Sunteți pe pagina 1din 25

CURS 1

NOTIUNI INTRODUCTIVE
Caracteristicile biochimice ale
materiei vii.
Compozitia chimica generala a
organismului uman.
Relaia biomolecule organizare
celulara.

Caracteristicile biochimice ale


materiei vii
Materia vie este alctuit din elemente
chimice care se gsesc si n materia
anorganic.
n functie de ponderea pe care o au n
organismele vii, elementele se clasific n:
- macroelemente
- microelemente

macroelemente (99% din masa


organismului):
C, H, O, N, S, P, Ca, Cl, Mg, Na, K;
- sunt numite si elemente plastice
microelemente sau oligoelemente (< 1% din
masa organismului):

Fe, I, F, B, Cu, Co, Cd, Se, Mo, Va, Ba,


Li;
- multe dintre ele intra n structura unor hormoni
si

enzime,

participnd

astfel

la

cataliza

importante procese metabolice din organism

unor

n organismul uman s-a constatat prezenta n permanent a


21 de elemente, numite si elemente esentiale. Concentratia
acestora n organism a determinat clasificarea lor n 3 grupe:

I. C, H, O si N elemente n concentratie
mare (60% din atomi);
II. Na, K, Cl, Ca, Mg, P, S elemente n
concentratie mic (0,02 0,1% din atomi);
III. Fe, Si, B, Cu, Mn, Zn, I, Ni, Co, Se
elemente n concentratie foarte mic (sub
0,02% atomi) de ordinul unei sutimi / miimi de mg
fiecare.

Elementele n concentratie mare: atomul de


C, atomii de H si O reprezinta constituenti
elementari ai materiei vii, formand glucide si
lipide. Combinarea atomilor de C, H si O cu un alt
element esential, atomul de N, conduce la
formarea proteinelor, cele mai importante
structuri ale organismelor vii.
Elementele de concentratie mica: P, S, Ca, Mg,
Na, K fie intra in structura unor molecule ale materiei
vii, fie participa ca elemente indispensabile la
transportul unor substante in interiorul si in afara celulei.
Elementele de concentratie foarte mica intra in
structura unor enzime sau sunt activatori ai altora, astfel
incat deficitul lor afecteaza grav metabolismul celular.

Principalele bioelemente esentiale, in marea lor majoritate,


sunt situate in primele patru perioade ale tabelului lui
Mendeleev, ceea ce confera anumite particularitati materiei
vii, facilitandu-i insasi existenta. Biosul este alcatuit din
atomi usori care se combina in compusi de
complexitate redusa.

Compusii formati prezinta proprietati de importanta


vitala pentru organismele vii:

hidrosolubilitatea transportul
substantelor nutritive si al altor substante
intre celule
foarte slaba conductivitate electrica si
termica, in contrast cu o caldura specifica
ridicata desfasurarea proceselor

Biomoleculele
Biomoleculele se formeaza din combinarea
bioelementelor intre ele si sunt de 2 categorii:
anorganice reprezentate de apa si saruri
minerale;
organice reprezentate de glucide, lipide,
proteine, vitamine, enzime, hormoni s.a.
Biomoleculele organice sunt compusi organici ai
atomului de C, au structura si functii specifice care
le confera un rol foarte important pentru existenta
vietii.

BIOELEME
NTE
Plastice
(99%)

Catalitice (1%) Oligoelemente

C, H, O, N, P, S,
Ca, Mg, Na, K, Cl

Fe, Cu, Co, Mn, Mo, Cd, I,


B, F, Br, Zn, Ni, Se etc.

Biomolecul
e

Organice

Anorgani
ce
H2O (60%)
Saruri min (5%)

Rol plastic
si energetic
proteine
glucide
lipide

Rol catalitic
si reglator
enzime

vitamine

hormoni

Rol
informatio
nal
ARN
ADN

La baza formarii biomoleculelor din


bioelemente stau 4 tipuri de legaturi:
legatura covalenta (unele avand caracter
macroergic)
legatura ionica
legatura de hidrogen
legatura hidrofoba
legatura macroergica
legatura Van der Waals

Legatura covalenta este o caracteristica a


compusilor organici si se realizeaza prin punerea
in comun a electronilor intre 2 atomi:
2e legatura simpla
4e legatura dubla
6e legatura tripla
Legaturi covalente se realizeaza intre:
atomul de C si atomii de H, N, C (legatura
simpla CC sau dubla C=C),
intre atomul de C si atomul de O (legatura
dubla (C=O),
intre 2 atomi de S (SS legatura
disulfidica).
Legaturile covalente sunt legaturi puternice si
distrugerea lor necesita o mare cantitate de
energie.

Din contra, legaturile necovalente sunt legaturi slabe si ca urmare usor


reversibile. Ca tipuri de astfel de legaturi intermoleculare sunt:

legatura ionica sau electrostatica


legatura de hidrogen
legatura hidrofoba
legatura macroergica
legatura Van der Waals

Aceste interactiuni intermoleculare slabe


stau la baza reversibilitatii unor procese
biochimice, de exemplu:
fixare moleculara (fixarea enzimei la substrat,
fixarea ligandului la receptor, s.a.)
mentinerea

conformatiei

tridimensionale

proteinelor (prin structurile secundara, tertiara,


cuaternara)
asigurarea structurii spatiale a acizilor nucleici
expresia genica si replicarea ADN
transmiterea semnalelor biologice

Legatura ionica se formeaza prin cedarea de catre un atom a


unui sau mai multor e altui atom.
Astfel, atomul care cedeaza devine ion pozitiv, cel care primeste
e devine ion negativ. Deci legaturile ionice se formeaza intre
doua grupari ionizate avand sarcini electrice opuse.
De exemplu, legatura intre gruparea carboxil COO al unui
aminoacid si gruparea amino H 3N+ a altui aminoacid din structura
proteinelor
R CH COO ....

+NH3

NH3

R CH COO

Starea ionizata a gruparilor functionale este influentata


de pH, deci legaturile electrostatice (ionice) sunt
dependente de pH. De altfel, ionizarea gruparilor le imprima
aminoacizilor si proteinelor un caracter amfoter.

Legatura de H se realizeaza intra si intermolecular


(intre 2 molecule dipolare).

In moleculele care contin atomi de O, N, S sau


halogen (mai ales F), puternica electronegativitate a
atomilor si volumul mic al H, determina atragerea e
pusi in comun cu atomul de H catre acesti atomi si
formarea unui dipol. Atomii de C, O, N capata
incarcatura partiala electronegativa si atomul de H
incarcatura partiala electropozitiva.
Ca urmare, atomii de C, O, N vor atrage H+
altor molecule dipolare, in timp ce H+ moleculelor
lor va fi atras de gruparea electronegativa a altor
molecule dipolare.

Legatura de H exercita o influenta importanta


asupra proprietatilor fizice ale multor substante
(in primul rand ale apei) si stabilizeaza
conformatia moleculara (structura tertiara a
proteinelor; structura ADN).
Distrugerea legaturii de hidrogen antreneaza
alterari profunde in structura moleculei, uneori
ireversibile (cazul denaturarii proteinelor).
Legatura de hidrogen intermoleculara se
stabileste practic intre 2 atomi (donor si
acceptor) care impart acelasi atom de hidrogen.
Acceptorul este un atom cu incarcatura partial
electronegativa (O, N, S) care atrage atomul de

Legatura de H exercita o influenta importanta


asupra proprietatilor fizice ale multor substante
(in primul rand ale apei) si stabilizeaza
conformatia moleculara (structura tertiara a
proteinelor; structura ADN).
Distrugerea legaturii de hidrogen antreneaza
alterari profunde in structura moleculei, uneori
ireversibile (cazul denaturarii proteinelor).

Legatura hidrofoba ia nastere intre partile hidrofobe (nepolare):


- ale aceleiasi molecule, sau
- ale unor molecule diferite aflate in solutii apoase.

Moleculele hidrofobe (nepolare) impiedica formarea


legaturilor de hidrogen intre moleculele de apa. Aceste
molecule nepolare formeaza zone hidrofobe, in care dipolii de
apa sunt impinsi catre exterior, formand legaturi cu alte
molecule de apa. Rezulta o forta care tinde sa reuneasca
moleculele de apa intre ele, reducandu-le la minim contactul
cu zonele hidrofobe rol major al acestora.
Acest tip de legatura poate duce la formarea unui numar
mare de lanturi alifatice, lungi, avand drept consecinta
stabilizarea conformatiei macromoleculei (polimerilor). De
asemenea, legatura hidrofoba are rol important in formarea si
stabilizarea structurilor membranelor celulare, ca si in
recunoasterea substratului de catre enzima.

Legatura macroergica este un tip de


legatura covalenta prin a carei hidroliza se
elibereaza o mare cantitate de energie care
este utilizata in procesele metabolice.
Nucleozid trifosfati 2- si nucleozid difosfati 1De retinut ca doar legaturile prin a caror
hidroliza
se
elibereaza
energie
pentru
metabolism
sunt
denumite
legaturi
macroergice.
Legatura Van der Waals rezulta din
atractia nespecifica dintre 2 atomi situati la o
distanta de 3-4 .
Interactiunea
apare
ca
urmare
a

Organizarea moleculara a materiei vii


Cele mai simple molecule ale materiei vii sunt cele cu masa
moleculara mica CO2, H2, O2, N2 atmosferic; provin din mediul
exterior si se numesc biomolecule primordiale.
Aceste biomolecule sunt supuse unor transformari metabolice,
cu ajutorul unor sisteme enzimatice, in urma carora are loc
cresterea masei lor moleculare si trecand printr-o serie de produsi
intermediari se transforma in biomolecule de baza.
Biomoleculele de baza au masa moleculara medie si reprezinta
elemente de reconstructie, prin asamblarea lor prin legaturi
covalente (peptidice, disulfidice, fosfodiesterice), pentru molecule
cu masa moleculara mare numite macromolecule.

La randul lor, macromoleculele se unesc in cadrul


unor procese metabolice, prin legaturi necovalente
(ionice, de hidrogen, hidrofobe, Van der Waals), in
complexe
supramoleculare
(nucleoproteine,
lipoproteine, s.a.). Aceste complexe se asociaza ulterior
prin legaturi necovalente, formand organitele celulare
(nucleu, mitocondrii etc.)
La nivelul celulei, macromoleculele sunt
specific specializate din punct de vedere
functional:
proteinele au rol plastic sau catalitic (enzimatic);
glucidele reprezinta sursa de energie sau material
de constructie;
lipidele sunt componente de baza ale membranelor
si depozite energetice;
acizii nucleici detin si transmit informatia genetica,
asigurand reproducerea organismelor; se numesc si
macromolecule informationale.

O alta clasificare a biomoleculelor, tinand


cont de marimea lor este:
I. micromolecule
apa
- aminoacizi

unitatea de baza a macromoleculelor nucleotide


monozaharide

- acizi grasi

metaboliti intermediari

- coenzime libere

- zaharuri, lipide
- acizi organici, s.a.

II. macromolecule compusi cu structura


complexa
proteine aminoacizi
glucide monozaharide
lipide acizi grasi
T

acizi nucleici baze azotate - ADN A, C, G,


- ARN A, C, G, U
pentoza - riboza
- deoxiriboza
H3PO4

S-ar putea să vă placă și