ROLUL PROTEINELOR DIN GRAU IN PANIFICATIE

Proiectarea si Conducerea Proceselor Tehnologice in

Industria Panificatiei

Coordonator: Masterand:

Sef Lucrari Dr. Ing. Mihai OGNEAN Maria-Mihaela OLARU

 PROTEINELE  sunt distribuite neuniform in bobul de grau, cele mai multe fiind
localizate catre periferia acestuia.  Principalele substante proteice acumulate in bob
sunt :

- albuminele (leucozina), care se intalnesc in stratul aleuronic si in invelisul boabelor (

sub forma libera) si eventual in embrion (sub forma de nucleat de albumina);

- globulinele, se gasesc in cantitati mici si sunt concentrate in embrion;

- prolaminele ( glutenina),  se gaseste doar in endosperm;

- gluteninele (glutenina ).

Cele mai importante sunt gliadina si glutenina, care in proportie de 70 % -

gliadina si 30% - glutenina si in prezenta apei formeaza glutenul, cu rol hotarator in
procesul de panificatie deoarece de el depinde capacitatea de retinere a gazelor de
fermentatie si de pastrare a formei aluatului. Continutul de gluten al graului comun
variaza in limite largi, de la 18 pana la 30 %. Datorita existentei glutenului in faina de
grau aluatul retine gazele formand o structura afanata si proaspata, care se
transmite si produsului finit de panificatie. Un gluten suficient de elastic si de
extensibil asigura obtinerea unei paini dezvoltate, cu porozitate fina si uniforma, cu
pori cu pereti subtiri; un gluten excesiv de rezistent sau excesiv de extensibil conduce
la obtinerea unor produse de panificatie nedezvoltate, cu miezul dens si, respectiv, la
produse plate, cu porozitate grosiera.

Continutul de gluten al graului variaza in limite foarte largi: 18-30 % la graul

comun pentru panificatie si 25-40 % la graul durum. Sunt cazuri cand atat limita
inferioara cat si cea superioara sunt depasite. Continutul si calitatea glutenului sunt
influentate de soi, sol, ingrasaminte, planta premergatoare, etc.

Însusirile de panificatie ale fainii sunt influentate de cantitatea si mai ales de

calitatea proteinelor generatoare de gluten. Temperatura ridicata si lipsa de
umiditate in perioada de maturizare a graului favorizeaza formarea unui gluten mai
rezistent, mai elastic si mai putin extensibil, fata de glutenul graului de acelasi soi dar
maturizat in conditii de temperatura scazuta si umiditate ridicata.

Albuminele si globulinele se gasesc in bobul de grau in cantitati mici, iar

majoritatea sunt localizate in embrion. Faina de extractie mare are un continut mai
ridicat de albumine si de globuline datorita faptului ca o parte din germeni ajung in
faina
 Substantele proteice generatoare de gluten nu sunt distribuite uniform in
endospermul bobului de grau, dupa cum este neuniforma si repartitia marimii
granulelor de amidon. Proportia proteinelor generatoare de gluten creste din interior
catre exteriorul endospermului. Asa se explica de ce faina alba extrasa din centrul
bobului de grau are continut de gluten mai mic decat cea extrasa din partile mai
periferice. Dupa unii cercetatori, endospermul se poate imparti in cinci zone, din
centru catre periferie, in functie de cresterea continutului de gluten uscat , astfel :

1)     Zona intai – contine 7,4 % gluten,

2)     Zona a doua -  contine 8,6 % gluten,

3)     Zona a treia – contine 9,5 % gluten,

4)     Zona a patra – contine 13 % gluten,

5)     Zona a cincea – contine 16,5 % gluten.

Continutul de gluten mai este influentat si de forma si marimea boabelor,

deoarece de acestia depinde raportul dintre suprafata si volumul bobului. Boabele
de forma alungita sunt in general mai bogate in gluten decat cele mai rotunde, iar
boabele mai mici sunt mai bogate decat boabele mari

Compoziţia în aminoacizi este influenţată de genotip. Datele experimentale

acumulate până în prezent nu au putut corela secvenţele de aminoacizi ale
proteinelor din diverse făinuri cu diferenţele apărute în ceea ce priveşte calitatea de
panificaţie a acestora. Horvatic (1989) a stabilit însă o serie de corelaţii între o serie
de aminoacizi esenţiali şi unii parametri ai făinii. Astfel, resturile de lizină şi triptofan
s-au corelat pozitiv cu capacitatea de hidratare, metionina s-a corelat negativ cu
stabilitatea aluatului iar triptofanul pozitiv. Înmuierea s-a corelat pozitiv cu cantitatea
de triptofan iar volumul pâinii a fost superior pentru făinurile caracterizate de un
surplus de lizină şi triptofan. Corelaţiile stabilite de către lizină, triptofan şi metionină
au rămas semnificative şi pentru parametrii extensografici. Wiesser şi Belitz (1991)
au arătat că în soiurile de grâu cu calitate slabă de panificaţie, unităţile repetitive
formate din peptide cu un conţinut ridicat în glicină se repetă mai rar sau sunt
frecvent modificate. Shewry şi Tatham (1997) au demonstrat că elasticitatea
glutenului este determinată printre altele şi de secvenţele peptidice bogate în
glicocol. De asemenea, s-a stabilit o corelaţie puternică între conţinutul de grupări
amidice ale glutenului şi indexul volumului pâinii (Lew şi colab, 1992).
 Grâul conţine un amestec complex de protide, cu cel puţin 100 de tipuri diferite
care sunt prezente în mod natural în compoziţia bobului. Dintre acestea, cele mai
importante din punct de vedere tehnologic sunt substanţele proteice, în special
proteinele glutenice (Block, 1945). Substanţele generatoare de gluten nu sunt
distribuite uniform în endosperm, proporţia lor crescând din interior spre exterior.
Proteinele din grâu au fost clasificate după mai multe criterii: compoziţie chimică,
solubilitate, morfologie, digestibilitate, capacitatea de a forma gluten .

În funcţie de compoziţia chimică, proteidele au fost clasificate în holoproteide

(alcătuite numai din aminoacizi) cum sunt gliadinele, gluteninele, leucozinele,
respectiv globulinele şi heteroproteide alcătuite dintr-o grupare proteică şi una
prostetică de natură neproteică. Din această categorie fac parte o serie de
lipoproteine şi glicoproteine implicate în structura membranelor celulare, precum şi
unele enzime (Neamţu şi colab. 1993, 1989).

În funcţie de solubilitate, proteinele din grâu şi făină au fost încadrate în 4 clase

denumite fracţii Osborne. Acestea sunt reprezentate de:
– albumine, în care se regăsesc toate proteinele solubile în apă. Albuminele din
bobul de grâu sunt concentrate în embrion şi stratul aleuronic, fiind proteine
fibrilare;
– prolamine, cunoscute şi sub numele de gliadină. Sunt insolubile în apă sau soluţii
saline dar sunt solubile în soluţie alcoolică 70 %. Marea lor majoritate este
concentrată în endosperm, având caracter acid şi tendinţa de a forma asociaţii pe
bază de punţi de hidrogen. Subunităţile de prolamină cu masă moleculară mare
constituie un procent mai mare din total în grâu decât în alte cereale (Bushuk, W.,
1985). Calitatea de panificaţie a făinii de grâu din diferite soiuri este influenţată de
conţinutul de glutelină (Eliasson şi Larsson, 1993; Dexter şi colab. 1994).
– Globulinele sunt insolubile în apă dar solubile în soluţii ale sărurilor neutre. Conţin
cantităţi mari de acid aspartic, arginină, acid glutamic şi lizină.
– Glutelinele, denumite şi glutenine, sunt proteine polimere insolubile în apă, soluţii
saline sau slab alcoolice, dar solubile în soluţii slab alcaline. Se găsesc în principal în
endosperm asociate cu glucidele sau lipidele. Gluteninele sunt capabile să-şi modifice
structura sub acţiunea radicalilor hidrofobi sau ai lipidelor cu efecte asupra
elasticităţii aluatului (Kulkarni, R.G., Ponte Jr., J.G., Kulp, K., 1987).

Interschimburile sulfhidril – disulfurice sunt principalele reacţii responsabile

pentru formarea aluatului din grâu. Fracţiile gliadină şi glutenină din grâu reprezintă
80 – 85 % din proteinele endospermului de grâu şi aceste fracţii formează împreună
glutenul. Se pare că o interacţiune specifică dintre glutenina cu masă moleculară
mică (< 90 Kda) şi glutenina cu masă moleculară mare (> 90 Kda) este
importantă pentru formarea şi dezvoltarea unui gluten vâscoelastic (Aitken ş.a. 1939,
1944; MacRitchie, 1978).

Din punct de vedere al rolului lor biologic, proteinele grâului pot fi: active
metabolic (leucozinele şi globulinele), structurale (lipoproteinele şi glicoproteinele),
sau proteine de rezervă (gliadinele şi gluteninele) (Magnuson, K.M., 1985).

Din punct de vedere morfologic, substanţele proteice au fost clasificate în:

proteine din endosperm, proteine din stratul aleuronic, proteine din embrion etc.
 În funcţie de gradul lor de asimilare proteinele pot fi digestibile şi
nedigestibile. Acestea din urmă se găsesc în învelişul bobului şi au un aport major în
constituţia proteică a făinurilor de extracţie mare (Hoseney, R.C., Finney, K.F., 1971).

Din punct de vedere tehnologic, protidele din grâu au fost împărţite în două
grupe, în funcţie de capacitatea acestora de a genera gluten. Glutenul se formează în
aluat în urma adaosului apei la făină şi în condiţii de frământare, constituind o reţea
proteică responsabilă de proprietăţile vâscoelastice ale aluatului şi de capacitatea
acestuia de a reţine gazele formate în cursul fermentaţiei (Hoseney, R.C., Zelenak, K.,
Lai, C.S., 1986).

Proteinele glutenice reprezintă aproximativ 80 – 90 % din totalul protidelor,

fiind reprezentate în special de gliadine şi glutenine, aflate cantitativ sub un anumit
raport (cca. 45 % gliadine şi 40 % glutenine) (Metakovski, E.V. şi colab., 1984 ;
Metakovski, E.V.,1991).

Gliadinele sunt implicate în proprietăţile plastice şi extensibile ale aluaturilor,

în timp ce gluteninele conferă acestora elesticitate. Gliadinele permit retenţia
gazelor, iar gluteninele conservă forma aluatului (Calloway şi colab., 1965).

Conformaţia scheletului glutenic se realizează şi se menţine pe seama

diferitelor legături chimice şi fizico-chimice stabilite între componenţii glutenului.
Astfel, observaţiile experimentale asupra cineticii de reducere a proteinelor glutenice
au sugerat că în structura acestora există patru tipuri de legături disulfidice, intra-
respectiv intercatenare, dintre care trei sunt uşor reductibile (Kaczkowski, Mieleszka,
Lasztity 1980).
 Numărul legăturilor disulfidice intermoleculare şi viteza cu care acestea se
transformă (din S-S în –SH) influenţează direct proprietăţile reologice ale aluatului şi
implicit calitatea pâinii. Unii au corelat raportul S-S/–SH cu calitatea de panificaţie şi
au constatat că pentru un anumit conţinut de proteine optimul panificării se obţine
atunci când acest raport este de 15. Gliadinele, care au o cantitate mai mică de
grupări -SH / S-S reactive, pot fi responsabile din acest motiv de înmuierea aluatului
(Nierle şi Bruggeman, 1991).

Sensibilitatea caracteristicilor reologice ale glutenului, la adăugarea de

solvenţi organici, a condus la ideea existenţei unor legături hidrofobe între
componenţii acestuia. Chung şi Pomeranz (1979) au dovedit existenţa acestora între
glutenină şi gliadină. S-a observat că glutenul provenit din făină cu o calitate de
panificaţie bună, are tendinţa de a interacţiona preponderent prin legături
hidrofobe. Astfel s-ar explica disponibilitatea mai mare a glutenului slab de a adera la
suprafeţele granulelor de amidon.

Suprafeţele gliadinelor, provenite din grâne cu potenţial bun de panificaţie,

prezintă o hidrofobicitate semnificativ mai mare decât cea a suprafeţelor gliadinelor
provenite din grâne slabe (Kaczkowski ş.a., 1987). Recent, o serie de studii au arătat
că adăugarea de săruri chaotropice – a căror efect este unul de creştere a numărului
de interacţiuni hidrofobe – la făină, determină ameliorări importante ale calităţilor
de panificaţie (He şi Hoseney, 1991).

În 1976 Jankiewicz şi Pomeranz au demonstrat prezenţa legăturilor de

hidrogen prin distrugerea glutenului în uree şi readucerea sa la însuşirile iniţiale, prin
tratarea la pH 7 a structurii distruse cu sulfaţi de calciu şi magneziu.
 Proporţia relativ redusă a aminoacizilor ionizabili (cca 8 % din totalul
aminoacizilor) determină formarea în număr redus a unor legături ionice. Cinetica
umflării glutenului este dependentă de puterea ionică a mediului. Aminoacizii
bipolari pot avea efecte diferite asupra reologiei aluatului, în funcţie de distanţa
dintre gruparea amino- şi cea carboxil, precum şi de mărimea catenei laterale
(Hoseney, R.C., Finney, K.F., Pomeranz, Y., Shogren, M.D., 1969). Aminoacizii
dicarboxilici întăresc astfel reţeaua glutenică, pe când cei diaminici, o slăbesc. De
asemenea, în funcţie de pH-ul mediului, glutenul îşi poate modifica proprietăţile
reologice: la pH = 4,8 este elastic, iar creşterea acestuia până la 7,5 duce la creşterea
extensibilităţii în defavoarea elasticităţii. Sensibilitatea glutenului faţă de pH
demonstrează că forţele electrostatice au o mare influenţă asupra legăturilor ionice
(Campbell, J.A., 1960; Pyler, E.J., 1983).

Proteinele neglutenice sunt reprezentate de: albumine, globuline,

glicoproteine, lipoproteine, proteine coagulante, proteine spumante, enzime dar şi
de o serie de substanţe de natură proteică ce acţionează ca inhibitori enzimatici
(Cubadda şi colab., 2007).

O serie de peptide şi de aminoacizi din constituţia bobului de grâu prezintă o

importanţă tehnologică deosebită. Dintre aceştia, reprezentativi sunt: glutationul
(tripeptid), implicat în procesele de oxido-reducere din aluat, ca activator al
oxidoreductazelor SH-dependente şi tirozina, care prin oxidare enzimatică determină
închiderea aluatului la culoare (Tamba-Berehoiu, R., Muşat., R., 2001, 2002).