Biochimie - Curs 2 - 2022

Constantele de disociere. Afinitatea moleculelor partenere

Conceptul de echilibru chimic se aplică şi în cazul legării unei molecule la o altă
moleculă. De exemplu, legarea unui ligand (hormonul insulină sau adrenalină) la receptorul său
de pe suprafaţa unei celule poate activa o întreagă cale metabolică. O altă situaţie este legarea
specifică a unei proteine la o secvenţă de nucleotide (perechi de baze) dintr-o moleculă de ADN
care poate determina o intensificare sau reducere a copierii informaţiei genetice din vecinătatea
acelei secvenţe. Cel mai frecvent intensitatea legării poate fi descrisă prin intermediul
constantelor de disociere (K d ) ale complecşilor rezultaţi. Pentru perechile proteină-proteină sau
proteină-ADN constantele de disociere de sub 10-9 M reflectă o interacţiune puternică, în timp ce
o valoare mai mare de 10-6 M respectiv 10-3 M indică interacţiuni medii respectiv modeste.
Constantele de disociere 10-4 -10-6 M au fost determinate în cazul unor receptori (CD 2 de pe
suprafața limfocitelor T sau legarea îndulcitorilor la receptorii de gust T1 R sau T2 R, Eng: TR-
taste receptor) care sunt implicați în interacțiuni tranzitorii. Constanta de disociere a lizozimului
de un anticorp (altă proteină) este de 2,2 x 10 -8 M. La o analiză mai detaliată s-a constatat faptul
că 16 aminoacizi ai lizozimului interacționează cu 17 resturi ale anticorpului (au fost identificate
12 legături de hidrogen între parteneri). În schimb, sistemul cu afinitatea cea mai mare (constanta
de disociere cea mai mică) este reprezentat de interacțiunea dintre avidină sau streptavidină
(proteine cu mase moleculare de peste 60.000) și o moleculă mai mică numită biotină (vitamina
B7 ). Constanta de disociere ale acestui sistem este de ordinul 10-14 -10-15 M, fapt care indică o
interacțiune extrem de puternică.
pH-ul sistemelor biochimice
Unul din parametrii importanți ai fluidelor biologice îl constituie valoarea pH-ului.
Sângele uman are un pH situat într-un domeniu îngust 7,35-7,45. În situația în care pH-ul
scade sau crește peste acest interval acesta este un indiciu asupra unor simptome și boli.
Dezechilibrele pH-ului pot indica: dereglări hormonale, probleme cardiovasculare, modificări ale
greutății corporale, funcționarea inadecvată a bilei sau rinichiului, deficiențe ale sistemului
imunitar, accelerarea distrugerii radicalilor liberi, probleme structurale sistemice (oase fragile,
fracturi de șold, disconfort osos), probleme digestive, supraproducție de microorganisme (drojdii,
fungi etc) sau chiar apariția tumorilor.
Valoarea pH-ului citoplasmei celulei este de circa 7,2 în timp ce al mitocondriei se
încadrează în intervalul 7,8-8,2. Unele organite celulare au valori mai scăzute ale pH-ului. De
exemplu, lizozomii au un pH de circa 5. Astfel, valoarea concentraţiei protonilor este de circa
100 de ori mai ridicată decât cea din citoplasmă. O valoare optimă a pH-ului este esenţială pentru
menţinerea structurii unor molecule şi determină funcţionarea optimă a acestora. Pe de altă parte,
schimbarea dramatică a pH-ului celular poate juca un rol important în controlarea activităţii
celulare. De exemplu, pH-ul citoplasmei unui ou nefertilizat de arici de mare este de 6,6. La un
minut după fertilizare pH-ul creşte la 7,2. Astfel schimbările de pH par să declanşeze atât
creşterea cât şi diviziunea celulară.
1
 Biochimie - Curs 2 - 2022

Valoarea pH-ului unui sistem biochimic este menținută cu ajutorul sistemelor tampon.
Principalul sistem tampon la nivel extracelular este sistemul bicarbonat-acid carbonic (HCO 3 -
/H2 CO3 ). Există și alte sisteme tampon care intervin pentru menținerea pH-ului: proteinele
celulare (proteină acidă/proteinat), albuminele, globulinele plasmatice (hemoglobina /
hemoglobinat și oxihemoglobina / oxihemoglobinat) și pompele protonice (proteine membranare
care favorizează traficul în “contracurent” a ionilor de H + și K + prin membrana celulară). De
asemenea din procesele metabolice rezultă acizi organici (piruvic, lactic sau cetoacizi) sau
anorganici respectiv bazele conjugate ale acestora sau anionii organici (citrat, lactat sau acetat).
Concentrația ionilor de H + din plasmă este 35-45 mmol/L (pH= 7,35-7,45). Menținerea pH-ului
plasmei se realizează prin 3 mecanisme: de tamponare, de compensare (respiratorie sau renală)
sau de corectare.
Mulţi compuşi localizați la nivelul celulei conţin
numeroase grupări care pot fi disociate. Valoarea pKa-
ului unei grupări (acide) este egală cu pH-ul la care
jumătate din molecule sunt disociate, iar cealaltă
jumătate sunt neutre.
Ionii fosfat sunt prezenţi în cantităţi considerabile
în celulă şi sunt factori importanţi în menţinerea
(tamponarea) pH-ului citoplasmei. În acizii nucleici
grupările fosfat se regăsesc sub forma unui diester.
Valoarea pKa-ului corespunzător disocierii protonului Figura 1. Disocierea grupării fosfat din
grupării fosfat este de aproximativ 3 (Figura 1). Astfel, acizii nucleici la pH 7
la pH neutru (pH 7) fiecare grupare fosfat din acizii
deoxiribonucleic (ADN) sau ribonucleic (ARN) este încărcată negativ. Acest fapt permite
interacțiunea acestor molecule cu grupări încărcate pozitiv (grupări amoniu) din proteine.
Direcţia reacţiilor biochimice
Dat fiind faptul că moleculele biochimice sunt menţinute la temperatură şi presiune
constantă, direcţia unei reacţii chimice poate fi intuită pe baza energiei potenţiale sau energiei
libere. Modificările energiei libere caracteristice unei reacţii sunt influenţate de temperatură,
presiune, concentraţia iniţială a reactanţilor şi produşilor sau pH. De asemenea, valoarea energiei
libere standard indică sensul (deplasarea echilibrului) unei reacţii biochimice.
ATP-ul este o sursă de energie pentru procesele celulare.
Energia eliberată în reacția de hidroliză a ATP-ului (adenozin trifosfatului) la ADP
(adenozin difosfat) este folosită (prin intermediul unor sisteme enzimatice) în diverse procese:
sinteza proteinelor sau oligozaharidelor, deplasarea celulelor, contracţia musculară, transportului
moleculelor prin membranele celulare.

2
 Biochimie - Curs 2 - 2022

Reacţiile redox din procesele biochimice

Într-o reacţie redox modificările potenţialului electric sunt datorate schimbărilor cumulate
ale potenţialelor de reducere din etapele de oxidare sau reducere. Deoarece toate formele de
energie sunt interconvertibile schimbările energiei libere pot fi corelate cu cele ale potenţialului
(E):
G (Kcal/Mol) = - n F E (V)
Energia de activare şi viteza de reacţie
Energia de activare reprezintă energia necesară pentru iniţierea unei reacţii.
Doi factori importanţi care influențează viteza unei reacţii chimice sunt concentraţia
reactanţilor şi pH-ul soluţiei.
Teoria stării de tranziţie este utilizată pentru stabilirea unor corelaţii între structură şi
reactivitate. În starea fundamentală sunt consideraţi entităţi fizice numai reactanţii pe când în
starea de tranziţie sunt considerate numai speciile instabile, caracterizate printr-o energia liberă
superioară. Astfel, starea de tranziţie este caracterizată printr-un maxim în diagrama de reacţie, în
care se urmăreşte dependenţa energiei speciilor în decursul reacţiei. Biocatalizatorii (enzimele)
acţionează în aşa manieră încât micşorează energia liberă a stării de tranziţie comparativ cu
reacţia necatalizată (reacțiile biochimice fiind reacții la echilibru micșorarea energiei libere
mărește viteza ambelor reacții – atât directă cât și inversă). Diferenţa dintre valorile G ‡ pentru
reacţiile catalizate E a şi necatalizate (Ea’) indică eficienţa catalizatorului.

Aminoacizii
Aminoacizii sunt compuși biochimici cu masă moleculară mică și importanţă deosebită
pentru organismul uman. Aceştia sunt elemente structurale de bază care intră în componenţa
proteinelor, compuşi cu proprietăți biologice remarcabile. Aminoacizii au fost obţinuţi din
proteine prin hidroliza acidă (HCl 6M) a legăturilor peptidice din proteine. De asemenea,
aminoacizii sunt precursori ai hormonilor (tiroxina) sau moleculelor cu funcţii specializate
(dopamina-neurotransmiţător). Primul aminoacid descoperit a fost asparagina (în rădăcina şi
tulpina sparanghelului; 1806). Aminoacidul treonina a fost caracterizat mai târziu în anul 1938.
Până în prezent se cunosc 22 de aminoacizi care sunt elemente structurale de bază ale
proteinelor, dintre care numai 20 sunt criptați de către codul genetic universal. Ceilalți doi,
selenocisteina (abreviată Sec sau U, descoperită în 1986, aminoacid aflat în peste 25 de proteine
umane) și pirolizina (abreviată Pyl sau O, descoperită în 2002, prezentă doar în componența
proteinelor din bacterii sau arhee) fuzionează cu ADN-ul de transfer care este capabil să formeze
perechi de baze cu codonii de stop ai ARN-ului mesager în timpul procesului de translație. Doar
în această situație acești doi aminoacizi pot fi încorporați în proteine. Inițial aminoacizii au fost
denumiţi în funcţie de sursa de provenienţă (asparagina din Asparagus, glutamatul din gluten şi
tirozina din brânza -“tyros”= brânză) sau după proprietăţi organoleptice (glicina-“Glykos”-
dulce).
3
 Biochimie - Curs 2 - 2022

Aminoacizii sunt prezenți în sânge sau alte fluide biologice atât în formă liberă cât şi
combinată. De asemenea, aminoacizii sunt precursori ai hormonilor, zaharurilor, purinelor,
pirimidinelor, porfirinelor, vitaminelor sau aminelor cu rol fiziologic.

Structura și configurația aminoacizilor

Structura aminoacizilor (ionizată) este ilustrată în figura 2. Proprietăţile chimice și fizice
ale aminoacizilor sunt dictate de grupările care sunt grefate pe atomul de carbon din poziţ ia α. La
acest atom de carbon se disting următoarele grupări:
a) gruparea amino - grupare protonată (-NH3 +) în condiţii fiziologice (pH 7);
b) gruparea carboxil - grupare deprotonată (-COO -) în majoritatea condiţiilor fiziologice;
c) catena laterală - conferă proprietăţi specifice aminoacizilor, fiind responsabilă şi de
asimetria atomului de carbon din poziţia α.
Configuraţia celor 22 de aminoacizi existenţi în proteinele umane (excepţie face aminoacidul
glicina) este L (Figura 2, structura generală ionizată a unui aminoacid la pH neutru).

Figura 2. Configurația L- și D- a aminoacizilor

Deși în procesul de translație (copierea informației de pe ARN-ul mesager sub formă de secvență
proteică – proces care se desfășoară la nivelul ribozomilor) se utilizează doar 21 de aminoacizi se
cunosc peste 140 de aminoacizi care apar în proteine. Este important de subliniat faptul că
numărul aminoacizilor care nu apar în proteine (neproteinogeni) este cu mult mai ridicat. Unii
dintre aceştia apar numai în plante sau în anumite microorganisme. În natură aminoacizii există
şi în configuraţia D. De exemplu, D-alanina, acizii D-glutamic şi D-aspartic intră în componenţa
peptidelor din peretele bacterian. Fluidul intracelular al unor viermi marini şi nevertebrate
conţine drept componente principale D-aminoacizii, iar în unele crustacee marine cantitatea
acestora poate depăşi 1%. De asemenea, acidul D-aspartic, D-asparagina, acidul D-glutamic, D-
glutamina, D-serina și D-alanina au fost detectați în majoritatea plantelor, în timp ce D-prolina,
D-valina, D-leucina and D-lizina doar în unele plante (angiosperme dicotiledonate). Proteinele
metabolice stabile din mamifere conţin cantităţi însemnate de acid D-aspartic rezultat în urma
procesului de racemizare: concentraţia acidului D-aspartic în materia albă creierului atinge circa
3%, iar în proteina bazică din măduva spinării până la 10%.
Laptele, carnea şi diversele cereale nu conţin cantităţi substanţiale de D-aminoacizi. În
decursul procesării, aminocizii din aceste alimente suferă adesea fenomenul de racemizare. Mai
mult, concentrația D-aminoacizilor din probele de lapte (bio) creşte substanţial în decursul

4
 Biochimie - Curs 2 - 2022

stocării la 4 o C. Din acest considerent se recomandă determinarea conţinutului de D-alanină

pentru a monitoriza eventuala contaminare a laptelui cu bacterii.
Clasificarea aminoacizilor
Aminoacizii pot fi clasificaţi după următoarele criterii:
- proprietăţile chimice;
- utilitatea acestora în biosinteza proteinelor;
- necesitatea biosintezei acestora pentru organism;
- implicarea acestora în calitate de substrat (compus metabolic de plecare) în procesul de
gluconeogeneză.
Catena laterală determină diferenţele dintre proprietăţile chimice ale aminoacizilor
În funcţie de natura catenei laterale se disting:
a) Aminoacizi care au catene laterale alifatice sau aromatice nepolare:

Aminoacizii alifatici (glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, metionina) au în

componență catene alifatice nepolare.
Glicina este aminoacidul cu structura cea mai simplă, având în catena laterală un atom de
hidrogen. Drept rezultat glicina este singurul aminoacid care nu este chiral (pe atomul de carbon
din poziția  sunt grefați doi atomi de hidrogen) și este întâlnit de obicei la suprafața proteinelor
datorită flexibilității pe care o conferă lanțului proteic. De asemenea, glicina este un aminoacid
abundent în proteinele fibrilare (component al colagenului și elastinei). Glicina are funcție de
neurotransmițător și este intermediar metabolic în cadrul biosintezei bazelor azotate din acizii
nucleici, a hemului și clorofilei sau acizilor biliari conjugați. De asemenea este un precursor al
creatinei și glutationului.
Alanina, valina, leucina şi izoleucina posedă catene laterale hidrocarbonate (de la
gruparea metil din alanină la grupările butiril izomere din izoleucină şi leucină). Ultimii trei
aminoacizi constituie o sursă de energie în cazul suprasolicitării musculare. Acești aminoacizi
hidrofobi sunt localizați în special în interiorul str ucturii 3D a proteinelor.

5
 Biochimie - Curs 2 - 2022

Alanina este unul dintre aminoacizii care se găsesc în proteine, frecvența de apariție în
aceste macromolecule fiind depășită doar de leucină. Există o controversă legată de faptul că
leucina este un aminoacid care stimulează direct sinteza proteinelor în mușchi. Mai mult
excedentul de leucină poate fi periculos și poate induce diareea, apariția dermatitelor, instalarea
demenței și uneori decesul. Alanina poate fi obținută din acidul piruvic printr-o reacție de
transaminare (la nivelul mușchilor).
Valina, leucina şi izoleucina sunt aminoacizi alifatici nepolari cu catenă ramificată.
Valina este biosintetizată de plante pornind de la acidul piruvic. Valina se găsește în multe
proteine, mai ales în interiorul proteinelor globulare, ajutând la împachetarea 3D a acestora.
Aportul de valină menține vigoarea mentală, coordonarea musculară și calmul emoțional.
Leucina şi alanina sunt aminoacizi frecvent întâlniți în elementele de structură secundară
denumite α-elicoidale (din proteine care leagă ADN-ul). Dintre aminoacizii cu catenă ramificată
izoleucina posedă un centru chiral suplimentar pe catena laterală. În plante și bacterii aspartatul
este un precursor al izoleucinei.
Metionina este un aminoacid nepolar care intervine (sub formă formilată; fiind inserat
primul în lanțul proteic) în cadrul biosintezei proteinelor din bacterii, mitocondrii și cloroplaste.
Este codat de codonul de start AUG localizat pe ARN-ul mesager. Biosinteza proteinelor din E.
Coli începe cu N-formilmetionina. Metionina este un intermediar în biosinteza carnitinei,
taurinei sau fosfatidilcolinei.
Metionina este un precursor al S-adenozil-metioninei (SAM), o moleculă importantă în
metabolismul celular al mamiferelor. Acest compus este folosit în reacțiile de metilare (de
transfer al grupării –CH 3 ).
Aminoacizii aromatici sunt fenilalanina, tirozina şi triptofanul.
Resturile aromatice (fenilalanina, tirozina şi triptofanul) pot fi detectate prin
spectroscopie în domeniul UV (250-300 nm). Această proprietate este folosită în special pentru
estimarea concentraţiei peptidelor sau proteinelor care conţin aceste resturi sau pentru studiul
împachetării acestor macromolecule.
Fenilalanina este un aminoacid nepolar și un precursor metabolic al tirozinei. Boala
genetică numită fenilcetonurie are drept consecință metabolizarea defectuoasă a fenilalaninei.
Fenilcetonuria (idioția fenilpiruvică) este cauzată de un defect genetic al unei enzime care
catalizează transformarea fenilalaninei în tirozină. Drept rezultat, în fluxul sangvin se
acumulează o cantitate apreciabilă de fenilalanină și produșii acesteia de metabolizare (acid
fenil-piruvic, acid fenil-acetic și acid fenil-lactic). Concentrația ridicată de fenilalanină inhibă o
altă enzimă, fapt care va induce diminuarea sintezei melaninei (un pigment de la nivelul pielii,
părului, țesutului pigmentat care stă la baza irisului ochiului și peretelui de dincolo de urechea
internă). Drept urmare pacienții cu fenilcetonurie se disting prin următoarele trăsături: tenul
deschis, părul blond și ochi albaștri.
Aspartamul este un îndulcitor care este metabolizat în organism la aspartat, fenilalanină și
metanol. Din acest motiv nu este recomandat pentru consum în cazul persoanelor diagnosticate
cu fenilcetonurie.
Atât fenilalanina cât și tirozina sunt precursorii fumaratului și acetoacetatului.
Triptofanul este un aminoacid esențial care conține un rest indolic. Acest aminoacid este
precursor an serotoninei, niacinei și hormonului auxină (în plante). De asemenea, triptofanul este
un precursor al alaninei.

6
 Biochimie - Curs 2 - 2022

Tirozina este un aminoacid neesențial care poate fi fosforilat în proteine în cadrul

proceselor de semnalizare. În celulele dopaminergice ale creierului o enzimă (tirozin hidroxilaza)
convertește tirozina la L-DOPA, un intermediar precursor al dopaminei. Mai mult, dopamina
este un precursor al norepinefrinei, epinefrinei, hormonilor tiroidieni (T3 -triiodotironină și T4 -
tiroxină) și melaninei (pigment al firului de păr, irisului și pielii).
Fluorescenţa proteinelor (polimeri care au drept unităţi structurale aminoacizii) este în
general obţinută prin excitarea aminoacizilor aromatici la lungimi de undă mai mari de 280 nm
(dat fiind faptul că fluorescenţa fenil alaninei este mai mică şi maximul de absorbţie al acestui
aminoacid este în jurul valorii de 260 nm se preferă excitarea la valori mai mari ale absorbanţei).
Proteinele absorb la 280 nm datorită triptofanului şi tirozinei. În schimb, la lungimi de undă mai
mari de 295 nm, absorbţia este atribuită îndeosebi triptofanului. Astfel, triptofanul trebuie excitat
la 295-305 nm pentru a emite specific la lungimi de undă mai mari. Maximele de emisie ale
tirozinei şi triptofanului (aminoacizi individuali) în soluţie apoasă sunt situate la lungimile de
undă de 303 respectiv 348 nm (triptofanul deşi puţin abundent în proteine are proprietăţi
fluorescente atribuite nucleului indolic).
Aminoacizii care au în catena laterală un heterociclu sunt următorii: prolina (singurul
aminoacid care are o grupare amino secundară), triptofanul și histidina (vezi catene laterale
încărcate pozitiv)

Prolina este cel mai puțin flexibil compus dintre aminoacizii prezenți în proteine. În
organismul uman prolina poate fi biosintetizată pornind de la glutamat după 4 reacții metabolice.
Prezența prolinei afectează structura secundară (desface elementele secundare de tip 
helix/β pliat (datorită absenței grupării NH care este prezentă de obicei în legăturile amidice
clasice) și se regăsește în structurile de tip β întors care sunt localizate în special la suprafața
proteinelor – legăturile amidice în care este implicat aminoacidul prolină sunt majoritatea în
conformația trans). Hidroxilarea prolinelor din colagen (din oase, tendoane sau ligamente)
imprimă o stabilitate conformațională acestei proteine.
Histidina este un aminoacid esențial pentru oameni. Gruparea imidazolică din catena
laterală îi conferă proprietăți unice acestui aminoacid datorită posibilității de ionizare și implicit
de creștere a caracterului aromatic în condiții de pH fiziologic. Histidina poate constitui un
aminoacid a cărei catenă laterală joacă un rol important în actul catalitic guvernat de enzime
7
 Biochimie - Curs 2 - 2022

(mioglobina, anhidraza carbonică, alcool dehidrogenaza sau serinproteaze – de exemplu

chimotripsina). α-Cetoglutaratul poate fi produs pornind de la histidină. Structura 3-metil-
histidinei se regăsește în situsul de legare al ATP-ului din actină (proteină capabilă sa formeze
filamente aparținând citoscheletului).
Metabolitul histidinei numit carnozină (beta-alanil-L-histidină) combate acidoza prin
menținerea pH-ului țesutului muscular.
b) Aminoacizii care posedă catene laterale neîncărcate (serina, treonina, asparagina,
glutamina, cisteina, selenocisteina). Grupările -OH din catena laterală a aminoacizilor
(serina, treonina – aminoacizi alifatici polari, tirozina – aminoacid aromatic – grupare
fenolică) pot fi implicate în legături de hidrogen.
Serina este un precursor al multor compuși celulari: purinelor, pirimidinelor,
sfingolipidelor, folatului și a altor aminoacizi (glicină, cisteină și triptofan). Gruparea hidroxilică
a serinei din proteine este țintă pentru fosforilare prin intermediul kinazelor. Serina este un
metabolit important care poate modula răspunsul imun adaptativ prin controlul proliferării
limfocitelor de tip T.

În proteine, atât pe treonina cât și pe serină, pot fi grefate resturi de zaharuri (reacția de
glicozilare la gruparea –OH are loc în aparatul Golgi).
Treonina asemeni izoleucinei este un aminoacid care conține un centru de asimetrie
suplimentar. Acest aminoacid poate fi sintetizat doar de plante și procariote. La fel ca și serina
gruparea –OH a treoninei poate fi fosforilată sau glicozilată. Treonin kinazele sunt parte
integrantă a sistemelor de semnalizare celulară. Treonina este un precursor al piruvatului sau al
acetil-coenzimei A și glicinei. Mucinele (glicoproteine
din peretele intestinal, implicate în procesul de
absorbție al hranei) sunt bogate în treonină.
Glutamina care nu este în mod normal un
aminoacid esențial, dar în anumite situații poate fi
necesar pentru atleții care depun eforturi intensive sau
pentru persoanele care sunt afectate de boli gastro-
intestinale.

8
 Biochimie - Curs 2 - 2022

Glutamina este cel mai abundent aminoacid din sânge (respectiv mușchii scheletici) și unul
dintre puținii care pot traversa bariera hemato-encefalică. Glutamina este un aminoacid important
pentru transportul amoniacului (NH 3 ) între țesuturi și controlul pH-ului. Glutamina poate fi
constitui un precursor al nucleotidelor (purinelor sau pirimidinelor), aminozaharurilor,
nicotinamid adenin dinucleotid fosfatului (NADPH) sau antioxidanților. Acest aminoacid susține
creșterea și multiplicarea celulelor sistemului imunitar. În reticulul endoplasmatic acest
aminoacid poate fi glicozilat (la gruparea amidică din catena laterală).
Asparagina este un aminoacid neesențial. Gruparea amidică din catena laterală imprimă
un caracter polar acestui aminoacid. Asparagina este implicată în formarea acrilamidei în cazul
alimentelor gătite la temperaturi ridicate (când reacționează cu grupările carbonilice). De
asemenea, asparagina este convertită în acid malic în cadrul ciclului acidului citric.
Pe lângă grupările de tip hidroxilic sau amidic (glutamina, asparagina) pe catena laterală
a aminoacizilor mai pot fi prezente şi alte grupări: -SH (cisteina), -SeH (seleno-cisteina) sau
tioeterică (metionina).

Cisteina este singurul aminoacid care are o grupare tiolică în catena laterală. Este
neesențial pentru adulți dar esențial pentru bebeluși. Grupările tiolice din două molecule de
cisteină poate fi oxidate la una disulfidică (-S-S-). În organismul uman cisteina poate fi
biosintetizată din metionină. În plus, acest aminoacid este o componentă a enzimelor (cistein
proteazelor), proteinelor sau peptidelor (glutation). De asemenea, poate regla activitatea unor
enzime (de exemplu din cadrul biosintezei melaninei).
Selenocisteina este un aminoacid codat de tripletul UGA (care este şi tripletul de oprire în
sinteza proteică). Acest aminoacid este mult mai reactiv decât cisteina. Înlocuirea atomului de S
cu Se în unele enzime (catalizatori biochimici care sunt implicaţi în unele reacţii redox)
determină o creştere semnificativă (cu peste 100 de ori) a vitezei reacţiei catalizate de acestea.
c) Aminoacizi ce prezintă catene laterale
încărcate:
- pozitiv (lizina, arginina);
Lizina asistă absorbția calciului la nivelul tractului
gastro-intestinal promovând astfel biosinteza colage-
nului. Histamina și carnozina (substanță ce anihilează
radicalii liberi) sunt biosintetizate pornind de la acest
aminoacid. Lizina este un aminoacid esențial care
9
 Biochimie - Curs 2 - 2022

poate fi modificat postranslațional (după biosinteza proteică) pentru a forma acetil-lizină,

hidroxi-lizină și metil-lizină. De asemenea, acest aminoacid poate fi ubichitinilat (legat de o
proteină de dimensiuni relativ mici numită ubichitină), sumoilat, pupilat, biotinilat (legat de o
vitamină numită biotină) sau carboxilat.
Arginina este un aminoacid care poate fi esențial sau neesențial. Copii născuți prematur
nu pot sintetiza arginina. În plus, traumele chirurgicale, septicemiile și arsurile induc o nevoie
crescută de arginină. Acest aminoacid conține o grupare complexă numită guanidinică a cărei
constantă pK a este de peste 12, fapt care îi conferă o încărcare pozitivă la pH-ul celular. Arginina
induce dilatarea vaselor de sânge (reduce presiunea sangvină) și producerea de monoxid de azot
(NO). Acest aminoacid joacă un rol important în balanța azotului.
- negativ (grupările carboxilice aflate pe catena laterală a resturilor aspartat şi glutamat au
valori ale pK a-ului de 3,9 şi 4,3 sau gruparea imidazolică a histidinei sunt foarte polare –
încărcate negativ în condiţii fiziologice). Aceste grupări sunt implicate în interacţiuni
electrostatice cu grupări încărcate pozitiv, punţi de hidrogen etc.

Acidul aspartic este un aminoacid neesențial

deoarece este sintetizat în organismul uman (produs
prin transaminarea oxaloacetatului).
Resturile de acid aspartic și glutamic au un rol
important în centrele active ale enzimelor, dar și în
menținerea solubilității și a caracterului ionic al
proteinelor.
Acidul glutamic este un aminoacid neesențial
(produs prin transaminarea cetoglutaratului) care are
rol și de neurotransmițător.
Ambii aminoacizi constituie o sursă
energetică rapidă. Nou-născuții preferă gustul de acid glutamic, aminoacid care se află în
concentrație mare în laptele matern.
Aminoacizii cu catene laterale alifatice sau aromatice nepolare cu excepţia glicinei sunt
hidrofobi, iar cei care posedă catene laterale încărcate sunt hidrofili. Aminoacizii polari care au
catene laterale neîncărcate au încărcări intermediare (atât hidrofobi cât şi hidrofili).
Histidina este un aminoacid neesențial pentru adulți, dar esențial
pentru nou-născuți. Nucleul imidazolic al histidinei este ionizabil (se
distinge un pKa de aproximativ 6). În consecinţă, la valori ale pH-ului mai
mari decât 7-8 heterociclul din catena laterală poate fi deprotonat, iar
nucleul imidazolic încărcat negativ. Histidina este localizată în situsul
activ al unor enzime și poate lega sau elibera protoni în decursul reacțiilor
enzimatice (vezi aminoacizi cu heterociclu). De exemplu, în mioglobină
singurii aminoazi polari din interior sunt două resturi de histidină care
joacă un rol esențial în legarea fierului și oxigenului. Carnozina, o
dipeptidă din mușchi și din țesutul cerebral, are în componență β-alanina și histidina. Histamina,
un agent inflamator esențial în răspunsul imun, se poate obține prin decarboxilarea histidinei.

10