Compui organici cu aciune biologic

GRASIMI
Compoziie
Grsimile sunt amestecuri complexe naturale, formate n principal din esteri ai glicerinei cu acizii gra i,
numii gliceride. Se mai gsesc n afar de gliceride i ceruri, vitamine, fosfatide etc.

Acizii grai sunt acizii cu urmtoarele proprieti:

au numr mare de atomi de carbon (ntre 4 i 24);
au numr par de atomi de carbon;
au caten liniar, fr ramificaii;
sunt monocarboxilici;
pot fi saturai sau nesaturai.
Cei mai rspndii acizi grai sunt:

, acid palmitic;

, acid stearic;

, acid butanoic/butiric;
, acid oleic.

Exemple de grsimi:

,
distearopalmitina/palmitodistearina;

,
dioleostearina/stearodioleina
n natur, exist att grsimi lichide, nesaturate (uleiuri), ct i grsimi solide, saturate (grsimi).
Prelucrare
Grsimile lichide sunt de origine vegetal, iar cele solide, saturate, sunt de origine animal (cu toate c
sunt i excepii, vezi uleiul de pete care e lichid sau untul de cocos care e solid cu toate c e de natur
vegetal). Uleiurile se obin prin presarea seminelor sau fructelor, ca n cazul uleiului de floarea-soarelui
sau de msline. Se mai pot obine prin extracie cu solven i selectivi. Grsimile animale se ob in prin
distrugerea esutului adipos sub influena temperaturii. Se mai pot obine i prin centrifugare (untul).
Proprieti fizice
Grsimile pot fi solide, lichide sau semisolide (untul). Acestea sunt insolubile n ap, cu care
emulsioneaz, dar sunt solubile n solveni organici.
Nu au puncte fixe de fierbere i topire pentru c sunt amestecuri, ci fierb i se topesc n intervale de
temperatur.
Proprieti chimice
Fiind amestecuri de gliceride, care sunt esteri, grsimile vor avea propriet ile chimice ale esterilor.
Hidroliza/Saponificarea
Hidroliza poate avea loc n mediu acid sau n mediu bazic.

,
ntr-un mediu acid.

spu
nuri, de aceea reacia se numete i saponificare. La hidroliza cu baz particip toate grsimile, indiferent
de natura lor.
Adiia X2 (Br2, I2)
Aceast reacie are loc numai la uleiuri (grsimi nesaturate). E important pentru c se deduce gradul de
nesaturare a grsimilor prin aa-numita cifr de brom/iod, care exprim cantitatea n grame de brom/iod
adiionat la 100gr de grsime.

Adiia H2
Reacia este posibil doar la uleiuri i este similar cu cea de adi ie a halogenilor. Are loc n prezen
de nichel (care are rol de catalizatori in pulicuta, presiune i temperatur nalte. Se practic la scar
industrial i st la baza obinerii margarinei din uleiul vegetal.
Sicativarea
La aceast reacie particip doar uleiurile. Reac ia este de fapt un proces de polimerizare (adi ie repetat)
care are loc la nivelul dublelor legturi din molecula gliceridei i care se produce sub
aciunea oxigenului diatomic din aer. Se concretizeaz prin faptul c anumite uleiuri, ntinse pe suprafe e,
formeaz pelicule aderente, transparente i rezistente la intemperii.
Din punctul de vedere al comportrii la sicativare, uleiurile se mpart n trei categorii:

uleiuri sicative sunt cele care formeaz pelicule de foarte bun calitate n mai pu in de 24 de
ore;
uleiuri semisicative acestea formeaz pelicule ntr-un timp ndelungat i calitatea lor este mai
mic;
uleiuri nesicative nu formeaz pelicule, acestea fiind uleiurile comestibile.
Utilizare
Grsimile se folosesc la obinerea de spunuri i n alimenta ia zilnic.

PROTEINE

Proteinele sunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple sau
complexe de aminoacizi; ele sunt prezente n celulele tuturor organismelor vii n proporie de
peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, n care secvena
acestora este codificat de ctre o gen. Fiecare protein are secvena ei unic de aminoacizi,
determinat de secvena nucleotidic a genei.

Sinteza chimic
Procesul de sintez chimic poate avea loc n laborator, dar pentru lanuri mici de
proteine. O serie de reacii chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit
producerea de cantiti mari de proteine. Prin sinteza chimic se permite introducerea n lanul
proteic a aminoacizilor ne-naturali, ataarea de exemplu a unor grupri fluorescente. Metodele
sunt utilizate n biochimie i in biologia celulei. Sinteza are la baz cuplarea gruprii carboxil
-COOH (carbon terminus) cu gruparea -amino -NH2 (segmentul N terminus). Se cunosc 2
metode de sintez pe cale chimic:

Sinteza n faz lichid, metoda clasic, care a fost nlocuit cu sinteza n faz solid
Sinteza n faz solid (Solid-phase peptide synthesis SPPS), a crei baz a fost pus
de Robert Bruce Merrifield. Prin aceat metod, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi
D. n prima faz Merrifield a folosit metoda tBoc (ter-butil-oxi-carbonil). Pentru
nlturarea acestuia din lanul peptidic se folosete acidul fluorhidric (HF), care este foarte
nociv, periculos, iar din acest motiv, metoda nu se mai utilizeaz. Atunci cnd este vorba de
sinteza analogilor peptidici non-naturali de tip baz (depsi-peptidele) este necesar.

O alt metod este cea introdus de R.C. Sheppard n anul 1971, i are la baz folosirea Fmoc
(fluorenil metoxi carbonil), iar pentru neprtarea acesteia se folosete de obicei mediu bazic
asigurat de o soluie 20% piperidin/DMF (dimetil formamid). ndeprtarea gruprii din lanul
proteic se face prin incubare n acid trifluoracetic (TFA).

Aceast grup de protejare cu simetrie ortogonal se folosete n multe sinteze chimice.

Tipuri de proteine
n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi clasificate n:

Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine

Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane solubile n ap sau n

soluii saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele,
albuminele.

Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de

susinere, protecie i rezisten mecanic: colagenul, cheratina i elastina.
Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteic i o
parte prostetic; n funcie de aceast grupare se pot clasifica astfel:

Glicoproteine

Lipoproteine

Nucleoproteine

Proprieti fizico-chimice
Mas molecular
Datorit formrii aproape n exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca
fiind de fapt nite polipeptide, cu mas molecular foarte mare, ntre 10.000 i 60.000.000. Masa

molecular se determin prin diferite metode, mai ales n cazul proteinelor cu masa molecular
foarte mare ca de exemplu proteina C reactiv. Masa molecular a diferitelor proteine

Denumirea proteinei

Sursa proteinei/Izolat
din

Masa molecular

Lactalbumin

lapte

17000

Gliadina

gru

27.500

Insulina

pancreas

12,000

Hordeina

orz

27.500

Hemoglobina

globule roii

68.000

Hemocianina

molute(snge) ,
artropode(snge)

2.800.00

Miozina

muchi

850.000

Pepsin

stomac

36.000

Peroxidaza

rinichi

44.000

Virusul mozaicului
tutunului (capsida)

tutun

17.000.000

Deoarece la multe proteine masa molecular apare ca un multiplu de 17,500, mult vreme
s-a mers pe ipoteza c particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de baz
ce au masa molecular n jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de baz s-ar putea uni ntre ele
prin aa numitele valene reziduale, ducnd la formarea deagregate moleculare. Atunci cnd are
loc ruperea acestor valene reziduale ar avea loc doar modificarea proprietilor fizice ale
proteinelor, n timp ce dac are loc ruperea legturilor principale (legturile peptidice), proteina
i modific proprietile fizico-chimice.

Solubilitatea proteinelor

Proteinele sunt substane solide, macromoleculare, solubile n general n ap i insolubile

n solveni organici nepolari. Unele proteine sunt solubile n ap dar insolubile n alcool, altele
sunt solubile n soluii apoase de electrolii, acizi organici. Datorit gradului diferit
de solubilitate n diferii solveni, proteinele se pot izola, identifica i separa. Solubilitatea lor
depinde foarte mult de legturile care se stabilesc ntre gruprile libere de la suprafaa
macromoleculelor i moleculele solventului. La suprafaa macromoleculelor proteice se gsesc
grupri libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupri cu caracter hidrofil care
favorizeaz dizolvarea proteinelor n ap. De asemenea exist grupri de tip apolar, hidrofobe, de
regul radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizeaz dizolvarea proteinelor n
alcool. ns n marea lor majoritate predomin gruprile polare, determinante pentru caracterul
hidrofil. n contact cu apa proteinele greu solubile manifest fenomenul de gonflare, datorit
tendinei de hidratare datorat gruprilor polare. Gelatina de exemplu se mbib foarte puternic
cu apa dnd natere prin rcire la geluri. La dizolvarea proteinelor n ap, are loc fenomenul de
formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat c n soluii diluate se gsesc macromolecule proteice
izolate, iar n cazul soluiilor concentrate se formeaz agregate de macromolecule proteice.
Soluiile coloidale ale proteinelor, coaguleaz prin nclzire, prezint efectul Tyndall (dispersia
fasciculului de lumin).

Punctul izoelectric i caracterul amfoter

Caracter amfoter
Proteinele, la fel ca i aminoacizii, sunt substane amfotere i formeaz n soluii apoase

amfioni:
prezena H2O

, n

n mediu acid proteinele se comport ca baze slabe, ele primind protoni i

fomnd cationi proteici:

,
cation al proteinei. Reacia st la baza electroforezei proteinelor, datorit incrcrii pozitive
cationii migreaz spre catod, fenomen numit cataforez, proteina fiind n acest caz
electropozitiv.
n mediu bazic proteinele se comport ca acizii slabi, ele cednd protoni, se formeaz
astfel anioni proteici, care migreaz spre anod fenomenul fiind denumit anaforez, proteina
avnd ncrcare
electronegativ.

, anion al
proteinei.
Datorit caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantiti mici de substan acid
sau bazic, avind n acest fel rol de soluie tampon, prin acest lucru contribuind la meninerea
echilibrului acido-bazic al organismului. n general caracterul amfoter este imprimat de cele
gruprile -NH2 i -COOH libere care nu sunt implicate n legaturile peptidice. Dac n molecula
proteinei exist mai muli aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid
slab, iar n cele n care predomin aminoacizii diaminai se comport ca baze slabe. Chiar dac
ntr-o molecul exist un numr egal de grupri amino si carboxil, deci teoretic molecula ar
trebui sa fie neutr, n realitate datorit gradului de ionizare mult mai mare a gruprii carboxil
fa de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, n soluia ei ntlninduse amfiioni proteici, anioni proteici i protoni (H+ ).

Punct izoelectric
Prin acidulare echilibrul reaciei se deplaseaz spre formarea de cationi proteici. La o
anumit concentraie a H+, proteina devine neutr deoarece gruparea aminic i cea carboxilic
sunt la fel de disociate i deci molecula este neutr din punct de vedere electric. n acel moment
se vor gsi n soluie amfiioni, H+, ioni hidroxil -HO; pH-ul la care soluia unei proteine conine
anioni i cationi n proporie egal poarta denumirea de punct izoelectric, se noteaz cu pHi,
fiind o constant foarte important a proteinelor. Fiecare protein la punctul izoelectric are un
comportament specific, avnd o solubilitate si reactivitate chimic minim; de asemenea
hidratarea particulelor coloidale, vscozitatea i presiunea osmotic sunt de asemenea minime.
Precipitarea proteinei la punctul izoelectric este n schimb maxim, dar nu se deplaseaz sub
influena curentului electric. De obicei valorile punctului izoelectric variaz ntre 2,9 i 12,5 i se
determin prin diferite metode: poteniometrice, electroforetice.

Precipitarea proteinelor

Sub aciunea diferiilor factori fizici (ultrasunete, radiaii cu diferite lungimi de und,
cldur), factori chimici (acizi, baze, diferii solveni organici), sau mecanici (agitare), are loc
fenomenul de precipitare a proteinelor, precipitarea care poate fi reversibil sau ireversibil.
Precipitare reversibil
Precipitarea reversibil se poate produce sub aciunea soluiilor concentrate ale srurilor
alcaline dar i n prezena unor dizolvani organici miscibili cu apa n orice proporie, cum sunt
de exemplu acetona i alcoolul. n cadrul acestei precipitri molecula proteinei sufer unele
modificri fizico-chimice, dar nu are loc afectarea structurii moleculare. Puterea de precipitare a
proteinelor de ctre diferii ioni este data de seria liofil a lui Hofmeister . Dac anionul rmne
acelai, puterea de precipitare a cationilor scade n urmtoarea ordine: Li+>Na+>NH4+> cnd
cationul ramne acelai anionii se comport astfel: SO42->PO43->CH3COO->Citrat->tartrat->Cl>NO3->ClO3->Br->I->SCN-. Solvenii de tipul alcoolului sau acetonei, n funcie de concentraia
lor, pot forma fie precipitate reversibile, fie ireversibile.
Srurile alcaline au un comportament diferit fa de proteine, n soluii diluate mrind
solubilitatea proteinelor, iar n soluii concentrate determinnd precipitarea lor reversibil. De
altfel soluiile srurilor alcaline de diferite concentraii se folosesc pentru precipitarea fracionat
a proteinelor din amestecuri.

Precipitare ireversibil

n cursul acestei precipitri molecula proteinei sufer modificri fizico-chimice

ireversibile avnd loc i modificarea structurii moleculare. De regul se produce la adugarea de
soluii ale metalelor grele (Cu,Pb, Hg, Fe), a acizilor minerali tari (HNO3, H2SO4) acidul
tricloracetic, a soluiilor concentrate de alcool sau aceton, sau, n cazul anumitor proteine, n
prezena cldurii.
Prin precipitare ireversibil proteinele i pierd activitatea biologic (enzimatic,
hormonal, etc.), are loc o descretere a solubilitii, modificarea activitii optice i, de
asemenea, sunt mai uor de degradat sub aciunea unor enzime proteolitice.

Prin ndeprtarea factorilor care au dus la precipitare, proetienele nu revin la forma lor
iniial i nu ii pot reface structura molecular. Proteinele precipitate i pierd din proprietile
hidrofile obnnd proprieti hidrofobe.