HEMOGLOBINA

Hemoglobina este pigmentul respirator (pigmentul roșu), a tuturor vertebratelor,

fiind prezentă în eritrocite, unde are rol în transportul oxigenului[A]
(oxihemoglobină ), și a CO2 (carbaminohemoglobină ). Constituită dintr-o
componentă proteică numită globină [B] și o componentă prostetică , colorată ,
hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legă turi conjugate. Molecula hemoglobinei
este un ansamblu alcă tuit din 4 subunită ți proteice, formate dintr-un lanț proteic
strîns asociat cu grupul hemic. Fiecare lanț proteic adoptă o conformație de alfa
helix identică cu globina din alte proteine (mioglobina de exemplu).
Gruparea hemică are un atom de fier cuplat cu inelul porfirinic. Atomul de fier
realizează o legă tură puternică cu proteina globulară prin intermediul nucleului
imidazolic al unei molecule de histidină [C], proteină situată de obicei în planul
inferior comparativ cu planul hem-ului.
Planul superior este ocupat de o legă tură reversibilă cu oxigenul din heterociclu,
configurația compusului format fiind cea de tip octaedrică . Atunci când oxigenul
nu este legat, locul să u este luat de o moleculă de apă , conformația fiind a unui
octaedru neregulat. Fierul are 2 ioni : Fe2+ și Fe3+, însă Fe3+ nu poate lega O;
legarea O se face și cu oxidarea de că tre oxigen a Fe la Fe3+, deci fierul trebuie să
existe în forma de oxidare +2 pentru a lega oxigenul. La om hemoglobina are o
conformație de tetramer, numită hemoglobina A, formată din 2 lanțuri α și 2
lanțuri β, formate fiecare din 141, respectiv 146 aminoacizi. Hemoglobina A se
numerotează α1β2, subunită țile fiind legate prin punți de sare, legă turi de hidrogen
și interacții hidrofobe astfel: α1β1 α1β2. Ionii de Fe2+ și Fe3+ conțin respectiv 24
25 e- (configurația electronică este [Ar]3d6 4s2, [Ar]3d5 4s2d).
Atunci cînd oxigenul se leagă de ionul de Fe, are loc o contracție a atomului de Fe
determinînd mutarea în interioriul planului porfirinic, concomitent cu îndepă rtarea
de atomul de oxigen și apropierea de restul histidinic. La hemoglobina umană
legarea oxigenului este de tip cooperativ. Hemoglobina are afinitate pentru oxigen,
afinitate crescută de saturarea moleculei cu oxigen; primul atom de oxigen legat
influențează forma site-ului de legare pentru urmă torul atom. Acest lucru este
posibil, cînd datorită oxigenă rii hemoglobinei, subunită țile proteice ale acesteia
suferă modifică ri, modifică ri ce se traduc prin schimbă ri în întregul complex
hemoglobinic determinînd ca altor subunită ți să le crească afinitatea pentru
oxigen.