Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Obiectivele operaionale
s se cunoasc principalele componente chimice ale musculaturii scheletice;
s se cunoasc mecanochimia contraciei musculare;
s se cunoasc principalele reacii ce au loc, precum i modificrile complexe din cursul
etapelor cuplajului excitaie-relaxare
Fig. 2 prezint refleciile meridionale i refleciile liniilor etajate ale muchiului sartorius viu, iar
fig. 3 prezint modelul dedus din diagrama razelor X. Diagrama difraciei refleciilor liniilor
etajate corespunde unei perioade de 429 i apare datorit aranjamentului n form de spiral a
punilor dintre filamentele de miozin. Sunt perechi de puni pe oricare dintre pri ale
filamentelor subiri la intervale de 143 , cu fiecare pereche rotit cu 120o raportat la fiecare
pereche vecin.
Fig. 4 compar diagramele ecuatoriale n raze X ale muchiului viu, cu muchiul in rigor.
Observai schimbrile de intensitate ale direciilor cristalografice 10 i 11. n muchiul n
repaus,intensitatea e cea mai mare e n 10 i numai f. puin n 11, n timp ce la muchiul in rigor,
intensitatea lui 11 a crescut mult. Aceasta se explic prin entitile separate ale filamentelor de
miozin i actin din muchiul n repaus, n timp ce n muchiul in rigor, o mare parte a capetelor
miozinei sunt ataate la actin. Printr-o rapid ngheare, urmat de expunerea la microscopul
electronic, s-au detectat modificri structurale ale punilor la generarea forei (Hirose .a., 1994).
Structura s-a modificat
Fig. 3. Diagrama schematic a aranjamentului punilor n diagrama cu raze X a muchiului
sartorius de broasc, prezentat n fig. 2.(dup Huxley and Brown, 1967).
Fig. 4. Unghi redus ecuatorial al diagramelor razelor X pe muchiul psoas de iepure:(sus)
viu; (jos) in rigor.(dup Huxley, 1968).
Diagrama prezint refleciile 10 i 11 ale reelei hexagonale a filamentelor de miozin i actin.
dramatic ntre relaxare, rigor i dup un interval de timp de la iniierea contraciei. Rezultatele
care au stat la baza modelelor de contracie muscular au atribuit generarea forei schimbrilor
structurale prin ataarea punilor. Odat cu dezvoltarea tehnicilor de investigare, prin utilizarea
tomografiei cu microscopul electronic a fost posibil vizualizarea direct a aciunii motoare a
miozinei din timpul contraciei a muchiului unei insecte zburtoare (Taylor .a., 1999).
Structura miofibrilei
n structura miofibrilei se disting dou tipuri de filamente proteice dispuse paralel cu axa
acesteea:
- filamente groase constituite din proteina miofibrilar (structural), denumit miozin i
- filamente subiri, constituite n majoritate din proteina denumit actin, precum i din
proteinele tropomiozin i troponin, n proporie mai mic.
n ultrastructura miofibrilei se distinge i un sistem de aa -numite puni, care apar la
anumite intervale de-a lungul filamentelor groase i care reprezint poziiile de interaciune ale
miozinei cu actina.
Componenta major a miofibrilelor o constituie proteinele, care n funcie de proprietile i
rolul lor, se integreaz n urmtoarele dou categorii:
I. Proteine miofibrilare (structurale, funcionale)-sunt localizate n miofibrile, contribuie la
organizarea filamentoas a muchiului i particip direct n procesul mecanochimic .
Mecanismul contraciei musculare a fost studiat n mod susinut n sec XX. La nceput, fiziologii
priveau musculatura ca pe o main ce poate genera putere, cldur i are proprieti electrice.
Mai trziu, ntrebrle care s-au evideniat au fost cele privitoare la compoziia mainii i tipul
energiei utilizate de aceasta. Rolul major al proteinelor n contracia muscular a fost recunoscut
abia atunci cnd Albert Szent-Gyrgyi a demonstrat c in vitro, se poate reproduce contracia
muscular prin adugarea ATP la capetele actomiozinei (fig. 5). Aceasta a constituit un mare salt
n cercetarea musculaturii. Cartea lui Albert Szent-Gyrgyi (1951) descrie experimentele clasice
la nivel de laborator, n Ungaria, n timpul celui de al doilea rzboi mondial.
Principalele tipuri sunt:
1. Proteine contractile:
Miozina-este cea mai abundent protein muscular. Muchiul scheletic conine 70-100 mg
miozin per gram greutate muchi proaspt; aceasta corespunde la 40-50% din totalul proteinelor
musculare i 50-55% din coninutul proteic total al miofibrilei.
Este localizat la nivelul benzilor A al sarcomerelor, intrnd n constituia filamentelor groase ale
miofibrilelor. Prezint form mixt: globular i fibrilar.
E o protein solubil la concentraii ridicate de sruri (ex.: 0,6 M KCl) i insolubil la
concentraii slabe de sruri (ex.: 0,03 M KCl). Astfel, miozina poate fi extras din muchi cu o
soluie 0,6 M de KCl i purificat prin diluarea extractului la 20 volumic cu ap distilat. Totui,
chiar n aceste condiii, mai rmn cteva filamente de actin legate de miozin i de aceea sunt
necesare cteva proceduri speciale pentru a obine o miozin eliberat n totalitate de actin
(pur).