Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Transcriere
ARNm
Deplasare n citoplasm
ARN r ARN t
ARNm
Protein
Maturare mpachetare / localizare
Aminoacizi
Tipul polimerazei
Localizare celular
nucleol nucleoplasm Clasa1 Clasa 2 Clasa 3 nucleoplasm nucleoplasm nucleoplasm
Produi finali
ARNr 28S, 18S i 5,8S ARNm, U1, U2, U4, U5 ARNr 5S ARNt U3, U6, alte molecule de ARN de dimensiuni mici
ARN polimeraza I
ARN ribozomal
ARN transport
Bucla 1 cuprinde situsul pentru fixarea temporar la ribozom, n timpul sintezei proteice Bucla 4 reprezint situsul de recunoatere pentru enzimele ~ ARN sintetaze, care sunt implicate n formarea complexului aminoacil~ ARNt Bucla 3 este numit i bucla anticodonului, la nivelul su fiind localizat tripletul care realizeaz recunoaterea specific a codonului din ARNm, cu care poate forma legturi de hidrogen n timpul fixrii ARNt pe complexul ARNm ribozom.
ARN polimeraza II
ARN mesager
Acest capt m7GpppAp , are un rol important n legarea ARNm de ribosom i n iniierea sintezei lanului polipeptidic.
Dup transcrierea complet, la captul 3 al moleculei de ARNm se adaug 100-200 de resturi de acid adenilic (poly A).
Complex enzimatic - alctuit dintr-o endonucleaz i o polimeraz poly A Recunoaste secventa semnal 5 AAUAAA - 3 din apropierea captului 3 al transcriptului primar, secioneaz pre-ARNm n aval de acest semnal i apoi adaug 20-250 de resturi adenilate Captul poly A ajut la exportul ARNm din nucleu, stabilizeaz ARNm mpotriva degradrilor exonucleolitice i pare s fie implicat n iniierea translaiei.
1977
SINTEZA PROTEINELOR
Compui implicai n sinteza proteinelor ARNm cod genetic ARNt- molecul adaptor Ribosomii, situsul de sintez a proteinelor
chaperonele stabilizeaz lanurile polipeptidice deja formate n timpul transportului lor spre organite celulare. stabilizeaz lanurile polipeptidice n formare, a cror translaie se desfoar nc la nivelul ribosomilor. Legarea chaperonelor menine poriunea aminoterminal a lanului polipeptidic ntro conformaie nepliat, pn cnd restul lanului polipeptidic este sintetizat, iar proteina se poate plia corect. Totodat chaperonele menin proteinele nepliate, pentru a media transportul lor prin canale transmembranare specifice.
Protein disulfid izomeraza catalizeaz ruperea i refacerea legturilor disulfurice ntre resturile de cistein, permind plierea corect
Legturile disulfurice sunt specifice proteinelor de secreie i pentru unele proteine membranare. Formarea legturilor disulfurice n citosol nu este posibil datorit agenilor reductori care menin resturile de cistein n forma lor redus. Legturile S-S se formeaz n reticulul endoplasmatic deoarece aici se menine un mediu oxidant.
RIBOZOMI ATASATI LA RE
TRANSPORT COTRANSLATIONAL
Ribosomii care nu se ataeaz la membrana RE sunt denumii ribosomi liberi, dei uneori ei sunt asociai cu citoscheletul. Cu ajutorul acestor ribosomi sunt sintetizate att proteine solubile ct i proteine membranare.
Presecvenele au structuri de helixuri cu caracter amfipatic, deoarece posed aminoacizi hidrofobi pe una dintre fee i resturi de aminoacizi ncrcai pozitiv pe cea de-a doua latur
Secvena semnal PTS1 este foarte scurt (tripeptid) i spre deosebire de alte domenii de localizare se gsete la captul carboxiterminal al lanului polipeptidic i nu este ndeprtat dup translocarea n peroxizomi.
Secvena semnal PTS2 se afl la captul aminoterminal al lanului polipeptidic, este ndeprtat dup translocarea proteinei n matrixul peroxizomului i marcheaz proteinele prezente n matrix.
Macromoleculele (proteine, ADN) trec prin canalul central printr-un proces activ, n care proteinele specifice i ARN sunt recunoscute i transportate selectiv ntr-o singur direcie
CALEA TRANSPORTULUI CO-TRANSLAIONAL SAU CALEA URMAT PROTEINELE SINTETIZATE PE RIBOSOMII ATAAI LA MEMBRANA RETICULULUI ENDOPLASMATIC
Proteinele care urmeaz aceast cale sunt orientate spre reticulul endoplasmatic nc din timpul sintezei proteice, proces denumit transport cotranslaional. Dup ce au fost sintetizate, proteinele sunt modificate, asamblate, sortate i orientate spre diferite destinaii i anume: perete celular, plasmalem, vacuole i tonoplast, sau sunt eliminate din celul. Proteinele care urmeaz calea secretorie pot fi mprite la rndul lor n dou categorii: Proteinele care sunt orientate spre vacuole sau spre exteriorul celulelor (perete celular i proteine de secreie) traverseaz membrana total; Proteinele integrale, care vor intra n alctuirea plasmalemei, tonoplastului, complexului Golgi, n membrana RE i nuclear rmn ncastrate n membrana RE.
Mecanismul care asigur ataarea ribosomilor la reticulul endoplasmatic n cazul proteinelor orientate spre vacuole sau spre exteriorul celulelor Lanul polipeptidic nou sintetizat posed la captul aminoterminal un domeniu de localizare care poart numele de peptid semnal cu o lungime de 16-30 de aminoacizi, care orienteaz lanul polipeptidic care se formeaz spre membrana RE. Peptida semnal este recunoscuta de o particula de recunoastere a semnalului - SRP
Procesul de recunoatere ntre peptida semnal i particula de recunoatere a semnalului are loc atunci cnd polipeptidul nou sintetizat are o lungime de aproximativ 70 aminoacizi cu aproximativ 40 de aminoacizi ieii din ribosom. Legarea particulei de recunoatere a semnalului (SRP) la lanul polipeptidic n formare blocheaz sinteza i evit mpachetarea greit a polipeptidului deja sintetizat
Translocarea proteinelor n lumenul RE implic: particula de recunoatere a semnalului (SRP) receptorul acestei particule i
Proteine care au un singur domeniu transmembranar, iar domeniul care rmne localizat n citosol se afl localizat la captul amino al lanului polipeptidic.
Nu posed o peptid semnal care s fie eliminat dup ptrunderea n lumenul RE. Se pare c domeniul transmembranar de natur hidrofobic acioneaz ca o secven semnal i direcioneaz integrarea proteinei n membrana RE lsnd o mare poriune a regiunii aminoterminale n citosol. Segmentul carboxi - terminal al proteinei se gsete n lumenul RE.
Proteine care posed mai multe domenii transmembranare. n structura acestor lanuri polipeptidice alterneaz regiuni hidrofobe, care alctuiesc domeniile transmembranare cu regiuni hidrofile care alctuiesc buclele de legtur. Acestea din urm sunt poziionate fie n citosol, fie n lumenul RE.
n cazul acestor proteine primul domeniu transmembranar acioneaz ca o peptid semnal iar cel de-al doilea funcioneaz ca o secven de ancorare. Al treilea domeniu acioneaz din nou ca o peptid semnal, al patrulea ca o secven de ancorare, etc. Dei att SRP ct i receptorii pentru SRP sunt necesari pentru integrarea primului domeniu transmembranar ele nu sunt necesare pentru urmtoarele domenii transmembranare.
O dat ce aceste proteine sunt inserate n membrana RE ele pot s fie reinute acolo (rezidente RE) sau s fie ndreptate spre alte destinaii. Pn n prezent nu exist cunotine despre domeniile care orienteaz proteinele spre alte destinaii sau le menin n calea de transport.
Fiecare protein sufer o parte dintre aceste modificri, dar pot s apar i altele, dup ce proteina prsete RE. Proteinele care nu sunt corect mpachetate sau asamblate pot s fie reinute n RE unde ele pot s fie distruse de proteaze.
Rol: previne interaciunile nespecifice ale acestor segmente, prevenind n final mpachetarea incorect Formarea legaturilor disulfurice protein-disulfid-izomeraza (PDI), o enzim prezent n lumenul reticulului endoplasmatic. Formarea oligomerilor Multe proteine nu sunt alctuite dintr-un singur lan polipeptidic ci sunt oligomeri cu dou, trei, patru sau mai multe subuniti care iau natere n lumenul RE. De exemplu proteinele de rezerv (vicilin i faseolin) acumulate n vacuolele de stocare sunt trimeri cu dimensiuni de 45 kDa, formai n lumenul RE. Dac nu are loc formarea trimerilor subunitile sunt degradate de ctre proteaze.
Enzima glicozil transferaz transfer gruparea oligozaharidic ancorat pe dolicol pirofosfat la un rest de asparagin prezent n protina int. Aceast reacie are loc pe faa lumenal a membranei reticulului endoplasmatic i necesit prezena secvenei de recunoatere Asn-X-Ser/Thr. Un rest de asparagin, care nu este urmat de serin sau treonin, fiind separate de orice alt aminoacid nu va fi recunoscut de transferaz.
Deci, oligozaharidul precursor este legat la membrana RE prin intermediul unei molecule lipidice speciale denumite dolicol pirofosfat. Oligozaharidul este sintetizat pe acest lipid, treapt cu treapt dup care este transferat in bloc pe asparagina unei molecule proteice.
Complex Golgi - ansamblu de saci membranoi aplatizai - partea esenial i totodat reeaua Golgi, alctuit din vezicule
Partea esentiala este alcatuita din n saci cis, mediali i trans n funcie de poziia lor n complex i de proprietile lor funcionale.
Cisternele cis funcioneaz ca staie de primire pentru produii transportai n vezicule, dinspre reticulul endoplasmatic. Dup prima etap de procesare produii provenii din RE ca i produii nou formai n complexul Golgi sunt transferai spre sacii mediani i cei trans i n final trimii spre reea Golgi trans. Astfel, n complexul Golgi moleculele se deplaseaz n direcia cis-trans prin saci.
Fiecare unitate esenial este alctuit dintr-un set de cinci-opt saci aplatizai. Reeaua trans tinde s aib o structur mai mult turbovezicular i este ntotdeauna asociat cu partea trans a sacilor.
Complexul Golgi ocup o poziie central n calea secretorie, primind noile proteine i lipide sintetizate n reticulul endoplasmatic i le direcioneaz fie spre suprafaa celular fie spre vacuole. Numrul unitilor per celul variaz foarte mult i depinde de specie, mrimea i etapa de dezvoltare a celulei i volumul i tipul materialelor de secreie / stocare produse. De exemplu, celulele din meristemul apical Epilobium conin aproximativ 20 de complexe Golgi, pe cnd celulele gigant din fibrele de bumbac conin mai mult de 10000. Celulele meristematice din rdcina de ceap conin aproximativ 400 de uniti Golgi. Localizarea n celul a complexului Golgi se difereniaz n funcie de tipul de celule. n celulele animale complexul Golgi ocup o poziie central. n celulele vegetale complexul Golgi se gsete n mai multe copii, dispersate n citoplasm sau asociate n grupuri mici. Datorit acestei organizri dispersate i a transportului complexului Golgi de ctre curenii citoplasmatici, produii de secreie i ating destinaia chiar i n celulele mari, vacuolate. Analiza dinamicii complexului Golgi a evideniat c acestea se mic dup o maniera oprit/pornit. Deci, partea esenial poate s se opreasc n dreptul situsurilor de export ale reticulului endoplasmatic pentru a prelua moleculele care urmeaz s fie modificate i apoi se deplaseaz spre peretele celular pentru a elibera produii de secreie. Complexul Golgi rmne intact structural i activ n timpul mitozei astfel nct poate s furnizeze moleculele necesare pentru formarea plasmalemei i peretelui celular la celulele fiice. Noii saci apar prin fisiune de obicei n timpul fazei G2 a ciclului celular.
O categorie special de proteine, care sunt glicozilate n aparatul Golgi este reprezentat de proteogicani, la care lanul glucidic rezult printr-o polimerizare extensiv. Dintre proteoglicanii secretai o parte intr n componena matrix-ului extracelular, iar restul rmn ancorate n membrana plasmatic
Se pune ntrebarea de ce n unele cazuri sunt sintetizai precursori ai proteinelor. Uneori, proteinele sunt foarte mici i sinteza lor pe ribosomi nu ar fi eficient, iar mpachetarea n vezicule de secreie ar eua. Alte proteine, cum ar fi hormonii sunt sintetizate sub aceast form n reticulul endoplasmatic pentru a nu aciona asupra celulei n care sunt sintetizai. Sunt apoi modificate n complexul Golgi, dup care, n forma lor activ sunt exportate sb forma unor vezicule spre celulele int.
B) Biogeneza lizozomilor
n compartimentele complexului Golgi are loc prima dat segregarea enzimelor lizozomale de ceilai produi de secreie. Enzimele lizozomale au grupri gluidice terminale manoza-6-fosfat care funcioneaz ca marker. Acest marker este recunoscut de un receptor specific din membrana reticulului endoplasmatic i a complexului Golgi i determin separarea enzimelor lizozomale n zona trans, de unde se desprind vezicule, care formeaz apoi liozomii primari.
Cisternele complexului sunt asociate cu o mulime de vezicule mici. Aceste vezicule transport proteinele i lipidele de la reticulul endoplasmatic care intr prin compartimentul cis n aparatul Golgi i avanseaz n toate compartimentele pn sunt eliminate prin reeaua Golgi trans. Aceste vezicule sunt acoperite de o protein de nvelire (coating protein) care se consider c ar juca un rol de semnal n direcionarea transportului. Ele regleaz tipul de molecule care sunt mpachetate ntr-un anumit tip de vezicule, controleaz procesul de asamblare a veziculelor indicnd att membrana int ct i sistemul care permite veziculelor s fuzioneze cu inta.
DEGRADAREA PROTEINELOR
Proteinele anormale apar n celule ca rezultat al:
mutaiilor, erorilor aprute n sinteza sau mpachetarea proteinelor, denaturrii spontane, bolilor, stresului degradrii oxidative.
Aproximativ jumtate dintr-un set complet de proteine vegetale sunt nlocuite la fiecare 4-7 zile. n multe cazuri sunt sintetizate proteine noi, din aminoacizii recirculai. O exemplificare a rolului proteolizei n furnizarea de aminoacizi este germinarea seminelor. La germinare majoritatea aminoacizilor necesari creterii sunt obinui n urma degradrii proteinelor de rezerv.
DEGRADAREA PROTEOLITIC CITOSOLIC Proteinele care nu mai sunt utile n celul sau cele care au fost sintetizate sau mpachetate greit, posed sisteme de recunoastere specifica:
Proteinele citosolice destinate a avea o via scurt sunt marcate la captul aminoterminal prin apariia unor secvene scurte de aminoacizi, care par s funcioneze ca semnal proteolitic. n alte cazuri cile proteolitice sunt activate de condiiile de mediu temperatura ridicat, expunerea la metale grele sau infecia cu patogeni. n alte cazuri proteinele aberante sau mpachetate incorect implic probabil o cretere semnificativ a numrului de reziduuri hidrofobice prezente pe suprafaa proteinei. De obicei, secvenele hidrofobe sunt ngropate n interiorul proteinei, pentru a preveni interaciunea lor cu mediul apos. Atunci cnd o protein a fost sintetizat sau mpachetat incorect, lanurile hidrofobe sunt expuse spre exterior. Aceste zone hidrofobe furnizeaz situsuri de legare pentru proteinele care regleaz activitatea diverselor enzime proteolitice.
Calea cea mai important a degradrii proteolitice selective n celulele eucariote utilizeaz ubiquitina ca marker pentru proteinele citozolice, care devin inte pentru o proteoliz rapid. Ubiquitina este un polipeptid mic, alctuit din 76 de aminoacizi, nalt conservai n archebacterii i eucariote. Ea se ataeaz la gruparea amino lateral a unui rest de lisin i n acest fel marcheaz proteina respectiv.
Apoi ubiquitine adiionale sunt adugate pentru a forma un lan poliubiquitinic. Asemenea proteine poliubiquitinice sunt recunoscute i degradate de un complex proteazic de dimensiuni mari, numit proteazom (M=1,5 MDa)
Ubiquitina este eliberat n procesul degradrii proteice, astfel nct ea poate fi utilizat ntr-un alt ciclu. Se cunoate c procesul de proteoliz n celulele eucariote necesit energie furnizat prin hidroliza ATP-ului. Deoarece hidroliza legturilor peptidice este favorizat din punct de vedere energetic, se consider c ATP-ul este necesar pentru reglarea activitii proteolitice i anume are rol n recunoaterea i marcarea proteinelor care urmeaz s fie degradate.
Proteasomul este o structur proteic complex (26 S) alctuit din trei subuniti: un miez (20 S) cu care sunt asociate dou subuniti reglatoare (19S) Miezul este alctuit din 4 inele suprapuse, fiecare inel coninnd apte subuniti. Inelele formeaz la interior un canal, care conine situsurile active pentru proteoliz. Amplasarea centrilor catalitici n canal protejeaz proteinele nemarcate mpotriva degradrii. Subunitile reglatoare funcioneaz ca o cale de intrare n proteasom, dirijnd ptrunderea proteinei marcate n canal.
Proteinele marcate cu ubiquitin, ptrund n canalul proteazomului, unde sunt amplasai centri catalitici, fiind degradate. Dup finalizarea procesului de degradare, proteazomul se disociaz, iar aminoacizii i ubiquitinele sunt eliberate n citoplasm.
Ubiquitinele se ntorc n alte procese de marcare, iar aminoacizii vor sta la baza sintezei altor lanuri polipeptidice.
DEGRADAREA PROTEOLITIC N LIZOZOMI Lizozomii intervin n metabolismul celular prin digestia proteinelor extracelulare preluate prin endocitoz, precum i datorit nlocuirii permanente a organitelor citoplasmatice i a proteinelor citosolice. n interiorul lizozomilor sunt prezente aproximativ 50 de enzime, care sunt active numai la pH-ul acid din interiorul lizozomilor.
n celulele eucariotelor lizozomii ndeplinesc urmtoarele funcii: Heterofagia, n care degradeaz moleculele ptrunse n celul din exterior Autofagia, n care zone mici din citoplasm i chiar organite citoplasmatice sunt nconjurate de membrane provenite de la reticulul endoplasmatic pentru a forma vezicule. Aceste vezicule fuzioneaz cu lizozomii, iar enzimele lizozomale diger coninutul veziculelor.
Heterofagia
Autofagia
n unele situaii speciale, cnd celula este lipsit de hran, lizozomii preiau i degradeaz n mod selectiv anumite proteine citosolice. Sunt degradate n special proteine care conin secvena Lys-Glu-Arg-Gln, care se pare c le orienteaz ctre lizozomi. n procesul de degradare este implicat i chaperona Hsp 70, care menin lanurile polipeptidice nepliate n timpul transportului lor prin membrana lizozomal. Pe aceast cale sunt degradate proteine de care celula se poate lipsi i astfel se furnizeaz aminoacizi i energie, care permit derularea proceselor metabolice fundamentale.
Vacuolele sunt bogate n enzime hidrolitice i ndeplinesc mai multe funcii n celule. Una dintre funciile de baz const n degradarea proteinelor, funcie similar cu cea a lizozomilor din celulele animale.
Unii cercettori sugereaz c n timpul lipsei nutrienilor plantele transport o serie de proteine citosolice n vacuole, unde sunt degradate pentru a genera aminoacizii necesari sintezei altor proteine.
Fosforilarea oxidativ, n cadrul creia energia eliberat de oxidarea produilor metabolici este transformat n energie chimic (ATP) proces care se desfoar n mitocondrii
Fotosinteza n cadrul creia energia luminoas este transformat n energie chimic (ATP) proces care are loc n cloroplaste
Mitocondriile sunt delimitate de un nveli dublu membranar alctuit dintr-o membran extern i una intern. Cele dou membrane (fiecare de 6 nm grosime) subdivid spaiul mitocondrial n dou compartimente distincte: Compartimentul periferic spaiul intermembranar (6-8 nm grosime), este situat ntre cele dou membrane mitocondriale. Compartimentul central, nconjurat de membrana intern poart numele de matrice mitocondrial.
Din punct de vedere funcional PROTEINELE CE COMPUN MEMBRANA INTERNA MITOCONDRIALA se clasific n trei grupe:
Proteinele implicate n reaciile de oxidoreducere, ce se desfoar la nivelul catenei respiratorii; Proteine transportoare, ce asigur intrarea metaboliilor n matricea mitocondrial sau deplasarea lor n afara spaiului matriceal;
Complexul enzimatic ATP sintetaz, sau complexul F0F1, care este vizibil pe faa membranei interne, spre interior sub forma unor proeminene sferice cu dimensiuni de aprox. 8 nm.
Procesele metabolice desfurate n mitocondrii Procesele metabolice localizate n mitocondrii pot fi ncadrate n dou mari clase: procesele biosintetice interne pentru mitocondrii i respiraia celular, n cadrul creia are loc degradarea aerobic a glucidelor i a acizilor grai, avnd ca produi finali CO2, H2O i o cantitate mare de energie
Etapele care compun metabolismul mitocondrial pot fi sistematizate n trei grupe principale:
Oxidarea piruvatului i a acizilor grai la dioxid de carbon, cuplat cu reducerea nicotin-amid-dinucleotidului (NAD+) i a flavi-adenin-dinucleotidului (FAD).
Transportul electronilor prin catena respiratorie mitocondrial, cuplat cu generarea unui gradient electrochimic de protoni;
Utilizarea energiei stocate n gradientul electrochimic de protoni pentru sinteza ATP.
O2 + 2 + 2 H+ H2O
CLOROPLASTE
Structura clorofilei a
Procesele fotosintetice care au loc n plante pot fi mprite n patru etape, fiecare localizat ntr-o anumit regiune a cloroplastului: Captarea energiei luminoase de ctre sistemul pigmentar (1); Oxidarea (fotoliza) apei, adic descompunerea ei cu formare de O2, reducerea NADP+ la NADPH i generarea unui gradient de protoni (2); Fotofosforilarea, adic formarea ATP din ADP i fosfat (3); Fixarea CO2, reducerea lui i sinteza glucidelor (4). Toate reaciile din etapele 1-3 sunt catalizate de proteine din membrana tilacoid i alctuiesc faza luminoas a fotosintezei. Enzimele care ncorporeaz CO2 n intermediari chimici i conduc apoi la sinteza amidonului sunt constituieni solubili din stroma tilacoid, iar procesele care au loc alctuiesc faza ntunecat a fotosintezei. Enzimele care sintetizeaz zaharoz din intermediarii cu trei atomi de carbon sunt prezente n citosol.
Cele dou sisteme sunt separate din punct de vedre spaial, deci o alt particul multiproteic, i anume complexul citocromic b/f este utilizat pentru a transfera electronii ntre cele dou sisteme. Acest complex este prezent att n lamelele stromatice ct i n grana.
Fiecare fotosistem conine cteva sute de molecule de clorofil, dar numai una per sistem este capabil s iniieze transferul de electroni. Aceast molecul acioneaz ca un centru de reacie i poart numele de P700 pentru fotosistemul I (PS I) i P680 pentru potosistemul II (PS II). P semnific pigment care absoarbe lumina la =700nm , respectiv =680nm). Fiecare dintre aceste molecule specializate de clorofil este legat de o protein membranar integral, rezultnd un complex protein-clorofil. Asociat cu fiecare fotosistem exist o structur denumit complexul antena, sau complexul cu rol n captarea energiei luminoase LHC light harvesting complex. Funcia primar a acestuia este de a capta energia luminoas i de a dirija aceast energie spre moleculele de clorofil care constituie centrul de reacie, att n cadrul PS I ct i PS II.
H2O O2 + 2 H+ + 2
Deci, n cadrul procesului de fotosintez energia luminoas este utilizat pentru oxidarea apei, n cadrul acestui proces fiind pui n libertate electroni cu o energie liber foarte ridicat. Acetia strbat apoi un ntreg sistem enzimatic de transport, n fiecare etap pierznd o parte din energie. n final, acceptorul de electroni este NADP+, care este redus la NADPH.
Deplasarea electronilor prin sistemul enzimatic de transport este cuplat cu o acumulare de H+ n lumenul tilacoid, genernd un gradient de protoni prin membrana tilacoid. Datorit acestui gradient, protonii vor avea tendina de a se deplasa (n gradient de concentraie) din lumenul tilacoid n strom. Energia rezultat n urma acestui proces este utilizat pentru sinteza ATP. Complexul proteic care catalizeaz sinteza ATP este denumit complexul CF0 -CF1; acest sistem formeaz protuberane pe membrana tilacoid i are proprietatea de a nmagazina energia degajat de transportul protonilor n gradient de concentraie i de a o utiliza pentru sinteza ATP.
ATP i NADH rezultate n urma fazei luminoase a procesului de fotosintez sunt utilizate n continuare pentru a genera glucoza. Procesul are loc n strom, fiind catalizat de enzime specifice.
Enzima care fixeaz CO2 n carbohidrai este ribuloz 1,5 bifosfat carboxilaza (denumit rubisco), care este localizat n stroma cloroplastului. Aceast enzim adaug CO2 la ribuloz 1,5 bifosfat pentru a forma dou molecule de fosfoglicerat. Doarece CO2 este ncorportat iniial n compui cu trei atomi de carbon, ciclul lui Calvin mai poart numele de calea metabolic C3 de fixare a carbonului. 3-fosfogliceratul este convertit apoi n amidon sau zaharoz, dar o parte este utilizat pentru a regenera ribuloz 1,5 bifosfatul.
Degradarea acizilor grai, cu catene care conin cel putin 20 de grupri CH2,
Acizii grai cu lungime medie 10-20 de grupri CH2 pot fi degradai att n peroxizomi ct i n mitocondrii. - Oxidarile produse in peroxizomi nu produc ATP, ci produc caldura ACIZI GRASI FADH2 acetil CoA + FADH2 FAD + electroni + H+ +O2 H2O2
Acetil-CoA produs n timpul degradrii acizilor grai nu poate s fie oxidat mai departe. n schimb este transportat n citosol pentru a fi utilizat n sinteza colesterolului i a altor metabolii.
DETOXIFIEREA ORGANISMELOR
Peroxizomii au de asemenea un rol important n detoxifiere. Aproape jumatate din alcoolul prezent n organismul animal este oxidat n acetaldehid. Oxidazele din peroxizomi sunt flavoproteine care produc H2O2 prin transferarea electronilor sub forma atomilor de hidrogen, de la un substrat la oxigen.
RH2 + O2 R + H2O2
n plante, rolul peroxizomilor depinde de organul sau esutul n care se afl: MOBILIZAREA LIPIDELOR
n procesul de germinare a seminelor enzimele din peroxizomi particip la mobilizarea lipidelor.
n peroxizomi au loc - 1/5 din totalul oxidrilor acizilor grai, restul avnd loc n mitocondrii
TRANSFORMAREA AZOTULUI ANORGANIC n nodoziti peroxizomii sunt implicai n transformarea azotului fixat n compui organici bogai n azot, reacii care sunt catalizate de urat-oxidaz.
Peroxizomii din toate tipurile de celule conin o mare cantitate de catalaz, care oxideaz H2O2 generat de oxidaz prin procesele de oxidare a azilor grai sau a substanelor toxice. Deoarece catalazele sunt prezente ntotdeauna n peroxizomi, H2O2 un metabolit cu o citotoxicitate ridicat, este distrus imediat n peroxizomi neajungnd niciodat n citoplasm. Poate fi urmat calea catalitic: 2H2O2 2H2O + O2 sau Calea peroxidic: H2O2+ RH2 R + 2H2O Unde R, R sunt radicali alchilici.
REPRODUCEREA CELULAR
Procesele desfurate n cadrul ciclului celular, urmrindu-se comportarea unui singur cromosom
Ciclul celular