Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
1 BIOCHIMIE MD Ro Suport Curs Sem I Descriptiv
1 BIOCHIMIE MD Ro Suport Curs Sem I Descriptiv
• Vitamine
• Aminoacizi
• Acizi grasi, carbohidrati
• Minerale
• Apa
Cauzele majore ale
bolilor pot fi :
Chiar si cele mai simple organisme vii sunt capabile sa sintetizeze mii de
molecule complexe, unice in felul lor. Celulele si organismele vii utilizeaza
energia inconjuratoare pentru a sintetiza principalele pietre de constructie pentru
biomolecule (acizi grasi, monozaharide, aminoacizi).
Definitie : sunt macromolecule formate prin legarea aminoacizilor intre ei prin legaturi
peptidice. Unitatile functionale sunt aminoacizii.
Caracteristici :
1. indispensabile vietii
2.grad crescut de specificitate de specie si de organ
3.grad crescut de complexitate si varietate moleculara.
Functii :
4.structural (in tesuturi, si iau parte si la refacerea lor, in procesul de cicatrizare)
5.intra in structura enzimelor si a hormonilor
6.formeaza anticorpi (imunoglobuline), cu rol in apararea imunologica
7.mentin echilibrul hidro-electrolitic (reaprtizeaza apa in diferite sectoare)
8.asigura presiunea coloid-osmotica (albumina)
9.transportul gazelor (hemoglobina)
10.tampon (mentin pH- ul constant)
11.transportul unor substante liposolubile (vitamine, hormoni liposolubili)
12.coagularea sangelui
1.Solubilitatea : proteinele globulare sunt solubile in apa, iar cele fibrilare sunt
insolubile.Solubilitatea este puternic influentata de pH-ul mediului, prin modificarea
incarcaturii electrice a proteinelor.
2. Proprietatile electro-chimice :
o proteinele sunt poliamfoliti
o la pH fiziologic toate grupele –COOH si -NH2 sunt complet ionizate
o migreaza in camp electric (proprietate ce sta la baza separarii lor din
amestecuri – electroforeza )
3. Denaturarea : este modificarea proprietăților biologice si fizico-chimice sub
acțiunea diferiților agenți denaturanți (temperaturi crescute, extreme ale pH-ului,
solventi organici, agenti tensioactivi) care acționeaza prin ruperea legăturilor
necovalente din structura secundara, terțiară, cuaternară.
Prin denaturare se modifica solubilitatea, proteinele pierd capacitatea de a
cristaliza, scade rezistenta la hidroliza, creste capacitatea de a da reactii de
culoare.
Denaturarea poate fi reversibila sau ireversibila.
4. Activitatea optica – este data de prezenta C asimetric din structura
aminoacizilor
5. Greutate moleculara mare
6. Hidroliza proteinelor ( in prezenta de acizi sau baze la cald, sau a enzimelor
proteolitice ) duce la formarea a 20 de tipuri de aminoacizi.
Clasificarea proteinelor :
1. Dupa structura : - aminoacizi alifatici: Gly, Ala, Val, Leu, Ile (ultimii
trei ramificati)
- aminoacizi aromatici
- aminoacizi cu OH
- aminoacizi cu S
- non- glucoformatori
Proprietatile aminoacizilor :
• fizice
• activitate optica
• aminoacizii aromatici absorb specific in UV
• sunt structuri amfionice
• chimice:
• datorate gruparii COOH : formarea sarurilor, formarea esterilor,
decarboxilare cu formare de amine biogene, reactia cu amoniacul, cu
formare de amide
• datorate gruparii amino : reactia cu aldehidele, metilarea la N, acilarea.
- dipeptide ( 2 aminoacizi)
- tripeptide (3 aminoacizi)
- oligopeptide
- polipeptide
GSH (glutation)
Roluri :
HOOC- CH- CH2- CH2- CO- NH -CH- CO- NH- CH2- COOH
NH2 CH2
SH
Structura glutationului
• Glu-Cys-Gly
STRUCTURA PROTEINELOR
STRUCTURA PRIMARA :
• reprezinta numarul si ordinea (secventa) aminoacizilor din molecula
• reda totalitatea legaturilor covalente din molecula
• prin studii de secventializare s-a demonstrate ca o proteina are o structura primara
unica, secventa aminoacizilor fiind dictata genetic
• inlocuirea unui aminoacid dintr-o pozitie cu altul din alta pozitie duce la alterari
importante in functia proteinei.
STRUCTURA SECUNDARA :
α-helix
-consolidate prin legaturi de H intre gruparile CO si NH, deci intracatenare
- se obtine o structura helicoidala repetitiva (o grupare NH formeaza punte de H
cu gruparea CO de la al-4-lea aminoacid din secventa liniara)
- radicalii R se afla la exteriorul elicei
- se intalneste atat la proteinele fibrilare, cat si globulare.
β foaie pliata
- consolidate prin legaturi de H intercatenare
- lanturile polipeptidice se aseaza in foi
- radicalii R se orienteaza alternativ, de o parte si de alta
- se intalneste frecvent la proteinele globulare
STRUCTURA TERTIARA :
STRUCTURA CUATERNARA:
Clasificare :
• cromoproteine porfirinice :
- au grup prostetic porfirina
- se mai numesc hemoproteine
- pot transporta gaze sanguine (hemoglobina si mioglobina) sau
electroni (citocromi)
Structura :
1.- este o proteina tetramer, formata din 4 subunitati (monomeri).
2.- are 2 parti :
- hem (partea neproteica)
- globina (partea proteica)-formata din 4 lanturi
peptidice de tip α,β,γ sau δ, asezate 2 cate 2 identice.
3. O molecula de hemoglobina are 4 nuclei hem si 4 lanturi de
globina (2 cate 2 identice)
HEMUL
- Protoporfirina este formata din 4 inele pirol, legate prin punti metinice
(-CH=). Fiecare inel are cate 2 substituienti : -CH3, -CH=CH2, -CH2-CH2-
COOH
FUNCTIILE HEMOGLOBINEI :
PATOLOGICE : Hb + CO → carboxihemoglobina
CITOCROMII
Ultimul citocrom din lant, cit a3 (are si cupru), poate ceda electronul
direct la O2 (citocrom oxidaza)
1. Nucleoproteine
2. Baze azotate
3. Acizi nucleici
NUCLEOPROTEINE
enzime proteolitice
proteine
acizi nucleici
f osf odiesteraze
mononucleotide
nucleotidaze
Pi
nucleozide
Pi
f osf orilaze
pentoza-P
purinice
baze azotate
pirimidinice
Bazele purinice sunt adenina si guanina:
Importanta nucleotidelor :
COMPOZITIE CHIMICA
Lipide:
- Fosfolipide
- Colesterol
Proteine
Glucide
Amidonul
Este forma de depozit (de rezerva) a glucozei in regnul vegetal.
Glicogenul
Este un polimer de glucoza, polizaharid ramificat, asemanator
amilopectinei, prezent in muschiul si ficatul regnului animal. Reprezinta forma
de depozit in organism a excesului de glucide.
Celuloza
Celuloza este un polimer de glucoza. Este formata din lanturi lungi lineare
de molecule de glucoza legate una de cealalta, prin legaturi diferite de cele din
amidon si glicogen (tip beta 1-4 in celuloza fata de tip 1-6 in amidon).
Lipide
Fosfolipidele sunt formate din glicerol, doi acizi grasi, un grup fosfat si
un rest care poate fi etanolamina, colina, serina, inozitol.
STEROLII
Sterolii sunt molecule care au la baza nucleul
sterol.
Testosteronul si estrogenii sunt hormoni sexuali, responsabili de aparitia
caracterelor sexuale secundare.
Colesterolul intra in compozitia tuturor membranelor si este precursor pentru
vitamina D, hormoni steroizi si saruri biliare. Colesterolul este implicat de
asemeni in patologia aterosclerozei, resposabila de aparitia bolii ischemice
cardiace.
2.
Transferaze : Transefrul unei grupari de la un
- Transaldolaze si transcetolaze donor la un acceptor
- Acil-, metal-,glicozil- si amino-transferaze
- Fosfotransferaze - Kinaze
3. Hidrolaze : Hidroliza
- Esteraze
- Glicozidaze
- Peptidaze
- Fosfataze
- Tiolaze
- Ribonucleaze
Activitatea catalitica :
Molecula asupra careia actioneaza enzima se numeste substrat, iar cea care
rezulta din reactie, produs .
Substratul se leaga doar la o portiune din enzima, centrul activ sau centrul
catalitic.
▪situsul activ : un grup de aminoacizi, de pe suprafata apoenzimei care
determină activitatea acesteia (aminoacizii pot fi la distanţă in cadrul structurii
primare dar apropiati în structura tertiara).
▪situsul allosteric: există la unele enzime dar difera de situsul activ -este
un situs de legare a unor molecule mici, care determina o modificare a afinitatii
de legătură a substratului.
Cinetica enzimatica: se ocupa cu studiul vitezei enzimatice si a factorilor care
o influenteaza.
E + S ES P+E
• pH-ul : viteza de reactie este maxima la un pH optim, care reflecta pH-ul locului
unde actioneaza enzima in vivo.
If a similar substrate binds to an enzyme but does not cause a reaction, the turnover rate of t
enzyme is sharply decreased. This is reversible competitive inhibition and this is how many
SPECIFICITATEA ENZIMELOR
Specificitate de substrat
Specificitatea de substrat a enzimelor reflecta abilitatea unei enzime de a distinge
intre unul sau mai multe substrate si este rezultatul interactiunii enzima-substrat.
• Specificitatea absoluta: enzimele actioneaza asupra unui singur substrat
• Specificitate de grup : enzimele actioneaza asupra unui anumit tip de legatura
si catalizeaza un grup restrans de substrate (similare ca structura)
• Stereospecificitatea : enzimele actioneaza numai asupra unui stereoizomer sau
determina formarea numai unui anumit stereoisomer
Specificitate de reacţie
Definiţie: ▪ capacitatea fiecărei enzime de a cataliza un anumit tip de reacţie
▪ proprietate ce stă la baza clasificării enzimelor
• OXIDO-REDUCTAZE: enzime ce catalizează reacţii de oxido-reducere
• TRANSFERAZE: catalizează transferul unei grupari de la o moleculă la alta
• HIDROLAZE : enzime ce catalizează reacţii de hidroliză
• LIGAZE : enzime ce catalizează legarea substratului cu formare de noi legături
• LIAZE : enzime ce catalizeaza ruperea unor substrate (fără ajutorul apei)
• IZOMERAZE: enzime ce catalizează reacţii de izomerizare.
ENZIME - continuare
1. Reglarea activitatii
2. Izoenzime
INFLUENTA FACTORILOR ALLOSTERICI
(a efectorilor sau modulatorilor, de tip ACTIVATORI sau INHIBITORI)
• Modificari cantitative :
• Enzime inductibile- sinteza lor este crescuta printr-un proces de inductie
enzimatica
• Enzime represibile – sinteza lor este reprimata prin represie
• Modificari conformationale :
• Efectori / modulatori alosterici : se leaga in alt situs decat cel catalitic
pot fi pozitivi sau negativi (feed back)
• Modificari covalente reversibile = interconversia unei enzime intre forma
activa si cea inactiva prin fosforilare-defosforilare (catalizate de kinaze sau
fosfataze).
VITAMINA B1 – TIAMINA
TPP – forma activa.
- este coenzima enzimelor implicate in decarboxilarea
oxidativa a cetoacizilor – piruvat DH; coenzima pentru
transcetolaze si transaldolaze.
VITAMIN A B2 - RIBOFLAVINA
BIOTINA
Structura:
Structură :
• COBALAMINA (vitamina B12)
Forme active:
Transaminaze,
P-5-P Leziuni cutanate, tulburari
aa Decarboxilaze (enzime
Vitamina B Piridoxal neurologice (convulsii),
implicate in metabolismul
6 polinevrite
aminoacizilor)
Scorbut, septicemia si
Sinteza colagenului si a
Acid sindroame infectioase, boli
Vitamina C globulelor rosii, antiscorbutica,
ascorbic cardiovasculare si
stimularea apararii imunitare.
hipertensiune.
Vitamine Liposolubile
•Vitamine liposolubile
•Lantul respirator si forsforilarea oxidativa
VITAMINELE LIPOSOLUBILE
Favorizeaza procesele de
crestere, intervine in Deficit de crestere,
Vitamina A Retinol
procesul vederii cecitate
(antixeroftalmica)
Antirahitica,
Rahitism,
Vitamina D Calciferol favorizeaza absorbtia
hipoparatiroidism
calciului si a fosforului
Sterilitate,
Antioxidant
Vitamina E Tocoferol Anemia hemolitica a
Antisterilitate
nou-nascutului.
ATP ATP
ATP