Colegiul Naional de Medicin i Farmacie ,,R.

Pacalo
Catedra Discipline Farmaceutice
Disciplina Biochimia

Subiectul:

Aminoacizii.

Profesor: Violeta Barnaciuc

PLAN
Definiie, clasificare, structur i
importan biologic a aminoacizilor;
Proprietile fizico-chimice ale aminoacizilor;
Peptide. Legtura peptidic;
Rspndirea aminoacizilor n diferite
proteine.

tiina puin i face pe oameni pretenioi, n

timp ce tiina mult i face pe oameni modeti: aa
precum spicele goale i nal spre cer capetele lor
trufae, n timp ce spicele pline, se apleac spre
pmnt sub greutatea lor.

I. Aminoacizii substane ce conin n

molecula sa gruparea carboxilic (COOH) i
gruparea amin (NH2).
Aminoacizii snt compui ce vor manifesta
att funcie de acid ct i funcie de alcaliu.
Formula general a unui aminoacid este:

Fragmentul de molecul CH(NH2)COOH este

comun tuturor aminoacizilor din structura proteinelor
umane. Cealalt parte a moleculei de aminoacid,
numit i caten lateral-R, este diferit de la un
aminoacid la altul.

Prin prefixele di, tri etc., se indic

numrul de grupe amino i carboxil. Poziia
relativ a dou grupe funcionale se precizeaz
cu literele greceti , , , , .

Aminoacidul este dac gruprile amino i

carboxil se leag de acelai atom de carbon,
dac gruprile amino i carboxil se leag la
atomi de carbon alturai, iar, pe msur ce
crete distana, se vor numi , , . n cazul
compuilor aromatici, se folosesc prefixele
orto, meta, para.
CH3-CH(NH2)-COOH, acid amino-propanoic
(NH2)-CH3-CH-COOH, acid amino-propanoic

Actualmente n diverse materiale biologice de

origine animal au fost depista i aproximativ
200 aminoacizi diferii.
n organismul uman se conin 60 aminoacizi
diferii i deriva
i ai lor, ns nu to i intr n
Actualmente n diverse materiale biologice
origine animal au fost depistai
componenade
proteinelor.
aproximativ 200 aminoacizi diferii.
n organismul uman se conin 60
aminoacizi diferii i derivai ai lor, ns nu
toi intr n componena proteinelor.

Proteinogeni

Neproteinogeni
(nu particip la
formarea
proteinelor)

(componeni ai
proteinelor)

Aminoacizi

Printre aminoacizii proteinogeni se deosebesc aminoacizi esen iali( 20

aminoacizi) i neeseniali(hidroxiprolina, hidroxiliazina, acidul aminocitric, etc
snt derivai ai celor 20 aminoacizi eseniali).

Printre
aminoacizii
proteinogeni se deosebesc
aminoacizi eseniali (numrul lor este 20) i neeseniali
(hidroxiprolina,
hidroxiliazina, acidul aminocitric,
etc, care snt derivai ai celor
20 aminoacizi eseniali ).

Cei 20 de aminoacizi ce intr n componen a

proteinelor
sunt: alanin, valin, leucin,
izoleucin, prolin, triptofan, fenilalanin,
metionin, glicocol, serin, treonin, tirozin,
asparagin, glutamin, cistein, acid aspartic,
acid glutamic, arginin, lisin, histidin (acesta
din urm constituie un aminoacid esen ial
pentru copiii cu vrsta sub 1 an).

Dintre aminoacizii enumerai anterior, 8 nu

pot fi produi de organismul uman i trebuie
adui din exterior, prin alimentaie: valina,

leucina, izoleucina, triptofanul, fenilalanina,

metionina, lisina i treonina.

Restul de aminoacizi nu particip la formarea

proteinelor (neproteinogeni); ei se afl n celule
fie n stare liber (ca metabolii), fie ca
componeni ai altor compui neproteici.
Exemplu:
-alanina intr n componena
vitaminei acidului pantotenic, acidul aminobutiric joac rol de agent chimic (mediator)
pentru transmiterea impulsurilor nervoase.

Aminoacizii neproteinogeni pot fi toxici

pentru organismul de alt specie, adic se
comport ca substane eterogene.
Exemplu: canavanina, cianoalanina
separate din plante snt toxice pentru om.

Toi aminoacizii proteinogeni

se refer la
aminoacizii ce conin grupa aminic NH2 n
poziia . n cazul cel mai simplu radicalul R e
prezentat prin atomul de hidrogen glicina. Pentru
ceilali aminoacizi, catena lateral are o structur
mai complex. Catena lateral le confer proprieti
specifice fiecruia.

Structura
radicalului
lateral

Proprietile
electrochimic
e

Gradul de
indispensabilitate

Clasificarea aminoaciziilor proteinogeni

Proprietile electrochimice ale aminoacizilor

I. Aminoacizii acizi - au
suplimentare i asigur
aminoacizilor (ac. aspartic,
aminocitric);

grupe carboxilice
proprieti acide
ac. glutamic, ac.

II. Aminoacizii bazici au grupe amin,

guanidilic, imidazolic suplimentare, grupe ce
confer proprieti bazice aminoacizilor (lizina,
arginina, histidina);
III. Aminoacizii neutri radicalii laterali nu
manifest proprieti nici acide i nici bazice.

n funcie de polaritatea radicalului

deosebim
Aminoacizi polari
(hidrofili), se
dizolv n ap

Aminoacizi nepolari
(hidrofobi), se
dizolv n solveni
organici

Bazici
Acizi
Aminoacizi
neutri

Dup importana
biologic sau fiziologic
(gradul de indispensabilitate)
Aminoacizi
Aminoacizi
indispensabili
(valina, leucina, semidispensabili
izoleucina, lizina, (arginina,tirozina,
histidina)
metionina,
fenilalanina,etc. )

Aminoacizi
dispensabili

Un dipeptid poate interaciona cu un nou aminoacid

rezultnd un tripeptid.
Primul aminoacid ce particip la legtura peptidic
are grupa NH2 liber i de aceea este denumit aminoacid
N-terminal. Al doilea aminoacid ce particip are
gruparea COOH liber - aminoacid C-terminal.

Capetele N- i
C- terminale au i peptidele i
proteinele, prin convenie aminoacidul N-terminal este
considerat primul aminoacid. Peptidele pot avea
lanuri scurte de II, III, IV aminoacizi fiind denumite
di-, tri-, tetrapeptide.
Exemplu: Glutationul este un tripeptid format din
cistein, glicocol i acid glutamic, care se gsesc n toate
celulele organismului.

Peptidele joac roluri majore n

funcia celulelor i a organismului, de
exemplu muli hormoni snt de natur
peptidic. De asemenea factorii de
transcripie snt peptide cu rol n
dirijarea expresiei genelor.

Aminoacizii alanina, glicina, leucina i serina se

ntlnesc cel mai des n componena proteinelor.
Fiecare protein ns are componena sa specific.
Exemplu: protaminele (proteinele din lapii petilor)
conin pn la 85% arginin, n schimb le lipsesc
tioaminoacizii i lizina; n fibroin (proteina mtasei
naturale)
- 50% glicin; n colagen (proteina
tendoanelor) aminoacizi rari ce lipsesc n celelalte
proteine.

Componena aminoacidic a proteinelor este

determinat
nu de accesibilitatea
sau
indispensabilitatea anumitor aminoacizi, ci de
destinaia i funciile proteinei. Succesiunea
aminoacizilor n protein este determinat de
codul genetic.