Bioelemente și biomolecule

Bioelemente

Până în prezent, au fost identificate 118 elemente chimice, dintre care 94 apar în mod
natural pe Pământ.

Ființele vii sunt formate din elementele chimice disponibile pe Pamânt. Orice element
chimic care intră în constituția ființelor vii se numește bioelement sau element biogen.
Proporțiile bioelementelor sunt diferite în lumea vie și, din acest motiv, bioelementele au fost
clasificate în funcție de abundența lor, după cum urmează:

▪
bioelemente primare (macroelemente),
bioelemente secundare (microelemente) și
▪
▪
oligoelemente.
În tabelul următor este prezentată clasificarea bioelementelor în funcție de
abundența lor în organismele vii.

Clasificarea bioelementelor în funcție de abundența lor în organismele vii

Clasa Elemente % Rol

Carbon 19,37 ▪ Este principalul bioelement din constituția biomoleculelor.

▪ Este capabil să participe la legaturi simple, duble și triple cu alți
(C) atomi de carbon, pentru a forma catene aciclice sau ciclice.

Hidrogen 9,31 ▪ Intră în structura moleculei de apă.

▪ Este un component structural al catenelor hidrocarbonate.
Bioelemente primare

(H)

Oxigen 62,81 ▪ Intră în structura moleculei de apă.

▪ Este un element puternic electronegativ capabil să formeze
(O) legături polare cu hidrogenul.

Azot 5,14 ▪ Element prezent în toți aminoacizii din structura proteinelor,

bazelor azotate, acizilor nucleici, adenozinei din ATP.
(N)

▪ Se găsește sub formă de:

- ioni - H2PO4-, HPO42-, PO43-
 Fosfor 0,63 - grupări - mono/diester fosforic și fosfoanhidridă, care intră
în structura nucleotidelor, acizilor nucleici, ATP, CP,
(P) intermediarilor metabolici.

Sulf 0,64 ▪ Se găsește în principal ca grupare sulfhidril (-SH), componentă

structurală a unor aminoacizi (Cys, Met) și a coenzimei A.
(S)

Calciu 1,38 ▪ Intră în structura țesutului osos al vertebratelor.

▪ Ionii Ca2 + participă la contracția musculară.
(Ca) ▪ Ionii Ca2 + sunt mesageri intracelulari importanți.

Magneziu 0,04 ▪ Intră în structura scheletului.

Bioelemente secundare

▪ Este un cation intracelular tipic și este o parte esențială a

(Mg) țesuturilor și fluidelor corpului.

Sodiu 0,26 ▪ Este un cation extracelular.

▪ Na+ participă la homeostazia organismului.
(Na)

Potasiu 0,22 ▪ Este un cation intracelular.

▪ Participă la homeostazia organismului și la propagarea excitării
(K) nervoase prin canalele de potasiu.

Clor 0,18 ▪ Este prezent sub formă de ion clorură care stabilizează sarcina
pozitivă a ionilor metalici.
(Cl)

Bor 0,0001 ▪ Are rol în formarea oaselor, producerea celulelor roșii din sânge
și celulelor sistemului imunitar.
(B)

Brom 0,0002 ▪ Crește fertilitatea și speranța de viață.

(Br)

Cupru 0,0004 ▪ Este cofactorul multor enzime (SOD, ceruloplasmina, citocrom

c oxidaza).
(Cu)
Oligoelemente

Zinc 0,0004 ▪ Este un cofactor esențial al anumitor enzime implicate în sinteza

mai multor componente ale structurii osoase.
(Zn)

Fluor 0,0001 ▪ Se găsește în organism la nivelul dinților și oaselor.

(F)

▪ Este cofactorul multor enzime (ex., SOD).

▪ Este esențial pentru metabolismul aminoacizilor, lipidelor și
glucidelor.
▪ Participă la producerea de insulină.
Mangan 0,0001 ▪ Ar avea un efect protector asupra osului.

(Mn)
 Siliciu 0,004 ▪ La unele animale, siliciul este implicat în formarea și reînnoirea
oaselor. La om, nu a fost demonstrat.
(Si)

Fier 0,005 ▪ Intră în structura hemoglobinei și mioglobinei.

▪ Intră în structura unor enzime (ex., citocromii).
(Fe)

Iod 0,0001 ▪ Este esențial pentru funcționarea glandei tiroide.

(I)

Biomolecule

Biomoleculele sunt compuși chimici care se găsesc în organismele vii. Acestea sunt
alcătuite din două sau mai multe bioelemente și pot fi clasificate în:

▪ biomolecule anorganice (apa și mineralele) și

▪ biomolecule organice (glucide, lipide, aminoacizi, proteine, acizi nucleici, vitamine,
hormoni).
Apa este cea mai importantă biomoleculă anorganică, reprezentând 60% din greutatea
organismului. Este solventul multor biomolecule, vehiculul elementelor figurate ale sângelui,
precum și al anumitor secreții (lacrimi, sucuri digestive, urină). În organism, apa este
distribuită între fluidele intracelulare, care corespund la 2/3 din apa totală, și fluidele
extracelulare, care corespund la 1/3 din apa totală:
 Mineralele pot fi găsite în stare solidă (fosfați și carbonați de calciu ai scheletului), dar
și disociate sub formă de ioni: clorură (Cl-), sulfat (SO42-), fosfat diacid (H2PO4-), fosfat
monoacid (HPO42-), fosfat (PO43-), azotat (NO3 -), potasiu (K+), magneziu (Mg2+), calciu
(Ca2+) etc.
Glucide

Glucidele sunt compuși esențiali pentru toate organismele vii și sunt cele mai
abundente biomolecule. Glucidele mai sunt numite și hidrați de carbon sau zaharide.
Termenul de hidrați de carbon, acum învechit (dar încă folosit de anglo-saxoni sub numele de
carbohidrați) se explică prin formula lor brută generală (CH2O)n, unde n ≥ 3. Unitățile
structurale de bază ale glucidelor se numesc oze sau monozaharide sau monoglucide.

Importanța glucidelor

Glucidele dețin un rol energetic și un rol structural.

▪ Rolul energetic. 40-50% din caloriile alimentelor destinate consumului uman sunt
reprezentate de glucide. Glucidele reprezintă o rezervă de energie și sunt depozitate în
ficat și mușchi sub formă de glicogen.
▪ Rol structural. Glucidele dețin importante funcții:
o elemente de susținere (ex., celuloza), de protecție și de recunoaștere la
nivelul celulei;
o constituenți ai unor molecule fundamentale: acizi nucleici, coenzime,
cerebrozide.

Clasificarea glucidelor

Glucidele sunt clasificate în oze și ozide.

▪ Ozele (sau monoglucide, sau monozaharide) sunt unitățile structurale de bază ale
ozidelor. Acestea sunt glucide nehidrolizabile.
▪ Ozidele (sau glucide hidrolizabile) sunt molecule care la hidroliză pun în libertate 2 sau
mai multe oze identice sau diferite. Se disting 2 mari grupe de ozide, prezentate în cele
ce urmează.
o Holozide → Sunt substanțe care rezultă din condensarea a n molecule de oze
prin legături glicozidice. Holozidele sunt împărțite în:
- oligoholozide (sau oligoglucide, sau oligozaharide) → conțin până la 10
oze, și
- poliholozide (sau poliglucide, sau polizaharide) → conțin câteva zeci sau
câteva mii de oze (celuloză, amidon, glicogen).
o Heterozide → Sunt substanțe care rezultă din condensarea uneia sau mai multor
oze cu o substanță non-glucidică, numită genină sau aglicon. Într-un heterozid
 adevărat există o legătură covalentă între gruparea reducătoare a ozidului și o
grupare funcțională a geninei. Genina poate fi un alcool, un fenol, o substanță
amino-funcțională sau tiol-funcțională, un steroid etc. Genina conferă
heterozidelor proprietăți specifice (de exemplu, terapeutice sau toxice).
Schema generală de clasificare a glucidelor poate fi reprezentată astfel:

Oze
Ozele sunt molecule organice ai căror atomi de carbon sunt purtători de:

▪ funcțiuni alcool (alcool secundar, alcool primar) și

▪ o funcțiune aldehidă sau cetonă (funcțiuni carbonil).
Clasificarea ozelor

După natura grupării carbonil, ozele se clasifică astfel: aldoze și cetoze.

▪ Aldozele → posedă o funcțiune aldehidă, o funcțiune alcool primar și n funcțiuni alcool

secundar:

▪ Cetozele → posedă o funcțiune cetonă, două funcțiuni alcool primar și n funcțiuni

alcool secundar:
În funcție de numărul atomilor de carbon ozele sunt clasificate în:

▪ trioze – conțin trei atomi de carbon (3C);

▪ tetroze – conțin patru atomi de carbon (4C);
▪ pentoze – conțin cinci atomi de carbon (5C);
▪ hexoze – conțin șase atomi de carbon (6C).
Structura ozelor

A. Structura liniară (Proiecțiile Fischer)

Toate aldozele pot fi sintetizate din gliceraldehidă. Structura liniară a gliceraldehidei
poate fi reprezentată prin două tipuri de formule: formule de perspectivă și proiecții Fischer.

Proiecția Fischer este adesea utilizată pentru a reprezenta ozele. Scrierea acestora
urmează două reguli principale:

▪ legăturile reprezentate vertical sunt în realitate în spatele planului, iar legăturile

reprezentate orizontal sunt în realitate în fața planului;
▪ cel mai lung lanț de atomi de carbon este reprezentat vertical, cu atomul de carbon cu
cel mai înalt grad de oxidare în partea de sus.
Acest mod de reprezentare face posibilă stabilirea rapidă a faptului dacă o oză face parte din
seria D sau din seria L.

Proiecțiile lui Fischer pentru cele mai importante oze sunt prezentate mai jos.

▪ Trioze
 ▪ Pentoze

▪ Hexoses

Seriile D și L ale ozelor

În molecula gliceraldehidei, carbonul C2 care poartă 4 substituenți diferiți este

asimetric. Acest lucru implică două configurații posibile, nesuperpozabile ci imagini
reciproce într-o oglindă, numite enantiomeri:
 Altfel spus, gliceraldehida are un atom de carbon asimetric (C*), carbonul din poziția
2 (C2*), și are 2 forme enantiomere: D și L-gliceraldehida.

A fost stabilită următoarea convenție:

▪ când gruparea hidroxil purtată de C* este situată în dreapta axei formată de catena de
atomi de carbon, avem configurația D;
▪ când gruparea hidroxil purtată de C* este situată în stânga axei formată de lanțul de
atomi de carbon, este configurația L.
Prin analogie cu D sau L-gliceraldehida, toate ozele sunt clasificate în două categorii.

1. Seria D →Toate ozele care au hidroxilul purtat de penultimul carbon în dreapta aparțin
seriei D.
2. Seria L → Toate ozele care au hidroxilul purtat de penultimul carbon în stânga aparțin
seriei L.
Marea majoritate a glucidelor naturale fac parte din seria D.

Asimetrie moleculară-putere rotatorie

Chiralitate

Un atom de carbon asimetric (chiral, C*) poartă 4 radicali diferiți. De exemplu, în

structura gliceraldehidei, atomul de carbon din poziția 2 este asimetric (chiral). Acesta este
legat de patru substituenți diferiți: HC = O, H, OH și CH2OH.
Se spune că molecula cu un carbon asimetric este chirală (nu se suprapune peste propria
imagine într-o oglindă). Acest lucru implică existența a două configurații posibile,
nesuperpozabile, imagini reciproce într-o oglindă, numite enantiomeri.

Molecula chirală prezintă activitate optică: o soluție de gliceraldehidă „rotește” planul

luminii polarizate care o traverseaza, spre stânga sau spre dreapta.

 O moleculă dextrogiră are proprietatea de a roti planul luminii polarizate spre dreapta.
 O moleculă levogiră are proprietatea de a roti planul luminii polarizate spre stânga.
Prin convenție, o moleculă levogiră este notată (-), iar o moleculă dextrogiră este
notată (+).

Rotație optică specifică. Legea lui Biot

Toate moleculele chirale au particularitatea de a fi optic active sau dotate cu o putere

rotatorie. Traversată de un fascicul de lumină plan polarizată, o moleculă chirală „rotește”
planul luminii polarizate care o traversează.

Pentru lumina obișnuită, chiar și monocromatică, diferitele unde de lumină nu sunt

emise în același timp. Ele oscilează într-un mod dezordonat, independente una de cealaltă.
Planurile de polarizare ale undelor sunt distribuite în jurul axei de propagare cu probabilitate
egală. Când lumina trece printr-un polarizator, câmpul electric vibrează doar într-o direcție
perpendiculară pe direcția de propagare. Deci lumina este polarizată liniar.
O substanță optic activă rotește planul luminii polarizate liniar cu un unghi α.

Rotirea planului luminii polarizate de către o substanță optic activă

 Activitatea optică a substanțelor este determinată cu ajutorul unui dispozitiv numit
polarimetru. Schema de principiu a unui polarimetru este prezentată mai jos.

Schema de principiu a unui polarimetru

Dacă planul luminii polarizate este rotit în sensul acelor de ceasornic, substanța testată
este dextrogiră, iar dacă planul luminii polarizate este rotit în sens invers acelor de ceasornic,
substanța testată este levogiră. Un enantiomer deviază planul de polarizare într-o singură
direcție. Antipodul său deviază acest plan în direcția opusă și cu aceeași valoare. Puterea de
rotație a unui amestec de substanțe este suma puterilor de rotație ale fiecărei substanțe. Pentru
o substanță optic activă dizolvată într-un solvent inactiv (adică nu există asociații moleculare),
puterea rotatorie produsă de un strat de soluție de lungime l, pentru o radiație dată, este
proporțională cu concentrația masică c a soluției (masa substanței active per unitate de
volum), proporțională cu lungimea l parcursă și proporțională cu puterea rotatorie specifică
[α]s a substanței active dizolvate.

Puterea rotatorie: α = [α ] s x c x l

Puterea rotatorie specifică: [α] s = α / c x l

α = unghiul observat, exprimat în grade. α este determinat cu o radiație luminoasă

polarizată cu lungimea de undă λ, la o temperatură determinată t (uzual 20 °C).

l = lungimea stratului de soluție exprimată în dm

c = concentrația substanței exprimată în g/ml

Convenția Index Merck. În această convenție, unghiul α este înmulțit cu 100, c este
concentrația în g/100 ml și λ corespunde liniei D a unei lămpi de sodiu, adică λ = 589,3 nm.

Astfel, rotația optică specifică devine:

 [α]tD = α x 100/ c x l

B. Structura ciclică a ozelor. Formulele Haworth

Proiecțiile Fisher nu pot explica anumite reacții chimice ale ozelor aflate în soluție cu
mai mult de patru atomi de carbon. De exemplu,

▪ aldozele nu dau anumite reacții caracteristice aldehidelor;

▪ o aldehidă sau o cetonă adevărată leagă două molecule de alcool, dar o aldoză sau cetoză
leagă doar o moleculă de alcool;

▪ cristalizarea D-glucozei în diferiți solvenți (etanol sau piridină) conduce la doi compuși
chimici cu puteri rotatorii diferite.
Ca urmare a acestor observații, s-a concluzionat că:

▪ în soluție, ozele există sub formă semiacetalică / semicetalică

▪ există două forme diferite pentru D-glucoză.
Existența structurilor ciclice poate explica această ambiguitate.
Mecanismul ciclizării
Reacția de ciclizare schimbă starea de hibridizare a atomului de carbon din gruparea
aldehidă sau cetonă de la sp2 la sp3. Acest atom de carbon, care prin ciclizare devine asimetric,
reprezintă un nou centru de chiralitate pentru molecula ciclizată și poate să apară în două
configurații numite forme anomere, pentru a explica noutatea lor față de alte forme de
stereoizomerie. Acest carbon asimetric se numește carbon anomeric. Gruparea OH purtată de
carbonul anomeric este denumită în general OH semiacetalic pentru aldoze și OH semicetalic
pentru cetoze.
a. Ciclizarea aldozelor
▪ Semiacetalizarea intra-moleculară între C1 și OH de la C5 conduce la un ciclu de 6
atomi (1O și 5C) numit ciclul piranozic (sau piranoză);
▪ Semiacetalizarea intra-moleculară între C1 și OH de la C4 conduce la un ciclu de 5
atomi (1O și 4C) numit ciclul furanozic (sau furanoză).

b. Ciclizarea cetozelor
▪ Semicetalizarea intra-moleculară între carbonul C2 și OH al C6 conduce la un ciclu cu
6 atomi (1O și 5C) numit ciclul piranozic (sau piranoză).
▪ Semicetalizarea intra-moleculară între carbonul C2 și OH al C5 generează un ciclu cu
5 atomi (1O și 4C) numit ciclul furanozic (sau furanoză).
Consecințele ciclizării
1. Apariția unui carbon asimetric suplimentar, C1 pentru aldoze și C2 pentru cetoze.
2. Apariția a 2 stereoizomeri suplimentari numiți anomeri (α și β):
▪ anomerul α → gruparea OH semiacetalică / semicetalică (glicozidică) se află
sub planul ciclului piranozic / furanozic (în jos);
▪ anomerul β → gruparea OH semiacetalică / semicetalică (glicozidică) se află
deasupra planului ciclului piranozic / furanozic (în sus).
Anomerii α și β nu sunt enantiomeri, dar sunt epimeri (diferă între ei prin configurația
unui singur atom de carbon asimetric, C1 pentru aldoze și C2 pentru cetoze).
Simbolizarea ciclurilor piranozice și furanozice prin hexagoane, respectiv pentagoane
plane, se numește reprezentarea grafică Haworth.

Conformația spațială a ozelor ciclizate

Reprezentarea grafică Haworth este suficientă pentru scrierea formulelor pentru oze în
anumite situații, cum ar fi descrierea unei reacții. Această reprezentare devine insuficientă
atunci când vine vorba de descrierea moleculelor în spațiu. Studiile privind stabilitatea
conformațională a ciclohexanului au arătat că aranjamentele spațiale care nu sunt constrânse
steric sunt așa-numita conformație scaun și alta, oarecum mai puțin stabilă decât prima,
conformația baie. În cazul conformației scaun, poziția substituenților (atomii de hidrogen)
poate fi: fie pe o axă perpendiculară pe planul definit de cele 6 legături carbon-carbon, și sunt
numite poziții axiale, fie, dimpotrivă, direcționate spre exteriorul acestui ciclu și sunt cunoscute
sub numele de poziții ecuatoriale.

Conformațiile ciclohexanului

Ciclul piranozic este de asemenea pliat și se prezintă în conformație scaun, caracteristică

ciclurilor saturate cu șase atomi, cum este ciclohexanul. Reprezentarea conformațională
evidențiază și pozițiile axiale și ecuatoriale. Un avantaj structural oferit de conformația scaun
unui ciclu piranozic este acela că toți substituenții atomilor de carbon sunt în poziții intercalate.
Pot exista și alte conformații, cum ar fi conformația baie, dar sunt în general prea instabile
pentru a fi observate, deoarece plasează toți substituenții ciclului în poziții eclipsate
responsabile de obstrucție sterică.

Conformațiile ciclului piranozic

De asemenea, ciclul furanozic nu este plat, este pliat. Doar trei sau patru atomi din ciclu sunt
coplanari. Când un singur atom se află în afara planului format de ceilalți, vorbim despre
conformația plic sau conformația E. Când doi atomi sunt excluși din plan, aceștia sunt, în
general, fiecare pe o altă parte a ciclului și vorbim despre o conformație răsucită sau
conformație T.

Conformațiile ciclului furanozic

Proprietățile ozelor

Proprietăți fizice
Ozele sunt solide cristaline la temperatura camerei, deoarece grupările OH le conferă
proprietăți polare capabile să realizeze multe legături de hidrogen. Ozele sunt solubile în apă și
parțial solubile în solvenți organici. Acestea sunt termodegradabile, la încălzire suferă un proces
de caramelizare. Ozele au un gust dulce și sunt substanțe optic active.
 Fenomenul de mutarotație
Mutarotația este modificarea puterii rotatorii a unei soluții de oză, acompaniată de
deplasarea echilibrului dintre anomerii α și β. De exemplu, o soluție de α-D-glucoză proaspăt
preparată are puterea rotatorie specifică [α ]s = +112°, în timp ce o soluție de β-D-glucoză are
puterea rotatorie specifică [α ]s = +18,7°. Pentru fiecare dintre soluțiile de glucoză menționate
(α și β), rotația optică se modifică în timp ajugând la aceeași valoare: + 52,5°. Rezultă că, în
soluție are loc o următoarea conversie spontană:

anomer α anomer β
Conversia spontană are loc până la atingerea echilibrului între cele 2 forme.

Modificarea puterii rotatorii specifice în timp a unei soluții de α-D-glucoză și

a unei soluții de β-D-glucoză

Pentru o moleculă de oză starea ciclizată, în soluție apoasă, nu este permanentă deoarece
semiacetalul / semicetalul implicat în ciclizare este instabil. Formele anomerice α și β se pot
transforma una în cealaltă prin forma aciclică tranzitorie a moleculei, deși cantitatea acesteia
din urmă este neglijabilă. Plecând de la o formă anomerică purificată, un echilibru între cele
trei forme (α, β și aciclică) se stabilește într-o soluție în timp, confirmând regulile stereochimice
ale ciclizării. În cazul glucozei, proporțiile de echilibru sunt de ordinul 38% pentru anomerul α,
62% pentru anomerul β și câteva urme (mai puțin de 0,05%) pentru forma aciclică.

Proprietăți chimice
 Reducerea chimică / enzimatică
Reducerea chimică sau enzimatică a grupării funcționale carbonil a ozelor conduce la
polialcooli. Reducerea chimică este ireversibilă. Adiția hidrogenului se poate realiza pe
catalizator de platină sau nichel Raney, sau sub acțiunea hidrurii de bor și sodiu în soluție
apoasă. Pe cale enzimatică, reacția este reversibilă și se produce în prezența enzimelor numite
reductaze. La reducere D-glucoza formează D-sorbitol (D-glucitol) iar D-fructoza un amestec
echimolecular de D-sorbitol și D-manitol.
 Sorbitolul și manitolul sunt utilizate în principal ca îndulcitori, pentru a înlocui
zaharoza. Soluțiile de manitol 10% sau 20% sunt hipertonice. Acestea sunt utilizate pentru a
reduce presiunea intracraniană, în special în unele cazuri de traumatisme craniene severe, și
presiunea intraoculară (glaucom). Se pare că sunt la fel de eficiente ca serurile saline
hipertonice.

 Oxidarea blândă a aldozelor

Prin oxidare blândă, aldozele formează acizi aldonici. Pe cale chimică, glucoza se
oxidează în mediu alcalin în prezența ionilor Cu2+, Ag+ și Bi3+. Pe cale enzimatică, reacția este
produsă în prezența enzimei numită glucozoxidază.

Acidul gluconic se găsește în mod natural în plante și animale. Acidul gluconic în stare
cristalină se obține din guma de salcâm și este utilizat ca aditiv alimentar (E574), autorizat în
Europa.

 Oxidarea concomitentă a grupărilor aldehidă și alcool primar

Prin oxidare avansată la C1 și C6, în prezență de acid azotic fierbinte, aldozele formează
acizi dicarboxilici, numiți acizi zaharici.
Exemple: glucoza generează acidul glucaric (sau zaharic), galactoza generează acidul galactaric
(sau mucic).
Acizii zaharici sunt folosiți în preparatele farmaceutice și produsele alimentare și, de
asemenea, ca o componentă structurală a polimerilor biodegradabili, fiind produși în mod
eficient la scară industrială.

 Puterea reducătoare a ozelor

Funcțiile aldehidă și cetonă ale ozelor sunt susceptibile la oxidare, ceea ce le conferă un
caracter reducător. Ozele reduc ionii metalelor tranziționale (Ag+, Cu2+, Bi3+) la o valență
inferioară. Cei mai utilizați reactivi sunt reactivii Fehling și Tollens.
- Reacția Fehling
Unul dintre cei mai folosiți reactivi cu caracter oxidant este reactivul Fehling. Acesta
este o soluție alcalină care conține Cu (II) (cunoscută sub numele de soluție cupro-sodică) care
oxidează aldehidele cu formare de oxid de cupru (I), Cu2O. Deoarece ionii Cu (II) nu sunt
solubili în mediu alcalin, aceștia sunt combinați cu tartrat de sodiu. Ionul tartrat formează un
complex solubil cu Cu (II) și îl menține pe acesta din urmă în soluție. Reactivul Fehling gata de
utilizare este, prin urmare, o soluție translucidă cu o culoare albastră caracteristică ionilor
Cu(II). La fierbere și în prezența unui agent reducător, Cu (II) este redus la Cu (I) care nu mai
formează un complex cu tartratul. În aceste condiții se formează un precipitat roșu cărămiziu
de Cu2O insolubil:

R – CH = O + 2Cu(OH)2 → R - COOH + Cu2O↓ + 2H2O

Cu2+ + 1e‾ → Cu+ (reducere)

- Reacția Tollens
Testul Tollens folosește azotat de argint amoniacal, a cărui reducere dă un precipitat de
argint metalic care se depune pe pereții eprubetei (testul oglinzii de argint).

R – CH = O + 2[Ag(NH3)2]OH → R - COOH + 2Ag + 4NH3 + H2O

Ag+ + 1e‾ → Ag0 (reducere)

Aceste reacții sunt pozitive pentru toate glucidele care conțin hidroxil semiacetalic / semicetalic
liber.

 Fermentația ozelor
Fermentația este un proces care transformă de obicei glucidele în acizi / alcooli și
substanțe gazoase. Se caracterizează printr-o degradare parțială a substanței fermentabilă și are
loc în prezența drojdiilor și bacteriilor. Se disting mai multe tipuri de reacții de fermentare care
se deosebesc prin natura produșilor de reacție, dar foarte importante sunt fermentația alcoolică
și fermentația lactică.
Fermentația alcoolică este realizată în special de drojdii (Saccharomyces cerevisiae) și
transformă ozele, precum glucoza și fructoza, în etanol și dioxid de carbon. Fermentația
alcoolică este utilizată la fabricarea berii și vinului.
Fermentația lactică este o cale metabolică, efectuată de anumite bacterii (de exemplu,
bacteriile lactice) și anumite celule animale, care transformă ozele precum glucoza în lactat
(CH3CHOHCOO–). Fermentația lactică este folosită de mult timp pentru a prepara o mare
varietate de alimente. Se utilizează la fabricarea produselor pe bază de lapte (cum ar fi laptele
fermentat, iaurtul sau brânza), de carne (cârnații uscați) sau de pește (sosul de pește). Multe
fructe și legume, cum ar fi varza (varza mutrată), morcovii, sfecla, murăturile, lămâile,
măslinele, ceapa, conopida, usturoiul etc. pot fi consumate fermentate.

 Epimerizarea ozelor
Doi epimeri sunt diastereomeri care diferă doar prin configurația unui singur centru de
asimetrie (*C), într-o moleculă care conține mai multe centre de asimetrie. De exemplu, glucoza
și manoza sunt epimere în raport cu C2; glucoza și galactoza sunt epimere în raport cu C4.

Interconversia a doi epimeri poate avea loc pe cale chimică (în mediu alcalin slab) sau
enzimatică (ex., în prezența epimerazei). De exemplu, conversia galactozei în glucoză:
Absența 4-epimerazei împiedică conversia galactozei în glucoză și duce la una dintre formele
de galactozemie congenitală, întâlnite la nou-născuți.

 Esterificarea cu acid fosforic

Toate funcțiunile alcool ale ozelor pot fi esterificate cu acizi. Acidul fosforic (H3PO4)
generează esteri fosforici, care sunt foarte importanți în metabolismul intermediar. În
metabolismul glucidelor esterii fosforici formați la nivelul funcțiunii alcool primar sunt foarte
importanți. Iată structurile chimice a trei reprezentanți:

 Eterificarea ozelor (formarea glicozidelor)

Funcțiunea OH semiacetalic / semicetalic reacționează cu compușii hidroxilici (alcooli,
fenoli) și formează glicozide. Glicozidele glucozei se numesc glucozide, glicozidele galactozei
se numesc galactozide.
De exemplu, α-D-glucoza formează α-D-metilglucozidul în reacția cu metanolul. Acesta
este utilizat ca intermediar chimic în producerea unei varietăți de produse, inclusiv emolienți,
emulgatori, umectanți, hidratanți, agenți de îngroșare.
 Glucozidele se mai numesc glicozide cardiotonice, glicozide tonicardiace sau glicozide
digitale. Ele ajută la întărirea sau stimularea activității inimii. Plantele medicinale care conțin
glucozide sunt degețelul roșu și lăcrămioarele.

Derivați ai ozelor

 Aminoglucide
În aminoglucide, gruparea OH de la C2 este înlocuită cu o grupare NH2 sau cu o grupare
amină N-acetilată. Aceste molecule au toate proprietățile chimice ale ozelor (putere
reducătoare, ciclizare, mutarotație) la care se adaugă cele ale aminei primare (echilibrul acido-
bazic, formarea amidelor în prezența acizilor etc.). Cele mai abundente sunt β-D-glucozamină
și N-acetil-β-D-glucozamină. Acești derivați ai ozelor sunt deosebit de abundenți în
glicoconjugați.

Aminoglucidele sunt constituenți importanți ai glicoproteinelor și oligoglucidelor

implicate în recunoașterea biologică. Aminoglucidele se găsesc în microorganisme ca și
constituenți ai pereților celulari, în glucidele antigenice distribuite pe suprafața celulei și ca
substanțe antibiotice secretate de celule.
De exemplu, streptomicina, aminoglucid secretat de Actinomicete (bacterii) și chitina,
componentă a exoscheletului artropodelor și a peretelui celular al unor ciuperci, conțin de
asemenea și aminoglucide. Acidul N-acetilmuramic (MurNAc = 3-lactil-N-acetilglucozamină)
este derivat din N-acetil-β-D-glucozamină prin formarea unui eter între un lactat și hidroxilul
de la C3 al ozei aminate. Acidul N-acetilmuramic și N-acetil-β-D-glucozamina fac parte din
compoziția mureinei, un poliglucid structural care intră în constituția peptidoglicanilor din
pereții celulari ai bacteriilor.

 Acizi uronici
Acizii uronici sunt compuși chimici rezultați prin oxidarea ultimului carbon al ozelor.
Exemple :

Aceste molecule prezintă toate proprietățile caracteristice aldozelor (putere reducătoare,

ciclizare, mutarotație), la care se adaugă cele ale grupării carboxil (echilibrul acido-bazic,
formarea esterilor cu alcooli etc.). La valoarea pH-ului intracelular, acizii uronici se prezintă
disociați, sub formă de uronați (COO‾ + H+). Pe lângă acidul D-glucuronic (GlcU) și acidul D-
galacturonic (GalU), acizii uronici cel mai frecvent întâlniți în sistemele biologice sunt acizii
D-manuronic (ManU), D-guluronic (GulU) și L-iduronic (IdoU). Acești acizi sunt deosebit de
abundenți în heteropoliglucidele vegetale (pectine și hemiceluloze) și în glicoconjugații de
origine animală.

Principalele oze și principalii derivați ai ozelor

 D și L-Gliceraldehida se găsesc frecvent în organismele vii. Cele mai importante forme
ale acestor trioze sunt derivații fosforilați găsiți în stadiile incipiente ale glicolizei: D-
gliceraldehid-3-fosfatul și dihidroxiaceton-fosfatul, compuși rezultați din degradarea D-
fructozo-1,6-difosfatului.
 β-D-Ribofuranoza se găsește în ARN, ATP și în unele coenzime.
 β-D-Dezoxiribofuranoza intră în structura ADN-ului.
 α- și β-D-Glucopiranoza sunt sintetizate de multe organisme, în special în prezența
luminii prin fotosinteză, din apă și dioxid de carbon. Glucoza este depozitată în plante
sub formă de amidon iar în organismul animal sub formă de glicogen, care pot fi
hidrolizate în orice moment pentru a returna moleculele de glucoză gata de degradare,
pentru a furniza energie imediat ce celula are nevoie de ea. De asemenea, glucoza joacă
un rol structural în plante, intrând în structura celulozei. Glucoza circulă prin corp fiind
transportată de sânge, iar concentrația glucozei în plasma sanguină se numește glicemie
(fluctuează slab în jur de 0,80 g/l sau 4,4 mM). Glucoza este combustibilul principal al
organismului și combustibilul universal pentru făt. Soluția de glucoză se numește
dextroză (soluția de glucoză este dextrorotatoare).
 β-D-Galactopiranoza intră în structura lactozei. β-D-Galactopiranoza este implicată în
structura cerebrogalactozidelor din creier, anumitor glicolipide și glicoproteine.
 β-D-Fructofuranoza se găsește în fructe, miere și material seminal. În lichidul spermatic
intervine în procesul de deplasare a spermatozoizilor. Este prezentă în structura
zaharozei. β-D-Fructofuranoza este levogiră, de unde și denumirea de levuloză. Aceasta
mai este cunoscută și sub numele de zahăr din struguri.
Ozide
Ozidele sunt molecule care la hidroliză pun în libertate 2 sau mai multe molecule de oze
identice sau diferite. În ozide, resturile de oze sunt unite între ele prin legături ozidice (sau
glicozidice). Există două familii de ozide: holozide (hologlucide) și heterozide (heteroglucide).
La rândul lor, holozidele se clasifică astfel:
- oligoglucide (oligoholozide) – au un grad de condensare cuprins între 2 și 10
(ex., maltoza, lactoza, rafinoza, stahioza);
- poligucide (poliholozide) – au gradul de policondensare mai mare de 10 (ex., amiloza
și celuloza).

Oligoglucide. Diglucide

Două oze unite între ele printr-o legătură ozidică (sau glicozidică) formează un diglucid:

OZA1 – OH + HO – OZA2 – OH → OZA1 – O – OZA2 – OH + H2O

După modul de condensare al celor două oze diglucidele sunt clasificate astfel:
- diglucide reducătoare și
- diglucide nereducătoare.

Diglucide reducătoare

În cazul condensării funcțiunii OH semiacetalic / semicetalic a unei oze cu o funcțiune

alcool a unei a doua oze, se formează o legătură ozido-oză sau ozil-oză. Funcțiunea OH
semiacetalică / semicetalică liberă va fi responsabilă pentru caracterul reducător al moleculei
de diglucid.

OZA1 – OH + HO – OZA2 – OH → OZA1 – O – OZA2 – OH + H2O

Diglucide nereducătoare

În cazul condensării celor două funcții OH semiacetalic / semicetalic ale celor două oze,
se formează o legătură ozido-ozidă sau ozil-ozil, iar molecula rezultată nu are caracter reducător.

OZA1 – OH + HO – OZA2 → OZA1 – O – OZA2 + H2O

Principalele diglucide

 MALTOZA [α-D-Glucopiranozil-(1→4)-α-D-Gucopiranoza]
Maltoza este formată din două molecule α-D-glucoză unite printr-o legătură ozidică
α(1→4).
 Maltoza este o componentă a malțului, o substanță obținută din boabele de cereale
încolțite. Ea poate fi considerată unitatea repetitivă a amidonului și glicogenului. Aceasta este
hidrolizată în 2 molecule de glucoză de către o enzimă specifică numită maltaza sau în mediu
acid la fierbere. În industria berii maltoza este transformată în etanol cu ajutorul unor drojdii și
bacterii:

 IZOMALTOZA [α-D-Glucopiranozil-(1→6)-α-D-Glucopiranoza]
În izomaltoză două molecule α-D-glucoză sunt unite printr-o legătură ozidică α(1→6):

Legături α-D-glucopiranozil-(1→6)-α-D-glucopiranoza se găsesc în punctele de ramificare ale

amidonului și glicogenului.

 LACTOZA [β-D-Galactopiranozil-(1→4)-α-D-Glucopiranoza]
Lactoza este un diglucid (sau dizaharid), compus dintr-o moleculă β-D-galactoză și o
moleculă α-D-glucoză legate între ele printr-o legătură ozidică β(1→4):
 Lactoza este prezentă în laptele tuturor mamiferelor. Se găsește în laptele de vacă (45-
50 g/l) și cel de oaie (45-50 g/l), în cantități mai mici în laptele de capră (40-45 g/l), dar mult
mai mari în lapte matern uman (65-70 g/l), unul dintre cele mai bogate în lactoză.
Lactoza este descompusă în tractul digestiv de o enzimă numită lactaza (sau β-D-
galactozidaza), care o hidrolizează în α-D-glucoză și β-D-galactoză. În timpul digestiei, β-D-
galactoza este transformată în glucoză:

 CELOBIOZA [β-D-Glucopiranozil-(1→4)-β-D-Glucopiranoza]
Celobioza este formată din două molecule β-D-glucoză unite printr-o legătură glicozidică
β(1→4):

Celobioza este unitatea repetitivă din celuloză. În stomacul erbivorelor este produsă prin
hidroliza enzimatică a celulozei. Celobiaza (β-glucozidază) hidrolizează celobioza în β-D-
glucoză:
  ZAHAROZA [β-D-Fructofuranozil-(2→1)-α-D-Glucopiranoza]
Este o dizaharidă nereducătoare, compusă din β-D-fructofuranoză și α-D-glucopiranoză
legate printr-o legătură ozidică α1→β2. Zaharoza mai este cunoscută sub numele de zahăr
de masă, zahăr de sfeclă, zahăr din trestie.

Zaharoza este utilizată pe scară largă pentru consumul uman. Hidroliza zaharozei rupe
legătura ozidică, eliberând glucoza și fructoza în cantități echimolare. Zaharoza hidrolizează în
mediu acid la fierbere sau enzimatic, în prezența enzimei zaharaza sau sucraza:

Intoleranța la glucide
Intoleranța la maltoză, izomaltoză (amidon) și zaharoză. Persoanele cu deficiență
enzimatică de maltază, izomaltază și zaharază nu pot hidroliza maltoza, izomaltoza și respectiv
zaharoza, în intestinul subțire. Deficitul este cauzat de mai multe mutații genetice posibile,
principalele fiind SI și SII. În această boală, simptomele sunt: crampe stomacale, balonare și
producția de gaze în exces, greață, vărsături, diaree, posibilă combinație de simptome, calculi
renali, malabsorbția cuprului.
Intoleranța la galactoză. Aceasta reprezintă o tulburare metabolică genetică cauzată de
un deficit al unei enzime responsabile de izomerizarea galactozei (ex., 4-epimeraza, o enzimă
care transformă galactoza în glucoză). Simptome: letargie, vărsături, diaree, incapacitate de
dezvoltare, icter.
Alergia la lapte. Aceasta reprezintă incapacitatea adulților de a digera lactoza din cauza
hipolactaziei (deficit de lactază).

Poliglucide (poliholozide, polizaharide)

Poliglucidele sunt polimeri constituiți dintr-un număr imens de oze legate între ele prin
legături ozidice. Legăturile ozidice pot fi α(1→4), α(1→6), α(1→3) și β(1→4). Acestea au
masă moleculară forte mare.
  AMIDONUL
Este cea mai abundentă poliozidă vegetală (rezervă de glucide), care are un rol
nutrițional important pentru oameni și animale. Amidonul este sintetizat de către amiloplastele
celulelor vegetale din glucoză. În fotosinteză, plantele produc glucoză din dioxid de carbon.
Glucoza se depozitează în principal sub formă de granule de amidon. Amidonul este abundent
în tuberculi, semințe, fructe și rizomi. Fiecare specie de plantă are o dimensiune unică a
granulelor de amidon (de exemplu, amidon de orez ~ 2 μm, amidon de cartofi ~ 100 μm). Masa
sa moleculară variază în funcție de specia de proveniență și poate ajunge la câteva milioane de
daltoni.
Amidonul este un amestec de două poliglucide: amiloza și amilopectina.
▪ Amiloza reprezintă 15-30% din masa amidonului. Se compune din unități de α-
D-glucoză legate prin legături ozidice α(1→4), cu o structură elicoidală (este un
polimer neramificat) cu diametrul de 1,4 nm.

Amiloza

Structura elicoidală a amilozei

Amiloza este solubilă în apă fierbinte și formează o soluție coloidală care gelifică la
răcire. Cu iodul generează o colorație albastră.
▪ Amilopectina reprezintă 70 până la 85% din masa amidonului. Este alcătuită din
unități de α-D-glucopiranoză unite prin legături ozidice α(1→4) și α(1→6).
Structura ramificată a amilopectinei. Amilopectina are o moleculă ramificată,
cu ramuri lungi, ramificate după 24 până la 30 de unități de glucoză prin
 intermediul legăturilor ozidice α(1→6). Masa sa moleculară poate varia de la
1.000.000 la 100.000.000 Da.

Amilopectina

Amilopectina este solubilă în apă și în prezența soluției de iod generează o colorație

violetă. Proporțiile relative de amiloză și amilopectină, care variază în funcție de speciile de
plante, influențează proprietățile fizice ale amidonului. Amiloza și amilopectina sunt hidrolizate
de amilaze. Figura de mai jos prezintă structurile spațiale ale amilozei și amilopectinei.

Structurile spațiale ale amilozei și amilopectinei

Hidroliza amidonului se poate realiza cu un catalizator anorganic (HCl) sau cu o enzimă,

amilaza. Catalizatorul acid hidrolizează amidonul până la stadiul de α-D-glucopiranoză, iar
amilazele până la stadiul de maltoză. În ambele reacții de hidroliză, dextrinele sunt compușii
intermediari.
Dextrinele dau colorații diferite cu soluția de iod dizolvată în KI.
 Reacția de culoare a amidonului și produșilor săi de hidroliză cu iodul

Digestia amidonului este cu atât mai rapidă cu cât proporția amilopectinei din amidonul
de digerat este mai mare și cu cât proporția amilozei este mai mică. Acest lucru se datorează
faptului că forma elicoidală a moleculei de amiloză nu favorizează accesibilitatea enzimelor.
Utilizarea în industria alimentară a amidonului cu un nivel ridicat de amiloză poate produce
alimente cu un indice glicemic scăzut, care nu favorizează diabetul.

 GLICOGENUL
Glicogenul este, ca și amilopectina, format prin condensarea a mii de molecule α-D-
glucopiranoză unite între ele prin legături ozidice α (1→4) și α (1→6). Ca și amilopectina,
glicogenul este o moleculă ramificată, dar legăturile α (1→6) sunt mult mai frecvente, una după
fiecare 7 sau 11 radicali de glucoză. El are o structură arborescentă care conține 1.700 până la
600.000 resturi de glucoză. Glicogenul este forma de rezervă a glucozei în organismul animal
și este stocat în principal în ficat și mușchi și se formează plecând de la glucoza din sânge, în
principal într-o reacție numită glicogenogeneză. În ficat există glicogenul hepatic care
reprezintă 4 – 8% din greutatea ficatului. Glicogenul din mușchi reprezintă așa-numitul
glicogen muscular și reprezintă 0,5 – 1% din masa totală a mușchiului. Acesta reprezintă
rezerva imediată de glucoză disponibilă celulelor musculare în contracția musculară.
 Glicogen

Glicogenul este solid, alb, solubil în apă fierbinte și insolubil în apă rece. Cu iodul,
glicogenul generează o culorație roșie închisă. Hidrolizează în cataliză acidă sau cataliză
enzimatică. Enzimele care hidrolizează glicogenul la maltoză sunt cunoscute sub numele de α-
amilaze. Catalizatorul acid hidrolizează glicogenul în α-D-glucoză. În ambele cazuri, dextrinele
sunt compușii intermediari.

 CELULOZA
Celuloza este un compus rezultat prin policondensarea β-D-glucopiranozei, prin legături
ozidice β (1→ 4), fără nici o ramificare.

Celuloza

Datorită structurii sale neramificate, celuloza formează în mod natural o rețea fibrilară.
În primul rând, asocierea mai multor lanțuri de celuloză (6 – 36) formează o microfibrilă de
celuloză. Combinația a 6 microfibrile de celuloză generează o macrofibrilă, iar un aranjament
de mai multe macrofibrile formează ceea ce se numește în general o fibră de celuloză.
 Structura fibrei de celuloză

Celuloza formează în plante o structură fibroasă extracelulară care servește ca schelet

pentru plante, numită lemn. Celuloza este albă, insipidă, insolubilă în apă și solvenți organici,
solubilă în reactivul Schweitzer [Cu(NH3)4](OH)2. Hidrolizează în cataliză acidă sau cataliză
enzimatică. În cataliza acidă, β-D-glucopiranoza este produsul de reacție final. Enzimele care
hidrolizează celuloza, pentru a forma celobioză, sunt cunoscute sub numele de celulaze (enzime
produse de bacterii, ciuperci și protozoare). În ambele hidrolize, celodextrinele reprezintă
compușii intermediari. Numai tractul digestiv al unor animale (vacă, cal, oaie și capră) conține
bacterii care produc celulaze. Oamenii nu pot digera celuloza și de aceea fibrele vegetale sunt
considerate aliment de balast, care este eliminat după digestie în materiile fecale.
Lipide

Lipidele sunt substanțe organice care alcătuiesc grăsimile prezente în alimente și în

organism. Lipidele sunt molecule insolubile în apă (lipos) dar solubile în solvenți organici
nepolari precum benzen, cloroform, eter. Termenii ulei, unt, untură și ceară se referă doar la
starea lor fizică, lichidă sau solidă, la temperatura camerei. Lipidele reprezintă aproximativ 20%
din greutatea corpului.
În corpul animalelor, lipidele dețin multiple roluri biologice importante:
▪ rezervă intracelulară de energie, 1g lipide generează 9 kcal
▪ elemente structurale
- formează straturi de celule protectoare
- sunt componente ale membranelor biologice
▪ elemente funcționale, molecule lipidice aflate în concentrație scăzută pot fi:
- precursori ai activității biologice – hormoni steroizi, mediatori extracelulari și
mesageri intracelulari, vitamine liposolubile
- pigmenți sensibili la stimuli, precum cei din fotoreceptori.
În alimente, lipidele conferă acestora aromă și gust.

Classificare
În funcție de compoziția chimică, lipidele se clasifică în lipide simple și lipide complexe.
▪ Lipidele simple → conțin C, H și O. Această clasă cuprinde: acizii grași, gliceridele,
ceridele, steridele și prostaglandinele.
▪ Lipidele complexe → conțin C, H, O și P, N sau S. Sunt incluse: glicerofosfolipidele și
sfingolipidele.
După comportamentul lor în mediu alcalin, la fierbere, lipidele sunt clasificate după cum
urmează:
▪ lipide saponificabile – gliceride, steride, glicerofosfolipide, sfingolipide.
▪ lipide nesaponificabile – acizi grași, steroli, prostaglandine.

Lipide simple și lipide complexe

Lipidele simple sunt esteri care conțin două tipuri de componente structurale: o grupare
provenită de la un alcool și una, două sau trei grupări provenite de la acizi grași. Lipidele
complexe sunt esteri care conțin mai mult de două tipuri de componente: o grupare alcool,
grupări provenite de la acizi grași și alte grupări (fosfat și aminoalcool, lanț de oze sau
poliglucide, sulfat).

Acizi grași
Acizii grași din constituția lipidelor sunt acizi carboxilici care prezintă următoarele
caracteristici structurale:
- sunt monocarboxilici;
- sunt acizi carboxilici cu catenă liniară (cele mai frecvente catene au lungimea de la 4
până la 28 de atomi de carbon);
- nu sunt ramificați;
- de obicei au un număr par de atomi de carbon, inclusiv carbonul carboxilic;
- sunt alifatici;
- pot fi saturați sau nesaturați și în genere nu conțin și alte grupări funcționale.
Acizi grași saturați
Nomenclatură. Coexistă două nomenclaturi: nomenclatura sistematică și numenclatura curentă
(amintește originea).
În tabelul următor sunt prezentați principalii acizi grași saturați care intră în structura lipidelor.

Nomenclatura acizilor grași saturați liniari de la 4 pâna la 30 atomi de carbon

nC Nume curent Nume sistematic Formulă chimică Surse

Catenă scurtă
4 Butiric n-Butanoic CH3(CH2)2COOH
6 Caproic n-Hexanoic CH3(CH2)4COOH Lapte și produse din lapte
8 Caprilic n-Octanoic CH3(CH2)6 COOH
10 Capric n-Decanoic CH3(CH2)8COOH
Catenă mijlocie
12 Lauric n-Dodecanoic CH3(CH2)10COOH
14 Miristic n-Tetradecanoic CH3(CH2)12COOH Majoritatea uleiurilor,
grăsimilor naturale animale și
16 Palmitic n-Hexadecanoic CH3(CH2)14COOH
vegetale
18 Stearic n-Octadecanoic CH3(CH2)16COOH
Catenă lungă
20 Arahic n-Eicosanoic CH3(CH2)18COOH Semințe
22 Behenic n-Docosanoic CH3(CH2)20COOH
24 Lignoceric n-Tetracosanoic CH3(CH2)22COOH
26 Cerotic n-Hexacosanoic CH3(CH2)24COOH Ceruri vegetale, bacterii,
28 Montanic n-Octacosanoic CH3(CH2)26COOH insecte
30 Melisic n-Triacontanoic CH3(CH2)28COOH

Acizi grași nesaturați

Caracteristicile generale ale acizilor grași nesaturați care intră în constituția lipidelor
sunt:
- pot fi mononesaturați și polinesaturați;
- legăturile duble nu sunt conjugate și de regulă sunt dispuse în cis;
- au puncte de topire mai scăzute decât acizii grași saturați cu același număr de atomi de
carbon.
Nomenclatură. Coexistă trei nomenclaturi, una sistematică, una utilizată în mod curent și alta
utilizată în dietetică, care permite gruparea acizilor grași nesaturați în serii.
Denumirea sistematică, denumirea curentă și abrevierea. Pentru a denumi un acid gras
nesaturat, trebuie să se indice numărul atomilor de carbon ai acidului, apoi numărul de duble
legături (∆), pozițiile acestora și configurațiile lor (cis sau trans). Atomul de carbon al grupării
carboxil are numărul 1.
De exemplu, acidul carboxilic nesaturat cu 16C și dublă legătura la C9 are două
denumiri: acid palmitoleic (denumirea curentă) și acid cis-9-hexadecenoic (denumirea
sistematică). Acest acid are abrevierea 16C∆9 sau C16:1(9).
Denumirea seriei este de forma ω-n unde n este poziția primei duble legături, notată față de
poziția ω-1, ultimul carbon al lanțului alifatic.
De exemplu, acidul palmitoleic aparține seriei ω-7.

În tabelul următor sunt prezentați cei mai importanți acizi grași nesaturați.

Nomenclatura principalilor acizi grași nesaturați

nC Nume sistematic Nume curent Abreviere Seria

16 cis-9-Hexadecenoic Palmitoleic C16: 1(9) ω-7
18 cis-9-Octadecenoic Oleic C18: 1(9) ω-9
cis, cis-9,12-Octadecadienoic Linoleic C18: 2(9, 12) ω-6
cis-9,12,15-Octadecatrienoic α-Linolenic C18: 3(9, 12, 15) ω-3
20 cis-5,8,11,14-Eicosatetraenoic Arahidonic C20: 4(5, 8, 11, 14) ω-6
cis-5,8,11,14,17-Eicosapentaenoic EPA C20: 5(5, 8, 11, 14, 17) ω-3
22 cis-4, 7, 10, 13, 16, 19- Cervonic C22: 6(4, 7, 10, 13, 16, ω-3
Docosahexaenoic (DHA) 19)
24 cis-15-Tetracosenoic Nervonic C24: 1(15) ω-9

Acizii grași palmitic și oleic sunt distribuiți pe scară largă în țesuturile vegetale și
animale. În semințe predomină acizii linoleic și linolenic. Uleiul de pește este bogat în EPA și
DHA. Acidul nervonic este predominant în creier.

Acizi grași esențiali (AGE)

Un acid gras care nu poate fi sintetizat de organism, dar este esențial pentru sănătate se
numește acid gras esențial. Acizii grași esențiali sunt indispensabili pentru organism, deoarece
sunt necesari pentru dezvoltarea și buna funcționare a organismului. Acizii grași esențiali sunt
acidul linoleic și acidul α-linolenic. Acidul arahidonic este biosintetizat din acid linoleic și acid
linolenic și, din acest motiv, este considerat acid gras esențial condiționat.
Compuși hidroxilici care esterifică acizii grași
 În lipide, acizii grași sunt esterificați cu alcooli aciclici, alcooli ciclici, cu alcooli aminați
sau cu aminoacizi hidroxilici.
Tabelul de mai jos prezintă cei mai importanți compuși hidroxilici care formează esteri cu acizii
din constituția lipidelor.

Compuși hidroxilici care esterifică acizii din constituția lipidelor

Clasa Structură și denumire

Alcooli aciclici

Aminoacizi hidroxilici

Alcooli aminați

Alcooli ciclici
 ▪ Colesterolul
Colesterolul derivă de la policiclul steran care conține 3 cicluri hexagonale (A, B, C) și 1
ciclu pentagonal (D). În colesterol, pe ciclul steran există:
- OH în poziția 3 (în β, deasupra ciclului)
- 2 grupări CH3 la C13 (C18) și C10 (C19), în β
- o grupare CH3 la C20 (C21), în α (sub ciclu)
- nesaturare C5-C6
- o catenă laterală ramificată de 8 atomi de carbon la C17.

Proprietăți generale
Colesterolul este un alcool nesaturat din familia steroizilor. Are culoarea albă și este
solubil în solvenți organici. Colesterolul din organism este împărțit în colesterol endogen
(produs de ficat) și colesterol exogen (din alimente). Molecula de colesterol are o regiune polară
și o regiune nepolară (este o moleculă amfipatică).
În organism, colesterolul poate fi neesterificat (colesterol bun) sau esterificat (colesterol
rău).

Structura amfipatică a moleculei de colesterol

Funcțiile colesterolului
1. Este constituent al membranei celulare (modulează fluiditatea membranei, colesterolul
separă moleculele fosfolipidelor și scade sau crește fluiditatea membranei) și
lipoproteinelor plasmatice.

Orientarea colesterolului în membrana celulară

2. Colesterolul este un precursor al sărurilor biliare, hormonilor steroizi și vitaminei D3.

Colesterolemia este nivelul total al colesterolului seric. Hipercolesterolemia dezvoltă
ateroscleroza (artere) și xantomatoza (tendoane sau alte părți ale corpului).
 ▪ Acizii biliari
Acizii biliari sunt sintetizați de ficat din colesterol, secretați în bilă, absorbiți de intestin
și transportați prin vena portă la ficat unde sunt reabsorbiți activ. Acizii biliari sunt derivați ai
acidului colanic. Acidul colanic este arhetipul structural al acidului biliar cu 24 atomi de carbon
(C24) din care pot fi derivați toți ceilalți acizi biliari C24. Acidul colanic derivă de la policiclul
steran și prezintă:
- 2 grupări CH3 la C13 (C18) și la C10 (C19), în β
- o grupare CH3 la C20 (C21), în α
- o catenă laterală ramificată de 5 atomi de carbon la C17, cu o grupare carboxil la C24.

Acizii biliari diferă între ei prin numărul și poziția grupărilor OH grefate pe policiclul
steran. Grupările OH pot fi grefate în pozițiile 3, 7 și 12. Cei mai importanți acizi biliari sunt:
acidul colic, acidul chenodeoxicolic, acidul deoxicolic și acidul litocolic, prezentați în tabelul
următor.
Poziția grupărilor OH din acizii biliari

Acidul biliar Poziția grupărilor OH

Acid colic 3, 7, 12
Acid chenodeoxicolic 3, 7
Acid deoxicolic 3, 12
Acid litocolic 3

Acidul colic și acidul chenodeoxicolic sunt biosintetizați în ficat din colesterol (sunt
acizi biliari primari). Ceilalți (acizi biliari secundari) sunt biosintetizați din acizii biliari primari
în lumenul intestinului. Acizii biliari primari sunt produși în ficat prin oxidarea colesterolului.
Aceștia sunt conjugați cu taurina sau cu aminoacidul glicina (glicocol) și sunt apoi depozitați
în vezica biliară. Acizii biliari conjugați și sărurile lor de sodiu și potasiu sunt agenți tensioactivi
puternici (detergenți).
Exemple de săruri de sodiu și potasiu ale acizilor biliari conjugați:

Glicolitocolat de sodiu Taurolitocolat de potasiu

Rol biologic
Acizii biliari și sărurile biliare îndeplinesc funcții multiple, inclusiv cele enumerate mai
jos.
▪ Emulsionarea lipidelor. Fiind molecule amfipatice, acestea emulsionează în intestinul
subțire globule mari de grăsime (le transformă în picături microscopice), ceea ce
facilitează foarte mult digestia și asimilarea grăsimilor în tractul intestinal.
Figura următoare redă mecanismul prin care acizii / sărurile biliare emulsionează
lipidele alimentare.
 Emulsionarea unei globule de grăsime în prezența sării de
sodiu a acidului glicocolic

▪ Elimină colesterolul din organism, transformând continuu colesterolul în acizi biliari.

▪ Emulsionează vitaminele liposolubile pentru a permite absorbția lor.
▪ Contribuie la motilitate și la reducerea florei bacteriene din intestinul subțire și căile
biliare.
Acizii biliari sunt reciclați prin absorbție în ileon. Acizii biliari neabsorbiți sunt excretați în
fecale.

Lipide simple
Lipidele simple, numite și homolipide, sunt compuși ternari alcătuiți din C, H și O.
Acestea sunt esteri ai acizilor grași cu diferiți alcooli. Lipidele simple sunt clasificate în raport
cu molecula de alcool care esterifică acizii grași în:
▪ acilgliceroli (sau gliceride) → esteri ai glicerolului;
▪ ceride → esteri ai alcoolilor cu catenă lungă (alcooli grași);
▪ steride → esteri ai sterolilor (alcooli policiclici).

A. Acilgliceroli (gliceride)

Glicerolul este un triol și prin urmare prin esterificare cu acizi grași poate forma
monoesteri (monoacilgliceroli sau monogliceride), diesteri (diacilgliceroli sau digliceride) și
triesteri (triacilgliceroli sau trigliceride). Când moleculele de acizi grași care constituie di- sau
triesterul sunt identice, vom vorbi de un diacilglicerol sau triacilglicerol omogen, în cazul opus
de un diacilglicerol sau triacilglicerol mixt. Triacilglicerolii sunt lipide neutre.
Exemple :

Surse
Trigliceridele sunt principalele componente ale uleiurilor vegetale și grăsimilor animale.
În uleiurile vegetale predomină trigliceridele cu grad mare de nesaturare, iar în grăsimile
animale trigliceridele cu grad mai mare de saturare. Țesuturile conțin și digliceride și
monogliceride dar în comparație cu trigliceridele acestea apar în concentrații foarte mici (urme).

Rol biologic
Rezervă energetică. Majoritatea eucariotelor stochează lipidele neutre în incluziunile
uleioase ale citosolului (ex., semințele plantelor oleaginoase, țesutul adipos al mamiferelor).
Țesutul adipos al mamiferelor stochează acilglicerolii în adipocite. Adipocitele sunt celule
specializate pentru depozitarea acilglicerolilor. O picătură de lipide dintr-un adipocit conține:
95% triacilgliceroli, acizi grași liberi, mono- și diacilgliceroli. Triacilglicerolii constau din:
36% acizi grași saturați (poziția 1 a glicerolului), 53% acizi grași mononesaturați (poziția 2 și
3 a glicerinei) și 8% acizi grași polinesaturați (poziția 1 a glicerolului).
Acilglicerolii sunt o rezervă energetică care oferă avantaje față de glucide:
- catabolismul lor oxidativ este însoțit de o producție de energie de două ori mai mare;
- fiind neutre și foarte hidrofobe, stocarea lor este într-o formă fizică compactă și fără
apă;
- în timp ce glicogenul este o sursă rapidă de glucoză care poate fi epuizată într-o zi,
acilglicerolii sunt o rezervă pe termen lung, de câteva luni.
Toate acestea explică rolul acilglicerolilor de rezervă de energie pentru păsările migratoare,
animalele hibernante și animalele polare.
 Izolator termic și termogeneză. Țesutul adipos subcutanat este un izolator termic foarte
eficient la animalele cu sânge cald din regiunile polare și la animalele hibernante. La sugari, cu
excepția purceilor și a animalelor hibernante, țesutul adipos are o culoare maro datorită
conținutului ridicat în mitocondrii.

Proprietăți fizice
• Starea de agregare. Grăsimile pot fi în stare de agregare:
- solidă → au un conținut ridicat de acizi grași saturați (GRĂSIMI);
- semi-solidă → conțin acizi grași nesaturați și saturați în proporții egale
(GRĂSIMI);
- lichidă → conțin mai mulți acizi grași nesaturați (ULEIURI).
• Proprietăți datorate caracterului nepolar. Proprietatea fizică dominantă a gliceridelor
este natura lor complet apolară. În consecință :
- sunt insolubile în apă și foarte solubile în cei mai mulți solvenți nepolari precum
benzenul;
- în apă, agitate puternic, formează emulsii foarte instabile care se transformă într-un
sistem bifazic;
- agenții tensioactivi, cum ar fi săpunurile, dispersează și stabilizează emulsiile în care
acilglicerolii sunt suspendați sub formă de micele.

Proprietăți chimice
 Saponificarea (hidroliza în mediu alcalin)
În mediu alcalin și la cald, bazele tari (hidroxid de sodiu sau potasiu) rup legăturile
esterice ale gliceridelor cu eliberarea acizilor grași sub forma sărurilor lor de sodiu (săpunuri
dure) sau potasiu (săpunuri moi).

 Hidroliza enzimatică
Enzimele care hidrolizează lipidele pentru a forma acizi grași se numesc lipaze. Lipazele
hidrolizează trigliceridele cu diferite specificități. De exemplu, lipaza pancreatică le
hidrolizează pas cu pas în emulsie (formată în intestin cu sărurile biliare prezente) și în prezența
unui factor proteic numit colipază. Un triacilglicerol este hidrolizat în 1,2-diacilglicerol cu
eliberarea acidului gras din poziția 3. 1,2-diacilglicerolul este apoi hidrolizat în 2-
monoacilglicerol și un acid gras care sunt absorbiți de intestin:
  Hidrogenarea gliceridelor nesaturate (uleiurilor)
Se realizează pe catalizator de Ni, cel mai utilizat catalizator pentru scăderea nesaturării.
Hidrogenarea uleiurilor este utilizată în industria alimentară pentru a obține grăsimi vegetale
solide. În grăsimile hidrogenate, apar grăsimile trans nesaturate, asociate cu boli de inimă,
cancer, diabet, obezitate, răspuns imun și probleme de reproducere.

 Râncezirea grăsimilor (autooxidarea)

Este oxidarea și / sau hidroliza și oxidarea grăsimilor cu formare de aldehide cu lanț
scurt (R–CH=O) și cetone (R–CO–CH3) cu mirosuri și arome nedorite în alimente.
În cazul acizilor grași saturați, atomul de carbon beta este cel mai sensibil la oxidare:

În cazul acizilor grași nesaturați, oxigenul se atașează la dubla legătură formând peroxizi
lipidici instabili care se descompun eliberând aldehide și aldehide-acizi:

B. Ceride

Ceridele sunt monoesteri ai acizilor grași cu alcooli alifatici cu catenă lungă, care sunt
în general alcooli primari, cu număr par de atomi de carbon, saturați și neramificați. Lungimea
catenelor variază de la 14 la 30 atomi de carbon pentru acidul gras și de la 16 la 36 atomi de
carbon pentru alcoolul gras.
Exemple:
 Ceridele se găsesc în cantități mari în ceruri. Sunt biosintetizate de plante, animale,
insecte și bacterii. Plantele secretă ceruri în și pe suprafața cuticulelor lor. Mamiferele secretă
ceruri prin glandele sebacee, păsările prin glandele uropigiale, insectele prin glandele cerifere.
Compoziția cerurilor este relativ complexă, conțin alături de diferite ceride, alcooli liberi și
acizi grași și, adesea, hidrocarburi cu catenă lungă saturată.
Exemple :
- albul de balenă sau spermanțetul este un amestec de triacilgliceroli nesaturați și o ceară
simplă formată din peste 90% palmitat de cetil;
- ceara de albine are o compoziție complexă și este bogată în palmitat de ceril (1-
hexaeicosanol (26 atomi de carbon)) și miricil (1-triacontanol (30 atomi de carbon));
- cerurile pereților bacterieni sunt acizi micolici esterificați cu alcooli cu catenă lungă
(eicosanol, 20 atomi de carboni) sau cu hidroxili ozidici.
Ceara de albine, spermanțetul, lanolina, uleiul de pește, ceara de carnauba, ceara de candelilla,
ceara auriculară conțin cantități mari de ceride.
Proprietățile ceridelor
Structura celor două catene saturate lungi conferă ceridelor următoarele proprietăți:
- solide la temperatura obișnuită cu un punct de topire ridicat (60 până la 100 °C),
- insolubile în apă și solubile în solvenți organici la cald,
- inerte chimic: sunt rezistente la acțiunea acizilor și a majorității reactivilor și sunt greu
de saponificat.

Rol biochimic
La plante formează o manta care previne evaporarea apei, umectarea și hidratarea. De
asemenea, formează o manta care previne atacul fungic sau microbian. La animale, sebumul
(secreția de protecție a pielii) conține ceruri (ex., lanolina). Unele păsări secretă ceruri din
glandele uropigiene pentru a le face impermeabile la apă.

C. Steride

Acestea sunt esteri ai acizilor grași (în special palmitic, oleic și linoleic) cu alcooli
policiclici numiți steroli. În funcție de originea sterolilor, există 3 grupe:
▪ fungisteroli (sunt specifici ciupercilor),
▪ fitosteroli (constituenți ai părții nesaponificabile a plantelor),
▪ zoosteroli (prezenți în țesuturile animale). Reprezentantul principal al zoosterolilor
este colesterolul.
Figura de mai jos prezintă formula palmitatului de colesteril.

Esterii acizilor grași cu colesterol se găsesc în cantități mici în toate tipurile de celule,
dar sunt prezenți în special în celulele spumă (macrofage umflate cu picături de grăsime →
placă aterosclerotică). Predomină în lipoproteinele plasmatice din sânge, care sunt complexe
supramoleculare circulante.

Lipide complexe

Sunt heterolipide care conțin grupări fosfat, sulfat sau glucidice. Acestea sunt clasificate
în funcție de molecula care esterifică acizii grași în glicerofosfolipide și sfingolipide.

A. Glicerofosfolipide

Glicerofosfolipidele sunt constituite din glicerol 3 fosfat, esterificat cu un compus

hidroxilic XOH, la care grupările hidroxil ale carbonului 1 și carbonului 2 sunt esterificate de
acizi grași.

Structura generală a unei glicerofosfolipide

În glicerofosfolipide la C1 există întotdeauna un acid gras saturat și la C2 un acid gras

nesaturat, în conformație cis. Grupările acil gras au în general 16 sau 18 atomi de C la C1 și 18
sau 20 atomi de C la C2.

Clasificarea glicerofosfolipidelor
În genere, acestea sunt clasificate în funcție de alcoolul / aminoalcoolul / aminoacidul
X-OH care esterifică radicalul fosfat și care le conferă proprietăți specifice. Principalele familii
de glicerofosfolipide sunt prezentate în tabelul de mai jos.

Clasificarea glicerofosfolipidelor în funcție de natura grupării funcționale X

-X Familia Surse
Fosfatidilcoline sau ▪ Se găsesc în toate țesuturile.
– CH2 – CH2 – N+(CH3)3 Lecitina ▪ Sunt abundente în ficat, rinichi, creier,
(PC) ouă, semințe, legume.
Fosfatidiletanolamine sau ▪ Se găsesc în toate țesuturile.
– CH2 – CH2 – NH+3 Cefalina ▪ Sunt abundente în ficat, rinichi, creier,
(PE) ouă, semințe, legume.
▪ Se găsesc în toate țesuturile.
Fosfatidilserine ▪ Sunt abundente în ficat, rinichi, creier,
(PS) ouă, semințe, legume.
 ▪ Se găsesc în toate țesuturile.
Fosfatidilinozitide ▪ Sunt abundente în creier și în țesutul
(PI) nervos.

Fiecare familie este alcătuită dintr-un număr mare de molecule diferite. De exemplu, în
globulele roșii umane există aproximativ 20 de molecule diferite de fosfatidilcolină, iar în lapte
peste o sută.

Proprietățile fizice ale glicerofosfolipidelor

▪ Glicerofosfolipidele sunt molecule amfipatice (amfifile). În structura lor se disting două
regiuni:
- regiunea nepolară (regiunea hidrofobă) → cei doi radicali acil ai acizilor grași;
- regiunea polară (regiunea hidrofilă) → gruparea fosfat ester.

Prin urmare, aceste molecule vor avea afinitate pentru mediile hidrofobe prin capătul apolar și
afinitate pentru mediile hidrofile prin celălalt capăt, polar.
▪ Organizarea glicerofosfolipidelor în diferite medii
Datorită naturii lor amfipatice, moleculele glicerofosfolipidice tind să se organizeze spontan.
- În mediu apos, acestea sunt organizate în dublu strat (regiunea hidrofobă orientată între
cele 2 straturi). Organizarea în dublu strat se găsește în structuri simple, cum ar fi
lipozomii și în structuri complexe, cum sunt membranele celulare. Lipozomii sunt
vezicule artificiale formate din straturi de lipide concentrice și sunt utilizate în principal
ca vehicul pentru furnizarea de substanțe nutritive și produse farmaceutice.
- În prezența unui miez hidrofob, acestea sunt organizate într-un monostrat: catenele
acizilor grași spre interior, iar polul hidrofil spre exterior.
Organizarea în monostrat lipidic se găsește în structuri simple, precum emulsia lipidică
(stabilizarea picăturilor de lipide) și în structuri complexe precum lipozomii (transportul
colesterolului) și lipoproteinele circulante (transportul lipidelor).
 Organizarea glicerofosfolipidelor în diferite medii

B. Sfingolipide

În sfingolipide, alcoolul care intră în constituția lor nu este glicerolul, ci o diolamină cu

catenă lungă de atomi de carbon de tip sfingoid. Marea majoritate a sfingolipidelor întâlnite la
animale sunt amide ale acizilor grași cu aminoalcoolul sfingozina (90% din sfingolipide).
Sfingozina, numită și sfingenină, este un aminodiol cu o legătură dublă în conformație
trans (C4). Acest alcool gras are optsprezece atomi de carbon, două funcțiuni alcool (primar pe
C1 și secundar pe C3) și o funcțiune amină primară pe C2.

Formula generală a sfingolipidelor derivate din sfingozină este reprezentată mai jos.

Formula generală a sfingolipidelor

Clasificarea sfingolipidelor se bazează pe natura grupării Y atașată hidroxilului de la C1.

Principalele familii de sfingolipide derivate din sfingozină sunt prezentate în tabelul de mai jos.

Clasificarea sfingolipidelor în funcție de natura grupării funcționale Y

-Y Nome de famille Caracteristici și

surse
AG este saturat și cu
Acilsfingozine catenă lungă (C24:0).
-H (Ceramida) Ceramida este un al
doilea mesager
intracelular.
Predomină în
principal în ficat,
splină și plămâni.

Cel mai frecvent acid

gras este acidul
lignoceric (C24:0).
La pH-ul sângelui,
Sfingofosfolipide molecula este ionizată.
(Sfingomieline) Se găsesc în țesutul
nervos (teci de
mielină) și în
membrane.
Deficitul de
sfingomielinază
determină acumularea
acestora în creier,
splină și ficat.

Glicolipide

Cerebrozide Acizii grași au catenă

foarte lungă (22:0 -
behenic, 24:0-
Glucocerebrozide lignoceric, 24:1-
selacholeic).
Cerebrozidele din
creier conțin β-
galactoză
(galactocerebrozide)
în timp ce cele ale
altor organe tind să
conțină β-glucoză
Galactocerebrozide (glucocerebrozide).
Există în toate
țesăturile.
Sunt abundente în
substanța albă a
sistemului nervos
central.
 Lanț de mai multe oze și derivați ai ozelor (acid Sunt abundente în
sialic = acid N-acetilneuraminic - NANA; ganglionii limfatici de
galactoză sulfatată – Gal - S, N- unde și numele lor.
acetilgalactozamină – NAcGal) Aceste oligozide sunt
prezente pe partea
exterioară a
membranei
plasmatice. Sunt
foarte polare, datorită
Gangliozide sau numeroaselor lor
Oligozilceramide funcțiuni hidroxil și
sarcinii lor negative
furnizate de acidul
sialic.
Sunt specifice, deci
recunoscute de
proteine (toxine
bacteriene, lectine).
Exemplu: antigenii
grupelor sanguine.

Sfingofosfolipidele se hidrolizează în prezența unei enzime numite sfingomielinază.

Sfingomielinaza eliberează fosforilcolina / fosforiletanolamina și o ceramidă cu acțiune
intracelulară.

Activarea sfingomielinazei a fost presupusă ca rută principală pentru producerea de

ceramide sub efectul stresului celular. Deficitul de sfingomielinază acidă este o boală de
suprasarcină lizozomală recesivă, prezentând o forma neuro-viscerală severă la copii. Boala
Niemann-Pick este cauzată de un deficit sfingomielinază acidă lizozomală; are ca rezultat
acumularea de sfingomielină și apoi de colesterol în monocite. Există două tipuri de boală
Niemann-Pick în funcție de prezența (tip A) sau absența (tip B) manifestărilor neurologice.
Aminoacizi

Aminoacizii sunt elementele structurale de bază ale proteinelor. Aceștia sunt molecule
bifuncționale care conțin o grupare amină (primară) grefată pe carbonul care conține gruparea
carboxil, cunoscut sub numele de carbon α. Funcțiunile amină și carboxil sunt funcțiuni
ionizabile: funcțiunea amină este o bază, iar funcțiunea carboxil este un acid. În general,
aminoacizii naturali sunt α-aminoacizi (sau 2-aminoacizi), cu excepția prolinei care este o
amină secundară (acid α-imină). Aminoacizii conțin, de asemenea, un radical R variabil
structural numit catenă laterală.

Formula generală a unui aminoacid

Au fost inventariați peste 300 de aminoacizi, dar dintre aceștia, doar 22 aminoacizi intră în
structura proteinelor, adică sunt aminoacizi proteinogenici. Există două categorii de
aminoacizi: aminoacizi proteinogenici și aminoacizi non-proteinogenici.
1. Aminoacizi proteinogenici. În total sunt 22 de aminoacizi proteinogeni. Dintre aceștia,
20 de aminoacizi, cunoscuți ca aminoacizi standard, sunt codificați direct de un codon
din ADN-ul nuclear.
2. Alți aminoacizi (non-proteinogenici). Numeroși aminoacizi non-proteinogenici pot fi
prezenți în proteine, dar în acest caz sunt derivați din aminoacizi proteinogenici prin
modificare post-translațională – de exemplu hidroxiprolina din colagen, care derivă din
prolină. Alți aminoacizi non-proteinogenici se pot găsi în stare liberă pentru a oferi
diverse funcții metabolice și fiziologice (ex., ornitina și citrulina).
Există și α-aminoacizi naturali toxici, cum ar fi acidul domoic, care este o fitotoxină (toxină
produsă de alge unicelulare).
Pentru aminoacizi, este obișnuit să se utilizeze abrevieri din trei litere. Pentru
aminoacizii standard se utilizează abrevierea din trei litere, dar și abrevierea formată dintr-o
singură literă.
Tabelul de mai jos prezintă abrevierile aminoacizilor standard și codonii corespunzători.

Abrevierile aminoacizilor standard și codonii corespunzători

 Nume Abrevierea din trei Abrevierea dintr-o Codon/codoni
liter literă
Alanina Ala A GCA, GCC, GCG, GCT
Arginina Arg R CGA, CGC, CGG, CGT, AGA,
AGG
Asparagina Asn N GAC, GAT
Acidul aspartic Asp D AAC, AAT
Cisteina Cys C TGC, TGT
Acidul Glu E GAA, GAG
glutamic
Glutamina Gln Q CAA, CAG
Glicina Gly G GGA, GGC, GGG, GGT
Histidina His H CAC, CAT
Izoleucina Ile I ATA, ATC, ATT
Leucina Leu L CTA, CTC, CTG, CTT, TTA,
TTG
Lizina Lys K AAA, AAG
Metionina Met M ATG
Fenilalanina Phe F TTC, TTT
Prolina Pro P CCA, CCC, CCG, CCT
Serina Ser S TCA, TCC, TCG, TCT, AGC,
AGT
Treonina Thr T ACT, ACC, ACG, ACT
Triptofan Trp W TGG
Tirozina Tyr Y TAC, TAT
Valina Val V GTA, GTC, GTG, GTT

Clasificarea și structura aminoacizilor

A. Aminoacizi monoaminomonocarboxilici
 Aminoacizi alifatici
  Aminoacizi aromatici

 Aminoacizi hidroxilici

 Aminoacizi cu sulf

B. Aminoacizi monoaminodicarboxilici
C. Aminoacizi diaminomonocarboxilici

D. Aminoacizi heterociclici

E. Aminoacizi speciali
▪ Selenocisteina (abrevierile Sec și U). Este un aminoacid cu seleniu în loc de sulf.
Selenocisteina este adesea denumită cel de-al 21-lea aminoacid proteinogenic și
încorporarea sa specifică este direcționată de codonul stop "chihlimbar" UGA. Spre
deosebire de majoritatea aminoacizilor non-standard, care nu aparțin seriei de 20 de
aminoacizi codificați direct de codul genetic, selenocisteina nu se formează pe proteină
prin modificarea post-translațională a aminoacizilor standard după traducerea ARNm,
dar este încorporată direct în timpul sintezei lanțului polipeptidic la ribozomi.
 Selenocisteina este utilizată în constituirea anumitor enzime din clasa oxidoreductaze,
precum glutation peroxidaza și tioredoxin reductaza.
▪ Pirolizina (abrevierile Pyl și O). Este codificată de codonul stop „chihlimbar” UAG și
este un α-aminoacid utilizat la biosinteza proteinelor în anumite arhee și bacterii
metanogene; nu este prezentă la oameni.

Clasificarea aminoacizilor în funcție de polaritatea catenei laterale R la pH neutru

În funcție de interacțiunile aminoacizilor cu mediul lor (legături electrostatice, legături
de hidrogen, interacțiuni hidrofobe), aceștia au fost clasificați după cum urmează:
 aminoacizi polari
o neionizabili – neîncărcați electric la pH neutru: serină, treonină, tirozină,
hidroxiprolină, cisteină, asparagină și glutamină;
o ionizabili
 încărcați negativ la pH neutru: acid aspartic (aspartat), acid glutamic
(glutamat);
 încărcați pozitiv la pH neutru: ornitină, lizină, arginină și histidină;
 aminoacizi nepolari (apolari): glicină, alanină, valină, leucină, izoleucină, metionină,
fenilalanină, triptofan și prolină.
Aminoacizii polari sunt hidrofili, în timp ce aminoacizii nepolari sunt hidrofobi.

Aminoacizi esențiali
Se spune că un aminoacid este esențial atunci când nu poate fi sintetizat în mod natural
de organism (sau este sintetizat în cantități foarte mici) și, prin urmare, trebuie obținut din
alimente. La om, există nouă aminoacizi esențiali: triptofan, lizină, metionină, fenilalanină,
treonină, valină, leucină, izoleucină și histidină. Dintre aceștia, aminoacizii lizina și treonina
sunt considerați absolut esențiali, deoarece nu sunt supuși transaminării, ceea ce face ca
dezaminarea lor să fie ireversibilă. În anumite condiții (sarcină, creștere) aminoacizii asparagina
și arginina devin esențiali și, prin urmare, sunt considerați aminoacizi esențiali condiționat sau
semi-esentiali.
Unii aminoacizi clasificați ca neesențiali pot fi considerați esențiali atunci când
organismul nu îi sintetizează în cantități suficiente, din cauza unei stări fiziologice și / sau a
unui dezechilibru organic sau funcțional. Prin urmare, acești aminoacizi sunt considerați semi-
esențiali. De exemplu, malabsorbția fenilalaninei reduce sinteza tirozinei și, prin urmare,
tirozina devine esențială; deficitul de metionină scade sinteza cisteinei și cisteina devine
esențială.
Proprietăți generale ale aminoacizilor

Proprietăți fizice
 Stare de agregare și solubilitate
Aminoacizii sunt substanțe solide, albe, solubile în apă, dar solubilitatea este dependentă
de pH. Sunt mai puțin solubili în alcool. Solubilitatea aminoacizilor în solvenți nepolari depinde
de catena lor laterală.
 Absorbția luminii
Aminoacizii nu absorb lumina vizibilă, soluțiile lor fiind incolore. Catenele laterale
aromatice ale aminoacizilor au spectre de absorbție caracteristice în ultraviolet mediu (UVM).
Din această cauză, aminoacizii aromatici au spectre de absorbție caracteristice în ultraviolet
mediu. Maximele lor de absorbție, între 200 și 300 nm, sunt utile pentru detectarea prezenței
proteinelor. Fenilalanina absoarbe puțin în UVM, iar triptofanul este de 4 ori mai absorbant
decât tirozina care are absorbția maximă la aproximativ 280 nm.

Spectrele de absorbție ale aminoacizilor aromatici în ultraviolet

 Activitate optică
Cu excepția glicinei, carbonul α are patru substituenți diferiți fiind un centru chiral a
cărui conformație va defini stereoizomerii, izomerii optici cu putere rotatorie specifică opusă.
Cei doi enantiomeri sunt definiți în același mod ca și pentru oze, luând gliceraldehida ca
referință în reprezentarea Fischer:
De regulă, aminoacizii prezenți în proteinele naturale aparțin seriei L, dar se pot găsi și
aminoacizi de configurație D în anumite produse naturale (ex., antibioticele peptidice). Ca și în
cazul ozelor, nu se poate face nicio predicție referitoare la puterea rotatorie: un aminoacid din
seria L poate fi levogir sau dextrogir.

Proprietăți chimice

 Proprietăți acido-bazice
Când aminoacidul este liber, acesta are cel puțin două grupări funcționale pe carbonul
α, iar unii au o a treia grupare care reprezintă catena laterală. Una dintre cele două grupări este
un acid (carboxilic), iar cealaltă este o bază (amină). Astfel, molecula unui aminoacid este o
moleculă amfoteră. În funcție de pH, aminoacizii care au cel puțin o funcțiune carboxil și o
funcțiune amină vor fi prezenți în soluție apoasă sub diferite forme: încărcați pozitiv (cationi),
încărcați negativ (anioni) sau amfioni (zwitterioni).

Disocierea unui aminoacid în soluție apoasă în funcție de pH

Sarcina medie netă totală a unui aminoacid este zero la o valoare de pH numită pH
izoionic (pI) sau pH izoelectric. Forma care poartă o sarcină netă zero este un ion mixt sau
bipolar sau zwitterion. Fiecare aminoacid are o valoare pI dictată de structura sa chimică. Pentru
un pH sub valoarea pI, sarcina netă medie a aminoacidului este pozitivă, iar pentru un pH peste
valoarea pI, sarcina netă medie a aminoacidului este negativă.

 Proprietăți chimice datorate funcțiunilor COOH, NH2, NH2 și COOH

Deoarece aminoacizii sunt compuși organici care au atât o funcțiune carboxil, cât și o
funcțiune amină, aceștia pot prezenta majoritatea reacțiilor asociate acestor grupări funcționale.

▪ Proprietăți datorate funcțiunii (COOH)

Formarea sărurilor
 Aminoacizii reacționează cu bazele formând săruri:

Pentru a denumi sărurile corespunzătoare, sufixul aminoacizilor este înlocuit cu at (ex., glicinat
de sodiu).

Amidarea
Funcțiunea carboxil poate forma amide cu amine și cu NH3. De exemplu, acidul
glutamic (glutamatul) poate reacționa cu amoniacul, în prezența glutamin sintetazei, pentru a
forma glutamina.

Glutamina formată permite transferul amoniacului (toxic în forma sa liberă) într-o formă neutră
între diferitele organe și în special spre ficat. În acest transfer sunt implicați și alți aminoacizi,
cum ar fi alanina.

Decarboxilarea
În prezența enzimelor numite aminoacid decarboxilaze, aminoacizii elimină o moleculă
de dioxid de carbon din COOH legat de carbonul alfa și formează amine biogene.

Aminele biogene pot îndeplini multe funcții în organism, pot fi precursori ai altor molecule sau
pot fi dăunătoare sau chiar toxice.
Următorul tabel prezintă principalele aminele biogene rezultate din decarboxilarea anumitor
aminoacizi.

Principalele amine biogene

Aminoacid Amina biogenă Efecte fiziologice/rol biochimic

Histidina Histamina ▪ Acționează ca un neurotransmițător.
▪ Este implicată în răspunsul inflamator.
▪ Stimulează secreția de HCl de către stomac.
Tirozina Tiramina ▪ Produce vasoconstricție periferică, creșterea
debitului cardiac și respirației, creșterea
glicemiei.
Triptofan Triptamina ▪ Metabolit cu activitate hipertensivă.
Ornitina Putresceina ▪ Diamină toxică cu activitate hipertensivă; se
găsește în carnea alterată.
 Lizina Cadaverina ▪ Diamină toxică cu activitate hipertensivă; se
găsește în carnea alterată.
Cisteina Cisteamina ▪ Constituent al coenzimei A.
Acid aspartic β- Alanina ▪ Constituent al coenzimei A și al acidului
pantotenic.
Acid glutamic Acid 4-γ-
aminobutanoic sau ▪ Este un neurotransmițător.
"GABA"

▪ Proprietățile funcțiunii amină primară (NH2)

Formarea sărurilor
Cu acizii minerali aminoacizii formează săruri.

N-alchilarea
N-alchilarea este un mecanism prin care natura poate modula activitatea aminoacizilor. Cei
mai abundenți sunt aminoacizii N-metilați, iar cei mai studiați derivați N-metilați ai
aminoacizilor naturali. Cei mai importanți aminoacizi alchilați sunt N-metil-glicina (sarcozina),
N, N-dimetilglicina și N, N, N-trimetilglicina (betaina).

Cei trei derivați N-metilați sunt omniprezenți în natură, fiind sintetizați de plante,
animale și microorganisme. Sarcozina este utilizată în prezent ca supliment alimentar și ca
inhibitor nespecific al transportului glicinei. Sarcozina asociată cu benzoatul de sodiu este o
promițătoare terapie adjuvantă pentru tratamentul schizofreniei și depresiei. N, N-
Dimetilglicina este utilizată ca supliment alimentar deoarece îmbunătățește răspunsul imun,
acționează ca un potențator de performanță atletică, prezintă activitate anticonvulsivantă și se
presupune că ar putea fi utilizată ca antidepresiv la pacienții cu autism. În sistemele biologice,
N, N, N-trimetilglicina (betaina) este o substanță sintetizată sau preluată din mediu de către
celule și servește ca osmolit organic, oferă protecție împotriva stresului osmotic generat de
secetă, salinitate ridicată sau temperaturi ridicate. Acumularea intracelulară de betaină, care nu
perturbă funcția enzimatică, structura proteinelor și integritatea membranei, permite reținerea
apei în celule, protejând astfel împotriva efectelor deshidratării. Betaina este un zwitterion și un
donator de radical metil de o importanță tot mai recunoscută în biologie.

Formarea bazelor Schiff

Funcțiunile α-amino ale aminoacizilor reacționează reversibil cu aldehidele pentru a
forma baze Schiff care sunt relativ labile. Bazele Schiff apar foarte des ca intermediari în
reacțiile enzimatice care implică aminoacizi. Prolina, care conține o funcțiune amină secundară,
nu reacționează cu aldehidele.

Dezaminarea
Prin dezaminare oxidativă, aminoacizii formează acizi α-cetonici, sursa principală, dacă
nu singura, din care sunt sintetizați apoi aminoacizii.

N-Acilarea
Acilarea unui aminoacid reprezintă formarea unei legături covalente între radicalul de
aminoacid și radicalul acil. Reacția glicinei cu acidul benzoic este foarte importantă. Din
această reacție se formează acidul hipuric. Acesta se găsește în urină, iar nivelurile de acid
hipuric cresc odată cu consumul de compuși fenolici (cum ar fi suc de fructe, ceai și vin). Fenolii
sunt transformați mai întâi în acid benzoic (toxic) și apoi în acid hipuric care este excretat în
urină. Concentrațiile mari de acid hipuric pot indica o intoxicație cu toluen. Când mulți compuși
aromatici precum acidul benzoic și toluenul sunt preluați intern, aceștia sunt transformați în
acid hipuric prin reacția cu aminoacidul glicina. Acidul hipuric este foarte abundent în urina
calului, dar se găsește în concentrații mari și în urina altor erbivore.

Formarea derivaților carbamino

Aminoacizii reacționează cu dioxidul de carbon conform reacției:
 Reacția cu acidul azotic
Reacția de dezaminare a aminoacizilor cu acidul azotic este utilizată pentru cuantificarea
acestora prin metoda gaz-volumetrică (metoda Van Slyke).

▪ Proprietățile funcțiunilor COOH și NH2 cumulate

Formarea complecșilor metalici (chelatarea)

Cu ionii metalelor tranziționale aminoacizii formează chelați stabili, solubili în apă la
pH alcalin, adesea colorați. De exemplu, aminoacizii formează cu Cu (II) un chelat de culoare
violetă:

Reacția de condensare intermoleculară

Reacția de condensare intermoleculară generează legături peptidice și eliberează apă,
fără a modifica configurațiile L sau D ale aminoacizilor. Din reacție rezultă peptide /
polipeptide.

Proprietăți chimice

 Proprietăți acido-bazice
Când aminoacidul este liber, acesta are cel puțin două grupări funcționale pe carbonul
α, iar unii au o a treia grupare care reprezintă catena laterală. Una dintre cele două grupări este
un acid (carboxilic), iar cealaltă este o bază (amină). Astfel, molecula unui aminoacid este o
moleculă amfoteră. În funcție de pH, aminoacizii care au cel puțin o funcțiune carboxil și o
funcțiune amină vor fi prezenți în soluție apoasă sub diferite forme: încărcați pozitiv (cationi),
încărcați negativ (anioni) sau amfioni (zwitterioni).

Disocierea unui aminoacid în soluție apoasă în funcție de pH

Sarcina medie netă totală a unui aminoacid este zero la o valoare de pH numită pH
izoionic (pI) sau pH izoelectric. Forma care poartă o sarcină netă zero este un ion mixt sau
bipolar sau zwitterion. Fiecare aminoacid are o valoare pI dictată de structura sa chimică. Pentru
un pH sub valoarea pI, sarcina netă medie a aminoacidului este pozitivă, iar pentru un pH peste
valoarea pI, sarcina netă medie a aminoacidului este negativă.

 Proprietăți chimice datorate funcțiunilor COOH, NH2, NH2 și COOH

Deoarece aminoacizii sunt compuși organici care au atât o funcțiune carboxil, cât și o
funcțiune amină, aceștia pot prezenta majoritatea reacțiilor asociate acestor grupări funcționale.

▪ Proprietăți datorate funcțiunii (COOH)

Formarea sărurilor

Aminoacizii reacționează cu bazele formând săruri:

Pentru a denumi sărurile corespunzătoare, sufixul aminoacizilor este înlocuit cu at (ex., glicinat
de sodiu).
 Amidarea
Funcțiunea carboxil poate forma amide cu amine și cu NH3. De exemplu, acidul
glutamic (glutamatul) poate reacționa cu amoniacul, în prezența glutamin sintetazei, pentru a
forma glutamina.

Glutamina formată permite transferul amoniacului (toxic în forma sa liberă) într-o formă neutră
între diferitele organe și în special spre ficat. În acest transfer sunt implicați și alți aminoacizi,
cum ar fi alanina.

Decarboxilarea
În prezența enzimelor numite aminoacid decarboxilaze, aminoacizii elimină o moleculă
de dioxid de carbon din COOH legat de carbonul alfa și formează amine biogene.

Aminele biogene pot îndeplini multe funcții în organism, pot fi precursori ai altor molecule sau
pot fi dăunătoare sau chiar toxice.
Următorul tabel prezintă principalele aminele biogene rezultate din decarboxilarea anumitor
aminoacizi.

Principalele amine biogene

Aminoacid Amina biogenă Efecte fiziologice/rol biochimic

Histidina Histamina ▪ Acționează ca un neurotransmițător.
▪ Este implicată în răspunsul inflamator.
▪ Stimulează secreția de HCl de către stomac.
Tirozina Tiramina ▪ Produce vasoconstricție periferică, creșterea
debitului cardiac și respirației, creșterea
glicemiei.
Triptofan Triptamina ▪ Metabolit cu activitate hipertensivă.
Ornitina Putresceina ▪ Diamină toxică cu activitate hipertensivă; se
găsește în carnea alterată.
Lizina Cadaverina ▪ Diamină toxică cu activitate hipertensivă; se
găsește în carnea alterată.
Cisteina Cisteamina ▪ Constituent al coenzimei A.
Acid aspartic β- Alanina ▪ Constituent al coenzimei A și al acidului
pantotenic.
Acid glutamic Acid 4-γ-
aminobutanoic sau ▪ Este un neurotransmițător.
"GABA"

▪ Proprietățile funcțiunii amină primară (NH2)

Formarea sărurilor
 Cu acizii minerali aminoacizii formează săruri.

N-alchilarea
N-alchilarea este un mecanism prin care natura poate modula activitatea aminoacizilor. Cei
mai abundenți sunt aminoacizii N-metilați, iar cei mai studiați derivați N-metilați ai
aminoacizilor naturali. Cei mai importanți aminoacizi alchilați sunt N-metil-glicina (sarcozina),
N, N-dimetilglicina și N, N, N-trimetilglicina (betaina).

Cei trei derivați N-metilați sunt omniprezenți în natură, fiind sintetizați de plante,
animale și microorganisme. Sarcozina este utilizată în prezent ca supliment alimentar și ca
inhibitor nespecific al transportului glicinei. Sarcozina asociată cu benzoatul de sodiu este o
promițătoare terapie adjuvantă pentru tratamentul schizofreniei și depresiei. N, N-
Dimetilglicina este utilizată ca supliment alimentar deoarece îmbunătățește răspunsul imun,
acționează ca un potențator de performanță atletică, prezintă activitate anticonvulsivantă și se
presupune că ar putea fi utilizată ca antidepresiv la pacienții cu autism. În sistemele biologice,
N, N, N-trimetilglicina (betaina) este o substanță sintetizată sau preluată din mediu de către
celule și servește ca osmolit organic, oferă protecție împotriva stresului osmotic generat de
secetă, salinitate ridicată sau temperaturi ridicate. Acumularea intracelulară de betaină, care nu
perturbă funcția enzimatică, structura proteinelor și integritatea membranei, permite reținerea
apei în celule, protejând astfel împotriva efectelor deshidratării. Betaina este un zwitterion și un
donator de radical metil de o importanță tot mai recunoscută în biologie.

Formarea bazelor Schiff

Funcțiunile α-amino ale aminoacizilor reacționează reversibil cu aldehidele pentru a
forma baze Schiff care sunt relativ labile. Bazele Schiff apar foarte des ca intermediari în
reacțiile enzimatice care implică aminoacizi. Prolina, care conține o funcțiune amină secundară,
nu reacționează cu aldehidele.
 Dezaminarea
Prin dezaminare oxidativă, aminoacizii formează acizi α-cetonici, sursa principală, dacă
nu singura, din care sunt sintetizați apoi aminoacizii.

N-Acilarea
Acilarea unui aminoacid reprezintă formarea unei legături covalente între radicalul de
aminoacid și radicalul acil. Reacția glicinei cu acidul benzoic este foarte importantă. Din
această reacție se formează acidul hipuric. Acesta se găsește în urină, iar nivelurile de acid
hipuric cresc odată cu consumul de compuși fenolici (cum ar fi suc de fructe, ceai și vin). Fenolii
sunt transformați mai întâi în acid benzoic (toxic) și apoi în acid hipuric care este excretat în
urină. Concentrațiile mari de acid hipuric pot indica o intoxicație cu toluen. Când mulți compuși
aromatici precum acidul benzoic și toluenul sunt preluați intern, aceștia sunt transformați în
acid hipuric prin reacția cu aminoacidul glicina. Acidul hipuric este foarte abundent în urina
calului, dar se găsește în concentrații mari și în urina altor erbivore.

Formarea derivaților carbamino

Aminoacizii reacționează cu dioxidul de carbon conform reacției:

Reacția cu acidul azotic

 Reacția de dezaminare a aminoacizilor cu acidul azotic este utilizată pentru cuantificarea
acestora prin metoda gaz-volumetrică (metoda Van Slyke).

▪ Proprietățile funcțiunilor COOH și NH2 cumulate

Formarea complecșilor metalici (chelatarea)

Cu ionii metalelor tranziționale aminoacizii formează chelați stabili, solubili în apă la
pH alcalin, adesea colorați. De exemplu, aminoacizii formează cu Cu (II) un chelat de culoare
violetă:

Reacția de condensare intermoleculară

Reacția de condensare intermoleculară generează legături peptidice și eliberează apă,
fără a modifica configurațiile L sau D ale aminoacizilor. Din reacție rezultă peptide /
polipeptide.
 ▪ Proprietățile funcțiunilor COOH și NH2 cumulate

Formarea complecșilor metalici (chelatarea)

Cu ionii metalelor tranziționale aminoacizii formează chelați stabili, solubili în apă la
pH alcalin, adesea colorați. De exemplu, aminoacizii formează cu Cu (II) un chelat de culoare
violetă:

Reacția de condensare intermoleculară

Reacția de condensare intermoleculară generează legături peptidice și eliberează apă,
fără a modifica configurațiile L sau D ale aminoacizilor. Din reacție rezultă peptide /
polipeptide.

În lanțul polipeptidic rezultat în urma reacției de condensare, numărul de legături

peptidice este egal cu numărul moleculelor de aminoacizi condensați minus 1 (n-1). Lanțul
polipeptidic este întotdeauna reprezentat de la capătul N-terminal (adică aminoacidul care are
gruparea α-amină liberă este aminoacidul numărul 1) până la capătul C-terminal (aminoacidul
care are gruparea α-carboxil liberă este aminoacidul numărul n).

▪ Proprietățile chimice ale catenelor laterale

Oxidarea grupărilor SH din catenele laterale ale aminoacizilor cu sulf

Grupările tiol din cisteină se oxidează ușor formând cistina, prin crearea unei legături
disulfurice:
 Fosforilarea grupării OH din catena laterală a aminoacizilor hidroxilici
Serina și treonina formează esteri cu acidul fosforic.

Serina fosforilată și treonina fosforilată intră în structura cazeinei, principala proteină

din laptele tuturor mamiferelor.
Peptide

Peptidele sunt compuși naturali sau sintetici care rezultă din condensarea prin legături
peptidice a unui număr limitat de aminoacizi (2 până la 50). Există o nomenclatură
internațională pentru peptide, deși unele dintre ele au propriile lor nume. Lanțul polipeptidic
este descris începând cu aminoacidul N-terminal până la aminoacidul C-terminal. Sufixul
fiecărui aminoacid este înlocuit cu sufixul il, cu excepția ultimului aminoacid, al cărui nume
rămâne neschimbat.
Exemplu: peptida Ala-Tyr-Asp-Gly este numită alanil-tirozil-aspartil-glicina.
Clasificare. După numărul aminoacizilor care intră în structura lor, peptidele se clasifică
astfel:
- oligopeptide – conțin de la 2 la 10 radicali de aminoacizi;
- polipeptide – conțin de la 11 la 50 radicali de aminoacizi.

Exemple de peptide cu rol fiziologic

▪ Dipeptide

CARNOZINA (β-Alanil-histidina)

Carnozina este o dipeptidă formată din β-alanină și histidină. Se găsește în concentrație

ridicată în țesutul muscular și cerebral. Carnozina este un agent antiglicare, reducând rata de
formare a produșilor finali de glicare avansată (AGE, Advanced Glycation End-products). Este
considerată un agent anti-îmbătrânire, deoarece reduce dezvoltarea plăcii ateromatoase și este
un antioxidant. Carnozina protejează capilarele creierului de leziunile induse de beta-amiloid
(care se găsește în cantități mari în boala Alzheimer), lipidele oxidate și metabolismul
alcoolului.

ANSERINA (β-Alanil-N-metil-histidina)
 Anserina este o dipeptidă formată din beta-alanină și N-metil-histidină. Se găsește în
mușchiul scheletic al mamiferelor și păsărilor, dar nu se găsește în mușchii umani. Anserina
este un antioxidant și ajută la reducerea oboselii musculare.

▪ Tripeptide

GLUTATIONUL (γ-Glutamil-cisteinil-glicina)
Glutationul este o tripeptidă celulară formată prin condensarea acidului glutamic,
cisteinei și glicinei. Acesta poartă o grupare tiol (SH) care îi conferă proprietăți reducătoare.

Este un antioxidant important găsit în plante, animale, ciuperci și unele bacterii,

prevenind deteriorarea componentelor celulare importante cauzată de ROS (specii reactive de
oxigen). Este mai activ decât cisteina datorită solubilității mai mari și a mobilității mai ridicate
a hidrogenului din funcțiunea tiol. Glutationul există în două forme: glutation redus (GSH) și
glutation oxidat (GSSG). Glutationul redus este implicat în menținerea potențialului redox al
citoplasmei celulare.

Glutationul se găsește în concentrații mari în ficat, splină și în celule pe cale de

multiplicare. Este implicat în sinteza și repararea ADN-ului, în sinteza proteinelor, în
transportul aminoacizilor, precum și în activarea enzimatică. Are o funcție vitală în
metabolismul fierului. De asemenea, este: cofactor al GPx, chelator al metalelor tranziționale,
regenerator final al vitaminelor E și C din forma lor radicalică. Raportul GSH / GSSG este
considerat a fi un excelent marker al peroxidării lipidelor și face posibilă aprecierea nivelului
stresului oxidativ.
 ▪ Nonapeptide

OCITOCINA și VASOPRESINA (HORMONUL ANTIDIURETIC)

Ocitocina și vasopresina sunt neuropeptide sintetizate în hipotalamus și secretate de
hipofiza posterioară a glandei pituitare. Aceste molecule diferă doar prin doi aminoacizi, la
pozițiile 3 și 8 (izoleucina și leucina din ocitocină sunt înlocuite cu fenilalanină și respectiv
arginină în vasopresină).

Structura ocitocinei și vasopresinei

Funcțiile ocitocinei
La bărbați, s-a dovedit că ocitocina are efect pozitiv asupra încrederii, empatiei,
generozității, sexualității, legăturilor conjugale și sociale și asupra capacității de reacție la stres.
Studiile clinice au început să testeze posibilul efect benefic al ocitocinei la persoanele cu autism,
fobie socială și depresie. La animale, numeroase studii au arătat importanța ocitocinei în
recunoașterea socială. La rozătoare, recunoașterea socială vine în primul rând prin căile
olfactive. Injectarea ocitocinei în bulbul olfactiv al unui șobolan înainte de a întâlni prima dată
un congener s-a dovedit a îmbunătăți ulterior capacitatea de a îl recunoaște ca fiind familiar.
Deoarece studiile au dovedit implicarea ocitocinei în modularea proceselor sociale, ocitocina a
primit rapid nume precum „hormonul iubirii”, „hormonul atașamentului” sau „marele facilitator
al vieții”.
Funcțiile vasopresinei
Vasopresina îndeplinește multe funcții în organism, dintre care cele mai importante sunt
prezentate mai jos.
 Acțiune antidiuretică. Vasopresina crește permeabilitatea la apă a tubului colector
în partea corticală și medulară a rinichiului. Promovează încorporarea canalelor
apoase sau a acvaporinelor în membrana apicală a tubului colector și favorizează
deschiderea lor, ceea ce permite reabsorbția apei.
 Efect vasoconstrictor. La doze mai mari decât cele necesare pentru a provoca
retenția de apă, vasopresina provoacă vasoconstricție. Concentrația plasmatică a
vasopresinei poate fi suficientă pentru a crește rezistența periferică și tensiunea
 arterială. Se crede că scăderea fluxului sanguin cutanat la fumători este consecința
secreției crescute de vasopresină sub influența nicotinei.
 Rol în hemostază. Hormonul antidiuretic acționează ca un agregator plachetar în
condiții de stres unde secreția sa este mult crescută.
 Alte efecte. Vasopresina stimulează secreția hormonului adrenocorticotrop (ACTH).
Secreția insuficientă de vasopresină determină apariția diabetului insipid (sete și urinare
excesivă).

▪ Polipeptide

INSULINA
Insulina (latină: insula „insulă”) este un hormon polipeptidic secretat de celulele β ale
insulelor Langerhans din pancreas. Aceasta este sintetizată ca un lanț peptidic unic numit
preproinsulina. Preproinsulina se transformă în proinsulină și apoi proinsulina formează
insulina și peptida C:

Formarea insulinei din preproinsulină

Insulina umană este compusă din 51 de aminoacizi și conține 2 lanțuri de aminoacizi:

un lanț A de 21 de aminoacizi și un lanț B de 30 de aminoacizi, legate între ele prin 2 punți
disulfurice (7 – 7 și 20 – 19). În lanțul polipeptidic A, insulina conține, de asemenea, o punte
disulfurică intra-lanț (6 –11):

Reprezentarea schematică a
structurii insulinei
 În interiorul celor două lanțuri polipeptidice, unele secvențe de aminoacizi se
torsionează formând secțiuni scurte cu structură secundară de tip α-helix, datorită legăturilor de
hidrogen dintre grupările NH și CO. Structura terțiară a insulinei este stabilizată de punțile
disulfurice. Exteriorul moleculei este predominant polar, în timp ce interiorul este predominant
nepolar.
Insulina poate forma granule cu structură cuaternară, constituite din:
- Hexameri (6 molecule de insulină descrise mai sus, grupate în jurul a 2 ioni de zinc)
realizați datorită interacțiunilor dintre suprafețele hidrofobe. Această formă
toroidală (în formă de gogoașă) este forma în care insulina este stocată în celulele
beta ale pancreasului și secretată în sânge.
- Dimeri (unități duble). Moleculele de insulină tind să formeze în soluție dimeri
datorită legăturii de hidrogen realizată între extremitățile C-terminale ale lanțurilor B.
Cu toate acestea, forma activă este aparent alcătuită dintr-o singură unitate (monomer).

Reprezentarea schematică a asocierii insulinei în structuri dimere și

hexamere

Funcțiile insulinei
Funcția principală a insulinei este funcția metabolică care se exercită asupra ficatului,
mușchilor și țesutului adipos, cu un obiectiv principal, și anume, menținerea concentrației
glucozei din sânge (în sens hipoglicemiant) pentru a evita hiperglicemia. Pentru aceasta,
insulina favorizează captarea glucozei din sânge în aceste țesuturi. În ficat, de asemenea, reduce
sinteza glucozei din compuși non-glucidici (gluconeogeneza).
Al doilea rol al insulinei constă într-un efect global de depozitare: în ficat și mușchi
promovează glicogenogeneza (acționează asupra glucozei pentru a sintetiza glicogenul), iar în
țesutul adipos promovează lipogeneza (acționează asupra glucozei pentru sintetizarea acizilor
grași). În concluzie, insulina are un rol hipoglicemiant, dar și rolul de a crea rezerve de glucoză
și lipide în aceste trei țesuturi.
Insulina mai are și o altă funcție mai puțin cunoscută care influențează foarte multe
țesuturi: funcția de factor de creștere. Această funcție este relativ omniprezentă și promovează
creșterea și supraviețuirea celulară. Astfel, insulina favorizează sinteza proteinelor și se opune
apoptozei.
Diabetul zaharat este o boală cronică în care pancreasul nu mai secretă insulină, sau
secretă o cantitate foarte mică. În forma sa cea mai severă, diabetul insulino-dependent (sau
diabetul de tip 1) este fatal în câteva luni fără tratament, într-un model caracterizat prin
hiperglicemie, pierderea țesutului muscular, țesutului gras și producția masivă și nereglată de
glucoză și corpi cetonici (cetoacidoza diabetică).
 GLUCAGONUL
Glucagonul este un hormon polipeptidic produs de celulele alfa din pancreas.
Glucagonul uman este alcătuit din 29 aminoacizi sub formă de lanț monocatenar. Nu are punți
disulfurice, structura sa secundară fiind formată dintr-un singur α-helix. Glucagonul nu are o
structură terțiară.

Funcțiile glucagonului
Efectul său este opus celui al insulinei, deoarece crește concentrația glucozei în sânge.
La nivelul metabolismului glucidic, glucagonul crește glicogenoliza hepatică, scade
glicogeneza și inhibă glicoliza. La nivelul metabolismului lipidic și proteic, glucagonul crește
cetogeneza hepatică, crește absorbția aminoacizilor de către hepatocite, promovând astfel
gluconeogeneza din acești compuși. Glucagonul stimulează, de asemenea, producția de
insulină, permițând glucozei să pătrundă în celule. Acțiunea antagonică a celor doi hormoni,
insulina și glucagonul, are ca rezultat glicemia (concentrația glucozei în sânge).

Reprezentarea schematică a acțiunii antagonice a insulinei și glucagonului

La un individ sănătos, înainte de masă, glucoza din sânge fluctuează slab în jurul a
0,8 g/l de plasmă. Dacă există o variație puternică a glucozei din sânge (după masă), această
valoare revine rapid la valoarea normală.
Proteine

Proteinele sunt biomacromolecule care se găsesc în toate celulele vii. Acestea sunt
alcătuite din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice. Fiecare dintre aceste lanțuri este alcătuit
dintr-o înșiruire de resturi de aminoacizi legați între ei prin legături peptidice. Datorită prezenței
lor universale în lumea vie, doar viroizilor le lipsesc, acestea sunt considerate biomolecule de
primă importanță. Proteinele sunt molecule foarte abundente, reprezintă primul constituent
după apă (de 10 ori mai mult decât glucidele), cu structuri diferite, capabile să asigure funcții
vitale atât structurale cât și funcționale și, în plus, sunt suportul specificității „speciei”.
Proteinele îndeplinesc o multitudine de funcții în celulele vii și în țesuturi.
- Enzimele, molecule care catalizează reacțiile chimice de sinteză și degradare
necesare pentru metabolismul celulei, sunt proteine.
- Unele proteine sunt implicate în transportul și stocarea moleculelor mici și ionilor
(de exemplu, O2 și CO2 sunt transportate de hemoglobină, iar xenobioticele de
albumine).
- Elementele structurale ale citoscheletului și țesuturilor sunt proteine. Astfel, aceste
molecule:
 oferă rezistență și structură celulelor;
 formează componentele mecaniciste fundamentale atât pentru mișcarea
intracelulară, cât și pentru cea extracelulară;
 intră în structura pielii și oaselor (ex.: colagenul formează structuri cu rezistență
ridicată la tracțiune).
- Anumite proteine sunt adevărate motoare moleculare care permit mobilitatea (ex.:
miozina).
- Unele dintre proteine sunt implicate în imunitate. Sistemul imunitar de apărare este
alcătuit din proteine, precum anticorpii.
- Reglare hormonală. Unii hormoni sunt proteine (ex.: somatotropina / hormonul
hipofizar).
- Receptorii celulari care recunosc hormonii și neurotransmițătorii sunt proteine.
- Regulatorii expresiei genelor în procariote și eucariote sunt, de asemenea, proteine
(ex.: activatorii și represorii).

Conformația proteinelor

În stare nativă, fiecare proteină are o structură tridimensională unică, numită

conformație. Conformația proteinelor este rezultatul a două tipuri de interacțiuni:
- conformația legăturii peptidice și
- natura catenelor laterale ale resturilor de aminoacizi.
Conformația legăturii peptidice
Conformația legăturii peptidice este rezultatul mezomeriei (delocalizarea electronilor p
și π). Mezomeria sau rezonanța sau conjugarea electronică este un efect electronic important
în reactivitatea moleculelor cu legături duble și electroni p neparticipanți (dubletele electronice
care nu participă la legăturile covalente). Aceasta corespunde deplasării electronilor π și p
neparticipanți. Astfel, într-o legătură peptidică, electronii p ai azotului se deplasează pe legătura
C – N, iar electronii π ai legăturii C = O pe oxigen. Ca urmare a acestui fenomen electronic,
legătura peptidică capătă un caracter parțial de dublă legătură, atomul de azot capătă o sarcină
parțială pozitivă, iar atomul de oxigen o sarcină parțială negativă:

Conjugarea electronică p – π în legătura peptidică

Ca urmare,
- legătura peptidică este plană, rigidă și polară;
- în cadrul unei legături peptidice, atomii de C, H, O, N și cei doi atomi de carbon
vecini (Cα) se află în același plan;
- atomii Cα sunt orientați în trans.
O consecință a conformației legăturii peptidice este că, în secvența planurilor peptidice,
există 2 grade de libertate:
- unghiul de rotație în jurul legăturii C – Cα, notat Ψ,
- unghiul de rotație în jurul legăturii Cα – N, notat φ.
Prin urmare, scheletul unei proteine este dictat de cele 2 unghiuri de rotație ale fiecărui
aminoacid.

Conformația scheletului polipeptidic

Natura catenelor laterale
Catenele laterale ale unui lanț polipeptidic determină modul în care acesta se pliază
într-o structură tridimensională. Acest lucru se întâmplă deoarece catenele laterale ale
aminoacizilor diferă în ceea ce privește dimensiunea și flexibilitatea, care, la rândul lor,
orientează scheletul polipeptidic către anumite conformații. Astfel, unii aminoacizi au catene
laterale voluminoase (ex.: fenilalanina și triptofanul), în timp ce altele ocupă mult mai puțin
spațiu (ex.: alanina și glicina). De asemenea, catenele laterale ale unor aminoacizi sunt mai
flexibile decât altele.
Exemplele de mai jos demonstrează efectul catenelor laterale asupra conformației
proteinelor.
▪ Metionina poate adopta mai multe conformații decât izoleucina sau valina, toate trei
având o grupare metil (CH3) pe catena laterală a scheletului peptidic. Gruparea metil
restricționează conformațiile disponibile ale scheletului peptidic, deoarece creează
împiedicări sterice atunci când sunt adoptate anumite conformații, dar împiedicarea
sterică este mai mare la Ile și Val deoarece CH3 este grefat pe radicali mai
voluminoși.
▪ Glicinei îi lipsește efectiv catena laterală și, ca atare, permite scheletului peptidic să
adopte un set mai mare de conformații în jurul celor două legături non-peptidice
(C – Cα și Cα – N) din unitatea structurală repetitivă a scheletului peptidic.
▪ Catena laterală a prolinei, care este conectată la gruparea sa amină secundară (NH),
împiedică rotația în jurul legăturii covalente dintre amină și atomul Cα. Acest lucru
este unic deoarece legătura covalentă Cα – NH este liberă să se rotească în toți
ceilalți aminoacizi. Pe de altă parte, pentru prolină, deoarece catena sa laterală este
legată direct de gruparea sa amină, există întotdeauna o împiedicare sterică între un
atom de carbon legat direct de azot și atomul Cα al aminoacidului adiacent.

Nivelurile structurale ale proteinelor

Există patru niveluri de organizare structurală a proteinelor: primar, secundar, terțiar și
cuaternar.

1. Structura primară a proteinelor

Această structură reprezintă numărul și secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic
al unei proteine. Aceasta este codificată de ADN și dictează forma tridimensională finală
adoptată de proteină în starea sa nativă. Structura primară indică, de asemenea, pozițiile punților
disulfurice.
De exemplu, structura primară a insulinei umane indică: 51 aminoacizi, secvența
aminoacizilor din lanțul polipeptidic și pozițiile celor trei punți disulfurice.

Structura primară a insulinei

2. Structura secundară a proteinelor
Reprezintă dispunerea spațială locală a atomilor lanțurilor polipeptidice, fără a lua în
considerare conformațiile catenelor lor laterale. Structura secundară a proteinelor este dictată
de structura primară. Acest tip de structură este stabilizat prin legături de hidrogen realizate
între o grupare C = O a unei legături peptidice și o grupare NH a unei alte legături peptidice
vecine. Legăturile de hidrogen care apar între legăturile peptidice se pot realiza:
- în același lanț polipeptidic (ex.: α-helixul),
- între lanțuri polipeptidice diferite (ex.: β-plierea și coturile β).

A. Structura α elicoidală (α-helix)

În această structură lanțul polipeptidic se prezintă înfășurat sub formă de spirală, cu
legăturile peptidice strâns înfășurate în interior și cu catenele laterale ale resturilor de
aminoacizi orientate spre exterior.
Caracteristicile structurale ale unui α-helix sunt:
▪ gruparea C = O a fiecărei legături peptidice este legată printr-o legătură de hidrogen
de gruparea NH a legăturii peptidice situate la o distanță de 3 resturi de aminoacizi
mai jos în lanțul polipeptidic liniar;

▪ există 3,6 resturi de aminoacizi pe o tură a elicei, iar elicea este orientată spre
dreapta;
▪ grupările R sunt orientate pe părțile laterale ale elicei.

3,6 resturi

Modelul structural α-helix

Mai mulți aminoacizi favorizează formarea structurii α-helix, cum ar fi metionina,

alanina, leucina, glutamatul nedisociat sau lizina. Pe de altă parte, prolina și glicina au un rol
destabilizator în formarea structurii α-helix. Prezența glicinei într-un α-helix tinde să perturbe
structura datorită flexibilității conformaționale mari a acestui aminoacid. Structură α-helix 100 %
conține α-keratina (o proteină fibroasă, componentă a părului mamiferelor, lânii, coarnelor,
unghiilor, ghearelor și copitelor).

B. Foaia plisată β (β-plierea)

 În acest tip de structură lanțurile polipeptidice se află unul lângă altul, iar legăturile de
hidrogen se formează între gruparea C = O a unei legături peptidice și gruparea NH a unei alte
legături peptidice din lanțul vecin. Lanțurile polipeptidice pot fi orientate:
- în aceeași direcție, β-pliere paralelă, sau
- în direcții opuse, β-pliere antiparalelă.

Modelul structural β-pliere paralelă

Modelul structural β-pliere antiparalelă

Structura de tip β antiparalelă se găsește pe scară largă în fibroină, proteina fibroasă

sintetizată de viermele de mătase (Bombyx mori), și în pânza de păianjen. Structura β paralelă
se găsește în β-keratină, proteina fibroasă a unghiilor, solzilor de pește, ghearelor, țepilor
porcilor spinoși.
 C. Cotul β
Cotul β (sau întoarcerea β) este un element al structurii secundare a proteinelor
caracterizat printr-o schimbare a direcției lanțului polipeptidic. În cotul β sunt implicate 4
reziduuri de aminoacizi care permit lanțului să își schimbe direcția. Aceste întoarceri conțin în
general un rest de glicină sau de prolină care permit lanțului principal al proteinei să facă o
întoarcere în U. Întoarcerea β se găsește adesea la joncțiunea a două segmente ale lanțului care
formează o structură β antiparalelă.

Reprezentarea cotului β

D. Elicea triplă
Dacă structurile α-helix și și β-pliere sunt cele mai frecvente, există și o structură
secundară foarte particulară observată în moleculele de colagen. Colagenul este alcătuit din trei
lanțuri elicoidale care se înfășoară unul în jurul celuilalt pentru a forma un triplu helix orientat
spre stânga, relativ mai relaxat, cunoscut sub numele de super helix sau elice triplă. Mai mult,
spre deosebire de α-helix, aceste spirale orientate spre stânga nu sunt stabilizate prin legături de
hidrogen intra-lanț, ci prin legături de hidrogen care sunt stabilite între fiecare dintre cele 3
lanțuri (legături de hidrogen inter-lanțuri). Lanțurile sunt legate prin legături de hidrogen
realizate între hidroxilizină și hidroxiprolină, dar și prin legături covalente. Conformația
elicoidală stângă caracteristică colagenului se datorează repetării unui anumit motiv particular:
motivul Gly-X-Y, în care, X este adesea prolina, iar Y este adesea o hidroxiprolina.

3. Structura terțiară a proteinelor

Structura terțiară a unei proteine reprezintă replierea lanțului polipeptidic în spațiu
pentru a forma o structură aproximativ globulară. Lanțurile polipeptidice ale structurii
secundare proteice solubile tind să se replieze în structuri globulare cu catenele laterale
hidrofobe către interior și catenele laterale hidrofile spre exterior către mediul apos în care
proteina se află suspendată.
Structura terțiară este menținută de diferite interacțiuni.
- Interacțiuni covalente (punți disulfurice): două resturi de cisteină pot forma o
legătură covalentă între ele prin atomul de sulf al radicalului lor. Această legătură
covalentă poate conecta două resturi de cisteină care sunt îndepărtate una de cealaltă
în lanțul polipeptidic.
- Interacțiuni ionice: resturile de aminoacizi care ionizează pozitiv formează legături
ionice cu cele care ionizează negativ.
- Interacțiuni de hidrogen: gruparea OH din serină, treonină și hidroxiprolină,
gruparea NH2, din lizină și arginină, și gruparea NH, din histidină și triptofan pot
participa la legături de hidrogen.
- Interacțiuni van der Waals: aceste forțe slabe de atracție apar între catenele laterale
ale aminoacizilor hidrofobi.
 Interacțiuni de stabilizare a structurilor terțiare

- Interacțiuni cu solventul și mediul înconjurător: aminoacizii ale căror catene

laterale sunt hidrofobe au mai multă afinitate între ei decât pentru moleculele de apă
care înconjoară proteina. Prin urmare, lanțul polipeptidic tinde să se plieze astfel
încât aceste catene laterale să fie grupate împreună în centrul moleculei, fără contact
direct cu apa. În schimb, catenele laterale ale aminoacizilor hidrofili tind să fie
dispuse la periferie astfel încât să fie în contact cu apa. Când solventul este apa, în
structura terțiară se pot distinge un miez hidrofob și o carcasă hidrofilă.

Plierea lanțului polipeptidic în mediu apos

În cazul proteinelor transmembranare, deoarece mediul membranar este în general

hidrofob, în structura terțiară putem distinge două zone hidrofile (una în afara celulei și cealaltă
în interiorul ei) și o zonă hidrofobă încorporată în bistratul fosfolipidic. Astfel, aminoacizii
hidrofobi vor fi regăsiți în domeniul transmembranar al proteinei, care traversează bistratul
lipidic, în timp ce aminoacizii hidrofili vor fi regăsiți la suprafață, în contact cu mediul apos.
 Plierea proteinelor transmembranare

Plierea într-o structură terțiară se datorează asocierii dintre segmente α-helix (25 %
dintre aminoacizi), lanțuri β (25 % dintre aminoacizi) și aranjamente structurale mai puțin
ordonate / regulate (50 % dintre aminoacizi), așa cum se arată în figura următoare.

Asocierea segmentelor cu structură secundară într-o structură terțiară

Într-o proteină cu structură terțiară, există unități structurale care se pliază independent
de restul proteinei cu funcție proprie, numite domenii. Ele sunt în genere responsabile pentru o
anumită funcție sau interacțiune și contribuie la funcția proteinei. Cea mai conservată regiune
a unui domeniu se numește motiv și reprezintă asocierea mai multor elemente structurale
secundare care asigură o anumită funcție biologică (de exemplu, legarea NAD+ de pliul
Rossmann). Motivul este considerat o structură super secundară, iar un domeniu este alcătuit
din mai multe motive structurale.

Inserția unui motiv α-β într-un domeniu structural

Denaturarea structurii terțiare
Denaturarea proteinelor duce la desfășurarea și dezorganizarea structurii proteinei, fără
a fi însoțită de hidroliza legăturilor peptidice. Denaturarea proteinelor poate fi:
- denaturare ireversibilă – afectează legăturile covalente și nu este posibilă replierea;
- denaturare reversibilă – proteina se repliază în structura sa naturală originală atunci
când agentul de denaturare este îndepărtat (aceasta afectează legăturile
necovalente).

Denaturarea termică ireversibilă a proteinei din ou și denaturarea termică reversibilă a

proteinei din lapte

Principalii agenți denaturanți se clasifică în agenți fizici și agenți chimici.

- Agenții fizici sunt: radiațiile UV, ultrasunetele, forțele mecanice și temperatura
ridicată. Creșterea temperaturii provoacă agitație termică (crește energia de vibrație
și rotație a legăturilor dintre atomii moleculelor dizolvate), ceea ce conduce la
mișcări intramoleculare care determină desfacerea interacțiunilor slabe care
stabilizează conformația proteinei.
- Agenții chimici denaturanți sunt: acizii și bazele tari, solvenții organici, detergenții
și ionii metalelor grele.

4. Structura cuaternară a proteinelor

Structura cuaternară a proteinelor reprezintă asocierea a două sau mai multor lanțuri
polipeptidice (numite subunități sau protomeri), fiecare având propria structură terțiară identică
din punct de vedere structural sau complet diferită, într-o relație spațială. Există mai multe tipuri
de structuri cuaternare. Dacă sunt asociate două subunități identice, vorbim despre o structură
homodimerică. Dacă cele două subunități sunt diferite, vom spune că structura este
heterodimerică. Există structuri multimerice de ordin superior: trimer, tetramer, pentamer etc.
Principalele elemente stabilizatoare ale structurilor cuaternare sunt efectul hidrofob, legăturile
de hidrogen și interacțiunile ionice. Subunitățile pot funcționa independent una de cealaltă sau
în cooperare.
 Exemple de structuri cuaternare

Clasificarea proteinelor după arhitectură și solubilitate

După arhitectură și solubilitate, proteinele pot fi împărțite în 3 clase mari:
▪ proteine globulare (sferoproteine),
▪ proteine fibrilare (scleroproteine),
▪ proteine mixte.

Tabelul de mai jos prezintă arhitectura și proprietățile generale ale claselor de proteine
menționate.

Clasificarea proteinelor după arhitectura lor

Clasa Arhitectura Proprietăți generale Exemple

Proteine funcționale
- albumine
▪ Solubile în apă și - globuline
Proteine globulare Sferică sau soluții saline - pigmenți
(sferoproteine) elipsoidală ▪ Sensibile la respiratori
denaturare - enzime
- hormoni
polipeptidici
▪ Insolubile în apă, Proteine structurale
Proteine fibrilare Formă alungită și soluții saline, acizi - keratine
(scleroproteine) subțire și baze slabe - colagene
▪ Rezistente la - elastina
acțiunea enzimelor
proteolitice
Proteine de coagulare
Filiforme cu a sângelui
Proteine mixte extremități globulare/ ▪ Solubile în soluții - fibrinogen
filamente groase saline Proteine contractile
- miozina
- actina

Clasificarea proteinelor în funcție de comportamentul lor în timpul hidrolizei

În funcție de comportamentul lor în timpul hidrolizei, proteinele sunt clasificate după
cum urmează în prezentarea de mai jos.
A. Holoproteine sau proteine simple – la hidroliză, proteinele furnizează doar aminoacizi.
B. Heteroproteine sau proteine conjugate – la hidroliză, proteinele furnizează
aminoacizi și alți compuși neproteici.
 A. Holoproteine (proteine simple)

▪ Holoproteine globulare

PROTAMINE
Protaminele sunt principalele proteine nucleare din spermă. Protaminele înlocuiesc
proteinele de tranziție care au înlocuit histonele din celulele germinale masculine în timpul
spermiogenezei.
Caracteristici generale. Protaminele au o masă moleculară mică (~ 5000 Da), sunt
proteine alcaline, bogate în arginină, nu coagulează la temperaturi ridicate și nu hidrolizează în
prezența pepsinei. Sulfatul de protamină este un medicament utilizat ca antidot puternic
împotriva heparinei.

HISTONE
Histonele sunt proteine localizate în nucleul celulelor eucariote și în arhee. Sunt
principalii constituenți proteici ai cromozomilor. Histonele sunt strâns asociate cu ADN-ul
făcând posibilă compactarea acestuia, în structuri supramoleculare numite nucleozomi. ADN-ul
este înfășurat în jurul histonelor ca sârmă în jurul unei bobine.
Caracteristici structurale. Histonele au o masă moleculară mai mare decât protaminele
(~ 10.000 - 20.000 Da) și sunt foarte bogate în aminoacizi bazici (lizină și arginină). La pH
fiziologic, sarcina pozitivă a aminoacizilor bazici permite o interacțiune puternică cu grupările
fosfat ale ADN, care poartă sarcini negative. Histonele coagulează la temperatură ridicată și
hidrolizează în prezența pepsinei.
Opt molecule de histone formează cu ADN-ul un nucleozom, unitatea de bază a
cromatinei.

Reprezentarea schematică a unui nucleozom

ALBUMINE
Albuminele reprezintă o clasă de proteine monomere cu masă moleculară de
aproximativ 66.000 Da, solubile în apă pură și mai puțin solubile în soluții saline. Acestea
coagulează la temperaturi cuprinse între 60 și 70°C și precipită în soluții saturate de (NH4)2SO4.
Cele mai cunoscute albumine sunt: albumina serică, lactalbumina, ovalbumina și albumina
vegetală. Albumina serică este biosintetizată în ficat, reprezintă 50 - 60 % din proteinele
plasmatice și are cea mai mare mobilitate electroforetică dintre toate proteinelor serice.
Albumina umană este alcătuită din 585 de aminoacizi cu 35 de resturi de cisteină implicate în
punți disulfurice terțiare. În structura sa are o grupare tiol la nivelul cisteinei din poziția 34,
responsabilă pentru mai mult de 80 % din activitatea tiolului plasmatic.
Funcțiile albuminelor. Acestea exercită o multitudine de funcții: ligand, transportor de
ioni și molecule (cationi, steroizi, acizi grași, hormoni tiroidieni, medicamente etc.),
antioxidant. Acestea controlează presiunea osmotică (stabilizarea volumului lichidului
extracelular), modulează inflamația și influențează pozitiv daunele cauzate de stresul oxidativ.
Albuminele se găsesc și în plante și sunt cunoscute sub numele de albumine vegetale. Acestea
sunt deosebit de abundente în fasole, sparanghel și în semințele mai multor plante oleaginoase.

GLOBULINE
Globulinele sunt o familie de proteine globulare cu mase moleculare mai mari decât
albuminele (92.000 - 120.000 Da), insolubile în apă pură, dar solubile în soluții saline diluate.
Coagulează la t° > 70°C și precipită în soluții semisaturate de (NH4)2SO4. Cele mai cunoscute
globuline sunt: globuline serice, lactoglobulina, ovglobulina și globulinele vegetale. După
comportamentul la electroforeză, globulinele serice sunt împărțite aproximativ în trei grupe:
alfa-globuline, beta-globuline și gamma-globuline.
Funcțiile globulinelor serice. Alfa-globulinele joacă un rol important în transportul
lipidelor către celule pentru a sintetiza diferite substanțe, precum și pentru metabolismul
energetic. Beta-globulinele transportă lipidele către celule pentru sinteza steroizilor și
membranei celulare. Gamma-globulinele se mai numesc imunoglobuline sau anticorpi.
Anticorpii sunt responsabili de funcția imunitară umorală a organismului, identificând agenții
patogeni prin receptori specifici și neutralizându-i prin diferite mecanisme.

PROLAMINE
Acestea sunt proteinele din semințe. Sunt insolubile în apă, dar solubile într-un amestec
apă-etanol. Prolaminele conțin cantități mari de prolină și glutamină, dar numai cantități mici
de arginină, histidină și lizină.
Exemple de prolamine: gliadina (grâu), zeina (porumb), secalina (secară), hordeina
(orz), kafirina (sorg).
Gliadina, din structura glutenului, poate induce boala celiacă la indivizii predispuși
genetic.

GLUTELINE
Glutelinele sunt un grup de proteine de rezervă distribuite în cereale, insolubile în apă.
Glutenina este cea mai frecventă dintre gluteline. Este abundentă în făina de grâu, în care
constituie 47 % din totalul proteinelor. Glutenina este constituită din agregate proteice formate
din subunități cu masă moleculară mică sau mare, variind de la aproximativ 200 kDa la câteva
milioane de daltoni, stabilizate în special prin legături disulfurice și interacțiuni hidrofobe.
Glutenina și prolaminele alcătuiesc glutenul. Glutenul de grâu moale este apreciat pentru
proprietățile sale vâscoelastice, care dau elasticitate aluatului, îl ajută să crească și apoi să-și
păstreze forma, lăsând produsul final cu o textură netedă.

Asocierea gliadinei cu glutenina în structura glutenului

 ▪ Holoproteine fibrilare (scleroproteine)

Proteinele fibrilare sau scleroproteinele au molecule lungi, asemănătoare filamentului.

Proteinele fibrilare se găsesc în toate ființele vii și sunt practic insolubile în apă, soluții saline,
acizi slabi și baze slabe și sunt rezistente la acțiunea enzimelor proteolitice. Cele mai importante
tipuri de proteine fibrilare sunt: keratinele, fibroina, colagenul și elastina.

KERATINE
Keratinele sunt scleroproteine prezente pe scară largă în regnul animal, în special la
vertebrate, remarcate pentru insolubilitatea ridicată, rezistența la acțiunea enzimelor proteolitice
și conținutul ridicat în cistină. Structurile organice formate din keratină sunt, în general, țesuturi
moarte care păstrează puține urme ale originii lor celulare. Keratinele îndeplinesc funcții
constructive și de protecție. Predomină în unghii, gheare, coarne, strat cornos al epidermei,
ciocuri, pene, fire de păr, blana animalelor și lână. Compoziția în aminoacizi a keratinelor
variază în funcție de specie și de organe. S-a demonstrat că există macromolecule cu o greutate
moleculară mai mare de 50.000 Da, sărace în aminoacizi care conțin sulf, dar și micromolecule,
mult mai bogate în aminoacizi care conțin sulf (cistină).
Keratinele diferă între ele prin caracteristicile lor fizice. Există două tipuri de keratine:
- moi – au tendința să se descuameze în solzi, sunt plastice, translucide, adesea destul
de netede și se hidratează destul de ușor;
- dure – sunt compacte, puternice, de culoare galbenă și nu tind să se desprindă.

FIBROINE
Fibroinele sunt proteine insolubile în apă și solvenți organici, biosintetizate de păianjeni,
larvele Bombyx mori și alte genuri de fluturi precum Antheraea și Cricula și multe alte insecte.
Aceste proteine conțin în general următorii aminoacizi: alanină, glicină și serină. Fibroinele
reprezintă 2/3 din greutatea unui fir de mătase brută.

COLAGENE
Acestea sunt proteinele insolubile ale matricei extracelulare și ale țesutului conjunctiv.
Colagenele pot avea proprietăți diferite, în funcție de modul de asamblare în elementele
constitutive:
- în oase, moleculele de colagen tind să se asocieze cu cristalele de fosfat de calciu și
să formeze structuri foarte dure;
- în tendoane, se organizează pentru a forma fibre flexibile, dar cu rezistență mare la
tracțiune;
- în piele și peretele vaselor de sânge, ele se organizează pentru a forma rețele
încrucișate și relaxate, care vor permite o anumită elasticitate;
- în corneea ochilor, colagenul este organizat într-o rețea cristalină perfect
transparentă.
Colagenele sunt insolubile în apă și soluții saline, dar la fierbere în prezența apei
colagenele sunt transformate în gelatină. Gelatina poate fi utilizată ca: agent de gelifiere,
stabilizator, emulgator, agent de îngroșare, agent de spumare, liant apos, glazură, lipici.
Colagenele sunt rezistente la acțiunea enzimelor proteolitice. Singura enzimă care
hidrolizează colagenele este colagenaza. În boala parodontală, colagenaza, produsă de bacterii,
ajută la descompunerea ligamentului parodontal.
 Conversia colagenului în gelatină și peptide

▪ Holoproteine mixte

MIOZINA
Miozina este o super familie de proteine, dependente de ATP, implicată în contracția
musculară. Aceasta se compune din șase lanțuri polipeptidice: două lanțuri grele și două perechi
de lanțuri ușoare.
Lanțurile grele, constituite din aproximativ 2.000 de aminoacizi/lanț, formează o
structură asimetrică:
- capetele C-terminale α elicoidale sunt înfășurate pentru a forma coada miozinei (500
kDa) care conferă acesteia forma unei tije rigide de aproximativ 180 nm;
- capetele N-terminale sunt înfășurate în două structuri globulare, de aproximativ 850
de aminoacizi, care formează capul miozinei și reprezintă domeniile motorii ale
acesteia.
Fiecare lanț greu este asociat cu două lanțuri ușoare, așa cum se arată în structura de mai
jos.

Reprezentarea schematică a structurii miozinei

ACTINA
Actina este o proteină citoplasmatică existentă în două forme: G-actină, globulară și
monomerică, și F-actină, filamentoasă și polimerică, care rezultă din polimerizarea G-actinei.
La nivel celular, aceste două forme sunt în echilibru dinamic. Filamentele de actină fac parte
din citoschelet și au un diametru de 5 - 7 nm.

Conversia G-actinei în F-actină

În contracția musculară, în prezența Ca2+, miozina se combină cu actina la capul

acesteia, la nivelul lanțurilor ușoare, pentru a forma complexul actină-miozină (actomiozina).
Contracția fibrelor musculare rezultă din alunecarea miofilamentelor de actină peste
miofilamentele de miozină. Energia este asigurată de hidroliza ATP sub acțiunea enzimatică a
miozinei.

Reprezentarea schematică a structurii complexului actomiozina

 A. Heteroproteine (proteine conjugate)

Heteroproteinele sunt proteine formate dintr-o componentă proteică, numită

apoproteină (formată din aminoacizi) și o componentă neproteică, numită grupare prostetică
sau cofactor. Gruparea prostetică este puternic legată de apoproteină, adesea prin legături
covalente și joacă un rol important în funcția proteinei. Heteroproteinele sunt clasificate în
funcție de natura chimică a grupării lor prostetice în: metaloproteine, fosfoproteine,
glicoproteine, lipoproteine, cromoproteine și nucleoproteine.

METALOPROTEINE
Metaloproteină este un termen generic pentru o proteină la care cofactorul este
reprezentat de ioni metalici. Metalele prezente în metaloproteine sunt cationi derivați din
elementele fier, cupru, mangan, zinc, care au mai multe stări de oxidare. Ionii metalici din
metaloproteine formează structuri de tip chelat stabile. Ionii metalici sunt coordinați cu atomi
de oxigen, azot sau sulf care aparțin aminoacizilor proteinei sau cu molecule de apă. Ciclul
imidazol al histidinei, grupul tiol al cisteinei și grupările carboxilat ale acidului aspartic și ale
acidului glutamic sunt principalele elemente implicate în chelarea speciilor ionice metalice. De
exemplu, în structura carboxipeptidazei A, zincul formează o structură de tip chelat cu două
reziduuri de histidină, cu un reziduu al acidului glutamic și cu o moleculă de apă.

Reprezentarea schematică a chelatării ionului Zn2+ în

carboxipeptidaza A

O mare parte din toate proteinele se încadrează în categoria metaloproteinelor. De

exemplu, cel puțin 1.000 de proteine umane conțin domenii de legare a zincului, deși pot exista
până la 3.000 de metaloproteine cu zinc.
Exemple de metaloproteine: hemoglobina, mioglobina, citocromii, feritina, ceruloplasmina,
anhidraza carbonică, superoxid dismutaza, carboxipeptidazele.

FOSFOPROTEINE
Fosfoproteinele sunt proteine conjugate a căror grupare prostetică este un radical
provenit de la acidul ortofosforic. Aceste proteine rezultă prin esterificarea post-translațională
a grupărilor OH din serină, treonină și tirozină, cu acid fosforic. Cu ionii Ca2+, Na+ sau K+,
grupările prostetice formează săruri.
Exemple de fosfoproteine: cazeinele (proteine din lapte), fosfo-vitina (gălbenuș de ou),
vitelina (gălbenuș de ou). Acestea sunt proteine complete din punct de vedere nutrițional,
deoarece conțin toți aminoacizii esențiali.
 Reprezentarea schematică a unei fosfoproteine
GLICOPROTEINE
Glicoproteinele sunt proteine conjugate care conțin lanțuri de oligoglucide atașate
covalent la catenele laterale ale aminoacizilor. Componenta glucidică este atașată de proteină
prin modificare cotranslațională sau post-translațională, printr-o reacție de glicozilare (glicare).
În funcție de aminoacidul care participă la reacția de glicozilare, asparagină (NH2), triptofan
(C2), serină sau treonină (OH), glicozilarea (glicarea) unei proteine poate fi de trei tipuri: N-
glicozilare, C-glicozilare și O-glicozilare. Ozele/derivații ozelor găsite/găsiți în oligozaharidele
atașate la apoproteine sunt: β-D-glucoza, β-D-galactoza, β-D-manoza, N-acetilglucozamina, N-
acetilgalactozamina și acidul N-acetilneuraminic (acidul sialic).
Glicoproteinele îndeplinesc în organism numeroase funcții:
- sunt implicate în interacțiunea celulă-celulă și celulă-moleculă;
- protejează proteinele împotriva proteazelor;
- sunt molecule imunologice;
- sunt implicate în coagularea sângelui;
- numeroși hormoni sunt glicoproteine.
Exemple de glicoproteine: anticorpii, fibrinogenul, antigenele de grup sanguin,
hormonul de stimulare a tiroidei.

IMUNOGLOBULINE (ANTICORPI)
Imunoglobulinele (Ig) sunt glicoproteine globulare cu funcție de anticorp. Sunt produse
de plasmocite ca răspuns la un imunogen și funcționează ca anticorpi, care se dezvoltă din
limfocite derivate din măduva osoasă. Anticorpii se leagă de antigeni și declanșează sau
provoacă un răspuns imun. Imunoglobulinele sunt prezente în organism sub formă solubilă, în
plasmă și în multe secreții, precum și legate de membrană, ca parte a receptorului pentru antigen
de pe suprafața celulelor B (BCR). Imunoglobulinele aparțin fracției γ a proteinelor serice.
Structura de bază a imunoglobulinei G, propusă de Porter-Edelman (1958) presupune
existența a:
▪ 4 lanțuri polipeptidice:
- două lanțuri ușoare identice (L pentru light, de 25.000 Da fiecare),
- două lanțuri grele identice (H pentru heavy, de 50.000 Da fiecare),
▪ 1 până la 7 lanțuri oligoglucidice.
 Reprezentarea schematică a structurii unei imunoglobuline G

FIBRINOGENUL
Fibrionogenul este principala proteină de coagulare din sângele vertebratelor. Este un
hexamer care conține două serii de trei lanțuri diferite (un aranjament α2β2γ2) legate între ele
prin legături disulfurice.

Reprezentarea schematică a structurii fibrinogenului

În prezența trombinei, fibrinogenul solubil eliberează peptidele N-terminale pentru a

forma fibrina insolubilă. Fibrina polimerizează într-un aranjament semi-eșalonat formând
cheagul:
 Conversia fibrinogenului în cheag
Într-un cheag, fibrina formează o plasă care captează celulele sanguine.

LIPOPROTEINE
Lipoproteinele sunt complexe de dimensiuni mari formate din proteine și lipide
(fosfolipide, trigliceride, colesterol liber și esterificat, vitamine liposolubile), solubile în apă,
care transportă lipidele în tot corpul. Lipoproteinele au o structură globulară care asigură un
volum maxim într-o suprafață minimă. Aceste complexe mari au o structură în două straturi
compusă din:
▪ înveliș hidrofil – constând dintr-un monostrat de fosfolipide care conține colesterol
liber și una sau mai multe molecule de proteine numite apoproteine sau
apolipoproteine;
▪ miez hidrofob – alcătuit din lipide nepolare: trigliceride, esteri ai colesterolului și
cantități mici de alte substanțe hidrofobe, cum ar fi vitaminele liposolubile.
Aranjamentul spațial al diferitelor componente ale lipoproteinelor este determinat de
polaritatea lor: cu cât o moleculă este mai polară, cu atât va fi localizată mai la periferia
lipoproteinelor, adică în contact cu apa. Pe de altă parte, moleculele hidrofobe se găsesc în
centrul complexului molecular.
 Reprezentarea schematică a structurii unei lipoproteine

Apoproteinele au un rol structural important. Acestea sunt localizate pe suprafața

lipoproteinelor datorită aminoacizilor lor hidrofili care sunt orientați spre exterior. Partea
hidrofobă a acestor proteine este orientată spre interior. Apoproteinele au și un rol funcțional:
unele joacă rolul de ligand, altele de activatori sau inhibitori enzimatici.
Lipoproteinele plasmatice sunt de diferite tipuri, diferențiate prin densitățile, diametrele
și masele lor moleculare:
- chilomicroni;
- lipoproteine de densitate foarte joasă (VLDL);
- lipoproteine de densitate intermediară (IDL);
- lipoproteine de densitate joasă (LDL);
- lipoproteine de densitate înaltă (HDL).

Tabelul următor prezintă principalele caracteristici ale lipoproteinelor.

Caracteristicile generale ale lipoproteinelor

Lipoproteine Apoproteina Densitate Dimensiune Proteine Lipide Lipide

majoritară (g/ml) (nm) (%) (%) majoritare
Chilomicroni ApoB84 < 0,93 75 - 1200 0,5 - 2,0 98 - 99,5 Trigliceride
VLDL ApoB100 0,93 - 1,006 30 - 80 7,7 90,1 Trigliceride
IDL ApoB100 1,006 - 1,019 25 - 35 19,0 81,0 Trigliceride
LDL ApoB100 1,019 - 1,063 18 - 25 22,3 78,3 Colesterol
HDL ApoA-1 1,063 - 1,210 5 - 12 51,9 48,6 Colesterol
Fosfolipide

Lipoproteinele sunt, de asemenea, clasificate după mobilitatea lor electroforetică în:

- alfa-1-lipoproteine → lipoproteine plasmatice a căror mobilitate electroforetică la
pH 8,6 corespunde cu cea a α1-globulinelor;
- alfa-2-lipoproteine (pre-β lipoproteine) → lipoproteine plasmatice a căror
mobilitate electroforetică la pH 8,6 corespunde cu cea a α2-globulinelor;
 - beta-lipoproteine → lipoproteine plasmatice a căror mobilitate electroforetică la pH
8,6 corespunde cu cea a β2-globulinelor;
- pre-beta-lipoproteine → lipoproteine plasmatice caracterizate prin mobilitatea lor
electroforetică intermediară între cea a lipoproteinelor α și β.
Deplasarea lipoproteinelor în câmp electric se bazează pe natura apoproteinei. Αlfa
lipoproteinele au un conținut ridicat de proteine, în timp ce chilomicronii au cel mai mic
conținut în proteine. Lipoproteinele grele (HDL, densitate mare) sunt lipoproteine α, VLDL
sunt lipoproteine pre-β, LDL sunt lipoproteine β, iar IDL sunt lipoproteine pre-beta.

Comportarea electroforetică a lipoproteinelor plasmatice

CROMOPROTEINE
Cromoproteinele sunt heteroproteine cărora gruparea prostetică (pigment) le conferă o
anumită culoare.
După natura grupării prostetice se distig:
- cromoproteine porfirice, precum hemoproteinele,
- cromoproteine neporfirice, precum carotenoproteinele și flavoproteinele.
Cromoproteine porfirinice
Acestea sunt proteine conjugate a căror grupare prostetică este inelul porfiric (porfina),
un macro heterociclu format din patru cicluri pirol unite la nivelul atomilor de carbon alfa prin
intermediu a patru punți metin.

Structura inelului porfirinic

 Protoporfirina IX derivă din porfină prin prezența a:
- 4 grupări metil (CH3), în pozițiile 1, 3, 5 și 8;
- 2 grupări vinil (CH = CH2), în pozițiile 2 și 4;
- 2 grupări carboxietil (de la acid propionic, CH2 – CH2 – COOH), în pozițiile 6 și 7.

Reprezentarea structurii protoporfirinei IX

Protoporfirina IX se găsește în natură în substanțe complexe în care cei doi atomi interni
de hidrogen sunt înlocuiți cu un cation metalic divalent. Când este complexată de un cation fier
(II) (feros, Fe2+), compusul se numește hem.
 Reprezentarea structurii hemului

Hemul este gruparea prostetică a unor proteine importante. Metaloproteinele care conțin
hem ca grupare prostetică sunt cunoscute sub numele de hemoproteine (proteine heminice).
Cele mai importante proteine cu hem sunt hemoglobina, mioglobina și citocromul c.
Protoporfirina IX poate forma complexe și cu alți ioni metalici, cum ar fi zincul.
  HEMOGLOBINA
Hemoglobina (Hb) este o hemoproteină distribuită în celulele roșii din sânge care
permite transportul oxigenului la țesuturi. De asemenea, aceasta contribuie, într-o măsură mai
mică, la îndepărtarea ionilor H+ și a CO2.

Structura hemoglobinei
Hemoglobina are o structură cuaternară. Este un heterotetramer format din:
▪ 4 lanțuri polipeptidice (globinele), identice două câte două
o 2 lanțuri α (α-globine), fiecare conținând141 resturi de aminoacizi
o 2 lanțuri β (β-globine), fiecare conținând 146 resturi de aminoacizi
▪ 4 hemuri.

Reprezentarea schematică a structurii cuaternare a hemoglobinei

Fiecare lanț polipeptidic este format din segmente α-elicoidale, în proporție de 80%.
Cele patru lanțuri sunt menținute împreună prin interacțiuni non-covalente (legături de hidrogen
și interacțiuni ionice între COO‾ și NH3+). Structura primară a lanțurilor polipeptidice este
diferită de la o specie la alta. Fiecare lanț polipeptidic are un hem situat într-un buzunar
hidrofob, fiecare hem este legat de o globină prin două resturi provenite de la aminoacidul
histidina.
În hem, Fe2+ formează o structură de tip chelat cu protoporfirina IX și globina:
- 2 legături covalente coordinative cu azotul ciclurilor A și C,
- 2 legături covalente cu azotul ciclurilor B și D,
- 2 legături covalente coordinative cu două resturi de histidină (F8 et E7) ale lanțului
polipeptidic (globina), perpendiculare pe nucleul porfirinic.
 Reprezentarea schematică a structuii chelatului format de Fe2+ cu
protoporfirina IX și globina

Funcțiile hemoglobinei
a) Transportul oxigenului în sânge (transportă O2 de la pulmon la țesuturi)
O2 se leagă reversibil la Fe2 + din hemoglobină (deoxi-Hb), fără oxidarea acestuia la Fe3 +, printr-
o legătură covalent coordinativă. În reacția Hb cu oxigenul, O2 înlocuiește molecula de apă din
structura chelatului realizat de Fe2+ cu protoporfirina IX și globina. Complexul roșu aprins
format se numește oxihemoglobină (HbO2 sau oxi-Hb):

Hb + O2 HbO2
 Reprezentarea schematică a structurii oxihemoglobinei (HbO2)

Curba de saturație a Hb cu O2 are un aspect sigmoidal (formă S). Această curbă indică
o afinitate redusă pentru oxigen la presiuni parțiale scăzute ale oxigenului și o afinitate mare
pentru oxigen la presiuni parțiale ridicate ale oxigenului, ceea ce înseamnă că există un efect de
cooperare între globine, care acompaniază legarea oxigenului la hemoglobină.

Curba de saturație în oxigen a hemoglobinei

Legarea O2 la Hb determină modificări conformaționale convertind afinitatea scăzută pentru
oxigen (starea T – sau tensionată) în afinitatea mare pentru oxigen (starea R – sau relaxată).
Prin urmare, Hb este o proteină allosterică (legarea unui ligand de un situs al unui protomer
afectează proprietățile de legare ale altui protomer din aceeași moleculă de Hb).

Legarea secvențială a oxigenului la hemoglobină

b) Transportul CO2 de la țesuturi la pulmon

CO2 (deșeu metabolic) formează carbamați cu grupările alfa-NH2 ale extremităților N-
terminale (resturi de Val) ale globinelor. Produsul de reacție se numește
carbaminohemoglobina:

Legarea și eliberarea O2 se datorează presiunii ridicate a O2 în pulmoni și presiunii ridicate a

CO2 în capilarele tisulare. În schimb, legarea și eliberarea CO2 se datorează presiunii ridicate a
CO2 în capilarele tisulare și presiunii ridicate a O2 în pulmoni.
 Formarea / descompunerea HbO2 și HbCOO‾ în pulmoni și țesuturi, în funcție de
presiunile parțiale ale O2 și CO2
Efectul Bohr
Efectul Bohr este un fenomen fiziologic care demonstrează că afinitatea hemoglobinei
pentru oxigen variază invers proporțional cu aciditatea, cât și cu concentrația dioxidului de
carbon. În termeni matematici, acest fenomen reprezintă deplasarea curbei de saturație a Hb în
O2 în funcție de pH-ul celular.
În țesuturi, metabolismul conduce la producerea de căldură, eliberarea de CO2 și
formarea ionilor H+ (pH-ul scade) care favorizează eliberarea oxigenului de către
oxihemoglobină. În consecință, O2 devine disponibil pentru celule:

CO2 + H2O HCO3‫ ־‬+ H+

HbO2 Hb + O2

Creșterea concentrației ionilor H+ (scăderea pH-ului) deplasează curba de saturație a Hb

în O2 spre dreapta, în timp ce scăderea concentrației ionilor H+ (creșterea pH-ului) deplasează
curba de saturație spre stânga. Astfel, la pH 7,4 presiunea parțială a oxigenului pentru care
saturația hemoglobinei în oxigen este de 50% (P50) este de 26,6 mmHg, la pH 7,6 scade (20
mmHg), iar la pH 7,2 crește (40 mmHg).
 Deplasarea curbei de saturație a hemoglobinei în oxigen în funcție de pH

Deoarece dizolvarea în apă a CO2 conduce la creșterea concentrației ionilor H+

(acidificare), creșterea nivelului CO2 în sânge determină acidificarea acestuia (scăderea pH-
ului). În consecință, acest proces determină scăderea afinității hemoglobinei pentru oxigen și
favorizează eliberarea oxigenului la țesuturi. Cu alte cuvinte, cu cât concentrația CO2 în țesuturi
este mai mare, cu atât oxigenul rămâne mai puțin atașat la hemoglobină și este eliberat mai
ușor. În schimb, atunci când nivelul de CO2 scade (în pulmon), crește afinitatea hemoglobinei
pentru oxigen, pe măsură ce pH-ul crește.

Hemoglobine minore
Toate hemoglobinele umane sunt alcătuite din patru lanțuri polipeptidice identice două
câte două. În embrion, hemoglobina embrionară (HbE) este formată din asocierea de două ori
a două lanțuri polipeptidice: Gower 1 (ζ2ε2), Portland (ζ2γ2) sau Gower 2 (α2ε2). În timpul
vieții fetale, se sintetizează hemoglobina fetală (HbF) care este formată din două lanțuri α
asociate cu două lanțuri γ (α2γ2). După naștere, celulele roșii din sânge conțin hemoglobină
adultă HbA1 (α2β2), care este majoritară, hemoglobină adultă minoră HbA2 (α2δ2) și
hemoglobină fetală HbF (α2γ2).
 Reprezentarea schematică a tipurilor de hemoglobine umane

Formulele moleculare ale hemoglobinelor umane și procentul lor din hemoglobina totală sunt
prezentate în tabelul următor.

Formulele moleculare ale hemoglobinelor umane și procentul lor din Hb totală

Tipul Abreviere Formula % %

Adult Nou-născut
Hemoglobina adultă HbA1 α2β2 97 – 98 % 15 – 30
Hemoglobina fetală HbF α2γ2 < 1% 70 – 85
Hemoglobina adultă minoră HbA2 α2δ2 1,7 – 3 % Urme
Hemoglobina glicată HbA1c α2β2-glucoză 3–6% -

Hemoglobina glicată sau glicozilată (HbA1c) corespunde tuturor moleculelor de hemoglobină

modificate prin legarea non-enzimatică a ozelor, în principal a glucozei, la funcțiunile amină
ale globinei. Există o corelație între nivelurile medii ale glicemiei și valoarea HbA1c.
Hemoglobinopatii
Acestea sunt boli genetice cu anomalii ereditare la nivelul hemoglobinei. Hemoglobinopatiile
sunt împărțite în două grupuri:
- hemoglobinoze sau hemoglobine mutante → caracterizate prin anomalii structurale la
nivelul lanțurilor polipeptidice ale globinei, și
- talasemii → caracterizate printr-un deficit de unul sau mai multe lanțuri de hemoglobină.
Hemoglobinozele. Anomalia hemoglobulinică constă în apariția hemoglobinei patologice care
se distinge de hemoglobinele normale printr-o modificare structurală care afectează anumite
lanțuri polipeptidice ale hemoglobinei. Cele mai frecvente anomalii afectează lanțurile
polipeptidice β, mai rar lanțurile α, în mod excepțional lanțurile γ sau δ. Cea mai comună
modificare este înlocuirea unui aminoacid din lanțul polipeptidic cu un alt aminoacid.
▪ Înlocuirea acidului glutamic din poziția 6 a lanțului β al globinei cu valina caracterizează
hemoglobina anormală a anemiei falciformă, numită hemoglobină S (HbS). Această
mutație genetică promovează, în anumite condiții, apariția eritrocitelor rigide de formă
alungită, denumite seceră sau frunză de acant, capabile să inducă anemie hemolitică
cronică.

Efectul înlocuirii Glu în poziția 6 a β-globinei cu Val asupra globulelor roșii în

anemia hemolitică

▪ Înlocuirea acidului glutamic cu lizina în poziția 6 a lanțului β al globinei caracterizează

hemoglobina anormală HbC. Această formă mutantă de hemoglobină reduce
plasticitatea eritrocitelor și produce anemie ușoară. Celulele roșii din sânge prezintă un
centru mai întunecat asemănător țintei, de unde și numele lor de celule țintă,
microsferocite și cristale de hemoglobină C.

Efectul înlocuirii Glu în poziția 6 a β-globinei cu Lys asupra celulelor roșii din sânge

Talasemiile. Sindroamele talasemice sunt afecțiuni genetice care determină o reducere a

sintezei lanțurilor de globină, fie α (α-talasemiile), fie β (β-talasemiile). Pentru a compensa
sinteza insuficientă, apare un mecanism compensator care se caracterizează printr-o sinteză
crescută a celorlalte tipuri de lanțuri polipeptidice. Dezechilibrul sintetic dintre lanțurile α și β
determină precipitarea lanțurilor nepereche, eritropoieză ineficientă și anemie.
 α-Talasemia se caracterizează printr-un deficit parțial sau total de sinteză a unui lanț α.
α-Talasemia afectează, prin urmare, sinteza celor 3 tipuri de hemoglobină: HbA1, HbA2
și HbF, întrucât toate conțin lanțul α. Când perturbarea afectează lanțurile α,
mecanismul compensator poate apărea numai prin apariția tetramerilor cu un singur tip
 de lanț, hemoglobina H cu structura β4, și hemoglobina Bart cu structură γ4. Acestea
sunt hemoglobine care nu există la subiecții normali, deoarece sunt imediat letale.
Anomalia cantitativă în sinteza lanțurilor polipeptidice duce la o alterare a celulelor roșii
din sânge prin precipitarea tetramerilor instabili β4 și γ4.

Reprezentarea schematică a hemoglobinelor cu un singur tip de lanț polipeptidic

 β-Talasemia se caracterizează printr-un deficit parțial sau total în sinteza lanțurilor β.

Când scăderea sintezei afectează lanțurile β, mecanismul compensator se bazează pe
producția crescută a lanțurilor γ și δ, ceea ce crește proporția de HbF și HbA2. Anomalia
cantitativă în sinteza lanțurilor polipeptidice β duce la o alterare a celulelor roșii din
sânge prin precipitarea intraglobulară a lanțurilor α libere.

Efectul absenței lanțurilor beta din Hb asupra globulelor roșii

β-Talasemia este frecventă în zonele endemice pentru malarie, deoarece ajută la

protejarea purtătorilor împotriva acestei boli.

Derivați ai hemoglobinei
Carboxihemoglobina (HbCO) este rezultatul combinării hemoglobinei cu monoxidul de carbon
(CO), un gaz foarte toxic. CO se leagă de Fe2+ în caz de intoxicație cu CO sau tabagism.

Hb + CO HbCO
 Această legare stabilă, dar reversibilă, împiedică transportul O2 de către hemoglobină,
ceea ce are ca rezultat o scădere a nivelului sanguin al oxihemoglobinei și, în consecință, o
scădere a oxigenării țesuturilor (hipoxie tisulară). Hemoglobina are o afinitate de 210 ori mai
mare pentru CO decât pentru O2. Cu alte cuvinte, 1 volum de CO și 210 volume de O2 în
prezența hemoglobinei va genera la echilibru la fel de multă oxihemoglobină (50%) ca și
carboxihemoglobină (50%).
Methemoglobina (MHb). Este un derivat toxic al hemoglobinei în care fierul aflat în stare
feroasă (Fe2+) este oxidat la starea ferică (Fe3+), făcându-l inadecvat pentru transportul
oxigenului. Hemoglobina este transformată în methemoglobină de diverși agenți precum
nitriții, nitrații, compușii farmaceutici, peroxidul de hidrogen etc.

În timpul metabolismului normal, există o cantitate mică de methemoglobină în sânge, 0,5 -

1,0%.
Methemoglobina poate fi redusă de către sistemele enzimatice eritrocitare și, de asemenea, de
către acidul ascorbic și glutationul redus.
Hemina (HbCl). Hemina este o moleculă de protoporfirină IX care conține un ion feric (Fe3+)
atașat de un ligand clorură, clorură ferică de hem cristalină (C34H32N4O4FeCl). Hemina nu are
globină și se obține prin încălzirea unei soluții de hemoglobină cu acid acetic și clorură de sodiu.
Se prezintă sub formă de microcristale, cristale Teichmann, care pot fi utilizate pentru a
determina dacă fluidele sau petele supuse analizei medico-legale conțin sau nu sânge.
 Reacția de formare a cristalelor de hemină

 MIOGLOBINA
Mioglobina (Mb) este o cromoproteină monomerică transportoare de oxigen, găsită în
țesutul muscular al vertebratelor, funcțional identică cu hemoglobina, dar formată dintr-o
singură subunitate. Această subunitate conține un hem și o globină, formată din 153 resturi de
aminoacizi. Nucleul hemului este situat într-o crevasă hidrofobă a globinei. Legături hidrofobe
și unele legături electrostatice leagă porfirina de globină. Ca și în hemoglobină, Fe2+ din hem
formează o structură de tip chelat cu protoporfirina IX și globina:
- 2 legături covalente coordinative cu azotul ciclurilor A și C,
- 2 legături covalente cu azotul ciclurilor B și D,
- 2 legături covalente coordinative cu histidina lanțului polipeptidic (globină),
perpendiculare pe nucleul porfirinei. Una dintre aceste legături este locul de legare
al moleculei de oxigen.
Mioglobina reacționează cu oxigenul pentru a forma oximioglobina (MbO2):

Mb + O2 MbO2

Mioglobina leagă O2, care a fost eliberat la nivelul țesuturilor de HbO2, apoi stochează
și transportă oxigenul în citoplasma celulelor. În citoplasmă, MbO2 eliberează oxigenul necesar
reacțiilor celulare. Transferul oxigenului de la hemoglobină la mioglobină este posibil deoarece
mioglobina are o afinitate mai mare pentru oxigen decât hemoglobina, reacționează cu oxigenul
la valori ale presiunii parțiale ale oxigenului la care oxihemoglobina se descompune. Din
reacțiile celulare rezultă CO2 care se leagă de Hb formând carbaminohemoglobina, care la
rândul său, la nivelul pulmonului eliberează CO2.
Figura următoare redă schimbul de gaze care are loc la nivelul celulei musculare şi pulmonului.
 Reprezentarea schematică a transportului O2 de la plămân la celulă și a CO2 de la celulă la
plămân

Dacă presiunea parțială a oxigenului pentru care saturația hemoglobinei cu oxigen este de 50%
(P50) este de 26,6 mmHg, presiunea parțială a oxigenului pentru care saturația mioglobinei cu
oxigen este de 50% este de 2,7 mmHg. Prin urmare, mioglobina este capabilă să transporte
oxigen la presiuni parțiale mult mai mici decât hemoglobina. În cazul în care hemoglobina
eliberează oxigen, acesta se combină cu mioglobina, care îl va elibera doar la niveluri de
presiune parțiale mult mai mici: în interiorul mitocondriilor.

Curbele de saturație în oxigen ale hemoglobinei și mioglobinei

Derivați ai mioglobinei
Metmioglobina (MMb). Metmioglobina este forma oxidată a mioglobinei. Ionul feros (Fe2+) al
mioglobinei este oxidat la starea ferică (Fe3+), iar culoarea devine maro. În mușchiul viu,
concentrația metmioglobinei este extrem de scăzută, datorită prezenței enzimei metmioglobin
reductaza care reduce Fe3+, în grupul prostetic hem al metmioglobinei, la Fe2+. În carne, care
este un mușchi mort, procesele normale de eliminare a metmioglobinei fie sunt împiedicate să
efectueze această reducere fie rata de formare a metmioglobinei depășește capacitatea lor, astfel
încât există o acumulare netă de metmioglobină pe măsură ce carnea se învechește.
Pentru a preveni apariția culorii maronii, în industria alimentară carnea este tratată cu nitriți sau
nitrați. Oxidul de azot (NO), produs prin descompunerea nitraților și nitriților, se leagă de Fe2+
și formează nitrozomioglobina colorată în roșu închis (NO-Mb). Când carnea nitrată este
supusă căldurii, nitrozomioglobina se transformă și dă naștere unui nou pigment, numit
nitrozilhemocrom, de culoare roz.

Reacțiile suferite de mioglobină în prezența oxigenului și în prezența nitriților

Carboximioglobina (MbCO). În carnea afumată, fierul se leagă de molecula de CO și formează

carboximioglobina (MbCO), de culoare roșu cireașă.

Mb + CO MbCO

Această proprietate poate fi valorificată de distribuitorii de produse alimentare pentru a

îmbunătăți aspectul cărnii roșii și a o face mai atractivă pentru potențialul cumpărător, astfel
încât consumatorul să identifice această carne ca fiind proaspătă.
NUCLEOPROTEINE
Nucleoproteinele sunt proteine conjugate alcătuite din:
- o componentă prostetică → acid nucleic (ADN sau ARN) și
- proteine → protamine sau histone (proteine bazice).
După natura grupării prostetice, se disting:
- dezoxiribonucleoproteine și
- ribonucleoproteine.

▪ Acizi nucleici
Există două categorii de acizi nucleici:
- acizi dezoxiribonucleici (ADN) și
- acizi ribonucleici (ARN).
Acizii nucleici sunt polinucleotide. Unitățile lor structurale sunt numite nucleotide.
Nucleotide
Constituenții unui nucleotid sunt:
- o grupare fosfat,
- o oză cu cinci atomi de carbon (o pentoză) și
- o bază azotată (nucleobază).
 De asemenea, pot fi găsite și alte baze azotate, cum ar fi dihidrouridina (DHU), inozina
sau chiar xantina sau pseudo-uracilul care rezultă din modificările efectuate pe bazele
prezentate mai sus.
Clasificarea nucleotidelor
În funcție de natura pentozei, nucleotidele sunt clasificate astfel:
 ribonucleotide și
 dezoxiribonucleotide.
Caracteristicile structurale ale nucleotidelor
În nucleotide, subunităţile structurale provenite de la acid fosforic, baze azotate și
pentoze sunt conectate prin următoarele tipuri de legături:
▪ legătură covalentă între pentoză și baza azotată:
- C1` - N3 (bază pirimidinică)
- C1` - N9 (bază purinică)
▪ legătură ester între un radical fosfat și C5` al pentozei.
Structura și nomenclatura principalelor nucleotide sunt prezentate în tabelul următor.

Principalele ribonucleotide și dezoxiribonucleotide

Nucleotide
Ribonucleotide Dezoxiribonucleotide

Uridin - 5`- monofosfat (UMP) Dezoxitimidin - 5`- monofosfat (dTMP)

Citidin - 5`- monofosfat (CMP) Dezoxicitidin - 5`- monofosfat (dCMP)
Adenozin - 5`- monofosfat (AMP) Dezoxiadenozin - 5`- monofosfat (dAMP)
Guanozin - 5`- monofosfat (GMP) Dezoxiguanozin - 5`- monofosfat (dGMP)

Exemple,
 UMP dGMP

Uridin - 5`- monofosfat Dezoxiguanozin - 5`- monofosfat

ADN. Distribuție, funcții și structură
Acidul dezoxiribonucleic sau ADN este o macromoleculă biologică care se găsește în
toate celulele, dar și în multe virusuri.
Distribuție
▪ În eucariote (animale, plante, ciuperci și protozoare), ADN-ul este conținut în
principal în:
o nucleul celulelor,
o mitocondrii,
o cloroplastele plantelor.
▪ La procariote (bacterii și arhee), este conținut în citoplasmă.
▪ În virusurile care conțin ADN, acesta este stocat în capsidă.
Funcțiile ADN
ADN-ul conține toate informațiile genetice care permit ființelor vii să se dezvolte, să
funcționeze și să se reproducă.

Structura ADN
A. Structura primară a ADN
▪ Constă dintr-o secvență liniară de dezoxiribonucleotide legate între ele prin legături
fosfodiester 5` → 3`.
▪ Secvența nucleotidelor este citită plecând de la atomul de carbon 5` către atomul de
carbon 3` (5`→3`).
▪ Nucleotidul numărul "1" are gruparea OH legată de carbonul 5` al dezoxiribozei
esterificată cu acid fosforic și reprezintă extremitatea 5` fosfat.
▪ Nucleotidul numărul "n" are gruparea OH legată de carbonul 3` al dezoxiribozei
liber și reprezintă extremitatea 3` OH.
 Structura unui fragment din macromolecula de ADN
Convenții de scriere:
▪ secvența unui acid nucleic este reprezentată într-un mod liniar;
▪ se citește de la stânga la dreapta, de la 5`fosfat la 3`OH;
▪ fiecare nucleotid este desemnat prin abrevierea bazei azotate.

Exemplu:
ADN: 5` (P) A-G-G-T-C-G-C-G-T-(OH) 3`

B. Structura secundară a ADN

ADN-ul a fost izolat în 1868. Cercetările ulterioare asupra structurii sale nu au avut loc
decât în anii 1950, când au fost făcute următoarele observații:
- în structura ADN, între numărul nucleobazelor există următoarele relații: C = G, T
= A => Σbazelor pirimidinice = Σbazelor purinice;
- raportul Σbazelor pirimidinice / Σbazelor purinice este caracteristic pentru fiecare
specie;
- Σbazelor pirimidinice / Σbazelor purinice >1 la animale și plante;
- în forma sa nativă, ADN-ul prezintă vâscozitate și densitate mai mare decât ar sugera
o singură fibră;
- la pH fiziologic, funcțiile amină primară (NH2) și grupările C=O și NH sunt mascate și
reacționează doar pentru 5 < pH < 11, ceea ce sugerează prezența unor legături slabe;
- ADN-ul nativ prezintă absorbție în UV mai mică decât absorbția teoretică calculată
din absorbția nucleotidelor din care este compus;
- studiile de difracție cu raze X sugerează o structură elicoidală.
Modelul dublului helix (Watson et Crick, 1953)
 Într-un articol de o pagină, publicat în revista Nature pe 25 aprilie 1953, James Watson
și Francis Crick au stabilit structura dublei spirale a ADN-ului. Acest model se bazează pe
următoarele aspecte:
▪ molecula de ADN este formată din 2 lanțuri de polidezoxiribonucleotide înfășurate
pentru a forma un dublu helix (elice dublă);
▪ elicea este orientată spre dreapta;
▪ fosfatul și pentoza sunt direcționate în afara elicei;
▪ bazele azotate sunt direcționate în centrul helixului, iar planurile formate de ciclurile
bazelor sunt paralele între ele și perpendiculare pe axa elicei;
▪ cele 2 lanțuri sunt complementare: bazele A și T, precum și C și G se spune că sunt
complementare și sunt legate între ele prin legături de hidrogen (2 între A și T, 3
între C și G);

▪ cunoașterea secvenței unui lanț permite stabilirea secvenței celuilalt lanț, care va fi
complementară;
▪ cele 2 lanțuri sunt antiparalele, pentru că sunt orientate în direcții opuse: orientarea
cap-coadă 5` → 3` pentru una și 3` ← 5` pentru cealaltă;
▪ pasul elicei este de 3,4 nm, cu 10 planuri pe pas;
▪ există 2 scobituri de dimensiuni inegale, scobitura mare și scobitura mică, care
permit accesul proteinelor și enzimelor la ADN (enzime de replicare și transcripție).
 Orientarea antiparalelă a celor două catene polinucleotidice în structura ADN
C. Structura terțiară a ADN. Plasmide
Structura terțiară a ADN reprezintă îndoirea sau răsucirea ADN-ului dublu catenar
pentru a forma un super helix ADN.
ADN-ul relaxat poate exista în două forme: liniar, așa cum se întâmplă în mod obișnuit
în eucariote sau circular, ca în procariote. ADN-ul circular se găsește în mitocondrii,
cloroplaste, bacterii, arhee, precum și în unele virusuri. ADN-ul circular este alcătuit din două
lanțuri ADN antiparalele care sunt legate covalent între ele. Stresurile introduse în ADN-ul
circular pot fi îndepărtate prin supraîncolăcirea ADN-ului. Cea mai simplă supraîncolăcire a
ADN-ului circular este sub forma unui 8. Cei doi lobi ai structurii 8 pot fi răsuciți în sensul
acelor de ceasornic sub efectul unei super întoarceri pozitive, sau în sens invers acelor de
ceasornic, sub efectul unei super întoarceri negative.

ADN circular cu structură terțiară

Plasmida este o moleculă mică, circulară, de ADN dublu catenar. Plasmidele există în
mod natural în bacterii.

Cromozomii eucariotelor
Lungimea totală a ADN-ului uman este de aproximativ 2 metri, iar acesta trebuie
compactat într-un nucleu cu diametrul de aproximativ 5 μm (compresie de peste 100.000 de
ori). În nucleu, ADN-ul este organizat într-o structură complexă și compactă formată din ADN
și histone, numită cromatină. Acest fenomen al compactării ADN-ului este esențial pentru a
permite existența tuturor informațiilor genetice într-un volum relativ mic. Împachetarea
ADN-ului are loc în mai mulți pași, descriși mai jos.
1. În nuclee, ADN-ul este asociat cu proteine bazice mici, în principal histone (H2A,
H2B, H3 și H4). Unitatea structurală de bază a cromatinei este nucleozomul, care
este alcătuit dintr-un ansamblu de 8 histone (2xH2A, 2xH2B, 2xH3 și 2xH4) în jurul
căruia este înfășurată o porțiune de 146 perechi de baze de ADN dublu catenar.

Histone Nucleozom
Succesiunea nucleozomilor formează nucleofilamentul cu aspect de „șir de perle”.
 Nucleofilament

2. Nucleofilamentul suferă un al doilea nivel de pliere datorită plasării unei a cincea

histone: H1. Aceasta se atașează la ADN-ul care conectează 2 nucleozomi și ajută
la înfășurarea în continuare a ADN-ului pentru a forma o fibră de cromatină cu
diametrul de 30 nm numită solenoid. Fiecare rotație înfășurată a fibrei are 6
nucleozomi.

3. Solenoidul formează bucle/rotații de lungime variabilă, prin intervenția proteinelor

non-histonice, pentru a atinge un nivel maxim de compactare și a forma cromozomul
metafazic.

Organizarea ADN-ului în cromozomi

 Cromozomii sunt compuși din două cromatide. Fiecare cromatidă conține o moleculă
de ADN. Cele două cromatide sunt asociate la nivelul centromerului, zona de spiralizare a ADN
care conține proteine specifice.

ARN. Distribuție, funcții și structură

Acidul ribonucleic (ARN) este un acid nucleic care se găsește în toate ființele vii,
precum și în unele virusuri.
Distribuție
▪ La eucariote ARN-ul este conținut în principal în:
- nucleu (micul ARN nuclear sau ARNsn),
- citoplasmă – liber sau asociat cu proteine (ribozomi),
- mitocondrii și cloroplaste.
▪ La bacterii ARN se află în citoplasmă.
▪ La virusuri ARN-ul se află compactat într-o cochilie proteică cu, eventual, o
anvelopă lipidică.
Funcțiile ARN
ARN permite exprimarea informațiilor genetice codate de ADN. La unele virusuri,
ARN-ul este purtătorul informațiilor genetice.
Structura ARN
Diferențele structurale dintre ADN și ARN. Comparativ cu ADN, ARN prezintă
următoarele caracteristici:
- riboză în loc de 2`- dezoxiriboză,
- uracil în loc de timină,
- un lanț unic de nucleotide care este mai scurt decât lanțul dublu al ADN-ului. Într-un
lanț de ARN pot fi găsite porțiuni dublu catenare, cu legături de hidrogen între
A-U, G-C și interacțiuni non-Watson-Crick G-U și A-A.
A. Structura primară a ARN
- Constă dintr-o secvență liniară de ribonucleotide legate între ele prin legături
fosfodiester 5` → 3`.
- Secvența nucleotidică este prezentată de la atomul de carbon 5` la atomul 3` (5` → 3`).
- Nucleotidul numărul „1” are gruparea OH de la carbonul 5` al ribozei esterificată
cu acid fosforic și reprezintă extremitatea 5` fosfat. Nucleotidul numărul "n" are
gruparea OH din poziția 3` a ribozei liberă și reprezintă extremitatea 3`OH.

Structura unui fragment din macromolecula de ARN

 B. Structura secundară a ARN
Structura secundară a ARN-ului constă în înlănțuirea unor regiuni împerecheate (dublu
catenare) și neîmperecheate (monocatenare). Perechile de baze G-C contribuie la stabilitatea
energetică mare a moleculei, urmată de A-U și în cele din urmă de G-U și A-A. Mai multe tipuri
de motive se găsesc în structura secundară. Unele dintre cele mai cunoscute motive sunt, fără
îndoială, motivul tijă și buclă și motivul ac de păr constând dintr-o regiune cu dublă elice
terminată cu câteva nucleotide neîmperecheate.

Motive structurale în structura secundară a ARN cu evidențierea legăturilor de hidrogen

C. Structura terțiară a ARN

Interacțiunile dintre buclele flexibile pot provoca plierea ulterioară pentru a forma
structuri terțiare, cum ar fi pseudo-nodul. Această structură terțiară arată ca un nod sub forma
cifrei 8, dar capetele libere nu trec prin bucle, deci nu se formează de fapt niciun nod.

Formarea unei structuri terțiare în ARN cu evidențierea legăturilor de hidrogen

Principalele tipuri de ARN

Clasificarea ARN-urilor este legată de funcțiile acestora. Fiecare tip de ARN are
propriile elemente structurale.
• ARN ribozomic sau ribozomal (ARNr) este principalul constituent al ribozomilor și
reprezintă 80 % din ARN celular. Ribozomii sunt compuși din particule care conțin
35 % proteine și 65 % ARN.
• ARN mesager (ARNm) (5 % din ARN). ARNm este monocatenar și are o durată de
viață foarte scurtă. ARN mesager conține o copie a uneia dintre cele două catene de
ADN, catena de codificare, nu catena complementară.
 • ARN de transfer (ARNt) (15% din ARN). Acești acizi nucleici prezintă multiple
particularități structurale legate de funcția lor:
- dimensiuni mici: de la 73 la 93 nucleotide;
- structură tipică de trifoi, cu multe regiuni în structură secundară (împerechere de
baze);
- existența unui anticodon: triplet de nucleotide, complementar unui codon din
ARNm;
- extremitatea 3`OH leagă aminoacidul corespunzător anticodonului ARNt și are
secvența CCA (constantă pentru toate ARNt);
- prezența multor nucleotide modificate (aproximativ 1 din 10).

Reprezentarea schematică a ARN de transfer

Compuși bogați în energie

Un compus bogat în energie este un metabolit capabil să sufere o reacție enzimatică într-
un mediu fiziologic cu eliberarea unei mari cantități de energie. O legătură bogată în energie
(sau legătură macroergică) este simbolizată de o tildă (~). În structura unui compus bogat în
energie există una sau mai multe legături specifice, legături macroergice, a căror rupere
eliberează energie, furnizând astfel energia necesară pentru reacțiile chimice ale
metabolismului, pentru locomoție, pentru diviziunea celulară sau transportul activ al speciilor
chimice prin membranele biologice. Compușii bogați în energie sunt substraturi pentru reacții
cuplate.

Adenozin 5’-trifosfatul (ATP)

 ATP este principala sursă de energie din celulă. ATP este un nucleozid trifosfat în care
există două legături fosfoanhidridă (legături macroergice) bogate în energie. Deoarece este găsit
în toate formele de viață cunoscute, ATP este adesea considerat „unitatea moleculară a
monedei” transferului de energie intracelular.
ATP conține adenină atașată prin atomul de azot 9 la atomul de carbon 1` al ribozei,
care la rândul său are atașat la atomul de carbon 5` gruparea trifosfat.

Structura adenozin 5’- trifosfatului

Energia stocată în ATP poate fi eliberată prin două reacții de hidroliză enzimatică:

Când este consumat în procesele metabolice, acesta se transformă fie în adenozin

difosfat (ADP), fie în adenozin monofosfat (AMP), prin intermediul celor două reacții de
hidroliză. Reacția de hidroliză a ATP la AMP și acid pirofosforic H4P2O7 (sau PPi) este o reacție
exergonică cu o variație a entalpiei libere standard de - 45,6 kJ/mol. Reacția de hidroliză a
adenozin trifosfatului la ADP și acid fosforic, H3PO4 (sau Pi) este de asemenea o reacție
exergonică, dar cu o variație a entalpiei libere standard mai mică, - 30,5 kJ/mol.
ATP poate fi regenerat din ADP folosind energia eliberată de degradarea oxidativă a
nutrienților prin diverse procese celulare, cel mai adesea în mitocondrii prin fosforilare
oxidativă sub influența catalitică a ATP-sintetazei sau în cazul plantelor în cloroplaste prin
fotosinteză. Celulele vii mențin raportul dintre ATP și ADP la o valoare de zece ordine de
mărime de echilibru, cu concentrații de ATP de cinci ori mai mari decât concentrația de ADP.
Această deplasare de la poziția de echilibru demonstrează că hidroliza ATP din celulă
eliberează o cantitate mare de energie liberă.
Cantitatea totală de ATP din corpul uman este de aproximativ 0,1 moli. Aproximativ
200 - 300 de moli de ATP sunt utilizați în fiecare zi de către un adult mediu. Rezultă că ATP
trebuie reciclat de 2.000 - 3.000 de ori în timpul zilei. ATP nu poate fi stocat, deci sinteza
acestuia trebuie să-și urmeze consumul foarte aproape.

Ciclul degradării și sintezei ATP

Creatin fosfatul (CP)

Creatinfosfatul (CP) sau fosfocreatina (Pcr) este o moleculă de creatină fosforilată,
bogată în energie, din mușchiul scheletic care servește ca depozit de fosfat rapid mobilizabil.
CP conține o singură legătură macroergică, N ~ P.

Fosfocreatina

Fosfocreatina este utilizată în mușchi pentru a regenera ATP din ADP, în 2 până la 5
secunde după exerciții intense. Mușchii din corp funcționează prin utilizarea ATP ca sursă de
energie, pentru a alimenta contracțiile musculare. Atunci când o moleculă de ATP este utilizată
în procesul de contracție, aceasta este hidrolizată în ADP și fosfat anorganic. Aprovizionarea
mușchilor cu o cantitate limitată de ATP face ca această moleculă să fie utilizată foarte rapid în
activitatea musculară, deci este esențială regenerarea ATP. Una dintre modalitățile prin care
această sursă de energie (ATP) este regenerată este utilizarea fosfocreatinei. În timpul
regenerării ATP, fosfocreatina transferă fosfat cu energie ridicată la ADP. Produsele acestei
reacții sunt ATP și creatină. În schimb, excesul de ATP poate fi utilizat în timpul unei perioade
de efort redus pentru a converti creatina în fosfocreatină. Fosforilarea reversibilă a creatinei
(adică atât reacția directă, cât și cea inversă) este catalizată de mai multe enzime numite
creatinkinaze.

Regenerarea ATP utilizând creatin fosfatul ca sursă de energie și regenerarea

creatin fosfatului utilizând ATP ca sursă de energie în contracția musculară

Concentrația de fosfocreatină în mușchi este de aproximativ 15 - 20 mmol/kg.

Enzime

Enzimele sunt catalizatori proteici care măresc viteza reacțiilor chimice în organismele
vii. Enzimele accelerează reacțiile care apar în mod normal la o viteză mult mai lentă și nu
modifică constantele de echilibru ale reacțiilor pe care le catalizează.

Proprietățile generale ale enzimelor

▪ Enzimele sunt invariabil proteine globulare.
Moleculele de enzime au structură terțiară, unele chiar structură cuaternară (ex.:
enzimele alosterice), structuri care le conferă formă de minge sau de minge turtită.
▪ Fiecare enzimă posedă un situs activ.
Enzimele (E) conțin un buzunar special numit situs activ. Situsul activ leagă substratul
(S) formând un complex enzimă-substrat [ES] care este apoi transformat în produs de reacție
(P).

E + S [ES] P +E

▪ Enzimele sunt cei mai eficienți catalizatori.

Enzimele sunt foarte eficiente, permițând reacțiilor să se desfășoare cu viteze mai mari
de 10 până la 108 ori decât reacțiile necatalizate. Numărul de molecule de substrat convertite
3

în produs/moleculă enzimatică/secundă, reprezintă constanta catalitică (kcat) sau „turnover

number”.
▪ Enzimele posedă dublă specificitate.
Enzimele sunt mai mult sau mai puțin specifice atât în ceea ce privește substraturile la
care se pot lega, cât și reacțiile pe care sunt susceptibile să le catalizeze. Prin urmare, enzimele
prezintă specificitate de substrat și specificitate de acțiune (reacție).
a. Specificitatea de substrat poate fi:
- absolută – enzima acționează numai asupra unei tip de molecule (ex.: lactaza
catalizează numai hidroliza lactozei);
- de grup – enzima acționează numai asupra unui grup de molecule care au aceeași
grupare specifică (ex.: peroxidazele acționează asupra mai multor substraturi
care posedă funcțiunea peroxid).
b. O enzimă este asociată cu un tip de reacție chimică rezultând o specificitate de
acțiune care depinde de natura substratului. Cu unele excepții, o enzimă catalizează
un singur tip de reacție chimică pentru un substrat dat. De exemplu, o dehidrogenază
catalizează o reacție de oxidare prin scoaterea hidrogenului dintr-o moleculă, o
carboxilază catalizează o reacție de carboxilare, adică fixarea CO2 pe substrat.
▪ Enzimele sunt active în condițiile fizico-chimice fiziologice ale organismelor din
care provin.
Enzimele necesită condiții optime pentru ca reacția enzimatică să se deruleze. Ele
funcționează într-un interval moderat de pH și temperatură.

Structura enzimelor
 Enzimele sunt proteine globulare. Conformația lor pliată creează o scobitură sau o
crevasă, numită situs activ, care permite fixarea substratului. Deci, situl activ este regiunea unei
enzime unde moleculele substratului se leagă și suferă o reacție chimică. Situsul activ se află în
zona hidrofobă a enzimei. Natura și dispunerea aminoacizilor din situsul activ dictează
specificitatea enzimei.
Situsul activ al unei enzime este compus din situsul de legare (zona de recunoaștere) și
situsul catalitic (zona catalitică).
- Situsul de legare explică specificitatea enzimei pentru substrat și este reprezentat de
secvența de aminoacizi a enzimei care prezintă complementaritate cu configurația
spațială a unui tip de substrat.
- Situsul catalitic explică specificitatea de acțiune a enzimei și este reprezentat de
secvența de aminoacizi implicată în formarea și ruperea legăturilor chimice, enzima
prezentând activitate catalitică specifică pentru un tip de substrat. Acești aminoacizi
sunt adesea localizați la fundul cavității și, în majoritatea cazurilor, au catene laterale
ionice sau polare (de exemplu: His, Lys, Cys, Ser, Asp, Glu).

Schema situsului activ al unei enzime

Pentru a explica specificitatea enzimelor sunt utilizate două modele: broască-cheie și

ajustarea indusă.
▪ Modelul „broască-cheie” → presupune o complementaritate structurală (dar și de
natura chimică a grupărilor reactive) foarte puternică între structura substratului și
structura situsului activ al enzimei care îl fixează, la fel ca o cheie și broasca în care
intră.

Complementaritatea „broască-cheie” între situs și substrat

 ▪ Modelul ajustării induse → presupune că enzima își modifică conformația în timpul
legării substratului.

Ajustarea indusă a substratului la situs

Enzime alosterice
Enzimele alosterice sunt enzime oligomere cu structură cuaternară care pot exista în
două stări conformaționale, tensionată (T), stare nefavorabilă, și relaxată (R), stare favorabilă.
- Starea nefavorabilă T reprezintă starea inactivă a enzimei → enzima nu poate lega
substratul din cauza unei molecule modulatoare (inhibitor alosteric) care modifică
forma situsului activ, făcându-l inactiv. În mod convențional, T desemnează
conformația unei enzime alosterice cu afinitate scăzută pentru substrat.
- Starea favorabilă R reprezintă starea activă a enzimei → enzima leagă substratul la
situsul său activ. În mod convențional, R desemnează conformația unei enzime
alosterice cu afinitate puternică pentru substrat.
Studiul enzimelor alosterice a demonstrat că acestea conțin mai multe situsuri active
identice și mai multe situsuri alosterice identice care nu acționează independent unul de celălalt.
Când efectorul alosteric se atașează la situsul alosteric, acesta exercită modificări structurale
discrete reversibile în întreaga proteină enzimatică, numite tranziții alosterice, rezultând fie o
creștere (efector pozitiv), fie o diminuare (efector negativ) a activității enzimei. Efectorul
alosteric este de obicei un intermediar într-o cale metabolică și poate fi un activator alosteric
sau un inhibitor alosteric.
Atunci când un inhibitor alosteric se leagă de situsurile alosterice ale unei enzime,
modificările conformaționale induc modificări la nivelul situsurilor active ale enzimei, iar
enzima trece în stare inactivă (T).

Reprezentarea schematică a inhibiției alosterice

Reglarea alosterică a activității enzimatice prin inhibița feedback a unui lanț metabolic
Un lanț metabolic este un ansamblu de reacții chimice în care un substrat inițial este
transformat într-un produs final. În acest ansamblu de reacții produsul unei reacții devine
substratul următoarei reacții. În lanțurile metabolice, produsul final obținut la capătul lanțului
poate fi un inhibitor alosteric al unei enzime alosterice de la începutul lanțului.
De exemplu, pentru reacția înlănțuită:

E1 E2 E3
Substrat (S) A B Produs final (P)

dacă produsul final (P) al lanțului de reacții enzimatice este inhibitorul alosteric al primei
enzime (E1), atunci când acesta se acumulează, va exercita o reglare negativă asupra enzimei
alosterice E1 din lanțul său de biosinteză. Ca rezultat, lanțul de reacții este întrerupt până când
produsul final al lanțului va fi consumat. În figura de mai jos este reprezentată inhibiția feedback
a lanțului metabolic prezentat anterior.

Inhibiția feedback a unui lanț metabolic

Apoenzime, cofactori și coenzime
Enzimele nu sunt întotdeauna holoproteine, formate doar din aminoacizi. Unele au două
părți:
- parte proteică, numită apoenzimă, și
- parte neproteică, numită cofactor.
Asocierea celor două părți formează holoenzima.

Schema structurii unei holoenzime

Cofactorul este un compus chimic neproteic care este necesar pentru activitatea
biologică a unei enzime. În funcție de modul lor de legare la apoenzimă, cofactorii pot fi
clasificați în două categorii:
- coenzime – cofactori legați slab la enzimă (interacțiuni de hidrogen și ionice) și
- grupări prostetice – cofactori legați puternic de enzimă (legături covalente).
Ioni metalici precum Ca2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+, Fe2+ etc., sunt puternic legați de
apoenzimă și formează structuri complexe și stabile numite metaloenzime. Deci, acești ioni sunt
grupări prostetice care fac parte integrantă din enzimă.
Cofactorul poate fi, de asemenea, de natură organică, la fel ca majoritatea vitaminelor
care sunt cofactori enzimatici. Când un cofactor este o moleculă organică complexă slab legată
de enzimă, se numește coenzimă. Coenzimele se leagă tranzitoriu de enzimă și participă la ciclul
catalitic.

Coenzime. Mecanism de acțiune

Într-o reacție enzimatică, specificitatea reacției depinde doar de apoenzimă, în timp ce
mecanismul de reacție depinde doar de coenzimă. Coenzimele sunt molecule organice, care pot
include și ioni metalici, care participă în mod necesar la reacția catalitică. Există câteva zeci de
coenzime cunoscute, pentru câteva mii de enzime.
Coenzimele sunt implicate în mecanismul reacțiilor enzimatice în 3 moduri, prezentate
mai jos.
1. Substraturi speciale (cosubstraturi) → Coenzimele funcționează ca transportori de
grupări chimice și se disociază ușor de apoenzimă. Coenzimele substrat sunt
regenerate și revin la starea lor inițială, fie pe parcursul ciclului catalitic al enzimei
în sine, fie într-o altă reacție enzimatică. Coenzimele dehidrogenazelor aparțin
acestei categorii.
 Schema de acțiune a unei coenzime de tip „cosubstrat”

2. Activatori de substrat (ex.: Coenzima A) → Coenzima reacționează cu substratul

pentru a forma un compus bogat în energie, care se leagă apoi de enzimă. După
reacția enzimatică, produsul și coenzima sunt eliberate. Coenzima eliberată poate
relua un alt ciclu enzimatic.

Schema de acțiune a unei coenzime "activator de substrat"

3. Parte a situsului activ al enzimei (ex.: piridoxal fosfatul/piridoxamin fosfatul). În

acest caz, coenzima este atașată la situsul catalitic și poate exista sub două forme
chimice, care participă la un ciclu de reacții.

Schema de acțiune a unei coenzime "parte a situsului activ"

Stare de tranziție, energie liberă de activare și energia liberă a reacției enzimatice

În toate reacțiile chimice, o barieră energetică separă reactanții de produșii de reacție.

Această barieră se numește energie liberă de activare (Ea). Dacă energia unei molecule este
suficient de mare, aceasta poate să depășească bariera energiei libere de activare, care o separă
de o altă stare energetică mai stabilă, și anume produsul de reacție.
Să considerăm următoarea reacție de transformare a substratului S în produs P, în
absența enzimei E:

S→P

Ceea ce împiedică conversia lui S în P este bariera energetică care îi separă. Este necesar
ca cele două substanțe să treacă printr-o stare de tranziție S * deosebit de nefavorabilă. Viteza
de transformare a lui S în P depinde de energia de activare liberă (Ea) necesară pentru a ajunge
la starea de tranziție (S *).
Diferența dintre energia liberă Gibbs a produsului (GP) și energia liberă Gibbs a
substratului (GS) reprezintă variația energiei libere Gibbs (ΔG) a acelei reacții.

Variația energiei libere Gibbs pentru reacția S → P

Ea - energie liberă de activare, ∆G - variația energiei libere Gibbs a reacției

Există două modalități de a permite unei reacții să treacă mai rapid peste o barieră
energetică de activare: furnizarea de energie (ex.: prin încălzire) sau prin utilizarea unui
facilitator chimic, un catalizator. Cu un catalizator, energia de activare a unei reacții este redusă.
În concluzie, reacția are nevoie de mai puțină energie externă pentru a se derula.
Enzimele sunt catalizatori biologici. Ele cresc viteza reacțiilor chimice prin scăderea
valorii energiei de activare, prin modificarea mecanismului de reacție. Conversia (S) în (P), în
prezența enzimei (E) are loc în trei reacții simple:
1. legarea substratului (S) de enzima (E) și formarea substratului legat [ES],
2. transformarea substratului legat [ES] în produs legat [EP],
3. disocierea complexului [EP] și eliberarea produsului (P).

S+E [ES] [EP] E+P

 Pentru fiecare reacție există o diferență de energie liberă și o barieră energetică de
activare care trebuie depășită: Ea1, Ea2 și Ea3, dar suma celor trei energii de activare este mai
mică decât energia de activare a reacției necatalizată (Ea1 + Ea2 + Ea3 < Ea).
Într-o reacție enzimatică, energia de activare a reacției este mai mică și viteza de
reacție este mare, în comparație cu reacția necatalizată. O enzimă nu poate face posibilă o
reacție nefavorabilă din punct de vedere energetic (Eproduși > Ereactanți) și nu modifică starea de
echilibru a reacției.

Scăderea energiei de activare în reacțiile enzimatice

Din graficul de mai sus, se poate observa că diferența de energie liberă Gibbs (∆G) între
substrat și produs nu depinde de enzimă. Prin urmare, echilibrul nu este modificat de enzimă.
În concluzie:
- enzimă crește viteza de reacție prin scăderea energiei de activare (la aceeași
temperatură, substraturile traversează bariera de activare mai ușor și deci mai
frecvent);
- enzimele catalizează reacții posibile termodinamic (GS > GP);
- enzimele nu modifică echilibrul reacțiilor.
Unități de activitate enzimatică
Activitatea enzimatică este măsura vitezei de transformare a substratului (S) în produs
(P). Este posibil să se estimeze viteza reacției în două moduri:
−𝑑𝑆
- fie prin măsurarea vitezei de consumare a substratului: 𝑣 = 𝑑𝑡 ;
𝑑𝑃
- fie prin măsurarea vitezei de formare a produsului: 𝑣 = 𝑑𝑡 .
Unitatea enzimatică este cantitatea de enzimă care catalizează transformarea unei
anumite cantități de substrat pe unitate de timp. Două tipuri de unități sunt utilizate în prezent
pentru a exprima activitatea enzimatică:
▪ unitatea internațională (UI) → corespunde cantității de enzimă care catalizează
transformarea unui micromol de substrat pe minut (μmol/min);
▪ katalul (kat) → corespunde cantității de enzimă care catalizează transformarea unui
mol de substrat pe secundă (mol/sec) (se utilizează și submultiplii: milikatal,
microkatal și nanokatal).
 Comutarea de la o unitate la alta se face ușor, după cum urmează:

1 UI = 1 μmol/min = 10–6/60 mol/sec = 10–6/60 kat = 0,01667 μkat = 16,67 nkat

Activitatea specifică a unei enzime reprezintă numărul de unități de activitate per unitate
de masă (UI/mg sau kat/mg). Activitatea specifică caracterizează un preparat enzimatic parțial
purificat.
Concentrația enzimatică într-un mediu biologic. Deoarece viteza reacției enzimatice
este asimilată cantității de enzimă, este posibil să vorbim despre concentrația activității
catalitice fie în unități internaționale pe litru (UI/l), fie în katali pe litru (kat/l).

Cinetica reacțiilor enzimatice

Factorii care influențează activitatea enzimatică
Activitatea enzimelor poate fi controlată de mai mulți factori, dintre care enumerăm:
- concentrația enzimei;
- concentrația substratului;
- factorii fizico-chimici (pH și temperatură);
- efectorii enzimatici (inhibitori, activatori).

▪ Efectul concentrației enzimei

Viteza unei reacții enzimatice crește proporțional cu concentrația enzimei.

Evoluția vitezei de reacție în funcție de concentrația enzimei

Această proprietate stă la baza determinării activității enzimelor serice în diagnosticarea

bolilor. Astfel, determinarea concentrației enzimei se bazează pe cât de repede se transformă o
cantitate fixă de substrat în produs. Cu cât este mai mare cantitatea de enzimă, cu atât este mai
rapidă conversia.

▪ Efectul concentrației substratului

Viteza unei reacții catalizată de o enzimă crește odată cu concentrația substratului, dar
această relație nu este liniară: graficul acestei funcții este o hiperbolă. Această hiperbolă
constă din trei părți care reflectă ordinul de reacție corespunzător și gradul de saturație a siturilor
active cu substrat.
- La o concentrație scăzută a substratului, viteza de reacție este proporțională cu
concentrația substratului (reacție de ordinul 1).
- La concentrații mai mari de substrat, viteza de reacție crește odată cu creșterea
concentrației după o cinetică combinată (reacția de ordinul 1 și 2).
 - La concentrații mari de substrat, viteza de reacție este independentă de concentrația
substratului și tinde spre o valoare constantă, viteză maximă (vmax), reacția fiind de
ordinul 0. Vmax reflectă saturația cu substratul a tuturor situsurilor de legare
disponibile pe enzimă.
Diagrama următoare arată evoluția vitezei unei reacții enzimatice în funcție de
concentrația substratului.

Evoluția vitezei de reacție în funcție de concentrația substratului

Modul în care evoluează viteza reacției enzimatice în funcție de concentrația
substratului este explicat de gradul diferit de saturare a situsurilor active cu substrat.
- La o concentrație scăzută de substrat (zona A a figurii de mai jos), toate moleculele
pot ajunge la situsul activ în același timp. Viteza de reacție este deci proporțională
cu concentrația substratului.
- Cu cât crește concentrația substratului (zona B a figurii de mai jos), cu atât sunt mai
puține situsuri active disponibile, iar viteza de reacție va avea o creștere ușoară.
- La o concentrație mare de substrat (zona C a figurii de mai jos), viteza de reacție nu
mai crește și se stabilizează deoarece toate situsurile active sunt ocupate (saturația
enzimei).

Evoluția vitezei de reacție în funcție de saturarea situsurilor active cu substrat

 În figura de mai jos se observă punctul vmax/2 care corespunde unei constante de reacție,
caracteristică reacțiilor enzimatice:
- înainte de vmax /2 → viteza reacției este proporțională cu concentrația substratului;
- după vmax /2 → viteza crește ușor pe măsură ce crește concentrația (inflexiunea
liniei), până se atinge viteza maximă (vmax).
Concentrația substratului la care viteza de reacție este la jumătate din valoarea sa
maximă (vmax/2) se numește constanta Michaelis (Km).

Valoarea constantei Michaelis (Km) pe curba de saturare a enzimei cu substrat

Altfel spus:
𝑣𝑚𝑎𝑥
𝐾𝑚 =
2
Km reflectă inversul afinității enzimei pentru substratul său.
 Cu cât Km are o valoare mai mare, cu atât enzima se leagă mai slab de substrat și,
prin urmare, afinitatea enzimei pentru substrat este mai mică. Enzimele care nu sunt
foarte active au un Km relativ ridicat.
 Cu cât Km are o valoare mai mică, cu atât enzima se leagă mai bine de substrat și,
prin urmare, afinitatea enzimei pentru substrat cu atât este mai mare. Enzimele foarte
active au un Km relativ mic.
Fiecare enzimă are o valoare specifică a Km, în funcție de afinitatea situsului său activ
față de substratul său. Din următoarea reprezentare grafică, se poate observa că enzima A are o
valoare de Km mai mică decât enzima B, ceea ce înseamnă că enzima A are o afinitate mai mare
pentru acest substrat decât enzima B.

Variația lui Km în funcție de afinitatea enzimei pentru substrat

Km variază cu temperatura, pH-ul și natura efectorilor enzimatici.
 ▪ Influența factorilor fizico-chimici
o Influența temperaturii
Temperatura are un efect dublu asupra activității enzimatice.
- Cu cât mediul de reacție este mai cald, cu atât reacția se desfășoară mai repede, dar
dacă se aplică prea multă căldură, enzima se denaturează. Viteza unei reacții
chimice, în general, crește odată cu creșterea temperaturii, deoarece moleculele
reactanților au o energie cinetică mai mare și această energie crește probabilitatea
ca acestea să se ciocnească între ele și să producă efectiv reacția chimică.
- Pe de altă parte, enzimele sunt proteine, iar structura tridimensională a enzimelor
este modificată de temperaturi ridicate.
Acest efect dublu poate fi observat pe reprezentarea grafică a vitezei reacției catalitice
în funcție de temperatura mediului. Curba are un aspect asimetric, cu un maxim corespunzător
temperaturii optime (t⁰ optimă).

Efectul temperaturii asupra activităţii enzimatice

Majoritatea enzimelor din mediul fiziologic uman / animal ating activitatea maximă la
37,5 °C, dar unele enzime pot avea temperaturi optime mai mici sau mai mari. De exemplu,
temperatura optimă pentru puricii de zăpadă este -10 ⁰C, iar pentru bacteriile termofile 90 ⁰C.

o Influența pH-ului
Enzimele sunt foarte sensibile la modificările pH-ului și funcționează bine într-un
interval limitat de pH. pH-ul poate acționa asupra mai multor factori:
- ionizarea reziduurilor de aminoacizi, care afectează structura și funcția enzimelor;
- echilibrelor de legare a protonilor și formelor enzimei,
- ionizarea substratului.
Curba care reprezintă viteza unei reacții enzimatice în funcție de pH este sub forma unui
clopot. Activitatea este mai întâi relativ scăzută și apoi crește pentru a atinge o valoare maximă;
dacă pH-ul mediului continuă să crească, activitatea enzimatică scade brusc. pH-ul optim de
funcționare (pHoptim) al enzimei este cel la care activitatea enzimei este maximă. Pentru
majoritatea enzimelor, pH-ul optim este în jur de 6 - 8, dar unele au pH-ul optim în mediu
puternic acid (ex.: pepsină 1,5 - 2) sau puternic bazic (ex.: arginază 9,5 - 10).
 Efectul pH-ului asupra activităţii enzimatice

o Influența efectorilor enzimatici

Efectorii enzimatici sunt molecule mici care se leagă reversibil de enzime și pot crește
sau scădea activitatea enzimei. Efectorii enzimatici sunt clasificați în activatori și inhibitori.
 Activatorii sunt molecule care se leagă de enzime și stimulează activitatea acestora.
Aceștia pot fi ioni anorganici, molecule organice de dimensiuni mici sau, uneori
chiar substanțe cu activitate enzimatică (zimogeni).
▪ Ionii anorganici. Aceștia se leagă de diferite grupări chimice ale enzimei și
conferă stabilitate ridicată situsului activ al enzimei. Ionii metalici anorganici
favorizează o conformație favorabilă substratului, fixarea substratului și pot
participa direct la cataliză. De exemplu, Cl⁻ este activatorul amilazei salivare,
Mg2+ activatorul kinazelor, iar Zn2+ activatorul anhidrazei carbonice.
▪ Moleculele organice de dimensiuni mici. Acestea sunt specii chimice deseori
implicate în reglarea alosterică a enzimelor metabolice cheie. Astfel, fructozo-
2,6-bisfosfatul este un activator al fosfofructokinazei-1. Alte molecule organice
stabilizează structura enzimelor. De exemplu, mono- și di-glucidele sunt
activatori ai superoxid dismutazei (SOD).
Toți acești activatori cresc viteza reacției enzimatice (vmax), dar Km rămâne
neschimbat, după cum se demonstrează în figura următoare.
 ▪ Activarea zimogenilor. Un număr mare de enzime, în special enzimele
proteolitice, sunt dăunătoare integrității celulelor care le produc. Aceste enzime
sunt produse ca un precursor inactiv (proenzimă sau zimogen) care este activat
prin clivajul intern la locul proteolizei. De exemplu, activarea chimotripsinei
care are loc în lumenul intestinului sub acțiunea enzimelor digestive.
Chimotripsinogenul inactiv (proenzima sau zimogenul) este secretat de celulele
acinare din pancreas ca un lanț unic de 245 reziduuri de aminoacizi. Acesta este
transformat în α-chimotripsină activă printr-un set de reacții enzimatice
catalizate de tripsină și π-chimotripsină.

Activarea chimotripsinogenului în α-chimotripsină

 Inhibitorii sunt molecule care diminuează activitatea unei enzime.

▪ Inhibitorii competitivi. Inhibitorul competitiv are o structură similară cu cea a
substratului. Datorită similitudinii structurale, poate concura cu substratul pentru
a ocupa situsul activ. Dacă enzima leagă inhibitorul competitiv, aceasta este
blocată complet (vmax = 0), dar dacă enzima leagă substratul, enzima se comportă
normal (vmax = nemodificat). Prin urmare, un inhibitor competitiv crește Km, dar
viteza reacției enzimatice (vmax) rămâne neschimbată.
▪ Inhibitorii necompetitivi. Un inhibitor necompetitiv se leagă de o altă parte a
moleculei de enzimă, schimbând conformația întregii enzime, inclusiv a sitului
activ. În acest caz, activitatea catalitică devine mai dificilă și, prin urmare, viteza
reacției enzimatice (vmax) scade, dar Km rămâne neschimbată.
Figura de mai jos prezintă pe scurt paralela dintre cele două tipuri de inhibitori:
Clasificarea enzimelor
Conform reacției enzimatice, Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie a
clasificat enzimele în șapte clase.

Clasificarea enzimelor după tipul reacției enzimatice

Numărul clasei Clasa Tipul reacției catalizate

enzimatice enzimatică
1 Oxidoreductaze
2 Transferaze
3 Hidrolaze
4 Liaze
5 Izomeraze
6 Ligaze
(sintetaze)
7* Translocaze
* Clasa „Translocaze” a fost adăugată în septembrie 2018.
Oxidoreducere
Transfer de grupări chimice
Hidroliză
Ruperea diferitelor legături chimice prin alte
reacții decât hidroliza și oxidarea
Izomerizare (de poziție, de grupări sau de
funcțiune)
Legarea a două molecule
Ajută la mutarea unei molecule sau a unui ion, în
genere, printr-o membrană celulară

Comisia pentru enzime (CE) a Uniunii Internaționale de Biochimie și Biologie

Moleculară a atribuit fiecărei enzime un număr de cod format din patru cifre de forma:
EC X.Y.Z.W. Semnificația fiecărei cifre a numărului de cod este prezentată în tabelul de mai jos.

Cifra Semnificație
X Clasa enzimatică: tipul reacției
Y Subclasa enzimatică: legătura atacată
Z Sub subclasa enzimatică: substratul specific sau coenzima
W Numărul de serie al enzimei: cronologia

Următorul tabel explică numerele de cod pentru 3 enzime:

Subclasa Sub subclasa Numărul de serie

Enzima EC Clasa enzimatică: enzimatică: al enzimei:
enzimatică legătura coenzima cronologia
atacată
Alcool 1 1 1 1
dehidrogenaza 1.1.1.1 Oxidoreductaze CH – OH NAD+ (NADP+) Prima enzimă
descoperită și
recunoscută din
subclasa 1
Succinat 1 3 5 1
dehidrogenaza 1.3.5.1 Oxidoreductaze CH – CH FAD Prima enzimă din
(SDH) subclasa 3
Aspartat 2 6 1 1
transferaza 2.6.1.1 Transferaze C – NH2 Piridoxal fosfat Prima enzimă din
(AST) subclasa 6
EC 1. OXIDOREDUCTAZE

Oxidoreductazele catalizează reacțiile de oxidoreducere (redox). Există 3 mari familii:

▪ dehidrogenaze sau transhidrogenaze – catalizează transferul de H;
▪ transelectronaze – catalizează transferul de electroni;
▪ oxidaze – catalizează combinarea cu O2.
Reacțiile generale catalizate de oxidoreductaze sunt rezumate în tabelul următor.

Reacțiile generale catalizate de oxidoreductaze

Familia de Tip de reacție Ecuația generală

oxidoreductaze

Dehidrogenaze sau Transfer de H AH2 + B A + BH2

transhidrogenaze Reducător Oxidant Oxidant Reducător
1 2 1 2

-ne‾ n+
Transelectronaze Transfer de
A A
electroni +ne‾
Reducător Oxidant

Oxigenul este redus AH2 + 1/2O2 A + H2O

Oxidaze la apă sau peroxid Reducător Oxidant
de hidrogen
AH2 + O2 A + H2O2
Reducător Oxidant

Legarea atomilor
Oxigenaze de oxigen sau a AH + 1/2O2 AOH
oxigenului
molecular de un Reducător Oxidant
substrat
Peroxidaze Descompunerea AH2 + ROOR` A + ROH + R`OH
peroxizilor Reducător Oxidant

Catalaze Descompunerea H2O2 + H2O2 2H2O + O2

peroxidului de Reducător Oxidant
hidrogen

o Dehidrogenaze (DH)
O dehidrogenază este o enzimă care:
- oxidează un substrat prin reducerea unui acceptor de hidrogen, în general NAD+
/ NADP+ sau o flavin coenzimă, cum ar fi FAD sau FMN;
- reduce un substrat prin oxidarea unui donator de hidrogen, în general NADH
(H+) / NADPH (H+) sau o flavin coenzimă precum FADH2 sau FMNH2.
Dehidrogenazele sunt holoenzime formate din apoenzimă și coenzimă.
În mecanismul de reacție, coenzima este direct implicată în cataliză și poate fi în stare
redusă sau în stare oxidată.
Cele mai importante coenzime ale dehidrogenazelor sunt prezentate în următorul tabel.
 Coenzimele dehidrogenazelor

Numele Abrevierea Abrevierea Reacția generală

coenzimei formei oxidate formei reduse
Nicotinamid
Adenin NAD+ NADH + H+ SH2 + NAD+ S + NADH + H+
Dinucleotid

Nicotinamid
Adenin NADP+ NADPH + H+ SH2 + NADP+ S + NADPH + H+
Dinucleotid
Phosphate
Flavin
Adenin FAD FADH2 SH2 + FAD S + FADH2
Dinucleotid

Structura NAD+ și NADP+. Acestea sunt dinucleotide, formate din două nucleotide unite
prin grupările lor fosfat: un prim nucleotid, a cărei bază azotată este adenina, și un al doilea
nucleotid, a cărei bază este nicotinamida (vitamina PP) (pelagro-preventivă).

Structura NAD(P)+
Reacțiile redox ale NAD(P)+ și NAD(P)H
- Oxidarea substratului redus (SH2) este realizată de coenzima oxidată [NAD(P)+].
Substratul redus cedează un ion hidrură (H‾) coenzimei reduse și un proton (H+)
mediului de reacție (soluția citoplasmatică).
- Reducerea substratului oxidat (S) este efectuată de coenzima redusă NAD(P)H.
Substratul oxidat (S) acceptă un ion hidrură de la coenzima redusă și un proton din
mediul de reacție.
Transferul reversibil al ionului hidrură și al electronului se face la nivelul reziduului
provenit de la nicotinamidă.
 Reacțiile redox ale NAD(P)+ și NAD(P)H

De exemplu, lactat dehidrogenaza (LDH) este o enzimă găsită în aproape toate celulele
vii. Această enzimă catalizează conversia lactatului în piruvat și invers, deoarece convertește
NAD⁺ în NADH și invers.

Dehidrogenazele care participă la căile de degradare oxidativă (catabolism) folosesc

aproape exclusiv NAD+, iar cele care participă la căile biosintetice reductive (anabolism)
utilizează în principal NADP+.

Structura FAD. FAD este o dinucleotidă formată din două nucleotide unite de grupările
lor fosfat: prima nucleotidă, a cărei bază azotată este adenina, și a doua nucleotidă, a cărei bază
azotată este riboflavina (vitamina B2).

Structura FAD
 Reacțiile redox ale FAD și FADH2
FAD acceptă doi atomi de hidrogen (2H+ și 2e‾) de la substratul redus, iar FADH2
cedează doi atomi de hidrogen substratului oxidat. Transferul reversibil al hidrogenului se
realizează la nivelul dublelor legături conjugate la care participă cei doi atomi de azot.

Reacțiile redox ale FAD și FADH2

De exemplu, succinat dehidrogenaza (SDH) este o enzimă găsită în multe celule

bacteriene și în membrana mitocondrială internă a eucariotelor. SDH catalizează reacția de
dehidrogenare a acidului succinic la acidul fumaric.

o Transelectronaze
Citocromii sunt enzime care conțin hem (cofactor) și catalizează reacții prin transfer de
electroni. Porfirina din structura lor este complexată de un ion de fier (sau cupru) care le conferă
proprietăți redox prin schimbarea valenței. Cuplurile oxidante/reducătoare sunt următoarele:
- e‾
cit(Fe2+) cit(Fe 3+)
+ e‾

Citocromii sunt clasificați în funcție de tipul hemului și de modul în care se leagă. În

prezent sunt recunoscute patru tipuri majore de citocromi: citocromul a, citocromul b,
citocromul c și citocromul d. Citocromii sunt enzime intermediare din lanțul respirator.
O familie distinctă de citocromi este familia de citocromi P450. Aceste enzime sunt
implicate în principal în steroidogeneză și detoxifiere.
 EC 2. TRANSFERAZE

Transferazele sunt enzime care catalizează transferul diferitelor grupări chimice de la un substrat
donator la un substrat acceptor.

Exemple
o Metiltransferaze → Transferă un radical metil (CH3) de pe un substrat donator (colină, metionină, betaină) pe
un substrat acceptor (glicină, colamină, noradrenalină).
o Aciltransferaze (transacilaze)

Sunt enzime care catalizează transferul grupării acil

(RCO) de la un substrat donator la un substrat
acceptor.
• Coenzima aciltransferazelor se numește
Coenzima A (CoA).
• Coenzima A este alcătuită din ADP (3`, 5`), o
grupare cisteamină și o grupare care provine
din acidul pantotenic. Partea reactivă a CoA
este funcțiunea tiol (-SH) a cisteaminei.
• Coenzima A este foarte des simbolizată prin
HS - CoA (sau CoA - SH).
 Mecanismul transferului. Reacția se derulează în două etape, prezentate mai jos.

1. Radicalul acil al substratului donator substituie atomul de hidrogen al grupării SH, formând Acil-CoA (R–
CO ~ S– CoA) care conține o legătură tioester bogată în energie. Reacția are loc cu consumul de ATP:

R – COOH + CoA – SH + ATP → R – CO ~ S – CoA + AMP + H4P2O7

2. Acil-CoA transferă apoi radicalul acil pe substratul acceptor (X – H).

R – CO ~ S – CoA + X – H → X – CO – R + CoA – SH
• Foarte importantă este acetil-CoA (CH3–CO ~ S–CoA), o moleculă cu potențial ridicat de
hidroliză, localizată la intersecția mai multor căi metabolice importante.
• Acetil-CoA este un precursor în biosinteza acizilor grași, cetonelor, colesterolului, hormonilor
suprarenali, hormonilor sexuali și acetilcolinei.
▪ Glicoziltransferaze.
Sunt enzime care catalizează transferul unei grupări glicozil (ozil) de la un donator (monoglucid activat) la o
moleculă acceptor (cel mai frecvent un alcool sau o amină).
▪ Substratul donator poate fi:
▪ un monoglucid-1-fosfat sau
▪ un monofosfonucleozid (MPN)-monoglucid
▪ difosfonucleozid (DPN)-monoglucid (ex.: UDP-glucoza, UDP-galactoza, UDP-acid glucuronic,
CMP-acid sialic).

Glicoziltransferazele sunt foarte importante în sinteza oligoglucidelor, poliglucidelor (glicogen), glicolipidelor,

precum și în glicarea proteinelor.
▪ Aminotransferaze (transaminaze)

Sunt enzime care catalizează transferul grupării NH2 de pe un α-aminoacid pe un α-cetoacid:

Coenzimele aminotransferazelor sunt piridoxal fosfatul și piridoxamin fosfatul (forma activă a vitaminei B6).
 Cele mai importante reacții de transaminare sunt catalizate de ALanin aminoTransferaza (ALT) și ASpartat
amino Transferaza (AST):

Alanin aminotransferaza mai este denumită și glutamat piruvat transaminaza (GPT), iar aspartat transferaza,
glutamat oxalilacetat transaminaza (GOT).
▪ Fosfat transferaze (kinaze sau fosforilaze)

Sunt enzime care catalizează transferul grupărilor fosfat, difosfat, resturi nucleotidil și alte grupări provenite
de la molecule cu energie ridicată (de exemplu, ATP) pe un substrat specific.

Fosfat transferazele cu o grupare alcool ca acceptor catalizează reacții de următorul tip:

ATP + R – OH → R – O – PO3H2 + ADP

ATP + R – OH → R – O – P2O6H3 + AMP

ATP + R – COOH → R – CO – AMP + H4P2O7

EC 3. HIDROLAZE

Hidrolazele sunt o clasă de enzime care catalizează reacțiile de hidroliză a moleculelor.

A – B + HOH AH + BOH
o Esteraze → catalizează hidroliza legăturii ester. Legătura ester se formează prin condensarea unui acid cu un
alcool. În funcție de natura acidului, există carboxilesteraze, fosfoesteraze, sulfataze etc.
- Carboxilesteraze. O carboxilesterază sau o hidrolază a unui ester carboxilic este o enzimă care catalizează o
reacție de forma următoare:

R – CO – O – R` + HOH R – COOH + R` – OH

Exemple: acilglicerol lipazele (lipazele) → catalizează hidroliza esterilor glicerolului. Lipazele pancreatice
sunt activate de sărurile de Ca2+ și sărurile biliare.
- Fosfoesterazele catalizează hidroliza esterilor acidului fosforic.
Exemple: glucozo-6-fosfataza, 3`, 5` AMPc–fosfataza, exo/endoribonucleazele, exo/
endodezoxiribonucleazele.
o Glicozidaze (glicozid hidrolaze, sau ozidaze) catalizează hidroliza legăturilor glicozidice. Exemple: maltaza, lactaza,
celobiaza, zaharaza, amilazele și celulazele.
o Peptidhidrolaze (peptidaze, proteaze sau enzime proteolitice). Acestea catalizează degradarea hidrolitică a proteinelor
cu formare de peptide sau aminoacizi.
Clasificarea peptidazelor.
Există diferite familii funcționale de peptidaze, care sunt clasificate în funcție de poziția în care are loc clivajul
în lanțul peptidic.
 Endopeptidaze (sau endoproteaze) → hidrolizează legături peptidice în interiorul lanțului polipeptidic.
 Exopeptidaze (sau exoproteaze) → clivează legăturile peptidice terminale. Exopeptidazele sunt împărțite în:
- aminopeptidaze – hidrolizează legătura peptidică dintre ultimul și penultimul aminoacid, eliberând
aminoacidul N-terminal;
- carboxipeptidaze – hidrolizează legătura peptidică dintre primul și al doilea aminoacid din lanț,
eliberând aminoacidul C-terminal.
 Endopeptidaze implicate în digestia proteinelor
Proteazele digestive sunt eliberate în formă inactivă, numită zimogen, pentru a preveni digestia celulelor care le-
au produs. Cele mai familiare proteaze de origine animală sunt pepsina, tripsina, chimotripsina, elastaza și renina.
- Pepsina este produsă în stomac. Este sintetizată ca
pepsinogen (proenzimă inactivă) și apoi depozitat
în veziculele enzimatice ale celulelor principale, de
unde este excretată în timpul digestiei.
• Activarea pepsinogenului la pepsină este
rezultatul a două reacții de hidroliză:
• (1) sub acțiunea HCl în stomac,
pepsinogenul pierde un fragment
peptidic (inhibitor de pepsină) și se
transformă în pepsină activă;
• (2) pepsina activă scindează alte
molecule de pepsinogen eliberând
inhibitorul pepsinei printr-un proces
autocatalitic.
- Tripsina este o enzimă digestivă produsă de
pancreas, prezentă în sucul pancreatic. Se
sintetizează sub formă de tripsinogen.
• Tripsinogenul este scindat la forma sa
activă, tripsina, de enterokinază, care
se găsește în mucoasa intestinală.
• Odată activată, tripsina poate
transforma mai mult tripsinogen în
tripsină într-un proces autocatalitic.

- α-Chimotripsina este secretată de pancreas

sub forma unei proenzime inactive:
chimotripsinogen.
• Activarea chimotripsinogenului în α-
chimotripsină este rezultatul mai multor
clivaje proteolitice care detașează
fragmente mici de aminoacizi sub
acțiunea tripsinei și π-chimotripsinei.
 - Chimozina sau renina este o proteină care se găsește în sucul gastric al animalelor nou-născute. Aceasta
coagulează laptele ingerat, prin hidroliza cazeinei la nivelul legăturii peptidice dintre fenilalanină și
metionină, permițând o ședere mai lungă în intestine și o absorbție mai bună. La rumegătoare este
produsă în mucoasa celui de-al patrulea stomac. Sub denumirea de cheag, extras din stomacul
animalelor tinere, chimozina se folosește în industria alimentară la fabricarea brânzei.

Exopeptidaze implicate în digestia proteinelor

Exopeptidazele sunt clasificate în funcție de poziția în lanțul polipeptidic a aminoacidului scindat în:
• aminopeptidaze → scindează aminoacidul N-terminal și
• carboxipeptidaze → scindează aminoacidul C-terminal.
 EC 4. LIAZE

Liazele sunt o clasă de enzime care catalizează ruperea legăturilor chimice prin alte căi decât hidroliza și
oxidarea, formând adesea o nouă legătură dublă sau o structură ciclică.

A–B A+B

În funcție de natura legăturii chimice rupte, liazele sunt clasificate în multe subclase enzimatice:
▪ C – C liaze, cum ar fi decarboxilazele și aldehidliazele;
▪ C – O liaze, cum ar fi deshidratazele;
▪ C – N liaze, cum sunt enzimele care ajută la îndepărtarea unei grupări amină sau amidă;
▪ C – S liaze, cum ar fi enzimele care ajută la eliminarea H2S;
▪ C – X liaze, cum ar fi enzima care elimină acidul clorhidric din pesticidul sintetic diclor-difenil-tricloretan
(DDT);
▪ P – O liaze, cum sunt adenilil ciclaza și guanilil ciclaza, care îndepărtează pirofosfatul din trifosfații
nucleotidici, pentru a forma 3`, 5`-AMPc și 3`, 5`-GMPc.
EC 5. IZOMERAZE

Izomerazele sunt o clasă de enzime care transformă un izomer în altul.

A–B B–A
EC 6. LIGAZE (SINTETAZE)

Acestea catalizează asamblarea a două molecule mari pentru a forma o moleculă nouă. Reacțiile utilizează
energia nucleozidtrifosfaților (NTP) (cum ar fi ATP).

A + B + NTP A – B + NDP
Ligazele sunt clasificate în mai multe subclase, de exemplu:
▪ C – O ligaze, formează legături carbon-oxigen (aminoacil-ARNt ligaza, ester sintetazele);
▪ C – S ligaze, formează legături carbon-sulf (acil-CoA sintetaza);
▪ C – N ligaze, formează legături carbon-azot (amine/amide sintetaze, peptid sintetaze);
▪ C – C ligaze, formează legături carbon-carbon (carboxilaze);
▪ P – O ligaze (ADN/ARN ligaze);
▪ N – metal ligaze (chelataze).
EC 7. TRANSLOCAZE

Translocazele catalizează deplasarea ionilor sau moleculelor prin membrane sau separarea lor în interiorul
membranelor. Reacția este denumită un transfer de la „partea 1” la „partea 2”, deoarece denumirile „în” și „afară”, care
au fost utilizate anterior, pot fi ambigue.
În funcție de natura moleculei/ionului translocat, aceste
enzime sunt clasificate în următoarele subclase:
▪ translocaze de hidroniu;
▪ translocaze de cationi anorganici;
▪ translocaze de anioni anorganici și chelați ai lor;
▪ translocaze de aminoacizi și peptide;
▪ translocaze de glucide și derivați ai lor;
▪ translocaze de alți compuși.
Vitamine
Vitaminele sunt substanțe organice, cu masă moleculară mică, fără o valoare energetică proprie, care nu furnizează
energie, dar care sunt esențiale pentru buna funcționare a organismului. Omul nu le poate sintetiza sau produce în cantități
suficiente, așa că trebuie să fie preluate în totalitate sau parțial din alimente. În mod tradițional, vitaminele sunt clasificate
în funcție de solubilitatea lor în două categorii.
▪ Vitamine hidrosolubile – sunt vitamine ușor solubile în apă, care nu sunt depozitate pentru perioade prelungite și care
sunt excretate în urină atunci când sunt furnizate excesiv. Acestea sunt vitaminele C, B1, B2, PP, B5, B6, B8, B9, B12.
▪ Vitamine liposolubile – sunt vitamine solubile în solvenți organici, care sunt absorbite în tractul intestinal împreună cu
grăsimile și apoi depozitate. Acestea sunt vitaminele A, D, E și K.

Funcțiile vitaminelor
Vitaminele îndeplinesc patru tipuri de funcții în organism:
- funcție hormonală – vitaminele A și D;
- funcție de coenzimă și cofactor – vitaminele B1, B2, B6, PP;
- funcție de stabilizare a membranei – vitamina E;
- funcție antioxidantă – vitaminele C, A și E.
Tabelul de mai jos prezintă structurile chimice ale vitaminelor, sursele acestora, rolul lor biologic și starea de
carență.
 Vitamine hidrosolubile

TIAMINA (vit B1)

Structură

Surse ▪ Alimentară → cereale, semințe, gălbenuș de ou, lapte, fructe, pește

Rol ▪ Tiamin difosfatul (DTP) este coenzima multor sisteme enzimatice
biochimic ▪ Tiamin trifosfatul (TTP) este un neurotransmițător
▪ Malabsorbție și dietă pe bază de orez decorticat → beriberi:
Starea de polinevrită, oboseală marcată, insuficiență cardiacă
carență ▪ La alcoolici → encefalopatia lui Gayet Wernicke: confuzie, amnezie,
toropeală, semne de afectare cerebrală și motorie
 RIBOFLAVINA (vit B2)

Structură

Surse ▪ Alimentară → ierburi, ouă, ficat, carne, lapte

▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol ▪ Intră în structura coenzimelor FAD și FMN
biochimic
▪ În alcoolism, alăptare, malabsorbție intestinală și consum insuficient
de carne, cereale fortificate și produse lactate. Semne clinice:
Stare de → leziuni ale pielii și mucoaselor: cheiloze (inflamație dureroasă și
carență crăpături la colțurile gurii) și glosite (inflamația limbii);
→ leziuni oculare (lacrimare, ochi injectați, conjunctivită);
→ alterarea fanerelor (unghiilor și părului).
▪ Carența este frecventă la porci și păsări.
 NIACIN (vit PP sau B3)

Structură

Surse ▪ Alimentară → semințe, cereale, ficat, carne, pește, ciuperci

▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol ▪ precursor al NAD+ și NADP+
biochimic
Stare de ▪ În alcoolism și malabsorbție → pelagra: afecțiuni cutanate, diaree,
carență glosită, stomatită, demență
 NIACIN (vit PP sau B3)

Structură

Surse ▪ Alimentară → semințe, cereale, ficat, carne, pește, ciuperci

▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol ▪ precursor al NAD+ și NADP+
biochimic
Stare de ▪ În alcoolism și malabsorbție → pelagra: afecțiuni cutanate, diaree,
carență glosită, stomatită, demență
 PIRIDOXINA (vit B6)

Structură

Surse ▪ Alimentară → plante verzi, cereale, nuci, pește, ficat, drojdie, germeni
de grâu
Rol ▪ Derivații fosforilați ai piridoxalului și piridoxaminei sunt coenzimele
biochimic transaminazelor.
Stare de Deficiența este rară, dar poate apărea la alcoolici, vârstnici sau în caz de
carență probleme renale → iritabilitate, somnolență, neuropatii, glosită, stomatită.
 BIOTINA (vit B7, vit B8 sau vit H)

Structură

Surse ▪ Alimentară → ficat, ou, carne de porc, brânză, drojdii, pâine, grâu
integral
▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol ▪ Coenzimă a carboxilazelor, enzimă care participă la metabolismul
biochimic acizilor grași, glucidelor și aminoacizilor, precum și la biosinteza
vitaminelor B9 și B12.
Stare de ▪ La om este rară.
carență ▪ În boli ereditare: scăderea poftei de mâncare și încetarea creșterii,
căderea părului, erupții cutanate, depresie, letargie, halucinații,
amorțeală și furnicături la nivelul extremităților.
Oul crud conține AVIDINA (o proteină) care formează un complex inactiv cu
biotina.
 ACID FOLIC (vit B9)

Structură

Surse ▪ Alimentară → plante, cereale, semințe

Rol ▪ Intevine în metabolismul His, Gly și Met.
biochimic ▪ Intervine în sinteza purinelor și pirimidinelor
Stare de ▪ La alcoolici → anemie megaloblastică: prezența celulelor
carență megaloblaste în măduvă;
→ probleme neuropsihiatrice.
 COBALAMINA (vit B12)

Structură

Surse ▪ Alimentară → ficat, rinichi, carne, produse lactate, ouă, animale

marine
▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol Participă la:
biochimic ▪ sinteza neurotransmițătorilor sistemului nervos
▪ biosinteza hemoglobinei
▪ diviziunea celulară.
Stare de Veganism și malabsorbție → anemie periculoasă: creșterea volumului
carență celulelor roșii din sânge;
→ probleme ale SNC.
 ACID ASCORBIC (vit C)

Structură

Surse ▪ Alimentară → plante verzi, lapte, citrice

▪ Majoritatea primatelor (inclusiv oamenii), cobaiul, unele păsări și unii
pești nu sunt capabili să o sintetizeze.
▪ Antioxidant:

Rol
biochimic

▪ Este necesară în sinteza colagenului și a celulelor roșii din sânge.

▪ Contribuie la consolidarea sistemul imunitar.
▪ Este importantă în metabolismul fierului.
Stare de ▪ Scorbut: demineralizare osoasă, fragilitate capilară
carență ▪ În hipovitaminoză discretă: astenie, scădere în greutate, dureri de cap,
dureri osoase, sensibilitate mai mare la infecții și uneori probleme
hemoragice.
 Vitamine liposolubile

RETINOLI (vit A)
▪ Provitamine A

Structură

▪ Vitamine A
Surse ▪ Vitamina A preformată (în principal palmitatul de retinil)
▪ Plante - provitamina A (carotenoizi: alfa-caroten, beta-
caroten, gamma-caroten și xantofila beta-criptoxantina)
▪ Participă la chimismul vederii:

Rol
biochimic

▪ Proprietăți antioxidante
Stare de ▪ Fotofobie, orbire nocturnă, uscarea mucoaselor și a tegumentelor
carență
 CALCIFEROLI (vit D)

Structură

D2 – de origine vegetală; D3 – de origine animală

Surse ▪ Alimentară → ouă, unt, carne, ficat, ulei de pește
▪ Pielea → vitamina D3 este produsă din colesterol sub acțiunea razelor
UV.
Rol ▪ Un rol important în homeostazia fosfocalcică, mineralizarea oaselor și
biochimic un rol important în funcțiile musculare, imune, ale sistemului nervos
și ale diferențierii celulare.
Stare de ▪ Rahitism (la copii și animale tinere)
carență ▪ Osteomalacie (la adulți)
▪ Osteoporoză
 TOCOFEROLI (vit E)

Structură

Surse ▪ Alimentară → uleiuri, semințe, plante verzi

Rol ▪ Antioxidant – protejează acizii grași din membrana celulară
biochimic ▪ Antiaterogen – inhibă oxidarea LDL
Stare de ▪ Modificări la nivelul ovarelor și testiculelor
carență ▪ Avorturi spontane
▪ Pierderea mobilității spermatozoizilor
 MENAFTONE (vit K)

Structură

Surse ▪ Alimentare → plante verzi (lucerna), brânză

▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol ▪ Favorizează sinteza factorilor de coagulare a sângelui, fixarea
biochimic calciului de către oase, flexibilitatea arterelor și starea bună a vaselor
de sânge în general, tendoanelor, cartilajelor și a altor țesuturi
conjunctive
Stare de ▪ Sângerări
carență
Vitamine

Vitaminele sunt substanțe organice, cu masă moleculară mică, fără o valoare energetică
proprie, care nu furnizează energie, dar care sunt esențiale pentru buna funcționare a
organismului. Omul nu le poate sintetiza sau produce în cantități suficiente, așa că trebuie să
fie preluate în totalitate sau parțial din alimente. În mod tradițional, vitaminele sunt clasificate
în funcție de solubilitatea lor în două categorii.
▪ Vitamine hidrosolubile – sunt vitamine ușor solubile în apă, care nu sunt depozitate
pentru perioade prelungite și care sunt excretate în urină atunci când sunt furnizate
excesiv. Acestea sunt vitaminele C, B1, B2, PP, B5, B6, B8, B9, B12.
▪ Vitamine liposolubile – sunt vitamine solubile în solvenți organici, care sunt
absorbite în tractul intestinal împreună cu grăsimile și apoi depozitate. Acestea sunt
vitaminele A, D, E și K.

Funcțiile vitaminelor
Vitaminele îndeplinesc patru tipuri de funcții în organism:
- funcție hormonală – vitaminele A și D;
- funcție de coenzimă și cofactor – vitaminele B1, B2, B6, PP;
- funcție de stabilizare a membranei – vitamina E;
- funcție antioxidantă – vitaminele C, A și E.
Tabelul de mai jos prezintă structurile chimice ale vitaminelor, sursele acestora, rolul
lor biologic și starea de carență.

Vitamine. Caracteristici generale

Vitamine hidrosolubile

TIAMINA (vit B1)

Structură

Surse ▪ Alimentară → cereale, semințe, gălbenuș de ou, lapte, fructe, pește

Rol ▪ Tiamin difosfatul (DTP) este coenzima multor sisteme enzimatice
biochimic ▪ Tiamin trifosfatul (TTP) este un neurotransmițător
▪ Malabsorbție și dietă pe bază de orez decorticat → beriberi:
Starea de polinevrită, oboseală marcată, insuficiență cardiacă
carență ▪ La alcoolici → encefalopatia lui Gayet Wernicke: confuzie, amnezie,
toropeală, semne de afectare cerebrală și motorie
RIBOFLAVINA (vit B2)
Structură

Surse ▪ Alimentară → ierburi, ouă, ficat, carne, lapte

▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol ▪ Intră în structura coenzimelor FAD și FMN
biochimic
▪ În alcoolism, alăptare, malabsorbție intestinală și consum insuficient
de carne, cereale fortificate și produse lactate. Semne clinice:
Stare de → leziuni ale pielii și mucoaselor: cheiloze (inflamație dureroasă și
carență crăpături la colțurile gurii) și glosite (inflamația limbii);
→ leziuni oculare (lacrimare, ochi injectați, conjunctivită);
→ alterarea fanerelor (unghiilor și părului).
▪ Carența este frecventă la porci și păsări.
NIACIN (vit PP sau B3)

Structură

Surse ▪ Alimentară → semințe, cereale, ficat, carne, pește, ciuperci

▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol ▪ precursor al NAD+ și NADP+
biochimic
Stare de ▪ În alcoolism și malabsorbție → pelagra: afecțiuni cutanate, diaree,
carență glosită, stomatită, demență
ACID PANTOTENIC (vit B5)

Structură

Surse ▪ Alimentară → plante, carne, pește, ouă, lăptișor de matcă

Rol ▪ Precursor metabolic al coenzimei A (CoA – SH)
biochimic
Stare de Carențele în vitamina B5 sunt foarte rare.
carență ▪ intoxicație alcoolică → deficit de vitamina B5: astenie, depresie,
greață, vărsături, afecțiuni cutanate
 PIRIDOXINA (vit B6)

Structură

Surse ▪ Alimentară → plante verzi, cereale, nuci, pește, ficat, drojdie, germeni
de grâu
Rol ▪ Derivații fosforilați ai piridoxalului și piridoxaminei sunt coenzimele
biochimic transaminazelor.
Stare de Deficiența este rară, dar poate apărea la alcoolici, vârstnici sau în caz de
carență probleme renale → iritabilitate, somnolență, neuropatii, glosită, stomatită.

BIOTINA (vit B7, vit B8 sau vit H)

Structură

Surse ▪ Alimentară → ficat, ou, carne de porc, brânză, drojdii, pâine, grâu
integral
▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol ▪ Coenzimă a carboxilazelor, enzimă care participă la metabolismul
biochimic acizilor grași, glucidelor și aminoacizilor, precum și la biosinteza
vitaminelor B9 și B12.
Stare de ▪ La om este rară.
carență ▪ În boli ereditare: scăderea poftei de mâncare și încetarea creșterii,
căderea părului, erupții cutanate, depresie, letargie, halucinații,
amorțeală și furnicături la nivelul extremităților.
Oul crud conține AVIDINA (o proteină) care formează un complex inactiv cu
biotina.

ACID FOLIC (vit B9)

Structură

Surse ▪ Alimentară → plante, cereale, semințe

Rol ▪ Intevine în metabolismul His, Gly și Met.
biochimic ▪ Intervine în sinteza purinelor și pirimidinelor
Stare de ▪ La alcoolici → anemie megaloblastică: prezența celulelor
carență megaloblaste în măduvă;
→ probleme neuropsihiatrice.
COBALAMINA (vit B12)

Structură

Surse ▪ Alimentară → ficat, rinichi, carne, produse lactate, ouă, animale

marine
▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol Participă la:
biochimic ▪ sinteza neurotransmițătorilor sistemului nervos
▪ biosinteza hemoglobinei
▪ diviziunea celulară.
Stare de Veganism și malabsorbție → anemie pernicioasă: creșterea volumului
carență celulelor roșii din sânge;
→ probleme ale SNC.
ACID ASCORBIC (vit C)
Structură

Surse ▪ Alimentară → plante verzi, lapte, citrice

▪ Majoritatea primatelor (inclusiv oamenii), cobaiul, unele păsări și unii
pești nu sunt capabili să o sintetizeze.
▪ Antioxidant:

Rol
biochimic

▪ Este necesară în sinteza colagenului și a celulelor roșii din sânge.

▪ Contribuie la consolidarea sistemul imunitar.
▪ Este importantă în metabolismul fierului.
Stare de ▪ Scorbut: demineralizare osoasă, fragilitate capilară
carență ▪ În hipovitaminoză discretă: astenie, scădere în greutate, dureri de cap,
dureri osoase, sensibilitate mai mare la infecții și uneori probleme
hemoragice.

Vitamine liposolubile

RETINOLI (vit A)
▪ Provitamine A

Structură

▪ Vitamine A
Surse ▪ Vitamina A preformată (în principal palmitatul de retinil)
▪ Plante - provitamina A (carotenoizi: alfa-caroten, beta-caroten,
gamma-caroten și xantofila beta-criptoxantina)
▪ Participă la chimismul vederii:

Rol
biochimic

▪ Proprietăți antioxidante
Stare de ▪ Fotofobie, orbire nocturnă, uscarea mucoaselor și a tegumentelor
carență
CALCIFEROLI (vit D)

Structură

D2 – de origine vegetală; D3 – de origine animală

Surse ▪ Alimentară → ouă, unt, carne, ficat, ulei de pește
 ▪ Pielea → vitamina D3 este produsă din colesterol sub acțiunea razelor
UV.
Rol ▪ Un rol important în homeostazia fosfocalcică, mineralizarea oaselor și
biochimic un rol important în funcțiile musculare, imune, ale sistemului nervos
și ale diferențierii celulare.
Stare de ▪ Rahitism (la copii și animale tinere)
carență ▪ Osteomalacie (la adulți)
▪ Osteoporoză
TOCOFEROLI (vit E)

Structură

Surse ▪ Alimentară → uleiuri, semințe, plante verzi

Rol ▪ Antioxidant – protejează acizii grași din membrana celulară
biochimic ▪ Antiaterogen – inhibă oxidarea LDL
Stare de ▪ Modificări la nivelul ovarelor și testiculelor
carență ▪ Avorturi spontane
▪ Pierderea mobilității spermatozoizilor
MENAFTONE (vit K)

Structură

Surse ▪ Alimentare → plante verzi (lucerna), brânză

 ▪ Microbiota intestinală (flora intestinală)
Rol ▪ Favorizează sinteza factorilor de coagulare a sângelui, fixarea
biochimic calciului de către oase, flexibilitatea arterelor și starea bună a vaselor
de sânge în general, tendoanelor, cartilajelor și a altor țesuturi
conjunctive
Stare de ▪ Sângerări
carență