CHIMIE ORGANICA. CLASIFICARI. NOMENCLATURA.

TIPURI DE
REACTII

I.Chimia organică se poate defini cel mai simplu ca fiind chimia compuşilor carbonului.
Comparativ cu heliul şi hidrogenul, carbonul nu este un element abundent în
univers sau în sistemul nostru solar; dar este elementul esenţial vieţii.
Patru elemente, numite organogene: carbonul, hidrogenul, oxigenul şi azotul
formează cea mai mare parte din materia găsită în organismele vii.
Alte elemente care se găsesc în urme, printre care sulful, fosforul, sodiul, potasiul,
fierul, joacă, de asemenea un rol important în chimia vieţii. Carbonul, prin proprietăţile sale
unice, permite imensa varietate de substanţe chimice care stau la baza vieţii:
 compuşi simpli cu un singur atom de carbon, cum sunt metanul şi dioxidul de
carbon, până la
 structuri complexe cum sunt macromoleculele ca ADN-ul, vitaminele,
hormonii, enzimele.

II.Clasificarea substanţelor organice

Substanţele organice se clasifică în diverse clase, funcţie de gruparea funcţională pe care o

conţin.
Se numeşte grupare funcţională atomul sau grupul de atomi care conferă moleculelor
proprietăţi fizice şi chimice specifice.
In funcţie de compoziţie grupele funcţionale pot fi:
 omogene (formate exclusiv din atomi de carbon): legături multiple (duble sau
triple) carbon-carbon : alchene, alchine, arene
 heterogene (cu heteroatomi şi legături simple) ce conţin sau nu carbon, precum şi
alte tipuri de atomi: -X, -OH, C=O, -COOH: derivaţi halogenaţi, alcooli, eteri, amine
nitro derivaţi,tioli,sulfuri
 heterogene (cu heteroatomi şi legături multiple) nitrili, aldehide, cetone, acizi
carboxilici, esteri, halogenuri acide, amide, anhidride acide

Compusii organici sunt descrisi de formula structurală. Sunt trei aspecte importante ale
formulei structurale:
- Compoziţia: reprezintă tipul şi numărul de atomi care alcătuiesc molecula acelui
compus.
- Constituţia: reprezintă modalitatea în care atomii componenţi ai moleculei sunt legaţi
unul de celălalt. Compuşi diferiţi, având aceeaşi compoziţie dar constituţii diferite,
sunt numiţi izomeri.
- Configuraţie: reprezintă forma moleculei în spaţiul tridimensional.
Structura unui compus organic stă la baza proprietăţilor fizice şi chimice.
Orice modificare structurală se va reflecta în modificarea proprietăţilor substanţei.

III. Particularitati ale atomului de carbon

Carbonul este un element cu proprietăţi unice, determinate de structura electronică a

atomului său. Atomul de carbon:
• are 4 electroni pe ultimul strat, fiind situat la mijlocul perioadei a 2-a, grupa 14. Din
acest motiv are tendinţa cea mai pronunţată din perioadă de a forma configuraţia stabilă de

1
octet prin punere în comun de electroni, adică de a forma legături covalente. Poate
forma 4 legături covalente cu el însuşi sau cu alte elemente organogene.
• este singurul element chimic care formează, practic, un număr infinit de legături
covalente cu el însuşi, generând lanţuri de atomi de carbon, numite catene.
• poate forma mai multe aranjamente ale catenelor: liniare, ramificate, ciclice.
• poate forma legături covalente simple, sigma; legături covalente duble (conţin o
legătură sigma şi una pi); legături covalente triple (conţin o legătură sigma şi două pi).
• In moleculele unor compuşi organici apar şi legături covalent-coordinative care se
formează prin punere în comun a celor doi electroni de legătură numai de către unul dintre cei
doi atomi.

IV. Catene de atomi de carbon

Catenele sunt clasificate în funcţie de structura lor în:

a.Catene saturate: - liniare, atomii de carbon se leagă consecutiv, în linie: CH3-
CH2CH3
- ramificate, atomii de carbon se leagă şi prin ramificări de la catena de
bază
(cea mai lungă): CH3-CH- CH3
|
CH3
- ciclice, atomii de carbon se leagă prin legături covalente simple, formând
o catenă închisă (un ciclu): CH2─CH2
| |
CH2 ─CH2
b.Catene nesaturate: - liniare, atomii de carbon se leagă consecutiv, în linie:
CH2=CH2-CH3, CH≡CH
- ramificate, atomii de carbon se leagă şi prin ramificări de la catena de
bază
(cea mai lungă): CH3-CH- CH=CH2
|
CH3
- ciclice, atomii de carbon se leagă prin legături covalente simple,
formând o catenă închisă (un ciclu): CH2─CH2
| |
CH =CH
c.Catene aromatice:

Mononucleare polinucleare

2
 V.Izomeria

Compuşii care au aceeaşi formulă moleculară dar alt aranjament spaţial al atomilor şi
implicit proprietăţi diferite se numesc izomeri. Există două clase principale de izomeri:
izomeri constituţionali şi stereoizomeri.
1. Izomerii constituţionali
Au acelaşi număr şi tip de atomi care sunt însă conectaţi secvenţial diferit. Acest tip
de izomerie exclude orice reanjament care este datorat rotaţiei moleculei ca întreg sau a unei
legături simple particulare.

1. Izomeria de catenă C4H10 – n-butan şi iso-butan.

2.

H
H3C C C CH3 H3C C CH3
H2 H2
CH3

3. Izomeria de poziţie 1-bromo-propan şi 2-bromo-propan

H
H3C C C Br H3C C CH3
H2 H2
Br
4. Izomeria funcţională: propanalul (o aldehidă), propanona (o cetonă) sau

O O

H3C C C H3C C
H2 CH3
H

H2C C C OH
H H2

2-propenalul (un alcool mononesaturat)

VI.Stereoizomerii
A doua clasă fundamentală de izomeri o constitue stereoizomerii în care atomii sunt
conectaţi secvenţial în acelaşi mod însă diferă aranjarea lor spaţială. Stereoizomerii se
împart în izomeri de conformaţie care se interconvertesc prin rotaţia în jurul unei legături
simple şi izomeri de configuraţie în care interconversia simplă nu este posibilă.

3
 H CH3
CH3 H

izomeri de conformatie

H H

Br CH3 CH3CH2 CH3

CH2CH3 Br

izomeri de configuratie

Izomeria de configuraţie la rândul ei cuprinde enantiomerii şi diastereoizomerii.

 Enantiomerii sunt stereoizomeri care se găsesc între ei în relaţie obiect-imaginea sa

în oglindă; acest tip de izomerie se numeşte şi izomerie optică. Ei rotesc planul
luminii polarizate spre dreapta, dextrogir şi se notează cu (+) sau spre stanga, levogir,
notându-se cu (-). Dacă se sintetizează o substanţă optic activă în laborator se va
obţine un amestec de 1:1 din cei doi enantiomeri şi deci amestecul va fi indiferent faţă
de lumina polarizată ( amestec racemic).
Apariţia izomeriei optice este condiţionată de existenţa unui centru chiral, în cel mai simplu
caz este vorba de un atom de carbon cu 4 substituenţi diferiţi

 Existenţa unui plan de simetrie anulează izomeria optică, de exemplu 2 substituenti

identici.
Stereoizomerii de configuraţie care nu se află în relaţie de enantiomeri (izomeri optici) se
numesc diastereoizomeri. Diastereoizomerii care nu sunt chirali şi nu conţin nici centre
stereogenice se numesc izomeri geometrici (cis/trans).

Cl Cl Cl
Br

C C C C

Br Cl Br Br

trans cis

4
 I. HIDROCARBURI

Sunt compuși chimici ale căror molecule sunt formate doar din atomi de carbon și hidrogen. Acestea
conțin un schelet format din atomi de carbon – catenă, legați între ei prin legături simple, duble sau
triple, legăturile rămase fiind ocupate de atomi de hidrogen.

Clasificarea hidrocarburilor se poate face în funcţie de modul de dispunere a atomilor de carbon în

catenă şi de natura legăturilor chimice.

 După natura legăturilor chimice există:

 Hidrocarburi saturate
Hidrocarburile saturate (alcanii) conţin în molecula lor doar legături simple; de exemplu: CH4
(metan), CH3-CH3 (etan), CH3-CH2-CH3 (propan).
 Hidrocarburi nesaturate
Hidrocarburile nesaturate conţin în molecula lor cel puţin o legătură dublă sau triplă între doi atomi
de carbon.
Ele se clasifică în:
– alchene: CH2=CH2 (etenă), CH2=CH-CH3 (propenă)
– alcadiene: CH2=C=CH2 (propadienă), CH2=CH-CH=CH2 (1,3-butadienă)
– alchine: CH≡CH (etină), CH≡C-CH3 (propină).
 Hidrocarburi aromatice
Hidrocarburile aromatice conţin în molecula lor cel puţin un ciclu benzenic (C6H6).

 După tipul catenei există:

 Hidrocarburi cu catenă aciclică
Hidrocarburile cu catenă aciclică conţin în molecula lor o structură liniară sau ramificată (aciclică).
 Hidrocarburi cu catenă ciclică
Hidrocarburile cu catenă ciclică conţin în molecula lor unul sau mai multe cicluri de atomi de C.

I.1. Alcanii (parafine) sunt hidrocarburi saturate aciclice cu catena liniara si cu formula CnH2n+2, care
contin atomi de carbon in starea de hibridizare sp³. Cel mai simplu reprezentant al seriei fiind metanul
cu formula CH4. Următorii termeni ai seriei omoloage sunt: C2H6 – etan C3H8 – propan C4H10 – butan.
Ceilalți termeni sunt denumiți în funcție de numărul atomilor de carbon cu ajutorul prefixelor grecești:
penta (de la 5), hexa (de la 6) etc. Seria omoloagă este acea serie in care fiecare termen diferă de
precedentul cu o grupă CH2 (metilen).

Din punct de vedere al izomeriei de catenă, alcanii sunt de două tipuri:

 Alcani normali, cu catena liniară: n-alcani
 Izoalcani cu catenă ramificată

Izoalcanii sunt hidrocarburi saturate, cu catena ramificată și cu formula CnH2n+2. Conțin atomi de
carbon în starea de hibridizare sp³. Aceste substanțe diferă de alcani prin anumite proprietăți fizice,
cum ar fi temperatura de topire, și nu trebuie confundate, după formulă, cu aceștia.

Cicloalcanii sunt hidrocarburi saturate, cu catena ciclică și cu formula CnH2n, care conțin atomi de
carbon în starea de hibridizare sp³. Formula generală a cicloalcanilor este CnH2n, unde n=3,4,5,6…

5
 Prin indepartarea unui atom de hidrogen din molecula unui alcan se obține un radical monovalent,
radicalul alchil. Convențional, pentru reprezentarea radicalilor se folosește linia de valența (CH3-)
metil, CH3-CH2- etil, propil, etc Prin indepartarea a doi atomi de hidrogen se obtine un radical
divalent (ex: -CH2-, metilen), iar prin indepartarea a trei atomi de hidrogen radicalul trivalent (metin).

Proprietati chimice:
Alcanii dau reactii de substitutie: halogenare, nitrare, sulfonare.
- halogenarea cu CL2 si Br2, se face numai in prezenta de lumina; rezulta produsi intermediari CH4 +
Cl2 –> CH3-Cl -clorura de metil CH3-Cl +Cl2–> CH2-Cl2 – clorura de metilen CH2-Cl2 +Cl2–>CHCl3 –
cloroform (clorura de metin) CH1-Cl3 +Cl2 –>CCl4 -tetraclorura de carbon,
- reactii de descompunere termica: cracarea din care rezulta alcani si alchene si dehidrogenarea din
care rezulta alchene si hidrogen gazos,
- izomerizarea (in prezenta de AlCl3; n-butan –> izobutan),
- arderea din care rezulta dioxid de carbon si apa.
Prin oxidarea metanului se pot obtine, in functie de catalizatorii folositi, metanol (CH3-OH), aldehida
formica (CH2O), gaz de sinteza (CO+H2), negru de fum (C), iar prin amonoxidare rezulta acid
cianhidric (HCN).

I.2. Alchenele sunt hidrocarburi nesaturate si aciclice care conțin o legătură dublă între doi atomi de
carbon având formula moleculară generală CnH2n. Legătura dublă dintre cei doi atomi de carbon este
alcătuită dintr-o legătură de tip σ și o legătură de tip π. Atomii de carbon implicati in dubla legatura
prezinta hibridizare sp2.
Formule structurale:
 H2C=CH2 etenă
 H2C=CH-CH3 propenă....
Denumirea alchenelor se face înlocuind sufixul „-an” (din denumirea alcanului cu număr identic de
atomi de carbon) prin sufixul „-enă„. Cea mai simplă alchenă este etena C2H4, care poate fi scrisă și
structural: H2C=CH2. La alchenele cu mai mult de trei atomi de carbon, se denumeşte pozitia atomului
purtător al dublei legături: CH2═CH─CH2─CH3 (1- butena), CH3─CH═CH─CH3 (2-butena).
În afară de izomeria de catenă, întâlnită la alcani, alchenele pot genera un nou tip de izomerie,
denumită izomerie de poziţie. De exemplu 1-butena şi 2-butena.
Un alt tip de izomerie este izomeria geometrică ce se referă la poziţia substituenţilor faţă de legătura
dublă C═C. De exemplu, 2-butena prezintă izomerii geometrici „cis” şi „trans”.

Proprietati chimice:
Reacții de adiție
Reacția de adiție rezultă în ruperea legăturii π dintre atomii de carbon, rezultând un alcan.
Adiția hidrogenului
Alchenele adiționează hidrogen molecular în prezența catalizatorilor (metale tranziționale: Ni, Pd, Pt),
fiind divizate la temperatură obișnuită sau ridicată. Se obține alcanul, care are aceeași catenă ca și
alchena. CH2=CH2 + H2 --> CH3-CH3
Aditia halogenilor
Prin adiția halogenilor la alchene se obțin compuși dihalogenați, în care cei doi atomi de halogen sunt
legați de doi atomi de carbon vecini (derivați dihalogenați vecinali). Cel mai ușor se adiționează clorul,
apoi bromul. CH2=CH2 + Cl2 --> CH2Cl-CH2Cl
Adiţia de hidracizi la alchene duce la obţinere de derivaţi mono-halogenaţi. Dacă alchena este
asimetrică, atunci se aplică regula lui Markovnikov (atomul de halogen se fixează la atomul cel mai
sărac în hidrogen). R-CH=CH2 (alchenă asimetrică) + HCl --> R-CHCl-CH3 (derivat halogenat)
Adiţia apei la alchene duce la formarea alcoolilor. CH2=CH2 + H2O--> CH3-CH2-OH.
Reactii de oxidare: Oxidarea cu permanganat de potasiu în mediu de acid sulfuric determină
ruperea dublei legături cu obţinere de acizi sau cetone (CH3-CH=CH-CH3 + [O] --> 2 CH3-COOH),
iar oxidarea in mediu bazic conduce la dioli (CH2=CH2 + [O] --> CH2OH-CH2OH).
Reactii de polimerizare: Prin polimerizare se înţelege procesul chimic prin care un mare număr de
molecule identice, ale unor compuşi nesaturaţi, se leagă între ele, formând o moleculă unică

6
(macromoleculă). nCH2═CH2 → ─ [CH2─CH2]n ─ (polietenă). Indicele n, numit grad de
polimerizare, arată numărul de molecule de etenă care alcătuiesc lanţul macromolecular. Substanţa A
este monomer, iar produsul final este polimerul.

I.3. Alcadienele, denumite si diene, sunt hidrocarburi aciclice, nesaturate in molecula carora se
gasesc doua legaturi duble si in care raportul intre numarul atomilor de C si H este dat de formula
CnH2n-2 . Reprezentantul principal este izoprenul (2-metil-1,3-butadiena), monomerul cauciucului
natural. Izoprenul apare in structura vitaminelor A, vitaminelor E, coenzimei Q, squalenului
(precursor al colesterolului), etc.

Alcadienele prezinta proprietati chimice similare alchenelor.

I.4. Alchinele sunt hidrocarburi nesaturate ce conțin in molecula lor o triplă legatură intre doi atomi de
carbon. Ele corespund formulei moleculare CnH(2n − 2). Se înlocuiește sufixul „-an” de la alcanii cu
același număr de atomi de carbon cu sufixul „-ină”.

etină (acetilena)
propină
La alchinele cu mai mulți de trei atomi de carbon se indică poziția legăturii triple prin atomul de
carbon care are cea mai mica cifră în numerotarea catenei principale pentru această legatură.
1-butină
1-pentină

Cei doi atomi de carbon intre care există tripla legatură sunt hibridizați sp, ceilalți atomi din catenă
sunt hibridizați sp3. Legătura covalentă triplă nepolară este formată dintr-o legatură σ
și două legături π.

Proprietăți chimice
Reacția de oxidare: Oxidarea acetilenei conduce la acid oxalic (HOOC-COOH). Oxidarea blândă în
mediu neutru sau ușor bazic la ceilalti termeni conduce la acizi carboxilici sau cetoacizi (R-COOH, R-
CO-COOH).
Reactia de adiție (hidrogenare catalitică)
Adiție de hidrogen în prezență de Pd otrăvit cu săruri de Pb pana la alchena, în prezență de Ni pana
la alcan.
Adiție de halogeni: adiția de Cl2 si aditia de Br2 care este o reacție de identificare a nesaturării prin
decolorarea apei de brom.
Aditia de apa care conduce la acetaldehida (CH3-CHO) in cazul acetilenei si la metil-alchil-cetone
(ex: CH3-CO-CH2-CH3) la termenii superiori.
Aditia de HCl formeaza clorura de vinil (CH2=CHCl), iar aditia de HCN formeaza acrilonitril (CH2=CH-
CN).
Reactia de substitutie acido bazica: molecula de acetilenă are un caracter slab acid, deci va ceda
uşor protonul în reacţie cu metalele sau cu substanţele cu caracter bazic, formând acetilurile de
sodiu, de cupru si de argint.

I.5. Hidrocarburi aromatice

Arenele se mai numesc și hidrocarburi aromatice, conținînd în molecula lor unul sau mai multe
cicluri de 6 atomi de carbon. Atunci cînd molecula arenelor este formată dintr-un singur ciclu se
numesc arene mononucleare, iar atunci cind molecula cuprinde două sau mai multe cicluri se numesc
arene polinucleare. Cea mai simpla hidrocarbura aromatica, benzenul are molecula alcatuita dintr-un
singur asemenea ciclu; formula ei este C6H6. Reprezentarea benzenului printr-un ciclu de sase atomi
de carbon cu trei duble legaturi conjugate a fost propusa de Kekulé in 1865.

7
In sprijinul acestei reprezentari vin unele proprietati ale benzenului. Astfel in conditii speciale,
benzenul poate fi hidrogenat dand ciclohexan.

Tot asa, sub influenta luminii, clorul sau bromul se aditioneaza la molecula benzenului dand
hexaclorociclohexan: C6H6 + 3Cl2--> C6H6Cl6. Aceste reactii de aditie dovedesc urmatoarele:
benzenul are un ciclu de sase atomi de carbon; in ciclu exista trei duble legaturi. Reactiile de aditie la
benzen au loc insa numai in conditii speciale; in mod obisnuit, benzenul da de preferinta reactii de
substitutie, ca de exemplu:
cu halogenii: C6H6 + Cl2--> C6H5Cl + HCl
cu acid sulfuric: C6H6 + HO-SO3H--> C6H5-SO3H + H2O
cu acid azotic: C6H6 + HO-NO2 -->C6H5-NO2 + H2O
Alchilarea:
CH3Cl + C6H6 --> C6H5 ─ CH3 (toluen) + HCl , catalizator AlCl3.
CH3─CH2─Cl + C6H6 --> C6H5─CH2─CH3 + HCl (etil – benzen)
Al doilea substituent la nucleul aromatic, se orientează în funcţie de categoria din care face parte:
- substituenţi de ordinul I: ─CH3, ─OH, ─X (-Cl, Br, I), ─NH2, orientează al doilea substituent în
poziţiile orto şi para (o, p);
- substituenţii de ordinul II: ─NO2, ─SO3H, ─COOH, -CH=O, =C=O, orientează al doilea substituent
în poziţia meta.
Acilarea: C6H6 + CH3-COCl --> C6H5-CO-CH3 + HCl
Reacţia de oxidare:
Benzenul este stabil la oxidare, dar in conditii speciale se oxideaza la anhidrida maleica, CO2 si apa.
C6H5 ─ CH3 (toluen)+ 3[O] --> C6H5 ─ COOH (acid benzoic) + H2O, în prezenţă de KMnO4
Formarea cu usurinta a produselor de substitutie este o dovada ca la benzen nu predomina caracterul
nesatural intalnit la hidrocarburile cu duble legaturi conjugate, ci, dimpotriva, benzenul are si un
caracter saturat, pronuntat. Aceasta comportare nu este insa in concordanta cu formula de structura a
lui Kekulé, la care exista trei duble legaturi conjugate. O alta critica care se mai aduce acestei formule
este ca ea prevede existenta mai multor izomeri decat sunt in realitate.
Cei 6 atomi de carbon ai inelului benzenic sunt hibridizati sp 2. Hidrocarburile aromatice monociclice
care contin un inel benzenic substituit se numesc alchil-benzeni sau fenil-alcani.

Arene mononucleare: benzen, toluen, o-xilen (1,2-dimetil-benzen), p-xilen (1,4-dimetil-benzen), etil-

benzen, izopropilbenzen (cumen), etc.

Arene polinucleare: cu nuclee izolate (bifenil, difenilmetan) sau cu nuclee condensate (naftalina,
antracenul, fenantrenul).

8
C11 CHIMIE ORGANICA. CLASE DE COMPUSI ORGANICI

II. COMPUSI ORGANICI CU GRUPE FUNCTIONALE

Majoritatea compuşilor organici conţin pe lângă carbon şi hidrogen şi alte elemente organogene (O,
S, N, F, Cl, Br, I, P, ioni metalici) care alcătuiesc aşa –numitele grupe (grupări) funcţionale. Prezenţa
lor presupune înlocuirea unuia sau mai multor atomi de hidrogen din molecula unei hidrocarburi cu
atomi sau grupuri de atomi ai elementelor organogene.

II.1. Derivatii halogenati:

Compuşii halogenaţi sunt substanţe organice care conţin drept grupă funcţională unul sau mai mulţi
atomi de halogen. În formula generalǎ a derivaţilor halogenaţi, grupa funcţională halogen este notată
cel mai frecvent cu X.
Derivatii halogenati alifatici au forma generala R-X iar cei aromatici Ar-X, unde X=F, Cl, Br, I. Sunt
utilizati pentru sinteza eterilor, esterilor, alcoolilor, compusilor carbonilici, aminelor, nitrililor, etc.
Exemple: CH3-Cl clorura de metil sau cloro-metan (solvent organic); CHCl3 cloroform (anestezic
general in trecut); CH3-CH2-Cl clorura de etil (anestezic general); CCl4 tetraclorura de carbon
(solvent organic); CF2=CF2 (teflon), CCl2F2 (freon), CH2=CHCl clorura de vinil sau cloroetena;
CH3-CHBr-CH3 bromura de izopropil sau 2-bromopropan; CH2Br-CH2-CHCl-CH3 1-bromo-3-
clorobutan; C6H5-I iodura de fenil sau iodobenzen.

II.2. Compusi hidroxilici-Alcooli si Fenoli

Alcoolii şi fenolii fac parte din clasa compuşilor hidroxilici, substanţe organice care conţin în moleculă
una sau mai multe grupe hidroxil, –OH. În alcooli, grupa –OH este legată de un atom de carbon
saturat (hibridizat sp3), în timp ce în fenoli, grupa hidroxil este legată de un atom de carbon sp2 al
nucleului aromatic.
R-CH2-OH alcooli; C6H5-OH fenoli; R-CH=CH-OH enoli (instabili)→ compusi carbonilici.
Alcoolii pot fi clasificaţi, după natura atomului de carbon de care este legată grupa hidroxil, în alcooli
primari, alcooli secundari şi alcooli terţiari. După numărul de grupe –OH din moleculă, compuşii
hidroxilici pot fi monohidroxilici (conţin o grupă -OH) sau polihidroxilici
: dioli (cu două grupe –OH), trioli (cu trei grupe –OH) etc. până la polioli (n grupe –OH).
O importanta deosebita o au glicerolul (din structura lipidelor) si hexitolul (se formeaza prin
reducerea fructozei si glucozei).
Alcooli alifatici: CH3-OH metanol, CH3-CH2-OH etanol, CH3-CH2-CH2-OH propanol, CH3-CHOH-
CH3 izopropanol, CH2OH-CHOH-CH2OH glicerol (1,2,3-propantriol), etc.
Glicerina este un alcool, prezentandu-se ca un lichid limpede, incolor si siropos, cu gust dulceag.
Sub forma de esteri ai acizilor grasi (gliceride), constituie componentul de baza al grasimilor animale
si vegetale.
Printre cei mai cunoscuti alcooli naturali sunt: geraniol, linalool, mentol, retinol, colesterol:

9
Fenolii (alcooli aromatici: fenol, naftol, o-crezol, m-crezol, p-crezol, hidrochinona, pirogalol,
pirocatechina, rezorcina, etc.

Reactiile la care participa alcoolii si fenolii sunt: de tip acido-bazic cu formare de alcoxizi (alcoolati)
sau fenoxizi (fenolati) R-CH2-ONa, Ar-ONa, bazat pe caracterul slab acid al acestora; de deshidratare
intramoleculara cu formare de alchene; de eterificare (deshidratare intermoleculara) cu formarea
eterilor R-O-R’; de oxidare cu formare de aldehide R-CH=O sau acizi carboxilici R-COOH; de
esterificare (eliminarea apei intre alcooli/fenoli si acizi anorganici/organici) cu formarea esterilor R-
COO-R’. Fenolii mai prezinta reactiile specifice nucleului benzenic cu orientarea in pozitiile orto si
para.

Reactia de eterificare face posibila formarea legaturii eterice (glicozidice), pentru constituirea
rezervei de glicogen (depozit energetic la regnul animal) la nivel muscular si hepatic (legatura O-
glicozidica), dar si pentru biosinteza nucleotidelor ce intra in structura ADN si ARN (legatura N-
glicozidica):

glicogen

10
Reactia de esterificare face posibila:
- formarea triacilglicerolilor (depozite energetice in tesutul adipos) prin esterificarea celor trei
grupari hidroxil ale glicerinei cu trei resturi de acizi grasi:

- Esterificarea colesterolului cu lecitina (2/3 din colesterol este esterificat in ficat in prezenta LCAT-
lecitin colesterol aciltransferaza; !!! determinarea activitatii enzimei LCAT la pacientii cu afectiuni
hepatice):

- Esterificarea monozaharidelor cu formarea esterilor fosforici glucidici (forme active) in vederea

metabolizarii intracelulare:

- Esterificarea serinei, treoninei si tirozinei (aminoacizi cu grupari –OH) cu gruparea fosfat din ATP
(acid adenozin trifosforic) in vederea formarii fosfoproteinelor, modificarii post-translationale a
proteinelor (cu rol deosebit in semnalizarea celulara si anumite cai metabolice precum si a modularii
activitatii enzimatice); ex patologie: pacientii cu boala Parkinson prezinta concentratii mari de α-
Synuclein fosforilata, asociata cu aceasta boala neurodegenerativa.

11
II.3. Eterii
Eterii sunt compuşi organici ce conţin în moleculă un atom de oxigen legat de doi radicali organici.
Întrucât radicalii pot fi alchil sau aril, identici sau diferiţi, eterii se pot clasifica în:
- simetrici R−O−R, Ar−O−Ar
- nesimetrici R−O−R’, Ar−O−Ar’, R−O−Ar
Sunt extrem de inflamabili!!!
CH3-O-CH3 dimetil-eter sau eter metilic
C2H5-O-C2H5 dietil-eter sau eter etilic
CH3-O-C2H5 metil-etil-eter
C6H5-O-CH3 fenil-metil-eter (anisol)

Mulţi eteri fenolici se găsesc în plante, sub formă de uleiuri eterice, putându-se izola prin distilare cu
vapori de apă. Exemple: anisol (ulei de anason), guaiacol (ulei de pin), veratrol, fenetol, nerolina
(florile de portocale).
Numeroşi eteri sunt utilizaţi ca solvenţi, cel mai folosit în acest scop fiind dietil-eterul; la acesta se
adaugă unii eteri ciclici, cum sunt tetrahidrofuranul (cel mai simplu oxolan) sau dioxanul. Difenil-eterul
este folosit în principal ca agent de transfer termic, în timp ce eterii fenolici sunt fie folosiţi ca atare în
industria cosmetică, fie în calitate de intermediari în industriile de medicamente şi pesticide.

II.4. Derivatii carbonilici- Aldehide si cetone

Grupa carbonil O=C< este o funcţiune organică bivalentă. Dacă de grupa carbonil se leagă un radical
organic şi un atom de hidrogen, se obţine molecula unei aldehide. Când de grupa carbonil sunt
legaţi doi radicali organici, se obţine molecula unei cetone.
De obicei numele aldehidei se formează prin adăugarea sufixului al la numele hidrocarburii care
alcătuieşte restul hidrocarbonat al moleculei, iar cel al cetonei prin adăugarea sufixului ona.
Astfel, pentru compuşii cu n = 3 (unde n = numărul atomilor de carbon din moleculă):

Monozaharidele cele mai importante din organism sunt polihidroxialdehide (riboza si glucoza) sau
polihidroxicetone (fructoza).

riboza glucoza fructoza

Proprietati chimice:

12
Prin hidrogenarea sau prin reducerea compuşilor carbonilici se obţin alcooli primari sau secundari din
aldehide, respectiv cetone. R-CH=O + H2 → R-CH2-OH
Condensarea aldolica (reactia intre compusi carbonilici) conduce la aldoli, iar condensarea crotonica
conduce la compusi carbonilici nesaturati.
Oxidarea aldehidelor cu amestecuri oxidante conduce la acizi carboxilici, în timp ce în cazul cetonelor
oxidarea conduce la ruperea catenelor ataşate de grupa carbonil.
Aldehidele se pot autooxida în prezenţa aerului, ceea ce conduce la degradarea în timp a acestora.
Intermediar al acestei reacţii este un hidroperoxid.
Aldehidele se pot oxida la acizi carboxilici în prezenţa reactivilor Tollens şi respectiv Fehling, aceste
reacţii fiind considerate reacţii de identificare a prezenţei grupei carbonil într-o moleculă organică
(reacţii de oxido-reducere). Astfel, în urma reacţiei aldehidelor cu reactivul Tollens are loc depunerea
oglinzii de argint:
RCHO + 2[Ag(NH3)2]OH→RCOOH + 2Ag + 4NH3 + H2O
Prin reducerea reactivului Fehling cu aldehide, la cald, rezultă un precipitat de culoare roşie-cărămizie
de oxid de cupru:
RCHO + 2Cu2+ + 4OH-→RCOOH + 2Cu2O + 2H2O

Oxidarea glucozei (polihidroxialdehida) la acid gluconic (intermediar in metabolizarea glucozei) si la

acid glucuronic (element constitutiv al multor mucopolizaharide din tesutul conjunctiv, oase, cartilaje;
ex patologie: mai multe tipuri de mucopolizaharidoze- sindrom Hurler, sindrom Hunter, etc.
caracterizate de acumularea in exces a mucopolizaharidelor cu modificari ale caracteristicilor faciale,
deformari ale oaselor, cartilajelor, tesutului conjunctiv si chiar dizabilitati mentale):

Prin aditia: apei aldehidele si cetonele formeaza hidrati; cu acidul cianhidric formeaza cianhidrine; cu
alcoolii formeaza semiacetali, acetali si cetali (de importanta deosebita fiind reactia de
semiacetalizare/ciclizare intramoleculara a monozaharidelor- riboza, glucoza si fructoza).

Reactia cu aminele a compusilor carbonilici este intalnita la sinteza glicoproteinelor (din mucusul
secretat de celulele epiteliale, din structura receptorilor membranari, a unor hormoni: FSH, LH, a
substantelor de grup sanguin) precum si la formarea hemoglobinei glicozilate (parametru de
monitorizare pe termen lung a pacientilor cu diabet zaharat).

13
II.5. Compusi cu azot-Amine
Aminele sunt compuşi organici care conţin în moleculă funcţiunea amino, −NH2.
Ele pot fi considerate ca derivaţi ai amoniacului în care unul sau mai mulţi atomi de hidrogen sunt
înlocuiţi cu radicali organici. În funcţie de numărul radicalilor organici legaţi de atomul de azot se
disting amine primare, secundare şi terţiare.
Atomul de azot din amoniac sau amine, prin perechea sa de electroni neparticipanţi, mai poate lega,
prin legătură covalent-coordinativă, un al patrulea substituent, formând o sare cuaternară de amoniu.
Exemple: R−NH3+] X−, R2NH2+] X−, R3NH+] X−, R4N+] X−.
După tipul radicalului hidrocarbonat din moleculă, aminele pot fi clasificate astfel:
- alifatice – atomul de azot este substituit doar cu resturi alchil
- aromatice – toţi substituenţii atomului de azot sunt radicali aromatici
- mixte – conţin atât resturi alifatice cât şi resturi aromatice
Exemplu:
CH3-NH-CH2-CH2-CH3 N-metil-N-propil amina

anilina dimetilanilina

Bazicitatea aminelor alifatice este puţin mai mare decât a amoniacului. Bazicitatea aminelor
aromatice este mai mică decât a aminelor alifatice, din cauza implicării electronilor neparticipanţi ai
atomului de azot în conjugarea cu electronii π ai inelului aromatic.
Asemenea alcoolilor, atomii de azot şi hidrogen din aminele primare şi chiar şi din cele secundare pot
forma legături de hidrogen, cu consecinţe asupra proprietăţilor fizice ale acestora.
Compuşii cu grupa funcţională amino sunt larg răspândiţi în natură, atât în regnul vegetal cât şi în cel
animal; gruparea amino este cel mai adesea întâlnită în compuşi polifuncţionali cu structuri complexe
şi extrem de variate. Astfel, grupa amino este prezentă în organismele animale în aminoacizi
(contituenţii proteinelor), în bazele azotate din acizii nucleici, în structura unor neurotransmiţători
(acetilcolina, serotonina), în hormoni (adrenalina), în unele lipide (cefalină, lecitină), în vitamine
ş.a.m.d.

aminoacid adenina lecitina

14
 adrenalina

Alte amine rezultă în natură din descompunerea organismelor animale, a alimentelor şi furajelor, fiind
cunoscute sub denumirea de amine biogene (de exemplu, putresceina, cadaverina ş.a.). În lumea
vegetală există o importantă clasă de compuşi azotaţi, în care grupele amino sunt extrem de
numeroase: alcaloizii (de exemplu, nicotina, chinina, codeina, cafeina ş.a.).
Aminele sufera reactii acido-bazice cu formare de saruri, reactii cu acidul azotos cu formare de
compusi diazotati (coloranti), reactii de alchilare cu formarea de amine secundare, tertiare sau saruri
cuaternare de amoniu (ex: metilarea proteinelor ca modificare post-translationala, cum ar fi metilarea
histonelor cu rol in activarea/represia expresiei genice), de acilare cu formarea amidelor si de
amidificare (formarea legaturii peptidice in peptide si proteine).

II.6. Acizii carboxilici

Acizii carboxilici sunt substanţe organice care au în structura lor radical alchil sau aril legat de o
grupare carboxil: -COOH.
Denumirea unui acid carboxilic se realizează prin adăugarea sufixului oic la numele hidrocarburii cu
acelaşi număr de atomi de carbon. Pe lîngă această nomenclatură, pentru foarte mulţi acizi carboxilici
s-au păstrat denumirile tradiţionale cum ar fi: acid formic, acid acetic, acid benzoic, acid ftalic, acid
acrilic, acid cinamic (din uleiul de scortisoara), etc.
Seria omoloaga a acizilor monocarboxilici saturati cuprinde: acidul metanoic (formic) HCOOH, acidul
etanoic (acetic) CH3COOH, acidul propanoic CH3-CH2-COOH, acidul butanoic (butiric) CH3-CH2-
CH2-COOH, acidul pentanoic (valerianic), acidul hexanoic (capronic), acidul heptanoic, acidul
octanoic (caprilic), etc.
Acizii monocarboxilici nesaturati sunt: acidul acrilic CH2=CH-COOH si acidul crotonic CH3-CH=CH-
COOH.
Acizii dicarboxilici saturati sunt: acidul oxalic HOOC-COOH (2C), acidul malonic HOOC-CH2-COOH
(3C), acidul succinic HOOC-CH2-CH2-COOH (4C), acidul glutaric HOOC-CH2-CH2-CH2-COOH
(5C), acidul adipic HOOC-CH2-CH2-CH2-CH2-COOH (6C).
Acizii dicarboxilici nesaturati sunt: acidul butendioic (HOOC- CH=CH-COOH), izomerul cis fiind acidul
maleic, iar izomerul trans acidul fumaric.
Acizii cu nucleu aromatic sunt: acidul benzoic C6H5-COOH, acidul ftalic HOOC-C6H4-COOH si
izomerul sau, acidul tereftalic.
Acizii monocarboxilici, cu catena liniara, cu numar par de atomi de carbon, intre 4 si 32 atomi
de carbon se numesc acizi grasi si sunt componentele de baza ale lipidelor.
Acizii grasi saturati sunt: acidul butiric cu 4 atomi de C (CH3-CH2-CH2-COOH), acidul capronic cu 6
C, acidul caprilic u 8 C, acidul capric cu 10 C, acidul lauric cu 12 C, acidul miristic cu 14 C, acidul
palmitic cu 16 C, acidul stearic cu 18 C, etc.
Acizii grasi mononesaturati sunt: acidul plamitoleic (C16:9) si acidul oleic (C18:9).
Acizii grasi polinesaturati sunt: acidul linoleic (C18:9,12), linolenic (C18:9,12,15) si arahidonic
(C20:5,8,11,14), sunt AG esentiali.

Esterificarea acizilor carboxilici cu alcoolii conduce la formarea legaturii esterice care se

regaseste in structura lipidelor (trigliceride, fosfolipide si colesterol esterificat).

15
Amidificarea este reactia de condensare (eliminarea apei) dintre gruparea carboxil -COOH si
gruparea amino –NH2, cu formarea legaturii amidice (R-CO-NH-), din structura peptidelor
(legatura peptidica), din sfingolipide sau din acidul folic.

Sfingolipid

Legatura peptidica

16
 Lizil-cisteinil-seril-glutamina (tetrapeptida)

Acidul folic

II. 7. Derivati functionali ai acizilor carboxilici

II.7.1. Halogenuri de acil (R-COCl) (fosgenul, gaz foarte toxic folosit in timpul primului razboi
mondial).

II.7.2. Anhidridele acizilor carboxilici (R-CO-O-CO-R) se obtin prin eliminarea unei molecule de apa
intre doua grupari carboxil (ex: medicamentul antimigrenos Pizotifen si antihistaminicul Ketotifen sunt
derivati de anhidrida ftalica).

II.7.3. Esterii acizilor carboxilici (R-COO-R) formati prin condensarea (eliminarea apei) unui alcool
cu un acid carboxilic.
Exemple: formiatul de etil HCOOC2H5 (miros de esenta de rom), butiratul de etil (aroma de ananas),
butiratul de izoamil (aroma de pere), acetatul si propionatul de benzil (aroma de iasomie).
De importanta biochimica sunt: trigliceridele, fosfolipidele, colesterolul esterificat.
Hidroliza esterilor (reactia esterilor cu apa) conduce la acizi carboxilici si alcooli ( hidroliza
trigliceridelor la acizi grasi si glicerol in cursul lipolizei).

II.7.4. Amide
Formula generală a unei amide este R-CONH2 sau substituite la atomul de azot R-CONHR’, R-
CONR’R’’.
Numele amidelor se formează prin înlocuirea sufixului ic sau oic din numele acidului cu termenul
amidă: HCONH2 (formamida), HCON(CH3)2 (dimetiformamida), CH3CONH2 (acetamida),
C6H5CONH2 (benzamida).
Prin hidroliza amidele dau acizi carboxilici, iar prin deshidratare dau nitrili.
Legatura de tip amida se formeaza prin eliminarea apei intre o grupare carboxil si o grupare amino
(importanta prezinta legatura peptidica in proteine). Proteinele sunt poliamide naturale.

17
II.7.5. Nitrili
Nitrilii sunt compuşi ce conţin în moleculă atomul de carbon legat de atomul de azot prin tripla
legatura.
Se cunosc nitrili alifatici şi nitrili aromatici.

Prin hidroliza nitrililor se formeaza amide ai acizi carboxilici, iar prin reducere se formeaza amine.
Acidul cianhidric HCN este nitrilul acidului formic.
Acrilonitrilul este nitrilul acidului acrilic, iar prin polimerizare rezulta melana, inlocuitor al lanei.

III. HETEROCICLI CU AZOT

Din structura unor aminoacizi:

Imidazol (in histidina) indolil (in triptofan)

Din structura bazelor azotate ale acizilor nucleici ADN si ARN:

Purina (in Adenina, Guanina) Pirimidina (in Citozina, Timina, Uracil)

Inelul pirolic din structura hemului, in hemoglobina:

Tiazolul din structura vitaminei B1 (tiamina); piridina din structura vitaminei B5 (piridoxina) si
nicotinamidei (vitamina PP/B3):

Furanul si piranul din structura ciclica a monozaharidelor:

18
CHIMIE ORGANICA - COMPUSI ORGANICI CU GRUPE FUNCTIONALE

Majoritatea compuşilor organici conţin pe lângă carbon şi hidrogen şi alte elemente

organogene (O, S, N, F, Cl, Br, I, P, ioni metalici) care alcătuiesc aşa –numitele grupe
(grupări) funcţionale. Prezenţa lor presupune înlocuirea unuia sau mai multor atomi de
hidrogen din molecula unei hidrocarburi cu atomi sau grupuri de atomi ai elementelor
organogene.
55
II.1. Derivatii halogenati:
Compuşii halogenaţi sunt substanţe organice care conţin drept grupă funcţională unul sau
mai mulţi atomi de halogen. În formula generalǎ a derivaţilor halogenaţi, grupa funcţională
halogen este notată cel mai frecvent cu X.
Derivatii halogenati alifatici au forma generala R-X iar cei aromatici Ar-X, unde X=F, Cl,
Br, I. Sunt utilizati pentru sinteza eterilor, esterilor, alcoolilor, compusilor carbonilici,
aminelor, nitrililor, etc.
Exemple: CH3-Cl clorura de metil sau cloro-metan (solvent organic); CHCl3 cloroform
(anestezic general in trecut); CH3-CH2-Cl clorura de etil (anestezic general); CCl4
tetraclorura de carbon (solvent organic); CF2=CF2(teflon), CCl2F2(freon), CH2=CHCl
clorura de vinil sau cloroetena; CH3-CHBr-CH3 bromura de izopropil sau 2-bromopropan;
CH2Br-CH2-CHCl-CH3 1-bromo-3-clorobutan; C6H5-I iodura de fenil sau iodobenzen.

II.2. Compusi hidroxilici-Alcooli si Fenoli

Alcoolii şi fenolii fac parte din clasa compuşilor hidroxilici, substanţe organice care conţin în
moleculă una sau mai multe grupe hidroxil, –OH. În alcooli, grupa –OH este legată de un
atom de carbon saturat (hibridizat sp3), în timp ce în fenoli, grupa hidroxil este legată de
un atom de carbon sp2 al nucleului aromatic.
R-CH2-OH alcooli; C6H5-OH fenoli; R-CH=CH-OH enoli (instabili)→ compusi carbonilici.
Alcoolii pot fi clasificaţi, după natura atomului de carbon de care este legată grupa hidroxil,
în alcooli primari, alcooli secundari şi alcooli terţiari. După numărul de grupe –OH din
moleculă, compuşii hidroxilici pot fi monohidroxilici (conţin o grupă -OH) sau
polihidroxilici
: dioli (cu două grupe –OH), trioli (cu trei grupe –OH) etc. până la polioli (n grupe –
OH).
O importanta deosebita o au glicerolul (din structura lipidelor) si hexitolul (se formeaza
prin reducerea fructozei si glucozei).
Alcooli alifatici: CH3-OH metanol, CH3-CH2-OH etanol, CH3-CH2-CH2-OH propanol, CH3-
CHOH-CH3 izopropanol, CH2OH-CHOH-CH2OH glicerol (1,2,3-propantriol), etc.
Glicerina este un alcool, prezentandu-se ca un lichid limpede, incolor si siropos, cu gust
dulceag. Sub forma de esteri ai acizilor grasi (gliceride), constituie componentul de baza al
grasimilor animale si vegetale.
Printre cei mai cunoscuti alcooli naturali sunt: geraniol, linalool, mentol, retinol, colesterol:

1
Fenolii (alcooli aromatici: fenol, naftol, o-crezol, m-crezol, p-crezol, hidrochinona, pirogalol,
pirocatechina, rezorcina, etc.

Reactiile la care participa alcoolii si fenolii sunt: de tip acido-bazic cu formare de alcoxizi
(alcoolati) sau fenoxizi (fenolati) R-CH2-ONa, Ar-ONa, bazat pe caracterul slab acid al
acestora; de deshidratare intramoleculara cu formare de alchene; de eterificare (deshidratare
intermoleculara) cu formarea eterilor R-O-R’; de oxidare cu formare de aldehide R-CH=O
sau acizi carboxilici R-COOH; de esterificare (eliminarea apei intre alcooli/fenoli si acizi
anorganici/organici) cu formarea esterilor R-COO-R’. Fenolii mai prezinta reactiile specifice
nucleului benzenic cu orientarea in pozitiile orto si para.

Reactia de eterificare face posibila formarea legaturii eterice (glicozidice), pentru

constituirea rezervei de glicogen (depozit energetic la regnul animal) la nivel muscular si
hepatic (legatura O-glicozidica), dar si pentru biosinteza nucleotidelor ce intra in structura
ADN si ARN (legatura N-glicozidica):

glicogen

2
Reactia de esterificare face posibila:
- formarea triacilglicerolilor (depozite energetice in tesutul adipos) prin esterificarea celor
trei grupari hidroxil ale glicerinei cu trei resturi de acizi grasi:

- Esterificarea colesterolului cu lecitina (2/3 din colesterol este esterificat in ficat in prezenta
LCAT-lecitin colesterol aciltransferaza; !!! determinarea activitatii enzimei LCAT la
pacientii cu afectiuni hepatice):

- Esterificarea monozaharidelor cu formarea esterilor fosforici glucidici (forme active) in

vederea metabolizarii intracelulare:

3
- Esterificarea serinei, treoninei si tirozinei (aminoacizi cu grupari –OH) cu gruparea fosfat
din ATP (acid adenozin trifosforic) in vederea formarii fosfoproteinelor, modificarii post-
translationale a proteinelor (cu rol deosebit in semnalizarea celulara si anumite cai
metabolice precum si a modularii activitatii enzimatice); ex patologie: pacientii cu boala
Parkinson prezinta concentratii mari de α-Synuclein fosforilata, asociata cu aceasta boala
neurodegenerativa.

II.3. Eterii
Eterii sunt compuşi organici ce conţin în moleculă un atom de oxigen legat de doi radicali
organici. Întrucât radicalii pot fi alchil sau aril, identici sau diferiţi, eterii se pot clasifica în:
- simetrici R−O−R, Ar−O−Ar
- nesimetrici R−O−R’, Ar−O−Ar’, R−O−Ar
Sunt extrem de inflamabili!!!
CH3-O-CH3 dimetil-eter sau eter metilic
C2H5-O-C2H5 dietil-eter sau eter etilic
CH3-O-C2H5 metil-etil-eter
C6H5-O-CH3 fenil-metil-eter (anisol)

Mulţi eteri fenolici se găsesc în plante, sub formă de uleiuri eterice, putându-se izola prin
distilare cu vapori de apă. Exemple: anisol (ulei de anason), guaiacol (ulei de pin),
veratrol, fenetol, nerolina (florile de portocale).
Numeroşi eteri sunt utilizaţi ca solvenţi, cel mai folosit în acest scop fiind dietil-eterul; la
acesta se adaugă unii eteri ciclici, cum sunt tetrahidrofuranul (cel mai simplu oxolan) sau
dioxanul. Difenil-eterul este folosit în principal ca agent de transfer termic, în timp ce eterii
fenolici sunt fie folosiţi ca atare în industria cosmetică, fie în calitate de intermediari în
industriile de medicamente şi pesticide.

II.4. Derivatii carbonilici - Aldehide si cetone

Grupa carbonil O=C< este o funcţiune organică bivalentă. Dacă de grupa carbonil se leagă
un radical organic şi un atom de hidrogen, se obţine molecula unei aldehide. Când de grupa
carbonil sunt legaţi doi radicali organici, se obţine molecula unei cetone.

4
De obicei numele aldehidei se formează prin adăugarea sufixului al la numele hidrocarburii
care alcătuieşte restul hidrocarbonat al moleculei, iar cel al cetonei prin adăugarea sufixului
ona.
Astfel, pentru compuşii cu n = 3 (unde n = numărul atomilor de carbon din moleculă):

Monozaharidele cele mai importante din organism sunt polihidroxialdehide (riboza si

glucoza) sau polihidroxicetone (fructoza).

riboza glucoza fructoza

Proprietati chimice:
Prin hidrogenarea sau prin reducerea compuşilor carbonilici se obţin alcooli primari sau
secundari din aldehide, respectiv cetone. R-CH=O + H2 → R-CH2-OH
Condensarea aldolica (reactia intre compusi carbonilici) conduce la aldoli, iar
condensarea crotonica conduce la compusi carbonilici nesaturati.
Oxidarea aldehidelor cu amestecuri oxidante conduce la acizi carboxilici, în timp ce în
cazul cetonelor oxidarea conduce la ruperea catenelor ataşate de grupa carbonil.
Aldehidele se pot autooxida în prezenţa aerului, ceea ce conduce la degradarea în timp a
acestora. Intermediar al acestei reacţii este un hidroperoxid.
Aldehidele se pot oxida la acizi carboxilici în prezenţa reactivilor Tollens şi respectiv
Fehling, aceste reacţii fiind considerate reacţii de identificare a prezenţei grupei carbonil într-
o moleculă organică (reacţii de oxido-reducere). Astfel, în urma reacţiei aldehidelor cu
reactivul Tollens are loc depunerea oglinzii de argint:
RCHO + 2[Ag(NH3)2]OH→RCOOH + 2Ag + 4NH3 + H2O
Prin reducerea reactivului Fehling cu aldehide, la cald, rezultă un precipitat de culoare roşie-
cărămizie de oxid de cupru:
RCHO + 2Cu2+ + 4OH-→RCOOH + 2Cu2O + 2H2O

Oxidarea glucozei (polihidroxialdehida) la acid gluconic (intermediar in metabolizarea

glucozei) si la acid glucuronic (element constitutiv al multor mucopolizaharide din tesutul
conjunctiv, oase, cartilaje; ex patologie: mai multe tipuri de mucopolizaharidoze- sindrom
Hurler, sindrom Hunter, etc. caracterizate de acumularea in exces a mucopolizaharidelor cu
modificari ale caracteristicilor faciale, deformari ale oaselor, cartilajelor, tesutului conjunctiv
si chiar dizabilitati mentale):

5
Prin aditia: apei aldehidele si cetonele formeaza hidrati; cu acidul cianhidric formeaza
cianhidrine; cu alcoolii formeaza semiacetali, acetali si cetali (de importanta deosebita fiind
reactia de semiacetalizare/ciclizare intramoleculara a monozaharidelor- riboza, glucoza si
fructoza).

Reactia cu aminele a compusilor carbonilici este intalnita la sinteza glicoproteinelor (din

mucusul secretat de celulele epiteliale, din structura receptorilor membranari, a unor
hormoni: FSH, LH, a substantelor de grup sanguin) precum si la formarea hemoglobinei
glicozilate (parametru de monitorizare pe termen lung a pacientilor cu diabet zaharat).

II.5. Compusi cu azot-Amine

Aminele sunt compuşi organici care conţin în moleculă funcţiunea amino, −NH2.
Ele pot fi considerate ca derivaţi ai amoniacului în care unul sau mai mulţi atomi de
hidrogen sunt înlocuiţi cu radicali organici. În funcţie de numărul radicalilor organici legaţi
de atomul de azot se disting amine primare, secundare şi terţiare.

6
Atomul de azot din amoniac sau amine, prin perechea sa de electroni neparticipanţi, mai
poate lega, prin legătură covalent-coordinativă, un al patrulea substituent, formând o sare
cuaternară de amoniu. Exemple: R−NH3+] X−, R2NH2+] X−, R3NH+] X−, R4N+] X−.
După tipul radicalului hidrocarbonat din moleculă, aminele pot fi clasificate astfel:
- alifatice – atomul de azot este substituit doar cu resturi alchil
- aromatice – toţi substituenţii atomului de azot sunt radicali aromatici
- mixte – conţin atât resturi alifatice cât şi resturi aromatice
Exemplu:
CH3-NH-CH2-CH2-CH3 N-metil-N-propil amina

anilina dimetilanilina

Bazicitatea aminelor alifatice este puţin mai mare decât a amoniacului. Bazicitatea aminelor
aromatice este mai mică decât a aminelor alifatice, din cauza implicării electronilor
neparticipanţi ai atomului de azot în conjugarea cu electronii π ai inelului aromatic.
Asemenea alcoolilor, atomii de azot şi hidrogen din aminele primare şi chiar şi din cele
secundare pot forma legături de hidrogen, cu consecinţe asupra proprietăţilor fizice ale
acestora.
Compuşii cu grupa funcţională amino sunt larg răspândiţi în natură, atât în regnul vegetal cât
şi în cel animal; gruparea amino este cel mai adesea întâlnită în compuşi polifuncţionali cu
structuri complexe şi extrem de variate. Astfel, grupa amino este prezentă în organismele
animale în aminoacizi (contituenţii proteinelor), în bazele azotate din acizii nucleici, în
structura unor neurotransmiţători (acetilcolina, serotonina), în hormoni (adrenalina), în
unele lipide (cefalină, lecitină), în vitamine ş.a.m.d.

aminoacid adenina lecitina

adrenalina

Alte amine rezultă în natură din descompunerea organismelor animale, a alimentelor şi

furajelor, fiind cunoscute sub denumirea de amine biogene (de exemplu, putresceina,
cadaverina ş.a.). În lumea vegetală există o importantă clasă de compuşi azotaţi, în care
grupele amino sunt extrem de numeroase: alcaloizii (de exemplu, nicotina, chinina, codeina,
cafeina ş.a.).
Aminele sufera reactii acido-bazice cu formare de saruri, reactii cu acidul azotos cu formare
de compusi diazotati (coloranti), reactii de alchilare cu formarea de amine secundare, tertiare

7
sau saruri cuaternare de amoniu (ex: metilarea proteinelor ca modificare post-translationala,
cum ar fi metilarea histonelor cu rol in activarea/represia expresiei genice), de acilare cu
formarea amidelor si de amidificare (formarea legaturii peptidice in peptide si proteine).

II.6. Acizii carboxilici

Acizii carboxilici sunt substanţe organice care au în structura lor radical alchil sau aril legat
de o grupare carboxil: -COOH.
Denumirea unui acid carboxilic se realizează prin adăugarea sufixului oic la numele
hidrocarburii cu acelaşi număr de atomi de carbon. Pe lîngă această nomenclatură, pentru
foarte mulţi acizi carboxilici s-au păstrat denumirile tradiţionale cum ar fi: acid formic, acid
acetic, acid benzoic, acid ftalic, acid acrilic, acid cinamic (din uleiul de scortisoara), etc.
Seria omoloaga a acizilor monocarboxilici saturati cuprinde: acidul metanoic (formic)
HCOOH, acidul etanoic (acetic) CH3COOH, acidul propanoic CH3-CH2-COOH, acidul
butanoic (butiric) CH3-CH2-CH2-COOH, acidul pentanoic (valerianic), acidul hexanoic
(capronic), acidul heptanoic, acidul octanoic (caprilic), etc.
Acizii monocarboxilici nesaturati sunt: acidul acrilic CH2=CH-COOH si acidul crotonic CH3-
CH=CH-COOH.
Acizii dicarboxilici saturati sunt: acidul oxalic HOOC-COOH (2C), acidul malonic
HOOC-CH2-COOH (3C), acidul succinic HOOC-CH2-CH2-COOH (4C), acidul glutaric
HOOC-CH2-CH2-CH2-COOH (5C), acidul adipic HOOC-CH2-CH2-CH2-CH2-COOH
(6C).
Acizii dicarboxilici nesaturati sunt: acidul butendioic (HOOC- CH=CH-COOH),
izomerul cis fiind acidul maleic, iar izomerul trans acidul fumaric.
Acizii cu nucleu aromatic sunt: acidul benzoic C6H5-COOH, acidul ftalic HOOC-C6H4-
COOH si izomerul sau, acidul tereftalic.
Acizii monocarboxilici, cu catena liniara, cu numar par de atomi de carbon, intre 4 si 32
atomi de carbon se numesc acizi grasi si sunt componentele de baza ale lipidelor.
Acizii grasi saturati sunt: acidul butiric cu 4 atomi de C (CH3-CH2-CH2-COOH), acidul
capronic cu 6 C, acidul caprilic u 8 C, acidul capric cu 10 C, acidul lauric cu 12 C, acidul
miristic cu 14 C, acidul palmitic cu 16 C, acidul stearic cu 18 C, etc.
Acizii grasi mononesaturati sunt: acidul plamitoleic (C16:9) si acidul oleic (C18:9).
Acizii grasi polinesaturati sunt: acidul linoleic (C18:9,12), linolenic (C18:9,12,15) si
arahidonic (C20:5,8,11,14), sunt AG esentiali.

Esterificarea acizilor carboxilici cu alcoolii conduce la formarea legaturii esterice care se

regaseste in structura lipidelor (trigliceride, fosfolipide si colesterol esterificat).

8
Amidificarea este reactia de condensare (eliminarea apei) dintre gruparea carboxil -COOH si
gruparea amino –NH2, cu formarea legaturii amidice (R-CO-NH-), din structura peptidelor
(legatura peptidica), din sfingolipide sau din acidul folic.

Sfingolipid

Legatura peptidica

Lizil-cisteinil-seril-glutamina (tetrapeptida)

9
 Acidul folic

II. 7. Derivati functionali ai acizilor carboxilici

II.7.1. Halogenuri de acil (R-COCl) (fosgenul, gaz foarte toxic folosit in timpul primului
razboi mondial).

II.7.2. Anhidridele acizilor carboxilici (R-CO-O-CO-R) se obtin prin eliminarea unei

molecule de apa intre doua grupari carboxil (ex: medicamentul antimigrenos Pizotifen si
antihistaminicul Ketotifen sunt derivati de anhidrida ftalica).

II.7.3. Esterii acizilor carboxilici (R-COO-R) formati prin condensarea (eliminarea apei)
unui alcool cu un acid carboxilic.
Exemple: formiatul de etil HCOOC2H5 (miros de esenta de rom), butiratul de etil (aroma de
ananas), butiratul de izoamil (aroma de pere), acetatul si propionatul de benzil (aroma de
iasomie).
De importanta biochimica sunt: trigliceridele, fosfolipidele, colesterolul esterificat.
Hidroliza esterilor (reactia esterilor cu apa) conduce la acizi carboxilici si alcooli ( hidroliza
trigliceridelor la acizi grasi si glicerol in cursul lipolizei).

II.7.4. Amide
Formula generală a unei amide este R-CONH2 sau substituite la atomul de azot R-CONHR’,
R-CONR’R’’.
Numele amidelor se formează prin înlocuirea sufixului ic sau oic din numele acidului cu
termenul amidă: HCONH2 (formamida), HCON(CH3)2 (dimetiformamida), CH3CONH2
(acetamida), C6H5CONH2 (benzamida).
Prin hidroliza amidele dau acizi carboxilici, iar prin deshidratare dau nitrili.
Legatura de tip amida se formeaza prin eliminarea apei intre o grupare carboxil si o grupare
amino (importanta prezinta legatura peptidica in proteine). Proteinele sunt poliamide
naturale.

II.7.5. Nitrili
Nitrilii sunt compuşi ce conţin în moleculă atomul de carbon legat de atomul de azot prin
tripla legatura.
Se cunosc nitrili alifatici şi nitrili aromatici.

Prin hidroliza nitrililor se formeaza amide ai acizi carboxilici, iar prin reducere se formeaza
amine.
Acidul cianhidric HCN este nitrilul acidului formic.

10
Acrilonitrilul este nitrilul acidului acrilic, iar prin polimerizare rezulta melana, inlocuitor al
lanei.

III. HETEROCICLI CU AZOT

Din structura unor aminoacizi:

Imidazol (in histidina) indolil (in triptofan)

Din structura bazelor azotate ale acizilor nucleici ADN si ARN:

Purina (in Adenina, Guanina) Pirimidina (in Citozina, Timina, Uracil)

Inelul pirolic din structura hemului, in hemoglobina:

Tiazolul din structura vitaminei B1 (tiamina); piridina din structura vitaminei B5

(piridoxina) si nicotinamidei (vitamina PP/B3):

Furanul si piranul din structura ciclica a monozaharidelor:

11
GLUCIDELE.
STRUCTURĂ. PROPRIETĂŢI. REPREZENTANTI

A. Ratia alimentara reprezinta totalitatea substantelor care trebuiesc sa fie ingerate zilnic de o
persoana pentru desfasurarea normala a functiilor organismului.
In alcatuirea unei ratii alimentare corecte se porneste de la definirea metabolismului bazal,
cantitatea minima de energie necesara mentinerii functiilor vitale, in repaus fizic si psihic,
in stare de veghe si neutralitate termica.
Orientativ, valoarea metabolismului bazal este de 1 calorie pe kg corp si pe ora.
Metabolismul bazal poate fi influentat de varsta, sex, rasa, clima, altitudine, substante
farmacodinamice, stari psiho-emotionale sau stari patologice (febra creste cu 7%
metabolismul bazal).

1. Nevoile energetice pentru un adult cu o activitate medie ca intensitate, în climat temperat:

Glucide (4 – 5 g/kg corp), 280 - 350 g,
Lipide (0,8 - 1 g/kg corp), 56 - 70 g
Proteine (1 - 1,3 g/kilocorp) 70 - 90 g,
• Metabolizarea unui gram de glucide elibereaza ~4,1 Kcalorii. Intr-o ratie alimentara
corecta, glucidele reprezinta 55%-65%, din care 65% trebuie sa fie polizaharide,
acestea eliberand mai lent si constant energia inmagazinata.

• Din punct de vedere energetic, 1 gram de lipide elibereaza ~9.3 Kcal. Intr-o ratie
alimentara corecta, lipidele reprezinta 20-30%, din care 70% sunt de origine animala,
iar 30% de origine vegetala.

• 1 gram de proteine elibereaza in organism aproximativ 4.1 Kcalorii. Intr-o ratie

alimentara corecta, proteinele reprezinta aprox 15%, din care 60% animale si 40%
din surse vegetale.

2.Echilibrul alimentar se realizeaza in conditiile in care organismul beneficiaza de

• Alimente plastice
• Alimente functionale
• Un aport hidric adecvat.

3. Calorie, notată cal, este o unitate de măsură pentru energie, egală cu cantitatea de căldură
necesară pentru a ridica temperatura unui gram de apă, (aflată la presiune atmosferică normală,
de la 14,5 la 15,5 °C (de la 287,65 la 288,65 K)).

1 gram de apă distilată = 1 cm3

Caloria este numită uneori calorie mică (cal) pentru a o deosebi de kilocaloria, numită și
calorie mare (Cal), egală cu 1000 cal.

Caloria (cal) este o unitate de măsură tolerată a energiei termice. Această unitate a fost înlocuită
în SI cu Joule. În Sistemul Internațional, 1 calorie = 4,1868 Joule.

1
B.Glucidele.
Definiţie: glucidele sunt polihidroxialdehide / polihidroxicetone reducătoare sau substanţe
care prin hidroliză eliberează asemenea compuşi. Glucidele sunt compuşi cu largă răspândire,
atât în lumea vegetală, cât şi în cea animală.
În organsim, glucidele îndeplinesc funcţii variate:
• Sursă de energie pentru toate celulele organismului (ex: în anaerobioză, glucoza este
sursă unică pt eritrocit si primele 30/50 sec ale unui efort musc intens)
• Depozit de glicogen hepatic şi muscular
• Rol structural: polizaharidele intră în structura matricei osoase
• Rol în sinteze de lipide (glicerol pentru TG; intermediar pentru sinteza ATP; riboza
pentru sinteza AN)
• Rol funcţional: MPZ în structura antigenelor de grup sanguin, a heparinei
(anticoagulant) şi rol hormonal

Clasificarea glucidelor
Dupa comportarea la hidroliza:
• Monozaharidele (ozele)-nehidrolizabile
• Ozide – Dupa nr. de unitati monozaharidice sunt: Oligozaharide 2-10 unitati si
Polizaharide 10-n unitati :
homopoliglucide (homopoliglicani)
heteropoliglucide (heteropoliglicani)

A. MONOZAHARIDELE (MZ)

Sunt glucide reducătoare nehidrolizabile. (cu o singura gr carbonil)

• Dupa natura gr. Carbonil, sunt polialcooli de:
Aldehide ………..> aldoze
Cetone………….. > cetoze
Au formula empirică Cn(H2O)n,unde n este cuprins între 3 şi 9 !!! HIDRATI DE CARBON
• Dupa numărul de atomi de carbon din moleculă,
Trioze – C3 ~Heptoze- C=7
Tetroze – C4 ~Octoze – C=8
Pentoze – C5
Hexoze – C6,
Pentru fiecare dintre aceste molecule există structuri de tip aldoză, precum şi tip cetoză.
În natură, mai bogat reprezentate sunt
hexozele - glucoza, fructoza, galactoza;
pentozele – riboza, dezoxi-riboza sunt componente ale AN
celelalte apar ca intermediari în cadrul metabolismului glucidic.

IZOMERIE = ACEEASI FORMULA, DAR ARANJAMENTE SI DECI PROPRIETATI

DIFERITE
A. Izomerie constitutionala sau structurala:
• De catena: butan/izo butan
• De pozitie : 1 butena/ 2 butena

2
 • Functionala : propanal al / propenal / propanona
Tautomerie:: interconversia rapida a unei forme in aalta lta prin MIGRAREA unui ATOM DE
hidrogen. E o reactie catalizata de baze sau acizi.
EX: GLUCOZA : forma liniara sau ciclica
BAZE AZOTATE CITOZINA, TIMINA, GUANINA: GUANINA formele Lactam /lactim
!!! In solutie, se stabileste un echilibru intre aceste forme, in fctie de pH, natura solventului ,
temp etc.
B.Stereoizomeria, enantiomeria si diastereoizomeria
Stereoizomerii = compusi cu aceeasi formula struct structurala.. dar cu configuratie spatiala diferita;
datorita minim unui atom C*-- asimetric (chiral) in molecula, (molecule
molecule chirale)
Prezenta *C C in molecula MZ le transforma in “corpi asimetrici”, cu posibilitati de configuratii
spatiale diferite (obiect – imagine in oglinda)

Enantiomerie = izomerie optica. ENANTIOMERI, optic activi, sunt su grupati in perechi

(Deextro, + si Levogire, -)
Amestecul echimolecular a 2 enantiomeri = racemic = optic inactive. Se obtine prin sinteza
organica.
In natura se sintetizeaza doar unul sau altul din enantiomeri (Dextrogir
extrogir sau Levogir)
datorita stereospecificitatii enzimelor.
enzimelor Cea mai simpla aldotrioza = gliceraldehida, cu un
singurC* si cu 2 enantiomeri.
enantiomeri
Cetotrioza, DIHIDROXIACETONA nu are C*

Diastereoizomeri sunt stereoizomeri care apar cand exista un plan de simetrie in molecula,
anuland activitatea optica. Difera
D intre ei prin configuratia unui C* pina la max. (n-1)C*
(n din
totalul de nC*.
ei unui singur C* = epimerizare. Câtedouăă monozaharide care se
Schimbarea configuratiei
deosebesc exclusiv prin configuraţia
configura ia unui carbon (asimetric) constituie o pereche de
epimeri ex. D-glucoza şi D-manoza.
manoza. Epimerii se deosebesc intre ei si prin proprietatile fizice
si chimice.

In natură sunt bogat reprezentate monozaharidele seriilor DD,, reprezentanţ

reprezentanţii seriilor L fiind rari.
PRIN CONVENTIE, toate monozaharidele care au carbonul asimetric cel mai îndepărtat îndep de
carbonul carbonilic, de configura
configuraţie dreaptă,, constituie o familie de monozaharide numită numit
“seria D a monozaharidelor”,
ţia acestuia este de st
În cazul în care configuraţia stânga, familia poartăă numele de “seria L a
monozaharidelor”.

3
!!!!!!! apartenenţaa la seria D, respectiv L a monozaharidelor nu are relaţii rela cu activitatea
legăturăă cu cele ar
dextrogiră,, respectiv levogiră a izomerului optic considerat (în leg arătate mai sus)
La scrierea unei molecule monozaharidice,
înaintea denumirii se trece litera D sau L, pentru a indica seria de apartenen
apartenenţă,
după care se adaugă indicaţiaţia
ia caracterului dextrogir (+), respectiv levogir(
levogir(-)
(de exemplu D (+) glucoza) este de configuratie dredreapta
apta si dextrogira ca activitate optica

În general denumirile cetozelor deriv

derivă din denumirea aldozelor, cu particula „ul” după
dup rădăcina
denumirii; de exemplu: aldopentozei riboza îi corespunde cetopentoza rib
ribul
uloza.
De importanţă din punct de vedere al biochimiei medicale sunt: aldozele D-riboza, D-glucoza,
D-galactoza şi D-manoza,
manoza, precum şi cetozele D-ribuloza, D-fructoza şi D-sedoheptuloza.
D

Structurile ciclice ale monozaharidelor

- Se formeaza pt. aldohexoze intre C 1 si 4 sau C1 si 5
- Pt. Cetohexoze - intre C 2 si 5

- Ciclurile de 5 atomi = FURANOZIC E (mai instabile in solutii)

- Ciclurile de 6 atomi = PIRANOZICE (mai stabile)

OH de la fostul C carbonilic se va numi –OH

- Gr. –OH OH glicozidic sau semiacetalic
- Fostul C carbonilic devine C*;
- mai apar inca 2 stereoizomeri = ANOMERI :α si β
- cel α .are gr. –OH
OH glicozidic de aceeasi parte a catenei de C ca si oxigenul din ciclu, in
dreapta, cei β, in stanga
Anomerii difera prin proprietati fizice si chimice ca si prin valoarea unghiului de rotatie
Anomerii α sunt mai puternic dextrogiri decat cei ß (pt glucoza, 112˚112˚ pt forma α fata de 18˚
pt forma ß)
!!!! Organismul uman selecteaza anomerul α-glucozaglucoza (de ex, din amidon) si nu pe cel ß
(din celuloza)

Formule ciclice de perspectiva

4
Proprietăţile fizice ale monozaharidelor: sunt substanţe solide, cristalizate, solubile în apă şi
insolubile în solvenţi organici (datorită numărului mare de grupări –OH) – caracter hidrofil.
- dacă acţionează asupra receptorilor linguali, monozaharidele sub formă de soluţie determină
instalarea senzaţiei de dulce, (dat de gr OH) de intensitate inegală; efectul maxim îl realizează
fructoza, iar glucoza determină un efect de aproximativ 50%.
Proprietăţile chimice ale monozaharidelor
Acestea sunt determinate de prezenţa funcţiilor grupărilor –OH alcoolice, a funcţiilor grupării –
OH glicozidice şi a carbonului carbonilic.
• În soluţie alcalină, monozaharidele sunt uşor oxidabile şi de aceea funcţionează ca şi
reducători faţă de parteneri adecvaţi.
• Monozaharidele sunt stabile faţă de acizii minerali slabi, chiar şi la cald. Acizii
concentraţi determină deshidratarea monozaharidelor urmată de ciclizare.
• Principalele monozaharide de aport exogen nu sunt angrenate în reacţii biochimice în
celulă ca atare, ci doar sub forma unor esteri fosforici care iau naştere în celulă prin
mecanisme biochimice speciale, realizate cu participarea unor echipamente
enzimatice adecvate.
• Monozaharidele dau naştere la derivaţi de importanţă biologică:
Dezoximonozaharide (ex: 2-dezoxi-D-riboza – în acizii nucleici)

5
 Aminozaharuri (ex: hexozamine – în mucopolizaharide şi glicoproteine)
Polialcooli (ex: hexalcoolul sorbitol care se produce prin reducerea enzimatică,
enzimatic atât a
glucozei, cât şii a fructozei; este o cale de interconvertire a celor două
dou substanţe în
organism)

1.Oxidarea monozaharidelor
zaharidelor
• La gruparea carbonil – acizi aldonici (ex: acid fosfogluconic – în şuntul pentozo-
fosfaţilor)
• La gruparea alcool primar terminala – acizi uronici (ex: acid glucuronic – în sinteze de
proteoglicani,, in detoxificari, in plante in sinteza acid ascorbic
• La ambele grupari:: diacizi (acid aldaric)
2.Formarea glicozidelor (leg O-glicozidica)
O
• Gruparea –OH OH semiacetalică
semiacetalic poate forma oxigen-eteri cu alţi ţi compuşi
compu ce conţin o
grupare –OH
OH (de ex. alcooli)
• Compuşii formaţi ţi se numesc glicozide : oligo si poli zaharide
3.Reducerea
Reducerea monozaharidelor – conduce la polialcoolii corespunzători
În DZ – se formeazăă mari cantităţicantit de sorbitol, ceea ce contribuie la formarea retinopatiei
diabetice !!!!
4.Esterificarea
Esterificarea cu acid fosforic – este o etapă importantă în însăşi ăşi menţinerea ozelor în celulă,
celul
ca şii în metabolizarea lor ulterioară
ulterioar

B. OLIGOZAHARIDELE

Definiţie: sunt compuşişi ce derivă

deriv din monozaharide, prin condensarea a 2-10 2 molecule
monozaharidice.
a.Ele se pot forma prin realizarea unei legaturi monoglicozidice intre –OH
– glicozidic al unui
MZ si un - OH alcoolic la C4 sau C6 al unui alt MZ
Pt ca mai ramane o functie glicozidica libera, acestea au caracter reducator (lactoza, maltoza,
celobioza)
b.Daca se formeaza prin legatura diglicozidica, ca in cazul dizaharozei, aceasta nu va mai avea
caracter reducator
Cele mai importante oligozaharide naturale sunt dizaharidele.
Având în vedere că la condensare se elimină
elimin o moleculă de apă,, formula generală
general a dizaharidelor
este Cn(H2O)n-1
Principalele dizaharide şi semnificaţia
semnifica lor fiziologică:
1.Maltoza
– Se formeazăă prin condensarea a două
dou molecule de

6
2 α-D-glucoză
– Este un dizaharid reducător
– Este intermediar în digestia amidonului şi glicogenului; este sursă de glucoză
Alte variante sunt: ß maltoza si celobioza
• ß maltoza ( alfa si beta glucoza), mai rara ca atare, exista in semintele germinate,
utilizata in productia berii si in formule de lapte praf pt sugari
• Celobioza (beta si beta glucoza) se poate obține prin hidroliza parțială, enzimatică sau
acidă, a celulozei și a altor materiale bogate în celuloză, cum ar fi bumbacul, hârtia,
2.Lactoza
– Se formează prin condensarea β-D-galactozei si a α-D-glucozei
– este mai greu solubilă în apă ca maltoza
– Este un dizaharid reducător
– Este sursă de galactoză şi glucoză
– Laptele sau produsele lactate conțin în procent între 1,5–8 % lactoză.
– ea oferă organismului energie, stimulează absorbția calciului, inhiba dezvoltarea
bacteriilor de putrefacție, stimulează dezvoltarea bacteriilor bifide și are un rol
laxativ.
– Intoleranta la lactoza, cea mai frecventa forma de intoleranta alimentara, este o
afectiune caracterizata prin incapacitatea de a digera si absorbi lactoza, care se
manifesta clinic prin simptome gastrointestinale induse de consumul de lapte si
de derivati ai acestuia.
3.Zaharoza
– Se formează prin condensarea 1 α-glucopiranozei cu 1 β-fructo- furanozei
– Este un dizaharid nereducător
– Este sursă de glucoză şi fructoză
– Se găseşte în zahărul extras din sfecla de zahar(sub 20% zahar) si trestie de zahar
(peste 20% zahar)
• în prezent, aproape totate alimentele din comerț conțin zahăr (pâinea, mezelurile,
alimentele procesate, sosurile).
• Cele mai cunoscute tipuri de zahăr existente pe piață sunt zahărul alb, rafinat (din
trestie sau sfeclă) și zahărul brut (din trestie )
Zahar brun sau zahar brut?
• zahărul brun existent pe piață este, de cele mai multe ori, un tip de zahăr rafinat, dar
colorat și aromatizat cu ajutorul siropului de caramel sau melasei adăugate după
procesarea completă
• zahărul brut este zahărul din trestie nerafinat, care păstrează o parte importantă din
conținutul natural de melasă, si datorită ei, încă mai conține o doză mică (1-3%) de
minerale: fier, calciu, potasiu și magneziu..
• zahărul brut din trestie, consumat cu moderație, este cel mai sănătos.
• CONTINUT De CALORII:
• 100g de zahăr alb conțin 390 calorii, în timp ce aceeași cantitate de zahăr brut,
nerafinat, înseamnă 370 calorii. Diferența ajunge să conteze pe termen lung.

7
C. POLIZAHARIDELE (GLICANII)
Definiţie: sunt produşi realizaţi prin policondensarea unui număr foarte mare (mai mare sau
egal cu 10) de monozaharide tipice sau derivaţi ai acestora – acizi uronici, aminozaharuri, esteri,
etc.
Structural, deosebim:
- Homopolizaharide (homoglicani) – constituite dintr-un număr mare de unităţi monomerice de
un singur tip
- Heteropolizaharide (heteroglicani) – care conţin 2 sau mai multe unităţi monomerice, de
regulă derivaţi monozaharidici care se repetă în mod regulat
Rol:
- Structural – celuloză si MPZ= mucopolizaharide prezente membrane celulare, vegetale si
animale
- De depozit (amidon sau glicogen)

1. Homopolizaharide (homopoliglicani)
1.1.Amidonul – are formula (C6H10O5)n, în care n este mare, dar variabil. Reprezintă un
produs de policondensare format din molecule de α D-glucoză şi constituie depozitul glucidic
din regnul vegetal, reprezentând principala sursă de glucoză alimentară. Se găseşte sub formă de
depozite granulare în citoplasma unor celule vegetale. Amidonul este neomogen, fiind
constituite din amiloză (15-20%) şi amilopectină (80-85%).
• Amiloza are o structură liniară, corespunzând unor lanţuri lungi, consituite din monomere
de α D-glucoză, care prezintă înfăşurare helicoidală. Masa moleculară variază de la
câteva mii la 500.000. Amiloza este o substanţă albă, care datorită structurii sale
helicoidale se hidratează puternic, dând naştere la soluţii coloidale şi care, în reacţie cu
iodul, dă o coloraţie albastra, caracteristică.
• Amilopectina are o structură ramificată, fiind constituită din lanţuri de α D-glucoză.
Masa moleculară a amilopectinei este mai mare decât a amilozei, conţinând mai multe
unităţi monomere. Nu se dizolvă în apă, ci dă naştere unor geluri. În reacţie cu iodul dă o
coloraţie rosie.
1.2.Glicogenul – este polizaharidul de depozit al ţesutului animal. Este prezent în toate celulele,
dar mai ales în celulele hepatice (1-10% din masă; β şi α) şi în cele musculare (0,1 – 1% din
masă; doar β). Structural este foarte apropiat de amilopectină, fiind format din lanţuri constituite
din monomere de α D-glucoză legate 1-4 gliozidic , cu ramficaţii 1-6 glicozidice la 8-10 unităţi.
În reacţie cu iodul, dă o coloraţie roşie-brună. Masa moleculară variază între 2x106 – 20x106.
1.3.Celuloza – este un homoglican constituit din unităţi de β-D-glucoză. Reprezintă cel mai
abundent polizaharid din natură, intrând în constituţia plantelor. La om, nu poate fi degradată
prin digestie, deoarece enzimele digestive nu o hidrolizează . În tubul digestiv are rol mecanic
1.4.Dextranul – este un polizaharid format din unităţi de α-glucoză legate 1,6- α-glicozidic. Este
produs de bacterii din grupa Leuconostoc. Dextranul produs de o tulpină de Leuconostoc
mesenteroides se utilizează ca înlocuitor de plasmă. Dextran-70 se utilizeaza in principal pentru
mentinerea presiunii coloid-osmotice prin expansiunea volumului circulant.

8
 molecula de glicogen

2. Heteropolizaharidele (heteropoliglicanii)
unităţi monomerice, de regulăă derivaţi
conţin două sau mai multe tipuri de unit derivaţ ai monozaharidelor
care se repetă în mod regulat.
In această clasă sunt incluse mucopolizaharidele acide (glicozaminoglicanii) MPZ şi
glicoproteinele.
2.1.MPZ (Glicozaminoglicanii) – sunt în general polizaharide de structur structură prezente în
ţesuturile
esuturile animale, caracterizând diversele tipuri de ţesut conjunctiv . Sunt macromolecule
liniare, din 100-1000
1000 UNITATI REPETITIVE (ACID (ACID URONIC + HEXOZAMINA N
acetilate ).
ROLURI:
1. reţinerea
inerea apei în mediul interstiţial, datorita gruparilor acide ionizate iar unele joacă
2. rol în legarea ionilor de calciu
3. Se pot lega de proteine
proteine, formand proteoglicani.
a. Condroitinsulfaţii – în ţesutul cartilaginos
b. Dermatansulfatul – prezent în piele, dar şi în tendoane şii cartilaje. Concentraţia
Concentra sa creşte cu
vârsta.
prezent în cornee şi în ţesutul cartilaginos
c. Keratansulfatul –prezent

d. Acidul hialuronic – este prezent în cordonul ombilical, în corpul vitros, în substanţa

substan
fundamentală a ţesutului
esutului conjunctiv lax, în lichidul sinovial.

9
e.Heparina – este un produs de secreţie
secre ie al mastocitelor; este un anticoagulant prin exercitarea
unei acţiuni
iuni antitrombinice. Prin caracterul său
s u puternic electronegativ creşte
cre negativitatea
vaselor sanguine prevenind formarea de trombi. Este si cofactor
factor al enzimei LPLipaza
L (factorul de
clarefiere al plasmei).

2.2.Glicoproteinele
Sunt compuşi protein-polizaharidici
polizaharidici produ
produşi în ţesuturi. sunt prezente în secreţiile
mucoase, în globulinele plasmatice,
plasmatice la suprafaţa hematiilor ca substanţ
substanţe de grup sanguin,
structura unor hormoni –,, FSH, LH, şi TSH. Componenta glucidică poate fi alcătuită alc din
hexoze (galactoza,, glucoza, manoza
manoza), Hexozamine glucozamina, galactozamina,
galactozamina N-acetilate,
acid sialic (prezent şi în structuri ca gangliozidele-lipide
lipide speciale, glicolipide-
glicolipide sistemului
nervos.
Acidul sialic este de fapt o denumire de grup, reprezentând o familie de compuşi
compu ce derivă din
acidul neuraminic,, cel mai frecvent prezent ca un produs de condensare al ac piruvic, NANA N
(acetil neuraminic acid)

Linkografie selectiva:
https://www.medlife.ro/articole
https://www.medlife.ro/articole-medicale/ce-tip-de-zahar-este-mai-sanatos
sanatos-alb-brun-brut-miere
https://www.google.com/search?q=proteoglicani&rlz=1C1DIMC_enRO890RO890&sxsrf=ALe
Kk03faUHv-
XNH1_y_GhrpHNqlTR4Gqg:1607374056028&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=2ahUKE
wjNpYX93rztAhXFpYsKHbINAR4Q_AUoAXoECAUQAw&biw=1034&bih=588#imgrc=uykI
Nk_ZYI-dSM

10
 LIPIDELE.STRUCTURĂ. PROPRIETĂŢI. CLASIFICARE

Introducere

Lipidele au un rol major în biologia celulelor, ţesuturilor, organelor şi întregului organism uman,
fiind necesare pentru corecta desfăşurare a proceselor metabolice şi menţinerea stării de sănătate.

Denumirea de LIPIDE e relativ noua, 1925. Inlocuieste vechea denumire de “ GRASIMI”,

“lipoide”, “lipoine”

Lipidele au un continut energetic mare in raport cu greutatea lor

Necesarul de lipide in alimentati:

• In perioada de crestere si la adult pt o activitate fizica mai intensa aportul caloric al

lipidelor = mare

• Aportul optim de lipide la un adult = in jur de 30% din aportul energetic total.

Lipidele alimentare pot fi de origine animala, vegetala sau mixte.

• Lipidele de origine animala se gasesc in carne, lapte si derivate, unt, smantana,

branzeturi, untura, seu, peste, ulei de peste, ou.

• Lipidele de origine vegetala se gasesc in floarea soarelui, soia, porumb, masline, nuci,
alune, seminte de dovleac, cereale, legume, fructe.

• Lipidele mixte se gasesc in diferite tipuri de margarina.

• Sursele alimentare de lipide trebuiesc alese cu grija. Se poate foarte usor ajunge la
exces,!!!!! deoarece lipidele sunt principiile nutritive care confera produselor alimentare
gust si caractere organoleptice speciale.

Jumatate din lipidele organismului se gasesc in tesutul subcutanat, restul fiind

depozitat in jurul sau in interiorul organelor interne.

• Deficienta acizilor grasi esentiali poate duce la tulburari grave nu doar la om, ci si la
animale.

• Acizii grasi esentiali sunt acizii pe care organismul nu-i poate sintetiza, sau ii sintetizeaza
in cantitati mai mici decat cele necesare pentru nevoile cresterii si sustinerii unor procese
fiziologice.

1
 • Acestia sunt necesari pentru transportul si metabolismul colesterolului.

• In absenta grasimilor din alimentatie se acumuleaza in ficat o cantitate mare de

colesterol, trigliceride si fosfolipide.

• La adult apare foarte rar deficit de acizi grasi, deoarece in tesutul adipos exista o
rezerva foarte mare de acid linoleic.

• Alimentatia omului modern a inregistrat modificari importante in ceea ce priveste

lipidele, prin:

 cresterea procentului de calorii provenite din lipide din cauza calitatilor gustative ale
produselor bogate in grasimi,

 cresterea consumului de produse rafinate lipidice de natura vegetala (uleiuri) si animala

(unt, branza, smantana),

 cresterea consumului de colesterol ca urmare a cresterii consumului de grasimi animale.

Definiţie: lipidele sunt substanţe organice naturale, heterogene ca structură şi proprietrăţi

fizico – chimice cu răspândire universală în toate organismele vii şi cu o mare însemnătate
biologică. Diferă de glucide şi proteine prin solubilitatea în solvenţi organici şi insolubilitatea în
apă şi soluţii de săruri minerale.

În organism, lipidele îndeplinesc funcţii variate:

 Pot fi utilizate ca sursă imediată de enrgie în aerobioză (9 kcal / g)

 Constituie forme de realizare a depozitelor de energie (ţesut adipos – TG)
 Reprezintă componente ale membranelor celulare
 Contribuie la vehicularea anumitor substanţe cu caracter hidrofob (vitamine,
hormoni)
 Unele au propietăţi tensioactive (menţinerea integrităţii alveolelor pulmonare) -
surfactant
 Sunt componente protective ale peretelui celular pentru anumite celule
 Unele lipide îndeplinesc rol funcţional (vitamine, hormoni)

Clasificarea lipidelor – d.p.d.v. chimic, lipidele sunt în majoritate esteri

 Lipide simple: gliceride, ceride (după natura alcoolului) – C, H, O
 Lipide complexe: glicerofosfolipide, sfingolipide – N, P, S
 Lipide derivate: alcooli graşi, alcooli alifatici superiori, compuşi steranici,
carotenoizi, vitamine liposolubile
Din punct de vedere al clasificării lipidelor din organism, se mai pot împărţi în:
o Lipide de rezervă
o Lipide de constituţie
………………………………………………………………………………………………………
.

2
Constituentii moleculelor lipidice: acizi graşi şi alcooli

1. Acizii graşi – compuşi de bază ai lipidelor; există peste 70 de AG (majoritatea cu număr

par de atomi de carbon, cu catenă liniară; există şi acizi graşi cu număr impar de atomi de
carbon, cu catene ramificate, ciclice, etc.)

Clasificarea AG:

- acizi graşi saturaţi

- acizi graşi nesaturaţi

- acizi graşi mononesaturaţi

- acizi graşi polinesaturaţi
- acizi graşi hidroxilaţi
- acizi graşi ciclici
a. Acizi graşi saturaţi:

 catenă liniară
 formula generală:
CH3-(CH2)n-COOH, n = 2 – 30
 cel mai frecvent: acidul stearic (18C), acidul palmitic (16C), acid miristic (14C)
b. Acizi graşi nesaturaţi:

 mononesaturaţi (cu o singură dublă legătură) – Cn:m (n = nr. atomi de C, m = poziţia

acelui carbon de la care porneşte dubla legătură)

o exemplu: acidul oleic (C18:9) – mai răspândit în regnul vegetal; forma cis este
lichidă, forma trans se numeşte acid elaidic (solid; produs de sinteză); acidul
palmitoleic (C16:9)
 polinesaturaţi (cu multe duble legături, izolate)
o exemplu: acidul linoleic (C18:9,12); acidul linolenic (C18:9,12,15); acidul
arahidonic (C20:5,8,11,14)
o importanţa lor constă în faptul că nu pot fi sintetizaţi în organismul uman şi deci
aportul lor este indispensabil
o lipsa lor duce la întârzieri în dezvoltare, căderea părului, tulburări de reproducere.
Se mai numesc ACIZI GRAŞI ESENŢIALI
o Sunt componente de bază ale membranelor celulare şi mitocondriilor
o Sunt precursori ai prostaglandinelor

c. Acizi graşi hidroxilaţi:

 Rari şi conţin în lanţul lor saturat sau nesaturat o funcţie hidroxil secundară
 Exemplu: acidul cerebronic (24C), acidul hidroxinervonic (24C + o dublă legătură) şi se
găsesc în cerebrozide

c.Acizi graşi ciclici:

3
  Cei mai importanţi sunt prostaglandinele, identificate pentru prima oară în lichidul
seminal uman (la începutul secolului XX); structura lor – anii 60 ai secolului trecut
 Rol: reglarea unor funcţii legate de tonusul musculaturii netede
 Se sintetizează din acizi graşi nesaturaţi (seriile acid linoleic, linolenic)
 Denumirea lor provine de la „acidul prostanoic” (20C + un ciclu pentaatomic C8 – C12
 Există mai multe serii de prostaglandine: A – H (mai răspândite în organism: PG E, Pg
F)
Rolul prostaglandinelor

 Stimularea contracţiei musculaturii netede

 Reglarea producerii de hormoni steroizi
 Inhibiţia secreţiei gastrice
 Inhibiţia lipazelor hormon-sensibile
 Inhibiţia / stimularea agregării plachetare
 Reglarea transmiterii nervoase
 Medierea răspunsului inflamator
 Hormoni cu actiune locala

Propietăţi fizice ale acizilor graşi

 Substanţe solide, excepţie primii trei acizi din clasa celor saturaţi care sunt lichizi
 Cei solizi au structură cristalină
 Temperaturile de topire şi fierbere cresc în concordanţă cu creşterea masei moleculare
 Cei cu lanţ scurt (până la C12) sunt solubili în apă (absorbţie diferită faţă de cei cu
lanţ lung)
 Toţi sunt solubili în solvenţi organici

Propietăţi chimice

 Reacţiile funcţiei acide

 Reacţionează cu bazele formand săruri sau săpunuri. Săpunurile scad
tensiunea superficială a soluţiilor şi se comportă ca excelenţi agenţi de
emulsionare
 Dau naştere la esteri împreună cu alcooli:in gliceride , fosfogliceride
 Cu aminele – legături de tip amidă substituită, /sfingozinele
 Reacţiile lanţului alifatic
 Cei saturaţi sunt foarte puţin oxidabili, cei nesaturaţi pot fi oxidaţi. in vivo:
beta-oxidarea este o cale degradativa esentiala pt acizii grasi
 Acizii graşi nesaturaţi dau acizi graşi saturaţi prin adiţie de H catalitic (nichel,
platină, paladiu) – ex: acidul oleic trece în acid stearic
 Acizii graşi nesaturaţi dau reacţii de adiţie şi cu halogenii (Cl, Br, I)
 Rancezirea (oxidativa sau hidolitica) poate conduce la stress oxidativ
(prevenita prin antioxidanti ca vitamina E)

4
2. Alcooli din constituţia lipidelor

Clasificare:

 Alcooli alifatici neazotaţi

 Aminoalcooli (alcooli alifatici azotaţi)
 Alcooli ciclici
a.Alcoolii alifatici neazotaţi

-Glicerolul (propantriolul) – cel mai răspândit

 Lichid cristalizabil, incolor, vâscos, gust dulceag, uşor solubil în apă, greu solubil în
benzen şi cloroform
 Prin încălzire energică trece în acroleină (aldehidă acrilică) !! reacţie de recunoaştere
 În organism apare sub formă de esteri (nu apare liber) – în catabolismul glucozei; !!! leg
G -L
 Provin prin aport exogen şi prin sinteză în organism
-Alţi alcooli superiori (C16 – C32) – rol în formarea cerurilor

b.Aminoalcooli

 Importanţi – colamina, colina, serina [hidroxiaminoacid] (formează glicero-fosfolipide –

esterificare cu H3PO4)
 Esterul acetic al colinei = acetilcolina, foarte important pentru că acţionează ca mediator
chimic în procesul de transmitere a influxului (sinapse placă musculară)
 Sfingozina şi forma saturată - dihidrosfingozina se găsesc în ţesutul cerebral şi medular,
in sfingolipide
c.Alcoolii ciclici

 Inozitolul hexa – hidroxi alcool ciclic – cel natural se mai numeşte şi mezoinozitol
 Alcoolii policiclici se numesc steroli (vezi compuşi steroidici
……………………………………………………………………………………………………………………………………………..

Principalele categorii de lipide

A.Lipide simple

1.Acilgliceroli (gliceride)
-Sunt esteri ai acizilor graşi cu glicerolul; cei mai răspândiţi = triacilglicerolii; (denumiţi şi TG,
grăsimi neutre)
-Pot fi
 Simpli: esterificarea glicerolului se face cu acelaşi acid gras

5
  Micşti: esterificarea se realizează cu doi sau trei acizi graşi diferiţi
-Propietăţi:
 Solubili în solvenţi organici, insolubili în apă
 În funcţie de gradul de consistenţă avem: grăsimi (solizi) şi unturi (origine animală),
seuri (animale), uleiuri (vegetale) = lichizi.
 Punctul de topire depinde de natura acidului gras componen (agizi graşi saturaţi
prezinta puncte de topire mai ridicate)
 Se caracterizează prin:„interval de topire” (grăsimile naturale = amestecuri)
„indice de saponificare” – hidroliză alcalină KOH, NaOH; „indice de iod” – aprecierea
numărului de duble legături, hidrogenare – obţinerea de grăsimi lichide
-Rol :
 rezerve de energie,
 de protecţie: izolatori mecanici şi termici ,
 combinaţi cu proteinele = lipoproteine, formă de transport (LP)

2.Ceride
Au structură asemănătoare cu acilglicerolii, doar că în locul glicerolului se află un alcool cu
masă moleculară mare (16 – 32 C)
Au fost identificate în regnul vegetal şi membranele hematiilor Sunt amestecuri de esteri, acizi
grasi, alcooli, alte hidrocarburi superioare
-CEARA DE ALBINE(ester al ac. palmitic cu un alcool cu 32 C);
-LANOLINA (esteri de colesterol)

B.Lipide complexe

1.Glicero-fosfo-lipide – toate conţin P ( si pot contine sau nu ±N) – sunt derivaţi ai glicerolului,
structura de bază = acid fosfatidic, intră în constituţia membranelor celulare şi intracelulare şi au
caracter amfoter.
Rolul lor constă în: sunt agenţi activi de suprafaţă (intră în structura membranelor, permeabilitate
selectivă), sunt agenţi de emulsionare, solubilizare + transport de lipide în mediu apos.
-Cu azot
 Lecitine – prezente în mitocondrii şi microzomi, în gălbenuşul de ou, ţesut cerebral,
măduva osoasă, ficat; scindate de fosfolipaze.
 Cefaline – predomină în creier (13%), ficat (6%), rinichi (3%), muşchi (1%).
 Serincefaline – în creier (50% din totalul de glicerofosfolipide)
 Plasmalogene
-Fără azot – au fost descoperite prima oară în frunzele de varză, ulterior în ţesutul nervos şi în
ficat.
 Acizi fosfatidici – precursori în sinteza lipidelor
 Inozit-fosfatide – în muşchi şi miocard, creier
 Cardiolipine - miocard bovin, muşchi scheletici, ficat, creier;
plante, bacterii
2.Sfingolipide – predomină în ţesutul nervos, mai ales cele cu fosfor, iar cele fără fosfor în
creier, ficat, muşchi, splină, derivă din sfingozină (amino – alcool).

6
-Cu fosfor Sfingomieline – sunt importante, intră în structura tecii de mielină rezultă izolator în
anumite stări patologice ele se acumulează în organism
-Fără fosfor
 Ceramide = intermediari pentru sfingolipide
 Cerebrozide - conţin hexoze
 Sulfatide – se găsesc exclusiv în ţesutul nervos
 Gangliozide – se găsesc în creier, ganglioni, splină, eritrocite, sunt bogate în glucide, au
rol important în transmiterea impulsului nervos; unele dintre ele, împreună cu
cerebrozidele sunt implicate în specificitatea de grup sanguin.

C. Lipide derivate ( terpene, carotenoizi, steroizi)

Caracteristici : nesaponifiabile, nehidrolizabile (nu se pot scinda hidrolitic), sunt fomal derivati
de izopren, H-(C5H8)n-H +/- nesaturari

1.TERPENELE- structuri poliizoprenice tipice,

 in regnul vegetal intra in structura uleiurilor eterice care dau mirosul florilor, fructelor
 In regnul animal: FARNESOL, GERANIOL,SCUALEN (intermediari in sinteza
colesterolului)

 Vit K1 (filokinona), vit K 2 (menadiona)-antihemolitice, vit ale coagularii(exista si

formele sintetice, K3-K7)

 Vit E (tocoferol)- antisterilitara, produsa in plante

 Coenzima.Q(ubichinona)-component al Lantului Respirator !!!, rol antioxidant

2. CAROTENOIZII ß, a, y. Sunt lipide puternic nesaturate cu schelet izoprenic +

derivatii lor oxigenati

 In regnul vegetal = rol in rc fotochimice (Pigmenti Rosii-portocalii in tomate,

morcovi)
 La animale au rol de provitamine A si se transforma in Vit A- forme active, retinal,
retinol, acid retinoic in ficat si perete intestinal

3.COMPUŞI STEROIDICI
Definiţie: Steroizii sunt clase de substanţe naturale cu caractere de solubilitate proprii
lipidelor.clasă in care sunt cuprinşi compuşii: steroli, acizi biliari, hormoni sexuali, hormoni
corticosuprarenalieni, provitaminele D.
Structură:Provine de la steran (C17H28) (perhidro-ciclo-pentano-fenantren)

 Cei care au acelaşi gen de acţiune biologică au structuri înrudite şi cuprind acelaşi
număr de atomi de carbon
 Hidrocarburi de bază de la care derivă principalele categorii de steroizi naturali:
o Estran → hormoni estrogeni
o Androstan → hormoni androgeni

7
 o Pregnan → hormoni corticosteroizi şi gestageni
o Colan → acizi biliari
o Colestan → colesterol şi alţi steroli animali

Colesterolul (principalul sterol animal Prezent abundent liber sau esterificat în ţesutul nervos,
bilă (6 g / l), gălbenuş de ou

Caracteristic: 27 atomi de C, este un alcool ciclic nesaturat:

C27H45-OH
Aport exogen şi sinteză endogenă la nivelul ficatului şi glandelor suprarenale
În sânge are o concentraţie de 150-250 mg / 100 ml
o 1 / 3 liber
o 2 / 3 esterificat (β – LP)
Proprietăţi: solid, cristalin, insolubil în apă, solubil în solvenţi organici, punct de topire =
148,5°C
Rol biochimic:
-Participă la formarea structurilor membranelor, lipoproteinelor plasmatice
-Precusor al acizilor biliari, hormonilor steranici
-Precursor al vitaminei D3
-Participă la emulsionarea lipidelor la nivelul intestinului

Derivaţi biologici ai sterolilor

Vitaminele D (calciferoli) – au înrudire genetică cu sterolii, nu sunt compuşi steroidici propriu-
zişi. Provitaminele D sunt steroli.
Hormonii steroizi>cortizon, aldosteron
Acizii biliari
-Nu sunt lipide propriu-zise !!!!!
-Sub formă de săruri alcaline, prin intermediul bilei ajung în intestin unde intervin în digestia şi
absorbţia lipidelor
Precursorul lor este colesterolul (50% din colesterolul sintetizat în organism este
transformat în acizi biliari)
 Acizi biliari primari – sintetizaţi în celula hepatică (acid colic, acid chenodeoxicolic)
 Acizii colic şi chenodeoxicolic se pot conjuga în ficat cu alcooli (→glico-colic,
taurocolic) → în bilă unde se transformă în săruri biliare (de Na+, K+) → în intestin =>
secundari Acizi biliari secundari – cei primari modificaţi datorită florei intestinale în
intestin (acid deoxicolic, acid litocolic)
Proprietăţi tensioactive, uşor solubile în apă → structură tridimensională
Reacţii de recunoaştere – proba Hay (urină),
Acizii biliari sunt prezenţi în urină în condiţii patologice – în ictere prin obstrucţie biliară
extrahepatică, ictere parenchimatoase

STRUCTURI LIPIDICE CU SEMNIFICAŢIE BIOLOGICĂ PARTICULARĂ

1. Lipoproteinele – vehicule pentru transportul lipidelor de la intestinul subţire la

ţesuturi şi de la ficat la depozitele de grăsimi ale altor ţesuturi. LP au si rol de

8
 mentinere constanta a structurii mbr celulare si de a regla procese metabolice
celul;are .Componenta Prot = APO-LIPOPROTEINE A, B, C dar exista si
glicoproteine (rol de situsuri de recunoastere pt receptorii mbr, rol de
actvatori/inhibitori enzimatici)
2. Miceliie lipidice = se formează în soluţii apoase, conţin mii de molecule lipidice cu
părţile hidrofile expuse la suprafaţă. Lipidele se pot dispune monostrat sau bistrat.
3. Lipide în membranele celulare
-Structura determinata genetic
- Grosime de ordinul nm
- Bariere semipermeabile selective
- Structura stabila asigurata de interactiuni hidrofobe sau electrostatice
- Structuri inalt ordonate
- Caracter amfipatic, permit tansport de substante polare si nepolare

9
AMINOACIZI - STRUCTURA, PROPRIETATI, CLASIFICARE
I.1.Notiuni generale
 Proteinele sunt formate din lanțuri lungi de aminoacizi (AA), de la 50 la 2500.
 Ansamblul tuturor proteinelor dintr-un organism, un țesut, o celulă sau un compartiment
celular, în condiții bine definite și la un moment dat se numește proteom. Proteinele sunt
asamblate din aminoacizi, utilizând informațiile codate în gene . Fiecare proteină are o
secvență unică de aminoacizi, care este specificată de nucleotidele din secvența genei care
codifică această proteină.
 Codul genetic este un set de grupuri de trei nucleotide numite codoni și fiecare combinație
de trei nucleotide codifica un aminoacid.
 Sinteza proteica începe cu procesul de transcripție și se termină cu procesul de translație.
Procesul, deși similar, este diferit în funcție de celulă: eucariotă sau procariotă (rata mai
mare, de cca 20AA/sec) Lumea vie =o foarte mare diversitate,organismul uman are peste 100
000 specii diferite moleculare
 Biochimia incepe la nivelul organitelor celulare, constituite din ansambluri de
macromolecule cu masa moleculara de ordinul a minim mii de unitati - Daltoni
 La baza struct macromoleculelor stau de fapt cateva specii monomerice, cu imense
posibilitati de aranjare: 20 AA, 8 tipuri de zaharide, 8 nucleotide
I.2. Definiţie: AA sunt substanţe (naturale sau de sinteza) care conţin în structura lor o grupare
amino ( - NH2) şi una carboxil (- COOH) atasate la acelsi C, denumit :”C α alfa” si a caror
diversitate e data de R,(catena saturata, nesaturata, aromatica sau heterociclica) !!!! R (radicalii
), care diferentiaza de fapt un AA de altul, sunt atasati la acelasi carbon alfa.
Există cca 300 de aminoacizi naturali, dintre care 21 intră în constituţia proteinelor, numiti
AA proteinogeni. Daca nu consideram Seleno-cisteina, (varianta prezenta in numeroase
surse bibliografice, care descriu 54 proteine cu Se-Cis) se descriu doar 20 AA
proteinogeni!!!!. Iar daca luam in considerare structura unor bacterii, ele includ si un al
22 lea - pirolizina), acesti ultimi 2 AA fiind codificati in anumite circumstante de catre unii
dintre codonii STOP.
 Diversitatea structurilor proteice se datoreaza posibilitatilor multiple de combinare a
acestor AA, 202 in dipeptide, 203 in tripeptide, 204 in tetrapeptide , ca urmare organismul nostru
contine cca 50.000 tipuri de proteine si cca 15.000 tipuri de enzime
 AA se afla in organismul uman ca: AA legati in proteine (90% din total) si AA liberi
plasmatici, in relatie cu metabolismul proteinelor, au o Concentraţie de 0,05 g / 100 ml (35-
65mg%) (fata de 6-8g% concentratia proteine serice)

1
 II. Clasificare
a. AA proteinogeni sunt în general α-aminoacizi (cu o singură excepţie – prolina care are
structură ciclică);
 ESENTIALI Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tre, Met, Lis (la nou nascut si His), la bacteria si
pirolizina
 SEMIESENTIALI: Cis, Tir,
 NEESENTIALI(sintetizabili)>Gli, Ala, Ser, Asp, Asn, Glu, Gln, Arg, Pro (singurul

C OOH
N

Aa ciclic), de fapt un iminoacid, -NH H

b. AA neproteinogeni, cu rol functional: vezi tabel

III. Proprietăţi fizice ale aminoacizilor

 Substanţe solide
 Au puncte de topire ridicate (peste 200°C)
 Se descompun înainte de a se topi
 Sunt solubili în apă
 Sunt greu solubili în solvenţi nepolari (eter, cloroform CHCl3, benzen C6H6)

2
  Sunt uşor solubili în soluţii diluate de acizi sau baze ( !! AMFOTERI)

IV. Proprietăţi optice ale AA:

Au proprietăţi enantiomerice datorita

 C  (există sub formă de D sau L)

 În structura proteinelor nu se întâlnesc decât L-AA !!!!! (stereospecificitatea enzimelor
care participa la sinteza)
 D-AA apar doar ocazional, la unele microorganisme şi au rol specific (ATBpp
antibiotice polipeptidic)
V. Proprietăţi acido-bazice
 AA sunt electroliţi amfoteri datorită prezenţei concomitente a cel puţin unei grupări –
COOH (slab acidă) şi a unei grupări –NH2 (slab bazică) între care are loc un transfer de
protoni:
 La pH-ul plasmei (7,4 - neutru) sau al spaţiului intracelular (pH = 7,1), gruparea carboxil
există sub forma ionului carboxilat (- COO-), iar gruparea aminică există sub formă
protonată (NH3+). ÎN sânge şi în majoritatea ţesuturilor; AA se găsesc sub formă
ionizată.
 La un pH mai mic decât 7, ionizarea se face la gruparea BAZICA – NH2.
 La un pH mai mare de 7, ionizarea se face la gruparea ACIDA –COOH.
Astfel, AA în soluţie funcţionează ca o soluţie tampon
 La o anumită valoare a pH-ului,ionizarea grupărilor este egală; la acest pH,
AA este neutru din punct de vedere electric (nu migreaza in camp electric!!!)
şi are solubilitate minimă.
 Acest pH se numeşte pH izoelectric (pI) şi reprezintă un indice de
caracterizare al fiecărui AA.
 !!!!!!! unii AA au caracter acid (pI ) acid, altii, bazic sau neutru..
 Pentru aminoacizii neutri, pI variază între 5 şi 8 (monoamino-monocarboxilici) –Ala
, Val, Leu, si Thr, Cys, Ser
 Aminoacizii cu caracter acid (monoamino-dicarboxilici) au pI în domeniul acid, (Asp
2,97, Glu 3,22)
 Aminoacizii cu caracter bazic au pI în domeniul bazic (His 7,65, Liz 9,74; Arg 10,75)
La pH< pi, AA sunt incarcati +
La pH >pi, AA sunt incarcati –

3
Separarea AA in solutii pe baza SARCINII lor Si a MARIMII MOLECULEI -=
ELECTROFOREZA!!!. F importanta in determinari cantitative de AA
neurotransmiitatori de tip ALA, GLU, ASP , ale caror anomalii duc la AFECTIUNI
NEUROEGENERATIVE: Boala ALZHEIMER,Coreea HUNTINGTON
1.Maladia Alzheimer este o afecţiune cronică neurodegenerativă caracterizată prin
pierderea progresivă a ţesutului cerebral din cauza acumulării a două proteine, β-
amiloid şi tau. Acestea întrerup procesul celular normal şi duc, în cele din urmă, la
moartea celulelor.
Proteina tau pare să apară în neuronii din hipocamp, zona crucială pentru funcţia de învăţare şi
de memorie, înainte de a se răspândi în cortex, in regiuni implicate în funcţii complexe ale
creierului precum vorbirea şi atenţia.
Prin comparaţie, amiloidul se acumulează iniţial în cortex şi apoi în hipocamp.
2.Boala Huntington: boală progresivă neurodegenerativă ereditară, caracterizată
prin demență, declin cognitiv, coordonare defectuoasă a mușchilor, și coree
În funcţie de proprietăţile acido-bazice, la pH fiziologic, AA se pot împărţi în:
a.AA cu R (catena) hidrofob, nepolar: alanina, valina, izoleucina, prolina, fenilalanina,
triptofanul, metionina
b.AA cu R polar, dar fără sarcină electrică la pI (gr. Hidroxil, fenol, amide): serina,
treonina, tirozina, cisteina, asparagina, glutamina, glicina
c.AA cu R încărcat cu sarcina electrica:

 AA cu R încărcat negativ: AA acizi: acidul aspartic, acidul glutamic

 AA cu R încărcat pozitiv: AA bazici lizina, arginina, histidina

VI.Proprietati chimice
1.Reacţii chimice comune determinate de prezenţa grupării Cα–NH2
1.1.Dezaminare : reductiva, (se form acizi carboxilici) sau oxidativa, (se formeaza α cetoacizi)

1.2.Transaminare …transfer al gruparii amino de pe un AA donor pe un cetoacid acceptor.

La reactie participa enzimele transaminaze (aminotransferaze),GOT, GPT
1.3.Amidificare cu gruparea –COOH de la alt AA cu formarea legăturii peptidice

2.Reacţii chimice comune determinate de prezenţa grupării C-COOH

2.1.Esterificare, anhidrizare !!!!!vezi materialul de Chimie organica (Ser, Tir)
2.2.Decarboxilare - cu formare de amine biologice si farmaclogice: din His =>
HISTAMINA (Vasodilatatie, rc alergice):din Glu => GABA, mediator al ggl bazali, cu rol

4
 inhibitor pt tonusul muscular, din Ornitina => Putresceina, din Lys => Cadaverina
(descompunere, sinteze de Acizi nucleici)
2.3.Amidificare, de ex. cu gruparea –NH2 de la alt aminoacid cu formarea legăturii
peptidice.
3.Structura componentei –R a unui aminoacid determină proprietăţile sale particulare.
 Prezenţa unor grupări suplimentare –COOH sau –NH2 au semnificaţie prin
posibilitatea realizării şi pentru aceste grupări a reacţiilor descrise pentru grupările
similare prezente la Cα;
 Particularităţi privind rolul acestor aminoacizi ca electroliţi amfoteri.
 Grupările funcţionale din componenta –R a unor AA sunt însă de o deosebită importanţă şi
în cadrul lanţului (peptide, proteine)
 a.Gruparea –SH din Cis – pentru stabilizarea structurii spaţiale în cazul legării a două
molecule de Cis (2x Cis…..1x CISTINA) si formare a legaturii disulfidice
b.Grupările –SH ale unor resturi cisteinil din constituţia unor proteine-enzime, participă la
realizarea activităţii enzimatice
c. Gruparile –OH din AA hidroxilati (Ser, TRE) confera intr un lant polipeptidic
reactivitate crescuta, care determina:

 relatia Enzima –Substrat,

 legarea de resturi glucidice pt formarea glicoproteinelor
 esterificare cu acid fosforic pt reglarea activitatii unor enzime
 formarea legaturilor de hidrogen cu apa, cu alti AA sau cu alti compusi polari, De
aceea, acesti AA apar frecvent la suprafata proteinelor globulare solubile
d.Liz prin gruparea –NH2 suplimentară are rol în: realizarea unor activităţi (enzimatice) sau
în stabilirea legăturii proteină - cofactor enzimatic sau in formarea de reţele în structurile
colagenului şi elastinelor.

4.Absorbtia de radiatie luminoasa

Fiind incolori, AA nu absorb radiatie din domeniul vizibil !!!
Unii AA cu cicluri aromatice sau cu heterocicluri (Phe, TIR, TRP) absorb radiatie din domeniul
UV(250-290nm), datorita dublelor legaturi conjugate din structura lor. Ei sunt responsabili deci
de absorbtia de radiatie UV a peptidelor si proteinelor care ii contin.

………………………………………………...........................................................................

5
 PEPTIDELE
Definiţie şi proprietăţi
 Reprezintă combinaţiile rezultate în urma reacţiei intermoleculare, cu eliminarea de molecule
de apă între gruparea carboxil a unui aminoacid şi gruparea amino din alt AA.
 Pt ca echilibrul de reactie este deplasat spre hidroliza legaturii peptidice formate, pt a se forma
molecula peptidica, gruparea –COOH carboxil trebuie mai intai activata, fapt care se
realizeaza chimic prin formare de cloruri acide iar biologic, in vivo, prin reactia cu ATP-ul,
urmata de formarea unui complex cu ARNt, denumit aminoacil-ARNt, in biosinteza
proteinelor.
 Proprietăţile electrochimice ale peptidelor sunt similare cu cele ale AA, fiecare peptidă
având un pH izoelectric.

Peptide naturale mai importante:

1.Glutationul
-Este o tripeptidă atipică (γ-Glu-Cis-Gli, Gamma – glutamil – cistenil – glicina)
-Funcţionează ca un sistem redox cu două forme: redusă (GSH) şi oxidată (GSSG).
- Oxidarea se poate face enzimatic in prez peroxizilor celulari, sau neenzimatic, in prezenta
ionilor de Cu si Fe
-Participă la procese de oxido-reducere în majoritatea ţesuturilor, mai ales în hematii
-Este activator al multor sisteme enzimatice
-Este un transportor neenzimatic de hidrogen

2.Peptide cu rol hormonal

a. Hormonii hipofizari posteriori (ocitocina şi vasopresina) sunt nonapeptide ciclice
b. Releasing si inhibiting Hormones, ca Tsh-RH, sunt peptide mici modificate
c. Insulina 51aa,(21+30), parathormonul , ACTH, calcitonina = peptide
d. Angiotensina II – octapeptid
3.Endorfinele şi encefalinele, substante naturale cu rol funcţional si efect analgezic puternic

 4.Peptide cu rol antibiotic

 Sunt produse de microorganisme
 Struct de peptide ciclice deseori, pot contine D –aa,

6
  EX: Gramicidina S, (10aa, atipic), Actinomicina D, (2x pentapeptide), Ac
amino-penicilanic e un dipeptid, atipic

………………………………………………………………………………………………………
Semnificatia clinica a unor AA
1. Histidina (AA esential la nou nascut) are rol in procesele de formare a elementelor
figurate din serile eritrocitara si leucocitara, are rol in regenerarea tesuturilor, in
producerea mielinei, in sinteza HISTAMINEI, mediator chimic al reactiei alergice si
stimulator al secretiei gastrice. Utilizat in tratamentul artritei,si al unor afectiuni
cardiovasculare, In exces, genereaza stress si anxietate.
2. Leucina si izoleucina au rol in recuperarea fizica dupa forturi intense. Alaturi de Valina
reprezinta 70% din masa proteinelor, sunt valorosi pt sinteza HEMOGLOBINEI, reglarea
glicemiei si au efect anabolic. (stimuleaza glicogenogeneza).Surse alimentare>albus de
ou, soia, lapte, carne, nuci, alune.Valina are effect favorabil in starile de nervozitate, in
tratarea insomniei.
3. Metionina, AA essential cu sulf!!!!! Are rol in sinteza fosfolipidelor. Participa la
detoxifieri hepatice. Furnizeaza SULF pt sinteza cisteinei si a numerosi antioxidanti.
Rol in tratarea depresiei si a unor dezechilibre hormonale.Surse alimentare:oua,
susan, peste, carne, mai putin in leguminoase sau fructe. !!!!! Atentie la regimul
vegetarian, sarac in Met.Excesul poate duce la discomfort gastric si acidoza
4. Acidul glutamic (si baza lui conjugate, GLUTAMATUL), AA neesential, are rol de
baza in metabolismul celular participand la transaminari!!!!! (se obtine prin
transaminarea unui a-cetoacid, acidul a-ceto-glutaric),
GLUTAMATUL este un neurotransmitator esential in SNC!!!! Este mplicat in
Activitatea Nervoasa Superioara (functiile cognitive si memoria). In apoptoza,
transportorii de glutamat il exociteaza, ceea ce va produce intrarea masiva a calciului in
celula, prin canalele ionice pt Glut, ducand la distrugerea mitocondriala (fenomenul se
numeste excite-toxicitate) si apare in leziunile cerebrale de tip ischemic!!!! dar si in boala
Alzheimer, in crizele epileptic, unele forme de autism.

7
 PROTEINE
Structură.
Proprietăţi. Funcţii
 Istorie….
Istorie….proteica
proteica

 Proteinele au fost recunoscute în secolul al XVIII-

XVIII-lea ca o clasă de
molecule biologice care se distinge
distingea a prin capacitatea moleculelor de a se
coagula sub acțiunea căldurii sau acidului
 Cuvantul “proteină” a fost folosit pentru prima dată în 18391839,, într-
într-o
publicație a lui Gerardus Johannes Mulder,*
Mulder,*chimist olandez
olandez(( denumirea
fiind oferită de Jöns Jakob Berzelius,
Berzelius, profesorul lui Mulder
Mulder,, într-
într-o scrisoare
trimisă pe data de 10 iulie 1838. (PROTOS - PrimelePrimele))
 Tot chimistul G J Mulder a fost ce cell care le-
le-a studiat pentru prima oară
oară..
 Emil Fischer, Pr NOBEL in 1902, incepe cu studii pe zaharuri,apoi
construieste o molec proteica din 18 AA.
Primele structuri de proteine rezolvate au fost cele ale hemoglobinei și
mioglobinei , în 1958.
1958.
începând cu 2014 , Protein Data Bank are peste 90.000 de structuri ale
proteinelor.
 Proteinele sunt formate din lanțuri lungi de aminoacizi, AA, de la
50 la 2500 de aminoacizi.
aminoacizi.
 Ansamblul tuturor proteinelor într-
într-un organism, un țesut, o celulă sau un
compartiment celular, în condiții bine definite și la un moment dat se
numește proteom
proteom..
 Proteinele sunt asamblate din
din aminoacizi, utilizând informațiile codate
în gene . Fiecare proteină are o secvență unică de aminoacizi, care este
specificată de nucleotidele din secvența genei care codifică această
proteină.
 Codul genetic este un set de grupuri de trei nucleotide numite codoni și
fiecare combinație de trei nucleotide codifica un aminoacid
aminoacid..
 Sinteza începe cu procesul de transcripție și se termină cu procesul
de translație. Procesul, deși similar, este diferit în funcție de
celulă: eucariotă sau procariotă (rata mai mare, de cca 20AA/sec)
 Structuri proteice
 Lumea vie =o f mare diversitate,organismul uman are
peste 100 000 specii diferite moleculare
 Biochimia incepe la nivelul organitelor celulare
celulare,,
constituite din ansambluri de macromolecule cu masa
moleculara de minim ordinul miilor de unitati - Daltoni
 La baza struct macromoleculelor stau de fapt cateva
specii monomerice,
monomerice, cu imense posibilitati de aranjare:
aranjare:
20 AA, 8 tipuri de zaharide, 8 nucleotide
 Compozitia corp uman
uman::
 apa=64%;
 prot=15%, lipide=15%, glucide=1%
 minerale=5%
 Aminoacizii
 conţin în structura lor o grupare amino şi una carboxil atasate la acelsi C,
denumit :”C α alfa
alfa”” si a caror diversitate e data de R,(catena
R,(catena saturata,
saturata,
nesaturata,, aromatica sau heterociclica
nesaturata heterociclica))

 naturali, dintre care 20 (21) intră în constituţia

Există 300 de aminoacizi naturali,
proteinelor.
 Diversitatea structurilor proteice se datoreaza posibilitatilor multiple de
acestora,, 202 in dipeptide,
combinare a acestora dipeptide, 203 in tripeptide,
tripeptide, 204 in
tetrapeptide
Clasificare
 AA proteinogeni sunt în general α-aminoacizi (cu o singură excepţie –
prolina care are structură ciclică,
ciclică, fiind de fapt un iminoacid);
iminoacid);
 AA neproteinogeni
neproteinogeni,, cu rol functional: COOH
N
Beta ALA, GABA, DOPA, ORN, CITR, H
Aminoacizi proteinogeni
 esentiali (val, leu, ile, thr, met, liz, trp, phe
 semiesentiali: cis si tyr.
 esential doar la sugar: his

1. Proprietăţi optice ale AA:

Au proprietăţi enantiomerice datorita C α (există sub formă de D sau L)
 În structura proteinelor nu se întâlnesc decât L-AA !!!!! (stereospecificitatea
enzimelor care participa la sinteza)
 D-AA apar doar ocazional, la unele microorganisme şi au rol specific (ATB pp)
2. Proprietati acido-bazice
 AA sunt electroliţi amfoteri datorită prezenţei concomitente a cel puţin unei grupări
–COOH (slab acidă) şi a unei grupări –NH2 (slab bazică) între care are loc un
transfer de protoni:
 La pH-ul plasmei (7,4 - neutru) sau al spaţiului intracelular (pH = 7,1), gruparea
carboxil există sub forma ionului carboxilat (- COO-), iar gruparea aminică există sub
formă protonată (NH3+).
 AA în soluţie funcţionează ca o soluţie tampon.
I
 La o anumită valoare a pH-ului, ionizarea grupărilor este egală; AA este
neutru din punct de vedere electric (nu migreaza in camp electric!!!)
şi are solubilitate minimă.
 Acest pH se numeşte pH izoelectric (pI) şi reprezintă un indice de
caracterizare al fiecărui AA.
 !!!!!!! unii AA au caracter neutru, acid acid, bazic

 Pentru aminoacizii neutri, pI variază între 5 şi 8 (monoamino-

monocarboxilici) –Ala , Val, Leu, Thr, Cys, Ser

 Aminoacizii cu caracter acid (monoamino-dicarboxilici) au pI în

domeniul acid, (Asp 2,97, Glu 3,22)

 Aminoacizii cu caracter bazic au pI în domeniul bazic

(His 7,65, Liz 9,74; Arg 10,75

La pH< pi, AA sunt incarcati +

La pH >pi, AA sunt incarcati –
În funcţie de proprietăţile acido-bazice, la pH
fiziologic, AA se pot împărţi în:
 AA cu R (catena) hidrofob, nepolar: alanina,
valina, izoleucina, prolina, fenilalanina,
triptofanul, metionina
 AA cu R polar,dar fără sarcină electrică (gr.
Hidroxil, fenol, amide): serina, treonina, tirozina,
cisteina, asparagina, glutamina, glicina
 AA cu R încărcat cu sarcina electrica
 AA cu R încărcat negativ: acidul aspartic, acidul glutamic
 AA cu R încărcat pozitiv: lizina, arginina, histidina
Proprietăţi chimice ale AA
Grupările funcţionale din componenta –R a unor AA
sunt însă de o deosebită importanţă şi în cadrul
lanţului (peptide, proteine)
a.Gruparea –SH din Cis – pentru stabilizarea structurii
spaţiale în cazul legării a două molecule de Cis (2x
Cis…..1x CISTINA) si formare a legaturii disulfidice
b.Grupările –SH ale unor resturi cisteinil din constituţia unor
proteine-enzime, participă la realizarea activităţii
enzimatice
c.Liz prin gruparea –NH2 suplimentară are rol în
 realizarea unor activităţi (enzimatice) sau în
 stabilirea legăturii proteină - cofactor enzimatic sau
 formarea de reţele în structurile colagenului şi elastinelor.
 Peptidele

 Reprezintă combinaţiile rezultate în urma reacţiei

intermoleculare, cu eliminarea de molecule de apă între
-gruparea carboxil a unui aminoacid şi
-gruparea amino din alt AA.

 Proprietăţile electrochimice ale peptidelor sunt similare cu

cele ale AA, fiecare peptidă având un pH izoelectric.
Peptide naturale mai importante
 Glutationul
 Este o tripeptidă atipică (γ-Glu-Cis-Gli)
 Funcţionează ca un sistem redox putându-se prezenta în două
forme: redusă (GSH)care e FORMA ACTIVA, care necesita
prezenta unei enzime, Glut REDUCTAZA!!!! şi oxidată
(GSSG):Oxidarea se poate face enzimatic in prez peroxizilor
celulari, sau neenzimatic, in prez ionilor de Cu+ si Fe 2+,
 Participă la procese de oxido-reducere în majoritatea ţesuturilor,
mai ales în hematii
 Este activator al multor sisteme enzimatice
 Este un transportor neenzimatic de hidrogen
 Peptide cu rol hormonal
 Hormonii hipofizari posteriori (ocitocina şi vasopresina) sunt
nonapeptide ciclice
 Releasing si inhibiting H, ca Tsh-RH, sunt peptide mici modificate
 Insulina 51aa,(21+30), parathormonul , ACTH, calcitonina
 Angiotensina II – octapeptid
 Endorfinele şi encefalinele
 Rol funcţional
 Efect analgezic puternic

 Peptide cu rol antibiotic

 Sunt produse de microorganisme
 Struct de peptide ciclice deseori, pot contine
D –aa,
 Actinomicina D, (2x pentapeptide) inhibitor al
sintezei ARN și, ca urmare, și ca citostatic în cazul
cancerelor provocate de un retrovirus
retrovirus..
 Ac amino-penicilanic e un dipeptid, atipic
 Gramicidina S, (10aa, atipic) antibiotic(pt gr- si + si
anti fungic,Este un ciclo deca peptid
 Proteinele
Definiţie: Sunt substanţe macromoleculare organice azotate, de natură
Definiţie:
polipeptidică,, cu marcată varietate structurală şi cu specificitate de specie
polipeptidică
şi de organ.

 Funcţii:
Funcţii:
 Rol structural – intră în constituţia oaselor, tendoanelor, pielii, unghiilor,
părului, membranelor celulare, organitelor celulare (COLAGEN,
KERATINA)
 Rol funcţional
 Miozina şi actina realizează contracţia musculară
 Enzimele reprezintă catalizatori (pepsina, amilaza)
 Imunoglobulinele au rol în apărare
 Proteine transportor TRANSFERINA, CERULOPLASMINA
 Unii hormoni (insulina)
 Factori de tezaurizare a caracterelor genetice AN + hist
 Rol energetic (datorită aminoacizilor din constituţie 20% din energetica
organismului))
organismului
Proteinele
roteinele sunt cele mai abundeabundent nte e si diverse
molecule prezente in celulele
celulele vii vii..
Cum poate un singur grup de molecule sa joace roluri atat de
diferite si de complexe
complexe?
?
Raspuns:: imensa varietate a posibilitatilor lor structurale !!!
Raspuns

Ribonucleaza , enzima
care hidrolizeaza acidul
ribonucleic , este formata
din 124 aminoacizi Collagen Hemoglobin
Ribonuclease
 Compoziţie chimică (vizând principalele elemente
chimice)
 C = 50-55%
 O = 20-23%
 N = 15-17%
 H = 6-8%
 S = 0-4%

 Clasificare (după criteriul compoziţiei chimice)

 Proteine simple (holoproteine) – constituite doar din
aminoacizi
 Proteine complexe (heteroproteine) – sunt constituite dintr-o
componentă proteică simplă şi o componentă neproteică
(grup prostetic) – metalo-, fosfo-, glico-, lipo-, cromo- şi
nucleoproteine
 Concentraţia proteinelor totale în plasmă
(proteinemia) este de: 6-8g/100 ml.
 Organizarea structurala a
proteinelor
 Clasic,, 4 nivele structurale:I
Clasic structurale:I,, II, III, IV

 Actual, 2 nivele,
nivele,
 Un niv structural de baza
baza,, primar
primar,, I
 Un nivel conformational structura spatiala a
proteinelor – organizarea supersecundara
(II, III, IV)
Structura primară a proteinelor este dată de felul,
numărul şi secvenţa AA

Secvenţialitatea AA = structură controlată genetic şi care la rândul

ei determină structura tridimensională şi activitatea biologică
Modificarea acestei secvenţe prin
 înlocuirea,
 adăugarea sau
 eliminarea unuia sau mai multor aminoacizi
duce la modificarea conformaţiei şi implicit a funcţiei biologice a
proteinei respective.
 În unele cazuri, aceste modificări îmbracă aspecte
patologice..(inlocuirea 1 Aa dintr unul din lanturile globinice al
patologice
Hb duce la o Hb modificata si la ANEMIE FALCIFORMA)
 Deosebirile pot fi date de substituţia unui aminoacid cu un altul.
 Aceste substituţii pot fi
 Conservative atunci când un aminoacid este substituit cu
altul având aceeaşi polaritate (Val → Ile
Ile).
). apar la aceeaşi
proteină dar de la specii diferite.
(Dacă un aminoacid este găsit în aceeaşi poziţie, el se
numeşte reziduu invariabil şi se consideră că are un rol
esenţial în structura sau funcţiile proteinei.)
proteinei.)
 Neconservative atunci când un aminoacid este substituit cu
altul având polaritate diferită. Această substituţie produce
modificări severe în proprietăţile proteinei rezultate (de ex.
înlocuirea restului GLU cu un rest de VAL în structura
hemoglobinei , favorizează polimerizarea noii HbS datorită
unor interacţiuni hidrofobe care implică restul de valină).
sickle cell !!!!
 in cazul substituţiilor de aminoacizi au importanţă deosebită polarităţile
aminoacizilor, dar şi volumul şi aria suprafeţei aminoacizilor.
 Compararea secvenţelor este utilizată curent în evaluarea
similitudiniii proteinelor la nivelul structurii şi funcţionării:
similitudini funcţionării:
 PROTEINE OMOLOAGE - inrudite de a lungul evolutiei de la un
tesut la altul, ex: colagenul din piele si colagenul din inima. Au
functii identice
 PROTEINE ANALOAGE - au structura identica dar nu au nici un
raport de evolutie in comun

Actualmente este cunoscută structură primară pentru

un număr mare de proteine:
 insulina (51 AA),
 mioglobina (153 AA),
 hemoglobina (catene α = 141 AA, catene β = 146 AA),
 gamaglobulina (1320 AA).
 ribonucleaza(124 AA)
a.Legătura peptidică este rezultatul reacţiei de condensare între
a.Legătura
gruparea carboxil a unui aminoacid şi gruparea aminică a
aminoacidului vecin:

legătura >C=O este puternic polară,

polară, fapt ce deplasează electronii de
legătură spre atomul de oxigen.
Atomul de carbon participant la legătura >C=O (notat cu Cp) fiind parţial
încărcat pozitiv exercită o atracţie puternică asupra electronilor
neparticipanţi ai atomului de azot vecin,
vecin, de care Cp este legat printr-
printr-
o legătură simplă. Apare astfel conjugarea electronilor p de la
atomul de azot cu electronii π aparţinând oxigenului.
 Legătura peptidică astfel formată, deşi este o legătură simplă,
în realitate, datorită conjugării p-π, poate prezenta mai multe
structuri de rezonanţă
Legătura peptidică

O O O H O
α H α α α
2HN CH C OH + H N CH C OH 2HN CH C N CH C OH

R1 R2 R1 R2
Dipeptid
.
 Legătura peptidică -CO-NH- are un caracter rigid, planar,
 se comportă parţial ca o dublă legătură: - N+ = CO - , fiind astfel
împiedicată rotaţia liberă în jurul acestei legături
 rotaţia liberă este permisă doar în jurul atomului Cα (Cα-N, Cα-
CP), existând astfel posibilitatea apariţiei unor conformaţii
diferite ale proteinei în structura de ansamblu

O H R H O H R H

C Cα N Ψ C Cα N
Cα N C φ Cα N C Cα

H O R H H O R H
b.Catenele laterale au un rol decisiv în stabilirea conformaţiei proteinei prin
următoarele mecanisme
mecanisme.
 Orientarea catenelorÎn general radicalii nepolari (Val, Leu, Ile,Ile, Met
Met,, Phe)
Phe)
sunt orientaţi spre interiorul proteinei, în timp ce radicalii polari ionizabili
(Asp, Glu,
Glu, His, Arg,
Arg, Lis) sunt îndreptaţi spre suprafaţa proteinei, permiţând
acesteia să formeze legături cu apa.
apa.
 Alte tipuri de legături ce se pot stabili între catenele laterale ale diferitelor
tipuri de AA: punţi de H, legături ionice, esterice, legături hidrofobe(v der
Waals)
 Legătura disulfidică se poate realiza între 2 grupări -SH ale unor resturi de
cisteină. Este o legătură rezistentă la agenţi denaturanţi.

 :

V der
W
aal
s
CONFORMATIA
PROTEINELOR
 CONFORMATIA PROTEINELOR
Trecerea la conformaţia spaţială se datoreşte tendinţei proteinei
de a avea ∆G minim în condiţiile particulare ale mediului în care
se află: pH, temperatură, solvent.
solvent.
 Conformaţia este dependentă de structura primară
 Conformatia determina funcţia biologică specifică a proteinei.
Orice modificare conformaţională va afecta funcţia biologică specifică a
proteinei, acest lucru constituind un aspect important în etiologia a
numeroase maladii. Pen
Menţinerea homeostaziei = f importanta pt a evita modificarea
conformaţiei si a functiei proteinelor :
 pH-
pH-ului fiziologic,
 menţinerea temperaturii constante a corpului,
 menţinerea presiunii osmotice şi a
 compoziţiei plasmei sanguine .
CONFORMATIA PROTEINELOR
E rezultatul leg dintre catenele laterale ale AA componenti
E responsabila de functia biologica specifica a prot
Structura secundară
 Este conformaţia locală a catenei polipeptidice, dată de
dispunerea spaţială a resturilor de AA, la baza ei stau
2legaturi puternice:
legatura peptidică şi legătura (puntea) disulfidică
alte de leg slabe (punti de H, leg ionice saline, leg hidrofobe)

 Este repetitiva periodica, data de elementul periodic,

reprezentat de LEGATURA PEPTIDICA
 Poate fi ordonată sau foarte neregulată
 Este dată de legăturile de hidrogen intra/ intercatenare,
Modele:
 α-helix, structura β, bucle de legatura, superhelix
1.Modelul α-helix (L. Pauling, R. B. Corey 1951)
Leg de H sunt intracatenare, intre resturile 1 – 4 (13 ATOMI
PT UNITATEA REPETITIVA)
 lanţul polipeptidic se înfăşoară ca o spirală, cu grupările
radical spre exteriorul spirei (ASIGURA
INTERACTIUNEA CU SOLVENTUL), iar stabilitatea ei
este dată de legăturile de hidrogen, paralele cu axul
spirei.
 Destabilizarea e data de resturi de Pro (fara NH2) sau de
Val, ILE = mai voluminoase
CH3 CH CH C OOH CH3 CH2 CH CH C OOH

CH3 NH2 CH3 NH2

 Există α-helix cu înfăşurare spre dreapta (mai stabil) sau

spre stânga.
 Proteinele conţin porţiuni de α-helix,de lungimi diferite.
 Ex de α-helix keratina, miozina , tropomiozina
(fibroase)
 sau globinele din Hb.(GLOBULARE)
2.Structura în foaie pliată (β) (mai afanata, 1 REST DE AA
OCUPA 3.5 A)

 este dată de legăturile de hidrogen (intercatenare sau între diferite

segmente ale aceleiaşi catene dar DISPUSE PARALEL) si perpendiculare
pe axul catenei.
 Plierea se face:
- paralel (cu extremităţile N-terminale de aceeaşi parte), leg de H e putin
curbata, corespondenta intre atomii de O si N din catene opuse NU e
perfecta sau
- antiparalel (când lanţurile polipeptidice sunt orientate în direcţii opuse si
corespondenta intre atomii de O si N din catene opuse e perfecta).
 Ex: proteina din matase– β-keratina.(Ser-Gli-Ala –Gli)
(Ser-Gli-Ala –Gli)

Antiparalel- – extremitati Paralel – extremitati N

N terminale de parte terminale de aceeasi parte
opusa opozitie exacta opozitie inexacta intre O si N
intre O si N
  R cu catena
redusa!!!!
redusa!!!!

Între α-keratină (cu structură α-helix mai rigida şi

β-keratină (cu structură în foaie pliată antiparalel) există o
transformare reversibilă posibilă:
căldură, umezeală, tracţiune
α-keratină → β-keratină
←
frig
3. Cotul β (răsucirea β) reprezintă o structură aparte, neregulata
formată din 4 AA,(cu leg intre AA1 si AA3) care permite
schimbarea bruscă de direcţie a catenei. Gli, Pro, Asp, Asn,
Ser În cazul unui număr mare de coturi, rezulta o structură
globulară..
globulară
 4. Model superhelix (colagenic)

reprezintă o grupare de 3 lanţuri polipeptidice spiralate

(cu răsucire spre stânga) înfăşurate în jurul unui ax
comun, formând un triplu helix., cu rasucire spre
dreapta !!! Modelul prezintă o rigiditate foarte mare.
 Colagenul e cea mai raspandita molecula proteica din
organism, da forma si rezistenta tesuturilor,
 Reprezinta 75% din piele, 50% din cartilaj, 25% din
aorta, 10% din plamani si si 4% din ficat.
 Are Gli, (33%), Pro (13%) si aa derivati (10%-hidroxi-
Pro cu rol stabilizator , hidroxi-Lys putand forma leg O
glicozidice cu zaharuri),.
 !!! Difera de prot globulare, care nu contin AA derivati
Modelul colagenic
GLI din trei în trei

allizina

prezenţa glicinei din trei în trei

aminoacizi şi repetarea de sute
de ori, uneori în tandem, a
secvenţelor
Gli
Gli--Pro
Pro--AA
AA,,
Gli
Gli--AA-
AA-HO
HO--Pro (AA fiind orice
aminoacid).
covalenţe între lizină şi al
allizina
lizina
 Molecula matură de colagen este constituită din trei catene
polipeptidice a-helix înfăşurate într-
într-un superhelix cu răsucire stânga
în care catenele sunt înfăşurate atât în jurul axei comune cât şi în jurul
axei proprii, dând un aspect de funie împletită.
împletită.
 molecula de colagen tip I se prezintă ca un cilindru cu lungimea de
3000 Å şi lăţimea de 15 Å. Å.
 Moleculele de colagen polimerizează şi formează fibrile de colagen
care conferă o rezistenţă mecanică deosebită ţesutului conjunctiv.
 Diferitele tipuri de colagen ce există apar ca urmare a diferenţelor de
secvenţă între cele trei catene polipeptidice care le compun

O singură moleculă de colagen

Lanţ α

Triplu helix

Fibrila de colagen

67 nm

covalenţe
Legături covalente
între lizină şi al
allizina
lizina
 Patologie
 Sunt diferite tipuri de colagen, continand Gli (fara catena lat!) din 3 in 3
aa.
 Prin polimerizarea moleculelor de Colagen , se form FIBRILE DE
COLAGEN =>rezistenta mare a tes conj
 Exista diferite tipuri de colagen, prin secvente diferite in cele 3 catene ale
modelului
 Secventele mereu prezente contin Pro – Gli -X sau Pro-Gli- X- OH-
Pro
 Exista si allizina (Lys modificata, prin inlocuirea gr –NH2 cu o gr
aldehidica) . Deficitul ei =>
 DISECTIE SPONTANA de A.CORONARA= separare în straturile din
peretele arterei coronare, provocând o restricție în fluxul sangvin către
inimă
 Scorbutul (avitaminoza C), colagenul nu se organizeaza in fibre
 Sindr LOBSTEIN = osteogeneza imperfecta, prin sinteza insuficienta sau
imperfecta de colagen, o boală rară, determinată de apariţia unei mutaţii genetice
în genele care produc colagenul. Boală mai este cunoscută şi sub denumirea de
boala „oaselor de sticlă”. Osteogeneza imperfectă reprezintă un grup de afecţiuni
caracterizate prin fracturi spontane sau la traumatisme minore,
minore, dentinogeneză
imperfectă şi pierderea auzului la vârsta de adult
adult
 Structura supersecundara (domeniala
domeniala))
 Prin combinari ale diferitelor tipuri de structuri sec apar MOTIVELE
STRUCTURALE ex.
 helix-bucla-helix ,
 Ac de par,
 Cheie greceasca
 Bucla de legare a Ca 2+ intre doua helixuri
 Deget de Zn (in prot ce leaga ADN)

MOTIV SECVENTIAL = o anumita secv de AA, care determina o

anumita functie biochimica. Asa au fost identificate proteinele
HIV ( ca aspartil-proteaze)
Motivele structurale
fie că au o semnificaţie funcţională particulară,
fie definesc o porţiune a unui domeniu pliat independent
 Motivele α
- motivul celor 4 helixuri legate ( in STH,
STH, rol in transportul de
oxigen, legarea acizilor nucleici şi transportul electronilor.
- Motivul de “înfăşurare a globinei”, întâlnit în mioglobină, şi
care conţine 8 α-helixuri
helixuri,, formand un buzunar pt hem
 Motivele β
- Motivele β sunt alcătuite doar din structuri β antiparalele
largi.(in Ig)
conectate prin coturi β şi bucle largi.(in Ig)
 Motivele structurale se pot asocia, dand DOMENIILE PROTEICE,
unitati cu conformatie si proprietati biologice specifice, mentinute
unitar intr o proteina
Structura fiecarei proteine este unica, dar
 -n proteine cu diferite struct primare (secv de AA) sau
 -prot de la dif specii au asemanari privind struct
supersecundara .ex:
1. Domenii a helix apar in LIZOZIM, MIOGLOBINA, Hb
2. Domenii de tip butoi (izomeraza) sau hartie rasucita ( apar la
dif enzime ca DH
3. Domenii b, in prot globulare diferite, ca SOD, Ig, concavalina
A(o proteina lectina din plante ce leaga monozaharide)

Conformaţie de tip butoi cu

domenii α-β
Azi se considera ca o proteina formata din mai multe domenii
structurale se dezvolta prin fuziunea genelor care odata
au codificat proteine distincte.

Multe proteine sunt formate din minim 2 module (domenii)

distincte, cu functii biochimice specifice, iar functia finala a
proteinei rezulta din sumarea tuturor functiilor domeniilor

Exita o clasificare a proteinelor in FAMILII DE PROTEINE, pe

baza structurii domeniilor lor

Familiile structurale nu au întotdeauna aceeaşi funcţie

Proteinele care au aceeaşi funcţe biochimică nu au
întotdeauna aceleaşi domenii structurale,
structurale, EX:
Transaminarea aminoacizilor se realizează de către enzime
diferite care nu au asemănări structurale între ele,
ele, doar
situsurile active sunt foarte asemănătoare.
Exista proteine multifunctionale in care proteina este
constituită din mai multe domenii, fiecare asociat cu
o funcţie a proteinei.,
proteinei. ex: AG sintetaza, cu 7 fctii
catalitice, indeplinite de domenii diferite de pe aceeasi
catena
Uneori e posibilă separarea domeniilor printr-printr-o scurtă
digestie enzimatică,
enzimatică, iar domeniile separate îşi
păstrează funcţiile biologice individuale.
Domeniul de legare al NAD+ este comun enzimelor ce
utilizează NAD+ ca şi cofactor enzimatic

Evolutia vietii e legata de aparitia domeniilor; sunt

cca 890 familii de prot, din care 430 apar la toate
tipurile de organisme.
Se pare ca domeniile proteice noi s au aditionat la
o proteina de baza, crescandu-i functionalitatea.
Structura terţiară

 Constă în aranjamentul tridimensional al tuturor atomilor din

moleculă
 Caracteristica acestei structuri este alternanţa de-a lungul
catenei pp a unor porţiuni structurale regulate (α-helix sau
foaie pliată) şi rigide, cu porţiuni neordonate, flexibile,
înfăşurate aparent aleator
 Unitatea de baza a struct tertiare este DOMENIUL, cu
conformatie si functie distincta.
 Structura secundară şi terţiară induc moleculei proteice
stereospecificitate,, responsabilă de activitatea chimică şi
stereospecificitate
biologică a proteinelor
proteinelor..
 Prezintă un grad mare de
labilitate în raport cu diferiţi factori
chimici şi fizici, iar desfacerea
legăturilor implicate în
organizarea acestei structuri
determină denaturarea
proteinelor, proces însoţit de
pierderea proprietăţilor biologice
În funcţie de structura terţiară,
proteinele au fost împărţite în
Fibrilare → în care structura
secundară este identică pe distanţe
mari, iar lanţurile alăturate conferă
forma alungită a proteinelor
structurale
Globulare → unde conformaţiile α
şi/sau β alternează cu regiuni în
Model de structură terţiară a buclă sau coturi β, rezultând un
ribonucleazei (A) şi aspect elipsoidal

mioglobinei (B)
 Impachetarea (folding ul)
ul) proteinelor
Struct tertiara e Concluzii
denaturabila  Aranjamentul variatelor structuri
secundare într-
într-o structură compactă,
spaţială se numeşte structură terţiară.
 ansamblul tridimensional al tuturor
atomilor din moleculă.
moleculă.
 Unitatea fundamentală reprezintă
domeniul

 Conformaţia este dependentă de

structura primară şi se caracterizează
prin alternanţa unor porţiuni cu structură
regulată şi rigidă (α helix şi β-pliată
pliată)) cu
porţiuni neordonate, flexibile, înfăşurate
aparent aleatoriu

 Stabilitatea poate fi definită drept o

pierdere a energiei libere,
libere, o funcţie a
efectelor combinate ale entalpiei şi
entropiei.
Reprezintă nivelul cel mai înalt de organizare structurală
şi apare la proteinele alcătuite din două sau mai multe
lanţuri polipeptidice
 Caracteristica PROTEINELOR GLOBULARE cu
masa molec peste 60.000 Da si cu activitate biologica
bine definita

Se formează o unitate de sine stătătoare numită

proteină oligomeră, care prezintă
structură spaţială bine definită şi
activitate biologică bine definită
 Subunităţile se numesc protomeri şi sunt asamblate
prin legături Van der Waals sau prin punţi de
hidrogen. Protomerii sunt diferiţi sau identici, fiecare
având propria structură (primară, secundară, terţiară)
Structura cuaternară

 Acest tip de structură poate fi uşor dezorganizată, mai ales prin diluţia
soluţiilor, variaţii de pH, în prezenţa soluţiilor concentrate de uree, guanidină
sau săruri

Efectul alosteric reprezintă modificarea conformaţională discretă şi reversibilă

în geometria spaţială a structurii unei proteine, sub actiunea unor factori
chimici exteriori, efectori alosterici (+sau-) Noua conformaţie conferă
proteinei proprietăţi noi. Ex>efectul alosteric al legarii primei molecule de O2
de Hb

Dacă ansamblul oligomer este dezorganizat reversibil sub acţiunea unui

agent denaturant, la îndepărtarea din mediu a acestuia, are loc restabilirea
integrală a structurii cuaternare,
cuaternare, ceea ce demonstrează că şi acest nivel
de organizare este controlat de structura primară a proteinei care codifică
locul de contact al protomerilor în cadrul structurii oligomere
oligomere..
Cytochrome c550 ((cyt
cyt c550) is a membrane in cyanobacteria
and some eukaryotic algae, such as red and brown algae.
Cyt c550 presents a bis
bis--histidine heme coordination which is
very unusual for monoheme c-type cytochromes
His emphasis is on the physical properties of the heme and its
redox properties
 Plierea cooperativa ( Pl C)
 Este o notiune legata de denaturarea
proteinelor,, sub actiunea unor agenti
proteinelor
denaturanti,, cum sunt UREEA sau
denaturanti
CLORURA DE GUANIDINA. Si re- re-naturarea
lor la incetarea ag denaturant
 Se considera ca organizarea
organizarea//
dezorganizarea struct prot este de tipul
*tot sau nimic*,
nimic*,
 Adica o solutie de prot nu va contine
“forme pliate pe jumatate
jumatate”,
”, ci jumatate
forme complet pliate si jumatate forme
nepliate..
nepliate

 Pl C este doar o proprietate

termodinamica,, explicata prin adoptarea
termodinamica
unor conditii energetice favorabile de catre
toate conformatiile posibile ale proteinei in
ideea tranzitiei spre o configuratie unica
unica,,
nativa (pliata
pliata))
 Aspecte dinamice ale struct proteice
(prin RMN, difractieX, fluorescenta)
 Atomii din struct prot executa misc fluide,
fluide,
datorita unor spatii (defecte de impachetare)
impachetare)

 Miscarile atomilor sunt de f mica amplitudine

 Exista si misc mai largi,

largi, de ex, modificarea struct
cuaternare a Hb la legarea O2
 La unele prot exista denaturare (devin catene liniara)
si renaturare, cu pastarea functiei biologice
 Comportarea dinamică a proteinelor este implicată în schimbări
conformaţionale induse de substrat, inhibitori, efecte alosterice,
alosterice,
transfer de electroni.

 Legăturile stabilite spontan între diferitele resturi de aminoacizi, existenţi

într--o succesiune bine definită, realizează orientarea spaţială.
într

 Realizarea spontană a acesteia ne arată că orientarea adoptată este cea

mai stabilă din punct de vedere termodinamic

 Pt proteine mici,
mici, denaturarea înseamnă ruperea acestor legături, catena
devenind liniară. Îndepărtarea agentului denaturant restabileşte
conformaţia proteinei concomitent cu activitatea biologică.
 cuaternară renaturarea nu readuce
Pentru proteine mari cu structura cuaternară,
conformatia si activitatea biologică initială .!!!
 In vivo
vivo,, revenirea la conformaţia intiala în acest caz se realizează prin
activitatea în celulă a unor proteine speciale,
speciale, proteine guvernante
(chaperone
chaperone)) care orientează formarea conformaţiei acestora şi în acelaşi
timp împiedică interacţiunea lor cu diferiţi factori ce ar orienta proteina spre
un alt tip de conformaţie
 cuaternară renaturarea
Pentru proteine mari cu structura cuaternară,
nu readuce conformatia si activitatea biologică initială
.!!!
 In vivo
vivo,, revenirea la conformaţia intiala în acest caz se
realizează prin activitatea în celulă a unor proteine
speciale,, proteine guvernante (chaperone
speciale chaperone)) care orientează
formarea conformaţiei acestora şi în acelaşi timp împiedică
interacţiunea lor cu diferiţi factori ce ar orienta proteina spre
un alt tip de conformaţie
 Baza structurala a functiilor proteinelor
 Functiile prot sunt det de struct lor tridimensionala
 4 functii fundam (bc,
bc, fiziol
fiziol,, celular
celular,, genetic)
 Tubulina este
este::
1. Enzima in hidroliza GTP
2. Component in retelele de microtubuli si filamente
3. La eucariote mobile, formeaza cilii si flagelii
4. Axa mitotica pt separarea cromatidelor

 Familia cuprinde Tub α, Tub β si Tub γ, proteine globulare cu

masa de 55 kDa
kDa,, care au o similitudine a secventelor lor de
AA de 35-
35-45%, dar care au similitudine minima cu alte proteine
cunoscute..
cunoscute
 Tub α, Tub β sunt in principal microtubuli
microtubuli,,
 Tub γ e o componenta cheie a centrozomului
In mod obisnuit
obisnuit,, TUBULINA este de fapt o componenta a
microtubulilor , parte din citoschelet
citoschelet,, prezenti in toate celulele
eukariote (fapt care indica existenta lor concomitenta cu
aparitia eukariotelor
eukariotelor,, acum cca 1500 milioane de ani

Este probabil ca si alte proteine asociate microtubulilor *din

familia KINEZINELOR) dateaza tot din acea perioada
perioada,, in timp
ce alte proteine
proteine,, cum este PROTEINA TAU, asociata
neuronilor,, sunt mult mai
neuronilor recente ca aparitie
aparitie..
Procariotae
(bacterii)
bacterii)

UNDE apare
apare???
???
Protozoarele, ciupercile,
plantele și animalele, sunt
organisme eucariote,
eucariote, cu celule
cu structură complexă si nucleu
sau nuclei.
nuclei.
 Normal ALZHEIMER”s

Maladia Alzheimer este o afecţiune cronică neurodegenerativă

caracterizată prin pierderea progresivă a ţesutului cerebral din cauza
acumulării a două proteine, β-amiloid şi tau
tau.. Acestea întrerup procesul
celular normal şi duc, în cele din urmă, la moartea celulelor.
Proteina tau pare să apară în neuronii din hipocamp, zona crucială pentru
funcţia de învăţare şi de memorie,
memorie, înainte de a se răspândi în cortex,
iregiune implicată în funcţii complexe ale creierului precum vorbirea şi
atenţia.. prin comparaţie,
atenţia
amiloidul se acumulează iniţial în cortex şi apoi în hipocamp.
 Evolutie divergenta
divergenta//
convergenta
 2 prot dintr un “stramos” comun, prin
evolutie divergenta, vor avea struct
identice, dar functii diferite: evol divergenta

 2 prot cu conformatie diferita si chiar

secvente diferite au o evolutie
convergenta spre acelasi tip de functie
 Mecanisme de reglare a functiei proteinelor
 Sunt necesare pt ca exista o f mare densitate de prot in celula vie,
cca 250000 molecule, cu distante f mici intre ele
 Sunt reprezentate de:
de:
1. Repartizarea prot in anumite compartimente celulare, uneori sub forma
unor complexe inactive, care se activeaza doar la un anumit semnal

2. Legarea efectorilor (prin fosforilare, acetilare, metilare, sau scindare

proteolitica sau alte procese, cca 40 -cu efecte de modificare a struct si
functiei prot (ex, inhibitorii sau activatorii enzimatici). Sta si la baza
autoreglarii sintezei unor prot sau peptide = mec de feedback (glutationul,
tripeptid, factor anti stress oxidativ in eritrocite, isi regleaza propria sinteza
prin actiune asupra unei enzime care ii stimuleaza sinteza)

3. Controlul duratei de viata si al cantitatii proteinelor in celula (turn-over-ul

prot in celula)
 O prot poate fi reglata prin mai multe mecanisme de control ex:
ciclin-dependent –kinasele, CDK, ce intervin in ciclul celular al unei
celule eucariote
2.a.Modificările prin fosforilare
2.a.Modificările fosforilare//defosforilare au fost găsite în
toate organismele vii, de la bacterii până la om. Unele
proteine (enzime):
(enzime):
sunt fosforilate sub acţiunea unor protein
protein--kinaze şi
sunt defosforilate sub acţiunea unor protein
protein--fosfataze,
fosfataze,
aceste modificări reversibile asigurând controlul unor
procese celulare diverse, cum ar fi: cascadele de
semnalizare, căile metabolice
 2.b. Proteoliza intervine prin cascada proteolitică in care
un stimul iniţial activează o enzimă proteolitică, aceasta,
la rândul ei activând enzimele următoare implicate
 Activarea proteazelor pancreatice - tripsina chemotripsina
carboxipeptidaza
 cascada complementului – activată ca răspuns la un
agent microbian, având rol în apărarea imună;
 cascada coagulării sângelui – cu rol în oprirea
hemoragiilor de diferite cauze.
 Proteine cu functii multiple
 Genomul organismelor multicelulare este mic, ca nr. nr.de gene, desi aceste
organisme sunt foarte complexe, comparativ cu bacteriile sau cu eucariotele
unicelulare
 în organismele multicelulare, o proteină dată poate avea mai mult de o
funcţie (BCH-
BCH- cataliză, legare, participarea la formarea unui ansamblu
structural sau CELULARA)
 1. Glucozo fosfat-izomeraza – este a doua enzimă a căii glicolitice si
Glucozo--6-fosfat-
are rol în transformarea glucozo-
glucozo-6-fosfatului în fructozo-
fructozo-6-fosfat
fosfat.Ea
.Ea are o
secvenţa proteică (NEUROLEUKINA) omoloaga cu ale altor proteine proteine,, cum
ar fi CITOKINELE implicate in metastazarea unor tumori sau in leucemii.
leucemii.
 Neuroleukina este produsa de lf T si are rol in secretia de ATC a lf B sau in
supravietuirea unor neuroni
 2. MIF (macrofage inhibitory factor – factorul de inhibare a
macrofagelor),, are acţiune proinflamatorie
macrofagelor) proinflamatorie,, cât şi activitate enzimatică
 3. Trombina este Protează - în coagularea sângelui si Ligand pentru un
anumit tip de receptor de suprafaţa celulei
Proprietăţile proteinelor
1.Masa moleculară
 este un parametru caracteristic al macromoleculelor
 pentru proteinele constituite dintr-un singur lanţ, precum şi pentru
protomerii oligomerelor, aceasta variază între 5 mii si 4 milioane Da
 la oligomere şi la nucleoproteine, masa moleculară este mult mai mare,
ajungând şi la valori de 109.
 metodele de determinare a masei moleculare a proteinelor sunt:
a. met chimice de secventializare> se det secventa de AA, se calc masa
dupa nr si tipul AA
b. Ultracentrifugare cu acc de 104x g ( cu det constantei de sedimentare,
apoi a masei cf unei formule , ex: separare de LP plasm
c. ELFO zonala (pe hartie de filtru-istoric, pe acetat de celuloza, si cel mai
frecvent utilizata, ELFO în gel de poli/acril-amidă şi
d. cromatografia de gel-filtrare pt amestecuri complexe, pe baza marimii
si formei moleculelor prin distributia repetata intre o faza mobila si una
stationara,(gel: Dx sau poliacrilamida, sau agar, agaroza)
e. dializa
Dializa
 Proteinele, având mase mari, nu pot trece printr-o
membrană semipermeabilă şi rămân în soluţie, în timp ce
compuşii cu mase mai mici uree, acid uric pot trece, fiind
separaţi de proteine.
 Acest principiu este aplicat în terapie la dializa sângelui
pacienţilor cu insuficienţă renală, astfel fiind îndepărtaţi
din sânge compuşii de catabolism cu masa mica- uree, acid
uric, etc.
2.Proprietăţile electrolitice
 proteinele sunt polielectroliţi, având caracter amfiionic si amfoter.
 caracterul acesta este conferit de prezenţa în moleculă a unor grupări
polar disociabile acide, (Glu, Asp), bazice,(Liz, Arg, His)
 la un pH izoelectric, proteina apare electric nulă.
 la valori mai mici decât pH-ul izolelectric, proteinele se comportă ca şi
cationi NH3 +, iar la valori mai mari ca şi anioni. COO –
 Datorită caracterului lor amfoter, proteinele manifestă capacitatea
de a se comporta ca sisteme tampon (se opun variaţiilor de pH),
participând la menţinerea valorii constante a pH-ului în mediul
biologic
Proprietăţile electrice: separarea
proteinelor prin metoda
ELFO:proteinele aplicate într-un
câmp electric vor migra către anod
sau catod în funcţie de sarcina
avută la pH-ul de lucru. Viteza de
migrare va fi diferită în funcţie de
sarcina şi mărimea moleculei,
ELFO metodă standard în separarea
50(60) 4-
4-7 6
6--12 9-
9-12 13-23%
13-
proteinelor plasmatice, a
lipoproteinelor plasmatice şi în
detectarea proteinelor anormale

+

 Elfo pe gel a
prot serice
3.Solubilitatea
 este influenţată de forma moleculei, mărimea ei, dar mai ales este
influenţată de existenţa grupărilor polare hidrofile localizate la suprafaţa
moleculei care se pot solvata, fixând moleculele de apă prin punţi de
hidrogen.
 în soluţie apoasă, solubilitatea este influenţată de pH-ul mediului.
 -în soluţii diluate, proteinele manifestă caracteristicile unor coloizi
hidrofili.
 -în soluţii concentrate, particulele coloidale de proteine se asociază
formând agregate macromoleculare denumite micelii.
 proteinele determină manifestarea unei presiuni osmotice speciale –
presiunea coloid-osmotică.
 La pH I, SOLUBILITATEA E MINIMA< PROT PRECIPITA !!!
4.Denaturarea proteinelor
 este un proces prin care structura spaţială a proteinelor
suferă o dezorganizare, fără alterarea structurii primare.
 agenţi denaturanţi : căldura, agitarea, raze X, razele UV (de
natură fizică), acizi şi baze concentrate, detergenţi, ureea
(de natură chimică), ioni metale grele:Pb,Cd, Hg
 consecinţele denaturării (CRESTE ENTROPIA) se manifestă
prin
pierderea activităţii biologice,
diminuarea solubilităţii,
pierderea capacităţii de a interacţiona cu apa,
modificarea vâscozităţii şi a presiunii osmotice,
creşterea valorii pI,
creşterea activităţii optice si reacţiilor de culoare.
 uneori, la suspendarea agenţilor denaturanţi, se poate
reconstitui structura spaţială a proteinei-renaturare
  Legăturile disulfidice S – S pot fi rupte de agenţi reducători (de exemplu
β-mercaptoetanol
mercaptoetanol))
 Interacţiunile fizice intramoleculare (legături de H, van de Waals,
Waals, dipol
dipol--
dipol), mult mai slabe decât legăturile covalente, pot fi distruse prin
simplă încălzire.
încălzire.
 Majoritatea proteinelor suferă denaturare termică în câteva minute la
temperaturi cuprinse între 50°
50° şi 80°
80°C. Din acest motiv, creşterea
temperaturii corpului cu 5-
5-6°C este fatală
 Ureea în concentraţie 8M sau clorhidratul de guanidină 6M sunt cei mai
utilizaţi agenţi de denaturare în studiul proteinelor. (agenţi hidrofilici ce rup
legăturile de hidrogen dintre moleculele de apă, reducând astfel şi legătura
apei cu proteina, fapt ce duce la precipitarea acesteia

Denaturarea şi renaturarea
ribonucleazei
 o Consecinta a denaturarii:
denaturarii:Creşterea susceptibilităţii la
hidroliza enzimatică

digestia proteinelor la nivel gastric.

gastric. Aici mai întâi proteinele
sunt denaturate prin acţiunea acidului clorhidric 0,01M
(pH=2), după care are loc hidroliza enzimatică sub acţiunea
pepsinei
.
uneori, la suspendarea agenţilor denaturanţi, se poate
reconstitui structura spaţială a proteinei-renaturare(Ureea,
Guanidina)
Denaturare Ireversibilă
Ireversibilă,, când efectele denaturante nu mai
pot fi înlăturate, proteina pierzând definitiv conformaţia
necesară activităţii biologice. (termic, a denaturării cu metale
grele)).
grele
 În general, pentru proteinele mari, denaturarea este
ireversibilă. Din acest motiv, modificările de pH ale sângelui
în afara intervalului 7 – 7,7 sunt periculoase pentru
organism.
 5.Hidroliza
5.Hidroliza
 Hidroliza proteinelor reprezintă scindarea legăturilor peptidice din
constituţia proteinei, cu ajutorul apei.
 Hidroliza este :
 parţială,, când doar o parte din legăturile peptidice sunt scindate şi în
parţială
acest caz proteinele se rup în polipeptide mai mari sau mai mici.
 totala
totala sunt rupte toate legăturile peptidice şi proteina se scindează în
aminoacizii constituenţi.

 În organism,
organism, hidroliza se realizează enzimatic
enzimatic,, prin acţiunea catalitică a
enzimelor numite peptidaze
peptidaze.. Ea are loc în următoarele procese:
A.Hidroliza (digestia) proteinelor alimentare în segmentele tractului
A.Hidroliza
digestiv.
B.Hidroliza proteinelor endogene, în catabolism sau regenerare.
B.Hidroliza
 În laborator, hidroliza se poate realiza chimic sau enzimatic. Hidroliza
chimică constă în fierberea soluţiilor proteice în mediu puternic acid sau
bazic. Proces prin care o serie de aminoacizi fiind distruşi prin acest
enzimatice..
procedeu, fapt ce nu se întâmplă în cazul hidrolizei enzimatice
6.Absorbţia radiaţiei UV
 Soluţiile proteinelor nu absorb lumina vizibilă, fiind incolore, (cu
excepţia cromoproteine lor))
cromoproteinelor
 Proteinele absorb în schimb lumina ultravioletă,
ultravioletă, prezentând un
maxim de absorbţie la 190 nm datoratdatorat legăturilor peptidice,
peptidice, şi
un altul
altul,, la 280 nm,
nm, datorat
datorat radicalilor aromatici de la resturile
tirozină,TYR fenilalanină
de tirozină,TYR fenilalanină,, Phe
Phe,, TRP triptofan.
 Absorbţia la 280 nm este folosită în determinarea proteinelor,
fiind relativ specifică pentru acestea
 Acizii nucleici prezintă un peak
peak de absorbţie la 260 nm
Absorbţie
Acizi nucleici

Proteine

220 240 260 280 300 Lungime de undă

 Consideratii clinice
 Sunt necesare circa 0,8
0,8--1g de proteină pe kilogram corp pe zi pentru
o dietă echilibrată.
 Proteinele din alimente au efect calmant și diminuează stresul și
anxietatea
anxietate a
 Timp de 3 ore dupa o masa bogata in proteine metabolismul bazal
creste cu 30 %.
 Soia – planta ce furnizeaza proteine care contin toti cei 8
aminoacizi esentiali. !!importanta
!!importanta pentru vegetarieni.
 Din oxidarea a 100 de g de proteine, organismul uman obtine 34
ml de apă.
 Proteinele de bună calitate se găsesc în ouă (ovalbumina)
ovalbumina)
 Lipsa proteinelor în alimentație duce la stări de denutriție
cronică, diferite boli (hepatoza, pelagra s.a.), oboseala nervoas
nervoasa
a,
scaderea ritmului cresterii la copii, scaderea sintezei hormonilor
suprarenalelor, hipofizei, tiroidei, pancreasului, scaderea masei
corpului, anemie, leucopenie, dereglari ale metabolismului mineral
(osteoporoza).
 Clasificarea Proteinelor – criterii
criterii::
a.Compoziţia chimică, proteinele se împart în două mari grupe:
 - holoproteine, P. simple, constituite doar din aminoacizi;
 -heteroproteine, P conjugate, constituite din holoproteine şi o parte neproteică,
„grup prostetic”. În funcţie de natura grupării prostetice, proteina împrumută
denumirea acesteia. Grupele principale sunt : metaloproteine, lipoproteine,
fosfoproteine, cromoproteine, glicoproteine, nucleoproteine.

b. Forma moleculelor două clase:

 - proteine globulare, (albumine, globuline)
 -proteine fibrilare, (proteine citoscheletale sau de protecţie din oase, tendoane ,
ligamente, piele, păr, unghii: colagen, elastină, keratină.

c. Origine - prin duplicarea genelor, fiecare copie evolueaza independent, generand

functii noi.
Apar familii de proteine, membrii familiei având compoziţia şi conformaţia
asemănătoare, deci funcţii asemănătoare. Ex: SERIN – CEFALINEle asigura
digestia proteinelor şi coagularea sângelui
 Holoproteine de importanţă pentru
biochimia omului
Holoproteinele vegetale in grau, porumb, orz,ovaz :
 prolaminele = conţin Pro şi Glu), sărace în Liz şi Trp, au
caracter acid (au valoare alimentară incompletă):
 gliadina în grâu,
 zeina în porumb,
 hordeina în orz şi
 ovenina în ovăz),
 glutelinele (au caracter acid, iar împreună cu gliadina
formează glutenul; au valoare alimentară mai mare decât a
prolaminelor);
 Albuminele (legumelina) şi globulinele (fazeolina) (se
remarcă prin compoziţia bogată în Gln şi Asn)
Holoproteinele animale se împart în două categorii:
 A. proteine solubile (globulare) şi
 B.proteine insolubile (fibrilare) – scleroproteinele
 (B* prot fibrilare solubile)
A. Proteinele globulare solubile au ca reprezentanţi:
 Protaminele si Histonele – in ncl celulei, mase molec mici,
pana la 20.000 Da
 sunt bazice, contin Arg, Lis, His (diamino
monocarboxilici), se pot lega de AN in NP
 rol biologic mult investigat – solubile în apă, reprezintă
componenta proteică a unor nucleoproteine
  Albuminele – 4-6 g% sunt solubile în apă; cea mai importantă este
serumalbumina (55-60% din totalul proteinelor serice), produsa in
ficat, 585 aa, prez si in lichid interstitial si plasma, responsabila de
pres c.o. si de legarea AG, T3,hem, Ca 2+, cortizol
 Globulinele (40% din totalul proteinelor serice) (1,5-3,5 g / 100 ml
ser); pot fi separate prin ELFO si contin cantitati aprox egale din toti
AA;
 α1, α2, β,
 γ includ Ig - Ig A, Ig M, Ig G, Ig D.
Albuminele si Globulinele sunt un amestec cu : 10-15 componente
principale si 10000-20000 alte componente

Albumina

Globulina
 Fractiuni proteice plasmatice
50-60 4-7 6-12 9-12 13-23 %
 Fractiunile α1, α2, β au prot cu roluri diferite
diferite::
 De transport : lipoprot α1,transferina
transferina,, ciancobalamina,
ciancobalamina,
 Anti--proteaze : α1 antitripsina
Anti antitripsina,,
 Enzime:,
Enzime :, plasminogenul
 Fact de coagulare – α2 protrombina si β-factorii V, VII, IX, X, XI, XII, XIII
 Fractiunea γ = imunoglobulina,
imunoglobulina, cuprinde prot cu rol de anticorpi
anticorpi,, ce se combina cu
ATG, formand complexe endocitate de celulele reticulo- reticulo-endoteliale.
endoteliale. Cele mai
raspandite sunt Ig G, cu o conformatie in Y, cu 2 catene H grele si 2 catene
usoare,, legate prin punti de S si leg necovalente.
usoare necovalente.
 Primele se produc IgMIgM,, apoi
apoi,, la aprox 10 zile
zile,, Ig G sunt produse in cantitati
suficiente
 IgA - rol important în lupta împotriva bacteriilor în mucoase (ex. căile respiratorii).
 IgD - intervin în maturarea limfocitelor.
limfocitelor.
 IgE - rol împotriva paraziţilor şi în mecanismul alergie
alergiei,i, sunt secretate împotriva
alergenelor (anumite tipuri de antigene) şi conduc la eliberarea de histamina (
responsabilă de apariţia simptomelor alergice).
 IgM - imunoglobulinele secretate în cursul primului contact al organismului cu un
antigen
 IgG - produse în cursul unui contact prelungit cu un antigen sau în cursul unui al
doilea contact al organismului cu antigenul. Proces bazat pe răspunsul-răspunsul-memorie,
principiul în baza căruia funcţionează imunitatea dobândită şi vaccinurile.
 Principala proprietate a imunoglobulinelor
diversitatea: pentru fiecare individ
este diversitatea:

există milioane de tipuri de anticorpi,
anticorpi, fiecare + +
având o specificitate antigenică unică. NH3 NH3

corpul uman recunoaste

recunoaste şi elimina
elimina aproape +
H3N
+
S VH NH3
orice macromoleculă (M > 10000) străină. S
S S
 În ciuda acestei diversităţi, toate S S
imunoglobulinele au, în general, aceeaşi S CH1 S VL
S S
structură::
structură
S S
 structura IgG,
IgG, cea mai răspândită, este S S

constituită din două catene identice grele S

S S S
S
(H) cu mase de aproximativ 53000 fiecare şi S

două catene identice uşoare (L) cu mase S S

moleculare de aproximativ 23000. Cele 4 S S

catene sunt legate prin punţi de sulf şi
legături non-
non-covalente. S S
CH2
 Conformaţia globală este în forma literei Y S S
 Catena L are două domenii, iar H patru
domenii. Domeniul de la capetele N- N-terminale S S
ale catenelor H şi L este variabil, restul sunt
S CH3
constante..
constante S

 În cadrul domeniilor variabile VL şi VH există - -

OOC COO
patru regiuni hipervariabile care formează
legătura complementară cu antigenul.
antigenul.
 Ig G necesita circa 10 zile după expunerea la un nou antigen pentru
a fi sintetizată în cantităţi semnificative. În acest timp,
imunoglobulinele IgM , sintetizate cu viteză mai mare vor fi prima
linie de apărare împotriva antigenului până la sinteza unor cantităţi
mari de IgG
IgG..

 Imunoglobulinele de origine animală sau umană sunt utilizate ca

medicamente în imunoterapie,
imunoterapie, în prevenirea şi în tratamentul
bolilor infecţioase (tuse convulsivă, hepatite A şi B, oreion, rabie,
rubeolă, tetanos, varicelă, zona zoster),
zoster), în caz de deficit imunitar
global şi în prevenirea incompatibilităţii Rh.
Rh.. Administrate pe cale
subcutanată, intramusculară sau intravenoasă lentă, ele oferă o
protectie rapidă, dar de durată limitată.
 Interferonii
proteine naturale, peste 20 clase, produse de către
celule ale sistemului imunitar
aparțin unei clase de glicoproteine-citokine.
sunt produși de o mare varietate de celule, ca
răspuns la prezența dublu-helix ARN, un
indicator-cheie de infecție virală. (DENUMIREA
provine din faptul ca >interfera cu replicarea
virala!!!)
Interferonii asistă răspunsul imun prin
1. inhibarea replicării virale în celulele gazdă,
2. activarea celulelor natural killer și
macrofagelor,
3. creșterea numărului de antigeni de
prezentare limfocitelor, determinând rezistența
celulelor gazdă la infecții virale.
B.Proteinele fibrilare insolubile – SCLEROPROTEINE exercită în
organismul animal un rol de susţinere, de protecţie şi rezistenţă şi intră în
constituţia ţesuturilor conjunctive de susţinere şi epiteliale. Bogate in O2,
Cis, Lis
 Reprezentanţi:
 Colagenele (tropocolagen din ţesutul conjunctiv, reticulina din
ganglionii limfatici şi vitrozina din umoarea vitroasă
– intră în structura ţesuturilor conjunctive, a tendoanelor, ligamentelor,
oaselor, cartilagiilor, pielii, fiind deosebit de rezistente.
 În stare nativă, COLAGENUL nu este hidrolizat de enzimele
digestive.
 prin fierbere cu apă, moleculele fibrilare de colagen suferă
modificări profunde, cu desfacerea legăturilor intercatenare şi
transformarea consecutivă în GELATINE, care sunt solubile şi
hidrolizabile de către enzimele proteolitice.
 Aproximativ 1/3 din totalitatea proteinelor în organismul
animal este reprezentată de colagen şi de aceea,
posibilitatea hidrolizei enzimatice (dupa DENATURARE)
reprezintă o sursă de aminoacizi, importantă pe plan cantitativ.
 Elastinele – participă la structura fibrelor elastice din artere şi
tendoane, manifestând proprietăţi elastice şi termoelastice.
 Nu formeaza gelatine
 au un conţinut mai mic de prolină şi hidroxiprolină decât
colagenul şi un conţinut ridicat de allizină +++
 Contin allizina si lis, formand struct ciclice de desmozina, cu
struct dezordonata si elasticitate ca de cauciuc (RESORTURI
ELASTICE CELULARE)

 Keratinele – conţinute în epidermă, păr, unghii;

 Contin mult SULF, f rezistente chimic si mecanic,
 Au un singur tip de structura secundara, helix sau foaie pliata
 Cele cu structura alfa formeaza un triplu helix
B* Proteine fibrilare solubile: segmentele de structură fibroasă,
insolubilă sunt legate de obicei de domenii globulare solubile.
1.Fibrinogenul (precursorul fibrinei), prot mare, 3 perechi de catene PP a helix, legate
prin punti de S.
 (factorul I al coagularii)
coagularii) este o glicoproteina dimerica cu greutate moleculara de
aproximativ 340kD,
340kD, prezenta in plasma si in α-granulele plachetare.
plachetare.
 Este sintetizat in ficat la o rata de 1.7-5 g/
g/zi
zi.. Fiecare din cele doua subunitati contine
trei lanturi polipeptidice:
polipeptidice: Aα, Bβ si γ.
 Fibrinogenul constituie substratul de actiune atat pentru trombina
trombina,, ultima enzima din
cascada coagularii
coagularii,, cat si pentru plasmina
plasmina,, enzima a sistemului fibrinolitic.
fibrinolitic.
 fibrinogenul apartine grupului proteinelor de faza acuta (valori crescute apar dupa
24
24--48 ore de la producerea evenimentului)
evenimentului)

2.Miozina, din filamentele groase ale miofibrilelor striate

3.Tropomiozina, din filamentele subtiri 2 subunităţi cu structură α-helix ce se rotesc una în
jurul celeilalte, generând o structură superhelicoidală.
superhelicoidală.
  Denumirea de miozină a fost folosită inițial
pentru a descrie un grup similar de ATPaze,
identificate prima dată în celulele musculaturii
striate cât și în musculatura netedă

nu există o singură "miozină", ci mai degrabă o superfamilie

mare de gene ale căror produse - proteine - împărtășesc
proprietățile de bază ale legării actinei.
Practic, toate celulele eucariote contin miozina sub
diverse izoforme.
 Heteroproteine de importanţă pentru biochimia omului

A.Metaloproteine – sunt proteine conjugate, având grupul prostetic

alcătuit dintr-unul (sau mai mulţi) ioni metal; fier (Fe 2+ Fe 3+)
cupru, (Cu+, Cu 2+), zinc (Zn 2+), Co 2+ . Metalul este legat
coordinativ = chelat de catenele lat ale AA bazici, ca HIS
 transferina (transport fier)
 Feritina (depozit fier),
 cerulopasmina (transport cupru)
 2/3 din enzime, ca Anhidraza carbonica si FAL (Zn),
 MAO (Cu) Monoaminoxidaza, a carei sinteza o inhiba substantele
antidepresive, este o enzima care impiedica degradarea catecolaminelor
creierului si ale sistemului simpatic (adrenalina, noradrenalina, serotonina,
feniletilamina).

B.Fosfoproteine – au drept componentă prostetică acidul fosforic legat prin

legături esterice de grupări OH ale resturilor de aminoacizi (Ser în principal,
Tyr). Ca reprezentanţi: caseina – principalul component proteic al
Thr şi Tyr)
laptelui; vitelina şi fosfovitina – apar în gălbenuşul de ou.
!!!! Proteine FOSFORILATE / DEFOSFORILATE
C.Glicoproteinele – glicoprenele - proteine care prezintă lanţuri
oligozaharidice( diferite de cele din MPZ) ataşate covalent de lanţul
proteic, prin leg O-glicozidice (la SER) sau N-glicozidice ( la ASN)
 Glicoproteinele se găsesc în aproape toate organismele, de la bacterii
până la om.
 conţinutul în carbohidraţi variază între 1% şi 85% greutate. (cel puţin 12- 12-15
resturi glucidice
glucidice))
 sunt prezente în secreţiile mucoase, în globulinel
globulinele e plasmatice, la suprafaţa
hematiilor ca substanţe de grup sanguin, constituie structura unor hormoni
(gonadotropi, FSH, LH, precum şi TSH TSH)).
 Componenta glucidică a glicoproteinelor este diferită de cea a
mucopoli-zaharidelor (proteoglicani
proteoglicani)): ele contin hexoze
hexoze,, hexozamine
hexozamine,,
acidul sialic (NANA = acid neuraminic N acetilat
acetilat))
D.Proteoglicanii
 în proteoglicani procentul de glucide depăşeşte 95% şi din acest motiv
proprietăţile lor seamănă mai mult cu cele ale polizaharidelor
 Sunt predominant componenţi ai matricelor extracelulare şi a suprafeţei
celulare, cu roluri în adeziunea şi semnalizarea celulară
celulară..

structura mbr ATC

 Glicoproteinele - funcţii importante în organism:
 Glicoproteinele din membrana celulară constituie partea externă a
receptorilor membranari
membranari..
 Constituie elementul majoritar din mucusul secretat de celulele epiteliale,
epiteliale,
mucus cu rol de lubrefiere şi protecţie a ţesuturilor din sistemul gastro
gastro--
intestinal,, urogenital şi respirator.
intestinal

 parte din proteinele de secreţie sunt

glicoproteine,, cum ar fi: hormoni ca FSH, LH, HCG sau
glicoproteine
proteine plasmatice ca orosomucoidul
orosomucoidul,, ceruloplasmina
ceruloplasmina,, plasminogenul,
plasminogenul,
protrombina şi imunoglobulinele.
 Modulează proprietăţi ca: solubilitatea, vâscozitatea, sarcina electrică,
denaturarea.
 Inhibitori ai aglutinării hematiilor, conţinând componente specifice de grup
sanguin.
 Rol structural (glicoproteinele
(glicoproteinele membranare
membranare). ).
E. Lipoproteine – au componenta prostetică de natură lipidică:
FL, triaciliglicerol, colesterol liber sau esterificat
După localizare, lipoproteinele se pot împărţi în:
structurale,, din membranele celulare şi a organitelor celulare
 Lipoproteine structurale
cu rol de izolare şi permeabilizare
 Lipoproteine plasmatice cu rol în transportul lipidelor, hormonilor hidrofobi,
vitaminelor şi medicamentelor în ser.
 În funcţie de densitate se împart în: chilomicroni
chilomicroni,, VLDL, IDL, LDL şi HDL.
 Au ca grupare prostetică componente de natură lipidică (fosfolipide,
fosfolipide,
colesterol, trigliceride).
trigliceride).
 Legarea proteinelor cu lipidele se face prin:
o Acilarea proteinelor la nivelul grupării amino cu resturi de miristoil
miristoil,, palmitoil,
palmitoil,
derivati de inozitol
inozitol((glipiatie
glipiatie)) sau de izopren
izopren((farnezil sau geranil
geranil--geranil
geranil))-
izoprenilare
o Legături nepolare van der Waals
o Legături ionice între şi –NH3+, respectiv –COO- din proteine.
 BOLI: HEMOGLOBINURIA Paroxistica Nocturna
 Degenerescenta retiniana
F.Cromoproteinele – sunt constituite dintr-o grupare prostetică
colorată şi o componentă proteică.
După natura chimică a grupului prostetic deosebim:
 Cromoproteine porfirinice (Hemoproteinele
Hemoproteinele), ), Hb,
Hb, Mioglobina,
Mioglobina,
Citocromi,, – grupul prostetic se numeşte hem (derivat tetrapirolic ciclic
Citocromi
particular, protoporfirinic tip III, asociat cu Fe – situat în centrul ciclului)
 cromoproteine neporfirinice
-caroteno proteine - pigmenţii vizuali,
-flavoproteine, enzime derivate din vitamina B2, (FMN, FAD)
1.Cromoproteine porfirinice-Hemoglobina

 Are o structură cuaternară caracteristică: patru subunităţi, două câte două

identice (α1 şi 2; β1 şi 2)
 fiecare subunitate este constituită din câte o componentă proteică numită
GLOBINA şi câte un grup prostetic HEM.

 Subunitatea are greutatea moleculară de cca 17000 Da, iar Hb tetrameră de

cca 68000 Da, în care Fe2+ reprezintă 0,338%.
 Structura descrisă este caracteristică HbA majoritare a adultului normal (97-
98% din totalul Hb).
 lanţul α este constituit din 141 AA, iar
 lanţul β din 146 AA
 secvenţializare caracteristică pentru fiecare lant (determinantă pentru
proprietăţi ca solubilitatea, afinitatea la oxigen, oxidabilitatea)
 AA fiecărui lanţ au o organizare secundară, de tip helicoidal, definindu-se
diferite segmente
 8 în lanţurile β: A – H
 7 în lanţurile α
Tipuri de Hb fiziologice

 La naştere: HbF (fetală) 75% şi HbA (adultă) 25%.

 HbF are o afinitate pentru oxigen mai mare decât HbA din sângele mamei;
AJUTAND fătul trebuie să extragă oxigen din sângele mamei

 In stadiul adult HbA este de două tipuri, (HbA1 (α2β2) - 97-98%

HbA2 (α2δ2) - 2-3%.
 HbA devine importantă la 4 luni după naştere.

Hemoglobine modificate
1/Methemoglobina circa 0,4-1 % în sânge in mod normal - este o formă a Hb în
care Fe2+ → Fe3+, legare ireversibilă a oxigenului, scade capacitatea de cedare a
oxigenului către ţesuturi. Methemoglobina are o culoare brună.

2.Sulfhemoglobina - este o Hb în care s-a introdus un atom de sulf în ciclul

porfirinic, (medicamente sau a unor sulfuri solubile). Sulf-Hb are culoarea verde.
Subunitatea sulf - globină nu leagă oxigenul, dar influenţează celelalte subunităţi
în sensul cedării oxigenului.
Anemia falciformă (SICKLE-CELL ANEMIA)
Se datorează unei mutaţii în globina β prin care GLU din poziţia 6 este
substituit cu un rest de VAL.

 Apare HbS. care va avea tendinţa de a forma adevăraţi polimeri. Aceştia
vor modifica forma hematiei din disc în seceră. conformaţie a hematiei
rigidă.Hematia nu poate trece prin capilare, pe care le blochează.
(obstrucţie a circulaţiei capilare )

 Apar dureri frecvente şi puternice de oase, simptom tipic

 Pe termen lung, această va afecta şi celelalte organe (rinichi, inimă,
plămân), generând o anemie cronică.
 Anemia falciformă este răspândită în Africa ecuatorială (peste 20%
din populaţie), datorită unui avantaj adaptativ. Existenţa HbS induce
rezistenţa la paraziţii ce produc malaria, al căror ciclu de viaţă include
un stagiu obligatoriu în eritrocite.
Talasemiile
 Constituie o familie de maladii genetice răspândite la
populaţiile din zona litoralului mediteranean şi din Asia.
 Maladiile se datorează blocării sintezei globinelor ca urmare a
blocarii sau afectarii genelor care codifica sinteza globinelor
α-globinei → α-talasemii sau
β-globinei → β-talasemii.
În cazul talasemiei majore (anemia Cooley) este blocată complet
sinteza globinei. Boala este fatală, tratamentul constând doar în
transfuzii la 4-6 saptamani
Formele moderate pot beneficia de transfuzii si ajung la varsta
adulta, Acid folic, Vit
Formele usoare (purtatorii genei ) nu necesita tratament. Acid
Folic!!!
A se evita supraincarcarea cu Fe!!!!
(NU – multivitamine, unele antibiotice)
Da - Agenti chelatori:EDTA, Dimercaprol, Deferoxamina
Hemul este partea prostetică a hemoglobinelor, în raport molar
(1,3,5,8-tetrametil-2,4-divinil-6,7-dipropionil-porfirină)

1:1 cu partea proteică - globina.

este un derivat al nucleului porfirinic, protoporfirina III (9) legată de
un atom de Fe aflat în stare ionizată - Fe2+
 Legătura Hem - globină se realizează prin:
 · legături ale Fe2+
legături între substituenţi ai
nucleului porfirinic şi catene
laterale ale resturilor de
CH2
aminoacizi din structura globinei.
CH3 CH

HC CH
N CH3
H 3C
2+
N Fe N
HOOC CH2 CH2 CH CH2
N
1,3,5,8-tetrametil-2,4- H C CH

divinil-6,7-dipropionil-
porfirină) CH2 CH3

CH2

COOH
 Legătura Hem - globină se realizează prin :
a.legături ale Fe2+. Ionul Fe 2+ formează 6 legături dintre care 4 cu
protoporfirina din hem (legături
legături coordinative cu cei 4 atomi de azot din cele 4
nuclee pirolice ale protoporfirinei
protoporfirinei..) şi 2 cu resturi de His din constituţia
hemoglobinei asigurând astfel legarea celor 2 componente.. Aceste legături
sunt permanente şi coplanare
Hemul se găseşte într-
într-o cavitate (buzunar) din globină, aceste legături
expulzează apa din această zonă
b.legături între substituenţi ai nucleului porfirinic şi catene laterale ale resturilor
de aminoacizi din structura globinei.
.Cele 2 legături cu globina sunt legături coordinative cu atomi de azot de la 2
resturi de His
His:: His proximală (atat pe lantul α cat si pe β , legatura e
permanenta)) si His distală în globina α şi în globina β. legătura opţională,
permanenta opţională,
depinzând de legarea oxigenului
oxigenului.. În plus, Fe2+ nu se leagă direct de atomul
de azot din His distală,
distală, ci prin intermediul moleculei de oxigen !!!!
Apar astfel două structuri
structuri:: una fără oxigen – Hb deoxigenată şi o structură cu
oxigen – Hb oxigenată.
oxigenată.
Sub formă deoxigenată
deoxigenată,, Hb poate fi cristalizată, structura cristalină dispărând
la oxigenarea Hb
Hb..
 Structura cuaternară a Hb
 Cele 4 subunităţi formează un ansamblu structural, cu
constituirea unei formaţiuni compacte, cu dimensiunile 64
/ 55 / 52 Å
 Suprafeţele de contact sunt complementare, realizându-
se interacţiuni structurale diferite, ca legături ionice, punţi
de hidrogen, la nivelul a 4 interfeţe
(α )2 ( β )2 ← →(α )2 + ( β )2
pH =7

(α)2(β)2 ←  →(
pH = 4
pH=7
α)2 + (β)2
Proprietăţile funcţionale ale hemoglobinei:
A. Transportor al oxigenului,
 prin transformarea Hb, la o presiune parţială a oxigenului de 100 mmHg
(din alveolele pulmonare) în oxihemoglobină în care oxigenul este legat
de Fe 2+ pe baza unei interacţiuni slabe şi în mod reversibil.
 Hb normală a adultului se leagă de oxigen printr-un proces cooperativ
(datorat legăturii alosterice)
 Curba de legare a oxigenului la Hb este sigmoidală, comparativ cu cea
normală (hiperbolă), deoarece afinitatea Hb pt O2 este afectată de
saturaţia acesteia.
 Afinitatea Hb pentru oxigen este scăzută în prezenţa CO2 şi / sau un pH
scăzut
 legarea oxigenului de Hb decurge mai greu la început, după care
procesul decurge tot mai uşor uşor.. Acest comportament este explicat pe
seama unui efect cooperativ pozitiv al moleculelor de oxigen ce se
leagă de Hb
Hb..
 Explicarea efectului cooperativ al Hb
 Definiţie – la legarea unui ligand, afinitatea ligandului pentru molecula de care se
leagă este în funcţie de cantitatea de ligand care este deja legată
 O moleculă poate avea un efect cooperativ
 Pozitiv – pe măsură ce ligandul se leagă, afinitatea pentru el creşte
 Negativ – pe măsură ce ligandul se leagă, afinitatea pentru el scade
 Există 2 forme ale Hb
 Forma T tensionata , fara O 2
 Forma R relaxata, cu O 2
 Schimbările bruşte pentru afinitatea oxigenului rezultă dintr-o trecere foarte
rapidă între cele 2 forme.
 1 l de sânge conţine 150 g Hb Hb,, putând transporta 200 ml oxigen, ceea ce
corespunde la 1,34 ml oxigen / g Hb Hb,, ceea ce înseamnă o cantitate de 87
de ori mai mare decat cea dizolvata
n cazul mioglobinei, curba de saturaţie cu oxigen are o alură hiperbolică,
deoarece fiind o structură monomerică
monomerică,, nu mai există efect de
cooperativitate.. Afinitatea mioglobinei pentru oxigen este mult mai ridicată,
cooperativitate
adaptată rolului ei de a extrage oxigen din sânge şi de a-l transmite
intracelular mitocondriei
 Forma T tensionata deoxigenata a Hb
Fe 2+ e tractionat din planul hemlui de catre
legatura lui cu his proximala) – cu afinitate
scăzută pentru oxigen

H O H O

catenã globularã N CH C N CH C catenã globularã

N His proximalã N

N N

T
Fe2+ Fe2+

N N
plan plan
N N
hem hem
 Forma R relaxata, cind Fe2+ revine in planul hemului prin
legatura lui cu his distala– cu afinitate crescută pentru oxigen
H O

N CH C catenã globularã

N
His proximalã
N

plan
Fe2+
hem

O2
R
N

His distalã
N

N CH C catenã globularã

H O

relaxata, oxigenata,
 Facilitarea transportului de CO2 de la ţesuturi la plămâni
(efect Bohr)

 CO2 provine din metabolismul tisular şi este eliminat la nivel

pulmonar prin respiraţie. Transportul CO2 de la ţesuturi la
plămâni se face prin trei căi:

 § Dizolvare în plasmă circa 10%

 § Formare de legături chimice cu Hb (carbaminohemoglobina)
 § Transport sub formă HCO3- (efectul Bohr)
Efectul Bohr ajută la transportul de oxigen de la plămâni la
ţesuturi si al CO 2 in sens invers, în condiţiile creşterii
ionilor de hidrogen, ca urmare a hidratarii si disocierii CO 2
Dioxidulde carbon (CO2) este un metabolit cheie in toate organismele vii.
Acesta exista in echilibru cu bicarbonatul (HCO3-), care este putin solubil in
membranele lipidice

CO2 poate difuza liber inauntrul si in afara celulelor, in timp ce bicarbonatul

trebuie sa fie transportat.

Conversia bicarbonatului in CO
CO22 faciliteaza transportul acestuia in
celula,, in timp ce conversia inversa ajuta la pastrarea CO2
celula CO2 in celula.
celula.

Interconversia CO2 si a bicarbonatului se petrece incet in conditiile pH-ului

fiziologic, asa incat organismele produc enzime pentru a grabi procesul.

Carbonic anhidrazele sunt enzime ce contin zinc, care catalizeaza reactia

reversibila dintre dioxidul de carbon hidratat si bicarbonatul deshidratat.
 Hemoglobina permite existenţa permanentă a unei cantităţi
de oxigen de rezervă în sânge, cantitate ce asigură
supravieţuirea 2-3 minute în condiţiile opririi respiraţiei sau a
unui mediu fără oxigen (în scufundări)
Toate aceste proprietăţi sunt posibile datorită structurii
cuaternare a Hb ce face posibil un efect cooperativ la legarea
moleculelor de oxigen.
Legarea 2,3-bisfosfogliceratului-produs al glicolizei anaerobe si
existent in eritrocite forma T, scade afinitatea pentru oxigen
Alte proprietăţi funcţionale ale hemoglobinei:
 Formarea de carb-oxi-hemoglobină – afinitatea
marcat crescută a a CO faţă de Hb, departe de a fi
o anomalie, este o necesitate de prim ordin
fiziologic datorită faptului că, prin intermediul
echilibrelor care se stabilesc, devine posibilă
eliminarea CO endogen rezultat din catabolismul
tuturor hemoproteinelor.!!!!!!
 Formarea de metHb (Fe2+ este oxidat la Fe3+) –
metHb nu este capabilă să transporte oxigen la
ţesuturi. Procesul de formare a metHb este
continuu, dar este contrabalansat de un proces
invers, de reducere.
 2. Cromoproteine porfirinice Citocromii
 sunt hemoproteine în care Fe heminic poate transfera
reversibil un electron, trecând în stările Fe2+ ⇔ Fe3+.
 Organismele aerobe obţin energia sau degradează diferite
substanţe folosind oxigenul
oxigenul.. În cursul reacţiilor de oxido-
oxido-
reducere, electronii trec de la substanţele oxidate la oxigen
oxigen..
Transportul electronilor este asigurat de citocromi prin
sisteme de oxido reducere.. În funcţie de substanţele
oxido--reducere
oxidate,, deosebim
oxidate deosebim::
 § citocromii implicaţi în lanţul respirator din mitocondrie:
a/a3, b, c, c1 localizaţi în membrana internă a mitocondriei.
 § citocromii P450 au localizare în microzomi sau
mitocondrie şi reprezintă acceptorul final de electroni
proveniţi din oxidarea unor substanţe diverse ca:
 steroizi,
 medicamente sau alţi compuşi exogeni intraţi în organism
prin ingestie, absorbţie sau inhalare. Sunt consideraţi ca
unul din principalele sisteme de detoxifiere a organismului.
 3.Cromoproteine porfirinice Mioglobina
Este o componentă a celulei musculare striate si miocardice
miocardice..
Are o structură asemănătoare Hb
Hb,, fiind însă un monomer
monomer,, constituit din
 grupul prostetic hem şi
 un lanţ polipeptidic format din 153 AA.
AA.
 Afinitatea faţă de O2 este mare (de 6 ori faţă de cea a Hb
Hb),), ceea ce face ca funcţia principală
să fie cea de „rezervor” de oxigen, transformarea în O2- mioglobină fiind posibilă şi la pO2
a sângelui venos.
venos.
 Spre deosebire de hemoglobina din sânge, mioglobina nu se leagǎ cooperativ de oxigen,
legarea oxigenului de mioglobină nefiind afectată deci de presiunea oxigenului în țesuturile
înconjurătoare.
înconjurătoare.
 Concentrațiile mari de mioglobinǎ din celulele musculare permit organismelor să ținǎ
respirația un timp mai îndelungat.
îndelungat. Mamiferele marine, cum ar fi balenele și focile, prezintă o
concentrație crescutǎ de mioglobină în mușchi.
mușchi.
 Mioglobina a fost prima proteinǎ a cǎrei structurǎ tri- tri-dimensionalǎ a fostdescrisa
fostdescrisa .(
1958,, John Kendrew)
1958 Kendrew)
 Nucleoproteinele
Nucleoproteinele au ca grupări prostetice acizii
nucleici.. Au fost identificate majoritar în nucleu dar
nucleici
ulterior au fost identificate şi în citoplasmă (ribozomi,
mitocondrii şi microzomi
microzomi)). Nucleoproteinele sunt
întâlnite în absolut toate celulele animale şi vegetale,
la bacterii şi virusuri.
virusuri.
Rolul lor biologic fundamental constă în
 participarea la procesul diviziunii celulare,
celulare,
 biosintezei proteinelor şi
 transmiterea caracterelor ereditare.
ereditare.
 ACIZII NUCLEICI
 Moleculele ce asigură atât transmiterea nealterată a caracterelor
ereditare, cât şi utilizarea informaţiei genetice deţinute
deţinute,, acizii
nucleici sunt de două categorii
categorii::
 1. Acizii dezoxiribonucleici (ADN), molecule ce depozitează în
structura lor toată informaţia genetică a celulei.
celulei. Se mai numesc şi
molecule replicon, deoarece se autoreplică în cursul diviziunii celulare
celulare
2. Acizii ribonucleici (ARN), molecule ce servesc la transmiterea şi
utilizarea datelor genetice din ADN, realizând sinteza proteinelor în
celulă..
celulă
Acid nucleic (Polinucleotid) format din
Mononucleotide(nucleozid-mono-fosfati) formate din
Nucleozid (baza azotata+pentoza) + Acid fosforic
Baza azotată: (Purinică A, G/ Pirimidinică U, T, C) +
Pentoza(Riboză /Dezoxiriboză)
A=Adenina, , G= guanina, U= uracil, T= timina, C= citozina
ADN structura secundara

Structura bazelor
pirimidinice

Structura bazelor purinice

Compoziţia acizilor nucleici
 Nucleozidele rezultă prin condensarea unei baze azotate
(purinice sau pirimidinice
pirimidinice)) cu pentoza (riboza sau dezoxiriboza)
dezoxiriboza).
Rezultă 8 tipuri de nucleozide
nucleozide:: patru cu riboză şi patru cu
dezoxiriboză..
dezoxiriboză

Principalele nucleozide

Dezoxiribonucleozidul
Baza azotată Ribonucleozidul derivat
derivat

Adenina Adenozina d-adenozina

Guanina Guanozina d-guanozina

Uracilul Uridina -

Citozina Citidina d-citidina

Timina - timidina
 Nucleotidele (nucleozid monofosfaţii
monofosfaţii)) sunt esteri fosforici ai nucleozidelor
nucleozidelor..
Esterificarea se face la nivelul pentozei
pentozei..Ex
Ex..AMP,GMP,UMP,TMP,CMP
 În afara rolului lor în constituirea acizilor nucleici, organismul mai foloseşte
nucleozid fosfaţii şi pentru sinteza unor coenzime – NAD+, FAD, CoA CoA--SH – a
nucleozid di- trifosfaţilor.
di- şi trifosfaţilor.
 Nucleozid di-
di- şi trifosfaţii fac parte din fosfaţii macroergici ADP
ADP--ATP,GDP
ATP,GDP--
GTP,UDP--UTP,
GTP,UDP UTP, produşi ce apar numai în materia vie şi care reţin cantităţi
sporite de energie întrîntr--o legătură macroergică de tip anhidridă pe care o
conţin..
conţin

ATP

Codul genetic este universal,

adică indiferent de specie, AA
sunt codificaţi de aceleaşi
triplete
Structura secundara a ADN
 În 1953 Watson şi Crick au propus un model al structurii secundare de ADN
care ţine cont de diversele proprietăţi ale moleculei:
moleculei:
 -caracterul acid(acid nucleic)
 -analiza chimica:
chimica:suma bazelor purinice A+G este egala cu cea a bazelor
pirimidinice T+C
 -configuratie helicoidala
 -stabilitate maxima a moleculei cind exista nr maxim de leg de H intre baze

 Molecula de ADN este alcătuită din două catene polinucleotidice

înfăşurate în jurul unui ax comun, imaginar, constituind un dublu helix
helix,, cu
bazele azotate proiectate spre interior, perpendicular pe ax.
ax.Puntile de H se
stabilesc intre bazele azotate perechi ale celor 2 catene
catene::
 A si T(2
T(2 leg) si
 C si G(
G(33 leg)
Structura sec
secundar
undară
ă a ADN
Cele două catene sunt legate între ele prin punţi de hidrogen,
hidrogen,
stabilite între bazele complementare perechi (AT şi GC), adică
cele ce asigură un număr maxim de legături şi deci o stabilitate
maximă
 Între A şi T se poate forma numărul de maxim 2 punţi de
hidrogen, iar între G şi C maxim 3.
 Molecula de ADN seamănă cu o „scară în spirală”, balustradele
fiind formate din H3PO4 şi dezoxiriboză
dezoxiriboză,, iar treptele din punţile
de hidrogen care leagă bazele azotate
azotate..
 Structura nu se mentine in orice conditii,Insasi
conditii,Insasi formarea ei e
conditionata de concentratii saline mari ce reduc respingerea
electrostatica a gr fosfat ionizate la pH= pH=77,0,facilitand
infasurarea moleculei
 Modelul W-C reda conformatia dominanta a moleculei de ADN
= FORMA B.Mai exista insa in mediul apos celular inca alte 6
conformatii posibile, dar pe portiuni mai restrinse ale
posibile,dar
moleculei(ex
moleculei (ex formele A si Z)
 Cromatina si Cromozomi
 Genomul uman contine aprox
 3 miliarde perechi de nucleotide,
 organizate in cei 23 x 2=46 Cz

 Fara spiralare,
spiralare, ADN din fiecare Cz ar masura intre
1,7 si 8,5 cm lungime
lungime,, neincapand intr
intr--o celula
 Exista deci mai multe nivele de compactare a
helixului dublu al AND pt a forma cromatina
 Structura acesteia depinde de proteinele care
leaga ADN,
 prothistonice (Arg, His, ) si
 non-histonice (factori de transcriere, receptori pt
hormoni, polimeraze, alte enzime nucleare)
 Structura tertiara a ADN,
nucleozomii,, formati din ADN si un
nucleozomii
miez de 8 unitati de histone
 Nucleozomii sunt compactati in
structuri numite SOLENOIZI (fibre
de 30nm)
 Solenoizi – anse – rozete –
bucle - cromatide -cromozomi
 ARN Structura si functie.
functie.

 Acizii ribonulceici (ARN) sunt compuşi macromoleculari în

care unităţile repetitive sunt ribonucleotidele
ribonucleotidele..
 ARN sunt sintetizaţi majoritar în nucleu, dar şi în
mitocondrie şi ribozomi, prin acţiunea unor enzime
ARN--polimeraze - ADN
ARN ADN--dependente care copiază
complementar secvenţe din ADN.
ARN:: Realizeaza transmiterea si utilizarea datelor
Rolurile ARN
genetice din ADN.
 Sunt 3 tipuri de ARN:
ARN:
 rRNA (ARN ribosomal) , tRNA (transfer ARN) , mRNA
(mesager RNA)
 Transport RNA (tRNA
(tRNA):
):

Din punct de vedere chimic, ARN este un polinucleotid asemănător cu ADN, după matriţa căruia este
sintetizat. Diferenţele sunt următoarele:
Timina din ADN este înlocuită cu uracil
Masa moleculară mult mai mică
Ca pentoză, conţine riboza
Structură monocatenară liniară, cu excepţia unor porţiuni unde existenţa complementarităţii bazelor
azotate permite o structură dublu spiralată intracatenară
Stabilitate redusă, fiind degradat după îndeplinirea funcţiei biologice.
 ENZIMELE

Enzimele sunt definite ca proteine cu acţiune catalitică, produse chiar de organism si

care asigura reactiile acţiile chimice în condiţii de presiune şi temperatură relativ joase şi pH bine
definit, caracteristice organismelor vii
Numărul enzimelor este foarte mare, în lumea vie fiecărei molecule organice, trebuie să-i
corespundă cel puţin o enzimă, care să participe la sinteza sau/şi degradarea ei.
Acţiunea enzimei este o acţiune catalitică şi ca atare constă în accelerarea reacţiei în
care intervine,
Enzimele au o serie de particularităţi faţă de catalizatorii obişnuiţi, şi anume:
- enzimele acţionează într-un domeniu moderat de temperatură, pH şi presiune - de
obicei la 37 °C, pH = 7,4 şi 1 atm,
- au o mare specificitate pentru reacţia catalizată,
- efect net superior al actului catalitic,
- în cazul reacţiilor reversibile, enzimele catalizează desfăşurarea reacţiei în ambele
sensuri
Localizarea enzimelor
Enzimele se găsesc în toate celulele organismului. Abundenţa lor creşte cu
nivelul activităţii biochimice, astfel în celula pancreatică şi hepatică, peste 70%
din proteine exprimă activitate enzimatică. Localizarea la nivel celular este
neuniformă,
Specificitatea enzimelor este:
Specificitate de acţiune sau de reacţie se manifestă în primul rând prin
capacitatea ei de a cataliza o reacţie strict definită, (fosfatazele sunt enzime ce
catalizează hidroliza unor esteri fosforici).
Specificitate de substrat
- specificitate largă, pentru un număr mare de substraturi,
- specificitate de grup, acţiunea catalitică se exercita numai asupra unui număr
restrâns de substanţe;
- specificitate absolută, de intensitate maximă , doar asupra unui anumit
substrat. Este cazul ureazei, enzima ce acţionează exclusiv asupra ureei.
- Un exemplu de specificitate absolută este şi stereospecificitatea, numai
asupra unui anumit izomer steric.
-
Structura enzimelor
Din punct de vedere al constituţiei, se cunosc două feluri de enzime: simple şi
complexe.
Enzimele simple
Enzimele simple sunt de natură proteică omogenă catalizează reacţii de liză.
Enzimele complexe
Enzimele complexe au molecula alcătuită dintr-o componentă proteică propriu-zisă,
numele de apoenzimă, şi cofactor enzimatic, legat în mod diferit de apoenzimă, fie
printr-o legătură stabilă (grup prostetic) sau printr-una labilă - coenzimă.
Molecule ce funcţionează drept grup prostetic sunt vitamine şi derivaţi ai acestora (de
exemplu: vitamina B1, sub formă de tiamin-pirofosfat, vitamina B6 ca piridoxal-fosfat,
hemul şi ioni metalici.
Coenzimele sunt substanţe organice,
• (ATP,),
• derivaţi de tip nucleotidic ai unor vitamine (PP,B2) ca: (NAD+), (NADP+),
(FMN), (FAD).

1
 Izoenzimele
Sunt forme moleculare multiple, cu structuri diferite, care catalizează aceeaşi
reacţie enzimatică. Se deosebesc prin proprietăţi fizico-chimice diferenţiate,
(termostabilităţii, a pH-ului optim de acţiune, etc criterii pe baza cărora se pot separa
între ele.) determinate prin deosebiri ale structurii componentei proteice.
Izoenzime cu aplicaţie medicală
1. Identificarea 5 fracţiuni de lactatdehidrogenază (LDH), cu migrare electroforetică
diferită.
Lactatdehidrogenaza - este o enzimă tetramerică formată din două tipuri de
subunităţi H (miocard) şi
M (muşchi). Cele 2 subunităţi se pot combina în 5 variante:
LDH1, LDH2, LDH3 , LDH4, LDH5
.2. Creatinkinaza(CPK) există sub forma a 3 izoenzime, fiecare având structura
unui dimer, cu unităţile polipeptidice numite M (Muschi) şi B (brain) (de asemenea
există 2 forme mitocondriale).
tip 1: BB - creier, plămâni (CPK1).
tip 2: MB - numai în miocard (CPK2).
tip 3: MM - muşchi scheletic (CPK3).
După un infarct miocardic, CPK2 serică creşte la 6 -18 ore după infarct şi, de
asemenea, LDH1 şi LDH2, având loc o inversare a raportului intre forme, devenind
LDH1 > LDH2. Aceste efecte reprezintă diagnosticul infarctului miocardic în 100% din
cazuri.
Creşterea activităţii LDH5 este asociată cu o congestie a ficatului

Aplicaţii ale enzimelor în medicină

A. Determinări de enzime cu rol diagnostic
Ţesuturile din organism suferă o reînnoire permanentă, fapt ce implică o distrugere
celulară continua. Acest proces de citoliză eliberează conţinutul celulelor în circulaţia
sanguină. În acest mod, plasma sanguină conţine enzime celulare.
De exemplu, hepatocitele trăiesc un an, deci zilnic 0,3% din ficat este distrus
şi conţinutul celular deversat în plasmă. Creşterea citolizei patologice poate fi efectul
unor:
Leziuni virale sau toxice (hepatite)
Leziuni anoxice prin absenţa vascularizaţiei (infarctul miocardic, asociat cu
necroza parţială a muşchiului cardiac)
În acest mod, măsurarea activităţii unor enzime marker poate fi utilizată în
diagnostic.
Exemple:
LDH, din cele 5 izoenzime care pot fi separate prin electroforeză şi
cuantificate, LDH1 (α4) şi LDH2 sunt caracteristice ţesutului miocardic şi, astfel,
conţinutul ridicat de LDH1 din ser poate confirma diagnosticul clinic şi
EKG de infarct miocardic.
CPK se găseşte sub forma a trei izoenzime dimerice (CK - musculare, CK -
miocardică, utilă în infarctul miocardic la 6-8 ore după acesta, CK -
cerebrale).
Fosfataza acidă creşte în cancer de prostată.
Amilaza şi tripsina cresc în pancreatite acute.
Transaminazele şi izocitrat dehidrogenaza cresc în boli hepatice.
Fosfataza alcalină creşte în icter mecanic şi boli osoase

2
B. Enzime cu rol terapeutic

- streptokinaza ca agent anticoagulant în infarct miocradic, împiedicând formarea

cheagului de sânge.
- asparaginaza este folosită în terapia leucemiei, deoarece ţesuturile tumorale au
asparagina ca necesitate nutriţională.
- enzime digestive utilizate în fibroză chistică, etc.

C. Enzimele ca reactivi în analize clinice

La ora actuală, în laboratorul clinic, majoritatea determinărilor de metaboliţi
organici se fac prin metode enzimatice, care utilizează ca reactivi enzime. Aceste
metode depăşesc ca exactitate metodele chimice.
O utilizare spectaculoasă a acestor metode o constituie utilizarea enzimelor
imobilizate pe suport în metodele rapide (screening tests) de determinare
clinică.
a. Metoda rapidă de determinare a glucozei utilizează o hârtie suport impregnată
cu glucozooxidază, peroxidază şi ortotoluidină.
b. Tehnica ELISA
Tehnica ELISA (analiză cu enzime legate de imunoabsorbanţi) reprezintă o
combinaţie între chimia enzimelor şi imunologie. Această tehnică serveşte la
determinarea unor cantităţi foarte mici de antigen (10-8 - 10-10 M/l) prin legare
specifică de un anticorp de care este legată o enzimă cu rolul de agent de
marcare.

D.Enzime sintetice
Există trei categorii:
semisintetice - obţinute prin modificarea chimică a enzimelor cunoscute,
modificări în urma cărora enzimele dobândesc noi proprietăţi catalitice.
sintetice - sunt structuri ciclice a căror structură spaţială este analogă unui situs
enzimatic. Cele mai utilizate sunt polimerii ciclici ai glucozei: ciclodextronele.
Abzime - anticorpi cu funcţie catalitică. Sunt utilizaţi ca haptene (molecule mici, nu
declanşează singure răspunsul imun, doar după ataşarea de o macromoleculă.

VITAMINELE

Definiţie. Vitaminele sunt substanţe indispensabile activităţii de creştere şi

reproducerii omului şi altor animale superioare, care nu se sintetizează de către
organism, ci se asigură prin aport alimentar.
Vitaminele participă într-un mod caracteristic în procesele metabolice.
Necesarul zilnic pentru organismul uman este de 1 - 50 mg;
în condiţii fiziologice speciale (creştere, femeia gravidă, lactaţie, nevoile
cresc;
invers, sinteza unora dintre vitamine de către flora intestinală, precum şi
tezaurizarea pot reduce necesarul.
Hipovitaminoză - aportul insuficient determină o stare cronică de deficit care se
manifestă, într-o primă etapă mai puţin specific,

3
Avitaminoza - apar semne caracteristice şi în cele din urmă, în formă avansată -
evoluează spre exitus.
Hipervitaminoza - aportul excesiv determină, de regulă, eliminarea surplusului,
uneori însă apar modificări patologice.
Termenul „vitamină” îşi are originea în faptul că prima vitamină identificată -
vitamina B1 - este o amină şi ea s-a dovedit a fi indispensabilă vieţii.
Clasificare în funcţie de:solubilitate
hidrosolubile, din care fac parte toate vitaminele B, biotina, acidul ascorbic;
liposolubile, insolubile în apă, solubile în lipide, din care fac parte vitaminele
A, D, E şi K.
Se mai descriu:
• Pseudovitamine, care cuprinde compuşi ce au numai parţial trăsături de
vitamină. În această categorie pot fi cuprinse vitaminele P
(bioflavonoidele), acizii graşi esenţiali (vitaminele F), colina, acidul p-
aminobenzoic, mezoinozitolul, etc.
Antivitaminele - substanţe care prezintă o acţiune antagonistă vitaminelor; fiecare
vitamină poate avea una sau mai multe antivitamine care produc efectele
avitaminozelor respective.

I. Vitaminele hidrosolubile
• Din această clasă fac parte compuşi polari, solubili în apă
• Un număr important dintre ele este constituit de grupul vitaminelor B, a căror
lipsă de aport provoacă, de cele mai multe ori, o stare de policarenţă
• Vitaminele din această clasă sunt absorbite la nivelul intestinului subţire,
trecând în circulaţia portală
• Se stochează în cantităţi foarte mici şi sunt eliminate urinar, motiv pentru
care trebuie continuu furnizate prin alimentaţie
• Au un rol important biochimic, funcţionând mai ales sub formă de coenzime
pentru enzime din metabolismul glucidic, lipidic.
• Excesul este, în general, bine tolerat, surplusul eliminându-se urinar.
Excepţie face supradozarea unor dintre ele, cum ar fi acidul nicotinic şi
vitamina B6.
• Reprezentanti;
1. Vitamina B1 (tiamina, aneurina, vitamina antiberiberică, vitamina
antipolinevritică) sintetizată doar de plante şi microorganisme. În ficat şi în creier
are loc fosforilarea cu ATP, cu formare de tiaminpirofosfat (TPP), → rol
important în funcţionarea ţesuturilor în care degradarea glucozei are un rol
hotărâtor – miocard, ţesut nervos. Intervine în metabolismul funcţional al
sistemului nervos prin favorizarea formării acetil-colinei (mediator chimic).
Carenţa, în formă completă, constituie boala beri-beri

2. Vitamina B2 (riboflavina, lactoflavina).Este un pigment galben, fluorescent,

relativ stabil la temperatură, dar se descompune la lumina vizibilă. în peretele
mucoasei intestinale este fosforilată în prezenţa ATP, până la FMN si FAD
(Formele active ale vitaminei) = grupări prostetice pentru o serie de enzime oxido-
reducătoare. Deficienţa se manifestă prin leziuni cutanate şi mucoase si
oboseală vizuală.
3. Vitamina B3 (acidul pantotenic) este o substanţă indispensabilă vieţuitoarelor,
datorită participării sale la realizarea unor molecule cu rol fundamental, cum ar fi

4
 coenzima A, care participă la reacţii în ciclul citric, oxidarea acizilor graşi, sinteza
colesterolului, reacţii de acetilare.
4. Vitamina PP (nicotinamida, niacina, vitamina B5). Niacina este denumirea
generică pentru acidul nicotinic şi pentru nicotinamidă, Acidul nicotinic este
sintetizat de plante, de majoritatea microorganismelor. Unele animale, chiar şi
omul pot realiza sinteza folosind ca precursor triptofan. Intervine în procesele
biochimice, ca şi coenzimă pentru unele dehidrogenaze, respectiv
oxidoreductaze. La om, avitaminoza se manifestă sub aspectul bolii numită
pelagră: boala celor 3D.
Dermatită
Diaree → tulburări digestive
Demenţă → tulburări nervoase
Excesul determină stări toxice, explicate prin consumul de
metionină
5. Vitamina B5 (piridoxina). Forma activa, piridoxal-fosfatul este grup prostetic
pentru unele enzime active în metabolismul aminoacizilor (AA). Deficitul poate
apărea în alcoolism cronic, sarcină, la copilul mic, în insuficienţa renală cronică
6. Acidul folic (vitamina Bc, vitamina M, folacina)=rol în controlul metabolic al
celulelor cu multiplicare rapidă, deci şi al celulelor hematoformatoare, (intervine în
sinteza derivaţilor porfirinici, hemul), FolH4 este forma activă a vitaminei,
constituind coenzima F, cu rol în activarea şi transferul unor grupări cu un atom
de Carbon, are rol în sinteza acizilor nucleici, în reglarea creşterii si reproducerii
celulare si alături de B12, în unele sinteze de AA
7. Vitamina B12 (cobalamină) (de fapt, un grup de compuşi B12a → B12d)
reprezintă un factor activ în procesele de diviziune celulară, cu rol de factor de
creştere şi de regularizare a hematopiezei – de prevenire a anemiei pernicioase
Vitamina B12 se absoarbe intestinal în ileonul terminal sub forma unui complex cu
o glicoproteină secretată de mucoasa gastrică, numită factor intrinsec (Castle).
Din această cauză, vitamina B12 este numită factor extrinsec. Rol biochimic si
fiziologic
o De rearanjament intramolecular
o Reacţia de reducere de la ribonucleotid la dezoxiribonucleotid
o Reacţia de metilare
Are rol general de factor de creştere, în dirijarea hematopoiezei, în
sinteza colinei, în sensul prevenirii infiltraţiei grase a ficatului (acţiune
lipotropă)
Deficitului de B12 AFECTEAZA , la om, sistemul eritropoietic, sistemul
nervos, mucoasa bucofaringiană, si determină, probabil, tulburări
biochimice în toate celulele corpului. Manifestarea constă într-o anemie
gravă, cu apariţia de megaloblaşti în măduvă şi în sângele periferic

8. Vitamina C (acid ascorbic, vitamina antiscorbutică)

• Este o substanţă de aport obligatoriu la primate, cobai şi unele specii de
păsări, care nu au capacitatea de a o sintetiza . Este foarte răspândită în natură,
fiind prezentă în regnul vegetal (mai ales în fructe), precum şi în ţesuturi animale
(ficat, splină, rinichi). În cursul fierberii alimentelor, pierderea poate fi de 15-60%, iar
prin depozitare peste iarnă de până la 80%.

• Acidul ascorbic intră în constituţia unui sistem oxidoreducător cu rol

important în unele procese metabolice.

5
 o sinteza colagenului
o degradarea tirozinei
o sinteza noradrenalinei din dopamină.
o în sinteza hormonilor steroizi
o sinteza acizilor biliari
o în procesele de apărare imunitară, în mărirea rezistenţei la efort şi în
hematopoieză
o Absorbţia Fe este semnificativ crescută în prezenţa vitaminei C
o Acidul ascorbic poate acţiona ca un antioxidant general, solubil în
apă. Prin aceasta, exercită un efect protector faţă de alte vitamine.
La rândul său, vitamina C este protejată de agenţi reducători ca
glutationul şi cisteina
• Implicaţii medicale
o Deficitul de durată (4-5 luni) determină un tablou caracteristic,
cunoscut sub denumirea de scorbut → fragilitate capilară
(hemoragii subcutane, gingivale, articulare, musculare), alterări
ale ţesutului conjunctiv Mai frecvent, se întâlneşte deficitul latent
de vitamina C, manifesta mai puţin caracteristic → fatigabilitate,
predispoziţii spre infecţii, gingivită
o Necesarul este de 70 mg / zi la adult
o Necesarul creşte la gravide şi în cursul lactaţiei, în cursul efortului
fizic şi psihic, precum şi în stări febrile

II.Vitaminele liposolubile
Grupa vitaminelor liposolubile cuprinde vitaminele A, D, E şi K. Sunt inactivate uşor
de substanţele oxidante şi de radiaţiile ultraviolete, în schimb sunt relativ stabile în
condiţiile operaţiilor culinare.
Datorită caracterului lipofil, digestia şi absorbţia lor decurg asemănător lipidelor,
fiind necesară prezenţa bilei şi a enzimelor specifice.
Circulaţia limfatică şi sanguină se realizează fie prin încorporare în fracţiuni
lipoproteice, fie prin ataşare la o proteină specifică.
Vitaminele A, D şi K se acumulează în ficat, iar vitamina E mai ales în
ţesutul adipos.
La nivelul ţesuturilor suferă transformări specifice. Se elimină cu bila,
unele urmând circuitul enterohepatic şi excretare în fecale. Unii metaboliţi pot
trece şi în urină
1.Vitamina A (retidoinde, retinol, axeroftol)
Vitaminele A 9retinol, retina, acid retinoic) sunt necesare creşterii si integrităţii
funcţionale a celulelor epiteliale şi a celor vizuale din retină
Organismul uman nu poate sintetiza vitamina A, dar poate transforma provitaminele,
de origine vegetală, în vitamine
Vitaminele A sunt prezente doar în produse de origine animală (ficat, untură de
peşte, unt, gălbenuş de ou). Provitaminele, (carotenii) se găsesc în regnul
vegetal, în tomate, morcovi, în frunze.
Acidul retinoic nu se acumulează în ţesuturi, fiind considerat din această cauză,
forma activă a vitaminei A, cu rol în transferul galactozei şi manozei în cadrul
sintezei de glicoproteine (Acest rol se pare că are legătură cu capacitatea de
protecţie a pielii şi mucoaselor din aparatul digestiv, respirator, urogenital şi,
parţial, cu creşterea rezistenţei la infecţii)

6
Retinolul este implicat în procesul chimic al vederii, fiind componentul cromofor
al tuturor pigmenţilor vizuali cunoscuţi. Aceştia sunt conţinuţi în celulele
fotoreceptoare din retină. În celulele bastonaş, pigmentul vizual este rodopsina, cu o
capacitate mare de absorbţie a luminii; are rol în vederea nocturnă.
Similar, în celulele cu conuri a fost izolată iodopsina, cu rol în vederea colorată.

La om, primul semnal deficitului de viotamina A este apariţia hemeralopiei

(scăderea activităţii vizuale în lumină crepusculară)
Defectul privind funcţia de protecţie a epiteliilor duce la o altă manifestare tipică,
localizată tot la nivelul globului ocular → xeroză, dar şi în tegumente şi mucoase →
hiperkeratoză
Hipervitaminoza are efecte toxice → hipertensiune intracraniană cu cefalee,
anorexie, iritabilitate, descuamarea pielii, tumefacţii dureroase la extremităţi,
hepatosplenomegalie

2.Vitamina D (calciferol, vitamina antirahitică)

Se cunosc 6 vitamine D notate D2 → D7. Ele reglează direct metabolismul
calciului şi indirect pe cel al fosforului
Vegetalele conţin cantităţi mici de vitamină D, dar asigură un aport important de
provitamină. Alimentele de origine animală (ficat de peşte, gălbenuş de ou, lapte,
unt) conţin cantităţi mare de vitamină şi de provitamină.
Provitaminele D → sunt steroli cu 19 atomi de C în structura tetraciclică de bază,
Vitaminele D se formează din provitamine, sub acţiunea radiaţiilor UV.
o Vitaminele D se depozitează în ficat, rinichi, plămâni, creier,
tegumente. Rezervele constituite în ficat sunt limitate.
o Vitaminele D nu sunt active biologic ca atare, ci după transformări
ale structurii, la nivel hepatic si renal. Calcitriolul rezultat este cel
mai activ, fiind considerat un compus cu semnificaţie de hormon.
o Vitaminei D i se atribuie următoarele roluri:
Stimularea absorbţiei calciului şi fosfatului în intestin
Reabsorbţia crescută a calciului în tubii renali
Conservarea fosforului în mediul intern
Favorizarea mineralizării osoase
Deficitul determină, în perioada dezvoltării scheletului, starea patologică numită
rahitism, caracterizată printr-un defect de mineralizare a ţesutului osos → datorită
defectului de absorbţie intestinală a calciului se instalează un bilanţ negativ al
calciului → apare o reacţie a glandei paratiroide cu mobilizarea calciului din oase,
respectiv lipsa mineralizării acestora → se instalează fenomenul numit
osteomalacie, cu deformări caracteristice ale scheletului → scolioză, torace excavat,
deformări ale membrelor, mătănii costale
La adult, avitaminoza se manifestă prin demineralizarea scheletului, cu instalarea
osteoporozei. In cursul IRC se instalează osteodistrofia renală
Hipervitaminoza D se datorează unui aport exagerat şi se manifestă cu instalarea
unor calcifieri extraosoase (mai ales renale)

3. Vitamina E (tocoferoli, vitamine antisterilitate)

Denumirea de vitamină antisterilitate vine de la faptul că ea este necesară pentru

funcţia de reproducere la unele animale şi păsări

7
 • Răspândire → tocoferolii sunt bine reprezentaţi în regnul vegetal, unde
se face biosinteza prezenţa substanţelor în ţesuturile animale fiind
secundară aportului exogen
• Vitaminele E au caracter antioxidant deosebit, atât in vivo, cât şi in vitro
şi rol de apărare împotriva peroxizilor
•
Carenţa poate apărea în caz de malabsorbţie lipidică, cauzată de disfuncţie
pancreatică, colecistopatii, boli inflamatorii intestinale, etc. Primele manifestări sunt
fenomene de alterare în miocard şi în muşchii scheletici, cu creşterea eliminării de
creatină în urină şi instalarea distrofiei musculare. De asemenea, mai pot apărea
tulburări neurovegetative, edeme, fragilitate eritrocitară, anemie hemolitică
4. Vitamina K (filochinone, vitamina coagulării, vitamine antihemolitice)
• Sunt substanţe naturale sau de sinteză, având rol hotărâtor în
producerea formei funcţionale a mai multor factori ai coagulării, dar mai cu
seamă a protrombinei.
Răspândire → vitaminele K naturale sunt răspândite mai ales în regnul vegetal, iar în
alimentele animale se găsesc mai ales în lapte, ou şi ficat.
Vitamina K1 (naturală) este numită şi filochinona, vitamina K2 (naturală) se
numeşte farnochinonă
Vitaminele K3-K7 sun sintetice. Vitaminele K4-K7 sunt derivate de la naftalină, în
timp ce vitamina K3 se numeşte menadiona
Vitaminele K sunt implicate în procesul coagulării sanguine
o Ele sunt necesare formării unor factori de coagulare
• Protrombina – factor II
• Proconvertina – factor VII
• Factorul Christmas – IX
• Factorul Stuart-Power
Carenţa se datorează, de obicei, fie absorbţiei deficitare a lipidelor, fie suprimării
florei intestinale prin administrare orală de antibiotice
La nou-născut poate apărea boala hemoragică datorită lipsei florei intestinale
Carenţa se manifestă prin hipoprotrombinemie, cu tendinţă accentuată la hemoragii
(subcutane, ale mucoaselor nazală, gingivală)

8
 Reglarea hormonală

1. Caracterizarea substanţelor hormonale

Hormonii sunt factori de reglare care determină nivelul activităţii celulare

• Acţiunea hormonală este realizată prin influenţarea reglării proprii a procesului

metabolic

• Mecanismul reglării hormonale se realizează printr-un mecanism de reglare

numit feed-back → „efectul este cauza unui proces de sens opus”(+ sau -)

Reglajul hormonal

-reglare biochimică de bază (permeabilitatea membranelor, concentraţia de reactant),

-reglare enzimatică a acestor procese

Secreţia hormonală este continuă, cu variaţii de amplitudine,

Eliberarea hormonală în circulaţie este variabilă, corespunzătoare homeostaziei.

• Controlul activităţii de hormonogeneză este realizat, pentru majoritatea glandelor,

de către adenohipofiză, prin intermediul unor substanţe numite tropine.
Hipofiza este controlată prin intermediul unor hormoni de eliberare de la nivel
hipotalamic.

• Factorul declanşator al mecanismului nervos de reglare este chiar concentraţia

[c] hormonului respectiv.

• Mecanismul reglator este activ în cazul principalilor hormoni glandulari.

• Constituie excepţie mecanismul de reglare al paratiroidei şi al insulelor

Langerhans, caz în care reglarea se exercită direct, răspunsul metabolic
determinat fiind stimulul reglator al funcţiei glandei.

2. Clasificarea substanţelor hormonale

1
a. După natura structurii producătoare

– Hormoni glandulari → sunt produşi de organe endocrine, locul de

producţie fiind la distanţă de locul de acţiune: STH, prolactină

– Hormonii hipofizari glandotropi → sunt produşi de hipofiza anterioară,

respectiv de placentă: ACTH, TSH, FSH, LH, etc.

– Hormoni de neurosecreţie → acţionează reglator asupra hipofizei

anterioare sau asupra unor ţesuturi

– Hormoni tisulari → producţia lor nu este realizată de glande endocrine.

Hormoni gastrointestinali – secretina, pancreozimina

– Substanţe mediatoare → sunt generate în ţesuturi sau sânge, iar locul

lor de acţiune este local sau la distanţă – SRAA, chininele plasmatice,
histamina, serotonina

b. După natura chimică a substanţei hormonale → (nu da date despre efectul

metabolic exercitat)

– Hormoni derivaţi din AA: catecolamine, h. tiroidieni, melatonina,

serotonina, histamina

– Hormoni peptidici şi proteinici:

– Ins, glucag, somatostatina, ADH, oxitocina, PTH, Calcitonina, STH

(GH), PRL,

– Horm hipotalamici:TRH, GH-RH,/IH, Corticotropin-RH, Gn-RH, PIF

– Kinine plasmatice: Kalicreina, Bradikinina, Kalidina

– Derivati de POMC (pro–opio – melano - cortina): MSH, ACTH

– H glicoproteici: TSH, FSH, LH

– Hormoni lipidici – steranici; derivaţi din acizi graşi

c. După solubilitatea lor în apă (şi consecutiv după mecanismul de acţiune)

c.1.Hormoni hidrosolubili:

• H hipofizei; Prolactina, Hormonul de creştere GH sau STH Hormonul

foliculostimulator FSH, Hormonul luteinizant LH , ACTH,TSH, ADH ,
• H Pancreatici Insulina, Glucagonul ,
• H Medulosuprarenalei: Catecolaminele

2
 • Altii:Secretina, Gastrina , Calcitonina, Angiotensina II

c.2.Hormonii hidrofobi:

• H Corticosuprarenalei si gonadali: Cortizol, Aldo, Progesteron, Estradiol,

Testosteron
• H tiroidieni Tiroxina, triiodotironina T3, T4
• Calcitriolul

3. Ipoteza receptorilor hormonali

Existenţa unor ţesuturi "ţintă" pentru diverşi hormoni care au structuri celulare
specializate,- receptori hormonali

A. Receptorii sunt proteine în membrana celulară sau în celulă (citoplasmă, nucleu),

care preiau "semnalul" adus de hormon şi îl transmit spre interiorul celulei (semnal sau
mesager secund).

Actualmente pentru insulina, catecolamine si β-adrenergice, au fost obţinute date

exacte, privind structura receptorilor membranari specifici corespunzători.

B. Este cunoscută şi structura unor proteine mari (100-1000 AA), în citoplasmă,

hiperfamilie de R. care pot lega, specific, hormonii steranici şi tironinici

4. Efecte ale hormonilor

A.Modificări ale membranei celulare (sau ale unor particule subcelulare,

ex.mitocondrii), în privinţa permeabilităţii, a numărului şi afinităţii receptorilor; reprezintă
un mod de acţiune pentru unii hormoni peptidici.

B.Modificări privind nivelul unor activităţi enzimatice (stimulare sau inhibare) cu

participarea mesagerului secund.

C.Modificarea sintezei proteice în celulă (inclusiv modificarea concentraţiei de

protein-enzimă)

D. Modificarea concentraţiei calciului ionic în citoplasmă

5. Clasificarea actuală a substanţelor hormonale

a.Hormoni cu receptori intracelulari (cu acţiune predominant nucleară)

Hormoni sexuali: estrogeni, progesteron, androgeni

Hormoni corticosuprarenalieni: cortico- şi mineralocorticoizi

Hormoni tironinici: tiroxina şi triiodotironina

3
Calcitriolul (1,25-dixidroxi-colecalciferol)

b.Hormoni cu receptori membranari pot avea ca mesager secund:

1.AMPc, + sau -

ACTH, TSH, FSH, LH, MSH, PTH, calcitonină, glucagonul, unele catecolamine , ADH,
somatostatina.

2.GMPc → factorul natriuretic atrial

3.Calciu si altii → unele catecolamine (α1), ADH, TRH, GnRH, colecistokinina,

4.Mesager intracelular încă incomplet precizat → STH, prolactina, insulina !!!!!

Principalele categorii de hormoni

1.Hormoni derivaţi din AA

1.1.Hormonii medulosuprarenalieni – cei mai importanţi sunt adrenalina şi

noradrenalina.

– Derivă din TIR (respectiv PHE)

– Biosinteza lor se desfăşoară ţesuturi ca: pulmonar, hepatic, intestinal.

– Catabolismul lor are importanţă pt diagnosticul de laborator al anomaliilor

de producţie. Principalul produs de catabolism este acidul vanilmandelic,
care se elimină urinar în cantităţi de aproximativ 1-7 mg/24 ore

– Acţiunea hormonilor:

• reglarea eliberării catecolaminelor are loc sub acţiunea influxului

nervos. Rolul acestor substanţe este cel al unor „hormoni de
adaptare”, efectele fiziologice şi metabolice declanşate pregătind
organismul pentru reacţie imediata la stress

• Hiperglicemianti prin glicogenoliza hepatica si musculara,

hipolipemianti, vasoconstrictori, actiune pe cord de stimulare a
fortei si frecventei, bronhodilatatie, contractie sfinctere netede,
relaxare musculatura neteda, efecte pe SNC, anxietate si frica

4
 • Patologic → producţie crescută în feocromocitom (tumoare
cromafină de CSR ce generează HTA secundară)

1.2.Hormonii principali ai glandei tiroide

– Sunt reprezentaţi de tiroxină (T3) şi triiodotironină (T4). Precursorul

acestor hormoni este tirozina din tireoglobulină, care este iodurată
enzimatic şi, în urma a mai multor reacţii chimice da naştere la
hormonii tiroidieni.(T1, T2, T3=T1+T2, T4=2xT2) sub controlul TSH

– Producţia zilnică:de T4 este de 50-80 µg, , cea de T3 de 7-12 µg

– Catabolismul hormonilor tiroidieni are loc în ţesuturile periferice,

producându-se deiodarea moleculelor cu:

– reutilizarea parţială a iodului,

– eliminarea restului organic sub formă conjugată cu acid glucuronic

– Acţiune: majoritar T3, forma libera, nelegata de proteine, cu efect

rapid. T4 lent,

• stimulează cartilajele de creştere;

• intervin în maturarea SNC;

• au efecte trofice asupra gonadelor;

• stimulează lactogeneza;

• intervin în procesul de hematopoieză.

• Hormonii tiroidieni controlează metabolismele intermediare:

– Metabolismul proteic - anabolizanti proteici in doze

fiziologice si catabolizanti in exces

– Metabolismul glucidic - potenţează efectele insulinei asupra

metabolismului glucidic, dar, în acelaşi timp, accelerează
turnover-ul insulinic. În exces: gluconeogeneză,
glicogenoliză,

– Metabolismul lipidic – intervin în toate etapele

metabolismului lipidic. În exces, domină efectele lipolitice
(stimulează turnover-ul şi degradarea colesterolului şi LDL).

5
 – Reglarea funcţiei tiroidiene 1.prin feed-back - între fracţia liberă
circulantă a hormonilor tiroidieni, hipofiză (TSH) şi hipotalamus (TRH),
2.Autoreglarea tiroidiană 3.prin controlarea aportului energetic şi de
oxigen de la nivel tiroidian 4.Mecanismele interglandulare din
medulosuprarenală, corticosuprarenală şi gonade.

1.3.Hormonul epifizar (melatonina) – este singurul hormon al epifizeiSecretia ei este

maxima noaptea

Biosinteza are loc în epifiză, precursorul fiind serotonina.

Catabolismul reprezintă transformarea, în ficat, în hidroximelatonină, inactivă.

Acţiune:influentraza functia si dezvoltarea gonadelor (inhiba cresterea ovarului ante

pubertar.

1.4.Serotonina (enteramina)

– Hormon tisular, produs în SNC (hipotalamus) şi în celulele argentafine

din intestin, splină, plămân

– Se găseşte în trombocite,

– Precursor: triptofanul TRP

– Catabolism: produs final – acid-5-hidroxi-indol-acetic

– Acţiune În doză mică – vasoconstricţie

În doză mare – vasodilataţie

– Contracţia musculaturii bronşice

– Stimularea tonusului musculaturii intestinale

– Transmiterea influxului nervos in unele zone din SNC

– Tulburări de producţie → hiperproducţia în cazul unor tumori ale

intestinului subţire, cu manifestarea sindromului carcinoid (HTA, pletoră
cefalică, diaree cronică, bronhospasm)

1.5.Histamina (amina Histidinei, prin decarboxilare)

Hormon tisular, concentraţie crescută în vegetale (urzica) plămân, tegumente, tract

gastro-intestinal

6
 – Acţiune biologică – contracţia musculaturii netede în tractul respirator,
digestiv, în uter, în peretele vascular. Substanţa stimulează foarte puternic
secreţia acidă gastrică

– Rol in alergii-EDEM, ERITEM local

– Tulburarea producţiei → eliberare crescută în cazul unor traumatisme

sau în urma acţiunii unor alergeni (şoc alergic, astm bronşic, criză
alergică)

2. Hormoni peptidici si proteici

2.1.Insulina

– Este sintetizată în celulele B ale insulelor Langherhans şi secretată în sânge.

– Este fixată rapid de multe ţesuturi, dar mai ales de ficat şi rinichi. T ½ =3-5 min
– Este principalul hormon hipoglicemiant al organismului.
– Este un polipeptid constituit din 51 resturi AA, in 2 lanţuri polipeptidice: A (21
resturi AA) şi B (30 resturi AA)
– Precursorul insulinei este proinsulina ce conţine 86 AA
– Degradarea insulinei se realizează în ficat, rinichi, placentă, muşchi, datorită
desfacerii punţilor de S dintre moleculele constituente
– Tesuturi DEPENDENTE de I: m scheletic, miocard, adipos, hepatic, conjunctiv
– Tesuturi INDEPENDENTE de I: SN, Eritrocite, medulosuprarenala
– Exercită efecte importante în reglarea metabolismului intermediar: H
ANABOLIZANT, cu rol in crearea depozitelor si in crestere
– stimulează pătrunderea glucozei în anumite celule a căror membrană plasmatică
nu permite intrarea liberă a glucozei (ţesut muscular, adipos)
– intensifică consumul tisular de glucoză
– la nivel hepatic şi muscular activează transformarea glucozei în glicogen, prin
glicogenogeneză
– în ţesutul adipos stimulează transformarea glucozei în trigliceride
– are efect inhibitor asupra proceselor de gluconeogeneză hepatică
– stimulează sinteza de proteine, atât prin creşterea permeabilităţii membranelor
celulare pentru aminoacizi, cât şi prin cruţarea acestora de a fi oxidaţi în celule
ca material energogenetic.
– Insulina=primul hormon: Caracterizat structural, Administrat terapeutic(I
bovina si porcina), din 1964=umana , Sintetizat prin biotehnologie ,
Determinat radioizotopic

Tulburările secreţiei de insulină

7
 • Hiperproducţia → se manifestă în cadrul unor tumori insulare, prin hipoglicemie
gravă, stare de slăbiciune, convulsii, evoluţie spre exitus
• DZ → stare de deficit absolut sau relativ de insulină → hiperglicemie cu
glicozurie, tendinţa de liză a lipidelor de depozit, cu creşterea concentraţiei
acizilor graşi neesterificaţi din plasmă, producţia crescută de corpi cetonici
• De urmarit: glicemia, glicozuria, TTGO, lipidele plasmatice, corpi cetonici,
insulinemia, Hb glicozilata
• Tratament in DZ:
• Diverse preparate de insulina:I cristalina cu actiune rapida, protamin Zn-insulina
retard, combinatii sau analogi de insulina
• Medicatie antidiabetica orala:sulfamide antidiabetice, biguanide

2.2.Glucagonul

– Este secretat de către celulele A ale insulelor Langerhans, dar şi de cele

similare acestora prezente în pereţii stomacului şi duodenului.
– Este un polipeptid constituit din 29 resturi AA
– El provoacă hiperglicemie prin glicogenoliză hepatică, stimulează
gluconeogeneza din aminoacizi, exercită efect lipolitic prin activarea lipazei din
celulele adipoase, cetogeneza, stimuleaza secretia insulinei
– Există şi enteroglucagonul → moleculă cu proprietăţi imunologice şi funcţionale
similare. Se sintetizează în peretele intestinului subţire. Produce absorbţia
glucozei.
– Secretia creste in stress. Inhibat de SOMATOSTATINA

2.3.Hormonii hipofizei posterioare → locul de producţie al acestor substanţe sunt

neuronii neurosecretori din hipotalamus (nucleul supraoptic şi paraventricular),
după care sunt acumulate la nivel neurohipofizar.

Sunt NONAPEPTIDE CICLICE (punte disulfidica).

Ocitocinala (toate vertebratele) → determină contracţii ale musculaturii uterine, în

funcţie de acţiunea prealabilă a estrogenilor. Substanţa stimulează, de asemenea,
musculatura netedă a intestinului, veziculei biliare, vezicii urinare, precum şi a celei din
pereţii celulelor galactofore

Vasopresina (ADH) (doar la mamifere)→ determină efecte vasculare (creşterea

rezistenţei vasculare cu creşterea tensiunii arteriale, inclusiv vasoconstricţie
coronariană), precum şi efecte renale (reabsorbţia apei în tubii distali şi colectori, cu
reducerea volumului urinar). Deficitul de producţie se manifestă sub aspectul diabetului
insipid (cu volum urinar mult crescut de aproximativ 20 l/zi), urina izostenurica, sete
marcata.

8
2.4. Parathormonul → secretat în paratiroide, are efecte pe metabolismul fosfo-calcic

Este un polipeptid alcătuit din 84 AA

Acţiune

• Stimulează resorbţia intestinală a calciului, acţionând în strânsă corelaţie cu

vitamina D;
• Scade eliminările urinare de calciu, stimulând eliminările de fosfaţi şi potasiu, prin
scăderea reabsorbţiei lor tubulare.
• La nivelul oaselor, PTH mobilizează sărurile fosfocalcice, prin creşterea
numărului şi stimularea activităţii osteoclastelor.

Urmarea acestor efecte sunt creşterea calcemiei şi scăderea fosfatemiei.(Ca2+

normal-9-11mg%)

Reglarea producţiei se realizează în mod direct, sub influenţa calcemiei, prin reglarea
vitezei de degradare a hormonului

Parathormonul → secretat în paratiroide, are efecte pe metabolismul fosfo-calcic

Patologie .Insuficienţa paratiroidiană, consecinţă de cele mai multe ori a extirpării

sau lezării chirurgicale a paratiroidelor în cursul operaţiilor pe tiroidă provoacă tetanie –
spasme ale musculaturii striate, la care se pot adăuga de cele mai multe ori spasme ale
musculaturii netede şi, în special, a laringelui, care pot provoca moartea prin asfixie.

Hiperfuncţia paratiroidiană (consecinţa unor tumori secretante de PTH) este

caracterizată de demineralizări osoase dure, cu deformări şi fracturi, creşteri ale
calcemiei şi depuneri fosfocalcice în ţesuturile moi sau formare de calculi urinari.

Au efecte similare: Vit D si di hidro tahi sterolul

2.5. Calcitonina

– Polipeptid constituit din 32 resturi AA

– este secretată de celulele speciale din tiroidă şi paratiroide.
– exercită acţiuni antagoniste PTH, scăzând concentraţia sangvină a calciului şi
fosforului, în special prin diminuarea mobilizării din oase a acestor ioni.
– secreţia de calcitonină este stimulată de creşterea concentraţiei calciului
plasmatic.
– Se utilizeaza la nevoie calcitonina de somon

2.6.Hormonii adenohipofizari

9
a.Hormonul de creştere (Hormonul somatotrop) – STH → Este produs de către
celulele eozinofile din hipofiza anterioară. Prezintă un ritm legat de somn, cu valori
crescute în prima parte a somnului. Este un hormon anabolizant, cu acţiune asupra
creşterii somatice şi metabolice. Creşterea somatică este favorizată prin stimularea
osteogenezei, condrogenezei, dezvoltarea viscerelor şi a musculaturii.

Acţiunile metabolice se manifestă asupra tuturor metabolismelor.

• Metabolismul proteic: favorizează pătrunderea aminoacizilor în celulă şi sinteza

proteică la acest nivel; stimulează sinteza şi excreţia de hidroxiprolină, metabolit
al ţesutului conjunctiv.
• Metabolismul glucidic - manifesta capacităţi hiperglicemiante prin: scăderea
utilizării periferice a glucozei, secundar inhibării hexochinazei şi diminuării
fosforilării; stimularea gluconeogenezei;
• Metabolismul lipidic: mobilizează lipidele de depozit; stimulează lipoliza
dependentă de catecolamine (CA), cu creşterea AGL; secundar lipolizei
accelerate, deţine şi efecte cetogene; inhibă lipogeneza.
• Metabolismul fosfocalcic: creşte absorbţia intestinală şi excreţia renală de calciu.

b.Prolactina este formată din 198 AA şi este un produs proteic al celulelor acidofile
lactotrope din hipofiza anterioară.

La femei, controlează dezvoltarea glandei mamare şi lactogeneza, după prealabila

sa pregătire de alţi hormoni (estrogeni, progesteron, corticosteroizi, hormon lactogen
placentar).

La bărbaţi intervine asupra steroidogenezei testiculare.

Efectele metabolice sunt de tip anabolic, similare GH.

În mod fiziologic, valorile PRL circulante cresc mult în timpul sarcinii şi lactaţiei.

Reglarea este asigurată prin mecanisme hipotalamice: stimulator (serotoninergic) şi

inhibitor (dopaminergic).

c.Clasa substanţelor derivate din proteina precursor POMC

(proopiomelanocortina)

Hormonul adrenocorticotrop (ACTH) – este produs de celulele bazofile ale

adenohipofizei, fiind un hormon glandulotrop, acre controlează producţia şi eliberarea
hormonilor corticosuprarenalieni, mai ale a glucocorticolizilor. Este un polipeptid cu 39
AA. Reglarea secreţiei de ACTH se face prin intermediul corticoliberinei hipotalamice.
ACTH-ul exercită un control asupra producţiei de corticoliberină, dar aceasta se află
primordial sub controlul nivelului sanguin al cortizolului.

10
Endorfinele – substanţe peptidice cu acţiune analgezică, identificate la nivelul hipofizei
anterioare. Acţionează de 18-30 de ori mai puternic decât morfina, cuplându-se la nivel
SNC cu receptorii morfinici.

Hormonul melanotrop – determină intensificarea pigmentării, prin provocarea

dispersării pigmentului.

3.Hormonii glicoproteici
3.1.Hormonul tireotrop (TSH)

– Este o glicoproteină bogată în cisteină.

– Este hormonul reglator al activităţii tiroidei şi este sintetizat de către celulele
bazofile din hipofiza anterioară.
– Are rol în stimularea morfogenezei şi a tuturor etapelor biosintezei hormonilor
tiroidieni.
– Asociat deţine un efect general adipochinetic.
– Reglarea este asigurată prin factorul hipotalamic stimulator (TRH) şi mecanismul
de feed-back negativ al hormonilor tiroidieni circulanţi.

3.2.Hormonii gonadotropi

FSH (foliculostimulant sau Prolan A) – La femei stimulează dezvoltarea şi maturarea

foliculară. La bărbaţi asigură troficitatea tubilor seminiferi şi stadiile iniţiale ale
spermatogenezei. LH (luteinizant sau Prolan B) – La femei induce ovulaţia (împreună
cu FSH) şi dezvoltarea corpului galben. La bărbaţi, controlează celulele Leydig şi
procesul de steroidogeneză.Reglarea secreţiei este asigurată de factorul hipotalamic
stimulator. La bărbaţi, secreţia este continua şi de tip tonic. La femei, secreţia este de
tip ciclic, cu peak ("vârf") ovulator.

4.Alte substante cu rol hormonal si stricture diverse

4.1.Eritropoietina

Este un factor umoral de origine renală, având rol în reglarea hematopoiezei, în

condiţiile deficitului de oxigen.

Acţiunea sa se manifestă prin stimularea proliferării eritroblaştilor din măduva

hematoformatoare( stimulare a sintezei hemulu)i şi consecinţa acesteia, creşterea
numărului de reticulocite şi hematii în sângele periferic; .

4.2.Chininele plasmatice

11
Sunt oligopeptide cu greutate moleculară mică, dar cu acţiune remarcabilă asupra
musculaturii netede vasculare, intestinale, din bronhii, uter.

Se formează sub acţiunea kalikreinei, prezentă în plasmă, pancreas, glande salivare,

perete intestinal.

Chininele plasmatice determină contracţia musculaturii uterine, intestinale, bronşice şi

relaxarea musculaturii arterelor mici, cu hipotensiune.

Ele determină o creştere a permeabilităţii capilare.

Edemul angioneurotic se datorează unui exces al chininelor, datorat deficitului de

inhibitori ai kalikreinei.

4.3.Hormonii tractului gastro-intestinal

Grupa gastrină-colecistokinină → gastrina este produsă de către mucoasa pilorică,

iar colecistokinina de către mucoasa intestinală. Efectelor lor constau în stimularea
secreţiei enzimatice din sucul pancreatic, stimularea secreţiei de insulină şi glucagon,
stimularea contracţiei veziculei biliare

Grupa secretinei – conţine secretina (polipeptid cu 27 AA, elaborat în mucoasa

intestinului subţire care generează intensificarea circulaţiei pancreatice şi secreţia de
bicarbonat şi apă de către pancreasul exocrin), polipeptidul gastro-inhibitor (constituit
din 43 AA, cu formare în mucoasa intestinală; determină inhibiţia secreţiei gastrice şi
stimulează eliberarea insulinei în circulaţie), polipeptidul intestinal vasoactiv (VIP, cu 28
AA, cu rol în reglarea circulaţiei sanguine a stomacului şi ficatului, în inhibarea secreţiei
gastrice, precum şi în relaxarea musculaturii netede gastrice şi a colonului) şi
enteroglucagonul.

Grupa peptidelor neurocrine – conţin neurotensina, encefalina, substanţa P,

polipeptidul pancreatic, motilina.

5.Hormonii lipidici
Hormonii steroizi → se caracterizează prin existenţa în molecula lor a nucleului ciclo-
pentano-perhidro-fenantrenic (nucleul steranic). Din acest nucleu se diferenţiază 3
structuri chimice caracteristice:

Nucleul pregnan cu 21 atomi de C, care intră în constituţia mineralo- şi

glucocorticoizilor

Nucleul androstan, cu 19 atomi de C, care intră în constituţia hormonilor androgeni

12
Nucleul estran, cu 18 atomi de carbon, parte constituentă a hormonilor estrogeni

Acţiunea hormonilor CSR

5.1.Hormonii glucocorticoizi

• Metabolismul glucidic → hormoni hiperglicemianţi prin neoglucogeneză,

creşterea absorbţiei glucidelor la nivel intestinal şi acţiune insulinică la nivel
periferic
• Metabolismul proteic → catabolismul proteinelor tisulare, antianabolism proteic,
împiedicând sinteza proteinelor din AA
• Metabolism lipidic → metabolizarea lipidelor de depozit, crescând concentraţia
AGL din plasmă
• Metabolismul hidromineral → favorizează eliminarea apei, efect anti ADH

5.2.Hormonii mineralocorticoizi

• Reabsorbţia crescută de ioni de sodiu şi clor şi eliminarea consecutivă de ioni de

potasiu şi hidrogen
• Efect hiperglicemiant în cantităţi mari
• Intensifică procesele inflamatorii şi reacţiile alergice
• Favorizează formarea ţesutului de granulaţie

Hormonii androgeni → hormoni anabolizanţi proteici, stimulând osteogeneza,

crescând absorbţia intestinală de Ca; au acţiune tonică asupra SNC

Patologia corticosuprarenalei

-Patologia hiperfuncţională

a.Sindromul suprareno-metabolic (hipercorticismul global) – realizat prin antrenarea

întregii glande

b.Sindromul Cushing → tumoare CSR benignă sau malignă, secretantă, în principal de

cortizol)

c.Boala Cushing (adenom hipofizar bazofil, hipersecretant de ACTH)

d.Hipercorticismul iatrogen (administrare prelungită de prednison)

e.Hipercorticismul reactiv (obezi, sportivi)

f.Cushing-ul paraneoplazic (secreţie de substanţe ACTH-like din tumori maligne)

g.Sindromul suprareno-genital

13
h.Congenital – deficit enzimatic

i.Dobândit – tumoră de CSR (zona reticulată)

j.Sindromul Conn – hiperaldosteronism primar (tumoră de zonă glomerulară din CSR)

-Patologia hipofuncţională

Insuficienţa CSR cronică (boala Addison) → astenie, adinamie, hipotensiune arterială,

sindrom digestiv

Insuficienţa corticosuprarenaliană acută → prognostic foarte grav, debut brusc cu

tahipnee, tahicardie, colaps, febră mare, dureri abdominale violente, greaţă, vărsături,
tegumentele se acoperă cu peteşii, alternând cu placarde mari, hemoragice, confluente.
În final apare colaps, hipotermie, comă ireversibilă.

5.3.Hormoni sexuali

a.Hormonii androgeni → sunt produşi în proporţia cea mai mare de către celulele
interstiţiale ale testiculului (celulele Leydig). Principalul androgen este testosteronul. El
este produs în cantităţi mici şi în ovar şi CSR. Testosteronul este metabolizat în ficat.

Funcţii → la pubertate

• Puseu de creştere
• Apoi un blocaj al creşterii ireversibil, prin sudarea cartilajelor de conjugare
• Dezvoltarea toracelui şi a diametrului biacromial
• Dezvoltarea penisului şi a scrotului care se plicaturează şi se pigmentează
• Apariţia pilozităţii masculine
• Modificarea vocii
• Modificări caracteriale şi dezvoltarea libidoului
• Se adaugă un efect anabolizant general

b.Hormonii estrogeni → sunt produşi de gonade, CSR şi placentă. Estrogenii sunt

hormonii morfogenetici ai femeii. Structurile receptoare principale sunt reprezentate de
tractul genital şi glanda mamară, cărora le asigură dezvoltarea şi troficitatea.
Favorizează fuziunea cartilajelor de creştere, stimulează activitatea osteoblastică, cresc
nivelul trigliceridelor plasmatice şi reduc concentraţia colesterolului total.

Hormonii progestativi → principalul hormon progestativ este progesteronul. Este

sintetizat la nivelul corpului galben din ovar, în faza luteală a ciclului ovarian.
Catabolismul este realizat în cea mai mare parte în ficat. Acţiunea lui este similară cu a
hormonilor estrogeni, transformând secretor structurile proliferate. Determină şi un efect
de pregătire a glandei mamare pentru lactaţie, stimulând proliferarea sistemului acinar.

14
c.Hormonii placentei → în cursul gestaţiei, placenta îndeplineşte şi unele importante
funcţii endocrine. Astfel, placenta produce:

Hormoni progestativi → după primele 6-8 săptămâni de sarcină

Hormoni estrogeni → estradiol, estronă, dar mai ales estriol, determinarea acestuia în
urina gravidei fiind un test al integrităţii funcţionale a acesteia.

Corion-gonadotropina umană – substanţă glicoproteică similară hormonilor

gonadotropinici hipofizari, are rol de factor diriguitor al corpului galben de sarcină

Hormonul lactogen placentar – este înrudit cu hormonii proteici hipofizari, cu rol în

pregătirea lactaţiei

5.4.Eicosanoidele → sunt substanţe lipidice caracterizate prin prezenţa în moleculă a

20 de atomi de C, cu rol de hormoni locali

• Prostaglandinele → principalele lor acţiuni privesc influenţarea contractilităţii

musculaturii netede (vasculare, bronşice, digestive, uetrine)
• Leucotrienele → derivă din acidul arahidonic, formându-se în leucocite. Sunt
mediatori ai reacţiilor alergice, precum şi a celor inflamatorii. Au efecte de tip
histaminic, determinând însă în răspuns de 100-1000 ori mai mare. Au rol
patogen în astmul alergic prin acţiunea pe care o au asupra bronhiilor mici.

15