Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Hidratii de carbon se
numescu astfel
deoarece, pe langa
carbon, aceste substante
mai
contin hidrogen si oxigen, care in majoritatea cazurilor se afla in acelasi
raport ca si in apa. Hidratii de carbon se gasesc in tot regnul vegetal si
animal. Sub acest nume se cuprind astazi zaharul, substantele care se pot
scinda in substante asemanatoare zaharului (amidon, celuloza etc.).
Trioze
Tetroze
Zaharuri simple Pentoze Riboz
(monozaharide) Xiloz
Glucoz
Hexoze Fructoz
Manoz
Zaharoz
Glucide Dizaharide Maltoz
Lactoz
Oligozaharide Trizaharide Rafinoz
Tetrazaharide Stahioz
Zaharuri complexe Amidon
Glucani Glicogen
Polizaharide Celuloz
Fructani Inulin
1
Monozaharidele
2
n funcie de condiii, este posibil i transformarea n sens invers, cnd din
monozaharid se formeaz polialcoolul corespunztor.
Proprietile chimice ale monozaharidelor
3
COOH CHO COOH
H - C - OH H - C - OH H - C - OH
HO - C - H HO - C - H HO - C - H
H - C - OH H - C - OH H - C - OH
H - C - OH H - C - OH H - C - OH
CH2OH COOH COOH
Aceti compui reprezint nite acizi puternici: srurile lor sunt solubile n
ap i dau soluii neutre. Acidul gluconic este netoxic, se absoarbe uor i
se folosete frecvent pentru introducerea n organism a unor cationi, cum
este Ca2+.
Prin oxidarea glucozei sub aciunea enzimei glucozoxidaz produs de
mucegaiul Pennicillium notatum se formeaz un ester intern al acidului
gluconic i anume -gluconolactona care se utilizeaz n industria
preparatelor din carne n vederea meninerii culorii roii a crnii, nlocuind
parial azotatul i azotitul de sodiu.
HO C H C O
H C OH H C OH
O + O HO C H O + H2O2
HO C H 2
H C OH H C OH
HC HC
CH2OH CH2OH
-D-glucoza gluconolactona
4
Oxidarea monozaharidelor cu unii oxidani slabi, de exemplu cu soluii
alcaline ale oxizilor unor metale (cupru sau bismut) se folosete pe larg
pentru dozarea glucidelor. n aceast reacie, monozaharidul se transform
n acid aldonic iar metalul se reduce; n cazul cuprului, se formeaz oxid
cupros a crei cantitate se stabilete cu ajutorul unor tabele speciale. n
funcie de oxidul cupros format se determin cantitatea de monozaharid
existent n soluie.
Aceast reacie este datorat oxidrilului semiacetalic i ca urmare este
ntlnit numai la zaharurile care au acest oxidril liber, adic sunt direct
reductoare. Ea este caracteristic deci i oligozaharidelor care au
proprieti reductoare.
Reducerea. Prin reducerea monozaharidelor se formeaz polialcooli.
Astfel, prin reducerea D-glucozei i L-sorbozei se formeaz sorbitolul:
CHO CH2OH CH2OH CH2OH
H C OH H C OH HO C H C O
HO C H HO C H HO C H HO C H
+2H +2H
H C OH H C OH H C OH H C OH
H C OH H C OH HO C H HO C H
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
-metilglucozid -metilglucozid
5
n care monozaharidul este legat de o alt substan neglucidic (denumit
aglicon), prin acest tip de legtur.
Se observ, din exemplul de mai sus, c glicozizii ce provin de la glucoz se
numesc glucozizi; n mod analog, cei derivai de la galactoz se numesc
galactozizi, de la fructoz fructozizi etc..
Deshidratarea. n prezena acizilor minerali tari are loc deshidratarea
pentozelor i hexozelor cu formarea furfurolului i hidroximetilfurfurolului:
HOH2C O H + O CHO
H
H H
H OH -3H2O
OH OH
pentoza furfurol
CH2OH
H O H + HOH2C O CHO
H H
OH H -3H2O
HO OH
H OH
hexoza 5-hidroximetilfurfurol (HMF)
. Oligozaharide i Polizaharide
6
Deosebirea dintre oligo- i polizaharide este convenional, deoarece
proprietile oligozaharidelor superioare i ale polizaharidelor inferioare
coincid.
2.3.1. Oligozaharide
Dizaharide
Molecula unui dizaharid poate conine dou resturi de hexoze, dou de
pentoze sau un rest de hexoz i unul de pentoz. Legarea celor dou
molecule de monozaharid are loc pe seama hidroxidului glicozidic al uneia
din ele i una din grupele hidroxilice al celeilalte molecule.
Diferitele dizaharide pot fi constituite din unul i acelai monozaharid:
7
Se observ c maltoza, trehaloza i celobioza sunt alctuite numai din
molecule de glucoz. Deosebirea dintre proprietile acestor trei dizaharide
se explic prin faptul c n structura lor intr izomeri diferii ai glucozei, iar
acetia se combin n diferite moduri ntre ei. De aceea, dizaharidele formate
pot avea sau nu, proprieti reductoare i au comportament biochimic
diferit.
Diglucidele se gsesc mai mult n vegetale i mai puin n organismele
animale. Unele sunt caracteristice plantelor, iar altele animalelor.
Zaharoza este diglucidul cel mai rspndit n natur. Se gsete n fructe,
semine, tuberculi, rdcini. Are rol important n alimentaia omului.
Zaharoza este uor solubil n ap, greu solubil n alcool, se prezint sub
form de cristale mari, monociclice, albe, cu punct de topire 160-180oC.
Rotaia specific a soluiilor apoase de zaharoz este []20D = +66,5. Este
un zahr fermentescibil.
Prin hidroliz, zaharoza se desface ntr-o molecul de -glucopiranoz i o
molecul de -fructofuranoz. Formula structural are urmtorul aspect:
CH2OH Se observ c legtura dintre cele dou
H
H
O H HOH2C O H
monozaharide se face ntre C-1 al glucozei i
OH H H HO
HO O CH2OH C-2 al fructozei. Ca urmare, cei doi hidroxili
H OH HO H glicozidici particip la aceast legtur i n
Zaharoza consecin zaharoza nu este un glucid
reductor.
Prin nclzirea cu acizi sau sub aciunea enzimei invertaz (zaharaz),
zaharoza se hidrolizeaz formnd zahrul invertit (amestec echimolecular
de glucoz i fructoz). Denumirea zahrului invertit provine de la cuvntul
inversie care reprezint schimbarea n sens invers a unei valori. Hidroliza
zaharozei determin modificarea sensului rotaiei specifice a soluiei ,
deoarece de la zaharoza dextrogir se ajunge la zahrul invertit care este
levogir. Inversia optic se produce deoarece fructoza format prin hidroliz
rotete planul luminii polarizate spre stnga mai puternic dect l rotete
glucoza spre dreapta.
8
40,5
De aceea hidroliza zaharozei se numete i inversie. Zahrul invertit este,
alturi de zaharoz, principalul constituent al mierii; gustul puternic dulce al
acesteia fiind dat de fructoz.
Este un zahr reductor i fermentescibil.
Sursele principale de zaharoz pentru industria alimentar sunt sfecla de
zahr (n care se gsete pn la 16-20%) i trestia de zahr (unde ajunge
pn la 23-24%).
Maltoza se formeaz prin CH2OH CH2OH hidroliza
enzimatic a amidonului sub H
H
O H H
H
O H aciunea -
amilazei. Se gsete n HO OH H O
OH H
OH
seminele
germinate, cantiti mari H OH H OH existnd n mal
i extractele de mal. Ca Maltoza produs de
degradare al amidonului, maltoza apare
n cantiti mici n toate organele plantelor. Prin hidroliz acid sau
enzimatic se descompune n dou molecule de -D-glucopiranoz.
Cele dou monozaharide sunt legate (14) -glicozidic; ca urmare, n
molecula maltozei exist un hidroxil glicozidic liber i de aceea acest
dizaharid reduce soluia Fehling. n soluii apoase prezint fenomenul de
mutarotaie.
Drojdiile fermenteaz maltoza formnd alcool etilic i CO2, proces care st
la baza fermentrii mustului de mal pentru obinerea berii.
Lactoza se gsete n cantiti CH2OH CH2OH variabile n
laptele tuturor mamiferelor; a fost HO
H
O H
H
O H
gsit i n
polenul unor flori. Lactoza este H
OH H
O OH H
OH
format dintr-
H
o molecul de -D- H OH H OH
galactopiranoz i o molecul de Lactoza -D-
glucopiranoz legate (14) - glicozidic.
Ca urmare, n moleculele de lactoz exist un hidroxil glicozidic liber n restul
de glucopiranoz; de aceea lactoza reduce soluia Fehling i n soluii
apoase prezint fenomenul de mutarotaie ( i -lactoz).
Bacteriile lactice transform lactoza n acid lactic; acest fenomen are loc la
fabricarea produselor lactate acide. Este fermentat i alcoolic de unele
drojdii care se gsesc n chefir i cums.
Celobioza este unitatea structural de baz a celulozei. Nu se gsete n
stare liber n natur, ci se formeaz prin hidroliza chimic blnd sau prin
hidroliza enzimatic a celulozei.
9
CH2OH CH2OH Este format din dou molecule de -D-(+)
O OH
H
H
O H
H glucopiranoz legate (14) -glicozidic.
O
HO
OH H
H
OH H
H Deoarece n molecula celobiozei se gsete un
H OH H OH hidroxil glicozidic liber, ea este reductoare iar n
Celobioza
soluii prezint mutarotaie.
Trizaharide
Rafinoza se ntlnete n multe plante, mai ales n seminele de bumbac i
sfecl de zahr. n rdcinile de sfecl de zahr proaspt recoltate, care
conin pn la 20% zaharoz, coninutul de rafinoz reprezint 0,2-1% fa
de zaharoz. n toamnele ploioase, cantitatea de rafinoz din sfecl este
crescut i influeneaz negativ randamentul fabricilor de zahr. Nivelul
rafinozei crete i prin pstrarea sfeclei. n timpul fabricrii zahrului
rafinoza din sfecl trece n melas.
Prin nclzire cu acizi, rafinoza se hidrolizeaz formnd o molecul de -
glucopiranoz, o molecul de -fructofuranoz i o molecul de -
galactopiranoz. Hidroliza enzimatic a rafinozei decurge n dou direcii.
Sub aciunea enzimei zaharaz, din rafinoz se desprinde fructoza i
rmne dizaharidul melibioza. Prin aciunea enzimei -galactozidaz care
10
se gsete n emulsin (preparat enzimatic obinut din migdale), rafinoza se
descompune n galactoz i zaharoz.
H2C OH A
HO O H
H B
OH H
H O CH2
H HO H O H HOH2C O H
H
OH H H HO
HO O CH2OH
H OH HO H
Rafinoza
A- actiunea galactozidazei; B- actiunea zaharazei
Tetrazaharide
n multe plante se gsete un tetrazaharid care poart numele de stahioz
i este alctuit din dou resturi de -galactoz, un rest de -glucoz i un
rest de -fructoz:
H2C OH H OH O CH2
HO O H H O H HOH2C O H
H H
H OH H
H H OH H H HO
OH O
H HO O H HO CH2OH
H CH2 H OH HO H
HO O
Stahioza
2.3.2. Polizaharide
11
Polizaharidele, avnd molecule extrem de mari, fac parte din clasa
compuilor macromoleculari. ntr-o macromolecul se repet, la anumite
perioade, o anumit grupare (unitate structural). n polizaharide, unitatea
structural cea mai mic este un dizaharid.
Polizaharidele sunt componente de extrem importan biologic. Servesc
organismului animal i vegetal ca substane energetice de rezerv
(amidonul, inulina, glicogenul), ca substane de susinere (celuloza).
Celuloza, care are un rol de susinere n plante i alctuiete membranele
celulozice ale celulelor vegetale, este cea mai rspndit substan din
regnul vegetal.
n organisme, polizaharidele sunt metabolizate dup scindarea hidrolitic,
proces care are loc sub aciunea catalitic a enzimelor specifice. Hidroliza
are loc treptat, formndu-se produi cu grad de policondensare din ce n ce
mai mic, iar n final, monozaharidul de baz.
Hidroliza poliglucidelor poate avea loc i pe cale chimic, sub aciunea
acizilor minerali i a cldurii. Este total i se elibereaz monozaharidele
constitutive.
Poliglucidele nu au hidroxil glicozidic liber i deci nu sunt reductoare. Dau
soluii coloidale. Nu sunt fermentescibile.
Cu aminozaharuri (Mucopolizaharide)
12
. Homopolizaharide
Cele mai rspndite i mai importante homopolizaharide sunt cele n
structura crora particip hexozele. Unele sunt de natur vegetal, iar altele
de natur animal. O importan deosebit o prezint polizaharidele formate
numai din glucoz i care sunt denumite, n general, glucani. Acestea sunt
amidonul, glicogenul i celuloza.
Amidonul este cel mai important polizaharid de rezerv din regnul vegetal.
n cantitate mai mare se gsete depozitat sub form de granule n tuberculi
(cartofi 13-25%), semine (cereale 5070%, leguminoase 4045%) i chiar
n prile lemnoase ale plantelor; n cantitate mai mic apare aproape n
toate organismele vegetale. Amidonul reprezint o important surs de
glucide pentru toate animalele, avnd un rol nsemnat n alimentaia omului.
Se formeaz n frunzele plantelor verzi prin procesul de fotosintez.
n stare pur, amidonul se prezint ca o pulbere alb, care dup uscare este
higroscopic, insolubil n ap rece.
Dac se introduce amidonul n ap i se nclzete treptat, el se umfl din
ce n ce mai mult i n final, la o anumit temperatur, formeaz o soluie
coloidal vscoas care se numete clei de amidon. Temperatura la care
are loc aceast modificare a amidonului se numete temperatur de
gelatinizare.
n soluii de sruri, n soluii diluate de acizi i n unele medii organice cu acid
formic i formaldehid, amidonul este solubil. Soluiile de amidon sunt
puternic dextrogire.
n plante amidonul se gsete sub form de granule care se deosebesc sub
aspectul proprietilor i compoziiei chimice att n cadrul aceleiai plante,
dar mai ales n plante diferite.
Granulele de amidon au o form oval, sferic sau neregulat. Diametrul lor
variaz n limite de la 0,002 mm pn la 0,15 mm. Cele mai mari sunt
granulele de amidon din cartofi, iar cele mai mici la orez.
O proprietate caracteristic a amidonului o constituie capacitatea sa de a da
o coloraie albastr n prezena unei soluii apoase de iod n iodur de
potasiu. Folosind acest reactiv se pot depista cele mai mici cantiti de
amidon. Apariia culorii albastre la adugarea iodului se explic prin
formarea unor compui compleci i de absorbie ntre iod i amidon.
Granula de amidon este alctuit din dou tipuri de polizaharide care se
deosebesc prin proprietile lor fizice i chimice amiloza i amilopectina.
Amiloza reprezint 17-24% din ntreaga mas de amidon. Ea se
solubilizeaz uor n ap cald i d soluii cu o viscozitate relativ mic.
Amilopectina constituie 83-76%, se dizolv n ap numai prin nclzire sub
13
presiune i d soluii foarte vscoase. Masa molecular a amilozei este 3
105 1 106, iar a amilopectinei atinge sute de milioane. Soluiile de amiloz
sunt foarte instabile i prin meninere se separ din ele depuneri cristaline.
Amilopectina, dimpotriv, d soluii deosebit de stabile.
n molecula de amiloz resturile de glucoz sunt de form piranozice i
sunt legate prin legturi glicozidice ntre atomii de carbon C-1 i C-4; se
formeaz o caten liniar. Lanurile lungi conin 250300 uniti de glucoz
i sunt rsucite n -helix.
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
H O H H O H H O H H O H
H H H H
OH H OH H OH H O OH H O
O O O
H OH H OH H OH H OH
Rest de amiloza
Rest de amilopectina
14
Coninutul de amiloz i amilopectin din amidon se modific n funcie de
specia plantei i de zona n care se gsete n plant.
Sub acest aspect se deosebete , de exemplu, amidonul din mazrea cu
bob neted-rotund, de cel din mazrea cu bob zbrcit; amidonul din frunzele
de cartofi, de cel din tuberculi, sau chiar amidonul din diferite soiuri de
porumb. Raportul dintre amiloz i amilopectin n amidon se modific de
asemenea n timpul coacerii bobului de porumb.
Coninutul n amidon al unor produse este urmtorul:
15
- Amilodextrine - dau cu iodul o coloraie albastr-violet i constituie
pulberi albe solubile n alcool 25%, dar care precipit cu alcool 40%;
puterea rotatorie specific []20D variaz de la +190o la +196o;
- eritrodextrine - dau cu iodul o coloraie roie-brun; sunt solubile n
alcool 55%, dar precipit la o concentraie a acestuia de 65%.
Puterea rotatorie specific a eritrodextrinelor este []20D = +194o;
- achrodextrine nu dau coloraie cu iodul, sunt solubile n alcool 70%,
[]20D = +192o;
- maltodextrine nu dau reacie cu iodul, nu sunt precipitate de alcool,
[]20D = +181o.
Celuloza este polizaharidul care constituie cea mai mare parte a masei
pereilor celulari ai plantelor. Celuloza nu se dizolv n ap, ns se umfl n
ea. Reprezint mai mult de 50% din fibra lemnoas, iar n fibrele de bumbac
constituie mai mult de 90%.
Prin fierbere cu acid sulfuric concentrat, celuloza se transform n -
glucopiranoz. Prin hidroliz mai slab, din celuloz se obine celobioz.
n molecula de celuloz CH2OH CH2OH resturile de
celobioz sunt legate prin H O H O legturi -
O H H
glicozidice sub forma unei OH H O OH H O catene lungi.
H H
n stare pur celuloza este o H OH H OH
n
substan
alb cu aspect amorf, fr gust i fr miros.
Rest de celuloza
Masa molecular a celulozei nu este
stabilit exact. Se presupune c celuloza nu este o substan unitar, ci
reprezint de fapt un amestec de substane omologe. Masele moleculare ale
celulozei obinut din diferite surse variaz ntotdeauna foarte mult.
16
Sub aspect structural glicogenul este analog cu
amilopectina dei se deosebete de aceasta
printr-o mas molecular mai mare. Moleculele
ambelor polizaharide au o structur ramificat,
ns glicogenul se distinge printr-o mai mare
compactitate a moleculei. Masa molecular a
Schema structurii moleculei de glicogen glicogenului este de 270.000
100.000.000.Lungimea ramificaiilor din glicogen
este de 6-7 resturi de glucoz la periferia moleculei, iar n partea central a
moleculei la fiecare 3-4 resturi de glucoz se formeaz o ramificaie.
Prin scindarea glicogenului se formeaz, n final, glucoza.
Proteinele
Clasificarea proteinelor
Clasificarea proteinelor
1. Dup sursa de provenien :
a) proteine de origine vegetal
b) proteine de origine animal
2. Dup solubilitatea n ap i n soluii de electolii :
a) insolubile (fibroase)
b) solubile (globulare)
3. Dup produii rezultai la hidroliza total :
a) proteine simple (holoproteine ) dau prin hidroliz total numai -
aminoacizi
b) proteine conjugate sau proteide (heteroproteine) - dau prin hidroliz
total si ali compui alturi de - aminoacizi. Molecula unei proteide
include n structura sa o parte proteic i o parte prostetic (resturi, far
structur de aminoacizi)
17
concentrat, vscoas.
COLAGENUL, este componenta principal a esuturilor conjunctive,
tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de pete.
Exist numeroase varieti de colagen. Colagenul are o compoziie
deosebit de a keratinei i fibroinei, cci este bogat n glicin, prolin i
hidroxiprolin, nu conine cistin i triptofan. Prin inclzire prelungit cu
ap, colagenul nti se mbib ,apoi se dizolv transformandu-se n
gelatin sau clei.
ELASTINA constituie tesutul conjunctiv fibros, i are o elasticitate
comparabil cu a cauciucului, a arterelor i a unora din tendoane, cum este
de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transform n
gelatin la fierbere cu ap i este digerat de tripsina. Ca i colagenul,
fibrele de elastin sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucin,
glicocol i prolin.
n regnul vegetal nu se gsesc proteine fibroase; funcia lor este ndeplinit
n plante de celuloz. Proteinele fibroase se dizolv numai n acizi i baze
concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este nsotit de o degradare a
macromoleculelor; din soluiile obinute nu se mai regenereaz proteina
iniial. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate n
digestie i deci nu au valoare nutritiv.
18
PROTEINE ANIMALE
Proteinele din snge
Sngele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop,
globulele albe i roii, ntr-un lichid omogen numit plasm. Globulele roii
conin toat proteina colorat roie, hemoglobina. Plasma conine n soluie
fibrinogenul, globuline i albumine. Lichidul rmas la ndeprtarea
globulelor i a fibrinogenului se numete serul sanguin. Coagularea
sngelui se datoreaz transformrii fibrinogenului ntr-un gel
ireversibil, fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate n trei fraciuni, L, B i Z. O importan
deosebit o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii
din serul sanguin.
Se tie c n urma infeciilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal
devine imun, un timp mai lung sau mai scurt, fa de o noua infecie cu
acelai germen patogen. Imunitatea se datoreaz apariiei de anticorpi n
serul animalului infectat. Substanele care determin formarea anticorpilor,
numite antigeni, sunt proteine, produse de bacterii sau provenite din
acestea sau din virusuri prin dezagregarea lor. Orice protein strain
introdus prin injecie n organism acioneaz ca antigen.
Proteinele din muchi
Muchii vertebratelor conin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul,
miosina, globulina X, stroma muscular, tropomiosina i actina.
Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albumine
i globuline. Miogenul conine enzimele eseniale ale muchiului:
fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc..
Miosina i actina sunt proteinele care asigur funciunea contractil a
muchiului. Tropomiosina este o protein unitar.
PROTEINE VEGETALE
Globulinele vegetale sunt mult raspandite n natura, alaturi de albumine.de
exemoplu globulinele din semintele oleaginoase :edestina, din samanta de
canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale i corilina din
alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole,
legumina din mazare, precum i globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc.
Toate au configuratii globulare.
Proteine din cereale
Proprietatea grului de a da o fin panificabil se datoreaz caracterului
special al proteinelor din endospermul, bogat n amidon, al seminelor
acestei cereale. Proteina din gru, glutenul, se obine prin frmntarea
finei ntr-un curent de ap; acesta antreneaz granulele de amidon,
lsnd glutenul sub forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte
proteine vegetale, glutenul este insolubil n ap i n soluii saline.
Cercetarea clasic a glutenului a dus la concluzia ca el este un amestec de
dou proteine : glutenina i gliadina. Cea din urm este singura proteina
19
solubila n alcool de 70 % i poate astfel fi separat de glutenina.
Din punct de vedere al constituiei, majoritatea proteinelor solubile fac parte
din categoria proteinelor conjugate, n care grupa prostetic poate fi o lipid
(lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide), un metal (metaloproteide) sau
un acid nucleic (nucleoproteide).
Structur
Cu ct numrul de -aminoacizi, care formeaz molecula unui compus
de natur proteic este mai mare, cu att problemele pe care le ridic
structura acestor compui sunt mai complexe.Cercetrile efectuate n acest
domeniu, au condus la rezultate experimentale pe baza crora se disting
patru grade structurale sau niveluri de organizare, deosebindu-se prin
complexitatea lor.Acestea au fost numite structuri primare, secundare,
teriare i cuaternare /2,8,9/.
Structura primar a unei proteine este determinat prin felul
aminoacizilor, numrul lor i succesiunea lor specific, respectiv secvena
lor.Structura primar red totalitatea legturilor covalente din molecul, fiind
denumit i structur covalent.Distanele interatomice i unghiurile de
valen calculate sunt cele precizate pa peptide /1,2,3,8,9/.
Cunoaterea structurii primare are o importan deosebit pentru
nelegerea rolurilor proteinelor. Prin studii de secvenialitate s-a stabilit c o
protein dat are o structur unic, nu este un amestec de specii moleculare
diferite, cum este cazul polimerilor de sintez.S-a constatat c nu exist
regularitate n nlnuirea aminoacizilor, nu exist anumite secvene
preferate fa de altele, astfel c dac la o protein cu 100 de resturi de
20
aminoacizi se cunoate natura i secvena a 99 dintre ei, nu exist nici o
regul care s permit prevederea celui de al 100-lea.
Structurile primare ale proteinelor constituie baza nelegerii la nivel
molecular a activitii lor biologice.Prin compararea structurilor primare ale
proteinelor care ndeplinesc funcii omoloage la organisme diferite se poate
stabili gradul de varietate structural compatibil cu o anumit
funcie.Secvena aminoacizilor ntr-o protein este veriga ntre mesajul
geneti nscris n ADN i expresia acestui mesaj.S-au descoperit specii de
proteine anormale (mutante) ca expresie a unor modificri la nivelul
genomului.Aceste proteine anormale se pot manifesta sub forma unor boli-
bolile moleculare.
Structura secundar este determinat de aranjarea n spaiu a
catenei polipeptidice i de legturile care se stabilesc ntre catene.Legturile
de hidrogen, ntre gruprile NH- i C=O, joac un rol esenial la acest nivel
de organizare /2/.
Prin studii de difracie cu raze X pe cristale pure de polipeptide sintetice
i naturale, Pauling i Corey au indicat modalitile de realizare a structurii
secundare: atomii implicai n legtura peptidic sunt coplanari; atomii de
carbon din lanul peptidic sunt poziionai trans unul fa de altul, fcnd s
scad forele de respingere;distanele interatomice i unghiurile de valen
au aceleai valori indiferent de dimensiunile catenei;numrul legturilor de
hidrogen care se stabilesc ntre oxigenul carbonilic i azotul amidic este
maxim posibil, hidrogenul fiind plasat pe linia imaginar care ar uni oxigenul
de azot.Legtura de hidrogen poate fi intramolecular, rezultnd o structur
-elicoidal, format printr-o rsucire n spiral a catenei polipeptidice, i
intermolecular, obinndu-se o structur pliat, prin simpla pliere a
catenei.S-a dovedit c aceste structuri sunt concordante cu proprietile
fizico-chimice i biologice /2,3/.
Structura de -helix
Lanul polipeptidic se rsucete la nivelul legturilor simple, pentru ca
gruprile C=O i NH s devin adiacente stereochimic pentru a forma
puni de hidrogen.Se obine astfel o structur repetitiv elicoidal n care
toate unitile se afl n raporturi spaiale identice cu unitile vecine.O
grupare NH formeaz legtura de hidrogen cu gruparea C=O a celui de-
al patrulea rest de aminoacid din secvena liniar.n acest fel toate gruprile
C=O i NH sunt unite prin puni de hidrogen.
Stereochimia gruprii peptidice, unghiurile de legtur, distanele
interatomice,colinearitatea legturilor de hidrogen, apartenena tuturor
aminoacizilor la aceeai serie optic ( seria L) determin o anumit
geometrie a elicei :
- cu fiecare rest de aminoacid se avanseaz pe vertical cu 1,47A;
21
- pasul elicei, distana ntre dou puncte echivalente pe vertical,
este de 5,21 A i cuprinde 3,6 resturi de aminoacizi;
Structura
O alt structur secundar a lanurilor polopeptidice n care se
realizeaz potenialul maxim de legare prin puni de hidrogen a gruprilor
C=O i NH este structura sau structura pliat.n acest caz punile de
hidrogen sunt intercatenare, lanurile polipeptidice aezndu-se n
straturi.Cea mai stabil structur se obine dac lanurile evolueaz unul de
la captul N-terminal i cellalt n sens invers (structura cu lanuri
antiparalele).Datorit rigiditii legturii peptidice i coplanaritii gruprii -
CH-NH-CO-CH- se realizeaz structuri asemntoare unei foi
plisate.Radicalii R sunt orientai, alternativ,de-o parte i de alta.Structura
este ntlnit n proporie de 100% n fibroin, proteina din mtase, i n
proporii variabile n alte proteine fibrilare.Structura se ntlnete ns i la
proteine globulare, fie ntre segmente aparinnd la lanuri diferite, fie ntr-un
acelai lan polipeptidic.
-keratina este compus din straturi formate din catene polipeptidice
orientate paralel, n acelai sens i unite prin legturi de hidrogen.Fiecare
caten este legat astfel de cele dou catene vecine, prin legturi de
hidrogen ntre gruprile CO i NH ale lor /1,2,3,8,9/.
Structura teriar
Acest nivel de organizare nglobeaz structura secundar i definete
raporturile dintre segmentele de -elice i structur , modul de mpachetare
a lanului polipeptidic.Factorii determinani ai structurii teriare ai unei
proteine sunt interaciunile necovalente ntre radicalii R de la C, fie c
acetia se afl n regiuni cu structur sau , fie c sunt cuprini n
segmente neorganizate.La acest nivel de organizare teriar, molecula
proteic dobndete forma sa specific /2/.
ntre diverii radicali ai aminoacizilor se pot stabili urmtoarele tipuri
de legturi necovalente:
22
1.puni de hidrogen ntre radicalii cu grupri alcoolice (din resturi seril,
treonil), fenolice (din resturi tirosil), amidice (din resturi glutaminil i
asparaginil).
2.legturi ionice, saline, ntre radicalii cu sarcini electrice sau
interaciuni polare ntre radicalii polari, fr sarcini.
3.interaciuni hidrofobe ntre resturile aminoacizilor nepolari ca:
valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, alanin.
Resturile cisteinil din multe proteine formeaz legturi disulfurice care
leag covalent regiuni mai ndeprtate ale lanurilor polipeptidice /3/.
Un lan polipeptidic adopt, n msura n care i permite structura sa
primar, configuraii de -elice sau de structur i prin pliere, mpachetarea
lanului caut s satisfac i afinitile radicalilor R.Rezultanta tuturor acestor
interaciuni determin conformaia moleculei proteice.Factorul ultim care
determin conformaia unei proteine este structura sa primar.Informaia
genetic tradus n secvene de aminoacizi, prin jocul forelor fizico-chimice,
se transform spontan n edificii tridimensionale specifice /1,2,3,9/.
Prima protein a crei structur tridimensional a fost stabilit n cele
mai mici detalii, precizndu-se poziia n spaiu a tuturor atomilor componeni
este mioglobina.
Numrul proteinelor cu structur teriar cunoscut este n continu
cretere i analiza acestor structuri dovedete pstrarea trsturilor
calitative dar cu o mare plasticitate n detalii.Structura teriar, spre
deosebire de cea secundar, este determinat de elemente nerepetitive;
totui i la acest nivel au fost recunoscute cteva scheme de organizare
spaial.Aceasta a permis clasificarea proteinelorglobulare n cteva clase
/2/:
a.) proteine all- -lanul polipeptidic are structur secundar de -elice
n proporie de aproape 100% i elicele sunt mpachetate ntr-o
form compact, globular;
b.) proteine all- -lanul polipeptidic prin ndoire formeaz structuri
cu lanuri antiparalele,aezate unele lng altele;
c.) proteine + -segmentele cu organizare secundar i sunt
segregate n structura teriar;
d.) proteine / -segmentele i alterneaz n structura teriar;
23
nelegere a raporturilor dintre structura i funciile unei proteine este
conceptul organizrii proteinelor mai complexe, pe domenii structurale.
Prin domenii structurale ale unei proteine se nelege regiunile
compacte cu organizare teriar specific, relativ rigide, separate ntre ele
de segmente mai puin organizate, care permit micarea unui domeniu n
raport cu altul (dinamica domeniilor).Fiecare domeniu structural al unei
proteine este rspunztor de o anumit funcie.Gradul de flexibilitate al
domeniilor variaz de la micri mai ample la altele restrnse, depinznd de
natura segmentelor interdomenii.
Un aspect de cea mai mare importan care a rezultat din dezvolterea
conceptului de organizare pe domenii a proteinelor este acela c domenii cu
structuri i proprieti asociative similare sunt prezente n proteine
diferite.Complexitatea structurilor i funciilor proteinelor poate rezulta prin
asocierea de domenii structurale diferite (construcie modular).
Construcia proteinelor complexe din module funcionale independente
confer proteinelor potenialiti noi.Organizarea pe domenii este ntlnit la
unele enzime solubile, fiecare domeniu cataliznd o etap dintr-o secven
metabolic.Eficiena crete foarte mult deoarece este mpiedicat pierderea
intermediarilor n reacii colaterale, procesul desfurndu-se n flux
continuu /2/.
Structura cuaternar a proteinelor
Multe proteine sunt alctuite din mai multe lanuri polipeptidice, de
regul un numr mic i pereche (proteine oligomere).Lanurile individuale
sunt denumite protomeri.La aceste proteine, pe lng structurile primar,
secundar i teriar ale fiecrui protomer, apare un nivel superior de
organizare-structura cuaternar.Aceasta definete natura, numrul i modul
de asociere a protomerilor.
Funcia specific a unei proteine oligomere se manifest numai la
nivelul structurii cuaternare, protomerii separai fiind inactivi.
Asocierea protomerilor, structura cuaternar, se relizeaz numai prin
fore slabe, necovalente i devine stabil, permanent, numai dac
suprafeele de contact sunt complementare i un numr ct mai mare de
atomi se apropie pn la nivelul razelor por van der
Waals.Complementaritatea suprafeelor de contact asigur un grad foarte
nalt de exactitate i de specificitate a structurilor cuaternare.Protomerii unor
proteine omoloage de la specii diferite nu se asociaz.
Interaciunile prin suprafee complementare prezint fenomenul de
cooperare, adic primele interaciuni favorizeaz formarea celorlalte.La
nceput moleculele se juxtapun prin cteva puncte, dup care celelalte
grupri i gsesc mai uor partenerii.
Capacitatea de interaciune a moleculelor prin suprafee
complementare explic nu numai formarea proteinelor oligomere, a unor
24
structuri supramoleculare, dar i modul n care proteinele i ndeplinesc
funciile caracteristice.
Structurile cuaternare permit funcionarea unor mecanisme fine de
reglare a activitii proteinelor.O perturbaie care are loc la nivelul unui
protomer poate fi transmis n restul moleculei, fiind resimit la nivelul
contactului dintre protomeri;structura cuaternar este alterat i totodat i
funcia proteinei.Acest mecanism de reglare este denumit reglare alosteric.
Un exemplu de structur cuaternar este aceea a hemoglobinei,
studiat prin analiz cristaligrafic cu razeX. n acest caz, lanurile
polipeptidice, n numr de patru, sunt legate ntre ele prin legturi de
hidrogen, fore van der Waals,legturi polare, formnd o legtur tetramer,
care sub aciunea unor factori din mediu, se desface n protomeri, iar sub
aciunea condiiilor iniiale, se srtuctureaz din nou cuaternar /2,9,11/.
Aminoacizii
25