C CU UR RS S 7 7

4 4. . P PR RO OT TI ID DE E

Protidele sunt biomolecule cu structur complex, constitueni universali i indispensabili
ai tuturor formelor de via. Este puin probabil s existe n univers alt tip de molecule cu
proprieti mai remarcabile dect cele ale protidelor (protos = cel dinti), ele asigurnd
organizarea i meninerea structurilor morfologice ale celulelor, precum i manifestarea
funciilor i activitilor vitale ale acestora.
Proporia protidelor n organismele vii este mai constant dect a lipidelor i glucidelor; n
regnul vegetal, coninutul de protide este mai mic i foarte variat, n funcie de specie i organ.
Coninutul cel mai mare de protide se gsete n organele de rezerv ale plantelor, n seminele
de leguminoase, o cantitate mijlocie se gsete n boabele de cereale, cele mai puine protide
gsindu-se n legume, rdcinoase i tuberculifere.
Este esenial de remarcat rolul dominant al protidelor n organismele vii, deoarece nu se
cunosc forme de via fr protide. Astfel, reaciile chimice din celule depind de combinarea
enzimelor de natur proteic cu diferitele substraturi, structuri cum ar fi cele ale muchilor
depind de interaciile dintre protide, controlul genetic este determinat de interaciile protide-
ADN, activitatea nervoas implic interacii transmitor-protid, imunoprotecia se bazeaz pe
interacii anticorp-antigen.
Protidele prezint proprieti fizico-chimice caracteristice care sunt corelate cu un coninut
de energie ridicat (entropie ridicat), ceea ce le asigur atribuiile unui sistem dinamic n
permanent autorenoire i interaciune cu mediul exterior.
Constituind suportul chimic structural i funcional al materiei vii i al fenomenelor
specifice acesteia, protidele sunt purttorul material al nsuirilor biologice: diferenierea,
creterea, dezvoltarea i reproducerea.
Protidele ndeplinesc n organism, datorit naltului grad de organizare i diversitate, roluri
multiple:
rol structural (plastic), fiind constitueni principali ai protoplasmei i nucleului celular. Ele
reprezint: 65-70% din materia uscat a organismului animal, 2-35% din materia uscat a
organismului vegetal, 80-90% din materia uscat din microorganisme;
rol biocatalitic, deoarece sub form de enzime, catalizeaz selectiv reaciile biochimice
din organismele vii;
rolul fizico-chimic al protidelor se datoreaz caracterului lor coloidal i amfoter care le
ofer posibilitatea de a participa la reglarea presiunii osmotice, a permeabilitii selectiv a
membranelor, a echilibrului electrostatic i acido-bazic, precum i la transportul n organism al
ionilor de importan vital;
rol de anticorpi, participnd la procesele imunologice de aprare a organismelor
superioare;
rol de represori, prin aptitudinea de a traduce din genomul celular numai mesajul
necesar ntr-un anumit moment din viaa celulei sau organismului;
rol de reglare fin a proceselor biochimice, prin intermediul hormonilor.

4.1. STRUCTUR CHIMIC. CLASIFICARE
Protidele sunt substane cuaternare, constituite din atomi de C, H, O, N. Protidele cu rol
fiziologic important mai conin i atomi de S, P, iar unele conin n proporie mai mic i atomi de
metale: Mg, Ca, Zn, Fe, Cu etc., n metalproteide i cromoproteide.
Protidele sunt compui macromoleculari, care prin hidroliz pun n libertate aminoacizi (au
ca unitate structural fundamental aminoacizii). innd cont de complexitatea structurii lor,
protidele se clasific astfel:


Monoprotide (aminoacizi)
Poliprotide inferioare (peptide)
Poliprotide superioare (proteide)

Oligopeptide

Protide Polipeptide

Holoproteide (proteine)
Heteroproteide

Dintre protide, numai proteidele formeaz macromolecule, iar pentru caracterizarea lor
calitativ i cantitativ este necesar determinarea aminoacizilor componeni prin hidroliza
total a proteinelor.

4.2. AMINOACIZI (MONOPROTIDE)

Aminoacizii reprezint unitile structurale nehidrolizabile ale poliprotidelor. Dei n natur se
cunosc aproximativ 200 de aminoacizi, doar 20-22 sunt utilizai pentru biosinteza protidelor i
sunt codificai de codul genetic, fiind denumii i aminoacizi proteinogeni (ordinari). Ceilali
aminoacizi, mai puin rspndii, sunt numii aminoacizi neproteinogeni (ocazionali).
Dintre toate organismele vii, cele vegetale pot sintetiza i deci conine numrul cel mai
mare de aminoacizi, rspndii mai ales n seminele fructelor, plante rdcinoase, conifere,
etc. Aminoacizii: valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, lisin, fenilalanin, triptofan pot
fi sintetizai numai de plante i se numesc aminoacizi eseniali. Lipsa lor n alimentaie provoac
grave tulburri ale metabolismului (boli careniale). Aminoacizii care pot fi sintetizai i de
organismul uman i animal se numesc aminoacizi neeseniali i sunt reprezentai de: glicocol,
alanin, serin, cistein, acid aspartic, acid glutamic, arginin, tirozin, prolin, hidroxipriolin,
histidin.
Unii dintre aminoacizi pot fi convertii pe cale chimic n glucide i sunt denumii
aminoacizi glucoformatori: glicocol, alanin, serin, acid aspartic, acid glutamic, arginin,
citrulin.

4.2.1. Structura chimic a aminoacizilor

Aminoacizii sunt compui organici difuncionali, care conin grupele funcionale amino (-
NH
2
) i carboxil (-COOH). Caracteristic acestei structuri este grefarea ambelor grupe
funcionale pe acelai atom de carbon (poziia ) n cazul aminoacizilor din structura proteidelor
(-aminoacizi). Se cunosc i aminoacizi la care grupa -NH
2
este legat de al doilea atom de
carbon fa de grupa -COOH, (poziia ), al treilea (poziia ) etc.
La ali aminoacizi apare legat de atomul de carbon , n afar de grupa funcional -NH
2
, un
rest hidrocarbonat, care poate fi un rest hidrocarbonat alifatic sau aromatic, sau grupe
funcionale.
4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor

Denumirea tiinific a aminoacizilor este format din prefixul amino i numele acidului de
la care provine, cu indicarea poziiei atomului de carbon de care este legat grupa funcional -
NH
2
(, , , , sau 2, 3 etc.) etc., fa de grupa funcional carboxil -COOH.
n general nomenclatura raional este mai puin folosit, deoarece sunt utilizate n general,
denumiri uzuale, specifice fiecrui aminoacid (glicocol, alanin, serin, triptofan etc.).

4.2.3. Clasificarea aminoacizilor dup structura lor chimic, care cuprinde toi cei
20 de aminoacizi proteinogeni, este urmtoarea:

Alifatici
Aromatici
Monoamino-monocarboxilici
Tioaminoacizi
Heterociclici
Monoamino-dicarboxilici
Diamino-monocarboxilici
Hidroxiaminoacizi
Bazici
Acizi
Neutri






Aminoacizi





4.2.3.1. Aminoacizi alifatici

n aceast grup sunt cuprini toi aminoacizii n care R este un rest hidrocarbonat alifatic.

a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):
Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic), cunoscut i sub denumirea de zahrul gelatinei
a fost obinut prin hidroliza acid a gelatinei. Este singurul -aminoacid care nu are atom de
carbon asimetric, i deci nu prezint izomerie optic.
Majoritatea organismelor vegetale conin glicocol (0,2-1%), dar exist i proteide vegetale
mai bogate n glicocol, ca de exemplu edestina (2,5-3,8%), ricinina (6,6%) etc. Glicocolul
lipsete complet din zein (porumb) i hordein (orz).
L (-) Alanina (acidul -aminopropionic) este nelipsit din proteidele vegetale i animale, i a
fost identificat la hidroliza proteinelor din soia. Este prezent n cantitate mare n zein (9-
10%), iar n stare liber a fost identificat n alge i n frunze de tutun. Izomerul -alanina a fost
pus n eviden n soia, mere crude, tomate i n structura acidului pantotenic.
L (+) Valina (acidul -aminovalerianic) este regsit n cantiti mici n structura multor
proteide. Bogate n valin sunt seminele de in (12,7%) i de fasole (6,2%). n stare liber a fost
pus n eviden n lucern i germenii de secar.
L (-) Leucina (acidul -aminoizocapronic), descoperit n hidrolizatele de ca, este foarte
rspndit n organismele vegetale, n special n zein (19,25%) i n edestin.
L (+) Izoleucina (acidul -amino--metilvalerianic) este izomera de poziie a leucinei.
Prezena n molecul a doi atomi de carbon asimetrici conduce la existena a patru izomeri
optici. Leucina i izoleucina se transform n timpul fermentaiei alcoolice (prin decarboxilare i
dezaminare) n alcool amilic i alcool izoamilic.

CH
2
COOH
NH
2
acid aminoacetic
glicin
glicocol
Gli

CH COOH
NH
2
CH
3
acid 2-aminopropanoic
acid -aminopropionic
-alanin
Ala

CH COOH
NH
2
CH
3
CHCH
CH
3
acid 2-amino-3-metilpentanoic
acid -amino--metilcapronic
-izoleucin
Ile


CH COOH
NH
2
(CH
3
)
2
CH
acid 2-amino-3-metilbutanoic
acid -amino--metilbutiric
acid -aminoizovalerianic
-valin
Val

CH COOH
NH
2
(CH
3
)
2
CHCH
2
acid 2-amino-4-metilpentanoic
acid -amino--metilcapronic
acid -aminoizocapronic
-leucin
Leu


b) Hidroxi-aminoacizi
L (-) Serina (acidul -amino--hidroxipropionic) se gsete n stare liber n seminele
germinate, iar n cantiti mici n numeroase proteide vegetale. n proporie mare se afl n
edestina din cnep i n unele proteide din migdale i din algele marine. Sub form de esteri
fosforici intr n constituia serinfosfatidelor.
L (-) Treonina (acidul -amino--hidroxibutiric) nsoete n proteide serina, n cantiti
mai mici, prezentnd proprieti analoage serinei. n proporii mai ridicate se gsete n
proteidele din cereale, soia, cartofi, alge marine. Ea intr n constituia antibioticelor
actinomicine. Treonina posed doi atomi de carbon asimetrici, deci are patru izomeri optici.

HO CH
2
CH
NH
2
COOH
acid 2-amino-3-hidroxipropanoic
acid -amino--hidroxipropionic
serin
Ser

CH
3
CH CH
NH
2
COOH
OH
acid 2-amino-3-hidroxibutanoic
acid -amino--hidroxibutiric
treonin
Tre

c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)
L (+) Cisteina (acidul -amino--tiopropionic) se gsete n toate proteidele vegetale (0,5-
4,5%) i animale. Proteidele din cartofi conin 4-4,4%, iar glutelinele din gru, orez, secar conin
2,7% cistein. Cisteina se transform uor, prin oxidare, n cistin, disulfura corespunztoare
care, fiind greu solubil, se poate separa. Prin hidrogenare, cistina trece n cistein. Pe baza
acestor reacii de oxido-reducere, sistemul cistein-cistin joac n organism rol de sistem redox,
fiind implicat n procesele de transport de atomi de hidrogen n ciclul respirator. Gruparea
reductoare (-SH) din cistein are rol important n reaciile biocatalitizate de enzimele n structura
crora se regsesc astfel de grupe funcionale.
















S CH
2
CH
NH
2
COOH S CH
2
CH
NH
2
HOOC
acid 2,7-diamino-4,5-ditiaoctandioic
cis
Cis
HS CH
2
CH
NH
2
COOH
tin
-S-S-Cis
acid 2,7-diamino-4,5-ditianoctandionic
cistin
Cis-S-S-Cis
ac
ac
cis
Cis
CH
2
CH
2
CH
NH
2
COOH S CH
3
a
a
cid 2-amino-3-metiltiobutanoic
cid -amino--metiltiobutiric
m
M
etionin
et
acid 2-amino-3-metiltiobutanoic
acid -amino--metiltiobutiric
metionin
Met

id 2-amino-3-mercaptopropanoic
id -amino--mercaptopropionic
tein
acid 2-amino-3-mercaptopropanoic
acid -amino--mercaptopropionic
cistein
Cis
L (-) Metionina (acidul -amino--metiltiobutiric) este prezent n zein, seminele de
tomate, n proteidele din seminele de cereale. Are rol de agent metilant, prin cedarea grupei
metil, transformndu-se n homocistein.

d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)

Acidul L (+) aspartic (asparagic, acid aminosuccinic) se gsete n toate proteidele
vegetale, mai ales sub forma amidei sale, asparagina. n stare liber, asparagina apare n seva
de sparanghel i a altor plante tinere: mazre, migdale etc.

CH
2
COOH CH HOOC
NH
2
acid 2-aminobutandioic
acid aminosuccinic
acid asparagic
acid aspartic
Asp

CH
2
CONH
2
CH HOOC
NH
2
monoamida acidului 2-aminobutandioic
monoamida acidului aminobutandioic
monoamida acidului aspartic
asparagin
Asn

CH
2
CH
2
CH HOOC
NH
2
COOH
acid 2-aminopentandioic
acid -aminoglutaric
acid glutamic
Glu

CH
2
CH
2
CH HOOC
NH
2
CONH
2
monoamida acidului 2-aminopentanoic
monoamida acidului -aminoglutaric
monoamida acidului glutamic
glutamin
Gln


Acidul L (+) glutamic (acidul -aminoglutaric) este foarte rspndit n proteidele
vegetale. Amida sa glutamina, ca i asparagina, servete la biosinteza proteidelor din plante.
Glutamina se ntlnete n stare liber n alge, n fructe i sfecla de zahr, unde prezena ei, ca
i a asparaginei, micoreaz randamentul produciei, deoarece mpiedic cristalizarea
zahrului.

e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici

L (+) Arginina (acidul -amino--guanidilvalerianic) a fost identificat n conifere, ricin,
cartofi i n hidrolizate proteice. Denumirea provine de la faptul c prezint o reacie
caracteristic cu srurile de argint.
L (+) Ornitina (acidul ,-diaminovalerianic) este rspndit n stare liber n plantele
superioare, dar apare foarte rar n compoziia proteidelor.
L (+) Lizina (acidul ,-diaminocapronic) se gsete aproape n toate proteidele, mai
puin n zein. Mai bogate n lizin sunt seminele necoapte i cele n curs de germinare.

CH
2
CH
2
CH
2
CH COOH
NH
2
NH
2
acid 2,5-diaminopentanoic
acid ,-diaminovalerianic
ornitin
Or

CH
2
CH
2
CH
2
CH
2
CH
NH
2
COOH
NH
2
acid 2,6-diaminohexanoic
acid ,-diaminocapronic
lisin
Lis


CH
2
CH
2
CH
2
CH COOH
NH
2
HN C
HN
H
2
N
acid 2-amino-5-guanidinopentanoic
acid -amino--guanidinovalerianic
arginin
Arg


L (-) Citrulina (acid -carbamino--aminovalerianic) se formeaz intermediar n sinteza
argininei. A fost identificat n produii de hidroliz ai cazeinei.

f) Aminoacizi aromatici

L (-) Fenilalanina (acidul -amino--fenilpropionic) este rspndit n plantele tinere de
bostan, bob, lupin i n numeroase proteide (zeina, legumina).

L (-) Tirozina (acidul para-hidroxifenilalanina) este ntlnit mpreun cu fenilalanina n
toate proteidele. Se gsete n proporie de 10% n proteidele de porumb i de 4-5% n
proteidele din smburii de pepene, castravei i bostani.

CH COOH
NH
2
C
6
H
5
CH
2
acid 2-amino-3-fenilpropanoic
acid -amino--fenilpropionic
acid -aminohidrocinamic
-fenilalanin
Fen

CH
2
CH
NH
2
COOH HO
acid 2-amino-3-(4-hidroxifenil)propanoic
acid -amino--(p-hidroxifenil)propionic
tirosin
Tir



g) Aminoacizi cu structur heterociclic conin n molecul un heterociclu cu un atom
de azot dintr-un nucleu indolic, imidazolic i pirolic.

L (-) Triptofanul (acidul -amino--indolilpropionic, -indolilalanina) intr n compoziia
multor proteide naturale. n stare liber se gsete n organele tinere ale plantelor, n fructe, n
glutenul de gru, n soia, semine de dovleac, alge (8,8%). Triptofanul este unul dintre
aminoacizii eseniali, lipsa sa din organism conduce la grave tulburri.
Este precursor n biosinteza vitaminei PP i promotor al sintezei pirolului, component al
hemoglobinei. Prin decarboxilarea triptofanului se formeaz triptamina, compus cu activitate
biologic.
L (-) Histidina (acid -amino--imidazolilpropionic) este rspndit n proteidele de
origine vegetal i animal. Se gsete n seminele de tomate, n polen i n edestin (4%).
Prin decarboxilare enzimatic trece n histamin.

L (-) Prolina (acidul -pirolidincarboxilic) este un iminoacid, solubil n alcool (spre
deosebire de restul aminoacizilor), proprietate pe care o imprim i proteidelor n care se
gsete n procent mare. Prezint caracter amfoter i este rspndit att n proteinele vegetale
(12% n prolaminele din cereale) ct i n cele animale.
N
COOH
H
acid pirolidin-2-carboxilic
acid pirolidin--carboxilic
prolin
Pro

N
COOH
HO
H
acid 4-hidroxipirolidin-2-carboxilic
acid '-hidroxipirolidin--carboxilic
hidroxiprolin
Hip


N
N
CH
2
CH
NH
2
COOH
H
acid 2-amino-3-(4-imidazolil)propanoic
acid -amino--(4-imidazolil)propionic
histidin
His

acid 2-amino-3-(3-indolil)propanoic
acid -amino--(3-indolil)propionic
triptofan
Trip
N
CH
2
CH
NH
2
COOH
H



4.2.4. Proprieti fizice ale aminoacizilor

Proprietile fizico-chimice ale aminoacizilor sunt determinate de structura lor. Aminoacizii
se prezint ca substane solide, cristaline; unii au gust dulce, alii gust amrui sau sunt fr
gust.
Datorit prezenei grupelor funcionale polare (-NH
2
i -COOH) sunt solubili n ap, n acizi
diluai i n hidroxizi alcalini. Procesul de dizolvare conduce uneori la distrugerea moleculei de
aminoacid; astfel, triptofanul este distrus n mediu acid, iar histidina n mediu bazic. Sunt greu
solubili n solveni organici; unii dintre ei sunt solubili n alcool etilic i n alcool butilic,
proprietate care servete la separarea lor dintr-un amestec de aminoacizi.

4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor

Prezena atomului de carbon asimetric n poziia fa de gruparea carboxil, confer
moleculelor aminoacizilor (cu exceptia glicocolului), chiralitate i ca urmare, apariia activitii
optice (enantiomeria), exprimat prin capacitatea moleculelor lor de a roti planul luminii
polarizate spre dreapta (izomerul, enantiomerul dextrogir), sau spre stnga (izomerul,
enantiomerul levogir).
Asemntor glucidelor, aminoacizii aparin unei anumite serii sterice, D sau L. La
stabilirea configuraiei aminoacizilor, s-a pornit de la L-alanin prin comparaie cu L-aldehida
gliceric (comparndu-se poziia grupei NH
2
din aminoacid cu poziia grupei OH din glucid).
Trebuie remarcat faptul c, aminoacizii naturali prezeni n structura proteinelor aparin exclusiv
formei sterice L. Ca i n cazul glucidelor, configuraia steric a aminoacizilor este independent
de activitatea optic.

4.2.4.2. Structura amfionic

Caracterul amfoter al aminoacizilor se datoreaz prezenei concomitente n molecul a
grupelor -NH
2
(care confer proprieti bazice, acceptoare de protoni) i a grupelor -COOH
(care confer proprieti acide, donoare de protoni).
n soluiile apoase, moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni (ioni dipolari), care
pot funciona att ca baz ct i ca acid:

CH
R
H
3
N COO


structura amfiionului


a) comportare de acid (donor de protoni):

CH
R
H
3
N COO + HOH CH
R
H
2
N COO
+
H
3
O



b) comportare de baz (acceptor de protoni):

CH
R
H
3
N COO
+ CH
R
H
3
N COOH
+
HO HOH


n soluie, exist deci permanent, un echilibru ntre cei trei ioni:

CH
R
H
3
N COOH
- H
+ H
CH
R
H
3
N COO
- H
+ H
CH
R
H
2
N COO

cation amfiion anion

n cazul n care catenele laterale (R) ale diferiilor aminoacizi conin i alte grupe
funcionale ionizabile, n afara celor ataate la atomul de carbon , sarcina real a moleculei va
reflecta prezena lor. Este cazul aminoacizilor monoaminodicarboxilici, (acidul aspartic i
glutamic), cu caracter acid sau al celor diaminomonocarboxilici, (arginina, lisina, histidina), cu
caracter bazic. Ceilali aminoacizi cu numr egal de grupe funcionale acide i bazice pot fi
considerai neutri.
Existena amfionului explic utilizarea soluiilor de aminoacizi ca soluii tampon (creeaz i
menin constant un anumit pH la adugarea unor cantiti mici de acizi sau de baze tari):

CH
R
H
3
N COO
CH
R
H
3
N COO
+
H
3
O
+
HO
CH
R
H
3
N COOH + HOH
CH
R
H
2
N COO + HOH


Se numete punct izoionic, pH-ul la care soluia apoas a unui aminoacid conine anioni i
cationi ai aminoacidului n proporii egale i deci sarcina electric net a moleculei de
aminoacid dizolvat n ap este nul.
Datorit sarcinii electrice nete (pozitiv sau negativ) aminoacizii manifest la un anumit
pH proprieti electroforetice, deplasndu-se sub aciunea unui cmp electric. Astfel, n mediu
acid, ca urmare a deplasrii echilibrului existent ntre cei trei ioni spre forma cationic,
aminoacidul migreaz spre catod (polul negativ), iar n mediu alcalin, datorit deplasrii
echilibrului spre forma anionic, aminoacidul migreaz spre anod (polul pozitiv).
La un anumit pH, denumit pH sau punct izoelectric (pH
i
), amfionul nu migreaz n cmp
electric deoarece aminoacidul se afl disociat ca anion i cation n pri egale, solubilitatea fiind
redus datorit atraciei electrostatice ntre anionii i cationii existeni.
Aminoacizii prezint pH
i
diferii, n funcie de structura catenelor laterale -R:
aminoacizii monoamino-dicarboxilici au pH
i
n zona acid (pH
i
= 3,0-3,2);
aminoacizii diamino-monocarboxilici au pH
i
= 7,5-11, deci n zona alcalin;
aminoacizii monoamino-monocarboxilici nu au pH
i
la pH = 7, ci n jur de valoarea 6,0
(grupa -COOH este mai puternic ionizat dect grupa -NH
2
).