BIOCHIMIA SÂNGELUI

Obiectivele:
1. Componenţa chimică şi funcţiile sâ ngelui.
2. Substanţele organice azotate ale plasmei sangvine:
a) Proteinele plasmatice. Albumina, globulinele (fibrinogenul, transferina,
ceruloplasmina, haptoglobina, imunoglobulinele). Metodele de dozare şi
separare a proteinelor. Variaţiile fracţiilor proteice în patologie.
b) Enzimele plasmatice. Clasificarea funcţională . Mecanismele disenzimiei
plasmatice. Principalele enzime plasmatice cu valoare diagnostică .
c) Compuşii neproteici azotaţi ai plasmei sangvine. Azotul rezidual, fracţiile lui
în normă şi în patologie.
3. Compuşii organici neazotaţi ai plasmei sangvine (glucoza, lipidele, acizii
organici, corpii cetonici). Importanţa determină rii lor.
4. Constituenţii minerali ai plasmei. Rolul lor. Ionograma sâ ngelui.
 Sângele

 ţesut lichid heterogen, ce asigură conexiunea umorală a ţesuturilor

şi organelor.

 reprezintă 5-7,5% din greutatea corpului

 volumul sangvin total la un om adult este de 4,5 -5 L.

 2/3 – circulă prin patul vascular, 1/3 –depozitat (splină , ficat şi alte
organe)
 Sângele(100%)

Plasma(55%) Elementele figurate(45%):

1. eritrocite
2. leucocite
Apă(91-92%) Reziduul uscat (8-9%) 3. trombocite

Substanțe minerale
1. Anionii Substanțe organice
2. Cationii
Azotate Neazotate
1. Enzime 1. Glucide
2. Proteine 2. Lipide
3. Neproteice 3. Acizi organici
Funcţiile sângelui:
1. Funcția de transport:
• transportul gazelor: O2 de la plă mîni la ţesuturi şi CO2 de la
ţesuturi spre plă mâ ni.
• transportul substanţelor nutritive din tractul digestiv spre
ţesuturi,
• transportul produselor finale ale metabolismului intermediar
(uree, acid uric) pentru eliminarea prin rinichi, plă mâ ni, piele,
intestin;
• transportul hormonilor de la glandele endocrine la ţesuturile
ţintă .
Funcţiile sângelui:

2. Funcția de apărare
Transportul:
1. proteinelor plasmatice de tipul imunoglobulinelor (Ig): Ig G, IgM,
IgA, IgD, Ig E;
2. limfocitelor T şi B.
Funcţiile sângelui:
3. Funcția reglatoare homeostatică
a. Izoionie:
 pă strarea constantă a c% anionilor şi cationilor (Na+; K+; Ca2+, Mg2+, Cl-, H2PO4-,
HCO3-)
 pă strarea EAB şi menţinerea c% ionilor de H+ la pH=7,35.

b. Izotonie:
 menţinerea la nivel constant a presiunii osmotice a sâ ngelui (proporţională cu
compuşii nedisociaţi şi ioni ai electroliţilor). Este corelată cu menţinerea
constantă a volumului sangvin sau volemia.
c. Izotermia:
 menţinerea constantă a temperaturii corpului
 Funcţiile sângelui:

4. Funcția hemostatică
Hemostaza primară
TROMBOCITELE - rol în hemostaza primară - oprirea iniţială a
sâ ngeră rii şi formarea dopului hemostatic plachetar prin
 aderare, agregare şi metamorfoză vâ scoasă

Hemostaza secundară (coagularea)

Factorii plasmatici ai coagulă rii (proteine sangvine)
 Proteinele plasmatice

• Concentrația Proteinelor în plasmă – 60-80 g/L

Principalele proteine ale plasmei sunt:

• Albuminele - 40–50 g/L
• Globulinele - 20–30 g/L
• Fibrinogenul – 2-4 g/L
Funcţiile proteinelor plasmatice:

 Menţin presiunea coloid-osmotică (oncotică )

 De transport (vitamine, metale, hormoni, metaboliți,
medicamente)
 Participă la menţinerea EAB
 Determină viscozitatea
 Mențin homeostazia fluid-coagulantă (proteinele sistemelor
coagulant, anticoagulant și fibrinolitic)
 Protecţie (prin intermediul anticorpilor - imunolobulinelor)
 Reprezintă o rezervă proteică limitată
Metode de separare a proteinelor

• electroforeza: liberă , de zonă , pe hâ rtie, în gel de agar,

imunoelectroforeza etc.
• metode cromatografice: de repartiție, gel-filtrarea, de afinitate etc.
• salifierea
• ultracentrifugarea

• Cea mai ră spâ ndită în clinică este separarea acestora prin metoda
electroforezei, ce permite separarea proteinelor serului în 5
fracţiuni: albumine; 1-, 2-, - şi - globuline.
 Proteinele plasmatice

Fracţiile proteice:
• Albumine (55-65%)
• α1-globuline (2-4%)
• α2- globuline (6-12%)
• - globuline (8-12%)
• γ- globuline (12-22%)
 Proteinele plasmei
GRUPUL PROTEINELE ROLUL
Albumine Transtiretina (prealbumina) transportă tiroxina și vitamina A

Albumina menținerea presiunii osmotice

rol de transport (AG, AB, bilirubină , hormoni, vitamine)
α1-globuline 1 – antitripsina inhibitor natural al tripsinei și altor proteaze
1 – antichimotripsina Inhibitor al chimotripsinei
HDL transportul Col de la țesuturi la ficat
Transcortina transportă cortizolul
Globulina tiroxinoliantă transportă T3 și T4
Protrombina factor de coagulare II (precursorul trombinei)
α2- globuline 2 macroglobulina Inhibitor natural al proteazelor cu spectru larg
Haptoglobina leagă hemoglobina liberă
Ceruloplasmina transportă 70% din Cu seric total
Colinesteraza scindează esterii de colină
Plasminogenul (fibrinoliză ) precursorul plasminei (fibrinoliză )
Antitrombina III anticoagulant
Proteina ce leagă retinolul Transportă vitamina A
Proteina ce leagă vitamina D Transportă calciolii
 Proteinele plasmei
GRUPUL PROTEINELE ROLUL

- globuline transferina transportă Fe la țesuturi

LDL transportă Col de la ficat la țesuturi
Fibrinogenul (coagulare) Factorul I de coagulare
Transcobalamina Transportă vitamina B12
Proteina C reactivă Activarea complementului
Globulina ce transportă hormonii Transportă testosteronul și estradiolul
sexuali

γ- globuline Imunoglobulina G Anticorpi tardivi (inflamații cronice)

Imunoglobulina M Anticorpi primari (sintetizat ca ră spuns al Ag)
Imunoglobulina D Componentă a receptorului B limfocitelor
Imunoglobulina A Anticorp de protecție a mucoasei
Imunoglobulina E Reacții alergice
Albuminele
• se sintetizează în ficat (în jur de 20 g/zi),
• T1/2 – 17-27 zile;
• se dizolvă bine în apă ,
• sunt proteine simple acide,
• greutatea moleculară de cca 69 kDa.
Funcţia:
1. menţinerea presiunii osmotice (oncotice);
2. participă la transportul unor substanţe (Ca2+, bilirubina, a.
uric, a. graşi, metale, vitamine, unii hormoni).
Globulinele

• Sunt proteine cu caracter slab acid sau neutru (pI se află în

limitele pH=7,3).
• Conţin 3-30% glucide (hezoze, hexozamine, acid sialic, fucoze).

Funcţia principală a:
1. - şi -globulinelor - transportul diferitor substanţe
2. - globulinele (imunoglobuline) - anticorpi, ce asigură protecția
imunologică
 Ceruloplasmina
1. este o metaloglicoproteină
2. sintetizată în ficat
Rolul:
• transportă Cu,
•  intervine în oxidarea  Fe2+ => Fe3+)   ( feroxidază ) –
reacție ce precede încorporarea Fe în apotransferină ; 
• implicată în metabolismul aminelor biogene (oxidarea
hidroxitriptaminei);
• intervine în procesele de sinteză a citocromoxidazei
• rol antioxidant

• Micşorarea c% - boala Wilson (degenerescenţa

hepatolenticulară ) - afecțiune autosomal-recesivă ,
cauzată de o modificare a proteinei care realizează atâ t
transferul Cu în ceruloplasmină , câ t și excreția biliară a
acestuia - ficatul şi nucleul lenticular din creier conţin
cantită ţi mari de Cu.
 Transferina
• Glicoproteina ( beta1-globulină );
• Sintetizată în ficat (splină , ganglioni limfatici ,mucoasa
intestinală )
Rol: transportă Fe absorbit din intestin și din locurile de
degradare a Hb spre locurile de depozitare și sinteză a Hb;
• Transferina poate fixa 2 ioni de Fe3+/moleculă ;
• 1/3 din transferină este saturată cu Fe;
Valori crescute
•  Carențe de Fe  (anemia feriprivă )   conduce la creșterea sintezei
și concentrației transferinei ( rata de sinteză este invers
proporțională cu depozitele de Fe)
 Valori scăzute
•  în cursul proceselor de fază acută (inflamații acute/cronice);
• În infecțiile cronice este necesară și dozarea feritinei
•  în afecțiuni hepatice;
•  creșterea saturației cu fier a feritinei, determină scă derea
sintezei transferinei (hemocromatoză );
 Feritina
• este o metaloproteină de depozit al Fe din organism
•  fiecare moleculă poate stoca pâ nă la 4500 ioni de Fe2+;
• Fierul intră în moleculă sub formă de Fe2+ și este oxidat sub
acțiunea catalitică a apoferitinei
• Creșterea concentrației de Fe favorizează sinteza feritinei și
inhibă sinteza receptorului transferinei
• Prin supraîncă rcare cu fier a feritinei, ea se transformă în
hemosiderină .

Concentraţia feritinei în sâ nge reflectă :

•  starea depozitelor de fier;
• considerată ca marker tumoral
• proteină pozitivă de fază acută (valori ridicate în procesele
inflamatorii)
 Fibrinogenul

• Glicoproteină sintetizată în ficat;

Rol: în hemostază (factorul I plasmatic
al coagulă rii);
Valori crescute
• inflamatii acute/cronice acutizare,
neoplazii 
Valori scăzute
• Malnutriție (deficit de aport);
• insuficiența hepatică (deficit de
sinteză )
• fibrinoliză crescută (CID);
Proteinele fazei acute a inflamației
 Proteinele de fază acută sunt α1, α2, β globuline a că ror producție hepatică
crește sub acțiunea citokinelor, produse și eliberate în reacții inflamatorii.
 Rolul: anihilează proteazele în exces produse în leucocite sau eliberate de
bacterii și favorizează fagocitoza.
 Clasificarea:
1. proteine cu creștere rapidă (1-2 ore) și intensă (de 10-2000 ori) – PCR –
proteina C reactantă , amiloidul seric A
2. Proteine cu creștere mai lentă (24-48 ore) și moderată (de 2-5 ori) –
glicoproteina acidă , alfa 1 antitripsina, haptoglobina și fibrinogenul
3. Proteine cu creștere lentă (2-3 zile) și modestă (max de 2 ori) –
ceruloplasmina
4. Proteine anti-fază acută (componentele negative ale reacției de fază acută ) –
albumina, transtiretina, colinesteraza și transferina
 Imunoglobulinele (anticorpii)
• Ig (Ac) - sunt glicoprotene produse de plasmocitele derivate din
limfocitele B activate de antigen - Ag

• Ag - substanţe stră ine (bacterii, virusuri, fungi, alimente,

medicamente, polen, substanţe chimice, cosmetice ) capabile să
declanşeze un ră spuns imun specific

• Ac au proprietatea de a recunoaşte şi a se combina cu Ag

complementar
• Ac circulă în sâ nge şi pă trund în ţesuturi. Sunt eficienţi contra
bacteriilor, toxinelor microbiene, helminților şi virusurilor
 Structura şi proprietăţile imunoglobulinelor

• Unitatea de structură a Ig (monomerul) este

un tetramer alcă tuit din:
a) 2 lanţuri glicoproteice identice uşoare L
(Light) şi
b) 2 lanţuri grele H (Heavy),
legate între ele prin punţi disulfidice.

• Există :
a) 2 tipuri de lanţuri L – κ şi λ, identice într-o
moleculă de Ig.
b) 5 tipuri de lanţuri H: γ, α, µ, δ, ε, ce
corespund IgG, IgA, IgM, IgD, IgE.
• În componenţa lanţurilor se disting:
• regiuni variabile V (aminoterminale)
• regiuni constante C (carboxiterminale)

• Catena L este constituită dintr-un domeniu V și unul C,

• Catena H conține un domeniu V și 3-4 domenii C.
 Fragmentul Ig care include
catena L in totalitate, domeniul
V și primul domeniu C al catenei
H reprezintă fragmentul Fab
(antigen binding)

 Celelalte domenii C ale catenei H

corespund fragmentului Fc
(cristalizabil, constant).

 Între ele se află zona balama

(hinge), responsabilă de
flexibilitatea moleculei de Ig.
Fragmentul Fc

Este purtă tor de receptori şi responsabil de activitatea biologică

a Ig:
- Transportul transplacentar al unor Ig
- Fixarea pe diferite celule (mastocite, bazofile, eozinofile, fagocite,
limfocite, etc.)
- Capacitatea de a fixa unele fracții ale complementului
- Capacitatea de fixare a proteinei A a stafilococilor
- Defineşte clasele şi subclasele de Ig (specificitatea antigenică a
catenei H)
• Fiecare regiune variabila VH si VL
a fragmentului Fab contine zone
hipervariabile, care formeaza
centrul activ al moleculei de Ig
– paratopul
• Paratopul va reacţiona specific
cu epitopul Ag corespunză tor
• Epitopi - suprafeţe limitate din
macromolecula Ag apte să se
combine cu Ac specifici sau cu
receptorii de pe limfocitele T / B
(e format din 5-7 AA sau 3-4
reziduuri glucidice).
• Monomerul de Ig este constituit din 2 fragmente Fab şi unul Fc

• Numă rul paratopilor determină valenţa Ig.

• Ac cu 2 sau mai mulţi paratopi se numesc Ac compleţi,
• Ac la care funcționează doar un singur paratop – Ac incompleţi.
 Fragmentele Ig: relaţii structură/funcţie

Legare Ag

Legare complement

Legare receptori Fc

Transfer placentar
 STRUCTURA Ig
• IgG, IgD, IgA din
ser şi IgE - sunt
monomeri
• Ig A din
secretiile
mucoaselor –
dimeri,
• IgM sunt
pentameri.
 Imunoglobulinele G

IgG (4 subclase IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, în funcție de numă rul de punți disulfurice).
IgG sunt unicele Ig capabile să traverseze bariera placentară și traversează activ bariera
endotelială .
Fc al IgG are centre de fixare: a complementului (C) (activarea C pe cale clasică ), a
macrofagelor şi neutrofilelor (rol în opsonizare), a proteinei A a stafilococilor.
Timpul de înjumă tă țire (T1/2) - 21 de zile
Manifestă activitate opsonizantă (C3, C1, C4), neutralizantă (C1, C3, C4), de activare a
complementului (C3, C1, C2).
IgG predomină în infecții cronice și asigură imunitatea post-infecțioasă și
postvaccinală.
 Imunoglobulinele M
 Ca structură – este un pentamer
 Se distrug sub acţiunea mercapto-
etanolului sau cisteinei.
 Timpul de înjumă tă țire – 5 zile.
 Fixează si activează complementul pe cale
clasică .
 Nu traversează placenta, prezenţa Ig M la
nou-nă scut denotă infecţie intrauterină .
 Sunt primele care apar după un stimul
antigenic primar şi indică un proces
infecţios acut.
 Monomeri de IgM constituie BcR pe
limfocitele B.
Imunoglobulinele A
• Se disting 2 subclase:
• IgA1 (80-90%) – serice- este
monomer şi
• IgA2 (10-20% - secreții (salivă ,
lacrimi, lapte, secreţii gastro-
intestinale, nazale, bronhice) - dimer.
• T1/2- 6 zile,
• Nu traversează placenta, nu
activează complementul pe cale
clasică .
• Agregate de IgA pot activa
complementul pe cale alternativă .
Imunoglobulinele D și E
 Ig D – T1/2 – 3 zile.
Rolul – receptor pentru Ag (BCR) pe LB; posibil participă la
eliminarea limfocitelor B care produc autoAc (Ac autoreactivi)

 Ig E – T1/2- 2-3 zile.

a) Nu traversează placenta, nu fixează complementul. Termolabile
(inactivate la 56°C în 30 min).
b) Se pot fixa pe suprafaţa mastocitelor şi bazofilelor, determinâ nd
degranularea lor cu eliberarea unor amine vazo-active (consecinţa
- şoc anafilactic, dereglări alergice).
c) Eficiente în afecţiuni parazitare (opsonizarea helminţilor şi
protozoarelor, efect chimiotactic pozitiv pentru eozinofile).
Efectul interacţiunii dintre Ag şi Ac in vivo
Depinde de natura Ag şi de tipul de Ac şi se poate manifesta prin:
 Aglutinarea bacteriilor (IgM, IgG)
 Opsonizarea bacteriilor şi intensificarea fagocitozei (IgG, IgA)
 Activarea complementului pe cale clasică determinâ nd citoliză
(inclusiv bacterioliză ), opsonizare, sau stimularea inflamației prin
(IgM, IgG)
 Neutralizare - blocarea atașă rii toxinelor/enzimelor, adeziunii
bacteriilor, virusurilor la receptorii celulari (IgM, IgG, IgA)
 Citotoxicitatea mediată celular anticorp-dependentă – ADCC
Efectul interacţiunii dintre Ag şi Ac in vivo

Ac se leagă de patogeni sau celulele infectate, inducâ nd degranularea

celulelor citotoxice:

- IgG stimulează degranularea celulelor NK (consecință - distrugerea

celulelor infectate cu virus sau tumorale)
-IgE stimulează degranularea:
a) eozinofilelor (distrugerea helminților)
b) mastocitelor – induce reacții anafilactice
• Anticorpii policlonali sunt un grup de anticorpi produși de
că tre diferite clone de plasmocite și care au afinitate pentru
același antigen, dar se leagă de epitopi diferiți.

• Anticorpii monoclonali sunt un set de anticorpi identici

produși de că tre o singură clonă de plasmocite și care recunosc
un singur tip de epitop al unui singur antigen specific.
Utilizarea practică a anticorpilor

• Tratamentul și profilaxia unor maladii (boli infecțioase,

procese autoimune, inflamatorii, cancer...)
• Diagnostic (seroidentificare, serodiagnostic)
• Cercetare (imunohistochimie, purificarea unor structuri,
identificarea unor molecule)
Modificările cantitative ale proteinelor plasmatice

1. Hiperproteinemie
2. Hipoproteinemie
3. Disproteinemie
4. Paraproteinemie
Hiperproteinemia

1. Hiperproteinemie relativă – sindroame de hemoconcentrație

(în deshidrată ri, vome, diaree - pierderea de H2O, plasmă –
conduce la creşterea c% de P în sâ nge)
2. Hiperproteinemie absolută - aport alimentar crescut
(suplimente proteice); boli hematologice (sinteza anormal
crescută de proteine, ex. mielom multiplu, creşterea γ-
globulinelor - boala Waldenstrom )
Hipoproteinemia

Micşorarea c% de proteină în plasmă (mai mult pe seama

albuminelor)
1. Hipoproteinemie relativă: sindroame de hemodiluție (în
hiperhidratare).
2. Hipoproteinemie absolută:
• aport scă zut (malnutriție și/sau scă derea absorbției intestinale),
• pierderi proteice (sindrom nefrotic - 30–40 g/L)
• scă derea sintezei (atrofia ficatului, hepatite toxice)
• hipercatabolismul proteic (carcinomul TGI )
Disproteinemia

• modificarea raportului procentual al fracţiilor proteice

• Sd nefrotic:↓proteinelor totale şi albuminelor; ↑α2 globulinelor (în
mai mică mă sură a β globulinelor)
• Ciroza ficatului:↓albuminelor, ↑γ şi β globulinelor
• Inflamaţii acute: ↓albuminelor; ↑α1 şi α 2 globulinelor
• Inflamaţii cronice:↑γ globulinelor
 Paraproteinemie

• Apariția unor peoteine

genetic modificate
• Ex: bisalbuminemia
Chhabra S, Bansal F, Saikia B, Minz RW. Bisalbuminemia: a rarely encountered protein anomaly. J Lab
Physicians. 2013 Jul;5(2):145-6. doi: 10.4103/0974-2727.119869. PMID: 24701116; PMCID: PMC3968632.
Enzimele plasmatice

Enzimele care se identifică în serul sangvin se pot clasifică în:

1. secretorii;
2. indicatorii;
3. excreto-secretorii.
 Enzimele plasmatice
Enzimele secretorii Enzimele excreto –secretorii
Se sintetizează în ficat și Se sintetizează în ficat (leucin
în normă se secretă în aminopeptidaza, fosfotaza alcalină )
plasmă sau în pancreas (amilaza, lipaza,
tripsina)
Ex: factorii coagulă rii,
lecitin colesterol acil În condiţii fiziologice E sunt excretate
transferaza, colinesteraza, și acționează la nivelul tubului digestiv În normă în plasmă se gă sesc în
ceruloplasmina, renina). (amilaza, lipaza, tripsina)
În patologia ficatului În condiții normale activitatea lor în
activitatea lor în sâ nge plasmî e joasă
scade.
Activitatea lor crește în plasmă prin
lezarea celulelor de origine
(pancreatite) sau prin prezența unui
obstacol la nivelul că ilor excretorii.
Enzimele indicatorii
Sunt localizate intracelular:
în citoplasmă (lactatDH,
aldolaza),
în mitocondrii (glutamatDH),
în lizosomi (-glucoronidaza).
concentaţii foarte mici.
La afecţiunile celulare
activitatea lor în plasmă este
brusc mă rită –servesc ca
indicatori ai sediului organului
lezat.
Mecanismul disenzimiei plasmatice

• Trecerea E tisulare în ser poate fi directă sau prin sistemul

limfatic
• Situaţiile patologice duc la:
a) modificarea permeabilită ţii selective a membranelor
celulare
b) la necroză - distrugerea celulei
determină revă rsarea E în torentul circulator.
Disenzemia plasmatică

este o rezultantă a interacţiunii mai multor factori:

1. viteza diferită a biosintezei enzimelor;
2. localizarea diferită a E, cele citoplasmatice fiind mai uşor revă rsate
în circulaţie decît E situate în organitele celulare;
3. greutatea moleculară a E;
4. gradul de alterare a permeabilită ţii membranelor;
5. timpul de înjumă tă ţire diferit al E;
6. vascularizarea organul lezat;
7. eliminarea diferită prin bilă şi urină ;
8. schimbarea profilului enzimatic al organului prin boală .
Enzimele ficatului, inclusiv cele organospecifice
• АlАT și АsАT
• LDH 4, 5
• Glutamatdehidrogenaza
• γ-glutamil transpeptidaza (γ-glutamiltransferaza)
• Histidaza
• Arginaza
• Ornitincarbamoiltransferaza
• Fructozo 1 fosfat aldolaza (aldolaza B)
• Sorbitoldehidrogenaza
Enzimele organospecifice ale miocardului

• Beta-hidroxibutiratdehidrogenaza

• LDH1 (LDH2)

• ASAT

• Creatinfosfokinaza MB
Enzimele organospecifice ale creierului

• Creatinfosfokinaza BB
• Acetilcholinesteraza
• Monoaminoxidaza
E organospecifice ale rinichilor

• Glicinamidinotransferaza
• Glutaminaza rinichiului
• Alaninaminopeptidaza
3 izoenzime:
AAP1-în ficat;
AAP2- în pancreas;
AAP3-în rinichi
E organospecifice ale muşchilor scheletici

• Creatinfosfokinaza totală MM
• Fructozo 1,6 difosfat aldolaza
• LDH (LDH1)
Azotul neproteic
• Valori de referință – 15-25 mmol/L
• uree (50%),
• aminoacizi liberi (25%),
• acid uric (4%),
• creatina (5%),
• creatinina (2,5%),
• amoniac, indican, nucleotide.
• Determinarea azotului neproteic se face în filtratul obţinut prin
precipitarea proteinelor din plasmă .
Azotul rezidual
• Diferenţa între azotul neproteic şi azotul ureic – azotul
rezidual
• Creşterea c% azotului neproteic – azotemie
• Cauze:
a) micșorarea elimină rii renale a produselor azotate
b) catabolismul intens al proteinelor tisulare
• Se deosebesc:
1. Azotemie de retenţie
2. Azotemie de producţie
 Azotemie

1. Azotemie de retenţie – micşorarea elimină rii prin urină a

produselor azotate:
a) Renală – modificarea funcției excretorii
b) Extrarenală (insuficienţa cardiovasculară , micşorarea TA,
scă derea fluxului sangvin renal)
2. Azotemie de producţie - consecinţă a scindă rii excesive a
proteinelor tisulare în arsuri, traume, inflamaţii
 Ureea
1. Produsul final al neutraliză rii NH3
2. Concentraţia normală 3-6 mmol/L
3. se sintetizează în ficat.
Valori crescute:
 scaderea perfuziei renale (azotemie prerenala): insuficienta cardiaca congestiva, hemoragie
digestiva, soc, deshidratare,
 afectiuni renale, acute sau cronice (azotemie renala): glomerulonefrite, pielonefrite,
 obstructii ale tractului urinar (azotemie postrenala),
 intensificarea catabolismului proteic (valorile creatininei serice raman neschimbate): arsuri,
neoplazii, stari febrile prelungite, stres,
 diabet zaharat cu cetoacidoza.
Valori scazute:
 afectiuni hepatice severe (insuficienta hepatica): toxice, infectioase,
 acromegalie,
 malnutritie, malabsorbtie
 Acidul uric
1. produsul final al catabolismului bazelor purinice.
2. concentraţia normală -0,15-0,47 mmol/L
3. Creşterea c%- gută şi hiperuricemiile secundare.

 Creatinina
1. nivel corelat cu metabolismul muscular,
2. indicator sensibil al funcţiei renale;
3. c% -62-97μmol/L la bă rbaţi şi 44-88 μmol/L la femei
Substanţele organice neazotate

• Glucide - glucoza,
• Lipide: colesterolul, colesteridele, trigliceridele, fosfogliceridele,
acizii graşi liberi, acizii biliari;
• Acizii organici – lactic, piruvic;
• Corpii cetonici
Componentele minerale

• Substanţele minerale îndeplinesc numeroase funcţii:

1. structurală (întră în componenţa oaselor, dinţilor etc),
2. reglatorie (reglează presiunea osmotică , pH-ul).
3. intră în componenţa substanţelor biologic active, de exemplu:
 Fe – este component al hemoglobinei, citocromilor;
 P - întră în componenţa AN, nucleotidelor,
 Co - în componenţa vitaminei B12;
 Zn - în componenţa carbanhidrazei.
 PLASMA - Compoziţia ionică
Na+
 Valori de referință = 133-147 mmol/L (143 mEq/L (135-145 mEq/L)
 principalul cation extracelular
 Rol:
a) reglarea presiunii osmotice (= factor principal)
b) influenţează deplasarea apei în organism
c) rol în EAB
d) în excitabilitatea N-M
 Variaţii:
a) Hipernatriemia este însoţită de retenţia apei în patul sangvin şi în ţesuturi,
mă rirea presiunii arteriale. Se întîlneşte în nefrite, hiperaldosteronism,
insufucienţă cardio-vasculară .
b) Hiponatriemia se manifestă prin pierderi de lichide (extrarenale: transpiraţii,
vă rsă turi; renale: poliurie)
PLASMA - Compoziţia ionică
K+
 Valori de referință = 3,4-4,5 mmol/L (4 mEq/L : 3,5-5 mEq/L)
 principalul cation intracelular
 Roluri
a) rol plastic (fixat de proteinele tisulare)
b) influenţează transmiterea influxului nervos
c) rol în fen. de membrană (repolarizarea)
d) rol în contracţia musculară (miocard)
 Variaţii
a) Hipopotasemia - pierderi digestive, renale, hiperaldosteronism (HiperAldo)
clinic: astenie, hipotonie musc.
b) Hiperpotasemia - distrugeri cel., insuficiență renală , hipoAldo
clinic: afectarea act. cardiace
PLASMA - Compoziţia ionică

Ca2+
Valori de referință = 2,25-2,8 mmol/L (5 mEq/L)
Forme: 1. ionizat = 50% = fracţiunea fiz. activă
2. legat de proteine = 45% (nedifuzibil)
3. + citrat, fosfat = 5% (difuzibil)
Calciul ionizat - reglator al secreției/sintezei:
a) PTH (h. hipercalcemiant) : [Ca2+]  PTH   [Ca2+] 
b) calcitonină (h. hipocalcemiant): [Ca2+]  CT   [Ca2+] 
c) vitamina D/calcitriol: [Ca2+]  PTH   activarea sintezei de calcitriol
 [Ca2+] 
PLASMA - Compoziţia ionică
Ca2+
Roluri
a) în procesul de excitabilitate N-M
b) în procesul de mineralizare osoasă
c) în procesul de coagulare

Variaţii
 Hipocalcemie - în insuficienţa PTH,
- clinic: tetanie
• rahit, icter mecanic, nefroze, glomerulonefrite.
 Hipercalcemie - în hiper PTH
- clinic: decalcifiere oase, litiază renală
PLASMA - Compoziţia ionică

Mg2+
 Valori de referință = 0,8-1,5 mmol/L, în eritrocite – 2,4-2,8 mmol/L (3 mEq/L)
 cation predominat intracelular
 Roluri
a) în contracţia musculară
b) în transmiterea influxului nervos
c) în metabolismul G, L, P
d) favorizează absorbţia intestinală a celorlalţi ioni

 Variaţii
Hipomagneziemie: în aport , elim. (sd.malabs, adm. diuretice)
PLASMA - Compoziţia ionică

Cl-
 Principalul anion extracelular
 Roluri
 la menţinerea osmolarită ţii
 în reglarea EAB (schimburi ionice)
 Variaţii
 Hipocloremie - în pierderi digestive (vă rsă turi),
- în adm. diuretice (furosemid)
- asoc. tulbură ri EAB
PLASMA - Compoziţia ionică

HCO3-
 Valori de referință = 24-27 mEq/L
 Principalul component al plasmei care poate neutraliza excesul de
cataboliţi acizi
 Rol - intervine în cel mai important sistem tampon care determină
pH-ul sangvin (NaHCO3/H2CO3)
 Variaţii
• HCO3- <24 mEq/L = acidoză metabolică - în retenţii de acizi, ex. acid
lactic, corpi cetonici
• HCO3- > 27 mEq/L = alcaloză metabolică - în pierderi de acizi, ex. HCl
sau aport  alcaline
PLASMA - Compoziţia ionică

Fosfat
Forme - fosfaţi di- şi monosodici
- fosfolipide
Roluri
a) în mineralizarea oaselor (+calciu)
b) în EAB (sistem tampon NaH2PO4/Na2HPO4)
c) în sinteza principalilor compuşi macroergici celulari (ATP, CP)
d) în sinteza acizilor nucleici + coenzime (NAD; NADP)
PLASMA - Compoziţia ionică

Oligoelemente
Fier
= rol în eritropoieză; deficit  anemie feriprivă
Iod
- rol în sinteza h. tiroidieni
Cupru
- încorporat în ceruloplasmină
Zinc - roluri: în diviziunea celulară, în creştere
în str. enzime: AC, LDH
PLASMA - Compoziţia ionică

Cobalt - în vitamina B12 - rol în eritropoieză

Mangan - în enzimele conjugate (cofactor)
- în metabolismul intermediar
- antioxidant
Seleniu - antioxidant - ef.protector în af. circ.
- rol protector împotriva cancerului
 Ioni mEq/L mOsm/L
Echilibrul ionic (izoionia)  Na+ 143 143
K+ 4 4
anioni (155 mEq/L) = cationi (155 mEq/L)
Ca 2+ 5 2,5
Mg 2+ 3 1,5
Total cationi 155

Obs.
Cl- 103 103
mOsm/L= mEq/L / valenţă HCO3- 27 27
HPO42- 2 1
SO42- 1 0,5
R-COO- 6 6
Prot- 16 2
Total anioni 155
MULȚ UMESC PENTRU ATENȚ IE