Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
-in stiintele vietii ca si in cealalte stiinte se introduce notiunea de sistem, ca fiind zona din univers,
care este supusa studiului
-in raport cu universul, tot ceea ce este in afara sistemului se numeste
mediu
-sistemul considerat, care pentru stiintele vietii se numeste BIOSISTEM, poate sa realizeze schimb
de energie si materie sau nu cu mediul
-din aceste pdv se deosesbesc 3 mari sisteme:
-organismul uman este un biosistem deschis, deoarece preia din mediu energia sub forma de cp.
organici (leg. cov.), preia materie din exterior sub forma de alimente si cedeaza energie in mediu
majoritar sub forma de caldura si elimina materie in mediu sub forma produsilor neutili
Energia= capacitatea unui sistem de a efectua un lucru; masura ei fundamentala = (J)
acea cantitatea de energie necesara deplasarii unei forte de 1 N pe un mediu liniar
reprezinta
I
-acestea sunt preluate la nivelul solului, de catre plante si bacteriile fotosintetizatoare si la nivelul
celulelor acestora, materia anorganica si apa sunt transformate in materie organica
-prin fotosinteza, animalele preiau energia sub forma cp. org (leg. cov.) si in urma arderilor celulare a
acestora se elaboreaza CO2, H2O si energia metabolica utilizata in cea mai mare proportie in scopuri
proprii
-doar excedentul de energie metabolica este eliminat in mediu sub diverse forme (maj. caldura)
-din aceste considerente, la nivelul planetei se cunosc organisme
Echilibrul chimic
-la nivelul planetei, maj. reactilor chimice nu sunt complet deplasate spre dreapta (o parte din
reactanti raman netransformati) si, in transformarea reactantilor in produsi, in conditii de mediu bine
determinate se stabileste un echilibru dinamic in care viteza reactiilor de transformare a reactantilor in
produsi este egala cu viteza de transformare a P in R
-la acest moment, sistemul se gaseste in echilibru
-acestui echilibru i se aplica LEGEA ACTIUNII MASEI indica faptul ca de o constanta de echilibru
K, care este strict specifica acestuia in conditii date
-prin def. K este un raport intre produsul concentratilor produsilor si reactantilor
-echilibrul se bazeaza pe Principiul lui le Chatelier care postuleaza: daca asupra unui sistem in
echilibru se actioneaza cu o forta exterioara, echilibrul se va deplasa in asa fel incat sa fie diminuata
pe cat posibil forta exterioara
-in termodinamica se introduc functiile de stare, care sunt variabile de stare si care caracterizeaza
evolutia sistemului de la starea initiala la cea finala
-variatia unei functii de stare se def. ca fiind o diferenta dintre parametru in stare finala si acelasi
parametru in stare initiala
-functiile de stare pot avea semn + sau
o functie de stare pozitiva, presupune obtinerea energiei din mediu
o negativa presupune cedarea energiei din sistem
-in termodinamica se cunosc mai multe principii, dintre care 2 sunt fundamentale
Principiul l.
Energia la niv. universului este ct. nu se produce, nu se distruge, ci se transforma in cantitati
echivalente dintr-o forma intr-alta
- in cadrul principiului l. se introduce energia interna U ca functie de stare, care reprezinta
cantitatea totala de energie pe care o poseda sistemul la momentul dat Uf - Ui = U = W + Q
-in cursul unei transformari suferite de biosistem, energia interna depinde doar de valoarea finala si
cea initiala si este independenta de drumul parcurs de sistem de la forma initiala la cea finala
Entalpia H = energia interna la p=ct. sau caldura schimbata de biosistem cu mediul la p=ct.
-dpdv al entalpiei se cunosc 2 variante de desfasurare a proceselor chimice
Reactia exoterma cu degajare de caldura in mediu; cand H<0
Reactia endoterma decurge cu absorbtie de energie din mediu, poseda H>0
*C.R = coordonata de reactie (modul in care se transforma R in P)
pH=0
-pentru biosisteme, unde valoarea pH-ului este diferita de 0, se introduce notiunea de Starea
standard biochimica X0 , in care solutul (H+) au concentratia 10-7, coresp. valorii pH-ului 7, care
faca parte dintr-un interval, aflat in apropierea intervalului fiziologic
I
Principiul ll.
-dezordinea este mai probabila decat ordinea
-toate sistemele tind spontan catre starea de echilibru in care dezordinea este max., in care energia
sistemului se disperseaza daca nu este impiedicata
-se introduce notiunea de ENTROPIE = energia incapabila din totalul de energie interna de a efectua
un lucru
-intotdeauna in natura se desfasoara dpdv al entropiei procesul in sensul valorii acesteia
entropia finala > initiala
-din acesata cauza pr. in care S>0 = Proces spontan
-dpdv al entropiei, toate biosistemele sunt anti-entropice (lupta impotriva dezordinii)
-sistemele care sunt ordonat aranjate in spatiu, poseda entropie minima (ordine maxima)
-sistemele lichide/gazoase poseda valori ale entropiei din ce in ce mai mari (dezordinea la niv.
lichidului si este maxima in cazul gazelor)
miscarea dezordonata este max.
-pt. masurarea energiei utilizabile a unui sistem se introduce notiunea de
Entalpie libera (G) = energia interna a sist. din care se scade energia neutilizabila (termenul
entropic) G=H-TS
G<0: transformare exergonica, spontana
G>0: transformare endergonica, nespontan
G=0: stare de echilibru
Potentiale redox
-atunci cand in pr. de transformae a reactantilor in produsi de reactie intervine transferul de e-,
reactiile fiind reversibile apar la niv. acestora potentialele electrice (datorita deplasarii e-)
-un sistem este:
o reducator daca cedeaza e-, el oxidandu-se
o oxidant, cand accepta e- si se reduce
0
-pt. definirea potentialelor electrcie s-a introdus notiunea de potential normal E , ca fiind
afinitatea unui electrod pentru electron in raport cu electrodul de H
-electrodul reprezinta contactul intim dintre un conductor de speta l. si unul de speta ll.
I
-reactiile care se produc la suprafata unui electrod definesc potentialul de electrod
-daca 2 electrozi diferiti sunt legati in interior (prin intermediul solutiei de electrolit) si in exerior (printrun conductor metalic) se obtine o pila electrica a carei tensiune electromotoare este egala cu suma
algebrica a potentialelor electrice a celor 2 electrozi
-prin conventie pt. caracterizarea sit. dpdv al potentialelor redox se iau in calcul potentialele de
reducere
II
Potentialul chimic
=forma a energiei determinata de gradientul de C% al speciilor (solutiilor) neincarcate el.
-pentru evidentierea sa se considera 2 compartimente separate printr-o membrana semipermeabila in
care acelasi solut A se gaseste in C% diferite
-pt. fiecare compartiment se def. potentialul chimic ca fiind dintre potentialul chimic standard 0 si
un termen dependent de C% solutului
(variatia potentialului chimic) = diferenta dintre potentialele chimice din cele 2 compartimente =
variatia entalpiei libere G
G= RT ln [A2]/[A1]
-pt. ca sistemul sa fie spontan este strict necesar ca G sa fie negativa
-din rezolvarea ec. logaritmice acest lucru este posibil doar cand C% din compartimentul 1 este mai
mare decat C% solutului din comp. 2
astfel, in mod spontan, (prin difuzie simpla) se va deplasa din comp. 1 -2 pana la egalarea C%
pana cand se ajunge la echilibru
-deplasarea in sens opus a solutului nu se poate realiza prin difuzie simpla, ci doar prin difuzie fortata
(transp. activ)
cz
difuzia simpla (transportul spontan) se poate realiza in sensul C% solutiilor, potentialului
chimic si entalpiei libere
Transportul activ se realizeaza in sens opus, in timp ce:
-- transp. facilitat se aseamana cu transp. spontan (difuzia simpla) cu deosebirea ca la niv.
membranei celulare trebuie sa existe o structura (de regula de natura glicoproteica, numita
transportor, care are rolul de a recunoaste si lega reversibil solutul in vederea transferului dintr-un
compartiment in altul)
Potentialul electrochimic
-se aplica solutiilor incarcati el., comparativ cu cel chimic in care solutul nu poseda sarcina el.; se
noteaza tot cu
-in calculul potentialului electrochimic trebuie sa se tina cont si de sarcina el. a solutului si astfel acest
potential reprezinta potentialul chimic la care se adauga termenul electric
***
II
Osmoza
bazat pe capacitatea de transfer a unui solut incarcat sau neincarcat el. in raport cu alti soluti
este def. osmoza, care presupune existenta unor compartimente distincte separate de o
membrana semipermeabila prin care solutul nu este permeabil, fiind permeabil doar solventul
pr. de osmoza sunt specifice biostistemelor deoarece maj. membranelor sunt impermeabile in
raport cu mm de tip proteic/glicoproteic prezente in compartimentele celulare sau interstitii,
care nu pot difuza
-procesul de echilibrare a energiilor in acest caz se manifesta prin transferul solventului din
compartimentul unde acesta se gaseste in C% mare (C% mica a solutului) catre compartimentul
unde solventul se gaseste in C% mai mici
-procesul de transfer al solventului se materializeaza prin volumului in compartimentul unde C%
solutului este mai mare pana cand presiunea hidrostatica egaleaza potentialul chimic
-osmozei in acest mod i se alatura presiunea osmotica , care reprezinta presiunea aplicata unei
solutii in vederea opririi fluxului de solvent
[X]= n / V
V=nRT
II
-la niv. tuturor tesuturilor si lb dintr-un sistem viu, in c.n. exista un echilibru continuu in ceea ce
priveste presiunea osmotica si astfel volumele destinate acestora sunt relativ ct. (aceasta depinzand
e C% metabolitilor/ solutilor)
-orice dezechilibru care se materializeaza la niv. org. viu prin sau p. osm. locale se materializeaza
prin sau volumelor
stare patologica
-la nivel circulator p. osm. este echivalenta unei solutii 0,86% NaCl (solutie fiziologica)
-masura presiunii osmotice este osmolaritatea = nr. total de particule (molecule + ioni) prezenti in1l
de solutie
-la niv. organismului uman p osmotica este:
mare in capilarele arteriale deplasare a apei si a metabolitilor mici in exteriorul acestora (pr.
numindu-se filtrare)
mica la niv. capilarelor venoase si acest lucru se materializeaza prin patrunderea la niv.
acestora a apei si a metabolitilor mici producandu-se fenomenul de reabsorbtie
II
-membrana emipermeabila utilizata in hemodializa asigura eliminarea treptata a unor metaboliti (in
special a ureei) si atunci cand acestia ating C% normale procesul de hemodializa se opreste
-prin functionarea defectoasa a org. in continuare sangele se reincarac cu acesti cp toxici si
dependent de gradul de inaintare a pr. patologic, dupa un anumit timp este nevoie de interventia a
inca unui pr. de hemodaliza s.a.m.d
Fosforilarea oxidativa
-este un pr. fizico-chimic prin care energia inmagazinata in moleculele de hrana sub forma de leg.
cov. este preluata prin intermediul coenzimelor nicotinamidice sau flavinice acestea transformandu-se
din formele lor oxidate in forme reduse
-e- si protonii pezenti pe coenzimele reduse sunt preluati la niv. membranei interne mitocondriale
unde se gaseste catena respiratorie si astfel la capatul acesteia Ep inmagazinata sub forma unui
gradient protonic dintre matricea mitocondriala si spatiul intermembranar se transforma in energie
metabolica inmagazinata sub forma leg. covalente in molecule de ATP
-dintre cele 2 membrane mitocondriale, cea interna prezinta o selectivitate f. mare comparativ cu
metabolitii in pr. de permeatie, in timp de membr. externa nu prezinta aceasta selectivitate avansata
-pr. de transfer al e- si protonilor proveniti din coenzimele nicotinaminice si flavinice se desfasoara
numai pe membrana interna unde exista echipamentul enzimatic disponibil acestuia
-catena respiratorie are rolul de a se incarca/ descarca prin intermediul componentelor cu protoni si
e-e- se deplaseaza pana la capatul catenei respiratorii, unde O molecuar este redus (accepta e-), iar
protonii proveniti din mitosol, coenzime circula in prima parte pe acesata catena resp., urmand ca
apoi acestia sa fie pompati in satiul intermembranar unde se realizeaza o accentuata a C%
protonilor si astefel apare in spatiul intermembranar un gradient de C% protonica care reprezinta o
forma de energie
-concomitent cu aparitia gradientului protonic la niv. intermembranar puternic pH-ul
gradient de pH intre cele 2 compartimente
-pt. reechilibrarea sist. protonii intermembranari (C%mari) revin in mitosol spontan
contitate de energie echivalenta cu formarea ATP din ADP
apare si un
elibereaza o
-revenirea protonilor din spatiul intermembranar in mitosol se realizeaza prin intermediul ATP-azei,
care pe de o parte are rol de transportor de protoni, iar pe de alta parte rol enzimatic, catalizand
transformarea ADP
ATP
II
-molec. de ATP rezultate au rolul de a inmagazina si de a utiliza energia metabolica rezultata in
scopuri proprii celulare (transfer activ, motilitate, biosinteza)
-in pr. de transfer al protonilor la niv. catenei respiratorii intervin si 2 transportori mobili (coenzima Q si
citocromii)
-coenzima Q datorita structurii sale cu caracteristici hidrofobe realizeaza transferul e- si al protonilor
in zona interna a membranei, acolo unde avem hidrofobicitate max., in timp ce citocromii transporta
numai e- catre molecula de O molecular prin intermediul ionilor ferici si ferosi, care schimba reversibil
starea de ox si in acest mod se transfera e- de la citocromul b c1- c - a - a3
-singura specie de citocrom capabila sa transfere direct e- pe molecula de O este citocromul a3 care
realizeaza acest pr. in prezenta citocrom-oxidazei
ATP-aza
-complex mm., constituit din 5 tipuri de mm distincte (, , , , epsilon)
-daca unele componente pp prezinta rol de canal de transfer in raport cu protonii () fie de interactie
cu molec de ADP si ATP
-cele 5 tipuri de mm. se constituie sub forma unui conglomerat mm., care defineste doua zone
distincte ale ATP-azei: una cu caracteristici hidrofobe, care are rolul de a aancora ATP-aza la niv.
membranei si respectiv o zona hidrofila, deasupra membranei interne mitocondriale, inspre matricea
mitoc./mitosol
-prin aceasta pozitionare ATP-aza prin intermediul zonei hidrofobe F0 preia protonii din spatiul
intermembranar iar prin interm zonei hidrofile F1, protonii inainteaza in ATP-aza si aceasta zona mm
prezinta afinitate selectiva in raport cu ADP si ATP
-afinitatea selectiva a zonei F1 in raport cu ADP si ATP este determinata de modificarile
conformationale induse de deplasarea protonului dinspre zona F0
F1 si in mitosol
-atunci cand protonii se gasesc in spatiul intermembranar sau in prima parte a zonei F0, exista
afinitate max. a zonei F1 in raport cu ADP si fosfat
-odata cu inaintarea protonului si trecerea din zona F0 in F1, afinitatea pt. ADP scade, crescand
simultan afinitatea cu ATP si astfel ADP si fosfatul fixati anterior se transfoma in ATP, care ulterior
este eliberat in mitosol
-pr. de fosforilare oxidativa are la baza un mecanism osmochimic
-in pr. de transfer al e- si al protonilor la care participa coenzimele flavinice si nicotinaminice apar
gradiente de C%, potential s.a.m.d si dependent de valoarea energiilor inmagazinate in flavinele
reduse se obtine la capatul catenei respiratorii un numar bine determinat de moli de ATP care
inmagazineaza energia din coenzime sub forma de energie metabolica
II
-coenzimele nicotinamidice au capacitatea sa depaseasca 3 gradiente la niv. catenei respratorii prin
intermediul celor 3 sisteme enzimatice si astfel dintr-un mol de nicotinamida redusa rezulta 3 moli de
ATP
-coenzimele reduse de tip flavinic deoarece necesita 2 gradiente in transferul e- si al protonilor in
catena respiratorie prin intermediul doar a 2 sisteme enzimatice determina formarea a 2 moli de ATP
dintr-un mol de flavina
-in realitate la niv. celular o parte mare din energia continuta sub forma de leg. cov in flavinele reduse
se pierde (~60%) si doar ~40% din energia respectiva poate fi inmagazinta sub forma de ATP
-astfel se def. randamentul termodinamic la niv. catenei resp., restul energiei se disipa in mediu sub
forma de caldura
-reactiile care stau la baza transformarii energiei leg. cov. din nicotinamide si flavine presupun
consumul al 3 molec de .....
in vederea obtinerii molec de ATP
-in pr. de transfer al e si protonilor de pe coenzimele reduse intervin 3 complexe enzimatice care
actioneaza ca popme de ioni
-datorita excedentului energetic pe care il poseda (Citocromoxidaza, citocromreductaza, NADHSuccinatdehidrogenaza- nu actioneaza ca pompa de ioni, are rolul de a prelua e- si protonii de la
flavine
Biochimie curs 3
Denumire
-enzimele poseda mai multe categorii de denumiri:
nesugestiva/triviala prin care este recunoscuta enzima, dar semnificatia numelui nu are nimic
in comun cu reactia catalzata sau R/ P dn sistemul cat.
rationala presupune adaugarea sufixului aza numelui substratului/pr. catalizat
sistematica international acceptata, data de Comisia de Enzime; fiecare enzima este
descrisa prin 4 numere distincte despartite printr-un punct (xy.ab.cd.mn.); in fata : EC;
-singura modaltate care asigura identificarea fiecarei entitati enz.
-intotdeauna in denumirea sist. :
1.primul nr. reprezinta clasa de enzime
2. subclasa
3. sub-subclasa
4.pozitia enzimei in sub-subclasa
ES
E+P
-enzima fiind o glicoproteina (mm) respecta in integralitate toate caracteristicile clasei din care
provine
-din intreaga mm de protein-enzima prezinta activitate in raport cu substratul doar o zona distincta de
dimensiuni f. mici din zona centrala a ghemului statistic, numita centru/situs catalitic (proteina
trebuie sa contina min str. tertiara)
-acesta zona centrala este constituita din cateva resturi aa (2-5) care nu sunt asezati in str. primara in
pozitii adiacente, ci sunt aranjati in spatiu in pozitii apropiate
-acest aranjament spatial al centrului catalitic, poate fi usor deformat prin modificari conformationale
(care necesita energii joase)
-actiunea asupra substratului a centrului ctalitic poate fi:
o absoluta, enz. actionand numai asupra unui substrat (din multitudnea de S posibile)
o relativa de grup, asupra unui grup de S, cand enzima actioneaza asupra unor S care poseda
structuri apropiate
-actiunea enzimei asupra substratului de tip absolut poate fi:
geometrica: atunci cand rezulta din reactie doar unul dintre posibilii izomeri geometrici
stereospecifica: cand actioneaza fie asupra unui izomer optic, fie din reactie rezulta un sg.
izomer optic
-asupra unui substrat pot actiona 1< enzime cu formarea P coresp.
-in genere mm protein-enzimelor pot actiona independent asupra S sau mm proteice inactiv enzimatic
(individual) se pot asocia cu formarea unei str. cuaternare activa dpdv enz. numita holoenzima
-Holoenzimele se numesc enzime alosterice care poseda pe langa centrul activ enz. si un alt centru
numit centru alosteric
-daca la niv. centrului activ actioneaza intotdeauna substratul, la niv centrului alosteric actioneaza un
efector alosteric, numit si cofactor (care de regula este de natura exogena)
-cofactorul poate fi de natura anorg. (ex. cation metalic) sau org. (=COENZIME)
Coenzimele
-actioneaza strict la niv. centrului alosteric si au rolul de a modula structura protein-enzimei in asa fel
incat accesul substratului sa fie facilitat sau ingradit
-prin interacta cu cofactorul (coenzima) se constituie interactii care pot fi si de natura ionica/covalenta
mm protein-enzimei sufera modifcari atat conformationale (energii mici), cat si configuratonale
-coenzima are rolul de a:
-in functie de modul de asociere a apoenzimelor in constituirea holoenzimei apar mai multe variante
oligomerice ale enzimei care este capabila sa catalizeze desfasurarea aceluiasi pr., dar in c. de
mediu dieferite
in acest mod apar izoenzimele (polimorfismul)
-la niv. izoenzimelor apar proprietati f-c diferite de la o structura la alta, chiar daca toate izoenzimele
actioneaza asupa aceluiasi substrat:
mobilitate electroforetica (datorita asocieri diferite a apoenzimelor, la niv izoenzimelor exista
grade de incarcare el. diferite si deci manifestare diferta in cp. el continuu)
cinetica de reactie diferita (datorita asocierilor lanturilor pp in mod variat in constituirea
oligomerului, viteza de reactie a pr. catalizate este diferita); daca cinetica de reactie este
diferita si coef. cinetici sunt diferiti
izoenzimele se comporta diferit in raport cu analogi coenzimatici si astfel au sensibilitate
diferita in raport cu activatorii/inhibitorii din mediu
specificitatea si sensibilitatea enzimei in raport cu substratul este de asemenea diferita,
stabilitatea in raport cu mediul de reactie (fata de pH, forta ionica, speci ionice)
antigenitatea izoenz. difera de la una la cealalta (fiecare se comporta ca un antigen; introduse
in vertebrate pot induce biosint. unor Ig specifice fiecareia). datorita acestei proprietati exista
posibilitatea evidentierii analitice de inalta performanta a izoenzimelor prin tehnicile
imunochimice- Imunodifuzie, Imunoelectroforeza, ELISA
Specificul izoenzimelor
- codate de gene dstincte, care poseda o gena ancestrala comuna
-dupa biosinteza enzimei/izoenzimei intotdeauna la niv. protein-enzimei rezultate confom codului
genetic se produc modificari ... postratranslationale prin care lantul pp de regula (intotdeauna) se
transforma in glcproteine prin adausul cel putin unui lant oligomeric oligozaharidic, care are rolul de a
imprima sistemelor proprii org. recunoasterea ca proprii (pentru ca protein-enzima rezultata sa nu fie
distrusa/ considerata antigen)
-in biosinteza izoenzimelor exista mai multe etape:
Biosinteza cu formarea unei structuri inactive = zimogeni care sub forma inactiva, poate
circula de la locul de biosinteza pana la locul de actiune, unde in mediul coresp. se activeaza prin
eliminarea unui rest peptidic; aceste subst. se numesc precursori enzimatici
-izoenzimele se pot asocia cu alte componente din mediul de reactie (peptide, cofactor, nucleotide)
sau se pot asocia intre ele de-a lungul unei linii sau ciclu metabolic in vederea desavarsirii unui
proces metabolic
-lactatdehidrogenazele sunt enzime care actioneaza reversibil asupra acidului lactic la niv. diferite din
organismul uman dependent de structura acestora
-in genere, LDH contin 4 str. pp reunite - cele 4 fiind de max. 2 tipuri: M. (muscle), H. ()
-LDH bogate in lantul pp H actoneaza la niv. tesuturilor puternic oxigenate (creier, )
-izoenzimele in care se gaseste majoritar lantul pp M actioneaza in tesuturilor cu metabolism in
anaerobioza (m. scheletici)
Cinetica enzimatica
-enzimele cat. doar reactiile termodinamic posibile
-ele in prezenta substraturilor se transforma in complexe ES in vederea obtinerii produsului final
-in genere in pr. enzimatice C% enzimei este deosebt de mica si relativ ct.
-pentru def. vitezei de reactie, exista doua variante (fie se determina variatia C% substratului in timp,
fie variatia produsului de reactie in timp)
***
-in ciclurile catalitice (unde participa un nr. mare de enzime, fiecare enzima catalizeaza strict o reactie
chimica, apartinatoare procesului)
-procesul catalizat in acest caz trebuie sa poseda entalpia libera negativa
-acest lucru presupune ca in pr. pot exista reactii cu G<0 sau G>0
-entalpiei trebuie sa fie neapart negativa ca pr. sa se desfasoare spontan
-dintre toate reactiile dintr-un pr. dat exista una dintre ele care necesita cea mai mare cantitate de
energie pt. desfasurare si care se desfasoara cu viteza cea mai mica in comparatie cu celelalte viteze
-acesta reactie se numeste determinanta de viteza si se desfasoara ca si celelalte reactii
endergonice din pr. pe baza energiei eliberate de restul reactiilor exergonice din acelasi pr.
-factorul fundamental din cinetica enzimatica il reprezinta substratul enzimatic asupra caruia
actioneaza strict enzima
Viteza de reactie
-in pr. enzimatice desfasurate in prezenta enzimelor nealosterice/nemichaeliene este data de relatia
****
-exprimarea fizica a ecuatiei Michaelis-Menten v=f([S]) este o hiperbola echilatera in care :
la C% mici/f mici de substrat (in conditii de C% ct. a enzimei) exista o relatie D.P.dintre viteza si C%
substratului
*****zona de palier unde v ramana ct la adaugarea oricarei cant de S avem ordinul 0 in raport cu S
-la C% mai mari ale substratului se constata trecerea de la ordinul1 al reactiei in raport cu S la ordin
fractionar si apoi la C% mari si f. mari ale substratului, viteza de desfasurare a pr. catalitic atinge val.
maxim posibila
-oricat substrat am adauga din acest moment viteaza pr. catalitic nu se modifica
-daca viteza de desf. (v. instantanee) este din Vmax
denumita Constanta Michaelis Menden Km
-Km reprezinta [S] in care V=Vmax/2 si se numeste afinitatea enzimei in raport cu substratul
-cu cat valoarea Km este mai mica, cu atat afinitatea enzimei fata de substrat este mai mare,
deoarece este necesara o cant mai mica de S pt atingerea V= Vmax/2
***
-daca valoarea Km este mult mai mare decat [S], valoarea [S] de la numitor devine nesemnificativa si
atunci V = Vmax [S]/ Km
se atinge
-in zona de palier a hiperbolei echilatere, intreaga cant de enzima din sistem se gaseste sub forma
complexului ES si din aceasta cauza, orice cant de S adaugata nu mai determina angajarea enzimei
in complex si se atinge Vmax
-in cazul enzimelor alosterice (nemihaeliene) curba V = f([S]) este de tip sigmoidal cu o lenta a
vitezei la C% mici si f mici, urmata e o puternica la C% medii ale S si in final se ajunge la saturare
cand V=Vmax
***
*efect de cooperativitate
Ecuatia Lineweaver-Burk
-prin inversarea matematica a ec. Michaelis Menten se obtine ec. L-B, in care inversul vitezei este
dependent de [S], inversata si inversul Vmax intr-o ec. de gr. l cu termen liber (nu trece linia prin
origine)
-prin reprezentarea 1/V in functie de 1/S se obtine o dreapta care intersecteaza ordonata in pct
1/Vmax (x=0) si respctiv abscisa in pct -1/Km (y=0)
-aceasta modalitate de reprezentare este favorabila in raport cu ecuatia M-M, deoarece se obtin
simultat principalii parametri Vmax si Km prin intersectia cu axele de coordonate
-atunci cand intr-un sistem dat, C% enzimei este variabila, Vmax a procesului catalitic este DP cu C%
enzimei
-din expresia matematica k2 reprezinta viteza de reactie a sist. la C% unitara a enzimei; se numeste
constanta de viteza are unitati de masura 1/s
-inversul ct. de viteza (1/k2) reprezinta ciclul cataltic (intervalul de timp necesar enzimei pt. reluarea
catalizei)
-in practica analitica cu cat valoarea k2 este mai mare cu atat viteza pr catalitic este mai mare
-raportul k2/Km trebuie sa fie cat mai mare pt. ca pr catalitic sa prezinta eficienta buna
Inhibitia
-pr. realizat prin intermediul interventiei unor cofactori la niv. centrelor alosterice in urma interventiei
datorita modificarilor conformationale/confgurationale se modifica/diminueaza accesul substartului la
niv. centrului activ enz. si astefl scade activitatea enz. (viteza de reactie) sau pr. catalizat este
deprimat (v=0)
-pr. de inhibitie poate fi:
reversibil, cand dupa incetarea actiuii exterioare, enzima isi recapata activitatea sau
ireversibil, cand dupa incetarea actiunii factorului exterior, pr nu se mai poate desfasura
Biochimie curs 4
-reversibilitatea pr. de inhibitie este determinata de raportul C% celor doua componente (inhibitor si
substrat)
-pr. de inhibitie poate fi controlat relativ usor
-liniarizarea curberi M-M in reprezentarea 1/V in raport pe 1/S
conduce la obtinerea unei familii de
drepte care trec in caelasi punct pe ordonata (1/Vmax) si care pe abscisa poseda diferite valori ale
inversului Km
-enzima conform actiunii sale prezinta afinitate diferentiata intre substrat si inhibitor
din aceasta
cauza se obtin valori distincte ale Km, in timp ce Vmax de desfasurare a pr. catalitic ramane ct.
(1/Vmax) indiferent de raportul substrat/inhibitor, deoarece enzima discrimineaza doar dpdv al
afinitatii intre cele doua specii si nu dpdv al desfasurarii pr. catalitic
intervine in pr. catalitic la valori relativ mici in sens favorabil desfasurarii pr. (v de reactie)
deoarece ag. termica in sistemul reactant, iar nr. de ciocniri eficace substrat- cenru activ
creste creste probabilitatea interactiei dintre cele doua specii
odata cu t peste anumite valori, enzimele fiind glicoproteine pot suferi simultan denaturarea
termica si astfel chiar daca ag. termica in sistemul reactant creste, v de reactie scade datorita
inactivarii prin diminuarea accesului substratului la nivelul centrului activ enzimatic
reprezentarea grafica a variatiei vitezei de reactie in raport cu t, respecta legea lui Arhenius
k=A e-Ea/RT
-reprezentare tip Gauss in care se distinge un interval optim de t care include si Vmax de
desfasurare a pr. catalitic (pt. om intervalul optim, dependent de localizarea enzimei in
tesuturi/lb este 35-400)
-din expresia Arhenius, pe baza datelor experimentale se poate calcula relativ usor fie viteza de
reactie, fie energia de activare din parametrii dreptei in reprezentarea logaritmului vitezei in raport cu
inversul temperatura
***
pa Unitati de masura ...
Zimogeni
-glicoproteine biosintetizate si transportate prin lb sub forma inactiva, iar odata ajunse la locul de
actiune conditiile de mediu determina transformarea enzimatica (in prezenta aleti enzime din mediu)
din enzima inactiva in enzima activa, prin eliminarea unui rest de natura peptidica
o in forma inactiva ghemul statistic al protein-enzimei inchide accesul substratului la nivelul
centrului activ enzimatic
o in forma activa, dupa eliberarea restului peptidic, este facilitata patrunderea substratului la niv.
centrului activ si astfel pr. catalitic se desfasoara numai unde conditiile de mediu sunt propice
transformarii din forma inactiva in cea activa a protein-enzimei
Natura si rolul enzimelor in plasma sanguina
-la nivelul plasmei sanguine se intalesc mai multe categorii de enzime:
o specifice si active la niv. plasmei
care au rolul de a cataliza transformarea unor
substraturi in produsi de reactie la niv. sangelui
o enzime eliberate de la niv. tesuturilor din organism in vederea circularii lor pt.
degradarea si recuperarea materialului organic enzimele din aceasta categorie sunt cele
care dupa un timp de viata trebuie sa fie degradate in timp ce sunt substituite de alte enzime
biosintetizate de tesuturi (turnover) CK LD, GOT, GPT
o enzime provenite de la tesuturile biosintetizatoare, care sunt transportate
activate/inactivate la alte tesuturi in vederea desfasurarii catalizei la aceste niv.
amilaze, fosfataze
*in afara acestor specii enzimatice care circula in c.n. pot exista in c.p. si alte enzime care apar in
excedent la niv. plasmei, fie datorita permeabilitatii membranare a celulelor lezate, fie datorita lizei
membranare de la niv. tesuturilor afectate
-pr. prin care aceste enzime patrund in circulatie pot fi: pr. difuzive sau de exocitoza
-prin dozarea activitatilor acestor specii enzimatice in plasma/ser se poate face asociere dintre
activitatea enzimatica si starea patologica a tesutului de unde provin majoritar
-in stari patologice pot aparea anormale ale biosintezei unor enzime, iar excedentul acestora in
raport cu necesitatile celulare se intalneste tot la nivelul sangelui de unde pot fi cuantificate
-pe baza cuantificarii acestor specii enzimatice circulante se poate elabora in corelatie cu alti
factori/parametrii biochimici/biofizici/hematologici diagnosticul
Mecansima catalitice
-in ceea ce priveste modul de inlantuire a reactilor simple in pr. catalitic (mecansim de reactie) au
fost emise mai multe ipoteze care incearca sa explice modul prin care substratul se transforma in
produs de reactie
Ipoteza tiparului rigid
-intre centrul catalitic si substrat se realizeaza o potrivire maxim posibila precum se potrivesc cheia si
broasca
-in aceasta ipoteza centrul catalitic prezinta o forma geometrica ~ de forma geometrica a substratului
si astfel in urma interactiei structura substratului se modifica, transformandu-se in produs de reactie,
enzima fiind disponibila pentru reluarea ciclului catalitic
Ipoteza formarii complexului ES in prezenta unei coenzime
-in vederea realizarii interactiei E-S trebuie sa intervina CoE la niv. centrului alosteric in vederea
modularii ghemului statistic enzimatic, care sa faciliteze patrunderea substratului la niv. centrului activ
enzimatic
-in aceasta ipoteza atat substratul cat si CoE isi schimba structurile, ceea ce ne poate determina sa
consideram inainte ca la niveul protein-enzimei exista doua centre active, unul destinat obtinerii
produsului de reactie, cel de al doilea destinat obtinerii CoE modificate, a carei revenire la forma
initiala necesita echipament enzimatic special (in unele cazuri)
-din aceasta cauza CoE (vitaminele) trebuie introduse in organism in mod continuu, pentru ca ele in
pr. catalitic se transforma si necesita reimprospatare cantitativa
Ipoteza modificarilor conformationale
-resturile AA crae compun centrul activ trebuie sa fie polarizabili si in acelasi timp si substratul trebuie
sa fie polarizabil
-in urma polarizarii substratului si a centrului activ, in deplasarea substratului catre centrul activ,
acesta se orienteaza in raport cu substratul in asa fel incat sa se produca interactiile la intensitate
maxima, urmand ca in urma modificarii structurii substratului, acesta sa fie eliberat sub forma de
produs de reactie
Cataliza acido-bazica
-centrele active ale enzimelor care intervin in pr. catalitice prin mecansim acido-bazic contin resturi de
aa, care poseda gr. fct. libere capabile sa se incarce el/ sau sa se descarce el. si care sa functioneze
in sistemul acido-bazic (transfer de e- si H+)
-in aceasta ipoteza intre centrul catalitic si substrat se realizeaza un flux de e- si H+ in vederea
obtinerii P
Oxidoreductaze
Rol: catalizeaza transformarea S
Oxidazele
-speciile enzimatice care sunt capabile sa catalizeze un sistem redox prin transfer de e-rezultataul final intotdeauna este apa, deoarece e- transferati in pr. catalitic sunt preluati de oxigenul
molecular
Hidroperoxidazele: subclase: peroxidaze + catalaze
Peroxidazele actioneaza asupra peroxidului de O pe care il transforma in apa in prezenta at. de O
Catalazele actioneaza asupra aceluiasi substrat pe care il transforma in apa si O2
-O2 rezultat poatefi utilizat la niv. celular in scopuri proprii
-ambele specii enzimatice sunt implicate in detoxifierea org. alaturi de alte sisteme enzimatice,
actionand asupra unor componente ROS sau in cascada cu alte enzime (superoxiddismutaza=SOD)
Liazele
-specii enzimatice care catalizeaza ruperea leg. cov. C-C, C-O, C-S, C-N, altele decat leg. peptidica,
in absenta apei (in prezenta apei, enzimele se numesc hidrolaze)
-in urma ruperii leg. cov. din substraturi pot aparea 2< molec. de produs de reactie sau produsi de
reactie cu gr. de nesaturare mai ridicat
Ligaze (sintetaze)
-speciile enzimatice care intervin in pr. biosintetice
Biochimie-curs 5
Coenzime- vitamine
Vitaminele- sunt compusi de natura organica, de dimensiuni mici. In raport cu
mamiferele sunt de natura majoritar exogena, ele patrund in organisme prin
intermediul hranei. Vitaminele sunt implicate in procesele de crestere, dezvoltare si
functionare a organismelor, actionand preferential la nivelul apoenzimelor.
Clasificarea vitaminelor se poate realiza dependent de natura chimica a
acestora insa aceasta este greoaie. Din aceasta cauza clasificarea dupa caracterul
hidrofil-hidrofob este preferata. Din acest punct de vedere vitaminele pot fi
hidrosolubile(polare, hidrofile), liposolubile(nepolare, lipofile, hidrofobe).
Daca vitaminele hidrosolubile sunt usor de transportat prin intermediul
lichidelor biologice in intregul organism, acestea se pot elimina relativ usor pe cale
renala daca sunt in exces. Din aceasta cauza nu au caracteristica de concentrare la
nivelul unor tesuturi in vederea inducerii unor stari patologice. Din aceasta cauza
pentru majoritatea vitaminelor hidrosolubile este posibila ingurcitarea in cantitati
mai mari decat cele necesare organismului pentru ca excedentul se elimina rapid.
Vitaminele liposolubile, datorita caracterului hidrofob se absorb relativ usor
dar circularea lor in organism ca atare nu este posibila. Din aceasta cauza ele sunt
incluse in particulele lipoproteice si astfel pot alimenta toate tesuturile prin
intermediul lichidelor biologice. Excedentul de vitamine liposolubile are tendinta de
depunere la nivelul unor tesuturi grase si astfel de la aceste nivele poate fi indusa o
stare patologica, numita toxicoza. Aceasta se materializeaza prin diferite efecte.
Pentru organismul uman sursa principala de vitamine este regnul vegetal si
plantele/partile din plante utilizate ca hrana. O sursa secundara la nivelul
organismului uman=biosinteza unora din aceste vitamine in prezenta florei
bacteriene saprofite, prezenta in special la nivelul tubului digestiv. Din aceste motive
vitaminele pot fi considerate compusi esentiali ca si AA sau acizi grasi esentiali,
neputand fi biosintetizate direct de celula mamiferului. In organismul uman,
vitaminele patrund fie in forma activa, fie in forma inactiva sub forma de provitamine.
Acestea dupa absorptie sufera procesul de activare enzimatica.
La nivelul organismelor mamiferelor pot exista si alti compusi care structural
sunt asemanatori cu unele vitamine si acesti compusi pot actiona competitiv in
raport cu vitaminele inducand o inhibitie competitiva. Astfel, apoenzimele in prezenta
compusilor de tip anti-vitamine nu mai sunt activate si astfel, reactiile enzimatice
sunt deprimate.
Din randul anti-vitaminelor in organismul uman: antibiotice, sulfamide,
dicumarolul, avidina, ascorbaza.
Vitaminele sunt factori alimentari implicati in procesele metabolice si au rolul
activatori ai acestora dar si rol de reglare fie a proceselor enzimatice fie a unor
functii celulare. Din aceasta cauza concentratiile mici ale vitaminelor induc
Coenzimele oxidoreductazelor:
-
Biotina;
Grupari monocarbonice-tetrahidrofolatul, cobalaminele;
Grupari pluricarbonice- tiaminpirofosfatul, coenzima A;
Alte grupari- pirofosfatul.
Hidroxilaze;
Desaturaze;
Restul acasa.
VITAMINELE LIPOSOLUBILE:
De regula sunt complexe vitaminice care poseda structura
apropiata si derivate de la o structura mama;
Fara exceptie excedentul acestor vitamine in organismul uman
induce declansarea toxicozelor datorita tendintei de
depunere/concentrare la nivelul tesuturilor grase;
Dintre vitaminele liposolubile caracterul toxic cel mai mare il poseda
vitamina D, deoarece provine dintr-un nucleu
ciclopentatoperhidrofenantrenic a carui degradare enzimatica la
nivelul organismului uman este imposibila.
METABOLISM
-
Biochimie Curs 6
1
02-Apr-14
Biochimie Curs 6
TCA ocupa un loc central in metabolismul aerob pe de o parte pentru ca este implicat in
transformarea oxidativa a tuturor componentilor cu valoare energetica, iar pe de alta parte
intermediarii din TCA pot fi utilizati in numeroase biosinteze necesare la nivel celular, deci TCA
prezinta rol in catabolism si anabolism si din aceasta cauza are rol amfibolic
Reactia generala in TCA presupune interventia a acetilului activat si a apei cu formarea
pentru fiecare mol de acetil activat a unui numar de 2 moli de CO2 si 8 moli de atomi de H. In
TCA nu participa direct oxigenul insa prezenta lui este obligatorie pentru ca la capatul catenei
respiratorii este obligatorie prezenta acestuia pentru preluarea electronilor in vederea obtinerii
energiei metabolice prin fosforilare oxidativa.
In TCA alaturi de acetilul activat procesul este initiat de oxalul acetat care dupa
interactia cu acetilul activat si formarea intermediarelor metabolici ai ciclului, in final se
recupereaza calitativ si cantitativ in vederea reluarii ciclului TCA, din acest punct de vedere
oxalul acetatul poate fi considerat ca fiind un catalizator al TCA.
Prima reactie a procesului TCA presupune reactia de condensare aldolica dintre oxalul
acetat si acetilul actiat in prezenta citrat sintetazei cu formarea acidului citric in prezenta apei,
procesul decurge printr-un mecanism acido-bazic si este ireversibil si puternic exergonic,
energia eliberata la acest nivel fiind utilizata intr-o alta etapa a procesului TCA care este
endergonica in asa fel incat la sfarsitul TCA intregul proces sa fie exergonic.
Oxalul acetat: COOH-C(dublu legat de O)-CH2-COOH prescurctat OA
CItrat sintetaza este o enzima oligomera si poseda inhibitori ATP si nicotinamidele
reduse, ceea ce inseamna ca excedentul energetic reprezentat de cei 2 compusi diminueaza
procesul de interactie dintre oxalul acetat (OA) si acetilul activat. In acest mod se realizeaza
reglarea procesului TCA in prezenta cofactorilor ATP si NADH, procesul adaptandu-se la
necesitatile energetice ale celulei.
In acidul citric gruparea hidroxil este legata de un atom de carbon tertiar, care NU poate
fi oxidata, din aceasta cauza in urmatoarea etapa TCA hidroxilul tertiar se transforma intr-un
hidroxil secundar prin izomerizare, acidul citric transformandu-se in acid izocitric. Izomerizarea
se realizeaza in prezenta acocnitazei care este o metalo enzima, pentru care fiecare mol de
acocnitaza sunt prezenti 4 moli de ioni de fieri. Procesul de izomerizare este un proces
endergonic si este mult deplasat la stanga, dar prin consumarea in etapele urmatoare a acidului
izocitric (prin oxidare) echilibrul este deplasat continuu inspre dreapta. Ionii de fier din
acocnitaza nu sunt legati intr-o structura hemica/heminica si formeaza structuri de tip cluste,
sulful provenind din resturile de cisteina si sulf anorganic.
2
02-Apr-14
Biochimie Curs 6
Biochimie Curs 6
4
02-Apr-14
Biochimie Curs 6
5
02-Apr-14
Curs 7
Metabolismul zaharidelor
Origine
Natura
Digestia
Absorbtia
Transferul glucozei la nivelul cel enterale
Glucoza fiind o molecula polara,nu poate depasi prin difuziune simpla membrana enterocitelor si din
aceasta cauza necesita constituirea unui complex in prez une iar glucoza elib in citoplasma, in i
proteine mb(transportoare) si a na ionic.
Acest complex patrunde in interocit si din cauza concentratiilor mici lae ionilor de Na complexul se
destrama, se elebereaza Na ionic care va depasi mb enterala in prezenta atepanei Na-K prin consul
de E(pt a ment rap Na/K in citoplasma in prezenta permeazei depaseste mb celulara si patrunde in
fluxul sang, ea provenind din lumenul intestinal.
*vezi schema-transferul glucozei in flux sanguin
Catabolizarea zaharidelor
Poate sa inceapa fie din monozaharide, care se transforma in glucoza libera si aceasta mai departe
sufera procesul de degradare oxidativa, sau poate incepe de la glicogen, care prin hidroliza
enzimatica poate pune in libertate glucoza libera sau glucozo-1 fosfatul care de asemenea continua
procesul de degradare oxidativa.
Degradarea oxidativa din glucoza presupune transformarea gluc in glucozo-6 fosfat, intr-un proces
endergonic in prezenta chinazelor(glucochinaza,hexochinaza).
Hexochinaza se gasesete in majoritatea tesuturilor, este o enz care prezinta specificitate relativa de
grup si Km foarte mica, comparativ cu glucochinaz , deci prez afinitate f mare in rap cu glucoza.
Glucochinaza este o enzima cu specificitate absoluta, se gaseste doar in ficat si prez Km mare
comparativ cu cea a hexochinazei si deci afinitate mica in rap cu glucoza.
Glucochinaza din aceste considerente actiooneaza numai in conc mari si foarte mari ale gluc(in
eforturi, in tes majoritare si glucodepentende), glucoza prov din glicogenoliza sau gluconeogeneza.
Pt obt glucozei din glicogen acesta trebuie sa sufere un proces de clivare care poate sa fie
fosforolitica sau hidrolitica.
Prin clivarea fosforolitica se obt in prez fosforilazei si a fosfatului anaorg cel, glucozo-1fosfatul
rezultat din ultimul rest de glucoza(capatul nereducator).
*vezi reactia
In hidroliza, in absenta fosforilazei se obtine in mod similar glucoza care pt intrarea in procesul de
degradare oxidativa necesita fosforilarea(consum suplimentar de energ-ATP).Din aceasta cauza org
vii adopta fosforilarea glicogenului si nu hidroliza neenzimatica a cestuia.
In timp ce prin clivarea fosforolitica se obt un compus ionuc(glucozo-1 fosf) care nu poate parasi cel,
la clivarea hidrolitica se obt un compus neionic care poate depasi prin difuzie celula.
Pentru ca in procesele de oxidare ale glucozei se utilizileaza doar glocozo-6 fosf, glocozo-1 fosfatul
rezultat la fosforoliza trebuie sa se transforme prin izomerizare in prezenta fosfoglucomutazei intrun echil puternic deplasat la dreapta.
Fosfoglucomutaza ca si maj enzimelor din procesul de glicoliza, este o serinenzima, care este afectata
de prezenta oxigenului molec celular.
La nivelul ficatului in special dar si intestinul subt si rinichiului exista glucozo-6fosfataza care are
capacitatea de a transf glucozo-6fosf in glucoza, aceasta enzima este absenta in resul tes.
Glucoza eliberata la nivel hepatocitar in prez glucozo-6fosfatazei, datorita capacitatii de difuziune in
rap cu mb hepatocitara este utilizata in mentinerea glicemiei si din aceasta cauza controlul glicemiei
org mamiferelor se realiz prin interm hepatocitelor.
La niv celorlalte tes, absenta gluc-6 fosf permite ment glucozo-6fosf in cel(fara ca acesta sa difuzeze)
si astgfel se utilizeaza exclusiv in scopuri energetice.
*vezi schema-cai de catabolizare (nu trebuie stiuta neaparat)
Glicoliza(secventa Embden-Myerhof-Parnas)
Proces de degradare anaeroba a gluc cand se obt ca produs final ac piruvic(c.n.)
Rolul este de a obt o cant sigura de energie chiar daca are o val mica(2moli ATP/mol glucoza)
Procesul este citosolic si se desfasoara in prez tiolenzimelor deosebit de sensibile la prez ox
molecular, deoarece gruparea tiol se poate oxida relativ usor pana la disulfura care transf enz activa
in enz inactiva.
Glicoliza este strict necesara procesului TCA deoarece ac piruvic rezultat ca produs final al acresteia,
se tranf oxidativ pana la CO2 si H2O si energ metabolica.
Prin glicoliza se realiz o pregatire a degradarii prin TCA, a glucozei.
In conditii de anaerobioza profunda(eforturi mari in timp relativ scurt).
Ac piruvic se transf in ac lactic in vederea refacerii nicotinamid in f oxidata, deoarece gruparea tiol se
poate oxida relativ usor pana la disulfura care transf enz activa in enz inactiva.
Glicoliza este strict necesara procesului TCA deoarece ac piruvic rezultat ca produs final al acresteia,
se tranf oxidativ pana la CO2 si H2O si energ metabolica.
Prin glicoliza se realiz o pregatire a degradarii prin TCA, a glucozei.
In conditii de anaerobioza profunda(eforturi mari in timp relativ scurt).
Ac piruvic se transf in ac lactic in vederea refacerii nicotinamid in f oxidata, strict necesare continuarii
procesului glicolitic.
Per ansamblul su, glicoliza este un proces exergonic in care se succed unele rc chimice endergonice
desf pe seama altor rc exergonice.
In procesul glicolitic oxigenul molecular are capacitatea de a oxida tiolenzimele, de a le inactiva si
astfel poate fi suprimata partial sau total glicoliza(aceste efect se num ef Pasteur)
La niv org uman exista anumite tesuturi in care se produce efectul Pasteur inversat in special la niv
cel tumorala care inhiba resp anaeroba in special in prez oxigenului molec.
In alte org,piruvatul rezulta ca produs final al glicolizei se poate transforma in alti comp in cond de
fermentatie in urma careia se regenereaza nad in forma oxidata in vederea reluarii procesului
glicolitic.
*vezi rc (fungi)
Calea pentozo-fosfatilor
Proces de transormare a glucozo-6fosfatului in tes mamar,renal sau hepatocitar, in vederea obtinerii
nicotinamidfostatilor redusi strict necesar in procesele biosintetice alaturi de nad se obt pentozele
utilizeaza pt biosintaza ac nc si a nucleotidelor.
Aceasta cale este exergonica si se desf la niv citosolului, energ elib daca se ia in calcul si proc TCA este
aprop de cea a glic(36moliATP/mol gluc)
*vezi rc
Calea ac uronici
Presupune obtinerea ac uronici pornind de la glucozo6fosf, care prov fie din glucoza, fie din alte
monozah.
Ac uronici sunt implicati in proc de detoxifiere, biosinteza vit C si mucopolizaharidelor
Pt init proc gulc6fiosf se transf in uridin difosfat, si apoi sunt elib ac uronici sub forma de uridin
difosfati care se utiliz in scopuri celelare.
Catabolizarea fructozei
Fructoza se poate transf pe cale glicolitica dependent de nat tesuturilor unde aceasta sufera
transformarea.
La niv ficatului unde nu este prezenta hexochinaza, procesul glicolitic al fructozei necesita prezenta
unui nr de enzime pt transf acesteia.
Produsul intermediar rezultat este gliceraldehid 3 fosfatul care ulterior sufera proc glicolitic,
intocmai ca la gluc.
La niv muschilor unde este prez hexochinaza, acesta se poate transforma in fructozo-6fosfat si
ulterior reactiile de transformare glicolitice sunt asemanatoare cu cele din glicoliza (glucozei).
*vezi schema +rc la niv mm
Galactoza
Poate suferi un proces de glicoliza dupa ce aceasta este transformata in galactozo-1fosfat, intr-un
proces exergonic , iar in prezenta uridindifosfatglucozei este trasferat restul uridin din uridinfosfat,
in vederea obtinerii uridindifosfatgalactozei.
Numai sub ac forma uridindisfosfatgalactoza poate suferi un proces de epimerizare, cu formarea
4 uridinfosfat glucozei care ulterior se transforma in glucozo- 1 fosfat si poate intra in glicoliza in
prezenta unei izomeraze, transformadu-se in glucozo 6 fosfat.
*vezi rc !
In transf galactozei in glucoza este posibil
P.A. de citit pana la bisinteza zaharidelor!!!!