Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
1. ENZIMELE
Generalități
Prima enzimă a fost descrisă în 1833- diastaza (în prezent α-amilaza)- cu acțiune
asupra amidonului. Ulterior au fost descrise și alte enzime de către Loius Pasteur, care le-a
numit fermenți.
Substanţa asupra căreia acţionează enzima se numeşte substrat, iar compusul chimic
rezultat în urma acţiunii enzimei se numeşte produs de reacţie.
4. Liaze – catalizează ruperi ale legăturilor C-C, C-S și C-N; reacții de eliminare a
unei grupări funcționale din substrat.
Ex: decarboxilaze
6. Ligaze sau sintetaze – enzime care catalizează unirea a doi compuşi utilizând
energia eliberată prin hidroliza unei molecule de ATP.
Ex: aminoacil- sintetaza, ADN-ligaza
Structura enzimelor
Din punct de vedere biochimic, toate enzimele sunt proteine; structura proteică este
avantajoasă din mai multe considerente, cum ar fi:
- resturile de AA din proteine dispun de o mare varietate de grupări funcționale care participă
la legarea substratului, cât și la desfășurarea catalizei;
- enzimele sunt proteine globulare, ele au deci structură secundară, terțiară și deseori structură
cuaternară; structurile secundare și terțiare asigură posibilități multiple de constituire a
centrelor active ale enzimelor (locul unde se desfășoară reacțiile).
Curs S9 Biochimie
Datorită capacităţii sale de a trece uşor şi reversibil din forma disulfidică (oxidată) în
forma ditiolică (redusă), acidul lipoic este implicat în diferite procese metabolice legate de
oxidarea biologică.
Glutationul este o tripeptidă implicată în procese de oxidoreducere datorită punților
disulfidice:
Fig. 4-Co A
Curs S9 Biochimie
Proprietăţile enzimelor
1. Modelul clasic Fischer- centrul activ al enzimelor a fost conceput multă vreme ca un
tipar rigid, preformat, substratul potrivindu-se în enzimă ca şi “cheia în lacăt” (lock and key).
Deşi în acest model centrul activ este rigid, el se mai foloseşte încă pentru explicarea unor
proprietăţi enzimatice, cum ar fi legarea într-o anumită ordine a substratelor.
2. Un model mai perfecţionat este cel imaginat de Koshland, numit ”centrul activ
indus” (“induced fit”), modelul cu cel mai puternic suport experimental. Principala
caracteristică a acestui model este flexibilitatea centrului activ. În absenţa substratului
grupările catalitice şi de legare a substratului sunt depărtate unele de altele, separate de mai
multe resturi de aminoacizi. Apropierea substratului induce o modificare conformaţională a
enzimei încât grupările care participă la legarea substratului sau la reacţia catalitică se apropie
spaţial.
Mn, Co, Mo, Cu, etc.), unii anioni (Cl– etc.), diferiţi compuşi organici cum ar fi unii tioli
(cisteina, glutationul etc.).
b. Inhibitorii enzimatici sunt compuși care diminuează sau anihilează activitatea
enzimelor; ei au compoziţie chimică şi mod de acţiune diferit. Exemple: ionii metalelor grele,
radiațiile UV, X, presiunea, detergenții anionici și cationici, gruparea tio (-SH).
În funcţie de modul de acţiune al inhibitorilor asupra enzimelor, inhibiţia poate fi:
inhibiţie reversibilă:
‒ competitivă: inhibitorii prezintă analogie structurală cu substratul și vor
interacționa cu centrul activ al enzimei
‒ necompetitivă: inhibitorul nu prezintă analogie structurală cu substratul
şi se leagă cu enzima într-o altă zonă a moleculei, diferită de centrul
activ.
inhibiţie ireversibilă - conduce la pierderea definitivă a activităţii enzimei, datorită
denaturării ei prin legarea covalentă a inhibitorului cu un aminoacid esenţial pentru
funcţia catalitică.
Pătrunderea enzimelor celulare în sânge, în condiţii patologice, are loc prin creşterea
permeabilităţii membranei celulare sub acţiunea unor factori infecţioşi, toxici.
În leziunile distructive, atât enzimele citoplasmatice cât şi cele legate de organitele
celulare, trec în sange. O altă cale de pătrundere a enzimelor celulare în sânge o constituie
blocarea căilor de eliminare normală a enzimelor (unele enzime hepatice, pancreatice) sau o
creştere a concentraţiei de enzime ca urmare a unei inducţii enzimatice.
Scăderea activităţii enzimelor în plasmă poate fi datorată scăderii sintezei de enzime,
consumului unor medicamente (cortizon, morfină, atropină) sau unor erori genetice.
Efectele uni deficit enzimatic poate avea următoarele consecințe:
- oprirea formării produsului de reacție (ex., glucozo-6-fosfataza împiedică eliberarea de
glucoză din glicogen, având ca efect hipoglicemia);
- acumularea de substrat pentru enzima deficitară (ex., acumularea de galactoză-1-fosfat în
deficitul de galactoză-uridil-fosfat-transferază produce manifestările clinice din
galactozemie);
- deficitul de metabolizare pe cale normală face ca acea substanță să urmeze altă cale
metabolică generând un alt produs care este responsabil de efectele patologice.
Erorile înnăscute de metabolism subliniază rolul important al enzimelor în patologia
metabolismului.