UNIVERSITATEA “ŞTEFAN CEL MARE” DIN SUCEAVA

FACULTATEA DE INGINERIE ALIMENTARĂ

PROGRAM DE STUDII: MASTERAT CONTROLUL ȘI EXPERTIZA PRODUSELOR

ALIMENTARE

-REFERAT-
Procese moderne în tehnologii alimentare
Tema: Utilizarea preparatelor enzimatice în industria cărnii

Coordonator:

Prof. Dr. Ing. CODINĂ Georgiana Student

POPESCU Veronica

Anul I, MCEPA 1B

Suceava, 2020

Utilizarea preparatelor enzimatice în industria cărnii

 Modificarea permanentă a cererilor consumatorilor de produse din carne, precum și creșterea
concurenței la nivel global, provoacă un stimulent fără precedent în rândul furnizorilor de
ingrediente destinate sectorului de procesare. Consumatorii cer produse sănătoase, cu niveluri
reduse de sare, grăsimi, colesterol, nitriți și calorii, și care conțin componente bioactive, cum ar
fi: carotenoidele, acizii grași nesaturați, sterolii, etc.

Carnea folosită ca materie prima în industria preparatelor din carne implica controlul și
monitorizarea riguroasă a activității enzimelor proprii țesuturilor animale dar și a celor exogene
care pot proveni din mai multe surse: de origine animală (tripsina, catepsina); de origine
microbiană (bacteriană sau fungică); de origine vegetală (papaina, ficina).Aceste substanţe
(enzime) folosite pentru mărimea frăgezimii cărnii, se denumesc în practica industrială
tenderizatori.

Enzimele sunt proteine specializate în cataliza reacţiilor biologice. Ele se numără printre cele
mai remarcabile biomolecule cunoscute datorită specificității şi puterii lor catalitice
extraordinare. La fabricarea produselor din carne se folosesc enzime care imită procesele
anabolice şi catabolice naturale din carne. Acestea sunt enzime exogene de frăgezire: papaina,
bromelina, ficina, actinidina şi proteaze fungice sau bacteriene, enzime de reconstrucţie:
transglutaminaza şi tirozinaza, enzime producătoare de arome.
Enzimele sunt caracterizate prin două proprietăţi remarcabile:

– specificitate de acţiune, conform căreia numai unele substraturi sunt atacate, având loc doar un
singur tip de reacţie, fără reacţii şi produse secundare;

– putere catalitică deosebită manifestată în soluţii apoase, la pH biologic şi temperatură

moderată, în contrast evident cu fragilitatea lor şi cu condiţiile extreme, necesare adesea
accelerării reacţiilor chimice în laborator.

Enzimele endogene

Enzimele pot fi utilizate în două moduri diferite. Primul mod se referă la modificarea rapidă a
structurii intrinseci a proteinelor din carne cu ajutorul enzimelor proteolitice, proces
binecunoscut, care contribuie la o creștere a capacității de susținere a apei și sensibilitate a
produselor (Huff-Lonergan & Lonergan, 2005). În carne, proteazele intrinseci se degradează
specific seturilor de proteine citoscheletale. În acest sens, o enzimă endogenă a jucat un rol-cheie
în reglementarea proteolizei substraturilor proteice, cum ar fi: desmina, synemina, talinul și
viculina (Bilak și colab., 2015). Două izoforme binecunoscute, μ-calpaina și m-calpaina sunt
ambele dependente de calciul proteazelor cisteinice, reglementate de un inhibitor de endogenă,
calpastatin.

Maturarea cărnii se petrece sub acțiunea enzimelor proteolitice proprii

țesutului muscular care produc o hidroliză parțiala a proteinelor cu creșterea

concentrației acizilor aminați liberi. În procesul de maturare, pH-ul acid modifică

permeabilitatea membranelor celulare și starea de dispersie a

proteinelor. Actomiozina, compus hidrofob, se scindează, colagenul se hidratează

și se  produce frăgezirea produsului. Se eliberează și substanțele care imprimă

aroma cărnii: esteri, aldehide, hipoxantina, acid glutamic, acid inozic

etc. Creșterea acidității țesutului muscular pe seama acidului lactic și acidului

fosforic crează condiții favorabile acțiunii catepsinazelor, cărora li se atribuie

proteoliza abacteriană a substanțelor proteice din țesutul muscular. Acizii  intră

în reacție cu proteinații de calciu, care trec în soluție, se desfac și eliberează ionii

de calciu. Cationii se leagă tot mai mult de proteinele din carne, fapt care conduce

la o creștere a hidratării și o îmbunătățire a frăgezimii.

Intensitatea maturației este direct proporțională cu temperatura mediului în care este păstrată
carnea; de asemenea sexul, vârsta și particularitățile individuale ale animalului influențează
viteza procesului de maturare a cărnii. Carnea maturată are o consistență specifică, culoare roșie
deschisă, este suculentă, mai fragedă și cu gust plăcut. Ea este proprie prelucrării industriale și
culinare. Procesul de maturare al cărnii de pește parcurge aceleași etape: după pescuire (după
moarte), peștele intră în faza de rigiditate musculară, care începe de la cap și continuă, treptat, la
toți mușchii corpului. Urmează maturarea cărnii, care este un proces de autoliză, cu participarea
enzimelor proteolitice proprii țesuturilor; prin maturare  se îmbunătățește aroma produsului, iar
proteinele devin mai ușor de digerat.

Enzime exogene folosite la prelucrarea cărnii

Enzimele folosite în industria cărnii sunt grupate în următoarele categorii: enzime de frăgezire,
enzime de reticulare (adeziune, legături noi, texturare), enzime producătoare de arome şi enzime
folosite pentru utilizarea subproduselor (de exemplu tăbăcire).

Enzimele de frăgezire provin, în general, din plante, fungi sau bacterii. Multe enzime de
frăgezire sunt folosite de multă vreme pentru capacitatea lor de a face mai gustoasă carnea tare,
în special în cazul cărnii de calitate medie obţinută de la animale mai bătrâne sau producătoare
de lapte. Acestea sunt proteaze şi sunt disponibile comercial de la furnizori diferiţi, sub denumiri
comerciale variate, unele fiind combinaţii de enzime pentru care este dificil sau chiar imposibil
să se determine activitatea enzimatică reală.

Enzimele de frăgezire din plante sunt: papaina, bromelina, ficina şi actinidina. Toate aparţin unui
grup de enzime denumite tiol, cistein sau sulfhidril proteaze deoarece conţin un rest de cisteină
în situsul activ. Sunt similare cu enzimele găsite în mod natural în carne (calpaina, catepsina şi
unele caspase). Enzimele de frăgezire din microorganisme sunt proteaze obţinute prin
cultivarea Aspergillus oryzae şi A. niger, proteaze derivate din Bacillus subtilis şi proteaze
produse de B. subtilis var. amyloliquefaciens.

Papaina (CE 3.4.22.2) este o enzimă prezentă în frunzele, latexul, rădăcinile şi fructul plantei
papaya (Carica papaya) şi papaya de munte (Vasconcellea cundinamarcensis) care catalizează
scindarea proteinelor prin hidroliză (adiţia unei molecule de apă). Papaina are o acţiune
nespecifică şi acţionează asupra proteinelor native, peptidelor şi polipeptidelor eliberând
aminoacizi. Domeniul optim de acţiune este slab neutru, neutru sau slab acid, în funcţie de natura
substratului. (Esti et al., 2013 – Food and Bioproducts Processing, 91-4: 595-598).

Bromelina este extrasă din diferite părţi ale plantei ananas, îndeosebi din tulpină (CE 3.4.22.32)
şi fruct (CE 3.4.22.33). Această enzimă a fost folosit de multă vreme în medicina populară şi
recent în medicina modernă datorită efectelor antiinflamatoare şi antiparazitice. Este activată de
compuşii sulfhidrilici, iar pH-ul optim este 6,0-7,0. Este utilizată pentru frăgezirea cărnii,
îndeosebi a celei de vită, fiind comercializată sub formă pulverulentă pentru a fi adăugată în
marinată sau presărată pe carnea crudă. Enzima pătrunde în carne şi acţionează asupra lanţurilor
peptidice scindându-le, iar carnea devine mai fragedă. Enzima este termolabilă astfel că este
distrusă în timpul tratamentului termic. De asemenea, nu trebuie folosită în compoziţia
preparatelor care conţin gelatină întrucât aceasta va fi denaturată. (Chaurasiya & Hebbar, 2013
– Separation and Purification Technology, 111: 90-97).
Ficina (CE 3.4.22.3) este extrasă din latexul smochinelor produse de Ficus
carica, F. religiosa, F. benghalensis sau F. macrophylla şi este folosită frecvent pentru
diferenţierea multor antigene sanguine. Este recunoscută pentru acţiunea antioxidantă şi
antihelmintică. Deşi similară papainei şi bromelinei, ficina este ceva mai puţin disponibilă
comercial ca preparat enzimatic pentru frăgezirea cărnii. (Boland, 2013 – Advances in Food and
Nutrition Research, 68: 59-80).

Actinidina (CE 3.4.22.14) este izolată din kiwi (Actinidia chinensis), dar şi din alte fructe
precum mango, banane, ananas şi papaya. Este recunoscută ca alergen şi acţiunea de frăgezire a
cărnii. Studii recente, efectuate in vitro, au demonstrat rolul actinidinei în îmbunătăţirea digestiei
proteinelor din soia, carne şi lapte (Kaur et al., 2010, Journal of Agricultural Chemistry, 58:
5074–5080).
Enzimele de reticulare sau reconstrucţie utilizate la prelucrarea cărnii sunt transglutaminaza şi
tirozinaza.

Transglutaminaza (CE 2.3.2.13) este o aciltransferază implicată în crearea unor legături

covalente încrucişate (cross-linking) în substraturile proteice, între o grupare amino liberă dintr-o
proteină sau o peptidă terminată cu lizină şi o grupare acil de la capătul unei proteine sau peptide
terminată cu glutamină, cu eliberarea unei molecule de amoniac. Legăturile catalizate de
transglutaminază prezintă rezistenţă mare la degradarea proteolitică. (Zeeb et al., 2013 – Food
Research International, 54-2: 1712-1721).

Transglutaminazele au fost apreciate ca fiind utilizate pe scară largă în formularea diferitelor

produse din carne, deoarece este responsabilă pentru legăturile stabile dintre moleculele de
proteine și acționează ca agent de legare.

Tirozinaza (CE 1.14.18.1), oxidază ce conţine cupru, este prezentă în ţesuturile plantelor şi

animalelor în care catalizează producerea melaninei şi a altor pigmenţi prin oxidarea tirozinei.
Tirozinaza izolată dintr-o cultură de mucegai Trichoderma reesei este mai eficientă decât
tirozinaza obţinută din ciuperca Agaricus bisporus atât la reticularea proteinelor, cât şi la
încorporarea dihidroxifenilalaninei într-un substrat proteic. Tirozinaza obţinută
din A. bisporus este înclinată spre oxidarea substraturilor cu masă moleculară mică şi care conţin
tirozină (Lantto et al., Journal of Agricultural Food Chemistry, 55-4: 1248-1255; Ren et al.,
2013 – BMC Biotechnology, 13:18).

Enzime producătoare de arome

 În tehnologia preparatelor din carne se pot folosi microorganisme cu rol util, sub formă de
culturi „starter", care se pot adăuga în pastă înainte de umplere sau sunt folosite la maturarea
salamurilor uscate. Culturile starter sunt reprezentate de: culturi de bacterii lactice selecţionate
din genurile: Pediococcus (P. cerevisiae, P. acidilactici), Micrococcus (M. varians),
Lactobacillus sp. Culturile se adaugă într-un mediu nesteril; de
aceea, cantitatea culturii de producţie adăugate trebuie astfel calculată, încât numărul de celule
introduse în pasta de carne să fie de cel puţin 1000 de ori mai mare decât cel existent în
microbiota cărnii. Aceste culturi produc o fermentaţie lactică, determinând astfel o scădere a pH-
ului care inhibă activitatea bacteriilor de putrefacţie, iar acidul lactic format contribuie la
obţinerea gustului plăcut.

Unele culturi prezintă avantajul că produc nitrate reductază (cele care conţin micrococi),
care catalizează formarea nitriţilor ce se combină cu pigmenţii din carne, formând nitrozo-
hemoglobina care menţine o culoare roşie plăcută şi au activitate lipolitică şi proteolitică
limitată, deci contribuie la acumularea de componente de gust şi aromă. Dintre culturile fungice
folosite drept culturi starter, cele mai importante sunt cele din genul Penicillum (Penicillium
nalgiovensis) folosite la obţinerea salamurilor crude, care influenţează pozitiv uscarea naturală şi
maturarea. Aceste microorganisme se dezvoltă ca un fetru de culoare albă la suprafaţa batoanelor
şi, prin intermediul hifelor penetrante, asigură o difuzie a umidităţii şi o uscare uniformă, iar prin
intermediul enzimelor (lipaze, proteaze) contribuie la formarea compuşilor de gust şi de aromă
specifici acestor produse. Culturile de P.nalgiovensis au înlocuit culturile de P. expansum
folosite mult timp datorită vivacităţii lor; înlocuirea a fost determinată de faptul că, în mediu de
cultură optim pentru biosinteza de micotoxine, P. expansum poate produce patulina (clavacina),
cu efect cancerigen, fără ca aceasta să fi fost detectată în salamuri maturate. Dintre procesele
microbiologice utile întâlnite în industria preparatelor din carne, cel mai important este
maturarea bradtului. Bradtul se menţine la maturat 12 - 24 h, în acest timp fiind avantajată
activitatea microorganismelor prezente şi anume a micrococilor, care produc nitrat reductază şi
contribuie la formarea şi menţinerea culorii roşii naturale a pastei de carne şi a bacteriilor lactice
homo- şi heterofermentative, care pot produce cantităţi foarte reduse de acid lactic şi substanţe
de aromă.

Concluzii finale:

În industria cărnii, atât enzimele endogene cât și cele exogene au rol foarte important în

realizarea unor produse de calitate. Datorită activității enzimatice are loc scăderea duratei de
maturare, îmbunatăţirea proprietăţilor senzoriale ale produselor (aromă, textură), scade riscul de

contaminare datorită producerii de acid lactic care creează un mediu acid nefavorabil

microorganismelor de alterare. O alternativă foarte bună sunt și culturile starter de bacterii

lactice selecţionate din genurile: Pediococcus (P. cerevisiae, P. acidilactici), Micrococcus (M.

varians), Lactobacillus sp. și cele fungice în special din genul Penicillum (Penicillium

nalgiovensis) care la rindul lor produc enzime și au un rol foarte important la formarea

compușilor de aromă.
BIBLIOGRAFIE

 https://www.meat-milk.ro/enzime-proteolitice-si-elastaze-utilizate-fabricarea-produselor-din-
carne/

\https://www.academia.edu/33674845/Papaina

https://www.konnectika.org/news/press-releases/folosirea-culturilor-starter-in-industria-carnii/
http://repository.utm.md/bitstream/handle/5014/3420/Conf_UTM_2011_Vol_II_pg67-70.pdf?
sequence=1&isAllowed=y
https://pdfrock.com/pdf-to-docx.html?queue_id=5ebfbae5421873ca748b45ba