DEPARTAMENTUL TEHNOLOGIA PRODUSELOR ALIMENTARE

Modificările biochimice în produsele alimentare

PROTEINELE

Popescu Liliana, conf. univ., dr., DTPA, UTM

1
 AMINOACIZII

Substanțe macromoleculare azotate formate din resturi de amonoacizi.

Aminoacizii reprezinta elementele structurale de

baza ale proteinelor, ca si stadiul lor final de scindare
digestiva. Conține 20 aminoacizi proteinogeni

Având în vedere că atomul de carbon în structura a-aminoacizilor este

asimetric, se generează formarea izomerilor sterici ai aminoacizior

Radicalul R al aminoacizilor este format din diferite

grupări funcţionale polare şi hidrofobe, cu sarcini
electrice sau neutre.
În funcţie de structura chimică a radicalului R,
aminoacizii au diferite proprietăţi fizico-chimice şi
senzoriale.

Din punct de vedere nutriţional:

• aminoacizii seriei L se asimilează în organismul
uman şi participă la procesele metabolice.
• aminoacizii seriei D nu se asimilează în
organismele vii.

2
 PROPRIETĂȚILE AMINOACIZILOR
Sarcina electrică
În funcţie de structura chimică şi polaritatea radicalului organic R, aminoacizii se divizează
CU RADICAL NEPOLAR (HIDROFOB)
Exemple: L-alanina. L-valina, L-leucina, L-izoleucina şi L-prolina, 2 aminoacizi cu radical aromatic
(L-fenilalanina, L-triptofanul) și aminoacidul L-metionina care conţine sulf (CH3-S-)
Proprietăţile - capacitatea acestora de respingere a moleculelor de apă prin interacţiuni hidrofobe
fîzico-chimice şi solubilitate redusă, comparativ cu aminoacizii polari.
- nu formează legături de hidrogen c moleculele de apă (excepție L-alanina şi L-
prolina );
- punctul izoelectric al aminoacizilor hidrofobi se găseşte în limitele pH 5,0...6,3.
CU RADICAL POLAR NEUTRU
Exemple L-serină, L-treonină, L-tirozină, L-glicinei, L-cisteina şi L-tirozina, L-asparagină
Proprietăţile - solubilitatea aminoacizilor neutri în mediile apoase asigură radicalul polar, datorită
fîzico-chimice formei de legătură a hidrogenului cu moleculele de apă;
- polaritatea aminoacizilor L-serină, L-treonină şi L-tirozină este determinată de grupa
hidroxil prezentă în structura radicalului R.
- grupa tiol (SH) a radicalului R asigură polaritatea L-cisteinei.
- polaritatea aminoacizilor L-asparagină şi L-glutamină este determinată de prezenţa
în structura radicalilor a grupelor amino.
- în structura radicalului R, L-cisteina şi L-tirozina conţin cele mai polarizate grupări
funcţionale;
- L-cisteina conţine grupa tiol (SH) şi L-tirozina conţine grupa hidroxil a fenolului.
Grupările menţionate scindează foarte uşor protonii în comparaţie cu radicalii altor
aminoacizi din această grupă.
3
 PROPRIETĂȚILE AMINOACIZILOR
Sarcina electrică
În funcţie de structura chimică şi polaritatea radicalului organic R, aminoacizii se divizează
CU RADICAL POLAR ELECTROPOZITIV
Exemple L-lizină, L-arginină şi L-histidină
Proprietăţile - conţin în structura radicalului R câte o grupă amino, care asigură încărcarea
fîzico-chimice electropozitivă a aminoacizilor;
- lanţul alifatic al radicalului R al L-lizinei şi L-argininei conţine grupa amino în !-
poziţie;
- radicalul R al L-histidinei reprezintă un hetcrociclu cu o grupă imino.
- la pH 7,0 au sarcină sumară electropozitivă.
CU RADICAL POLAR ELECTRONEGATIV
Exemple L-asparagic şi acidul L-glutamic conţin radical R electronegativ
Proprietăţile - pe lângă grupările funcţionale amino şi carboxil, structura radicalului R conţine o
fîzico-chimice grupă carboxil
- în mediile cu pH 7,0, grupele carboxil asigură încărcarea sumară electronegativă a
acestor aminoacizi.

4
PROPRIETĂȚILE AMINOACIZILOR
Tipuri de aminoacizi

5
PROPRIETĂȚILE AMINOACIZILOR

Tipuri de aminoacizi

6
 VALOAREA BIOLOGICĂ A AMINOACIZILOR

Aminoacizi esențiali - aminoacizii indispensabili în hrana omului şi a animalilor, care nu-i

pot fi sintetizați în organismul uman.
EXEMPLE
L-valina, L-leucina, L-izoleucina,
L-fenilalanina, L-treonina, L-metionina,
L-lizina şi L-triptofanul

Aminoacizi neesențiali - se sintetizează în organismul uman şi al animalelor prin reacţii

biochimice.

EXEMPLE

L-alanina, acidul asparagic,

acidul glutamic, L-serina, L-arginina,
L-prolina etc.
APLICAȚII

q se obţin industrial prin sinteză chimică sau biochimică.

q se folosesc în industria alimentară pentru îmbogăţirea
alimentelor cu aminoacizi esenţiali
q se folosesc în farmaceutică pentru obţinerea preparatelor
proteice.
7
 VALOAREA BIOLOGICĂ A PROTEINELOR

Proteina reală reprezintă o proteină care se

caracterizează prin suma aminoacizilor.

Proteina etalon (RP - Reference Protein) este o

proteină de calitate nutriţională superioară cu o
compoziţie echilibrată în aminoacizi esenţiali şi care în
cantităţi mici asigură activitatea vitală normală a
organismului uman.
Proteina ideală (IP - Ideal Protein) este proteina
formată din aminoacizi esenţiali în cantităţi optimale,
utilizabilă total de către organismul uman. Se consideră
că proteina ideală sunt proteinele din laptele matern.

Indicele chimic (CS - Chemical Score) reprezintă raportul dintre conţinutul fiecărui aminoacid esenţial
dintr-o proteină examinată şi conţinutul acestor aminoacizi în proteina de etalon.

$% &'()*+,ă *./0+,/)/
!" = ×100
$% &'()*+,ă *)/1(,

SC - scorul chimic (indicele chimic), %;

AE - concentraţia aminoacidului esenţial în proteina examinată şi
respectiv în proteina etalon, mg/100 g . 8
 PEPTIDELE

P e p t i d e l e - substanţele naturale sau sintetice de natură proteică formate dint-un număr

relativ mic de aminoacizi.

STRUCTURA

q catene peptide formate din monomerii

aminoacizilor unite între ele covalent prin
legături peptide.
q legătura peptidă este formată din grupe
funcţionale CO şi NH, legate covalent, cu
aranjarea spaţială plată.

Tripeptida glutation este formată din resturi Aspartamul este format din doi aminoacizi:
de aminoacizi L-glicină, L-cisteină şi acid acid L-aspartic şi eter metilat al fenilalaninei
glutamic 9
 PROTEINELE

Proteinele reprezintă cele mai complexe substanţe ale materiilor prime şi produselor alimentare de origine
animală şi vegetală. Proteinele sunt formate din 20 de aminoacizi proteinogeni.

STRUCTURA PRIMARĂ

o catenă proteică formată dintr-un număr de aminoacizi aranjaţi consecutiv şi

legaţi prin legături peptide.

10
PROTEINELE

STRUCTURA SECUNDARĂ

aranjarea spaţială a unui număr de catene polipeptide legate

între ele prin legături de hidrogen

CONFIGURAŢIA :
q structură spiralată (răsucită) a unei catene polipeptide
q structura pliată (fi-structura) a lanţurilor polipeptide.

11
 PROTEINELE

STRUCTURA TERȚIARĂ

împachetarea specifică a lanţului polipeptidic în structura

tridimensională compactă, în formă de globulă

STRUCTURA CUATERNARĂ
definește natura, numărul și modul de
asociere a protomerilor. Subunitățile se
asamblează în structura cuaternară prin
forțe asemănătoare celor din structura
terțiară, cu deosebirea, că în acest caz,
legăturile se stabilesc între subunități
(protomeri).

12
 PROPRIETĂȚILE PROTEINELOR
Masă moleculară

de la 5 000 la 1 000 000 Da (daltoni) în dependență de numărul de aminoacizi

constituienți și de numărul de protomeri.

13
 PROPRIETĂȚILE PROTEINELOR
Valoarea pH-lui proteinelor
Proteinele prezintă compuși amfoteri
În mediul acid concentrația de protoni H+ este Î̂n mediul basic concentrația de OH- este înaltă și
înaltă și neutralizează grupele COO- ale neutralizeazăsarcinapositivă a grupeloramino NH3+ ,
aminoacizilor - sarcina negativă descrește, astfel sarcina pozitivă se micșorează, proteina se
proteina se încarcă pozitiv - devine cation, și în încarcă negativ, devine anion și în câmpul electric
câmpul electric migrează spre catod. migrează spre anod.

14
 PROPRIETĂȚILE PROTEINELOR
Sarcina electrică
Determinată de componenţa aminoacidică - prezența și raportul radicalilor aminoacizilor, ce
posedă sarcină electrică

Dacă proteina posedă mai mulți aminoacizi încărcați

negativ (Glu și Asp)– în mediul apos sarcina ei sumară
va fi negativă

Dacă proteina are în componența sa mai mulți

aminoacizi cu sarcină pozitivă în radical (Lys,Arg și
His)– sarcina ei sumară va fi pozitivă (de exemplu -
histonele).

15
 PROPRIETĂȚILE PROTEINELOR
Sarcina electrică
Starea izoelectrică și punctul izoelectric̆
Starea proteinei când sarcina ei electrica Valoarea pH-ului la care proteina se află în stare
sumară este egală cu zero se numește stare isoelectrică se numește punct isoelectric.
isoelectrică. !!! Proteinele, care se află în stare isoelectrică au
solubilitate scăzută și pot ușor să se precipite.

q Proteinele, în care prevalează aminoacizi acizi, cu

radicali încărcați negativ (Glu, Asp) – vor avea
punctul izoelectric în mediul acid;

q Proteinele, în care prevalează aminoacizi bazici,

cu radicali încărcați pozitiv (Lys, Arg, His) – vor
avea punctul izoelectric în mediul bazic.

16
 PROPRIETĂȚILE PROTEINELOR
Termostabilitatea
Proprietatea proteinelor de a-și menține activitatea biologică în limite înguste de temperatură
(aprox. de la 10 la 40°C)

Temperatura este mai înaltă de 50-60°C - proteina denaturează – își pierde conformația
sa nativă. Are loc distrugerea tuturor nivelelor de organizare structurală a proteinei (cu
excepția celui primar).

Temperatura este joasă - structura proteinei nu se modifică, însă proteina devine biologic
inactivă.

!!!!! Seminar
1. Caracterizarea proteinelor din carne
1.Caracterizarea proteinelor din lapte
2.Caracterizarea proteinelor de origine
vegetală
3.Concentrate și izolate proteice
4.Etc. 17
 PROPRIETĂȚILE PROTEINELOR
Interacțiunea proteinelor cu apa
Majoritatea proteinelor sunt compuși hidrofili și sunt solubile în apă.

Apa interacționează cu grupările polare ale proteinelor și formează o membrană apoasă la

suprafața proteinei .

• Grupa -COO- fixează 4 molecule de H2O,

• Grupa -NH2 fixează 3 molecule de H2O;
• Grupele -OH şi -NH – a câte 2 molecule de H2O.
!!!! Apa ce intră în componenţa membranei apoase e numită “apă
legată”

Factorii:

1. prezența grupelor polare, inclusiv cu sarcină electrică;

2. prezența membranei apoase;
3. forma moleculei – proteinele globulare sunt mai solublile decât cele fibrilare;
4. Solvent – de exemplu: albuminele sunt solubile atât în apă, cât și în soluții saline de diferite concentrații,
iar globulinele nu sunt solubile în apă, și sunt solubile numai în soluții saline slabe.
5. pH-ul mediului – pH-ul influențează asupra sarcinii proteinei; în punctul isoelectric solubilitatea scade.
6. Temperatură

18
 PROPRIETĂȚILE FUNCȚIONALE ALE PROTEINELOR
Capacitatea proteinelor de
hidratare și reținere a apei

Raportul dintre concentraţia proteinelor solubile şi concentraţia proteinelor totale,

exprimat în procente, caracterizează gradul de solubilitate a proteinelor.

Proteinele în stare dizolvată în medii lichide

Schema secţiunii transversale a
globulei proteice cu fragmente
hidrofobe şi polare pe suprafaţa
globulei:
O - grupări polare: 1 - fragmente polare;
- grupări hidrofobe; 2 - fragmente
hidrofobe.
!!!!! Seminar Hidratarea proteinelor
țesutului muscular al cărnii q favorizează stabilitatea emulsiilor, spumelor 19
q în interacţiuni fizice, fizico-
chimice, chimice care
generează diferite combinaţii de
tipul proteină-proteină, proteină-
apă şi alte combinaţii
q grupările polare ale macromoleculei
proteice se localizează pe suprafaţa
globulei, în timp ce grupările hidrofobe,
respinse din faza apoasă prin
interacţiuni hidrofobe, se acumulează în
interiorul globulei, formând un spaţiu
hidrofob deshidratat.
q grupările hidrofobe ale globulelor
proteice resping moleculele de apă.
 PROPRIETĂȚILE FUNCȚIONALE ALE
PROTEINELOR
Interacţiunea fizico-chimică a proteinelor cu lipidele serveşte drept bază a
metodelor de obţinere a produselor alimentare de tipul emulsiilor alimentare.
Orientarea schematică a fragmentelor hidrofobe şi
hidrofile ale macromoleculei proteice la limita de
separare a fazelor lipide apă:
O - grupările polare ale moleculei proteice;
- grupările hidrofobe ale moleculei proteice.
APĂ ÎN LIPIDE A /L
Mecanismul similar de orientare spaţială a
proteinelor în sistemele disperse apă- lipide
Capacitatea de emulsionare și
reținere a lipidelor
LIPIDE ÎN APĂ L/A
q Macromoleculele proteice care conţin în structura
chimică radicali de aminoacizi cu grupe funcţionale
hidrofobe au capacitatea de reţinere a lipidelor în
formă de emulsie.
q Orientarea spaţială a moleculelor proteice în mediile
alimentare se desfăşoară în felul următor:
fragmentele hidrofobe sunt deplasate în faza lipidă
(grăsimi), iar fragmentul hidrofil - în faza apoasă.
q În urma interacţiunii hidrofobe dintre lipide şi
fragmentele hidrofobe ale proteinelor, conduce la
formarea unui strat de proteine-lipide.
q Acest strat subţire de proteine, numit strat de
adsorbţie, protejează lipidele de contactarea cu apa
şi practic stabilizează lipidele în faza apoasă, în
formă de emulsie L/A.
20
 PROPRIETĂȚILE FUNCȚIONALE ALE PROTEINELOR
Capacitatea de a forma geluri

Gelificarea este un proces fizico-chimic de transformare a soluţiilor coloidale lichide în structuri cu textură
de tip gel.

q Fragmentele hidrofobe ale

macromoleculelor în stare solubilă, prin
interacţiuni hidrofobe, formează zone de
joncţiuni de tipul proteină-proteină, în
formă de noduri.

q Concomitent, fragmentele polare ale

catenelor proteice, prin adiţionarea
moleculelor de apă, se hidratează.

q În ansamblu, se formează structuri

macromoleculare tridimensionale de
proteine în formă de carcase cu legături
proteină-proteină.

q Proteinele cu structură tridimensională,

prin forţele de interacţiuni electrostatice, Factorii:
leagă apa şi se transformă din stare • concentraţia soluţiei;
coloidală în structuri complexe, gelificate. • temperatură (crește la scăderea temperaturii);
• concentraţia ionilor de hidrogen (în punctul izoelectric se
Exemple: observă o viteză maximă de formare a gelului);
!-lactoglobulina, cazeina, proteinele din • prezenţa electroliţilor (ionul SO42- contribuie în mod preferat la
soia, ovoalbumina , colagenul, gelatina. transformarea solului în gel). 21
 PROPRIETĂȚILE FUNCȚIONALE ALE PROTEINELOR
Capacitatea de spumare

Spumele sunt compoziţii disperse formate din faza gazoasă în formă de bule de gaz şi faza lichidă sau
solidă. Spumele se obţin prin dispersarea mecanică a gazelor (aerului) în compoziţii lichide proteice.

Spumele se obţin prin:

1. prin batere, fierbere clocotită sau prin reducerea
presiunii, care favorizează procesele fizico-chimice
de formare şi stabilizare a bulelor de gaz.
2. prin reacţii biochimice, în procesele de fermentare
a aluatului, fermentării alcoolice sau prin reacţii
chimice, care conduc la formarea bioxidului de
carbon. Reprezentarea schematică a structurii spumei:
A - lamele formate din două straturi paralele de
proteine tensioactive:- grupările polare ale
q Bulele de gaz formate în interiorul mediului lichid proteinelor tensioactive;
(gaz—lichid) sunt stabilizate de proteine B - structura schematică a compozițiilor de tipul
tensioactive localizate pe suprafaţa bulelor în gaz-solid; 1 - bule de gaz; 2- spaţiu cu proteine
formă de filme. tensioactive şi apă.
q Sistemele disperse gaz- lichid conţin bule de gaz
separate şi stabilizate în mediul lichid prin straturi
subţiri de filme, în formă de lamele formate din
proteine tensioactive. Exemple:
q Macromoleculele proteinelor tensioactive polare
sunt aranjate în două straturi paralele. Aceste cocteilul, frişca, sufleurile, îngheţata şi
straturi sunt stabilizate prin echilibrul forţelor de altele
atracţie şi respingere. 22
 PROPRIETĂȚILE FUNCȚIONALE ALE PROTEINELOR
Capacitatea de formare a
combinațiilor complexe cu
polizaharide

Proteinele cu sarcini electropozitive au capacitatea de interacţiune cu macromoleculele polizaharidelor

acide încărcate electronegativ. În stare solubilă, în condiţii determinate, proteinele şi polizaharidele, prin
interacţiuni electrostatice, formează combinaţii complexe solubile sau insolubile de tipul proteină-
polizaharidă.

Exemple polizaharidelor acide

încărcate electronegativ :
Reprezentarea schematică a formării complexelor gelatină-pectină-
tanină: • pectine,
Pr, Pec, Tan - respectiv sunt proteina, pectina, taninurile; • alginaţi,
n, m, x - concentraţia molară a substanţelor respective. • guma arabică.

q La prima etapă - interacţiunea dintre polianioni (polizaharide) şi policationi (proteine) are loc printr-
o serie de reacţii consecutive şi se termină cu formarea complexelor neutre proteină-polizaharidă.

q Etapa a doua a procesului constă în agregarea şi sedimentarea lor din faza lichidă în formă de
precipitat. Agregarea complexelor are loc prin interacţiuni hidrofobe şi formarea legăturilor de
hidrogen. Combinaţiile complexe proteină-pectină, proteină-alginat sunt insolubile.

23
 REACŢIA MAILLARD

q în etapa iniţială a reacţiei Maillard are loc formarea

compuşilor intermediari prin reacţia de condensare
a proteinelor cu zaharuri reducătoare.

q în continuare, compuşii intermediari sunt implicaţi

în multiple reacţii consecutive şi paralele care
conduc la formarea unui număr de produşi printre
care sunt melanoidinele - polimeri cu azot de
culoare brună.

q de asemenea, se formează substanţe cu masa

moleculară relativ mică
Procedeele tehnologice care
favorizează formarea
compuşilor reacţiei Maillard :

q procesele de deshidratare (uscare),

q procesele de prăjire a cărnii, peştelui, cartofilor
şi altor legume,
q procesele de concentrare, obţinere a pastei de
legume şi de fructe, a laptelui concentrat,
q în procesul de coacere a pâinii şi biscuiţilor,
prăjire a cafelei etc.
Schema generală simplificată a reacţiei Maillard 24
INFLUENȚA REACȚIEI MAILLARD ASUPRA ÎMBRUNĂRII
PRODUSELOR ALIMENTARE

formarea aspectului atrăgător, gustului şi mirosului plăcut la prăjirea cărnii, peştelui, boabelor
de cafea, legumelor (cartofi, vinete, ardei dulce, ceapă ş.a.), coacerea pâinii şi altele.

Produsele alimentare din lapte, fructe, legume, obţinute prin tratament termic (uscare,
concentrare, sterilizare), acumulează compuşi de culoare brună care modifică negativ
aspectul produselor finite.
Pe parcursul păstrării produselor alimentare, reacţia Maillard continuă cu viteză lentă. În
alimente se acumulează compuşi într-o măsură mai mare sau mai mică care influenţează
negativ asupra unor caracteristici senzoriale şi valorii nutritive (lapte concentrat, sucuri
concentrate, pastă de tomate, produse uscate).

25
 INFLUENȚA REACȚIEI MAILLARD ASUPRA ÎMBRUNĂRII
PRODUSELOR ALIMENTARE

Factorii care condiționează

Influența valorii pH apariți efectelor negative:
ÎN MEDIILE ACIDE
§ îmbrunarea alimentelor este relativ slabă
§ se inhibă parţial formarea glucozilaminei care este responsabilă de desfăşurarea reacţiei Maillard.
predomină reacţiile de caramelizare a glucidelor.
§ îmbrunarea alimentelor este provocată de acumularea produşilor reacţiei de caramelizare: carameleni,
caramelani şi altele

ÎN MEDIILE ALCALINE, CU PH > 7,0

• viteza de reacţie Maillard este rapidă şi conduce la îmbrunarea intensivă a alimentelor.

Influența temperaturii
§ odată cu majorarea temperaturii, viteza reacţiei Maillard se accelerează.
§ creşterea temperaturii cu 10oC conduce la accelerarea reacţiei de 2...3 ori.
§ îmbrunarea intensivă a produselor alimentare cu aw=0,6...0,8 se desfăşoară în procesul tratamentului
termic la temperaturi de peste 65...70°C.
§ îmbrunarea continuă la temperaturi de 20...30°C cu viteză lentă, pe parcursul depozitării produsele
finite (sucurilor concentrate, pastei de legume, laptelui concentrat ş.a.)

26
 INFLUENȚA REACȚIEI MAILLARD ASUPRA ÎMBRUNĂRII
PRODUSELOR ALIMENTARE

Factorii care condiționează

Influența glucidelor apariți efectelor negative:
q monozaharidele şi dizaharidele reducătoare sunt reactanţi activi în reacţia Maillard.
q zaharoza, fiind dizaharidă nereducătoare, participă indirect la reacţia Maillard, în urma hidrolizei în
glucoza şi fructoză. Similar se comportă monozaharidele simple în structura polizaharidelor, glicozidelor.
q hidroliza polizaharidelor, în special a amidonului, conduce la formarea mono- şi dizaharidelor
reducătoare - maltozei, glucozei, care participă la reacţia Maillard.
q după decarboxilare, acidul D-galacturonic are activitate chimică similară hexozelor reducătoare,
participând la reacţia Maillard

Influența aminocizilor

§ Aminoacizii liberi reacţionează direct cu monozaharidele şi dizaharidele reducătoare.

§ La reacţiile de îmbrunare participă proteinele care conţin NH2 libere, proteinele hidrolizate în
aminoacizii, alte substanţe azotate.
§ Aminoacizii au diferită activitate în reacţia Maillard. Conform activităţii chimice, aminoacizii pot fi
aranjaţi într-o serie în direcţia scăderii capacităţii de activitate în reacţia Maillard

Uzină >Glicină >Arginină >Histidină> Metionină >Alanină

>Valină >Glutamină > Fenilalanina >Cisteină >Tirozină

27
 PREVENIREA REACȚIEI MAILLARD

q obţinerea alimentelor prin procesare termică la temperaturi scăzute (+

35...55°C);
q obţinerea alimentelor cu activitatea apei aw=0,9...1,0 sau aw = 0,2...0,5;
q păstrarea produselor concentrate la temperaturi inferioare, t= +5...15C, (sucuri
concentrate, lapte concentrat, paste de fructe şi de legume, miere);
q obţinerea produselor zaharoase (gem, jeleu, confitură de fructe) cu un conţinut
redus de zaharoză.

28
 DESCOMPUNERE ŞI DEGRADARE A PROTEINELOR

!!!!! Seminar
1. alterarea alimentelor bogate în proteine, în special a produselor din came,
peşte şi lapte determinată de disiminarea proteinelor;
2. dezaminarea aminoacizilor în tehnologia dt obţinere a
vinului, berii, spirtului prin fermentarea alcoolică cu formarea compuşilor
secundari (cetoacizi, aldehide, derivaţii fenolului etc.);
3. modificările proteinelor la maturarea brânzeturilor; 29