Aminoacizi, peptide și proteine.

1. Esențialitatea la aminoacizii.
2. Stereoizomeria D- L. Chiralitatea.
3. Proprietăți fizice, fizico-chimice și chimice ale aminoacizilor.

Curs 3
Conf. univ., dr. chim.,
Elena GORINCIOI
 1. Esențialitatea la aminoacizi
În funcţie de importanţa biologică, aminoacizii se împart în:
•Neesenţiali (dispensabili)
•Esenţiali (indispensabili).
Prin experiențe de nutriție, utilizând amestecuri de aminoacizi, s-a
constatat pe animale de laborator, că există aminoacizi indispensabili
(esențiali) pentru creșterea și dezvoltarea organismului tânăr și
menținerea funcțiilor vitale la organismul adult. Acești aminoacizi nu
pot fi sintetizați in vivo. Prin urmare, necesitățile fiziologice în raport
cu aceșți aminoacizi trebuie asigurate prin aport exogen (alimentar).
Astfel, aminoacizii care trebuie neapărat să fie prezenți în hrana
omului și a mamiferelor superioare (esențiali), sunt: fenilalanina,
histidina, izoleucina, leucina, metionina, lizina, treonina, triptofanul și
valina. Ceilalți 11 aminoacizi: glicina, alanina, serina, cisteina,
tirozina, acidul aspartic, asparagina, acidul glutamic, glutamina,
prolina, și arginina sunt neesențiali, adică pot fi sintetizați în organism
prin diverse reacții metabolice (vezi: mai jos).
 2. Stereoizomeria D- L
Stereoizomeria D- L a aminoacizilor este stabilită prin analogie cu stereoizomeria D-L
la Aldehida Glicerică prin “convenția de proiecție Fisher” (Emil Fisher a stabilit
stereoizomeria monoglucidelor pe baza Aldehidei Glicerice).
În aminoacizii proteinogenici atomul de carbon din poziția α fată de grupa carboxil
este asimetric (C＊)(excepție face aminoacidul Glicina). Aceasta permite dispunerea
spațială tetraedrică a patru atomi, sau grupe de atomi, generând forme stereoizomere.
Aceste forme stereoizomere se deosebesc, deci, prin amplasarea spațială a atomilor
(sau grupelor de atomi), ceea ce definește configurația lor spațială diferită
(configurația sterică). În conformitate cu aceasta, aminoacizii pot aparține seriei
sterice D sau seriei sterice L (cu configurație D sau cu configurație L).
Pornind de la stereoizomeria la Gliceraldehidă, s-au stabilit configurațiile sterice D și L
și la aminoacizi. În acest caz, se are în vedere poziția grupării aminice de la carbonul
alfa față de carboxil.
Aldehida Aldehida
D-glycerică L-glycerică
＊
Proiecție ＊
＊
Fischer

L-Alanina
Stereoizomeria D- L : Aldehida
Glycerică

D-gliceraldehida L-gliceraldehida
Astfel, clasificarea aminoacizilor în funcție de configurația sterică (D- sau L),
similar monoglucidelor, s-a făcut în mod convențional. Prin “metoda
corelației sterice” s-a convenit, că reprezentarea stereochimică a
stereoizomerului D al alaninei să se facă cu gruparea –NH2 spre dreapta, iar
a L-izomerului- cu gruparea –NH2 spre stânga. În mod similar, prin metoda
corelației sterice, s-a concluzionat, că toți aminoacizii, care au gruparea
aminică dispusă în mod similar D-alaninei aparțin seriei D, iar aminoacvizii cu
gruparea aminică dispusă în mod similar L-alaninei- aparțin seriei L.

Toți aminoacizii proteinogenici aparțin seriei L.

Este de remarcat faptul, că pentru aminoacizi configurația prezintă interes
biologic și biomedical. Astfel, la om și la animalele superioare este posibilă
metabolizarea (asimilarea) exclusivă a aminoacizilor din seria L. Doar pentru
aminoacizii din seria L există sisteme enzimatice care prezintă așa-numita
“specificitate de substrat”, datorită căreia se asigură metabolizarea.
Stabilirea configurației sterice se poate face prin diverse teste, bazate pe
metode fizice, chimice sau biologice. Uneori pentru testare se estimează
gustul.
Tab. Relația Configurație sterică-gust.

Denumirea Gustul aminoacizilor din

aminoacidului Seria L Seria D
Asparagina Insipid Dulce
Alanina Insipid Dulce
Valina Insipid Dulce
Leucina Amar Dulce
Izoleucina Amar Dulce
Tirozina Amar Dulce
În unele cazuri (adesea ținând de domeniul patologie biochimice sau
farmacologiei), au fost izolați și aminoacizi din seria D. De ex., din hidrolizatele
proteice ale unor țesuturi tumorale maligne, din antibioticul natural
Gramicidina (a fost izolată D-fenilalanina), din peretele celular al unor bacterii
(de ex., din Bacillus mesentericus a fost izolat acidul D-glutamic).
Metodele biologice au mare specificitate, datorită faptului, că diverși
stereoizomeri (D sau L) au efecte fiziologice foarte bine distincte. Aceasta este
o expresie a relației structură chimică- activitate biologică, estimată la nivelul
stereoizomerilor. De ex, miceliul Penicillium glaucum metabolizează doar L-
izoleucina și L-glutamatul (acidul L-glutamic), lăsând nemetabolizați izomerii D.

Penicillium glaucum este o specie de

fungi, care este folosită la
confecționarea unor tipuri de brânză
albastră, inclusiv Bleu de Gex,
Rochebaron și unele soiuri de Bleu
d’Auvernia și Gorgonzola.
 Știați oare că…
Cum poate fi determinată vârsta omului, cunoscând chimia
aminoacizilor
În timp, stereoizomerii aminoacizilor se pot transforma în mod spontan unii în
ceilalți.
De ex, izomerul pur L- sau D- se transformă în amestecul echimolar D-L. Acest
detaliu poate fi folosit pentru determinarea vârstei oamenilor, animalelor sau a
resturilor fosile. De ex., în proteina Dentina, care se conține în smalțul dinților,
acidul L-aspartic se transformă în mod spontan în izomerul D (la temperatura
corpului uman) cu o viteză de 0.10% anual. La copii în perioada formării dinților în
dentină se conține doar L-aspartat .
Se poate de izolat dentina unui singur dinte (la persoana in etate) si se determină
conținutul D-aspartatului. Urmează procesarea matematică a datelor.
Testele pe resturi fosile de mamuți, delfini și urși au demonstrat o bună
corespundere a datelor cu rezultatele obținute prin metoda bazată pe viteza de
degradare a izotopilor radioactivi.

Publicație recentă în domeniu: Aspartic acid racemization of root dentin used for dental
age estimation in a Polish population sample. Katarzyna Wochna, Radosław
Bonikowski, Janusz Śmigielski &
Jarosław Berent . Forensic Science, Medicine and Pathology volume 14, pages285–
 Chiralitatea aminoacizilor
În aminoacizii proteinogenici atomul de carbon din poziția α fată de grupa
carboxil este asimetric (C＊ )(cu excepția Glicinei). Acest atom de carbon
asimetric este un centru de chiralitate, care determină prezența activității
optice la aminoacizi. Asctivitatea optică este proprietatea unor substanțe,
care au centre de chiralitate, de a roti planul luminii polarizate (spre dreapta –
substanțe dextrogire, se notează prin (＋), sau spre stânga- levogire, se
notează prin ( - ).

CHIRALITÁTE (< chiral) s. f. Proprietate geometrică de neidentitate a unui obiect (a unei molecule)
cu Imaginea sa în oglindă. Termenul a fost introdus (1883) de Lord Kelvin. Izomerii optici
sunt nesuperpozabili (dualitatea dintre un obiect și imaginea sa în oglindă, sau
nesuperpozabilitatea mainilor unui om).
Activitatea optică a izomerilor optici, numiți enantiomeri, sau antipozi se
determină cu ajutorul polarimetrului, metoda se numește polarimetrie. La
polarimetru se determină unghiul de rotație al substanței.
Tab. Unghiurile de rotație ale unor aminoacizi izolați din proteine
Aminoacidul Unghiul de rotație,
[α]D (exprimatat in grade, )
L-Prolina -86.2
L-Alanina +1.8
L-Histidina -38.5
L-Lizina +13.5
L-Izoleucina +1.8
L-Treonina -28.5
După cum este evident din Tabel, nu trebuie să corelăm apartenența la
seria D-(L), adică configurația ,cu activitatea optică și să facem confuzie:
toți aminoacizii proteinogeni aparțin seriei L (au configurație L), dar
unii sunt levorigi , iar alții- dextrogiri.
3. Proprietăți fizice, fizico-chimice și chimice ale aminoacizilor.

3a. Proprietățile Fizice (culoarea, gustul, hidrosolubilitatea, solubilitatea în

solvenții organici – pentru studiul independent.
3b. Proprietățile Fizico-chimice ale aminoacizilor – amfoterismul,
ionizarea, migrarea în câmp electric și activitatea optică.
Amfoterismul, ionizarea (Proprietăţile acido-bazice )– în soluţii apoase , la
pH 7, aminoacizii neutri se află sub formă de ioni bipolari (amfiioni), care
pot funcționa atât ca acid, cât și ca bază:
a) Comportare de acid (donor de protoni):

b) Comportare de bază (acceptor de protoni):

În soluție, există, deci, un echilibru permanent între cei trei ioni:

În cazul în care catenele laterale (R) ale diferitor aminoacizi conțin și

alte grupe funcționalșe ionizabile, în afara celor atașate de atomul de
carbon α, sarcina reală a moleculei va reflecta prezența lor. Este cazul
aminoacizilor monoaminodicarboxilici (acidul aspartic și glutamic),
care au caracter acid, și al lor diaminomonocarboxilici (arginina,
lizina, histidina), care au caracter bazic. Ceilalți aminoacizi, cu număr
egal de grupe funcționale acide și bazice pot fi considerați neutri
(la pH 7).
Existența amfiionului în soluție explică utilizarea soluțiilor de
aminoacizi ca soluții-tampon (crează și mențin constant un anumit pH
la adăugarea unor cantități mici de acizi sau de baze tari:

Homeostazia!
 Migrarea în câmp electric a aminoacizilor
Datorită sarcinii electrice sumare (pozitivă sau negativă), aminoacizii
manifestă la un anumit pH proprietăți electroforetice, deplasându-se
sub acțiunea unui câmp electric. Astfel, în mediu acid, ca urmare a
deplasării echilibrului existent între cei trei ioni spre forma cationică,
aminoacidul migrează spre catod (polul (electrodul ) negativ), iar în
mediu alcalin, datorită deplasării echilibrului existent între cei trei ioni
spre forma anionică, aminoacidul migrează spre anod (polul
(electrodul ) pozitiv).
La un anumit pH sau Punct izoelectric (pHi), amfiionul nu migrează în câmp electric, deoarece
aminoacidul se află disociat ca anion și cation în părți egale .

Aminoacizii prezintă pHi diferiți, în funcție de structura catenelor laterale (R):

- aminoacizii monoamino-dicarboxilici au pHi în zona acidă (pHi ＝ 3.0-3.2) ;
- aminoacizii diamino-monocarboxilici au pHi în zona alcalină (pHi ＝ 7.5-11.0) ;
- aminoacizii monoamino-monocarboxilici nu au pHi la pH 7, ci în jur de valoarea
6.0 (grupa carboxil este mai puternic ionizată decât grupa amină).
Activitatea optică a aminoacizilor
(vezi mai sus: polarimetria, izomeri levogiri, dextrogiri).

Este de menționat, că uneori structurile optic active levo- și dextrogire ale

aminoacizilor se pot racemiza sub acțiunea bazelor sau acizilor. Racemizarea
reprezintă transformarea (la încălzire, sau sub acțiunea agenților chimici) a
unui compus optic activ într-o formă optic inactivă, în care jumătate din
moleculele compusului optic activ s-au trasformat în enantiomerul acestuia.
Ca rezultat al racemizării se obțin deci, amestecurile racemice (racemate) optic
inactive, care constau 1:1 din cei doi enantiomeri .

Amestecurile racemice se obțin și în cazul sintezei organice a aminoacizilor.

Separarea amestecurilor racemice, cu formarea antipozilor optici, se face prin

intermediul obținerii unor combinații chimice (reagenți chirali enantiomeric
puri), care separă selectiv formele levogire (-) de cele dextrogire (＋) sau prin
utilizarea unor micelii, care au proprietatea de a metaboliza doar unul dintre
antipozii optici.
 Proprietăți chimice ale aminoacizilor.
1. Reacții datorate grupelor funcționale carboxil.
A) reacția aminoacizilor cu hidroxizii, cu formare de săruri:

Utilizare: sărurile acidului guanidino-acetic sunt folosite pentru hrana puilor de

pasăre pt îngrășat.

B) reacția aminoacizilor cu alcooli, cu formare de esteri:

COOH COOR
HC NH2 + HO R HC NH2 + HOH
CH3 CH3

Esterii aminoacizilor se distilează fără a se descompune. Această proprietate se

utilizează la separarea amestecurilor complexe de aminoacizi.
C) reacția aminoacizilor (sau a esterilor aminoacizilor) cu amoniacul, cu
formare de amide:

Reacția de formare a amidelor (Vezi: Glutamina și Asparagina!)are o

semnificație biochimică extraordinară, reprezentând una dintre căile de
reglare a conținutului de amoniac în organisme (vegetale și animale).
Amoniacul este toxic pentru organisme și prin formarea amidelor este blocat
amoniacul în exces. Iar prin reacția inversă, hidroliza amidelor, amoniacul poate
fi eliberat, pentru diferite procese metabolice, in special, pentru biosinteza
aminoacizilor neesențiali.
D) Decarboxilarea aminoacizilor , cu formare de amine biogene:
Decarboxilarea aminoacizilor este biocatalizată în organismele vii de
enzime din clasa liazelor (aminoacidecarboxilaze). Unele dintre aminele
biogene au rol de hormoni, altele sunt precursori ai unor coenzime. De ex.,
cisteamina și β-alanina.

Acidul pantotenic ＝vitamina B5.

Prin decarboxilarea aminoacidului histidina
biocatalizată de enzima histidin-decarboxilaza,
se obține histamina, compus cu rol de
hormon, cu acțiune vasoconstrictoare centrală
și vasodilatatoare periferică.

Din aminoacizii diamino-monocarboxilici lizina

și ornitina (aminoacid neproteinoigenic) se
formează aminele putresceina și cadaverina
(prezente în cadavre și organisme în
putrefacție.