In general, anticorpii care se sintetizează faţă de antigenele proteice au specificitate, în primul

rând, faţă de epitopii conformaţionalişi mai rar faţă de cei secvenţiali, ceea ce denotă că sistemul
imunitar recunoaşte molecula nativă sau regiuni ale ei, cu conformaţia spaţială iniţială.
Valenţa antigenului s-a definit convenţional prin numărul de epitopi ai unui antigen.
Numărul de epitopi ai unei molecule antigenice variază în raport cu mărimea şi complexitatea
sa structurală.
Valenţa se evaluează prin numărul moleculelor de anticorp care reacţionează cu o
moleculă de antigen. Pentru evaluarea numărului de epitopi ai unui antigen, trebuie avut în
vedere că molecula de anticorp este bivalentă (leagă doi epitopi), dar şi de faptul că un antiser
nu conţine anticorpi faţă de toţi epitopii unui antigen.
Studiile privind reacţia antigen-anticorp in vitro, au condus la concluzia existenţei a trei
tipuri de valenţe antigenice (epitopi) (fig. 5):
- epitopi funcţionali ai suprafeţei moleculei antigenice (conformaţionali şi
secvenţiali)accesibili sistemelor imunitare de recunoaştere. Numărul lor este proporţional
cu g.m.a antigenului şi este dependent de complexitatea conformaţională a moleculei.
Moleculele proteice globulare au un număr mai mare de epitopi. Un situs antigenic,
teoretic, s-ar găsi la fiecare câteva mii de daltoni;
- epitopi funcţionaliinterni, care, în molecula nativă sunt inaccesibili sistemului imunitar. Ei
devin funcţionali in vivo, după degradarea parţială a moleculei, în celulele care prelucrează
antigenul sau după clivarea enzimatică a moleculei in vitro;
epitopi nefuncţionali, reprezentaţi de epitopi criptici care, în molecula