Presentation 1

Metabolismul proteic
1 2 3
Nivele de
Peptide biologic Biosinteza
organizare a
active proteinelor
macromoleculelor
proteice
1 2 3
Nivele de
organizare a
active proteinelor
macromoleculelor
proteice
1 2 3
Nivele de
organizare a
active proteinelor
macromoleculelor
proteice
1. Peptide biologic active
Peptidele sunt combinații de tip amidic în care legătura dintre

aminoacizii constituenții este de regulă stabilită între grupările
carboxil și amino din poziția α.
Glutationul
Glutationul (γ-glutamim-cisteinil-glicina) participă la procese redox în

majoritatea țesuturilor (cu rol deosebit în hematii), cât și ca activator al
multor sisteme enzimatice. Proprietățile glutationului sunt conferite de
prezența în molecula sa a grupării tiolice (-SH).
Dintre cele doua forme ale glutationului, forma redusă reprezintă forma activa.
Reducerea formei oxidate a glutationului se face în prezența enzimei glutation reductaza
(NADPH dependenta) astfel:
În forma sa redusă glutationul servește atât la descompunerea apei oxigenate (H2O2) cât
și a peroxizilor de natura lipidică (R-OOH), protejând astfel membranele celulare de
acțiunea oxidantă a acestora.
Glutation peroxidaza (GSH-Px) este o enzimă ce oferă protecție

eficientă față de reacția de peroxidare deoarece:
Combină capacitățile antioxidante ale tiolilor si seleniului
Descompune H2O2 cu mai multa eficiență decât catalaza
Produșii reacției nu sunt radicali liberi, ci substanțe hidrosolubile
Acționează asupra tuturor peroxizilor existenți în mediile
biologice
Alte peptide biologic active
• Hormonii hipofizei posterioare: Oxitocina și
vasopresina
• Hormonii hipotalamici(CRH, TRH, GRH, GnRh)
• Parathormonul și calcitonina
• ACTH(corticotropina)
• Bradikinina, angiotensina II
• Somatostatina
• Glucagonul
• Peptidele antibiotice
• Aspartam
• Peptidul C
• Peptidele natriuretice (BNP, NT-proBNP)
vasopresina
• Somatostatina
• Glucagonul
• Aspartam
• Peptidul C
vasopresina
• Somatostatina
• Glucagonul
• Aspartam
• Peptidul C
vasopresina
• Somatostatina
• Glucagonul
• Aspartam
• Peptidul C
vasopresina
• Somatostatina
• Glucagonul
• Aspartam
• Peptidul C
vasopresina
• Somatostatina
• Glucagonul
• Aspartam
• Peptidul C
vasopresina
• Somatostatina
• Glucagonul
• Aspartam
• Peptidul C
vasopresina
• Somatostatina
• Glucagonul
• Aspartam
• Peptidul C
vasopresina
• Somatostatina
• Glucagonul
• Aspartam
• Peptidul C
vasopresina
• Somatostatina
• Glucagonul
• Aspartam
• Peptidul C
vasopresina
• Somatostatina
• Glucagonul
• Aspartam
• Peptidul C
2. Structura proteinelor
Structura primară precizează natura

chimică, proporţia şi succesiunea
resturilor aminoacidice din moleculă. Ea
redă totalitatea legăturilor covalente din
moleculă.
2. Structura proteinelor
Structura primară precizează natura

chimică, proporţia şi succesiunea
resturilor aminoacidice din moleculă. Ea
redă totalitatea legăturilor covalente din
moleculă.
Determinarea secvenţei aminoacidice este importantă pentru patologia
moleculară. Modificarea secvenţei aminoacidice poate duce la modificarea
funcţiei proteinei şi în final la boală. Boli ca anemia falciformă rezultă din
înlocuirea acidului glutamic din poziţia 6 a lanţului β al hemoglobinei cu valina.
Cele două elemente structurale ale
unei proteine, axul catenei
polipeptidice şi cele 20 de tipuri de
radicali legaţi la Cα, care se pot găsi
într-o multitudine de relaţii reciproce,
contribuie la realizarea structurii
secundare şi terţiare a proteinelor.
Cele două elemente structurale ale
unei proteine, axul catenei
polipeptidice şi cele 20 de tipuri de
radicali legaţi la Cα, care se pot găsi
într-o multitudine de relaţii reciproce,
contribuie la realizarea structurii
secundare şi terţiare a proteinelor.
Structura secundară a proteinelor se referă la
aranjamentul spaţial al axului catenei polipeptidice si este
datorata in exclusivitate legaturilor de hidrogen(intra- sau
intercatenare) care se stabilesc intre gruparile –CO- de la o
legatura peptidica cu –NH- de la alta. Astfel, unele proteine
adopta un aranjament elicoidal(structura α helix), iar alte
proteine adopta o structura pliata β
Structura α helix
• În cadrul structurii α helix, lanţul
polipeptidic format din L-aminoacizi se
răsuceşte în jurul unui ax, la nivelul
legăturilor simple, pentru ca grupările –CO-
şi –NH- să devină adiacente stereochimic şi
să formeze punţi de hidrogen.
• Lanţul polipeptidic adoptă o structură
elicoidală, cu o geometrie bine definită.
Structura α helix
• În cadrul structurii α helix, lanţul
polipeptidic format din L-aminoacizi se
răsuceşte în jurul unui ax, la nivelul
legăturilor simple, pentru ca grupările –CO-
şi –NH- să devină adiacente stereochimic şi
să formeze punţi de hidrogen.
• Lanţul polipeptidic adoptă o structură
elicoidală, cu o geometrie bine definită.
Structura α se află în diferite proporţii atât la proteinele fibrilare cât şi la cele globulare.
Mioglobina conţine structura α în proporţie de 75% iar proteina fibrilară, keratina, conţine
aproape 100% structură α.
Lanţul polipeptidic adoptă o structură elicoidală, cu o geometrie bine definită.
Structura β plisată
In cadrul structurii β, toate legăturile peptidice componente sunt

implicate în legături de hidrogen. Legăturile de hidrogen, în cadrul
acestei structuri, sunt perpendiculare pe axul catenei.
Spre deosebire de structura α, care se referă la
legăturile de hidrogen dintre punţile peptidice din
cadrul aceluiaşi lanţ polipeptidic, structura β se referă
la legăturile de hidrogen dintre punţile peptidice, care
fac parte din lanţuri polipeptidice diferite.
Această structură apare atunci când
două segmente ale unui lanț
polipeptidic se suprapun și formează
un rând de legături de hidrogen unul
cu celălalt. Acest lucru se poate
întâmpla într-un aranjament paralel:
Sau antiparalel:
Sau antiparalel:
Structura terțiară a unei protein este aranjamentul tridimensional realizat
prin plierelea elementelor de structura secundara si interactiunile dintre
catenele laterale ale aminoacizilor constituent.
Structura terțiară a unei protein este aranjamentul tridimensional realizat
prin plierelea elementelor de structura secundara si interactiunile dintre
catenele laterale ale aminoacizilor constituent.
Există două clase principale de structură terțiară a proteinelor:
• Proteinele fibroase sunt în general compuse din fire lungi și înguste și au rol
structural
• Proteinele globulare au în general o formă mai compactă și rotunjită și au
roluri funcționale
Există două clase principale de structură terțiară a proteinelor:
• Proteinele fibroase sunt în general compuse din fire lungi și înguste și au rol
structural
• Proteinele globulare au în general o formă mai compactă și rotunjită și au
roluri funcționale
Structura cuaternară reprezinta asocierea a doua sau mai multe catene
polipeptidice(protomeri) intr-un complex unic, numit oligomer. Oligomerul
poate fi alcatuit din doua sau mai multe lanturi polipeptidice identice sau
diferite.
Structura cuaternară reprezinta asocierea a doua sau mai multe catene
polipeptidice(protomeri) intr-un complex unic, numit oligomer. Oligomerul
poate fi alcatuit din doua sau mai multe lanturi polipeptidice identice sau
diferite.

Presentation 1

Încărcat de

Informații document

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Presentation 1

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Metabolismul proteic

Peptidele sunt combinații de tip amidic în care legătura dintre

Glutationul (γ-glutamim-cisteinil-glicina) participă la procese redox în

Glutation peroxidaza (GSH-Px) este o enzimă ce oferă protecție

Structura primară precizează natura

Structura primară precizează natura

In cadrul structurii β, toate legăturile peptidice componente sunt

S-ar putea să vă placă și