Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Proteinele sunt macromolecule din sistemele vii care indeplinesc functii majore pentru celula: rol de catalizatori; rol de transport si depozitare a anumitor molecule (O2), in sustinerea mecanica, in imunitate, in transmiterea impulsului nervos, in coordonarea cresterii si diferentierii celulare.
aminoacizi
aminoacid
Aminoacizi si Proteine
Aminoacizi
Structura, clasificare, proprietati fizico-chimice
Legatura peptidica Alte tipuri de legaturi chimice din moleculele proteice Proteine- nivele de organizare
Structura primar Structura secundar Structura teriar Structura cuaternar
Aminoacizi
= acizi aminai, sunt compui chimici cu mas molecular mic, ce conin n molecula lor dou funcii caracteristice: o grupare carboxilic (-COOH) i o grupare aminic (-NH2) si un radical (R) alifatic sau aromatic care contine diferite grupari functionale: hidroxil, sulfhidril, carboxil, amino, guanidino, fenil, indol, imidazol etc. n natur se ntlnesc peste 150 aminoacizi, dintre care 20 sunt universal rspndii. Aminoacizii din constituia proteinelor prezint totdeauna gruparea aminic n poziia fa de gruparea carboxilic.
Amina
H2N
Acid
? R
C OH H
Stereoizomerii aminoacizilor
Se disting dou serii sterice. Seria L i seria D, n funcie de dispoziia gruprii -aminice: spre stnga - pentru seria L (sau configuraia S, "sinister"), sau spre dreapta - pentru seria D (sau configuraia R, "rectus"), dac n formula de proiecie plan (Fischer) carboxilul este figurat n partea de sus. Sensul de rotaie a planului luminii polarizate nu depinde de apartenena la seria steric. Activitatea optic se noteaz i la aminoacizi cu (+) - spre dreapta ("dextrogir"), i (-) - spre stnga ("levogir").
COOH H 2N CH R L
COOH HC R D NH2
Stereoizomerii aminoacizilor
L-aminoacizii
Majoritatea aminoacizilor naturali fac parte din seria L ("levo"). Proteinele animale sunt formate numai din Laminoacizi, legai ntre ei prin legturi peptidice: -CONH-. La microorganisme, precum i n unele tumori maligne au fost gsii i aminoacizi cu configuraia D (dextro").
Clasificarea aminoacizilor
Dupa polaritatea si sarcina radicalului:
1) Aminoacizi cu radical R nepolar 2) Aminoacizi cu radical R polar 3) Aminoacizi acizi (monoamino-dicarboxilici) 4) Aminoacizi bazici
4. Aminoacizi bazici
conin n radicalul R o grupare bazic suplimentar:
Denumirea chimic Acid -aminopropionic Acid aminoizovalerianic Acid -aminoizocaproic Acid -amino-metilvalerianic Acid pirolidin-2carboxilic Acid -amino-fenilpropionic Acid -amino--3 indolilpropionic Acid -amino--tiometiln butiric Acid -aminoacetic Acid -amino-hidroxipropionic Acid -amino-hidroxibutiric Acid -amino-mercaptopropionic Acid -amino--phidroxifenilpropionic Acid -monoamida acidului aminosuccinic Acid monoamida acidului glutamic Acid -aminosuccinic Acid -aminoglutaric Acid , -diaminocaproic Acid -amino-guanidino valerianic Acid -amino-imidazolpropionic
Prescurtarea Ala Val Leu Ile Pro Phe Trp Met Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln Asp Glu Lys Arg His A V L I P F W M G S T C Y N l Q D E K R H
Denumirea radicalului alanil valil leucil izoleucil prolil fenilalanil triptofanil metionil glicil seril treonil cisteinil Tirozil Asparagini Glutaminil Aspartil Glutamil lizil arginil histidil
Conform nomenclaturii biochimice stabilite de IUB i IUPAC, simbolurile aminoacizilor sunt din 3 litere, sau dintr-o singur liter. Simbolul din 3 litere se folosete cnd se compar secvena aminoacizilor cu codificarea lor genetic, sau cnd se compar ntre ele secvene unor peptide; simbolul cu o singur liter este utilizat n studiile secvenei aminoacizilor din proteine.
3. Leucin 4. Izoleucin 5. Prolin 6. Fenilalanin 7. Triptofan 8. Metionin 9. Glicocol (glicin) 10. Serin 11. Treonin 12. Cistein 13. Tirozin
IUB ("International Union of Biochemistry"); IUPAC ("International Union of Pure and Applied Chemistry").
14.Aspara-gin 15.Glutamin 16. Acid aspartic 17. Acid glutamic 18. Lizin 19. Arginin 20. Histidin
Aminoacizii care nu intr niciodat n structura proteinelor dar care au un rol metabolic si structural important pentru organism: -alanina (intr n structura coenzimei A), acidul aminobutiric (prescurtat GABA, este un mediator chimic la nivelul sistemului nervos central), 5hidroxitriptofanul (precursor al serotoninei - o "amin biogen"), ornitina i citrulina (intermediari n sinteza ureei), homocisteina i homoserina (intermediari n metabolismul unor aminoacizi).
+ H+
COO+
+ OHH2N H2O
CH R
H3N
CH R
Disocierea gruprilor acide i bazice ale aminoacizilor este guvernat de legea aciunii maselor, ca i n cazul bazelor i acizilor slabi; fiecrei grupri funcionale i corespunde o constant de disociere (K), a crei logaritm negativ este numit pK. Valoarea pK1 a gruprii acide este 2,0-2,5; pentru gruparea aminic pK2 este 9,09,5.
Forma zwitterionica
concentratie
Aminoacizi si Proteine
Aminoacizi
Structura, clasificare,proprietati fizico-chimice
Legatura peptidica Alte tipuri de legaturi chimice din moleculele proteice Proteine- nivele de organizare
Structura primar Structura secundar Structura teriar Structura cuaternar
Legatura peptidica
Legtura peptidic este legtura format in urma reactiei de condensare ntre gruparea carboxilic (-COOH) de la C1 a unui aminoacid i gruparea aminic (-NH2) de la C2 a altui aminoacid, cu eliminarea unei molecule de ap.
H H2N C COOH R 2 -H2O H H H2N C COOH H2N C R 2 R1 CO NH H C R 2 COOH
Gruparea -CO-NH-, caracteristic legturii peptidice, alternnd cu grupri metinice formeaz "coloana vertebral (din engl. backbone) a catenei polipeptidice.
0.723 nm
H N C O
N + C
O
Legatura peptidica
Legtura peptidic poate s existe n dou forme: "cis" i "trans". Forma "cis" este foarte rar ntlnit n structura proteinelor. Forma "trans" este mai stabil din punct de vedere energetic, deoarece este mai srac n energie - aproximativ 2 kcal/mol (respectiv 8,36 kJ/mol).
Phi ()
Diagrama Ramachandran
Conform acestei diagrame (contine 4 cadrane), atomii nelegati chimic din structura aminoacizilor adiacenti se pot apropia intre ei pana la o distanta maxima egala cu suma razelor van der Waals. Pentru un numar mare de proteine se calculeaza diagrama Ramachandran care arata in 3 cadrane combinatiile posibile ale celor doua unghiuri Psi () ), si Phi () ). Pentru fiecare aminoacid se obtin zone de maxima densitate notate cu , si L.
Aminoacizi si Proteine
Aminoacizi
Structura, clasificare proprietati fizico-chimice
Legatura peptidica Alte tipuri de legaturi chimice din moleculele proteice Proteine- nivele de organizare
Structura primar Structura secundar Structura teriar Structura cuaternar
Puntea de H este mai slab dect o legtur covalent, avnd doar 1/10 din energia de legare; energia (entalpia de formare) unei legturi de hidrogen este 2,39 kcal/mol (10 kJ/mol). Distana dintre atomul de azot i cel de oxigen nu trebuie s depeasc 0.28 nm, pentru ca ntre cei doi atomi s se poat stabili o legtur de hidrogen.
cisteina
cistina
cisteina
Peptide
Doi sau mai multi aminoacizi legati intre ei prin legaturi peptidice formeaza un peptid cu eliminarea de apa. Asocierea a aminoacizilor prin legaturi peptidice: tripeptid, tetrapeptid, pentapeptid etc. Structurile formate din putini aminoacizi legate prin legaturi peptidice= oligopeptide (<50). Polipeptide: 50 si 2000 aminoacizi. In general cand polipeptidele au greutati moleculare mai mari de 10 kDa se numesc proteine.
Extremitate N-terminala
Extremitate C-terminala
Daltonul
Daltonul (Da) este o unitate de mas, apropiat cu cea a atomului de hidrogen (mai precis, este egal cu 1,0 pe scala maselor atomice). A fost numit dup John Dalton (1766-1844), care a dezvoltat teoria atomic a materiei. Un kilodalton (1 kDa) este egal cu 1.000 daltoni. Noiunea de dalton este utilizat n biochimie pentru a exprima masa molecular a macromoleculelor (proteine, acizi nucleici). Masa moleculara medie a unui aminoacid este de aprox. 110 Da.
Aminoacizi si Proteine
Aminoacizi
Structura, clasificare, proprietati fizico-chimice
Legatura peptidica Alte tipuri de legaturi chimice din moleculele proteice Proteine- nivele de organizare
Structura primar Structura secundar Structura teriar Structura cuaternar
Structura proteinelor
Proteinele prezint patru nivele de organizare: 1) structura primar 2) structura secundar; 3) structura teriar; 4) structura cuaternar.
Structura primar Structura secundara Structura tertiara Structura cuaternara
Catena polipeptidica
helix Structura proteica secundara determinata de legaturi de H intre aminoacizi ai lantului polipeptidic
Structuri Structura proteica tertiara cand au loc diferite interactiuni (legaturi) intre elementele structurii secundare
helix
Structura cuaternara care este prezenta cand proteina contine mai multe catene polipeptidice
Aminoacizi si Proteine
Aminoacizi
Structura, clasificare proprietati fizico-chimice
Legatura peptidica Alte tipuri de legaturi chimice din moleculele proteice Proteine- nivele de organizare
Structura primar Structura secundar Structura teriar Structura cuaternar
Bettelheim & March (1990) Introduction to Organic & Biochemistry (International Edition) Philadelphia: Saunders College Publishing, p301
Aminoacizi si Proteine
Aminoacizi
Structura, clasificare proprietati fizico-chimice
Legatura peptidica Alte tipuri de legaturi chimice din moleculele proteice Proteine- nivele de organizare
Structura primar Structura secundar Structura teriar Structura cuaternar
resturi
Proprietatile -helixului
Catena polipeptidic este nfurat pe o spiral. Fiecare spir conine 3,6 aminoacizi, iar distana dintre spire (perioada mic de identitate) este de 0.54 nm, unui aminoacid revenindu-i 0.15 nm n pasul helixului. Gruparea CO a fiecarui aminoacid formeaza punti de hidrogen cu hidrogenul gruprii NH a celui de al 4-lea aminoacid, care urmeaza in structura lantului dupa aminoacidul cu gruparea CO. Gruparea CO a unui aminoacid va forma punti de H la o deprtare de 0,28 nm, distan ce asigur realizarea unei puni de hidrogen. Energia legturilor de hidrogen intracatenare asigur o deosebit stabilitate structurii helicoidale a catenei polipeptidice.
Stabilitatea -helixului
Stabilitatea helixului poate fi influentata de compozitia structurii primare a proteinei. Anumiti aminoacizi favorizeaza structura spiralata: Ala, Glu, Leu, Met. Alti aminoacizi intrerup structura helicala: Pro, Gly, Tyr, Ser. Stabilitatea helixului este mult micorat n stare dizolvat a proteinei. Acidul poliglutamic, de natur sintetic, are nfiare helix n mediul acid, n timp ce n mediul bazic, datorit ionizrii gruprilor carboxilice laterale, respingerea lor electrostatic rupe legturile de hidrogen i molecula capt o nfurare ntmpltoare (din engl. "random coil").
ANTIPARALEL
(A)
PARALEL
Structuri nerepetitive
Pentru conectarea catenelor antiparalele aparinnd unei structuri n foaie pliat, n punctele de cotitur exist aa-numitele "structuri n agraf de pr" (engl. "-turn" sau "hairpin turn"). n acest caz, gruparea -CO a restului n a polipeptidului stabilete o punte de hidrogen cu grupare -NH a restului n+3 din aceeai caten. Astfel, catena polipeptidic poate realiza inversarea direciei.
Pentru conectarea helixurilor apar regiuni nerepetitive numite bucle (din engl. loop) formate din ~12 aminoacizi sau portiuni de intoarcere (din engl. turn) formate din 2-5 aminoacizi. Cand conecteaza un helix de o foaie pliata, buclele pot fi mai lungi (formate din 2-100 aminoacizi).
Aminoacizi si Proteine
Aminoacizi
Structura, clasificare proprietati fizico-chimice
Legatura peptidica Alte tipuri de legaturi chimice din moleculele proteice Proteine- nivele de organizare
Structura primar Structura secundar Structura teriar Structura cuaternar
Mioglobina const n mare msur din structuri -helix. Grupul hem specific este reprezentat n negru iar atomul de fier printr-o sfer.
Resturi de aminoacizi hidrofili la exterior si resturi de aminoacizi hidrofobi la interior
Bettelheim & March (1990) Introduction to Organic & Biochemistry (International Edition) Philadelphia: Saunders College Publishing, p302
Motive
Clasificare:
simple: formate din mai multe structuri sunt de tipul: , , . complexe: formate din succesiuni numai de structuri (all ), din succesiuni numai de structuri (all ), din structuri +, /
Motive simple
Motivul sau helix-bucla-helix Este alcatuit din doua helixuri unite printr-o portiune nehelicala. Exemple: in structura proteinelor care interactioneaza cu ADN-ul, a proteinelor care leaga ionii de calciu: parvalbumina din muschi, calmodulina, troponina C.
Calmodulina cu rol in reglarea Ca-ului celular, modularea unor enzime si a unor proteine de transport
O varianta a acestui motiv este motivul cheie greceasca. Este intalnit la nucleaza de la genul Staphylococus, in structura plastocianinei (o proteina din lantul transportor de electroni de la organismele fotosintetizante), in structura anticorpilor.
Motivul butoiul
Motivul butoiul (din engl. barrel) este format din foi torsionate ca si doagele unui butoi formand o structura cilindrica. Sunt caracteristice proteinelor membranare in care 20 sau mai multe regiuni transmembranare formeaza foi organizate intr-un cilindru. Regiunile de aminoacizi hidrofobe ale foilor interactioneaza cu regiunile hidrofobe ale lipidelor membranare. Exemplu: porinele prezente in membrana externa a bacteriilor Gram negative si care permit trecerea substantelor polare prin porul creat in membrana externa, hemolizinele de la Staphylococus aureus care penetreaza celulele animale.
Motivele
Realizeaza jonctiunea intre doua foi paralele prin intermediul unui helix. Cel mai raspandit motiv este macrostructurade dreapta fiind prezent in toate proteinele care poseda foi paralele. Helixul este paralel cu foile si mascheaza regiunile cu aminoacizi hidrofobi ale acestora. Regiunile de bucla au lungimi diferite (2-100 aminoacizi). Bucla care leaga capatul C-terminal al foii de capatul N-terminal al helixului are de obicei functie de recunoastere.
Macrostructura de stanga
prezenta de exemplu la enzima proteolitica subtilizina de la Bacilus subtilis
Macrostructura de dreapta
Domenii
Domeniile pot fi structurale si functionale.
Domenii structurale: domeniile constante si variabile din structura anticorpilor si care diferentiaza diferite clase de anticorpi. Domenii functionale: domeniile proteinelor de legare a ionilor de Ca, domeniile proteinelor de legare a ADN-ului.
IgY
IgG
IgE
Reprezentarea schematic comparativ a structurii IgY (anticorpi de pasare), IgG (anticorpi serici de mamifere) i IgE . VL i VH sunt domeniile variabile ale lanurilor uoare (L), respectiv grele (H); CL sunt domeniile constante ale lanurilor uoare (L) iar, CH1, CH2, CH3, CH4 sunt domeniile constante ale lanurilor grele (H). Domeniile anticorpilor sunt formate din foi pliate. Domeniile constante sunt formate din aceeasi secventa de aminoacizi pentru toti anticorpii apartinand aceleiasi clase de anticorpi. De exemplu, la mamifere exista 5 clase principale de anticorpi IgA, IgD, IgE, IgG si IgM . In clasa IgG exista mai multe subtipuri: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4. Toti anticorpii apartinand clasei IgG au domenii constante de acelasi tip.
Domenii functionale-exemple
Domeniile functionale: domeniile proteinelor de legare a ionilor de Ca, domeniile proteinelor de legare a ADN-ului. Domeniul degetului de zinc(din engl. zinc finger). Proteinele pot contine unul sau mai multe degete de Zn. Fiecare motiv este format din 2 foi antiparalele urmate de un helix Un ion de Zn este legat prin 4 legaturi coordinative de doua resturi de histidina si doua de cisteina. Aceste domenii sunt prezente in structura factorilor de transcriere (Zif268) asigurand legarea de ADN. Aceste proteine interactioneaza cu ADN-ul la nivelul marii adancituri (depresiuni) astfel incat fiecare -helix din structura unui zinc finger sa se intinda in jurul moleculei de ADN.
Aminoacizi si Proteine
Aminoacizi
Structura, clasificare proprietati fizico-chimice
Legatura peptidica Alte tipuri de legaturi chimice din moleculele proteice Proteine- nivele de organizare
Structura primar Structura secundar Structura teriar Structura cuaternar
Structura cuaternara
Multe proteine, ca de exemplu enzimele, sunt alctuite din dou sau mai multe lanuri polipeptidice numite subuniti, legate ntre ele prin diferite legturi necovalente ca: puni de hidrogen, legturi ionice i fore van der Waals. Structura cuaternar descrie relaiile spaiale stabilite ntre diferitele catene polipeptidice ce intr n alctuirea unei proteine (are n vedere existena a cel puin dou catene polipeptidice independente ce intr n asamblarea unei proteine funcionale). Structura cuaternar prezint distribuia spaial a subunitilor i stabilete ansamblul interaciunilor i contactelor dintre subunitile unei proteine.
Numarul de subunitati ale unei proteine n general, numrul de subuniti ale unei proteine este numr par: dimer tetramer hexamer octamer decamer dodecamer etc.
Exemplu de proteina formata din catene polipeptidice diferite structural i funcional: Protein-kinaza A (PKA)
Protein-kinaza A (PKA) este format din patru subuniti: dou cu rol catalitic i dou cu rol reglator. Cnd acestea sunt asociate, proteina nu manifest activitate enzimatic, n timp ce disocierea lor, cu ndeprtarea subunitilor reglatoare, conduce la ctigarea activitii enzimatice a subunitilor catalitice.
Proprietile proteinelor
Proteinele sunt substane solide, incolore, stabile la temperatura camerei. La temperaturi mai mari de 50-60C, proteinele se denatureaz. Unele proteine pot fi obinute n stare cristalin, altele numai n stare amorf.
Solubilitatea proteinelor
Proteinele se deosebesc unele de altele prin gradul lor de solubilitate. Unele proteine sunt solubile n ap distilat, altele n soluii saline diluate, iar altele n soluii diluate de acizi sau baze; toate proteinele sunt ns insolubile n solveni organici. Exist i proteine insolubile n mod normal, cum sunt cele fibrilare, care intr n structura esuturilor de susinere sau de protecie a organismului (unghii, copite, cioc, coarne etc.). Moleculele proteice pot fixa mari cantiti de ap (pn la 0,3 g/g) prezentnd caracter de coloizi hidrofili reversibili. Unele proteine cu structur fibrilar, cum este gelatina, se mbib puternic cu apa formnd geluri. Imbibiia este influenat de ionii anorganici absorbii. Gradul de mbibare i de stabilitate a proteinei este minim la punctul izoelectric, unde proteinele precipit foarte uor.
Denaturarea proteinelor
=pierderea proprietilor caracteristice strii native a unei proteine, sub aciunea unor ageni chimici, fizici i mecanici. Denaturarea presupune dezorganizarea structurii spaiale (cuaternare, teriare i secundare) a moleculei proteice, datorit ruperii legturilor necovalente inter- i intracatenare, a deplierii lanului polipeptidic i, n unele cazuri, a scindrii legturilor disulfurice. Denaturarea se poate manifesta prin: pierderea activitii biologice, creterea reactivitii unor grupri chimice din molecul, micorarea solubilitii, precipitare sau coagulare, schimbarea formei sau a dimensiunii moleculei, schimbarea activitii optice specifice. Dintre agenii denaturani menionm: ureea, clorura de guanidin, detergenii, alcoolii, modificrile drastice de pH, de trie ionic i de temperatur. Denaturare poate fi reversibil, proteina recptndu-i proprietile ei native cnd agentul denaturant a fost ndeprtat. Renaturarea este operaia invers denaturrii. Cnd ns denaturarea persist i dup ndeprtarea agentului denaturant, procesul este considerat ireversibil. n cazul denaturrii ireversibile are loc ruperea legturilor chimice propriu-zise (n special a legturilor disulfurice inter- i intracatenare).
Precipitarea proteinelor
Reprezint trecerea din stare dizolvat n stare solid (precipitat). Proteinele precipit la punctul izoelectric. Precipitrile pot fi reversibile sau ireversibile. Ionii anorganici n concentraie mare precipit proteinele prin spargerea sferei de hidratare care nconjoar i stabilizeaz molecula proteic dizolvat, pentru a se dizolva ei nii n apa extras. Fenomenul acesta se numete salifiere.
Sare (sulfat de amoniu)
Precipitarea proteinelor
Concentraia salin de precipitare variaz de la o protein la alta, ceea ce permite fracionarea proteinelor dintr-un amestec neomogen. Srurile de sulfat de amoniu, de sulfat de magneziu i sulfat de sodiu, precipit n mod reversibil proteinele, cu pstrarea activitaii biologice. Unele sruri pot produce precipitarea ireversibil a proteinelor, ca n cazul srurilor metalelor grele: acetatul de plumb, sulfatul de zinc, azotatul de argint, clorura mercuric etc. O clas de precipitani proteici des utilizai n laborator include acizi ( acidul tricloracetic, acidul percloric, acidul sulfosalicilic, acidul fosfotungstic (fosfowolframic), acidul picric) sau baze care pot desface puntile saline din structura lanturilor polipeptidice.
Clasificarea proteinelor
Dup structura chimic: 1. Holoproteine ("Proteine simple") 1.1. Scleroproteine ("Proteine fibrilare) 1.2. Sferoproteine ("Proteine globulare") 2. Heteroproteine ("Proteine conjugate")
Holoproteinele dau prin hidroliz numai -aminoacizi. n funcie de aspectul exterior, se mpart n: proteine fibrilare ("scleroproteine") proteine globulare ("sferoproteine").
Proteinele fibrilare
Sunt de origine animal, sunt insolubile n ap i au rezisten mare la aciunea enzimelor proteolitice. Datorit insolubilitii lor, nu li se poate determina cu precizie masa molecular. Au molecula alungit, filiform: dou sau trei catene polipeptidice (helix triplu) se rsucesc una n jurul celeilalte formnd o fibr lung. Se gsesc n firul de mtase, n pnza de paianjen, n firul de ln i cel de pr, n piele, coarne, esut conjunctiv i oase. Se subdivid n: colageni, elastine i cheratine.
Proteinele globulare
Lanurile polipeptidice au structura teriar ce le confer aspectul globular (de ghem). Cuprind proteine cu funcie biologic dinamic cum sunt enzimele, hormonii proteici, proteinele de transport. Sunt solubile n ap sau n soluii de sruri minerale, acizi, baze. Sunt de origine animal i vegetal. a) Albuminele Albuminele de origine animal : serumalbumina (n plasma sanguin), lactalbumina (n lapte), ovalbumina (n albuul de ou), miogenul (n esutul muscular). Albuminele vegetale : faseolina (n fasole), legumelina (n mazre), leucozina (n orez, gru, secar). b) Globulinele: Globulinele de origine animal: miozina (n muchi), globulinele serice, fibrinogenul (n plasma sanguin), ovoglobulina (din ou), lactoglobulina (din lapte). Globulinele vegetale menionm: legumina (n mazre i linte) i edestina (n seminele de cnep). c) Protaminele conin mari cantiti de aminoacizi bazici (pn la 80 %), aa cum sunt lizina, histidina i, n special, arginina. Din compoziia lor lipsesc complet aminoacizii cu sulf cum este cisteina. Au caracter bazic, sunt solubili n ap i n soluii diluate de acizi sau baze. Protaminele intr n compoziia celulelor germinale mature la animale. d) Histonele sunt proteine mai complexe dect protaminele. Sunt alctuite n cea mai mare parte din aminoacizi bazici, n special din arginin. Nu conin triptofan i nici aminoacizi cu sulf. Au punctul izoelectric n jurul valorii de pH 10. n celul, histonele sunt asociate cu ADN.
b) Fosfoproteinele au ca grupare prostetic acidul fosforic ce esterific permanent gruprile alcoolice ale serinei i treoninei unor proteine de constituie. Fosfoproteinele au caracter acid, sunt insolubile n ap i n acizi, dar sunt solubile n soluii bazice, n special n bicarbonat. Cele mai importante fosfoproteine de origine animal sunt: cazeina(din lapte), vitelina i fosfovitina din glbenuul de ou.
Exemplu de lipoproteine-chilomicroni
Trigiceridele, colesterolul impreuna cu lipoproteine (ApoA, B, C, E) sunt impachetate in chilomicroni care le transporta in sistemul limfatic si apoi in sange.
Rolul chilomicronilor
Membrana celulei mucoasei intestinale Celula epiteliala intestinala
Trigliceride
lipaze
micelii
Proteine conjugate (heteroproteine) - d)Glicoproteinele au ca grupare prostetic glucide. Au fost tratate in capitolul de Glucide (glicocalix, antigenele ABO).
Gena 1
Functia 1
Gena 2
Functia 2
Proteinele codificate de gene rezultate in urma duplicarii determina functii diferite. Paralogi (proteine sau gene): provin dintr-un strmo comun n urma unei duplicaii genice.
Ortologi si paralogi