativ a

.gruprilor - NH2 din aminoacizi i proteine (metoda van Slyke)

Carboxilarea aminoacizilor
Aminoacizii pot reaciona la gruparea amino cu CO2 cu
:formarea unor compui carbamino (- NH - COO-)

R - CH - NH
HO
2 +
CO
COOH
2

R - CH - NH - COO_- + H2O
COOH
_

prin aceast reacie dioxidul de carbon se fixeaz pe

gruprile amino libere din molecula hemoglobinei i n
acest fel poate fi transportat de la esuturi la plmni

Reacia cu ninhidrina
Aminoacizii reacioneaz cu ninhidrina (tricetohidrinden hidrat) la cald cu
.formarea unui compus colorat albastru-violet numit purpura lui Ruhemann

In prima etap a reaciei aminoacidul este descompus la aldehid i

:amoniac
CO

OH
C
OH

CO

COOH

CO

+ R - CHO+ NH3 + CO2

R - CH
NH2

OH

CO

Ninhidrina oxidata
Ninhidrina redusa
In a doua etap,
ninhidrina redus i amoniacul
reacioneaz cu o
: nou molecul de ninhidrin cu formarea colorantului

C
C
O

+
OH H

+
H

OH

ONH4

C
C
O

+ 3 H2O

N
OH

Compus colorat

aceast coloraie este folosit

la recunoaterea i dozarea aminoacizilor

Reaciile aminoacizilor date de ambele grupri chimice

Formarea legturilor peptidice

aminoacizii pot reaciona intermolecular prin intermediul celor dou
grupri cu caractere chimice opuse cu formarea unor amide
substituiete la azot numite peptide
.legtura chimic - CO - NH - se numete legtur peptidic-

H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH

R"
R'
R
H2N - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH
+ 2 H2O
R'
R
R"

Formarea legturilor chelatice. Reacia biuretului

in mediu alcalin aminoacizii reacioneaz cu srurile unor metale grele (Cu,Co,Ni) cu formarea unor combinaii complexe interne (chelai)
colorate i greu solubile, care servesc la identificarea i dozarea
acestora
srurile de cupru formeaz cu aminoacizii un complex de culoare roz- violaceu, n structura cruia metalul este legat prin dou legturi
covalente i dou coordinative de dou molecule de aminoacid
reacia este dat i de unele peptide-

CO - O
R - CH - NH2

Cu

O - CO
H2N - CH - R

Proprietile aminoacizilor datorate radicalului R

Reacii ale funciunilor - OH alcoolice
Hidroxiaminoacizii alifatici dau reacii de esterificare la gruparea . hidroxil cu formarea esterilor respectivi
Importanti pentru organismul uman sunt esterii serinei i:treoninei din structura fosfoproteinelor

CH2 - O - PO3H2
CH - NH2
COOH
Fosforilserina

CH3 - CH - O - PO3 H2
CH - NH2
COOH
Fosforiltreonina

Reacii ale tioaminoacizilor

in laborator ionul de sulf se poate recunoate prin transformarea sa n
. sulfur de plumb, PbS, precipitat negru

.reacia are loc la cald i n mediu alcalin n prezena acetatului de Pb -

Reacii ale nucleelor aromatice

aminoacizii aromatici dau reacii de nitrare la nucleul benzenic cu formarea unor nitroderivai de culoare galben (reacia
.xantoproteic)

PEPTIDE
Peptidele sunt amide care se formeaz prin condensarea a dou sau
.mai multe molecule de aminoacizi, prin eliminare de ap
In mod convenional la reprezentarea grafic a unei peptide s-a
convenit ca primul aminoacid din stnga lanului polipeptidic s aib
gruparea - NH2 liber, iar ultimul din dreapta lanului s aib
. gruparea - COOH liber
Peptidele formate din mai muli aminoacizi se pot prezenta n mai multe
forme izomere n funcie de numrul i secvena aminoacizilor n
molecul. De exemplu, o tetrapeptid formeaz 24 izomeri, o
pentapetid-120, iar o hexapetid-720
H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH
R
R'
R"

H2N - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH
R
R'
R"
Tripeptida

- H2O

Clasificare
in funcie de numrul de aminoacizi constituieni peptidele se submpart n oligopeptide (2 - 10 aminoacizi) i polipeptide (10 - 100
. aminoacizi
n funcie de structura lanului polipeptedic : liniare, ramificate i. ciclice
.in funcie de provenien peptidele pot fi vegetale, animale, bacterieneNomenclatura chimic a peptidelor deriv de la denumirile
aminoacizilor componeni, n ordinea n care se leag, ncepnd cu
aminoacidul care are gruparea amino intact, la care se adaug
terminaia "il" i terminnd cu aminoacidul care are gruparea
.carboxil liber, care i pstreaz denumirea intact
: Exemplu
glicil-cisteinil - alanil - leucil - treonil - histidina
:sau cu simboluri
H2N - Gli - Cis - Ala - Leu - Tre - His - COOH
Unor peptide li se mai atribuie i denumiri empirice, uzuale

Proprietile fizice
peptidele sunt substane solide, cristalizate care nu coaguleaz lacldur i nu se denatureaz
in alcool etilic sunt insolubilesolubilitatea n ap scade cu creterea masei moleculare:oligopeptidele formeaz soluii propriu-zise, polipeptidele formeaz
soluii coloidale
Proprietile chimice
sunt determinate de prezena gruprilor carboxil i amino libere. Ca iaminoacizii, peptidele au caracter amfoter, deci formeaz sruri
solubile cu acizii i bazele
cu srurile de cupru n mediu alcalin, oligopeptidele dau o coloraiealbastru-violet, iar polipeptidele -violet intens (reacia biuretului),
reacia servete la separarea oligo - de polipeptide
olipeptidele cu mase moleculare mari dau reacii asemntoareproteinelor: prin hidroliz acid sau enzimatic peptidele elibereaz
aminoacizii componeni
in organismul animal hidroliza enzimatic a peptidelor are loc sub aciunea peptidazelor. -multe din peptidele cunoscute manifest
proprieti fiziologice deosebite

CH

CH - CH - CH - COOH

NH
CH

NH
CO
(CH )
2 2
NH

- Alanil-histidina
Carnozina

CH

CH - CH - CH - COOH

CH

CH

NH
CO
(CH )
2 2
NH
2

- Alanil - N-metil-histidina
Anserina

. Carnozina a fost identificat n muchii mamiferelor, iar anserina n muchii psrilor

.Ambele dipeptide au proprietatea de a scdea tensiunea arterial, sunt hipotensive

: Glutationul este o tripeptid existent n toate celulele animale care este format din urmtorii aminoacizi
:acid glutamic, cistein i glicocol

CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH
2
CH
CH
2

CH
H N - CH
2

COOH

SH

G lu ta tio n

G lu ta m il - C is te in il - G lic o c o l

se gsete n cantitate mai mare n ficat, splindatorit gruprii tiol liber de la restul de cistein, glutationul se poate oxida (dehidrogena), astfel c din dou molecule de glutation redus
:s se formeze prin oxidare o molecul de glutation oxidat

2 G - SH
Glutation redus

-2H
+2H

G-S-S-G
Glutation oxidat

prin aceast reacie glutationul particip la procesele de oxidoreducere din organism, fiind transportor i donator de hidrogen
glutationul manifest un efect de protecie a enzimelor HS-dependente sau formeaz complexe cu unele enzime; prin aceste proprieti
glutationul are o aciune antiinfecioas i antitoxic

Octapeptide: ocitocina i vasopresina

:Acestea sunt octapeptide ciclice cu structuri asemntoare
H2N - Cis - Tir - Ile

H2N - Cis - Tir - Phe

S
S

S
S
Cis - Asn - Gln
Pro - Leu - Gli - COOH
Ocitocina

Cis - Asn - Gln

Pro - Arg - Gli - COOH
Vasopresina

Cele dou octapeptide sunt secretate de lobul posterior al hipofizei i

manifest proprieti hormonale. Ocitocina stimuleaz contracia
musculaturii netede a uterului i a glandelor mamare, iar
.vasopresina crete presiunea sanguin i este antidiuretic

PROTEINE
Caracterizare general
Proteinele sunt substane organice naturale cu o structur macromolecular care prin hidroliz pun n libertate alfa .aminoaacizi
multe substane biologic active sunt de natur proteic; . enzimele, anticorpii, majoritatea hormonilor etc
proteinele cu activitate biologic posed un nalt grad de specificitate: fiecare specie are proteine tipice care se
deosebesc de proteinele altor specii; specificitatea apare
.i n cadrul aceleai specii
proteinele sunt substane cu rol informaional datorit diversitii structurale ale aminoacizilor constituieni, ct i
. datorit legturii strnse pe care o au cu acizii nucleici
proteinele alctuiesc peste 50% din substana uscat a organismului animal

Compoziia elementar a proteinelor

cu toat varietatea i complexitatea lor structural i funcional,
proteinele sunt constituite dintr-un numr redus de elemente, n
anumite proporii. In mod normal proteinele conin cel puin patru
elemente: C, H, O, N, la care se mai poate aduga S, P, unele
metale
distribuia procentual medie a elementelor chimice din proteinele
animale este urmtoarea:C = 50 - 55%, H = 6 - 8%, O = 20 - 23%, N
= 15 - 17%, S = 0 - 4%, P = 0,4 - 1%
cunoaterea coninutului mediu (16%) de azot total din diferite produse
biologice, ofer posibilitatea determinrii cantitii de protein,
:aplicnd formula
Proteina brut% = N% x 6,25
.n care 6,25 este un factor de multiplicare obinut din raportul 100/16

Clasificarea proteinelor
:Proteinele se clasific dup structur n dou mari grupe
Proteine simple sau holoproteine care prin hidroliz pun n ;libertate numai aminoacizi
Proteine conjugate (protide sau heteroproteine) care prinhidroliz pun n libertate pe lng aminoacizi i compui
cu structur neproteic, care constituie componenta
prostetic a heteroproteinei. Componenta neproteic
poate fi de natur chimic diferit: glucide, lipide, acid
.fosforic, acizi nucleici, metale

Structura proteinelor
Proteinele sunt bipolimeri macromoleculari cu un nalt grad de organizare. structural
Numrul mare de aminoacizi componeni formeaz lanuri polipeptidice diferite.ca lungime i ca alctuire, ceea ce creaz o mare varietate a proteinelor
Proteinele se caracterizeaz printr-o mare diversitate structural, dat att dedimensiunea mare a macromoleculei, ct i de aranjametul spaial al
.acesteia
Multiplele funciuni biologice ale proteinelor se datoresc complexitii lorstructurale,determinata att de structura chimic de baz a lanului
.polipeptidic, ct i de organizarea spaial a moleculei proteice
Conformaia complex a moleculei de protein, pus n eviden prin analize roentgenografice, se definete prin 4 nivele variate de
organizare; structura primar, structura secundar, structura teriar,
.structura cuaternar
Structura primar reflect structura chimic de baz a proteinelor, iar
celelalte structuri reflect organizarea spaial, tridimensional a
acestora. Aceste nivele de organizare nu se delimiteaz precis, ntre
ele exist o interdependen n cadrul aceleai structuri generale, de
.ansamblu

Forma moleculelor proteice

Configuraia spaial a moleculelor proteice, respectiv structura
.secundar i teriar, determin forma i solubilitatea proteinelor
Proteinele fibrilare au structur filiform format din catenepolipeptidice lungi i stabilizat prin legturi de H intercaternare.
Structura fibrilar se caracterizeaz prin rezisten mecanic i
insolubilitate n ap. Dintre proteinele fibrilare fac parte keratinele,
fibroina, colagenul, care confer elasticitate, protecie i rezisten
mecanic esuturilor
Proteinele globulare au moleculele ovale cu o structur teriarncolcit; sunt solubile n ap datorit gruprilor polare situate n
exteriorul moleculei (cele hidrofobe sunt n exterior). Dintre
proteinele globulare fac parte: albuminele, globulinele, protaminele,
histonele. In organism aceste proteine ndeplinesc funcii multiple i
importante, printre care cea de enzime
Exist i numeroase forme intermediare cu caracter dublu, att deproteine globulare, ct i de proteine fibrilare, de exemplu,
.fibrinogenul, miozina etc

Proprietile proteinelor
Proteinele sunt substane solide, incolore, cristalizabile sau amorfe, cu o
structur macromolecular complex, cu mase moleculare ce variaz de la
.cteva mii la cteva milioane
Solubilitatea proteinelor variaz n funcie de natura lor, ct i de cea a
dizolvanilor. Proteinele globulare prezint solubilitate n ap i n soluii
saline. Soluiile formate au caracter de dispersii coloidale datorit structurii
macromoleculare a proteinelor. Gruprile chimice polare de la suprafaa
moleculei mresc gradul de hidratare al acesteia i implicit solubilitatea n
.ap
De asemenea pH-ul soluiei de protein influeneaz solubilitatea acesteia prin
ionizrile pe care le produce n molecul. S-a artat c la pHi solubilitatea
proteinelor este minim,-datorit atraciilor electrostatice dintre moleculele
.ionizate i crete pentru valori de pH deprtate de cea a punctului izoionic
Solvenii organici micoreaz solubilitatea -prin scderea constantei dielectrice
i micorarea hidratrii. In cantitate mare solvenii organici descarc
. moleculele proteice i le deshidrateaz
In soluii apoase proteinele manifest activitate optic levogir datorit
.aminoacizilor constituieni optic activi

Proprieti ionice
Proteinele sunt substane macromoleculare cu caracter amfionic. Datorit gruprilor
libere amino i carboxil proteinele se comport ca polielectrolii. Ca i aminoacizii,
fiecare protein se caracterizeaz prin punctul izoelectric a crui valoare este n
.funcie de raportul dintre gruprile acide i bazice
Proteinele bogate n aminoacizi diaminici sunt bazice i au punctele izoelectrice la pH = 8
- 12; proteinele acide au un coninut ridicat n aminoacizi dicarboxilici au un pHi = 2,8
.- 3,5. Restul proteinelor au un caracter slab acid, avnd pHi = 4,6 - 5,3
.Proteinele manifest caracter amfoter putnd neutraliza att acizii, ct i bazele
Pe aceast proprietate se bazeaz folosirea lor ca soluii tampon cu rol n meninerea
.constant a pH-lui n lichidele biologice din organism
In soluii acide proteinele se dizolv sub form de cationi, iar n cele bazice, ca anioni. La
.pHi anionii i cationii sunt n numr egal, iar sarcina electric net a moleculei este 0
Comportarea proteinelor ntr-un cmp electric
Fiind ncrcate pozitiv sau negativ, proteinele au proprietatea de a migra ntr-un cmp
.electric
Aceast proprietatea se numete electroforez i st la baza metodei electroforetice de
separare a proteinelor dintr-un amestec pe baza vitezelor diferite de migrare a
. acestora n cmpul electric
Migrarea proteinelor spre cei 2 poli ai cmpului electric este n funcie de pH-ul soluiei
tampon care influeneaz mult gradul de ionizare. Intr-o soluie bazic, proteinele
ncrcate sub form de anioni vor migra spre anod (migrarea anodic), pe cnd ntr-o
.soluie acid se ncarc pozitiv i vor migra spre catod (migrare catodic)

Denaturarea proteinelor
Proteinele native pot suferi modificri de structur ca urmare a labilitii acesteia, i care pot
aduce dup sine i modificri fizico-chimice sau pierderea activitii biologice. In acest
caz se produce o denaturare a proteinelor care const ntr-o dezorganizare a structurii
spaiale sub aciunea agenilor fizici sau chimici, fr ca structura primar sau masa
.molecular s fie afectate
Prin denaturare se desfac legturile care stabilizeaz structurile secundare, teriare sau
.cuaternare, catenele se depliaz i devin ntinse, fr o organizare spaial specific
Agenii denaturani pot fi de natur fizic sau chimic. Dintre agenii fizici,- un rol denaturant
asupra proteinelor l au n cldura radiaiile u.v., razele X, ultrasunetele, iar dintre agenii
chimici: srurile metalelor grele, acizii concentrai, bazele concentrate, acetona, alcoolul,
.detergenii
Prin denaturare se modific i proprietile proteinelor: pierderea activitii biologice,
. diminuarea solubilitii, creterea activitii optice
Denaturarea poate fi reversibil sau ireversibil n funcie de natura i intensitatea agentului
.denaturant

Proprietile chimice date de proteine constau n reacii pentru

gruprile libere carboxil i amino, ct i pentru legtura peptidic
Reacii de culoare
Proteinele dau reacii de culoare,- date de legtura peptidic i catena
.lateral, care servesc la identificarea lor
Reacia biuretului este o reacie de culoare dat de legtura peptidic a
proteinelor. Proteinele dau o reacie de culoare cu srurile de cupru
n mediu alcalin, datorit formrii unui complex intern de tip chelatic
ntre legtura peptidic i ionii Cu2+: complex peptidic - cupric,
. ").colorat n albastru - violet

Reacii de precipitare
.Precipitarea proteinelor poate fi reversibil sau ireversibil
Soluiile proteinelor precipit reversibil la adugarea unor electrolii (NH4)2SO4 - n concentraii mari. In acest caz precipitarea se numete
salifiere i este de fapt o deshidratare a proteinei a crei ap de hidratare
. este preluat de ionii electrolitului
Proteina deshidratat se aglomereaz i precipit fr a-i modifica structura
.spaial. Dup ndeprtarea electrolitului proteina se dizolv
Precipitarea ireversibil se produce n prezena srurilor de metale grele, a
acizilor concentrai, etc caz n care se produce denaturarea proteinei cu
.modificarea structurii spaiale
Reaciile de precipitare sunt folosite n analizele biochimice pentru
.deproteinizarea soluiilor, operaie denumit defecare
Coagularea
Sub aciunea cldurii proteinele precipit ireversibil, caz n care se produce o
denaturare a structurii secundare i teriare datorit ruperii legturilor de H
.intercatenare

Hidroliza proteinelor
Proteinele hidrolizeaz chimic sau enzimatic cu eliberare
. de peptide sau aminoacizi
Hidroliza enzimatic decurge sub aciunea catalitic a
.enzimelor proteolitice
In timpul digestiei, enzimele proteolitice din sucurile tubului
digestiv produc o hidroliz complet a proteinelor pn la
faza de aminoacizi; aceste enzime scindeaz numai
legturile peptidice dintre aminoacizii din seria L i
.prezint specificitate i pentru anumii aminoacizi

Proteine globulare

Albuminele sunt proteine rspndite n citoplasm i n diferite lichide biologice, care

.prezint solubilitate n ap i n soluii diluate de electrolii
In albumine predomin aminoacizii monoaminomono-carboxilici, fr triptofan i glicocol.
Albuminele au un coninut ridicat de tioaminoacizi i un caracter slab acid.Dintre
albuminele animale fac parte: ovalbuminele, lactalbuminele, mioalbuminele,
serumalbuminele. Albuminele reprezint rezerva de proteine pentru organism,
servesc la reglarea presiunii osmotice a sngelui i transportul unor substane (acizi
. grai, hormoni, medicamente)
Globulinele sunt proteine globulare rspndite n esutul muscular (mioglobine), n lapte
(lactoglobuline), n ou (ovoglobuline), n ser (serumglobuline).Globulinele au mas
molecular mare, coaguleaz mai greu i au caracter acid pronunat datorit
prezenei n cantitate mare a aminoacizilor dicarboxilici. Globulinele au un rol activ n
.transportul diferitelor substane din organism
Protaminele sunt proteine animale cu mas molecular mic i caracter bazic datorit
aminoacizilor diaminici care predomin. Nu conin aminoacizi cu S, nu coaguleaz,
iar pepsina nu le hidrolizeaz. Sub form de nucleoproteine se gsesc n celulele
.spermatice ale petilor
Histonele sunt proteine animale puin mai complexe dect protaminele. Au caracter bazic
datorit prezenei n cantitate mare a argininei, lizinei, histidinei. Histonele sunt
solubile n H2SO4 diluat i pot fi hidrolizate de pepsin. La nclzire coaguleaz. Se
gsesc libere n leucocite sau asociate cu acizii nucleici n nucleul unor celule
.glandulare, eritrocite

Proteine fibrilare (Scleroproteine)

Aceste proteine sunt specifice regnului animal i se gsesc rspndite n esuturile conjunctiv, de
.susinere, protecie i epidermice cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic
Scleroproteinele sunt insolubile n ap, nu se denatureaz i au un coninut ridicat de glicocol i
:cistein. Principalii reprezentani
Keratinele sunt proteine fibrilare din pr, epiderm, pene, unghii, copite, coarne, cu un coninut mare
de S,- datorit cistinei care predomin. Enzimele proteolitice nu le hidrolizeaz. Keratinele sunt
.rezistente, elastice, insolubile n ap
Colagenele sunt proteine fibrilare raspndite n esuturile conjunctive, tendoane, cartilagii, oase, piele
i reprezint 50% din proteinele animale. Au un coninut ridicat de glicocol, hidroxiprolin,
hidroxilizin. Colagenele sunt insolubile n ap i rezistente la aciunea enzimelor proteolitice.
Prin fierbere cu apa se transform n gelatin, solubil n ap: n acest caz are loc o denaturare a
proteinei cu ruperea legturilor inter- i intra-catenare care stabilizeaz structura spaial. Sub
aciunea taninurilor i a srurilor de crom, colagenele din piele se transform n substane
.rezistente la aciunea microorganismelor, proprietate folosit la tbcirea pielii
Elastinele sunt proteinele fibrilare care se gsesc n esuturile elastice din artere i tendoane. Se
aseaman cu colagenele cu deosebirea c nu pot fi gelificate. Nu pot hidroliza sub aciunea
.enzimelor proteolitice. Dintre aminoacizii componeni predomin leucina, glicocolul, prolina
Fibroina este proteina din mtasea natural a viermelui Bombix mori n structura creia predomin
glicocolul, alanina, serina, tirozina. Este insolubil n ap. Firul de mtase natural mai conine i
.sericin alturi de fibroin. Sericina este solubil n ap cald
Miozina este proteina contractil din esutul muscular cu o structur dubl: o poriune filiform
alctuit din trei catene helicoidale rsucite i o poriune globular la capetele catenelor. Datorit
acestei structuri mixte miozina va avea un dublu caracter, att de protein globular, ct i
.fibrilar
Fibrinogenul este proteina fibrilar din plasma sanguin cu rol n procesul de coagulare a sngelui,
proces ce const n transformarea ireversibil a fibrinogenului n fibrin, n prezena trombinei i
.a ionilor de calciu

PROTEINE CONJUGATE (HETEROPROTEINE)

Proteinele conjugate sunt combinaii ntre o protein i o component neproteic numit
grupare prostetic. Heteroproteinele sunt deosebit de importante pentru organismul
.animal i se clasific n funcie de natura gruprii prostetice n mai multe categorii
Fosfoproteinele
Acestea sunt proteine conjugate care au ca grupare prostetic acid ortofosforic H3PO4
legat esteric de gruprile alcoolice - OH ale serinei sau treoninei, aminoacizi
:hidroxilai din molecula proteinei respective (albumin, globulin)
Prezena resturilor de acid fosforic confer acestor proteine un caracter acid i
capacitatea de a forma sruri de calciu sau potasiu. Fosfoproteinele sunt insolubile n
acizi, i solubile n hidroxizi alcalini i se ntlnesc n cantiti mai mari n lapte i ou,
:fiind foarte necesare n creterea animalelor tinere. Reprezentai ai fosfoproteinelor
Cazeinele sunt fosfoproteine din lapte cu un coninut de 0,9% fosfor i care reprezint80% dint totalul proteinelor din lapte. Cazeinele se gsesc n lapte sub forma srurilor
solubile de Ca, ele coaguleaz n mediu acid i n prezena Ca2+, proces care are loc
i n stomac, unde totodat sunt parial hidrolizate de ctre enzimele proteolitice
(pepsina i renina). Ca rezultat se formeaz paracazeinatul de calciu insolubil
(componentul principal al brnzei), care este hidrolizat enzimatic pn la aminoacizi.
Astfel, procesul de coagulare a laptelui permite valorificarea integral a sa de ctre
organismul animal, cazeinele coninnd toi aminoacizii eseniali. Coagularea laptelui,
.n cadrul fermentaiei lactice, constituie prima faz a fabricrii brnzeturilor
Ovovitelinele i fosfovitelinele sunt fosfoproteine din glbenuul de ou cu un coninutde 2% i respectiv 10% fosfor. Dintre aminoacizii componeni, serina se gsete n
cantitate mai mare, 30 - 34%. Aceste fosfoproteine sunt asociate cu lecitinele i
.asigur rezerva de fosfor i aminoacizi necesar pentru dezvoltarea embrionului

Metalproteine
La aceste heteroproteine gruparea prostetic este un metal (Cu,Fe,Zn,Co,Mn,Mg) legat
coordinativ de diferite grupri chimice donatoare de electroni ale proteinei (liganzi),
complexul n ansamblu numindu-se chelat. In general, liganzii conin grupri cu azot
sau oxigen care doneaz electronii neparticipani ionilor metalici cu formarea unor
.legturi covalente coordinative, ce leag metalul i stabilizeaz complexul intern
Metalul din structura heteroproteinelor confer acestora proprieti funcionale deosebite,
.mai ales enzimatice
Dintre metalproteinele cele mai importante pentru organismul animal sunt
.feroproteinele: feritina, siderofilina, transferina, hemoglobina, mioglobina
Feritina reprezint rezerva de Fe n organism cu 23% Fe, i este rspndit n cantiti .mari n ficat
Siderofilina i transferina sunt fosfoproteine cu rol de transport al Fe n organism,rspndite n plasm i splin, cu o structur analoag feritinei, dar cu un coninut
.mai mic n Fe
Hemoglobina (Hb) i mioglobina (Mb) sunt heteroproteine cu caracter mixt de fero- icromoproteine i care conin 0,34% Fe. Hemoglobina se gsete n hematii ,
mioglobina n muchi i au rolul de a transporta O2
Alte feroproteine: ovotransferine i lactotransferine se gsesc n ou i respectiv n.lapte i au un rol de a transporta fierul
Cuproproteine
Hemocianinele reprezint pigmentul respirator din sngele molutelor,-n care se.gsete n stare dizolvat
.Ceruloplasminele sunt cuproproteine cu rol de transport al cuprului n snge-

Glicoproteine
Aceste heteroproteine au gruparea prostetic format dintr-o component
glucidic, de obicei un poliglucid alctuit din hexoze, pentoze, derivai
. aminai i N-acetilai ai acestora, acizi uronici, sialici
Glicoproteinele conin mai puin de 4% substane glucidice, spre deosebire de
.mucopoliglucidele care au peste 4% glucide
Glicoproteinele sunt mult rspndite n esuturile animale, n plasma sanguin,
.n saliv, n secreiile mucoaselor, albu
Rolul biologic al glicoproteinelor const n primul rnd n participarea acestora
la structura membranei celulare pe care o apr de atacul enzimelor sau a
.altor compui chimici
Glicoproteinele din snge determin specificitatea grupei sanguine sau pot
interveni ca inhibitori n procesele de aglutinare a hematiilor. Glicoproteinele
din eritrocite sunt asociate cu sfingolipide de tipul cerebrozidelor i
.gangliozidelor, contribuind mpreun la specificitatea de grup sanguin
In albuul de ou s-au identificat alte glicoproteine - ovomucoidul i avidina.
Avidina din albuul de ou crud are proprietatea de a inactiva biotina

Lipoproteine
Lipoproteinele conin ca grupare prostetic o substan lipidic:
.fosfatide, sfingomieline, trigliceride, colesterol, steride
Plasma sanguin i limfa conin o serie de lipoproteine cu rol n
transportul substanelor liposolubile (lipide, vitamine, hormoni,
. medicamente)
Dintre acestea o importan deosebit o au chilomicronii, asociaii
(micele) lipoproteice cu mase moleculare mari, cu aspect globular.
Chilomicronii conin 83% trigliceride, 7% fosfolipide, 6% colesterol i
0,1 - 2% proteine. Partea proteic se afl la suprafaa
.chilomicronilor, ceea ce le confer proprieti hidrofile
Lipoproteinele din limf i ser se difereniaz dup densitatea i
.respectiv, dup proporiile componentelor lipidice
Lipoproteinele sunt larg rspndite n toate celulele animale, n plasma
sanguin, n limf,- n calitate de constituieni celulari, cu rol
important n reglarea permeabilitii biomembranelor i n procese
de transport

Cromoproteine
Aceste heteroproteine au componenta prostetic
. format dintr-o substan colorat (pigment)
Cele mai multe cromoproteine cuprind n molecul
i un atom de metal, deci sunt i metaloproteine.
In funcie de rolul lor i de structura componentei
proteice, cromoproteinele se clasific n
cromoproteine porfirinice i comoproteine
.neporfirinice

Hemoglobinele sunt cromoproteine care au

componenta prostetic format din hem i
se deosebesc prin componenta proteic.globina, care variaz de la o specie la alta

Mioglobina
In esuturile musculare ale organismelor animale
se gsete mioglobina, cromoprotein cu o
structur asemntoare hemo globinei, cu
molecula format din 153 aminoacizi i care
poate fixa o molecul de hem
Mioglobina are rolul de a transporta oxigenul n
esutul muscular