Aminoacizi

Aminoacizii sunt compuși organici naturali cu funcțiune mixtă, ce conțin în molecula lor grupări
amino și grupări carboxil.

Denumirea aminoacizilor se face folosind numele de acid la care se adaugă numărul și pozițiile
grupărilor amino, după care numele acidului cu același număr de atomi de carbon.

Aminoacizii naturali au și denumiri neștiințifice folosite mai des decât cele științifice.

Clasificare în funcție de numărul grupărilor amino și carboxil:

- Aminoacizi monoamino-monocarboxilici

COOH
H3C H2N
NH2 alfa-alanina COOH beta-alanina

COOH

NH2 glicocol (glicina)

H3C COOH

H3C NH2
acid alfa-amino-beta-metil-butanoic (valina)

COOH

NH2 acid para-amino-benzoic (vitamina H)

- Aminoacizi monoamino – dicarboxilici

HOOC
COOH
H2N
acid alfa-amino-succinic (acid asparagic)
 HOOC

COOH
H2N
acid alfa-amino-glutaric (acid glutamic)

- Aminoacizi diamino-dicarboxilici

H2N
COOH

NH2
lisina

- Hidroxi-aminoacizi

HO
COOH
H2N serina

- Tio-aminoacizi

HS
COOH
H2N cisteina

Izomerie

Aminoacizii pot prezenta izomerie de catenă, de poziție, optică, de funcțiune. Alfa-aminoacizii

naturali, cu excepția glicinei, au cel puțin un atom de carbon asimetric și sunt optic activi. Cu puține
excepții, alfa-aminoacizii naturali conțin atomul de carbon chiral în poziția alfa și are grupa amino în
partea stângă, iar atomul de hidrogen în partea dreaptă. S-a convenit că acești alfa-aminoacizi să facă
parte din seria L. În cazul acesta, notațiile L și D nu au nici o legătură cu dextrogir și levogir, deoarece
cisteina naturală este levogiră, iar alanina naturală este dextrogiră, dar ambele fac parte din seria L.

Proprietăți fizice

Aminoacizii sunt substanțe solide, cristaline, solubile în apă. Punctele de topire ale aminoacizilor
sunt mult mai ridicate decât ale acizilor corespunzător, deoarece aminoacizii au mase moleculare mai
mari. Aceștii au structură anfionică, care explică forțele de atracție puternice între molecule.

La solubilizarea în apă a aminoacizilor se stabilesc atracție electrostatice între moleculele

aminoacizilor și moleculele polare ale apei, dar și interacțiuni de dispersie de tip Van der Waals.
 Proprietăți chimice

Reacțiile la care participă aminoacizii sunt determinate de prezența celor două grupări
funcționale.

1. Reacții date de prezența gruparea amino

COOH COOH
-
R + HCl R Cl
+
NH2 NH3

COOH COOH
R +RX R R` + 2 HX
+ -
NH2 N R`` X
R

COOH COOH
R + HNO 3 R + N2 + H2O
NH2 OH

COOH O COOH
R + R R R + HCl
NH2 Cl NH
O

2. Reacții date de prezența grupării carboxil

COOH COONa
R + NaOH R + H2O
NH2 NH2

COOH COOR`
R + R` OH R + H2O
NH2 NH2

COOH COOCl
R + PCl5 R + POCl3 + HCl
NH2 NH2

O
COOH COONH4 NH2
R + NH3 R R
- H 2O
NH2 NH2 NH2
 Reacții caracteristice aminoacizilor

1. Caracterul amfoter este proprietatea de a reacționa și de a se comporta în funcție de mediu, fie ca

acid, fie ca bază. Din acest motiv, soluțiile de aminoacizi pot fi folosite drept soluții tampon

Soluțiile tampon sunt soluțiile la care pH-ul soluției nu se modifică semnificativ după ce s-a
adăugat cantitați mici de acid sau de bază.
-
COOH COO
R R
+
NH2 NH3
stare solida structura amfionica

- +
COOH COO Na
R + NaOH R + H2O
NH2 NH2

COOH COOH
R + HCl R
+ -
NH2 NH3 Cl

-
COO COOH
+
R +H R
+ +
NH3 NH3

- -
COO COO
-
R + HO R + H2O
+
NH3 NH2

2. Reacția de condensare a aminoacizilor este foarte importantă, deoarece prin această reacție se pot
obține peptidele și proteinele

Reacția de condensare are loc între gruparea carboxil a unei molecule și gruparea amino din
poziția alfa a altei molecule obținându-se o nouă legătură amidică. Aceasta are numai caracter bazic, la fel
ca gruparea amino.

O
COOH COOH NH R`
R + R` R COOH
- H 2O
NH2 NH2 NH2
 Utilizări

Peptidele sunt produși de hidroliză parțială a proteinelor (proteinele se obțin prin procesul de
policondensare) și folosesc pentru stabilirea structurii proteinelor. Ele se găsesc în organismele vii unde
îndeplinesc unele funcții.

Procesul de policondensare al aminoacizilor este complex, are loc în organismele vii. În acest
proces, aminoacizii se succed în lanțul proteic conform informației genetice din ADN.

Procesul invers condensării este hidroliza proteinelor ce are loc în prezența unor enzime specifice
numite peptidaze. În timpul digestiei are loc hidroliza proteinelor obținându-se mai întâi peptidele și apoi
aminoacizii. Aceștia sunt folosiți de organism pentru a forma proteinele proprii necesare creșterii,
refacerii țesuturilor și sintezei de enzime și hormoni.

Aminoacizii aflați în exces sunt dezaminați, amoniacul rezultat este eliminat prin urină sub formă
de uree sau acid formic, iar restul organic rămas se transformă în zaharide, grăsimi, substanțe folosite
pentru producerea energiei.

O parte din aminoacizi pot fi sintetizați de către organismul uman (aminoacizi neesențiali) și o
altă parte care nu pot fi sintetizați de organismul uman și trebuie procurați din hrană (aminoacizi
esențiali).

Aminoacizii esențiali sunt valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, lisina, triptofan etc.