PROTEINELE

CUPRINS
Introducere ...................................................................................................................................... 2

1.1. Funcțiile proteinelor .............................................................................................................. 3

1.2. α-aminoacizii ........................................................................................................................ 5

1.2.1. Clasificarea -aminoacizilor .......................................................................................... 6

1.2.2. Proprietăţi fizico-chimice ale α-aminoacizilor .............................................................. 11

1.3. Clasificarea proteinelor ....................................................................................................... 14

1.3.1. Proteinele simple .......................................................................................................... 14

1.3.2. Proteinele complexe ..................................................................................................... 15

1.4. Gradele de organizare a moleculelor proteice ...................................................................... 22

1.4.1. Structura primară.......................................................................................................... 23

1.4.2. Structura secundară ...................................................................................................... 23

1.4.3. Structura terţiară ........................................................................................................... 25

1.4.4. Structura cuaternară ..................................................................................................... 25

1.5. Reacţii pentru identificarea protidelor ................................................................................. 26

1.5.1. Obţinerea extractelor proteice ....................................................................................... 26

1.5.2. Reacţii de precipitare .................................................................................................... 27

1.5.3. Reacţii de culoare pentru identificarea proteinelor ........................................................ 29

Concluzii ....................................................................................................................................... 30

BIBLIOGRAFIA ........................................................................................................................... 31
Introducere

Cuvântul proteina provine din limba greaca proteinus care înseamnă primul.
Proteinele intra în componenta tuturor celulelor, iau parte la formarea unor fermenți
și intervin în desfășurarea tuturor proceselor vitale în organism: intra în structura
multor hormoni; participa la formarea anticorpilor cu rolul de apărători ai
organismului împotriva microbilor și toxinelor acestora; intra în combinații chimice
cu substanțe chimice toxice, transformându-le în substanțe netoxice; îndeplinesc
funcția de transportatori formând diferite complexe (proteino-lipidic, proteino-
glucidic, proteino-mineral, proteino-vitaminic, proteino-hidric și cu unele
medicamente); participa la menținerea echilibrului osmotic, la repartizarea apei și a
substanțelor dizolvate în ea în diferitele parți ale organismului.
Proteinele alimentare, reieșind din valoarea lor biochimica, se împart în 3
categorii: I - proteinele din ou, carne, lapte, peste. Ele conțin toți aminoacizii esențiali
în proporții optime pentru sinteza proteinelor organismului, mențin echilibrul proteic
în organism; II - proteinele din legume uscate, cereale. Acestea conțin toți
aminoacizii esențiali, dar nu în proporții suficiente pentru sinteza proteinelor omului;
III - gelatina din oase, tendoane, cartilagii, zeina din porumb. în structura proteinelor
porumbului lipsesc mai mulți aminoacizi, și cei prezentați sunt în raporturi
dezechilibrate și au valoarea biologica scăzută. Valoarea lor biologica poate fi mărita
prin asocierea cu proteine de calitate superioara. De exemplu: mămăliga cu lapte sau
brânză.
Lipsa proteinelor în alimentație duce la stări de denutriție cronica, diferite boli
(hepatoza, pelagra s.a.), istovirea celulelor nervoase, reținerea creșterii la copii,
micșorarea sintezei hormonilor suprarenalelor, hipofizei, tiroidei, pancreasului,
glandelor sexuale, micșorarea masei corpului, anemie, leucopenie,
polihipovitaminoza, dereglări ale metabolismului mineral (osteoporoza); pielea
devine uscata, unghiile - fragile, cade parul.
Este dăunător pentru organism și surplusul de proteine. Excesul lor în rația
alimentară se soldează cu supraîncărcarea organismului cu produsele metabolismului
proteic, cu intensificarea proceselor de putrefacție în intestine, cu supraîncărcarea
ficatului și rinichilor.
Sunt bogate în proteine carnea (20%), pestele (18%), ouăle (12,7%), brânza de
vaci (18%), cașcavalul (30%), soia (35%), fasolea (21%), nucile (18%), pâinea (8%),
pastele făinoase (11%).
Alimentația rațională recomandă ingerarea în 24 ore a 1 g de proteine la 1 kg
de greutate corporală. Așadar, o persoana cu masa corpului de 70 kg are nevoie zilnic
de 70 g de proteine. Aportul minim de proteine nu trebuie totuși să fie mai mic de 40
g zilnic.
O cantitate de proteine sub acest indice are drept consecință faptul ca
organismul își consumă proteinele țesuturilor. În unele situații organismul necesită
cantități crescute de proteine. În perioada de creștere, copiii au nevoie de 2 g la kg,
femeile în perioada sarcinii - de 1,5g/kg/corp, iar când alăptează - de 2g/kg/ corp.
Valoarea energetica a proteinelor trebuie sa constituie 10-15 % din totalul de calorii
pe care îl conține rația alimentara.
În lume nu sunt concepții unice despre normele fiziologice ale organismului în
proteine. Pentru un bărbat cu masa corpului de 70 kg în vârsta de 18-40 ani ce nu
depune efort fizic greu și locuiește în tara cu clima moderata necesitatea în proteine
variază între 55 g (Canada), 87 g (Rusia) și 120 g (Bulgaria). Aceste varietăți se afla
în funcție de calitatea și valoarea biologica a produselor consumate.

1.1. Funcțiile proteinelor

În funcție de rolul biologic principal pe care îl îndeplinesc, proteinele se
împarte în câteva clase astfel:
- Proteine structurale și plastice. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joaca
rol plastic, adică acele proteine ce intra în structura membranelor biologice, a
țesuturilor și organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt:
colagenul întâlnit în țesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase etc.,
elastina ce intra în structura țesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina
din mătasea produsa de Bombix mori, sclerotina întâlnita în exoscheletul
 insectelor, keratina ce se găsește în cantități mari în dermă, păr, pene etc.,
proteinele membranare ce intra în structura tuturor membranelor biologice și
altele.
- Proteinele de rezervă au rolul principal de a constitui principala rezervă de
aminoacizi a organismelor vii. Din această grupă fac parte cazeina care este
componenta proteică majoră a laptelui, gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce
reprezintă principala proteină de rezervă din boabele de porumb, ovalbumina și
lactalbumina din oua și respectiv din lapte, feritina care facilitează acumularea
ionilor de fier în splină și altele.
- Proteinele contractile au un rol important pentru mișcarea organismelor vii fiind
implicate în contracția mușchilor, cililor, flagelilor etc. Cele mai bine studiate
proteine contractile sunt actina și miozina implicate în contracția miofibrilelor și
dineina care asigură mișcarea cililor și flagelilor la nevertebrate.
- Proteinele de transport sunt proteine cu o structură deseori complexă ce
îndeplinesc un important rol în transportul diferiților metaboliți în organism. Cele
mai bine studiate proteine de transport sunt: hemoglobina care asigură transportul
oxigenului și dioxidului de carbon, mioglobina cu rol în transportul oxigenului la
nivel muscular, albuminele serice care realizează transportul acizilor grași în
circulația sanguina, -lipoproteinele  serice care asigura transportul lipidelor în
sânge etc. Tot din aceasta categorie fac parte și transportorii membranari care
realizează transportul activ, contra gradientului de concentrație, al diferiților
metaboliți prin membranele biologice.
- Proteinele cu rol catalitic sau enzimatic. Toate reacțiile chimice din organismul
uman care stau la baza activității vitale au loc numai cu participarea enzimelor
sau catalizatori biologici care sunt proteinele. Din această grupă fac parte
enzimele (care sunt toate, fără nici o excepție, proteine).
- Proteinele cu rol hormonal reprezintă o grupa extrem de importantă de proteine
funcționale. Din această grupă fac parte enzimele hormoni (hormonii reglatori ai
hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei pancreatici, hormonii paratiroidieni,
hormonii timusului etc.).
- Proteine cu rol de protecție. Acestea sunt proteine implicate în diferite procese
fiziologice de protecție și apărare a organismului față de anumiți factori externi.
Cele mai bine studiate sunt trombina (o proteină ce participă la procesul
coagulării sanguine), fibrinogenul (care este precursorul fibrinei, proteina
implicată, de asemenea, în procesul coagulării sanguine), imunoglobulinele sau
anticorpii (proteine capabile să formeze complecși anticorp - antigen cu
proteinele străine organismului respectiv și altele.
- Proteine cu rol de apărare. În organism sunt substanțe proteice-anticorpii care
stau la baza imunității.
- Proteine cu funcții energetice. La descompunerea completă a unui gram de
proteină se degajă 4,1 kcal de energie liberă.

Componenţa chimică:
C  51 55 %
O  21 23 %
N  15  18 %
H  67%
S  0,3  2,5 %
P , Fe , Mn , I ,Cu , Zn  1 %

1.2. α-aminoacizii
Aminoacizii sunt derivaţi ai acizilor carboxilici în care atomii de hidrogen sunt
substituiţi cu grupa amino. Aminoacizii reprezintă unitatea structurală de masă a
proteinelor şi peptidelor. Moleculele lor sunt formate din resturi de -aminoacizi:

La hidroliza proteinelor în prezenţa acizilor sau bazelor concentrate sau sub

acţiunea enzimelor proteolitice se obţine un amestec de -aminoacizi. În proteine -
aminoacizi sunt uniţi între ei prin intermediul legăturii peptidice:
 O O
H H
H2N C N C N C COOH
H2
CH3 H CH3 H

Moleculele de proteine pot conţine de la unu până la câteva lanţuri

polipeptidice, care la rândul pot să conţină câteva mii unităţi structurale.

1.2.1. Clasificarea -aminoacizilor

1. În funcţie de natura radicalului:
a) aminoacizi alifatici;
b) aminoacizi ciclici.
2. În funcţia de reacţie a lor:
a) aminoacizi neutri;
b) aminoacizi bazici;
c) aminoacizi acizi.
Aminoacizi neutri-conţin o grupă amino şi una carboxil.
3. Cea mai raţională clasificare este aceea ce are la bază polaritatea radicalilor
pH=7. Radicalii aminoacizilor se împarte în 4 categorii:
a) hidrofobi (nepolari);
b) aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi;
c) aminoacizi cu radicali polari încărcaţi pozitiv, bazici;
d) aminoacizi cu radicali polari încărcaţi negativ, acizi.
4. În funcţie de importanţa biologică:
a) neesenţiali;
b) esenţiali.
În organismul animalelor şi omului se sintetizează aproximativ jumătate din
aminoacizii necesari sintezei proteinelor. Aceștia se numesc aminoacizi neesențiali
sau banali (glicina, alanina, serina, cisteina, tirozina, acidul aspartic, acidul glutamic,
prolina). Ceilalți aminoacizi nu pot fi sintetizați de aceste organisme. Ei trebuiesc sa
pătrundă în organism din hrana şi de aceea se numesc aminoacizi esențiali
(indispensabili): arginina, fenilalanina,histidina, izoleucina, leucina, lizina, metionina,
treonina, triptofan, valina.
Din cei 20 de aminoacizi (Tabelul 1) cunoscuți 8 sunt considerați esențiali,
întrucât nu pot fi sintetizați în organismul omului și trebuie aduși zilnic cu alimentele.
Aceștia sunt valina, lizina, leucina, izoleucina, metionina, triptofanul, treonina,
fenilalanina. Pentru copiii sub 1 an histidina este aminoacid esențial. Ceilalți au fost
numiți neesențiali întrucât pot fi sintetizați în organism din alte substanțe. Pentru
sinteza proteinelor organismului este nevoie de aminoacizi esențiali și neesențiali în
anumite proporții.
Aminoacizii esențiali îndeplinesc funcții diferite în organism.
Valina, insuficiența ei în rația alimentară provoacă scăderea consumului de
hrană, dereglări de coordonare a mișcărilor, hipertensiune și moartea șobolanilor
supuși experienței.
Lizina intră în componența triptofanului și metioninei. Insuficiența de lizină în
rația alimentară are drept consecință dereglarea circulației sanguine, micșorarea
numărului de eritrocite în sânge și conținutului de hemoglobină, provoacă istovirea
mușchilor, dereglări în calcificarea oaselor, diverse modificări patologice în ficat și
plămâni. Insuficiența lizinei la oameni provoacă cefalee, vertijuri, greață, vomă,
anemie, leucopenie. Includerea lizinei în rația alimentară face să sporească numărul
de reticulocite în măduva oaselor. Sunt sărace în lizină cerealele. Sursele principale
de lizină le constituie brânza de vaci, carnea, pestele.
Leucina contribuie la normalizarea bilanțului de azot, a metabolismului proteic
și glucidic. În insuficiența de leucină la animale se reține creșterea, se micșorează
masa corpului, apar modificări în ficat, în glanda tiroidă.
Izoleucina intră în componența proteinelor organismului. Lipsa izoleucinei în
rația alimentară provoacă echilibru azotat negativ.
Metionina este donatorul principal de grupe metilice labile, folosite la sinteza
colinei (substanța cu însușiri biologice active, cu acțiune lipotropă). Metionina
normalizează metabolismul lipidelor și al fosfolipidelor în ficat și se recomandă la
profilaxia și tratarea aterosclerozei.
 Acidul folic stimulează eliminarea grupelor metilice ale metioninei, asigură
sinteza colinei în organism. Metionina este necesară la funcționarea suprarenalelor și
la sinteza adrenalinei. Sursa principală de metionină este brânza de vaci.
Treonina. în lipsa ei la animale se reține creșterea, se micșorează masa
corpului, provocând chiar moartea lor.
Triptofanul participa la sinteza albuminei și globulinei, este necesar la creșterea
animalelor și menținerea echilibrului azotat, la sinteza proteinelor serice și a
hemoglobinei, a acidului nicotinic și joacă un rol important în profilaxia pelagrei.
Surse importante de triptofan sunt carnea, pestele, brânza de vaci, ouăle. Sunt
bogate în triptofan soia, fasolea, mazărea. O cantitate relativ mica de triptofan conține
proteina porumbului. Din această cauză rația alimentară cu utilizarea preponderentă a
porumbului poate provoca pelagra.
Fenilalanina participă la normalizarea funcției glandei tiroide și a
suprarenalelor. Din fenilalanină se sintetizează tirozina care contribuie la formarea
adrenalinei.
Histidina participă la sinteza hemoglobinei. Decarboxilarea histidinei
contribuie la formarea histaminei, care dilată vasele, mărește permeabilitatea pereților
lor.

Tabelul 1. 20 α-amino-acizi
Nr. Denumirea Prescurtat Formula
I. -amino-acizi monoaminomonocarboxilici
COOH
1. Glicină Gli H2N CH2
COOH

2. Alanină Ala H2N CH

CH3
COOH
H2N CH
3. Valina Val
CH
H3C CH3
 COOH
H2N CH

4. Leucina Leu CH2

CH
H3C CH3
COOH
H2N CH

5. Izoleucina Ile CH
H3C CH2
CH3
II. -amino-acizi monoaminodicarboxilici
COOH
H2N CH
6. Acid aspargic Asp
CH2
COOH
COOH
H2N CH
7. Asparagina Asn CH2
H2N C=O
COOH
H2N CH
8. Acid glutamic Glu CH2
CH2
COOH
COOH
H2N CH
9. Glutamina Gln CH2
CH2
H2N C=O
III. -amino-acizi diaminomonocarboxilici
COOH
H2N CH
CH2
10. Lizina Liz CH2
CH2
H2N CH2
 COOH
H2N CH
CH2
11. Arginină Arg CH2
CH2
NH
H2N C=NH
IV. -amino-acizi hidroxilici
COOH
H2N CH
12. Serină Ser
H2C
OH
COOH
H2N CH
13. Treonină Tre HC OH
CH3
V. Tio--amino-acizi
COOH
H2N CH
14. Ciseină Cis
H2C
SH
COOH
H2N CH
15. Metionină Met CH2
H2C
S CH3
VI. -amino-acizi aromatici
COOH
H2N CH
CH2
16. Fenilanalină Fen
 COOH
H2N CH
CH2
17. Tirozină Tir

OH
VII. -amino-acizi heterociclici
COOH
H2N CH

18. Histidină His CH2

N N
H
COOH
H2N CH
CH2
19. Triptofan Tri

N
H

COOH
20. Prolină Pro N
H

1.2.2. Proprietăţi fizico-chimice ale α-aminoacizilor

Proprietăţile fizice – aminoacizii sunt substanţe incolore cristaline se topesc la
temperaturi înalte, la temperaturi mai mari se descompun, sunt solubile în apă şi
insolubile în eter.
Proprietăţile acido-bazice – în soluţii apoase aminoacizii neutri se află sub
formă de ioni bipolari:
 Aminoacizii fiind dizolvaţi în apă acţionează şi ca acid (donor de protoni) şi ca
bază (acceptori de protoni):
COOH -
COO
+
H2N CH H + H2N CH
R R

Aminoacizii manifestă proprietăţi amfotere şi sunt aminoacizi amfoliţi. În

funcţie de valoarea pH-ului aminoacizii posedă sarcina pozitivă şi negativă. Pentru
fixarea aminoacizilor există o anumită concentraţii a ionilor de hidrogen, pH-ul
caracteristic când se găseşte în soluţie sub formă de moleculă neutră fără (sarcină
electrică) aceasta se numeşte pH izoelectric.
COOH COONa
H2N CH + NaOH H2N CH + HOH
CH3 CH3

aminoacetat de sodiu

COOH COO
+
H2N CH + HCl H3N CH Cl
CH3 CH3

hidroclorura acidului amino propionic

Aminoacizii formează săruri complexe cu ionii metalelor (d), în deosebi cu
ionul de cupru:

Aminoacizii formează esteri:

 COOH COOR
HC NH2 + HO R HC NH2 + HOH
CH3 CH3

Esterii aminoacizilor se distilează fără a se descompune. Această proprietate se

utilizează la separarea amestecurilor complexe de aminoacizi.
Decarboxilarea sintetică a aminoacizilor se efectuează în condiţiile de laborator
în rezultat se formează amine. În organismele vii biosinteza decurge în prezenţa
enzimelor specifice, bacterii intestinale. Aminele care se formează se numesc biogene
şi manifestă activitate biologică. Unele sunt toxice altele au acţiuni farmacodinamică
sau sunt predecesori ai hormonilor, a enzimelor, vitaminelor.
Exemplu: Lizina (la descompunerea cadavrelor):

cadoverină

putrescină

Reacţiile specifice ale aminoacizilor:

1. Reacţia cu ninhidrina:
O O O
COOH
OH
H2N CH + OH
N + R C O + CO2 + NH3
H
R
O O HO
 2. Eliminarea azotului aminic:
COOH COOH
H2N CH + HNO3 HO CH + N2 + HOH
R R

3. Aminoacizii în prezenţa glucidelor la încălzire ne dă o culoare brună

caracteristică:

1.3. Clasificarea proteinelor

În funcție de structura lor chimică, proteinele se împart în doua mari grupe:

proteine simple și proteine complexe.

1.3.1. Proteinele simple

Acestea sunt proteine ale căror molecule sunt formate numai din catene
polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul ca prin hidroliza completa,
holoproteinele pun în libertate numai aminoacizi. Din aceasta grupa fac parte o serie
de proteine ce îndeplinesc importante funcții biochimice și fiziologice α, β și γ-
globulinele serice, anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina,
colagenul, fibroina, keratinele etc.
Proteinele simple şi peptidele sunt formate din lanţuri de resturi de aminoacizi
legaţi prin legături peptidice.
COOH COOH O R
H
H2N CH + H2N CH
-HOH
H2N C N C
H
COOH
R R R H

În molecula proteică există legături covalente-trainice (legătura peptidică şi

disulfidică) şi necovalente-slabe (legătura de hidrogen, interacţiunea electrostatică şi
interacţiunea radicalilor hidrofobi-de respingere).
Denumirile peptidelor sunt determinate de denumirea aminoacizilor
corespunzători fiind numerotaţi succesiv, începând de la restul N-terminal prin
schimbarea sufixului -ină în –il.
 O O
H H
H2N C N C N C COOH
H2
CH3 H CH3 H
alanil-alanil-glicinã

1.3.2. Proteinele complexe

Proteinele complexe (numite și conjugate, sau heteroproteine) conțin în
molecula lor, pe lângă componenta proteica și o componenta de alta natura numita
grupare prostetica. La rândul lor, heteroproteinele se împart în mai multe grupe în
funcție de natura chimica a grupărilor prostetice.
La baza clasificării proteinelor stau de obicei doua criterii: forma particulelor
(globulare şi fibrilare) şi constituția chimică. Deoarece primul criteriu nu este
întotdeauna suficient pentru o diferențiere completa a proteinelor, este utilizat
frecvent criteriul structurii chimice.
După solubilitate, caracterul chimic şi proprietățile biologice, proteinele
globulare se clasifica:
Albumine – caracter foarte slab acid origine vegetală şi animală
Globuline – caracter slab acid origine vegetală şi animală
Prolamine – caracter acid origine vegetală
Gluteline - caracter acid origine vegetală
Histone - caracter slab bazic origine animală
Protamine - caracter foarte bazic origine animală
Proteinoide (colagene şi keratine) origine animala
Albumine. Albuminele sunt proteine globulare care se găsesc în toate țesuturile
animale şi vegetale. Sunt substanţe cu caracter slab acid sau neutru, solubile în apă şi
în soluţii diluate de electroliți. Cu apa formează soluţii coloidale, din care albuminele
precipita sub acțiunea unor soluţii concentrate de sulfat de amoniu, clorura de sodiu,
sulfat de magneziu, etc. , iar prin încălzire (60 – 70oC) coagulează.
Spuma albă care apare la fierberea legumelor şi fructelor sau care se formează
la suprafața laptelui fiert sunt albumine coagulate datorită temperaturii ridicate.
 Reprezentantul tipic al albuminelor este proteina din albușul de ou denumita
ovoalbumina; în plasma sângelui se găsește serumalbumina; în lapte – lactoalbumina;
în țesutul muscular – mioalbumina.
O serie de albumine sunt de origine vegetala; ele se găsesc în toate organele
plantelor, dar în cantitate mai mare fiind în semințe. Reprezentanţii albuminelor
vegetale sunt leucozina care se găsește în semințele cerealelor (grâu, orz, ovăz, etc.),
legumelina din semințele leguminoaselor (mazăre, linte, soia, etc.), ricina din
semințele de ricin, etc.
Unele albumine vegetale ca ricina, falina din Amanitha phalloides, crotina din
semințele de croton, etc. sunt substanţe toxice şi poarta numele generic de
toxalbumine. Ele au proprietatea de a aglutina globulele roșii din sânge. Ricina
introdusă în sângele unui iepure, într-o concentrație foarte mică, de 0,3 – 10-3
miligrame, produce moartea animalului. Albuminele toxice se comporta ca
pseudoanticorpi.
Cercetările mai recente arata ca anticorpii se pot forma şi în plante în urma
infectării acestora cu virusuri fitopatogene.
Albuminele se găsesc în plante în stare libera, sau în asociere cu globulinele şi
cu poliglucidele.
Globuline. Globulinele sunt cele mai răspândite proteine globulare din
organismele vegetale şi animale. Sunt insolubile în apa, dar se dizolvă cu ușurință în
soluţii diluate de săruri (NaCl, Na2SO4, etc.). Pentru separarea lor din soluția salină în
care s-au dizolvat, se adaugă sulfat de amoniu (concentrație 50%) sau se adaugă
multă apă sau se dializează folosind o membrană semipermeabilă.
Globulinele sunt cele mai răspândite proteine din organismul animal. Împreună
cu albuminele formează proteinele protoplasmei celulei. Astfel în plasma sanguină se
găsesc serumglobulina şi fibrinogenul; în lapte – lactoglubulina; în ou –
ovoglobulina; în mușchi – proteina contractilă care se numește miozina. În stările
infecțioase se înregistrează o creștere a cantității de globuline din sânge ca urmare a
formarii compușilor de apărare (răspunsul imun) – anticorpi – în compoziția cărora
întra imunoglobulina (Ig).
 Se cunosc numeroase globuline vegetale: faseolina în semințele de fasole alba;
legumina în mazăre, linte; glicina în soia; vicilina în bob; edestina în cânepa;
amandina în migdale; conglutina în lupin; excelsina în nuca de cocos.
Prolamine. Prolaminele sunt proteine de origine vegetală, care s-au identificat
numai în cereale. Existența prolaminelor numai în cereale prezintă o trăsătura
caracteristica pentru acest grup de plante.
Prolaminele sunt insolubile în apa şi soluţii de săruri, însa sunt solubile în
alcool etilic 70%. Datorita acestei solubilități, prolaminele se pot separa de celelalte
proteine. Se mai pot dizolva în alcool metilic, alcool propilic şi glicerol.
Prolaminele nu coagulează sub acțiunea căldurii. Ele au o valoare nutritivă
slabă, deoarece conţin în cantități extrem de mici aminoacizi esențiali: lizina şi
triptofanul.
Principalele prolamine sunt: gliadina din grâu şi secara; zeina din porumb;
hordeina din orz, avenina din ovăz.
Gluteline. Glutelinele sunt ca şi gliadinele proteine de origine vegetala. Ca şi
gliadinele, glutelinele sunt insolubile în apa şi în soluţii saline, dar sunt solubile în
soluţii apoase alcaline sau acide. Spre deosebire de gliadine, glutelinele nu sunt
solubile în alcool apos. Glutelinele apar în frunzele plantelor şi însoțesc mai ales
gliadinele în semințele cerealelor, unde se găsesc în proporție diferita. După natura
cerealei, glutelinele iau denumiri diferite şi anume glutenina în cazul semințelor de
grâu, secara şi orz, orizeina în cazul orezului.
Glutelinele au o valoare alimentara mai mare decât prolaminele deoarece
conţin într-o proporție mai mare diferiți aminoacizi esențiali. În glutenina porumbului
lizina se afla în proporție de aproximativ 3%, în timp ce în zeina lipsește complet.
Amestecul format din glutenină şi gliadină, care se izolează din faina de grâu
poartă denumirea de gluten. Proteinele din gluten, prin punțile lor - S – S - , conferă
făinii de grâu proprietatea de a da cu apa un aluat elastic care reține într-un mod
caracteristic bioxidul de carbon format în timpul dospirii (in timpul fermentării
alcoolice parțiale) şi în timpul coacerii, dând pâinii o structură poroasă şi un volum
corespunzător.
 Spunem din această cauză că faina grâului are însușiri de panificație.
Glutenul conţine în medie două treimi apă şi o treime substanță uscată.
Glutenul din faina de grâu conţine aproximativ 40 – 50% gliadina, 30 – 40%
glutelina, 6 – 10% globulina, 3 – 5% albumina, 2 – 3% glucide solubile, 6 – 7%
amidon, 1 – 2% celuloza, 2 – 3% lipide, 1 – 1,5% cenușa.
Glutenul da deci “forța” unui aluat, permite cu alte cuvinte ca aluatul unei făini
să se umfle şi să crească, să-și mărească volumul în timpul dospirii şi să devină poros,
fără să se rupă. Aceasta este posibil datorită faptului ca glutenul are însușiri de
elasticitate. Elasticitatea este o proprietate a materiei, determinată de 2 factori şi
anume de extensibilitate, adică de proprietatea de a se întinde, şi de tenacitate, adică
de rezistența ce se opune extensiei. După raportul diferit în care se găsesc acești doi
factori, elasticitatea glutenului ia valori diferite: spunem din aceasta cauza ca glutenul
este de diferite calități. De proporția şi de calitatea glutenului depinde calitatea unei
faini de grâu cu însușirile ei de panificație, adică însușirile ei de a da naștere unei
pâini cât mai poroase şi mai digestibile.
Numai faina grâului are însușiri bune de panificație, numai ea poate forma
gluten. Faina de porumb şi faina de orez nu pot forma gluten, nu au deci însușiri de
panificație; faina de orz şi de secara au calități slabe de panificație.
Histone. Histonele formează o familie de proteine animale, care în organism
nu se găsesc în stare libera, ci conjugate mai ales ca cromoproteide şi nucleoproteide.
Astfel, ele se găsesc mai ales în nucleele celulelor, în sperma, în celulele timusului, în
nucleul globulelor roșii ale păsărilor, în sânge, etc.
Protamine. Protaminele sunt de origine animală, nu coagulează prin încălzire,
fiind considerate cele mai simple proteine. Au o solubilitate mare în apă, datorită
greutății moleculare mici (2000 – 3000).
Protaminele spre deosebire de histone nu sunt degradate hidrolitic de pepsina şi
de alte enzime proteolitice.
Protaminele au fost izolate din nucleul celulelor spermale (din nucleul
spermatozoizilor), din peste , unde se găsesc combinate cu acizii nucleici, formând
astfel nucleoproteide. Protaminele nu au fost găsite în organismele vegetale.
 Proteinoide (scleroproteine). Proteinoidele sunt proteine de tip fibrilar care
exercită în organismul animal un rol plastic, de susținere, protecție şi rezistență
mecanică. În general, ele întra în constituția țesuturilor conjunctive, de susținere şi
epidermice.
Proprietățile mecanice caracteristice ale scleroproteinelor se datoresc formei
fibrilare alungite a moleculelor, precum şi faptului că în organism unele se află în
stare solidă.
Particularitatea deosebită a acestor proteine o constituie totala lor insolubilitate
în apa, soluţii alcaline, acizi şi baze diluate şi nedigestibilitatea lor sub acțiunea
enzimelor din tractul digestiv. Au un conținut mai mic în azot şi unul mai mare în
oxigen, conţin o cantitate mare de glicocol şi de cisteina. De fapt, conținutul ridicat
de sulf este o caracteristică a proteinoidelor.
Dintre diferiţii reprezentanți ai acestei grupe de proteine transformate, trebuie
menționat colagenul, keratinele, elastinele:
- Keratinele sunt proteinele constituente ale epidermei, parului, penelor şi
formațiunilor cornoase (unghii, copite, coarne). Îndeplinesc un rol de protecție şi sub
acțiunea enzimelor proteolitice nu sunt hidrolizate.
- Elastinele participă la structura fibrelor elastice din artere şi tendoane,
manifestând proprietăți elastice şi termoelastice. Elastinele prezintă analogii cu
colagenul; se deosebesc însa de acesta prin incapacitatea de a fi convertite în gelatine.
Heteroproteide
Heteroproteidele sau proteinele conjugate sunt proteine cuplate cu diferite
substanţe ce formează grupările lor prostetice.
Deci, proteinele sunt apte de a lega o varietate de compuși chimici cu masa
moleculară foarte diferită, formând ansambluri moleculare heterogene ca structură.
Proteinele conjugate reprezintă asocierea prin legături covalente şi necovalente a unei
componente proteice şi a unei componente neproteice, de natura chimica diversa.
După natura grupării prostetice proteidele se clasifică în mai multe grupe:
glicoproteide, fosfoproteide, lipoproteide, cromoproteide, metalproteide,
nucleoproteide
 Glicoproteide. Glicoproteidele formează o familie de proteide animale, a căror
grupare prostetică este o polizaharidă formată din monozaharide sau derivați ai
acestora.
Glicoproteidele au o larga răspândire în organismul animal, fiind distribuite în
diverse țesuturi, în plasmă, în secreția mucoaselor, în salivă; de asemenea, se găsesc
asociate cu unele enzime şi hormoni. După felul grupării prostetice, glicoproteidele
pot avea caracter acid sau neutru. Cele mai importante glicoproteide cu caracter acid
sunt mucinele, mucoidele şi condroidele. Mucinele protejează mucoasele tractului
intestinal de acțiunea nocivă a unor compuși chimici sau agenți mecanici; mucidele
intra în constituția cartilagiilor, oaselor (osteomucoide), a tendoanelor şi
ligamentelor.
În sânge se găsesc glicoproteide neutre, care determina specificitatea grupelor
sanguine. Ele conţin glucozamina, galactozamina, galactoza şi fucoza.
Fosfoproteide. Fosfoproteidele sunt proteine vii cuplate cu acidul fosforic (prin
restul fosforil), pentru care motiv au un caracter acid foarte pronunțat. În molecula de
fosfoproteida, resturile de acid fosforic (-PO3H2) se leagă prin legături esterice cu
grupările hidroxilice ale oxiaminoacizilor care întra în structura lanțului polipeptidic
al proteinei.
Fosfoproteidele sunt substanţe insolubile în apă, solubile în alcalii diluate,
formând săruri, de unde precipită prin acidulare. Sub acțiunea alcaliilor diluate, la
cald, fosfoproteidele se hidrolizează ușor, eliminând gruparea fosforica.
Fosfoproteidele apar în cantitate mare în ouă (vitelinele) şi lapte (caseina) sub
formă de săruri de Ca sau K. Servesc pentru hrănirea animalelor tinere, respectiv a
embrionului.
Caseina are caracter acid şi se găsește sub forma de sare de calciu solubilă (în
laptele de vacă) şi de sare de potasiu (în laptele de femeie). Ea nu coagulează prin
căldură; sub acțiunea acizilor precipită; precipită ireversibil şi sub acțiunea enzimelor
specifice numite renine sau chimizine (cheagul) şi pepsina, care sunt prezente în
sucul gastric al animalelor tinere.
 Fenomenul brânzirii laptelui are la baza precipitarea caseinei (caseogenului)
din lapte cu ajutorul acizilor sau a enzimelor.
Lipoproteide. Lipoproteidele formează o grupă de proteide a căror grupare
prostetică aparține unei substanţe din grupa lipidelor (lecitina, cefalina, colesterol).
Spre deosebire de lipide, lipoproteidele sunt solubile în apă şi insolubile în solvenți
organici.
Lipoproteidele au o largă distribuție, fiind componente structurale ale celulelor,
biomembranelor, mitocondriilor, reticulului endoplasmatic, nucleului, tecilor de
mielină a neuronilor, etc. Se găsesc în țesutul nervos, plasma sângelui, lapte, gălbenuș
de ou.
Cromoproteide. Cromoproteidele dau prin hidroliză o proteină şi o grupare
prostetica colorată, din care cauză ele intră în grupa pigmenților naturali (formează
subgrupa Pigmenți–proteide). Particularitatea deosebit de importantă a
cromoproteidelor o reprezintă activitatea lor biologică foarte mare. Ele joacă un rol
esențial în procesele vitale, deoarece în general sunt biocatalizatori care intensifică în
organism unele procese biochimice importante, cum sunt fotosinteza şi reacțiile de
oxido–reducere.
Cel mai studiat reprezentant al cromoproteidelor este hemoglobina din sângele
animalelor vertebrate şi al omului, care este concentrata în eritrocite, şi care fixează,
transportă şi depune oxigenul atmosferic la nivelul țesuturilor. Este alcătuită dintr-o
componentă proteica denumită globină şi una prostetica colorata care este hemul.
Clorofila este un pigment verde, care se găsește în cloroplaste. Clorofila
formează materia colorantă verde a frunzelor, asigurând activitatea fotosintetică a
plantelor, şi reprezintă în realitate un amestec de doi pigmenți, clorofila A de culoare
verde–albăstruie şi clorofila B de culoare verde–galbenă.
Metaloproteide. Metaloproteidele sunt heteroproteide care au ca grupare
prostetica un metal (Fe, Cu, Mg, Zn, Mn, Co, etc.), fixat prin legături complexe direct
de componenta proteica, fără existența unor anumite grupări speciale de atomi.
Unele metaloproteide îndeplinesc în organism funcția de proteine transportoare
de metal, cum este transferina plasmatică sau lactotransferina din lapte care
transportă fier şi ceruloplasmina din plasmă care transportă cupru. Altele reprezintă
rezerve de fier pentru organism, cum este cazul feritinei sau hemosiderinei. La
proteinele transportoare conținutul de metal reprezintă sub 1%, la cele de depozit
acest procent este mult mai mare (în feritină ajunge la 20%).
Nucleoproteide. Nucleoproteidele sunt heteroproteide complexe cu rol esențial
în activitatea vitala a organismelor. Nucleoproteidele formează masa principala a
tuturor nucleelor celulare. Ele apar de asemenea şi în protoplasma şi în diferitele
lichide biologice şi constituie componenta principală a virusurilor din plante
(fitopatogene), care sunt constituite aproape numai din nucleoproteide şi a virusurilor
din animale care au o organizație superioara, precum şi a bacteriofagilor (virusurile
care ataca bacteriile).
Nucleoproteidele sunt substanţe solide, cu caracter slab acid, solubile în apă şi
în prezența alcaliilor diluate sau a carbonaților alcalini, de unde precipită la acidulare
cu acid acetic.
Nucleopriteidele au rol în procesele de diviziune celulară, în sinteza proteinelor
şi în transmiterea caracterelor ereditare.
Caracterele lor chimice şi fiziologice sunt imprimate mai ales de gruparea
prostetică, de acizii nucleici.
Acizii nucleici sunt substanţe cu structura macromoleculară complicată, cu rol în
stocarea şi transmiterea informației genetice.

1.4. Gradele de organizare a moleculelor proteice

Structura proteinelor este complexa și depinde atât de mărimea
macromoleculelor de polipeptide, de tipul și secvența amino-acizilor, de configurația
amino-acizilor naturali, de conformația lanțurilor de polipeptide, de legăturile de
hidrogen intra - și intermoleculare, de prezenta mai multor lanțuri polipetidice ca și
de prezenta unor grupe prostetice din proteinele complexe. Exista mai multe nivele de
cunoaștere și caracterizare a structurii: structura primara, structura secundara,
structura terțiara și structura cuaternara.
1.4.1. Structura primară
Structura primară-prezintă lanţului polipeptidice liniar de aminoacizi aranjaţi
într-o anumită ordine şi legaţi între ei prin legături peptidice:

O O
H H
H2N C N C N C COOH
H2
CH3 H CH3 H

Structura primara se referă la tipul, numărul și secvența amino-acizilor din

lanțurile polipeptidice din proteine. Pentru determinarea structurii primare se parcurg
următoarele etape:
- separarea proteinelor de grupele prostetice;
- separarea lanțurilor de polipetide prin scindarea legăturilor covalente care pot
sa existe între lanțuri (de exemplu legăturile disulfidice -S-S- care apar între grupele –
SH din resturile de cisteină);
- hidroliza parțiala și totală a proteinelor pentru analiza compoziției proteinei
sau a fragmentelor rezultate prin hidroliza parțială;
- analiza secvențiala a polipeptidelor prin analiza grupelor N- și C- terminale;
În final structura primara arata alcătuirea lanțurilor polipeptidice din proteine și
legăturile covalente (punțile disulfidice) sau alte tipuri de legături dintre lanțurile de
polipeptide și chiar și legăturile posibile cu grupele prostetice);

1.4.2. Structura secundară

Structura secundară-aranjarea spaţială a unor regiuni distincte ale moleculei
proteice, fără a ţine cont de interacţiunile radicalilor laterali de aminoacizi. Ea se
stabilizează prin punţi de hidrogen între grupele carboxil şi iminice.
 Structura secundara se refera la așezarea spațiala a macromoleculelor de
proteine sau a unor fragmente de polipeptide. Așezarea spațiala este determinată atât
de configurația S (L, după convenția E. Fischer) cât și de posibilitatea formarii
legăturilor de hidrogen între grupele C=O și N-H din legătura peptidică (N-
H…..O=C). Astfel de legături se pot forma intramolecular atunci când catena –Csp3-
NH-CO-Csp3- nu este coplanara, sau intermolecular atunci când este coplanara.
Structura secundara a fost determinata prin difracție de raze X pe proteine
cristalizate de către L. Pauling care a studiat cele doua tipuri de proteine fibroase
naturale (β-cheratina și α-cheratina). Au fost astfel identificate două tipuri de structuri
secundare care apar în toate tipurile de proteine:
Structura β sau structura pliată care apare în cazul β-cheratinei. În acest caz
lanțurile polipeptidice sunt liniare (unghiul diedru este de 0) și legăturile de hidrogen
NH…OC sunt intermoleculare, între lanțurile liniare paralele. Legăturile de hidrogen
sunt liniare astfel încât doua lanțuri polipeptidice legate prin legături de hidrogen sunt
coplanare. Pe de alta parte între aceste planuri sunt unghiuri diedre astfel încât
structura în ansamblu este pliată.
Structura α sau elicea (spirală α). Este structura α-cheratinei și a proteinelor
globulare, în care lanțul polipeptidic nu este coplanar, unghiul diedru dintre legăturile
Csp3-CO-NH și HN-CO-C sp3 este diferit de 0 sau 180 (este de obicei de 30) astfel
încât atomii din catena sunt aranjați pe spiralele unei elice. Datorita configurației S
(L) a amino-acizilor naturali elicea este dreaptă sau α (în sensul acelor
ceasornicului). Spirele elicei sunt stabilizate de legăturile de hidrogen care se
formează între grupele NH….OC. Într-o astfel de elice legăturile de hidrogen sunt
intramoleculare spre deosebire de legăturile intermoleculare din structura β.
În cazul α-cheratinei și a altor proteine fibroase aceste lanțuri de polipeptide
sub forma de elice a sunt paralele și legate între ele și prin legături de hidrogen
intermoleculare formând structuri împletite filiforme.

1.4.3. Structura terţiară

Structura terţiară - modul de împachetare a catenei polipeptidice în spaţiu
tridimensional. După modul de împachetare se împart globulare, fibrilare (muşchii).
În cazul proteinelor globulare care prezinta predominant structuri de elice a, aceste
elice devin încolăcite în structuri supramoleculare (superelice α) care sunt definite ca
structuri terțiare ale proteinelor globulare.

La stabilirea structurii terţiare participă legăturile:

1. covalente bisulfidice;
2. polare legătura de hidrogen;
3. ionice, electrostatice.

1.4.4. Structura cuaternară

Structura cuaternară-proteinele conjugate conjugate sunt formate din câteva
lanţuri polipeptidice (număr par 4, 6, 8) şi fiecare lanţ are structura sa primară,
secundară, terţiară şi sunt unite într-o structură cuaternară. Structurile cuaternare
caracterizează mai ales proteinele complexe formate din mai multe lanțuri
polipeptidice și grupe prostetice. Astfel sunt cunoscute în prezent structurile complete
(inclusiv cele cuaternare) ale unor enzime, ale hemoglobinei, citocromilor etc.
Exemplu: hemoglobina, partea proteică din 4 lanţuri 2 şi 2 şi se deosebesc după
structura primară, secundară şi terţiară.

1.5. Reacţii pentru identificarea protidelor

Protidele sunt componente structurale şi funcţionale cele mai importante ale
organismelor vii.
Prezente în toate organismele animale şi vegetale, protidele îndeplinesc
multiple roluri: structural (constituent principal al protoplasmei şi nucleului celular);
fizico-chimic (regulator al echilibrului electrostatic acido-bazic); catalitic
(componenţi proteici ai biocatalizatorilor); energetic (furnizor de energie).
În mod convenţional, în grupul protidelor sunt cuprinse toate substanţele
naturale care prin hidroliză totală pun în libertate aminoacizi.

1.5.1. Obţinerea extractelor proteice

- de origine vegetală: 50 g făină de grâu se amestecă cu 200 ml apă şi se lasă să
stea 30-40 minute, agitând din când în când. Se filtrează. Primele porţiuni tulburi se
retoarnă pe filtru;
- de origine animală: la 100 ml lapte se adaugă un volum egal de apă şi apoi,
sub agitare, 0,5-0,6 ml acid acetic glacial, până la formarea unui precipitat floconos.
După 5-10 minute amestecul se filtrează printr-o pânză umezită în prealabil. Primele
cantităţi de filtrat, tulburi, se refulează. Soluţia limpede puţin gălbuie, conţine
albumină şi o parte din globulinele din lapte. Reziduul de pe filtru este format din
cazeină amestecată cu grăsimi.
- Laptelui proaspăt i se adaugă un volum egal de soluţie saturată de sulfat de
amoniu (NH4)2SO4. Precipită cazeina şi globulinele, antrenând grăsimi. Suspensia se
filtrează pe hârtie de filtru.
- Albuşul unui ou de găină se agită bine cu 100-150 ml apă distilată. Suspensia
opalescentă astfel obţinută se filtrează pe o pânză udată cu apă, din care s-a îndepărtat
apretul, prin spălare.
- O soluţie concentrată de proteine se obţine dintr-un albuş de ou la care se
adaugă 5-6 g NaCl. Se agită puţin şi se pune într-un vas de 500 ml agitându-se încă
puţin. O soluţie diluată se obţine din această soluţie la care se adaugă un volum de 2-
3 ori apă distilată.

1.5.2. Reacţii de precipitare

În câte o eprubetă se iau câte 1-3 ml soluţie proteică la care se adaugă, separat
următorii reactivi:
Tabelul 2. Reactivul adăugat, aspectul şi comportarea produsului de reacţie
Reactivul adăugat Aspectul şi comportarea produsului de reacţie
a. Alcool diluat sau După agitare rezultă un Solubil în apă distilată,
acetonă diluată precipitat floconos sub agitare
b. soluţie de sulfat de Apare o tulbureală sau La diluare cu apă
amoniu sau de Mg, Na fulgi care se depun precipitatul se redizolvă
a. prin încălzire la peste Se formează un precipitat Fenomen ireversibil
600 C floconos (coagul)
b. ACZI MINERALI Precipită la nivelul de Prin agitare sistemul se
concentraţi: separare a celor două clarifică
HCl, HNO3, H2SO4 lichide

HNO3 concentrat Precipitat galben Insolubil prin agitare în

exces de reactiv
c. Acizi organici: Precipitat abundent Insolubil prin agitare
tricloracetic,
sulfosalicilic,
 naftalinsulfonic;
d. Reactiv Esbach Precipitat galben Insolubil prin agitare
e. Săruri ale metalelor Precipitat alb Solubil în exces de
grele (Pb, Cu, Hg, Ag) în reactiv, cel de Pb şi Cu.
soluţii 0,5-3% Insolubil cel de Hg şi Ag
f. Soluţie apoasă saturată Precipitat galben, Insolubil în exces de
de tanin, în prezenţa: respectiv, alb reactiv
acid acetic 1%, acid
picric,fenol

Coagularea la punctul izoelectric

Moleculele substanţelor proteice au caracter amfoter datorită grupelor
funcţionale pe care le conţin. La punctul izoelectric, sau pH-ului izoelectric, când
numărul sarcinilor pozitive şi negative devin egale, ca urmare adăugării unui acid sau
baze, are loc precipitarea soluţiei proteice.
R R R R
-
H2N CH CO NH CH CO NH CH CO NH CH COO

Punctul izoelectric este o constantă fizico-chimică caracteristică fiecărei

proteine (ex. gelatina = 4,6; cazeina = 4,7).
Determinarea punctului izoelectric al gelatinei
Reactivi necesari. Amestec tampon, soluţie de gelatină.
Modul de lucru
- În 6 eprubete se realizează amestecul tampon corespunzător pH-ului cuprins
între 4,1 şi 5,6, prin amestecarea soluţiilor componente în raportul indicat în tabelul 3.
Tabelul 3. Amestecul tampon
Nr. CH3COOH CH3COONa apă Total
pH-ul
eprubetei 0,1 N ml 0,1 N ml distilată. volum
1. 4,1 1,2 4,8 - 6 ml
2. 4,4 2 4 - 6 ml
3. 4,7 2 2 2 6 ml
4. 5,0 2 1 3 6 ml
5. 5,3 2 0,5 3,5 6 ml
6. 5,6 2 0,25 3,75 6 ml
 - Se adaugă în fiecare eprubetă câte 2 ml soluţie de gelatină 1% şi aproximativ
8 ml alcool (cu o pipetă), agitând puternic până la apariţia unei tulbureli albe.
- Se lasă în repaus 30 minute şi se notează în care eprubetă s-a format cea mai
mare cantitate precipitat. Valoarea pH-ului corespunzător eprubetei cu cea mai mare
cantitate de precipitat reprezintă (punctul izoelectric) pH-ul gelatinei.

1.5.3. Reacţii de culoare pentru identificarea proteinelor

Aproape roate reacţiile de culoare se datoresc anumitor aminoacizi existenţi în
proteine:
Tabelul 4. Reactivul adăugat, aspectul şi comportarea produsului de reacţie
Numele reacţiei Modul de lucru Aspectul produsului de
(reactivului) reacţie
a. Reacţia biuretului La un ml soluţie puternic Culoare albastră-violetă
alcalină se adaugă 3
picături soluţie diluată de
CuSO4 1%. Se va evita
excesul de CuSO4 de
oarece se formează un
precipitat de Cu(OH)2
care marchează culoarea
violetă
Reacţia biuretului se datoreşte legăturilor peptidice. Identificarea se poate realiza
şi pe secţiuni de material biologic (cartofi, mazăre seminţe de grâu, etc. după 20
minute).
b. Reacţia xantoproteică La 2-3 ml soluţie proteică Se obține un precipitat
se adaugă 2-3 ml HNO3 alb, care la fierbere se
concentrat. solubilizează şi se
colorează în galben.
Sub acţiunea NH4OH soluţia devine portocalie. Reacţia este datorată
formării nitroderivaţilor aromatici (triptofan, tirozina, fenilalanina etc.)
Se poate executa şi pe materialul vegetal.
NO2

HO CH2 CH NH2 + HNO3 HO CH2 CH NH2

COOH COOH
NO2

c. Reacţia Millon La 3 ml soluţie proteică Precipitat alb. La

se adaugă 1 ml reactiv încălzire devine roşu.
Millon (Hg(NO3)2 în
 HNO3).

Reacţia este datorată aminoacizilor cu grupă fenolică

d. Reacţia Libermann Soluţia proteică Culoarea violet-brună
coagulată prin încălzire +
5 ml HCl concentrat se
fierbe până la dizolvarea
precipitatului.
e. Reacţia Sakaguchi Soluţia proteică Culoare roşie-carmin.
alcanilizată cu NaOH Dispare la cald.
10% + NaBrO
(hipobromit de Na) +
naftol + apă până la 1l.

Concluzii
Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple
sau complexe de aminoacizi. Ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în
proporție de peste 50% din greutatea uscată.
Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvența acestora este
codificată de către o genă. Fiecare proteină are secvența ei unică de aminoacizi,
determinată de secvența nucleotidică a genei.
Ele sunt necesare pentru creșterea organismului pentru refacerea celulelor
uzate, precum și pentru producerea de energie calorica, un gram de proteine
producând 4 calorii.
Majoritatea proteinelor din organismul omului provin din alimente bogate în
proteine, fie de origine animala (carne, lapte, brânza, oua), fie de origine vegetala
(fasole, mazăre, soia, linte etc.). Protidele sunt compuşii de bază din organismele vii
care posedă un înalt grad de organizare structurală şi care la hidroliză formează
aminoacizi, care sunt legaţi prin legături peptidice.
BIBLIOGRAFIA
1. C. D. Nenițescu, Chimie organică-vol. I și vol. II, Editura Didactică și
Pedagogică, București, 1980.
2. . Margareta Avram, Chimie organică-vol. I și vol. II, Editura Academiei,
București, 1982.
3. LÎSÎI L. Biochimie medicală. Chişinău, 2007.
4. Standard/Protocol a deprinderilor practice. Colegiul național de medicină și
farmacie. Chişinău, 2007, p. 76-79.
5. DINU V., TRUTIA E., POPA-CRISTEA E., POPESCU A. Biochimie
medicală. Mic tratat. Bucureşti. 1996.
6. Metode curente pentru analize de laborator clinic, Ministerul Sănătății și
Academia de Științe Medicale, Ed. Medicală, București, 1982.
7. Valentin Gudumac și alții. Investigații biochimice (elaborare metodică).
Chișinău 2008, p. 18-19.