SUB.1.

COMPOZITIA CHIMICA GENERALA A ORG UMAN

Compoz chimica elem de baza a materiei vii este comuna pt toate org.Mat vie este constr din aceleasi elem chimice
care exista si in mat anorg.Proportia unora din acestea si modul lor de combinare pt a forma subst specif mat vii
sunt insa esential diferite in rap cu mat organica.Astfel,din cele aprox 100 elem chimice ale sist periodic intalnite in
litosfera si atmosfera a fost selectat in nr relativ mic.Aceste elemen alcat asa numita lista de baza universala a
compoz elementare a oricarui org viu reprez prin: sextetul de metaloizi(C,H,O,N,S,P-care reprez eleme cheie
primordiale pt organiz struct marii majoritati ale molec care compun mat vie),octetul(Na,K,Ca,Mg,Fe,Co,Mn,Clcare reprez elem componente necesare pt org vii).Proportia este insa cu mult superioara cca98% in comparatie cu
cea a metalelor. Nu exista nici un caz cunoscut in care vreunul din aceste elem chimice sa fie inlocuit printr-un
elem care sa nu fie inclus in lista mentionata. Pot exista insa completari la aceasta lista de
baza:1,Cu,Mo,Mn,Al,Zn,V,Si,Se,B,Br,F,dar niciodata sustrageri.
Elem chimice prezente in mat vie poarta denum de BIOELEMENTE. BIOMOLECULELE difera prin
natura,structura,dimens si fnctii pe care le indepl in cadrul celulei. Pe baza acestor criterii,componentele molec
constituente ale org uman se clasif in: biomolec organice si anorganice. Categ principale de biomolec organice
specif tuturor org sunt:glucide,lipide,protide, Ac nucleici,Enzime,Vitamine,Hormoni,Comp macroergici,Comp
organici intermediari. Pe langa aceste biomolec,apa si sar min intra in constit tuturor cel,existand insa in mare
abundenta si in afara mat vii.
Biomolec organice indeplin in cadrul cel diferite roluri: plastic,energetic,infrmational,catalitic,reglator. Astfel,unele
molec organice intra in struct celulei,a membranelor si a formatinilor intracel determ prin asamblarea lor edificiul
molecular al celulei. Participa la desfasurarea coordonata si la reglarea tuturor rkt chim necesare activit cel
functioand ca biocatalizator. Indeplinesc rolul de stocare,transmitere si exprimare a informatie ereditare. Servesc
drept combustibil celular fiind supuse unor procese de degradare prin care se elib energia necesara fctiilor vitale ale
cel, energie ce poate fi stocata in anumite tipuri de molecule. Moduleaza activit biokim ale cel ca reglatori ai
deferitelor procese; la reglarea acestor procese participa si diferiti ioni-majorit sunt co-factori enzimatici.
Rezulta astfel ca diferitele categ de biomolec asigura prin specificul lor la organiz structurala a cel si desfasurarea
coordonata a multiplelor evenimente la niv molecular care definesc activitatea ceuleil in ansamblu.
Biomolec anorganice sunt reprez de apa si saruri min. Biomlec cu rol plastic (met+nemet) se gasesc in proportia
ce mai mare reprez peste 99% ca valoare procentuala raportata la masa corporala a org. Oligoelementele se gasesc
in cantit extreme de mici sau chiar in urme insa prezenta lor este necesara pt desfasurarea unor rkt biokim.
Apa reprez componentul cu cea mai ridicata proportie din org(60%),indepl un rol fundam ca solvent si ca mediu
likid de realizare a rkt biokim. Continutul apei variaza in fct de specie,varsta,tesut.Apa cont in stare dizolvata subst
organice ionizate(cationi si anioni) si subst organice cu molec mici(glucoza,acizii),iar sub forma de suspensi
ecoloidala-unele macromolecule(proteie).
Sarurile minerale-constituie aprox 3-5% si sunt reprez in principal prin: cloruri,fosfati,sulfati,carbonati,azotati de
sodiu,potasiu,calciu,magneziu. Se gasesc fie dizolvate in mediul apos al celulei si in likidele circulante si in
combinatie cu proteinele din constitutia citoplasmei sau sub forma nedizolvata in tesutul osos si dinti. Unii ioni
proveniti prin disocierea sarurilor min se absorb pe suprafata coloizilor(micele) celulari determinand incarcarea
electrica a acestora,iar altii intervin in diferite rkt biokim ai metabolismului celulei.
Componentele biokim de natura organica cu rol plastic,energetic,cu rol de sustinere sau de rezerva(glucide,
lipide ,protide) alcat in medie 35-40% din masa org uman.

SUB 2
APA CA SOLVENT SI MEDIU BIOLOGIC DE REACTIE
Desi APA este comp anorganic,totusi prin proportia sa mare si prin multiplele roluri pe care le exercita detine o
importanta capitala in organiz si functionarea materiei vii. Apa intra in constitutia tuturor celulelor si ca solvent
constuie mediul necesar in care se desfasoara rkt biokim. Apa este cel mai abundent component celular reprez in
medie 60% din masa org,continutul si distributia apei in org uman variind in fct de tesut,organ,likid
biologic,limfa,varsta.
Continutul deosebit de ridicat in apa este o caracteristica universala a tesuturilor vii. In organism,apa este
repartizata in 2 compartimente: compartiment intracelular si compartiment extracelular(sange,limfa,vase).
Compart intracel-cupr apa de constitutie(apa legata) care participa la alcat structurii cel(ncl,MT,Rb) si a mediului
celular, la imbibitia sistemelor coloidale si la hidratarea diferitilor ioni sau biomolec componente ale celulei.
Compart extracel cupr apa libera existenta si in circulatia intravasculara(sange,limfa) si in spatiile interstitiale(apa
lacunara).

Apa intracelulara,intravasculara si interstitiala reprez mediul likid prin care se realiz skimburi permanente de subst
dintre cel, sange si interstitii,adica dintre cele 2 compart.
Ca origine,apa din organism este exogena,provenind din alimentatie(hrana si likidele ingerate) si endogena,
provenind din oxidarea la niv celular a compusilor care contin hidrogen (glucide,lipide,protide).
Datorita caracteristicilor structurale ale molec sale, APA reprez un component indispensabil al vietii indeplinind
urm roluri: structural-particip la constituria chim a celulei si la formarea coloizilor celulari; mediu lichid-permite
realiz tuturor rctiilor biokim care stau la baza vietii; solvent biologic-solubilizand si favorizand disocierea
electrolitica a unor subst care devin astfel reactionabile; stabilizator al mediului biologic in care subzista; generator
de anumiti ioni: H, OH-neces pt realiz proceselor de tamponare(mentinerea pH in limite const), de cataliza
enzimatica si de hidroliza; efector direct al reactiilor de hidratare,hidroliza,precum si a reactiilor de oxidare; mediu
de vehiculare a diferitelor subst in org; termoreglator- mentinere in limite constante temperatura orgnism prin
procese de evaporare cutanata si de eliminare prin respiratie.
Toate acete roluri exercitate de catre apa si care sunt esentiale pt viata se realiz dator reglarii metabolice a bilantului
hidric din organism prin mecanisme complexe care mentin volumul de apa relativ constant.

SUB 3
GLUCIDE-CONSIDERATII GENERALE(struct,rasp,clasif,rol biokim)
GLUCIDELE sau zaharurile sunt compusi tenari,fiind alcat din C,H,O,care au formula generala empirica (CH2O)n.
Au rol energetic furnizand 50-70% din energia totala care se produce din org uman,constituind componenta majora
a dietei. Capacitatea orgnism de a depozita glucide este limitata,aceasta functie fiind indeplinita doar de ficat (ce
poate depozit pana la 10% din greut sa) si muschi (ce pot depoz pana la 0,5%din greut lor). Cantitatea totala de
glucide din depozite este suficienta insa pt a asigura necesitatile energetice ale org pt numi zi si repaus.Toate tes
pot utiliz glucoza,principalu si aproape exclusivu glucid dinsange.In conditii de post prelungit,numai putine tes
depind exclusiv de glucoza ca sursa de energie: creier,eritrocite, trombocite, leucocite,cel medulosuprarenale.Alte
tes pot utiliz in scopuri energetice oxidarea acizilor grasi si corpii cetonici.
Glucidele procura fondul de at C necesar biosintezei de proteine,ac nucleici,lipide. Au rol struct(mucopoliglucide)
si respectiv proteoglicanii din subst fundamentala a tes conj. Glucidele intra in struct altor biomolec cu importanta
biokim majora: ac nucleici,coenzime,lipide complexe(glicolipide),glicoproteide. In procesele biokim un rol
important il joaca ozele libere sau fosforilate.
Dupa struct lor chimica, glucidele se definesc ca polihidroxialdehide sau polihidroxicetone sau produsi de
condensare ai acestora. In fct de complexitatea lor struct,glucidele se clasif in : OZE(glucide simple) si
OZIDE(glucide complexe).
OZELE(=monoglucide,monozaharide,zaharuri simple) contin o singura unitate polihidroxicarbonilica si deci prin
hidroliza, nu mai pot fi scindate in molecule cu caracter glucidic. Cele mai importante si abundente sunt:
hexoze(glucoza,fructoza, manoza) si pentoze(riboza,deoxiriboza). Ca structura ,ozele sunt subst
polihidroxicarbonilice care cont in molecula 2 grupari functionale: gr alcool(primar CH2-OH si sec CH-OH) si
gr cetona(--C=O) sau gr aldehida(-H-C=O). Dupa natura gruparii functionale carbonil sunt aldoze si cetoze. Dupa
nr atC din molec,ele pot fi :trioze,tetroze,pentoze,hexoze,heptoze.
OZIDELE(glucide complexe) sunt molec reziltate prin condensarea unui nr variabil de oze care prin hidroliz
chimica sau enzimatica se pot scinda in oze sau compusi mai simpli cu caract glucidic. Dupa nr de oze componente
sunt: oligoglucide (oligozide)-constit dintr-un nr de 2-6 oze identice sau diferite legate covalent in tes anim sau
veg: zaharoza,lactoza,maltoza. Oligoglucidele constituite din mai multe subunitati monoglucidice nu se gasesc
libere; ele formeaza lanturile laterale ale unor catene polipeptidice din structura glicoproteinelor. Poliglucide
(polizaharide)-constit prin condensarea unui nr foarte mare de oze(de ordinul sute-mii), fapt ce le confera un
caracter macromolecular.
Cele mai raspandite poliglucide in regnul veg: amidon si celuloza si in regnul anim:glicogen.

SUB.4.
PROPR FIZICE ALE OZELOR(selectie)
1)Ozele sunt usor solubile in apa datorita grupariilorOH multiple; greu solubile in alcool si insolubile in solventi
organici(eter etilic,cloroform,hidrocarburi). 2)Cristalizeaza sub forma de cristale albe. 2) Majoritatea ozelor au
gust dulce;intensitatea gust dulce creste in general cu nr gr-OH din molec. 4)Sunt subst opticactive,avand
propretatea de a devia planul luminii polarizate (putere rotatoare); activitatea optica pe care o manifesta ozele se
datoreaza existentei in molc lor a a de C asimetrici. Un at de C asim are cele 4 valente satisfacute de 4 radicali
diferiti. Izomerii optici,desi au aceleasi formule si prezinta aceleasi propfietati fizice si chim,se deoseb numai dupa
sensul in care deviaza planul luminii polarizate datorita structurii lor sterice. Cei care deviaza planul luminii la
dreapta se num dextrogiri iar cei care deviaza planul luminii polarizate la stanga se num levogiri. 5)Stereoizomeria

ozelor- toate ozele cu exceptia dihidroxiacetonei contin unul sau mai multi atomi de C asimetrici.In consecinta pot
prezenta mai multi izomeri optici.Formula de calcul a izomerilor optici este N=n 2.
6)Apartenenta ozelor la seriile D si L: Independent de activitatea optica, aldehida glicerica se poate prezenta sub
2 forme, in functie de pozitia hidroxilului grefat la atC asimetric. Izomerul care poseda acest hidroxil la dreapta
corespunde dpdv steric,respesctiv configuratiei spatiale,la seriaD. Izomerul care poseda hidroxilul situat la
stanga,carespundeserieL. In mod conventional,configuratia ozelor,a.a. si a altor subst optic active se raport la cea a
gliceraldehidei care constit reperul de care se stabileste filiatia la seriile D si L. Astfel, ozele care poseda o
configuratie spatiala similara D-gliceraldehidei apartin serieiD si ozele care poseda o configuratie spatiala similara
L-gliceraldehidei apartin serieiL. Majoritatea ozelor naturale apartin seriei D.
7)Izomeria generata de heterociclizare. Ozele nu se afla sub forma aciclica(deschisa), ci sub forma heterociclica.
Astfel,in molecula ozelor,gruparea carbonil(aldehida sau cetona) este mascatadatorita formarii unei leg semiacetalice sau semi-cetalice intre gruparea carbonil si una din functiile alcool din molecula, in molecula ozei se
stabileste o punte oxidica cu formarea intramoleculara a unui ciclu de oxigen. O asemenea structura se formeaza
prin reactia dintr gruparea carbonil de la C1 in cazul aldozelor sau de la C2 in cazul cetozelor si guparea alcool (cea
mai apropiata in spatiu, C5 sau C4-aldoze sau C5-C6 cetoze) din aceeasi molecula. Se formeaza astfel un semi
acetal ciclic intern(aldoze) sau un semicetalciclic intern(cetoze), deoarece reactia dintre gruparea carbonil si
gruparea-OH se realizeaza in cadrul aceleiasi molecule. Gruparea-OH grefata la carbonul carbonilic si care se
formeaza prin ciclizarea ozei poarta numele de hidroxilsemiacetalic sau semicetalic.Acestia se deosebesc de
celelalte grupari-OH din molecula ozelor,deoarece este dotat cu o reactivitate chimica deosebita. Formele izomere
ale ozelor care difera intre ele numai princonfiguratia de la carbonul carbonilic(C1 la glucozasi C2 la fructoza) se
num forme anomere,iar atomu de C respectiv se numat de C anomer.Izomerii si reprezinta forme
anomere,deoarece OH semiacetalic sau semicetalic grefat la carbonul carbonilic poate ocupa pozitii sterice diferite
la dreapta sau la stanga in formele ciclice. NUMAI ozele constituite din 5 sau mai multi atomi de C pot forma
cicluri stabile si prezenta forme anomere.
Ozele care au ciclurile form din 5atomi de C si 1atom de O sunt de tip piranoza pt ca se aseamana cu
heterociclulpiran. Ozele care au ciclurile for din 4atomi de Csi 1atom de O sunt de tip furanoza,prin analogie cu
heterociclul furan. In cazul aldozelor, structura piranoza rezulta prin stabilirea punii de O intre atomii C1-C5, iar
strucura furanoza rezulta prin stabilirea punii de O intre C1-C4.In cazul cetozelor, structura piranoza rezulta
prinstabilirea puntii O intre C2-C6 si structura furanoza rezulta prin stabilirea puntii de O intre C2-C5.

SUB.5.
PROP CHIMICE ALE OZELOR(SELECTIE)
A.Prop chim dat gr carbonil
1)Actiunea agentilor reducatori. Prin reducere-ozele trec in polialcoolii corespunzatori; fixarea hidrogenului avand
loc la gruparea aldehida sau cetona. Astfel din tetroze se form tetrioli,din pentoze-pentoli,din hexozehexoli(hexitoli). 2)Actiunea agentilor oxidanti. Prin oxidare mai blanda sau mai energica,aldozele pot forma 3
tipuri de acizi: ac aldonici,ac dicarboxilici(zaharici) si ac uronici. La acidul aldonic=>din oxidarea gruparii
aldehida la gruparea carbonil(COOH); acidul dicarboxilic=>din oxidarea concomitenta a gruparii aldehida si a
gruparii alcool primar(-OH) la gruparea carbonil; acizi uronici=> din oxidarea gruparii alcool primar la gruparea
carbonil;gruparea aldehida nu este afectata,rezulta acizi-aldehide. 3)Epimerizarea ozelor: Solutiile alcaline diluate
produc la cald o izomerizare, o rearanjare la nivelul atomilor deC care poarta gruparea carbonil si a atomului de C
adiacent, fara ca substituentii celorlalti atomi de C safie afectati. Aceasta transpozitie poarta num de epimerizare,iar
ozele care difera intre ele ca structura numai la atomii C1 si C2 se num oze epimere. De ex:
glucoza,fructoza,manoza sunt oze epimere intrucat ele se deosebesc ca structura numai la nivelul atomilor C1 si
C2;la nivelul celorlalti atomi de C ,structura e identica(aceeasi configuratie spatiala). Mecanismul epimerizarii se
explica prin formarea unui intermediar de tip enolic comun,care poate sa treaca cu usurinta in oricare dintre cele 3
oze. In solutia oricarei din cele 3 oze mentionate,in mediu alcalin si la cald,dupa un timp vor aparea cele 3 oze
epimere.
4)Prop reducatoare: Ozele si unele diglucide manifesta proprietati reducatoare datorita existente in molecula lor a
gruparii carbonil(hidroxil semiacetalic-aldehida, hidroxil semicetalic-cetona).
B.Prop chim dat gr alcool
1)Formarea de esteri: Ozele pot forma esteri cu acizi organici sau acizi minerali. Esterii fosforici ai ozelor sunt
metaboliti intermediari care rezulta pe cale enzimatica,ce prezinta o importanta deosebita in desfasurarea anumitor
procese metabolice din organism. Esterii fosforici au caracter acid formand saruri de Na,K,Ca solubile in apa.In
acest mod este transpotat fosfatul de calciu la tesutu osos. Esterii fosforici ai ozelor participa la procese de
respiratie,fermentatie, in procese de biosinteza.
C.Fermentatia glucidelor

Prin fermentatia glucidelor se desemneaza procesul biochimic care implica transformarea unor glucide in
subst(produsi de reactie) cu o strucura mai simpla sub actiunea catalitica a unor enzime specifice. Ca rezultat al
fermentatiei pot apare produsi de baza pt biosinteza anumitor subst necesre celulei sau se poate genera energia
necesra activitatii celulare. Fermentatiile se clasifica in functie de: natura procesului biochimic(fermentatie aeroba
sau anaeroba),produsi principali de reactie(fermentatie alcoolica,lactica,acetica),mecanismul chimic de
reactie(fermentatie hidrolitica,oxidativa). In fermentatia alcoolica se genereaza alcoolul etilic,conform reactiei
generale:
C6H12O6--2C2H5-OH+2CO2(alcool etilic). In fermentatia lactica a glucozei se genereaza ac lactic,conform
reactiei generale:C6H12O6-2CH3-CH(-OH)-COOH+E. Aceasta reactie se petrece in muschi,energia rezultata
fiind utilizata pt producerea actului contractil. Acumularea acidului lactic in muschi provoaca dureri febra
musculara care insoteste un efort muscular prelungit.

SUB.6.
DESCRIEREA SI CARACT OZELOR DIN ORG UMAN
A.TRIOZE---In natura nu se gasesc trioze libere,ci ele rezulta ca metaboliti intermediari,sub forma de esteri
fosforici din reactiile de catabolizare a glucidelor.
B.PENTOZE---Pentozele se gasesc libere in natura,dar numai in cantitati mici.Pentozele sunt foarte raspandite ca
poliglucide (pentozani),glicozizi,esteri.Unele dintre ele(riboza,deoxiriboza) sunt componente ale acizilor
nucleici,iar altele participa in procesul de fotosinteza. Pentozele din org uman prez urmatoarele caracteristici: sunt
de origine exclusiv exogena, in celule au stabilit metabolica mai mare decat hexozele,de aceea nu pot fi fermentate
si transformate de organismu animal si sunt eliminate in urina (pentozurie),; in celule predomina forma anomera .
1)RIBOZA- nu se gaseste libera in tesuturi,dar prezinta un deosebit interes biologic,ca parte componenta a unor
biomolecule cu importanta biologica majora: nucleotide (ATP,GTP,UTP,CTP),
coenzime( NAD,NAD,FMN,FAD,CoA-SH), acizi nucleici(ARN), intermediari metabolici,sub forma de esteri
fosforici ai -ribofuranozidelor.2)DEOXIRIBOZA- este component glucidic al acizilor desoxiribonucleici (ADN).
C.HEXOZE---sunt monoglucide cu formula moleculara C6H12O6.Ele apar libere in natura,dar mai ales sub forma
de poliglucide,glicozizi,esteri etc. De importanta biochimica deosebita sunt aldohexozele:
glucoza,manoza,galactoza si cetohexozele: fructoza si sorboza. 1)GLUCOZAeste foarte raspandita in regnul
veg si animal si este principala oza a org uman. Detine un rol energetic important; prin degradarea sa(glicoliza)
genereaza energia care este stocata in ATP. Este distribuita in toate celulele si lichidele org cu exceptia urinei. In
sange,glucoza se afla in limite constante: 80-120mg/100ml sange(glicemie). Mentinerea in limite constante a
glicemiei este asigurata prin actiunea antagonista a celor 2 hormoni ai pancreas endocrin: insulina(actiune
hipoglicemianta) si glucagonul(actiune hiperglicemianta). Cresterea continutului de glucoza in sange determina
diabetul zaharat. Intra in structura unor diglucide: izomaltoza, maltoza, lactoza,celobioza,zaharoza. Intra in
structura unor poliglucide: amidon,glicogen,celuloza. Intra in structura unor lipide complexe(glicolipide). Prin
oxidare in ficat pe cale enzimatica formeaza acidul glucuronic.
Ac glucuronic prezinta un interes deosebit in glucuronoconjugare, proces prin care ficatul intervine in eliminarea
unor compusi straini sau produsi in intestin, ca de ex fenoli (rezultati in intestin sub influenta florei microbiene din
aminoacizi aromatici), indoxil(format din triptofan),medicamente(cloral,mentol,salicilati), toxice accidentale; de
asemenea asupra unor hormoni eliberati normal in organism (sexuali,corticosuprarenalieni, tiroidieni). Rinichiul
efectueaza procese similare pt eliminarea compusilor gruparii fenolice,sub forma de compusi glucuronoconjugati
netoxici,prin urina. Reacita de conjucare are loc la nivelu gruparii hidroxil semicetalic din acidu glucuronic si o
grupare OH sau COOH din compusul respectiv,ca formare de eteri sau esteri.In afectiunile hepatice se
micsoreaza capacitatea de sinteza a acidului glucuronic si deci si formarea glucuronoconjucatilor.Totodata,acidul
glucuronic intra in structura unor proteoglicani.
2)GALACTOZAse gaseste in cantitati mici in sange (pana la 4,3 mg/100ml sange),LCR,urina.Impreuna cu
glucoza formeaza diglucidul lactoza din lapte. Intra in structura unor glicozide; in lipide complexe:cerebozide si
sulfatide(sub forma de galactozo-2-sulfat) si in struct unor glicoproteine. Prin oxidarea in ficat,formeaza acidul
galacturonic care intra in struct unor proteoglicani.
3)MANOZAeste de origine vegetala unde se gaseste numai sub forma de poliglucide,numite manani.Ingerata
prin alimentatie,este absorbita prin peretele intestinal si trecuta prin vena porta in ficat unde pe cale enzimatica este
transforma in glucoza. Intra in struct unor glicolipide si glicoproteide.Intra in struct unor fosfolipide microbiene.
4)FRUCTOZAD-fructoza numita si zahar de fructe sau levuloza este cea mai importanta si raspandita
cetoza,gasindu-se atat libera(alaturi de D-glucoza) in diferite fructe dulci,miere,etc, cat si sub forma combinata,in
diglucide(zaharoza),triglucide si poliglucide(numite fructozani,cum e insulina). In org uman,fructoza are
urmatoarea distributie: in sange se gaseste in cantit mici (cateva mg la 100ml), plasma seminala contine 23g/litru,cu origine in veziculele seminale.In sperma este insotita de acidu citric, mioinozitol etc, ceea ce arata o
asemanare cu compozitia sucurilor de fructe.

SUB.7.
DERIVATI AI OZELOR
A.Esteri fosforici ai ozelor---Se gasesc in toate celulele si tesuturile,indeosebi in tesutu muscular (esteri ai
triozelor si hexozelor) reprezinta produsi de degradare ai glucozei(metaboliti intermediari) din care se pot
biosintetiza alte biomolecule. Esterii forsforici ai pentozelor intra in struct acizilor nucleici(ARN,ADN).Esterii
fosforici ai ribozei intra in struct unor coenzime (NAD,NADP, FMN,FAD,CoA-SH).
1)Esterii fosforici ai TRIOZELOR: gliceraldehid-3-Pi, dihidroxiaceton-3-Pi, dihidroxiaceton-1-Pi. Se formeaza in
cursul glicolizei(metaboiti intermediari). 2)Esteri fosforici ai PENTOZELOR:*Esteri fosforici ai Ribozei: -Dribofuranoza-2-fosfat, -D-ribofuranoza-3-fosfat, -D-ribofuranoza-5-fosfat, --D-ribofuranoza-3,5-difosfat.
*Esteri fosforici ai Deoxiribozei: -D-deoxiriboza-5-fosfat. Se formeaza ca metaboliti intermediari, esterii fosforici
in pozitiile C3 si C5. 3)Esterii fosforici ai HEXOZEse formeaza in cursul glicolizei (metaboliti intermediari): *
Esteri fosforici .ai Glucozei: -D-glucopiranoza-1-fosfat, -D-glucopiranoza-6-fosfat. *Esteri fosforici ai
Fructozei: -d-fructofuranoza-6-fosfat, -D-fructofuranoza-1,6-fosfat.
B.Oze aminate(aminoglucide)---contin gr NH2 la atomu C2. Pot fi acetilate sau sulfurate la gr NH2.
Denumirea uzuala corespunde ozei de origine; cele mai raspandite sunt: glucozamina,galactozamina si acidu
neuraminic. Ele se afla ca piranoze de forma ,in compusi macromoleculari din tesuturi animale. 1)Glucozamina
intra in constitutia mucopoliglucidelor care se gasesc repartizate in tesutu conjunctiv,cartilagii,tendoane,lichid
seminal; a chitinei glicolipidelor si in poliglucide specififice de grup sanguin etc. In cele mai multe cazuri gr
aminica este acetilata. 2)GalactozaminaN-acetil-galactozamina si galactozaminsulfatul intra in struct unor
mucopoliglucide si glicolipide.Intra in struct heparinei(anticoagulant fiziologic care previne coagularea spontana a
sange). 3)Ac N-acetil-neuraminic(ac sialic)ac neuraminic este o aminoglucida mai complexa care se formeaza
prin condensarea unei molecule de manozamina cu o molecula de acid piruvic. Acilarea acidului neuraminic da
nastere la N-acilderivati denumiti acizi sialici.Daca radicalul acil este un radical acetil rezulat acidul N-acetilneuraminic(NANA). NANA(ac sialic) intra in compozitia glicolipidelor din membrana celulara, a unor
mucopolizaharide,glicoprodeide si poliglucide specifice de grup sanguin.
C.Acizii uronici---se formeaza in ficat prin oxidare enzimatica a glucozei(acid glucuronic) si galactozei(acid
galacturonic) la gr CH2-OH(alcool primar) de la C6 la gr COOH(sunt acizi aldehide).Acidu glucuronic prezinta
un interes deosebit in glucuronoconjugare,totodata intra in constitutia unor proteoglicani. Aciidu galacturonic intra
in constitutia unor proteoglicani.

SUB.8.
DIGLUCIDE REDUCATOARE SI NEREDUCATOARE
A.DIGLUCIDE REDUCATOARE(tip maltoza)
Diglucidele reducatoare se formeaza prin elimimare de apa intre un OH semiacetalic al unei molecule de oza si
un OH alcoolic al celeilalte molecule de oza.Diglucidul format prezinta un caracter reducator,deoarece un OH
semiacetalic sau un-OH semicetalic ramane liber. Legatura chimica rezultata se num leg monocarbonilica sau
ozidica si poate fi orientata in sau in ,in funtie de pozitia sterica a OH semiacetalic implicat in aceasta legatura.
1)MALTOZAleg monocarbonilica(ozidica intre C1 si C4(-1,4)); -OH semiacetalic liber cu caracter reducator.
Maltoza rezulta din condensarea a 2 molecule de -glucoza; eliminarea moleculei de apa se face intre OH
semiacetalic(C1) apartinand unei molecule de glucoza(pozitia) si un OH alcoolic (C4) apartinand celeilalte
molecule de glucoza(). Intra in struct amidonului si glicogenului reprezentand unitatea diglucidica repetitiva a
structurii acestora. In org uman reprezinta un produs de degradare a amidonului si glicogenului alimentar. Poate fi
eliberata din amidon si glicogen sub actiunea hidrolitica a enzimelor denumite amilaze (salivare sau pancreatice)
sau a acizilor minerali. In laborator se prepara prin hidroliza amidonului. Prezinta proprietati reducatoare datorita
OH semiacetalic ramas liber. Reactia de hidroliza se petrece in intestin sub actiunea enzimei denumite maltaza:
maltoza-(maltaza,+H2O) 2 glucoza.
2)IZOMALTOZAintra in struct amidonului si glicogenului. Prezinta proprietati reducatoare datorita OH
semiacetalic ramas liber. Leg monocarbonilica(ozidica) intre C1 si C6 (-1,6). -OH semiacetalic liber cu caracter
reducator.
3)CELOBIOZAeste alcat din 2 molecule de -glucoza. Leg monocarbonilica (ozidica) intre C1 si C4 (-1,4). OH semiacetalic liber cu caracter reducator. Intra in struct celulozei; reprezinta unitatea deglucidica repetitiva a
celulozei. Prezinta propetatir reducatoare datorita OH semiacetalic ramas liber. Este scindata hidrolitic din 2
molecule de -glucoza sub actiunea celobiazei secretata de flora microbiana prezenta in tubul digestiv al animalelor
erbivore: celuloza-(celobiaza,+H20) 2 -glucoza.
4)LACTOZAeste alcat dintr-o molecula de galactoza si o molecula de glucoza. Leg monocarbonilica
(ozidica) intre C1 si C4 (-1,4). -OH semiacetalic liber cu caracter reducator. Este singurul diglucid existent in

stare libera in org animal (in lapte). Prezinta propretati reducatoare datorita OH semiacetalic ramas liber. Se
gaseste in lapte (26-8%) fiind secretat in glandele mamare.Este scindata hidrolitic de enzima numita lactaza
prezenta in intestin; galactoza absorbita este convertita in conditii normale in glucoza(procesu are loc in ficat):
lactoza-(lactaza,+H2O) -galactoza + -glucoza- 4 epimeraza(in ficat)= 2glucoza-sange. Deficitul in
enzima care produce aceasta conversie determina acumularea de galactoza in sange,producand perturbari
fiziologice grave ce pot fi fatale in special la persoane care se hranesc exclusiv cu lapte(la sugari). Aceasta maladie
este cunoascuta sub denumumirea de galactozemie si este de natura genetica(congenitala).
B.DIGLUCIDE NEREDUCATOARE
Se form prin eliminare de apa intre 2-OH semiacetalici ( sau unul semiacetalic si altul semicetalic). Diglucidul
format nu prezinta caracter reducator, deoarece ambele gr OH reducatoare sunt blocate.
ZAHAROZAeste alcat dintr-o molecula de -glucoza si o molecula de -fructoza.Leg dicarbonilica(diozidica)
intre C1 si C2(,-1,2).Nu prezinta caracter reducator. Se gaseste in sfecla si in trestia de zahar din care se obtine
zaharul comercial. Este foarte solubila in apa. Prin hidoliza (acida sau eaticanzim) rezulta D-glucoza sau Dfructoza; ultima avand un caracter puternic levogir, face ca amestecul obtinut sa fie levogir. Aceasta transformare
de la zaharoza initiala dextrogia la produsul hidrolizei, denumit si zaharinvertit,este denumita invertirea
zaharului.O asemenea transformare are loc si in intestin sub actiunea -glucozidazelor. In intestin este scindata
hidrolitic de enzima denumitazaharaza: zaharoza-(zaharaza,_H2O) -glucoza+ -fructoza.

SUB.9.
POLIGLUCIDE OMOGENE:AMIDON,CELULOZA,GLICOGEN
1.AMIDONUL-constituie principala rezervade glucide din plante si este produsul asimilatiei clorofiliene
(fotosinteza). Se gaseste in special in cereale si tuberculi si are un rol insemnat inalimentatia omului. Se prez sub
forma de granule caracteristice pt fiecare planta. Este amorf,insolubil in apa; in apa calda formeaza o masa cu
aspect de pasta. Se identifica analitic prin coloratia albastra in prezenta iodului; aceasta coloratie dispare la cald.
Manifesta un caracter slab reducator. Unitatea diglucidica repetitiva este maltoza. Prin hidroliza enzimatica
progresiva, este scindat pana la stadiul de maltoza si glucoza; maltoza sub actiunea maltazei este hidrolizata in 2
molecule de -glucoza. In cursul hidrolizei amidonului se formeaza produsi intermediari cu mase moleculare
diferite denumite dextrine care reprezint diverse stadii ale hidrolizei amidonului. Procesul de hidroliza al
amidonului decurge schematic astfel: amidon-amilodextrineeritrodextrine-flavodextrine-acrodextrinemaltodextrine-maltoza-glucoza. Granulele de amidon sunt alcat din 2 componente: amiloza care predomina
la interior si amilopectina ,la exterior(ca un fel de invelis),ambele gasindu-se repartizate in mod uniform in intreaga
granula. a)AMILOZArepezinta cca20% din macromolecula amidon si este constituita dintr-o struct
linara,neramificata formata din lanturi compuse din unitati de glucoza legate prin leg -1,4 de tip maltoza ca unitate
diglucidica repetitiva. Prezinta gr OH semiacetalice libere(cu caracter reductor) numai la una din extremitatile
fiecarui lant component. Amiloza este solubila in apa fierbinte formand o solutie coloidala,care da la rece o
coca(gel).Se recunoaste prin coloratia albastra pe care o da cu iodul. (n=100-400 radicali de glucoza legate 1,4;M5,iar gradul de policondensare=1000-4000). Lanturile lungi neramificate ale amilozei se organizeaza spatial
intr-o configuratie helicoidala(-helix),fiecare spirala fiind alcatuita din 6 radicali de D-glucoza.Datorita acestei
aranjari,in interiorul spiralelor apare un spatiu liber sub forma de canal,in care pot patrunde molecule
straine.Reactia de culoare cu iodul se explica prin aceea ca moleculele de iod sunt dispuse in spatiul dintre spire
sub forma incluzionata. B)AMILOPECTINAreprezinta cca80% din macromolecula amidon,cu M =10 6-107 si
grad de policondensare de cca 10.000. Da o coloratie violacee cu iodul. Este o macromolecula cu struct ramificata,
continand atat lanturi de -1,4(tip maltoza) cat si leg de -1,6(tip izomaltoza).La un lant tip amilza constituit din
leg -1,4 se ataseaza un lant de tip maltoza,leg realizata intre OH semiacetalic din pozitia C1 de la un lant si
hidoxilul gr alcool primar de la pozitia C6 al celuilalt lant; se formeaza puncte de ramificare ce confera moleculei o
struct arborescenta. Leg -1.6 se formeaza dupa cca 16 radicali de glucoza in lantul exterior si dupa cca 10 radicali
de glucoza in lantul interior.In amilopectina se afla si H3PO4 legat sub forma esterica la C6.
Hidroliza enzimatica a amidonului: In organism,scindarea hidrolitica a amidonului(in aparatu digestiv) pana la
stadiul de glucoza implica actiunea conjugata si progresiva a unui ansamblu de enzime: -amilaze, 1-6-glucozidaza si maltaza. -AMILAZA(salivara si pancreatica) catalizeaza scindarea hidrolitica a amion(incepand
din cavitatea bucla si finalizand in intestin prin desfacerea specifica numai a leg -1,4 din interior lantuluiendoamilaze); produsii de degradare rezultati reprezinta dextrine,maltoza si cantitati mici glucoza. 1,6-glucozidaza e o enzima de deramifiere care catalizeaza scindarea hidrolitica a leg -1,6 a amilopectinei care astfel
se deramifica rezultand lant tip maltoza. Maltaza scindeaza hidrolitic maltoza rezultata pana la 2 molecule glucoza.Moleculele de glucoza rezultata din hidroliza amidonului alimentar in prezenta enzimelor din tubu digestiv
sunt absorbite prin perete intestinului subtire si trasportate prin vena porta la ficat.

2.GLICOGENUL-este un poliglucid omogen de origine anim.Se gaseste in cantitate mare la anim inferioare
(moluste, stridii) si la mamifere,in bacterii si chiar la unele plante(ciuperci). Reprezinta forma de depozit a glucozei
in orgnism.Reprezinta o importanta sura energetica pt org.Se afla localizat in ficat(glicogen hepatic,pana la 10%
din greutatea sa) si muschi(glicogen muscular, unde asigura procesu contractiei musculare).Cantitati mici de
gliocogen se gasesc in toate tesuturile,inclusiv in creier. Cu iodul se coloreaza rosu-brun(caramiziu) spre deosebire
de amidon.Unitatea diglucidica repetitiva este maltoza. Struct glicogenului este similara amilopectinei din
amidon,continand unitati de glucoza atasate prin leg -14 si -1,6.Gradu de ramificare al glicogenului este mai
mare decat la amilopectina iar M atinge 106-107 .In struct lui,reamificarile exterioare apar dupa 6-7 unit de
glucoza(n=6) iar lant interioare apar dupa cca 3 unitati de glucoza (x=3) ceea ce ii confera un grad mai inalt de
ramifiere si aspect mai arborescent in comparatie cu amidon. Scindarea enzimatica a glicogen: a)In tubul
digestiv(glicogen alimentar)--- In tubu digestiv hidroliza enzimatica a glicogenului alimentar se prodduce similar
cu procesu de hiroliza enzimatica a amidonului sub actiunea conjugata si progresiva a celor 3 enzime:-amilaze, 16--glucozidaza si maltaza. b)In tesuturi(glicogen endogen)--- in tesuturi,glicogenu endogen nu este scindat in
molecule de glucoza printr-o simpla hidrolizaimatica enz(ca in tubu digestiv),ci printr-un proces de
fosforilaza,proces in care intervine enzime num fosforilaze. Legaturile -1,6 sunt scindate sub actunea enzimei
amilo-1,6-glucozilaza. Degradarea intraceulara a glicogenului prin fosforilaza se realizeaza prin scindarea leg -1,4
incepand de la expremitatea nereducatoare a lantului, eliberand succesiv molecule de glucozo-1-fosfat. Glicogenul
hepatic este astfel fragmentat pana la glucoza libera care trece in sange pt a mentine constant nivelul
glicemie(efecthiperglicem).Glicogenul muscular constituie prin glucoza pe care o elibereaza sursa de energie a
contractiei musculare.
3.CELULOZA- Este de natura vegetala,fiind constituent principal al peretilor plantelor cu rol de sustinere al
acestora. Este cel mai raspandit poliglucid.Prezinta o struct cristalina cubica.Unittea diglucid repetitiva este
celobioza. Se dizolva in lichidul Schweitzer si cloro-iodura de Zn cu care da colortie violeta. Struct celulozei-este
formta din lanturi filiforme,liniare constituite din cca 1000 unitati de -glucoza,in care se stabilesc leg -1,4. Are
M=106. Nu cuprinde ramificari dar are posibilitatea de a se uni in fibre. Datorita tipului de legaturi ozidice
,celuloza nu este hidrolizata de amilaze si de celulaze si celobiaze,enzime absente in org uman,dar prezente in
sistemul hepatopancreatic al melcului,in unele ciuperci si mucegaiuri. In rumenul erbivorelor se gaseste o bogata
populatie de microorganisme ce pot metaboliza celuloza cu formare de acizi grasi inferiori,gaze si urme de
glucoza.Acizii grasi inferiori formati sunt folositi chiar de microorganisme,dar si de catre animal,servind ca sursa
importanta de energie. La om, celuloza este putin utilizata,sub influenta florei intestinale si trece prin tractul
gastrointestinal in mare masura nemodificata,eliminandu-se prin fecale,de aceea se utilizeaza la sugari pt stimularea
peristaltismului intestinal.

SUB.10.
GLICOZAMINOGLICANI,PROTEOGLICANI:struct,clasif,rol biochimic
Sunt constituite dintr-o componenta glucidica(poliglucid care contine pe langa C,H,O N si/sau S) cantitativ
predominanta si o componenta de natura proteica in proportie redusa. Continutul glucidic al proteoglicanilor
variaza intre 85-90% din masa moleculara. Componentele glucidice ale proteoglicanilor sunt denumite si
glicozaminoglicani (GAG). Cu exceptia acidului hialuronic, care formeaza lanturi heteropoliglucidice
solitare,ceilali GAG se asociaza covalent sau electrovalent cu proteine,formand proteoglicani. Componenta
glucidica se leaga de compomponenta proteica prin legaturi covalente sau electrovalente. Formeaza solutii
vascoase,consistente cu aspect de mucus. Termenul mai vechi folosit de mucopoliglucide sau mucopolizaharide
desemneaza heteropoliglucide de origine animala ce contin oze aminate si care se gasesc ca atare sau in combinatie
cu proteinele; prefixul mucoserefera la raportulor cu mucusul,secretievascoasa cu semnificatiefiziologica. In
cadrulacestora s-au delimitatmucoidele,caracterizteprinlegaturi stabile
covalenteintreproteinesipoliglucidesimucoproteidele,ansamblulproteinelor cu poliglucidele reunite intreeleprin leg
saline. Proteoglicanii se gasesc in substfundamentala care unestespatiuldintrecelule,incartilagii,tendoane,
piele,lichidsinovial.Interactiunileintreproteoglicanisimoleculele de colagen,elastina,fibronectinasunt decisive in
organizareamatriceiextracelulare.
Rol biochimic: 1)Intra in constitutia subst fundamentale a tesutului conjunctiv,caruia ii confera consistenta si
flexibilitate. 2)Confera rezistenta mecanica si elasticitatete suturilor in asociere cu colagenul si elastina. 3)Intra in
struct cartilajelor. 4)Au rol in cimentarea tesuturi. 5)Actioneaza ca agenti de lubrefiere la niv articulatiilor. 6)Au rol
in permeabilitatea vaselor sanguine. 7) Au rol in mentinerea constantei lichidelor oculare. 8)Au rol in
fecundare,repsectiv in protejarea ovulului fecundat. 9)Protejaza mucoasele tubului digestiv de actiunea mecanica a
unor alimente,precum si de actiunea enzime proteolitice. 10)Constituie o bariera contra patrunderii in organism a
microbilorsi a toxinelorbacteriene. 11)Au rol in reactii imunologice. 12)Actionaza ca anticoagulant al sangelui sau
agenti antilipemici (heparina). 13)Au rol in calcifiere. 14)Contribuie la fixarea cationilor in organism.

15)Contribuie la controlul si mentinerea apei si a electrolitilor extracelulari.Caracterul hidrofil puternic si

densitatea mare de sarcina negativa,care le permite sa lege cationi osmotic activi,fac ca proteoglicanii sa lege mari
cantitati de apa. 16)Organizarea struct a proteoglicanilor precum si hidratarea avansata a acestor molecule, care
formeaza geluri chiar la concentratii mici,usureaza migrarea moleculelor hidrosolubile,in mediul extracelular,etc.
Glicozaminoglicanii(proteoglicanii),in functie de natura componentei glucidice,pot fi cu caracter
acid(ceimairaspanditi) si neutru. GAG acizi sunt: hexozamina(glucozamina sau galactozamina) si acidu uronic(ac
glucuronic sau galacturonic). GAG neutrisunt: hexozamina(glucozamina sau galactozamina si nu contin acid
uronic. Hexozamina se prezinta in mod frecvent sub forma de derivat acetilat sau sulfurat. GAG cu caracter acid se
prezinta sub forma de lanturi lungi constituite din unitati diglucidice repetitive compuse de acid uronic si
hexozamina(derivatia cetilati sau sulfurati); aceste unitati diglucidice se policondenseaza,formand macromolecula
poliglucidica care se ataseaza electrovalent sau covalent la componenta proteica (cu exceptia acid hialuronic).

SUB.11.
ACIDUL HIALURONIC
Acidu hialuronic este o subst cu masa moleculara mare care se compune din acid-Dglucuronic si Nacetilglucozamina care se leaga in pozitia -1,3,formand unitatea diglucidica repetitiva denumita acid
hialobiuronic; acesta se leaga in pozitia -1,4 de o alta unitate constituita din acid D-glucuronic si Nacetilglucozamina; aceste unitati diglucidice se condenseaza formand macromolecula poliglucidica. Acidu
hialuronic, singurul GAG nesulfurat, se pare ca nu este legat covalent de o molecula proteica. El poate forma insa
arhitecturi moleculare gigantprin asamblare cu proteoglicani continand cu precadere condroitin sulfati. Acidu
hialuronic se gaseste raspandit in subst fundamentala a tesutului conjunctiv, cartilaje,in umoarea vitroasa,in
lichiduls inovial,in cordonul ombilical,etc. Indeplineste un rol de liant tisular,actionand ca un ciment
intracelular.Calitatile structurale descrise, comportareavasco-elastica a solutiilor sale,il fac un bun lubrefiant si
absorbant al socurilor. Macromolecula de acid hialuronic poate fi depolimerizata,respectiv hidrolizata specific de
enzima denumita hialuronidaza prezenta in spermatozoizi,veninuri,diferite bacterii si tesuturi animale,ceea ce duce
la alterarea capacitaii de filtru selectiv al subst fundamentale si la expunerea tesuturilor la invazia bacteriana.Sub
actiunea hialuronidazei,se rupe legatura -1,4 dintre acidu glucuronic si N-acetilglucozamina.
Biosinteza acidului hialuronic are loc la nivelu fibroblastelor si are o jumatate a timpului de reinoirescurta (2
zile),ceea ce impune formarea sa continua.Concentratia de acidhialuronic creste in timpul morfogenezei si a
repararii tisulare. Importanta sa biologica est ecorelata cu aceea a hialuronidazelor. In serul sanguin exista o
antihialuronidaza (inhibitor fiziologic de hialuronidaza-PHI) care inhiba actiunea hidrolizanta a hialuronidazei.

SUB.12.
CONDROITINSULFATII
Condroitinsulfatii sunt constituiti din acizi uronici(glucuronic sau galacturonic) si N-acetilgalactozamina pe care
este grefat radicalul acidului sulfuric la OH de la C4 sau C6; intre acidu glucuronic si N-acetigalactozamina se
realizeaza o leg glicozidica -1,3,formandu-se unitatea diglucidica repetitiva denumitacondrozina care se leaga de
unitati similare -1,4; aceste unitati diglucidice se policondenseaza formand macromolecula poliglucidica care se
ataseaza electrovalent la o componenta proteica. In functie de pozitia pe care o ocupa molecula Nacetilgalactozaminei radicalul acidului sulfuric, se intalnesc condoitin-4-sulfatii si condroitin-6-sulfatii,sau
condroitinsulfatii A si C,ambele sensibile la actiunea hialuronidazei testiculare. Se gasesc distribuiti in
cartilagii,oase ,tendoane,piele ,aorta,cornee. Numarul mare de sarcini negative din molec condroitinsulfatilor ii
consacra ca rasinischimbatoare de cationi, cu rol important in reglarea homeostaziei matricei cartilajului si in
mineralizarea matricei osoase.
Proteoglicanii continand condroitinsulfati se asociaza,prin intermediul unor proteine de legare,cu acidul hialuronic,
formand agregate supramoleculare de dimensiunifoarte mari(cca 100 molecule de proteoglicani/molecule de acid
hialuronic), cu masa molecule de ordinu sutelor de milioane.
CondroitinsulfatulB(CSA-B)sau dermatansulfatul,contine in locul acidului glucuronic izomerul steric al acestuia
la C5,acidului iduronic. Dermatansulfatul este un constituent principal al tesutuluiconjunctiv dermic; mai este
prezent in tendoane,valvele cardiace,peretele vascular.

SUB.13.
HEPARINA
Heparina este un GAG avand o serie de particularitati structurale din care decurg si unele particularitati
functionale.Unitatile diglucidice repetitive legate prin legaturi ozidice de tip -1,4, manifesta o mare heterogenitate

in privinta componentei de acidului uronic,care poate fi acid glucuronic sau acid iduronic sulfatat,cat si a
glicozaminei care poate fi N-sulfatata sau N-acetilata. Principala particularitate structurala a heparinei o constituie
cantitatea importanta de grupari sulfat legate la azotul aminic (grupari N-sulfat). Sulfatarea glucozaminei este
numai partiala; 50% din radicalii de glucozamina fiind acetilati. Gruparile O-sulfat sunt localizate in general la C6
al glucozaminei si C2 al acidului iduronic sau glucuronic.
Heparina se gaseste in sange,aorta,plamani.Spre deosebire de ceilalti GAG,heparina nu este un component
intracelular, ea fiind sintetizata in mastocitele care bordeaza peretele arterial in ficat,piele si plaman. Are rol de
anticoagulant fiziologic al sangelui,impiedicand coagularea spontana a acestuia. Heparinele au si rol de coenzima
in sistemul lipoproteinlipaza din peretii capilarelor,enzima ce actioneaza asupra chilomicronilor din plasma si a
lipoproteinelor cu densitate foarte joasa (producand hidroliza trigliceridelor),servind astfel,la inlaturarea tulburarii
produse de chilomicroni,de unde denumirea de factor de clarifiere a plasmei.

SUB.14.
LIPIDE-structura,localizare,origine,rol biochimic
LIPIDELE,constituenti esentiali ai organismelor vii,sunt biomolecule care rezulta din combinarea acizi grasi cu
diferiti alcooi prin formare de legaturi chimice de tip ester sau amida si prin hidroliza sunt descompuse in subst
componente. Acestea reprezintalipide saponifiabile. O alta clasa, lipidele nesaponifiabile, care nu sunt scindate
hidrolitic in compusi mai simpli,reuneste diverse categorii de compusi,hidrocarburi superioare si derivati oxigenati
ai acestora,alcooli, aldehide,acizi care cuprind schelete alifatice sau ciclice cu struct poliizoprenica :
terpene,carotenoizi,steroizi. Unele lipide sunt asociate cu proteine si alcatuiesc lipoproteide, altele cu glucide dand
nastere la glicolipide. Sunt molecule cu struct hidrofoba, apolara care le confera proprietatea fizica de a fi
insolubile in apa(mediu apos) si solubile in solventi organici(cloroform,benzen,eter,tetraclorura de carbon,alcool
etilic etc.).
Localizrea si originea lipidelor: A.Lipide de constitutie sau de structura-sunt distribuite in citoplasma celulara
indeplinind un rol plastic,intrand in struct diferitelor componente celulare si subcelulare si participand la
mentinerea integritatii structurale a celulei. Nu variaza in functie de starea de nutritie a organismului(chiar in starile
de subnutritie, nu se constata modificari la nivelu lipidelor constituente). B.Lipide de rezerva-sunt localizate in
special in tesutu adipos si reprezinta o sursa importanta de energie pt org. Sunt de origine
exogena(alimentara),putand proveni insa si din transformarea metabolica a glucidelor si protidelor ingerate.
Prezinta variatii cantitative in functie de factorii alimentari si fiziologici; in starile de subnutritie,lipidele de rezerva
din tesutu adipos sunt mobilizate si consumate de catre organism.
Originea lipidelor:A.Exogena-prin asimilatie,acizii grasi,respectiv lipidele provenite din aport alimentar sunt
utilizate de catre organism pt formarea lipidelor proprii. B.Endogena-organismu are capacitatea de a-si procura
lipidele necesare si prin reactii de biosinteza.
Rol biochimic: 1.Constituie o importanta sursa de energie pt org.In comparatie cu glucidele si protidele,lipidele au
o valoare energetica superioara(de ex,prin metabolizarea a 1 g de lipide se obtin 9,3 calorii in comparatie cu numai
4,1 caolrii cat furnizeaza 1 g glucide). 2.Indeplinesc un rol plastic ,intrand in struct diferitelor componente celulare
si infracelulare. 3.In asociatie cu proteinele,formeaza unitatea structurala de baza a membranelor celulare si a
particulelor subcelulare,intervenind in reglarea permeabilitatii respectiv a trasportului prin biomembrane.
4.Participa la organizrea si mentinerea compartimentarii intracelulare necesara realizarii si reglarii proceselor
metabolice. 5.Participa direct sau indirect la diferite procese metabolice ca activatori ai unor enzime,componente
ale sistemului de transport al electroni in mitocondrii. 6.Functioneaza ca un sistem de transport in lichidele
biologice pt subst nepolare,liposolubile(vitamine liposolubile, unii hormoni,acizi grasi esentiali etc). 7.Au rolul de
izolatori electrici,termici si mecanici.
In struct unor lipide,pe langa acizi grasi si alcooli,pot intra si alte componente ca radicali ai acidului ortofosforic,ai
acidului sulfuric,glucide(oze,oligoglucide).

SUB.15.
ACIZI GRASI-structura,clasificare,rol biochimic
ACIZII GRASI sunt monocarboxilici(R-COOH) cu un puternic caracter hidrofob. In struct lipidelor animale
participa,aproape in exclusivitate,acizi grasi cu numar par de atomi de C(de la 4 la 26). Radicalul acil (R-) este
alcatuit dintr-un lant hidrocarbonat: lungime variabila continand intre 4-30 atomi de C; struct liniara,ramificata sau
ciclica; caracter saturat sau nesaturat, continand una,2 si resp 3,4,duble legaturi; radicalul unor acizi grasi poate
avea grefata si grup OH(acizi grasi hidroxilati-hidroxiacizi).
1.Acizi grasi saturati- acizi grasi cu catena liniara saturata corespund formulei generale: CH3-(CH2)nCOOH,in care n are valori intre 4 si 30. In lipide de origine vegetala predomina acidu palmitic. La animale cu

sange rece,predomina acidu palmitic,urmat de acidu miristic. In lipidele animalelor cu sange cald(inclusiv la om)
predomina acidu palmitic(C16),urmat de acidu stearic(C18) si in cantitati mici, acidu miristic(C14). Acidu
lignogeric(C24) este un component al lipidelor din tesutu nervos.
Denumire uzuala
Nr atomi de carbon
Structura
Raspandire in natura
Ac butiric
4
CH3(CH2)2COOH
Unt
Ac miristic
14
CH3(CH2)12COOH
Maj grasimi naturale
Ac palmitic
16
CH3(CH2)16COOH
Maj grasimi naturale,in
special de palmier
Ac stearic
18
CH3(CH2)18COOH
Maj grasimi animale
Ac lignogeric
24
CH3(CH2)24COOH
Sfingomieline,cerebrozide,ulei
de arahide
2.Acizi grasi nesaturati-Acizi grasi liniari nesaturati sunt acizi monocarboxilici,care contin in molecula una sau
mai multe duble legaturi. Acesti acizi difera intre ei prin lungimea lantului hidrocabonat si prin nr si pozitia
dublelor legaturi.Ei pot fi simbolizati printr-o notare care indica nr atomi de C din lant,pozitia si conformatia
dublelor legaturi. De ex: acidu oleic (18 atomi C si 1 dubla leg cis intre carbonii 9 si 10) este simbolizat 18.19 in
care 18 indica nr atomilor de C,1-o dubla leg,9-locul dublei legaturi. Majorittea acidului grasi nesaturati naturali au
configuratia cis.
Denumire uzuala
Nr atomi de carbon
Structura
Nr si poz dublei
legaturi()
Ac palmitoleic
16
CH3(CH2)5-CH=CH9
(CH2)7COOH
Ac oleic
18
CH3(CH2)7-CH=CH9
(CH2)7COOH
Ac linoleic
18
CH3(CH2)4-CH=CH9,12
CH2-CH=CH(CH2)7COOH
Ac linolenic
18
CH3-CH2-CH=CH-CH29,12,15
CH=CH-CH2-CH=CH(CH2)7COOH
Ac arahidonic
20
CH3(CH2)4-CH=CH5,8,11,14
CH2-CH=CH-CH2CH=CH-CH2CH=CH(CH2)3COOH
Ac nervonic
24
CH3(CH2)7-CH=CH15
(CH2)13COOH
Cei mai importanti dpdv fiziologic sunt acizii grasi nesaturati cu 18 at C. Cei mai abundenti la om sunt cei cu 18
atomi de C (oleic,linoleic).Acidu linoleic,linolenic si arahidonic au fost denumiti si acizi grasi esentiali(A.G.E.) sau
vitamine F, participa la formarea membranelor celulare,la metabolismul mitocondrial, intra in struct
fosfolipidelor, sunt precursori ai prostaglandinelor. In unele lipide complexe(sfingomieline,cerebrozide,sulfatide) se
gasesc ac grasi cu 24 atomi de C: saturati,nesaturatisihidroxilati.Datorita prezentei dublei legaturi,acizii grasi
nesaturati pot aparea sub forma de izomeri. Atfel,deex,acidu 18.19 cu dubla leg intre 9-10 apare sub forma cis(ac
oleic) si trans(ac elaidic). Acid oleic este larg raspandit in lipide natural,in timp ce acidu elaidic apare in lipide
animale numai daca a fost introdus in alimentatie. Acidu palmitoleic,omologul cu 16 atomi de C al acidu oleic este
tot de forma cis si se gaseste in proportii diferite in lipidele din organele animalelor cu sange cald.
3.Acgrasihidroxilati ac cerebronic si hidroxinervonic inra in constitutia lipidelor din creier.
Denumireuzuala
Nr atomi de carbon
Structura
Caracter
Ac cerebronic
24
CH3-(CH2)21-CHSaturat
COOH
|
OH
Ac hidroxinervonic
24
CH3-(CH2)7-CH=CHNesaturat 15
(CH2)12-CH-COOH

SUB.16.
ACIZI GRASI CU STRUCTURA EICOSANOIDICA
Acizii eicosapolietilenici (tri-,tetra- si pentaenoici) sunt precursori ai unei clase de compusi cunoscuti sub
denumirea generica de eicosanoizi, care au o catena formata din 20 atomi de C. Eicosanoizii au

structchimicacaracteristicaacizilorgrasisisunthormonieicosanoizi, molecule semnal. In

clasacompusiloreicosanoizi se include douasublcasedistincte: 1.Prostaglandine(PG) SI 2.Leucotriene(LT).
LEUCOTRIENELE(LT)reprez o subclasa de eicosanoiziformata din derivati hidroxilati ai acidului arahidonic,fiind
izolati din leucocite.Denumirea de leucotriene provine de la faptul ca au fost izolate pentru prima data din leucocite
si de la caracterul lor nesaturat (3,4,5 duble leg),specific structurii acestora. Au fost denumite si eicosanoizi aciclici
deosebindu-se de prostanoizi care provin tot de la acidu arahidonic,dar care poseda in molecula un ciclu pentanic.
Leucotrienele se pot clasifica in leucotriene simple nepeptidice si leucotriene peptidice: acestea din urma fiind
legate de o tiopeptida.

SUB.17.
PROSTAGLANDINE
PROSTAGLANDINELE (PG) constituie o sublcasa de eicosanoizi a caror denumire deriva de la faptul ca acesti
compusi au fost izolati pentru prima data din lichidul seminal,in mare parte rezulatat din secretia prostatei. Unele
efecte fiziologice ale acestor compusi au fost cunoscute din anii 30 iar denumirea de prostaglandine a fost data in
1935 de vatre von Euler. Izolarea unor derivati de tipul PGE2 si PGF2 si elucidarea structurii acestora s-a facut de
catreVerstorm si Sjovall in 1957. In subclasa prostaglandinelor se include 3 grupe de compusi: prostaglandine
commune (tip A,B,E,F,H,G),prostacicline(prostaglandine de tip I) sitromboxani(TX).
1.Prostaglandinele communereprezinta cea mai extinsa grupa de compusi care formal deriva de la un acid gras
ipoteticcu 20 atomi de C denumit acid prostanoic.Acest acid prezinta un ciclu pentanic intre atomii de C din
pozitia 8-12 de care se leaga 2 radicali(dintre care unul carboxilat). S-au izolat 4 tipuri de prostaglandine A,B,E, si
F( Bergstormsi col.,1963) considerate clasice,acestea au aceeasistruct de baza,dar se deosebesc intre ele prin
anumite detalii in struct ciclului pentanicsi/sau ale uneia din catenele laterale.De ex, PG din seria E (PGE) poseda
o grupare cetonica in pozitia C9 pecand PG din seria F(PGF) poseda in aceasta pozitie o grupare hidroxil. In afara
de aceste 4 tipuri,s-au mai izolat PGG,PGH,PGI(denumite si prostacicline) etc. In prezent se cunosc numerosi
derivati PG(cca 3-4 in cadrulfiecarui tip),nr acestora depasind cifra de 15 PG. PG se sintetizeaza in organism
avand precursori acizi grasi polinesaturati(acidu arahidonic).Prezenta PG a fost semnalata in tesuturile diferitelor
organe: creier,inima,stomac, intestin,rinichi,uter,testicule.Predomina in organele genitale,prostata si in splasma
seminala.
2.Prostaciclinelesunt compusi eicosanoidici din subclasa prostaglandinelor cunoscute si sub denumirea de
prostaglandine de tipI(PGI). PGI2 este cel mai reprezentativcompus din aceasta grupa. Producerea diferitelor specii
moleculare de prostacicline este moderata de diferite enzime care difera in functie de tipul de celule si tesuturi.
3.Tromboxani(TX)denumirea provine de la faptul ca acesti compusi au capacitatea de a forma trombusul in
interiorul vaselor sanguine si a faptului ca pentaciclul este inlocuit printr-un hexaciclu cu oxigen(denumit oxan).
TX sunt metaboliti foarte activi,derivati din prostaglandinele de tip H2,prezentand structuri de tip endoperoxidic, in
care la ciclul pentanic se leaga oxigen,formandu-se compusi de tipul tromboxan A2(TXA2) si tromboxan
B2(TXB2).

SUB.18.
ACIZI GRASI-PROPRIETATI GENERALE(selectie)
1)Radicalul acidului gras R(acil) confera intregii molecule un caracter hidrofob. De ex,acidu stearic
C17H35COOH este constituit dintr-un lant hidrocarbonat puternic nepolar format din 17 leg covalente C-C si 35
leg covalente C-H.Rezulta ca in acidului stearic exista in total 52 leg puternic nepolare care anuleaza practic
complet caracterul polar al gr acid(-COOH). Rezulta astfel ca lipidele care contin unul sau mai multi ac grasi in
molec lor sunt subst puternic nepolare cu caracter hidrofob,ceea ce le confera proprietatea de a fi insolubile in
apa.Aceasta caracteristica fizico-chimica prezinta o importanta semnificativa pt participarea lipidelor in struct si
premeabilitatea biomembranelor. 2)Acizii grasi saturati cu pana la 8 atomi de C in molecule sunt lichizi.Restul
acizilor grasi saturati sunt solizi(cristalizati).Acizii grasi nesaturati sunt toti lichizi.Temperaturile de topire si de
fierbere cresc odata cu cresterea masei moleculare. 3)Acizii grasi inferiori sunt solubili in apa,iar cei superiori
(incepand cu acidu lauric) sunt insolubili in apa, dar solubili in solventi organici.Solubilitatea scade odata cu
cresterea nr atomilor de C. 4)Acizii grasi saturati sunt mai stabili dpdv chimic decat acizii grasi nesaturati care
datorita prezentei in molec lor a dublelor leg,prezinta o mare reactivitate chimica manifestata prin: aditie de
halogeni,aditie de hidrogen,oxidare la nivelu dublei leg. 5)Acizii grasi disociaza la nivlu gr COOH:
R-COOH<-> R-COO- + H+ .In consecinta, hidogenul din gruparea COOH poate fi inlocuit cu metale. 7)Acizii
grasi reactioneaza cu bazele formand sapunuri: R-COOH+NaOHR-COONa+HOH. Sapunurile au proprietatea
caracteristica de a se comporta ca agenti de emulsionare. Sapunurile de Na si K sunt solubile, pe cand sapunurile de
Ca ,Mg,Ba etc sunt insolubile.8)Cu alcooli de diferite tipuri, acizii grasi reactioneaza formand esteri: R1-

COOH+R2-OHR1-CO-O-R2+HOH. Prin aceasta reactie se formaza majoritatea lipidelor din organism. 9)Prin
hidrogenare catalitica,acizii grasi nesaturati se transforma in acizi grasi saturati corespunzatori. 10)Prin aditie de
halogeni(Br,Cl,I) la dubla leg,acizii grasi nesaturati se transforma in derivati halogenati(saturati)corespunzatori.
Cantitatea de iod care se poate aditiona la un acid gras nesauratt constituie un indice de apreciere(indice de iod) a
gradului de nesaturare a acidului gras, respectiv a nr de duble leg existente in molecula. 11)Ac grasi nesaturati se
oxideaza la nivelu dublei leg,formand compusi oxigenati,peroxizi.Acesti peroxizi ai acizilor grasi,sub actiunea
luminii,a umiditatii si a microorganismelor se rup la niv gruparii O-O-,rezultand aldehide si acizi cu nr mai mic de
atomi de C. Acest proces de oxidare e cunoscuta sub denum de rancezireagrasimilor.Reactiile de oxidoreducere
in vivo parcurgcaibiochimice specific metabolismuluilipidic. 12)Acizii grasi reprezinta componentele
generatoare de energie din molecula lipidelor,aceasta energie este eliberata prin degradarea metabolica a acizilor
grasi.

SUB.19.
ALCOOLI(LIPIDE NESAPONIFIABILE)-struct,clasi,rol biokimic
I.Alcooli alifatici neazotati: a)Gicerolul este cel mai raspandit alcool in lipidele simple si complexe. Se
esterifica cu acizii grasi formand: monogliceride(monoacilgliceroli),digliceride(diacilgliceroli),
trigliceride(triacilgliceroli). Cu acidul fosforic formeaza -glicerofosfatul.Acesti derivati se formeaza ca metaboliti
intermediari in procesele metabolice cu importanta biochimica. b)Alcooli monobazici superiori alcool cetilic:
CH3-(CH2)14-CH2-COOH si alcool stearilic: CH3-(CH2)16-CH2-OH.
II.Aminoalcooli(alcooli alifatici azotati): a)Colamina: HO-CH2-CH2-NH2.
b)Colina.
c)Serina.
d)Sfingozina si dihidrosfingozina:
-este un alcool superior cu 18 atomi de C; contine 2 gr alcool(primar si secundar); contine o grupare amina(-NH2).
Intra in struct lipidelor complexe denumite sfingolipide.Intra in struct lipidelor la care participa sfingozina si
dihidrosfingozina, legarea acidului gras se face NU la gruparea OH ci la gruparea NH2,rezultand o leg de tip
amida.
III.Alcooli aciclici: a)Inozitol(hexadihidroxialcool ciclic) intra in struct inozitolfosfatidelor,fiind legat prin
intermediul acidului fosforic.Se gaseste indeosebi in muschi. b)Sterolisunt alcooli policiclici care fac parte din
clasa steroizi si care deriva de la struct ciclica de baza denumitasteran (C17H28) sau per-hidro-ciclo-pentanofenantren. Prezenta diferitelor grupari chimice grefate pe nucleul steran confera steroizilor activitati biologice
variate. Sterolii care prezinta substituenti sau unele modificari moleculare se numescsteroizi(steroide). Sterolii care
au OH esterificat cu acizi grasi reprezinta steridele. Din aceasta grupa fac parte compusi de un deosebit interes
biologic: sterolii ca atare(colesterol,ergosterol,sitosterol,stigmasterol) dintre care unii au rol de provitamine D; altii
au rol de hormoni(hormonii steroizi): hormoni sexuali(hormonii estrogeni,androgeni,gestageni) si hormoni
corticosuprarenalieni (glucocorticoizi si mineralocorticoizi) SAU SUNT: acizi biliari,steroizi cardiotonici
(digitoxigenina,strofantidina,ouabagenina), steride etc. Clasificarea sterolilor se poate face dupa originea lor,de
ex: zoosteroli(colesterol), fitosteroli(stigasterol,sitosterol), micosteroli(ergosterolul din ciuperci).

SUB.20.
COLESTEROLUL
Colesterolul este principalul sterol de origine animala distribuit sub forma libera sau esterificata in toate celulele
organismului. Are un caracter hidrofob pronuntat.Esterii colesterolului sunt printre cei mai hidrofobi constituenti
celulari. Predomina in tesutu nervos(creier,maduva spinarii),galbenus de ou,calculii biliari etc. Corlesterolul este de
origine: exogena-dependent de aport alimentar(in regim echilibrat este de 0,3-1g/24ore) si endogena-este sintetizat
din CH3-CO~S-CoA. In ficat de sintetiz 1,5 g colesterol/24 ore; la nivelualtortesuturi (peretele intestinal,glande
suprarenale, musculatura) productia de colesteroleste de 0,5g/zi. Sinteza colesterolului are loc in celulele reticulare
si histocitare raspandite in tot organismu,sediul principal al sintezei lui fiind insa in parenchimul
hepatic.Colesterolul alimentar neabsorbit la nivelu mucosaei intestinale sufera o reducere sub actiunea florei
microbiene din intestinal grossi se transforma in coprosterol,forma sub care se eliminaprinfecale.
Rol biochimic 1)Sub forma de esteri cu acizi grasi superiori,intra in constitutia lipidelor complexe numite
steride. 2)Alaturi de fosfolipide participa la structura biomembranelor celulare animale si implicit la
permeabilitatea acestora. 3)Actioneaza asupra permeabilitatii eritrocitelor,influentand procesele de difuzie. 4)Este

antitoxic siantihemolitic,neutralizand efectul unor toxine sau inhiband actiunea hemolitica a unor subst patrunse
sau formate in organism. 5)Colesterolul participa la emulsionarea grasimilor alimentare efectuata de acizii biliari la
nivelu intestinului, prin micsorarea tensiunii superficiale dintre apasilipide,deoarece poseda o grupare OH
hidrofila. 6)Participa la formarea chilomicronilor. 7)Este precursorul primar al acizilor biliari si al hormonilor
sexuali si corticosuprarenalieni. 8)Sub forma de 7-dehidrocolesterol este precursorul(provitamina) vitamina D3
(colecalciferol).
Nivelul colesterolemiei este marit in numeroase situatii patologice.Instarile de hipercolesterolemie se intensifica
atatexcretia cat si depunerea lui in tesuturi (cu predilectie in cele avand un bioritm lent).Astfel se poate explica
aparitia aterosclerozei (depunerea colesterolului in intima arterelor); aterogeneza este considerate ca fiind un proces
enzimopatologic,caracterizat printr-un deficit in enzimele metabolismului intermediar lipidic si protidic, cu
participarea a unor numerosi factor,in parte favorizanti(endocrini,genetici,biochimicisanguini,vasculari).
Xantomatoza este depunerea colesterolului in tesuturi.
Colesterolul sanguin este de origine hepatica (endogena) darsiexogena.Repartizarea colesterolului intre eritrocite
si plasma este aproxegala; in eritrocite predomina colesterolul liber (22-30%), iar in plasma cellulara,esteificat (7078%).In conditiifiziologice,intrecolesterolul hepatic si celulelor sanguine exista un echilibrudinamic, nivelul
colesterolului sanguin fiind dependent de factorii care influenteaza biosintezasa in tesutul hepatic care intervine in
reglarea colesterolemiei, proces in care sunt implicate sinteza, depozitarea,degradarea(catabolizarea) siexcretia
colesterolului.

SUB.21.
ACIZII BILIARI
Acizii biliari reprez un ansamblu de compusi steroizi secretati de bila in intestin sub forma de saruri alcaline. Acizi
biliari au ca precursor colesterolul si sunt sintetizati la nivelu ficatului si ulterior sunt deversati in bila. Structura
chimica de baza din care deriva acizii biliari este acidul colanic. In functie de nr si pozitia gr OH grefate pe
molecula acidului colanic deriva mai multi acizi biliari,ca de ex: ac colic,ac deoxicolic,ac litocolic. Acizii biliari se
conjuga in ficat cu glicocolul si taurina. Cei mai importanti dpdv cantitativ sunt acidu glicocolic si acidu taurocolic.
Ac glicocolicsub forma de saruri de Na si K se gaseste in bila umana si a erbivorelor si lipseste la carnivore. Ac
taurocolicapare in cantitati mici in bila umana ,dar este singurul acid biliar in bila cainelui; spre deosebire de
ceilalti acizi biliari,la care numai sarurile alcaline sunt solubile,acesta prezinta saruri solubile si cu metalele.
Ac biliari conjugati sunt sintetizati in ficat din colesterol si ulterior secretati in bila,sub forma de saruri de Na si K
(datorita pH-ului alcalin al bilei),denumite generic saruri biliare.Sarurile biliare sunt deversate in intestin unde
actioneaza ca agenti de emulsionare a lipidelor alimentare usurand astfel scindarea enzimatica si absorbtia acestora.
Sarurile biliare ca si sapunurile sunt subst tensioactive care micsoreaya tensiunea intrafaciala dintre 2 lichide
nemiscibile si au proprietatea de a emulsiona lipidele. Emulsionarea este procesul fizic de trecere in emulsie a 2
lichide nemiscibile.Emulsia este un sistem heterogen format dintr-o dispersie de picaturi fine ale unui lichid
(fazadispersata)intr-un alt lichid,faza de dispersie.Aciziibiliari(sarurilebiliare) ca si sapunurile,produce mulsionarea
lipidelor insolubile in mediu apos prin formarea unor particule fine cu interior hidrofob si exterior hidrofil(sau
solubil in mediu apos),combinati cu acizi biliari-acizi grasi,acizi grasi-lecitine solubile in apa.
Cca 90% sau chia rmai mult din sarurile biliare sunt reabsorbite si transportate prin vena porta la ficat,de unde din
nou secretate in bila si de aici in intestin. Procesul ciclic care permite reutilizarea continua a sarurilor biliare este
cunoscut sub denumirea de circulatia(ciclul) enterohepatica a sarurilor biliare. In cazul afectiunile
hepatice(uneleforme de ictere), acizii biliari pot apare in urina. Eliminarea sarurilor biliare
(taurocolatulsiglicocolatul de sodiu) in urina(colalurie),se produce in special in cazul de icter mecanic,cand sarurile
acizilor biliari nu mai sunt excretate in bila,acestea trec in sange,si sunt eliminate prin urina. Colaluria mai apare in
ictere prin hepatita,cand celula hepatica nu mai poate fixa acizi biliari.Reactia este negativa in icterele hemolitice.
Rol biochimic 1)Actioneaza la nivelu intestinului ca agenti de emulsionare a lipidelor alimentare pe care le
disperseaza in particule fine ,facilitand absorbtia lipidelor emulsionate si scindarea lor enzimatica de catre lipaze.
2)Activeaza secretia pancreasului,determinand cresterea in duoden a cantitatii de lipaza si a altor enzime
pancreatice. 3)Stimuleaza activitatea lipolitica a lipazei pancreatice. 4)Favorizeaza eliberarea enterokinazei
(enzima care converteste tripsinogenul in tripsina) la nivelu mucoasei intestinale. 5)Stimuleaza motilitatea
intestinala. 6)Influenteaza prin autoreglare,conversia colesterolului in saruri biliare. 7)Intervin in controlul sintezei
colesterolului de catre mucoasa intestinala.Scaderea concentratiei sarurilor biliare in intestinul subtire induce
cresterea sintezei colesterolului la acest nivel,astfel incat mai mult colesterol devine disponibil pt conversia sa la
nivelu ficatului in saruri biliare.

SUB.22.
STRUCTURA GENERALA A LIPIDELOR,CLASIFICARE

Acizi grasi + Alcooli = Lipide

In struct lipidelor complexe,pe langa acizi grasi si alcooli,intra si alte componente precum radicali ai acidului
ortofosforic, radicali ai acidului sulfuric sau oze (galactoza,glucoza). 1.Legatura tip ester: R1-OH + R2COOHR1-O-CO-R2+ +H2O. 2.Legatura tip amida(substituita)
Lipidele se clasifica in lipide simple(homolipide) alcat numai din C,H,O si lipide complexe(heterolipide) care pe
langa C,H,O mai contin si/sau N,P,S.
Clasificarea lipidelor:
A.Lipide simplein exclusivitate esteri; substante ternare(C,H,O); numai alcooli+ac grasi; componente principale
ale lipidelor de rezerva. Se impart in:
1)Gliceride(glicerol+ac grasi); 2)Steride(steroli +ac grasi); 3)Ceride(alcooli superiori+ac grasi).
B.Lipide complexefie esteri,fie amide; substante cel putin cuaternare(C,H,O, si/sau N,P,S); componente
principale ale lipidelor de constitutie. Se impart in:
1)Glicerofosfolipide(fosfolipide)contin obligatoriu fosfor; alcool:glicerol; legatura tip ester. Acestea sunt : a)Cu
azot:lecitine,cefaline,serincefaline,plasmalogeni. b)Fara azot: acizi fosfatidici inozitolfosfatide,cardiolipine.
2)Sfingolipidecontin obligatoriu azot; alcoolsfingozina; legatura tip amida. Acestea sunt: a)Cu fosfor:
sfingomieline. b)Fara fosfor: ceramide,cerebrozide,sulfatide,gangliozide.

SUB.23.
LIPIDE SIMPLE(HOMOLIPIDE)-structura,localiz,propr generale,rol biokimic
Homolipidele sunt sbst ternare,alcat numai din C,H,O.
Sunt constituite numai din acizi grasi si alcooli.
Sunt in exclusivitate esteri.
Sunt componentele principale ale lipidelor de rezerva(tesut adipos).
In functie de natura alcoolului constituent, lipidele simple de origine animala se clasifica in: acilgliceroli(gliceride),
steride si ceride.

SUB.24.
ACILGLICEROLII(GLICERIDE)-struct,localizare,propr generale,rol biokim
Gliceridele sunt lipidele cele mai abundente din natura.Sunt componentele principale ale grasimilor de rezerva din
tesuturi si ale grasimilor din lapte.In proportii variabile se gasesc si in lipoproteinele plasmatice. Sunst esteri ai
glicerolului cu diversi acizi grasi,denumiti acilgliceroli. Gliceridele sunt lipide neutre deoarece nu contin in
molecula nicio grupare functionala ionizabila.
*monoacilglicerol* *diacilglicerol* *triacilglicerol* Contin un atom de C asimetric. R= radical al acidului gras
(care pot fi identici sau diferiti). Trigliceridele sunt de 2 feluri: 1)Omogene(contin radicali ai aceluiasi acid gras:
troleina, tristearina,tripalmitina etc) si 2)Mixte(contin radicali care provin de la acizi grasi diferiti:
stearodipalmitina, stearopalmitooleina,dioleostearina etc). Nomenclatura=nr si denumirea acizlor grasi care
participa la esterificarea glicerolului.
Proprietati generaleProprietatile fizice si chimice ale acilglicerolilor sunt determinate,in general,de natura si nr
acizilor grasi constituenti. 1)Sunt solubili in solventi organici si insolubili in apa. 2)Grasimile naturale sunt
amestecuri de diversi triacilgliceroli care nu au un punct de fierbere sau de topire net.Cele solide prin incalzire se
inmoaie treptat. 3)Triacilglicerolii au densitati mai mici decat apa(0,96 g/cm3).Avand caracter hidrofob foarte
pronuntat,nu se dizolva in apa.Monogliceridele si digliceridele au un slab caracter amfipatic. 4)Prezinta grade de
consistenta diferite,in functie de natura si proportia de acizi grasi constituenti: a)predomina acizi grasi saturati
grasimi si unturi (gliceride de origine anim,solide sau semisolide); seuri(gliceride de origine anim,de consistenta
solida). b)predomina acizi grasi nesaturatiuleiuri(gliceride de origine vegetala-cu exceptia uleiului de peste-de
consistenta lichida). 5)Prin hidroliza chimica(acizi,baze) sau enzimatica(lipaze), gliceridele se scindeaza la nivelu
legaturilor ester , in componentii structurali : glicerol si acizi grasi.
Trigliceridadigliceridamonogliceridaglicerol. Hidroliza enzimatica(care se produce in intestin),decurce in
etape sub actiunea lipazei pancreatice. 6)Prin hidroliza alcalina (KOH sau NaOH in exces) si la cald,gliceridele se
scindeaza cu formare de glicerol si sapunuri. Acest proces se num saponificare. Reactia de saponificare este
catalizata in vivode catre enzimele de origine pancreatica denum lipaze.7)Prezenta acizilor grasi nesaturati in

molecula gliceridelor confera acestora proprietatea de a aditiona halogeni (bromsauiod) la dublele legaturi.
Cantitatea de halogenice se aditioneaza la dublele leg ale acizilor grasi este proportionala cu gradul de nesaturare al
gliceridei. Indicele de IOD (Ii) este un indice de apreciere a nr de duble leg din gliceride. 8)Acil glicerolii
nesaturati aditioneaza hidrogen la dublele leg ale acizilo rgrasi nesaturati pe care ii contin. Majoritatea gliceridelor
contin acizi grasi nesaturati; dublele leg din acestea se pot hidrogena in prezenta catalizatorilor (Pt,Pd,Niredus).
Deoarece lipidele sunt cu atat mai lichide cu cat contin o proportie mai mare de acizi grasi nesaturati, hidrogenarea
conduce la grasimi din ce in ce mai saturate si respectiv mai solide. Acest proces sta la baza obtinerii margarinei
prin hidrogenarea grasimilor animale sau vegetle; pentru corectarea gustului se poate adauga galbenus de ou, iar pt
asigurarea continutului de vitamine similar cu al untului, se adauga vitamineleA si D.
9)Sub actiunea luminii,caldurii,umezelii,contaminarii cu bacterii si in prezent a unor factori care genereaza radicali
liberi,gliceridele in deosebi cei care contin acizi polietilenici,sufera un proces de peroxidare care se altereaza
gustul si mirosul(rancezire).
Rancezirea este procesul de degradare a gliceridelor pe cale hidrolitica sau oxidativa cu formare de acizi
carboxilici liberi(R-COOH),peroxizi(R1-O-O-R2),aldehide(R-CHO),metilcetone (R-CO-CH3) sau alti produsi
chimici. Radicalii peroxidici formati atat ca alte catene provocand si intretinand reactia de peroxidare in lant. In
organism peroxidarea grasimilorsi a altor lipide nesaturate este inarziata prin actiunea unor factori
antioxidanti,captatori de radicali liberi.Totodata,organismul dispune de anumite mecanisme de aparare impotriva
efectelor nocive ale peroxizilor.
Localizarea gliceridelor si rolul biochimic: A.Gliceride de constitutie(de structura)sunt componente
structurale ale celulei legate de anumite formatiuni sau structuri celulare(membrane),particule infracelulare etc.
B.Gliceride de rezervase gasesc in celula sub forma libera,constituind o sursa energetica importanta pt
organism. Excesul de gliceride se depune in tesutu adipos unde pot fi mobilizate si consummate in functie de
necesitatile organismului.Trigliceridele constituie aprx 95% din lipidele tesutului adipos.Continutul in trigliceride
din alte tesuturi este insa mai mic ,cu exceptia celulelor intestinale unde aceste lipide se sintetizeaza in procesul
absorbtiei.Principalele organe furnizoare de trigliceride sunt tesutu adipos si ficatul. Grasimile de rezerva sunt
alcat aproape exclusive din trigliceride.Mono si digliceridele sun tintermediari in cursul sintezei si degradarii
trigliceridelor si se gasesc in tesuturi in cantitati mici.Trigliceridele din tesutu adipos uman contin urmatorii acizi
grasi: ac oleic,acpalmitic,aclinoleic,acpalmitoleic,ac stearic sialtiacizi. Enzima lipoproteinlipaza din sange exercita
o actiune lipolitica asupr atrigliceridelor,hidrolizandu-le cu eliberare de acizi grasi care se distribuie in diferite
tesuturi. ROL biochimic: 1)Constituie reserve majore de energie,furnizand prin degradarea oxidativ a acizilor
grasi constituenti,cea mai importanta cantitate de calorii. 2)In combinatie cu proteinele,sub forma de particule
lipoproteice denumite chilomicroni,gliceridele servesc ca mijloc de transport al ac grasi prin sist limfatic si sange,pt
a fi distrib in org. 3)Sunt izolatori mecanici si termici,cu rol de protectie a diferitelor organe interne.

SUB.25.
STERIDE-structura,localiz,proprietati generale,rol biochimic
Steroli + Acizi grasi = Steride(legatura ester)
Acizii grasi cu cea mai frecventa distributie in steride sunt: ac palmitic, ac stearic, ac linoleic. Steridele sunt
componente existente in toate celulele organismului inclusiv in membranele celulare,sunt prezente in plasma
sanguina si in unele lichide biologice(lapte) si produse biologice(oua); cantitatea in care se gasesc este insa relativ
mica. Colesterolul esterificat este sintetizat in principal in ficat.Desi colesterolul si esterii sai manifesta
solubilitate redusa in mediu apos,totusi,in plasma si tesuturi,sunt mentinuti in stare solubila,datorita unor asociatii
moleculare solubile pe care le formeaza in combinatie cu proteinele(complexe lipoproteice). In plasma,
colesterolul se afla legat de diferite clase de lipoproteine : 60% din colesterolul total de catreLDL(lipoproteine cu
densitate mica), 20% de HDL(lipoproteine cu cendistate mare), 15% de VHDL(lipoproteine cu densit foarte mare)
si 5% de chilomicroni. Colesterolul reprezinta componenta majora in -lipoproteine(LDL) care transporta
colesterolul esterificat spre tesuturi(inclusiv vasele sanguine) pt a fi depozitat. -lipoproteinele transporta
colesterolul de la tesuturi la ficat pt metabolizare(conversia in acizibiliari). HDL sunt in competitie cu LDL pt
fixarea la receptorii tisulari si pot astfel reduce acumularea colesterolului in peretii vaselor sanguine.
In regnul vegetal apar in special sub forma de palmitati de stigmasterol sau sitosterol.

SUB.26.
GLICEROFOSFOLIPIDE(FOSFOLIPIDE)structura,localiz,propr generale,rol biokim
Fosfolipidele: toate contin P, alcool=glicerol,legatura tip ester.
Glicerofosfolipidele sunt constituite dintr-o molecula de glicerol esterificat in pozitiile C1 si C2 cu 2 radicali de
acizi grasi R1 si R2, iar in pozitia C3 cu un radical H3PO4 si un alcool(azotat sau neazotat). In functie de natura

radicalului X se obtin diferite glicerofosfolipide,cu azot sau fara azot. Glicerofosfolipidele reprezinta lipidele cu
rol structural din celula.Membranele celulare si intracelulare sunt constituite din glicerofosfolipide.Se gasesc in
cantitati mari in tesutu nervos si galbenusul de ou,predominand lecitinele.
Rol biochimic 1)Prezinta unitati structurale constitutive ale biomembranelor in care sunt ascociate cu proteinele.
2)Prezenta lor in toate biomembranele,ca si reinnoirea lor metaboilca continua(turn-over) in timpu existentei
acestor biomembrane denota roulul esential pe care-l indeplinesc in procesele de permeabilitate selectiva. 3)Sunt
agenti de emulsionare capabili de a forma micele in mediu apos.Aceasta proprietate le permite sa asigure
solubilitatea lipidelor complet hidrofobe (trigliceride,colesterol etc) intr-un astfel de mediu si transportul acestora
prin sange si limfa.4)Intervin in unele reactii metabolice furnizand prin degradarea lor,radicali ai acidului fosforic
necesari activitatii celulare.

SUB.27.
GLICEROFOSFOLIPIDE CU AZOT
Structura chimica: glicerol; 2 acizi grasi (R1-COOH saturat, R2-COOH nesaturat); acid fosforic; alcool
(aminoalcool).
a)Lecitine X=colina
R1=acid gras saturat(ac palmitic sau stearic)
R2=acid gras nesat(ac oleic,linoleic sau arahidonic)
-sunt cele mai abundente fosfolipide,se gasesc in proportia cea mai mare in structurile lipoproteice membranare.
Prezenta radicalilor de acizi grasi nesaturati polienici,face ca lecitinele sa fie foarte sensibile la procesul de
peroxidare. Au o structura amfiionica=caracter amfoter prin sarcina negativa a radicalului fosforil si sarcina
pozitiva a gruparii cuaternare de amoniu. In organism sunt scindate de enzime specifice denum fosfolipaze.
b)CefalineX=colamina HO-CH2-CH2-NH2
-sunt raspandite in general in creier si tesutul nervos. Sunt asociate cu lecitinele dar in cantitati mai mici. Au o
structura amfiionica=caracter amfoter si sunt sensibile la peroxidare. Prin metilarea gruparii NH2 se transforma in
lecitine.
c)Serincefaline X=serina
-predomina in tesutul cerebral unde reprezinta cca 50% din totalitatea glicerofosfolipidelor. Se gasesc sub forma de
saruri de K. Insotesc in cantitati mici celelalte fosfolipide in biomembrane. Prin decarboxilarea radicalului de serina
dau nastere la fosfa-tidil-etanol-amine(cefaline)
d)Plasmalogeni X=colamina HO-CH2-CH2-NH2
-se gasesc in testul cerebral(cca 10% din totalul glicerofosfolipidelor),tesutul nervos si muschi.

SUB.28.
GLICEROFOSFOLIPIDE FARA AZOT
Structura chimica: glicerol; 2 acizi grasi (R1-COOH saturat; R2-COOH nesaturat); acid fosforic; alcool neazotat.
a)Acizi fosfatidicise formeaza in organism in cantitati mici ca produsi intermediari in procesele de hidroliza
enzimatica si biosinteza a gliceridelor si glicerofosfolipidelor. Formeaza saruri de Na si K solubile in apa
b)Inozitolfosfatide(Fosfatidil inozitol)X=inozitol -se afla alaturi de celelalte lipide in toate tesuturile.
Predomina in creier,tesutul nervos si muschiul cardiac. Au roluri importante in procesele de transmitere a
semnalelor extracelulare in toate tesuturile,sub actiunea fosfolipazei C elibereaza diacilglicerol si inozitolfosfati,
efectori ai unor mesageri extracelulari.
c)Cardiolipine(Difosfatidil glicerol)X=fosfatidilglicerol -sunt distribuite in muschiul cardiac si in membranele
mitocondriale. Se prezinta ca un lichid uleios,de culoare galbena,insolubil in apa,cu un continut ridicat in acid
linoleic. Cardiolipinele au proprietati antigenice si sunt responsabile de activitatea extractelor de inima in reactiile
serologice de fixare a complementului,in care poate substitui antigenul specific. Sunt componente ale surfactantului
pulmonar.

SUB.29.

SFINGOLIPIDE-structura,localizare,propr generale,rol biokimic

Sfingolipidele contin N(azot). Alcool: sfingozina sau dihidrosfingozina. Legatura tip amida.(Acidul gras R-COOH
se leaga printr-o leg de tip amida de gruparea NH2 din molecula sfingozinei sau dihidrosfingozinei). Acizii grasi
care intra in struct sflingolipidelor contin cu precarede 24 atomi de C si pot fi saturati (ac lignogeric), nesaturati(ac
nervonic) sau hidroxilati (acizii cerebronic si hidroxinervonic). In functie de natura radicalului X rezulta diferite
sfingolipide: cu fosfor si fara fosfor.
ROL biochimic 1)Sunt lipide structurale fiind absente in grasimile de depozit(tesadipos adipos). 2)Sunt surse
energetice pt organism datorita acizilor grasi pe care ii pun in libertate in vederea catabolizarii. 3) Sunt
componente ale membranei celulare,in special a celor nervoase.Se gasesc cu precadere in tesutul cerebral,ganglioni
nervosi,splina si eritrocite. 4)Participa la coagularea sangelui. 5)Suntt ransportori de electroni si componente ale
mitocondriilor,unde au loc procese intense de oxidoreducere. 6)Glicosfingolipidele sunt antigeni tumorali,antigeni
de grup sanguin,antigeni autoimuni,markeri limfocitari si markeri ai diferentierii celulare. 7)Joaca un rol
important in fluiditatea membrane. 8)Au un rol in modularea proliferarii celulare. 9)Gangliozidele au rol de
receptori si cofactori ai receptorilor. 10)Li se atribuie un rol important in fiziologia sistemului nervos central.etc.

SUB.30.
SFINGOLIPIDE CU FOSFOR
(SFINGOMIELINE)
Sfingolipidele cu fosfor,impreuna cu glicerofosfolipidele alcatuiesc grupul fosfolipidelor.
Structura chimicasfingozina sau dihidrosfingozina; 1 acid gras cu 24 atomi de C; fosforilcolina sau
fosforilcolamina.
SFINGOMIELINE X=fosforilcolina sau fosforilcolamina.
-sunt fosfolipide raspandite in toate structurile membranare si in lipoproteinele plasmatice.Sunt cele mai abundente
si importante sfingolipide. Sfingomielinele se deosebesc intre ele prin natura acidului gras amidificat; mai frecvent
intalniti sunt : acizi grasi cu 24 atomi de C- lignogeric si nervonic. Sfingomielinele din subst cenusie contin in
proportie destul de mare si acid stearic.
Sfingozina si radicalul acidului gras reprezinta componenta apolara (hidrofoba) iar fosforilcolina sau
fosforilcolamina reprezinta componenta polara(hidrofila) a moleculei de sfingomielina. La pH 7 se prezinta sub
forma de amfiioni sau au caracter amfoter. Sfingomielinele se gasesc in cantitati mici in toate tes organism
uman,mai abundente fiind in subst alba a sistemului nervos central si nervii periferici;participa la structura tecilor
de mielina,de unde si denumirea de sfingomieline,indeplinind,datorita caracterului lor hidrofob,rolul de izolator al
tecilor de mielina din axoni. In encefalul uman,continutul de sfingomieline este de 5,75% din substanta uscata.

SUB.31.
SFINGOLIPIDE FARA FOSFOR
Structura chimicasfingozina sau dihidrofingozina; 1 acid gras cu 24 atomi de C; monoglucide(hexoze) sau
oligoglucide.
a)CeramideX=-OH sunt raspandite in tesutu nervos,ficat,splina etc si se considera a fi metaboliti intermediari
in biosinteza altor sfingolipide.
GLICOSFINGOLIPIDE
b)CerebrozideX=-galactoza(galactocerebrozid) sau mai rar -glucoza(glucocerebrozid). Au fost identificate in
creier(subst alba),rinichi,ficat,splina,eritrocite. Sunt asociate cu lecitinele. Cerebrozidele cu glucoza sunt mai rare;
in cazul dislipidozei GAUCHER(boala metabolica),se acumuleaza in cantitati anormale in splina si sistemul
reticulo-histocitar.
c)SulfatideX=galactozo-2-sulfat- se gasesc aproape in exclusivitate in tesutu nervos insotind cerebrozidele.
d)GangliozideX=complex oligoglucidic(glucoza,galactoza, N-acetilgalactozamina); caracteristica lor structurala
o constituie prezenta in molecula a acidului N-acetil-neuraminic(ac sialic) legat la oligoglucid. Acidul gras este
frecvent acid stearic. Struct lor este complexa si insuficient elucidata. Se gasesc distribuite in creier(subst
cenusie),ganglioni nervosi,splina si eritrocite. Intra in constitutia membranelor celulare,in special a celor nervoase.

SUB.32.
GLICOSFINGOLIPIDE

GLICOSFINGOLIPIDE
1.CerebrozideX=-galactoza(galactocerebrozid) sau mai rar -glucoza(glucocerebrozid). Au fost identificate in
creier(subst alba),rinichi,ficat,splina,eritrocite. Sunt asociate cu lecitinele. Cerebrozidele cu glucoza sunt mai rare;
in cazul dislipidozei GAUCHER(boala metabolica),se acumuleaza in cantitati anormale in splina si sistemul
reticulo-histocitar.
2.SulfatideX=galactozo-2-sulfat- se gasesc aproape in exclusivitate in tesut nervos insotind cerebrozidele.
3.GangliozideX=complex oligoglucidic(glucoza,galactoza, N-acetilgalactozamina); caracteristica lor structurala
o constituie prezenta in molecula a acidului N-acetil-neuraminic(acid sialic) legat la oligoglucid. Acidul gras este
frecvent acid stearic. Struct lor este complexa si insuficient elucidata. Se gasesc distribuite in creier(subst
cenusie),ganglioni nervosi,splina si eritrocite. Intra in constitutia membranelor celulare,in special a celor nervoase.

SUB.33.
BIOMEMBRANE
Biomembranele sunt formatiuni chimice complexe supramoleculare de natura lipoproteica care delimiteaza mediul
intern al celulei ,precum si particulele intracelulare(nucleu,mitocondrii etc), functionand ca o
barierasemipermeabila cu caracter selectiv in transportul diferitelor subst intre mediul intern si extern al celulei.
Structura biomembranelor este constituita dintr-un strat dublu de lipide polare(aproape in exclusiviate
fosfolipide),marginit de o parte si de alta(spre interior sispre exterior) de catre un monostrat de proteine.Dublul
strat de lipide astfel format si care constituie miezulmembrane este stabilizat si mentinut prin interactiuni
hidrofobe care se exercita intre componentele apolare (hidrofobe) ale molec de lipide. Componentele hidrofile
(polare) se asociaza cu proteinele formand legaturi electrostatice (polare),intre sarcinile electrice ale regiunii polare
a fosfolipidelor si sarcinile electrice ale unor radicali de aminoacizi din proteine: interactiuni hidrofobe:lipide-lipide
si interactiuni electrostatice: lipide-proteine.
ROL biochimic 1)Regeleaza transportul de substante intra- si extracelular,functionand ca o bariera semi
permeabila intre mediul extern si intern al celulei. 2)Delimiteaza celula si compartimenteaza interiorul
acesteia,delimitand,totodata,diferite formatiuni celulare. 3)Asigura homeaostazia metabolica a celulei si
mentinerea,in limite compatibile cu activitatea celulara,a concentratiei in diferite componente, a presiunii
osmotice,a volumului de lichid celular. 4)Contribuie la coordonarea intracelulara a proceselor biochimice.
Biomembranele sunt impermeabile pt cele mai multe molecule polare.Aceasta proprietate confera un anumit
avantaj biologic,intrucat previne difuzia in afara mediului celular a diferitilor metaboliti interni,dintre care cei mai
multi sunt polari.Pe de alta parte,celula are nevoie pt activitatea sa de anumiti metaboliti(glucoza,aminoacizi,
ionietc) care trebuie sa patrunda din exterior; patrunderea acestora se realiz pe baza unor mecanisme diferite
capabile sa le stransporte prin biomembrane. Exista cel putin 4 cai prin care diferiti metaboliti pot traversa
biomembranele,si anume:difuzia libera, difuzia mediata, transportul activ, translocarea de grup.

SUB.34.
PROTIDE-NOTIUNI INTRODUCTIVETrasaturi definitorii,rol biokim,constit chim gen,clasif,distributie
PROTIDELE sunt purtatori materiali ai vietii,constituenti universali si indispensabili ai tuturor formelor de viata;
protidele asigura organizarea si mentin struct morfologica a celulelor,precum si manifestarea functiilor si activitilor
vitale ale acestora. Sunt biomacromolec alcat din unit molec denum aminoacizi care se unesc unu de altu prin leg
de tip peptidic (-CO-NH-). Prezinta proprietati fizico-biochimice specifice,consecinta a organizarii structurale si
respectiv a conformatiei spatiale a macromoleculei ce determina functiile lor biologice. Sunt alcat din 20-22 a.a.
fundamentali,aceeiasi la toate vietuitoare,de la cea mai simpla bacterie pana la om. Manifesta un puternic
dinamism(specific vietii) caracterizat printr-o continua reinnoire ca rezultat al proceselor de sinteza si degradare.
Secventa a.a. respectiv aranjamentul sau dispunerea acestora in struct macromoleculelor de protide este factorul
comun care controleaza si determina individualitatea conformationala si functionala a fiecarei protide. Protidele
din hrana servesc ca sursa primara de a.a. din care se sintetizeaza protidele celulare proprii. Protidele prezinta
specificitate de specie si specificitate de organ. Prezinta un inalt grad de organiz structurala si poseda un surplus de
energie libera care le asigura atributele unui sistem dinamic in permanenta activitate cu sistemele chimice
ambiante. Se prezinta intr-o extrem de larga diversitate de tipuri diferite structural si functional. Protidele sunt
macromolecule informationale cu secvente specifice de a.a. si sunt expresia epigenetica a genomului celular. Se

afla intr-o stransa interdependenta cu acizii nucleici; informatia genetica strocata in ADN determina biosinteza
diferitelor tipuri de protide dintre care unele participa,in calitate de enzime,la biosinteza acizilor nucleici. Relatia
protide-acizi nucleici constituie dogma centrala a biologiei moleculare:
ADN (transcriere)-ARNm(traducere)-PROTIDE.
Rol biochimic 1)Constituie suportul chimic structural si functional al materiei vii si al tuturor fenomenelor
specifice acesteia. 2)Participa direct la edificarea si mentinerea structurii tuturor celulelor, a formatiuni
infracelulare si a biomembranelor. 3)Protidele extista intr-o varietate moleculara foarte mare si ele asigura
diversitatea si specificitatea de forma a tuturor fiintelor vii. 4)Rprezinta principala biomasa a org uman. 5)Prez
purtatorul material al tuturor insiruirilor biologice: diferentierea, cresterea,dezvoltarea si reproducerea. 6)In
calitate de enzime,protidele sunt biocatalizatori inlesnind desfasurarea coordonata si reglarea tututor reactiilor
chimice necesre activitatii celulare. 7) Exercita functii represoare,participand la reglarea sintezei proteice. 8)
Unele protide functioneaza ca hormoni,participand la reglare procselor metabolice. 9)Actioneaza ca pigmenti
respiratori,transportand,pe cale sanguina,la tesuturi oxigen molecular(hemoglobina) sau depozitand oxigenul in
muschi(mioglobina). 10)Participa la transport enzimatic al electronilor in lantul respirator(citocromii). 11)Intervin
in procesu de coagulare a sangelui(fibrinogen).12)Joaca un rol important in digestia gastro-intest a hranei(enzime
digestive),cu formare de molecule de talie mica care se pot absorbi prin perete intestinal. 13)Functioneaza ca subst
cu rol contractil cu ajutoru carora org vii indeplinesc activitati contractile(actina,miozina,actomiozina) si
locomotoare. 14)Functioneaza ca anticorpi(imunoglobuline) conferind imunitate org contra unor agenti patogeni
externi. 15)Actioneaza ca subst de sustinere,de protectie si de rezistenta mecanica(keratina din unghii,copite,par;
elastina vaselor sanguine,colagenul-tendoane). 16)Participa la struct biomembranelor in asociere cu lipide.
17)Protidele indeplinesc functii de transport si de depozitare a unor compusi chimici ca ioni
metalici,vitamine,hormoni,oxigen,CO2,apa. 18)Indeplinesc diferite roluri fizico-chimice intervenind in procese de
permeabilitate selectiva a biomembranelor,in transportu apei,ionilor anorganici si al diferitelor subst organice,in
mentinerea echilibrului acido-bazic functionand ca sisteme tampon etc.
Constitutiechimicageneralasunt subst cel putin cuaternare; contin obligatoriuC,H,O,N.Unele contin S si P,
altele contin metale ca:Fe,Cu,Mg etc. Unitatea structurala de baza a protidelor o constituieaminoacizii.Heteroproteidele contin pe langa a.a. si o componenta neproteica num component prostetica care
confera heteroproteidelor proprietati si functii specifie.
Clasificare si distributie I.Dpdv al conformatiei si morfologiei protidele se clasif in: A.Proteine fibrilare-in
special structural: keratine(din piele,par,lanacoarne,pene),colagenul(tendoane,tesutconjunctiv),
miozina(muschi),fibroina(matase). B.Proteineglobulare-mentinerea si reglarea functiilor vitale ce necestia
mobilitate si solubilitate: toate enzimele, unii hormoni,anticorpi,albumina,fibrinogen,hemoglobina,etc. II. Sub
aspect structural,protidele se clasifica in:A.PEPTIDE care sunt: a)Oligopeptide(din 2-10 a.a)sib)Polipeptide(mai
multi de 10 a.a.)siB.PROTEIDE care sunt: a)Holoproteide(proteinepropriu-zise) si b)Heteroproteide(a.a.
+component de alta natura chimica).
Distributie In organism,protidele se prezinta intr-o mare varietate de tipuri structurale care difera in functie de
organ; protidele sunt organo-specifice,prezentand in primul rand,specificitate de specie.Organele si tesuturile cu
continutul cel mai ridicat de protide sunt: pielea,muschiul,ficatul; tesutu cerebral contine protide in cantitti mai
reduse. Protidele sunt distribuite in struct infracelualre in cantitati neuniforme; in cea mai mare cantitate fiind
distribuita in hialoplasma(nucleu,mitocondrii,lisosomi,microsomi,peroxisome,membrane plasmatica,hialoplasma si
alte particule).

SUB.35.
AMINOACIZI PROTEOGENICI
A.AMINOACIZIACICLICI
1)A.a. mono-amino-mono-carboxilicicatenele laterale (-R) sunt nepolare,hidrofobe. Manifesta o solubilitate
redusa in apa. Prezinta afinitate pt radicalii de aceeasi natura. Prezinta caracter neutru.(ex: glicocol,alanina, valina,
leucina,izoleucina)
2)A.a. mono-amino-mono-carboxilici cu o grupare alcool(hidroxiaminoacizi) Gruparea alcool fiind hidrofila
confera acestor a.a. o mare solubilitate in apa.(ex: serina,treonina)
3)A.a mono-amino-mono-carboxilici cu sulf(tioaminoacizi) Contin in molecula sulf sub forma de : grupare
tiol-SH; grupare disulfurica S-S-; grupare tioeter S-CH3. (ex: cisteina,cistina,metionina). Cistina si cisteina
contituie un sistem de oxidoreducere reversibil putandu-se transforma reciproc una in alta,pe baza reactiei:

2Cis<-> Cis-S-S-Cis(pe sageata se pune sus -2H si jos +2H). Cistina nu este un aminoacid proteogen; in struct
proteinelor se formeaza din cisteina.
4)A.a. mono-amino-dicarboxilici contin 2 grupari COOH,fapt ce le confera un pronuntat caracter acid.
(ex:acid aspartic,acid glutamic,asparagina,glutamina).
5)A.a. diamino-mono-carboxilici contin 2 grupari NH2,fapt ce le confera un pronuntat caracter bazic.
Hidroxilizina are o raspandire restransa,gasindu-se numai in structura proteinelor tesutu conjunctiv(colagen si
gelatina). In molecula de arginina,o a doua functie cu caracter bazic o reprezinta gruparea derivata de la guanidina.
(ex:lizina, hidroxilizina,arginina).
B.AMINOACIZI CICLICI
1)A.a homeociclici contin un nucleu benzenic,respectiv un nucleu fenol.Desi acesti a.a. prezinta analogie
structurala,catena laterlala a fenilalaninei este apolara,pe cand cea a tirozinei este polara si chiar ionizabila datorita
gruparii OH cu caracter fenolic. Pe langa participarea lor la structura diverselor protide,fenilalanina intervine si in
biogeneza hormonilor tiroidieni,iar tirozina este si un precursor al hormonilor medulosuprarenalieni.
2)A.a. heterociclici radicalul (-R) este constituit dintr-un heterociclu care contine azot (N) ca heteroatom.
Heterociclul imidazol din structura histidinei ii confera acesteia un slab caracter bazic. Heterociclul indol din struct
triptofanului are un caracter nepolar si determina diminuarea solubilitatii in apa a acestui aminoacid.Prolina si
derivatul sau hidroxiprolina,predomina in struct colagenului si gelatinei ale tesutu conjunctiv.
Aminoacizii constituenti ai protidelor naturale se pot clasifica insa si in functie de caracterul pe care-l manifesta
catenele laterale (-R),dupa cum urmeaza: a)aminoacizi cu catene apolare:
glicocol,alanina,valina,leucina,izoleucina, metionina,fenialanina,triptofanul; b)aaminoacizi cu catene polare:
serina,treonina,cisteina,asparagina,glutamina,tirozina; c)aminoacizi cu catene ionizabile: acidul aspartic,acidul
glutamic,lizina,arginina,histidina,prolina.

SUB.36.
AMINOACIZI NECONSTITUENTI A ROTEINELOR
(NEPROTEOGENICI)
In afara de cei aprox 20-22 de -aminoacizi care intra in struct proteinelor,s-au indentificat inca cca.200
aminoacizi,care nu intra in structura proteinelor,dar au rol important in celula. Cei mai multi aminoacizi neproteici
se gasesc in vegetale,care fiind autotrofe,au o activitate sintetica superioara animalelor.Unii dintre ei nu sunt
precursori ai unor constituenti celulari si aparitia lor ar fi o consecinta a mutatiilor suferite de genom. Intre
aminoacizii neproteici apar unii care sunt toxici ,ca atare,sau prin metabolitii pe care ii produc. O serie de
aminoacizi acilati apar in tesutu nervos,de ex, N-acetil-L-asparatul (care dispare in timpul actiunii nervoase),
acidul-N-acetil-glutamic si acidul-N-1-asparat--L-glutamic etc.
In org animal,s-au identificat si prezenta unor aminoacizi. constituenti ai altor biomolecule sau care sunt produsi
intermediari in diferite reactii biochimice : 1) -alanina intra in constitutia unor dipeptide de origine animala
(carnozina si anserina), precum si in constitutia vitaminei B3 (acid pantotenic), componenta a Coenzimei A.
2) acidul -aminobutiric(GABA) se afla in forma libera in special in tesutu cerebral si rezulta din decarboxilarea
acidului glutamic; este un neuromodulator actionand ca agent de blocare al sinapselor. 3) acidul -aminolevulinic
este intermediar in biosinteza hemului. 4)citrulina este un intermediar al ciclului urogenetic. 5) ornitina este
catalizatorulciclului urogenetic care se mai numeste si ciclul ornitinei. 6) homocisteina este un intermediar in
metabolismul aminoacizilor. 7) homoserina este un intermediar in metabolismul aminoacizilor.
8) dihidroxifenilalanina (DOPA)apare ca intermediar in biosinteza hormonilor medulosuprarenalieni (adrenalina
si noradrenalina), precum si in formarea pigmentilor melaninici cu rol in pigmentare a pielii.
9) acidul p-aminobenzoic (PABA)este un factor de crestere pt bacterii,component al acidului folic.

SUB.37.
ROLUL BIOLOGIC AL AMINOACIZILOR.IMPLICATII IN ALIMENTATIE
Importanta fundamentala a aminoacizilor consta in participarea lor in structura proteinelor. In orice celula,
aminoacizii exista in stare libera, dizolvati in mediul citoplasmatic sau legati covalent intre ei sub forma de peptide
si proteine. Diferiti aminoacizi existenti sub forma libera in citoplasma indeplinesc anumite roluri metabolice.
Astfel: 1) Acidu aspartic si acidu glutamic,stabilesc corelatii metabolice intre glucide si peptide. 2) Metionina
functioneaza ca donator de grupari CH3. 3)Metionina este aminoacidu cu care incepe biosinteza tuturor catenelor
polipeptidice (codonul de initiere al sintezei catenelor polipeptidice este codonul metioninei AUG). 4) Glicocolul
este precursor al biosintezei hemului din hemoglobina. 5) Acidu glutamic joaca un rol important in
glutaminogeneza, proces de detoxifiere de NH3 al organismului. Biosinteza protidelor proprii,specifici org uman
este direct corelata cu aportul de aminoacizi exogeni, proveniti din hrana. Organismul nu poate sintetiza decat cca.

jumate (11) din setul de aminoacizi necesari pt biosinteza protidelor proprii,restul de aminoacizi pe care org nu ii
poate sintetiza trebuie procurati din hrana(acestia provin in cea mai mare parte,din proteinele de natura
vegetala,care,prin digestie sunt hidrolizate cu punerea in libertate a aminoacizi constituenti)
Pe baza acestui rol biologic fundamental, aminoacizii se constituie in 3 categorii: a) Aminoacizi
esentiali(indispensabili): sunt absolut necesari pt cresterea si dezvoltarea normal a organismului.Nu se pot
sintetiza si deci trebuie obligatoriu procurati din hrana.( EX:
valina,leucina,izoleucina,treonina,metionina,lizina,fenilalanina,triptofan).
b)Aminoacizi semiesentiali:sunt sintetizati de org insa in cantitati nesatisfacatoare; este necesar si aportul lor prin
hrana. (EX: arginine,tirozina,histidina).
c)Aminoacizi neesentiali(dispensabili): pot fi sintetizati de catre org si,inconsecinta,pot lipsi din hrana. (EX:
glicocol, alanine,serina,cisteina-cistina,acaspartic,asparagine,ac
glutamic,glutamina,hidroxilizina,prolina,hidroxiprolina).
Cantitatea minima zilnica necesara omului din fiecare aminoacizi esential este cuprinsa intre 0,25-1,10 g/zi.
Aminoacizii esentiali se gasesc in germenii semintelor leguminoase; sucurile plante
radacinoase(morcov,telina,patrunjel,napi, ridichietc); sucurile coniferelor(sirop de conifere). La animalelapte,branza,oua,peste. Intre diferiti aminoacizi exista si anumite corelatii nutritionale si functionale care la nivelu
organismului se pot manifesta sub forma unei actiuni sinergice, antagonice sau de suplinire a unor aminoacizi prin
altii: a) fenilalanina se poate transforma in tirozina pe care o poate suplini; b)metionina poate genera
cisteina(cistina) si astfel lipsa acesteia este suplinita prin metionina; c) insuficienta triptofanului determina o
crestere a concentratiei fenilalaninei,troninei si leucinei; d) o concentratie crescuta in lizina determina necesitati
sporite de metionina,arginina si histidina,etc.
Carenta in anumiti aminoacizi(esentiali) prin aport alimentar se manifesta printr-o simptomatologie complexa.
Astfel:
a)Carenta de lizina determina incetinirea cresterii si tulburari de reproducere; b) carenta in triptofan este asociata
cu tulburari vasculare si modificarea tabloului leucocitar; c) carenta in tirozina si fenilalanina provoaca atrofia
tiroidei,hipofizei,gonadelor si prostatei; d)carenta in tioaminoacizi (metionina,cisteina,cistina) induce atrofia
testiculelor,degenerarea ovarelor,sterilitate etc.
Alimentatia omului trebuie sa fie completa si echilibrata in aminoacizi,respectiv in proteine cu valoare alimentara
completa. De ex, o hrana constituita aproape exclusive pe baza de proteine din faina de porumb produce
dezechilibre nutritionale si dereglari fiziologice(boala denumita pelagra)datorita lipsei din aceste proteine a lizinei
si a cantitatii scazute de triptofan,ambii aminoacizi esentiali. Insuficienta unui singur aminoacid esential afecteaza
grav biosinteza proteinelor proprii ale org uman.

SUB.38.
AMINOACIZI-PROPRIETATI FIZICO CHIMICE
1) Cu exceptia glicocolului,atomu de carbon (adiacent functiei carboxil) din struct aminoacizilor este asimetric
fiind atasat tetraedric la 4 atomi sau grupe de atomi structural distincte. In consecinta, aminoacizi prezinta
activitate optica prin capacitatea lor de a roti planul luminii polarizate. 2) In raport cu orientarea grupei NH2
fata de carbonu , aminoacizi se prezinta in 2 configuratii spatiale denumiteD si L. Aminoacizii naturali prezenti
in struct protidelor apartin numai formei L(din motive didactice,formulele -aminoacizilor se scriu-in mod curentcu gruparea NH2 orientata spre dreapta).
Configuratia sterica a aminoacizilor este independenta de activitatea lor optica atat L-aminoacizii cat si Daminoacizii,putand fi dextrogiri(+) sau levogiri(-). 3) Toti aminoacizi sunt subst solide cu puncte de topire ridicate
mai mari de 200 grade C si se descompun inainte de a se topi.Datorita polaritatii lor (-COO -, -NH3+), aminoacizi
sunt solubili in mediu apos si putin solubili(insolubili) in solventi organici: eteri,cloroform,benzen. Gradul de
solubilitate in apa este insa foarte diferit in functie de natura radicalului R si de pH-ul solutiei; cistina si tirozina
nu sunt solubile in apa insa sunt solubile in solutii diluate de HCl(acid clorhidric). 4)Aminoacizii sunt substante
ionizabile cu caracter amfoter. In solutie, aminoacizi se comporta ca amfiioni sau ionii bipolari datorita disocierii
gruparilor functionale carboxil si amina. La pH-ul fiziologic,ca si in stare cristalina, aminoacizi prezinta o astfel de
structura amfiionica. Datorita caracterului lor amfoter, aminoacizi se comporta in mediul acid( H +) ca
baze(disociind sub forma de cationi) iar in mediu bazic (OH -) CA acizi (disociind sub forma de anioni). In cazul in
care catenele laterale (R) ale diferitilor aminoacizi contin si alte grupari ionizabile decat cele atasate la carbonul ,
sarcina neta a moleculei va reflecta prezenta unor asemenea grupari ionizabile. Astfel: a) datorita prezentei unei
grupari COOH aditionale, acizii aspartic si glutamic se comporta ca aminoacizi cu caracter acid. b) prezenta unor
grupari bazice suplimentare(-NH2), in molecula de arginina,lizina si histidina le confera caracterul de aminoacizi
bazici. c) ceilalti aminoacizi pot fi considerati ca neutri.
Punctul izoionic se defineste ca pH-ul la care sarcina neta a molec de aminoacizi dizolvat in apa pura este nula; la
punctul izoionic , concentratiile formelor anion si cation sunt egale : [anion -]= [cation+]. 5) Datorita capacitatii lor

de a disocia ca anioni sau cationi, deci in functie de sarcina lor electrica neta la o anumita valoare de pH,
aminoacizi manifesta proprietati electroforetice, deplasandu-se sub actiunea unu camp electric. Astfel: a) in mediul
acid, aminoacizi migraza spre catod iar b) in mediul alcalin, aminoacizi migraza spre anod. PH-ul izoelecric
(pHi) se defineste ca pH-ul la care aminoacizi nu migreaza intr-un camp electric. La pHi :aminoacizi se afla
disociati ca anioni si cationi in proportii egale; solubilitatea lor este redusa datorita atractiilor electrostatice dintre
anionii si cationii existenti.
Aminoacizii mono-amino-dicarboxilici au pH i in zona acida (pHi=2,8-3,2). Aminoacizi mono-amino-monocarboxilici au pHiin jur de 6,0. Aminoacizi diamino-mono-carboxilici au pHi in zona alcalina (pHi =7,5-11,0).
6) Anumiti aminoacizi (tirozina,fenilalanina,triptofan,histidina) continand in catena laterala nuclee cu duble leg
conjugate, prezinta spectre de absorbtie caracteristice in UV,cu maxime de absorbtie intre 250-300 nm(nanometri).
Aceasta proprietate sta la baza dozarii proteinelor pe cale spectrofotometrica.

SUB.39.
AMINOACIZI-PROPRIETATI CHIMICE(selectie)
Reactivitatea chimica a aminoacizilor este determinata de prezenta gruparii COOH; a gruparii NH2; angajarea
simultana in reactii a acestor doua grupari chimice functionale grefate la carbonul ,precum si de natura
radicalului R care poate conferi aminoacizilor proprietati chimice specifice.
A.Proprietati datorate gruparii functionale carboxil(-COOH)-gruparea carboxil-COOH se comporta ca un
donator de proton(acid) sau ca acceptor de proton(baza),fiind prezenta sub forma COOH sau COO -. Aminoacizii
formeaza derivati normali ai acestei functii : esteri,amide,anhidride,nitrili. Prin decarboxilare, aminoacizi formeaza
amine biogene,substante cu proprietati fiziologice si farmacologice remarcabile.
1)Aminoacizi prin decaboxilare formeaza amine biogene:a)Histidina prin decarboxilare formeaza histamina al
carui rol biochimic este de hormon tisular(hipotensiv,vasodilatator,stimuleaza secretia sucului gastric,regleaza
tonusul fibrelor musculare netede,implicat in reactii de tip alergic). b)Triptofanul prin decarboxilare formeaza
triptamina al carui rol biokim este de hormontisular(hipertensiv). c)5-hidroxi-triptofanul prin decarboxilare
formeaza serotonina al carui rol biochimic este de hormon tisular (hipertensiv,stimuleaza peristaltismul
intestinal,stimuleaza contractia muschilor netezi, favorieaza transmiterea influxului nervos). d)Tirozina prin
decarbox formeaza tiramina al carei rol biokim este de hormone tisular (antagonist al histaminehipertensiv,contractiauter). e)Cisteina prin decarboxilare formeaza cisteamina al carei rol biochimic este de
constituent al coenzimei A: CoA-SH. f) Acidul aspartic prin decarboxilare formeaza -alanina al carei rol
biochimic este de constituent al acidului pantotenic(vit B3),constituent al CoA,constituent al dipeptidelor(carnozina
si anserina). g) Ornitina prin decarboxilare formeaza putresceina al carei rol biochim este produs de
putrefactie(diamina toxica prezenta in carnea alterata). h) Lizina prin decarboxilareformeaza cadaverina al carei
rol biokim este de produs de putrefactie(diamina toxica prezenta in carnea alterata, hipertensiv). i)Arginina prin
decarboxilare formeaza agmantina al carei rol biokim este de produs de putrefactie(diamina toxica prezenta in
carnea alterata). j)Treonina prin decarboxilare formeaza propanolamina al carei rol biokim este de constituent al
vit B12. k)Acidul glutamic prin decarboxilare formeaza acidu -amino-butiric(GABA) al carui rol biokim este de
agent de blocare al sinapselor. l)Serina prin decarboxilare formeaza colamina al carei rol biokim este de
componenta a lipidelor complexe(cefaline,plasmalogeni,sfingomieline).
In organism, reactiile de decarboxilare ale aminoacizi sunt catalizate de enzime numite aminodecarboxilaze care
apartin clasei liazelor.Bacteriile intestinale si de putrefactie participa la transformarea aminoacizilor in amine
primare corespunzatoare. Aceste amine produse in organism pe cale enzimatica se num amine biogene; unele
dintre ele sunt toxice ,insa altele manifesta roluri importante,exercitand actiuni farmacodinamice diferite sau
intrand in struct unor coenzime,vitamine sau exercitand functia de hormoni tisulari locali.
B.Propietati datorate gr functionale amina(-NH2)Aminoacizi reactioneaza prin gruparea NH2 cu CO2
formandu-se derivati cu gruparea carbamina.Importanta acestei reactii consta in faptu ca CO2 poate reactiona cu
gruparile amina din hemoglobila pt a forma grupari carbamina si astfel este facilitat trasportul CO2 de la tesuturi la
plamani(carbhemoglobina).
C)Proprietati datorate participarii concomitente in reactii a ambelor grup functionale(-COOH si
NH2)1) Doi sau mai multi aminoacizi reactioneaza intre ei si cu eliminarea intramoleculara de apa intre o
grupare COOH si o grupare NH2,formand dipeptide,tripeptidepolipeptide.Prin aceasta reactie de condensare
se formeaza legaturi peptidice CO-NH-(amide substituite) care stau la baza structurii peptidelor,polpeptidelor si
proteinelor. 2) -aminoacizii reactioneaza cu sarurile de Cu si ,in general,cu sarurile metalelor grele formand
combinatii complexe denumite chelati(saruri interne): metalproteide,cromoproteide.Aceste combinatii complexe
sunt stabile,usor solubile si colorate.
D.Propr dat catenelor laterale(-R) 1)Gruparea tiol(-SH) din molecula cisteinei se poate oxida reversibil in
mediu biologic,cuplandu-se cu o alta molecula de cisteina pt a forma o legatura disulfurica S-S-,cu transformare
in cistina: 2Cis-SH Cis-S-S-Cis(deasupra sagetii -2H si dedesubt +2H). 2)Serina,treonina si tirozina prin

functia OH formeaza esteri cu acidul fosforic.Astfel gruparea alcool(-OH) din molecula de serina se poate
fosforila(esterificare cu H3PO4),cu formare de forsforilserina(aceasta,din urma,participa la structura proteinelor din
lapte,cazeine-heteroproteide-fosfoproteide-,a unor enzime sau serincefalinelor).
3)In functie de natura catenelor laterale (-R) unii aminoacizi reactioneaza cu anumiti reactivi,formand compusi
specifici (colorati sau precipitate) care servesc la identificarea lor.

SUB.40.
AMINE BIOGENE
Prin decarboxilare, aminoacizii formeaza amine biogene,substante cu proprietati fiziologice si farmacologice
remarcabile.
1.Histidina prin decarboxilare formeaza histamina al carui rol biokim este de hormon
tisular(hipotensiv,vasodilatator,stimuleaza secretia sucului gastric,regleaza tonusul fibrelor musc netede,implicat in
reactii de tip alergic).
2.Triptofanul prin decarboxilare formeaza triptamina al carui rol biochimic este de hormon tisular(hipertensiv).
3.5-hidroxi-triptofanul prin decarboxilare formeaza serotonina al carui rol biokim este de hormone
tisular(hipertensiv,stimuleaza peristaltismu lintestinal,stimuleaza contractia muschi netezi, favorieaza transmiterea
influxului nervos).
4.Tirozina prin decarboxilare formeaza tiramina al carei rol biokim este de hormone tisular
(antagonist al histamine-hipertensiv,contractiauter).
5.Cisteina prin decarboxilare formeaza cisteamina al carei
rol biokim este de constituent al coenzimei A: CoA-SH.
6. Acidul aspartic prin decarboxilare formeazaalanina al carei rol biokim este de constituent al ac pantotenic(vit B3),constituent al CoA,constituent al
dipeptidelor(carnozina si anserina).
7. Ornitina prin decarboxilare formeaza putresceina al carei rol biokim
este produs de putrefactie(diamina toxica prezenta in carnea alterata).
8. Lizina prin decarboxilare formeaza
cadaverina al carei rol biokim este de produs de putrefactie(diamina toxica prezenta in carnea alterata, hipertensiv).
9.Arginina prin decarboxilare formeaza agmantina al carei rol biokim este de produs de putrefactie(diamina toxica
prezenta in carnea alterata).
10.Treonina prin decarboxilare formeaza propanolamina al carei rol biokim este
de constituent al vit B12.
11.Acidul glutamic prin decarboxilare formeaza acidu -amino-butiric(GABA) al
carui rol biokim este de agent de blocare al sinapselor.
12.Serina prin decarboxilare formeaza colamina al
carei rol biokim este de componenta a lipidelor complexe(cefaline,plasmalogeni,sfingomieline).
In organism,reactiile de decarboxilare ale aminoacizi sunt catalizate de enzime numite aminodecarboxilaze care
apartin clasei liazelor.Bacteriile intestinale si de putrefactie participa la transformarea aminoacizi in amine primare
coresp. Aceste amine produse in org pe cale enzimatica se num amine biogene; unele dintre ele sunt toxice ,insa
altele manifesta roluri importante,exercitand actiuni farmacodinamice diferite sau intrand in struct unor
coenzime,vitamine sau exercitand functia de hormoni tisulari locali.

SUB.41.
PEPTIDE-constideratii generale,proprietati
Peptidele sunt subst naturale(sau sintetice) constituite din 2 pana la 80-90 radicali de aminoacizi uniti intre ei prin
legaturi peptidice,cu masa molec pana la 10.000,dializabile,in timp ce proteinele au mase moleculare mai mari si
sunt nedializabile. Delimitarea nu este absoluta; de ex prostaminele,considerate ca proteine,au masa molec in jur de
5000. Structura si functiile biochimice ale peptidelor sunt determinate de secventa in a.a. constituenti,adica de
modul de legare a acestora in molecula respectiva. In functie de aceasta secventa si de nr de a.a. constituenti,
peptidele se pot prezenta in diferite forme izomere(de structura si de pozitie),posibile. Posibilitatea existentei unei
asemenea diversitati de forme izomere explica enorma variabilitate structurala,configurationala si functionala a
diverselor tipuri de proteine care intra in alcat org animal. In functie de complexitatea lor structurala si respectiv
de masa lor molec,peptidele reprez compusi intermediari intre aminoacizi si proteine. Peptidele constituite din 2
pana la 10 aminoacizi inclusiv se definesc ca oligopeptide (dipeptide,tripeptide,terapeptide); peptidele a caror
structura este formata din 10 pana la 100 aminoacizi se definesc ca polipeptide.
Orice peptida se caracteriz prin prezenta legaturilor peptidice CO-NH- in care sunt angajate gruparile carboxil si
amina grefate la carbonul ale aminoacizilor cu exceptia uneo grupari carboxil (-COOH) si a unei grupari amina (NH2) care raman libere la capetele lantului peptidic(polipeptidic).Aceste 2 grupari functionale neimplicate in
formarea legaturilor peptidice sunt num grupari carboxil-C-terminale(sau aminoacid C-terminal) su respectiv
grupari amino-N-terminal(sau aminoacid N-terminal). Aminoacidul N-terminal dintr-un lant peptidic,
polipeptidic sau ptoteic se considera ca fiind primul aminoacid (aa1) din structura respectiva.
Nomenclatura chimica a peptidelor se stabileste prin indicarea succesiva a denumirii fiecarui a.a. component al
moleculei de oligopeptida sau polipeptida cu adaugarea sufixului il la fiecare denumire; exceptie face numai a.a.
C-terminal care pastreaza libera gruparea COOH si pt care se mentine denumirea neschimbata. De ex,denumirea
unei hexapeptide ipotetice cu struct : Arg-Ala-His-Gli-Glu-Ala-COOH este arginil-alanil0histidil-glicil-glutamil-

alanina. In mod curent,o serie de peptide sunt desemnate prin denumiri empirice,uzuale. Ca origine,peptidele
prezete in org pot proveni fie prin biosinteza din aminoacizi(cum este in general cazul peptidelor cu functii
biologice),fi ca produsi intermediari in procesele biochimice de degradare si de biosinteza a macromolec proteice.
Proprietati generale 1)Peptidele manifesta un caracter amfoter si formeaza saruri solubile cu acizii si bazele.
2)Peptidele sunt solubile in mediu apos,oligopeptidele formand solutii propriu-zise,iar polipeptidele,dispersii
coloidale. 3)Peptidele constituite din cel putin 3 a.a. reactioneaza ca si proteinele,cu sarurile de cupru in mediu
alcalin producand o coloratie albastra-violeta; aceasta reactie numita reactia biuretelui este utilizata pt identificarea
si dozarea de peptide si proteine. 4)Polipeptidele cu masa molec mai mare dau o serie de reactii similare
proteinelor. 5)Prin hidoliza acida,peptidele sunt scindate in aminoacizi componenti; scindarea hidrolitica a
peptidelor este posibila si in prezenta enzimelor(peptidaze).

SUB.42.
GLUTATIONUL
Glutationul este un tripeptid prezent in toate celulele,fapt ce atesta importanta sa biologica. Sub raport cantitativ,
este considerat a fi cea mai abundenta peptida simpla din organism,In cantitati mari se afla in ficat si splina.In
tesuturi,glutationul redus(G-SH) reprez peste 90% din totalul compusilor neproteici cu grupari tiol(-SH). Din cei 23 mmoli glutation/l ,prezenti in enterocit,cea mai mare parte este sub forma redusa de G-SH.
Glutationul ia nastere in eritrocite,ficat,mucoasa intestinala,creier etc prin condensarea acidului glutamic cu cisteina
si glicololul prin 2 reactii ATP-dependente catalizate de sisteme enzimatice specifice. Denumirea sa chimica este glutamil-cisteinil-glicocol. De remarcat estte faptul ca legarea cisteinei la ac glutamic NU se realizeaza prin
intermediul gruparii COOH din pozitia C,ci prin gruparea COOH din pozitia a acidului glutamic. Hidrogenul
gruparii tiolice(-SH) provenite de la cisteina poate fi cedat unei subst acceptoare de hidrogen,cu unirea a 2 molec
de glutation redus,formandu-se o mmolecula de glutation oxidat. Reactia este catalizata de o enzima num glutation
reductaza. Aceasta reactie poate fi redata schematic astfel: G-SH + HS-G G-S-S-G (de la glutation redus la
glutation oxidat; deasupra sagetii se pune -2H si sub +2H). Valoarea sa functionala pt eritrocit este datorata
gruparii SH a cisteinei,datorita careia sunt protejate de oxigen enzimele SH dependente,membrana eritrocitara si
hemoglobina ce contine 6 grupari SH dintre care 2 usor accesibile.
ROL biochimic 1) Glutationul face parte din transportorii neenzimatici de hidrogen,luand parte la procesele de
oxido-reduc din organism. 2)Glutationu redus protejeaza gruparile SH ale unor enziem SH dependente
comportandu-se ca un activator enzimatic. 3) Formeaza complexe cu unele enzime ce nu pot actiona in lipsa
glutationului(efect antitoxic intervenind in protejarea anumitor subst contra oxidarii: ac ascorbic,adrenalina,
hemoglobina). 4)Exista o corelatie metabolica a glutationului cu o serie de hormoni printre care ar fi insulina.
5)Glutationu redus are efect antiinfectios. 6)In unele procese biochim,glutationu redus(G-SH) actioneaza ca o
coenzima,comportandu-se frecventca donator de H in reactiile de oxido-reduc. G-SH poate fi ulterior regenerat din
starea sa oxidata in cadrul altor procese. 7)Glutationul joaca un rol important si in procesele de detoxifiere fata de
peroxizi,fie ca este vorba de H2O2 produsa metabolic in organism,fie de peroxizii produsi prin autooxidarea
acizilor grasi polinesaturati din membrana eritrocitara,fiind un cosubstrat al enzimei glutationperoxidaza.
2G-SH + H2O2 G-S-S-G + 2H2O(pesageata se pune G-SH peroxidaza).
Raportul dintre pastrarea structurii functionale a membranei eritrocitare si a continutului in G-SH se sprijina,in
parte pe actiunea de protectie mentionata,asupra enzimelor SH dependente. Sistemul de detoxifiere prin
glutationperoxidaza este spijinit si de actiunea catalazei eritrocitare.

SUB.43.
STRUCTURA PROTEINELOR-NOTIUNI PRELIMINARE
Proteinele au o structura complexa.Aceasta complexitate rezulta atat din faptul ca proteinele sunt macromolec cat si
din aranjamentu spatial configurational in care sunt dispusi atomii si gruparile de atomi care constituie macromolec
proteica.Notiunea de configuratie reprez orientarea in spatiu,respectiv dispunerea 3D a atomilor sau gruparilor de
atomi ai moleculei in raport cu un anumit centru de referinta(de ex,un atom de carbon asimetric) sau cu o anumita
componenta a structurii considerata ca rigida(de ex,un ciclu de atomi,o dubla led C=C). La definirea si caracteriz
struct generale a proteinelor concura urmatorii factori:
1.Caracterul legaturii peptidice Leg peptidica prin care a.a. sunt uniti in molecula proteica manifesta un
caracter apreciabil de dubla leg si NU de simpla leg covalenta de ti C-N.Acest caracter se explica prin structuri
limite de rezonanta ale legaturii peptidice. Din aceste structuri limita rezulta ca prin delocalizarea electronilor ,leg
covalenta C-N dobandeste un caracter de dubla leg.Astfel,legatura peptidica devine coplanara si poate fi

reprezentata prin urmatoarea structura globala,ca exprimare a celor 2 structuri limita de rezonanta,cu exceptia leg
peptidice la care participa si gruparea amino a prolinei sau hidroxiprolinei.
2.Geometria legaturii peptidiceDatorita caracterului partial de dubla leg existenta intre atomii C-N,acesti atomi
devin coplanari; in consecinta,planul relativ rigid in care se afla leg C-N NU permite o rotatie libera,ci numai o
rotatie restransa a atomilor de C si N in jurul axei de legaturi coplanare C-N.Deoarece leg peptidica este coplanara,
sunt permise rotatii libere numai in jurul axei C-N si a axei C-C,fapt ce se repercuteaza asupra organiz spatiale a
proteinelor; se creeaza astfel posibilitatea aparitiei unor conformatii diferite(conformeri structurali) pe care le poate
lua o molecula proteica in structura sa de ansamblu. Conformatiile diferite se estimeaza la ansamblul macromolec
protidic,in care leg CO-NH- se dispun intr-un plan relativ rigid,iar legaturile C-N si C-C permit libera rotatie.
Orientarea geometrica a celor 2 atomi C adiacenti legaturii peptidice,ca si a atomilor O si H atasati de dubla leg
peptidica este in pozitia trans,pozitie care este mai stabila dpdv energetic. Drept consecinta a acestei orientari
spatiale,precum si dinamica configuratiei L a aminoacizilor constituenti,catenele laterale (-R)ale acestor a.a. grefate
la fiecare atom C sunt dispuse intr-un aranjament trans-repetabil.
3.Natura catenelor laterale(-R) Natura catenelor lat ale a.a. joaca un rol determinant in stabilirea configuratiei
structurale a fiecarei proteine.Radicalii existenti pot prezenta grupari polare provenite din gruparile functionale
COOH,-NH2,OH,-SH care apartin aminoacizilor dicarboxilici,dinamici,hidroxilati si tiolici,precum si grupari
nepolare.Un macromolec protidica gruparile polare,cu caracter hidrofil,se dispun la exterior(hidrofilie),deci spre
mediul apoz in care subzista.Gruparile nepolare,cu caracter hidrofob,se dispun la interior(hidrofobie).
4.Conformatia Ca macromolec,proteinele se caracteriz printr-o arhitectura spatiala bine definita care refleca
organizarea lor conformationala,stereospecifica.Conceptul de conformatie reprez modalitatea in care atomii sau
gruparile de atomi sunt repartizate in spatiu,in cadrul unei aceleiasi configuratii a moleculei; aceasta repartizare
spatiala apare ca o consecinta a rotirii atomilor sau grupelor de atomi in jurul axei unor legaturi simple existente in
molec respectiva. Notiunea de conformatie implica participarea structurilor secundara si tertiara a catenelor
polipeptidice la orintarea 3D specifica a moleculelor de proteine.In cadrul aceleiasi configuratii structurale,o molec
de proteina poate adopta conformatii diferite(conformeri).

SUB.44.
NIVELURI DE ORGANIZARE A STRUCTURII PROTEINELOR
Structura globala,de ansamblu a macromoleculelor proteice se manifesta ca rezultanta coexistentei si interactiunii
mai multor nivele de organiz(infrastructuri) si anume: primara,secundara,tertiara,cuaternara. Aceste nivele de
organizare reflecta existenta unei structuri de baza si a unei structuri spatiale,tridimensionale,incorporate in
structura de ansamblu a fiecarei proteine. Structura de baza reprezinta organizarea intracatenara determinata de
natura chimica ,proportia si oranduirea aminoacizilor in catenele polipeptidice ce compun macromolec proteica;
structura 3D este determinata de oranduirea spatiala,conformationala a acestor catene,de interactiunile intra- si
intercatenare. Infrastructura primara reflecta structura de bazaa proteinelor pe cand infrastructura secundara,
tertiara si cuaternara,reflecta organizarea spatiala tridimensionalaa proteinelor.
Privind protidele in ansamblul lor, arhitectura macromoleculara releva interdependenta intre nivelurile structurale si
imposibilitatea determinariiri guroase a acestor niveluri. Ansamblul macromolecular evidentiaza, de la caz la caz,
particularitati structurale care prezinta relevanta in cadrul relatiei structura chimica-activitate biologica.

SUB.45.
PROTEINE-STRUCTURA PRIMARA
Acest nivel de organizare constituie structura de baza a oricarei proteine si reprez organizarea intracatenara care
este determinata de numarul,tipul(natura),proportia,secventa si modul de oranduire( de combinare) ale a.a. ce intra
in constituita unei anumite proteine.
Caracteristicile esentiale ale structurii primare sunt:
1)Existenta leg peptidice (-CO-NH) care se stabilesc intrle diferiti -aminoacizi constituenti. 2)Existenta unei
secvente(succesiuni) bine definite a aminoacizilor in catenele polipeptidice. 3)Constituie coloana vertebralaa
oricarei molec proteice,avand la un capat gruparea NH2 libera,iar la celalalt,gruparea COOH libera.
4)Determina configuratia de ansamblu specifica a fiecarei proteine,structura 3D si activitatea biologica a proteine
sunt dependente si controlate de secventa de a.a. caracteristica structurii primare. 5)Secventa de a.a. este sub
control genetic(prininformatiacuprinsa in macromolec de AND).
Proteinele sunt alcat din catene (lanturi)polipeptidice a caror specificitate este determ de secventa de a.a. In
structura primara, atomii de C si N implicati in stabilirea leg peptidice sunt coplanari si nu se pot roti liber, iar
radicalii contituenti (-R1, -R2,-R3 etc) sunt aferenti atomilor de C fiind dispusi alternativ deasupra si sub planurile
legaturilor peptidice intr-un aranjament trans-repetabil.Natura chimica a acestor radicali are o importanta deci si

va pt organiz globala a struct proteinelor; acesti radicali constituie un element de variabilitate in struct primara si
pot interactiona in cadrul catenelor polipeptidice ale molec proteice datorita caracterului lor diferit.
Individualitatea structurala si functionala a fiecarei proteine este determinata ,ca factori primari,atat de secventa
aminoacizilor care constituie struct primara cat si lungimea catenelor polipeptidice care difera de la un tip de
proteina la altul.

SUB.46.
PROTEINE-STRUCTURA SECUNDARA
Proteinele native nu reprezinta simple catene polipeptidice extinse intr-un singur plan,ci ele se constituie intr-o
organiz spatiala,tridimensionala. Struct secundara reperz organiz spatiala a catenelor polipeptidice,organizare
generata si stabilizata datorita legaturilor de hidrogen care se stabilesc intracatenar intre gruparile NH- (donatoare
de H) si gruparile >C=O (acceptoare de H) ale leg peptidice. Stabilirea legaturilor de hidrogen devine posibila
datorita distributiei diferite a electronilor la nivelul leg peptidice care devine partial ionizata. Atomul de O
posedand un exces de electroni,iar atomul de N avand un deficit de electroni,ambii atomi fiind orientati in pozitia
trans,se creeaza posibilitatea ca gruparile atomice respective (-CO si NH-) sa formeaze leg de hidrogen.
Legaturile C=O..H-N sunt caracteristice struct secundare. Desi leg de H sunt leg relativ slabe,totusi stabilitatea
structurii secundare este asigurata prin posibilitatea formarii acestor legaturi intr-un numar mare si prin repartizarea
lor uniforma de-a lungul catenelor polipeptidice. Struct secundara se prezinta in 3 modele(conformatii): modelul
-helix, modelul in planuri pliate(-pliata) simodelultipcolagen.
1.Modelul -helix Catena polipeptidica are o conformatiehelicoidaladenumita helix,conformatierezultatasistabilizataprin leg de H intercatenare. Conformatia helicoidala rezulta prin spiralarea
catenei polipeptidice,prezinta o orientare de la stanga spre dreapta,orientare predominanta in structura proteinelor
native; aceasta orientare este energetic favorizata si are o stabilitate mai mare in raport cu orientarea spre stanga. Pe
baza analizelor de difractie cu raze X,s-a stabilitca -helixul se caracteriz prin: fiecaretura(pas)=3,6 a.a.; prefixul
desemneaza existenta unui nr de 3,6 radicali de a.a. care se afla repartizati pe fiecare tura a -helixului; radicalii R
ai tuturor a.a. sunt orientati spre exteriorul elicei,iar configuratia atomilor C este aceea si pt totia.a.; toate grupele
NH- si CO- formeaza leg de H. Conformatia -helix reprez o catena polipeptidicacontractata care este
mentinuta si stabilizata prin leg de H intercatenare; aceste leg se stabilesc intre gruparea C=O a unuia.a. si
gruparea-NH al unui alt a.a.situata peste 3 a.a. mai jos in catena polipeptidica,adica la o distanta de 3 secvente de
a.a.,inraport cu prima leg peptidica. Aceasta configuratie reprez o structura ordonata si compacta,flexibila si
elastica.Proteinele native nu sunt alcat din conformatii -helix regulate,decat in anumite proportii,structura lor
continand regiuni nehelicoidale,intercalate in regiuni helicoidale.Continutul helical sau gradul de spiralare al
proteinelor globulare variaza de la o proteina la alta, majoritatea reprezentand atat portiuni -helix cat si portiuni
rasucite,nehelicoidale. Conformatia -helix se intalneste in struct a numeroase proteine fibrilare si globulare cum
sunt: a) -keratina->proteina abundenta in par, piele si unghii.Este alcat din lanturi polipeptidice lungi,cu struct helix,asociate cate 2 si super incolacite. b)Miozina(proteia cu rol contractil din muschi); c)Globina(componenta
proteica a hemoglobinei si mioglobinei).
2.Modelul in planuripliate(-conformatie)In aceasta struct,lantul polipeptidic format din a.a. sufera o
pliere,respectiv o indoire cu un unghi de aprox 90 grade.Indoirea lantului polipeptidic se face in dreptul atomului
C care poarta gruparile-COOH si NH2 blocate sub forma de leg peptidice.In felul acesta,lantul polipeptidic
capata aspect de zig-zag. Struct -pliere este stabilizata de leg de H intercatenare.In felul acesta, molecula
proteica capata prin unirea lanturilor polipeptidice prin leg de H intercatenare aspect de grilajintrucat leg de H se
stabileste intre atomii de O dintr-o leg peptidica,situati in alt lant polipeptidic. Spre deosebire de modelul -helix,in
cel al planurilor pliateleg de H intercatenare sunt dispuseaproape perpendicular pe axa catenei polipeptidice.
Acest model este caracteristic multor proteine fibrilare.Prototipul acestui model il reprezinta-keratina,proteina
fibrilara din lana,par,unghii,pene. Proteinele cu structura -pliere sunt flexibile dar nu elastice.Struct -pliere este
caracteristica proteinelor sub forma de filamente.Rezulta astfel ca -keratina este mai relaxata decat -keratina care
are o config de tip -helix. Intre -keratinasi -keratina exista o trasformare reversibila de tipul : -keratina keratina. Si releva tranzitia intre 2 modele de structuri secundare:prima contractata(aspect helicoidal) si a doua
relaxata(aspect de plan pliat). In anumite conditii experimentale,-keratina supusa caldurii,umezelii si a unei
tractiuni mecanice,sau sub actiunea unor factori chimici se transforma in -keratina,conversie insotita de desfacerea
legaturilor de H intracatenare si de stabilirea concomitenta a unor leg de H intercatenare.
3.Modelul tip colagenAcest tip conformational este specific colagenului.Colagenul este o proteina fibrilara
fiind prezent in oase,tendoane,cartilaje,tesconj.Aprox 30% din proteinele org sunt reprez de colagen.Dotat cu o
mare extensibilitate,el consta din fibre liniare individuale insolubile in apa(solubile numai prin fierbere,cand se
transforma in gelatina). Struct moleculei de colagen se prezintaca un superhelix format din 3 lanturi polipeptidice
spiralate care constituie un triplu helix; fiecare catena spiralata este rasucita spre stanga si infasurata in jurul axei
proprii,precum si in jurul unei axe comune celor 3 catene. Fiecare fibra de colagen se prezinta astfel ca un cablu

(funie) impletit,in care superhelixul format din ansamblul celor 3 catene polipeptidice este mentinut prin leg de H
intercatenare,legaturi electrostatice,forte Van der Waals si punti disulfurice. Un asemenea model molecular se
caracteriz printr-o rigiditate extrema. In colage predomina cantitativ: glicocolul,prolina si hidroxiprolina(25%). Prin
organizarea sa ,tropocolagenul reprez structura tertiara a colagenului.

SUB.47.
PROTEINE-STRUCTURA TERTIARA SI CUATERNARA
A.Structura tertiara este o organiz tridimensionala(spatiala) a moleculei de proteina.Struct tertiaza rezulta din
replicarea sau infasurarea lantului polipeptidic intr-o suprastructura tridimensionala.In felul acesta,struct tertiara
reprez o arhitectura extrem de complexa.Proteinele cu struct tertiara,prin infasurarea lor formeaza un miez
hidrofob si o parte hidrofila cu grupari chimice disociabile ale a.a. constituenti. Structura tertiara se caracteriz prin
alternanta de-a lungul catenei polipeptidice respective a unor portiuni elicoidale regulate si rigide cu portiuni
neelicoidale si flexibile aleator infasurate. Prin struct tertiara se asigura orientarea 3D completa si specifica a
proteinelor de tip globular.Aceasta struc,prin complexitatea ei include atat struct primara cat si pe cea secundara
reprez de regula prin modelu -helix,mai putin prin conformeri de tip -pliat sau -plan-pliat si alte structuri,de ex
conformeri cu regiuni si alternante.
Legaturi chimice specifice struc tertiareComplexitatea acestei struct este determinata de existenta in molec
proteinei a unor multiple interactiuni chimice care determina infasurarea si organizarea spatiala complexa a
macromolec de proteina.Aceste legaturi intracatenare se manifesta ca veritabile forte de stabilizare a struct spatiale
a proteinelor si sunt de urm tipuri: 1.Leg covalente- formate prin puntidisulfuricesau disulfidice(-S-S-),
stabilite intre radicalii SH de la 2 resturi de cisteina si mai rar de la metionina. 2.Legionice,saline-stabilite prin
atractie electrostatica intre radicalii cu sarcina pozitiva (-NH3) din a.a di-amino-mono-carboxilici si negativa (COO) din a.a. mono-amino-dicarboxilici. 3.Interactiuni polare-intre radicalii polari,fara sarcini. 4.Leg de H
nepeptidice-diferite de cele existente la niv leg peptidice;aceste leg de H se stabilesc,de ex,intre gruparea OH a
tirozinei si atomul de O din gruparea COO a acidului glutamic,intre radicalii gruparii OH alcoolice (serina,
treonina) sau fenolice(resturi de tirozina),intre grupari amidice CO-NH2(din glutamina si asparagina). 5.Leg de
H peptidice-stabiliteintrediferitesegmentepliate ale cateneipolipeptidice. 6.Interactiunidipol-dipol-stabilite intre
gruparile alcool(-OH) din serina,treonina sau tirozina. 7.Forte Van der Waals si interactiuni hidrofobe- stabilite
intre radicalii de a.a. nepolari(hidrofobi) caleucina,izoleucina,valina,alanina. 8.Leg esterice-stabilite intre gruparile
OH si COOH libere ale hidoxiaminoacizilor si acizilor mono-amino-dicarboxilici. 9.Leg eterice-stabilite intre
grparile Oh libere ale hidroxiaminoacizilor. 10.Leg fosforice-stabilite prin radicalul acidului fosforic intre
gruparile OH libere ale hidroxiaminoacizilor,Prezenta acestor leg este caracteristica,indeosebi,
biomacromoleculelor de acizi nucleici in care acidul fosforic este un component structural.
Interactiunile hidofobe se bazeaza pe atractia mutuala a gruparilor nepolare si au ca efect excluderea moleculelor
de solvent polar din regiunea pe care o formeaza in molecula;regiunile hidofobe constituite aproape numai din a.a.
cu catenene polare se gasesc localiz spre interiorul molec proteice globulare(miez) exercitand o functie esentiala de
stabilizare a componentei structurale interne; in contrast cu regiunile hidrofobe,cele hidrofile se gasesc dispuse spre
exteriorul molec,determinand solubilizarea macromoleculei de proteina in mediu apos in care subzista.Struct
tertiara confera proteinei functia biologica specifica: enzime,anticorpi,hormoni,proteine cu rol structural,etc.
Prezinta un grad mare de labilitate in raport cu diferiti factori fizici si chimici;desfacerea leg chimice implicate in
organiz struct teritare determina denaturarea reversibila a proteinelor,proces insotit de pierderea proprietatilor
biologice.
B.Structura cuaternara o serie de proteine globulare cu mase molec ce depasesc 5.10 4 sunt constituite din mai
multe subunitati.Niv de organiz cuaternar este caracteristic proteinelor native care exista ca agregate moelculare
formate din mai multe catene polipeptidice unite in subunitati.Suprastructura cuaternara reprez asocierea unor
catene polipeptidice independente num protomeri(care au deja o struct primara,secundara,tertiara definita),intr-un
ansamblu sau agregat denumit oligomer.In general,termenul de protomeri se refera la catenele polipeptidice
individuale,pe cand termenul de subunitate este folosit adesea pt a desemna o portiune functionala a unei proteine
aligomere. In functie de nr protomerilor constituenti ai unei proteine oligomere,struct cuaternara este frecvent
formata din dimeri,trimeri,tetrameri etc. Interactiunile prin care se asambleaza subunitatile care constituie
agregatul molecular si care stabilizeaza struct cuaternara NU sunt de natura covalenta,ci reprez leg electrostatice si
de H localiz la suprafata fiecarei catene polipeptidice sau subunitati. Un ex tipic de organiz struct cuaternara il
constituie hemoglobila(Hb),pigment sanguin cu rol in transportu O molecular.Struct cuaternara a globinei din Hb
reprez un tetramer constituit din 4 protomeri,respectiv din 4 catene polipeptidice: 2 catene identice(fiecare contin
141 a.a.) si 2 catene (fiecare contin 146 a.a.). Cei 4 protomeri ai Hb se constituie in cate 2 subunitati,fiecare avand
2 catene polipeptidice(una si una ).In Hb,fiecare catena polipeptidica este cuplata cu o componenta prosteitica
denumita hem,care contine Fe2+ si care este implicata in transportul O2.Asocierea celor 4 protomeri pt formarea

struct cuaternare a Hb se reda astfel: 2 + 2 22. Numeroase proteine care actioneaza ca enzime cu rol in
reglarea diferitelor cai metabolice denumite enzime allosterice se caracteriz prin existenta unui nivel cuaternar de
organiz structurala.Astfel,enzima denumita fosforilaza a ,implicata in metabolismul glicogenului este constituita
din 2 subunitati,care,fiecare in parte,sunt inactive; aceste subunitati asamblate inca sub forma unei unitati dimer,
intr-o organiz structurala cuaternara,confera activitatea enzimatica specifica a fosforilazei a.